Обмен веществ

Организм человека можно представить как единую взаимосвязанную систему, для которой характерны разные уровни организации: системный, органный, тканевой, клеточный и молекулярный. Молекулярный уровень организации организма представлен многочисленными химическими соединениями, специфическими для отдельных клеток и тканей. Эти соединения имеют разный химический состав, сложную структуру и свойства, а также выполняют конкретную биологическую роль в функционировании организма в целом.

Одной из важнейших задач современной биохимии является изучение особенностей биохимических процессов и механизмов их регуляции, обеспечивающих адаптацию организма к воздействию различных условий среды. Познание этих механизмов необходимо для предотвращения развития патологических состояний организма и возможности своевременной коррекции обмена веществ.

1. Охарактеризуйте строение и биологическую роль нуклеиновых кислот (ДНК, РНК)

Нуклеиновые кислоты — это высокомолекулярные органические соединения, биополимеры, образованные остатками нуклеотидов. Полимерные формы нуклеиновых кислот называют полинуклеотидами. Цепочки из нуклеотидов соединяются через остаток фосфорной кислоты (фосфодиэфирная связь). Различают два класса нуклеиновых кислот:

— дезоксирибонуклеиновая кислота (ДНК). Сахар — дезоксирибоза, азотистые основания: пуриновые — гуанин (G), аденин (A), пиримидиновые тимин (T) и цитозин ©. ДНК часто состоит из двух полинуклеотидных цепей, направленных антипараллельно. Модель пространственного строения молекулы ДНК в виде двойной спирали предложена в 1953 г. Дж. Уотсоном и Ф.Криком.

— рибонуклеиновая кислота (РНК). Сахар — рибоза, азотистые основания: пуриновые — гуанин (G), аденин (A), пиримидиновые урацил (U) и цитозин ©. Структура полинуклеотидной цепочки аналогична таковой в ДНК. Из-за особенностей рибозы молекулы РНК часто имеют различные вторичные и третичные структуры, образуя комплементарные участки между разными цепями.

Молекула ДНК образована двумя полинуклеотидными цепями, спирально закрученными друг около друга и вместе вокруг воображаемой оси, т. е. представляет собой двойную спираль. Диаметр двойной спирали ДНК — 2 нм, расстояние между соседними нуклеотидами — 0,34 нм, на один оборот спирали приходится 10 пар нуклеотидов. Длина молекулы может достигать нескольких сантиметров. Молекулярный вес — десятки и сотни миллионов. Суммарная длина ДНК ядра клетки человека — около 2 м. В эукариотических клетках ДНК образует комплексы с белками и имеет специфическую пространственную конформацию.

Мономер ДНК — нуклеотид (дезоксирибонуклеотид) — состоит из остатков трех веществ: 1) азотистого основания, 2) пятиуглеродного моносахарида (пентозы), 3) фосфорной кислоты.

Азотистые основания нуклеиновых кислот относятся к классам пиримидинов и пуринов. Пиримидиновые основания ДНК (имеют в составе своей молекулы одно кольцо) — тимин, цитозин. Пуриновые основания (имеют два кольца) — аденин и гуанин.

Полинуклеотидная цепь образуется в результате реакций конденсации нуклеотидов. При этом между 3'-углеродом остатка дезоксирибозы одного нуклеотида и остатком фосфорной кислоты другого возникает фосфоэфирная связь (относится к категории прочных ковалентных связей). Один конец полинуклеотидной цепи заканчивается 5'-углеродом (его называют 5'-концом), другой — 3'-углеродом (3'-концом). Против одной цепи нуклеотидов располагается вторая цепь. Расположение нуклеотидов в этих двух цепях не случайное, а строго определенное: против аденина одной цепи в другой цепи всегда располагается тимин, а против гуанина — всегда цитозин, между аденином и тимином возникают две водородные связи, между гуанином и цитозином — три водородные связи. Закономерность, согласно которой нуклеотиды разных цепей ДНК строго упорядоченно располагаются (аденин — тимин, гуанин — цитозин) и избирательно соединяются друг с другом, называется принципом комплементарности. Из принципа комплементарности следует, что последовательность нуклеотидов одной цепи определяет последовательность нуклеотидов другой. Цепи ДНК антипараллельны (разнонаправлены), т. е. нуклеотиды разных цепей располагаются в противоположных направлениях, и, следовательно, напротив 3'-конца одной цепи находится 5'-конец другой. Молекулу ДНК иногда сравнивают с винтовой лестницей. «Перила» этой лестницы — сахарофосфатный остов (чередующиеся остатки дезоксирибозы и фосфорной кислоты); «ступени» — комплементарные азотистые основания.

Функция ДНК — хранение и передача наследственной информации.

РНК — полимер, мономерами которой являются рибонуклеотиды. В отличие от ДНК, РНК образована не двумя, а одной полинуклеотидной цепочкой (исключение — некоторые РНК-содержащие вирусы имеют двухцепочечную РНК). Нуклеотиды РНК способны образовывать водородные связи между собой. Цепи РНК значительно короче цепей ДНК. Мономер РНК — нуклеотид (рибонуклеотид) — состоит из остатков трех веществ: 1) азотистого основания, 2) пятиуглеродного моносахарида (пентозы), 3) фосфорной кислоты.

Азотистые основания РНК также относятся к классам пиримидинов и пуринов. Пиримидиновые основания РНК — урацил, цитозин, пуриновые основания — аденин и гуанин. Моносахарид нуклеотида РНК представлен рибозой. Выделяют три вида РНК: 1) информационная (матричная) РНК — иРНК (мРНК), 2) транспортная РНК — тРНК, 3) рибосомная РНК — рРНК.

Все виды РНК представляют собой неразветвленные полинуклеотиды, имеют специфическую пространственную конформацию и принимают участие в процессах синтеза белка. Информация о строении всех видов РНК хранится в ДНК. Процесс синтеза РНК на матрице ДНК называется транскрипцией.

Значение нуклеиновых кислот: хранение, перенос и передача по наследству информации о структуре белковых молекул. Стабильность НК — важнейшее условие нормальной жизнедеятельности клеток и целых организмов.

Таким образом, нуклеиновые кислоты ДНК и РНК присутствуют в клетках всех живых организмов и выполняют важнейшие функции по хранению, передаче и реализации наследственной информации.

2. Каково строение и значение ферментов

Ферменты (энзимы) — это высокоспецифичные белки, выполняющие функции биологических катализаторов. Катализатор — это вещество, которое ускоряет химическую реакцию, но само в ходе этой реакции не расходуется.

Все ферменты по химической природе являются простыми или сложными белками с большой молекулярной массой (каталаза — 248 000 Д, пируватдегидрогеназа — 4 500 000 Д). При гидролизе образуют аминокислоты и, так же как и белки чувствительны к действию высоких температур, излучению, солям тяжелых металлов, концентрированных кислот и щелочей.

По строению ферменты могут быть однокомпонентными, простыми белками, состоящими только из аминокислот и двухкомпонентными, сложными белками. Во втором случае в составе фермента обнаруживается добавочная группа небелковой природы (рис.1).

Рисунок 1 — Строение двухкомпонентного фермента

Чаще всего добавочную группу, прочно связанную, не отделяемую от белковой части (апофермента), называют простетической группой; в отличие от этого добавочную группу, легко отделяющуюся от апофермента и способную к самостоятельному существованию, обычно именуют коферментом.

Характерной особенностью двухкомпонентных ферментов является то, что ни белковая часть, ни добавочная группа в отдельности не обладают заметной каталитической активностью. Только их комплекс проявляет ферментативные свойства. При этом белок резко повышает каталитическую активность добавочной группы, присущую ей в свободном состоянии в очень малой степени; добавочная же группа стабилизирует белковую часть и делает ее менее уязвимой к денатурирующим агентам.

Таким образом, хотя непосредственным исполнителем каталитической функции является простетическая группа, образующая каталитический центр, ее действие немыслимо без участия полипептидных фрагментов белковой части фермента.

Более того, в апоферменте есть участок, характеризующийся специфической структурой, избирательно связывающий кофермент. Это так называемый коферментсвязывающий домен; его структура у различных апоферментов, соединяющихся с одним и тем же коферментом, очень сходна. Таковы, например, пространственные структуры нуклеотидсвязывающих доменов ряда дегидрогеназ.

Иначе обстоит дело у однокомпонентных ферментов, не имеющих добавочной группы, которая могла бы входить в непосредственный контакт с преобразуемым соединением (рис. 2). Эту функцию выполняет часть белковой молекулы, называемая каталитическим центром. Предполагают, что каталитический центр однокомпонентного фермента представляет собой уникальное сочетание нескольких аминокислотных остатков, располагающихся в определенной части белковой молекулы.

Рисунок 2 — Схема строения фермента

Аминокислотные остатки, образующие каталитический центр однокомпонентного фермента, расположены в различных точках единой полипептидной цепи. Поэтому каталитический центр возникает в тот момент, когда белковая молекула приобретает присущую ей третичную структуру. Следовательно, изменение третичной структуры фермента под влиянием тех или иных факторов может привести к деформации каталитического центра и изменению ферментативной активности. Кроме каталитического центра, образованного сочетанием аминокислотных радикалов или присоединением кофермента, у ферментов различают еще два центра: субстратный и аллостерический.

Ферменты участвуют в осуществлении всех процессов обмена веществ, в реализации генетической информации. Переваривание и усвоение пищевых веществ, синтез и распад белков, нуклеиновых кислот, жиров, углеводов и других соединений в клетках и тканях всех организмов — все эти процессы невозможны без участия ферментов. Любое проявление функций живого организма — дыхание, мышечное сокращение, нервно-психическая деятельность, размножение и др. — обеспечивается действием ферментов. Индивидуальные особенности клеток, выполняющих определенные функции, в значителной мере определяются уникальным набором ферментов, производство которых генетически запрограммировано. Отсутствие даже одного фермента или какой-нибудь его дефект могут привести к серьезным отрицательным последствиям для организма.

Связь между ферментами и наследственными болезнями обмена веществ была впервые установлена А. Гэрродом в 1910;е гг. Если происходит мутация в гене, кодирующем определенный фермент, может измениться аминокислотная последовательность фермента. При этом в результате большинства мутаций его каталитическая активность снижается или полностью пропадает. Если организм получает два таких мутантных гена (по одному от каждого из родителей), в организме перестает идти химическая реакция, которую катализирует данный фермент. Например, появление альбиносов связано с прекращением выработки фермента тирозиназы, отвечающего за одну из стадий синтеза темного пигмента меланина. Фенилкетонурия связана с пониженной или отсутствующей активностью фермента фенилаланин-4-гидроксилазы в печени. В настоящее время известны сотни наследственных заболеваний, связанные с дефектами ферментов.

Ферменты широко используются в народном хозяйстве — пищевой, текстильной промышленности, в фармакологии. Еще шире область использования ферментов в научных исследованиях и в медицине.

3. Общая характеристика и биологические функции почек. Патологические компоненты в моче

Почки — парный орган мочеобразования бобовидной формы. Она состоит из почек, мочеточников, мочевого пузыря и мочеиспускательного канала.

У человека почки лежат в брюшной полости по обеим сторонам от позвоночника на уровне поясницы. Вес каждой почки около 150 г, длина около 10 см. На вогнутой стороне находятся «ворота» почки, через которые проходят мочеточник, почечные артерии и вены, нервы, лимфатические сосуды. На разрезе почки виден более темный наружный (корковый) слой и более светлый внутренний (мозговой). Мозговой слой образует 15 — 20 пирамид, вершины которых выступают в полость — почечную лоханку. Между пирамидами располагается корковое вещество. Почка имеет сложное микроскопическое строение. Она содержит около 1 млн структурно-функциональных единиц — нефронов. Нефрон состоит из капсулы (в виде двухслойной чаши), в которой находится клубочек капилляров, и системы канальцев. Стенки канальцев образованы одним слоем эпителиальных клеток. Капсула находится в корковом слое, от нее отходит извитой каналец первого порядка, который идет к мозговому слою и, выпрямляясь, образует петлю. Петля возвращается в корковое вещество и там образует извитой каналец второго порядка, впадающий в собирательную трубку. Собирательные трубки, сливаясь, открываются в полость лоханки. От лоханки отходит мочеточник.

Функции почек. Почки выполняют роль биологического фильтра, благодаря им поддерживается кислотно-щелочное равновесие. Через почки выводятся из организма конечные продукты азотистого обмена, чужеродные и токсические соединения, избыток органических и неорганических веществ.

Почки участвуют в метаболизме углеводов и белков, в образовании биологически активных веществ, регулирующих уровень артериального давления, скорость секреции альдостерона (гормона коры надпочечников) надпочечниками и скорость образования эритроцитов (красных кровяных телец).

Почки принимают активное участие в процессе обеспечения и сохранения постоянства внутренней среды организма, удаляя избыток воды, неорганические и органические вещества, конечные продукты метаболизма и чужеродные вещества.

Почки выполняют не только выделительную функцию. Они участвуют в регуляции объема крови, лимфы и тканевой жидкости, постоянства осмотического давления и ионного состава жидкостей внутренней среды организма, кислотно-щелочного равновесия, в поддержании артериального давления, в кроветворении и обмене углеводов и белков.

Почки секретируют биологически активные вещества (например, гормон ренин, повышающий артериальное давление). Они могут выделять также избыток некоторых органических веществ, например глюкозы.

После выключения функции обеих почек в течение нескольких дней развивается состояние, которое называется уремией. В крови возрастает концентрация продуктов азотистого обмена (содержание мочевины может увеличиться в 20 — 30 раз), нарушаются ионный состав и кислотно-щелочное равновесие крови, развивается слабость, наступают расстройство дыхания и смерть.

Почка является гомеостатическим органом, принимает участие в поддержании основных показателей внутренней среды организма.

Рассмотрим патологические компоненты мочи, это прежде всего белки, глюкоза, ацетоновые (кетоновые) тела, желчные и кровяные пигменты.

Белки. В норме белок в моче практически отсутствует. Нормальные величины: белок 10−140 мг/л или 50−150 мг/сут.

Клинико-диагностическое значение: появление белка в моче называется протеинурией. По степени потери белка различают от 0,003 до 1 г/сут, от 1 до 3 г/сут, от 3 г/сут и более. Самая большая потеря белка происходит при поражении гломерулярного аппарата. Почечная протеинурия возникает при поражении почек:

— поражение почечного фильтра — повышение проницаемости гломерул (нарушение эндотелия, базальной мембраны, дефект подоцитов),

— снижение кровотока в почках (замедление, уменьшение объема крови).

Внепочечные протеинурии:

— данный вид протеинурия возникает при воспалении в мочеточниках, мочевом пузыре, уретре, предстательной железе,

— также в моче определяют белок Бенс-Джонса, что характерно для миеломной болезни, макроглобулинемии Вальденстрема.

Функциональная почечная протеинурия (временная) — при стрессах, отрицательных эмоциях, при длительной физической нагрузке (маршевая), при длительном нахождении в положении стоя (чаще у детей), холодовая.

Глюкоза. Моча здорового человека содержит минимальное количество глюкозы, которое обычными лабораторными пробами не обнаруживается.

Нормальные величины: глюкоза 0,06−0,83 ммоль/л или менее 2,78 ммоль/сут).

Клинико-диагностическое значение: появление глюкозы в моче называется глюкозурия. Для более достоверной оценки исследуют мочу, собранную за сутки. Существуют две основные причины, обуславливающие появление глюкозы в моче:

— гипергликемия, при которой концентрация глюкозы в ультрафильтрате превышает способность почек к ее реабсорбции (сахарный и стероидный диабет, тиреотоксикоз),

— нарушение канальцевой реабсорбции, при которой даже низкие количества глюкозы не реабсорбируются (нефроз, нефрит, нефротический синдром, ренальный диабет).

Физиологическая глюкозурия наблюдается при употреблении большого количества сладостей (только при наличии нарушений в почках или инсулярного аппарата), при стрессе, после приема лекарств (кофеин, кортикостероидные гормоны).

Кетоновые (ацетоновые) тела. Нормальные величины: ацетоацетат отрицательна. В нормальной моче эти соединения встречаются лишь в самых ничтожных количествах (не более 0,01 г в сутки). Они не обнаруживаются обычными качественными пробами (нитропруссидные пробы Легаля, Ланге и др.). При выделении больших количеств кетоновых тел качественные пробы становятся положительными. Это явление патологическое и называется кетонурией. Например, при сахарном диабете ежедневно может выделяться до 150 г кетоновых тел

Клинико-диагностическое значение: наличие кетоновых тел в моче называют кетонурией. Чаще всего наблюдают при тяжелом сахарном диабете, диабетической коме, голодании, тяжелых токсикозах.

Определение кетонов в моче может использоваться для оценки эффективности диеты при снижении веса.

Кровь. В моче кровь может быть обнаружена либо в форме красных кровяных клеток (гематурия), либо в виде растворенного кровяного пигмента (гемоглобинурия). Гематурии бывают почечные и внепочечные. Почечная гематурия — основной симптом острого нефрита. Внепочечная гематурия наблюдается при воспалительных процессах или травмах мочевых путей. Гемоглобинурии обычно связаны с гемолизом и гемоглобинемией. Принято считать, что гемоглобин появляется в моче после того, как содержание его в плазме превысит 1 г на 1 л. Гематурию диагностируют, как правило, с помощью цитологического исследования (исследование осадка мочи под микроскопом), а гемоглобинурию — химическим путем.

В моче при патологиях может обнаруживаться и продукт распада гема билирубин. Нормальные величины: билирубин отрицательный

Клинико-диагностическое значение: билирубинурия может развиться при инфекционных заболеваниях, диффузном токсическом зобе. При заболеваниях печени он появляется в моче в виде билирубина глюкуронида (прямой билирубин) — паренхиматозные желтухи при вирусных гепатитах или нарушение оттока желчи при механических желтухах. Для гемолитических желтух билирубинурия не характерна, т.к. непрямой билирубин не проходит через почечный фильтр.

фермент молекулярный почка нуклеиновый кислота

4. Молекулярные механизмы утомления

Утомление — это временное снижение работоспособности, вызванное глубокими биохимическими, функциональными и структурными сдвигами, возникающими в ходе выполнения физической работы.

При возникновении в организме во время мышечной работы биохимических и функциональных сдвигов с различных рецепторов (хеморецепторов, осморецепторов, проприорецепторов и др.) в центральную нервную систему по афферентным нервам (чувствительным) поступают соответствующие сигналы. При достижении значительной глубины этих сдвигов в головном мозге формируется охранительное торможение, распространяющееся на двигательные центры, иннервирующее скелетные мышцы. В результате в мотонейронах уменьшается выработка двигательных импульсов, что в итоге приводит к снижению физической работоспособности.

Снижение функциональной активности мотонейронов наблюдается также при уменьшении образования в них АТФ. Субъективно охранительное торможение воспринимается как чувство усталости. В зависимости от распространенности возникших в организме изменений усталость может быть локальной (местной) или общей. При локальной усталости (рука или нога) биохимические сдвиги обнаруживаются в отдельных группах мышц, а общая усталость отражает биохимические и физиологические сдвиги, возникающие не только в работающих мышцах, но и в других органах и сопровождающиеся снижением работоспособности кардиореспираторной системы, нарушением функционирования мозга и печени, изменением химического состава крови.

Охранительное торможение и, следовательно, усталость могут быть снижены за счет эмоций. Высокий эмоциональный подъем (например, чувство опасности у животного, высокая мотивация и сила воли у спортсмена) позволяет организму сохранять высокую работоспособность, несмотря на возникновение и нарастание опасных для жизнедеятельности биохимических и функциональных изменений, которые могут привести к тяжелым последствиям. Отсутствие эмоционального фона при выполнении монотонной, однообразной работы ускоряет возникновение охранительного торможения.

В обеспечении мышечной деятельности, наряду с нервной системой, активнейшее участие принимает кардиореспираторная система, отвечающая за доставку кислорода и энергетических субстратов к работающим мышцам, а также за удаление из них продуктов обмена. Поэтому снижение работоспособности сердечно-сосудистой и дыхательной систем, естественно, вносит существенный вклад в развитие утомления. В печени во время мышечной работы протекают такие важные процессы, как глюкогенез, бета-окисление жирных кислот, кетогенез, глюконеогенез, обезвреживание аммиака путем синтеза мочевины. Поэтому уменьшение функциональной активности этого органа также ведет к снижению работоспособности и развитию утомления. В связи с такой важной ролью печени в обеспечении мышечной деятельности в спортивной практике широкое применение находят гепатопротекторы.

5. Основные факторы, лимитирующие спортивную работоспособность. Компонент работоспособности

Фактор, лимитирующий работоспособность, — это несоответствие определенных функций организма его запросам на предъявляемую нагрузку как в количественном, так и в качественном аспектах (во временных диапазонах), которое приводит к снижению физической работоспособности вплоть до ее полного исчезновения.

Условно факторы, лимитирующие работоспособность, можно разделить на системные (общие) и органные. То есть можно выделить систему или отдельный орган, наиболее ответственные за сбой в работоспособности всего организма при физической нагрузке большей или меньшей напряженности. По мере возрастания уровня наших знаний о функционировании организма во время напряженной физической работы число этих факторов может быть увеличено.

Восстановить физическую работоспособность, нормализуя лимитирующий фактор (измененную функцию системы или органа), возможно при помощи фармакологии, физиотерапии, специальной диеты, психотерапии и другими способами коррекции.

Среди основных факторов, лимитирующих спортивную работоспособность, следует выделить:

— биоэнергетические (анаэробные и аэробные) возможности спортсмена;

— нейромышечные (мышечная сила и техника выполнения упражнений);

— психологические (мотивация и тактика ведения спортивного состязания).

Мышечная сила и биоэнергетические возможности составляют группу факторов потенций; техника, тактика и психическая подготовка объединяются в группу факторов производительности, которые определяют степень реализации факторов потенций в конкретных условиях избранного вида деятельности.

Рациональная техника выполнения упражнений позволяет в большей степени и более эффективно реализовывать силовые и биоэнергетические возможности в каждом цикле движения или в отдельных его элементах. Совершенная тактика ведения соревновательной борьбы позволяет лучше реализовать силовые и биоэнергетические потенции в ходе спортивного соревнования или в его отдельных эпизодах.

В проявлениях мышечной силы и мощности (в теории и практике спорта эти физические качества обычно объединяются в понятии скоростно-силовой подготовленности спортсмена) определяющее значение имеют структурная организация и ферментативные свойства сократительных белков мышц.

Основные факторы, лимитирующие физическую работоспособность человека, которые представлены в табл. 1.

Таблица 1 — Факторы, лимитирующие работоспособность человека

Как видно из данных таблицы, к факторам, лимитирующим работоспособность спортсменов, относятся самые различные как органические, так и функциональные состояния, которые сопровождаются недостаточностью тех или иных метаболитов, кислорода, изменением кислотно-щелочного равновесия, иммуноглобулинов и компонентов комплемента, недостаточностью антиоксидантной системы, способствующей снижению физической работоспособности.

Наиболее важными факторами, лимитирующими физическую работоспособность человека, являются его биоэнергетические возможности.

Выполнение любого вида работы связано с затратами энергии. В зависимости от природы происходящих при выполнении мышечной работы биоэнергетических процессов принято выделять три основные функциональные особенности человека, определяющие его физическую работоспособность:

— алактатную анаэробную способность, связанную с процессами анаэробного расщепления АТФ и КрФ в работающих мышцах;

— гликолитическую анаэробную способность, отражающую возможность усиления при работе анаэробного гликолитического процесса, в ходе которого происходит накопление молочной кислоты в организме;

— аэробную способность, связанную с возможностью выполнения работы за счет усиления аэробных процессов в тканях при одновременном увеличении доставки и утилизации кислорода к работающим мышцам.

Метаболическая производительность каждого из отмеченных выше источников энергии характеризуется такими количественными критериями, как мощность, емкость и эффективность. Эти критерии могут быть представлены большим числом разнообразных биохимических показателей, часть из которых характеризует биохимические изменения в отдельных органах и тканях и поэтому имеет локальное значение, а другая часть — свойства и способности всего организма.

Работоспособность — потенциальная возможность индивида выполнять целесообразную деятельность на заданном уровне эффективности в течение определенного времени. При рассмотрении работоспособности как сложного многопланового явления, для ее оценки применяется комплексный подход, при котором используются показатели, относящиеся к разным системам: показатели эффективности или продуктивности деятельности, показатели самочувствия человека и психофизиологические показатели состояния систем и функций организма, которые входят в качестве обеспечивающих и оперативных компонентов в функциональную систему деятельности. В качестве психофизиологических показателей используются преимущественно ЧСС, ЭПГ, ЭМГ, ЭОГ, КГР и др.

1. Березов Т. Т. Биологическая химия Т. Т. Березов, Б. Ф. Коровкин. — М.: Высш. шк., 1986, — 479 с.

2. Бойко Е. А. Питание и диета для спортсменов Е. А. Бойко. — М.: Вече, 2006. — 176с.

3. Волков Н. И. Биохимия мышечной деятельности Н. И. Волков и др. — М.: Олимпийская литература, 2000. — 503 с.

4. Михайлов С. С. Спортивная биохимия: Учебник С. С. Михайлов. — М.: Советский спорт, 2004. — 220 с.

5. Физиология человека Под ред. В. М. Покровского, Г. Ф. Коротько. — М.: Медицина, 1997; Т1. — 448 с.; Т2. — 368с.