В отличие от монотонной полиаминокислоты, белок содержит разнообразные остатки, в том числе и Про, которые не могут образовать водородных связей. Вторичные структуры-А-спирали и В-формы-представлены в белке лишь частично, они перемежаются неупорядоченными участками, в которых белковая цепь обладает значительной гибкостью. В результате белковая макромолекула сворачивается в глобулу, приобретая определенную пространственную, третичную, структуру. Именно эта структура биологически функциональна.
В ряде случаев белок обладает четвертичной структурой — молекула белка или надмолекулярная белковая система состоит из некоторого числа глобул. Белокмногоуровневая система.
Характер структуры на каждом уровне организации определяется геометрическими свойствами структур предыдущего уровня, силами взаимодействия их элементов и взаимодействием с окружающей средой.
Молекула, содержащие как полярные, так и неполярные группы, располагаются таким образом, что первые группы контактируют с водой, а вторые удаляются из водного окружения.
Глобулярные белки денатурируются, т. е. переходят в неупорядоченное клубкообразное состояние, под действием слабополярных органических растворителей, образующих водородные связи хуже, чем вода. Действие этих растворителей определяется контактами с неполярными аминокислотными остатками белка и, тем самым, нарушением гидрофобных взаимодействий. Денатурирующее действие спиртов на белки возрастает с увеличением размеров алифатического радикала.
термодинамика биополимер кровь мембрана.
