Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Моделирование электронных спектров органических хромофоров неэмпирическими методами квантовой химии

Диссертация: Моделирование электронных спектров органических хромофоров неэмпирическими методами квантовой химии
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Моделирование структуры и спектров органических хромофоров предоставляет важную информацию, дополняющую результаты экспериментальных исследований в фотохимии, фотобиологии и оптике. Фотопоглощение органических хромофоров лежит в основе процессов фоторецепции, передачи зрительного сигнала, фотосинтеза и биолюминесценции. Исследование свойств возбужденных состояний органических сопряженных… Читать ещё >

Моделирование электронных спектров органических хромофоров неэмпирическими методами квантовой химии (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • 1. Методы расчета возбужденных состояний
    • 1. 1. Одноконфигурационные методы
    • 1. 2. Многоконфигурационные методы
      • 1. 2. 1. Многоконфигурационный метод самосогласованного поля
      • 1. 2. 2. Многоконфигурационная теория возмущений
      • 1. 2. 3. Расширенная техника МС (ЗБРТ
  • 2. Моделирование электронных спектров органических хромофоров в изолированном состоянии
    • 2. 1. Методы расчета
    • 2. 2. Электронные спектры изолированных органических хромофоров
      • 2. 2. 1. Равновесные геометрические конфигурации
      • 2. 2. 2. Энергии вертикальных электронных переходов
  • 3. Гибридные методы квантовой и молекулярной механики (КМ/ММ)
    • 3. 1. Классификация методов КМ/ММ по способу описания взаимодействия между КМ и ММ подсистемами
    • 3. 2. Используемая методика моделирования структуры и спектров органических хромофоров в растворе и белковой матрице
  • 4. Электронные спектры поглощения органических хромофоров в растворе
    • 4. 1. Методы расчета
    • 4. 2. Моделирование электронных спектров хромофоров в растворе
      • 4. 2. 1. Хромофор СРР
      • 4. 2. 2. 3-ОН-кинуренин
      • 4. 2. 3. Аргпиримидин
  • 5. Моделирование электронных спектров фотоактивных белков
    • 5. 1. Фотопоглощение ретиналя в родопсине
      • 5. 1. 1. Моделирование электронных спектров ретиналя в газовой фазе, растворе и родопсине
      • 5. 1. 2. Анализ влияния окружения на смещение полосы поглощения 11-цис-ретиналя
    • 5. 2. Фотофизические свойства разгорающегося флуоресцентного белка аэРР
      • 5. 2. 1. Электронные спектры изолированного хромофора азРРбЭб
      • 5. 2. 2. Моделирование спектров поглощения белка аБрР
  • Выводы

Моделирование структуры и спектров органических хромофоров предоставляет важную информацию, дополняющую результаты экспериментальных исследований в фотохимии, фотобиологии и оптике. Фотопоглощение органических хромофоров лежит в основе процессов фоторецепции, передачи зрительного сигнала, фотосинтеза и биолюминесценции. Исследование свойств возбужденных состояний органических сопряженных хромофоров с электрон-донорными/ акцепторными заместителями имеет важное значение для оптимизации свойств хромофоров, применяемых в нелинейной оптике. Результаты расчетов энергий и интенсивностей вертикальных электронных переходов позволяют объяснять и предсказывать оптические свойства хромофорных групп в различных средах.

Работа посвящена развитию методики расчета возбужденных состояний органических хромофоров в газовой фазе и в конденсированных средах, а также применению предложенных подходов к исследованию, прежде всего, биомолекулярных фотоактивных систем. При этом необходимо использование многоконфигурационных методов квантовой химии для сбалансированного описания поверхностей потенциальной энергии основного и возбужденных электронных состояний с учетом статической и динамической электронной корреляции. Для расчета энергий вертикальных электронных переходов хромофоров в изолированном состоянии предложена новая методика, основанная на многоконфигурационной квазивырожденной теории возмущений второго порядка. Эта же методика в сочетании с гибридными методами квантовой и молекулярной механики (КМ/ММ) позволяет исследовать влияние молекул растворителя, а также белкового окружения на фотопоглощение хромофорных групп.

Молекулярные объекты, исследованные в данной работе, включают биологические хромофоры, связанные с процессами старения в хрусталике глаза (3-ОН-кинуренин и аргпиримидин), хромофоры зеленого флуоресцентного белка, получившего широкое применение в качестве биомаркера in vivo, модельные хромофоры желтого фотоактивного белка. Рассмотрены также молекулы родопсина, ответственного за передачу зрительного сигнала, а также фотопереключаемого белка asFP595, обладающего уникальными свойствами разгорающейся флуоресценции и представляющего интерес не только как маркер в живых системах, но и как перпективный материал для хранения информации.

Цель работы. Цель работы заключалась в разработке методики точных расчетов возбужденных состояний органических хромофоров в изолированном состоянии, в растворе и в белковой матрице и применении предложенных подходов к исследованию ряда фотоактивных биомолекулярных систем. В рамках работы были поставлены следующие задачи:

1) Разработка методики для количественных оценок энергий вертикальных электронных переходов органических хромофоров в изолированном состоянии, основанной на многоконфигурационной квазивырожденной теории возмущений (МСдЭРТ2).

2) Применение данного подхода к расчетам энергий вертикальных электронных переходов для изолированных хромофоров и сравнение результатов расчета с экспериментальными данными о спектрах поглощения в газовой фазе.

3) Исследование фотофизических свойств хромофорных групп в растворе с использованием неэмпирических методов квантовой химии высокого уровня точности в рамках теории КМ/ММ.

4) Моделирование структуры и электронных спектров зрительного рецептора родопсина и разгорающегося флуоресцентного белка азРР595 в рамках предложенной методики неэмпирических расчетов в сочетании с методами КМ/ММ.

Научная новизна результатов.

1) Разработана методика неэмпирических расчетов возбужденных состояний, основанная на многоконфигурационной квазивырожденной теории возмущений и предполагающая построение серии матриц эффективных гамильтонианов последовательно возрастающей размерности (а1^-МС (^ЮРТ2). Показано, что для ряда систем подход а1^-МС (^ЮРТ2 превосходит по точности такие общепринятые многоконфигурационные методы, как А№МР2, САБРТ2 и МС (ЗОРТ2.

2) По результатам расчетов в рамках предложенной методики были получены новые данные о фотофизических свойствах органических хромофоров:

• Впервые с использованием многоконфигурационной теории возмущений предсказаны энергии вертикальных электронных переходов для хромофоров зеленого флуоресцентного белка (GFP) и разгорающегося флуоресцентного белка asFP595 в различных протонированных состояниях.

• Установлено, что аномальный гипсохромный сдвиг полосы поглощения для катионной формы хромофора 3-ОН-кинуренина при переходе из газовой фазы к водному раствору обусловлен конкуренцией процессов образования внутри-и межмолекулярных водородных связей и, как следствие, изменением геометрической конфигурации хромофора.

• Впервые в рамках единого подхода с использованием многоконфигурационной теории возмущений получены оценки энергий вертикальных электронных переходов для хромофора 11-цис ретиналя в газовой фазе, растворе и белке родопсине. Выявлена каталитическая роль белкового окружения в специфичности фотоиндуцированной реакции цис-транс изомеризации ретиналя по связи С11-С12.

• По результатам расчетов энергий вертикальных электронных переходов проведена интерпретация экспериментального спектра белка asFP595. Предложен механизм разгорающейся флуоресценции белка asFP595.

Научная и практическая значимость. Методический аспект данной работы заключается в разработке новой методики расчета возбужденных состояний органических хромофоров, позволяющей получать оценки энергий вертикальных электронных переходов высокой точности. Результаты, полученные в данной работе, могут быть в дальнейшем использованы для предсказания и направленной модуляции оптических свойств хромофоров путем модификации локального окружения в белковой матрице. Это может быть достигнуто введением точечных мутаций в аминокислотную последовательность белка по позициям, которые оказывают определяющее влияние на геометрическую конфигурацию и оптические свойства хромофорной группы.

Апробация работы и публикации. Материалы диссертации были представлены на III интернет-конференции «Информационно-вычислительные технологии в решении фундаментальных научных проблем и прикладных задач химии, биологии, фармацевтики и медицины» (Москва, 2004), международных конференциях студентов, аспирантов и молодых ученых «Ломоносов» (Москва 2004, 2005, 2006, 2007 и 2008), международной конференции по водородным связям (Москва, 2004), международной школе по квантовой химии (Финляндия, 2005), Всероссийских школах-симпозиумах «Динамика и структура в химии и биологии» (Москва 2005, 2006 и 2007), конференции европейского научного общества «Биомолекулы — от свойств в газовой фазе к реакциям в живых клетках» (Австрия, 2006), VI международной конференции по низкотемпературной химии (Черноголовка, 2006), XIII международной конференции по фотохимии (Германия, 2007), втором международном симпозиуме «Соударения атомных кластеров: структура и динамика от ядерных до биологических размеров» (Германия, 2007), XVII международной конференции и школе молодых ученых в области исследования водородных связей (Санкт-Петербург, 2007), VII международной молодежной конференции ИБХФ РАН-ВУЗы «Биохимическая физика» (Москва 2007).

Результаты опубликованы в 18 печатных изданиях, в том числе в 6 статьях в рецензируемых научных журналах.

Выводы.

1) Разработана техника аи?-МСС-ЮРТ2 для расчета энергий вертикальных электронных переходов органических хромофоров, основанная на методе многоконфигурационной квазивырожденной теории возмущений второго порядка. Для молекулы ретиналя, хромофоров желтого фотоактивного белка и зеленого флуоресцентного белка в газовой фазе были получены оценки положений максимумов полос поглощения с погрешностью, не превышающей 0.07 эВ.

2) Техника аи?-МС (ЗВРТ2 в сочетании с гибридными методами квантовой и молекулярной механики (КМ/ММ) позволяет получать количественные оценки энергий вертикальных электронных переходов хромофоров в конденсированных средах и может быть использована для изучения влияния окружения на оптические свойства хромофорных групп.

3) Аномальный синий сдвиг максимума полосы поглощения при переходе из газовой фазы в раствор для катионной формы 3-ОН-кинуренина объясняется изменением геометрической конфигурации от существенно неплоской для хромофора в изолированном состоянии к плоской в растворе, что связано с процессами образования внутрии межмолекулярных водородных связей.

4) Основными факторами, определяющими смещение полосы максимума поглощения ретиналя при переходе от газовой фазы к родопсину, являются проти-воион и электростатическое поле белкового окружения. Электростатическое поле белка является одним из факторов, определяющих специфичность реакции цис-транс фотоизомеризации хромофора по связи С11-С12. Выявлена структурообразующая роль консервативного аминокислотного остатка 01и181 родопсина.

5) Впервые с использованием методов квантовой химии высокого уровня точности получены оценки энергий вертикальных электронных переходов хромофора азРР595 в изолированном состоянии и в белке. Показано, что при исследовании оптических свойств данного хромофора необходимо использовать многоконфигурационные подходы.

6) По результатам расчетов методами КМ/ММ с использованием техники аи§-МС (^ОРТ2 проведена интерпретация экспериментального спектра поглощения белка аэРРбЭб. Показано, что за максимум поглощения как темной, так и активной форм белка ответственна анионная форма хромофорной группы.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Roos. B.O. Theoretical studies of electronically excited states of molecular systems using multiconfigurational perturbation theory // Acc. Chem. Res.— 1999.—Vol. 32.-P. 137−144.
  2. Serrano-Andres L., Merchan M. Quantum chemistry of the excited state: 2005 overview // J. Mol. Struct (Theochem).—2005.-Vol. 729 —P. 99—108.
  3. Dreuw A., Head-Gordon M. Single reference ab initio methods for the calculation of excited states of large molecules // it Chem. Rev. — 2005.—Vol. 105.—P. 4009−4037.
  4. Foresman J. B., Head-Gordon M., Pople J. A., Frisch M. J. Toward a systematic molecular orbital theory for excited states ///. Chem. Phys.—1992.—Vol. 96.—P. 135−149.
  5. Stanton J.F., Barlett R.J. The equation-of-motion coupled-cluster method: a systematic biorthonormal approach to molecular excitation energies, transition probabilities and excited state properties // J. Chem. Phys.—1993.—Vol. 98.—P. 7029−7039.
  6. Bauernschtnitt M., Ahlrichs R. Treatment of electronic excitations within the adiabatic approximation of time dependent density functional theory // Chem. Phys. Leii.—1996.—Vol. 256.-P. 454−464.
  7. Petersilka M., Gossmann U. J., Gross E. K. U. Excitation energies from time-dependent densityfunctional theory 11 Phys. Rev. Lett.—1996.—Vol. 76.—P. 1212−1215.
  8. Hirao K. Multireference Moller-Plesset method 11 Chem. Phys. Lett.—1992.— Vol. 190.—P. 374−380.
  9. Andersson K., Malmquist P.-A., Roos B.O., Sadlej A.J., Wolinski K. J. Second-Order perturbation theory with a CASSCF reference function // /. Phys. Chem.— 1990.—Vol. 94.-P. 5483−5488.o
  10. Andersson K., Malmqvist P.-A, Roos, B.O. Second-order perturbation theory with a complete active space self-consistent field reference function // J. Chem. Phys- 1992.-Vol. 96. -P. 1218−1226.
  11. Nakano H. Quasidegenerate perturbation theory with multiconfigurational self-consistent-field reference functions ///. Chem. Phys.— 1993.—Vol. 99.—P. 7983— 7992.
  12. Fitiley J., Malmqvist P.-A., Roos B.O., Serrano-Andres L. The multi-state CASPT2 method // Chem. Phys. ?etf.-1998.-Vol. 288.-P. 299−306.
  13. Burke K., Werschnik J., Gross E. K. U. Time-dependent density fucntonal theory: past, present and future // J. Chem. Phys—2005—Vol. 123.—P. 62 206−1— 62 206−9.
  14. Krylov A.I. Equation-of-motion coupled-clusters methods for open-shell and electronically excited species: the hitchhicker’s guide to the Fock space // Ann. Rev. Phys. Chem. 2008.-Vol. 59.-P. 433−462.
  15. Marques M.A.L., Gross E.K.U. Tine-dependent desnity fucntional theory //Ann. Rev. Phys. Chem—2004-Vol. 55—P. 427—455.
  16. Jacquemin D., Perpete E.A., Scuseria G.E., Ciofini I., Adamo C. TD-DFT Performance for the Visible Absorption Spectra of Organic Dyes: Conventional versus Long-Range Hybrids //J. Chem. Theor. Comput.—2008.—Vol. 4.—P. 123−135.
  17. Tozer D.J., Amos R.D., Handy N.C., Roos B.O., Serrano-Andres L. Does density fucntional theory contribute to the understanding of excited states of unsaturated organic compounds? // Mol. P/n/s-1999.-Vol. 97.-P. 859−868.
  18. Vydrov O. A., Scuseria G. E. Assessment of a long-range corrected hybrid functional // /. Chem. Phys.- 2006,-Vol. 125.-P. 234 109-(l)-234 109-(9).
  19. Song J.-W., Tokura S., Sato T., Watson M. A., Hirao K. An improved long-range corrected hybrid exchange-correlation functional including a short-range Gaussian attenuation (LCgau-BOP) // /. Chem. Phys-2007.-Vol. 127.-P. 154 109-(1)-154 109-(6).
  20. Emrich K. An extension of coupled-cluster formalism to excited states (I) // Nucl. Phys. j4—1981.—Vol. 351.-P. 379−396.
  21. Bomble Y. J., Sattelmeyer K. W., Stanton J. F. On the vertical excitation energy of cyclopentadiene 11 J. Chem. Phys—2004,-Vol. 121,—P. 5236—5240.
  22. Martin M.E., Negri F., Oliuucci M. Origin, nature and fate of the fluorescent state of green fluorescent protein chromophore at the CASPT2//CASSCF resolution // /. Am. Chem. Soc,-2004,-Vol. 126.-P. 5452−5464.
  23. Olsen S., Smith S.C. Bond selection in the photoisomerization reaction of anionic green fluorescent protein and kindling fluorescent protein chromophore models // /. Am. Chem. 5oc.-2008.-Vol.130.-P. 8677−8689.
  24. Cembran A., Bernardi F., Olivucci M., Garavelli M. Counterion controlled photoisomerization of Retinal chromophore models: a computational investigation // J. Am. Chem. Soc.-2004. -Vol. 126.-P. 16 018−16 037.
  25. Cembran A., Bernardi F., Olivucci M., Garavelli M. The retinal chromophore/chloride ion pair: structure of the photoisomerization path and interplay of charge transfer and covalent states // Proc. Natl. Acad. Sei. USA— 2005.—Vol. 102.—P. 6255−6260.
  26. Schafer L. V., Groenhof G., Boggio-Pasqua M., Robb M. A., Grubmuller H. Chromophore protonation state controls photoswitching of the fluoroprotein asFP595 //PLoS Comput. Biol- 2008,-Vol. 4.-P. el000034(l)-el000034(14).
  27. Kozlowski P. M., Davidson E. R. Considerations in constructing a multireference second-order perturbation theory // /. Chem. Phys—1994 —Vol. 100—P.3672— 3682.
  28. Malrieu J.-P., Heully J.-L., Zaitsevskii A. Multiconfigurational second-order perturbative methods: Overview and comparison of basic properties // Theor. Chim. Acta.—1995.—Vol. 90.-P. 167−187.
  29. Murakami M., Kobayashi T., Goldberg A., Nakamura S. CASSCF and CASPT2 studies on the structures, transition energies, and dipole moments of ground and excited states for azulene // J. Chetn. Phys.—2004,—Vol. 120—P.1245—1252.
  30. Shavitt I., Redmon L.T. Quasidegenerate perturbation theories. A canonical van Vleck formalism and its relationship to other approaches // J. Chem. Phys.— 1980.—Vol. 73,—P.5711—5717.
  31. Molina V., Merchan M. On the absorbance changes in the photocycle of the photoactive yellow protein: a quantum-chemical analysis // Proc. Natl. Acad. Sci. USA-2001.-Vol. 98.-P. 4299−4304.
  32. Nielsen I. B., Lammich L., Andersen L. H. SI and S2 excited states of gasphase schiff-base retinal chromophores // Phys. Rev. Lett.—2006.—Vol. 96.—P. 1 8304(1)—1 8304(4).
  33. Nielsen LB., Lammich L., Andersen L.H. SI and S2 excited states of gasphase Schiff-base retinal chromophores // Phys. Rev. Lett. —2006.—Vol. 96. P. 1 8304(1)—1 8304(4).
  34. Andersen L.H., Lapierre A., Nielsen S.B., Nielsen LB., Pedersenb S. U., Pedersen U. V., Tomita S. Chromophores of the green fluorescent protein studied in the gas phase // Eur. Phys. J. D-2002.-Vol. 20.-P. 597−600.
  35. Lammich L., Petersen M.A., Nielsen M.B., Andersen L.H. The Gas-Phase Absorption Spectrum of a Neutral GFP Model Chromophore // Biophys. J.— 2007-Vol. 92.—P. 201−207.
  36. Nielsen LB., Boye^ronne S., El Ghazaly M.O.A., Kristensen M.B., Nielsen S.B., Andersen L.H. Absorption Spectra of Photoactive Yellow Protein Chromophores in Vacuum // Biophys. J—2005—Vol. 89,—P. 2597−2604.
  37. Adamo C., Barone V. Towards reliable density fucntional methods without adjustable parameteres: the PBEO model // /. Chem. Phys.—1999 —Vol. 110.-P. 6158−6170.
  38. Page C.S., Olivucci M. Ground and excited state CASPT2 geometry optimizations of small organic molecules 11 J. Comput. Chem.—2003.—Vol. 24.— P. 298−309.
  39. Wanko M., Hoffmann M., Strodel P., Koslowski A., Thiel W., Neese F., Frauenheim T., Elstner M. Calculating absorption shifts for retinal proteins: computational challenges ///. Phys. Chem. B-2005.-Vol. 109.-P. 3606—3615.
  40. Witek H. A., Choe Y.-K., Finley J. P., Hirao K. Intruder state avoidance multireference Moller-Plesset perturbation theory // /. Comp. Chem.—2002.— Vol. 23.—P. 957−965.
  41. Sekharan S., Weingart O., Buss V. Ground and excited states of retinal schiff, base chromophores by multiconfigurational perturbation theory // Biophys. J.— 2006.—Vol. 91.—P. L7-L9.
  42. Voityuk A. A, Michel-Beyerle M.-E., Roh N. Protonation effects on the chromophore of green fluorescent protein. Quantum chemical study of the absorption spectrum // Chem. Phys. Lett—1997.—Vol. 272.-P. 162−167.
  43. Kurimoto M., Subramony P., Gurney R. W., Lovell S., Chmielewski J., Kahr B. Kinetic stabilization of biopolymers in single-crystal hosts: green fluorescent protein in R-lactose monohydrate // J. Am. Chem. Soc.—1999.—Vol. 121.—P. 6952−6953.
  44. Murakami A., Kobayashi T., Goldberg A., Nakamura S. CASSCF and CASPT2 studies on the structures, transition energies, and dipole moments of ground and excited states for azulene // /. Chem. Phys. —2004.—Vol. 120.-P. 1245—1252.
  45. Bastiansen 0., Derissen J.L. An electron diffraction investigation of the molecular structure of azuelene // Acta Chem. Scand —1966.—Vol. 20,—P. 1319—1324.
  46. Hanson A. W. The crystal structure of the azulene, s-trinitrobenzene complex // Acta Crystallogr—1965 —Vol. 19.-P. 19—26.
  47. Foggi P., Neuwahl F. V.R., Moroni L., Salvi P. R. Si — Sn and S2—Sn absorption of azulene: femtosecond transient spectra and excited state calculations // /. Phys. Chem. A-2003.-Vol. 107.-P. 1689−1696.
  48. Shevyakov S. V., Li H., Muthyala R., Asato A.E., Croney J.C., Jameson DM., Liu R.S.H. Orbital control of the color and excited state properties of formylated and fluorinated derivatives of azulene // /. Phys. Chem. A—2003.—Vol. 107.—P. 3295−3299.
  49. Warshel A., Levitt M. Theoretical studies of enzymic reactions: dielectric, electrostatic and steric stabilization of the carbonium ion in the reaction of lysozyme // J. Mol. Biol.- 1976.-Vol. 103.-P.227−249.
  50. Bakowies D., Thiel W. Hybrid models for combined quantum mechanical and molecular mechanical approaches // J. Phys. Chem.—1996.—Vol. 100.—P. 10 580−10 594.
  51. Rosta E., Klahn M., Warshel A. Towards accurate ab initio QM/MM calculations of free-energy profiles of enzymatic reactions // /. Phys. Chem. B—2006.—Vol. 110.—P. 2934−2941.
  52. Lin H., Truhlar D. G. QM/MM: what have we learned, where are we, and where do we go from here? // Theor. Chem. Acc.—2007-Vol. 117.-P. 185−199.
  53. Tomasi J., Persico M. Molecular interactions in solution: an overview of methods based on continuous distributions of the solvent // Chem. Rev.—1994.—Vol. 94.— P. 2027−2094.
  54. Field M. J., Bash P. A., Karplus M. A combined quantum mechanical and molecular mechanical potential for molecular dynamics simulations. // J. Comput. C/zem.—1990.—Vol. 11.-P. 700−733.
  55. Day P. A., Jensen J. H., Gordon .M. S., Webb S. P., Stevens W. J., Krauss M., Garmer D., Basch H., Cohen D. An effective fragment method for modeling solvent effects in quantum mechanical calculations // /. Chem. Phys —1996.— Vol. 105.-P. 1968−1986.
  56. Gordon M. S., Freitag M. A., Bandyopadhyay P., Jensen J. H., Kairys V., Stevens W. The effective fragment potential method: a QM-based MM approach to modeling environmental effects in chemistry // /. Phys. Chem. A.—2001.—^Vol. 105.—P. 293−307.
  57. Stone A. J. Distributed multipole analysis, or how to describe a molecular charge distribution // Chem. Phys. Lett-1981.-Vol. 83.-P. 233−239.
  58. Nemukhin A. V., Grigorenko B. L., Topol I. A., Burt S. K. Flexible effective fragment QM/MM method: validation through the challenging tests ///. Comput. Chem.-2003.-Vol. 24.-P. 1410−1420.
  59. Reuter N., Dejaegere A., Maigret B., Karplus M. Frontier bonds in QM/MM methods: a comparison of different approaches // Phys. Chem. A.—2002.—^Vol. 104.—P. 1720−1735.
  60. Thery V., Rinaldi D., Rivail J.-L., Maigret B., Ferenczy J. J. Quantum mechanical computations on very large molecular systems: the local self consistent field method // /. Comput. Chem.—1994.—Vol. 15, — P. 269—282.
  61. Wlodawer A., Li M., Dauter Z., Gustchina A., Uchida K., Oyama O., Dunn B. M., Oda K. Carboxyl proteinase from Pseudomonas defines a novel family of subtilisin-like enzymes // Nat. Struct. Biol—2001.—Vol. 8—P. 442— 446.
  62. Hedstrom L. Serine protease mechanism and specificity // Chem. Rev.—2002, — Vol. 102.—P. 4501−4523.
  63. Dunn B. M. Structure and mechanism of the pepsin-like family of aspartic peptidases // Chem. ReV.-2002.-Vol. 102.-P. 4431−4458.
  64. Zimmer M. Green fluorescent protein (GFP): applications, structure, and related photophysical behavior // Chem. Rev.—2002.-Vol. 102—P. 759−781.
  65. Lippincott-Schwatz J., Snapp E., Kenworthy A. Studying protein dynamics in living cells //Nat. Rev. Mol. Cell Biol-2001,-Vol. 2.-P. 444−456.
  66. Bastiaens P.I.H, Pepperkok R. Observing proteins in their natural habitat: the living cell // Trends Biochem. Sci—2000.—Vol. 25,—P. 631—637.
  67. Dong J., Solntseu KM., Poizat O., Tolbert L.M. The Meta-Green Fluorescent Protein Chromophore // J. Am. Chem. Soc-2007.-Vol. 129.-P. 10 084−10 085.
  68. Voityuk A.A., Kutnmer A.D., Michel-Beyerle M.-E., Rosch.Absorption spectra of the GFP chromophore in solution: comparison of theoretical and experimental results // Chem. Phys.-200l.-Vol 269.-P. 83−91.
  69. Toniolo A., Granucci G., Martinez T.J. Conical intersections in solution: a QM/MM study using floating occupation semiempirical configuration interaction wave functions // J. Phys. Chem., 4−2003 -Vol. 107.-P. 3822−3830.
  70. Totiiolo A., Olsen S., Manohara L., Martriez TJ. Conical intersection dynamics in solution: the chromophore of Green Fluorescent Protein // Faraday Discuss.— 2004,—Vol. 127.-P. 149−163.
  71. Voiyuk A.A., Zerner M.C., Rosch N. Extension of the neglect of diatomic differential overlap method to spectroscopy. NDDO-G parametrization and results for organic molecules // /. Phys. Chem. A—1999.—Vol. 103.—P. 4553—4559.
  72. Padayatti P. S., Ng A.S., Uchida K., Glomb M.A., Nagaraj R.H. Argpyrimidine, a blue fluorophore in human lens proteins: high levels in brunescent cataractous lenses // Invest. Ophthalmol. Visual Sci-2001,—Vol. 42—P. 1299−1304.
  73. Ulrich P., Cerami A. Protein glycation, diabetes, and aging // Recent Prog. Horm. Res.—2001.—Vol, 56.-P. 1−21.
  74. Reuter N., Lin H., Thiel W. Green fluorescent proteins: empirical force field for the neutral and deprotonated forms of the chromophore. Molecular dynamics simulations of the wild type and S65T mutant // /. Phys. Chem. 5—2002.—Vol. 106.-P. 6310−6321.
  75. Lewis A. The molecular mechanism of excitation in visual transduction and bacteriorhodopsin // Proc. Natl. Acad. Sci. USA—1978.—Vol. 75.-P. 549−553.
  76. Baylor D. How photons start vision // Proc. Natl. Acad. Sci. USA—1996,—Vol. 93.—P. 560−565.
  77. Menon N. T., Han M., Sakrnar T. P. Rhodopsin: structural basis of molecular physiology // Physiol. Rev.-2001.^-Vol. 81.-P. 1659—1688.
  78. Palczewski K., Kumasaka T., Hori T. y Behnke C. A., Motoshima H., Fox B. A., Le Trong I., Teller D., Okada T. y Stenkamp R. E. y Yamamoto M., Miyano M. Crystal structure of rhodopsin: a G protein-coupled receptor //Science—2000.— Vol. 289.—P. 739−745.
  79. Teller D. C., Okada T., Behnke C. A., Palczewski K., Stenkamp R. E. Advances in determination of a high-resolution three-dimensional structure of rhodopsin, a model of G-protein-coupled receptors (GPCRs) // Biochemistry—2001,—Vol. 40.-P. 7761−7772.
  80. Okada T., Fujhjoshi Y., Silow M., Navarro JLandau E. M., Schichida Y. Functional role of internal water molecules in rhodopsin revealed by X-ray crystallography 11 Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A.-2002.—Vol. 99,—P. 5982— 5987.
  81. Okada T., Sugihara M., Bondar A.-N., Elstrier M., Eritel P., Buss V. J. The retinal conformation and its environment in rhodopsin in light of a new 2.2 A° crystal structure ///. Mol. Biol.-2004,-Vol. 342.-P. 571−583.
  82. Lin S. W., Sakmar T. P., Franks R. R., Khorana H. G., Mathies R. A. Resonance Raman Microprobe Spectroscopy of rhodopsin mutants: effect of substitutions in the third transmembrane helix / ?Biochemistry—1992.—Vol. 31,—P. 5105—5111.
  83. Sakmar T. P., Franke R. R., Khonara H. G. Glutamic acid 113 serves as the retinylidene Schiff base counterion in bovine rhodopsin // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.^.—1989.-Vol. 86.—P. 8309−8313.
  84. Kim J. E., Tauber M. J., Mathies R. A. Wavelength dependent cis-trans isomerization in vision // Biochemistry—2001.—^Vol. 40.—P. 13 774—13 778.
  85. Freedman K. A., Becker R. S. Comparative investigation of the photoisomerization of the protonated and unprotonated n-butylamine Schiff bases of 9-cis-, 1 1 -cis-, 13-cis-, and all-trans-retinals ///. Am. Chem. Soc.—1986.—Vol. 108.-P. 1245−1251.
  86. Ferre N., Olivucci M. Probing the rhodopsin cavity with reduced retinal models at the CASPT2// CASSCF/AMBER level of theory ///. Am. Chem. Soc.-2003,-Vol. 125.-P. 6868−6869.
  87. Coto P. B., Strambi A., Ferre N., Olivucci M. The color of rhodopsins at the ab initio multiconfigurational perturbation theory resolution Proc. Natl. Acd. Sci. U.S.A.-2006.-Vol. 103.-P. 17 154−17 159.
  88. Andruniow T., Ferre N., Olivucci M. Structure, initial excited-state relaxation, and energy storage of rhodopsin resolved at the multiconfigurational perturbation theory level //Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A.-2004.-Vol 101.—P. 17 908−17 913.
  89. Hufen J., Sugihara M., Buss V. J. How the counterion affects ground- and excited-state properties of the rhodopsin chromophore // Phys. Chem. /3—2004.— Vol. 108.—P. 20 419−20 426.
  90. Sekharan S., Sugihara M., Buss V. Origin of spectral tuning in rhodopsin — it is not the binding pocket // Angew. Chem., Int. Ed—2007—Vol. 46,—P. 269—271.
  91. Sekharan S., Sugihara M., Weingart O., Okada T., Buss V. J. Protein assistance in the photoisomerization of rhodopsin and 9-cis-rhodopsins — insights from experiment and theory ///. Am. Chem. Soc.—2007—Vol. 129—P. 1052—1054.
  92. Schreiber M., Buss V. Exploring the opsin shift with ab initio methods: geometry and counterion effects on the electronic spectrum of retinal // J. Chem. Phys.— 2003.—Vol. 119.—P. 12 045−12 048.
  93. Sugihara M., Buss VEntel P., Elstner M., Frauenheim T. 11-cis-Retinal protonated Schiff base: influence of the protein environment on the geometry of the rhodopsin chromophore 11 Biochemistry—2002.—Vol. 41.-P. 15 259—15 266.
  94. Gascon J. A., Batista V. S. QM/MM study of energy storage and molecular rearrangements due to the primary event in vision // Biophys /.—2004.—Vol. 87.—P. 2931−2941.
  95. Losa A. M., Galvan I. F., Martn M. E., Aguilar M. A. Solvent effects on the low-lying excited states of a model of retinal 11 J. Phys. Chem. B—2006.—Vol. 110.—P. 18 064−18 071.
  96. Sugihara M., Buss V., Entel P., Hafner J., Bondar A. N., Elstner M., Frauenheim T. Ab initio, tight-binding and QM/MM calculations of the rhodopsin chromophore in its binding pocket // Phase Transitions—2004.—Vol. 77.—P. 31— 45.
  97. Ludeke S" Beck M" Yan E. C. Y., Sakmar T. P., Siebert F., Vogel R. The role of Glul81 in the photoactivation of rhodopsin //J. Mol. Biol.—2005.—Vol. 353.—P. 345−356.
  98. Watiko M., Garcivelli M., Bernardi F., Niehaus T. A., Frauenheim T., Elstner M. A global investigation of excited state surfaces within time-dependent density-functional response theory // J. Chem. Phys,-2004.—Vol. 120.-P. 1674—1692.
  99. Sun M., Ding Y., Cui G., Liu Y. SI and S2 excited states of gas-phase schiff-base retinal chromophores: a time-dependent density functional theoretical investigation // /. Phys. Chem.-2007.-Vol. 111.—P. 2946−2950.
  100. Honig B., Hudson B., Sykes D., Karplus M. Ring orientation in ?3-ionone and retinais // Proc. Nat. Acad. Sci. U.S. A-1971.-Vol 68.-P. 1289−1293.
  102. Spooner P. J. R., Sharpies J. MVerhoeven M. A., Lugtenburg J., Glaubitz C., Watts A. Relative orientation between the /?Monone ring and the polyene chain for the chromophore of rhodopsin in native membranes // Biochemistry—2002,—Vol. 41.—P. 7549−7555.
  103. Janz J. M., Farrens D. L. Role of the retinal hydrogen bond network in rhodopsin schiff base stability and hydrolysis 11 J. Biomol. Chem.—2004.—Vol. 279,—P. 55 886−55 894.
  104. Gascon J. A., Sproviero E. M., Batista V. S. Computational studies of the primary phototransduction event in visual rhodopsin // Acc. Chem. Res.—2006.—^Vol. 39.—P. 184−193.
  105. Fujimoto K., Hayashi S., Hasegawa J., Nakatsuji H. Theoretical studies on the color-tuning mechanism in retinal proteins // /. Chem. Theor. Comput—2007.— Vol. 3.-P. 605−618.
  106. Nakayama K., Nakano H., Hirao K. Theoretical study of the it — pi* excited states of linear polyenes: the energy gap between 1XBU + and 21Ag ~ states and their character 11 Int. J. Quant. Chem-1998.—Vol. 66,—P. 157—175.
  107. Chudakov D. M., Feofanov A. V., Mudrik N. N., Lukyanov S., Lukyanov K. A. Chromophore environment provides clue to «Kindling Fluorescent Protein"riddle // J. Biol. Chem.-2003.—Vol. 278.-P. 7215−7219.
  108. Quillin M. L., Anstrom D. M., Shu X., O’Leary SKallio K., Chudakov D. M., Remington S. J. Kindling fluorescent protein from anemonia sulcata: dark-state structure at 1.38 A resolution// Biochemistry—2005.—Vol. 44.—P. 5774—5787.
  109. Wilmann P. G., Petersen J., Devenish R. J., Prescott M., Rossjohn J. Variations on the GFP Chromophore'// J. Biol. Chem—2005.-Vol. 280.-P. 2401−2404.
  110. Amat P., Granucci G., Buda F., Persico M., Tozzini V. The Chromophore of asFP595: A Theoretical Study// J. Phys. Chem. B —2006.—Vol. 110 -P. 93 489 353.
  111. Tretyakova Y. A., Pakhomov A. A., Martynov V. I. Chromophore structure of the kindling fluorescent protein asFP595 from Anemonia sulcata //J. Am. Chem. Soc.—2007.—Vol. 129.—P. 7748−7749.
  112. Grigorenko B., Savitsky A., Topol I., Burt S., Nemukhin A. Ground-state structures and vertical excitations for the kindling fluorescent protein asFP595 // /. Phys. Chem. B-2006.-Vol. 110-P. 18 635−18 640.
  113. Schafer L. V., Groenhof G., Boggio-Pasqua M., Robb M. A., Grubmuller H. Photoswitching oi the fluorescent protein asFP595: mechanism, proton pathways, and absorption spectra // Angew. Chem —2007.—Vol. 119.—P. 536−542.
  114. Andresen M., Stiel A.C., Trowitzsch S., Weber G., Eggeling C., Wahl M.C., Hell S.W., Jakobs S. Structural basis for reversible photoswitching in Dronpa// Proc. Natl. Acad. Sei. USA-2007-Vol. 104.-P. 13 005−13 009.
  115. S., Krogh H., Nielsen I. В., Nielsen S. В., Pedersen S. U., Pederse U. V., Andersen L. H., Bell A. F., He X., Tonge P. // J. Phys. Rev. Lett—2003.—Vol. 90.—P. 11 8103(1)—111 8103(4)
  116. Andersen L. H., Bluhme H., Boye S., Jorgensen T. J. D. Krogh H., Nielsen /. В., Nielsen S. В., Svendsen A. // Phys. Chem. Chem. Phys.—2004,—Vol. 6.—P. 2617−2627.
  117. Sun M. Excited State Properties of the Chromophore of the asFP595 Chromoprotein: 2D and 3D Theoretical Analyses// Int. J. Quant. Chem.—2006.— Vol. 106.-P. 1020−1026.
  118. Nemukhin A. V., Topol I. A., Burt S. K. Electronic Excitations of the Chromophore from the Fluorescent Protein asFP595 in Solutions// J. Chem. Theory Comput-2006-Vol. 2.-P. 292—299.
  119. Основные публикации по теме диссертации
  120. Nemukhin A.V., Bochenkova A.V., Bravaya К.В., Granovsky A.A. Accurate modeling of the S0-S1 photo-absorption in biological chromophores // Proc. of SPIE-2006,-Vol. 6449.—P. 64490N (1)-64490N (5).
  121. К.Б., Боченкова А. В., Грановский А. А., Немухин А. В. Моделирование структуры и электронных спектров хромофора зеленого флуоресцентного белка // Химическая физика—2008.—Т. 27.—С. 13—17.
  122. Bravaya К.В., Grigorenko B.L., Nemukhin А. VZhu Yun-Ji, Zhang Jian-Ping Theoretical characterization of the 1,3-diazaazulene molecule and its derivatives // J. Mol. Struct. (Theochem)—2008.—Vol. 855.-P. 40−44.
  123. Bravaya K.B., Bochenkova A.V., Grigorenko B.L., Nemukhin A.V. Molecular modeling of reaction mechanism of serine-carboxyl peptidases // J. Chem. Theor. Сотр.-2006,-Vol. 2.-P. 1168−1175.
  124. Kessel L., Nielsen I.В., Bochenkova A. V., Bravaya K.B., Andersen L.H. Gas-phase spectroscopy of protonated 3-OH-kynurenine and argpyrimidine. Comparison of experimental results to theoretical modeling // J. Phys. Chem. A—2007.—Vol. 111.—P. 10 537−10 543.
  125. Bravaya K.B., Bochenkova A. V, Granovsky A.A., Nemukhin A.V. An opsin shift in rhodopsin: retinal S0-S1 excitation in protein, in solution, and in the gas phase // /. Am. Chem. Soc.-2007.-Vol. 129.-P. 13 035−13 042.
  126. К. В., Bochenkova A.V., Granovsky A. A., Savitsky A.P., Nemukhin A.V. Modeling photoabsorption of the asFP595 chromophore 11 J. Phys. Chem. A— 2008.—Vol. 112.—P. 8804−8810.
  127. К.Б., Боченкова А. В., Немухин А. В. Моделирование структуры и электронных спектров молекулы ретиналя // Международная конференция аспирантов и студентов «Ломоносов-2004», 12—15 апреля, 2004, Москва, Россия — Материалы конференции, С. 108.
  128. К.Б. Моделирование механизма гидролиза пептидной связи в активном центре седолизина // Международная конференция студентов и аспирантов «Ломоносов-2005», 12—15 апреля, 2005, Москва, Россия — Материалы конференции, Т. 1, С. 64.
  129. К.Б. Моделирование вертикальных электронных спектров биологических хромофоров в различном окружении // Международная конференция студентов и аспирантов «Ломоносов-2007», 11—14 апреля, 2007, Москва, Россия — Материалы конференции, С. 452.
  130. К.Б. Моделирование фотофизических свойств флуоресцентного белка asFP595 // Международная конференция студентов и аспирантов «Ломоносов-2008», 8—11 апреля, 2008, Москва, Россия — Материалы конференции, С. 597.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!