Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Влияние 24-эпибрассинолида на фосфорилирование белков растений

Диссертация: Влияние 24-эпибрассинолида на фосфорилирование белков растений
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Эти результаты свидетельствуют, что в формировании ответной реакции растений на действие брассиностероидов задействованы, по крайней мере, две сигнальные системы — липоксигеназная и супероксидсинтазная. Более глубокий анализ причинно-временных зависимостей между выявленными нами изменениями уровня тирозинового фосфорилирования белков и функционированием липоксигеназной и супероксидсинтазной… Читать ещё >

Влияние 24-эпибрассинолида на фосфорилирование белков растений (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • Список использованных сокращений
  • Глава 1. Обзор литературы
    • 1. 1. Фитогормоны брассиностероиды
      • 1. 1. 1. Структура и функции брассиностероидов
      • 1. 1. 2. Молекулярные механизмы действия брассиностероидов в клетках растений
    • 1. 2. Фосфорилирование/дефосфорилирование белков растений
      • 1. 2. 1. Участие фосфорилирования белков растений в регуляции метаболизма азота и углерода
      • 1. 2. 2. Участие фосфорилирования белков растений в регуляции ферментов энергетического метаболизма
      • 1. 2. 3. Участие фосфорилирования белков растений в рефляции активности структурных белков
      • 1. 2. 4. Участие фосфорилирования белков растений в регуляции клеточного цикла
      • 1. 2. 5. Участие фосфорилирования белков в регуляции сигнальных систем клеток растений
      • 1. 2. 6. Участие фосфорилирования белков в регуляции фотосинтеза
      • 1. 2. 7. Участие фосфорилирования белков в регуляции других процессов клеток растений
    • 1. 3. Тирозиновое фосфорилирование белков растений
      • 1. 3. 1. Тирозиновые протеинкиназы и протеинфосфатазы растений
      • 1. 3. 2. Роль тирозинового фосфорилирования белков в регуляции функционирования клеток растений
  • Глава 2. Материалы и методы исследования
    • 2. 1. Объекты исследования
    • 2. 2. Определение общего фосфорилирования белков листьев гороха in situ
    • 2. 3. Определение тирозинового фосфорилирования растворимых белков листьев гороха методом Вестерн-блотинга с использованием моноклональных антител PY20 к фосфотирозиновым белкам
      • 2. 3. 1. Приготовление образцов
      • 2. 3. 2. Метод полусухого блотирования (Вестерн-блотинг)
      • 2. 3. 3. Иммунодетекция тирозинового фосфорилирования белков
      • 2. 3. 4. Детектирование хемилюминесценции
    • 2. 4. Одномерный электрофорез по методу Laemml
    • 2. 5. Двумерный электрофорез
    • 2. 6. Анализ данных, полученных с помощью методов одномерного и двумерного электрофореза
    • 2. 7. Идентификация белков методом MALDI-TOF MS
      • 2. 7. 1. Трипсинолиз белкового образца
      • 2. 7. 2. Регистрация масс-спектров
      • 2. 7. 3. Идентификация белков
    • 2. 8. Определение содержания перекиси водорода в клетках корней гороха
    • 2. 9. Определение содержания оксигенированных производных линолевой кислоты in vitro в листьях гороха
    • 2. 10. Определение количества белка в растворе по методу Бредфорда
    • 2. 11. Химические реактивы и материалы
  • Глава 3. Результаты и обсуждение
    • 3. 1. Влияние эпибрассинолида на общее фосфорилирование растворимых белков листьев гороха
      • 3. 1. 1. Временная зависимость действия эпибрассинолида на общее фосфорилирование белков in situ
      • 3. 1. 2. Участие липоксигеназной сигнальной системы в эпибрассинолид-индуцированном общем фосфорилировании белков
    • 3. 2. Влияние эпибрассинолида на тирозиновое фосфорилирование растворимых белков листьев гороха
      • 3. 2. 1. Изучение специфичности связывания антител PY с растворимыми фосфотирозиновыми белками гороха
      • 3. 2. 2. Временная зависимость влияния эпибрассинолида in situ на тирозиновое фосфорилирование растворимых белков листьев
      • 3. 2. 3. Влияние эпибрассинолида и ингибиторов тирозиновых фосфатаз (ортованадата натрия и оксида фениларсена) in situ на тирозиновое фосфорилирование белков листьев гороха
      • 3. 2. 4. Участие липоксигеназной сигнальной системы в эпибрассинолид-индуцированном тирозиновом фосфорилировании белков листьев гороха
    • 3. 3. Идентификация белков листьев гороха, тирозиновое фосфорилирование которых изменялось под влиянием эпибрассинолида
    • 3. 4. Влияние эпибрассинолида на содержание перекиси водорода в клетках корней гороха
    • 3. 5. Влияние эпибрассинолида на содержание оксигенированных производных линолевой кислоты в листьях гороха

Актуальность проблемы. Фитогормон 24-эпибрассинолид (ЭПБ) — один из наиболее активных представителей брассиностероидов, структурно сходных со стероидными гормонами животных — вызывает широкий спектр ответов клетки, включая рост растений, прорастание семян, активность фотосинтеза, фиксацию азота, повышение устойчивости к холоду, патогенам, солевому стрессу (Khripach et al., 2000; Шакирова, 2001). Большая часть современных исследований направлена на выяснение молекулярных механизмов действия сигнала ЭПБ: выявлены рецепторы на плазматических мембранах, их трансфосфорилирование по Ser/Thr (Nam and Li, 2002). Обнаружена киназа, фосфорилирующая ядерные белки (Не et al., 2000), а также факторы регуляции транскрипции, участвующие в брассиностероид-регулируемой экспрессии генов (Yin et al., 2005; Li and Deng, 2005). В то же время, практически не изучена роль конкретных сигнальных систем в реакции растений на брассиностероиды. Сигнальные системы клеток — это каскады биохимических реакций, принимающих участие в распознавании и рецепции внеклеточных сигналов, их трансформации, усилении и передаче в геном. В результате этих процессов происходит изменение программы экспрессии генов, и, как следствие, адаптация растений к изменившимся условиям существования.

Известно, что фосфорилирование белков является обязательным этапом функционирования всех сигнальных систем. Активность до 30% белков эукариот регулируется фосфорилированием/дефосфорилированием (Cohen, 2004), в основном, по остаткам серина, треонина, тирозина и гистидина. Тирозиновое фосфорилирование белков составляет относительно небольшую долю от общего фосфорилирования, но принимает участие в рефляции целого ряда процессов метаболизма у растений (Luan et al., 2001). Фосфорилирование белков по тирозину играет ключевую роль и в осуществлении контроля над процессами пролиферации и дифференцировки клеток (Hunter, 1995; Mustelin and Hunter, 2002). В литературе информация о влиянии брассиностероидов на тирозиновый тип фосфорилирования белков растений отсутствует. В связи с этим, изучение механизмов действия брассиностероидов на фосфорилирование/дефосфорилирование белков растений является актуальным.

Цель и задачи исследования

Цель проводимых исследований заключалась в выявлении сигнальных систем и идентификации фосфорилированных белков листьев гороха, участвующих в сигналинге брассиностероидов.

В связи с этим были поставлены следующие задачи: 1. Выявление влияния 24-эпибрассинолида на общее фосфорилирование белков.

2. Исследование влияния эпибрассинолида на тирозиновое фосфорилирование белков и вклада протеинкиназ и протеинфосфатаз в уровень их фосфорилированности.

3. Идентификация некоторых выявленных белков, тирозиновое фосфорилирование которых регулируется 24-эпибрассинолидом.

4. Определение возможности участия липоксш еназной и супероксидсинтазной сигнальных систем в эпибрассинолид-индуцированном фосфорилировании белков.

Научная новизна работы. Впервые выявлена регуляция 24-эпибрассинолидом уровня фосфорилирования белков по тирозину, что было вызвано действием 24-эпибрассинолида на активность тирозиновых протеинкиназ и протеинфосфатаз. Впервые показано влияние эпибрассинолида на липоксигеназную и супероксидсинтазную сигнальные системы, о чем свидетельствует повышение содержания оксилипинов, а также эндогенной Н2О2. Впервые методом МАЬОЬТОР М8 идентифицированы белки цикла Кальвина, тирозиновое фосфорилирование которых регулируется эпибрассинолидом.

Научно-практическая значимость работы. Полученные данные о влиянии эпибрассинолида на фосфорилирование белков растений, в частности на тирозиновое фосфорилирование ряда белков цикла Кальвина, помогут приблизиться к пониманию механизма повышения брассиностероидами фотосинтетической активности растений и, в связи с этим, повышения их урожайности. Результаты работы могут быть использованы при подготовке и чтении курсов лекций на кафедрах биохимии и физиологии растений в университетах и сельскохозяйственных ВУЗах.

Связь работы с научными программами и собственный вклад автора в исследования. Работа в 2001;2006 гг. проводилась в соответствии с планом научных исследований КИББ КазНЦ РАН по теме «Взаимодействие сигнальных систем клеток растений». Исследования автора являлись частью работ, проводимых по фантам РФФИ 04−04−49 348, 04−04−49 350, а также по гранту ведущей научной школы. Научные положения диссертации и выводы базируются на результатах собственных исследований автора.

Апробация работы. Результаты диссертационной работы доложены на 6″ и международной школе-конференции молодых ученых «Биология — наука XXI века» (Пущино, 2002) — 13″ м международном конгрессе РЕ8РР (Греция, 2002) — Международной конференции «Рецепция и внутриклеточная сигнализация» (Пущино, 2005) — 1(1Х) международной конференции молодых ботаников (Санкт-Петербург, 2006) — II международном симпозиуме «Сигнальные системы клеток растений: роль в адаптации и иммунитете» (Казань, 2006), а также на итоговых конференциях Казанского института биохимии и биофизики КазНЦ (2004 — 2006).

Публикации. По материалам диссертационной работы опубликовано 12 научных работ, в том числе 4 статьи, две из которых опубликованы в центральных российских научных журналах.

ВЫВОДЫ.

1. Впервые показано влияние 24-эпибрассинолида на общее и тирозиновое фосфорилирование растворимых белков растений.

2. С помощью метода МАЬБ1-ТОР масс-спектрометрии идентифицированы белки цикла Кальвина (большие и малые субъединицы РУБИСКО, предшественник а-субъединицы РУБИСКО-связывающего белка), а также хлоропластный предшественник фруктозо-1,6-бисфосфат альдолазы тирозиновое фосфорилирование которых регулируется эпибрассинолидом. Тирозиновое фосфорилирование белков цикла Кальвина показано впервые.

3. Впервые показано влияние липоксигеназного сигнального каскада в эпибрассинолид-индуцированном изменении тирозинового фосфорилирования растворимых белков.

4. Впервые выявлено влияние эпибрассинолида на липоксигеназный сигнальный каскад, что проявилось в изменении содержания оксилипинов, образующихся из линолевой кислоты. Эффект эпибрассинолида регулируется на уровне липоксигеназ, катализирующих образование 9-гидроперикисей ненасыщенных жирных кислот.

5. Найдено, что эпибрассинолид повышает содержание перекиси водорода в клетках растений, что указывает на активацию им супероксидсинтазной сигнальной системы.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

.

Растения постоянно находятся в условиях влияния различных биотических и абиотических стрессоров: инфицирования патогенами, воздействия высоких и низких температур, засухи и других неблагоприятных факторов среды. Приспособление растений к различным стрессорам на клеточном уровне осуществляется с помощью сигнальных систем, которые распознают, преобразуют, умножают внешние сигналы и передают генетическому аппарату клеток. В результате происходит перепрограммирование считывания информации с генов и синтеза белков (начинают синтезироваться белки, обеспечивающие адаптацию и иммунитет растений). Многими исследователями было показано, что существенную роль в адаптации растений к биотическим и абиотическим неблагоприятным факторам играют фитогормоны.

Принципиально новыми явились результаты наших исследований по влиянию на фосфорилирование белков одного из представителей брассиностероидов — 24-эпибрассинолида. Оказалось, что 24-эпибрассинолид вызывает изменения в общем и тирозиновом фосфорилировании белков. Результаты экспериментов с использованием современных методов протеомики: двумерного электрофореза и иммуноблотинга с применением антител к фосфотирозиновым белкам, а также матричной лазерной десорбционно-ионизационной масс-спектрометрии (МАЬОЬТОР МБ) показали, что 24-эпибрассинолид вызывает повышение уровня тирозинового фосфорилирования некоторых ферментов цикла Кальвина — малых и больших субъединиц РУБИСКО, РУБИСКО-связывающего белка и фруктозо-1,6-бисфосфат альдолазы. Это может внести дополнительный вклад в понимание фактов, установленных другими исследователями, повышения интенсивности фотосинтеза и активности РУБИСКО под влиянием брассиностероидов.

Впервые нами получены экспериментальные данные, указывающие на то, что в регуляции тирозинового фосфорилирования белков РУБИСКО может принимать участие липоксигеназный сигнальный каскад. Об этом свидетельствует снижение уровня тирозинового фосфорилирования белков при воздействии на растения ингибитора фосфолипазы Аг (БФБ) — стартового фермента липоксигеназной сигнальной системы. Специально проведенные нами исследования впервые позволили обнаружить, что ЭПБ усиливает превращение экзогенного линолеата в оксилипины, то есть может оказывать стимулирующее воздействие на активность липоксигеназ, а значит, на липоксигеназный сигнальный каскад. Нами также показано, что под влиянием 24-эпибрассинолида в тканях подвергнутых исследованию растений повышается содержание перекиси водорода — одного из важнейших интермедиатов супероксидсинтазной сигнальной системы.

Эти результаты свидетельствуют, что в формировании ответной реакции растений на действие брассиностероидов задействованы, по крайней мере, две сигнальные системы — липоксигеназная и супероксидсинтазная. Более глубокий анализ причинно-временных зависимостей между выявленными нами изменениями уровня тирозинового фосфорилирования белков и функционированием липоксигеназной и супероксидсинтазной сигнальными системами остается задачей будущих исследований. Необходимо иметь в виду, что полученные нами данные не дали представления о фосфорилировании белков-интермедиатов сигнальных систем. Содержание таких белков в листьях невелико, и в связи с этим определение их фосфорилирования осложняется. Обнаруженные же нами изменения в уровнях фосфорилирования белков касаются участников такого важного энергетического метаболического процесса, как фотосинтез. Очевидно, что эти изменения являются следствием активации сигнальных систем клеток растений (рис. 37).

Липоксигеназная сигнальная система I.

Эпибрассинолид 1.

Рецептор

Супероксидсинтазная сигнальная система I.

Другие сигнальные системы I.

Тирозиновые протеинкиназы, тирозиновые протеинфосфатазы I.

Изменение уровня тирозинового фосфорилирования ферментов цикла.

Кальвина I.

Изменение интенсивности фотосинтеза.

Рис. 37 Схема влияния эпибрассинолида на тирозиновое фосфорилирование растворимых белков гороха через регуляцию сигнальных систем клеток.

Показать весь текст

Список литературы

  1. , Н.И. Влияние брассиностероидов на фитофтороз картофеля / Н. И. Васюкова // Брассиностероиды биорациональные, экологически безопасные регуляторы роста и продуктивности растений. — Минск, 1993. — С. 20.
  2. , Ф.Г. цАМФ-мессенджерная система клеток растений и ее роль в регуляции транспорта воды и Ca : Автореф. дис. .док. биол. наук: 03.00.12 / Ф.Г. Каримова- СПб. ВНИИ растениеводства им. Вавилова. -СПб., 1994.-39 с.
  3. , Ф.Г. «Кальциевый парадокс» в растительных тканях / Ф. Г. Каримова, Е. К. Бунтукова, О. И. Тарчевская // Физиология растений. -1989.-№ 36. -С. 1178−1183.
  4. Влияние фитогормонов на содержание цАМФ в растениях / Ф. Г. Каримова, О. И. Тарчевская, СЛ. Леонова, С. Н. Жуков // Физиол и Биохим. Культур, растений 1990. -Т. 22 -Ks 6 — С 532−537.
  5. , Ф.Г. цАМФ-зависимое фосфорилирование белков гороха, индуцированное форсколином / Ф. Г. Каримова, Е. В. Тырыкина, О. Ю. Захарова // Физиология растений 2005. — № 52. — С. 27−35.
  6. Форсколин-индуцируемое фосфорилирование полипептидов гороха /Ф.Г. Каримова, Е. В. Тырыкина, И. А. Тарчевский, О. Ю. Захарова //Докл. РАН. -2003. -№ 39. -С. 550−552.
  7. , Н.П. Биохимические аспекты гормональной регуляции покоя и иммунитета растений / Кораблева Н. П., Платонова Т. А. // Прикл. биохим. имикробиол. 1995. -№ 31. — С. 103−114.
  8. , З.И. Механизмы внутриклеточной сигнализации / З. И. Крутецкая, O.E. Лебедев, Л. С. Курилова. СПб.: СПб ун-т, 2003. — 245 с.
  9. Брассиностероиды в регуляции синтеза белка в листьях пшеницы / О. Н. Кулаева, Э. А. Бурханова, А. Б. Федина и др. //Докл. АН СССР. 1989. -№ 305. — С. 1277−1279.
  10. , Л.Д. Роль брассиностероидов в росте, устойчивости и продуктивности растений / Л. Д. Прусакова, С. И. Чижова // Агрохимия. -1996.-No 11.-С. 137−150.
  11. Влияние эпибрассинолида и экоста на засухоустойчивость и продуктивность яровой пшеницы / Л. Д. Прусакова, С. И. Чижова, Л. Ф. Агеева и др. //Агрохимия. 2000. -№ 3.-С. 50−54.
  12. , А.Б. Регуляция первичных процессов фотосинтеза / А. Б. Рубин, Т. Е. Кренделева // Успехи Биол. Химии 2003. -№ 43 -С. 255−266
  13. , И.А. Метаболизм растений при стрессе /И.А. Тарчевский. -Казань: Фэн, 2001. 448 с.
  14. , В.А. Перспектива практического применения брассиностероидов нового класса фитогормонов / В. А. Хрипач, В. М. Жабинский, Ф.А. Лахвич//С.-х. Биология. -1995. — № 1. — С. 1−3.
  15. , Ф.М. Неспецифическая устойчивость растений к стрессовым факторам и ее регуляция / Ф. М. Шакирова. Уфа: Гилем, 2001.-160 с.
  16. , М.Р. Влияние абсцизовой кислоты на функционирование кальциевой и аденилатциклазной сигнальных систем: Автореф. дис.. канд. биол. наук: 03.00.12 /М.Р. Ягушева- Казанский ин-т биохим. и биофиз. КазНЦ РАН. Казань, 2000. — 24с.
  17. Abe, Н. Japan advances in brassinosteroids and prospects for its agriculture application/H. Abe//Japan Pesticide Inform 1989. — Vol. 55. — P. 10.
  18. Aggarwal, K.K. Phosphorylation of RUBISCO in Cicer arietinum: non-phosphoprotein nature of RUBISCO in Nicotiana tabacum / K.K. Aggarwal, D. Saluja, R.C. Sachar//Phytochemistry. 1993. — Vol. 34. -P. 329−335.
  19. Ali, N. Cloning and biochemical characterization of a plant protein kinase that phosphorylates serine, threonine and tyrosine / N. Ali, U. Halfner, N.H. Cltua // J. Biol. Chem. 1994. — Vol. 269 — P. 31 626−31 629.
  20. Cameleon calcium indicator reports cytoplasmatic calcium dynamics in Arabidopsis guard cells / G.J. Allen, J.M. Kwak, J.M. Chu et al. // Plant J. -1999. Vol. 19. -P. 735−747.
  21. Altmann, T. A tale of dwarfs and drugs brassinosteroids to the rescue / T. Altmann // Trends in Genetics. 1998. — Vol. 14. — P. 490−495.
  22. Altmann, T. Molecular physiology of brassinosteroids revealed by the analysis of mutants / T. Altmann //Planta. 1999. — Vol. 208. — P. 1−11.
  23. Andrews, T.J. Photorespiration still unavoidable? / T.J. Andrews, G.H. Lorimer //FEBSLett. 1978. — Vol. 90. — P. 1 -9.
  24. Profilin tyrosine phosphorylation in poly-L-proline-binding regions inhibits binding to phosphoinositide 3-kinase in Phaseolus vulgaris / R. Aparicio-Fabre, G. Guillen, G. Estrada et al. //Plant J. 2006 — Vol. 47. — P. 491 -500.
  25. Appleby, J.L. Signal transduction via the multi-step phosphorelay not necessarily a road less traveled / J.L. Appleby, J.S. Parkinson, R.B. Bourret // Cell 1996. — Vol 86. -P. 845−848.
  26. Evidence suggesting protein tyrosine phosphorylation in plants depends on the developmental conditions / E. Barizza, F.L. Schiavo, M. Terzi, F. Filippini // FEBS Lett 1999. — Vol. 447 — P. 191−194.
  27. Baskin, T.I. Inhibitors of protein kinases and phosphatases alter root morphology and disorganize cortical microtubules / T.I. Baskin, J.E. Wilson //Plant Physiol 1997 — Vol. 113. — P. 493 -502.
  28. State transitions and light adaptation require chloroplast thylakoid protein kinases STN7 / S. Bellajiore, F. Barneche, C. Peltier, J. Rochaix // Nature. -2002. Vol. 433. -P. 892 -895.
  29. Estradiol binding to cell surface raises cytosolic free calcium in T cells / W.P.M Benten, M. Lieberherr, G. Gunter, F. Wunderlich // FEBS Lett. 1998. — Vol. 422.-P. 349−353
  30. Bishop, G.J. Brassinosteroids and plant steroid hormone signaling / G.J. Bishop, C. Koncz //Plant Cell. -2002 Vol 14 -P. 97−110
  31. Photosystem II core phosphorylation and photosynthetic acclimation require two different protein kinases / V. Bonardi, P. Pesaresi, T. Becker et al. // Nature. -2005. Vol. 437. -P.l 179 -1182.
  32. Bl-type cyclin-dependent kinases are essential for the formation of stomatal complexes in Arabidopsis thaliana / V. Boudolf, R. Barroco, A. Engler Jde et al. //Plant Cell. 2004a. — Vol. 16. — P. 945 -955.
  33. Bradford, M.M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding / M.M. Bradford//Anal Biochem 1976. — Vol 72.-P. 248−254.
  34. Braun, P. The influence of brassinosteroid on growth and parameters of photosynthesis of wheat and mustard deficit / P. Braun, A. Wild // J. Plant Physiol 1984. — Vol. 116.-P. 189−285.
  35. BRL1 and BRL3 are novel brassinosteroid receptor that function in vascular differentiation in Arabidopsis / A. Cano-Delgado, Y. Yin, C. Yu et al. // Development.-2004. Vol. 131.-P. 5341 -5351.
  36. DNA replication licensing affects cell proliferation or endoreplication in a cell type-specific manner//M.M. Castellano, M.B. Boniotty, M.B. Caro et at. //Plant Cell -2004. Vol. 16.-P. 2380−2393
  37. Cltampigny, M.-L. Nitrate activation of cytosolic protein kinases diverts photosynthesis carbon from sucrose to amino acid biosynthesis / M.-L. Cltampigny, C. Foyer//Plant Physiol. 1992. — Vol. 100. -P. 7−12.
  38. Arabidopsis ethylene-response gene ETR1: similarity of product to two-component regulators / C. Chang, S.F. Kwok, A.B. Bleecker, E. Meyerowitz // Science. 1993. — Vol. 262. — P. 539 -544.
  39. Cheng, H.F. Purification and characterization of a phosphotyrosyl protein phosphatase from wheat seedlings / H.F. Cheng, M. Thao // Biochem Biophys. Acta. 1989. — Vol 988. — P. 271 -276.
  40. Cohen, J.D. Investigations on the mechanism of the brassinosteroid response / J.D. Cohen, W.J. Meudt//Plant Physiol. 1983. — Vol. 72 — P. 691−694.
  41. Hormonal control of the cell cycle / J. C. del Pozo, M.A. Lopez-Matas, E. Ramirez-Parra, C. Gutierrez //Physiol. Plant -2005. Vol. 123 -P 173−183.
  42. Demirevska-Kepova, K. Barley leaf Rubhco, Rubisco binging protein and Rubisco activase and their protein/protein interactions / K. Demirevska-Kepova, L. Simova-Stoilova, S. Kjurkchiev // Bulg. J. Plant Physiol. 1999. — Vol. 25. -P. 31 -44.
  43. Depege, N. Role of chloroplast protein kinase Stt7 in LHCII phosphorylation and state transition in Chlamydomonas / N. Depege, S. Bellafiore, J.D. Rochaix // Science. 2003. — Vol. 299 — P. 1572 -1575.
  44. MsERKl: A mitogen-activated protein kinase from a flowering plant/ B. Duerr, M. Gawienowski, T. Ropp, T. Jacobs//Plant Cell 1993 — Vol 5 -P 87−96.
  45. Phosphorylation controls timing of Cdc6p destruction: a biochemical analysis / S. Elsasser, Y. Chi, P. Yang, J.L. Campbell//Mol. Biol. Cell Res. 1999. — Vol. 10. -P. 3263−3277.
  46. Feng, G.S. Containing phosphotyrosine phosphatase as a target of protein-tyrosine kinases / G.S. Feng, C.C. Hui, T. Pawson // Science. 1993. — Vol. 253. -P 1607−1611.
  47. A plant oncogene as a phosphatase / F. Filippini, V. Rossi, 0. Marin et al. // Nature 1996 — Vol. 379.-P. 499−500.
  48. The plant cell cycle in context /M.R. Fowler, S. Eyre, N.W. Scott et al. //Mol. Biotechnol. 1998. — Vol. 10. — P. 123 -153.
  49. Foyer, C.H. Phosphorylation of a stromal enzyme protein in maize (Zea mays) mesophyll chloroplasts / C.H. Foyer // Biochem. J. 1984. — Vol. 222. — P. 247 -253.
  50. Foyer, C.H. Stromal protein phosphorylation in spinach (Spinacia oleracea) chloroplast/C.H. Foyer//Biochem J. 1985. — Vol. 231.-P. 97−103.
  51. Friedrichsen, D. Steroid signaling in plants- from the cell surface to the nucleus / D. Friedrichsen, J. Chory //Bioassays -2001. Vol. 23. -P. 1028−1036.
  52. Identification of the linker-SH2 domain of STAT as the origin of the SH2 domain using two-dimensional structural alignment / Q. Gao, J. Hua, R. Kimura et al. // Mol Cell Proteom -2004. Vol 3.-P 704−714.
  53. Garceau, N. Y. Alternative initiation of translation and time-specific phosphorylation yield multiple forms of the essential clock protein FREQUENCY / N.Y. Garceau, Y. Liu, J.J. Loros, J.C. Dunlap // Cell. 1997. — Vol. 89. — P. 469−476
  54. Tyrosine phosphorylation inhibits the interaction of 14−3-3 proteins with the plasma membrane If-ATPase / S. Giacometti, L. Camoni, C. Albumi et al. // Plant Biol. 2004. — Vol. 6. — P. 422 -431.
  55. Graciet, E. Emergence of new regulatory mechanisms in the Benson-Calvin pathway via protein-protein interactions' a glyceraldehydes-3-phosphate dehydrogenase / CP 12 / phosphoribulokinase complex / E. Graciet, S. Lebreton,
  56. B. Gontero //J. Exp. Bot. 2004. — Vol. 55. — P. 1245 -1254.
  57. Gribskov, M. Challenges in data management for functional genomics / M. Gribskov//0M1CS -2003. Vol. 7. -P. 3−6
  58. Brassinolide, a plant growth promoting steroid isolated from brassica napus pollen / M.D. Grove, G.F. Spencer, W.K. Rohwedder et al. // Nature. 1979. -Vol. 281.-P. 216−217.
  59. Guitton, C. Phosphorylation in vitro of the large subunit of the ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase and of the glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase /
  60. C. Guitton, R. Mache//Eur. J. Biochem. 1987. — Vol. 166.-P. 249−254.
  61. Identification of a dual-specificity protein phosphatase that inactivates MAP kinase from Arabidopsis / R. Gupta, Y. Huang, J.J. Kieber, S. Luan //Plant J. -1998.-Vol. 16.-P. 581−590.
  62. Hakansson, G. Histidine and tyrosine phosphorylation in pea mitochondria: evidence for protein phosphorylation in respiratory redox signaling / G. Hakansson, J.F. Allen//FEBSLett. 1995. — Vol. 372. -P. 238−242.
  63. Hammer, M.F. Purification of a protein phosphatase from chloroplast stroma capable of dephosphorylating the light-harvesting complex II / M.F. Hammer, J. Markwell, G. Sarath // Plant Physiol. 1997. — Vol 113.-P. 227−233.
  64. Hatch, M.D. C4 photosynthesis: a unique blend of modified biochemistry, anatomy and ultrastructure / M.D. Hatch // Biochem Biophys. Acta. 1987. -Vol. 895. -P. 81−106.
  65. Perception of brassinosteroids by the extracellular domain of the receptor kinase BRI1 /Z. He, Z.Y. Wang, J. Li et al. //Science. 2000. — Vol. 288. — P. 2360 -2363.
  66. BZR1 is a transcriptional repressor with dual roles in brassinosteroid homeostasis and growth response / J.X. He, J.M. Gendron, Y. Sun et al. //Science. 2005. -Vol. 307.-P. 1634−1638.
  67. Heberle-Bors, E. Cyclin-dependent protein kinases, mitogen-activated protein kinases and the plant cell cycle / E. Heberle-Bors // Curr. Sci 2001. — Vol. 80 -P. 225−232.
  68. Hirayama, T. Novel protein kinase of Arabidopsis thaliana (APK1) that phosphorylates tyrosine, serine and threonine / T. Hirayama, A. Oka //Plant Mol. Biol. 1992 — Vol. 20. -P. 653 -662.
  69. Houtz, R.L. The life of ribulose 1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase -posttranslational facts and mysteries / R.L. Houtz, A. R. Portis // Arch. Biochem. Biophys. -2003. Vol 414 -P. 150−158
  70. Hu, Y. Promotive effect of brassinosteroids on cell division involves a distinct CycD3-induction pathway in Arabidopsis / Y. Hu, F. Bao, J. Li//Plant J. 2000 -Vol. 24.-P. 693 -701.
  71. Ein4 and ERS2 are members of the putative ethylene receptor family in Arabidopsis / J. Hua, H. Sakai, S. Nourizadeh et al. // Plant Cell. 1998. — Vol 10 — P. 1321−1332.
  72. ATMPK4, an Arabidopsis homolog of mitogen-activated protein kinases, is activated in vitro by AtMEKl through threonine phosphorylation / Y. Huang, H. Li, R. Gupta et al. //Plant Physiol. 2000 — Vol. 122. -P 1301 -1310.
  73. Protein tyrosine phosphorylation during phytohormone-stimulated cell proliferation in Arabidopsis hypocotyls / H.-J. Huang, Y.-M. Lin, D.-D. Huang et al. //Plant Cell Physiol 2003. — Vol 44 — P. 770 -775.
  74. Huber, J.A. Protein phosphorylation as a mechanism for regulation of spinach leaf sucrosephosphate synthase activity / J.A. Huber, S.C. Huber, T.H. Nielsen // Arch. Bichem. Biophys 1989. — Vol. 270. -P. 681−690.
  75. Reversible light/dark modulation of spinach leaf nitrate reductase activity involves protein phosphorylation /S.C. Huber, J.L. Huber, W.H. Campbell, M.G. Redinbaugh//Arch. Biochem. Biophys 1992. — Vol. 296. -P. 58−65.
  76. Exploring the role of protein phosphorylation in plants: from signaling to metabolism in leaf cells / S.C. Huber, M.-H. Oh, S.C. Hardin, S.D. Clouse // Plant J. 2006. — (in print).
  77. Huber, S. Protein phosphorylation as a possible trigger for degradation of enzymes // S. Huber, G. Tang, S. Hardin // Curr. Top Plant Biochem. 2002. -Vol. 21.-P. 1415.
  78. Hunter, T. Protein kinases and phosphatases: the yin and yang of protein phosphorylation and signaling / T. Hunter // Cell. 1995. — Vol. 80. — P. 225 -236.
  79. Protein-tyrosine kinases and phosphatases in cell signaling / T. Hunter, A. Bilwes, M. Broome et al. //FASEBJ. 1996. — Vol. 10 — P. 1300.
  80. Ikekawa, N. Brassinosteroids a new plant growth substance / N. Ikekawa // Farumashia. 1990. — Vol. 26 — P. 548.
  81. Identification of CREI as a cytokinin receptor from Arabidopsis / T. Inoue, M. Higuchi, Y. Hashimoto etal. //Nature.-2001. Vol 409. -P. 1060−1063.
  82. Islas-Flores, I. Protein phosphorylation during coconut zygotic embryo development / I. Islas-Flores, C. Oropeza, T. Hernandez-Sotomayor // Plant Physiol. -1998. Vol. 118 -P. 257−263.
  83. Jiao, J.A. Light/dark regulation of maize leaf phosphoenolpyruvate carboxylase by in vivo phosphorylation / J.A. Jiao, R. Chollet // Arch Biochem. Biophys. -1988. Vol. 261.-P. 409−417.
  84. John, P.C.L. Cytokinin stimulation of cell division: essential signal trasduction is via Cdc25phosphatase /P.C.L. John //J. Exp. Bot. 1998. — Vol. 49 (suppl.). -P. 91.
  85. Crystallographic binding studies on the allosteric inhibitor glucose-6-phosphate to T state glycogen phosphorylase B / L.N. Johnson, P. Snape, J.L. Martin et al. //J. Mol. Biol. -1993. Vol. 232. — P. 253 -267.
  86. Johnson, K. D. Tonoplast-bound protein kinase phosphorylates tonoplast intrinsic protein / K.D. Johnson, M.J. Chrispeels // Plant physiol 1992. — Vol. 100.-P. 1787−1795
  87. Kaiser, W.M. Low C02 prevents nitrate reduction in leaves / W.M. Kaiser, J. Forster//Plant Physiol. 1989. — Vol. 91.-P. 970−974.
  88. Kalinich, J.F. Relationship of nucleic metabolism to brassinolide-induced responses in beans / J.F. Kalinich, N.B. Mandava, J.A. Todhunter //J. Plant Physiol. -1985. Vol. 120. -P. 207−221.
  89. Tyrosine phosphorylation in plant bending / K. Kameyama, Y. Kishi, M. Yoshimura et al. //Nature. 2000. — Vol 407. — P. 37.
  90. Light and brassinosteroid signals are integrated via a dark-induced small G protein in etiolated seedling growth/ J.G. Kang, J. Yun, D.H. Kim et al. //Cell. -2001. Vol. 105 -P. 625 -636.
  91. Katsumi, M. Interaction of a brass inosteroid with IAA and GAj in the elongation of cucumber hypocotyl sections / M. Katsumi// Plant Cell Physiol. 1985. — Vol. 26.-P. 615 -625.
  92. Khripach, V. Twenty years of brassinosteroids • steroidal plant hormones warrant better crops for the XXI century / V. Khripach, V. Zhabinskii, A. de Groot // Annals Bot. 2000 — Vol 86 — P. 441 -447.
  93. Kim, K.-J. Chemical modification of 5-lipoxygenase from Korean red potato / K.J. Kim//J. Biochem. Mol Biol -2000 Vol. 33.-P. 172−178.
  94. A lipoxygenase from leaves of tomato (Lycopersicon esculentum Mill) is induced in response to plant pathogenic pseudomonads / E. Koch, B.M. Meier, H.-G. Eiben, A. Slusarenko //Plant Phisyol. 1992. — Vol. 99. — P. 571 -576.
  95. Kohler, B. Protein phosphorylation activates the guard cell Ca2* channel and is a prerequisite for gating by abscisic acid / B. Kohler, M. Blatt // Plant J. 2002. -Vol. 32 — P. 185−194.
  96. A small CDC25 dual-specificity tyrosine-phosphatase iwform in Arabidopsis thaliana /1. Landrieu, M. da Costa, L. de Veylder et al. // Proc Natl Acad Sei. USA -2004. Vol 101. -P. 13 380−13 385
  97. Zeatin is indispensable for the G-M transition in tobacco BY-2 cells // F. Laureys, W. Dewitte, E. Witters et al. //FEBS Lett. 1998. — Vol 426. — P. 29 -32.
  98. Li, J. A putative leucine-rich repeat receptor kinase involved in brassinosteroid signal transduction/J. Li, J. Chory // Cell. 1997. — Vol. 90. -P. 929−938.
  99. Li, J. Regulation of brassinosteroid signaling by a GSK3/SHAGGY-like kinase / J. Li, K.H. Nam //Science. -2002. Vol. 295.-P. 1299−1301.
  100. Li, L. It runs in the family, regulation of brassinosteroid signaling by the BZR1-BES1 class of transcription factors / L. Li, X. W. Deng // Trends Plant Sei 2005. — Vol. 10 — P. 266−268
  101. Identification of brassinosteroid-related genes by meam of transcript co-response analyses/ J. Lisso, D. Steinhauser, Т. Altmann et al //Nucl. Acids Res 2005. -Vol. 33.-P. 2685−2696.
  102. AFP is a novel negative regulator of ABA signaling that promotes ABI5 protein degradation /L. Lopez-Molina, S. Mongrand, N. Kinoshita, N.H. Chua // Genes Dev. -2003. Vol. 17.-P. 410−418.
  103. Luan, S. Tyrosine phosphatases in higher plants / S. Luan, J. Ting, R. Gupta // New Phytol. 2001. — Vol. 151. — P. 155 -164.
  104. Luan, S. Tyrosine phosphorylation in plant cell signaling/ S. Luan / Proc Natl. Acad. Sci. USA -2002. Vol. 99.-P. 11 567−11 569.
  105. MacKintosh, C. Identification of a protein that inhibits phosphorylated form of nitrate reductase from spinach (Spinacia oleracea) leaves / C. MacKintosh, P. Douglas, C. Lillo II Plant Physiol. 1995. — Vol. 107.-P. 451 -457.
  106. MacRae, T.H. Tubulin post-translational modifications. Enzymes and their mechanisms of action / T.H. MacRae II Eur. J. Biochem. 1997. — Vol. 244. — P. 265−278
  107. MacRobbie, E.A.C. Evidence for a role for protein tyrosine phosphatase in the control of ion release from the guard cell vacuole in stomatal closure / E.A.C. MacRobbie II Proc. Natl Acad Sci USA.-2002. Vol 99. — P. 11 963−11 968.
  108. Mandava, N.B. Plant growth promoting brassinosteroids / N.B. Mandava // Annu Rev. Plant Physiol Plant Mol Biol. 1988. — Vol 39. — P. 23 -52
  109. , C.J. / C.J. Marshall // Curr. Opin. Cell Biol. 1996. — Vol. 8 — P 197−204.
  110. May, T. 14−3-3 proteins from a guidance complex with chloroplast precursorproteins in plants / T. May, J. Soil II Plant Cell. 2000. — Vol. 12. — P. 53 -63. 128 Brassins, a new family of plant hormones from rape pollen / J. W. Mitchell, N.B.
  111. Mockaitis, K. Auxin induces mitogenic activated protein kinase (MAPK) activation in roots of Arabidopsis seedlings / K. Mockaitis, S.H. Howell // Plant J. 2000. — Vol. 24. — P. 785 -796
  112. Phosphorylation-dependent interactions between enzymes of plant metabolism and 14−3-3 proteins / G. Moorhead, P. Douglas, V. Cotelle et al. //Plant J. 1999. -Vol. 18 -P. 1−12.
  113. Mu, J.H. Characterization of a pollen-expressed receptor-like kinase gene of Petunia inflata and the activity of its encoded kinase / J.H. Mu, H.S. Lee, T.H. Kao //Plant Cell. 1994. — Vol. 6. — P. 709 -721.
  114. Musaccho, A. Structure and function of the SH3 domain / A. Musaccho, M. Wilmanns, M. Saraste //Prog Biophys. Mol. Biol 1994. — Vol 61. — P. 283 -297.
  115. Interaction of 14−3-3 with signaling proteins is mediated by the recognition of phosphoserine/A.J. Muslin, J.W. Tanner, P.M. Allen, A.S. Shaw//Cell. 1996. -Vol. 84.-P. 889−897.
  116. Mustelin, T. Meeting at mitosis: cell cycle-specific regulation of c-Src by RPTPa / T. Mustelin, T. Hunter //Sci STKE 2002. — Vol 115. — P. pe 3.
  117. Nam, K.H. BR11/BAK1, a receptor kinase pair mediating brassinosteroid signaling/K.H. Nam, J. Li //Cell. 2002. — Vol. 110. — P. 203 -212.
  118. BAS1: A gene regulating brassinosteroid levels and light responsiveness in Arabidopsis / M. M Neff, S.M. Nguyen, E.J. Malancharuvil et al. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. -1999. Vol. 96.-P. 15 316−15 323.
  119. Newton, R.J. Abscisic acid effects on fronds and roots of Lemna minor L. / R.J. Newton //Am. J. Bot. 1997. — Vol. 64. — P. 45 -49.
  120. A plasma membrane-bound putative endo-1,4-beta-D-glucanase is required for normal assembly and cell elongation in Arabidopsis / F. Nicol, I. His, A. Jauneau et al. //EMBO J. 1998 — Vol 17 — P. 5563 -5576
  121. Purification of the phosphorylated night form and depho iphorylated day form of phosphoenolpyruvate carboxylase from Bryophyllum fedtschenkoi / G.A. Nimmo, H.G. Nimmo, I.D. Hamilton et al. //Biochem. J. 1986 — Vol. 239. — P. 213 -220.
  122. Signal transduction in lemon seedlings in the hypersensitive response against Alternaria alternata• participation of calmodulin, G-protein and protein kinases / X. Ortega, R. Polanco, P. Castaneda, L.M. Perez//Biol Res. 2002. — Vol. 35 -P. 373 -383.
  123. Osmond, C.B. U.S. Crassulacean acid metabolism. / C.B. Osmond, J. Holtum // Biochemistry of plants: a comprehensive treatise, photosynthesis. -N.-Y., 1981. -Vol. 8.-P. 283−328.
  124. Manipulation of Rubisco: the amount, activity, function and regulation / M.A. Parry, P.J. Andralojc, R.A. Mitchell et al. //J. Exp. Bot. 2003. — Vol. 54. — P. 1321 -1333.
  125. Pawson, T. Protein modules and signaling networks / T. Pawson // Nature. -1995.-Vol. 373.-P. 573−580.
  126. Pawson, T. SH2 domains interaction modules and cellular wiring / T. Pawson, G.D. Gish, P. Nash // Trends Cell Biol. 2001. — Vol. 11.-P. 504 -511.
  127. Pawson, T. Synthetic modular systems reverse engineering of signal transduction / T. Pawson, R. Linding //FEBS Lett. — 2005 — Vol 579. — P. 1808 -1814.
  128. Pawson, T. Assembly of cell regulatory systems through protein interaction domains/T. Pawson, P. Nash //Science. 2003. — Vol. 300. — P. 445 -452.
  129. Poly a, G.M. Purification and characterization of two wheat-embryo protein phosphatases / G.M. Poly a, M. Haritou // Biochem J. 1988. — Vol. 251. — P. 357−363.
  130. Phytochromes: photosensory perceptionand signal transduction / P.H. Quail, M.T. Boylan, B.M. Parks et al. //Science. 1995. — Vol. 268 — P. 675 -680.
  131. DNA replication in plants: characterization of a cdc6 homologue from Arabidopsis thaliana / G.B.A. Ramos, J. de Almeida Engler, P.C.G. Ferreira, A.S. Hemerly //J. Exp. Bot. 2001. — Vol. 52. — P 2239−2240
  132. Regulation of leaf mitochondrial pyruvate dehydrogenase complex activity by reversible phosphorylation / D.D. Randall, J.A. Miernyk, N.R. David et al. // Protein phosphorylation in plants. Oxford Press, 1996. — P. 87−103.
  133. Chemical modification of the histidine residue in phospholipase A2 (Naja naja naja) / M.F. Roberts, R.A. Deems, T.C. Mincey, E.A. Dennis // J. Biol. Chem. -1977. Vol 252. -P. 2405−2411
  134. Roberts, S.K. Plasma membrane anion channels in higher plants and their putative functions in roots/S.K. Roberts//New Phytologist. 2006 — Vol. 169. -P 647−666
  135. Developmental responses to drought and abscisic acid in sunflower roots. 2. Mitotic activity // J.M. Robertson, E.C. Yeung, DM. Reid, K.T. Hubick//J. Exp. Bot. -1990. Vol 41.-P. 339−350.
  136. Rudrabhatla, P. Developmentally regulated dual-specificity kinase that is induced by abiotic stresses / P. Rudrabhatla, R. Rajasekharan //Plant Physiol 2002. -Vol. 130.-P. 380−390
  137. Rudrabhatla, P. Genome-wide analysis and experimentation of plant serine / threonine / tyrosine-specific protein kinases / P. Rudrabhatla, M.M. Reddy, R. Rajasekharan //Plant Mol. Biol. 2006. — Vol. 60. — P. 293 -319.
  138. Sakurai, A. The current status of physiology and biochemistry of brassinosteroids /A. Sakurai, S. Fujioka//J. Plant Growth Reg. 1993. — Vol. 13. -P. 147−159.
  139. Sasse, J.M. Recent progress in brassinosteroid research / J.M. Sasse // Physiol. Plant. 1997. — Vol. 100.-P. 696 -701.
  140. Alternative splicing modulation by LAMMER kinase impinges on developmental and transcriptome expression / S. Savaldi-Goldstein, D. Aviv, 0. Davydov, R. Fluhr//Plant Cell. 2003. — Vol. 15. — P. 926−938.
  141. Two-component signaling elements and histidyl-aspartyl phosphorelays / G.E. Scltaller, D.E. Mathews, M. Gribskov, J.C. Walker // Arabidopsis book San Diego, 2002. -P. -9.
  142. Regulation of starch accumulation by granule-associated plant 14−3-3 proteins / P. S. Sehnke, H.-J. Chung, K. Wu, R.J. Ferl // Proc. Natl Acad. Sci. USA -2001. Vol. 98. -P 765−770.
  143. PK12 a plant dual-specificity protein kinase of the LAMMER family is regulated by the hormone ethylene / G. Sessa, V. Raz, S. Savaldi, R. Fluhr // Plant Cell. -1996 Vol. 8. — P. 2223 -2234.
  144. Changes in protein tyrosine phosphorylation during mannose and senescence induced cell death in rice / Y.-W. Shin, W.-C. Chou, Y.-M. Lin et al. // Plant Growth Regul. -2004. Vol. 42 -P. 271 -282
  145. Protein phosphatase inhibitors block root hair development and alter cell shape in Arabidopsis roots/R.D. Smith, J.E. Wilson, J.C. Walker, T.I. Baskin //Planta. -1994.-Vol. 194.-P. 516−524.
  146. Snyders, S. TAKs, thylakoid membrane protein kinases associated with energy transduction / S. Snyders, B.D. Kohorn //J. Biol. Chem. 1999. — Vol. 274 — P. 9137−9140.
  147. Snyders, S. Disruption of thylakoid-associated kinase 1 leads to alteration of light harvesting in Arabidopsis / S. Snyders, B.D. Kohorn // J. Biol. Chem. 2001. -Vol 276.-P. 32 169−32 176
  148. Sommer, D. A possible tyrosine phosphorylation of phytochrome / D. Sommer, T.A. Wells, P.-S. Song //FEBS Lett. 1996. — Vol. 393.-P. 161 -166.
  149. A family of cylin D homologs from plants differentially controlled by growth regulators and containing the conserved retinoblastoma protein interaction motif/
  150. R. Soni, J.P. Carmichael, Z.H. Shah, J A. Murray//Plant Cell 1995. — Vol 7 -P. 85−103.
  151. NQKl/NtMEKlis a MAPKK that acts in the NPK1 MAPKKK-mediated MAPK cascade and is required for plant cytokinesis / T. Soyano, R. Nishihama, K. Morikiyo et al. //GenesDev. 2003. — Vol. 17.-P. 1055−1067.
  152. Conserved histidine residues in soybean lipoxygenase: functional consequences of their replacement / J. Steczko, G.P. Donoho, J.C. Clemens et al. //Biochemistry. 1992. — Vol. 31. — P. 4053 -4057.
  153. Streusand, V.J. Rubisco activase mediates ATP-dependent activation of ribulose bisphosphate carboxylase / V.J. Streusand, A.R. Portis //Plant Physiol. 1987. -Vol. 85. -P. 152−154.
  154. Su, W. Identification in vitro of a post-translation regulatory site in the hinge 1 region of Arabidopsis nitrate reductase / W. Su, S. Huber, N.M. Crawford // Plant Cell 1996 — Vol 8 — P. 519−527.
  155. PTEN modulates cell cycle progression and cell survival by regulating phosphatidylinositol 3,4,5,-trisphosphate and Afct / protein kinase B signaling pathway/H. Sun, R. Lesche, D. Li et al. //Proc. Natl. Acad Sci USA. 1999. -Vol. 96.-P. 6199−6204.
  156. Sun, H. The coordinated action of protein tyrosine phosphatases and kinases in cell signaling / H. Sun, N.K. Tonks//Trends Biochem. Sci. 1994 — Vol. 19 -P. 480−485.
  157. Suzuki, K. Transient activation and tyrosine phosphorylation of a protein kinase in tobacco cells treated with a fungal elicitor/K. Suzuki, H. Shinshi// Plant Cell 1995. — Vol 7. — P. 639 -647.
  158. Differential effect of jasmonic acid and abscisic acid on cell cycle progression in tobacco BY-2 cells / A. Swiatek, M. Lanjou, D. Van Bockstaele et al. // Plant Physiol. 2002. — Vol. 128. — P. 201 -211.
  159. Takatsuto, S. Chemical, biological and practical aspects of brassinosteroids / S. Takatsuto, F. Futatsuya//Yukagaku. 1990. — Vol 39.-P. 227.
  160. Influence of (9Z)-12-hydroxy-9-dodeceonic acid and methyl jasmonate on plant protein phosphorylation /1.A. Tarchevsky, F.G. Karimova, A.N. Grechkin, N.U. Moukhametchina // Biochem. Society Transactions. 2000. — Vol. 28. — P 870 871.
  161. Protein phosphorylation in amyloplast regulates starch branching enzyme activity and protein-protein interactions/I.J. Tetlow, R. Wait, Z. Lu et al. //Plant Cell -2004.-Vol 16.-P. 694−708
  162. Toroser, D. Protein phosphorylation as a mechanism for osmotic-stress activation of sucrise-phosphate synthase in spinach leaves /D. Toroser, S.C. Huber //FEBS Lett 1997. — Vol. 114.-P. 947−955.
  163. Torruella, M. Evidence of the activity of tyrosine kinase (s) and of the presence of phosphotyrosine proteins in pea plantlets / M. Torruella, L.M. Casano, R.H. VallejosHJ. Biol Chem 1986 — Vol 261.-P. 6651−6653.
  164. Tovar-Mendez, A. Regulation of pyruvate dehydrogenase complex activity in plant cells /A. Tovar-Mendez, J.A. Miernyk, D.D. Randall //Eur. J. Biochem -2003. Vol. 270 — P. 1043−1049.
  165. Phosphorylation of plant proteins and the identification ofprotein-tyrosine kinase activity in maize seedlings /J. Trojanek, P. Ek, J. Scoble et al. // Eur. J. Biochem -1996. Vol. 235 — P. 338 -344.
  166. Characterization of dual specificity protein kinase from maize seedlings / J.B. Trojanek, M.M. Klimecka, A. Fraser et al. //Acta Biochim. Polonica. 2004. -Vol. 51.-P. 635−647.
  167. Novel family of sensor histidine kinase genes in Arabidopsis thaliana / C. Ueguchi, H. Koizumi, T. Suzuki, T. Mizuno //Plant Cell Physiol. 2001. — Vol 42 — P. 231 -235.
  168. Van Quy, L. Effect of light and NO{ on wheat leaf phosphoenolpyruvate carboxylase activity. Evidence for covalent modulation of the C3 enzyme. / L. Van Quy, C. Foyer, M.L. Champigny //Plant Physiol. 1991. — Vol. 97. — P. 1476 -1482.
  169. Genome-wide analysis of core cell cycle genes in Arabidopsis / K. Vandepoele, J. Raes, L. de Veylder et al. //Plant Cell. 2002. — Vol. 14. — P. 903 -916.
  170. Mass spectrometric resolution of reversible protein phosphorylation in photosynthetic membranes of Arabidopsis thaliana /A. V. Verner, A. Harms, M.R. Sussman, R.D. Vierstra//J. Biol. Chem -2001. Vol. 276.-P. 6959−6966
  171. Waegemann, K. Phosphorylation of the transit sequence of chloroplast precursor proteins/K. Waegemann, J. Soil//J. Biol. Chem. 1996. — Vol. 271.-P 65 456 554.
  172. Genome-wide analysis of the cyclin family in Arabidopsis and comparative phylogenetic analysis of plant cyclin-like proteins / G. Wang, H. Kong, Y. Sun et al.//Plant Physiol.-2004. Vol. 135. -P. 1084−1099.
  173. ICK1, a cyclin-dependent protein kinase inhibitor from Arabidopsis thaliana interact with both Cdc2a and CycD3, and its expression is induced by abscisic acid/H. Wang, Q. Qi, P. Schorr et al. //Plant J. 1998 — Vol. 15. — P. 501 -510.
  174. Westermann, S. Post-translation modification regulate microtubule function / S. Westermann, K. Weber // Nature Rev. Mol. Cell Biol. 2003. — Vol. 4. — P. 938 -947.
  175. Regulated phosphorylation of 40S ribosomal protein S6 in root tips of maize / A.J. Williams, J. Werner-Fraczek, I.-F. Chang, J. Bailey-Serres //Plant Physiol. -2003 Vol 132 -P. 2086−2097.
  176. Wolff, S. P Ferrous ion oxidation in presence of ferric ion indicator xylenol orange for measurement of hydroperoxides / S.P. Wolff // Methods Enzymol. -1994 Vol 223.-P 182−189
  177. Wu, K. The Arabidopsis 14−3-3 multigene family / K. Wu, M.F. Rooney, R.J. Ferl //Plant Physiol. 1997. — Vol. 114. -P. 1421 -1431.
  178. Molecular characterization of a tyrosine-specific protein phosphatase encoded by a stress-responsive gene in Arabidopsis /Q. Xu, H.H. Fu, R. Gupta, S. Luan // Plant Cell. 1998. — Vol. 10. — P. 849 -857.
  179. Isolation and characterization of GmSTYI, a novel gene encoding a dual-specificity protein kinase in soybean (Glycine max L) /Z.-S. Xu, Y.-Z. Ma, X.-G. Cheng etal. //J. Integr. Plant Biol. 2006 — Vol. 48 -P. 857−866.
  180. The structural basis for 14−3-3. Phosphopeptide binding specificity / M.B. Yaffe, K. Rittinger, S. Volinia et al. //Cell 1997 — Vol 91. — P. 961−971.
  181. Yang, G. Involvement of calcium-dependent protein kinase in rice (Oryza sativa L) lamina inclination caused by brassinolide / G. Yang, S. Komatsu // Plant Cell Physiol. -2000 Vol. 41.-P. 1243 -1250.
  182. Yemets, A. Does tubulin phosphorylation correlate with cell death in plant cells? / A. Yemets, Ya. Sheremet, Ya. B. Blume // BMC Plant Biol. 2005. — Vol. 5 (Suppll).-S. 36.
  183. A new class of transcription factors mediates brassinosteroid-regulated gene expression in Arabidopsis / Y. Yin, D. Vafeados, Y. Tao et al. // Cell. 2005. -Vol. 120. -P. 249−259.
  184. Yopp, J.H. Brassinolide, a growth promoting steroidal lactone. I. Activity in selected auxin bioassays / J.H. Yopp, N.B. Mandava, J.M. Sasse//Physiol. Plant -1981 Vol 53 — P. 445−497.
  185. An Arabidopsis cell cycle-dependent kinase-related gene, CDC2b, plays a role in regulating seedling growth in darkness / T. Yoshizumi, N. Nagata, H. Shimada, M. Matsui//Plant Cell. 1999. — Vol. 11.-P. 1883 -1896.
  186. A role for brassinosteroids in the regulation of photosynthesis in Cucumis sativus / J.Q. Yu, L.F. Huang, W.H. Hu et al //J. Exp. Bot. 2004. — Vol. 55. — P. 1135 -1143.
  187. Zhang, K. Cytokinin controls the cell cycle at mitosis by stimulating the tyrosine dephosphorylation and activation of p34cdc2-like HI histone kinase / K. Zhang, D.S. Letham, P.C. John//Planta. 1996 — Vol. 200. -P. 2−12.
  188. Zurek, DM. Molecular cloning and characterization of a brassinosteroid-regulated gene from elongating soybean epicotyls / DM. Zurek, S.D. Clouse // Plant Physiol. 1994. — Vol. 104. — P. 161 -170.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!