Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Биохимический и ультраструктурный анализ аппарата подвижности бактерий и архей

Диссертация: Биохимический и ультраструктурный анализ аппарата подвижности бактерий и архей
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

С целью выяснения механизма сборки нитей бактериальных жгутиков изучено изменение конформации флагеллина при переходе его от мономерного состояния к полимерному. Для этого а) проведена химическая модификация флагеллина жгутиков Bacillus brevis var. G.-B. p+ по тирозину, в результате чего получен флагеллин со свойствами интактного белка, но не способный к полимеризацииизучена роль тирозина… Читать ещё >

Биохимический и ультраструктурный анализ аппарата подвижности бактерий и архей (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ. Структура и свойства жгутиков бактерий и архей
  • 1. Ультраструктура бактериального жгутика (БЖ)
    • 1. 1. Базальное тело БЖ
      • 1. 1. 1. Дополнительные компоненты БЖ
    • 1. 2. Нить БЖ
    • 1. 3. Крюк БЖ
    • 1. 4. НАР-белки БЖ
    • 1. 5. Структура и экспорт аксиальных компонентов БЖ
    • 1. 6. Система генов жгутиковой подвижности бактерий
  • 2. Особенности нитей бактериальных жгутиков (НБЖ)
    • 2. 1. Самосборка НБЖ
    • 2. 2. Полиморфизм НБЖ
    • 2. 3. Молекулярное строение НБЖ и их полиморфные переходы
    • 2. 4. Сборка НБЖ in vivo
  • 3. Структурные белки мотора бактериального жгутика и его функционирование
  • 4. Архебактериальные жгутики
    • 4. 1. Структура и свойства жгутиков архей
    • 4. 2. Первичная структура флагеллинов архей
    • 4. 3. Стабильность жгутиков архей
    • 4. 4. Предполагаемая модель сборки жгутиков архей

Формы проявления биологической подвижности чрезвычайно разнообразны, однако, в основе их лежит всего несколько молекулярных механизмов. Так, наиболее широко используемый молекулярный механизм подвижности всех эукариотических клеток основан на взаимодействии двух белков, сопровождаемом гидролизом нуклеозидтрифосфата, химическая энергия которого при этом трансформируется в механическую энергию движения. Это, прежде всего, актом иозиновая система в высших организмах, основанная на взаимодействии миозина и актина. Другая форма подвижности, характерная для эукариотических клеток, связана с микротрубочками и имеет определенное сходство с актомиозиновой системой. Наиболее ярко такая подвижность проявляется в жгутиках и ресничках простейших, где она основана на взаимодействии динеина с микротрубочками, состоящими из тубулина. Различного рода системы внутриклеточного транспорта основаны на взаимодействии белков-моторов, обладающих АТФазной активностью (миозин, кинезин и подобные им белки), и структурных белков (актин, тубулин, актиноподобные белки). Имеется большое количество дополнительных белков, участвующих в этих процессах, но молекулярный механизм функционирования данных двигательных систем одинаков.

Совершенно иной молекулярный механизм лежит в основе движения бактериальной клетки. Способность бактерий к быстрому и направленному перемещению в среде обусловлена наличием у этих организмов специального органа движения — бактериального жгутика (БЖ), структуру и функционирование которого кодирует около 50 генов. БЖ, пронизывая клеточную стенку, уходит под цитоплазматическую мембрану. Он имеет дискретную структуру, состоящую из базального тела, длинной наружной нити и соединяющего эти две части «крюка». Базальное тело, расположенное в толще клеточной стенки, вращаясь, приводит в движение наружную полужесткую спиральную белковую нить (нить бактериального жгутика, НБЖ), обеспечивающую генерацию гидродинамической силы, направленно толкающую клетку. Длительное время в составе БЖ искали АТФазу, но не обнаружили ее. Относительно недавно (конец 70-х годов) выяснилось, что базальное тело жгутика представляет собой миниатюрный электромотор, благодаря которому бактериальная клетка способна развивать очень большую скорость — 100 мкм/сек, то есть более 50 длин тела в сек. Энергетика этого процесса оказалась уникальной для систем подвижности — трансмембранный потенциал ионов водорода (или натрия) на мембране.

Аппарат мотора жгутика содержит около 25 различных белков, включая специфические белки, переключающие направление вращения мотора. Имеются сведения, что именно они участвуют в сборке жгутика и хемотаксисе. В последнее время получен ряд доказательств, что эти же белки образуют две основные части мотора — ротор и статор.

Особого внимания заслуживает белок наружной нити жгутика — флагеллин, который, несмотря на пассивную роль нити в функционировании жгутика, постоянно привлекает внимание исследователей. Свойства флагеллина в составе нити таковы, что позволяют белковой надспирали НБЖ принимать разные формы (жгутик имеет форму полужесткой спирали типа винта), тем самым обеспечивая возможность менять направление плавания клетки и искать лучшие условия обитания. Кроме того, НБЖ входят в круг тех биологических структур (чехлы бактериофагов, вирусы, некоторые ферментативные комплексы), которые обладают способностью к самосборке. В основе сборки более сложных многокомпонентных структур, таких как рибосомы и информосомы, лежат те же принципы. Поскольку флагеллиновая НБЖ является наиболее простой структурой, она может служить удобной моделью для изучения явления сборки биологических систем.

Жгутик как система подвижности прокариот длительное время изучался только на представителях эубактерий. Все вышеперечисленные свойства БЖ изучены, в основном, на Salmonella typhimurium и Esherichia coli. Однако, жгутики грамположительных бактерий, монотрихи и лофотрихи имеют свои особенности. И уж совсем немного известно о жгутиках архебактерий, которые, судя по всему, значительно отличаются от жгутиков эубактерий. Более того, к настоящему моменту сложилось мнение, что жгутики архей представляют особую форму подвижности прокариот, отличную от бактериальной. После того, как в 1978 г. была сформулирована «концепция архебактерий», именуемых в настоящее время археями, как нового царства в системе взглядов на природу, возник интерес и к подвижности этих прокариот.

Структурно и функционально БЖ отличается от актомиозиновой и динеин-тубулиновой систем подвижности. Естественно возникает вопрос, а имеются ли какие-либо общие свойства у белков двигательных систем прокариот с тем же самым более высокоразвитых организмов. Например, нить и крюк БЖ представляют собой, подобно Ф-актину, спиральные биополимеры, построенные из протомеров одного типа, и обладают способностью к самосборке в условиях in vitro. В литературе имеются сведения, указывающие на возможность взаимодействия белков различных двигательных систем.

БЖ представляет интерес не только как органелла движения, но и как звено в цепи передачи информации из внешней среды в клетку (различного рода таксисы), а также как один из поверхностных антигенов бактериальной клетки. Изучение строения этого биологического электромотора и его свойств представляет интерес в широком спектре практических проблем, в том числе и изучение его как биосенсорной системы, осуществляющей адаптацию организма в окружающей среде и участвующей в процессах получения и обработки информации организмом. Кроме того, имеются данные, что подавлением подвижности бактерий можно регулировать степень их патогенности.

Рассмотрению строения жгутиков бактерий и архей, а также современных представлений в отношении их функционирования как органелл подвижности данных микроорганизмов посвящен обзор имеющейся по этому вопросу литературы.

ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ. Структура и свойства жгутиков бактерий и архей.

ВЫВОДЫ.

1. Изолированы нити и флагеллин бактериальных жгутиков Bacillus brevis var.

G.-B.p+ и изучены их физико-химические свойства. Показано, что данный флагеллин является типичным представителем этого класса белков.

2. С целью выяснения механизма сборки нитей бактериальных жгутиков изучено изменение конформации флагеллина при переходе его от мономерного состояния к полимерному. Для этого а) проведена химическая модификация флагеллина жгутиков Bacillus brevis var. G.-B. p+ по тирозину, в результате чего получен флагеллин со свойствами интактного белка, но не способный к полимеризацииизучена роль тирозина в поддержании структуры нитей данных бактериальных жгутиковб) разработан способ быстрой полимеризации флагеллина бактериальных жгутиков Bacillus brevis var. G.-B. p+ в присутствии полиэтиленгликоляизучены физико-химические свойства впервые реконструированных в присутствии полиэтиленгликоля нитей бактериальных жгутиков и показано, что они идентичны нативным и реконструированным в обычных условиях нитям бактериальных жгутиковизучены условия полимеризации флагеллина бактериальных жгутиков в присутствии полиэтиленгликоляв) изучено влияние высаливающих агентов (сульфата аммония и полиэтиленгликоля) на конформацию мономерного флагеллина в условиях полимеризации данного белкапродемонстрирована способность флагеллина бактериальных жгутиков к конформационной перестройке до включения его в состав полимераобсуждается механизм полимеризации флагеллина бактериальных жгутиков.

3. Впервые изолированы «интактные» жгутики из нескольких грамотрицательных и грамположительных бактерий и исследована структура их базальных телметодом электронной микроскопии продемонстрировано присутствие дополнительного компонента мотора бактериальных жгутиков в цитоплазме вблизи цитоплазматической мембраны эубактерий, теряющегося при выделении «интактных» жгутиков биохимическими методами.

4. Впервые методом электронной микроскопии обнаружена способность нитей жгутиков Escherichia coli MS 1350, Bacillus brevis var. G.-B. p+, Bacillus subtilis 168 специфическим образом связывать субфрагмент 1 миозина скелетных мышц. Показано, что нити бактериальных жгутиков соосаждаются с миозином, ингибируют его АТФазную активность и конкурируют с Ф-актином скелетных мышц за центры связывания на миозине. Установлено, что мономерный флагеллин не соосаждается с миозином и не влияет на его АТФазную активность. Способностью взаимодействовать с миозином обладает только полимерная форма флагеллина (нити бактериальных жгутиков). Обсуждаются возможные причины сходства белков, входящих в столь эволюционно отдаленные системы биологической подвижности.

5. Впервые методом электронной микроскопии обнаружен и описан новый структурный элемент в составе жгутикового аппарата галофильных архей. Показано, что жгутики галобактерий значительно глубже погружены в цитоплазму, чем это наблюдается у эубактерий, и их основания закреплены особой дискообразной пластинчатой структурой (ДПС). ДПС имеет сложное строение и включает, возможно, мембраноподобное образование. Обнаруженная в клетках галобактерий ДПС достаточно прочно связана с цитоплазматической мембраной.

6. В клетках галобактерий обнаружен еще один внутриклеточный структурный компонент непосредственно вблизи цитоплазматической мембраны с двух сторон от ДПС, аналогичный так называемой «полярной органелле» бактерий с полярным жгутикованием. Данная структура существенно отличается от ДПС по строению и расположению в клетке. При проведении цитохимической реакции по методу Вахштейна-Майзель обнаружена АТФазная активность «полярной органеллы». В отличие от нее ДПС не обнаруживает АТФазной активности.

7. Впервые на основе серийных срезов клетки Halobacterium salinarium осуществлена реконструкция внутриклеточной части аппарата подвижности представителя домена (царства) Archaea.

8. Изолированы комплексы жгутиков с кэповидными структурами из клеток другого представителя Archaea — галоалкалофила Natronobacterium magadii (Natrialba magadii). На основе полученных в работе экспериментальных данных и анализа уже имеющихся в литературных источниках предложены схемы строения фрагментов клеток эубактерий и архей с аппаратами их подвижности.

9. Представлен аналитический сравнительный анализ структуры и свойств органелл подвижности (жгутиков) бактерий и архей как функциональных элементов двух разных представителей прокариотических организмов.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

.

В представленной работе проведено изучение структуры и свойств органелл подвижности (жгутиков) бактерий и архей и их сравнение как функциональных составляющих организмов, принадлежащих к отдельным биологическим доменам. Изучение подвижности и сокращения у высших организмов имеет гораздо более глубокую историю, а жгутики бактерий и архей долгое время оставались на периферии мировой науки. И только к концу 70х — началу 80х годов уже прошлого столетия началось активное изучение этого интереснейшего аппарата живых систем, поражающего исследователей своей рациональностью и эстетикой устройства.

Основными задачами данного исследования было изучение «интактной» структуры бактериальных жгутиков и конформационных изменений флагеллина при самосборке их нитей как аналогии процессов, сопровождающих сборку нити бактериального жгутика in vivo, а также сравнение структуры бактериальных жгутиков со структурой архебактериального жгутика.

Модификация остатков тирозина (в составе молекулы флагеллина Bacillus brevis var. G.-B. p+ их оказалось всего два) показала, что один из них локализован на поверхности нити, а другой, по-видимому, находится в зоне гидрофобного взаимодействия между молекулами флагеллина. Модифицированный флагеллин, потеряв способность к полимеризации и сохранив при этом свою конформационную целостность, позволил регистрировать изменение конформации флагеллина до его включения в полимер. Если конформационная перестройка флагеллина происходит до его непосредственного включения в полимер, то в условиях, где равновесие системы флагеллин — бактериальные жгутики резко сдвинуто вправо, можно регистрировать конформационные изменения этого белка перед его полимеризацией.

Для экспериментальной проверки такой возможности, а одновременно для изучения механизма сборки флагеллина, нами был разработан способ практически мгновенной полимеризации флагеллина в нити, неотличимые от интактных, в присутствии полиэтиленгликоля. Было обнаружено, что полиэтиленгликоль не только ускоряет сборку жгутиков, предохраняя при этом флагеллин от разрушения протеолитическими ферментами, но и воздействует на этап нуклеации, позволяет проводить сборку нитей жгутиков в широком интервале температур. Скорость сборки нитей жгутиков в присутствии полиэтиленгликоля оказалась равной скорости их роста на живой клетке. Все полученные результаты по сборке нитей жгутиков В. brevis var. G.-B. р+ в присутствии полиэтиленгликоля позволяют рассматривать этот реагент как модулирующий условия роста нитей бактериальных жгутиков на живой клетке и предположить, что высокая скорость роста нитей бактериальных жгутиков в присутствии полиэтиленгликоля обусловлена его воздействием на конформационное состояние флагеллина до встраивания его в полимер.

После получения представленных в работе результатов по изучению механизма полимеризации флагеллина прошло около 20 лет, поэтому очень важной для нас оказалась публикация совсем недавней работы (Samatey et al., 2001), в которой была продемонстрирована ключевая роль тирозина в стабилизации структуры нити бактериального жгутика.

Результаты данной работы по обнаружению некоторых общих свойств нитей бактериальных жгутиков и Ф-актина на первый взгляд кажутся парадоксальными. Наши соображения о причинах подобного сходства изложены выше. Считаем, что сравнительное изучение флагеллина и актиноподобного белка из бактерий могло бы способствовать выяснению причин обнаруженного явления.

При всем том, что в настоящее время имеются многочисленные предположения о механизме работы мотора бактериальных жгутиков, тем не менее, его базальное тело пока остается загадкой с точки зрения того, как энергия протонного градиента на цитоплазматической мембране осуществляет его вращение. И совсем пока непонятно, как этот процесс происходит у архей, поскольку нет ясности даже в способе крепления архебактериального жгутика в клетке. Представленная работа в этой ее части органично встраивается в исследования мировой науки по проблеме подвижности прокариот, поскольку нам впервые удалось экспериментально подтвердить предположение о существовании у архебактериальной клетки внутриклеточного плато, на котором крепятся ее жгутики, продемонстрировать эту структуру и осуществить реконструкцию полюса клетки галофила на основании ее серийных срезов.

Как уже указывалось выше в литературном обзоре, у жгутиков архей обнаружились общие свойства с пилинами бактерий, а вот с бактериальными жгутиками у органелл подвижности архей общих свойств не так много. К настоящему моменту стало очевидным, что сборка нитей бактериальных жгутиков и нитей жгутиков архей происходит с разных концов и разными механизмами. Практически ничего неизвестно о механизме формирования этих двигательных органелл. В сборке нитей жгутиков архей, по-видимому, участвуют шапероны (Костюкова и др., 1994; Jarrell et al., 1996). Для нитей бактериальных жгутиков участие шаперонов активно не обсуждалось до недавнего времени. Правда, проводилась аналогия между шапероном GroEL и MS-комплексом базального тела БЖ, состоящим из белка с той же молекулярной массой (61 кДа), что и GroEL (60 кДа), и имеющим три домена, так же как и белок GroEL (Поглазов, 1996). Однако, это была только интересная гипотеза. Термин «шаперон» в связи с жгутиковой подвижностью бактерий стал активно использоваться совсем недавно при появлении информации о конкретных компонентах аппарата экспорта белков бактериального жгутика (Stephens et al., 1997; Minamino & Macnab, 1999). В частности, было показано, что на эту роль претендуют FHJ и FUS, цитоплазматические белки, участвующие в экспорте некоторых компонентов бактериальных жгутиков (FlgD и FlgE) (Minamino & Macnab, 1999).

Известно, что жизненные процессы в том виде, который для нас является привычным, требуют физиологических условий, каковыми являются 20−25 С0, нейтральные рН, атмосферное давление, умеренные концентрации моновалентных ионов (-0,2 М) и т. д. Тем более удивительным является то, что археи как замкнутая система живых организмов сохранили свою способность к жизнедеятельности в экстремальных условиях, в каких они начали свое существование в момент протекавших на Земле в ранний период ее истории геологических процессов. Большинство живущих на Земле организмов удачно адаптировалось к установившимся современным условиям окружающей среды, и только небольшая их часть (археи) продолжает существовать в необычных изначальных условиях — повышенная концентрация солей, высокое содержание серы, экстремальные значения рН, анаэробная атмосфера, высокое давление на глубине морей и т. д. Эукариоты, эубактерии и не так давно охарактеризованные археи с их особенностями обитания в экстремальных условиях составляют три эквивалентных царства, параллельно развивающихся на Земле с первобытных времен. Поэтому все научные результаты, иллюстрирующие сходство и различие бактерий и архей как двух прокариотических организмов, позволяют не только проникнуть в тайны их эволюции и развития, но и использовать эти знания применительно к изменяющейся среде обитания на Земле.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Метлина A. J1., Поглазов Б. Ф. (1969) Конформационные изменения флагеллина при самосборке. Доклады АН СССР, т. 187, № 2, с. 459−461.
  2. Метлина AJL, Поглазов Б. Ф. (1970) Изучение конформационных изменений флагеллина при самосборке методом дисперсии оптического вращения. -Биохимия, т. 35, вып. 5, с. 994−1001.
  3. А.Л., Бакеева Л. Е. (1989) Существование дополнительного структурного компонента в базальных телах жгутиков Escherichia coli и Vibrio alginolyticus. Микробиология, т. 58, вып. 4, с. 624−626.
  4. В.В. (1982) Изучение механизма самосборки жгутиков Bacillus brevis. — Дисс. на соиск. уч. степени канд. биол наук. Институт биохимии им. А. Н. Баха РАН. Москва.
  5. Н.А. (1983) Взаимодействие бактериальных жгутиков с миозином скелетных мышц. Дисс. на соиск. уч. степени канд. биол. наук. Институт биохимии им. А. Н. Баха РАН. Москва.
  6. Н.А., Метлина А. Л., Зарубина А. П., Поглазов Б. Ф. (1984) Изучение структуры базальных тел жгутиков Bacillus brevis var. G.-B.p+. Микробиология, т. 53, вып. 1, с. 103−107.
  7. М.М. (1976) Об эволюции актинов. — В кн.: Биофизика и биохимия мышечного сокращения. Москва. Наука, с. 129−134.
  8. .Ф. (1977) Закономерности сборки элементарных биологических структур. Баховские чтения XXXII. М. Наука.
  9. .Ф. (1996) Организация биохимических систем. Биохимия, т. 61, вып. 11, с. 1941−1947.
  10. .Ф., Билуши В., Баев А. А. (1958) О сульфгидрильных группах миозиновой аденозинтрифосфатазы. — Биохимия, т. 23, с. 269−284.
  11. .Ф., Метлина A.JI., Новиков В. В. (1981) Современные представления о механизме бактериальной подвижности. Известия АН СССР, сер. биол., т. 5, с. 672−690.
  12. М.Г., Костюкова A.C., Тарасов В. Ю., Федоров О. В. (1993) Морфология и субъединичный состав жгутиков галоалкалофильных архебактерий. Доклады РАН, т. 330, № 1, с. 116−119.
  13. И.С., Полосина Я. Ю., Костюкова A.C., Метлина A.J1., Пятибратов М. Г., Федоров О. В. (1995) Жгутики галофильных архей: биохимический и генетический анализ. Биохимия, т. 60, вып. 8, с. 1261−1267.
  14. И.С. (1998) Изучение жгутиков галофильных архей. Дисс. на соиск. уч. степени канд. биол. наук. Ин-т биохимии им. А. Н. Баха РАН. Москва.
  15. Р. (1985) Методы очистки белка. М. Мир. с. 287.
  16. В.В., Метлина A.JL, Новикова Т. М., Бакеева JI.E. (1996) Дискообразная пластинчатая структура как часть жгутикового аппарата архей. Биофизика, т. 41, вып. 1, с. 159−163.
  17. В.В. (1996) Ультраструктура жгутикового аппарата галофильных архей. Дисс. на соиск. уч. степени канд. биол. наук. Ин-т биохимии им. А. Н. Баха РАН. Москва.
  18. И.Н. (1980) Применение полиэтилен гликоля в биохимии. — Успехи химии, т. XLIX, и. 3, с. 494−517.
  19. Т.П., Федорова Р. И. (1965) Влияние различных питательных веществ на образование грамицидина В. brevis var. G.-B. р+. Микробиология, т. 34, № 4, с. 36−41.
  20. О.В. (1994) Архитектоника филамента бактериального жгутика. Дисс. на соиск. уч. степени докт. биол. наук. Ин-т белка РАН. Пущино.
  21. Фиш Н.Г., Станиславский Е. С. (1966) Иммунологические свойства изолированного Н-антигена брюшнотифозного микроба. Микробиология, т. 35, № 8, с. 48−53.
  22. D., Koffler Н. (1964) In vitro formation of flagella-like filaments and other structures from flagellin. J. Mol. Biol, vol. 9, p. 168−185.
  23. D., Mitchen J.R., Koffler H., Vatter A.E. (1970) Differentiation within the bacterial flagellum and isolation of the proximal hook. J. Bacterid., vol. 101, p. 250−261.
  24. Ada G., L., Nossal G.J.V., Pye J., Abbot A. (1963) Behaviour of active bacterial antigens during the induction of the immune response. I. Properties of flagellar antigens from Salmonella. Nature, vol. 199, p. 1257−1259.
  25. B.A. (1962) Chemical fixatives for electron microscopy. In: Harris R.J.C. (ed.) The interpretation of ultrastructure. New York, p. 47−67.
  26. Aizawa S.-I. (1996) Flagellar assembly in Salmonella typhimurium. — Mol. Microbiol., vol. 19, p. 1−5.
  27. Aizawa S.-I., Dean C.E., Jones C.J., Macnab R.M., Yamaguchi S. (1985) Purification and characterization of the flagellar hook-basal body complex of Salmonella typhimurium. J. Bacterid., vol.161, p. 836−849.
  28. Aizawa S.-I., Vondervist F., Ishima R., Akasaka K. (1990) Termini of Salmonella flagellin are disordered and become organized upon polymerization into flagellar filament. J. Mol. Biol., vol. 211, p. 673−677.
  29. M., Oesterhelt D. (1984) Morphology, function and isolation of halobacterial flagella. J. Mol. Biol., vol. 176, p. 459−475.
  30. M., Oesterhelt D. (1987) Purification, reconstitution and polymorphic transition of halobacterial flagella. J. Mol. Biol., vol. 194, p. 495−499.
  31. R.P., Rees M.W. (1959) e-N-methyl-lysine in bacterial flagellar protein. -Nature, vol. 184. p. 56−57.
  32. S. (1970) Polymerization of flagellin and polymorphism of flagella. Adv. Biophysics, vol. 1, p. 99−155.
  33. S. (1974) Ordered biological structures and their growth. J. Crystal Growth, vol. 24/25, p. 123−129.
  34. Asakura S., Eguchi G., lino T. (1964) Reconstitution of bacterial flagella in vitro. J. Mol. Biol., vol. 10, p. 42−56.
  35. Asakura S., Eguchi G., lino T. (1966) Salmonella flagella in vitro reconstruction and over-all shapes of flagellar filaments. J. Mol. Biol., vol. 16, p. 302−316.
  36. Asakura S., Eguchi G., lino T. (1968) Unidirectional growth of Salmonella flagellin in vitro. J. Mol. Biol., vol. 35, p. 227−236.
  37. Asakura S., lino T. (1972) Polymorphism of Salmonella flagella as investigated by means of in vitro copolymerisation of flagellins derived from various strains. J. Mol. Biol., vol. 64, p. 251−268.
  38. W., Wildhaber I., Phipps B.M. (1989) Principles of organization in eubacterial and archaebacterial surface proteins. Can. J. Microbiol., vol. 35, p. 215−227.
  39. D.P., Kalmokoff M.L., Jarrell K.F. (1993) Effect of bacitracin on flagellar assembly and presumed glycosylation of the flagellins of Mehanococcus deltae. -Arch. Microbiol., vol. 160, p. 179−185.
  40. B.D., Arscott P.G., Jacobson A. (1978) Novel properties of bacterial elongation factor Tu. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, v. 75, p. 1250−1254.
  41. H.C. (1975) Bacterial behaviour. Nature, vol.254, N 5499, p.389−392.
  42. F.T., Freundt E.A., Vinther O., Christiansen C. (1979) Flagellation and swimming motility of Thermoplasma aidophilum. J. Bacterid., vol. 137, p. 456 461.
  43. D.F., Berg H.C. (1988) Restoration of torque in defective flagellar motors. -Science, vol.242, p. 1678−1681.
  44. D.F., Berg H.C. (1990) The MotA protein of E.coli is a proton-conducting component of the flagellar motor. Cell, vol. 60, p. 439−449.
  45. D.F., Berg H.C. (1991) Mutations in the MotA protein of E.coli reveal domains critical for proton conduction. J. Mol. Biol., vol. 221, p. 1433−1442.
  46. Brock F.M., Murray R.G.E. (1988) The ultrastructure and ATPase nature of polar membrane in Campylobacter jejuni. — Can. J. Microbiol., vol. 34, p. 594−604.
  47. C.R. (1975) Construction of bacterial flagella. Nature, vol. 255, p. 121 124.
  48. C.R. (1978) Change of waveform in bacterial flagella. The role of mechanics at the molecular level. J. Mol. Biol., vol. 118, p. 457−479.
  49. Canale-Parole E. (1978) Motility and chemotaxis of spirochetes. — Annu. Rev. Microbiol., vol. 32, p. 69−99.
  50. J.N. (1971) X-ray and optical diffraction studies of bacterial flagella. -J. Mol. Biol., vol. 56, p. 295−310.
  51. S.Y., Parkinson J.S. (1988) Bacterial motility: membrane topology of the Escherichia coli MotB protein. Science, vol. 239, p. 276−278.
  52. Choen-Bazire G., London J. (1967) Basal organelles of bacterial flagella. J. Bacteriol, vol. 94, p, 458−465.
  53. Costerton J.W., Lewandowski Z., Caldwell D.E., Korber D.R., Lappin-Scott H. M/ (1995) Microbial biofilms. In Annual Review of Microbiology, vol. 49. Ornston L.N., Ballows A., and Greenberg E.P. (edsO. Palo Alto, CA: Annu Rev Inc, pp. 711−745.
  54. Coulton J.W., Murray R.G.E. (1977) Membrane-associated components of the bacterial flagellar apparatus. Biochim. Biophys. Acta, vol. 465, p. 290−297.
  55. Coulton J.W., Murray R.G.E. (1978) Cell envelope associations of Aquaspirillum serpens flagella. J. Bacteriol., vol. 136, p. 1037−1049.
  56. D., Sparling R., Markovetz A.J. (1989) Isolation and ultrastructure of the flagella of Methanococcus thermolithotrophicus and Methanospirillum hungatei. Applied and Environmental Microb., v. 55, p. 1414−1419.
  57. Curry A., Fox A.J., Jones D.M. (1984) A new bacterial flagella structure found in Campylobacters. J. Gen. Microbial., vol. 130, p. 1307- 1311.
  58. De Lange R.J., Chang J.Y., Shaper J.H., Glazer A.N. (1976) Amino acid sequence of flagellin of Bacillus subtilis 168. III. Tryptic peptides, N-bromosuccinimide peptides and complete amino acid sequence. J. Biol. Chem., vol. 251, p. 705 711.
  59. Dean G.E., Aizawa S.-I., Macnab R.M. (1983) Jla All (motC, cheV) of Salmonella typhimurium is a structural gene involved in energization and swiching of the flagellar motor. J. Bacteriol., vol. 154, p. 84−90.
  60. G.E., Macnab R.M., Stader J., Matsumura P., Burke C. (1984) Gene sequence and predicted amino acid sequence of MotA protein, a membrane associated protein required for flagellar rotation in Escherichia coli. J. Bacteriol., vol. 159, p. 991 999.
  61. DeFranco A.L., Parkinson J.S., Koshland D.E. (1979) Functional homology ofchemotaxis genes in Escherichia coli and Salmonella typhimurium. J. Bacterid., vol. 139, p. 107−112.
  62. De Pamphilis M.L., Adler J. (1971) Purification of intact flagella from Escherichia coli and Bacillus subtilis. J. Bacterid., vol. 105, p. 376−407.
  63. De Pereda J.M., Leynadier D., Evangelio J.A., Chacon P., Andreu J.M. (1996) Tubulin secondary structure analysis, limited proteolysis sites, and homology to FtsZ. — Biochemistry, vol. 35, p. 14 203−14 215.
  64. K., Simon M. (1971) Purification and thermal stability of intact Bacillus subtillis flagella. J. Bacterid., vol. 105, p. 369−375.
  65. W.F. (1993) In: M. Kates et al. (eds). The biochemisrty of archaea (archaebacteria). Elsevier Science Publishers, Amsterdam. Epilogue, p. 565−571.
  66. Dos Remedios C.G., Moens P.D.J. (1995) Actin and the actomyosin interface: a review. Biochim. Biophys. Acta, vol. 1228, p. 99−124.
  67. Driks A., Bryan R., Shapiro L., DeRosier D.J. (1989) The organization of the Caulobacter crescentus flagellar filament. J. Mol. Biol., vol. 206, p. 627−636.
  68. Driks A., DeRosier D.J. (1990) Additional structures associated with bacterial flagellar basal body. J. Mol. Biol., vol. 211, p. 669−672.
  69. E.H. (2003) Actin’s prokaryotic homologs. Current Opinion Struct. Biol., vol. 13, p. 244−248.
  70. Ely B., Ely T.W. (1989) Use of pulse field gel electrophoresis and transposon mutagenesis to estimate the minimal number of genes required for motility in Caulobacter crescentus. Genetics, vol. 123, p. 649−654.
  71. M., Collins J.H., Kuchaell V.M., Adelstein R.S. (1973) Complete amino-acid sequence of actin of rabbit skeletal muscle. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, vol. 70, p. 2687−2691.
  72. S.U., Tokyuasu K., Simon M.I. (1970) Bacterial flagella: polarity of elongation. Science, vol. 169, p. 190−192.
  73. S.U., Simon M.I. (1971) Variation in the primary structure of B. subtilis flagellations. J. Bacteriol., vol. 106, p. 949−954.
  74. D.R., Doolittle W.F. (1997) Archaea and the oridgin(s) of DNA replication proteins. Cell, vol. 89, p. 995−998.
  75. H., Schuster S.C., Baeuerlein E. (1993) An archimedian spiral: the basal disk of the Wolinella flagellar motor. Science, vol. 262, p. 1046−1048.
  76. M. (1966) Genetic studies of paralyzed mutants in Salmonella. II. Mapping of three mot loci by linkage analysis. Genetics, vol. 54, p. 1069−1076.
  77. H.P. (1995) FtsZ, a prokariotic homolog of tubulin? Cell, vol. 80, p. 367 370.
  78. J.E., Gershman L.C. (1978) Activation of heavy meromyosin adenosine triphosphatase by various states of actin. Biochemistry, vol. 17, p. 2495−2499.
  79. D.M., Jarrell K.F. (1999) A twisted tale: the origin and evolution of motility and chemotaxis in prokaryotes. Microbiology, vol. 145, p. 279−280.
  80. D.M., Jarrell K.F., Kuzio J., Kalmokoff M.L. (1994) Molecular analysis of archaeal flagellins: similarity to the type IV pilin-transport superfamily widespread in bacteria. Can. J. Microbial, vol. 40, p. 67−71.
  81. Fan F., Ohnishi K., Francis N.R., Macnab R.M. (1997) The FliP and FliR proteins of Salmonella typhimurium, putativ components of the III flarellar export apparatus, are located in the flagellar basal body. Mol. Microbiol., vol. 26, p. 1035−1046.
  82. O.V., Kostyukova A.S., Pyatibratov M.G. (1988) Architectonics of a bacterial flagellin filament subunit. FEBS Lett., vol. 241, p. 145−148.
  83. O.V., Pyatibratov M.G., Kostyukova A.S., Osina N.K., Tarasov V.Yu. (1994) Protofilament as a structural element of flagella of haloalkalophilic archaebacteria. -Can. J. Microbiol., vol. 40, p. 45−53.
  84. Felix G., Duran J.D., Volko S, Boiler T. (1999) Plants have a sensitive perception system for the most conserved domain of bacterial flagellin. Plant J., vol. 18, p. 265−276.
  85. Ferris F.G., Beveridge T.J., Marceau-Day M.L., Larson A.D. (1984) Structure and cell envelope associations of flagellar basal complexes of Vibrio cholerae and Campylobacter fetus. Can. J. Microbiol., vol. 30, p. 322−333.
  86. M., Southam G., Haraus G., Beveridge T.J. (1993) Characterization of the cell wall of the sheathed methanogen Methanospirillum hungatei GP1 as an S Layer. -J. Bacterid., vol. 175, N 23, p. 7550−7560.
  87. Francis N.R., Irikura V.M., Yamaguchi S., DeRosier D.J., Macnab R. M (1992) Localization of the Salmonella typhimurium flagellar switch protein FliG to the cytoplasmic M-ring fase of the basal body. Proc. Natl. Acad. Sci. USA., vol. 89, p. 6304−6308.
  88. Francis N.R., Sosinsky G.E., Thomas D., DeRosier D.J. (1994) Isolation, characterization and structure of bacterial flagellar motors containing the switch complex. J. Mol. Biol., vol. 235, p. 1261−1270.
  89. A.G., Biran R., Wohlschlegel J.A., Manson M.D. (1996) Mutations in motB suppressible by changes in stator or rotor components of the bacterial flagellar motor. J. Mol. Biol., vol. 258, p. 270−285.
  90. B.R., Asakura S., Oosawa F. (1973) Effect of temperature on the in vitro assembly of bacterial flagella. J. Mol. Biol., vol. 74, p. 467−487.
  91. L., Sumper M. (1988) Halobacterial flagellins are encoded by a multigene family. Identification of five flagellin genes. J. Biol. Chem., vol. 263, p. 13 246−13 251.
  92. L., Deutzmann R., Sumper M. (1989) Halobacterial flagellins are encoded by a multigene family. Identification of all five gene products. FEBS Lett., vol. 244, p. 137−140.
  93. P.R., Agabian N. (1983) The nucleotide sequence of the MT = 28,500 flagellin gene of Caulobacter crescentus. J. Biol. Chem., vol. 258, p. 7395−7401.
  94. A.N., Skulachev V.P. (1978) The proton pump is a molecular engine of motile bacteria. Nature, vol. 272, p. 280−282.
  95. Glazer A.N., De Lange R.J., Martinez R.J. (1969) Identification of s-N-methyllysine in Spirillum serpens flagella and of s-N-dimethyllysine in Salmonella typhimurium flagella. Biochim. Biophys. Acta, vol. 188, p. 164−165.
  96. Gomez-Gomez L., Felix G., Boiler T. (1999) A single locus determines sensitivity to bacterial flagellin in Arabidopsis thaliana.- Plant J., vol. 18, p. 277−284.
  97. Guerry P., Aim R.A., Power M.E., Logan S.M., Trust T.J. (1991) Role of two flagellin genes in Campylobacter motility. J. Bacterid., vol. 173, p. 4757−4764.
  98. R.Y., Lowey S., Cohen C. (1971) Assembly of myosin. J. Mol. Biol., vol. 59, p. 531−535.
  99. E., Kamiya R., Asakura S. (1982) Thermal transition in helical forms of Salmonella flagella. J. Mol. Biol., vol. 160, p. 609−621.
  100. D.R. & Ries S.M. (1989) Motility of Pseudomonas syringae pv. glycinea and its role in infection. Phytopathalogy, vol. 79, p. 284−289.
  101. M.A. (1989) Principles and techniques of electron microscopy: Biological applications, 3rd ed. CRC Press, Boca Raton, Fla.
  102. M., Silverman M., Simon M. (1974) The regulation of flagellar formation and function. J. Supr. Struct., vol. 2, p. 360−372.
  103. M., Simon M. (1976) Motility and structure of bacterial flagella. In: Cell Motility. / Eds. Goldman R., Pollard T., Rosenbaum J. Cold Spring Harbor Laboratory Press. Cold Spring Harbor, vol. 3, Book A, p. 35−45.
  104. Hirano T., Yamaguchi S., Oosawa K., Aizawa S.-I. (1994) Roles of FliK and FlhB in determination of flagellar hook length in Salmonella typhimurium. J. Bacterid., vol. 176, p .5439−5449.
  105. N., Imae Y. (1983) Na±driven flagellar motors of an alkalophilic Bacillus strain YN-1. J. Biol. Chem., vol. 258, p. 10 577−10 581.
  106. Homma M., Kutsukake K., lino T., Yamaguchi S. (1984) Hook associated proteins essntial flagellar filaments formation for Salmonella typhimurium. J. Bacteriol. vol. 157, p. 100−108.
  107. Homma M., lino T., Kutsukake K., Yamaguchi S. (1986) In vitro reconstitution of flagellar filaments onto hooks of filament-less mutants of Salmonella typhimutium by addition of hook-associated proteins. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, vol. 83, p. 6169−6173.
  108. Homma M., Ohnishi K., lino T., Macnab R.M. (1987) Identification of flagellar hook and basal body gene products (FlaFV, FlaFVI, FlaFVII and FlaFVIII) in Salmonella typhimurium. J. Bacteriol., vol. 169, p. 3617−3624.
  109. Homma M., Aizawa S.-I., Dean G.E., Macnab R.M. (1987) Identification of the M-ring ptotein of the flagellar motor of Salmonella typhimurium. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, vol. 84, p. 7483−7487.
  110. Homma M., lino T., Macnab R.M. (1988) Identification and characterization of the products of six region III flagellar genes (fla AII.3 through flaQII) of Salmonella tuphimurium. J. Bacteriol., vol. 170, p. 2222−2228.
  111. Homma M., DeRosier D.J., Macnab R.M. (1990a) Flagellar hook and hook-associated proteins of Salmonella typhimurium and their relationship to other axial components of the flagellum. J. Mol. Biol., vol. 213, p. 819−832.
  112. Struct., vol. 2, p. 372−384. lino T. (1977) Genetics of structure and function of bacterial flagella. Ann. Rev.
  113. Genet., vol. 11, p. 161−182. lino T., Suzuki H., Yamaguchi S. (1972) Reconstitution of Salmonella flagellaattached to cell bodies. Nature New Biology, vol. 237, p. 238−240. lino T., Oguchi T., Kuroiwa T. (1974) Polymorphism in flagellar-shape mutant of
  114. K.F., Koval S.F. (1989) Ultrastructure and biochemistry of Methanococcus voltae. Crit. Rev. Microbiol., vol. 17, p. 53−87.
  115. Jarrell K.F., Bay ley D.P., Faguy D.M. (1993) Structure, molecular sequence analysis and genetics of the flagella of the domain Archaea: comparison with bacterial flagella. Current Topics in Mol. Genet. (Life Sci. Adv.), vol. 1, p. 15−31.
  116. K.F., Bayley D.P., Kostyukova A.S. (1996) The archaeal flagellum: a unigue motility structure. J. Bacteriol., vol. 179, p. 5057−5064.
  117. C.J., Homma M., Macnab R.M. (1987) Identification of the outer (L and P) rings of the flagellar basal body of Escherichia coli. J. Bacteriol., vol. 169, p. 1489−1492.
  118. C.J., Homma M., Macnab R.M. (1989) L-, P-, and M-ring proteins of the flagellar basal body of Salmonella typhimurium: gene seguences and deduced protein sequences. J. Bacteriol., vol. 171, p. 3890−3900.
  119. C.J., Macnab R.M. (1990) Flagellar assembly in Salmonella typhimurium: analysis with temperature-sensitive mutants. J. Bacteriol., vol. 172, p. 13 271 339.
  120. Jones C.J., Macnab R.M., Okino H., Aizawa S.-I. (1990) Stoichiometric analysis of the flagellar hook-(basal body) complex of Salmonella typhimurium. J. Mol. Biol., vol.212, p. 377−387.
  121. C.J., Aizawa S. (1991) The bacterial flagellum and flagellar motor: structure, assembly and function. Advan. Microbial Physiology, vol. 32, p. 109−172.
  122. JoysT.M. (1985) The covalent structure of the phase-1 flagellar filament protein of Salmonella typhimurium and its comparisons with pther flagellins. J. Biol. Chem. vol. 260, p. 15 758−15 761.
  123. Kabori T., Matsushima Y., Nakamura D., Uralil J., Lara-Tejero M., Sukhan A., Galan J.E., Aizawa S.-I. (1998) Supramolecular structure of the Salmonella typhimurium type III protein secretion system. Science, vol. 280, p. 602−605.
  124. H., Owaribe K., Asakura S., Tabahashi N. (1976) Flagellar hook protein from Salmonella SJ25. J. Bacteriol., vol. 125, p. 68−73.
  125. M.L., Jarrell K.F., Koval S.F. (1988) Isolation of flagella from thearchaebacterium Methanococcus voltae by phase separation with Triton X-l 14. -J. Bacteriol., vol. 170, p. 1752−1758.
  126. M.L., Karnauchov T.M., Jarrell K.F. (1990) Conserved N-terminalsequences in the flagellins of archaebacteria. Biochem. Biophys. Res. Commun., vol. 167, p. 154−160.
  127. M.L., Jarrell K.F. (1991) Cloning and sequencing of a multigene family encoding the flagellins of Methanococcus voltae. J. Bacteriol., vol. 173, p. 71 137 125.
  128. M.L., Koval S.F., Jarrell K.F. (1992) Relatedness of flsgellins from methanogens. Arch. Microbiol., vol. 157, p. 481−487.
  129. R., Asakura S. (1974) Formation of a flagella-like but straight polymer of Salmonella flagellin. J. Mol. Biol., vol. 87, p. 55−62.
  130. R., Asakura S. (1976) Helical transformations of Salmonella flagella in vitro. -J. Mol. Biol., vol. 106, p. 167−186.
  131. R., Asakura S. (1977) Flagellar transformations at alkaline pH. J. Mol. Biol., vol. 108, p. 513−518.
  132. R., Asakura S., Wakabayashi K., Namba K. (1979) Transition of bacterialflagella from helical to straight forms different subunit arrangements. J. Mol. Biol., vol. 131, p. 725−742.
  133. R., Asakura S., Yamaguchi S. (1980) Formation of helical filaments bycopolymerization two types of «straight» flagellins. Nature, vol. 286, p. 628−630.
  134. R., Hotani H., Asakura S. (1982) Polymorphic transition in bacterial flagella. In: Prokariotic & Eucariotic Flagella. / Eds. Amos W.B. & Duckett J.G. Soc. Exp. Biol. Symp. Cambridge Univ. Press., p. 53−76.
  135. S., Okamoto M., Asakura S. (1984) Transition of the flagellar polyhook from Escherichia coli and Salmonella typhimurium. J. Mol. Biol., vol. 173, p. 463−468.
  136. E. (1962) In: Harris R.J.C. (ed.) The interpretation of ultrastructure. New York, p. 148−158.
  137. D. (1959) The effect of amino acid analogues on the synthesis of bacterial flagella. Biochim. Biophys. Acta, vol. 31, p. 579−581.
  138. D. (1966) Flagellar synthesis in Salmonella typhimutium: factors affecting the formation of the flagellar e-N-methyllysine. J. Gen. Microbial, vol. 42, p. 71−82.
  139. S., Dapice M., Reese T. (1988) Effects of mot gene expression on the structure of the flagellar motor. J. Mol. Biol., vol. 202, p. 575−584.
  140. S., Khan I.H., Reese T.S. (1991) New structural features of the flagellar base in Salmonella typhimurium revealed by rapid-freeze electron microscopy. J. Bacterid., vol. 173, p. 2888−2896.
  141. I.H., Reese T.S., Khan S. (1992) The cytoplasmic component of the bacterial flagellar motor. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, vol. 89, p. 5956−5960.
  142. Kubori T., Shimamoto N., Yamaguchi S., Namba K., Aizawa S.-I. (1992)
  143. Morphological pathway of flagellar assembly in Salmonella typhimurium. — J. Mol. Biol., vol. 226, p. 433−446.
  144. Kubori T., Shimamoto N., Yamaguchi S., Namba K., Aizawa S.-I. (1992)
  145. Morphological pathway of flagellar assembly in Salmonella typhimurium. — J. Mol. Biol., vol. 226, p. 433−446.
  146. Kubori T., Yamaguchi S., Aizawa S.-I. (1997) Assembly of the switch complex of Salmonella typhimurium does not require any other flagellar proteins. — J. Bacteriol., vol. 179, p. 813−817.
  147. Kupper J., Wildhaber I., Gao Z., Baeuerlein E. (1989) Basal-bodyassociated disks are additional structural elements of the flagellar apparatus isolated from Wolinella succinogenes. J. Bacteriol., vol. 171, p. 2803- 2810.
  148. J., Marwan W., Typke D., Grunberg H., Uwer U., Gluch M., Oesterhelt D. (1994) Flagella of Halobacterium salinarium are inserted into distinct polar cap structure. J. Bacteriol., vol. 176, p. 5184−5187.
  149. H. (1972) Polymerization of Salmonella, Proteus and Bacillus flagellin in vitro. Biochim. Biophys. Acta, vol. 285, p. 253−267.
  150. G., Asaka J., Fujiwara T., Node K., Kondo E. (1986) Nucleotide sequence of the hag gene encoding flagellins of Escherichia coli. J. Bacteriol., vol. 168, p. 1479−1483.
  151. R.M. (1987) Motility and chemotaxis. In «Escherichia coli and Salmonella typhimurium: Cellular and Molecular Biology». Vol.1. Eds. F.C.Neidhardt, J. Ingraham, K.B.Low et al. American Society Microbiolology Publications, Washington, DC, p. 732−759
  152. R.M. (1992) Genetics and biogenesis of bacteria flagella. Annu. Rev. Genet., vol.26, p. 131−158.
  153. R.M. (2000) Action at a distance — bacterial flagellar assembly. — Science, vol. 290, p. 2086−2087.
  154. Macnab R.M., Aizawa S.-I. (1984) Bacterial motility and the bacterial flagellar motor. -Ann. Rev. Biophys. Bioeng., vol. 13, p. 51- 83.
  155. R.M., Koshland D.E. (1974) Bacterial motility and chemotaxis: light-induced tumbling response and visualization of individual flagella. J. Mol. Biol., vol. 84, p. 399−406.
  156. R.M., Ornston M.K. (1977) Normal to curly flagellar transition and their role in bacterial tumbling. Stabilization of an alternative quaternary structure by mechanical force. J. Mol. Biol., vol. 112, p. 1−30.
  157. Manson M.D., Tedesko P., Berg H.C., Harold F.M., van der Drift C. (1977) A proton motive force drives bacterial flagella. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, vol. 74, p. 3060−3064.
  158. S.S., Lowey S., Barshop B. (1975) Effect of DTNB light chains on the interaction of vertebrate skeletal myosin with actin. Nature, vol. 258, p. 163−166.
  159. R.J. (1963) A method for the purification of bacterial flagella by ion exchange chromatography. J. Gen. Microbiol., vol. 33, p. 115−120.
  160. R.J., Brown A.N., Glazer A.N. (1967) The formation of bacterial flagellar. III. Characterization of the subunits of the flagella of Bacillus subtilis and Spirillum serpens. J. Mol. Biol., vol. 28, p. 45−51.
  161. R.J., Ichiki A.T., Lundh N.P., Tronock S.N. (1968) A single amino acid substitution responsible for altered flagella morphology. J. Mol. Biol., vol. 34, p. 559−564.
  162. W., Alam M., Osterhelt D. (1991) Rotation and swiching of the flagellar motor assembly in Halobacterium salinarium. — J. Bacterid., vol. 173, p. 1971−1977.
  163. Matsuura S., Shioi J.-I., Imae Y. (1977) Motility in Bacillus subtilis driven by an artificial proton motive force. FEBS Lett., vol. 82, p. 187−190.
  164. S., Kamiya R., Asakura S. (1978) Transformation of straight flagella and recovery of motility in a mutant Escherichia coli. J. Mol. Biol., vol. 118, p. 431 440.
  165. F. (1986) Cytology and morphogenesis of bacteria. Gebruder Borntraeger. Berlin Stuttgart.
  166. McDonough M.W. (1965) Amino acid comtosition of antigenically distinct Salmonella flagellar proteins. J. Mol. Biol., vol. 12, p. 343−355.
  167. M.F., Strominger J.L. (1978) Glycosylation of the surface glycoprotein of Halobacterium salinarium via a cyclic pathway of lipid-linked intermediates. -FEBS Lett., vol. 89, p. 37−41.
  168. Mimori-Kiyosue Y., Vondervist F., Namba K. (1997) Lokations of terminal segments of flagellin in the filament structure and their roles in polymorphism and polymerization. J. Mol. Biol., vol. 270, p. 222−237.
  169. T. & Macnab R. (1999) Components of the Salmonella flagellar export apparatus and classification of export substrates. J. Bacterid., vol. 181, p. 13 881 394.
  170. Minamino T., Chu Ryan, Yamaguchi S., Macnab R. (2000a) Role of FliJ in flagellar protein export in Salmonella. J. Bacterid., vol. 182, p. 4207−4215.
  171. T., Yamaguchi S., Macnab R. (20 006) Interaction between FliE and FlgB, a proximal rod component of the flagellar basal body of Salmonella. J. Bacterid., vol. 182, p. 3029−3036.
  172. L., Damadian R. (1976) Actin-like proteins from Escherichia coli: concept of cytotonus as the missing link between cell methabolism and the biological ionexchange resin. J. Bacterid., vol. 125, p. 353−365.
  173. Murray R.G.E., Birch-Andersen A. (1963) Specialized structure in the flagellar tuft in Spirillum serpens. Can. J. Microbiol., vol. 9, p. 393−401.
  174. K., Takahashi K., Watanabe S. (1978) Myosin and actin from Escherichia coli K12C600.-J. Biochem., vol. 84, p. 1453−1458.
  175. K., Watanabe S. (1978) Myosin-like protein and actin-like protein from Escherichia coli K12 C500. J. Biochem., vol. 83, p. 1459−1470.
  176. K., Yamashita I., Vonderviszt F. (1989) Structure of the core and central channel of bacterial flagella. Nature (London), vol. 342, p. 648−654.
  177. L., Lebaron F., Scaletti J. (1967) Preservation of myelin lamellar structure in the absence of lipid. A correlated chemical and morphological study. J. Cell Biol., vol.34, p. 817−826.
  178. A., Ohta N. (1990) Regulation of the cell division cycle and differentiation in bacteria. Annu. Rev. Microbiol, vol. 44, p. 689−719.t
  179. E., Downing K.H., Amos L.A., Lowe J. (1998) Tubulin and FtsZ form a distinct of GTPases. Nature Structural Biology, vol. 5, p. 451−458.
  180. V.V., Metlina A.L., Poglazov B.F. (1994) A study on the mechanism of polymerization of Bacillus brevis flagellin. Biochem. Molecular. Biol. Intern., vol. 33, p. 723−728.
  181. O’Brien E.J., Bennett P.M. (1972) Structure of straight flagella from a mutant Salmonella. J. Mol. Biol., vol. 70, p. 133−152.
  182. O’Tool G.A., Kolter R. (1998) Flagellar and twiching motility are necessary for Pseudomonas aeruginosa biofilm development. Mol. Microbiol., vol. 30, p. 295 304.
  183. Okino H., Isomura M., Yamaguchi S., Magariyama Y., Kudo S., Aizawa S.-I. (1989) Release of flagellar filament-hok-rod complex by a Salmonella typhimurium mutant defective in the M ring of the basal body. J. Bacteriol., vol. 171, p. 20 752 082.
  184. F., Asakura S. (1975) Thermodynamics of the polymerization of protein. -Acad. Press. London. N.- Y.- San Francisko, p. 18−27- 51−54- 62−69.
  185. H.T., Graezyk G., Wilmanaka D., Skarsyncki J. (1970) Analysis of ortophosphate-pyrophosphate mixture resulting from week pyrophosphatase activity. Anal. Biochem., vol. 35, p. 495−509.
  186. H.E., Forest K.T., Hickey M.J., Christensen D.A., Getzoft E.D., Tainer J.A. (1995) Structure of the fibre-forming protein pilin at 2,6 A resolution. Nature, vol. 378, p. 32−38.
  187. J.S. (1977) Behavioral genetics in bacteria. Annual Review of Genetics, vol. 11, p. 397−408.
  188. J.S., Parker S.R. (1979) Interaction of the che C and cheZ gene products is required for chemotactic behavior in Escherichia coli. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, vol. 76, N 5, p. 2390−2396
  189. J.S., Parker S.R., Talbert P.B., Houts S.E. (1983) Interactions between Chemotaxis genes and-flagellar genes in Escherichia coli. J. Bacteriol., vol. 155, p. 265−2J4.
  190. J.F. (1979) Possible involvement of bacterial autolytic enzymes in flagellar morphogenesis. J. Bacteriol., vol. 137, N 2, p. 933−946.
  191. Penner C., Traut R.R., Manson D.T., Wikman-Coffelt J. (1975) Quantification ofcoomassie blue stained proteins in poliacrylamide gels based on analyses of eluted dye.-Anal. Biochem., vol. 63, p. 595−602.
  192. A. (1955) Shape of bacterial flagella. Nature, vol. 175, N4448,p. 214−215.
  193. E., Schmitt R. (1991) Identification and sequence analysis of two related flagellin genes in Rizobium meliloty. J. Bacteriol., vol. 173, p. 2077−2085.
  194. B.F. (1983) Actin and coordination of metabolic processes. Biochem. Internat., vol. 6, p. 757−765.
  195. L.A., Kolter R. (1998) Genetic analysis of Escherichia coli biofilm formation: roles of flagella, motility, Chemotaxis and type I pill. Mol. Microbiol., vol. 30, p. 285−293.
  196. M.G., Kostyukova A.S., Tarasov V.Yu., Fedorov O.V. (1994) Different role ofN- and C-termini of archaebacterial flagellins in formation of intersubunit bonds. Intern. Symp. «Biological Motility». Abstr. Pushchino, p. 283−284.
  197. S., Eisenbach M. (1984) Minimal requirements for rotation of bacterial flagella. -J. Bacterid., vol. 158, N3, p. 1208−1210.
  198. J.C., Walsh M.P., Bert E., Shapiro L. (1979) Flagellar hook and basal complex of Caulobacter crescentus. J. Bacterid., vol. 138, p. 984−989.
  199. C.C., Watson S.W., Waterbury J.B., Truper H.G. (1968) Fine structure of Ectothiorhodospira mobilis Pelsh. J. Bacterid., vol. 95, p. 2374−2392.
  200. H.F., Silverman M., Simon M. (1977) Localisation of proteins controlling mobility and chemotaxis in Escherichia coli. J. Bacterid., vol. 132, p. 657−665.
  201. J.C. (1966) Fixation by osmium tetroxide and potassium permanganate. — J. Histochem. Cytochem., vol. 14, p. 758−769.
  202. J.D., Schreil W., Reedy M. (1982) Halobacterium halobium. I: A thin-sectioning electron microscopic study. J. Ultrastruct. Res., vol. 80, p. 148−152.
  203. D.D., Bensch K., Barrnett R.J. (1963) Cytochemistry and electron microscopy. The preservation of cellular ultrastructure and enzymatic activity by aldehyde fixation. J. Cell Biol., vol. 17, p. 19−58.
  204. F.A., Imada K., Nagashima S., Vonderviszt F., Kumasaka T., Yamamoto M., Namba K. (2001) Structure of the bacterial flagellar protofilament and implications for a switch for supercoiling. Nature, vol. 410, p. 331−337.
  205. A.D., Berg H.C. (1995) Fluctuation analysis of rotational speeds of the bacterial flagellar motor. Proc. Natl. Acad. Sci., vol. 92, p. 3502−3506.
  206. R., Raska I., Mayer F. (1974) Plan and complex flagella of Pseudomonas rhodos: analysis of fine structure and composition. J. Bacteriol., vol. 117, p. 844 857.
  207. S.C., Bauerlein E. (1992) Location of the basal disc and ring-like cytoplasmic structure, two additional strucrures of the flagellar apparatus of Wolinella succinogenes. -J. Bacterid., vol. 174, p. 263−268.
  208. M., Newton A. (1977) Reconstruction and purification of flagellar filaments from Caulobacter crescentus. J. Bacteriol., vol. 132, p. 1027−1030.
  209. M., Newton A. (1979) Purification and characterization of a polyhook protein from Caulobacter crescentus. J. Bacteriol., vol. 138, p. 575−583.
  210. K., Kamiya R., Asakura S. (1975) Left-hande to right-handed helix conversion in Salmonella flagella. Nature, vol. 254, p. 332−334.
  211. Shimo-Oka T., Hayashi M., Watanabe J. (1980) Tubulin-myosin interaction. Some properties of binding between tubulin and myosin. Biochemistry, vol. 19, p. 4921−4926.
  212. J., Wakabayashi T. (1979) Three-dimensional image reconstruction of straight flagella from a mutant Salmonella typhimurium. J. Mol. Biol., vol. 131, p. 485−507.
  213. M., Simon M. (1972) Flagellar assembly mutants in Escherihia coli. J. Bacteriol., vol. 112, p. 986−993.
  214. M., Simon M. (1974) Flagellar rotation and the mechanism of bacterial motility. Nature, vol. 249, p. 73−74.
  215. M., Simon M. (1977) Bacterial flagella. Ann. Rev. Microbiol., vol. 31, p. 397−419.
  216. M.I., Emerson S.U., Shaper J.H., Bernard P.D., Glazer A.N. (1977) Classification of Bacillus subtilis flagellins. J. Bacteriol., vol. 130, p. 200−204.
  217. F. (1960) Morphology of ordered biological structures. Radiat. Res., suppl. 2, p. 349−362.
  218. F. (1962) Critical evaluation of ultrastructural patterns with respect to fixation In: Harris R.J.C. (ed.) The interpritation of ultrastructure. New York, p. 47−67.
  219. F. (1963) A comparison of plasma membrane, cytomembranes, and mitochondrial membrane elements with respect to ultrastructural features. — J. Ultrastruct. Res., vol. 9, p. 561−580.
  220. V.P. (1985) Membrane-bound energy transductions. Bioenergetic functions of sodium: H+ is not unique as a coupling ion. Eur. J. Biochem., vol. 151, p. 199 206.
  221. R.N., Koffler H. (1971) Bacterial flagella. Adv. Microbiol. Phys., vol. 6, p. 219 339.
  222. P.A., Harrington W.F., Kielly W.W. (1961) The electrophoretic homogeneity of the myosin subunits. Biochim. Biophys. Acta, vol. 49, p. 462−470.
  223. M., Riordan J.F., Vallee B.L. (1966) Tetranitromethane. A reagent for the nitration of tyrosyl residues in proteins. Biochemistry, vol. 5, p. 3582−3589.
  224. A., Tanaka N. (1979) Heavy meromyosin and ATP-binding-protein from Escherichia coli. FEBS Letters, vol. 101, p. 166−168.
  225. G., Kalmokoff M.L., Jarrell K.F., Koval S.F., Beveridge T.J. (1990) Isolation, characterization and cellular insertion of the flagella from two strains of the archaebacterium Methanospirillum hungatei. J. Bacteriol., vol. 172, p. 32 213 228.
  226. Stallmeyer M.J.B., Aizawa S.-I., Macnab R.M., DeRosier D.J. (1989) Imagereconstruction of the flagellar basal body of Salmonella typhimurium. J. Mol. Biol., vol. 205, p. 519−528.
  227. C., Mohr C., Boyd C., Maddock J., Gober J., Shapiro L. (1997) Identification of the flil and fliJ components of the Caulobacter flagellar type III protein secretion system.-J. Bacteriol., vol. 179, p. 5355−5365.
  228. Stocker B.A.D., Zinder N.D., Lederberg J. (1953) Transduction of flagellar character in Salmonella. J. Gen. Microbiol., vol. 9, p. 410−433.
  229. W. (1962) in: Harris R.J.C. (ed.) The interpretation of ultrastructure. New York, p. 216−228.
  230. W., Rowen R. (1967) A morphological study of Halobacterium halobium and its lysis in media of low salt concentration. J. Cell Biol., vol. 34, p. 365−395.
  231. B., Berg H. (1991) Evidence for interactions between MotA and MotB, torque generating elements of the flagellar motor of Escherichia coli. J. Bacteriol., vol. 173, p. 7033−7037.
  232. Strzelecka-Golaszewska H., Mossakowska M. (1983) Involvement of N-terminal region of actin polypeptide chain in biological function of this protein. 12th European conference on muscle and motility. Czeged, Hungary.
  233. M. (1987) Halobacterial glycoprotein biosynthesis. Biochim. Biophys. Acta, vol. 906, p. 69−79.
  234. M., Herrmann G. (1978) Studies on the biosynthesis of bacterio-opsin.
  235. Demonstation of the existence of protein species structurally related to bacterio-opsin. Eur. J. Biochem., vol. 89, p. 229−235.
  236. K. (1982) Identification of myosin-binding sites on the actin sequence. — Biochemistry, vol. 21, p. 3654−3661.
  237. K. (1983) Mapping of actin-binding sites on the heavy chain of myosin subfragment I. Biochemistry, vol. 22, p. 1579−1585.
  238. Suzuki T., lino T., Yamaguchi S. (1978) Incomplete flagella structures in nonflagellate mutants of Salmonella typhimurium. J. Bacterid., vol. 133, p. 907−915.
  239. T., Komeda Y. (1981) Incomplete flagellar structures in Escherichia coli mutants. J. Bacterid., vol. 145, p. 1036−1041.
  240. H., Braun T.F., Blair D.F. (1996) Motility protein complexes in the bacterial flagellar motor. J. Mol. Biol., vol. 261, p. 209−221.
  241. V.Y., Kostyukova A.S., Tiktopulo E.I., Pyatibratov M.G., Fedorov O.V. (1995) Unfolding of tertiary structure of Halobacterium halobium flagellins does not result in flagella destruction. J. Prot. Chem., vol. 14, p. 27−31.
  242. Tauschel H.-D. (1985) ATPase and cytochrome oxidase activities at the polar organelle is swarm cells of Sphaerotilus natans: an ultrastructural study. Arch. Microbiol., vol. 141, N 4, p. 303−308.
  243. Tauschel H.-D. (1988) Localization of bacterial enzymes by electron microscopic cytochemistry as demonstrated for the polar organelle. Methods in Microbiol., vol.20,p. 237−259.
  244. Thomas D.R., Morgan D.G., DeRosier D.J. (1999) Rotational symmetry of the C ring and a mechanism for the flagellar rotary motor. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, vol. 96, p. 10 134−10 139.
  245. L.S., Rittenberg S.C. (1985) Waveform analysis and structure of flagella and basal complexes from Bdellovibrio bacteriovorus 109J. J. Bacteriol., vol. 163, p. 1038−1046.
  246. L.S., Rittenberg S.C. (1985) Isolation and composition of sheathed flagella from Bdellovibrio bacteriovorus. J.Bacteriol., vol.163, p. 1047−1054.
  247. T., Koomey M. (1997) The pilus colonization factor of pathogenic neisserial species: organelle biogenesis and structure/function relationships. — Gene, vol. 11, p. 1155−1163.
  248. Trachtenberg S., DeRosier D.J. (1992) A three-start helical sheath on the flagellar filament of Caulobacter crescentus. J. Bacteriol., vol. 174, p. 6198−6206.
  249. S.R., Martinez R.J. (1971) Methylation of the flagellin of Salmonella typhimurium. J. Bacteriol., vol. 105, p. 211−219.
  250. Ueno T., Oosawa k., Aizawa S.-I. (1992) M ring, S ring and proximal rod of theflagellar basal body of Salmonella typhimurium are composed of subunits of single protein, FliF. J. Mol.Biol., vol. 227, p. 672−677.
  251. Ueno T., Oosawa K., Aizawa S.-I. (1994) Domain structures of MS ring component protein (FliF) of the flagellar basal body of Salmonella typhimurium. J. Mol. Biol., vol. 236, p. 546−555.
  252. Y., Asakura S., Imahori K. (1972) A circular dichroism study of Salmonella flagellin: evidence for conformation change on polymerization. J. Mol. Biol., vol. 67, p. 85−98.
  253. Z., Doetsch R.N. (1969) Relationship between cell wall, cytoplasmic membrane, and bacterial motility. J. Bacteriol., vol. 100, p. 512−521.
  254. Van den Ent F., Amos L.A., Lowe J. (2001) Prokaryotic origin of the actin cytoskeleton. Nature, vol. 413, p. 39−44.
  255. Vondervist F., Kanto S., Aizawa S.-I., Namba K. (1989) Trminal regions of flagellin are disordered in solution. J. Mol. Biol., vol. 209, p. 127−131.
  256. Vondervist F., Uedaira H., Kidokoro S.-I., Namba K. (1990) Structural organization of flagellin. J. Mol. Biol., vol. 214, p. 97−103.
  257. Vonderwist F., Ishima R., Akasaka K., Aizawa S.-I. (1992) Terminal disorder: acommon structural feature of the axial proteins of bacterial flagellum? J. Mol. Biol., vol. 226, p. 575−579.
  258. M., Meisel E. (1957) Histochemistry of hepatic phosphatases at a physiologic pH. Amer. J. Clin. Path., vol. 27, p. 13−23.
  259. A., Lehrer G.M., Maunter W., Davis B.J., Ornstein L. (1959) Formalin fixation for the preservation of both intracellular ultrastructure and enzymatic activity for electron microscopic studies. J. Histochem. Cytochem., vol. 7, p. 291−302.
  260. Wagenknecht T., DeRosier D., Aizawa S.-I., Macnab R.M. (1982) Flagellar hook structures of Caulobacter and Salmonella and their relationship to filament structure. J. Mol. Biol., vol. 162, p. 69−78.
  261. K., Hotani H., Asakura S. (1969) Polymerization of Salmonella flagellin in the presence of high concentrations of salts. Biochim. Biophys. Acta, vol. 175, p. 195−203.
  262. Warrik H.M., Taylor B., Koshland D.E., Jr. (1977) Chemotactic mechanism of
  263. Salmonella typhimurium: preliminary mapping and characterization of mutants. -J. Bacteriol., vol. 130, p. 223−228.
  264. A.G., Pope B. (1977) Studies on the chymotriptic digestion of myosin. Effects of divalent cations proteolytic susceptibility. J. Mol. Biol., vol. 111, p. 129−157.
  265. Wei L.-N., Joys T.M. (1986) The nucleotide sequence of the H-lr gene of Salmonella rubislaw. Nucleic Acids Res., vol. 14, p. 8227−8232.
  266. C. // In: Gunsalus I.C., Stanier R.Y. (1960) The Bacteria. N.Y. Acad., vol. 1, p. 153.
  267. F., Paul G., Sumper M. (1985) Halobacterial flagellins are sulfated glycoproteins. J. Biol. Chem., vol. 260, p. 15 180−15 185.
  268. M.L., Macnab R.M. (1988) Overproduction of the MotA protein of Escherichia coli and estimation of its wild type level. J. Bacteriol., vol. 170, p. 588−597.
  269. Wilson M.L., Macnab R.M. (1990) Co-overproduction and localization of the
  270. Escherichia coli motility proteins MotA and MotB. J. Bacteriol., vol. 172, p. 3932−3939.
  271. D.R., Beveridge T.J. (1993) Bacterial flagellar filaments and their component flagellins. Can. J. Microbiol., vol. 39, p. 451−472.
  272. Woese C.R., Fox G.E. (1977) Phylogenetic structure of the prokaryotic domain: the primary kingdoms. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, vol. 74, p. 5088−5090.
  273. C.R., Kandler O., Wheelis M.L. (1990) Towards a natural system of organisms — proposal for the domains Archaea, Bacteria and Eucarya. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, vol. 87, p. 4576−4579.
  274. Yamaguchi S., Fujita H., Taira T., Kutsukake K., Homma M., lino T. (1984) Genetic analysis of three additional fla genes in Salmonella typhimurium. J. Gen. Microbiol., vol. 130, p. 3339−3342.
  275. Yamaguchi S., Fujita H., Ishihara A., Aizawa S.-I., Macnab R.M. (1986a) Subdivision of flagellar genes of Salmonella typhimurium into regions responsible for assembly rotation and switching. J. Bacteriol., vol. 166, p. 187−193.
  276. Yamaguchi S., Aizawa S.-I., Kihara M., Isomura m., Jones C.J., Macnab R.M. (19 866) Genetic evidence for a swiching and energy-transducing complex in the flagellar motor of Salmonella typhimurium. J. Bacteriol., vol. 168, p. 1172−1179.
  277. Yamashita I., Hasegawwa K., Susuki H., Vondervist F., Mimori-Kiyosue Y., Namba K. (1998) Structure and switching of bacterial flagellar filaments studied by X-ray fiber diffraction. Nature Struct. Biol., vol. 5, p. 125−132.
  278. Yonekura K., Maki S., Morgan D.G., DeRosier D.J., Vondervist F., Imada K., Namba K. (2000) The bacterial flagellar cap as the rotary promoter of flagellin self-assembly. Science, vol. 290, p. 2148−2152.
  279. R., Schuster S.C., Khan S. (1995) Structural effects of mutations in S. typhimurium flagellar switch complex. J. Mol. Biol., vol. 251, p. 400−412.
  280. R., Pathak N., Jaffe H., Reese T.S., Khan S. (1996a) FliN is a maior structural protein of the C-ring in the Salmonella typhimurium flagellar basal body. J. Mol. Biol., vol. 261, p. 195−208.
  281. R., Amsler C.D., Matsumura P., Khan S. (19 966) FliG and FliM distribution in the Salmonella typhimurium cell and flagellar basal bodies. J. Bacterid., vol. 178, p. 258−265.
  282. Zhu K., Gonzalez-Pedrajo B., Macnab R.M. (2002) Interactions among membrane and soluble components of the flagellar export apparatus of Salmonella. — Biochemistry, vol. 41, p. 9516−9524.
  283. Глубокую благодарность приношу академику Скулачеву Владимиру Петровичу за постоянный интерес к проводимым исследованиям жгутиковой подвижности прокариот и большую человеческую поддержку данной работы.
  284. Искреннюю и глубокую благодарность приношу Всеволоду Васильевичу Круглякову, высокопрофессиональное владение электронномикроскопической техникой которого позволили получить результаты, связанные с использованием этого метода.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!