Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Протеолитические ферменты в тканях некоторых морских беспозвоночных

Диссертация: Протеолитические ферменты в тканях некоторых морских беспозвоночных
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Обнаружена корреляция между активностью протеиназ в гонадах морского ежа и исландского гребешка и стадиями полового цикла, заключающаяся в возрастании протеолитической активности в гонадах исследуемых видов в период посленерестовой резорбции и фазы быстрого вителлогенеза у обоих полов, а также в нерестовый период — у самцов. Возрастание протеолитической активности связано с физиологическими… Читать ещё >

Протеолитические ферменты в тканях некоторых морских беспозвоночных (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • ГЛАВА I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. Общая характеристика протеолиза и протеолитических ферментов
    • 2. Роль протеиназ в белковом метаболизме гидробионтов
      • 2. 1. Аспартильные протеиназы (катепсин Б, пепсин, катепсин Е)
      • 2. 2. Сериновые протеиназы (эластаза, трипсин, коллагенолитические протеиназы, химотрипсин)
      • 2. 3. Са2+ - активируемые нейтральные протеиназы
    • 3. Посмертные изменения белков в тканях гидробионтов
    • 4. Роль протеиназ в физиолого-биохимических адаптациях морских беспозвоночных
  • ГЛАВА II. МАТЕРИАЛ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ
    • 1. Материал
      • 1. 1. Краткая характеристика исследуемых объектов
        • 1. 1. 1. Исландский гребешок
        • 1. 1. 2. Морской еж
        • 1. 1. 3. Камчатский краб, акклиматизированный в Баренцевом море
      • 1. 2. Методика отбора, хранения и обработки биологических проб
    • 2. Методы исследований
      • 2. 1. Определение стадий зрелости исследуемых организмов
      • 2. 2. Приготовление гомогенатов тканей и экстракция протеиназ
      • 2. 3. Определение активности протеиназ
      • 2. 4. Определение концентрации белка в пробах
      • 2. 5. Схема выделения и очистки исследуемых протеиназ
        • 2. 5. 1. Методы группового осаждения белков
        • 2. 5. 2. Разделение белков из тканей исследуемых объектов методом гель-фильтрации на колонках с сефадексом G-100 и с ультрогелем АсА
        • 2. 5. 3. Определение молекулярной массы исследуемых белков методом гель-фильтрации
        • 2. 5. 4. Оценка степени белкового автолиза тканей при различных режимах и сроках хранения сырья
        • 2. 5. 5. Ионообменная хроматография на колонках с ДЭАЭ-целлюлозой
        • 2. 5. 6. Диск-электрофорез в ПААГ
      • 2. 6. Статистическая обработка данных
  • ГЛАВА III. СПЕКТР И ТКАНЕВАЯ ЛОКАЛИЗАЦИЯ ПРОТЕИНАЗ МОРСКИХ БЕСПОЗВОНОЧНЫХ
    • 1. Пищеварительные органы
    • 2. Половые органы
    • 3. Мышечные ткани
  • ГЛАВА IV. ДИНАМИКА АКТИВНОСТИ ВНУТРИКЛЕТОЧНЫХ ПРОТЕИНАЗ В ПРОЦЕССЕ ГОДОВЫХ ЦИКЛОВ МОРСКИХ БЕСПОЗВОНОЧНЫХ
    • 1. Динамика активности внутриклеточных протеолитических ферментов в гонадах морского ежа в процессе созревания половых продуктов
      • 1. 1. Активность катепсина Б, эластазы и акрозина
      • 1. 2. Активность кальпаиноподобных ферментов
    • 2. Динамика общей протеолитической активности в гонадах гребешка в процессе годового цикла развития
  • ГЛАВА V. ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИЕ ПРОЦЕССЫ И ИЗМЕНЕНИЯ АКТИВНОСТИ ПРОТЕИНАЗ В ПРОЦЕССЕ РАЗЛИЧНЫХ РЕЖИМОВ И СРОКОВ ХРАНЕНИЯ СЫРЬЯ
    • 1. Камчатский краб
      • 1. 1. Изменения фракционного состава белков
      • 1. 2. Изменение протеолитической активности
    • 2. Исландский гребешок
      • 2. 1. Изменения фракционного состава белков
  • ГЛАВА VI. ЧАСТИЧНАЯ ОЧИСТКА И НЕКОТОРЫЕ СВОЙСТВА ВНУТРИКЛЕТОЧНЫХ ПРОТЕИНАЗ ИЗ ТКАНЕЙ МОРСКИХ БЕСПОЗВОНОЧНЫХ
    • 1. Катепсин D
      • 1. 1. Катепсин D из гепатопанкреаса камчатского краба
      • 1. 2. Катепсин D из гонад исландского гребешка
    • 2. Комплексные препараты протеолитических ферментов
      • 2. 1. Комплекс кислых протеиназ из гонад исландского гребешка
      • 2. 2. Комплекс протеолитических ферментов из гепатопанкреаса камчатского краба
    • 3. Сравнительная характеристика полученных препаратов протеолитических ферментов

Протеолиз — один из наиболее фундаментальных биохимических процессов. В течение последних десятилетий произошла полная переоценка значения протеолитических реакций в регуляции метаболизма и стало ясно, что именно протеолиз в значительной мере определяет физиолого-биохимический статус организма и направленность обменных процессов в нем, обеспечивает устойчивость организма к изменяющимся условиям внутренней и внешней среды (Тутельян, Васильев, 1982; Антонов, 1983).

Протеиназы в организме животных выполняют целый ряд важных функций: регулируют ключевые этапы метаболизма (ограниченный протеолиз) — обеспечивают энергетические потребности организма путем расщепления белковой составляющей пищи (пищеварение) — исправляя ошибки биосинтеза, защищают организм от возможного воздействия чужеродных белков (внутриклеточный протеолиз). Процесс катаболизма белков является неотъемлемой частью белкового обмена и характерен для всех живых организмов, но его интенсивность сильно варьирует в зависимости от типа обменивающихся белков и локализации протеолитических реакций.

У всех животных присутствует широкий набор протеолитических ферментов, способных расщепить белковую молекулу до составляющих аминокислот. Важная роль, которую играют эти ферменты в обмене веществ у животных, обуславливает огромный интерес к изучению их физиологических функций и механизмов протеолиза (Мосолов, 1971, 1983, 1988; Антонов, 1983; Немова, 1991; Уголев, Кузьмина, 1993; Gordon, 1973; Gildberg, 1988; ВоЫеу, 1987).

Успехи, достигнутые в исследованиях протеиназ человека, млекопитающих, микроорганизмов (Евтихина, Орехович, Шкипитер, 1963; •./ Казакова, Орехович, 1975; Contractor, Mason, Oakey, 1982) в меньшей степени относятся к гидробионтам и практически не коснулись морских беспозвоночных. Вместе с тем, моллюски, ракообразные и иглокожие — одни из наиболее древних, многочисленных в видовом отношении и разнообразных по экологии классов животных. Изучение биохимических принципов, обеспечивающих жизнедеятельность морских беспозвоночных несомненно помогает в понимании биохимических процессов у высших таксонов (Сидоров, 1986).

Актуальность изучения протеиназ морских беспозвоночных определяется с одной стороны функциями, которые выполняют эти ферменты в организме, а с другой стороны, несомненной практической значимостью. Особый интерес представляет изучение вопросов, связанных с протеолизом у хозяйственно-ценных объектов, таких, как ракообразные и моллюски. Изучение протеолитических ферментов беспозвоночных, во-первых, может иметь значение для понимания их жизнедеятельности, во-вторых, это позволит более рационально использовать добываемое сырье, а именно — для получения препаратов протеолитических ферментов и использования их в медицине, пищевой и легкой промышленности.

Цель настоящих исследований, заключалась в изучении спектра, локализации и свойств протеолитических ферментов и в выяснении их физиологической роли в тканях некоторых промысловых беспозвоночных Баренцева моря в различные периоды годовых циклов. Выбор объектов исследований обусловлен, с одной стороны, промысловым значением этих видов, а, с другой стороны, необходимостью исследования представителей различных таксонов морских беспозвоночных в эволюционно-биохимическом аспекте, слабо представленном в литературе.

Исходя из поставленной цели решались следующие задачи: — изучить спектр и тканевую локализацию протеиназ представителей различных таксонов беспозвоночных Баренцева моря: ракообразныхкамчатского краба, акклиматизированного в Баренцевом море РагаШкоёеБ сат15скШсаш, моллюсков — исландского гребешка СЫатуз slandica и трубача.

Buccinum undatumиглокожих — морского ежа Strongylocentrotus droebachiensis и кукумарии Cucumaria frondosa .

— исследовать динамику активности некоторых протеиназ в ходе половых циклов исландского гребешка и морского ежа.

— провести работы по выделению, очистке и охарактеризовать наиболее перспективные для практического применения протеиназы: катепсин D и комплекс кислых протеиназ из гепатопанкреаса краба и гонад гребешка.

— изучить влияние протеолиза и активности протеиназ в тканях исландского гребешка и камчатского краба на степень сохранности сырья в процессе различных режимов и сроков хранения.

В данной работе исследован спектр протеиназ, участвующих в пищеварении и во внутриклеточном катаболизме белков в различных тканях камчатского краба, исландского гребешка, морского ежа, кукумарии и трубача. Результаты изучения изменения активности протеиназ в процессе гаметогенеза у морских беспозвоночных дают возможность оценить роль протеолиза в жизненном цикле морских беспозвоночных. Впервые выявлены закономерности изменения активности Са2+ - активируемых протеиназ, катепсина D и эластазы в процессе созревания половых продуктов морских беспозвоночных. Впервые, выделен и охарактеризован катепсин D и комплекс кислых протеиназ из гонад исландского гребешка и гепатопанкреаса камчатского краба.

Проведено детальное изучение динамики изменения фракционного состава белков и активности протеиназ в процессе хранения сырья. Определено, что отношение площади пика высокомолекулярных белков к сумме площадей пиков низкомолекулярных белковых веществ при использовании метода гель-фильтрации может быть использовано для оценки качества белковых продуктов и свежести сырья животного происхождения.

Результаты, полученные в ходе проведенных исследований, использованы для формирования банка данных по пищевой и биологической ценности гидробионтов, а также при разработке рекомендаций комплексного использования сырья для получения пищевой продукции и биологически активных веществ.

Показатели уровня активности исследуемых протеиназ (особенно катепсина Б) могут быть использованы в качестве биохимических критериев оценки стадий зрелости и готовности к оплодотворению.

Показана возможность получения препаратов протеиназ из внутренних органов изученных гидробионтов, которые в настоящее время слабо используются и являются отходами промышленной переработки, что, в свою очередь, имеет значение для решения проблемы более рациональной эксплуатации морских ресурсов. Это касается, главным образом, комплексных ферментных препаратов из гонад исландского гребешка и гепатопанкреаса акклиматизированного камчатского краба.

Определены допустимые сроки холодильного хранения некоторых промысловых беспозвоночных для получения ферментных препаратов.

Эта работа является основой для более углубленного изучения системы протеолиза у морских беспозвоночных в сравнительно-биологическом и эволюционно-физийлогическом аспектах.

Теоретическое значение данной работы состоит в возможности оценить процесс протеолиза в сравнительно-эволюционном аспекте. Данные наших исследований можно использовать для оценки периодизации онтогенеза.

ВЫВОДЫ.

1. Спектр протеолитических ферментов, участвующих в гидролизе белка в различных тканях морских беспозвоночных (исландского гребешка, морского ежа, камчатского краба, голотурии, трубача), представлен «^ протеиназами, активными при кислых (катепсины Б, Е), нейтральных ' (трипсини химотрипсиноподобные ферменты, эластаза и Са2+ -, активируемые протеиназы) и щелочных (щелочная казеинолитическая протеиназа) значениях рН.

2. Из гепатопанкреаса камчатского краба выделена и очищена кислая.

О" протеиназа (степень очистки 1233 раза, выход по активности, — 18%) с ММн/ 42 кД, а из гонад исландского гребешка (степень очистки 140Т/ раз, выход по активности — 29%) с ММ 66 кД.

3. Экспериментальные данные, характеризующие некоторые свойства вышеназванных кислых протеиназ, свидетельствуют об их значительном? сходстве с ферментами семейства катепсина Е), что подтверждает относительную эволюционную «консервативность» этого фермента.

4. Са2±активируемые нейтральные протеиназы в гонадах морского ежа представлены двумя молекулярными формами (123 и 81 кД), причем форма 123 кД при определенных условиях распадается на два компонента — с ММ 65 и 58 кД, обладающие каталитической активностью в сумме, равной исходной для формы 123 кД.

5. Обнаружена корреляция между активностью протеиназ в гонадах морского ежа и исландского гребешка и стадиями полового цикла, заключающаяся в возрастании протеолитической активности в гонадах исследуемых видов в период посленерестовой резорбции и фазы быстрого вителлогенеза у обоих полов, а также в нерестовый период — у самцов. Возрастание протеолитической активности связано с физиологическими и биохимическими процессами созревания гонад и может быть использовано, как дополнительные критерии оценки их зрелости.

6. Внутренние органы морских беспозвоночных, являющиеся отходами промысла, целесообразно использовать для получения препаратов протеиназ, т.к. сравнительно высокая активность и большой выход ферментов свидетельствуют о значительной концентрации их в вышеуказанных источниках. Гепатопанкреас камчатского краба и гонады исландского гребешка могут служить сырьем для получения эластазы, кислой протеиназы, комплекса протеолитических ферментов, активных в нейтральной и щелочной зонах рН. Пищеварительные органы морских беспозвоночных могут быть использованы для выделения трипсиноподобных протеиназ.

7. Отношение доли высокомолекулярных белков к доле низкомолекулярных веществ белковой природы (показатель Р) предлагается использовать для количественной оценки автолиза белков в процессе хранения сырья. Этот показатель отражает интенсивность деструкции белков в тканях. Снижение значений показателя Р, очевидно, согласуется со сроками и качеством хранения биологического материала.

Автор выражает искренние благодарности:

Немовой Нине Николаевне и Лебской Татьяне Константиновне за руководоство.

Оганесян Светлане Арамовне и Яржомбеку Александру Александровичу за полезное обсуждение, внимание к данной работе и определение стадий зрелости исследуемых организмов.

Крупновой Марине Юрьевне и Кяйвяряйнен Елене Ивановне — за помощь в методической работе с протеолитическими ферментами.

Новикову Виталию Юрьевичу — за помощь в графическом оформлении работы и создании прикладных программ для РС для статистической обработки данных и определения молекулярной массы белков.

Валуевой Татьяне Александровне и Белозерскому Михаилу Андреевичу за оппонирование данной работы.

СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ, ПРИНЯТЫХ В ТЕКСТЕ. 8ис-а1а-а1а-а1а-рНа — Сукдинил-аланил-аланил-аланил-пара-Нитро-анилид, специфический субстрат эластазы. БСА — Бычий сывороточный альбумин. ЧСА — Человеческий сывороточный альбумин. ДЭАЭ-целлюлоза — Диэтил-аминоэтил-целлюлоза. ИЭТ — Изоэлектрическая точка. ПААГ — Полиакриламидный гель. ММ — Молекулярная масса. ФМСФ — фенил-метил-сульфонил-фторид. ПХМБ — пара-хлор-меркурио-бензоат МЕ — международные единицы.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

.

В результате проведенной работы был изучен спектр пищеварительных и тканевых протеиназ беспозвоночных Баренцева моря, имеющих промысловое значение: ракообразных — камчатского краба, акклиматизированного в Баренцевом море Paralithodes camtschaticaмоллюсков — исландского гребешка Chlamys islandico, и трубача Buccinum undatum иглокожих — морского ежа Strongylocentrotus droebachiensis и кукумарии Cucumaria frondosa. Изучено тканевое распределение и некоторые свойства частично очищенных ферментных препаратов.

Исследования показали, что морские беспозвоночныые содержат широкий спектр протеолитических ферментов, их распределение имеет тканеи видоспецифичный характер. На основании этого подготовлены рекомендации по наиболее рациональному использованию внутренних органов изученных животных.

Уровень активности исследуемых протеиназ в гонадах морского ежа и исландского гребешка коррелирует со степенью их развития. Очевидно, что динамика изменений активности изученных ферментов является примером эволюционно закрепленной биохимической адаптации и связан с половым циклом этих животных.

Разработаны схемы лабораторного получения протеолитических препаратов (катепсин D, комплекс протеиназ) из гепатопанкреаса камчатского краба и гонад исландского гребешка. Свойства выделенных и частично очищенных протеиназ из гепатопанкреаса камчатского краба и гонад исландского гребешка по ряду позиций близки свойствам протеиназ позвоночных.

Изменение качества биологического материала в процессе хранения определяется уровнем активности гидролитических ферментов в тканях. В настоящей работе с помощью биохимических методов выявлены особенности деструкции белка в биологических образцах при различных температурах их содержания.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Л. П. Определение активности протеиназ по расщеплению белковых субстратов // Современные методы в биохимии.М.: Медицина, 1968, — Т.2, 112 с.
  2. А. П. Морфологическая и цитохимическая характеристика эпителиев пищеварительного тракта плоского морского ежа Scaphechinus griseus II Биология моря.- 1982.- N 1.- С. 28−34.
  3. В.К. Химия протеолиза.- М.: Наука, 1983. 367 с.
  4. Атлас океанов. Северный Ледовитый океан. М.: изд. Главного управления навигации и океанографии Министерства обороны СССР, 1980.189 с. .
  5. Е. Сравнительная биохимия и физиология пищеварения // Проссер Л. Сравнительная физиология животных. М.: Мир, 1977, — С. 285 348.
  6. В.Н. Основы сравнительной анатомии беспозвоноч-ных. М.: Наука, 1964, — Т.2 — С. 214−275.
  7. Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия.- М.: Медицина, 1983. 749 с.
  8. Г. С. Морфология вспомогательных клеток в репродуктивном цикле морских ежей // Биология моря.- 1980, — N 5.- С. 38−44.
  9. Р.У., Немова H.H., Юхименко Л. Н., Щербина Т. В. Лизосомальные ферменты у карпа при бактериальном заражении// Биохимия молоди пресноводных рыб. Петрозаводск, 1985.- С. 44−49.
  10. С. М. Морфологическая и цитохимическая характеристика овогенеза и половых циклов у морских ежей Strongylocentrotus nudus и Strongylocentrotus intermedius: Автореф. дис. канд биол. наук. -Владивосток, 1971. 22 с.
  11. Ю.А. // Успехи биол. химии.-1982, -Т. 22.-С. 76−99.
  12. Е.В., Генкин A.A. Применение критериев непараметрической статистики для оценки различий двух групп наблюдений в медико-биологических исследованиях.- М.: Медицина, 1969.-25 с.
  13. С.Г. Экология и ресурсы исландского гребешка в Баренцевом море. Апатиты, 1989.-137 с.
  14. Г. Гель-хроматография. Гель-фильтрация. Гельпрони-кающая хроматография. Молекулярные сита.-М.: Мир, 1970.-252 с.
  15. Дин Р. Процессы распада в клетке.- М.: Мир, 1981.- 120 с.
  16. Дж. Лизосомы,— М.: Мир, 1980.- 342 с.
  17. В. А. Зоология беспозвоночных. Под редакцией проф. Ю. И. Полянского.- М.: 1975, Высшая школа.- 559 с.
  18. Т., Гергей Я. Аминокислоты, пептиды, белки. М.: Мир, 1976, — 364 с.
  19. Евтихина 3. Ф., Орехович В. Н., Шкипитер В. О. Очистка и некоторые свойства высокоактивного катепсина из селезенки // Вопросы медицинской химии. 1963.- Т.9.- С. 625.
  20. A.B., Полянский Ю. И., Стрелков A.A. Большой практикум по зоологии беспозвоночных.-М.: Высшая школа, 1985.- 544 с.
  21. О.В., Орехович В. Н. Выделение катепсинов группы D с помощью хроматографии по сродству // Биохимия.-1975.- Т.40. -С.969−977.
  22. О.В., Локшина Л. Н., Тарханова И. О., Орехович В. Н. Иммунохимические исследования катепсинов D человека // Вопросы медицинской химии. 1980.- Т.26.- С. 114−117.
  23. И. В. Биохимия сырья водного происходения. М.: Пищевая промышленность, 1973.- 422 с.
  24. Ю. Д. Белки и их реактивные группы в раннем онтогенезе рыб.- Киев, 1984, — 192 с.
  25. . В. Некоторые закономерности роста и времени наступления первого икрометания у рыб // Закономерности роста и созревания рыб.- М.: Наука, 1971, — 186 с.
  26. М.Ю., Сидоров B.C. Активность лизосомальных гидролаз в конце зимовки карпа // Биохимия молоди пресноводных рыб. -Петрозаводск, 1985, — С.53−57.
  27. Л.А. Регуляторная роль протеолитических ферментов// Молекулярная биология.- 1979.- Т. 18.- С. 162−184.
  28. Л. А. Кальций-активируемые нейтральные протеиназы и их регуляторная роль // Вестн. АМН СССР.-1986.-Т.59, N 8.-С.59−68.
  29. Г. Диск-электрофорез. Теория и практика электрофореза в полиакриламидном геле. М.: Мир, 1971.- 187 с.
  30. Н.П., Северин С. Е. Практикум по биохимии.- М.: МГУ, 1979.- 429 с.
  31. Л. Камчатский краб // Рыбоводство и рыболовство. -1984.- N 9. С. 8−9.
  32. Мировые уловы рыбы и нерыбных объектов промысла (по материалам ФАО): 1979−1983 гг.- М, 1985, — 275 с.
  33. В.В. Протеолитические ферменты.-М.:Наука, 1971. 413 с.
  34. В.В. Белковые ингибиторы как регуляторы процессов протеолиза. 36-е Баховское чтение.- М.: Наука, 1983.- 40 с.
  35. В.В. Механизмы контроля протеолиза // Успехи биол. химии. 1988, — Т. 28.- С.125−144.
  36. Первой Международной конференции Баренц Евро-Арктического региона, 10−12 июня 1997 г. Петрозаводск. -1997. Рус. С. 109−110.- Англ. С. 240−241.
  37. A.A., Тимофеева М. Я. Молекулярная биология процессов развития.- М.: Наука, 1977.- 312 с.
  38. H.H. Внутриклеточные протеолитические ферменты у рыб.- Петрозаводск: Карельский научный центр РАН, 1996.- 104 с.
  39. H.H., Сидоров B.C. Влияние некоторых токсических факторов на лизосомальные протеиназы пресноводных рыб // Гидробиол. журн.- 1990.- Т. 26, N 4, — С. 69−73.
  40. H.H., Сидоров B.C. Кислая протеиназа из икры радужной форели // Украинский биохимический журнал. 1985.- N З.С.112−116.
  41. H.H. Внутриклеточные протеиназы в эколого-биохимических адаптациях у рыб. Автореф дис.. докт. биол. наук. М., 1992.- 59 с.
  42. H.H. Свойства и физиологическая роль внутриклеточных протеиназ в тканях рыб // Успехи соврем. биологии.-1991.-Т.111, N 6.- С. 948−954.
  43. H.H., Крупнова М. Ю. Активность лизосомальных ферментов некоторых тканей карпа при аэромонозе // Биохимия экто- и эндотермных организмов в норме и при патологии. Петрозаводск, КНЦ АН СССР, 1990. — С.108−111.
  44. H.H., Крупнова М. Ю., Богдан В. В. Кислые протеиназы лизосом тканей животных при голодании // Биохимия экто- и эндотермных организмов. Петрозаводск, 1989.- С.86−95.
  45. H.H., Кяйвяряйнен Е. И., Мосолов В. В., Валуева Т. А., Григорьева А. И., Сидоров B.C. // Журн. эволюц. биохимии и физиологии. -1993.- Т. 29, N 3. С. 231−235.
  46. H.H., Сидоров B.C., Рипатти П. О. Лизосомальное переваривание белков органов лосося Salmo salar L. при голодании вусловиях содержания в садках в преднерестовый период // Вопр. ихтиологии.- 1980, — Т. 12, N 1, — С. 180−186.
  47. С.А., Григорьев Г. В., Близниченко Т. Э. Особенности репродуктивной функции исландского гребешка Баренцева моря // Материалы отчетной сессии по итогам НИР ПИНРО в 1991 г.- Мурманск: Изд-во ПИНРО, 1992.- С. 189−208.
  48. Ю.И. Камчатский краб в Северо-Восточной Атлантике // Рыбное хозяйство.- 1993, — N.5.- С.37−38.
  49. Е.В., Калиман П. А. Механизмы регуляции ферментов в онтогенезе. Харьков: Вища школа, 1978. — 201 с.
  50. A.A., Тутельян В. В. Лизосомы.- М.:Наука, 1976.-382 с.
  51. Л. Сравнительная физиология животных. М.: Мир, 1977.608 с.
  52. С. Е., Соловьева Г. А. Практикум по биохимии. М.: Изд-во МГУ, 1989.- 508 с.
  53. A.M. Результаты акклиматизации камчатского краба в Баренцевом море// Материалы отчетной сессии по итогам НИР ПИНРО в 1992 г.- Мурманск, 1993.- С.210−220.
  54. B.C. Эволюционные и экологические аспекты биохимии рыб: Автореф. дис. докт. биол. наук.- М., 1986.- 56 с.
  55. O.A. Двустворчатые моллюски дальневосточных морей СССР (отряд Dysodonta). М.-Л.: изд-во АН СССР, I960.- 150 с.
  56. Л.И., Пашковская И. С. Са2±активируемые нейтральные протеиназы клеток животных и человека // Успехи соврем, биол. 1988.-Т.105, вып.2. — С.191−201.
  57. .П. Общая эмбриология. М.: Высшая школа, 1977. — 509 с.
  58. Е. П. Питание и пищевые группировки донных беспозвоночных // Тр. ИОАН.- 1953, — Т.7. С. 259−300.
  59. В.А., Васильев A.B. Протеолитическая система лизосом эукариотов в процессе филогенетического развития // Журн. Эвол. Биохим. и Физиол, — 1982.- Т. 18, N 1, — С. 113−118.
  60. ., Уилсон К. Методы практической биохимии. М.:Мир, 1978.- 268 с.
  61. А. М. Пищеварение и его приспособительная эво-люция.М.: Высшая школа, 1961.- 305 с.
  62. А.М., Кузьмина В. В. Пищеварительные процессы и адаптации у рыб.- С.-Пб: Гидрометеоиздат, 1993.- 238 с.
  63. Л.Н. Клеточный состав эпителия пищеварительной железы приморского гребешка. // Биология моря.- 1979.- N 4.- С. 61−67.
  64. Ю.Б., Егорова Т. А., Севастьянова Г. А. Практикум по общей биохимии. М.: Просвещение, 1975. — 326 с.
  65. Ю.С., Деридович И. И., Мотавкин П. А. Биология размножения и регуляция гаметогенеза и нереста у иглокожих.- М.: Наука, 1993.- С.58−60.
  66. П., Сомеро Дж. Стратегия биохимической адаптации. -М., 1977.- 398 с.
  67. Aikawa Т., Aikawa Y., Horiuchi S. Distribution of acid proteinase activity in molluscs // Biochem. Syst. Ecol.- 1982. Vol. 10, — P. 175−179.
  68. Akashi H., Kato M., Muramatu M. Partial purification of a trypsin-like proteinase in platelets // Bioland Pharm. Bull. 1994. — Vol. 17, N.5.- P.727−729.
  69. Almy L.H. The role of the proteolytic enzymes in the decomposition of herring // J. Am.Chem. Soc.- 1926, — Vol. 48.- P. 2136 2146.
  70. Ando S., Hatano M., Zama K. Protein degradation and protease activity of chum salmon (Oncorhynchus keta) muscle during spawning migration// Fish Physiol.Biochem.- 1986.- Vol.1.- P.17−26.
  71. Arao M., Yamaguchi., Sigimoto T., Fukase M., Cliiliara K. Characterization of a chymotrypsin-like hydrolytic activity in the opossum kidney cell // Biochem. and Cell Biol.- 1994, — Vol.72, N. 3−4. P. 157.
  72. Arunchalam K., Haard N.F. Isolation and characterization of pepsin from polar cod (Boreogadus saida) // Comp. Biochem. Physiol. 1985.- Vol. 80 B. -P.467−473.
  73. Asgeirsson B., Bjarnason J. B. Properties of elastase from Atlantic cod, a cold-adapted proteinase // Biochim. Biophys. Acta. 1993.- Vol.1164, N. l, — P.91−100.
  74. Barrett A. J. Cathepsin D and other carboxyl proteinases. // Proteinases in Mammalian cells and tissues. Amsterdam: North-Holland, — 1977.- P. 209−248.
  75. Barrett A.J. Cathepsin D: the lysosomal aspartic proteinase //Protein degradation in health and desease. Amsterdam: North -Holland, — 1980.- P. 37−50.
  76. Barrett A. J. Lysosomal and related proteinases// Proteases and biological control.- New York: Academic press, — 1975.- Vol. 2, — P.467−483.
  77. Barrett A.J. Lysosomal acid proteinase of rabbit liver // Biochem. J.-1971.- Vol. 104, — P. 601.
  78. Barrett A.J., Heath M. Lysosomal enzymes// Lysosomes. A Laboratory handbook.-Amsterdam: North-Holland, — 1977.- P. 19−127.
  79. A. J., Starkey P.M. // Rheumatoid Arthritis: Cellular Pathology and Pharmrcology. Amsterdam: North-Holland, — 1977.- P. 211−221.
  80. Bassompierre M., Nielsen H.H., Boerresen T. Purification and Characterization of elastase from the pyloric caeca of rainbow trout (Oncorhynchus my kiss)// Comp. Biochem. Physiol .-1993.- Vol. 106 B, N.2.- P.331−336.
  81. E.A., Eisen A.Z., Jeffrey J.J. // Biochem. Biophys. Acta. 1970.-Vol.206.- P. 152.
  82. Beardall C. H., Johnston LA. Muscle atrophy during starvation in a marine teleost // J. Cell. Biol. 1983. — Vol.29, N. 2, — P.209−217.
  83. Beyette J.R., Ma J.Sh., Kykles D.L., Purification and autolytic degradation of a calpain-like calcium-dependent proteinase from lobster (Homarus americanus) striated muscle // Comp. Biochem. Physiol. -1993.- Vol.104 B, N 1.-P.95−99.
  84. Bjarnason J.B., Asgeirsson B. Psychrophilic proteolytic enzymes from Atlantic cod: their characteristics and applications // Genetic Engineer and Biotechnologist. 1993. — Vol. 13, N.l.P.31−39.
  85. Bjarnason J.B., Maentylae E.O., Asgeirsson B. Purification and characterization of proteolytic digestive enzymes from the pyloric caeca of Atlantic cod// Physiol. & Biochem. aspects of fish development.- Bergen: Bergen Univ.-1993. P.240−246.
  86. Bohley P. Intracellular proteolysis // Hydrolitic enzymes. Biomedical divison.- 1987.- P.307.
  87. Bohley P., Hicke C., Kirsche H., Scaper S. Intracellular protein catabolism. New York, 1985.- P. 445−447.
  88. Bonete M. J., Manjon A., Lorca F., Iborra J. L. Acid proteinase activity in fish. II. Purification and characterization of cathepsin B and D from Mujil Auratus // Comp. Biochem. Physiol. 1984, — Vol.- 75 B, N.l. — P. 207−210.
  89. Bradford M. M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding // Anal.Biochem.-1976.- P.248−254.
  90. Bradshaw R.A., Neurath H., Tye R.W., Walsh K.A., Winter W.P. Dogfish trypsinogen// Nature. 1970. Vol. 226. P. 237−239.
  91. Brockerhoff H., Hoyle R. J., Hwang P. C. Digestive enzymes of American lobster (Homarus americanus)// Fish. Res. Bd Can.1970.- Vol. 27.- P. 1357−1370.
  92. Bran G.L., Wojtowicz M.B. A comparative study of the digestive enzymes in the hepatopancreas of jonah crab Cancer borealis and rock crab Cancer irroratus // Comp. Biochem. Physiol.- 1976. Vol. 53 B.- P.387−391.
  93. Canicatti C. Lysosomal enzyme pattern in Holothuria polii coelo-mocytes// J.Invertebr.Pathol.-1990.- Vol.56,No. 1.- P. 70−74.
  94. Chatlynne L.G. A histochemical study of oogenesis in the sea urchin Strongylocentrotus purpuratus // Biol. Bull. 1969.- Vol. 136, N 2, — P. 167−184.
  95. Chen Y.L., Lu P.J., Tsai I. Collagenolytic activity of crustacean midgut serine proteases: Comparison with the bacterial and mammalian enzymes// Comp. Biochem. Physiol.- 1991.- Vol. 100 B, N.4.- P.763−768.
  96. Chen H.M., Meyers S.P. Ensilage treatment of crawfish waste for improvement of astaxanthin pigment extraction// J. Food Sci.1983.- Vol. 48 -P.1516−1520.
  97. Chen H.C., Zall R.R. Partial purification and characterization of cathepsin D- and B-like acid proteases from syrf clam viscera // J. Food Sci.-1986.-Vol.51, N.l. P.71−75.
  98. Ciereszko A., Dabrowski K., Lin F., Doroshov S.I. Identification of trypsin-like activity in stergeon spermatozoa // J. Exp. Zool. 1994. — Vol. 268, N.6.- P. 486−491.
  99. Coan M.H., Travis J. Coelenterate proteases// Comp.Biochem. Physiol.- 1970, — Vol.32. P. 127−139.
  100. Compere Ph., Voss-Foucart M.F., Nizet S. Histo- and cytochemical demonstration of acid phosphatase activities in the digestive gland of the shore crab (Carcinus maenas) // Bull. Soc. Royale Sci. Liege. 1993.- Vol. 62, N. 5−6.- P. 285−294.
  101. Contractor S.F., Mason R.M., Oakey M. Purification and properties of human placental cathepsin D // Placenta. -1982.- Vol. 3, N.I.- P.45−56.
  102. Das P.K., Watts R.A., Watts D.C., Dimelow E.J. Distribution of some proteases and esterases in starfish // Comp. Biochem. Physiol.- 1971.- Vol.39 B.-P.979−997.
  103. Dayton W., Gole D., Greece H. Ca2±activated protease possibly involved in myofibrillar turnover. Purification from porceine muscle // Biochemistry.- 1976.- Vol.15.- P.2150−2158.
  104. Dean R.T. Lysosomes and protein degradation // Protein degradation in health and desease.- Amsterdam: North-Holland,-1980. P. 139−149.
  105. De Duve X. Lysosomes revisited // Eur. J. Biochem.- 1983. Vol. 137.-P. 391−397.
  106. De Duve C., Wattiaux R. Functions of lysosomes // Annual Rev. Physiol.- 1966. Vol.28.- 435 pp.
  107. De Martino G. N. Calcium-dependent proteolytic activity in rat liver: identification of two proteases with different calcium requirements // Arc. Biochem. and Biophys.-1981.- Vol.211, N. 1. P. 253−257.
  108. J. T., Fell H. B. // Lysosomes in Biology and Pathology.-Amsterdam: North-Holland. -1969.- 520 pp.
  109. Doke S. N., Ninjoor V., Nadkarni G. B. Characterization of cathepsin D from the skeletal muscle of fresh water fish Tilapia mossambic // Agric. Biol. Chem.- 1980, — N 44, — P. 1521−1528.
  110. Eisen A. Z., Jeffrey J.J. Collagenase of crustacean hepatopancreas // Biochim. Biophys. Acta.- 1969.- Vol.191.- P.517−526.
  111. Epel D., Nishioka D., Perry G. The role of Ca2+ in triggering development at fertilization // Biol.cell.- 1978.- Vol. 32. P. 135.
  112. G. // Biochem. Biophys. Res. Commun.- 1973. — Vol. 50, N.4. — P.1020−1026.
  113. G., Janoff A. // Biochem. Biophys. Acta.- 1975.Vol. 403.-P.493−505.
  114. Ferrer O.J. Activation, characterization, inhibition and seasonal variation in the phenoloxidase level of Florida spiny lobster Panulirus argus // Dissert. Abst. Inter.- 1988, — Vol.49, N.4.- P. 963.
  115. Flodin P. Dexstran gels and their applications in gel filtrations. Diss. Uppsala. 1962.- Instruction.
  116. Foltmann B. Gastric proteinases-structure, function, evolution and mechanism of action // Essays in Biochem.-1981.-Vol. 17. P. 52−84.
  117. H., Schleuning W.D., Schiessler H., Schill W.B., Wendt V., Winkler G. //Proteases and Biological control.- New York: Cold Spring Harbor Laboratory, -1973.- P.715−735.
  118. Gabbott P.A., Peek K. Cellular biochemistry of the mantle tissue of the mussel Mytilus edulis L.// Aquculture.- 1991.-Vol. 94, N. 2−3.- P.165−176.
  119. Galgani F., Nagayama F. Digestive proteolysis and digestive proteinases in deep sea crabs Geryon affinis and Chionoecetes japonicus// Bull.Jap.Soc.Sci.Fish.-1988, — Vol.54,N.6.-P.983−987.
  120. Gates B. J., Travis J. Shrimp trypsin // Biochemistry.-1969. Vol.8.-P.4483.
  121. Gibson D., Dixon G. H. Proteases of sea anemone // Nature. 1969.-Vol.222. — P.753−756.
  122. Gildberg A. Aspartic proteinases in fishes and aquatic invertebrates // Comp.Biochem. Physiol.-1988.- Vol.91 B, N.3.- P. 425−435.
  123. Gildberg A. Purification and characterization of cathepsin D from the digestive gland of the pelagic squid Todarodes sagitatus // J. Sci. Food Agric.- 1987.-Vol.39.- P.85−94.
  124. Gildberg A., Olsen R.L., Bjarnason J.B. Catalytic properties and chemical composition of pepsins from Atlantic cod (Gadus morhua)// Comp. Biochem.Physiol.-1990.-Vol.96 B, N.2.- P.323−330.
  125. Gildberg A., Raa J. Tissue degradation and belly bursting in capelin // Advances in Fish Science and Technology (Edited by Connell J.J.). 1980.- P.255−258.
  126. Glass H. S., Stark J. R. Protein digestion in the European Lobster, Homarus homarus (L.) // Comp.Biochem. Physiol.- 1994.Vol.108 B.- P.225−235.
  127. Gonor J.J. Reproductive cycles in Oregon populations of the echinoid, Strongylocentrotus purpuratus (Stimpson).I. Annual gonad growth and ovarian gametogenic cycles // J. Exp. Mar. Biol. Ecol. 1973. — Vol. 12, N 1. — P. 45−64.
  128. Gordon A.H. The role of lysosomes in protein catabolism // Lysosomes in biology and pathology.- Amsterdam, 1973. Vol. 3. P. 89 -137.
  129. Griffith R.W. Freshwater or marine origin of the vertebrates // Comp. Biochem. Physiol. 1987, — Vol.87.- P.523−531.
  130. Groninberg H.S. Partical purification cathepsin and some properties of a proteinase from Albacore muscle // Agr. Biohem. Biophys.- 1964.- Vol.108, N.2.-P.175−182.
  131. Hanson H., Bohley P. Intracellular protein catabolism. Leipzig. -1974.-577 pp.
  132. Hara K., Takeda T., Sakai K., Ishihara T. Existence of cystein proteinase activity in an acidic pH range in fish // Bull. Jap. Soc. Sci. Fish. -1987, — Vol. 53, N.7.- P.1259−1300.
  133. Hartley B. S. Pancreatic proteases // Phil. Trans. Roy. Soc. Lond.-1970.- Vol. 257.- P. 77−87.
  134. Heideman S.R., Towsned J., Tomkins R. Synthesis of soluble protein in oocytes of Xenopus laevis // J. of Exp. zool.- 1975.Vol. 191.- P.253−261.
  135. Hendrix T.R., Bayless T.M. Secretion of electrolytes and water in mammalian in testine// Ann. Rev. Physiol.- 1970, — Vol. 32, — P. 139.
  136. Herman H., Tootle M.L. Specific and general aspects of the development of enzymes// Physiol. Rew. 1964.- Vol. 44, N 2.P. 289−371.
  137. Hofmaim T. Structure, function and evolution of acid proteases // Adv.Chem. Ser.- 1974.- Vol.136. P.146−185.
  138. Holtzmann E. Lysosomes in animal gametes // Lysosomes: A survey.-New York: Acad. press, 1976.- 208 pp.
  139. Hoshi M., Takizawa S, Hirohashi N. Glycosidases, proteases and ascidian fertilization// Semin. Dev. Biol.- 1994.- Vol.5, N.4. P.201−208.
  140. R., Krebs E. // Ibid.- 1968.- Vol.7.- P.2116−2122.
  141. Hutson H.J., Mortimore G.E. Suppression of cytoplasmic protein uptake by lysosomes as the mechanism of protein regain in livers of starved-refed mice// J. Biol. Chem.- 1982.- Vol. 257.P. 9548−9554.
  142. Ihaba K., Morisawa M. A chymotrypsin-like protease involves in mobility of sperm in salmonid fish // Biomed. Res.- 1991.Vol.12.- N.6.- P.435−437.
  143. Ihaba K., Morisawa M., Acazome Y. Purification of proteasomes from salmonid fish sperm and their localization along sperm flagella // Zool. Sci.- 1992.-Vol.9.- N.6.- P.1145.
  144. Ikeda T ., Watabe S., Yago N., Horiuchi S. Comparative biochemistry of acid proteinase from animal origins// Comp.Biochem. Physiol. -1986.- 83 B.-P.725−730.
  145. Ikeo K., Takahashi K., Gojobori T. Molecular evolution of serine proteases with kringle stuctures// J. Cell Biochem.-1994. Suppl.18 d.~ P. 156.
  146. Jacobs G.J., Pike R.N., Deunisson C. Isolation of cathepsin D using three-phase pastitioning in t-butanol / water /ammonium sulfate // Anal. Biochem.- 1989.- Vol.180, N.l. P.169−171.
  147. Jany K.D. Stadies on the digestive enzymes of the stomachless bonefish Carassius auratus gibelio (Bloch): Endopeptidases // Comp. Biochem. Physiol.-1976.- Vol.53 B.- P.31−38.
  148. Jeng H.W., Wei Ch.M., Jong Ch.S., Ching S. Ch., Shann T. J. Comparison of the properties of m-calpain from tilapia and grass shrimp muscles // J. of Agricultural and Food Chem.- 1993.- Vol. 41(9). P. 1379−1384.
  149. Jiang S. T., Moody M.W., Chen H.C. Purification and characteriza-tion of proteases from digestive tract of grass shrimp (Penaeus monodon)//J. Food Sci.-1991.- Vol. 56, N.2.- P.322−326.
  150. Kapoor B. G., Smit H., Verighina I. A. The alimentary canal and digestion. in teleosts // Adv. Biol. Chem.- 1975, — Vol. 13.P. 109−239.
  151. Katunuma N., Sanada Y., Kominami E., Kobayashi K., Banno Y. Intracellular protein catabolism and new serine proteases // Acta biol. med. germ.-1977, — Vol.36. P. 1537−1546.
  152. Kawashima S., Inomata M., Imahori K., Autolytic and proteolytic process of calcium-activated neutral protease and independent from each other // Biomed. Res.-1986.- Vol.7,N.5.- P.327−331.
  153. Keller P.J., Allan B.J. Pancreatic enzymes in human // J. Biol. Chem.-1967, — Vol.242. P. 281−287.
  154. Klimova O. A., Borukhov S. I., Solovyeva N. I., Balaevskaya T. O., Strongin A.Ya. The isolation and properties of collagenolytic proteases from crab hepatopancreas // Biochem.Biophys.Res. Commun.- 1990.- Vol.166, N.3.- P.1411−1420.
  155. Kominami E., Ueno T. Mechanism and regulation of lysosomes sequestration de eproteolysis // Proteases Inhibitors. ICOP Meeting 8 the Conference on Proteolysis.- Germany, 1990.- P. 17.
  156. Kubota S., Ohsawa N., Takaku F. Purification of a calcium activated neutral proteinase from human placenta// Biochem. Biophys.- 1984.- Vol.8, N.I.-P.379−383.
  157. Kumud M., Minakshi S. pH in the digestive system of some gastropod molluscs // Curr. Sci. (India).- 1994.- Vol.66, N.9. P. 682−683.
  158. Lansing A.I., Rosental T. B., Alex M. Elastase of fish pancreas// Proc. Soc. Exp. Biol. Med. 1953, — Vol. 84, — P. 689.
  159. Laurent T.S., Killander J. A theory of gel filtration and its experimen-tal verification//J. Chromat.-1964.-Vol. 14.-P. 317.
  160. Le Chevalier P., Sellos D., Van Wormhoudt A. Purification and partical characterization of chymotrypsin-like proteases from the digestive gland of the scallop Pecten maximus // Comp. Biochem. Physiol.- 1995.- V.110 B, N.4.- P.777−784.
  161. Leblanc E.L., Gill T.A. Comparative study of proteolysis in short-finned (Illex illecebrosus) and long-finned (Loligo pealei) squid // Comp. Biochem.Physiol.-1982.- V.73 B.- P.201−210.
  162. Lewis J.B. Digestion in sea urchin // Canad. J. Zool.-1964. N.42.1. P.549.
  163. Lida Y., Nakagawa T., Nagayama F. Properties of collagenolytic protenase in Japanese spiny lobster and horsehair crab hepatopancreas // Comp. Biochem. Physiol.- 1991.- Vol.98,N.2−3. P.403−410.
  164. Maeda O., Ojima T., Nishita K. Calpain II-like proteinase of scallop {Patinopecten yessoensis) striated adductor muscle // Comp.Biochem.Physiol.-1992.-Vol.102 B, N1.- P.149−153.
  165. Maeda O., Ojima T., Nishita K. Comparative studies on heat stability and autolysis of scallop (Patinopecten yessoensis) calpain II-like proteinase and rabbit calpain II//Comp.Biochem. Physiol.- 1992, — Vol.102 B, N1.- P.155−157.
  166. Makinodan Y., Akasaka T., Toyohara H., Ikeda S. Purification and properties of carp muscle cathepsin D // J. Food Sci.-1982. Vol. 47, N.2.- P.647−652.
  167. Marchalonis J.J., Weltman J.K. Relatedness among proteins: a new method of estimation and its application to immunoglobulins// Comp. Biochem. Physiol.- 1971, — Vol. 38 B.- P.609−625.
  168. Marrama P., Ferrari C., Lapiccirella R., Parisoli U. Elastase of chicken pancreas //Ital.J.Biochem.-1959.- Vol.8 -P.280.
  169. Martinez A., Olsen R.L. Studies on pepsins from cod stomach. Abstract of 22nd Annual Meeting of the Norwegian Biochem. Soc.- 1986.- P. 22−24.
  170. Martinez A., Serra J.L. Proteolytic activities in the digestive tract of anchovy (Engraulis encrasicholus) // Comp. Biochem. Physiol.-1989.-Vol.93 B, N.I.- P. 61−66.
  171. Mc Bride J.R., Idler D.R., Mc Leod R.A. The liqquefaction of British Columbia herring ensilage, proteolytic enzymes and acid hydrolysis// J. Fish Res. Bd Can.- 1961.- Vol. l8.-P.93−112.
  172. Mc Lay. Activities of cathepsin B and D in Cod muscle //J. Sci. Food Agrig.- 1980.- Vol.31.- P.1050−1054.
  173. Milanesi A.A., Bird J. W. C. Lysosomal enzymes in aquatic species. Distribution and particle properties of thermally acclimated muscle lysosomes of rainbow trout Salmo Gaindneri // Comp. Biochem. Physiol.- 1972.- Vol.41 B, N.3.-P.573−591.
  174. Morton D. B. The occurence and in the reprooductive tract of mammals // Prote-inases in Mammalian cells and tissues.-Amsterdam: North-Holland, 1977. -P.445−500.
  175. Mukundan M. K., Antony P.D., Nair M.R. A review on autolysis in fish // Fish. Res.- 1986, — Vol.4.- P.259−269.
  176. T. // Calcium and cell function.- New York, 1983.Vol. 4. -P.377−409.
  177. Murachi T. Intracellular regulatory system involving calpain and calpastatin // Biochem.Int.-1989.- Vol. l8,N.2.-P.263−294.
  178. Murachi T., Hatanaka M., Yasumoto Y., Tanaka K. A quantative distribution study on calpain and calpastatin in rat tissues and cells // Biochem. Int.-1981.- Vol.2, N. 6.- P.651−656.
  179. Mycles D.L., Scinner D.M. Ca -dependent proteolytic activity in Crab Claw muscle // J. Biol. Chem.- 1983. Vol. 258, N. 17.- P.10 474−10 480.
  180. Mycles D.L., Scinner D.M. Atrophy of crustacean somatic muscle and the proteinases that do the job. A review. // J. Crust. 1990. — Vol. 10, N.4.-P.577−594.
  181. Nilsson A., Fange R. Digestive proteases in the cyclostome Myxine glutinosa L.// Comp. Biochem. Physiol.- 1970. Vol. 32. — P. 237−250.
  182. Nomata H., Toyhara H., Makinodan J., Ikeda S. The existense of proteinase inhibitors in chum salmon, and their activities in the spawning stage // Bull. Jap. Soc. Fish.- 1985, — Vol.51, N. 11, — P. 1805−1809.
  183. Okada S., Aikawa T. Cathepsin D -like acid proteinase in the mantle of the marine mussel Mytilus edulis // Comp. Biochem. Physiol.- 1986.- Vol.84 B.-P.333−341.
  184. Peek K., Gabbot P. A. Seasonal cycle of lysosomal enzyme activities in the mantle tissue and isolated cells from the mussel Mytilus edulis // Mar. Biol.-1990.- Vol.104, N.3.- P.403−412.
  185. Pillai S., Zull J.E. Effects of ATP, vanadate and molybdate on cathepsin D-catalyzed proteolysis // J. Biol. Chem.- 1985.Vol. 260.- P.8384−8389.
  186. Poole B., De Duve X. Properties oof lysosomes and their possible role in protein turnover // Intracellular protein catabolism (Proceedings of the Simposium). New York, 1983.- P. ll-13.
  187. Press E., Porter R., Cerba I. The isolation and properties of a proteolytic enyme, cathepsin D from bovine spleen // Biochem. J.- I960.- Vol.74, N.3.-P.501−514.
  188. Raae A. J., Walther B.T. Purification and Characterization of chymotrypsin, trypsin and elastase like proteinases from cod Gadus morhua (L.) //Comp. Biochem. Physiol.-1989.-Vol. 93 B, N.2. P.317−324.
  189. Rajagopalan T.G., Stein W.H., Moore S. The inactivation of pepsin by diazo-acetilnorleucine methyl ester // J. Biol. Chem. 1966.- Vol.241.- P. 4295−4297.
  190. Reddy P.K., Constantides S.M., Dymsza H.A. Catheptin activity of fish muscle // J. Food Sci.- 1972.- Vol. 37.- P.643−648.
  191. Reece P. Recovery of proteases from fish waste // Process Biochemistry. 1988.-P62−66.
  192. Reger J.F. A study on the origin and fine structure of yolk granules in oocytes of the arachnid, Leipbunum sp. (Phalangid, Havestman)// J. Submicrosc. Cytol.- 1970, — Vol.2,N.I.- P. 1−12.
  193. Reid R.G.B., Rauchert K. Catheptic endopeptidases and protein digestion in the horse clam Tresus capax (Gould) // Comp. Biochem. Physiol. -1976.- Vol. 54 B. P. 467−472.
  194. Ross E., Schatz G. Assay of protein in the presence of high concentration of sulfhydryl compounds // Anal. Biochem.- 1973.Vol. 54. P.304−306.
  195. Ryle A.P., Hamilton M.P. Pepsinogen. // Biochem. J.- 1966.Vol.101. -P.176−183.
  196. Sacharov I.Yu., Dzunkovskaya A.V., Artyukov A.A., Zakharova N.N. Purification and some properties of elastase from hepatopancreas of king crab Paralithodes camtschatica//Comp.Biochem. Physiol.-1993.- Vol.106 B, N. 3,-P.681−684.
  197. Sakai J., Matsumoto J.J. Proteolytic enzymes of squid mantle muscle// Comp.Biochem.Physiol.- 1981, — Vol.70 B.- P.791−794.
  198. Sakai J., Sakaguchi Y., Matsumoto J.J. Acid proteinase activity of squid mantle muscle: some properties and subcellular distribution // Comp. Biochem. Physiol.- 1981, — Vol.70B.- P.791−794.
  199. Sakai-Suzuki J., Sakaguchi J., Hoshino S., Matsumoto J. J. Separa-tion of cathepsin D-like proteinase and acid thiol proteinase of squid mantle muscle // Comp. Biochem. Physiol.- 1983.Vol.75 B, N.3.- P.409−414.
  200. Sancher-Chiang L., Ponce O. Gastricsinogens and gastricsins from Merluccius gayi purification and properties // Comp. Biochem. Physiol. — 1986. -Vol. 68 B.- P.251−257.
  201. Seijfers M.J., Segal H.L., Miller L.L. Human pepsins//Amer. J. Physiol.- 1963, — Vol. 205.- P. 1099−1105.
  202. Senthilvel A., Srikar L.N., Reddy G. V. S., Proteolytic activity of oil sardine and ribbon fish during different seasons at various pH optima // Environ.Ecol.-1992.-Vol. 10, N.3.-P.697−701.
  203. Shotton D.M. Pancreatic elastase// Methods Enzymol.- 1970.Vol.19.1. P.113.
  204. Siebert G. Activitat eimeiss spaltender in fishen // Experientia.- 1958.-Vol.14.- P.65−66.
  205. Silvana S., Gustavo V., Fernandes H., Holanda S., Grace T., Diogo N. Caracterizacao do sistema enzimatico de hepatopancreas de lagosta do genero Panalirus white // Agr. cienc. Mar.-1989.Vol. 28.- P. 27−37.
  206. Simpson J.W., Taylor A.C., Levy B. M, Collagenase in snake venoms // Comp.Biochem.Physiol.- 1971, — Vol.39 B.- P.963−967.
  207. Sire M.F., Babin P.J., Vernier J.M. Involvement of the lysosomal System in Yolk Protein Depositand Degradation During vitellogenesis and embrionic development in trout // J. Exp.Zool. 1994.- Vol. 269, N.I.- P.69−83.
  208. Smine A., Guerard F., Le Gal Y. Purification and characterization of pancreatic elastase from tuna (Thunnus albacora) // J. of Marine Biotechnology. -1993, — Vol.1,NT.- P. 41−46.
  209. Sousa M., Moradas-Ferreira P., Azevedo C. Evidencia de uma enzima tipo acrosina de forma proacrosina na vasicula acrosomica da estrela do mar Marthasterias glasialis // Cienc. Biol. Mol. & Cell Biol. 1990, — Vol.15, N. 1−4.-P.28.
  210. Stanley D.W., Hultin H. O. Proteolytic activity in North American squid and its relation to quality // Can.Inst.Food Sci. Technol. J.- 1984.- Vol. 17.-P.163−167.
  211. P. M., Barret A. J. // Biochem.J.- 1976, — Vol. l55.P.255−263.
  212. Stefansson J. Enzymes in the fishing industry // Food Technol.- 1988.-Vol.42, N.3.- P.64−65.
  213. Suzuki K., Imajoh S., Emori Y., Kawasaki H., Minami Y., Ohno S. Regulation of activity of calpain // Advances Enzymol. Regulat. -1988.- Vol. 27.-P.153.
  214. Takano E., Rark Y.H., Kitahara A., Yamagata Y., Kannagi R., Murachi T. Distri-bution of calpains and calpastatin in human blood cell // Biochem. Int.-1988, — Vol.16, N.3.- P. 391−395.
  215. Tapper H., Sondler R. Role of lysosomal and cytosolic pH in the regulation of macrophage lysosomal enzyme secretion // Biochem. J.- 1990, — Vol. 272, N.2.- P.407−414.
  216. Thome K.J.I., Oliver R.C., Barrett A.J. // Infect. Immunity.- 1976.-Vol.14.- P.555−563.
  217. Ting Ch.Yu., Montgomery M.W., Anglemier A.F. Partical purification of salmon muscle cathepsin // J. Food Sci.- 1968, — Vol. 33, N.6.- P.617−621.
  218. Toyhara H., Ito K., Ando M., Kinoshita M., Shimizu Y., Sakaguhi M. Effects of maturation on activities of varios proteases and protease inhibitors in the muscle of ayu (Plecoglossus altivelis) // Comp.Biochem. Physiol.- 1991.- Vol.99 B, N 2.-P.419−424.
  219. Toyohara H., Makinodan Y. Comparison of calpain I and calpain II from carp muscle // Comp. Biochem.Physiol.- 1989.- Vol. 92 B, N3.- P.577−581.
  220. Toyohara H., Makinodan Y., Ikeda S. Detection of calpain and calpastatin in carp eggs// Bull. Soc. Sci. Fish.- 1985.- Vol.51, N.8.- P.1281−1286.
  221. Tsai I.H., Lu P.J., Chuang J.L. The midgut chymotrypsins of shrimps {Penaeus monodon, Penaeus japonicus and Penaeus penicillatus) // Biochem. BiophysActa.- 1991.- Vol. 1080, N.I.- P.59−67.
  222. Twining S.S., Alexander P. A., Huibregtse IC., Glick D. M. A pepsinogen from rainbow trout // Comp.Biochem.Physiol.- 1983.Vol.75 B.- P. 109 112.
  223. Vaillant R. Etude de la distribution interacellulaire de deux enzymes lysosomiales du foie de rat pendant la periode postnatale // C.R. Acad. Sci.- 1978.-D286, N. 19. P. 1371−1374.
  224. Vega-Villasante F., Nolasco H., Civera R. The digestive enzymes of the Pacific brown shrimp Penaeus californiensis. II. Properties of protease activity in the whole digestive tract// Compar. Biochem. Physiol. -1995.- Vol.112 B, N.I.- P.123−129.
  225. Vonk H.J., Western J.R.H. Invertebrates proteinases // Compar. Biochem. and Physiol, of enzymatic Digestion.(Edited by Vonk H.J., Western J.R.H.).- London: Academic Press.-1984.- P. 184−254.
  226. Wang J.H., Su J.C., Jiang S.T. Stability of calcium-autolyzed calpain II from tilapia muscle (Tilapia nilotica x Tilapia aurea) //J. Agricul.& Food Chem.-1992.- Vol.40, N 4, — P.535−539.
  227. Watson C. L., Morrow H.A., Brill R.W. Proteolysis of skeletal muscle in yellowfin tuna (Thunnus albacares): Evidence of calpain activation // Comp. Biochem. Physiol.-1992, — Vol. 103 B, N.4.- P. 881−887.
  228. Z., Reynolds J.J. // Biochem J.-1975.- Vol.151.-P.665.
  229. Western J.R.H., Jennings J.B. Secretion of HC1 and pepsinogen in teleost stomach // Comp.Biochem. Physiol.- 1970.- Vol.35.P. 879−884.
  230. Wilcox P.C. Chymotrypsins // Methods Enzymol.-1970.-Vol. 19.- P. 64.
  231. Woessner J. F. Cathepsin D: enzymic properties and role in con-nective tissue breakdown.- Amsterdam: North-Holland, 1971. P. 291−311.
  232. D.E., Crossley M.J., Evanson J.M. //Eur. J. Biochem. -1976.-Vol. 69.- P.421.
  233. Yamashita M., Konagaya S. High activities of cathepsins B, D, H and L in the white muscle of chum salmon in spawning migration // Comp. Biochem.Physiol.-1990.- Vol.95 B, N. 1, — P.149−152.
  234. Yamashita M., Konagaya S. Differentiation and localization of catheptic proteinases responsible for extensive autolysis of mature chum salmon muscle (Oncorhynchus keta) // Comp. Bochem. Physiol.- 1992, — Vol.103 B, N. 4, — P. 9 991 003.
  235. Yamashita M., Nakano H., Konagaya S. The elevation of catheptic activity in muscle and liver of ayu Plecoglossus altivelis during maturation // Bull.Jap.Soc.Sci. Fish.- 1990, — Vol.56, N. 7.- P.1157.
  236. Zendzian E., Barnard E.A. Proteases and ribonuclease in vertebrate pancreas // Arch.Biochem.Biophys.-1967.-Vol.122.- 699 pp.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!