Во всех животных тканях выявлены активные протеолитические ферменты.
Тканевые протеиназы локализованы в основном в лизосомах, содержащих большой набор активных гидролаз, в том числе кислых протеиназ. Внутриклеточные протеиназы, гидролизующие белки в слабокислой области pH, называют катепсинами. В настоящее время различают пять достаточно хорошо охарактеризованных типов катепсинов, которые обозначают буквами А, В, С, D, Е. Они отличаются оптимумом pH, субстратной специфичностью и рядом других свойств.
Субстратная специфичность катепсинов А, В и С сходна со специфичностью соответственно пепсина, трипсина и химотрипсина.
Важное функциональное значение имеет группа лизосомальных гидролаз, включающая ферменты типа аминои карбоксипептидаз, дипептидаз.
Кроме катепсинов, являющихся кислыми тканевыми протеиназами, в различных органах и тканях обнаружены нейтральные и щелочные протеиназы, активные при физиологических значениях pH. Эта группа протеиназ, наряду с деградацией тканевых белков, играет важную роль во внутриклеточных реакциях посттрансляционной модификации биологически важных белков (ферментов, гормонов). В настоящее время можно считать доказанным участие нейтральных протеиназ также в регуляции уровня секреции биологически важных веществ, в процессах эмбрионального и постнатального развития, в утилизации избытка пищевых веществ в клетке и очистке их от структур, утративших функциональное значение.
Особую группу протеиназ, имеющих оптимум в щелочной области pH, составляют калликреины, широко распространенные в тканях и жидкостях организма. Особенно активны они в крови, слюнных железах, поджелудочной железе. Под действием калликренина плазмы образуется браликинин, а калликреинов поджелудочной и других желез — каллилин, превращаемый в крови аминопептидазой в брадикинин.
