Белки (полиэлектролиты). Коллоидная химия

Белки являются основным субстратом жизни. Они входят в состав всех животных организмов.

Белки составляют необходимую часть продуктов питания. Микробиологические и биохимические процессы в организме, а также в нeкoтopыx технологических циклах во многом oпpeдeляютcя свойствами белков. Белки являются высокомолекулярными соединениями и одновременно содержат ионизирующие группы, т. е. обладают свойствами полиэлектролитов; они проявляют ряд специфических коллоидно-химических свойств.

Политэлектролиты делятся на поликислоты, полиоснования и полиамфолиты. Сильные электролиты в отличие от слабых в водных растворах полностью ионизированы. Сильные электролиты содержат сульфо-, сульфатные или фосфатные группы, например, поливинилсульфокислотные [-CH₂CH (SO3H)-], а сильные основания — четвертичные аммониевые группы (CH3)₂-N+(CH3)₂. К слабым относятся поликислоты, содержащие карбоксильную группу, а слабыми основаниями являются соединения, включающие первичные, вторичные и третичные аминогруппы.

Белки как полиэлектролиты

Полиэлектролиты — это ВМС, в состав макромолекул которых входят группы, способные к ионизации в растворе. Полиэлектролиты содержат большое число ионогенных групп («поли»), а их растворы способны пропускать электрический ток («электролиты»). Ионогенные группы могут быть кислотными или основными, а также одновременно кислотными и основными.

К полиэлектролитам относятся некоторые иониты и флокулянты (см. параграфы 6.5 и 10.7).

Кислотную карбоксильную группу (-СООН) содержит растворимая часть крахмала, а сульфогруппу (-SO₃) — растворимая часть агар-агара. Основные свойства полиэлектролитов определяются аминогруппойNH₂. Белки являются наиболее распространенными полиэлектролитами. Помимо кислотных (-СООН) белки содержат еще и основные группы (-NH₂) и др. По этой причине их можно считать амфолитами.

Макромолекулы белков формируются из аминокислот (NH2-R-COOH). При взаимодействии карбоксильных и аминогрупп образуются пептидные связи.

— C-NH-, которые формируют полипептидные цепи белков.

(20.1).

В прямоугольники заключены пептидные связи, а знаки «-» и «+» указывают на избыточный заряд, обусловленный смещением электронного облака и определяющий гидрофильность макромолекул.

В макромолекулах белков возможно различное сочетание полипептидных цепей, формирующихся всего из 20 простых аминокислот. Число различных сочетаний этих кислот определяется числом образующих макромолекул атомов (порядка 10³—10⁴) и значительным количеством конформационных степеней свободы (10²-10₃). По этой причине полипептидная цепь может принимать множество микроскопических, конформационных состояний, порядка 10ⁿ (n — число аминокислотных остатков, достигающее несколько сотен), что и обусловливает многообразие белков.

Полипептидные цепи образуют первичную структуру белков, под которой подразумеваются ковалентная структурная основа макромолекул и определенная последовательность аминокислотных остатков. Молекулярная масса макромолекул белков может колебаться в пределах от 1,2•10⁴ до 10⁶.

Все молекулы данного природного белка идентичны по аминокислотному составу, последовательности аминокислотных остатков и длине полипептидной связи. Так, гемоглобин крови человека состоит из 574 аминокислотных остатков и имеет молекулярную массу, равную 64 500.

Белки в их естественном состоянии называют нативными, а их коллоидные свойства зависят от структуры макромолекул; различают глобулярную и фибриллярную структуру белков.

Макромолекулы фибриллярных белков представляют собой полипептидные цепи, вытянутые вдоль одной оси. Фибриллярные белки обычно нерастворимы в воде. На рис 20.1 приведена структура фибриллярного белка — кератина волос. Макромолекулы кератина навиты одна на другую подобно канату. В организме фибриллярные белки часто выполняют механические функции. Так, например, к фибриллярным белкам относятся коллаген и желатин — составные части кожи и сухожилий, а также миозин, входящий в состав мышц.

Белки, которые способны к образованию глобул, называют глобулярными (рис. 20.2, а). Глобулярные белки характеризуются специфической формой свертывания полипептидной цепи в пространстве. Коллоидио-химические свойства у глобулярных белков проявляются в большей степени, чем у фибриллярных. Большая часть полярных гидрофильных центров [см. формулу (20.1)] макромолекул белков находится снаружи глобул, что и определяет их гидрофильность, хорошую растворимость в воде и высокую реакционную способность.

Глобулярные белки содержатся в крови, лимфе, протоплазме клеток. К белкам этой группы относятся альбумины и глобулины яичного белка, молока, сыворотки крови, пепсин желудочного сока и др.

Главная особенность белков, определяющая их индивидуальность, заключается в способности самопроизвольно формировать помимо первичной пространственную структуру, свойственную только данному белку, что можно охарактеризовать как своеобразную самоорганизацию структуры.

Одним из центральных вопросов теории и практики является определение нативной структуры белковой макромолекулы. В значительной части исследований корреляция между аминокислотной последовательностью и структурой макромолекул сводится к свернутой в спираль полипептидной цепи (так называемая б-спираль) и гидрофобной концепции, согласно которой глобула состоит из гидрофобного ядра и гидрофильной внешней оболочки. Результаты исследований более 300 различных белков показали, что содержание регулярных структур в белках сравнительно невелико.

Согласно концепции структурно-функциональной организации белковой макромолекулы, нативная трехмерная структура макромолекул белка полностью определяется аминокислотной последовательностью, отвечает минимуму внутренней энергии, а на всех стадиях самопроизвольного свертывания белковой цепи преобладают внутримолекулярные взаимодействия валентно-несвязанных атомов над межмолекулярными взаимодействиями; причем нативная конформация макромолекулы белка обязана согласованному внутримолекулярному взаимодействию валентно-несвязанных атомов.

Внутримолекулярные взаимодействия, которые реализуются за счет водородных связей, ван-дер-ваальсовых и электростатических сил, могут быть ближними, средними и дальними. Ближние определяют минимальные конформационные возможности внутри каждого аминокислотного остатка, средние — сочетание наиболее выгодных конформационных остатков на локальных участках белковой цепи, а дальние взаимодействия сводятся к образованию между всеми участками белковой цепи стабилизирующих контактов.

В организации глобул белков важнейшими внутримолекулярными взаимодействиями являются гидрофобные (см. параграф 5.5). Углеводородные не боковые цепи кислотных остатков контактируют преимущественно друг с другом, а не с полярными молекулами воды. Наоборот, боковые цепи предпочитают взаимодействовать с водой. В результате белковая цепь может свернуться в глобулу таким образом, что неполярные остатки за счет гидрофобных взаимодействий окажутся во внутренней части макромолекулы, а полярные остатки расположатся на поверхности глобулы, соприкасающейся с водой.

Кроме простых белков, состоящих из остатков аминокислот, существуют сложные белки, содержащие различные группы атомов. К сложным белкам относятся: гемоглобин, в состав которого входит железопорфириновый комплекс; гликопротеиды, содержащие молекулы углеводородов; нуклеопротеиды, которые содержат нуклеиновые кислоты, а также липопротеиды, в состав которых входят молекулы жиров и стероидов.

Помимо белков к биологическим ВМС относятся нуклеиновые кислоты, которые содержатся во всех видах живой материи. Остатки фосфорной кислоты, входящие в макромолекулы нуклеиновых кислот, обусловливают их свойства как кислотных полиэлектролитов. Кроме остатков фосфорной кислоты, в состав нуклеиновых кислот входят и другие группы молекул, в частности пептозановых сахаридов.

Дезоксирибонуклеиновая кислота (ДНК) содержит дезоксирибозу. ДНК совместно с рибонуклеиновой кислотой (РНК) выполняет в живом организме важную биологическую функцию: определяет наследственность и программирует синтез белка.

Если белка с присущей им способностью к самоорганизации являются активным началом жизни, то ДНК выступает в роли ее потенциального начала. Синтез белков в организме происходит согласно генетическому коду, заложенному в структуре нуклеиновых кислот.

Белки — уникальное творение живых организмов. Будучи продуктами их жизнедеятельности, они сами обеспечивают возможность существования и развития организма.