Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Влияние ?-токоферола и менадиона на ферменты биотрансформации ксенобиотиков и механизмы их модулирующего действия на цитохромы Р4501А

Диссертация: Влияние ?-токоферола и менадиона на ферменты биотрансформации ксенобиотиков и механизмы их модулирующего действия на цитохромы Р4501А
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Существующие на сегодняшний день результаты исследований, посвященных данной проблеме, противоречивы и получены в основном либо на культурах клеток, либо с использованием генно-инженерных конструкций (Chen Y.T., Ding J.H., 1987; Inouye K. et al., 1999). Так, в культуре клеток HepG2 а-токоферол повышал БП-гидроксилазную активность, частично опосредованную CYP1A1 (Chen Y.T., Ding J.H., 1987… Читать ещё >

Влияние ?-токоферола и менадиона на ферменты биотрансформации ксенобиотиков и механизмы их модулирующего действия на цитохромы Р4501А (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. Ферменты биотрансформации ксенобиотиков
    • 1. 2. Суперсемейство цитохромов Р
      • 1. 2. 1. Подсемейство CYP1A
      • 1. 2. 2. Подсемейство CYP2B
      • 1. 2. 3. Подсемейство СYP2C
    • 1. 3. НАДФН-цитохром Р450 редуктаза
    • 1. 4. Глутатион-8-трансферазы
    • 1. 5. Механизмы регуляции экспрессии генов цитохромов Р
      • 1. 5. 1. Регуляция экспрессии генов CYP1A
      • 1. 5. 2. Регуляция экспрессии генов CYP2B
      • 1. 5. 3. Регуляция экспрессии генов CYP2C
    • 1. 6. Витамин Е (а-токоферол)
      • 1. 6. 1. Метаболизм витамина Е
      • 1. 6. 2. Функции витамина Е
      • 1. 6. 3. а-токоферол и цитохромы Р
    • 1. 7. В игам ин К (мена дион)
      • 1. 7. 1. Метаболизм витамина К
      • 1. 7. 2. Функции витамина К
      • 1. 7. 3. Витамины К и цитохромы Р
  • ГЛАВА 2. МАТЕРИАЛ И МЕТОДЫ
    • 2. 1. Материалы
    • 2. 2. Животные
    • 2. 3. Методы исследования
      • 2. 3. 1. Выделение микросом и цитозолей печени крыс
      • 2. 3. 2. Определение количества белка в микросомах и цитозолях
      • 2. 3. 3. Определение количества цитохромов Ь5 и Р450 в микросомах печени крыс
      • 2. 3. 4. Определение активности НАДФН-цитохром Р450редуктазы
      • 2. 3. 5. Определение активности глутатион-8-трансферазы в цитозоле печени крыс
      • 2. 3. 6. Определение активностей CYP1A1, CYP1A2, CYP2B и CYP2C б микросомах печени крыс
      • 2. 3. 7. Количественное определение малонового диалъдегида
      • 2. 3. 8. Определение токоферолов в микросомах печени крыс
      • 2. 3. 9. Диск — электрофорез белков в денатурирующем полиакриламидном геле
      • 2. 3. 10. Полусухой электроперенос беков на нитроцеллюлозную мембрану
      • 2. 3. 11. Иммунохшшческий анализ белков микросом
      • 2. 3. 12. Выделение суммарной РНК из клеток печени крыс
      • 2. 3. 13. Электрофорез РНК в частично денатурирующих условиях
      • 2. 3. 14. Определение концентрации РНК
      • 2. 3. 15. Определение уровня мРНК CYP1A1, CYP1A2, AhR и Arnt
      • 2. 3. 16. Выделение экстракта ядер клеток печени
      • 2. 3. 17. Определение белка в экстрактах ядер
      • 2. 3. 18. Приготовление зонда для ДНК/белкового связывания
  • Ф 2.3.19. Анализ ДНК/белковых комплексов
    • 2. 3. 20. Исследование действия неферментного перекисного окисления липидов на активность CYP1A
    • 2. 3. 21. Исследование действия а-токоферола и менадиона на активность
  • CYP1A1 in vitro
    • 2. 4. Статистическая обработка
  • ГЛАВА 3. РЕЗУЛЬТАТЫ
    • 3. 1. Исследование активностей ферментов биотрансформации ксенобиотиков печени крыс и характеристик перекисного окисления липидов in vivo
      • 3. 1. 1. Влияние а-токоферола на ферменты биотрансформации ксенобиотиков и процессы перекисного окисления липидов
      • 3. 1. 2. Влияние менадиона на ферменты биотрансформации ксенобиотиков и процессы перекисного окисления липидов
    • 3. 2. Исследование механизмов, лежащих в основе индукции активности CYP1A под действием менадиона и а-токоферола
    • 3. 3. Исследование способности а-токоферола и менадиона активировать AhR

    3.4. Влияние а-токоферола и менадиона при совместном введении с бензо (а)пиреном in vivo на экспрессию генов CYP1A и процессы перекисного окисления липидов в печени крыс. 3.5. Влияние менадиона и а-токоферола на активность CYP1A1 микросом печени крыс, индуцированных бензо (а)пиреном in vitro.

    ГЛАВА 4. ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ.

    4.1. Индуцирующий эффект а-токоферола на активности ферментов биотрансформации ксенобиотиков печени интактных крыс и механизмы, лежащие в основе индукции СYP1А.

    4.2. Индуцирующий эффект менадиона на активности ферментов биотрансформации ксенобиотиков печени интактных крыс и механизмы, ^^ лежащие в основе индукции СYP1А.

    4.3. Индуцибельность CYP1A.

    4.4. Возможные механизмы индукции СYP2B1, CYP2C, НАДФН-цитохром

    Р450 редуктазы и глутатион-Б-трансферазы.

    4.5. Ингибирующие эффекты а-токоферола и менадиона на индуцируемые бензо (а)пиреном активности CYP1А и механизмы, лежащие в их основе.

    Выводы.

Ферменты биотрансформации ксенобиотиков защищают организм от воздействия чужеродных химических соединений, которые не встраиваются в нормальную цепь биохимических превращений в организме, осуществляя детоксикацию и выведение из организма самых разнообразных по своей химической структуре и биологической активности веществ как экзогенного, так и эндогенного происхождения — лекарств, промышленных химикатов, химических факторов загрязнения окружающей среды, пестицидов, продуктов пиролиза пищевых продуктов, алкалоидов, вторичных метаболитов растений, токсинов плесеней, растений и животных, стероидов, гормонов, жирных кислот (Ляхович В.В., Цырлов И. Б., 1978).

Процесс биотрансформации протекает в две фазы. Ключевым ферментом первой фазы является цитохром Р450, основной реакцией которого является монооксигеназная, при этом один атом кислорода взаимодействует с субстратом, а другой восстанавливается до воды. Широкая субстратная специфичность данного фермента обусловливается его существованием в виде множественных форм. В ходе реакции, катализируемой цитохромом Р450, используются два электрона, первый из которых поставляется НАДФН-цитохром Р450 редуктазой, а второйпредположительно, цитохромом Ь5. Ферменты второй фазы осуществляют реакции глюкуронидации, сульфатирования, метилирования и гидроксилирования, эти реакции приводят к значительному увеличению гидрофильности ксенобиотиков, что способствует их выведению из организма (Grant D.M., 1991, Parkinson А., 1996).

Одними из представителей суперсемейства цитохромов Р450 (CYP) являются цитохромы Р450 подсемейства 1 А, состоящего из двух членов — цитохрома Р4501А1 (CYP1A1) и цитохрома Р4501А2 (CYP1A2). CYP1A метаболизируют два наиболее распространенных класса загрязнителей окружающей среды — полициклические ароматические углеводороды (ПАУ) и ароматические амины, катализируя как реакции детоксикации, так и реакции токсикации этих соединений. Продукты, образованные в ходе окислительного метаболизма ПАУ CYP1A, являются субстратами ферментов второй фазы метаболизма ксенобиотиков, в частности, глутатион-8-трансферазы (ГСТ).

CYP1A1 и CYP1A2 являются индуцибельными ферментами, их количество в нормальных тканях возрастает при воздействии специфических веществ — индукторов. К настоящему времени накоплены обширные сведения об индукции цитохромов этого подсемейства экзогенными липофильными веществами, такими как ПАУ, которые активируют транскрипцию генов CYP1A через путь сигнальной трансдукции, зависимый от рецептора ароматических углеводородов (AhR). AhR является цитозольным белком, который после связывания с лигандом переносится в ядро, где взаимодействует с белком Arnt. Гетеродимер Ahr/Arnt приобретает способность взаимодействовать с энхансерной последовательностью XRE3, после чего происходит изменение нуклеосомной укладки промотора и начинается транскрипция AhR-зависимых генов (Ma Q., 2001). Для CYP1A1 это единственный показанный на сегодняшний день механизм индукции (Whitlock J.P., 1999; Ma Q., 2001). Механизмы индукции CYP1A2 менее изучены, и имеющиеся литературные данные свидетельствуют о том, что активация этого цитохрома может осуществляться как на транскрипционном (через AhR-зависимый или независимый путь сигнальной трансдукции), так и на посттранскрипционном уровнях (Sogawa К. et al., 2004, Quattrochi et ah, 1994; Ryu D.Y. et ah, 1997; Adams N.H., 1993; Xu L.C., Bresnick E., 1990).

Исследования последних десятилетий показывают, что спектр индукторов CYP1A гораздо шире, чем предполагалось: среди них есть и природные вещества, например, компоненты пищи, такие как флавоноиды, индолы, каротиноиды (Ioannides С., 1999; Denison M.S., Nagy S.R., 2003). Более того, способность CYP1A к индукции под действием некоторых физических факторов: ультрафиолетового и ультразвукового облучений, холодового воздействия и гипероксии, а также в некоторые периоды эмбрионального развития, предполагает существование эндогенного индуктора (Гришанова А.Ю., Зуева Т. В., 2000, Громова О. А и др., 2004). Показано, что некоторые вещества, образующиеся в ходе метаболизма, такие как билирубин, производные триптофана, активные формы кислорода, способны повышать активность CYP1A (Heath-Pagliuso S. et al., 1998; Wei Y.D. et ah, 1999; Гришанова А. Ю., Зуева T.B., 2000).

Большинство известных индукторов активностей CYP1A имеют схожие черты химической структуры — это липофильные вещества, которые содержат ароматические кольца. К жирорастворимым соединениям, имеющим в своем составе ароматические компоненты, относятся а-токоферол (витамин Е) и менадион (витамин К). Оба вещества широко используются в практической медицине. Витамин Е применяется как антиоксидант в лечении патологических состояний, связанных с активацией процессов перекисного окисления липидов в организме. Витамин К, синтетическим аналогом которого является менадион, обладает антигеморрагическим действием.

В литературе имеются немногочисленные сведения об участии витаминов Е и К, как регуляторных молекул в клеточных процессах, не связанных с антирадикальной и кровосвертывающей способностью (Birgelius-Flohe R., Traber M.G., 1999; Azzi А., Stocker А., 2000; Saxena S.P. et al., 2001). Влияние а-токоферола и менадиона на ферменты биотрансформации ксенобиотиков изучено недостаточно.

Существующие на сегодняшний день результаты исследований, посвященных данной проблеме, противоречивы и получены в основном либо на культурах клеток, либо с использованием генно-инженерных конструкций (Chen Y.T., Ding J.H., 1987; Inouye K. et al., 1999). Так, в культуре клеток HepG2 а-токоферол повышал БП-гидроксилазную активность, частично опосредованную CYP1A1 (Chen Y.T., Ding J.H., 1987). С другой стороны, введение витамина Е крысам снижало БП-гидроксилазную активность в печени и повышало в других тканях (Gairola С., Chen L.H., 1982). Менадион в культурах клеток вызывал увеличение БП-гидроксилазной активности и содержания специфической мРНК генов CYP1A (Chen H.W., Ding J.H., 1987), но у Salmonella менадион ингибировал специфические для CYP1A1 и CYP1A2 7-этоксии 7-метоксирезоруфин-О-деалкилазные активности (Edenharder R. et al, 1999). У мышей менадион снижал скорость метаболизма бензо (а)пирена (Israels LG, et al, 1983). Механизмы, лежащие в основе этих эффектов, неизвестны.

Изложенное выше определило цель настоящей работы: изучить влияние а-токоферола и менадиона на активности ферментов биотрансформации ксенобиотиков печени интактных и бензо (а)пирен-индуцированных крыс Вистар и исследовать механизм, лежащий в основе предполагаемого модулирующего действия данных соединений на CYP1A.

Это предполагало решение следующих задач:

1. Определить активности ферментов биотрансформации ксенобиотиков (CYP1A, CYP2, НАДФН-цитохром Р450 редуктазы и глутатион-8-трансферазы) в печени крыс в зависимости от дозы и длительности введения а-токоферола или менадиона.

2. Оценить способность менадиона и а-токоферола вызывать изменение количества белка и мРНК CYP1A, мРНК AhR и Arnt.

3. Оценить влияние менадиона и а-токоферола на ДНК-связывающую активность комплекса AhR/Arnt.

4. Определить активности CYP1A и относительное содержание мРНК CYP1A1 и CYP1A2 при совместном введении а-токоферола или менадиона с бензо (а)пиреном in vivo.

5. Исследовать влияние а-токоферола и менадиона на активность CYP1A1 in vitro.

Научная новизна.

Впервые показана способность а-токоферола и менадиона индуцировать ферменты биотрансформации ксенобиотиков (CYP1A, CYP2, НАДФН-цитохром Р450 редуктазы и ГСТ) в печени интактных крыс.

Впервые установлены механизмы индукции CYP1A под действием менадиона и а-токоферола. Индуцирующее влияние менадиона реализуется на транскрипционном уровне через AhR-зависимый путь сигнальной транедукции. Индукция а-токоферолом осуществляется как на транскрипционном уровне через AhR зависимый путь сигнальной транедукции, так и на посттранскрипционном уровне.

Выявлено, что а-токоферол и менадион способны ингибировать активность CYP1A1 in vitro в БП-индуцированных микросомах.

Показана способность а-токоферола и менадиона ингибировать индуцируемые бензо (а)пиреном активности CYP1A in vivo.

Впервые установлен механизм, лежащий в основе ингибирующего эффекта менадиона на бензо (а)пирен-опосредованную индукцию CYP1A, который реализуется на транскрипционном уровне.

Научно-практнческая значимость.

По своему содержанию работа носит преимущественно фундаментальный характер и представляет собой исследование влияния а-токоферола и менадиона на ферменты биотрансформации ксенобиотиков и молекулярных механизмов индукции CYP1A в печени крыс под действием этих веществ. Полученные результаты имеют значение для понимания механизмов активации экспрессии генов CYP1A.

Практическое значение работы состоит в том, что получены результаты, показывающие неизвестные ранее последствия применения используемых в клинической практике веществ а-токоферола и менадиона — активацию экспрессии генов CYP1A, имеющих отношение к метаболизму проканцерогенов.

Основные положения, выносимые на защиту.

1. а-Токоферол и менадион в опытах in vivo индуцируют CYP1A, CYP2, НАДФН-цитохром Р450 редуктазу и глутатион-Б-трансферазу в печени крыс.

2. CYP1A1 и GYP1A2 под действием менадиона индуцируются на транскрипционном уровне с вовлечением сигнального пути Ah-рецептора.

3. Индукция CYP1A1 под действием а-токоферола реализуется как на транскрипционном уровне, с вовлечением AhR-зависимого пути сигнальной трансдукции, так и на посттранскрипционном, а индукция CYP1A2 — на посттранскрипционном.

4. а-Токоферол и менадион при введении крысам in vivo ингибируют индуцированные бензо (а)пиреном активности CYP1А в печени.

5. Менадион ингибирует индуцирующее действие бензо (а)пирена на активности CYP1A1 и CYP1A2 in vivo в печени крыс. Ингибирование активности СYP1A1 происходит вследствие снижения уровня мРНК.

6. а-Токоферол и менадион ингибируют активность CYP1A1 in vitro в бензо (а)пирен-индуцированных микросомах.

Апробация работы.

Результаты работы были доложены на международной конференции «Свободные радикалы, антиоксиданты и болезни человека» Смоленск, Россия, 2001; на III Съезде Биохимического общества России, Санкт-Петербург, Россия, 2002; на конференции «Биология — наука XXI века» Пущино, Россия, 2003; на международном симпозиуме «Прогрессивные научные технологии для здоровья человека» Феодосия (Крым), Украина, 2003; на VIII Дальневосточной школе-конференции «Актуальные проблемы химии и биологии, Владивосток, Россия, 2004» — на 9 зимней школе CIMO «Bioinformatics: from molecular mechanisms to functional systems» Хельсинки, Финляндия, 2005.

Автор выражает глубокую благодарность директору НИИ молекулярной биологии и биофизики СО РАМН, академику РАМН, доктору биологических наук, Ляховичу Вячеславу Валентиновичу и заведующей лабораторией биохимии чужеродных соединений, кандидату биологических наук, Гришановой Алевтине Юрьевне, за руководство работой на всех ее этапах.

Выводы.

1. а-Токоферол и менадион являются индукторами ферментов биотрансформации ксенобиотиков смешанного типа. Их введение приводит к увеличению общего содержания Р450 и активностей CYP1A, CYP2, НАДФН-цитохром Р450 редуктазы и глутатион-8-трансферазы в печени крыс.

2. Увеличение активностей CYP1A (CYP1A1 и CYP1A2) в печени крыс зависит от дозы и длительности введения исследуемых соединений. При введении а-токоферола пик активности наблюдается при однократном введении в первые сутки, а при введении менадиона степень индукции CYP1A усиливается при многократном введении с увеличением его продолжительности. Максимально эффективной дозой а-токоферола является 70 мг/кг массы, а менадиона — 15 мг/кг массы.

3. Индукция CYP1A1 под действием а-токоферола осуществляется как на транскрипционном уровне с участием Ah-рецептора, так и на посттранскрипционном уровне, а индукция CYP1A2 — на посттранскрипционном уровне.

4. Индукция CYP1A1 и CYP1A2 под действием менадиона осуществляется на транскрипционном уровне с участием Ah-рецептора.

5. а-Токоферол ингибирует индуцирующее действие бензо (а)пирена на активность CYP1A1 in vivo в печени крыс.

6. Менадион ингибирует индуцированные бензо (а)пиреном активности CYP1A1 и CYP1A2 in vivo в печени крыс. Ингибирующий эффект менадиона на индуцируемую бензо (а)пиреном активность CYP1A1 in vivo в печени крыс реализуется на транскрипционном уровне и не связан со свободно-радикальными процессами.

7. а-Токоферол и менадион ингибируют активность CYP1A1 в бензо (а)пирен-индуцированных микросомах in vitro. Ингибирующий эффект менадиона выражен в большей степени, и тип ингибирования активности CYP1A1 менадионом — неконкурентный.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Л.И. Количественное определение малонового диальдегида.// Лабораторное дело. 1988. — Т.11. — С. 41−43.
  2. Р.И., Новиков К. Н., Архипенко Ю. В., Скрипин В. И., Козлов Ю. П. Неантиоксидантный механизм стабилизации цитохрома Р-450 а-токоферолом: эффективность при авитаминозе Е. // Биохимия. 1986. — Т.51, Вып.9. — С. 15 491 553.
  3. А.Ю., Зуева Т. В. Билирубин как эндогенный посредник в активации экспрессии CYP1A1 под действием ультразвука.// Вопр. мед. хим. 2000. — Т.46. -№ 2, — С. 117−126.
  4. О.А. Роль гидрофобных взаимодействий в функционировании НАДФН-зависимых систем биологического окисления в мембранах эндоплазматического ретикулума печени крыс: Дис. канд. биол. наук. Новосибирск. 1989. 174 с.
  5. Л.Ф., Гришанова А. Ю., Громова О. А., Слынько Н. Н., Вавилин В. А., Ляхович В. В. Микросомная монооксигеназная система живых организмов в биомониторинге окружающей среды. — Н.: Наука. Сиб. отделение, 1994. — 100 с.
  6. В.В., Цырлов И. Б. Структурные аспекты биохимии монооксигеназ. Новосибирск: Наука. Сиб. отделение, 1978. 238 с.
  7. Т., Фрич Э., Сэмбрук Дж. Молекулярное клонирование. М.: Мир, 1984. -479 с.
  8. В.М., Ляхович В. В. Множественные формы цитохрома Р450. -Новосибирск: Наука. Сиб. отделение, 1985. 181 с.
  9. Ю.А., Гришанова А. Ю. Дозовая и временная зависимости эффектов менадиона на ферменты метаболизма ксенобиотиков в печени крыс. // Бюлл. эксп. биол. мед. 2004. — Т. 137. — № 3. — С. 260−264.
  10. Ю.А., Гришанова А. Ю., Ляхович. В. В. Транскрипционная активация цитохрома Р4501А1 а-токоферол ом. // Бюлл. эксп. биол. мед. 2004. — Т. 138. — № 9.-С. 264−267.
  11. Ю.А., Иванова Е. В., Гришанова А. Ю., Ляхович В. В. Дозовая зависимость влияния а-токоферола на активность ферментов метаболизма ксенобиотиков в печени крыс. // Бюлл. эксп. биол. мед. 2003. — Т. 136. — № 7. -С. 45−48.
  12. Л. Ингибиторы ферментов и метаболизма. М.: Мир, 1966. 862 с.
  13. Adams N.H., Levi P.E., Hodgson E. Regulation of cytochrome P-450 isozymes by methyleaedioxyphenyl compounds. // Chem. Biol. Interact. 1993. — V.86(3). — P. 255−274
  14. Aoyama Т., Korzekwa K., Nagata K., Gillette J., Gelboin H.V., Gonzalez F.J. Estradiol metabolism by complementary deoxyribonucleic-acid expressed human cytochrome P450.//Endocrinology. 1990.-V.126.-P. 3101−3106.
  15. Armstrong, R. N. Structure, catalytic mechanism, and evolution of the glutathione transferases.// Chem. Res. Toxicol. 1997. — Vol.10. — P. 2−18.
  16. Astrom A., DePerre J.W. Rat liver microsomes cytochrome P450, purification, characterization, multiplicity and induction. // Biochem. Biophys. Acta. 1986. -V.853.-P. 1−27.Щ
  17. Azzi A., Boscoboinik D., Fazzio A., Marilley D., Maroni P., Ozer N.K., Spycher S., Tasinato A. RRR-alpha-tocopherol regulation of gene transcription in response to the cell oxidant status. // Ernahrungswiss. 1998. — V.37, Suppl.l. — P. 21−28
  18. Azzi A., Breyer I., Feher M., Pastori M., Ricciarelli R., Spycher S., Staffieri M., Stocker A., Zimmer S., Zingg J.M. Specific cellular responses to alpha-tocopherol. // J. Nutr. 2000. — V.130(7). — P. 1649−1652.
  19. Azzi A., Breyer I., Feher M., Ricciarelli R., Stocker A., Zimmer S., Zingg J. Nonantioxidant functions of alpha-tocopherol in smooth muscle cells. // J. Nutr. 2001. -V.131(2).-P. 378−381.
  20. Azzi A., Stocker A. Vitamin E: non-antioxidant roles. // Prog. Lipid Res. 2000. — V. 39(3).-P. 231−255.
  21. Backlund M., Ingelman-Sundberg M. Different structural requirements of the ligand binding domain of the aryl hydrocarbon receptor for high- and low-affinity ligand binding and receptor activation. // Mol. Pharmacol. 2004. — V.65(2). — P. 416−425.
  22. Backlund M., Ingelman-Sundberg M. Regulation of aryl hydrocarbon receptor signal transduction by protein tyrosine kinases. // Cell Signal. 2005. — V.17(l). — P. 39−48.
  23. Baes M., Gulick Т., Choi H.S., Martinoli M.G., Simha D., Moore D.D. A new orphan member of the nuclear hormone receptor superfamily that interacts with a subset of retinoic acid response elements. // Mol. Cell. Biol. 1994. — V.14(3). — P.1544−1552.
  24. Barker C.W., Fagan J.B., Pasco D.S. Down-regulation of P4501A1 and P4501A2 mRNA expression in isolated hepatocytes by oxidative stress. // J. Biol. Chem. 1994. — V.269(6). — P. 3985−3990.
  25. Bartsch H., Nair U., Risch A., Rojas M., Wikman H., Alexandrov K. Genetic Polymorphism of CYP Genes, Alone or in Combination, as a Risk Modifier of Tobacco-related Cancers. // Cancer Epidemiol. Biomarkers Prev. 2000. — V.9(I). — P. 3−28.
  26. R., Weaver J.A., Sterling K.M., Bresnick E. // Nuclear transcription factor Oct-1 binds to the 5'-upstream region of CYP1A1 and negatively regulates its expression. // Int. J. Biochem. Cell. Biol. 1996. — V. 28(2). — P. 217−227.
  27. Birgelius-Flohe R., Traber M.G. Vitamin E: function and metabolism // FASEB Journal.- 1999-Vol. 13.-P. 1145−1155.
  28. Black S., Coon M.J. Structural features of liver microsomal NADPH-cytochrome P-450 reductase: hydrophobic domain, hydrophilic domain, and connecting region. // J. Biol. Chem. 1982. — V.257. — P. 5929−5938.
  29. Booth S.L., Broe K.E., Gagnon D.R., Tucker K.L., Hannan M.T., McLean R.R., Dawson-Hughes В., Wilson P.W., Cupples L.A., Kiel D.P. Vitamin К intake and bone mineral density in women and men. // Am. J. Clin. Nutr. 2003. — V.77(2). — P. 512 516.
  30. Boscoboinik D., Szewczyk A., Azzi A. Alpha-tocopherol (vitamin E) regulates vascular smooth muscle cell proliferation and protein kinase С activity. // Arch. Biochem. Biophys. 1991. — V.286(l). — P.264−269.
  31. Boscoboinik D., Szewczyk A., Hensey C., Azzi A. Inhibition of cell proliferation by alpha-tocopherol. Role of protein kinase C. // J. Biol. Chem. 1991. — V.266(10). — P. 6188−6194.
  32. Bowry V.W., Ingold K.U., Stocker R. Vitamin E in human low-density lipoprotein. When and how this antioxidant becomes a pro-oxidant. // Biochem. J. 1992. — V.288 (Pt 2).-P. 341−344.
  33. Bradford M.M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilazing the principle of protein-dye binding. // Anal. Biochem. -1976.-V.72.-P. 248−254.
  34. Burke M. D., Thompson S., Mayer R. T. Etoxy-, pentoxy-, benzyloxi-, phenoxazones and homologues a series of substrates to distinguish between different induced cytochrome P450. // Biochem. Pharmacol. 1985. — V.34. — P. 3337−3346.
  35. Campbell T.C., Hayes J.R. Role of nutrition in the drug-metabolizing enzyme system. // Pharmacol. Rev. 1974.-V.26(3). — P. 171−197.
  36. Carlson D.B., Perdew G.H. A dynamic role for the Ah receptor in cell signaling? Insights from a diverse group of Ah receptor interacting proteins. J. Biochem. Mol. Toxicol. 2002.-V.l 6(6).-Р.317−325.
  37. Carpenter M.P., Howard C.N. Jr. Vitamin E, steroids, and liver microsomal hydroxylations. // Am. J. Clin. Nutr. 1974. — V.27(9). — P. 966−979.
  38. Carver L.A., Jackiw V., Bradfield C.A. The 90-kDa heat shock protein is essential for Ah receptor signaling in a yeast expression system. // J. Biol. Chem. 1994. — Vol. 269(48).- P. 30 109−30 112.
  39. Cassand P., Decoudu S., Leveque F., Daubeze M., Narbonne J.F. Effect of vitamin E dietary intake on in vitro activation of aflatoxin В1. // Mutat Res. 1993. — V.319(4). -P. 309−316.
  40. Chan A.C. Vitamin E and atherosclerosis. // J. Nutr. 1998. — V.128(10). — P. 15 931 596.
  41. Chan A.C., Wagner M., Kennedy C., Chen E., Lanuville O., Mezl V.A., Tran K., Choy P.C. Vitamin E up-regulates arachidonic acid release and phospholipase A2 in megakaryocytes.//Mol. Cell. Biochem.- 1998,-V.189(l-2). P.153−159.
  42. Chang C.-Y., Puga A. Constitutive activation of the aromatic hydrocarbon receptor. // Mol. Cell. Biol. 1998.- V.18.-№ 1.- P. 525−535.
  43. Chattopadhyay N., Kher R., Godbole M. Inexpensive SDS/phenol method for RNA extraction from tissues. // Biotechniques. 1993. — V. 15. — P. 24−26.
  44. Chen H.-S., Perdew G. H. Subunit composition of the heterodimeric cytosolic aryl hydrocarbon receptor complex. // J. Biol. Chem. 1994. — V.69. — № 44. — P. 2 755 427 558.
  45. Chen H.W., Lii C.K., Sung W.C., Ко Y.J. Effect of vitamin E on rat hepatic cytochrome P-450 activity. //Nutr. Cancer. 1998. — V.31(3). -P.178−183.
  46. Chen Y.H., Tukey R.H. Protein kinase С modulates regulation of the CYP1A1 gene by the aryl hydrocarbon receptor. // J. Biol. Chem. 1996. — V.271(42). — P. 26 261−26 266.
  47. Chen Y.T., Ding J.H. Vitamins E and К induce aryl hydrocarbon hydroxylase activity in human cell cultures. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1987. — V. 143(3). — P. 863−871.
  48. Cho I.J., Kim S.G. Oltipraz inhibits 3-methylcholanthrene induction of CYP1A1 by С С ААТ/enhancer-b inding protein activation. // J. Biol. Chem. 2003. — V.278(45). -P. 44 103−44 112.
  49. Chojkier M., Houglum K., Lee K.S., Buck M. Long- and short-term D-alpha-tocopherol supplementation inhibits liver collagen alphal (I) gene expression. // Am. J. Physiol. -1998. V.275(6 Pt .1) P. 1480−1485.
  50. Chow С. K. Vitamin E and oxidative stress // Free Radic. Biol. Med. 1991 -Vol.11(2).- P. 215−232.
  51. Cohn W., Kuhn H. The role of the low density lipoprotein receptor for alpha-tocopherol delivery to tissues.//Ann. NY Acad. Sci. 1989. — V. 570.-P. 61−71.
  52. Conley A., Hinshelwood M. Mammalian aromatases. // Reproduction. — 2001. V.121. -P. 685−695.
  53. Cribb A.E., Delaporte E., Kim S.G., Novak R.F., Renton K.W. Regulation of cytochrome P-4501A and cytochrome P-4502E induction in the rat during the production of interferon alpha/beta. // J. Pharmacol. Exp. Ther. 1994. — V. 268(1). -P. 487−494.
  54. Danniel V. Glutathione S-transferase: gene structure and regulation of expression.// Crit. Biochem. Mol. Biol. 1993. — Vol. 28. — P. 173 — 207.
  55. Daujat M., Peryt В., Lesca P., Fourtanier G., Domergue J., Maurel P. Omeprazole, an inducer of human CYP1A1 and 1A2, is not a ligand of Ah receptor. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1992 — Vol. 188. — P.820−825.
  56. Davarinos N.A., Pollenz R.S. Aryl hydrocarbon receptor imported into the nucleus following ligand binding is rapidly degraded via the cytosplasmic proteasome following nuclear export.//J. Biol. Chem. 1999. — V.274(40).-P. 28 708−28 715.
  57. Delaporte E., Renton K.W. Cytochrome P4501A1 and cytochrome P4501A2 are downregulated at both transcriptional and post-transcriptional levels by conditionsresulting in mterferon-alpha/beta induction. // Life Sci. 1997. — V.60(10). — P.787−796.
  58. Delescluse C., Lemaire G., de Sousa G., Rahmani R. Is CYP1A1 induction always related to AHR signaling pathway?//Toxicology. 2000. — Vol.153. — P.73−82.
  59. Denison M. S. and Whitlock J.P. Jr. Xenobiotic-inducible transcription of cytochrome P450 genes. // J. Biol. Chem. 1995. — V.270.-№ 31. — P. 18 175 — 18 178.
  60. Denison M.S., Deal R.M. The binding of transformed aromatic hydrocarbon (Ah) receptor to its DNA recognition site is not affected by metal depletion. // Mol. Cell. Endocrinol.- 1990.- V.69(l).-P. 51−57.0
  61. Denison M.S., Fisher J.M., Whitlock J.P. Jr. The DNA recognition site for the dioxin-Ah receptor complex. Nucleotide sequence and functional analysis. // J. Biol. Chem. -1988. V.263(33). — 17 221−17 224.
  62. Denison M.S., Nagy S.R.D. Activation of the aryl hydrocarbon receptor by structurally diverse exogenous and endogenous chemicals. // Annu. Rev. Pharmacol. Toxicol. -2003 Vol.43.-P. 309−334.
  63. Dey A., Nebert D. W. Markedly increased constitutive CYP1A1 mRNA levels in the fertilized ovum of the mouse. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1998. — V.250(2). -P. 657−661.
  64. Dogra S.C., Israels L.G. Vitamin K1 amplification of benzo (a)pyrene metabolism in chick embryos. // Int. J. Biochem. 1987. — V.19(5). — P. 471−473.
  65. Eaton D. L., Bammler Т. K. Concise Review of the Glutathion S-transferases and their * significance to toxicology// Tox. Sci. 1999. — Vol. 49. — P. 156−164.
  66. Edenharder R., Worf-Wandelburg A., Decker M., Piatt K.L. Antimutagenic effects and possible mechanisms of action of vitamins and related compounds against genotoxic heterocyclic amines from cooked food. // Mutat. Res. 1999. — V.444(l). — P. 235−248.
  67. Ernster L., Nordenbrandt K. Oligomycin-induced energization of submitochondrial particles.//Meth.Enzymol. 1967. — V.10. — P. 574−580.m
  68. Floreani M., Carpenedo F. Inhibition of rat liver monooxygenase activities by 2-methyl-l, 4-naphthoquinone (menadione). // Toxicol. Appl. Pharmacol. 1990. g V.105(2). P.333−339.
  69. Fontaine F., Delescluse C., de Sousa G., Lesca P., Rahmani R. Cytochrome 1A1 induction by primaquine in human hepatocytes and HepG2 cell: absense of binding to the aryl hydrocarbon receptor. // Biochem. Pharmacol. 1999 — Vol. 57. — P.255−262.
  70. Food and Nutrition Board, Institute of Medicine. Dietary reference intakes for vitamin C, vitamin E, selenium and carotenoids. Washington, DC: National Academy Press, 2000.
  71. Freedman J.E., Farhat J.H., Loscalzo J., Keaney J.F.Jr. Alpha-tocopherol inhibits aggregation of human platelets by a protein kinase C-dependent mechanism. // Circulation.-1996. V.94(10). — P. 2434−2440.
  72. Gairola C., Chen L.H. Effect of dietary vitamin E on the aryl hydrocarbon hydroxylase %> activity of various tissues in rat.//Nutr. Res.- 1982.-V.52(4). P. 398−401.
  73. Gerbal-Chaloin S., Daujat M., Pascussi J.M., Pichard-Garcia L., Vilarem M.J., Maurel P. Transcriptional regulation of CYP2C9 gene. Role of glucocorticoid receptor and constitutive androstane receptor. // J. Biol. Chem. 2002. — V211(1). — P.209−217.
  74. Gibson G.G. The cytochrome P450 IV family: constitutive and inducible haemoproteins. // Biochem. Soc. Transact. 1990. — V. l 8. — P. 14 — 15.
  75. Gonzalez F. J. The molecular biology of cytochrome P450s. // Pharmacol. Rev. 1989. — V.40. — P. 243−288.
  76. Gonzalez F.J., Kimura S., Nebert D.W. Comparison of the flanking regions and introns of the mouse 2,3,7,8-tetrachlorodibenzo-p-dioxin-inducible cytochrome PI -450 and P3 -450 genes. // J. Biol. Chem. 1985. — Vol. 260. — P. 5040−5049.
  77. Gorski К., Carniero V., Schilber U. Tissue-specific in vito transcription from the mouse albumin promoter. // Cell. 1986. — V. 47. — P. 767−776.
  78. Gradin K., Whitelaw M.L., Toftgard R., Poellinger L., Berghard A. A tyrosin kinase-dependent pathway regulates ligand-dependent activation of the dioxin receptor in human keratinocytes. // J. Biol. Chem. 1994. — V.269. — P. 23 800−23 807.
  79. Grant D.M. Detoxification pathways in the liver. // J. Inherit. Metab Dis. 1991. -V.14(4).-P. 421−430.
  80. Gray I.C., Nobile C., Muresu R., Ford S., Spurr N.K. A 2.4-megabase physical map spanning the CYP2C gene cluster on chromosome 10q24. // Genomics. 1995. — V. 28(2) .-P. 328−332.
  81. A.Y., Lyakhovich V.V. // Proc. VII Int. Conf. On Cytochrome P450, (eds/ Archacov A.I., Bachmanova G.I.), INCO-TNC, Moscow. 1992. — P. 525−527.
  82. Guengerich F.P. Cytochrome P450: what have we learned and what are the future issues?//Drug. Metab. Rev. 2004. — V.36(2). — P. 159−197.
  83. Guengerich F.P. Oxidation of toxic and carcinogenic chemicals by human cytochrome P450.//Chem. Res. Toxicol. 1991. — V.4.-P. 391−407.
  84. Guillaumont M., Sann L., Leclercq M., Dostalova L., Vignal В., Frederich A. Changes in hepatic vitamin K1 levels after prophylactic administration to the newborn. // J. Pediatr. Gastroenterol. Nutr. 1993. — V.16(l). — P. 10−14.
  85. Habig W.H., Pabst M.J., Jakoby W.B. Glutathione S-transferases. The first enzymatic step in mercapturic acid formation. // J. Biol. Chem. 1974. — V.249(22). — P. 71 307 139.
  86. Hahn M. E. Mechanisms of innate and acquired resistance to dioxin-like compounds. // Rev. Toxicol. 1998. — V.2. — P. 395−443.
  87. Handschin C., Meyer U.A. Regulatory network of lipid-sensing nuclear receptors: roles for CAR, PXR, LXR, and FXR. // Arch. Biochem. Biophys. 2005. — V.433(2). — P. 387−396.
  88. Hansen L. G., Warwick W. J. A fluorometric micromethod for fat tocopherol. // Clin. Biochem. 1970. — V.3 (3). — P. 225−229.
  89. Harrington D.J., Soper R., Edwards C., Savidge G.F., Hodges S.J., Shearer M.J. Determination of the urinary aglycone metabolites of vitamin К by HPLC with redox-mode electrochemical detection. // J. Lipid Res. 2005. — Epub ahead of print.
  90. Hayes J. D., Pulford D. J. The glutathione S-transferase supergene family: Regulation of GST and the contributions of the isoenzymes to cancer chemoprotection and drug resistance.// CRC Crit. Rev. Biochem. Mol. Biol. 1995. — Vol. 30. — P. 445−600.
  91. He J.S., Fulco A.J. A barbiturate-regulated protein binding to a common sequence in the cytochrome P450 genes of rodents and bacteria. // J. Biol. Chem. 1991. — V. 266(12).-P. 7864−7869.
  92. Heath-Pagliuso S., Rogers W. J., Tullis K., Seidel S.D., Cenijn P. H., Brouwer A., Denison M. S. Activation of the Ah receptor by tryptophan and tryptophan metabolites. //Biochemistry.- 1998. V.37(33).- P. 11 508−11 515.
  93. Hedlund E., Gustafsson J.-A., Warner M. Cytochrome P450 in the brain- a review // Current Drug Metabolism. 2001. — V.2 (3). — P. 245−263.
  94. Heilmann L.J., Sheen Y.-Y., Bigelow S.W., Nebert D. W. The trout P4501A1 gene: cDNA and deduced protein sequence, expression in liver, and evolutionary significance. // DNA. 1988. — V.7. — P. 853−857.
  95. Hestermann E.V., Brown M. Agonist and chemopreventative ligands induce differential transcriptional cofactor recruitment by aryl hydrocarbon receptor. // Mol. Cell Biol. -2003. V.23(21). — P. 7920−7925.
  96. Hietanen E., Laitinen M., Vainio H., Hanninen O. Dietary fats and properties of endoplasmic reticulum: II. Dietary lipid induced changes in activities of drug metabolizing enzymes in liver and duodenum of rat. // Lipids. 1975. — V.10(8). — P. 467−472.
  97. R. N., Levy J. В., Conrad R. D., Iverson P. L., Shen P. L., Renil A. M., Bresnick E. Gene structure and nucleotide sequence for rat cytochrome P-450c. // Arch. Biochem. Biophys. 1985. — V.237. — P. 465−476.
  98. Hoffman S.M., Fernandez-Salguero P., Gonzalez F.J., Mohrenweiser H.W. Organization and evolution of the cytochrome P450 CYP2A-2B-2 °F subfamily gene cluster on human chromosome 19. // J. Mol. Evol. 1995. — V.41(6). — P. 894−900.
  99. Honkakoski P., Moore R., Gynther J., Negishi M. Characterization of phenobarbital-inducible mouse Cyp2bl0 gene transcription in primary hepatocytes. // J. Biol. Chem. -1996.-V.271(16).-P. 9746−9753.
  100. Honkakoski P., Negishi M. Regulation of cytochrome P450 (CYP) genes by nuclear receptors.//Biochem J. 2000. — V.347(Pt 2). — P. 321−337.
  101. Honkakoski P., Negishi M. Regulatory DNA elements of phenobarbital-responsive cytochrome P450 CYP2B genes. // J. Biochem. Mol. Toxicol. 1998. — V. 12(1). — P. 39.
  102. Horwitt M.K. Critique of the requirement for vitamin E. // Am. J. Clin. Nutr. 2001. -Vol. 73(6).-P. 1003−1005.
  103. Huber A.M., Davidson K.W., O’Brien-Morse M.E., Sadowski J.A. Tissue phylloquinone and menaquinones in rats are affected by age and gender. // J. Nutr. — 1999.-V.129(5).-P. 1039−1044.
  104. Ibeanu G.C., Goldstein J.A. Transcriptional regulation of human CYP2C genes: functional comparison of CYP2C9 and CYP2C18 promoter regions. // Biochemistry. -1995.-V.34(25).-P. 8028−8036.
  105. Ikuta Т., Kobayashi Y., Kawajiri K. Phosphorylation of nuclear localization signal inhibits the ligand-dependent nuclear import of aiyl hydrocarbon receptor. // Biochem. Biophys. Res. Commun.-2004.- V.317(2).-P. 545−550.
  106. К., Мае Т., Kondo S., Ohkawa H. Inhibitory effects of vitamin A and vitamin К on rat cytochrome P4501A1-dependent monooxygenase activity. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1999. — V.262(2). — P. 565−569.
  107. Ioannides C. Effect of diet and nutrition on the expression of cytochromes P450. // Xenobiotica. 1999. — V. 29(2). — P. 109−154.
  108. Ishizuka Т., Lazar M.A. The Nuclear Receptor Corepressor Deacetylase Activating Domain is Essential for Repression by Thyroid Hormone Receptor. // Mol. Endocrinol. 2005. — Epub ahead of print.
  109. Jaiswal A. K., Nebert D. W., Gonzalez F. J. Human P3−450: cDNA and complete amino acid sequence. //Nucl. Acids Res. 1986. — V.14. — P. 6773- 6774.
  110. Jaiswal A.K., Gonzalez F.J., Nebert D. W. Human dioxin-inducible cytochrome Pr450: complementary DNA and amino acid sequence. // Science. 1985. — V.228. — P. 8083.
  111. Jin В., Park D.W., Nam K.W., Oh G.T., Lee Y.S., Ryu D.Y. CpG methylation of the mouse CYP1A2 promoter.//Toxicol. Lett.-2004.-V. 152(1).-P. 11−18.
  112. Jin В., Ryu D.Y. Regulation of CYP1A2 by histone deacetylase inhibitors in mouse hepatocytes.//J. Biochem. Mol. Toxicol.-2004.-V. 18(3).-P. 131−132.
  113. Juan C.C., Wu F.Y. Vitamin КЗ inhibits growth of human hepatoma HepG2 cells by decreasing activities of both p34cdc2 kinase and phosphatase. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1993. — V.190(3). — P. 907−913.
  114. Kapitulnik J., Gonzalez FJ. Marked endogenous activation of the CYP1A1 and CYP1A2 genes in the congenitally jaundiced Gunn rats. // Mol. Pharmacol. 1993. -V. 43.-P. 722−725.
  115. Kapitulnik J., Hardwick J.P., Ostrow J.D., Webster C.C., Park S.S., Gelboin H.V. Increase in a specific cytochrome P-450 isoenzyme in liver of congenitally jaundiced Gunn rats. // Biochem. J. 1987. — V.242. — P. 297−300.
  116. Karchner S.I., Franks D.G., Powell W.H., Hahn M.E. Regulatory interactions among three members of the vertebrate aryl hydrocarbon receptor family: AHR repressor, AHR1, and AHR2.//J. Biol. Chem. 2002. — V.277(9). — P. 6949−6959.
  117. Karuzina I.I., Archakonv A.I. Hydrogene peroxide-mediated inactivation of microsomal cytochrome P450 during monooxigenase reactions. // Free Radic. Biol. Med. 1994. -V. 17(6).-P. 557−567.
  118. Kastner P., Mark M., Chambon P. Nonsteroid nuclear reseptors: What are genetic studies telling us about their role in real life? // Cell. 1995. — V. 83. — P. 859−869.
  119. Kawajiri K., Goton O., Sogawa K., Tagashira Y., Muramatsu M., Fujii-Kuriyama Y. Coding nucleotide sequence of 3-methylcholantrene-inducible cytochrome P-450d cDNA from rat liver.// Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1984. — V. 81. — P. 1649−1653.
  120. Kazlauskas A., Poellinger L., Pongratz I. Evidence That the Co-chaperone p23 Regulates Ligand Responsiveness of the Dioxin (Aryl Hydrocarbon) Receptor. // J. Biol. Chem. 1999. — Vol.274(19). — P. 13 519−13 524.
  121. Kazlauskas A., Poellinger L., Pongratz I. Two Distinct Regions of the Immunophilin-like Protein XAP2 Regulate Dioxin Receptor Function and Interaction with hsp90. // J. Biol. Chem.-2002,-Vol.277(14). P. 11 795−11 801.
  122. Kel A., Reymann S., Matys V., Nettesheim P., Wingender E., Borlak J. A novel computational approach for the prediction of networked transcription factors of aryl hydrocarbon-receptor-regulated genes. // Mol. Pharmacol. 2004. — V.66(6). — P. 1557−1572.
  123. Kensler T. W. Chemoprevntion by inducers of carcinogene detoxication enzymes.// Environ. Health. Perspect. 1997. — Vol. 105. — P. 965−970.
  124. Kimura S., Donovan J.C., Nebert D.W. Expression of the mouse P. 450 gene during differentiation without foreign chemical stimulation. // J. Exp. Pathology. 1987. -V.3(l).-P. 61−74.
  125. Kimura S., Gonzales F.G., Nebert D.W. The murine Ah locus: comparison of the complete cytochrome Pj 450 and P3 — 450 cDNA nucleotide and amino acid sequences. // J. Biol. Chem. — 1984. — V.259. — P. 10 705−10 713.
  126. Kitada M., Komori M. Form-specific degradation of cytochrome P-450 by lipid peroxidation in rat liver microsomes. // Res. Commun. Chem. Pathol. Pharmacol. -1989. -V.63(2). P. 175−188.
  127. Knauer Т.Е., Siegfried C.M., Matschiner J.T. Vitamin К requirement and the concentration of vitamin К in rat liver. // J. Nutr. 1976. — V.106(12). — P. 1747−1751.
  128. Kobayashi K., Numayama-Tsuruta K., Sogawa K., Fujii-Kuriyama Y. CBP/p300 functions as a possible transcriptional coactivator of Ah receptor nuclear translocator (Arnt). // J. Biochemistry. 1997. — Vol. 122(4). — P. 703−710.
  129. Kontush A., Finckh В., Karten В., Kohlschutter A., Beisiegel U. Antioxidant and prooxidant activity of alpha-tocopherol in human plasma and low density lipoprotein. // J. Lipid Res. 1996. — V. 37(7). — P. 1436−1448.
  130. Krusekopf S., Roots I., Hildebrandt A.G., Kleeberg U. Time-dependent transcriptional induction of CYP1A1, CYP1A2 and CYP1B1 mRNAs by H+/K+ -ATPase inhibitors and other xenobiotics. // Xenobiotica. 2003. — V.33(2). — P. 107−118.
  131. Kumar M.B., Perdew G.H. Nuclear receptor coactivator SRC-1 interacts with the Q-rich subdomain of the AhR and modulates its transactivation potential. // Gene Expr. — 1999. V.8(5−6). — P. 273−286.
  132. Laemmli U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. // Nature. 1970. — V.227(5259). — P. 680−685.
  133. Lamon-Fava S., Sadowski J.A., Davidson K.W., O’Brien M.E., McNamara J.R., Schaefer E.J. Plasma lipoproteins as carriers of phylloquinone (vitamin Kl) in humans. // Am. J. Clin. Nutr. 1998. — V. 67(6). — P. 1226−1231.
  134. Landes N., Birringer M., Brigelius-Flohe R. Homologous metabolic and gene activating routes for vitamins E and K.//Mol. Aspects Med. 2003. — V.24(6). — P.337−344.
  135. Landes N., Pfluger P., Kluth D., Birringer M" Ruhl R, Bol G.F., Glatt H., Brigelius-Flohe R. Vitamin E activates gene expression via the pregnane X receptor. // Biochem. Pharmacol. 2003. — V.65(2). — P. 269−273.
  136. Lee I.J., Jeong K.S., Roberts B.J., Kallarakal A.T., Fernandez-Salguего P., Gonzalez F.J., Song B.J. Transcriptional induction of the cytochrome P450 1A1 gene by a thiazolium compound, YH439. // Mol. Pharmacol. 1996. — Vol.49(6). — P.980−988.
  137. Lee S.H., Wang X., DeJong J. Functional interaction between atypical NF-kB site from the rat CYP 2B1 promotor and the transcriptional repressor RBP-Jk/CBF1. // Nucl. Acids Res. 2000. — V.28. — P. 2091−2098.
  138. Lee S.M., Clemens M.G. Effect of alpha-tocopherol on hepatic mixed function oxidases in hepatic ischemia/reperfusion. // Hepatology. 1992. — V. 15(2). — P. 276−281.
  139. Lees M.J., Peet D.J., Whitelaw M.L. Defining the role for XAP2 in stabilization of the dioxin receptor.//J. Biol. Chem. 2003. — V. 278(38). — P. 35 878−35 888.
  140. Li H.C., Liu D., Waxman D.J. Transcriptional induction of hepatic NADPH: cytochrome P450 oxidoreductase by thyroid hormone. // Mol. Pharmacol. 2001. -V.59(5).- P. 987−995.
  141. Lii C.K., Sung W.C., Ко Y.J., Chen H.W. Alpha-Tocopherol acetate supplementation enhances rat hepatic cytochrome PROD activity in the presence of phenobarbital induction.//Nutr. Cancer. 1998.-V.32(l).-P. 37−42.
  142. Liu D., Waxman D.J. Post-transcriptional regulation of hepatic NADPH-cytochrome P450 reductase by thyroid hormone: independent effects on poly (A) tail length and mRNA stability. // Mol. Pharmacol. 2002. — V.61(5). — P. 1089−1096.
  143. Long W.P., Pray-Grant M., Tsai J.C., Perdew G.H. Protein kinase С activity is required for aryl hydrocarbon receptor pathway-mediated signal transduction. // Mol. Pharmacol. -1998. -V.53(4). P. 691−700.
  144. Lowry O.U., Rosebrough N.I., Farr A.L., Randall R.I. Protein measurements with the Folin reagent.//J. Biol. Chem. 1951. — V. 153. — P. 265−275.
  145. Luc P.-V. Т., Adesnik M., Ganguly S., Shaw P. M. Transcriptional regulation of the CYP2B1 and CYP2B2 genes by C/EBP-related proteins. // Biochem. Pharmacol. -1996.-V. 51.-P. 345−356.
  146. Ma Q. Induction of CYP1A1. The AhR/DRE paradigm: transcription, receptor regulation and expanding biological roles. // Current Drug. Met. 2001. — Vol.2. — P. 149−164.
  147. Mangelsdorf D.J., Thummel С., Beato M., Herrlich P., Schutz G., Umesono K., Blumberg В., Kastner P., Mark M., Chambon P., et al. The nuclear reseptor superfamily: the second decade. // Cell. 1995. — V. 83. — P. 835−839.
  148. Mannervik В., Awasthi Y. C., Board P. G. Nomenclature for human glutathione transferases.// Biochem. J. 1992. — Vol. 282. — P. 305−308.
  149. McKinnon R.A. Cytochrome P450. Multiplicity and Function. // Australian J. Hospital Pharmacy. 2000. — V.30 (2). — P. 54−56.
  150. Meyer B.K., Perdew G.H. Characterization of the AhR-hsp90-XAP2 core complex and the role of the immunophilin-related protein XAP2 in AhR stabilization. 11 Biochemistry. 1999. — V.38(28). — P. 8907−8917.
  151. Meyer B.K., Petrulis J.R., Perdew G.H. Aiyl hydrocarbon (Ah) receptor levels are selectively modulated by hsp90-associated immunophilin homolog XAP2. // Cell Stress Chaperones. 2000. — V.5(3). — P. 243−54.
  152. Monk S.A., Denison M.S., Rice R.H. Transient expression of CYP1A1 in rat epithelial cells cultered in suspension. // Arch. Biochem. Biophys. 2001. — Vol.393. -P.154−162.
  153. Morel Y., Barouki R. Down-regulation of cytochrome P450 1A1 gene promoter by oxidative stress. Critical contribution of nuclear factor 1. //J. Biol. Chem. 1998. -V.273(41). — P. 26 969−26 976.
  154. Morgan E.T. Regulation of cytochromes P450 during inflammation and infection. // Drug Metab. Rev.- 1997.-V.29(4). P. 1129−1188.
  155. Morgan E.T., Sewer M.B., Iber H., Gonzalez F.J., Lee Y.H., Tukey R.H., Okino S" Vu Т., Chen Y.H., Sidhu J.S., Omiecinski C.J. Physiological and pathophysiological regulation of cytochrome P450. // Drug Metab. Dispos. 1998. — V.26(12). — P. 12 321 240.
  156. Morris D.L., Davila J.C. Analysis of rat cytochrome P450 isoenzyme expression using semi-quantitive reverse transcriptase-polymerase chain reaction (RT-PCR). // Biochem. Pharmacol. 1996. — V.52. — P. 781−792.
  157. Morrow D., Qin C., Smith R. 3rd, Safe S. Aryl hydrocarbon receptor-mediated inhibition of LNCaP prostate cancer cell growth and hormone-induced transactivation. // J. Steroid. Biochem. Mol. Biol. 2004. — V.88(l). — P. 27−36.
  158. Murray G.I., Foster C.O., Barnes T.S., Weaver R. J, Ewen S.W., Melvin W.T., Burke M.D. Expression of cytochrome P4501A in breast cancer // Br. J. Cancer. 1991. -Vol. 63(6).-P. 1021−1023.
  159. Murray M. In vitro and in vivo studies of the effect of vitamin E on microsomal cytochrome P450 in rat liver. // Biochem. Pharmacol. 1991. — V.42(ll). — P. 21 072 114.
  160. Nebert D.W., Gonzalez F.J. P450 genes: structure, evolution and regulation. // Annu. Rev.Biochem. 1987. — V.56. — P. 945−993.
  161. Nestor K.E. Jr., Conrad H.R. Metabolism of vitamin К and influence on prothrombin time in milk-fed preruminant calves. // J. Dairy Sci. 1990. — V.73(ll). — P. 32 913 296.
  162. Okamoto Т., Mitsuhashi M., Fujita I., Sindhu R.K., Kikkawa Y. Induction of cytochrome P450 1A1 and 1A2 by hyperoxia. // Biochem. Biophys. Res. Commun. -1993.-Vol.197.-P. 878−885.
  163. O’Leary K.A., McQuiddy P., Kasper C.B. Transcriptional regulation of the TATA-less NADPH cytochrome P-450 oxidoreductase gene. // Arch. Biochem. Biophys. 1996. -V.330(2). — P.271−280.
  164. Omiechinski C.J. Tissue-specific expression of rat mRNAs homologous to cytochromes P-450b and P-450e. //Nucl. Acids. Res. 1986.-V. 14.-P. 1525−1539.
  165. Omura Т., Sato R. The carbon monooxide binding pigment of liver microsomes. Solubilization, purification and properties. // J. Biol. Chem. — 1964. — V.239. — P. 2370
  166. Orbak Z., Selimoglu A., Doneray H. Inherited vitamin К deficiency: case report and review of literature. // Yonsei Med. J. 2003. — V.44(5). — P. 923−927.
  167. Packer L., Weber S.U., Rimbach G. Molecular aspects of alpha-tocotrienol antioxidant action and cell signalling.//J. Nutr.-2001.-V.131(2).-P. 369−373.
  168. Panin LE, Polyakov LM, Kolosova NG, Russkikh GS, Poteryaeva ON. Distribution of tocopherol and apolipoprotein A-I immunoreactivity in rat liver chromatin. // Membr. Cell. Biol.- 1998.-V. 11(5).-P. 631−640.
  169. Park Y., Kemper B. The CYP2B1 proxymal promoter contains a functional C/EBP regulatory element.//DNA Cell. Biol. 1996. — V. 15. — P. 693−701.
  170. Park Y., Li H., Kemper B. Phenobarbital induction mediated by a distal CYP2B2 sequence in rat liver transiently transfected in situ. // J. Biol. Chem. 1996. — V. 271(39).-P. 23 725−23 728.
  171. Parkinson A. Biotransformation of xenobiotics. In: Casaret & Doll’s toxicology: the basic science of poisons// ed. by Klaassen C. 5.ed. New York: Mc Graw Hill. ~ 1996. -P. 113−186.
  172. Pascussi J.M., Ger bal-Chaloin S., Drocourt L., Maurel P., Vilarem M.J. The expression of CYP2B6, CYP2C9 and CYP3A4 genes: a tangle of networks of nuclear and steroid receptors. // Biochim. Biophys. Acta. 2003. — V.1619(3). — P.243−245.
  173. Paton Т.Е., Renton K.W. Cytokine-mediated down-regulation of CYP1A1 in Hepal cells Biochem Pharmacol. 1998. — V.55(l 1). — P. 1791−1796.
  174. Pentiuk A.A., Bogdanov N.G., Lutsiuk N.B. Effect of different supplies of vitamin К on the biotransformation of amidopyrine and benzoic acid in the rat. // Vopr. Pitan. -1987.-V.2.-P. 50−53.
  175. Phelan D., Winter G.M., Rogers W.J., Lam J.C., Denison M.S. Activation of the Ah receptor signal transduction pathway by bilirubin and biliverdin. // Arch. Biochem. Biophys. 1998. — V.375. — № 1. — P. 155−163.
  176. Phillips A.H., Langdon R.G. Hepatic triphosphopyridine nucleotide-cytochrome с reductase: isolation, characterization and kinetic studies. // J. Biol. Chem. 1962. -V.237. -P. 2652−2660.
  177. Piechocki M.P., Hines R.N. Functional characterization of the human CYP1A1 negative regulatory element: modulation of Ah receptor mediated transcriptional activity. // Carcinogenesis. 1998. — V.19(5). — P. 771−780.
  178. Pineau Т., Fernandez-Salguero P., Susanna S.T.L. Lee S.S., McPhail Т., Ward G.M., Gonzalez F.J. Neonatal lethality associated with respiratory distress in mice lacking cytochrome P450 1A2. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1995. — Vol.92. — P.5134−5138.
  179. A., Knutson J.C. 2,3,7,8- tetrachlorodibenzo-p-dioxin and related halogenated aromatic hydrocarbons: examination of the mechanism of toxicity. // Annu. Rev. Pharmacol. Toxicol. 1982. — Vol.22. — P.517−542.
  180. Porter T.D. Jud Coon: 35 years of P450 research, a synopsis of P450 history. // Drug Metab. Dispos. 2004. — V.32(l). — P. 1−6
  181. Quattrochi L.C., Vu Т., Tukey R.H. The human CYP1A2 gene and induction by 3-methylcholanthrene: A region of DNA that supports Ah receptor binding andpromoter-specific induction. // J. Biol. Chem. 1994. — Vol.269. — P.6949−6954.
  182. Ram P.A., Waxman D.J. Thyroid hormone stimulation of NADPH P450 reductase expression in liver and extrahepatic tissues. Regulation by multiple mechanisms. // J. Biol. Chem.- 1992.- V.267(5). P. 3294−3301.
  183. Ramsden R., BeckN.B., Sommer K.M., Omiesinski C.J. Phenobarbital responsiveness, conferred by the 5-flanking region of the rat CYP2B2 gene in transgenic mice. 11 Gene.- 1999. V.228. — P. 169−179.
  184. RayChaudhuri В., Nebert D.W., Puga A. The murine Cypla-1 gene negatively regulates its own transcription and that of other members of the aromatic hydrocarbon-responsive Ah. gene battery. // Mol. Endocrinol. 1990. — V.4(12). — P. 1773−1781.
  185. Ricciarelli R., Tasinato A., Clement S., Ozer N.K., Boscoboinik D., Azzi A. Alpha-Tocopherol specifically inactivates cellular protein kinase С alpha by changing its phosphorylation state. // Biochem. J. 1998. — V.334 (Pt.l). — P. 243−249.
  186. Richert D.A. Studies on the detoxification of 2-methyl-l, 4-naphthoquinone in rabbits. J. Biol. Chem. 1951. — V.189(2). — P. 763−768.
  187. Ro D.K., Ehlting J., Douglas C.J. Cloning, functional expression, and subcellular localization of multiple NADPH-cytochrome P450 reductases from hybrid poplar. II Plant. Physiol. 2002. — V. 130(4). — P. 1837−1851.
  188. Roe A.L., Blouin R.A., Howard G. In vivo phenobarbital treatment increases protein binding to a putative API site in the CYP2B2 promoter. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1996. — V.228. — P. 110−114.
  189. Ronden J.E., Groenen-van Dooren M.M., Hornstra G., Vermeer C. Modulation of arterial thrombosis tendency in rats by vitamin К and its side chains. // Atherosclerosis. -1997.-V.132(l).-P. 61−67.
  190. Ryan-Harshman M., Aldoori W. Bone health. New role for vitamin K? // Can. Fam. Physician. 2004. — V.50. — P. 993−997.
  191. Ryu D.Y., Levi P.E., Hodgson E. Regulation of hepatic CYP1A isozymes by piperonyl butoxide and acenaphthylene in the mouse. // Chem. Biol. Interact. 1997. — V. 105(1). -P. 53−63.
  192. Safe S. Molecular biology of the Ah receptor and its role in carcinogenesis. // Toxicol. Lett. -200l.-V. 120(1−3).-P. 1−7.
  193. Safe S., Wormke M., Samudio I. Mechanisms of inhibitory aryl hydrocarbon receptor-estrogen receptor crosstalk in human breast cancer cells. // J. Mammary Gland Biol. Neoplasia. 2000. — V.5(3). — P. 295−306.
  194. Saito M., Oh-Hashi A., Kubota M., Nishide E., Yamaguchi M. Mixed function oxidases in response to different types of dietary lipids in rats. // Br. J. Nutr. 1990. -V. 63(2). -P. 249−257.
  195. Saxena S.P., Israels E.D., Israels L.G. Novel vitamin K-dependent pathways regulating cell survival. // Apoptosis. 2001. — V.6(l-2). — P. 57−68.
  196. Schaldach C.M., Riby J., Bjeldanes L.F. Lipoxin A4: a new class of ligand for the Ah receptor. // Biochemistry. 1999. — Vol.38. — P. 7594−7600.
  197. Schmidt J.V., Bradfield C.A. Ah receptor signaling pathways. Annu. Rev. Cell. Dev. Biol.- 1996.-V.12.-P. 55−89.
  198. Seidel S.D., Winters G.M., Rogers W.J., Ziccardi M.H., Li V., Keser В., Denison M.S. Activation of the Ah receptor signaling pathway by prostaglandins. // J. Biochem. Molec. Toxicol. 2001. — Vol.15. — P.187−196.
  199. Sen C.K., Khanna S., Roy S., Packer L. Molecular basis of vitamin E action. Tocotrienol potently inhibits glutamate-induced pp60(c-Src) kinase activation and death ofHT4 neuronal cells. // J. Biol. Chem. -2000. V.275(17). — P. 13 049−13 055.
  200. Shao D., Lazar M.A. Modulating nuclear receptor function: may the phos be with you. //J. Clin. Invest.-1999.-V. 103 (12).-P. 1617−1618.
  201. SheehaneD., Meade G., Foley V. M., Dowd C. A. Structure, function and evolution of glutathione transferases: implication for classification of non mammalian members of an ancient enzyme superfamily.// Biochem J. — 2001. — Vol. 360. — P. 1−16.
  202. Shephard E.A., Phillips I.R., Santisteban I., Palmer C.N., Povey S. Cloning, expression and chromosomal localization of a member of the human cytochrome P450IIC gene sub-family.//Ann. Hum. Genet. 1989. — V.53 (Pt.l). — P. 23−31.
  203. Sidhu J.S., Omiecinski C.J. An okadaic acid-sensitive pathway involved in the phenobarbital-mediated induction of CYP2B gene expression in primary rat hepatocyte cultures. J. Pharmacol. Exp. Ther. 1997. — V.282(2). — P. 1122−1129.
  204. Sidhu J.S., Omiecinski C.J. cAMP-associated inhibition of phenobarbital-inducible cytochrome P450 gene expression in primary rat hepatocyte cultures. // J. Biol. Chem. -1995.-V.270(21).-P. 12 762−12 773.
  205. Sidorova Y.A., Grishanova A.Y., Lyakhovich V.V. Rat hepatic CYP1A1 and CYP1A2 induction by menadione.//Toxicol. Lett. 2005. — V. 155(2). — P.253−258.
  206. Silver G., Krauter K.S. Expression of cytochromes P-450c and P-450d mRNAs in cultured rat hepatocytes. //J. Biol. Chem. 1988. — Vol.263. — P. l 1802−11 807.
  207. Sindhu R.K., Mitsuhashi M., Kikkawa Y. Induction of cytochrome P450 1A2 by oxidized tryptophan in Hepa lclc7 cells. // J. Pharmacol. Exp. Ther. 2000. — V.292(3). -P. 1008−1014.
  208. Sogawa K., Fujii-Kuriyama Y. Ah receptor, a novel ligand activated transcription factor. // J. Biochem. — 1997. — V.122. — P. 1075−1079.
  209. Sommer K.M., Ramsden R., Sidhu J., Costa P., Omiecinski C.J. Promoter region analysis of the rat CYP2B1 and CYP2B2 genes. // Pharmacogenetics. 1996. — V. 6. -P. 369−374.
  210. Song Z., Pollenz R.S. Functional analysis of murine aryl hydrocarbon (AH) receptors defective in nuclear import: impact on AH receptor degradation and gene regulation. // Mol. Pharmacol. 2003. — V.63(3). — P. 597−606.
  211. Stephens N.G., Parsons A., Schofield P.M., Kelly F., Cheeseman K., Mitchinson M.J. Randomised controlled trial of vitamin E in patients with coronary disease: Cambridge Heart Antioxidant Study (CHAOS). // Lancet. 1996. — V.347(9004). — P. 781−786.
  212. Sterling K., Bresnick E. Oct-1 transcription factor is a negative regulator of rat CYP1A1 expression via an octamer sequence in its negative regulatory element. // Mol. Pharmacol. 1996. — V.49(2). — P. 329−337.
  213. Sterling K., Weaver J., Ho K.L., Xu L.C., Bresnick E. Rat CYP1 Al negative regulatory element: biological activity and interaction with a protein from liver and hepatoma cells. // Mol. Pharmacol. 1993. — V.44(3). — P. 560−568.
  214. Stocker A., Azzi A. Tocopherol-binding proteins: their function and physiological significance. // Antioxid. Redox. Signal. 2000. — V.2(3). — P. 397−404.
  215. Stohs S.J., Hassan M.Q., Murray W.J. Effects of BHA, d-alpha-tocopherol and retinol acetate on TCDD-mediated changes in lipid peroxidation, glutathione peroxidase activity and survival. // Xenobiotica. 1984. — V.14(7). — P. 533−537.
  216. Sueyoshi Т., Kawamoto Т., Zelko I., Honkakoski P., Negishi M. The repressed nuclear receptor CAR responds to phenobarbital in activating the human СYP2B6 gene. // J. Biol. Chem. 1999. — V.274(10). — P. 6043−6046.
  217. Sueyoshi Т., Negishi M. Phenobarbital response elements of cytochrome P450 genes and nuclear receptors. // Annu. Rev. Pharmacol. Toxicol. 2001. — V.41. — P. 123−143.
  218. Suttie J.W. Synthesis of vitamin K-dependent proteins. // FASEB J. 1993. -V. 7(5). -P. 445−452.
  219. Suttie J.W. The importance of menaquinones in human nutrition. // Annu. Rev. Nutr. -1995.-V.15.-P. 399−417.
  220. Tamasi V., Vereczkey L., Falus A., Monostory K. Some aspects of interindividual variations in the metabolism of xenobiotics. // Inflamm. Res. 2003. — V.52(8). — P. 322−333.
  221. Teupser D., Thiery J., Seidel D. Alpha-tocopherol down-regulates scavenger receptor activity in macrophages. // Atherosclerosis. 1999. — V.144(l). — P. 109−115.
  222. Thijssen H.H., Drittij-Reijnders M.J. Vitamin К distribution in rat tissues: dietary phylloquinone is a source of tissue menaquinone-4. // Br. J. Nutr. 1994. — V.72(3). -P. 415−425.
  223. Tian Y., Ke S., Denison M.S., Rabson A.B., Gallo M.A. Ah receptor and NF-kappaB interactions, a potential mechanism for dioxin toxicity. // J. Biol. Chem. 1999. — V. 274(1).-P. 510−515.
  224. Traber M.G. Vitamin E: too much or not enough. // Am. J. Clin. Nutr. 2001. — V.73. -P. 997−998.
  225. Traber M.G., Eisner A., Brigelius-Flohe R. Synthetic as compared with natural vitamin E is preferentially excreted as alpha-CEHC in human urine: studies using deuterated alpha-tocopheryl acetates. // FEBS Lett. 1998. — V.437(l-2). — P. 145−148.
  226. Traber M.G., Sokol R.J., Ringel S.P., Neville H.E., Thellman C.A., Kayden H.J. Lack of tocopherol in peripheral nerves of vitamin E-deficient patiets with peripheral neuropathy. // N. Eng. J. Med. 1987. — Vol. 317. — P. 262−265.
  227. Tsyrlov I.B., Zakharova N.E., Gromova O.A., Lyakhovich V.V. Possible mechanism of induction of liver microsomal monooxygenases by Phenobarbital. // Biochim. Biophys. Acta. 1976. -V. 421(1). — P. 44−56.
  228. Uchida Y., Yano A., Kumakura S., Sakuma Т., Nemoto N. Enhancer elements in the mouse Cypla2 gene for constitutive expression. // Biochem. Biophys. Res. Commun. -2002.- V.297(5). P. 1297.
  229. Vermeer C., Knapen M.H., Schurgers L.J. Vitamin К and metabolic bone disease. // J. Clin. Pathol. 1998.-V.51(6).-P. 424−426.
  230. Vorstman E.B., Anslow P., Keeling D.M., Haythornthwaite G., Bilolikar H., McShane M.T. Brain haemorrhage in five infants with coagulopathy. // Arch. Dis. Child. 2003. -V.88(12).-P. 1119−1121.
  231. Wanner R., Brommer S., Czarnetzki B.M., Rosenbach T. The differentiation-related upregulation of aryl hydrocarbon receptor transcript levels is suppressed by retinoid acid. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1995. — Vol. 209. — P. 706−711.
  232. Waxman D.J. Interactions of hepatic cytochromes P-450 with steroid hormones. Regioselectivity and stereospecificity of steroid metabolism and hormonal regulation of rat P-450 enzyme expression. // Biochem. Pharmacol. 1988. — V. 37. — P. 71−84.
  233. Waxman D.J., Azaroff L. Phenobarbital induction of cytochrome P-450 gene expression.//Biochem. J. 1992. — V.281. — P. 577−592.
  234. Waxman D.J., Walsh C. Phenobarbital-induced rat liver cytochrome P-450. Purification and characterization of two closely related isozymic forms. // J. Biol. Chem. 1982. -V. 257.-P. 10 446−10 457.
  235. Wei Y.D., Helleberg H., Rannug U., Rannug A. Rapid and transient induction of CYP1A1 gene expression in human cells by the tryptophan photoproduct 6-formylindolo3,2-b.carbazole. // Chem. Biol. Interact. 1998. — V. l 10 (1−2). — P. 39 -55. .
  236. Wei Y.D., Rannug U., Rannug A. UV-induced CYP1A1 gene expression in human cells is mediated by tryptophan. // Chem. Biol. Interact. 1999. — V. l 18(2). — P. 127 -140.
  237. Whitlock J.PJr. Induction of cytochrome P4501A1. // Annu. Rev. Pharmacol. Toxicol. -1999.-Vol. 39.-P. 103−125.
  238. Wormke M., Stoner M., Saville В., Walker K., Abdelrahim M., Burghardt R., Safe S. The aryl hydrocarbon receptor mediates degradation of estrogen receptor alpha through activation of proteasomes. // Mol. Cell. Biol. 2003. — V.23(6). — P. 1843−1855.
  239. Wu F.Y., Liao W.C., Chang H.M. Comparison of antitumor activity of vitamins Kl, K2 and КЗ on human tumor cells by two (MTT and SRB) cell viability assays. // Life Sci. -1993.-V.52(22).-P. 1797−1804.
  240. Xu C., Pasco D.S. Suppression of CYP1A1 transacivation by H202 is mediated be xenobiotic-response element. // Arch. Biochem. Biophys. 1998. — V.356(2). — P. 142 150.
  241. Xu L., Glass C.K., Rosenfeld M.G. Coactivator and corepressor complexes in nuclear receptor function. // Curr. Opin. Genet. Dev. 1999. — V.9(2). — P. 140−147.
  242. Xu L.C., Bresnick E. Induction of cytochrome P4501A1 in rat hepatoma cell by polycyclic hydrocarbons and a dioxin. // Biochem. Pharmacol. 1990. — Vol.40. -P.1399 -1403.
  243. Zhang W., Shields J.M., Sogawa K., Fujii-Kuriyama Y., Yang V.W. The Gut-enriched Kruppel-like Factor Suppresses the Activity of the CYP1A1 Promoter in an Spl-dependent Fashion.//J. Biol. Chem. 1998. — Vol.273(28). — P. 17 917−17 925.
  244. Zimmer S., Stocker A., Sarbolouki M.N., Spycher S.E., Sassoon J., Azzi A. A novel human tocopherol-associated protein: cloning, in vitro expression, and characterization. //J. Biol. Chem. 2000. — V.275(33). — P. 25 672−25 680.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!