Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Влияние оксида азота и ионов кальция на функционирование протонных помп тонопласта при изменении редокс-статуса в онтогенезе и при стрессе

Диссертация: Влияние оксида азота и ионов кальция на функционирование протонных помп тонопласта при изменении редокс-статуса в онтогенезе и при стрессе
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Изучение регуляции основных компонентов активного транспорта на тонопласте представляет большой интерес. С народнохозяйственной точки зрения возможность направленной регуляции накопления в растительной клетке важных метаболитов, таких как сахара, аминокислоты и др. позволит решить ряд важных продовольственных проблем. Как происходят эти процессы в условиях стресса, которым постоянно подвергаются… Читать ещё >

Влияние оксида азота и ионов кальция на функционирование протонных помп тонопласта при изменении редокс-статуса в онтогенезе и при стрессе (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. Особенности строения вакуолярной мембраны
    • 1. 2. Транспортные системы тонопласта
      • 1. 2. 1. Н^-АТФаза
      • 1. 2. 2. НГ-ПФаза
      • 1. 2. 3. Са2±АТФаза
      • 1. 2. 4. АВС-транспортеры
    • 1. 3. Механизмы регуляции мембранных транспортных систем
    • 1. 4. Сигнальные системы растений
      • 1. 4. 1. 1. чГО-синтазная сигнальная система
      • 1. 4. 2. Кальциевая сигнальная система
    • 1. 5. Реакция растительного организма на стрессовые воздействия
    • 1. 6. Выводы из обзора литературы. Постановка целей и задач диссертационной работы
  • 2. ОБЪЕКТЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
    • 2. 1. Характеристика объекта исследования
    • 2. 2. Выделение изолированных вакуолей и вакуолярных мембран
    • 2. 3. Определение стабильности изолированных вакуолей
    • 2. 4. Изучение транспортной активности протонных помп тонопласта
    • 2. 5. Определение гидролитической активности фосфогидролаз тонопласта
    • 2. 6. Определение количества белка
    • 2. 7. Изучение активности нитратредуктазы
    • 2. 8. Определение концентрации глутатиона
    • 2. 9. Статистический анализ
    • 2. 10. Использованные реактивы
  • 3. РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ
    • 3. 1. Характеристика изолированных вакуолей и фракции изолированных мембран
    • 3. 2. Характеристика гипер- и гипоосмотического стресса
    • 3. 3. Изучение динамики гидролитической и транспортной активностей протонных помп тонопласта в онтогенезе и при осмотическом стрессе
    • 3. 4. Изучение динимики изменения гидролитической и транспортной активностей протонных помп тонопласта при изменении редокс-статуса в норме и при осмотическом стрессе
      • 3. 4. 1. Н±АТФаза тонопласта
      • 3. 4. 2. Н'-ПФаза тонопласта
    • 3. 5. Изучение влияния оксида азота на гидролитическую и транспортную активности протонных помп тонопласта в норме, при осмотическом стрессе и при изменении редокс-статуса
      • 3. 5. 1. Н^-АТФаза тонопласта
      • 3. 5. 2. ТГ-ПФаза тонопласта
    • 3. 6. Выявление на вакуолярной мембране и в вакуоли фермента, ответственного за синтез оксида азота (нитратредуктаза), и исследование динамики его активности в норме и при осмотическом стрессе
    • 3. 7. Изучение влияния изменения содержания ионов кальция на гидролитическую и транспортную активности протонных помп тонопласта в норме, при осмотическом стрессе и при изменении редокс-статуса
      • 3. 7. 1. ЕГ-АТФаза тонопласта
      • 3. 7. 2. Н^-ПФаза тонопласта
    • 3. 8. Изучение взаимодействия влияния оксида азота и ионов кальция на гидролитическую и транспортную активности протонных помп тонопласта в норме и при разных видах осмотического стресса
      • 3. 8. 1. Н^АТФаза тонопласта
      • 3. 8. 2. КГ-ПФаза тонопласта
    • 3. 9. Изучение стабильности вакуолярных мембран при осмотическом стрессе, воздействии редокс-агентов и оксида азота
    • 3. 10. Изучение динамики окисленного и восстановленного глутатиона в корнеплодах столовой свёклы при осмотическом стрессе

Воздействие стрессовых факторов (засуха, высокие концентрации солей, затопление и др.) оказывает неблагоприятное влияние на рост и развитие растений, что приводит к снижению продуктивности сельскохозяйственных культур (Хюп§е1 а1., 2002). Одной из фундаментальных проблем современной биологии является выяснение механизмов, ответственных за поддержание ионного гомеостаза в клетках растений, как в нормальных условиях, так и при воздействии стресса. Действие этих механизмов во многом зависит от активности ион-транслоцирующих систем, локализованных в клеточных мембранах, в том числе и в эндомембранах внутриклеточных органелл.

В клетках растений в регуляции ионного состава очень важную роль играет вакуоль. Кроме этого вакуоль принимает участие в поддержании клеточного объёма, тургора, рН, удалении вторичных продуктов метаболизма и ксенобиотиков, участвует в передаче сигналов, в ответных защитных реакциях на воздействие стресса. Транспорт веществ через вакуолярную мембрану осуществляют различные транспортные системы, наиболее важными из них являются протонные помпы: НГ-аденозинтрифосфатаза (Н±АТФаза) и пирофосфатаза (ТНГ-ПФаза), обеспечивающие поддержание ионного гомеостаза. Оба фермента выполняют функцию первично-активного транспорта протонов из цитоплазмы в вакуоль, создавая на тонопласте электрохимический потенциал, в дальнейшем используемый в процессе вторично-активного транспорта посредством ионных каналов, антипортеров и симпортеров.

Считается, что в растениях обе протонные помпы тонопласта имеют одинаковые физиологические функции, и в настоящее время до конца не выяснено, для чего на вакуолярной мембране необходимо присутствие двух протонных помп. В условиях стресса, таких как засоленность и засуха, выживание клеток растений зависит, главным образом, от активности АТФазы, что говорит о том, что она играет важную роль в процессе адаптации к стрессу е1 а1., 2001). Имеются также сведения, что и Н^-ПФаза является важным элементом в стратегии выживания растений при стрессе (Zhang et al., 2011). Механизмы регуляции активности этих ферментов пока еще изучены недостаточно. Влияние сигнальных молекул на функционирование основных транспортных систем вакуолярной мембраны практически не исследовалось.

В настоящей работе проведён сравнительный анализ активности протонных помп вакуолярной мембраны и способов её регуляции при разных видах осмотического стресса, а также изучены барьерные свойства исследуемой мембраны в присутствии редокс-агентов.

Актуальность работы определяется ограниченностью информации о механизмах регуляции протонных помп вакуолярной мембраны растений при действии стрессовых факторов. Результаты исследований помогут понять роль протонных помп в механизмах адаптации растительной клетки к стрессу.

Работа выполнена в лаборатории физиологии растительной клетки Сибирского института физиологии и биохимии растений СО РАН (г. Иркутск).

Автор выражает глубокую благодарность научному руководителю работы доктору биологических наук Озолиной Наталье Владимировне за поддержку, всестороннюю помощь в работе и ценные земечания при написании рукуписи. Сердечная благодарность всем сотрудникам лаборатории физиологии растительной клетки СИФИБР СО РАН за помощь в работе, обсуждение результатов и доброжелательное отношение. Отдельная благодарность сотрудникам лаборатории физико-химических методов исследования за помощь в проведении экспериментов.

Список используемых сокращений.

ABC-транспортеры — ATP-Binding Cassette.

АТФ — аденозинтрифосфат.

АФК — активные формы кислорода.

ВЭЖХ — высокоэффективная жидкостная хроматография.

ДЦКД — N, N-дициклогексил-карбодиимид.

ЖК — жирные кислоты.

Фн — ортофосфат неорганический.

ФРТ — факторы регуляции транскрипции цАМФ — циклический аденозинмонофосфат.

ЭГТА — этилен гликоль-бис (2-аминоэтил)-Ы, Ы, Ы, Ы-тетрауксусная кислота.

СаАТФаза — Сааденозинтрифосфатаза.

СССР — карбонилцианид-3-хлорофенилгидразон.

GSH — восстановленный глутатион.

GSSG — окисленный глутатион.

НАДН2 — |3-никотинамидадениндинуклеотид.

FT-АТФаза — Н^-аденозинтрифосфатаза.

НГ-ПФаза — Н^-пирофосфатаза.

KSCN — роданид калия.

NO — монооксид азота.

NOS — NO-синтаза.

1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

5. ВЫВОДЫ.

1. Протонные помпы тонопласта при разных видах осмотического стресса могут участвовать в адаптационных процессах, происходящих в клетке, причем более существенный вклад вносит НГ-ПФаза.

2. Протонные помпы по-разному реагируют на изменение редокс-статуса, особенно эти отличия заметны при разных видах осмотического стресса. Проведённые эксперименты обосновывают необходимость присутствия на тонопласте двух протонных помп, выполняющих одинаковые функции.

3. Оксид азота и уменьшение содержания ионов кальция в примембранных слоях оказывают, главным образом, стимулирующее влияние на активность протонных помп тонопласта. Изменение редокс-статуса в условиях осмотического стресса приводит к ингибированию активности протонных помп тонопласта. Эти результаты позволяют говорить о возможности участия ЫО-синтазной и кальциевой сигнальных систем в регуляции активного транспорта на вакуолярной мембране.

4. Во фракции изолированных вакуолей выявлена активность нитратредуктазы, которая может быть источником оксида азота в растительной клетке.

5. Регуляторное влияние оксида азота на активность протонных помп тонопласта связано с поддержанием гомеостаза ионов кальция.

6. Стабильность изолированных мембран меняется при разных видах осмотического стресса, причем при гипоосмотическом стрессе этот процесс существенно зависит от редокс-условий.

7. Наиболее значимые изменения в активности протонных помп происходят при гипоосмотическом стрессе, что может быть связано с разницей в соотношении восстановленного и окисленного глутатиона.

4.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

.

Изучение регуляции основных компонентов активного транспорта на тонопласте представляет большой интерес. С народнохозяйственной точки зрения возможность направленной регуляции накопления в растительной клетке важных метаболитов, таких как сахара, аминокислоты и др. позволит решить ряд важных продовольственных проблем. Как происходят эти процессы в условиях стресса, которым постоянно подвергаются растения, начали изучать сравнительно недавно. Однако уже показана важная роль протонных помп тонопласта при засолении, высоких концентрациях тяжёлых металлов, при температурных стрессах (КаЬа1а, Тапюка-Яшзак, 2011). В данной работе была поставлена цель выяснить, как реагируют протонные помпы на осмотический стресс. Решение этой проблемы особенно интересно тем, что при разных видах осмотического стресса, согласно литературным данным, меняется состояние липидного бислоя, который может регулировать активность мембраносвязанных ферментов, в том числе и изучаемых нами протонных помп (Лось, 2007). Проведённые эксперименты показали, что в условиях осмотического стресса повышается и гидролитическая и транспортная активность Н^-АТФазы, причём более активно это происходит при гипоосмотическом стрессе. Наиболее существенные изменения в активности отмечены для другой протонной помпы — ЕГ-ПФазы, что позволяет нам сделать предположение о более важной роли в ответной реакции на осмотический стресс именно этого фермента. При изучении активности этого фермента было установлено разобщение его гидролитической и транспортной активности при гипоосмотическом стрессе. При сравнении двух видов осмотического стресса наиболее существенные изменения в активности обеих протонных помп были выявлены при гипоосмотическом стрессе.

Исследования по изменению редокс-статуса в экспериментах при разных видах осмотического стресса показали, что протонные помпы по-разному реагируют на изменение редокс-статуса, и особенно эти отличия заметны в зависимости от вида изучаемого стресса. Н±ПФаза реагировала на любые изменения редокс-статуса снижением активности, особенно интенсивно при гипоосмотическом стрессе, тогда как активность рГ-АТФазы в присутствии восстановленного глутатиона стимулировалась, но только в условиях гипоосмотического стресса. При гиперосмотическом стрессе изменение редокс-статуса приводило к ингибированию рГ-АТФазы, но менее существенному, чем у рГ-ПФазы. Полученные результаты могут быть связаны с разным соотношением восстановленного и окисленного глутатиона, которое было нами отмечено при разных видах осмотического стресса.

Основная часть исследований была посвящена изучению влияния на активность протонных помп тонопласта важных сигнальных молекул, принимающих активное участие в защите растительной клетки от стрессового воздействия. Результаты исследования показали, что N0 оказывал влияние на активность протонных помп тонопласта, и особенно существенно на рГ-ПФазу. Изменение редокс-статуса при добавлении оксида азота приводило к снижению активности протонных помп и исчезновению стимулирующего влияния этого соединения, что позволяет говорить о зависимости влияния этого соединения на активность протонных помп от состояния редокс-окружения. При осмотическом стрессе также отмечено влияние оксида азота на активность протонных помп тонопласта. Значительная часть изменений, которые оказывал оксид азота на работу изучаемых ферментов при осмотическом стрессе, были связаны с ингибированием их активности. Возможно, наблюдаемый эффект был связан с изменениями редокс-статуса, которые происходили при стрессах (таблица 1). Увеличение активности протонных помп в присутствии оксида азота было отмечено только при гипоосмотическом стрессе, причём транспортная активность рГ-ПФазы возрастала при сдвиге редокс-статуса в более окисленные условия, а в более восстановленных происходило ингибирование. У рГ-АТФазы, наоборот, в более восстановленных условиях активность фермента возрастала, а в более окисленных ингибировалась. Эти эксперименты объясняют необходимость присутствия на тонопласте двух протонных помп, выполняющих одинаковые функции.

Во всех иследованиях в качестве источника оксида азота был использован нитропруссид натрия. Может ли оксид азота осуществлять регуляторные процессы в живой клетке? Для ответа на этот вопрос были проведены эксперименты по выявлению на вакуолярной мембране активности фермента, способного синтезировать оксид азота. В работе впервые была выявлена активность нитратредуктазы во фракции изолированных вакуолей и на тонопласте. Этот фермент обеспечивает присутствие оксида азота, который может участвовать в регуляции протонных помп.

Кроме оксида азота, было изучено влияние на активность протонных помп тонопласта ещё одной важной сигнальной молекулы, которой являются ионы кальция. Использование хелатора кальциевых ионов — ЭГТА — позволило снизить содержание ионов кальция в примембранных слоях. В ряде экспериментов это оказало существенное влияние на активность протонных помп тонопласта. Так, в период покоя, добавление ЭГТА приводило к стимулированию гидролитической и транспортной активностей протонных помп. Для Н±ПФазы это повышение активности сохранялось и при осмотическом стрессе. Любое изменение редокс-условий на фоне изменения содержания ионов кальция приводило к ингибированию гидролитической и транспортной активностей протонных помп. Таким образом можно сделать заключение о возможной регуляторной роли ионов кальция, причём уменьшение содержания ионов кальция более благоприятно сказывалось на активности протонных помп тонопласта, стимулируя их активность.

Были проведены исследования по совместному влиянию оксида азота и ЭГТА. Результаты экспериментов позволили установить, что влияние оксида азота зависит от содержания ионов кальция. Для сохранения стимулирующего воздействия оксида азота необходимо присутствие ионов кальция, поскольку их связывание ЭГТА снимало стимулирующее воздействие оксида азота.

Стрессовые условия могут оказывать влияние на стабильность изолированных вакуолей. Для оценки степени и характера этого влияния была проведена серия экспериментов, которая показала, что гиперосмотический стресс оказывал значительное воздействие на стабильность вакуолярной мембраны, по сравнению с гипоосмотическим стрессом.

Показать весь текст

Список литературы

  1. В.Я. (1985) Реактивность клеток и белки. Л.: Наука, 317с.
  2. В.Я., Кислюк И. М. (1994) Реакция растений на тепловой шок: физиологический аспект. Цитология, 36, 5−59.
  3. И.М. (2001) Функции вакуоли в клетках высших растений. Физиология растений, 48, 777−787.
  4. .О., Валиханов М. Н. (2007) Свойства неорганической пирофосфатазы хлопчатника. Прикладная биохимия и микробиология, 43(2), 172−177.
  5. Г. И., Шеламова H.A. (1992) Синтез и распад макромолекул в условиях стресса. Успехи, совр. биол., 112, 281−297.
  6. A.A., Кяйвяряйнен Е. И., Илюха В.А. (2006)
  7. Биомембранология, Петрозаводск, 221 с.
  8. Ю.А. (1998) Кальциевые насосы живой клетки. Соровский образовательный журнал, Биология, 3(28), 20−27.
  9. Гамбарова Н. Г (2011) Сопоставление особенностей действия высокой температуры и экзогенной перекиси водорода на активность антиоксидантной системы хлоропластов пшеницы. Вестник Московского государственного областного университета, Биология, 2, 1−6.
  10. П.А. (1982) Физиология жаро- и засухоустойчивости растений. М.: Наука, 278с.
  11. А.К., Митанова Н. Б., Ищенко A.A., Васильева Г.Г., Макарова
  12. Л.Е. (2007) Влияние параквата и оксида азота (NO) на симбиотическое взаимодействие клубеньковых бактерий с корнями проростков гороха. ВестникХНАУ, серия биологическая, 3(12), 57−62.
  13. П.Глянько А. К., Митанова Н. Б., Степанов A.B. (2009) Физиологическая роль оксида азота (NO) у растительных организмов. Журнал стресс-физиологии и биохимии, 5(3), 33−52.
  14. В.Н., Сыщиков Д. В. (2006) Глутатион: синтез, деградация и физиологическая роль у растений. Вестник ХНАУ. сер. Биологич., 1(8), 2133.
  15. JI.B., Колеснева Е. В., Князев Д. М., Волотовский И. Д. (2007) Защитная роль оксида азота при окислительном стрессе, индуцированном в растения табака пероксидом водорода. Физиология растений, 54(6), 847−855.
  16. В.Н., Пустовойтова Т. Н. (1993) Роль листьев Cucumis sativum L. и содержания в них фитогормонов при почвенной засухе. Физиология растений, 40, 676−680.
  17. А.Б., Полыгалова О. О., Гордон JI.X. (1997) Ионы кальция в регуляции некоторых метаболических процессов растительной клетки. Цитология, 39(4/5), 352−360.
  18. .Б. (1989) Антипорт сахарозы и Н+ через вакуолярную мембрану клеток корнеплода свеклы: Автореф. дисс. канд. биол. наук, Иркутск: СИФИБР СО РАН СССР, 26с.
  19. С.Б., Пешкова A.A., Дорофеев Н. В. (2006) Активность нитратредуктазы у озимой пшеницы при тепловом шоке. Стресс-физиология и биохомия, 2(1), 50−56.
  20. A.B., Побежимова Т. П., Войников В. К. (2000) Характеристика низкотемпературного стресса у растений. Физиология растений, 47, 624−630.
  21. Ю.Е. (2007) Кальций и стрессовые реакции растений. Харьковский национальный аграрный университет им. В. В. Докучаева, 1 (10), 24−41.
  22. Ю.Е., Карпец Ю. В. (2009) Активные формы кислорода при адаптации растений к стрессовым температурам. Физиология и биохимия культ, растений, 41(2), 95−108.
  23. Ю.Е., Карпец Ю. В., Обозный А. И. (2011) Антиоксидантная система растений: участие в клеточной сигнализации и адаптации к действию стрессоров. ВестникХНАУ, серия биологическая, 1(22), 6−34.
  24. В.Г. (1998) Морфогенез и молекулярно-биологический анализ растений. С.-Петербург.: 370с.
  25. В .Я., Катков Б. Б., Саляев Р. К. (1985) Общие принципы выделения вакуолей и вакуолярных мембран. Структура и функции биологических мембран растений. Новосибирск: Наука, 93−107.
  26. О.Н. (1994) Физиологическая роль абсцизовой кислоты. Физиология растений, 41, 645−646.
  27. Г. Ф. (1990) Биометрия. М.: Высшая школа, 352с.
  28. С.П., Коненкина Т. А., Саляев Р. К. (1992) Химический состав и структура липидов вакуолярных мембран. Биологические мембраны, 9(3), 290−300.
  29. С.П., Саляев Р. К. (1998) Структура вакуолярных мембран растений по данным РЖ-спектроскопии. Биологические мембраны, 15(3), 309−321.
  30. С.П., Коненкина Т. А., Саляев Р. К. (1999) Жирнокислотный состав липидов вакуолей высших растений. Физиология растений, 46, 643 647.
  31. С.П., Коненкина Т. А., Дударева JI.B. (2007а) Жирные кислоты липидов вакуолей корнеплодов растений. Биологические мембраны, 24, 363−369.
  32. С.П., Коненкина Т. А., Хотимченко C.B. (20 076) Жирнокислотный состав липидов вакуолярных мембран корнеплодов. Физиология растений, 54, 223−228.
  33. С.С. (2005) Кальциевая сигнальная система растений. Физиология растений, 52(2), 282−305.
  34. С.С. (2010) Клеточная сигнализация. Казань, 26−36.
  35. Е.И. (1985) Принцип регуляции скорости процесса повреждения клетки и реакция защитного торможения метаболизма (РЗТМ). Журнал общей биол., 46, 174−189.
  36. Г. В., Мошков И. Е., Лось Д. А. (2007) Белковые сенсоры и передатчики холодового и осмотического стрессов у цианобактерий и растений. Молекулярная биология, 41, 478−490.
  37. В.Н., Корзун A.M., Розинов C.B., Саляев Р. К. (2004) Компьютерная цейтраферная видеосъёмка фракции изолированных вакуолей. Биомедицинская химия, 50(1), 180−187.
  38. Н.В., Синькевич И. А. (2010) Аквапорины и рост клеток. Физиология растений, 57(2), 163−176.
  39. Н.В. (2004) Протонные помпы тонопласта, их функциональная активность и связь с транспортом и накоплением метаболитов. Дисс. докт. биол. наук, Иркутск, 309с.
  40. Н.В., Прадедова Е. В., Сапега Ю. Г. Саляев Р.К. (2005) Влияние глутатиона на гидролитичсекую активность Б^-пирофосфатазы вакуолярной мембраны растений. Биологические мембраны, 22(5), 427−428.
  41. О.Н., Смирнова Г. В. (2007) Редокс-регуляция клеточных функций. Биохимия, 72(2), 158−174.
  42. О.С., Ильина О. В., Путилина Т. В., Озолина Н. В., Прадедова Е. В., Саляев Р. К. (2008) АТФазы тонопласта в онтогенезе. Доклады академии наук, 418(3), 1−3.
  43. Т.А. (1999) Роль протонных насосов плазмалеммы и тонопласта в устойчивости растений к солевому стрессу. Успехи современной биологии, 119, 451−461.
  44. Т.А., Симчук Е. Е. (1990) Влияние стеринов на активность Н4"-АТФазы плазматических мембран клеток корней кукурузы. Докл. АН СССР, 314(4), 1018−1020.
  45. И.М., Чернов И. А. (1996) Некоторые особенности индуктивной фазы неспецифического адаптационного синдрома растений. Известия РАН сер. биол, 6, 705−715.
  46. Н.Б., Дмитриев Р. И., Шахиаронов М. И. (2003) Регуляция Са2±АТФазы плазматической мембраны. Успехи биологической химии, 43, 99 138.
  47. С.С. (2008) Стресс у растений: физиологический подход. Журнал Общей биологии, 69(4), 294−298.
  48. Т.Я., Власов П. В., Жалилова Ф. Х., Кефели В. И. (1994) Абсцизовая кислота и этилен в мутантах Arabidopsis thaliana, различающихся по устойчивости к ультрафиолетовой (УФ-Б) радиации. Физиология растений, 41, 682−686.
  49. З.Ф., Усманов И. Ю. (2000) Морфофизиологические параметры проростков пшеницы устойчивых и высокопродуктивных сортов в норме и при стрессе. Физиология растений, 47, 608−613.
  50. Р.К., Кузеванов В. Я., Хаптагаев С. Б., Копытчук В. Н. (1981) Выделение и очистка вакуолей и вакуолярных мембран из клеток растений. Физиология растений, 28, 1295−1306.
  51. Р.К., Кузеванов В. Я., Озолина Н. В., Каменкова Л. Д., Пузанова H.A. (1982) Содержание липидов, белков и углеводов в мембране изолированных вакуолей красной свеклы. Физиология растений, 29, 933 939.
  52. Р.К., Хаптагаев С. Б., Кузеванов В. Я., Копытчук В. Н. (1983) Об ультраструктуре изолированных вакуолярных мембран. Цитология, 25(6), 643−649.
  53. Р.К., Озолина Н. В., Прадедова Е. В. (1999) Влияние экзогенных фитогормонов и кинетина на гидролитическую активность протонных помп тонопласта в онтогенезе столовой свёклы. Физиология растений, 46(1), 5−8.
  54. К.С., Даванков В. А. (2004) Материалы и методы пробоподготовки в хроматографии: твердофазное концентрирование и адсорбционная очистка. Сорбционные и хроматографические процессы, 4(1), 5−26.
  55. И.А. (2002) Сигнальные системы клеток растений. М.: Наука, 294с.
  56. В.К., Иванов И. И., Тальвинская Н. Г. (1999) Локальное питание растений. Уфа: Гилем, 260с.
  57. O.A., Невмержицкая Ю. Ю., Московкина М. А. (2010) Активность и состав лектинов клеточной стенки пшеницы при действии низких температур и ингибиторов кальциевой сигнальной системы. Физиология растений, 57(2), 209−216.
  58. Т.В., Максютова H.H., Викторова Л. В., Галеева Е. И., Яфарова Г. Г., Минибаева Ф. В. (2010) Регуляция активности нитратредуктазы и ее вовлечение в образование оксида азота в листьях пшеницы. Доклады академии наук, 435(6), 846−849.
  59. В.А. (2001) Мембранные рецепторы и внутриклеточный кальций. Соровский образовательный журнал, Биология.
  60. М., Ребайи А. (2005) Идентификация и характеристика новых членов семейства вакуолярной КҐ-пирофосфатазьі из генома Oryza sativa. Физиология растений, 52(6), 926−930.
  61. Г. В. (1979) Механизмы адаптации растений к стрессам. Физиол. биохимия культ, растений, 11, 99−107.
  62. Н.В. (2009) Биохимические свойства и функциональная роль протонных насосов вакуолярного типа в проростках кукурузы: Автореф. дисс. канд. биол. наук, Санкт-Петербург: С-ПбГУ, 18с.
  63. Ф.М. (1999) Участие фитогормонов и лектина пшеницы в ответе растений на стрессовое воздействие: Автореф. дисс. д-ра. биол. наук, Санкт-Петербург: С-ПбГУ, 44с.
  64. Ф.М. (2001) Неспецифическая устойчивость растений к стрессовым факторам и её регуляция. Уфа: Гилем, 160с.
  65. P., Evans D.E. (1992) Reconstitution and characterization of a calmodulinstimulated Ca-pumping ATPase purified from Brassica oleracea L. Plant Physiol, 100, 1670−81.
  66. M., Schultz A., Baltscheffsky H. (1999) H^-PPases: a tightly membranebound family. FEBS Lett. 457, 527−33.
  67. G.A., Lahti R. (2002) A lysine substitute for K+. A460K mutation eliminates K+ dependence in H^-pyrophosphatase of Carboxydothermus hydrogenoformans. J. Biol. Chem., 277(51), 49 651−4.
  68. Bergmann B.O.R., Laxalt A.M., Riet B., Schooten B., Merquiol E., TesterinkC., Haring M.A., Bartels D., Munnik T. (2009) Multiple PLDs required for high salinity and water deficit tolerance in plants. Plant Cell Physiology, 50(1), 78−89.
  69. Besson-Bard A., Courtoris C., Gauthier A., Dahan J., Dobrowolska G., Jeandroz S., Pugin A., Wendehenne D. (2007) Nitric oxide in plants: Iproduction and cross-talk with Ca signaling. Mol. Plant. 1(2), 218−228.
  70. Besson-Bard A., Pugin A., Wendehenne D. (2008) New insights into nitric oxide signaling in plants. Annu. Rev. Plant Biol., 59, 21−39.
  71. K.W., Wieczorek H. (2006) The V-type FT ATPase: molecular structure and function, physiological roles and regulation. Journal of experimental biology, 209, 577−589.
  72. A.B. (1999) Ethylene perception and signaling: an evolutionary perspective. Trends Plant Sci., 4(7), 269−274.
  73. Bonza MC, Luoni L. (2010) Plant and animal type 2B Ca2±ATPases: evidence for a common auto-inhibitory mechanism. FEBS Lett., 584(23), 4783−8.
  74. Y., Harper J. F. (2007) The origin and function of calmodulin regulated Ca pumps in plants. Bioenerg Biomembr., 39, 409−414.
  75. E. J., Siebers A., Altendorf K. (1988) Bafilomycins: A class of inhibitors of membrane ATPases from microorganisms, animal cells, and plant cells. Biochemistry. 85, 7972−7976.
  76. D.P. (1976) A rapid and sensitive method for the quantitation of protein utilising the principl of protein-dye binding. Anal. Biochem., 72, 248−254.
  77. F., Gaxiola R.A., Berkowitz G.A., Masmoudi K. (2005) Cloning and characterization of a wheat vacuolar cation/proton antiporter and pyrofosphatase proton pump. Plant Physiol Biohem., 43(4), 347−354.
  78. Carter C., Pan S., Zouhar J., Avila E.L., Girke T., Raikhel N.V. (2004) The vegetative vacuole proteome of Arabidopsis thaliana reveals predicted and unexpected proteins. Plant Cell, 16 (12), 3285−3303.
  79. A. (1993) Active transport of proton and calcium in higher plant cell. Plant Physiol. Biochem, 31(6), 943−955.
  80. Churchill K., Sze H. (1983) Anion-sensitive, -pumping ATPase in membrane vacuoles vesicles from oat roots. Plant Physiol., 71(3), 610−617.
  81. Cipriano D.J., Wang Y., Bond S., Hinton A., Jefferies K. C., Qi J., Forgas M. (2008) Structure and regulation of the vacuolar ATPases. Biochim Biophys Acta., 1777(7−8), 599−604.
  82. M.B., Yang H., Dahal P., Mella R.A., Downie A.B., Haigh A.M., Bradford K.J. (1999) Vacuolar H*-ATPase is expressed in response to gibberellin during tomato seed germination. Plant Physiology, 121, 1339−1348.
  83. F.J., Barroso J.B. (2006) Constitutive arginine-dependent nitric oxide synthase activity in different organs of pea seedlings during plant development. Planta, 224, 246−254.
  84. C., Besson A., Dahan J., Bourque S., Dobrowolska G., Pugin A., Wendehenne D. (2008) Nitric oxide signaling in plants: interplays with Ca and protein kinases. J Exp Bot., 59(2), 155−163.
  85. D’Auzas J. (1975) Characterization d une ATPase membrane en presence d une phosphatase acid dans les lutoides latex d Hevea brasiliensis. Phytochemistry, 14(7), 671−675.
  86. Dawson R.J.P., Hollenstein K., Locher K.P. (2007) Uptake or extrusion: crystal structures of full ABC transporters suggest a common mechanism. Molecular Microbiology, 65(2), 250−257.
  87. De Nisi P., Dell’Orto M., Pirovano L., Zocchi G. (1999) Calcium-dependent phosphorylation regulates the plasma-membrane H±ATPase activity of maize (Zea mays L.) roots. Planta, 209,187−194.
  88. K.J., Heber U., Mimura T. (1998) Modulation of the vacuolar ff-ATPase by adenylates as basis for the transient C02-dependent acidification of the leaf vacuole upon illumination. Biochimica et Biophysica Acta., 1373, 87−92.
  89. I., Venzke D., Luttge U., Ratajczak R., Bottcher B. (2002) Tree-dimensional map of plant V-ATPase based on electron microscopy. J Biol Chem., 277(15), 13 115−13 121.
  90. C., Rivoal J., Hill R.D. (2003) Plant haemoglobins, nitric oxide and hypoxis stress. Ann. Bot., 91(2), 173−178.
  91. Drozdowicz Y.M., Rea P.A. (2001) Vacuolar proton pyrophosphatases: from the evolutionary backwaters into the mainstream. Trends Plant Sei., 6, 206−211.
  92. W., Bowman B. (1995) The vacuolar ATPase: sulfite stabilization and the mechanism of nitrate inactivation. J. Biol. Chem, 270, 1557−1563.
  93. Y., Forgas M. (1994) Inhibition of vacuolar H^ATPase by disulfide bond formation between cysteine 254 and cysteine 532 in subunit A. Jornal of Biological Chemistry, 259, 13 224−13 230.
  94. N., Bennet A.B. (1996) A single gene may encode differentially localized Ca2±ATPases in tomato. Plant Cell, 8(7), 1159−1169.
  95. M. (1999) The vacuolar H±ATPase of clathrin-coated vesicles is reversibly inhibited by S-nitrosoglutathione. Biol Chem., 274, 1301−1305.
  96. M. (2000) Structure, mechanism and regulation of the clatrin-coated vesicle and yeast vacuolar H^-ATPases. J. Exp. Bot., 203, 71−80.
  97. M. (2007) Vacuolar ATPases: rotary proton pumps in physiology and pathophysiology. Mol Cell Biol, 8, 917−929.
  98. Gao F., Gao Q., Duan X., Yue G., Yang A., Zhang J. (2006) Cloning of an ET-PPasegene from Thellungiella halophila and its heterologous expression to improve tobacco salt tolerance. J Exp Bot., 57, 3259−3270.
  99. Gaxiola R.A., Li J.S., Undurraga S., Dang L.M., Allen G.J., Alper S.L., Fink G.R. (2001) Drought- and salt-tolerant plants result from overexpression of the AVP1 H^pump. Proc Natl Acad Sci., 98, 11 444−11 449.
  100. L.D., Noctor G., Knight M.R., Foyer C.H. (2004) Regulation of calcium signalling and gene expression by glutathione. Journal of Experimental Botany, 55(404), 1851−1859.
  101. Guo F.Q., Okamoto M., Crawford N.M. (2003) Identification of a plant nitric oxide synthase gene involved in hormonal signaliny. Science, 302, 100−103.
  102. Han N., Shao Q., Lu C.M., Wang B.S. (2005) The leaf tonoplast V-H±ATPase activity of a C3 halophyte Suaeda salsa is enhanced by salt stress in a Ca2± dependent mode. Plant Physiol., 162(3), 267−274.
  103. C.F. (1992) ABC transporters: from microorganisms to man. Annu. Rev. Cell Biol., 8, 67−113.
  104. M., Wieczorek H. (2009) Inhibitors of V-ATPases: old and new players. J. of Exp. Biology, 212, 341−346.
  105. T., Forgac M. (2005) Cysteine-mediated cross-linking indicates that subunit C of the V-ATPase is in close proximity to subunits E and G of the Vj domain and subunit a of the V0 domain. J. of Biological Chemistry, 280(30), 27 896−27 903.
  106. H., Vogel H.J. (2010) The solution structure of a plant calmodulin and the CaM-binding domain of the vacuolar calcium-ATPase BCA1 reveals a new binding and activation mechanism. J Biol Chem., 285(49), 38 502−10.
  107. M., Ducos E., Martinoia E., Boutry M. (2003) The ATP-binding cassette transporters: structure, function, and gene family comparison between rice and Arabidopsis. Plant Physiol., 131(3), 1169−77.
  108. K.C., Cipriano D.J., Forgac M. (2008) Function, structure and regulation of the vacuolar (H+)-ATPases. Arch Biochem Biophys., 476(1), 33−42.
  109. K.C., Forgac M. (2008) Subunit H of the V-ATPase Inhibits ATP Hydrolysis by the Free VI Domain by Interaction with the Rotary Subunit F. J Biol Chem., 283(8), 4512−4519.
  110. P.M. (2004) The ABC transporter structure and mechanism: perspectives on recent research. P.M. Jones, A.M. George.Cell. Mol. Life Sci., 61, 682−699.
  111. K., Klobus G. (2008) Modification of vacuolar proton pumps in cucumber roots under salt stress. J Plant Physiol., 165(17), 1830−7.
  112. Kabala K., Janioka-Russak M. (2011) Differential regulation of vacuolar H (+)-ATPase and H (+)-PPase in Cucumis sativus roots by zinc and nickel. Plant Sci., 180(3), 531−9.
  113. M.A., Lindberg S. (2010) Cytosolic calcium and pH signaling in plants under salinity stress. Plant signaling Behavior, 5(3), 233−238.
  114. P.M. (2006) The where, when, and how of organelle acidification by the yeast vacuolar H^-ATPase. Microbiol. Mol. Biol., 70, 177−191.
  115. K., Yamaguchi M., Nakamura Y. (2000) Mechanism of the chilling- induced degrease in proton pumping across the tonoplast of the rice cell. Plant Cell Physiology, 41, 840−849.
  116. N., Gupta A.K. (2005) Sugar signalling and gene expression in relation to carbohydrate metabolism under abiotic stresses in plants. JBiosci., 30(5), 76 176.
  117. Y., Arakawa K., Maeshima M., Yoshida S. (2000) Tissue specificity of E subunit isoforms of plant vacuolar H±ATPase and existence of isotype enzymes. J. Biol. Chem., 275, 6515−6522.
  118. Y., Arakawa K., Maeshima M., Yoshida S. (2001) ATP analogue binding to the A subunit induces conformation changes in the E subunit that involves a disulfide bond format in plant V-ATPase. Eur.J.Biochem., 268(10), 2801−2809.
  119. R., Kopp F., Niedermeyer W., Fuhrmann G. (1978) Comparative studies of the structure and composition of the plasmalemma and the tonoplast in Saccharamyces cerevisiae. Biochim. Biophys. Acta., 507(3), 369−380.
  120. Lee C.H., Pan Y.J., Huang Y.T., Liu T.H., Hsu S.H., Lee C.H., Chen Y.W., Lin S.M., Huang L.K., Pan R.L. (2011) Identification of essential lysines involved in substrate binding of vacuolar-pyrophosphatase. J. Biol Chem., 286(14), 11 970−11 986.
  121. Lee S.M., Kim H.S., Han H.J., Moon B.C., Kim C.Y., Harper J.F., Chung W.S. (2007) Identification of a calmodulin-regulated autoinhibited Ca2±ATPase (ACA11) that is localized to vacuole membranes in Arabidopsis. FEBS Lett., 581(21), 3943−3949
  122. M., Vandelle E., Gaupels F., Bellin D., Delledonne M. (2009) NO signals in the haze: nitric oxide signalling in plant defence. Curr Opin Plant Biol., 12(4):451−8.
  123. Lin W., Wagner G.L., Siegelman H.W., Hing G. (1977) Membrane-bound ATPase of intact vacuoles and tonoplasts isolated from mature plant tissue. Biochem. Biophys. Acta., 465(1), 110−117.
  124. K.P. (2009) Sructure and mechanism of ATP-binding cassette transporters. Phil. Trans. R. Soc. B, 364, 239−245.
  125. Lopez-Perez L., Martinez-Ballesta M. C., Maurel C., Carvajal M. (2009) Chenges in plasma membrane lipids, aquaporins and proton pump of broccoli roots, as an adaptation mechanism to salinity. Phytochemistry, 70 (4), 492−500.
  126. M. (2000) Vacuolar ^-pyrophosphatase. Biochim. Biophys. Acta, 1465,37−51.
  127. M. (2001) Tonoplast transporters: organization and function. Annu Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol., 52, 469−497.
  128. Manolson M.F., Wu B., Proteau D., Taillon B.E., Roberts B.T., Hoyt M.A., Jones E.W. (1994) STV1 gene encodes functional homologue of 95-kDa yeast vacuolar if-ATPase subunit Vph 1 p. J. Biol. Chem., 269, 14 064−14 074.
  129. Martinoia E., Klein M., Geisler M., Bovet L., Forestier C., Kolukisaoglu U., Muller-Rober B., Schulz B. (2002) Multifimctionality of plant ABC transporters more than just detoxifiers. Planta, 214, 345−355.
  130. E., Maeshima M., Neuhaus H.E. (2007) Vacuolar transporters and their essential role in plant metabolism. Journal of Experimental Botany, 58(1), 83−102.
  131. Meng X., Xu Z., Song R. (2011) Molecular cloning and characterization of a vacuolar-pyrophosphatase from Dunaliella viridis. Mol Biol Rep, 38, 33 753 382.
  132. D., Michael B., Bettina B. (2008) Structural organization of the V-ATPase and its implications for regulatory assembly and disassembly. Biochem Soc Trans, 36, 1027−1031.
  133. Merzendorfer H., Graf R., Huss M., R. Hapvey W., Wieczorek H. (1997) Regulation of proton-translocating V-ATPases. The Journal of Experimental Biology, 200, 225−235.
  134. D., Mollenhauer H. (1976) Interactions among cytoplasm, endomembranse and the surface. In. Encyclopedia of plant physiology. New series. Berlin-Heidelberg-New York: Springer-Verlag, 3, 288−344.
  135. K. (2007) Protein dynamics and proteolysis in plant vacuoles. Experimental Botany, 58(10), 2391−2407.
  136. S., Desikan R., Hancock J.T. (2003) Nitric oxide signaling in plants. New Phytol., 159(1), 11−35.
  137. S., Barros R., Brightl J., Desikan R., Hancock J., Harrison J., Morris P., Ribeiro D., Wilson I. (2008) Nitric oxide, stomatal closure, and abiotic stress. Journal of Experimental Botany, 59(2), 165−176.
  138. M., Sommarin M. (1989) Lysophosphatidylcholine stimulates ATP dependent proton accumulation in isolated Oat root plasma membrane vesicles. Plant Physiol., 90, 1009−1014.
  139. Pan Y. J, Lee C.H., Hsu S.H., Huang Y.T., Lee C.H., Liu T.H., Chen Y.W., Lin S.M., Pan R.L. (2011) The transmembrane domain 6 of vacuolar H*-pyrophosphatase mediates protein targeting and proton transport. Biochim Biophys, 1807(1), 59−67.
  140. J.K., Hirshi K.D. (2003) Don’t shoot the (second) messendger: endomembrane transporters and binding proteins modulate cytosolic Ca levels. Curr. Opin. Plant Biol., 6, 257−262.
  141. E., Kaiser W. M. (2006) Nitric oxide production in plant. Plant Signaling?? Behavior, 1(2), 46−51.
  142. I.I., Schonknecht G. (2007) Vacuolar calcium channels. Journal of Experimental Botany, 58(7), 1559−1569.
  143. K., Sczekan M., Magner R., Forgas M. (1992) The 40 kDa subnit enhances but is not required for activity of the coated vesicle proton pump. J. Biol. Chem., 267,5171−5176.
  144. Qi J., Forgac M. (2007) Celluar environment is important in controlling V-ATPase dissociation and its dependence on activity. J. Biol. Chem., 282(34), 24 743−24 751.
  145. Qi J., Wang Y., Forgac M. (2007) The vacuolar (H+)-ATPase: subunit arrangement and in vivo regulation. Bioenerg Biomembr., 39, 423−426.
  146. F., Fontes N., Silva P., Almeida D., Maeshima M., Geros H., Fidalgo F. (2009) Activity of tonoplast proton pumps and Na+/H+ exchangein potato cell cultures is modulated by salt. .JExp Bot,. 60(4), 1363−1374.
  147. R. (2000) Structure, function and regulation of the plant vacuolar H±translocating ATPase. Biochim. Biophys. Acta., 1465, 17−36.
  148. J.A., Smith F.A. (1979) Intracellular pH and its regulation. Plant Physiol., 30(3), 289−311.
  149. Rea P.A. (1999) MRP Subfamily ABC transporters frome plants and yeast. J. Exp. Bot., 50, 895−913.
  150. Rea P.A. (2007) Plant ATP-binding cassette transporters. Plant Biology, 58, 347−375.
  151. Rea P., Kim Y., Sarafian V., Poole R., Davies J., Sanders D. (1992) Vacuolar H^-translocating pyrophosphatase: a new category of ion translocase. TIBS, 17, 348−352.
  152. Rea P.A., Poole R.J. (1993) Vacuolar H±translocating pyrophosphatase. Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol, 44, 157−80.
  153. Rea P.A., Sanders D. (1987) Tonoplast energization: two HI pumps, one membranq. Physiol Plant, 71, 131−141.
  154. D.C., Johnson E., Lewinson O. (2009) ABC transporters:The power to change. Mol Cell Biol, 10(3), 218−227.
  155. Reisen D., Marty F., Leborgne-Castel N. (2005) New insights into the tonoplast architecture of plant vacuoles and dynamics during osmotic stress. BMC Plant Biol., 5, 1−3.
  156. M., Bennett A.B., Bressan R.A., Hasegawa P.M. (1990) Enhanced-transport capacity and ATP hydrolysis activity of he tonoplast H^-ATPase after NaCl adaptation. Plant Physiology, 94. 54−530.
  157. P., Strube F., Rockel A., Wildt J., Kaiser W.M. (2002) Regulation of nitric oxide (NO) production by plant nitrate reductase in vivo and in vitro. Journal of Experimental Botany, 53(366), 103−110.
  158. Rouhier N., Lemaire S.D., Jacquot J.-P. (2008) The role of glutathione in photosynthetic organisms: emerging functions for glutaredoxins and glutethionylation. Plant Biol., 59, 143−166.
  159. R.K. (1984) Plant vacuole membrane: structure and properties. Biochemistry and function of vacuolar Adenosine-Triphosphatase in fungi and plants. B. Marin.-Berlin Heidelberg New York Tokyo: Springer-Verlag. 259 p.
  160. Sarafian V., Kim Y., Poole R.J., Rea P.A. (1992) Molecular cloning and sequence of cDNA encoding the pyrophosphate energized vacuolar membrane proton pump of Arabidopsis thaliana. Proc. Natl. Acad. Sci., 89, 1775−79.
  161. S., Nelson N. (2009) The little we know on the structure and machinery ofV-ATPase. J. Exp. Bot., 212(11), 1604−10.
  162. Schnitzer D., Seidel T., Sander T., Golldack D., Dietz K.-J. (2011) The cellular energization state affects peripheral stalk stability of plant vacuolar H^-ATPase and impairs vacuolar acidification. Plant Cell Physiol, 52(5), 946−56.
  163. S., Nakanishi Y., Sato M.N., Maeshima M. (2010) Quantification, organ-specific accumulation and intracellular localization of type II H(+)-pyrophosphatase in Arabidopsis thaliana. Plant Cell Physiol., 51, 1350−60.
  164. Shi Q.H., Zhu Z.J., Khalid A.A., Liu H.Y., Yu L.Q. (2004) Effects of iso-osmotic salt stress on the activities of antioxidative enzymes, H±ATPase and H*-PPase in tomato plants. Zhi Wu Sheng Li Yu Fen Zi Sheng Wu Xue Xue Bao, 30(3), 311−6.
  165. Shi Q., Ding F., Wang X., Wei M. (2007) Exogenous nitric oxide protect cucumber roots against oxidative stress induced by salt stress. Plant Physiol. Biochem. 45, 542−550.
  166. K., Kanayama Y., Maeshima M., Yamaki S. (1997) Changes in H±pumps and a tonoplast intrinsic protein of vacuolar membranes during the development of pear fruit. Plant Cell Physiol.- 38, 1039−45.
  167. D. (1978) Freezeetch studies of membrane proteins: a review. Biochem. Soc. Trend, 6, 38−40.
  168. P., Geros H. (2009) Regulation by salt of vacuolar if-ATPase and H*-pyrophosphatase activities and Na+/H+ exchange. Plant Signaling & Behavior, 4(8), 718−726.
  169. C.J., Steinebrunner I., Wang X., Stout S.C., Roux S.J. (2006) Extracellular ATP induces the accumulation of superoxide via NADPH oxidases in Arabidopsis. Plant Physiol., 140, 1222−1232.
  170. T., Forgas M. (1997) Structure, function and regulation of the vacuolar H±ATPase. Cell Dev. Biol., 13, 779−808.
  171. C., Stremlau S. (2006) Formation and possible roles of nitric oxide in plant roots. Experimental Botany., 57(3), 463−470.
  172. G., Kellos T., Galiba G., Kocsy G. (2009) Glutathione as an Antioxidant and Regulatory Molecule in Plants Under Abiotic Stress Conditions. J. Plant Growth Regul., 28, 66−80.
  173. Sze H., Liang F., Hwang I., Curran A.C., Harper J.F. (2000) Diversity and regulation of plant Ca2+ pumps: insights from expression in yeast. Annu. Rev. Plant Physiol Plant Mol. Biol., 51, 433−62.
  174. A., Nakanishi Y., Yamauchi T., Maeshima M. (1997) Analysis of the substrate binding site and carboxyl terminal region of vacuolar H*-pyrophosphatase of Mung bean with peptide antibodies. J Biochem, 122, 883 889.
  175. Y., Chiba K., Maeda M., Maeshima M. (1993) Molecular cloning of cDNA for vacuolar membrane proton-translocating inorganic pyrophosphatase in Hordeum vulgare. Biochem Biophys Res Commun, 190, 1110−1114.
  176. M., Sircelj H., Grill D. (2004) The glutathione system as a stress marker in plant ecophysiology: is a stress-response concept valid? Experimental Botany., 55(404), 1955−1962.
  177. N., Kluge C., Golldack D., Mimura T., Dietz K.J. (2001) Reversible redox control of plant vacuolar H±ATPase activity related to disulfide bridge formation in subunit E as well as subunit A. Plant J., 28(1), 28−51.
  178. M., Saum R., Forgac M. (2010) Regulation and isoform function of the V-ATPases. Biochemistry., 49, 4715−4723.
  179. N., Sopory S.K. (2008) Chemical signaling under abiotic stress environment in plants. Plant Signaling Behavior, 3(8), 525−536.
  180. Tzeng C.M., Yang C.Y., Yang S.J., Jiang S.S., Kuo S.Y., Hung S.S., Ma J.T., Pan R.L. (1996) Subunit structure of vacuolar proton pyrophosphatase as determined by radiation inactivation. Biochem J., 316, 143−147.
  181. Wang L., He X., Zhao Y., Shen Y., Huang Z. (2011) Wheat vacuolar H±ATPase subunit B cloning and its involvement in salt tolerance. Planta, 234(1), 17.
  182. G. (1981) Enzymes and protein character of tonoplast from Hippeastrum vacuoles. Plant Physiol., 68(2), 499−503.
  183. Wagner G., Lin W. (1982) An active proton pump of intact vacuole isolated from Tulip petals. Biochem. Biophys. Acta., 689(2), 261−266.
  184. G., Milready P. (1983) Characterization and solubilization of1.^ inucleotide-specific, Mg -ATPase and Mg -pyrophosphatase of tonoplast. Biochem. Biophys. Acta., 728(2), 267−280.
  185. Walker J.E., Saraste M., Runswick M.J., Gray N.J. (1982) Distantly related sequneces in the a- and b-subunits of ATP synthase, myosin, kinases and other
  186. ATP-requiring enzymes and acommnnycleotide binding fold. EMBOL J., 1, 945 951.
  187. P.J. (1994) Bafilomycin A! is a non-competitive inhibitor of the tonoplast H^-ATPase of maize coleoptiles. Experimental Botany., 45(279), 13 971 402.
  188. P. J., Broadley M.R. (2003) Calcium in plants. Annals of Botany, 92, 487−511.
  189. Xie X., Crider B., Stone D. (1993) Isolation of a protein activator of the clatrin-coated vesicle proton pump. J. Biol.Chem., 268, 25 063−25 067.
  190. Xiong L., Schumaker K.S., Zhu J.-K. (2002) Cell signaling during cold, drought, and salt stress. Plant Cell, 14, 165−183.
  191. H., Kasamo K. (1993) Modulation of activity of purified tonoplast H^ATPase from mung bean (Vigna radiate L.) hypocotyls by various lipids. Plant Cell Physiology, 34, 411−419.
  192. M., Kasamo K. (2001) Modulation of activity of purified tonoplast H^ATPase by tonoplast glycolipids prepared from cultured rice (Oryza sativa L. var. Boro) cells. Plant Cell Physiol., 42, 516−523.
  193. A., Katou S., Yoshioka H., Doke N., Kawakita K. (2003) Nitrate reductase, a nitric oxide-producing enzyme: induction by pathogen signals. J Gen Plant Pathol, 69, 218−229.
  194. A.P., Vogel H.J. (2004) Structurally homologous binding of plant calmodulin isoforms to the calmodulin-binding domain of vacuolar calcium-ATPase. J. Biol. Chem., 279(9), 7698−7707.
  195. S., Uemura M. (1982) Lipid composition of plasma membrans and tonoplast isolated from etiolated seedlings of Mung Bean. Plant Physiol., 807
  196. S., Barry C. (2001) Bafilomycin A1 at nanomolar concentrations saturably inhibit portion of turtle bladder acidification current. J. Exp. Biol., 16, 2911−2919.
  197. Zechmann B, Zellnig G, Muller M. (2006). Immunocytochemical localization of glutathione precursors in plant cells. J. Electron Microsc., 55, 173—
  198. B., Muller M. (2010) Subcellular compartmentation of glutathione in dicotyledonous plants. Protoplasma, 246, 15−24
  199. J., Myers M., Forgas M. (1992) Characterization of the V0 domain of the coated vesicle (H^-ATPase. J. Biol. Chem., 267, 9773−9778.
  200. Zhang J., Li J., Wang X., Chen J. (2011) OVP1, a vacuolar H^-translocating inorganic pyrophosphatase (V-PPase), overexpression improved rice cold tolerance. Plant Physiol Biochem., 49(1), 33−8.
  201. Zhen R.G., Kim E.J., Rea P.A. (1997) The molecular and biochemical basis of pyrophosphate-energized proton translocation at the vacuolar membrane. Adv.Bot. Res, 25, 297−337.
  202. L., Anzani P., Lado P. (1994) Enhanced K±stimulated pyrophosphatase activity in NaCI-adapted cells of Acer pseudoplatanus. Physiol. Plantarum., 91, 510−516.812.81.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!