Глиалины пшеницы, особенности строения и свойств. 
Роль в питании человека

Фазано объясняет: «Глиадин — странный белок, энзимы нашего организма не способны расщеплять его до аминокислот (глутамин и пролин) — достаточно мелких составляющих, чтобы их переварить. Энзимы нашего организма могут расщеплять его лишь до пептидов (цепочки аминокислот; прим. mixednews.ru). Пептиды слишком велики, чтобы полноценно усваиваться тонким кишечником. Стенкам кишечника приходится раздвигаться подобно воротам, пропуская длинные пептиды. А иммунная система воспринимает пептиды как чужеродные тела и начинает их атаковать» [7, С.92].

«У здорового человека после вышеописанного стенки кишечника снова спадаются, возвращая его в нормальное состояние, а пептиды просто выводятся до того, как иммунная система обратит на них внимание. У человека, чувствительного к клейковине, стенки кишечника остаются разомкнутыми всё время, пока поступает клейковина. Реакция организма на это состояние (целиакия или аллергия) зависит от того, насколько долго „ворота“ остаются открытыми, от количества пептидов, попавших в пищеварительный тракт и от состояния иммунитета. В случае с целиакией, иммунная система становится настолько дезориентированной, что начинает атаковать стенки кишечника».

Эффект, производимый клейковиной и глиадином, зависит от индивидуальных особенностей организма.

Целиакия вызывается употреблением с пищей глютена, который содержится в пшенице, ячмене и ржи. Белок глютена богат глютамин и пролин и плохо усваивается в верхних отделах пищеварительного тракта человека.

Под термином «глютен» подразумевают весь протеиновый комплекс пшеницы; глиадин — это растворимая в спирте фракция глютена, которая содержит основную массу токсичных компонентов.

Непереваренные молекулы глиадина, такие как пептиды с α - глиадиновой фракции, состоящие из 33 аминокислот, резистентных к расщеплению желудочными, панкреатическими энзимами и протеазами щеточной каймы энтероцитов (brush — border membrane) и поэтому остаются в просвете кишки после усвоения глютена. Такие пептиды проходят через эпителиальный барьер кишки, возможно, при кишечных инфекциях или при увеличении проницаемости кишечной стенки и взаимодействуют с антигенами.

Список использованных источников

Драгович А. Ю., 2008

Закономерности формирования биоразнообразия вида мягкой пшеницы Triticum aestivum L. по генам запасных белков. Автореф. дисс. д-ра биол. наук. Москва: ИОГен РАН. — 43 с.

Конарев В. Г., Белки пшеницы. — М., 1983. — С.320

Конарев В.Г. «Проламины пшеницы и родственных ей злаков. Прикладная биохимия и микробиология» -1987. Т-23, вып.-4. — 435−446

Созинов А. А., 1985

Полиморфизм белков и их значение в генетике и селекции. Москва: Наука. — 272 с.

D’Amico MA, Holmes J, Stavropoulos SN, et al. Presentation of pediatric celiac disease in the United States: prominent effect of breastfeeding. Clin Pediatr (Phila) 2005;44:249−58.

Fabiani E, Taccari LM, Rдtsch IM, DiGiuseppe S, Coppa GV, Catassi C. Compliance with gluten-free diet in adolescents with screening-detected celiac disease: a 5-year follow-up study. J Pediatr 2000; 136:

841−3.

Fasano A, Berti I, Gerarduzzi T, et al. Prevalence of celiac disease in at-risk and not-at-risk groups in the United States: a large multicenter study. Arch Intern Med 2003;163:

286−92.

Green PH, Jabri B. Coeliac disease. Lancet 2003;362:

383−91.

Hьe S, Mention JJ, Monteiro RC, et al. A direct role for NKG2D/MICA interaction in villous atrophy during celiac disease. Immunity 2004;21:367−77.

Mention JJ, Ben Ahmed M, Bиgue B, et al. Interleukin 15: a key to disrupted intraepithelial lymphocyte homeostasis and lymphomagenesis in celiac disease. Gastroenterology 2003;125:

730−45.

Meresse B, Chen Z, Ciszewski C, et al. Coordinated induction by IL15 of a TCRindependent NKG2D signaling pathway converts CTL into lymphokine-activated killer cells in celiac disease. Immunity 2004;21:357−66.

Mohamed BM, Feighery C, Kelly J, et al. Increased protein expression of matrix metalloproteinases -1, -3, and -9 and TIMP-1 in patients with gluten-sensitive enteropathy. Dig Dis Sci 2006;51:1862−8.

Norris JM, Barriga K, Hoffenberg EJ, et al. Risk of celiac disease autoimmunity and timing of gluten introduction in the diet of infants at increased risk of disease. JAMA 2005;293:

2343−51.

Shan L, Molberg Ш, Parrot I, et al. Structural basis for gluten intolerance in celiac sprue. Science 2002;297:

2275−9.

Sollid LM. Coeliac disease: dissecting a complex inflammatory disorder. Nat Rev Immunol 2002;2:647−55.