Обзор научной литературы

Гемоглобин, основные функции. Строение и свойства

Гемоглобин — основнои? дыхательныи? пигмент и главныи? компонент эритроцита, выполняющии? важные функции в организме человека: перенос кислорода из легких в ткани и углекислого газа из тканеи? в легкие. Он также играет существенную роль в поддержании кислотно-основного равновесия крови. Буферная система, создаваемая гемоглобином, способствует сохранению рН крови в определенных пределах. Гемоглобин — красныи? пигмент крови человека и животных. Подсчитано, что в одном эритроците содержится около ~ 340 000 000 молекул гемоглобина, каждая из которых состоит примерно из 103 атомов. 4] В крови человека в среднем содержится ~ 14,5% гемоглобина, его общее количество ~ 750 г. Гемоглобин представляет собои? сложныи? белок, относящии? ся к группе гемопротеинов; белковыи? компонент в котором представлен глобином, небелковыи? — простетическои? группои?. Простетическая группа в молекуле гемоглобина представлена 4 одинаковыми железопорфириновыми соединениями, которые называются гемами. Молекула гема состоит из порфирина IХ, связанного с железом двумя атомами азота ковалентными и двумя другими атомами азота координационными связями. Атом железа (II) расположен в центре гема и придает крови характерныи? красныи? цвет, степень его окисления не изменяется независимо от присоединения или отдачи кислорода. 7] В соответствии с рисунком 1.

Рисунок 1.

Видовые различия гемоглобина обусловлены химическим составом и строением глобина. Гемоглобины представляют собои? тетрамерные белки, молекулы которых образованы различными типами полипептидных цепеи?, обозначаемых как a, b, g, d. В состав молекулы входят по 2 полипептидные цепи двух разных типов, каждая из которых оборачивает 1 гем гемоглобина. Гемоглобины различных видов различаются вторичнои?, третичнои? и четвертичнои? структурами, и индивидуальные свои? ства гемоглобинов неразрывно связаны с их структурами. 9] Известно, что гемоглобин человека состоит из двух равных половин, каждая из которых образована двумя одинаковыми полипептидными цепями. У человека обнаружены гемоглобины различных типов, которые отличаются по химическому строению. В крови взрослого человека содержится гемоглобин, А (HbA), состоящии? из a2b2 цепеи?. В дополнение к основному HbA в крови взрослого человека обнаружен гемоглобин A2 (HbA2), на долю которого приходится ~ 2,5% от всего гемоглобина. Кроме того, известен фетальныи? гемоглобин F (HbF) — гемоглобин новорожденных, имеющии? структуру a2g2, и отличающии? ся от HbA вторичнои?, третичнои? и четвертичнои? структурами, что обусловливает их различия: по спектральным характеристикам, электрофоретическои? подвижности, устои? чивости к тепловои? денатурации и др. Кровь новорожденного ребенка состоит на ~ 80% из HbF, которыи? к концу первого года жизни почти целиком заменяется на HbA (в крови взрослого человека содержится до ~ 1,5% HbF от общего количества гемоглобина). 1].

Незначительное изменение аминокислотного состава глобина, иногда замена лишь однои? аминокислоты, оказывается достаточным для полного изменения свои? ств гемоглобина. Так, замена в HbA глутаминовои? кислоты на валин обусловливает появление гемоглобина S (HbS), которыи? имеет структуру a2s2 и обнаружен у больных серповидно-клеточнои? анемиеи?. HbS по ряду свои? ств отличается от нормального гемоглобина. После отдачи кислорода в тканях он превращается в плохо растворимую форму и выкристаллизовывается в эритроцитах, вызывая их деформацию (образование серповидных форм), что и приводит к нарушению функции крови.

Гемоглобин — кристаллическое вещество, хорошо растворимое в воде и нерастворимое в спирте, эфире и хлороформе. В эритроцитах гемоглобин находится в растворенном состоянии, несмотря на то, что его содержание более 30%. При изменении аминокислотного состава глобина может произои? ти и изменение его растворимости, как у HbS. [8].

Растворы гемоглобина окрашены в темно-красныи? цвет и имеют характерные спектры поглощения в ультрафиолетовои? и видимои? областях спектра. Изоэлектрическая точка гемоглобина ~ 7. В кислои? и щелочнои? среде гемоглобин легко денатурируется, скорость денатурации различна у различных видов гемоглобинов. В кислои? среде связь между гемом и глобином легко разрывается. Свободныи? гем легко окисляется кислородом воздуха до гематина, в котором атом железа трехвалентен. 7].

Наиболее характерным свои? ством гемоглобина является обратимое присоединение газов О2, СО и др. Образовавшиеся при этом соединения называются оксигемоглобином и карбоксигемоглобином, соответственно. Реакция присоединения молекулярного кислорода не является истинным окислением гемоглобина, так как валентность железа в гене при этом не изменяется, и эту реакцию правильнее называть оксигенациеи?. Истинное окисление гемоглобина происходит только тогда, когда железо переходит в трехвалентное состояние.

В крови гемоглобин существует по краи? неи? мере в четырех формах: оксигемоглобин, дезоксигемоглобин, карбоксигемоглобин, метгемоглобин. В эритроцитах молекулярные формы гемоглобина способны к взаимопревращению, их соотношение определено индивидуальными особенностями организма.

Клиническое значение:

• — Снижение концентрации гемоглобина: анемии.
• — повышение концентрации гемоглобина: полицитемия, гемоконцентрация при дегитратации, ожогах, кишечнои? непроходимости, упорнои? рвоте, пребывание на больших высотах, чрезмерная физическая нагрузка или возбуждение; сердечно-сосудистая патология, обычно врожденная, приводящая к значительному венозному сбросу; заболевания легких, приводящие к снижению легочнои? перфузии, плохои? аэрации легких, легочнои? артериальнои? фистуле; хроническое химическое воздеи? ствие нитритов, сульфонамидов,

вызывающих образование мети сульфогемоглобина. 2].

Нормальные величины:

у мужчин 130−160 г/л; у женщин; 120−140 г/л.

Содержание гемоглобина обычно ниже у недоношенных, чем у доношенных новорожденных. Содержание гемоглобина снижается на ~ 10% в промежутке времени от 17 до 07 час утра, а также после еды. Снижение гемоглобина от нормальных величин на ~ 6% наблюдается при взятии пробы в положении лежа.

Незначительное, но диагностически значимое, снижение нижнего порога нормальных величин гемоглобина встречается у мужчин возрастнои? группы 65−74 года. [9].