Структура и функции антител

Антитела являются иммуноглобулинами, состоящими из тяжелых и легких полипептидных цепей. Обычно иммуноглобулин обозначают как Ig,.

Рис. 30.8. Структура молекулы иммуноглобулина G.

а затем буквой указывают его принадлежность к определенному классу. IgG, на примере которого рассмотрим структуру антител, имеет Y-образную форму. Он состоит из двух легких и двух тяжелых полипептидных цепей, соединенных дисульфидными связями (рис. 30.8).

Тяжелые (Н) цепи состоят из 440, а легкие (L) — из 220 аминокислотных остатков. Каждая цепь имеет константные и вариабельные области. Вариабельные области локализованы на yV-кониах обеих цепей, и именно они образуют участок связывания антигена. Разные варианты аминокислотных последовательностей в участке связывания антигена обусловливают структурное разнообразие сайтов взаимодействия с антигенами. Не все вариабельные области легких и тяжелых цепей контактируют с молекулой антигена, а лишь небольшие участки, состоящие из 20—30 аминокислотных остатков, так называемые гипервариабельные участки. Каждая цепь состоит из повторяющихся последовательностей аминокислот, т. е. доменов. Легкая цепь состоит из одного вариабельного (V,) и одного константного (C_L) доменов. И легкие, и тяжелые цепи содержат по одному вариабельному домену. Что касается константных областей, то в легких цепях локализован один домен, а в тяжелых — три или четыре домена. В основании развилки находится шарнирный участок, способствующий ограниченному пространственному перемещению полипептидных цепей. При обработке папаином молекула lg гидролизуется в области шарнирного участка, образуя три фрагмента: два антиген-связывающих F_AB (рис. 30.9) и один, способный к кристаллизации, — Fc. Легкие и тяжелые цепи связаны между собой дисульфидными связями.

Рис. 30.9. Кристаллическая структура Р_АВ-фрагмснтов иммуноглобулина G (по PDB-200I) C’hiara, J. В., Strura, Е., Wilson, J.; Science, 264. р. 82, 1994.