Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Амперометрические микробные и ферментные биосенсоры для детекции углеводов, спиртов и нитроароматических соединений

Диссертация: Амперометрические микробные и ферментные биосенсоры для детекции углеводов, спиртов и нитроароматических соединений
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Апробация работы. Работа была представлена на Всероссийской конференции «Сенсор 2000» (Санкт-Петербург, 2000 г.), Международной конференции «Проблемы биологической и экологической безопасности» (Оболенск, 2000 г), XIV Зимней международной молодежной научной школе «Перспективные направления физико-химической биологии и биотехнологии» (Москва, 2002 г.), VII Школе-конференции молодых ученых… Читать ещё >

Амперометрические микробные и ферментные биосенсоры для детекции углеводов, спиртов и нитроароматических соединений (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • Список сокращений
  • 1. ВВЕДЕНИЕ
  • 2. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 2. 1. Ферментные амперометрические биосенсоры
    • 2. 2. Способы иммобилизации ферментов
    • 2. 3. Амперометрические биосенсоры на основе клеток микроорганизмов
    • 2. 4. Способы иммобилизации клеток микроорганизмов
    • 2. 5. Детекция крахмала и олигосахаридов
      • 2. 5. 1. Ферментные биосенсоры для детекции олиго- и полисахаридов
      • 2. 5. 2. Микробные сенсоры для детекции крахмала и олигосахаридов
    • 2. 6. Биосенсоры для детекции низших спиртов
      • 2. 6. 1. Биосенсоры на основе алкогольоксидазы
      • 2. 6. 2. Микробные биосенсоры для детекции спиртов
    • 2. 7. Детекция нитроароматических соединений
      • 2. 7. 1. Микроорганизмы-деструкторы нитроароматических соединений
      • 2. 7. 2. Микробные сенсоры для определения нитроароматических соединений
  • 3. ОБЪЕКТЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
    • 3. 1. Способы иммобилизации ферментов
      • 3. 1. 1. Иммобилизация с использованием глутарового альдегида
      • 3. 1. 2. Иммобилизация ферментов на мембранах активированных бензохиноном
      • 3. 1. 3. Иммобилизация ферментов в слое ДЭАЭ-декстрана на нитроцеллюлозной мембране
    • 3. 2. Условия культивирования штаммов
    • 3. 3. Способы иммобилизации клеток
      • 3. 3. 1. Адсорбция
      • 3. 3. 2. Включение в гели
    • 3. 4. Формирование биосенсоров и условия измерения
    • 3. 5. Условия трансформации 2,4-динитрофенола свободными и иммобилизованными клетками Я. егуМгороШ НЬРМ
    • 3. 6. Анализ реальных образцов. Пробоподготовка
    • 3. 7. Альтернативные методы
  • 4. РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЕ
    • 4. 1. Биосенсоры для детекции крахмала
      • 4. 1. 1. Биосенсор на основе совместно иммобилизованных глюкозооксидазы и глюкоамилазы
      • 4. 1. 2. Анализ крахмала с помощью глюкозооксидазного биосенсора и раствора глюкоамилазы
      • 4. 1. 3. Анализ крахмала с помощью микробного сенсора на основе клеток Gluconobacter oxydans subsp. industries В-1280 и раствора глюкоамилазы
    • 4. 2. Скрининг микроорганизмов для биосенсорной детекции олигосахаридов
    • 4. 3. Модели биосенсоров для детекции низших спиртов
      • 4. 3. 1. Биосенсо’ры на основе алкогольоксидазы
        • 4. 3. 1. 1. Биосенсор на основе алкогольоксидазы, иммобилизованной на мембранах, активированных бензохиноном
        • 4. 3. 1. 2. Биосенсор на основе алкогольоксидазы, иммобилизованной в слое ДЭАЭ-декстрана
      • 4. 3. 2. Биосенсор на основе клеток метилотрофных дрожжей Pichia angusta BKMY
      • 4. 3. 3. Применение алкогольоксидазного и микробного биосенсора для детекции спиртов в реальных образцах
    • 4. 4. Модель биосенсора реакторного типа для детекции 2,4-динитрофенола
      • 4. 4. 1. Трансформация 2,4-динитрофенола свободными и иммобилизованными клетками Rhodococcus erythropolis в периодических условиях
      • 4. 4. 2. Трансформация 2,4-динитрофенола иммобилизованными клетками Rhodococcus erythropolis в непрерывных условиях (реактор идеального вытеснения)
      • 4. 4. 3. Подбор способа иммобилизации клеток для формирования рецепторного элемента сенсора реакторного типа для определения 2,4-динитрофенола
      • 4. 4. 4. Оптимизация параметров биосенсора для определения 2,4-динитрофенола
      • 4. 4. 5. Использование биосенсора реакторного типа в составе многоканального биосенсорного анализатора

Актуальность проблемы. В последнее десятилетие показана высокая эффективность применения биосенсорного анализа для решения ряда практических задач. По статистическим данным основными областями наиболее успешного использования биосенсоров являются промышленная биотехнология, пищевая промышленность экология, клиническая диагностика. По данным объема рынка продаж за последние 8 лет его рост составил 2.5 раза для биосенсоров, применяемых в промышленной биотехнологии, и 5 раз для биосенсоров, используемых для решения экологических проблем.

Аналитические задачи, характерные для биотехнологии, в определенной части совпадают с аналитическими задачами для пищевой промышленности и экологического мониторинга. Ввиду общности проблем анализа в различных областях в данной работе рассмотрены вопросы создания микробных и ферментных биосенсоров, которые могли бы быть эффективно использованы для мониторинга в пищевой промышленности, биотехнологии и экологии. При этом в единый блок задач объединены достаточно удаленные, на первый взгляд, тематики биосенсорной детекции соединений, относящихся к различным классам. В диссертации представлены исследования, рассматривающие детекцию нитроароматических соединений, углеводов и первичных спиртов. Работа направлена на создание и изучение параметров амперометрических биосенсоров.

Отметим актуальность и связанность задач детекции некоторых важных для пищевой промышленности и биотехнологии соединений. В спиртопроизводстве для оптимального проведения технологического процесса необходимо иметь информацию о содержании крахмала в исходном сырье, содержании крахмала и Сахаров на стадиях разваривания и осахаривания крахмалосодержащего сырья, содержании Сахаров и спирта на стадии брожения и содержании спирта в отгоняемых водно-спиртовых парах. Применение биосенсоров на основе ферментов и клеток микроорганизмов для оценки содержания указанных компонентов оптимизирует процесс производства и снизит за счет этого стоимость конечного продукта. Обнаружение суммарного содержания органических соединений, включая спирты и углеводы, требуется для экологического мониторинга (оценка присутствия углеводов в сточных водах, основанная на измерении индекса БПК5 (биологическое потребление кислорода) — оценка содержания метилового спирта в объектах, принадлежащих регионам газодобычи). В настоящее время для указанной цели используются трудоемкие аналитические методы (например, оценка БПК5), которые не позволяют получать оперативную информацию о присутствии поллютантов в сточных водах.

Актуальной проблемой экологического контроля является детекция поллютантов в сточных водах промышленных предприятий. К числу распространенных групп ксенобиотиков относятся нитроароматические соединения (2,4-динитрофенол, пикриновая кислота, 2,4,6-тринитротолуол и др.), которые присутствуют в стоках химических предприятий, производящих взрывчатые вещества, красители, пестициды. 2,4-Динитрофенол токсичен для живых организмов — его присутствие подавляет иммунную систему, вызывает нарушение процессов энергетического метаболизма клеток, вызывает мутагенное и канцерогенное действия. Нитрофенолы, в частности, 2−4-ДНФ, могут быть определены спектрофотометрически и хроматографически. Эти методы являются высокочувствительными, но в то же время дороги и трудоемки, в связи с чем, актуальным является разработка биосенсорного подхода. Биосенсорная детекция токсичных нитроароматических соединений может быть использована для оценки состояния объектов окружающей среды на стадии экологического мониторинга, а также при использовании биотехнологических подходов ремедиации объектов окружающей среды.

Распространенным и надежным типом аналитических устройств являются биосенсоры, основанные на электрохимических преобразователях. В диссертации для разработок моделей биосенсоров использован преобразователь электрохимического типа — полярографический электрод, измеряющий содержание кислорода в среде и известный как кислородный электрод типа Кларка.

Клетки микроорганизмов обеспечивают широкие возможности по созданию биосенсорных аналитических устройств. В настоящей работе для создания биорецепторов были использованы штаммы бактерий и дрожжей, окисляющие с высокой скоростью сахара и низшие спирты.

Бактерии рода СЫсопоЪасгег, обладающие такими особенностями, как широкий спектр окисляемых субстратов, неполное окисление и накопление продуктов в среде, энергетически малоэффективная организация дыхательной цепи, могут успешно использоваться для создания биосенсоров для контроля ферментационных процессов, а также для экологического мониторинга.

Метилотрофные дрожжи Р1сЫа ап%и$ 1а характеризуются наличием высокоактивных алкогольоксидазы и алкогольдегидрогеназы, что позволяет их использовать в создании биосенсоров для детекции низших спиртов. Выбранный для исследования штамм Р. ап§ ш1а ВКМ У-2518 обладает высокой селективностью по отношению к этанолу и метанолу и практически не окисляет глюкозу (после индукции метанолом), что важно при анализе реальных образцов, содержащих смесь Сахаров и спиртов.

Использование в качестве рецепторного элемента клеток микроорганизмов, которые обладают специфическими ферментными системами деградации ксенобиотиков, является одним из наиболее распространенных подходов при создании биосенсорных анализаторов, предназначенных для экологического контроля. Бактерии Rhodococcus erythropolis HL РМ-1, способные использовать 2,4-ДНФ и пикриновую кислоту в качестве единственного источника азота и углерода, были выбраны для создания рецепторного элемента биосенсора реакторного типа для детекции нитроароматических соединений.

Цель и задачи исследования

Целью данной работы являлось создание амперометрических микробных и ферментных биосенсоров для детекции глюкозы, крахмала, низших спиртов, а также разработка микробного биосенсора реакторного типа для детекции нитроароматических соединений (2,4-ДНФ).

Задачи исследования:

1. Разработка моделей биосенсоров для определения крахмала:

2. Разработка моделей биосенсоров для определения низших спиртов:

3. Разработка модели биосенсора реакторного типа на основе иммобилизованных клеток бактериального штамма Rhodococcus erythropolis HL РМ-1 для детекции 2,4-ДНФ:

Научная новизна.

1. Использован новый способ иммобилизации ферментов в слое ДЭАЭ-декстрана, ковалентно связанного с нитроцеллюлозной мембраной посредством бензохинона, позволяющий получить биорецепторы, обладающие высокой чувствительностью и стабильностью.

2. Исследована трансформация 2,4-ДНФ бактериями R. erythropolis HL РМ-1. Показано, что ферменты, участвующие в катаболизме 2,4-ДНФ, являются индуцибельными.

3. Создана модель микробного биосенсора реакторного типа для детекции 2,4-ДНФ и общего содержания нитроароматических соединений на основе бактериальных клеток R. erythropolis HL РМ-1 и кислородного электрода.

Практическая значимость. Предложена и разработана схема биосенсорного анализа крахмала с помощью микробного сенсора на основе бактерий G. oxydans subsp. industries В-1280 и глюкоамилазы.

Созданные модели микробных и ферментных сенсоров для детекции крахмала, глюкозы, этанола могут быть использованы на предприятиях пищевой промышленности (контроль ферментационного получения спирта), для определения содержания состава пищевых продуктов (крахмал, глюкоза), содержания этанола в спиртных напитках.

Микробный сенсор на основе клеток R. erythropolis HL РМ-1 может быть использован на предприятиях химической промышленности, производящих пестициды, красители, взрывчатые вещества, где необходим быстрый и недорогой метод рнализа содержания нитроароматических соединений в сточных водах.

Основные положения, выносимые на защиту:

1. Биосенсор на основе клеток штамма Gluconobacter oxydans subsp. industries BKM B-1280 позволяет определять содержание крахмала в пробе при добавлении в измерительную кювету раствора глюкоамилазы. Биосенсор применим для анализа крахмала в реальных образцах.

2. На основе нового способа иммобилизации алкогольоксидазы в слое ДЭАЭ-декстрана на мембранах, активированных бензохиноном возможно получение стабильных биорецепторов, применяемых для создания биосенсора для детекции этилового и метилового спиртов.

3. Биосенсор на основе штамма Rhodococcus erythropolis HL РМ-1 и кислородного электрода позволяет определять общее содержание нитроароматических соединений в модельных образцах. Данный тип сенсора может быть использован либо самостоятельно, либо как элемент комплексной аналитической системы для детекции нитроароматических соединений.

Апробация работы. Работа была представлена на Всероссийской конференции «Сенсор 2000» (Санкт-Петербург, 2000 г.), Международной конференции «Проблемы биологической и экологической безопасности» (Оболенск, 2000 г), XIV Зимней международной молодежной научной школе «Перспективные направления физико-химической биологии и биотехнологии» (Москва, 2002 г.), VII Школе-конференции молодых ученых «Биология — наука XXI века» (Пущино, 2003 г.), П Московском международном конгрессе «Биотехнология: состояние и перспективы развития» (Москва, 2003 г.), II Международной научной конференции «Ксенобиотики и живые системы» (Минск, 2003 г.), The Ninth World Congress on Biosensors (Toronto, 2006), Российской школе-конференции молодых ученых «Экотоксикология: современные биоаналитические системы, методы, технологии» (Пущино, 2006), XV Международной конференции по крахмалу (Москва, 2007 г), III Международной молодежной школы-конференции «Актуальные аспекты современной микробиологии» (Москва, 2007 г). Присуждена премия им. Г. К. Скрябина (2005 г.).

По материалам диссертации опубликовано 10 статей (из них 5 статей в рецензируемых журналах из списка ВАК).

ВЫВОДЫ

1. Исследованы параметры новой схемы биосенсорного анализа крахмала, основанной на использовании микробного сенсора и промышленно применяемой глюкоамилазы. Измерения проводятся без предварительного гидролиза крахмала. В качестве биорецептора использованы бактерии Gluconobacter oxydans subsp. industries BKM B-1280. Диапазон детекции крахмала составлял 0.03 — 0.50 г/л, период измерения составлял 10−15 мин, коэффициент вариации не превышал 10%. Показана применимость биосенсора для анализа крахмала в реальных образцах.

2. Показана высокая стабильность алкогольоксидазы, иммобилизованной новым способом с применением бензохинона и диэтиламшюэтилдекстрана. Биосенсор на ее основе позволял производить измерения метанола и этанола в диапазоне 0.015 — 1.0 и 0.03 — 1.0 мМ, соответственно. Операционная стабильность биорецепторов составляла 10 сут, стабильность при хранении — 5 мес при сохранении неизменного диапазона детекции и потере чувствительности в 2 разакоэффициент вариации не превышал 5%.

3. Алкогольоксидазный биосенсор был применен для контроля этилового и метилового спирта в реальных образцах. Коэффициент корреляции с данными микробного биосенсора и метода газовой хроматографии составил 0.98 и 0.96, соответственно.

4. Впервые создан биосенсор реакторного типа (реактор идеального вытеснения) на основе иммобилизованных клеток Rhodococcus erythropolis HL РМ-1 и кислородного электрода для детекции 2,4-ДНФ. Нижний предел детекции составлял 10−30 мкМ. Время измерения концентраций 2,4-ДНФ с последующим восстановлением величины сигнала занимало 15−25 мин.

5. Изучены особенности деградации 2,4-ДНФ бактериями R. erythropolis HL РМ-1. Установлено, что участвующие в деградации 2,4-ДНФ ферменты индуцибельны.

БЛАГОДАРНОСТИ

Я глубого благодарна всем, кто помогал при создании данной работы. Особую признательность я хотела бы выразить своему научному руководителю А. Н. Решетилову. Искренне признательна П. В. Ильясову и Т. Н. Кувичкиной, за помощь в проведении экспериментов и ценные советы. Благодарю А. Ю. Аринбасарову за консультации в проведении экспериментов по исследованию деградации 2,4-ДНФ. Глубоко признательна В. В. Ашину за проведение совместных исследований по созданию биосенсора на основе иммобилизованной алкогольоксидазы. Благодарю О. Н. Понамореву за проведение совместных исследований по созданию микробного биосенсора для детекции крахмала.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Разработка методов экспресс-анализа ключевых параметров ферментационных процессов, контроля качества пищевых продуктов, мониторинга окружающей среды является актуальной проблемой. Данная проблема потребовала решения следующих задач.

1) Разработка биосенсоров для контроля процесса спиртопроизводства и мониторинга ферментационных производств.

В решении этой задачи предложены модели биосенсоров для детекции крахмала, этилового и метилового спиртов. Впервые представлена схема анализа крахмала с использованием биосенсора на основе клеток Gluconobacter oxydans и ГА в растворимом виде, которая позволяла учитывать присутствие эндогенной глюкозы в пробе. Показана возможность применения промышленного ферментного препарата Алкоголаза II 400 для создания биосенсорного метода оценки содержания крахмала. Содержание крахмала в реальных образцах, определенное микробным и ГОД сенсором с использованием глюкоамилазы в растворимом виде находилось в соответствии с реальным содержанием крахмала в исследованных образцах.

При создании биосенсора для детекции низших спиртов (этанола, метанола) использован новый способ иммобилизации ферментов, позволяющий получать высокочувствительные и стабильные биорецепторы. Метод, основанный на связывании фермента с ДЭАЭ-декстраном на поверхности нитроцеллюлозной мембраны, был применен для иммобилизации АО и ГОД. Проведено сравнительное изучение параметров микробного биосенсора на основе клеток P. angusta и ферментного на основе АО. Микробный сенсор характеризовался более низкой чувствительностью, а также более длительным временем анализа, что может быть объяснено диффузионными ограничениями субстратов и образующихся продуктов. Тем не менее, параметры микробного сенсора (нижний предел детекции, чувствительность) сопоставимы с параметрами ферментного, что позволяет использовать микробный сенсор для анализа реальных образцов. Биосенсоры были применены для анализа содержания этилового спирта в спиртных напитках и контроля концентрации метанола в процессе культивирования метилотрофных дрожжей.

2) Разработка биосенсора для детекции 2,4-динитрофенола.

Метод детекции, основанный на амперометрической регистрации убыли кислорода в процессе потребления кислорода клетками микроорганизмов, был применен для определения содержания поллютанта 2,4-ДНФ в водных средах. Рецепторный элемент в виде колоночного реактора позволял получать надежную регистрацию 2,4-ДНФ в модельных образцах. Субстратная специфичность, не является высокой, что типично для сенсоров на основе клеток микроорганизмов, вместе с тем сенсор можно использовать для оценки интегральной токсичности образцов, содержащих фенол и нитроароматические соединения. Один из возможных способов повышения селективности состоит в измерении содержания ионов нитрита на выходе колоночного реактора — они могут появляться только в случае поступления на вход реактора нитроароматических соединений и их денитрификации иммобилизованными бактериями. В этой связи данный тип сенсора может быть использован как элемент комплексной аналитической системы для детекции нитроароматических соединений.

Полученные в ходе выполнения работы результаты показали, что разработанные модели биосенсоров удовлетворяют требованиям контроля биотехнологических процессов и экологического мониторинга и могут применяться как в исследовательских целях, так и для решения практических задач.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Авдусъ П.Б., CanootcHUKoea A.C. Определение качества зерна, муки и крупы. Изд. 2-е. М.: Колос, 1967. С. 166 -169.
  2. А. Ю. Трансформация гидрокортизона свободными и иммобилизованными клетками Arthrobacter globiformis 193: Дис. на соискание ученой степени канд. биол. наук. Пущино, 1985. — 214 с.
  3. Дж. Иммобилизованные клетки и ферменты. Методы. М.: Мир. 1988.256 с.
  4. Звягинг{ев Д. Г. Взаимодействие микроорганизмов с твердыми поверхностями. Изд. Московского ун-та, 1973.175 с.
  5. В.И., Игнатов О. В., Миронов А. Д., Кривопалов Ю. В., Борковский АЛ. II Активность штаммов-деструкторов ароматических соединений, иммобилизованных в гранулах агарового геля Прикл. биохимия и микробиология. 1991. Т. 27. № З.С. 365 -369.
  6. К.А., Аринбасарова А. Ю., Тюрин B.C., Никитин B.C., Скрябин Г. К. Дегидрирование гидрокортизона адсорбированными клетками Arthrobacter globiformis 193. // Биотехнология. 1987. Т. 3. № 2. С. 204−209.
  7. Луста К, Решетилов А. Н. Физиолого-биохимические особенности Gliiconobacter oxydans и перспективы использования в биотехнологии и биосенсорных системах // Прикл. биохимия и микробиология. 1998. V. 34. Р. 339−353.
  8. Методы общей бактериологии: Пер. с англ. / Под ред. Ф. Герхардта и др. М.: Мир, 1984. 472 с.
  9. H.H. Химия и технология пестицидов. М.: Химия, 1974. С. 141.
  10. У. М., Шеховг{ова Т.Н., Долманова И. Ф. Ферментативные методы определения алифатических спиртов// Журнал аналитической химии. 1998. Т. 53. № 10. С. 1014−1029.
  11. Ю.В., Ласточкина КО., Болдина З. Н. Методы исследования качества воды водоемов. М.: Медицина, 1990. С. 80−82.
  12. Л. А. Хроматография белков и нуклеиновых кислот. М.: Наука. 1985. 536 с.
  13. H.A., Чупов В. В. Полимерные системы, содержащие иммобилизованные микроорганизмы и биосенсоры на их основе // Высокомолекулярные соединения. 1994. Т. 36. № 11. С. 1862−1875.
  14. Г. В. Технохимический контроль спиртового и ликеро-водочного производства (Учеб.-практ.пособие). М.: Колос. 1999. 334 с.
  15. А. Н., Ильясов П. В., Слепенъкин А. В. и др. Бактерии Pseudomonas как * основа рецепторного элемента микробных сенсоров для детекции ароматических ксенобиотиков //ДАН. 1996. Т. 348. № 4. С. 552−555.
  16. Е.В., Пономарева О. Н., Алферов В. А., Китова А. Е., Кузмичев A.B., Решетшов А. Н. Биосенсорный анализ крахмала: применение гомогенного гидролиза с детекцией глюкозы ферментным и микробным сенсорами // Сенсорные системы. 2005. Т. 19. № 1.С. 93−99.
  17. H.H., Крестъянинов В. Ю., Корженевич В. И. // Прикл. биохимия и микробиология. 1994. Т. 30. № 2. С. 250−255.
  18. И.И., Селифонов С. А., Нефедова М. Ю. и др. Путь катаболизма бифенила, контролируемый плазмидой pBS241 у Pseudomonas putida BS893 // ДАН. 1986. Т. 288. № 3. С. 751−755.
  19. Э., Карубе И., Уилсон Дж. Биосенсоры: основы и приложения. М.: Мир, 1992. 614 с.
  20. Я. Аффинная хроматография. Пер. с англ. JI.B. Козлова. М.: Мир. 1980.471 с.
  21. А.Ю., Волченко Е. В., Сингирцев КН., Корженевич В. И., Шуб Г.М. Защитное действие агара при иммобилизации штаммов-деструкторов ароматических соединений. // Прикладная биохимия и микробиология. 1999. Т. 35. № 2. С. 165−172.
  22. Дж., Финней Дж., Сатпклиф JI. Спектроскопия ЯМР высокого разрешения. 1 том. М.: Мир, 1969. 630 с.
  23. А.Я., Яшин Я. И. Аналитические возможности жидкостного хроматографа «ЦветЯуза» с электрохимическими детекторами // Рос. хим. ж. (Ж. Рос. хим. об-ва им. Д.И. Менделеева). 2002. Т. XLVI, № 4. С. 109−115.
  24. Acquisticii R, Bucci R., Magri A.D., Magri A.L. Thermal analysis of food carbohydrates by determination of starch gelatinization phenomena // Fresen. J. Anal. Chem. 1997. V. 357. P. 97−100.
  25. Akyilmaz E., Dingkaya E. A new enzyme electrode based on ascorbate oxidase immobilized in gelatin for specific determination of L-ascorbic acid // Talanta. 1999. V. 50. P. 87−93.
  26. Akyilmaz E., Dingkaya E. An amperometric microbial biosensor development based on Candida tropicalis yeast cells for sensitive determination of ethanol // Biosens. Bioelectron. 2005. V. 20. № 7. P. 1263−1269.
  27. Amer.Assoc.Cereal Chem. Approved Methods, 9th ed., 1995. P. 76−88.
  28. AravanisA. M., DeBusschere B. D., Chruscinski A. J., Gilchrist K. #., Kobilka В. K., Kovacs G. T. A genetically engineered cell-based biosensor for functional classification of agents // Biosens. Bioelectron. 2001. V. 16. № 7−8. P. 517−577.
  29. Barsan M.M., Brett C.M.A. An alcohol oxidase biosensor using PNR redox mediator at carbon film electrodes // Talanta. 2007. (In press).
  30. Belghith H., Romette J.L., Thomas D. An enzyme electrode for on-line determination of ethanol and methanol // Biotechnol. Bioeng. 1987. V. 30. № 9. P. 1001−1005.
  31. Bertrand C., Coulet P.R., Gautheron D.C. Multipurpose electrode with different enzyme systems bound to collagen films // Anal. Chim. Acta. 1981. V. 126. P. 23—34.
  32. Blasco R., Castillo F. Light dependent degradation of nitro-phenols by the phototrophic bacterium Rhodobacter capsula-tus E1F1 // Appl. Environ. Microbiol. 1992. V. 58. P. 690 695.
  33. Blasco R., Castillo F. Characterization of a nitrophenol re-ductase from the phototrophic bacterium Rhodobacter capsu-latus E1F1 // Appl. Environ. Microbiol. 1993. V. 59. P. 1774−1778.
  34. Blaut M. Relationship of prebiotics and food to intestinal microflora // European Journal of Nutrition. 2002. V. 41. Supplement 1.
  35. Boley N.P., Burn M.J.S. The determination of starch in composite foodstuffs by highperformance liquid chromatography // Food Chemistry. 1990. V. 36. P. 45−51.
  36. Boujtita M., Hart J.P., Pittson R. Development of a disposable ethanol biosensor based on a chemically modified screen-printed electrode coated with alcohol oxidase for the analysis of beer I I Biosens. Bioelectron. 2000. V. 15. № 5−6. P. 257−263.
  37. I.H., § eker U.O.§., Mutlu M. Determination of 0-glucan content of cereals with an amperometric glucose electrode. // Eur. Food Res. Technol. 2002. V. 215. P. 538−541.
  38. Bruhn C., Lenke H" Knackmuss H.-J. Nitrosubstituted Aromatic Compounds as Nitrogen Sourse for Bacteria. //Appl. Environ. Microbiol. 1987. V.53. № 1. P. 208−210.
  39. Cancino B., Rossier F., Orellana C. Corn starch waste water treatment with membrane technologies: pilot test // Desalination. 2006. V. 200. № 1−3. P. 750−751.
  40. Cassidy M.B., Lee H., Trevors J.T. Environmental applications of immobilized microbial cells: a review// Journal of industrial microbiology. 1996. V. 16. P. 79−101.
  41. Chapatwala K.D., Babu G.R.V., Wolfram J.H. Screening of encapsulated microbial cells for the degradation of inorganic cyanides // J. Ind. Microbiol. 1993. V. 11. P. 69−72.
  42. Chibata I., Tosa T., Sato T. Immobilised aspartate-containing microbial cells: preparation and ensymaticproperties. //Appl. Microbiology. 1974. V. 27. P. 878−885.
  43. Clarkson S.P., Onnrod I.H.L., Sharpe F.R. Determination of ethanol in beer by direct injection gas chromatography. A comparison of 6 identical systems // J. Inst. Brew. 1995. V. 101. P. 191−193.
  44. Corcoran C.A., Kobos R.K. Selectivity enhancement of a bacterial arginine electrode // Anal. Lett 1983. V. 16. P. 1291−1302.
  45. Cosnier S. Biomolecule immobilization on electrode surfaces by entrapment or attachment to electro chemically polymerized films. A review // Biosens. Bioelectron. 1999. V. 14. 443 456.
  46. Cosnier S., NovoaA., Mousty C., Marks R.S. Biotinylated alginate immobilization matrix in the construction of an amperometric biosensor: application for the determination of glucose // Analytica Chimica Acta. 2002. V. 453. P. 71−79.
  47. D’Souza S.F. Microbial biosensors // Biosens. Bioelectron. 2001. V. 16. P. 337−353.
  48. Daunert S., Barrett G., Feliciano J.S., Shetty R. S., Shrestha S., Smith-Spencer W, Genetically engineered whole-cell sensing systems: coupling biological recognition with reporter genes // Chem. Rev. 2000. V. 100. P. 2706−2738.
  49. Delgado A., Wubbolts M.G., Abril M.-A., Ramos J.L. Nitroa-romatics are substrates for the TOL plasmid upper-pathway enzymes // Appl. Environ. Microbiol. 1992. V. 58. P. 415 417.
  50. Di Paolantonio C.L., Rechnitz G.A. Induced bacterial electrode for the potentiometric measurement of tyrosine // Anal. Chim. Acta. 1982. V. 141. № 1. P. 1−13.
  51. Di Paolantonio C.L., Rechnitz G.A. Stabilized bacteria-based potentiometric electrode for pyruvate // Anal. Chim. Acta. 1983. V. 148. P. 1−12.
  52. Dickel O., Knackmuss H.-J. Catabolism of 1,3-dinitrobenzene by Rhodococcus sp. QT-1 // Arch. Microbiol. 1991. V. 157. P. 76−79.
  53. Ebert S., Rieger P.G., Knackmuss H.J. Function of coenzyme F420 in aerobic catabolism of 2,4,6-TNP and 2,4-dinitrophenol by Nocardioides simplex FJ2−1A // Journal of Bacteriology 1999. V. 181. P. 2669−2674.
  54. El-Aassar S.A., Omar S.H. Rehm H.J. Oxidation of «-tetradecane by Candida parapsilosis KSh 21 adsorbed on different glass rings.// Appl. Microbiol. Biotechnol. 1988. V. 29. № 5. 442−466.
  55. Emelianova E. V., Reshetilov A.N. Rhodococcus erythropolis as the receptor of a cell based sensor for 2,4- dinitrophenol detection: effect of co-oxidation // Proc. Biochem. 2002. V.37. P.683−692.
  56. Fernando T., Bumpus J.A., Aust S.D. Biodegradation of TNT (2,4,6-trinitrotoluene) by Phanerochaete chrysosporium II Appl. Environ. Microbiol. 1990. V. 56. P. 1666−1671.
  57. Fukui S., Tanaka A. Immobilized Microbial Cells. // Annual Reviews of Microbiology. 1982. V. 36. P. 145−172.
  58. Gibson, T.D., Woodward, JR., 1992. Protein stabilisation in biosensor systems. In: Edelman, P.G., Wang, J. (Eds.), Biosensors and Chemical Sensors. ACS, Washington, pp. 40−55.
  59. Godia F» Casas C., Sola C. A survey of continuous ethanol fermentation systems using immobilized cells//Process Biochemistry. 1987. V. 22. № 2. P. 43−48.
  60. Gorton L. Carbon paste electrodes modified with enzymes, tissues, and cells // Electroanalysis 1995. V. 7. № 1. P. 23−45.
  61. Groenewegen P.E.J., de Bont J.A.M. Degradation of 4-nitro-benzoate via 4-hydroxylaminobenzoate and 3,4-dihydroxyben-zoate in Comamonas acidovorans NBA-10 // Arch. Microbiol. 1992. V. 158. P. 381−386.
  62. Giiilbault G.G., Danielsson B., Mandenius C.F., Mosbach K. Enzyme electrode and termistor probes for determination of alcohols with alcohol oxidase // Anal. Chem. 1983. V. 55. №.9. P. 1582−1585.
  63. Gulce H., Gulce A., Kavanoz M., Coskun IL, Yildiz A. A new amperometric enzyme electrode for alcohol determination // Biosens. Bioelectron. 2002. V. 17. № 6−7. P. 517−521.
  64. Guliy O.I., Ignatov O.V., Makarov O.E., Ignatov V.V. Determination of organophosphorus aromatic nitro insecticides and p-nitrophenol by microbial-cell respiratory activity // Biosens. Bioelectron. 2003. V. 18. P. 1005−1013.
  65. Haigler B.E., Spain J.C. Biotransformation of nitrobenzene by bacteria containing toluene degradative pathways // Appl. Environ. Microbiol. 1991. V. 57. P. 3156−3162.
  66. Hallas L. E" Alexander M. Microbial transformation of nitroaromatic compounds in sewage effluent // Appl. Environ. Microbiol. 1983. V.45. № 4. P. 1234−1241.
  67. HamidA., Moody G., Thomas J. Multi-enzyme electrodes for the determination of starch by flow injection//Analyst. 1990. V. 115. № 10. P. 1289−1295.
  68. Hanne L.F., Kirk L.L., Appel S.M., Narayan A.D., Bains K.K. Degradation and induction specificity in actinomycetes that degrade p-nitrophenol // Appl. Environ. Microbiol. 1993. V. 59. P. 3505−3508.
  69. Hikuma M. Microbial electrode sensor for alcohols // Biotechnol. Bioeng. 1979. V. 21. № 10. P.1845−1853.
  70. Hofrichter M., Gunther T., Fritsche W. Metabolism of phenol, chloro- and nitrophenols by the Penicillium strain Bi 7/2 isolated from a contaminated soil // Biodegradation. 1993. V. 3. P. 415−421.
  71. Hu T., Zhang X.-E" Zhang Z.-P. Disposable screen-printed enzyme sensor for simultaneous determination of starch and glucose. // Biotechnol. Techniques. 1999. V. 13. P. 359−362.
  72. Ivanov A.N., Evtugyn G. A., Gyurcsanyi R. E" Toth K, Budnikov H.C. Comparative investigation of electrochemical cholinesterase biosensors for pesticide determination // Analytica Chimica Acta. 2000. V. 404. № 1. P. 55−65.
  73. Jawaheer S., White S. F., Rughooputh S. D., Cullen D. C. Development of a common biosensor format for an enzyme based biosensor array to monitor fruit quality // Biosens. Bioelectron. 2003. V. 18. № 12. P. 1429−1437.
  74. Jia J., Tang M., Chen X., Qi L, Dong S. Co-immobilized microbial biosensor for BOD estimation based on sol-gel derived composite material // Biosens. Bioelectron. V. 18. P. 1023−1029. 2003.
  75. Karube I., Mitsuda S" Suzuki S. Glucose sensor using immobilized whole cells of Pseudomonasfluorescens II Europ. J. Appl. Microbiol. Biotechnol. 1979 V. 7. P. 343−350.
  76. Kennedy J.F. Microbiol Cells immobilised and living on solid supports and their application to fermentatoin processes. // Ensyme Eng. 1980. V. 4. P. 323−328.
  77. Keweloh H., Heipieper H.-J., Rehm H.-J. Protection of bacteria against toxyty of phenol by immobilisation in calcium alginate // Appl. Microbiol. Biotechnol. 1989. V. 31. P. 383−389.
  78. Klasen R., Bringer-Meyer S., Sahm H. Incapability of Gluconobacter oxydons to produce tartaric acid // Biotechnol. Bioeng. 1992. V. 40. P. 183−186
  79. Kobatake E., Niimi T., Haruyama T., Ikariyama Y., Aizawa M. Biosensing of Benzene Derivatives in the Environment by Luminescent Escherichia coll. Il Biosens. Bioelectron. 1995. V. 10. № 6−7. P. 601−605.
  80. A., Zaborosch C., Muscat A., Vorlop K.D., Spener F. 1996. Microbial sensors for naphthalene using Sphingomonas sp. Bl or Pseudomonas fluorescens WW4. Appl. Microbiol. Biotechnol. 45, 844−850.
  81. Krug I.A., Daugulis A.J. Ethanol Production Using Zimomonas mobilis Immobilised on an Ion Exchange Resin. II Biotechnol. Lett. 1983. V. 5. № 3. P. 159−164.
  82. Kulys J.J., Samalius A.S., Svirmickas G.J.S. Electron exchange between the enzyme active centre and organic metal // FEBS Lett. 1980. V. 114. P. 7−10.
  83. Kumakura M., Yoshida M., Asano M. Preparation of immobilized yeast cells with porous substrates // Process Biochemisrty. 1992. V. 27. P. 225−229.
  84. Layton A.C., Muccini M., Ghosh M.M., Sayler G.S. Construction of a bioluminescent reporter strain to detect polychlorinated biphenyls // Applied and environmental microbiology. 1998. T. 64. № 12. P. 5023−5026.
  85. Lee C. M, Lu CJ., Chuang M.S. Effects of immobilized cells on the biodegradation of chlorinated phenols // Water Sci Technol. 1994. V. 30. P. 87−90.
  86. Lenke H., Knackmuss H.-J. Initial hydrogenation and extensive reduction of substituted 2,4-dinitrophenols //Appl. Environ. Microbiol. 1996. V. 62. № 3. P. 784−790.
  87. Lenke H, Pieper D.H., Bruhn C., Knackmuss H.-J. Degradation of 2,4-dinitrophenol by two Rhodococcus erythropolis strains, HL 24−1 and HL 24−2. // Appl. Environ. Microbiol. 1992 (a). V. 58. No 9. P. 2928−2932.
  88. Lenke H., Knackmuss H.-J. Initial hydrogenation during catabolism of picric acid by Rhodococcus erythropolis HL 24−2. // Appl. Environ. Microbiol. 1992. V. 58. № 9. 29 332 937.
  89. Liden H., Vijayakumar A.R., Gorton L., Marko Varga G. Rapid alcohol determination in plasma and urine by column liquid chromatography with biosensor detection // J. Pharm. Biomed. Anal. 1998. V. 17. P. 1111−1128.
  90. Liu J., Mattiasson B. Microbial BOD sensors for wastewater analysis // Water Research. 2002. V. 36 P. 3786−3802.
  91. Lozinsky V.I., Plieva F.M. Poly (vinyl alcohol) cryogels employed as matrices for cell immobilization. 3. Overview of recent research and developments // Enzyme and Microbial Technology. 1998. V. 23. P. 227−242.
  92. Lyngberg O.K., Thiagarajan V. r Stemke D.J., Schottel J.L., Scriven L. E., Flickinger M.C. // Biotechnol. Bioeng. 1999. V. 62. P. 44−55.
  93. Marcipar A., Cochet N" Brackenridge L" Lebeanlt J.M. Immobolozation of yeasts on ceramic supports // Biotechnol. Lett. 1979. V. 1. P. 65−70.
  94. Marvin-Sikkema F.D., de Bont J.A.M. Degradation of nitroaromatic compounds by microorganisms // Appl. Microbiol. Biotechnol. 1994. V. 42. P. 499−507.
  95. Matsunaga T" Kcirube I., Suzuki S. Rapid Determination of Nicotinic Acid by Immobilized Lactobacillus arabinosus // Anal. Chim. Acta. 1978. V. 99. №> 2. P. 233−239.
  96. Messing R.A. Immobilised microbes and high rate, continuousw processor for high Btu gas and the reduction of pollutants // Biotechn. Bioeng. 1982. V. 24. № 5. P. 1115−1123.
  97. Mitra D" Vaidyanathan C.S. A new 4-nitrophenol 2-hydro-xylyase from a Nocardia sp. // Biochem. Int. 1984. V. 8. P. 609−615.
  98. Moody G.J., Sanghera G.S., Thomas J.D.R. Amperpmetric enzyme electrode system for the flow injection analysis of glucose // Analyst. 1986. V. 111. P. 605−609.
  99. Morales A., Cespedes F., Martinez-Fabregas E., Alegret S. Ethanol amperometric biosensor based on an alcohol oxidase-graphite-polymer biocomposite // Electrochimica Acta. 1998. V. 43. № 23. P. 3575−3579.
  100. Mulchandani P., Lei Y., Chen W., Wang J., Mulchandani A. Microbial biosensor for p-nitrophenol using Moraxella sp. //Anal. Chim. Acta. 2002. V. 470. P. 79−86.
  101. Neujah H.Y., Kjellen K.G. Bioprobe Electrode for Phenol. // Biotechn. Bioeng. 1979. V. 21. № 4. P. 671−678.
  102. Nilsson G.S., Andersson M., Ruzgas T., Gorton L. Oligosaccharide Dehydrogenase-Catalyzed Assay for the Determination of Polysaccharides // Analytical Biochemistry. 1998. V. 265. № l.P. 151−156.
  103. Nishuda Y., Nabe K, Yanada S., Chibata I. Ensymatic Continuous Production ofN-acetil-L-metionine from N-acetil-DL-metioninamide with Erwinia carotovora Containing a New Amidase Activity. // Ensyme Mirobial Techn. 1984. V. 6. P. 85−90.
  104. Nomura Y" Ikebukuro K, Yokoyama K., Takeuchi T., Arikawa Y., Ohno S., Karube I. Application of a linear alkylbenzene sulfonate biosensor to river water monitoring // Anal. Lett. 1994. V. 27. № 35. P. 3095−3108.
  105. Nordling, M., ElmgrenM., StalbergJ., PettersonJ., Lindquist S.-E. A combined cellobiose oxidase/glucose oxidase biosensor for HPLC determination on-line of glucose and soluble cellodextrines // Anal Biochem. 1993. V. 214. № 2. P. 389−396.
  106. Oehrle S.A. Analysis of nitroamine and nitroaromatic explosives by capillary electrophoresis // J. Chromatogr. A. 1996. V. 745. P. 233−237.
  107. Okada T., Karube I., Suzuki S. Hybrid Urea Sensor Using Nitrifying Bacteria. // Eur. J. Appl. Microbiol, and Biotechn. 1982. V.14. № 3. P. 149−154.
  108. Osawa H., AMyama S., Hamada T. Proceedings of yhe 1st Sensor Symposium. 1981. P.163.
  109. Oubina A., Barcelo D., Marco M.-P. Effect of competitor design on immunoassay specificity: Development and evaluation of an enzyme-linked immunosorbent assay for 2,4-dinitrophenol // Analytica Chimica Acta. 1999. V. 387. P. 267−279.
  110. Parrish F. W. Fungal transformation of 2,4-dinitrotoluene and 2,4,6-trinitrotoluene // Appl. Environ. Microbiol. 1977. V. 34. P. 232−233.
  111. Pfeiffer D., Scheller F., Janchen M, Bertermann K. Glucose Oxidase Bienzyme Electrodes for ATP, NAD+, Starch and Disaccharides // Biochimie. 1980. V. 62. P. 587−593.
  112. Purohit V., Basu A.K. Mutagenicity of nitroaromatic compounds // Chemical research in toxicology. 2000. V. 13. № 8. P. 673−692.
  113. Qian Z, Tan T.C. Response characteristics of a dead-cell BOD sensor // Wat. Res. 1998. V. 32. № 3. P. 801−807.
  114. Quinto M" Ciancio A., Zambonin P.G. A molecular resolution AFM study of gold-adsorbed glucose oxidase as influenced by enzyme concentration // Journal of Electroanalytical Chemistry. 1998. V. 448. P. 51−59.
  115. Quinto M., Losito I., Palmisano F., Zambonin C.G. Needle-type glucose microbiosensor based on glucose oxidase immobilised in an overoxidised polypyrrole film (an in-vitro study) // Fresenius J. Anal. Chem. 2000. V. 367. № 8. P. 692−696.
  116. RacekJ. Cell-based biosensors. Technomic Publishing Company Inc.- Lancaster Basel, 1995.
  117. RankM., Gram J., Nielsen K. S., Danielsson B. On-line monitoring of ethanol, acetaldehyde and glycerol during industrial fermentations with Saccharomyces cerevisiae II Appl. Microbiol. Biotechnol. V. 42. № 6. P. 813−817. 1995.
  118. Reshetilov AN., Hiasov P. V., Knackmuss H.-J., BoroninA.M. //Anal. Lett. 2000. V. 33. № 1. P. 29−41. The nitrite oxidizing activity of Nitrobacter strains as a base of microbial biosensor for nitrite detection
  119. Riedel K, Renneberg R., Wollenberger JJ., Kaiser G., Scheller F. Microbial Sensors: Fundamentals and Application for Process Control. // J. Chem. Tech. Bioiechnol. 1989. V. 44. № 2. P. 85−106.
  120. Riedel K., Renneberg R., Scheller F. Adaptable microbial sensors // Analytical Letters. 1990. V. 23. № 5. P. 757−770.
  121. Reiss M" Heibges A., Metzger J., Hartmeier W. Determination of BOD-values of starch-containing waste water by a BOD-biosensor // Biosens. Bioelectron. 1998. V. 13. P. 10 831 090.
  122. Renneberg R., Scheller F., Rieldel K, Litschko E., Richter M. Development of anti-interference enzyme layer for a-amylase measurements in glucose containing samples // Anal. Lett. 1983. V. 16 (B12). P. 877−890.
  123. Renneberg R., Riedel K, Liebs P., Scheller F. Microbial and hybrid sensors for determination of a-amylase activity // Anal. Lett. 1984. V. 17 (B5). P. 349−358.
  124. Reshetilov A.N., Hiasov P. V., Knackmuss H.-J., Boronin A.M. The nitrite oxidizing activity of Nitrobacter strains as a base of microbial biosensor for nitrite detection // Anal. Lett. 2000. V. 33. № l.P. 29−41.
  125. Romette J.L., Yang J.S., Kusakabe H., Thomas D. Enzyme electrode for specific determination of L-lysine. Biotechnol. Bioeng. 1983. V. 25. P. 2557−2566.
  126. Ryu Y.W., Navarro J.M., Durand G. Comparative Study of ethanol production by an immobilized yeast in a tubular reactor and in a multistage reactor // European Journal of Applied Microbiology and Biotechnology. 1982. V. 15. P. 1−8.
  127. Sankpal N.V., Joshi A.P., Kulkarni B.D. Citric acid production by Aspergillus niger immobilized on cellulose microfibrils: influence of morphology and fermenter conditions on productivity // Proc. Biochem. 2001. V. 36. № 11. P. 1129−1139.
  128. Scheller F. W., Schubert F., Neumann B., Pfeiffer D., Hintsche R" Dransfeld I., Wollenberger U., Renneberg R., Warsinke A., Johansson G. Second generation biosensors //Biosens. Bioelectron. 1991. V. 6. № 3. P. 245−253.
  129. Skladal, P., Morozova, N. O., Reshetilov, A. N. Amperometric biosensors for detection of phenol using chemically modified electrodes containing immobilized bacteria I I Biosens. Bioelectron. 2002. T. 17. № 10. P. 867−873.
  130. Selvaraj Y., Kumar R., Pal D.K. Changes in sugars, organic acids, amino acids, lipid constituents and aroma characteristics of ripening Mango (Mangifera induca L) fruit // J. Fd. Sci. Technol. 1989. V. 26. № 6. P. 308−313.
  131. Shkotova L. K, Slast’iaE. A., Zhyliakova T. A., Soldatki, O. P., Schuhmann W" Dziadevych S. V. Amperometric biosensor for ethanol analysis in wines and grape must during wine fermentation. Ukr. Biokhim. Zh. 2005. V. 77. № 1. P. 96−103.
  132. Sinner M, Puis J. Non-corrosive dye reagent for detection of reducing sugars in borate complexion-exchange chromatography // Journal of Chromatography. 1978. V. 156. P. 197 204.1.i
  133. Situmorang M" Gooding J. J., Hibbert D.B., Barnett D. Electrodeposited polytyramine as an immobilisation matrix for enzyme biosensors // Biosens. Bioelectron. 1998. V. 13. № 9. P. 953−962.
  134. Smolander, M., G. Marko-Varga, Gorton, L. Aldose dehydrogenase-modified carbon paste electrodes as amperometric aldose sensors // Analytica Chimica Acta. 1995. V. 302. P. 233 240.
  135. Spain J. C., Gibson D.T. Pathway for biodegradation of/?-nitrophenol in a Moraxella sp. // Appl. Environ. Microbiol. 1991. V. 57. P. 812−819.
  136. Spain J.C., Wyss 0., Gibson D.T. Enzymatic oxidation of p-nitrophenol // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1979. V. 88. P. 634−641.
  137. Spanggord R.J., Spain J.C., Nishino S.F., Mortelmans K.E. Biodesradation of 2,4-dinitrotoluene by a Pseudomonas sp. // Appl. Environ. Microbiol. 1991. V. 57. P. 32 003 205.
  138. Stahl J.D., Aust S.D. Plasma membrane dependent reduction of 2.4,6-trinitrotoluene by Phanerochaete chrysosporium II Biochem. Biophys. Res. Commun. 1993. V. 192. P. 471 476.
  139. Stergiou D.V., Prodromidis MX., Veltsistas P.G. and Evmiridis N.P. Ozone monitoring based on a biosensor concept utilizing a reagentless alcohol oxidase electrode // Anal. Chem. 2006. V. 78. № 13. P. 4676−4682.
  140. Sun M., Lee C.S. Enzyme array-amperometric detection in carbohydrate analysis // Biotechnol Bioeng. 1998. V. 57. № 5. P. 545−551.
  141. Svitel J., Curilla O., Tkac J. Microbial cell-based biosensor for sensing glucose, sucrose or lactose // Biotechnol. Appl. Biochem. 1998. V. 27. № Pt 2. P. 153−158.
  142. Svorc J., Miertus S., Barlikova A. Hybrid biosensor for the determination of lactose // Anal. Chem. 1990. V. 62. № 15. P. 1628−1631.
  143. Tanriseven A., Uludag Y. B., Dogan A novel method for the immobilization of glucoamylase to produce glucose from maltodextrin // Enzyme and Microbial Technology. 2002. V. 30. P. 406−409.
  144. Tkac J., Vostiar I., Gemeiner P., Sturdik E. Monitoring of ethanol during fermentation using a microbial biosensor with enhanced selectivity // Bioelectrochemistry. 2002. V. 56. P. 127— 129.
  145. Umoh E. F., Shugerl K. A flow injection system for simultaneous determination of starch and glucose concentrations // J. Chem. Tech. Biotechnol. 1994. V. 61. P. 81−86.
  146. Valli K, Brock B. J., Joshi D.K., Gold M.E. Degradation of 2,4-dinitrotoluene by the lignin-degrading fungus Phanerochaete chrysosporium // Appl. Environ. Microbiol. 1992. V. 58. P. 221−228.
  147. Vaidyanathan S., Macaloney G., Vaughan J., McNeil B., Harvey L. M. Monitoring of Submerged Bioprocesses // Critical Reviews in Biotechnolog. 1999. V. 19. № 4. P. 277−316.
  148. Verduyn C, Van Dijken J.P., Schejfers W.A. A simple, sensitive, and accurate alcohol electrode // Biotechnol. Bioeng. 1983. V. 25. P. 1049−1055.
  149. Vojtisek V., Zeman R., Barta M., Culic K., Drobnik J. Immobilised Microbial Cells as Industrial Biocatalists. // Biol. Listy. 1980. V. 44. № 3. P. 192−211.
  150. Vojtisek V., Guttman T., Barta M. et al. Preparation of L-Aspatic Acid by means of immobilized Alcaligenes metalcaligenes Cells. // Biotechnol. Bioeng. 1986. V. 28. № 7. P. 1072−1079.
  151. Xiao D., M.M.F. Choi. Aspartame optical biosensor with bienzyme-immobilized eggshell membrane and oxygen-sensitive optode membrane // Anal. Chem. 2002. V. 74. P. 863−870.
  152. Wagner K, Bilitewski U., Schmid R. D. Flow injection analysis of wine accomplishments and needs // Microchemical Journal. 1992. V. 45. P. 114−120.
  153. Walters R.R., Morarty B.E., Buck R.P. Pseudomonas Bacterial Electrode for Determination of L-Histidine. // Anal. Chem. 1980. V. 52. № 11. P. 1680−1684.
  154. Wang S., Li S., Yu Y. Immobilization of cholesterol oxidase on cellulose acetate membrane for free cholesterol biosensor development // Artif Cells Blood Substit Immobil Biotechnol. 2004. V. 32. № 8. P. 413−425.
  155. Williams S. Official Methods of Analysis of the Association of Official Analytical Chemists, 15th ed. Inc. Washington DC: Association of Official Analytical Chemists. 1990. P. 702.
  156. Wilson Scoggins M. Determination of trace quantities of alcohols by ultraviolet spectrophotometry of alkyl nitrobenzoates // Anal. Chem. 1964. V. 36. № 6. P. 1152 -1154.
  157. Wu L., Mcintosh M., Zhang X., Ju H. Amperometric sensor for ethanol based on one-step electropolymerization of thionine-carbon nanofiber nanocomposite containing alcohol oxidase // Talanta. 2007. V. 74. P. 387−392.
  158. Xiao D., Choi M.M.F. Aspartame optical biosensor with bienzyme-immobilized eggshell membrane and oxygen-sensitive optode membrane // Anal. Chem. 2002. V. 74. P. 863−870.
  159. Ye J., Singh A., Ward O.P. Biodegradation of nitroaromatics and other nitrogen-containing xenobiotics // World Journal of Microbiology and Biotechnology. 2004. V. 20. V. 117−135.
  160. Zeyer J., Kocher H.P. Purification and characterization of a bacterial nitriphenol oxygenase which converts ortho-mtrophenol to catechol and nitrite // J. Bacteriol. 1988. V. 170. P. 1789−1784.
  161. Zeyer J., Kearney P.C. Degradation of o-nitrophenol and m-nitrophenol by a Pseudomonas putida II J. Agric. Food Chem. 1984. V. 32. V. 238−242.
  162. Zhang Y.-Q. Natural silk fibroin as a support for enzyme immobilization // Biotechnology Advances. 1998. V. 17. № 5−6. P. 961−971.
  163. Zhou W., Baldwin R. P. Capillary electrophoresis and electrochemical detection of underivatized oligo- and polysaccharides with surfactant-controlled electroosmotic flow // Electrophoresis. 1996. V. 17. № 2. P. 319−324.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!