Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Ультраструктурные и биохимические изменения белой скелетной мускулатуры некоторых рыб в процессе криоконсервации

Диссертация: Ультраструктурные и биохимические изменения белой скелетной мускулатуры некоторых рыб в процессе криоконсервации
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Необратимая дезорганизация мембран CP и Т-системы мышечных волокон на начальных этапах криоконсервации мойвы, нототении желтой и скумбрии вызвана приростом свободных жирных кислот. Везику-ляция мембран, формирование аутофаговых вакуолей, накопление остаточных тел согласуется с процессами перекисного окисления липидов. Процессу окисления в большей степени подвержены липиды мышечной ткани скумбрии… Читать ещё >

Ультраструктурные и биохимические изменения белой скелетной мускулатуры некоторых рыб в процессе криоконсервации (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • Введение
  • Глава I. Литературный обзор
    • 1. 1. Организация, структура и функция поперечно-полосатого мышечного волокна
    • 1. 2. Современные представления о морфологических и биохимических изменениях мышц при криоконсервации и некоторых видах патологии
  • Глава. 2, Материал и методы исследования
    • 2. 1. Объекты исследования
    • 2. 2. Методы исследования
    • 2. 3. Условия экспериментов
  • Глава 3. Результаты исследований
    • 3. 1. Ультраструктура и стереологическое исследование белой скелетной мускулатуры мойвы, скумбрии и нототении желтой
  • Обсуждение экспериментальных данных
    • 3. 2. Влияние продолжительного охлаждения на изолированные мышечные волокна
    • 3. 3. Роль Са^+ в развитии повреждения мышц Обсуждение экспериментальных данных
    • 3. 4. Ультраструктурные и биохимические изменения белой скелетной мускулатуры некоторых рыб в процессе длительной криоконсервации
      • 3. 4. 1. Деструктивные изменения белой скелетной мускулатуры мойвы
        • 3. 4. 1. 1. Гистохимическое выявление кислой фосфотазы в белой скелетной мускулатуре мойвы
        • 3. 4. 1. 2. Особенности деструкции мышечной ткани мойвы различных сезонов и районов вылова
        • 3. 4. 1. 3. Изменения растворимости белков
        • 3. 4. 1. 4. Изменения липвдов
      • 3. 4. 2. Деструктивные изменения белой скелетной мускулатуры нототении желтой
        • 3. 4. 2. 1. Изменения растворимости белков
        • 3. 4. 2. 2. Изменения липидов
      • 3. 4. 3. Деструктивные изменения белой скелетной мускулатуры скумбри
        • 3. 4. 3. 1. Изменения ультраструктуры мышечной ткани скумбрии различных сезонов вылова
        • 3. 4. 3. 2. Изменения растворимости белков
        • 3. 4. 3. 3. Изменения липвдов
      • 3. 4. 4. Деструктивные изменения белой скелетной мускулатуры путассу. .. I0I-I
    • 3. 5. Изменение ультраструктурной мышечной ткани мойвы при длительной инкубации в уксусно-солевом растворе
  • Глава 4. Обсуждение экспериментальных данных
  • Выводы.

Рациональное использование пищевой продукции предусматривает решение проблем, связанных с определением допустимых сроков их криоконсервациие Одним из направлении в решении этой проблемы является выявление показателей, характеризующих глубину деструкции мышечной ткани. В связи с этим особую актуальность приобретают исследования механизмов, лежащих в основе морфобиохимических изменений мышц при длительном охлавдении и замораживании.

Успехи, достигнутые в области изучения структурной, биохимической организации мышечных волокон, позволяют оценить степень сохранности миофибриллярных белков, мембранных систем на определенных этапах криоконсервации, а также выяснить основы биохимических процессов, происходящих в деградирующих клетках. Решение этих, вопросов необходимо для совершенствования режимов и выявления сроков консервации пищевых продуктов.

Замораживание представляет собой комплекс воздействий, направленных на торможение необратимых изменений ткани. Накопились факты, свидетельствующие о том, что изменения метаболизма при повреждении однотипны, неспецифичны и особенно в начальный период в основных чертах сходны с изменениями при физиологическом возбуждении (Насонов, Александров, 1940; Александров, Розенталь, 1965; Браун и др., 1974; Авцын, Шахламов, 1979).

Согласно современным представлениям важная роль в механизмах альтерации клеток отводится токам повреждения по аналогии с процессом возбуждения (Roth.sch.uii" 1955; Александров, Розенталь, 1965), альтерации мембранных систем (Кроленко, 1975), участию гидролитических ферментов (Покровский, Тутельян, 1976), аденилатциклазной системы (Suterland, 1972; Коровкин, 1982; Булычев, Браун, 1981), процессам гидролиза и перекисного окисления липвдов (Ржавская, 1976, 1980; Каган и др., 1981).

В настоящее время достаточно полно изучен вопрос о влиянии кратковременных повреждающих воздействий на-клетки (Гилев, 1964; Браун и др., 1974; Кириллина и др., 1979,.1979а, 1981; Машанский и др., 1981). Развитие патологических изменении при длительном повреждении остается малоизученным.

Целью настоящей работы было выявление ультраструктурных показателей обратимых и глубоких необратимых изменений мышечной ткани при длительном охлаждении и криоконсервации, а также изучение структурных основ биохимических изменений белков и липидов мышц для определения сроков криоконсервации промысловых рыб.

Задачи исследования состояли в следующем:

— изучить ультраструктуры белой скелетной мускулатуры некоторых промысловых рыб и ее изменения в процессе охлавдения, длительной криоконсервации и инкубации в уксусно-солевом растворе;

— исследовать ультраструктуры, которые отражают протекание биохимических процессов при криоконсервации;

— выявить роль ионов Са^+ в развитии повреждения мышечных волокон низкими температурами;

— установить показатели для определения допустимого времени криоконсервации рыбы.

В работе использован электронно-микроскопический метод, который дает возможность характеризовать метаболическое состояние клетки на основании изменения ультраструктуры органелл. Проведен стереологический анализ некоторых органелл в интактных мышцах рыб (Вейбель, 1970). Изучены изменения растворимости белков, жирных кислот липидов, мышечной ткани рыб, процессы гидролиза и окисления липидов на протяжении длительного холодильного хранения.

Показано участие маркерного фермента лизосом — кислой фосфатазы в деструкции мышечной ткани при криоконсервации.

Научная новизна. Впервые изучена ультраструктура и определены размеры некоторых органелл белой скелетной мускулатуры промысловых рыб: мойвы, нототении желтой и скумбрии. Установлено, что морфологическим показателем обратимых изменений мышечной ткани рыб при охлаждении являются степень набухания миофибрилл, расширение терминальных цистерн и поперечных трубочек Т-системы, появление крупных вакуолей, локальный лизис Zлиний. Необратимые изменения сопровождаются дезорганизацией CP, появлением небольших вакуолей меящу миофибриллами, лизисом Z — линий и акти-новых протофибрилл 1-дисков. Параллельное изучение ультраструктурных биохимических изменений мышечной ткани различных рыб при длительной криоконсервации проведено впервые. Показано, что денатура-ционные изменения миофибриллярных белков сопровождаются стабилизацией их ультраструктуры. Ведущее положение в развитии криопов-реждения мышечной ткани занимает внутриклеточная мембранная система, характер изменения которой зависит от состава липидов. Глубина деструкции мембран CP и Т-системы, митохондрий совпадает с интенсивностью процессов гидролиза и окисления липидов мышечной ткани.

Необратимая дезорганизация мембран CP и Т-системы мышечных волокон на начальных этапах криоконсервации мойвы, нототении желтой и скумбрии вызвана приростом свободных жирных кислот. Везику-ляция мембран, формирование аутофаговых вакуолей, накопление остаточных тел согласуется с процессами перекисного окисления липидов. Процессу окисления в большей степени подвержены липиды мышечной ткани скумбрии и нототении желтой. Наибольший прирост альдегидов выявлен в липидах скумбрии, перекисей — в липидах нототении.

Изменения ультраструктуры миофибрилл на протяжении холодильного хранения у всех рыб были идентичны. Проявляются они в первоначальном повреждении структуры Zлиний и тонких филаментов 1-дисков и последующем их лизисе. Криконсервация стабилизирует структуру толстых протофибрилл А-диска, но изменяет растворимость белков. У мойвы и нототении желтой обнаружено постоянное снижение общей растворимости белков, а у скумбрии — повышение.

Ультраструктурным показателем для ограничения срока криокон—сервации рыб предложены прогрессирующий распад миофибрилл на А-диски и накопление остаточных тел.

Практическая значимость. Представлены научно обоснованные показатели обратимых и глубоких необратимых изменений мышечной ткани рыб при охлаждении и криоконсервации. На основании полученных результатов предложены допустимые сроки холодильного хранения рыбы. Данные исследования явились основой при разработке технологических инструкций по криоконсервации некоторых видов рыб.

Установленная в наших, исследованиях ведущая роль ионов Са в развитии деструктурных изменений открывает новые подходы для изучения возможных путей увеличения времени сохранности пищевых свойств мороженой рыбы.

Данные по изменению основных сократительных белков, внутриклеточных мембранных систем представляют интерес для выяснения общих механизмов патологии мышц.

Результаты исследований позволяют рекомендовать метод электронно-микроскопического анализа в качестве арбитражного приема для объективной оценки глубины изменений мышечной ткани мороженных рыб.

v ВЫВОДЫ.

1. Белая скелетная мускулатура мойвы, нототении желтой и скумбрии имеет сходную ультраструктурную организацию. Плотно упакованные миофибриллы окружены развитыми мембранами CP и Т-системы. Наибольшие объемы миофибрилл, мембран CP и Т-системы установлены у нототении желтой и скумбрии, наименьшие — у мойвы.

2. Охлаждение изолированных мышечных волокон в продолжении.

24 ч вызывает развитие неспецифических и обратимых изменений ультраструктуры. В волокнах появляются быстропроходящие зоны сверхсокращений миофибрилл, происходит набухание Т-системы, митохондрий, вакуолизация CP, локальный лизис zлиний. Необратимые изменения появляются после 30 ч охлаждения и проявляются в дезорганизации CP и Т-системы и лизисе z-линий.

2+.

3. Снижение концентрации Са в мышечных волокнах замедляет развитие необратимых изменений в структурах при длительном охлаждении.

4. Первоначальные изменения при криоконсервации мышечной ткани рыб выявляются в мембранах CP и Т-системы. Глубина и скорость деструкции мембранных элементов по времени совпадает с интенсивностью процессов гидролиза и окисления липидов мышечной ткани. Необратимая дезорганизация мембран CP и Т-системы мышечных волокон на начальных этапах криоконсервации всех видов рыб вызвана увеличением содержания СМ. Везикуляция мембран, формирование аутофаговых вакуолей, накопление осмиофильных тел по времени коррелируют с процессами перекисного окисления липидов, которые наиболее интенсивно происходят на 3−5 месяцах криоконсервации рыб.

5. Изменения ультраструктуры миофибрилл на протяжении криоконсервации у всех рыб идентичны. Проявляются они в первоначальном повреждении структуры z-линий и тонких филаментов I-дисков и в последующем их лизисе. Замораживание изменяет растворимость миофибриллярных белков, но стабилизирует их ультраструктуру в области А-дисков. б. Исследования изменений ультраструктуры мышечных волокон в процессе криоконсервации позволило определить характер морфологических изменений, которые могут служить показателями сохранности мышечной ткани рыб. На основании этих показателей представлены рекомендации по срокам хранения промысловых рыб при низких температурах.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Г. Г. Морфометрия в патологии. М., Медицина, 1973, 248 с.
  2. А.П., Шахламов В. А. Ультраструктурные основы патологии клетки. М., Медицина, 1979, 320 с.
  3. В.А. Микроскопические изменения в мясе в процессе его замораживания и хранения. Мясная индустрия СССР, I960, № 6, с.44−47.
  4. В.Я. Клетки, макромолекулы и температура. Л., Наука, 1975, 329 с.
  5. С.Н., Розенталь’Л.Л. Распространение повреждения в соматических мышечных волокнах. М.-Л., 1965, 127 с.
  6. Аман М.Э. Б. Изменение фракционного состава мышечных белков рыбы при хранении в замороженном виде и последующей тепловой обработке. Рыбное хозяйство., 1976, № 5, с.63−66.
  7. Ю.А., Биленко М. В., Добрина С. К., Каган В. Е., Козлов Ю. П., Шеленкова Л. Н. Повреждение саркоплазматического ретикулума скелетных мышц при ишемии: роль перекисного окисления липидов. -Бюлл.эксп.биол. и мед., 1977, ffi 6, с.683−686.
  8. Л.Л., Коломенская Е. А., Кузьмин Н. В., Поздняков О. М. Ультраструктурная характеристика трубчатых агрегатов в скелетных мышцах человека. Архив патол., 1974, вып.4, с.50−55.
  9. Бах А. Н. Перекисная теория окисления. Сб. трудов конференции, посвященной 40-летию перекисной теории Баха-Энглера, 1940, вып.4, с.18−27.
  10. П.И. Итог моих исследований об анабиозе насекомых и план его исследований у теплокровных животных. Изв.Акад.наук, 1902, в.17, № 4, с.161−166.
  11. Т.О. Морская камбала. В кн.: Промысловые рыбы Баренцева и Белого морей. Л., 1952, с.216−220.
  12. А.А. Биохимические аспекты электромеханического сопряжения. М., МГУ, 1977, 208 с.
  13. Ю.С., Кириллина В. П., Черногрядская Н. А., Браун А.Д.
  14. А.Д., Булычев А. Г., Стабровская В. И. Новые данные к проблеме молекулярных механизмов повреждения клетки. В сб.: Функциональная морфология, генетика и биохимия клетки. Л., Наука, 1974, с.283−285.
  15. Г. Ф. Посмертные изменения строения ткани рыбы. Известия ТИНРО, 1949, т.31, с.24−30.
  16. А.Г., Браун А. Д. Увеличение содержания ЦАМФ в клетках головного мозга мышей при ишемии и торможение этого эффекта под влиянием некоторых биологически активных соединений. Цитология, 1981, т.23, № I, с.98−101.
  17. В.П. Современные представления об изменении свойств мяса рыбы при холодальной обработке. М., ОНТИ ВНИРО, 1964, 55 с.
  18. В.П. О растворимости и агрегации мышечных белков при холодильной обработке рыбы. В сб.: Технология рыбных продуктов. М., ВНИРО, 1970, т.23, с.7−35.
  19. В.П. Обратимость процесса замораживания в зависимости от посмертного состояния и способа дефростации рыбы. Труды ВНИРО, 1970а, т.73, с.36−45.
  20. В.П. Белки и небелковые азотистые вещества рыб. В кн.: Использование биологических ресурсов Мирового океана. М., Наука, 1980, с.106−130.
  21. Г. Д., Далимуллин М. Г. Справочник по рыбам Юго-Западной Атлантики. Калининград, АтлантНИРО, 1977, 261 с.
  22. Э.Ф. Морфометрия легких человека. М., Медицина, 1970, 176 с.
  23. Г. В., Дуденок Т. В., Соколовский В. В., Александров М. В. Изменения тиодисульфидного равновесия и липопротеинов мышечной ткани рыбы при холодильном хранении. В сб.: Холодильная обработка и хранение пищевых продуктов. Л., 1978, с.60−63.
  24. Ю.А., Арчаков А. И. Перекисное окисление липидов в биологических мембранах. М., Наука, 1972, 127 с.
  25. Г. Электронная гистохимия. М., Мир, 1974, 488 с.
  26. В.П. Электронно-микроскопическое изучение изменений мышечного волокна непосредственно после нанесения механического повреждения. В кн.: Электронная и флуоресцентная микроскопия клетки, -М.-Л., Наука, 1965, с.16−25.
  27. А.Н. Контроль производства рыбной продукции. М., Пищевая промышленность, 1978, 496 с.
  28. Н.А. Разработка теории и практики холодильного консервирования пищевых продуктов при близкриоскопических температурах. Холодильная техника, 1973, № 3, с.4−6.
  29. Н.А., Коржиманова Л. А. Влияние льдообразования после переохлаждения на качество мяса. Холодильная техника, 1973а, № 7, с.9−11.
  30. Н.А., Коржиманова Л. А. Изменение сульфгидрильных групп при хранении мяса в переохлажденном состоянии. Мясная индустрия, 19 736, № 5, с.32−34.
  31. Н.А., Першина Л. А. Посмертные механохимические изменения и их роль при консервации рыбы холодом. Труды ШИМРП, 1961, № I, с. 3−33.
  32. Н.А., Юнусова З. Ю., Гордеева Н. А. Электронно-микроскопические исследования мышечной ткани рыбы в процессе хранения при близкриоскопических температурах. Холодильная техника, 1973, № 7, с.7−10.
  33. А.С. Теория переноса энергии гидролиза АТФ вдоль спиральных белковых молекул. В кн.: Биохимия и биофизика мышц. — М., Наука, 1983, с.44−53.
  34. S.B. Дистрофические изменения в поперечно-полосатой мускулатуре (морфология восковидного распада). Арх.патол., 1954, т.56, № 4, с.16−21.
  35. Н.Г., Смирнова Л. Н. К вопросу о действии комплексов ли-политических и протеолитических ферментов в мороженой мойве разных сроков хранения. Труды ПИНРО, Технология рыбных продуктов, Мурманск, 1981, с.80−88.
  36. Г. М., Севериненко С. М., Нечаев А. П. ЗКирнокислотный состав липидов баренцевоморской мойвы разных видов обработки. В кн.: Технология рыбных продуктов. Труды ПИНРО, Мурманск, 1981, с.69−75.
  37. М.М. Физико-химические основы мышечной деятельности. Тбилиси, Мецниереба, 1971, 374 с.
  38. А.А. Основы частной цитологии и сравнительной гистологии многоклеточных животных. Л., Наука, 1976, 291 с.
  39. Я. Применение метода электронной микроскопии для исследования ультраструктуры говяжьего мышечного волокна при холодильной обработке. Труды Латв. с/х акад., 1976, вып.107, с.46−50.
  40. И.И., Коровкин Б.Ф-, Пинаев Г. П. Биохимия мышц. Л., Наука, 1977, 344 с.
  41. В.Е., Архипенко Ю. В., Писарев В. А., Белоусов Л. В., Козлов Ю. П. Повреждение мембран саркоплазматического ретикулума при перекисном окислении липидов и его роль в развитии мышечных патологий. В сб.: Биофизика мембран. М., Наука, 1981, с.88−95.
  42. С.И., Датченко Л. Е. Влияние на фракционный состав белков мышечной ткани мороженой рыбы постмортального состояния и продолжительности хранения мороженой рыбы. Калининград, Труды АтлантНИРО, 1975, вып.75, с.39−41.
  43. А.С., Панков Е. Н. Этапно-факторный подход в анализе криоповреждений ультраструктур клетки. В кн.: Общие механизмы клеточных реакций на повреждающее воздействие. Л., Наука, 1977, с.137−138.
  44. В.П., Боровиков Ю. С., Кроленко С.А.,"Рижамадзе Н.А.
  45. Изучение состояния сократительного аппарата при развитии патологи2+ческого процесса в машцах. П. Влияние Са на морфологию распространяющегося некроза, вызванного УФ светом. Цитология, 1979, т.21, № 7, с.803−807.
  46. В.П., Боровиков Ю. С., Черноградская Н. А., Браун А. Д. Элёктрофоретическое исследование белкового состава мышц при ценке-ровском некрозе. Цитология, 1979а, т.21, й 7, с.864−866.
  47. G.M. Биология и промысел мойвы Северо-Западной Атлантики. Тезисы докладов симпозиума по биопродуктивности Атлантического океана, М., 1977, с.38−47.
  48. В.Г. Метод определения свободной уксусной кислоты в рыбных маринадах. Мурманск, Трубы ПИНРО, 1970, вып.30,с.160−171.
  49. Л.Л., Миндер Л. П. К вопросу о химическом составе и некоторых биохимических свойствах мойвы. Труды ПИНРО, 1975, вып.36, с.125−139.
  50. .Ф. Циклазная система и активность лизосомных ферментов в норме и при патологии. Вестник АМН СССР, 1982, К" 9, с.69−74.
  51. В.П., Братковская Л. Б., Шведова А. А., Архипенко Ю. В., Каган В. Е., Шуколюков С. А. Олигомеризация интегральных мембранных белков при перекисном окислении липидов. Биохимия, 1980, т.45, в.10. с.1767−1772.
  52. Е.Б. Возможные молекулярные механизмы двух типов перестройки структуры саркомера при сокращении поперечно-полосатых мышц.-ДАН СССР, 1976, т.229, № 6, с.1469−1473.
  53. Е.М. Липиды клеточных мембран: Эволюция липидов мозга. Адаптационная функция липидов. Л., Наука, 1981, 339 с.
  54. С.А. Вакуолизация скелетных мышечных волокон. У. Происхождение вакуолей во время распространяющегося повреждения.
  55. Цитология, 1972, т.14, й 5, с.585−590.
  56. С.А. Т-система мышечных волокон. Структура и функция.-JI., Наука, 1975, 128 о.
  57. С.А. Необычная трансформация миозиновых нитей в скелетном мышечном волокне у лягушки. Цитология, 1982, т.24, fe 4, с.472−4 74.
  58. С.А., Боровиков Ю. С., Кириллина В. П., Рижамадзе Н, А. Сверхсокращение саркомеров во время ценкеровского некроза скелетных мышечных волокон. Цитология, 1982, т.24, ifi 5, с.550−554.
  59. С.А., Рижамадзе Н. А. Разрушение миофибрилл во время распространяющегося повреждения. I. Повышенная концентрация Са. Цитология, 1976, т.10, й 10, с.1226−1230.
  60. С.А., Рижамадзе Н. А. Разрушение миофибрилл во время распространяющегося повреждения. П. Бескальциевая среда. Цитология, 1979, т.21, fe 8, с.903−907.
  61. М.Е., Бочарова-Месснер О.М. Агрегация толстых протофибрилл в мышцах моллюсков и насекомого. Цитология, 1984, т.26, й I, о.109−111.
  62. .Д. О сезонных миграциях ньюфаундлендской мойвы. -В кн.: Состояние запасов и динамика численности пелагических рыб Мирового океана. Калининград" АтлантНИРО, 1979, с.64−65.
  63. В.П. Конформационная инмейчивость и денатурация биополимеров. -Л., Наука, 1977, 247 с.
  64. А.А. Техно-химический контроль в рыбообрабатывающей промышленности." М., Пищепромиздат, 1955, 509 с.
  65. М., Фан Д.Т. Влияние замораживания и хранения замороженной рыбы на ее технологические свойства. I. Изменения растворимости белка. Науч. труды Высш. ин-та хранит и вкус.пром. Пловдив, 1976, т.23, №. I, с.77−87.
  66. И.И. Сравнительное исследование ультраструктуры различных .типов волокон в туловищной мускулатуре миноги. Цитология, 1982, т.24, Ш 8, с.883−888.
  67. Т.К. Изменения ультраструктуры миофибрилл скелетной мускулатуры мойвы при длительной консервации холодом. Цитология, 1983, т.25, № 11, с. I3I8-I32I.
  68. Т.К. Изменения ультраструктуры белой мускулатуры камбалы при охлаждении в зависимости от Са . В сб.: Биофизика и биохимия биологической подвижности (мышечное сокращение). Тбилиси, 1983, тезисы докладов. М., Наука, 1983а, с. 76.
  69. Т.К., Токин И. Б. Особенности организации ультраструктуры скелетных мышц промысловых рыб. Треска (Gadus morh.ua, L) и мойва (Mallotus viliosusjM.). в кн.: Вопросы функциональной морфологии морских животных. Апатиты, КФ АН СССР, 1978, с.116−122.
  70. Т.К., Васильева Е. В., Гордиенко В. А., Тучков Б. С. Влияние различных режимов замораживания на ультраструктуру мышечной ткани мойвы горячего копчения. В кн.: Технология рыбных продуктов, Мурманск, Труды ПИНРО, 1981, с.58−63.
  71. Т.К., Пашкова Л. В. Изменения скелетной мышечной тканискумбрии (Scomber scombrus) в процессе длительной консервации холодом. Архив анат.гист.эмбр., 1981,'т.30, вып. б, с.76−80.
  72. Т.К., Долгих Н. Г., Дубницкая Г. М. Ультраструктурные и биохимические изменения мышечной ткани нототении желтой (Notothenia nudifrons) в процессе длительной консервации холодом. Арх.анат. гист.эмбриол., 1984
  73. Т.К., Долгих Н. Г., Дубницкая Г. М., Тучков Б, С. Ультраструктурные и биохимические изменения мышечной ткани скумбрии при длительном холодильном хранении. Холодильная техника, 1984, № II, с.10−13.
  74. Т.К., Зайцев В. Б. Ультраструктура белой скелетной мускулатуры молоди семги (Salmo salar, L), выращиваемой на рыбоводном заводе. В кн.: Проблемы экологии и биологии лососевых. Л., Наука, 1984
  75. А., Сикевиц Ф. Структура и функции клетки. М., Мир, 1971, 580 с.
  76. Лозина-Лозинский Л. К. Влияние солей на холодоустойчивость инфузорий и причина смерти при охлаждении. Общая биол., 1948, т.9, № 6, с.121−162.
  77. Лозина-Лозинский Л. К, Мультифакторная теория криоповреждений.-Криобиология и криомедицина. Киев, Наукова думка, 1980, в.7, с.3−6.
  78. Лозина-Лозинский Л. К. Действие охлаждения на клетки и организм как мультифакторный процесс, Цитология, 1982, т.24, Ifi 4, с.371−390.
  79. Г. И. Некоторые закономерности вертикального распределения баренцевоморской мойвы. Рыбное хоз., 1973, № 6, с, 10−13,
  80. Ю.Ю. Путассу.- В кн.: Промысловые рыбы Баренцева и Белого морей. Л., 1952, с.161−162.
  81. Ф.З., Самосудова Н. В., Глаголева Е. В., Шимкович М. В., Белкина Л. М. Нарушение сократительной дзункции миокарда и ультраструктуры кардиофиоцитов после эмоционально-болевого стресса. -Арх., анат.гист.эмб., 1983, т.84, в.2, с.43−49.
  82. И.А. Исследование процесса денатурации актомиозиново-го комплекса под действием холода. Тезисы докладов Всесоюзной конференции. Научные основы пищевого использования морепродуктов. Калининград, 1980, с.83−85.
  83. И.А. Влияние способов замораживания на процесс кристаллообразования в мышечной ткани рыбы. В сб.: Технология консервирования океанических рыб. Калининград, Труды АтлантНИРО, 1982, с.26−29.
  84. И.А., Семенов Б. Н. Влияние замораживания жидким азотом на сроки ее хранения. Рыбное хоз., 1981, 1й 7, с.68−71.
  85. Д.Н., Александров В. Я. Реакция живого вещества на внешние воздействия. Денатурационная теория повреждения и раздражения. М.-Л., АН СССР, 1940, 251 с.
  86. П.Е. Автолитические превращения гликогена при охлаждении и замораживании мышечной ткани. Биохимия, 1956, т.21, вып.5, с.616−622.
  87. П.Е., Пальмин В. В. Биохимия мяса. М., Пищеваяпромышленность, 1975, 344 с.
  88. Г. П. Синтез специфических сократительных белков как биохимическая основа дифференцировки миогенных клеток. В кн.: Проблемы миогенеза. JI., Наука, 1981, с.209−219.
  89. А.И., Дибирасулаев М. А. Влияние температуры замораживания на ультраструктурные изменения мышечной ткани после размораживания. Холодальная техника, 1972, № 4, с.42−44.
  90. .Ф., Левицкий Д. И. Миозин и биологическая подвижность. М., Наука, 1982, 161 с.
  91. Покровский А. А, Тутельян В. А. Лизосомы М., Наука, 1976, 382 с.
  92. B.C. Экология мойвы Баренцева моря и перспективы ее промыслового использования. Мурманск, Труды ПИНРО, 1965, вып.19, с.3−68.
  93. Н.С., Белоус A.M. Введение -в криобиологию. Киев, Наукова дака, 1975, 343 с.
  94. Н.С., Капрельянц А. С., Панков Е. А. Ультраструктура клетки при низких температурах. Киев, Наукова думка, 1978,142 с.
  95. Ф.М., Жиры рыб .и морских млекопитающих. М., Пищевая промышленность, 1976, 470 с.
  96. Ф.М., Состав и свойства липидов гидробионтов. В кн.: Использование биологических ресурсов Мирового океана. — М., Наука, 1980, с.189−211.
  97. Н.А. Электронно-микроскопическое исследование ультраструктуры поперечно-полосатого мышечного волокна некоторых морских и пресноводных рыб. Автореф. дис. на соиск.учен.степени канд.биол. наук, Л., 1970, 16 с.
  98. Н.В., Людковская Р. Г., Франк Г. М. Ультраструктура толстых нитей мышечных волокон лягушки в покое и при калиевой контрактуре. Биофизика, 1975, т.20, в. З, с.445−450.
  99. Н.Н. О некоторых проблемах химической кинетики и реакционной способности. М., АН СССР, 1958, 87 с.
  100. Л.А. Ультраструктурные изменения мышечных клеток сердца при острых повреждениях. В кн.: Общие механизмы клеточных реакций на повреждающее воздействие. — М., 1977, с.54−55.
  101. В.В., Пауков B.C. Ультраструктурная патология. М., Медицина, 1975, 432 с.
  102. Смит 0. Биологическое действие замораживания. М., йн.лит., 1963, 503 с.
  103. И.А., Филиппова Л. А. Динамика безазотистых веществ при автолизе мышечной ткани. Арх.биол.наук, 1935, т.37, в.2, с.469−480.
  104. В.И., Браун А. Д. Связывание альдолазы и других водорастворимых белков в антактных мышцах и мышцах, поврежденных теплом. Цитология, 1977, т.19, № 4, с.388−392.
  105. В.И., Браун А. Д. К вопросу о природе изменений активности водорастворимых ферментов при действии на мышцы повреждающих агентов. П. Изменение извлекаемости -из мышц альдолазы при действии мочевины. Цитология, 1983, т.25, № 6, с.699−702.
  106. В.В., Махов А. А., Ткаченко А. В. Фракционный состав дрожжевых-белков. --Изв. АН СССР, серия биол., 1969, № 2, с.285−288.
  107. Н.А., Крайнова Л. С. О перераспределении микроэлементов в рыбе при холодильном хранении. В сб.: Биохимические и биофизические исследования пищевых продуктов при холодильной консервации. Л., 1981, с.104−109.
  108. В.В. О номенклатурах скелетных мышц и одиночных мышечных волокон. В сб.: Биофизические и биохимические методы исследования мышечных белков. Л., Наука, 1978, с.6−14.
  109. Химический состав пищевых продуктов. Под ред. Покровского А.А.-М., Пищевая промышленность, 1976, 227 с.
  110. Л.Д., Шевелева Г. К., Севериненко С. М., Нечаев А. П. Влияние процессов холодильного хранения и горячего копчения на фракционный состав липидов мойвы. Мурманск, Труды ПИНРО, 1981, с.76−79.
  111. С.Ф., Целлариус Ю.Г., Очаговая дезагрегация миофибрилл при острых метаболических повреждениях соматической мускулатуры. -Бюлл.экспер.биол.мед., 1975, т.79, № I, с.71−74.
  112. С.Ф., Целлариус Ю. Г. Гистопатология очаговых метаболических повреждений волокон соматической мускулатуры. Новосибирск, Наука, 1979,153 с.
  113. В.В., Гизатулина' Л.Г. Фракционный состав белков мышечной ткани рыбы при обработке и хранении. Изв. высш.учебн.завед. Пищевая технология, 1976, ffi 6, с.73−75.
  114. Н.Э. Вакуолизация мышечного волокна при действии колхицина, цитохолазина В и агентов, изменяющих метаболизм клетки. -Цитология, 1981, т.23, № 9, с.1085−1087.
  115. Н.В., Кузнецов В. Л. Влияние вакуолизации на концентрацию натрия в изолированном мышечном волокне. Цитология, 1979, т.21, Ш 8, с.914−919.
  116. П.Ю. Анабиоз. М-Л,'АН СССР, 1955, 436 с.
  117. Л.Х. Неспецифическая реакция клеток и радиочувствительность. М., Наука, 1977, 140 с. 4 • * г 4
  118. E.G., Ке P.J., MacCallum W.A., Adams D.E. Newfaundland capelin lipids- fatty acid composition and alterations during frozen storage. J. Fish Ees. Bd Can., 1969, v. 26, p. 2037−2060.
  119. Ackmon E.G., Sebedio J.L., Kovacs M.I.P. Role of eicosenoic and docosenoic fatty acids in freshwater and marine lipids. -Marine chemistry, 1980, p.157−164.
  120. Aitken A., Cornell J.J. The effect of frozen storage on muscle filament spacing in fish. Cong. conserv- cong. et lyoph. subst biol. et alim. Paris, 1977, p.187−191.
  121. Allen E.R., Murphy B.J. Sarcotubular development in dystrophic skeletal muscle cell. Cell Tiss. Res., 1978, v.194, p.125−130.
  122. Andersson-Cedergren E. Ultrastructure of motor end plate and sarcoplasmic components of mouse skeletal muscle as revealed by threedimensional reconstructions from serial sections. J.Ultrastr. Res., 1959, suppl.1, p.1−191.
  123. Aracawa N., Jnagaki9C., Kitamura T., Piyiki S., Fujimaki M. Some possible evidences for alteration in the actin myosin interaction in stored muscle. — Agr.Biol.Chem., 1976, v.40,p.1445−1447.
  124. Armstrong C.M., Bezanilla P.M., Horowicz P. Twitches in-the pretsent of ethyline glycol bis (aminoethyl ether) — N, N — tetraa-cetic acid. — Biochim. Biophys. Acta, 1972, v.267, p.605−608.
  125. Arstila A.U., Shelburne J.D., Trump B.F. Studies on cellular autophagocytosis: a histochemical study on sequential alterations of mitochondria in the glucagon induced autophagic vacuoles of rat liver. — Lab.Insect., 1972, v. 27, p.517−327.
  126. Bagshaw C.R. On fche location of divalent metal binding sites and the light chain subunit of vertebrate myosin. Byochemistry, 1977, v.16, p.59−67.
  127. Bagshaw C.R., Kendrick Johes J. Identification of the divalent metal ion binding domain of myosin regulatory light chains using spin labelling techiques. — J.Mol.Biol., 1980, v.140, p.411−433
  128. Barany K., Barany M.G., Jean M., Kushmerick M.J. Phosphorylation dephosphorylation of the 18 000-dalton light chain of myosinduring the contraction relaxation cycle of frog muscle. — J.Biol. Chem., 1979, v.254, p.3617−3623.
  129. Bishop C.M., Odense P.H. The ultrastructure of the white striated myotomal muscle of the cod, Gadus morhua, L. J. Fish Res.Bd. Can., 1967, v.24, p. 2549−2553.
  130. Bligh E.G., Dyer W.J. A rapid method of total lipid extraction and purification. Can.Biochem.Physiol., 1959, v.37, p.911−917.
  131. Caffie4G., Kossler P., Kiichler G. The influence of free fatty acids on functional properties of isolated skeletal muscles- octa-noate action on membrane resistance. Pflugers Arch., 1980, v.383, p.87−89.
  132. Castell C.H., Bishop D.M. Effect of season on salt extractable protein in muscle from trawlercaught cod and its stability during frozen storage. — J. Fish Res.Bd.Can., 1973, v.30, p. 159−161.
  133. Castell C.H., Smith В., Dyer W.J. Effects of formaldehyde on salt extractable proteins of gadoid muscle. J. Pish Res.Bd.Can., 1973, v.30, p.1205−1213.
  134. CHapmah D.' Phase transitions and fluidity characteristics of lipids and cell membranes. Quart. Revs. Biophys., 1975, v.8, p.185−235.
  135. Chen M.T., Ockerman H.W., Cahill V.R., Plimpton R.P., Parrett N.A. Solubility of muscle proteins as result of autolysis and microbiological growth. J. Fd.Sci., 1981, v. 46, p.1139−1143.
  136. Childs E.A. Interaction of free fatty acids with fish muscle in vitro. J. Fish Res Bd.Can., 1974, v.31, p.111−113.
  137. Christie K.N., Stoward P.J. A cytochemical study of acid phosphatase in dystrophic hamster muscle. J.Ultrastr.Res., 1977, v.58, p.219−234.
  138. Connell J.J. The role of formaldehyde as a protein cross-linking agent acting during the frozen storage of cod. J.Fd.Sci., 1975, p.717−722.
  139. Cooke R., Kuntz J. The properties of water in biological systems. Ann.Rev.Biophys.Bioeng., 1974, v.3, p.95−126.
  140. Cullen M.J., Appleyard S.T., Bindoff L. Morfologic aspects of muscle breakdown and lysosomal activation. Ann.N.3T, Acad.Sci., 1979, v. 317, p.440−463.
  141. Dayton W.R., Goll D.E., Stromer N.H., Revilie W.J., Zeece M.G., 2+
  142. Robson R.M. Some properties of a Ca -activated protease that may be involved in myofibrillar protein turnover. In: Proteases and biological control. N.Y., 1975, p.551−577.
  143. Dayton W.R., Schollmeyer J.Y. Immunocytochemical localization of a calcium activated protease in skeletal muscle cell. — Exp. Cell Res., 1981, v. 136, p. 423−433.
  144. Dayton W.R., Schollmeyer J.Y., Lepley R.A., Ccortes L.R. A calcium activated protease possible involved in myofibrillar protein turnover. Isolation of a low — calcium — reguiring form of the protease. — Biochim.Biophys. Acta, 1981, v. 659, p.48−61.
  145. Daw A., Perrant J, Morris G.J. Membrane leakage of solutes after thermal shock of freezing. Cryobiology, 1973, v.10, p.126−133.
  146. Decker R.S., Wildenthal K. Lysosomal alterations in heart skeletal muscle and liver of hyperthyroid rabbits.Lab.invest., 1981, v. 44, p. 455−465.
  147. Desaki J, Unusual thick filaments in intrafusal muscle fibers of the Chinese hamster. J.Electr.Microsc., 1978, v. 27, p.315−515.
  148. De Duve 0. The lysosome in retrospect. In: Lysosomes in Biology and Pathology, v.1,Dingle J.T., Pell H.B.(Eds), Amsterdam London, 1969, p.3−40.
  149. Dianzani M.V., Bertone G.P., Bonelli G., Canuto R.A., Gabriel F.F.I. Interaction of aldehydes and of other derivalives of lipid peroxidation with all structures. Med.(Biol.) Environ1976, v.4, p.345−365.
  150. Dugue Magalhaes M.C. The nature of a proteolytic activity associated with the mitochondrial membranes. — Wiss Beitr. M -Luther — Univ. Halle — Wittenberg. R., 1981, v.66, p. 108−112.
  151. Dyer W.J., Dingle I.R. Fish proteins with special reference to freezing. In: Fish as Food (Ed.G.Bergtrom) N.Y.Acad.Press, 1961, v.1, p.275−327.
  152. Duerr J.D., Dyer W.J. J. Fish Res.Bd.Can, 1952, v.7.(цит# no
  153. И.П. Посол рыбы, — Изв.ТИНР0,1967,т.63, с.1−198.
  154. Dyer W.F., Fraser D.J. Proteins in fish muscle. Lipid hydrolysis. J. Fish Res.Bd.Can., 1969, v. 16, p. -4−3-52.
  155. Dyer W.J., Morton M.L. Storage of frozen plaice fillets. J. Fish Res.Bd.Can., 1956, v.13, p.129−134.
  156. Eisenberg B.R., Kuda A.M. Discrimination between fiber populations in mammalian skeletal muscle by using ultrastructural parameters. J.Ultrastr.Res., 1976, v.54, p.76−88.
  157. Eisenberg B.R., Salmons S. Ultrastructural correlates of fibre type transformation in rabbit skeletal muscle. J. Physiol,(Gr.Brit), 1980, v.301, p.16−31.
  158. Els H.J., Raubenheimer E.J., Booyens J. Observation on ultra-structural changes of skeletal muscle in werding Hoffmans disease. — In: Pr’oc. 21 Annu. Conf .Electron Microsc.Soc.South.Afr., G-rahamstown, 1−3 dec., 1982, v.12, p. 55−56.
  159. Endo M. Calcium release from the sarcoplasmic reticulum. Physio! Revs, 1977, v.57, p.71−108.
  160. Endo M., Tonomura Y., Masaki Т., Ohtsuki J., Ebashi S. Localisation of native tropomyosin in relation to striation patterns. J. Biochem., 1966, v.60, p.605−613.
  161. Eppenberger H.M., Perriard J-C., Rosenberg U.B., Strehler E.E. The 165 000 M-protein myomesin a specific protein of cross striated muscle cells. — J. Cell Biol., 1981, v.89, p.185−193.
  162. Fawfcett D.W., Revel J.P. The sarcoplasmic reticulum of a fast-acting fish muscle. J. Biophys/Biochem.Cytol., 1961, v.10, p.289−301.
  163. Fazekas S.I., Ovary V., Szekessy Hermann, Tatrai E. Two variations of lipid in myosin. Anisotropy of lipid chelate and interactio2+ 2+complexes with Mg and Ca ions and basic amino acids. Acta -Ag-ronomica Acad. Sci. Hung., 1978, v.27, p.1−15.
  164. Fik M., Kolakowski E., Valencia M.Q.A. Wplyw pH, temperatury i czasu ogrzewania na szybkosc proteolizy bialek miesa sardunki. Prz. spoz., 1981, v. 35 P. 195−197.
  165. Fink R., Gracki- K., Luttgau H.C. The effect of energy deprina-tion and electrophysiological parameters of muscle fibres. Eur. J. Cell Biol., 1980, v.21,p.101−108.
  166. Fitzsimons R.B., McLeod J.G. Myopathy with pathological features of both centronuclear myopathy and multicore disease. J.Neurol. Sci., 1982, v.57, p.395−405.
  167. Floyd K. The physiology of striated muscle. Brit. J. Anaesth., 1980, v.52, p.111−121.
  168. Forsmann W.G., Brandt B.W., Reuben S.P., Grundfest N. Reversible marfological changes in the contractile sphere of crayfish muscle fibres. J.Mechanochem. — Cell Motility, 1974, v.2, p.287−293.
  169. Franzini Armstrong C. Studies of the triad. IY. Structure of the function in frog slow fibers. — J. Cell Biol, 1973, v.56,p.120−128.
  170. Franzini Armstrong C. The structure of a simple Z-line. — J. Cell Biol., 1973 a, v.58,p.630−642.
  171. Franzini Armstrong C., Landmesser 1., Pilar G. Size and shape of transverse tubule openings in frog twitch muscle fibers. — J. Cell Biol., 1975, v.64, p.493−497.
  172. Franzini Armstrong C., Porter K.R. Sarcolemmal invaginations continuiting the T-system in fish muscle fibers. — J. Cell Bioll., 1964, v.22, p.675−696.
  173. Gambarelli D., Pellissier J.F., Hassoun J. Structures tubulo-reticulaires dans les cellules endotheliales et perioytaires, les lymphocytes et les cellules satellites du musole dans un cas de scle-rodermie. C.r.Soc.Biol., 1974, v.168, p.308−310.
  174. Gill O.A., Keith B.A., Smith L.B. Textural deterioration of red hake and headdock muscle in frozen storage as related to chemical parameters and changes in the myofibrillar proteins. J. Fd Sci., 1979″ v.44, p.661−667.
  175. Gill C.O., Penney N. Bacterial penetration of muscle tissue.-J.Fd Sci., 1982, v.47, p.690−691.
  176. Gildberg A., Roa J. Tissue degrationand belly bursting in capelin Adv. Fish Sci. Technol.Pap.Ibilee Conf. Torry Res.Stat., Aberdeen, 1979, Parnham. 1980, p.225−258.
  177. Golovkin N.A., Krainova L.S., Uvarova N. A, Effect of various storage temperatures on change in mineral composition of mackerel and hake. Congelat.Conserv.Etat.Congeleet lyophilis, subst. biol. et alim., Paris, 1977, p.209−217.
  178. Gomori G. Histochemical methods for acid phosphatase. J. His-tochem.Cytochem., 1956, v.4, p.453−461.
  179. Gonzalez Serratos G.H., Somlyo A.Y., McClellan G., Shuman H., Barrero L.M., Somlyo A.P. Composition of vacuoles and sarcoplasmic reticulum in fatigued muscle: electron probe analysis. — Proc. Natl.Acad.Sci, USA, 1978, v.75,p.1329−1333.
  180. Greene L.E. Comparison of the binding of hearry meromyosin and myosin subfragment I to F-actin. Biochemistry, 1981, v.20, p.2120 -2126.
  181. Groh V., Mayersbach H. Enzymatic and functional heterogeneity of lysosomes. Cell and Tissue Res., -19S1-, v.214, p.613−621.
  182. Hamada I., Iabuno F., Furumatsu K., Niwa E. The effect of lipidoil the heart denaturation of actomyosin. Bull. Japan Soc.Sci.Fish, 1982, v.48, p.189−193.
  183. Hanson J., Huxley H.E. Structurae basis of the cross-striati-ons in muscle. Nature, 1955, v.172, p.530−532.
  184. Hardic J. Z-disc expansion during supercontraction: a passive mechanism. J. Muscle Res. Cell Motility, 1980, v, 1, p.163−176.
  185. Hardy M.F., Mantle D., Pennington R.J.T. Calcium activated proteinases in human skeletal muscle. — Biochem.Soc.Trans., 1981, v.9, p.219−220.
  186. Hjelmeland K., Raa J. Fish tissue degradation by tripsin type enzymes. Adv. Fish Sci.Technol.Pap.Jbilee Conf. Torry Res.Stat., Aberdeen, 1979, Farnham, 1980, p.456−459.
  187. Hultman E. Skelettmuskelns biokemi. Scand.J.Rheumatol., 1979, v.8, p.25−29.
  188. Huxley H.E. The mechanism of muscular contraction. Science, 1969, v.164, p.1356−1366.
  189. Huxley H.E. Structural changes in the actin and myosin conforming filamens during contraction. la’s Cold Spring Harbor Sympos. Quant.Biol., 1973, v.37, p.361−376.
  190. Huxley H., Hanson J. Changes in the’Cross-striations of muscle during contraction and stretch and their structural interpretation.-Nature, 1954, v.173, p.973−976.
  191. Jarenback L., Liljimark A. Ultrastructural changes during frozen storage of cod (Gadus morhua, L).II.Structure of extracted myofibril reisidues. J. Pd Technol., 1975, v.10, p.309−325.
  192. Jarenback L., Liljimark A. Ultrastructural changes frozen storage of cod (Gadus morhua, L).III.Effects of linoleic acid and lino-leic acid hydroperoxides on myofibrillar proteins. J. Pd Teclmol., 1975?, v.10, p.437−4-52.
  193. Jebsen J. V/. Proteins in fish muscle. Rept. FAO Intern.Conf. Fish Nutrition, 1961, p.27−35.
  194. Jiang S"T" Studies on the denaturation of mullet muscle protein during frozen storage. Intern.Inst.Refrig., 1978, v. 58, p.418−426.
  195. Jorgensen A.O., Shen A.A.J., Daly P., MacLennan D.H. Localiza-2+ 2+tion of Ca + Mg ATPase of the sarcoplasmic reticulum in adult rat papillary muscle. — J. Cell Biol., 1982, v.93, p.883−892.
  196. Kay J., Siemankowski E.F., Groweling J.A., Siemankowski L.M., Goll D.E. Proteolysis of myofibrillar proteins at neutral pH. -Wiss.Beitr.M. Luther.-Univ.Halle — Wittenberg, 1981, v.66, p.66−67.
  197. Kent M. Fish muscle in the frozen state: time dependence of its microwave dielectric properties. J. Fd Technol., 1975, v.10, p.91−102.
  198. Kilarski W. The organization of the sarcoplasmic reticulum in skeletal muscle of fishes. Part II.Crac.Series: Zoologia, 1965, v.8 p. 51−58.
  199. Korneliussen H., Nicolaysen К. Distribution and dimension of the T-system in different muscle fiber types in the atlantic hagfish (Myxine glutinosa, L). Cell and Tissue Res., 1975, v. 157, p. 1−16.
  200. Kozima T.T., Jamada T. Changes in ultrastructure of frozen stored fish. Congil. Conser. a I’etat cong. et lyophie., 1977, v.1, p.179−186.
  201. Kronnie G.T., Tatarczuch L., Raamsdonk W.V., Kilarski W. Muscle fibre types in the myotome of stickleback, Gasterosteus aculeatus, L, a histochemical, immunohistochemical and ultrastructural study. -J.Fish Biol., 1983, v.22, p.303−316.
  202. Kryvi H., Flood P.R., Gulyaev D. The ultrastructure and vascular supply of the different fibre types in the axial muscle of the sturgeon Acipenser stellatus, Pallas. Cell and Tissue Res., 1980, V.212, p.117−126.
  203. Maria C., Rowe A.J. Praying of A-filaments into three subfi-laments into three subfilaments. Nature, 1980, v.286, p.412−414.
  204. Martonosi A.N. Calcium pumps. Fed.Proc., 1980, v.39, p.2401−2402.
  205. Matthes G., Herrmann M., Nachwels V. Lipidperoxidationsproducte: mittels. Thiobarbitursaurereaktion bei Kryokon-servierung. Dtsch. Gesundheitsw, 1980, v.35, p.1071−1072.
  206. Matthews A.D., Park G.R., Anderson E.M. Evidence for the formation of covalent cross-linked myosin in frozen-stored cod minces.-Adv.Fish Sci and Technol.Pap.Jubilee Conf. Torry Res.Stat., Aberdeen, 1979, p.438−444.
  207. Mazur P., Leibo S.P., Chu E.H.J. A two-factor hypothesis of fre zing ingury. Evidence from Chinese, hamster tissue culture cells.-Exp.Cell Res., 1972, v.71, p.345−355.
  208. Morii H., Kanazu R. Lipid change of fish meat at cold storage.
  209. Bull.Fac.Fish Nagasaki Unive, 1972, No33, P" 63−84.
  210. Mrak R.E., Baskin R.J. Ultrastructure of dystrophic mouse sarcoplasmic reticulum of dystrophic mouse sarcoplasmic reticulum.-Biochem.Med., 1978, v.19, p. 277−293.
  211. Muguruma M., Muguruma J., Fukazawa T. Contribution of Z-line constituents to the formation of the contraction bands of chichin myofibrils on addition of Mg2+ ATP. — J.Biochem., 1980, v.88, p. 145−149.
  212. Nag A.C. Ultrastructure and adenosine triphosphate activity of red and white muscle fibers of caudal region of a fish. J. Cell Bioll., 1972, v.55, p. 42−57.
  213. Nakao T. Pine structure of the myotendinous junction «terminal coupling» in the skeletal^muscle of: the lamprey Lampetra japo-nica. Anat.Rec., 1975, v.182, p.521−529.
  214. Natori R., Isojima C., Natori R. On various types of periodic contraction in skinned fibres of skeletal muscle. Jikeikai Med., 1976, v.23, p.255−270.
  215. Noguchi S., Oosaua K., Kaji M., Joguchi S. Studies on the control of denaturation of fish muscle proteins during frozen storage. YI. Preventive effect of carbohydrates. Bull.Japan.Soc.Sci.Pish, 1976, v.42, p.77−78.
  216. Noda T., Isogai K., Hajashi H., Katunuma N. Susceptibilities of various myofibrillar proteins to cathepsin В and morphological alteration of isolated myofibrils by this enzyme. Biochem., 1981, v.90, p.371−379.
  217. Novikoff A.B. Lysosomes: a personal account. In: Lysosomes and storage deseases. Acad.Press.New York — London, 1973, Р" 1−41.
  218. Oberc M.A., Engel W.K. Ultrastructural localization of calcium in normal and abnormal skeletal muscle. J.Pathol., 1977, v.36, p.566.577.
  219. Offer G., Trinick J. The swelling and•shrinking of myofibrils.-Meat Sci., 1983, v.8, p. 245−281.
  220. Oguchi K., Ianagisav/a N., Tsukagochi H. The structure of the T-sistem in human muscular dystrophy. A high-voltage electron microscopic study. — J.Neurol.Sci., 1982, v.57, p. 333−341.
  221. Oguni M., Kubo Т., Matsumoto J.J. Studies on the denaturation of fish muscle proteins.I.Physicochemical and electron microscopical studies of freeze-denaturation of carp actomyosin. Bull.Japan. Soc.Sci.Fish, 1975, v.41, p.1113−1123.
  222. Ohashi K., Mikawa Т., Maruyama K. Localization of Z-protein in isolated Z-disk sheets of chichen leg muscle. J. Cell Biol., 1982, v.95, p.85−90.
  223. Okuzumi M., Shimizu M., Matsumoto A. Spoilage and bacterial flora of thawed fishes partially frozen at -3°C during chill storage. Bull. Japan Soc.Sci.Fish, 1981, v.47, p.239−242.
  224. Oliver C. Cytochemical localization of acid phosphatase and trimetaphosphatase activities in exocrine acinar cells. J. Histo-chem.Cytochem., 1980, v.28, p.78−81.
  225. Olley J., Duncan W.R.H. Lipids and protein denaturation in fish muscle. J.Sci.Fd.Agric., 1965, v.16, p.99−104.zgunes N., Artvinli S. Phospholipids in myofibrils. Biochem. Biophys.Res.Commun., 1982, v.104, p.523−526.
  226. Parry D.A.D., Squire J.M. Structural of tropomyosin in musclg regulation. Analysis of X-ray diffraction patterns from relaxed and contracted muscle. J.Mol.Biol., 1973, v.75, Р"33−55″
  227. Partmann W. Elektronehmikroskopische Yeranderungen von Fish -und Warmbluterfleisch beim Kuhlen und Gefrieren.- K^tetechnik, 1964, v.16,p. 341−545.
  228. Partmann W. Some aspects of protein changes in frozen foods. -Z.Ernahrungswiss, 1977, v.16, p. 167−175.
  229. Peachey L.D. The sarcoplasmic reticulum and transverse tubules of the frog’s sartorius. J. Cell Biol., 1965, v. 25, p.209−231.
  230. Pette D., Heilmann G. Some characteristic of sarcoplasmic reticulum in fast and slow-twitch muscles. Biochem.Soc.Transactions, 1979, v.7, p.765−766.
  231. Pribor D.B. Biological interaction between cell membranes and glycerol or DMSO. Gryobiology, 1975, v.12, p.309−320.
  232. Reddy S.K., Nip W.K., Tang C.S. Changes in fatty acids and sensory quality of fresh water prawn (Macrobrachium rosenbergii) stored under frozen conditions. J. Fd Sci., 1981, v. 46, p.353−356.
  233. Revill W.J., Go11 D.F., Stromer M.H., Robson R.M., Dayton W.C. 2+
  234. A Ca activated possible involved in myofibrillare proteine turno-ver-subcellular localisation of the protease skeletal muscle. J. Cell Biol., 1976, v. .70, p.1−8.
  235. Reynolds E.S. The use of lead citrate at high pH as an electron opaque stain in electron microscopy. J. Cell Biol., 1963, v.17, p.208−212.
  236. Rothschuh K.E. tfber einen Vorgang fortschreitender structurellen desorgenisation an verletzten skelettmuskelfasern. Pflugers Arch, ges.Physiol., 1955, v. 260, p.437−439.
  237. Roubal W.T., Tappel A.L. Damage to proteins, enzymes and amino acids by peroxidizing lipids. Arch. Biochem.Biophys., 1966, v.113, p.5−8.
  238. Rowland L.P. Chemistry and chemical pathology of sarcolemma.-In: Curr.Top.Nerve and Muscle Res., A-0, 1979, p.16−28.
  239. Rubinsky B., Cravalho E.G., Mikic B. Thermal stresses in frozenorgans. 1980, v.17, p.66−7 $.
  240. RuthR.C., Weglicki W.B. Effects of ATP on lysosomes: inhibition of the loss of latency caused by cooling. Amer.J.Physiol., 1982, v.242, p.192−199.
  241. Salminen A., Kainulainen H., Vihko V, Lysosomal changes related to egeing and physical exercise in mouse cardiac and skeletal musclus. Experientia, 1982, v.$ 8, p.781−782.
  242. Salmons S, Functional adaptation in skeletal muscle. Trends Neurosci, 1980, v. 3, p.134−1 $ 7.
  243. Savolainen K., Kuusi Т., Nikkila O.E. Formation of formaldehyde in Baltic herring and cod and related changes in the fish nuescle proteins during frozen storage. Scand.Refrig., 1975, v.4, p.141−143.
  244. Scales D.J., Iasumara T. Stereoscopis views of a distrophic sarcotubular system: selective enhancement by a modified golgi stain. J.Ultrast.Res., 1982, v.78, p. 193−205.
  245. Scelsi R., Marchetti C., Poggi P., Lotta S., Lommi G. Muscle fiber type morfology and distribution in paraplegic patients with traumatic cord lesion. Acta neuropathol., 1982, v.57, p. 243−248.
  246. Shelburne J.D., Arstila A.U., Trump B.F. Studies on cellular autophagocytosis: cyclic AMP and dibutyryl cyclic AMP — stimulated autophagy in rat liver. — Amer.J.Pathol., 1973, v.72, p.521−535.
  247. Schiaffino S., Hanzlikova V. Studies on the effect of denervation in developing muscle.II.The lysosome system. J. Ultrastr, Res 1972, v.39, p.1−14.
  248. Schneider M.J.Т., Schneider A.A. Water in biological membranes: adsorption insotherms and circular dishroism as a function hydration J. Membrane Biol., 1982, v.9, p.127−140.
  249. Schwartz G.I., Diller K.R. Analysis of individual cell volumevariation during freezing. Cryobiology, 1979, v.16, p. 5−88.
  250. Seiden D. Effects of colchicine on myofibrils arrangement and the lysosomal system in skeletal muscle. Z. Zellforsh, 1973, v.144, p.467−473.
  251. Seki N., Oogane I., Watonabe T. Changes in ATPase activities and other properties of sardine myofibrillar proteins during ice-storage. Bull. Japan Soc.Sci.Pish, 1980, v.46, p.607−616.
  252. Sikorski Z., Olley Т., Kostuch S. Protein changes in frozen fish. CRG- Critic.Rev.in Pd Sci.Nutrit., 1976, v.8,p.97−129.
  253. Simidy W., Simidy U., Terashima H. Muscle of aquatic animals. Influence of freezing storage on muscle protein yellowtail Seriola quinqueraliata. Bull.Japan.Soc.Sci.Pish, 1958, v.23, p.700−703.
  254. Simionescu N., Simionescu M. Galloyluylucoses of low molecular weight as mordant in electron microscopy.II.The moiety and functional groups possibly involved in the mordanting effect. J. Cell Biol. 1976, v. 70, p.622−633.
  255. Slinde E., Kryvi H. Studies on the nature of the Z-discs in skeletal muscle fibres of sharks Etmopterus spinax L and Galeus melas-tomus -Kafinesque-Schmaltz. J. Pish Biol., 1980, v.16, p. 299−308.
  256. Smith J. G-.M., Hardy R., Young K.W. A seasonal study of the storage characteristics of mackerel stored at chill and ambient temperatures. Adv. Pish Sci.Technol.Pap.Jubilee Conf. Torre Res.Stat. Aberdeen, 1979, Parnham, 1980, p.379−379.
  257. Smith R.E. Proteinases in cell physiology and pathology. J. Histochem.Cytochem.,-1981, v. 29, p. 423−424.
  258. Somlgro AW., Shuman H., Somlyo A.P. Elemental distribution in striated muscle and the effects of hypertonicity. J.Cell.BiQl., 1977 v. 74, p. 828−857.
  259. Squire J.M., Harford J.J. Pine structure of the A-band in cryosections.III.Crossbridge distribution and the axial structure of the human C-zone. J.Mol.Biol., 1982, v.155, p. 467−494.
  260. Stauber W.T., Hedge A-M., Schottelius B.A. On the ion-stimulated autolytic capability of old and ELD muscle homogenates. Life Sci., 1976, v. 18, p. 1441−1446.
  261. Stauber W.T., Hedge A.M., Trout J.J., Schottelius B.A. Inhibition of lysosomal function in red and white skeletal muscles by chlo-roquine. Exp.Neurol., 1981, v.71, p. 295−306.
  262. Sullivan J.S., Bradbury J.H., Denborough M.A. Biochemical and -physical studies on muscle membranes. Glin.Exp.Phormacol.Physiol., 1980, v. 7, P. 80- 91.
  263. Sun A.V., Sun G. J, Neurochemical aspects of the membrane hypothe sis of aging. Interdiscipl.Top.Gerontol., 1979, v.15, p. 34- 53.
  264. Suterland E.W. Studies on the mechanism of hormone action. -Science, 1972, v. 177, p. 401−408.
  265. Tanaka T. Electron-microscopic studies on toughness in frozen fish. In: The technology of fish utilization.L., 1965, p. 121−126.
  266. Tonomura I. Muscle proteins, muscle contraction and cation trans port. Univ of Tokyo Press, 1972, p.433.
  267. Trout J.J., Stauber W.T., Schottelius B.A. A unique acid phosphatase location: the transverse tubule of avian fast muscle. J. Histochem., 1979, v.11, p. 417−423.
  268. Trump B.F., Berezesky I.E., Chang S.H., Pendergrass R.E., Mer-gner W.J. The role of ion shifts in cell ingury. Scann. Electron Microsc., 1979, v. 3, p.1−13.
  269. Tsuchiya Т., Shinohara Т., Matsumora J.J. Physicochemical properties of aquid tropomyosin. Bull. Japan Soc.Sci.Pish, 1980, v. 46, p. 839−896.
  270. Tsuchija J., Tsuchija Т., Matsumoto J.J. The nature of the cross bridges constituting aggregates of frozen stored carp myosin and ac-tomyosin. Advances in Fish Sci.Technol., 1979, v.9, p.434−438.
  271. Van Raamsdonk W., Van Veer T.L., Weeken K., Terkonnie Т., De Ja-ger S. Fiber type differentiation in fish. Mol.Physiol., 1982, v. 2, p. 31−47.
  272. Veratti E. Investigations on the fine structure of striated muscle fiber. J.Biophys.Biochem.Cytol., 1961, v.10, p. 3−59.
  273. Viswanathan N.P.G., Copakumar K., Rajendranathan N. Lipid hydrolysis in mackeral (Rastrellinger Kanagurta) during frozen storage. Fish Technol., 1976, v. 13, p. 111−114.
  274. Walesby N.J., Iohnston J.A. Fibre types in the locomotory muscles of an antarctic teleost Notothenia rossi. A histochemical ultrastructural and biochemical study. Cell Tissue Res., 1980, v. 208 p.143−164.
  275. Wang K., Williamson C.L. Identification of an N2 line protein of striated muscle. Proc.Nat.Acad.Sci. USA Biol. Sci., 1980, v.77, p.3254−3258.
  276. Wrogemami К., Pena S.D.J. Mitochondrial calcium overload: a general mechanism for cell-necrosis in muscle diseases. The Lancet, 1976, v. 1, p. 672−674.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!