Состав и структура белков

Структурными единицами белков являются аминокислоты, их известно более 200. Только 60 из них входят в состав организма человека, и всего 20 аминокислот формируют все разнообразие его белков. В природе существует две зеркально симметричные разновидности аминокислот, только одна из них (левая на рис. 103) входит в состав живых организмов, это изомеры L .

Общую химическую формулу аминокислот можно представить в следующем виде: центральный атом углерода, аминная группа, карбоксильная группа и радикал (рис. 104). Зарядовое состояние аминной и карбоксильной групп изменяется под действием окружающей среды: в неполярной среде аминная группа имеет состав NH₂, а карбоксильная СООН.

Рис. 104. Схема строения молекул аминокислот

Боковой радикал, присоединяющийся к центральному атому углерода, определяет специфику данной аминокислоты. Он может иметь совсем простой состав (как в глицине, рис. 103), цепочки углеводородных групп (как в лейцине) или содержать пяти-шестичлснныс циклы (как в триптофане).

Химики определяют процесс образования белков как реакцию полимеризации, т. е. как реакцию последовательного присоединения отдельных аминокислот в общую цепь. Первый шаг на этом пути — образование димера (цепи из двух звеньев). При этом выделится молекула воды Н₂0 и будет образована пептидная связь (CO-NH). Будем обозначать боковые радикалы аминокислот буквами R с индексами (R, или R₂, или Ri), а их центральные атомы С_а.

Тогда можно записать структурную формулу димера в виде.

В ней атомы следуют в таком порядке: центральный углерод аминокислоты и пептидная связь. Это чередование сохраняется при дальнейшей полимеризации.

Общая формула белков может быть представлена записью:

где индекс i может быть одним из интервала (1−20), в зависимости от конкретной аминокислоты.

Запись в виде (63) представляет первичную структуру белка. При больших значениях /, когда полимерная цепь становится весьма и весьма длинной, организуется вторичная структура в виде спиралей. Это повышает их устойчивость к случайным деформациям и препятствует спутыванию полимерных «ниток» в беспорядочный клубок.

Возможность изменения формы молекул связана с различной «эластичностью» химических связей в них. Отдельные части полимерной цепи могут легко поворачиваться вокруг осей ст-связей С"-С или C_a-N, вращение же вокруг пептидной связи затруднено, поскольку она носит смешанный характер а- и я-связей (пептидная связь частично двойная). Поэтому многие белки и ферменты имеют спиральную конфигурацию, которая теряется при денатурации в растворе спирта или при нагревании до относительно высокой температуры (всем знаком пример денатурации яичного белка при нагревании).

Если взаимодействуют две близко расположенные полимерные цепи, то возможно образование «гармошки» — складчатой конфигурации, в которой две нити идут параллельными уступами как лестница. При структурном анализе белков описанные участки называют а-спиралями и Р-складками (см. рис. 105).

В природе ничего не происходит «просто так». Если есть возможность вращений отдельных частей молекулы-нити, то они будут происходить случайным образом под действием тепловых флуктуаций. Но стабильной конфигурации не получится до тех пор, пока не будет достигнут минимум потенциальной энергии. В чем-то конфигурация спирали должна быть энергетически выгоднее, чем просто линейная или зигзагообразная. По данным реитгеноструктурпого анализа нашлось простое объяснение типичности спиралей в белках: минимум общей энергии достигается при таких поворотах, которые позволяют установить дополнительные водородные связи между амминной и карбоксильной группами.

Рис. 105. Условное изображение вторичной структуры белка

Как правило, в а-спирали каждая NH-группа одной пептидной связи образует «сшивку» с четвертой от неё СО-группой другой пептидной связи, что задает размер витка спирали. Образование химической связи, даже такой слабой, как водородная, сопровождается выделением энергии, так что полная энергия системы при этом понижается.

Рис. 106. Схема строения волоса человека

Физические и химические свойства органических полимеров определяются не только элементным составом, но и конформацией — пространственным расположением атомов. Мало знать только химический состав, он определит лишь первичную структуру белка или фермента. Для понимания «деятельности» белков и их свойств необходимы данные о вторичной, третичной и надмолекулярной структуре. Например, волосы человека состоят из а-кератина. Полипептидная цепь этого белка построена в основном из глицина, лейцина, цистеина и пяти других аминокислот. Первичной структурой цепи здесь является правая а-спираль (рис. 106). Три таких правых спирали скручиваются затем в общую левую спираль, где удерживаются водородными связями и дисульфидными мостиками. Далее 9 таких левых спиралей образуют длинный цилиндр, по оси которого проходят 2 внутренние левые спирали, и так образуется микрофибрилла. Эго уровень домена. Сотни доменов входят в макрофибриллы (уровень глобул), сочетание многих макрофибрилл образует клетку, из последних образуется нить волоса. Отсюда понятна большая эластичность столь высокоспирализованного материала.

При нагрузке спирали разных масштабных уровней раскручиваются вплоть до разрыва более слабых водородных связей. После снятия напряжения первоначальная форма восстанавливается, поскольку более прочные связи дисульфидных мостиков не разрушаются и способствуют регенерации а-спиралей.

Шелк (натуральный) является Р-кератином. В его составе больше аланина и глицина, меньше аминокислот, содержащих серу. Поэтому здесь реализуется другая пространственная структура, в которой Р-складки образуют более плоские «листовые» домены.

Шелк менее эластичен, чем волосы или шерсть, но он очень гибок, так как один «лист» (слой) сравнительно легко может скользить по другому.

Рис. 107. Схема строения миоглобина

В 1960 г. была установлена пространственная структура молекулы миоглобина — белка, выделенного из мышц кашалота (рис. 107). В её составе имеется 153 аминокислотных звена, они формируют общую спираль, которая причудливо изогнута в виде жгута, охватывающего гем железа. Затем была расшифрована структура гемоглобина.

Молекула гемоглобина более сложная, она состоит из 4 субъединиц, похожих на молекулу миоглобина. Как переносчик кислорода в организме человека, гемоглобин более эффективен, чем миоглобин. Молекулы гемоглобина выполняют транспортную роль, доставляя кислород в клетки мозга и другие клетки организма. В мышцах они передают кислород миоглобину.

Среди других основных функций белков в организме человека можно указать:

• • конструкционную (в составе скелета),
• • двигательную (в составе мышц),
• • регуляторную (в составе нейромедиаторов),
• • каталитическую (в составе энзимов).