Аминокислотный состав белка
В отличие от 19 остальных б-аминокислот, пролин — это единственная аминокислота, радикал которой связан как с б-углеродным атомом, так и с аминогруппой, в результате чего молекула приобретает циклическую структуру. Особенно богат пролином основной белок соединительной ткани — коллаген. В составе коллагена пролин, чередуясь с гидроксипролином способствует созданию стабильной трёхспиральной… Читать ещё >
Аминокислотный состав белка (реферат, курсовая, диплом, контрольная)
Общие структурные особенности Белки являются полимерными молекулами, мономерами которых являются аминокислоты. Общее число встречающихся в природе аминокислот достигает 100, однако некоторые из них обнаружены лишь в определенном сообществе организмов или даже в одном их виде. Нами известно 20 б-аминокислот, постоянно встречающихся во всех белках. Но все они обладают общей структурной особенностью — наличием аминои карбоксильной групп, соединенных с одним и тем же б-углеродным атомом. R — радикал аминокислот — в простейшем случае представлен атомом водорода (глицин), но может иметь и более сложное строение.
Общая структурная формула б-аминокислот б-аминокислоты — кристаллические вещества, растворимые в воде. Многие из них обладают сладким вкусом. Это свойство нашло отражение в названии первого гомолога в ряду б-аминокислот — глицина, явившегося также первой б-аминокислотой, обнаруженной в природном материале.
Первой открытой аминокислотой был аспаргин, выделенный из сока спаржи (asparagus).
В водных растворах при нейтральном значении pH б-аминокислоты существуют в виде биполярных ионов.
В отличие от 19 остальных б-аминокислот, пролин — это единственная аминокислота, радикал которой связан как с б-углеродным атомом, так и с аминогруппой, в результате чего молекула приобретает циклическую структуру. Особенно богат пролином основной белок соединительной ткани — коллаген. В составе коллагена пролин, чередуясь с гидроксипролином способствует созданию стабильной трёхспиральной структуры коллагена, придающей молекуле прочность.
19 из 20 аминокислот содержат в б-положении асимитричный атом углерода, с которым связаны 4 разные замещающие группы. В результате эти аминокислоты в природе могут находиться в двух разных изомерных формах — L иD. Исключение составляет глицин, который не имеет ассиметричного б-углеродного атома, так как его радикал представлен только атомом водорода. В составе белков присутствуют только L-изомеры аминокислот.
Чистые Lили D-стереоизомеры могут за длительный срок самопроизвольно и неферментативно превращаться в эквимолярнуюсмесь Lи Dизомеров. Это процесс называют рацемизацией. Рацемизация каждой L-аминокислоты при данной температуре идет с определенной скоростью. Это обстоятельство можно использовать для установления возоаста людей и животных. Так, в твердой эмали зубов имеется белок дентин, в котором L-аспартат переходит в D-изомер при температуре тела человека со скоростью 0,01″ в год. В период формирования зубов в дентине содержится только L-изомер, поэтому по содержанию D-аспартата можно рассчитать возраст обследуемого.
В медико-биологическом значении, б-аминокислоты участвуют в азотистом обмене, многие из них используются в качестве лекарственных средств. К примеру, глицин улучшает метаболические процессы в тканях мозга, оказывает положительное действие при мышечной дистрофии. Глутаминовая кислота применяется для лечения заболеваний центральной нервной системы, метионин и гистидин — лечения и предупреждения заболеваний печени, цистеин — глазных болезней.