Биохимическое обоснование использования личинок Tribolium confusum для биологической оценки качества зерновых белков
Диссертация
Важную роль в усвоении зерновых белков играет ферментная система пищеварительного тракта животных, в том числе и насекомых, осуществляющая гидролиз белков до пептидов и аминокислот. Исследования протеолитических ферментов личинок малого мучного хрущака показали, что протеолиз белков в пищеварительном тракте этого тест-организма осуществляется системой трипси-нои химотрипсино-, пепсиноили… Читать ещё >
Список литературы
- Адамовская В.Г., Левицкий А. П., Вовчук С. В. Взаимосвязь между уровнем протеиназ, их ингибиторами и хозяйственно полезными признаками зерна пшеницы. — Научно-технический бюллетень ВСГИ, 1980, № 3, с.32−37.
- Андриевский A.M., Катаненко С. В., Тоцкий В. Н. Онтогенетические особенности пептидгидролазной активности экстрактов тканей DrosopMia melanogaster. Украинский биохимический журнал, 1982, т.54, № 5, с.519−524.
- Антонов В.К. Химия протеолиэа. М.: Наука, 1983.-367с.
- Белозерский М.А., Дунаевский Я. Е., Воскобойникова Й. Е. Наличие в семенах гречихи ингибитора собственного протеолити-ческого фермента. Доклады АН СССР, 1982, т.264, № 4, с.991−993.
- Бенкен И.И., Мосолов В. В., Федуркина Н. В. Влияние ингибитора протеиназ из фасоли на фитопатогенные грибы. Микология и фитопатология, 1976, т.10, № 3, с.198−201.
- Вилкова Н.А., Колесниченко Л. И. Особенности питания и пищеварения гороховой зерновки на горохе разных по устойчивости сортов. Труды ВИЗР, 1973, вып.37, с.164−171.
- Вилкова Н.А., Шапиро И. Д. Пищевая ценность сортов и ее значение в устойчивости растений к вредителям. Труды ВИЗР, 1973, вып.37, с.30−40.
- Вилкова Н.А. Физиологические основы теории устойчивости растений к насекомым. Автореф. Дисс. докт. биол. наук.- Ленинград, 1980. 49с.
- Вовчук С.В., Левицкий А. П., Адамовская В. Г. Активность протеолитических ферментов и содержание ингибитора трипсина в зерне пшеницы при созревании. Научно-технический бюллетень ВСГИ, 1982, И, с.39−43.
- Вовчук С.В., Левицкий А. П., Чарский В. В., Сиволап Ю. М. Обнаружение протеолитических ферментов и их ингибиторов в ядрах, выделенных из проростков ячменя. Научно-технический бюллетень ВСГИ, 1981, № 1, с.42−49.
- Вовчук С.В., Левицкий А. П., Адамовская В. Г. Система протеолиза и динамика накопления белков в зерне пшеницы при созревании. Научно-технический бюллетень ВСГИ, 1982, № 4,с.48−52.
- Высоцкий В.Г., Шатерников В. А. Адекватность для человека определений биологической ценности белков химическими и биологическими методами. Вопросы питания, 1980, № 5, с.62−67.
- Гилмур Д. Метаболизм насекомых. М.: Мир, 1968.-229с.
- Диксон М., Уэбб Э. Ферменты. М.: Мир, 1982, тЛ.-392с.
- Дин Р. Процессы распада белков в клетках. М.: Мир, I98I.-c.I20.
- Жоли М. Физическая химия денатурации белков. М.: Мир, 1978. 363с.
- Евтихина З.Ф., Орехович В. Н., Шпикитер В. О. Очистка и некоторые свойства высокоактивного катепсина из селезенки.- Вопросы медицинской химии, 1963, № 9, с.626−630.
- Закладной Г. А., Ратанова В. Ф. Вредители хлебных запасов и меры борьбы с ними. М.: Колос, 1973. — 280с.
- Зелинский В.Г., Вовчук С. В., Малиновский В. А. Выделение и изучение свойств ингибиторов трипсина из зерна ячменя.- Научно-технический бюллетень ВСГИ, 1981, № 2, с.48−55.
- Кауль А.К. Богатые белком семена зерновых культур.- В сб. Источники пищевого белка. М.: Колос, 1979, с.17−28.
- Левицкий А.П. Пищеварительные ферменты слюнных желез.- Дисс. докт. биол. наук. Одесса, 1973. — 450с.
- Левицкий А.П. Методы определения ингибиторов трипсина.- В сб. Биохимические методы исследования селекционного материала. Одесса, ВСГИ, 1979, с.68−72.
- Левицкий А.П., Вовчук С. В. Биохимический метод определения переваримости растительных белков. В сб. Биохимические методы исследования селекционного материала. — Одесса, ВСГИ, 1979, с.54−58.
- Левицкий А.П. Химические и биологические методы определения пищевой (кормовой) ценности зерна. В сб. Биохимические методы исследования селекционного материала. — Одесса, ВСГИ, 1979, с.5−13.
- Левицкий А.П., Вовчук С. В., Адамовская В. Г. Протеолитические ферменты и ингибиторы трипсина в эндосперме и зародыше зерна пшеницы. Физиология и биохимия культурных растений, 1982, т.14, № 6, с.424−428.
- Мазин А.Л., Сулимова Г. Е. Хроматография нуклеиновых кислот, белков и некоторых фагов на гранулированном гидроксил-алатите. Биохимия, 1975, т.40, № 1, с.115−122.
- Майер A.M. Метаболическая регуляция прорастания. В сб. Физиология и биохимия покоя и прорастания семян. — М.: Колос, 1982, с.397−424.
- Мечников И.И. Учение о фагоцитах и его экспериментальные основы. В сб. Вопросы иммунитета. — М.: АН СССР, 1951, с.520−531.
- Мосолов В.В. Протеолитические ферменты. М.: Наука, 197I, — 414с.
- Мосолов В.В. Природные ингибиторы протеаз. Труды
- Всесоюзного симпозиума по химии протеолитических ферментов. Вильнюс, 1973, с.21−24.
- Мосолов В.В. Растительные белки ингибиторы ферментов. — В сб. Растительные белки и их биосинтез. — М.: Наука, 1975, с.172−184.
- Мосолов В.В., Малова Е. Л., Валуева Т. А., Шульмина А. И. Свойства ингибитора сериновых протеиназ из картофеля. Биоорганическая химия, 1975, № 1, с.1449−1457.
- Мосолов В.В., Федуркина Н. В., Валуева Т. А. Выделение и свойства изоингибиторов трипсина из фасоли. Биохимия, 1977, т.42, F7, C. I20I-I2II.
- Мосолов В.В., Федуркина Н. В. Стехиометрия взаимодействия белка-ингибитора протеаз из фасоли с трипсином и химо-трипсином. Доклады АН СССР, 1978, т.241, № 3, с.1214−1216.
- Мосолов В.В. Белковые ингибиторы протеолитических ферментов. Автореф. Дисс. докт. биол. наук. — Москва, 1979, — 47с.
- Мосолов В.В. Белковые ингибиторы как регуляторы процессов протеолиза. Баховские чтения, ХХХУТ. — М.: Наука, 1983. — 40с.
- Номенклатура ферментов. Рекомендации Международного биохимического союза по номенклатуре и классификации ферментов, а также по единицам ферментов и символам кинетики ферментативных реакций. — М.: ВИНИТИ, 1979. — 319с.
- Плотникова А.В. Биологическая ценность кукурузы с разным содержанием белка и лизина. Автореф. Дисс. канд. сель-хоз. наук. — Краснодар, 1981. — 24с.
- Покровский А.А., Ертанов И. Д. Атакуемость белков пищевых продуктов протеолитическими ферментами in vitro. Вопросы питания, 1965, т.24, № 3, с.38−44.
- Покровский А.А. Роль биохимии в развитии науки о питании. М.: Наука, 1974. — 127с.
- Покровский А.А. Метаболические аспекты фармакологии : и токсикологии пищи. М.: Медицина, 1979. — 184с.
- Покровский С.Н. Выделение и изучение свойств белков-ингибиторов трипсина и химотрипсина из семян гречихи. Автореф. Дисс. канд. биол. наук. — Москва, 1981. — 21с.
- Проссер Л. Сравнительная физиология животных. М.: Мир, 1977, т.1. — 608с.
- Пыльнева П.Н. Определение общего азота в растительном материале с использованием приборов Сереньева. В сб. Биохимические методы исследования селекционного материала. — Одесса, ВСГИ, 1979, с.14−19.
- Пыльнева П.Н., Шеремет A.M. Активность ингибитора трипсина у обычных и высокобелковых форм ячменя. В сб. Про-теолитические ферменты и их ингибиторы в семенах зерновых и зернобобовых культур. — Одесса, ВСГИ, 1982, с.51−54.
- Рональд Л. Мадл., Хо К. Цен. Ингибиторы трипсина и химотрипсина тритикале. В сб. Тритикале — первая зерновая культура, созданная человеком. — М.: Колос, 1978. — 285с.
- Румянцев П.Д. Биология вредителей хлебных запасов. -- М.: Хлебоиздат, 1959. 295с.
- Рядчиков В.Г., Добровольская С. В. Методы биологической оценки зерна при селекции на качество. Краснодар, НИИСХ, 1976, — 28с.
- Рядчиков В.Г. Улучшение зерновых белков и их оценка.- М.: Колос, 1978. 368с.
- Собецкий Л.Н., Верещагина А. Б. Протеолитическая активность в кишечнике тлей. Труды Всесоюзного энтомологического общества, 1981, т.63, с.189−191.
- Федуркина Н.В. Белки-ингибиторы сериновых протеиназ из фасоли. Автореф. Дисс. канд. биол. наук. — Москва, 1979.- •- 22с.
- Фершт Э. Структура и механизм действия ферментов.- М.: Мир, 1980. 432с.
- Филиппович Ю.В., Минина Н. И. Ферменты насекомых. Итоги науки и техники, серия «Биологическая химия», т.9. — М.: ВИНИТИ, 1976. — 218с.
- Фурсов О.В. Протеазы и система «протеаза-ингибитор» родительских линий и гибридов кукурузы. Физиология и биохимия культурных растений, 1975, т.7, № 4, с.424−428.
- Черников М.П. 0 механизме действия протеиназ. В сб. Актуальные вопросы современной биохимии, т.1. — М.: Наука, 1959, с.170−177.
- Черников М.П., Абрамова Е. П., Ляйман М. Э., Черникова Л, Шуляк А.П., Чеботарев А. К. Ингибиторы протеиназ семян некоторых растений, их свойства и влияние на усвоение белка.- Вестник АМН СССР, 1966, № 10, с.57−64.
- Черников М.П., Усачева Н. Т., Ляйман М. Э. О связи темпа переваривания белков со скоростью всасывания аминокислот.- Вопросы питания, 1973, т.32, № 4, с.11−15.
- Черников М.П. Протеолиз и биологическая ценность белков. М.: Медицина, 1975. — 231с.
- Шатерников В.А., Высоцкий В. Г., Яцышина Т. А., Батурин А. К., Сафронова A.M. Пути повышения биологической ценно- . сти растительных белков. Вопросы питания, 1982, № 6, с.20−28.
- Эггум Б. Методы оценки использования белка животными.- М.: Колос, 1977. 189с.
- Abe Makato, Arai Soiehi, Kato Hiromichi, Fujimaki Ma-aao. Thiol-protease inhibitors occurring in endosperm of corn.- Agr. and Biol. Chem., 1980, v.44, n.3, p.685−686.
- Abita J.P., Lazdunski M. On the structural and functional role of carboxylates in chymotrypsinogen A. A comporison with chymotripsin, trypsinogen and trypsin. Biochem. Biophys. Res. Communs, 1969, v.35, p.707−712.
- Agruwal O.P., Bahadur J. A comporison between the so-livary gland and gut protease activity with reference to pH optimum in Periplaneta americana. Hat. Acad. Sci. Lett., 1981, v.4, n.5, p.215−217.
- Ahmad Zafeer, Salumuddin M., Siddi Majid. Purification and charactirization of three alkq^ine proteases from the gut ^ of the larva of army warm Spodoptera litura. Insect Biochem., 1980, v.10, n.6, p.667−673.
- Applebaum S.W., Birk Y., Harpar I., Bondi A. Comparative studies on proteolytic enzymes of Tenebrio molitor. Сотр. Biochem. Physiol., 1964, v.11, p.85−103.
- Applebaum S.W., Konijn A.M. The presence of a Triboli-um-protease inhibitor in wheat. J. Insect Physiol., 1966, v.12, n.6, p.665−669.
- Asu H.W., Vavak D.L., Satterlee L.D., Miller G.A. A multienzyme technique for estimating protein digestibility. — Vfy- J. Pood Science, 1977, v.42, n.5, p.1269−1273.
- Baines N.J., Baird J.В., Elmore D.T. The kinetics of hydrolysis of derivatives of arginine, homoarginine and ornithine by trypsin. J. Biochem., 1964, v.90, p.470−476.
- Baker J.E. Properties of midgut proteases in larvae of Attagenus megatoma. Insect Biochem., 1976, v.6, n.2,p.143−148.
- Baker J.E. Isolation and properties of digestive car-boxypeptidases from midguts of larvae of the black carpet beetle Attagenus megatoma. Insect Biochem., 1981, v.11, n.5j p.583−591.
- Baker J.E. Localization of proteolytic enzymes in the midguts of larvae of the black carpet beetle. J. Ga Entomol., Soc., 1981, v.16, n.4, p.495−500.
- Baker Ь.Е. Hew synthetic substrates for pepsin. J. Biol. Chem., 1951, v.193, p.809−813.
- Barrett A.J. Introduction: the classification of proteinases. In book: Protein degradation in health and disease. Ciba Foundation symposium 75, 1980.
- Baumgarther В., Chrispeels M.J. Partial characterisation of a protease inhibitor which inhibits the major endopep-tidase present in the cotyledons of mung beans, Plant Physiol., 1976, v.58, n.1, p.1−6.
- Belew M., Porath J., Sundberg L. The trypsin and chy-motrypsin inhibitors in chick peas. Purification and properties of the inhibitors. Eur. J. Biochem., 1975, v.60, p.247−258.
- Belitz H.D., Kaiser K.P., Santarius K. Trypsin and chy-motrypsin inhibitors from potatoes: isolation and some properties. Biochem. Biophys. Res. Communs, 1971, v.42, p.420−427.
- Bergmann M. A classification of proteolytic enzymes.- Advances in Enzymol., 1942, v.2, p.49−54.
- Bergmann M., Fruton J.S., Pollok H. The specificity of trypsin 1. J. Biol. Chem., 1939, v.127, 643−648.
- Berridge N.J. Pure crystalline rennin. Hature, 1943, v.151, p.473−476.
- Bhatty R.S. Trypsin inhibitor of Faba beans. 1. Preliminary studes. Can. J. Botany, 1975, v.53, p.3075−3077.
- Birk Y., Applebaum S.W. Effect of soybean trypsin inhibitors on the development and midgut proteolytic activityof Tribolium castaneum larvae. Enzymologia, 1960, v.12, n.11, p.318−326.
- Birk Y., Gertler A., Khalee S. Separation of a Tribo-lium-protease inhibitor from soybeans on a calcium phosphate.- Biochem. Biophys. Acta, v.67, p.326−328.
- Birk Y. Chemistry and nutrition significance of proteinase inhibitors from plant sources. Ann. U.Y. Acad Sci., 1968, v.146, p.388−398.
- Blou D.M., Wright C.S., Kukla D., Ruhlmann A., Steige-mann W., Huber R. A model for the association of bovine pancreatic trypsin inhibitor with chymotrypsin and trypsin. J.
- Molec. Biol., 1972, v.69, p.137−144.
- Bouman D.E. Fractions derived from soybeans and navy beans which retard tryptic degestion of casein. Proc. Soc. Exp. Biol. Med., 1944, v.57, p.139−140.
- Briegel Hans, Lea Arden 0. Relationship between protein and proteolytic activity in the midgut of mosquitoes. J. Insect Physiol., 1975, v.21, n.9, p.1597−1604.
- Bresler S.E., Krutyakov V.M., Vlasov G.P. Catalytic activity of trypsin with an acylated «Active» serine. — Europ. J. Biochem., 1971, v.18, p.131−135.
- Camus M.C., Laporte J.C. Edute de la teneur et de la repartation des inhibiteurs trypsiques dedikers bles durs (P. durum) et les tendres (F.vulgare) par une methode sur filinde gilatine. Ann. Techn. Agr., 1974, v.23, No.4, p.421−431.
- Chaudhary K.D., Lemonde A. Phosphorus in the nutrition of Tribolium confusum. Canad. J. Zool., 1962, v.40, p.375−379.
- Chen P. S. Advances in insect physiology, v.3. London-N.Y. Acad. Press., 1966, p.53.
- Chirigos M.A., Meiss A.IT., Pisano J.J., Taylor M.W. Growth response of the confused flour beetle Tribolium confusum to six selected protein sources. J. Nutrition, 1960, v.72, p.121−130.
- Chu H.M., Chi C.W. The isolation and crystallization of two trypsin-inhibitors of low molecular weight from mung bean. Sci. sinica, 1965, v.14, p.1441−1453.
- Collins J.L., Sanders G.G. Changes in trypsin inhibitory activity in some soybean varieties during maturaty and -j * germination. J. Pood Science, 1976, v.41, n.1, p.168−172.
- Dahlmann В., Jany K.D., Pfleiderer G. The midgut en-dopeptidases of the honey bee (Apis mellifira): comporison of the enzymes in different ontogenetic stages. Insect Biochem., 1978, v.8, n.3, p.203−211.
- Davis G.R.F. Evaluation of the nutritional value of proteins of rupe, turnip rape and yellow mealworm, Tenebrio molitor. Arch, int physiol. biochim., 1974, v.82, n.1,p.141−148.
- Djurtoft R., Foltann В., Johanaen A. On the molecular weight of prorennin and rennin. Conrpt. rend. trav. Lab. Carlaberg, v.34, p.287−291.
- Dryden M.J., Kendrick J.G., Satterlee L.D., Shroeder L., Block R.G. Predicting protein degeatibility and quality uaingan enzyme Tetrahymena pyriformis in bioaasay. J. Food Biochem, v•1, Na1, p.35−44.
- Dubin A. A polyvalent proteinaae inhibitor from hor-aeblood-leucocyte cytoaol. Iaolation, purification and aome molecular parametrea. Eur. J. Biochem., 1977, v.73, No. 5, p.429−435.
- Dunn M.S., Rockland L.B. Biological value of proteina determined with Tetrahymena geleiih. Proc. Soc. Exp. Biol. Med., 1947, v.64, p.377−379.
- Eguchi Muaaharu, Iwamoto Akiko, Yamauchi Keiji. Interrelation of proteaaea from the midgut lumen, epithelia and peritrophic membrane of the ailkworm, Bombyx mori L. Appl. Entomol. and Zool., 1982, v.17, No.2, p.179−187.
- Erickaon J.P., Miller E.R., Elliott P.O., Ku P.K., Ullrey D.E. Nutritional evaluation of triticale in awine atarter and grower dieta. J. Animal Science, 1979, v.48, No.3, p.547−553.
- Erlanger B.P., Kokowaky N., Cohen W. The preparation and propertiea of two new chromogenic aubatrates of trypain. Arch, biochem. andBiophya., 1961, v.95, No.2, p.271−278.
- Eto Toahio. Inhibitory effect of aoybean inhibitor on proteinaae of the ailkworm Bombyx mori. Huxon cancuraky dzaccu L. Sercult. Sci. Dap., 1977, v.46, No.2, p.171−172.
- Evancho J.M., Hurt H.D., Devlin P.A., Landera R.E., Aahton D.H. Compariaon of Tetrahymena pyriformia and rat bio-aaaaya for the determination of protein quality. J. Pood Science, 1977, v.42, No.2, p.444−448.
- FAO/WHO. Energy and Protein requirementa. World Health Organization Techn. Report No.522, and РАО Meetinga Rep. No.52. Publiah by РАО and Y/HO. Geneva, 1973.
- Peeney R.E., Meona J.E., Bigler I.C. Inhibitation ofhuman trypsin plasmin and trombin by naturally occurring inhibitors of proteolytic enzymes. J. Biol. Chem., 1968, v.23, No.5, p.608−705.
- Fraenkel G., Blewett M. The vitamin B-complex requirements of several insects. J. Biochem., 1943, v.37, No.8, p.686−692.
- Fraenkel G., Blewett M. The importance of folic acid and unidentified members of the vitamin B-complex in the nutrition of certain insects. J. Biochem., 1947, v.41, No.6, p.469−475.
- Fraenkel G., Printy G.E. The amino acid requirements of the confused beetle Tribolium confusum. Biol. Bull., 1954, v.106, No.2, p.149−157.
- Furusawa Y., Kurosawa Y., Chuman I. Purification and properties of trypsin inhibitor from hakuhenzu bean (Dolichos lablab). Agric. Biol. Chem., 1974, v.38, No.6, p.1157−1164.
- Gan J.C., Jeffay H. Origins and metabolism of the intracellular amino acid pools in rat liver and muscle. Bio-chim. biophys. acta, 1967, v.148, N0.4, p.448−451.
- Gooding R.H. Digestive proteinases from blood-sucking insect. In: 13 Int. Congr. Entomol. Abstrs. — Lenin- v s grad, Nauka, 1971, p.381−382.
- Gratecos D., Rovery M. L’hydrolyse des liasons de la leucine par diverses chymotrypsines. Biochim. biophys. acta, 1967, v.140, p.410−415.
- GreenT.R., Ryan C.A. Wound-induced proteinase inhibi-, tor in plant leaves. A possible defense mechanism against insect. Science, 1972, v.175, p.776−777.
- Grogan D.E., Hunt J.H. Digestive proteases of two species of wasps of the genus Vespula. Insect Biochem., 1977, v.7, No.3, p.191−196.131.
- Halim A.H., Mitchell H.Z., Wassom C.E., Edmunds L.K.
- Puppreasion of fungal growth by isolated trypsin inhibitors of corn grain. J. Agr. and Pood Chem., 1973, v.21, Ho.6, p.1118−1119.
- Ham W.E., Pandstedt R.M. A proteolytic inhibiting substance in the extract from unheated soy bean meal. J. Biol. Chem., 1944, v.154, p.505−509.
- Hankinson C.L. The preparation of crystalline rennin.- J. Dairy Sci., 1943, v.26, p.53−57.
- Haynes R., Peeney R.E. Transformation of active-site lysine in naturally occurring trypsin inhibitors. A basis for a general mechanism for inhibition of proteolytic enzymes.- Biochemistry, 1968, v. 7, p.2879−2885.
- Heimburger N., Haupt H., Schwick H.G. Proteinase inhibitors of human plasms. In: Proceedings of the International Research Conference on Proteinase Inhibitors, p.1−21, 1971.
- Herriott R.M. Pepsinogen and pepsin. J. Gen. Physiol., 1962, v.45, Suppl. 1, p.57−62.
- Hochstrasser K., Werle E. Uber pflanzliche Protease-inhibitoren 3. Reindar-stellung der Trypsininhibitorenaus Keimen von Weizen- und Roggensamen, Lokalisierung der aktiven Zentren. Hoppe-Seyler's, Z. Physiol. Chem., 1969, v.350,p.249−254.
- Hosbach H.A., Egg A.H., Kubli E, Einfluss des Tutter-rusammensetrung Verdaungsenrym Aktivit&ten bei Drosophila me-lanoguster-larven. Rev. suisse zool., 1972, v.79, No.3,p.1049−1060.
- Houseman J. a thiol-activated degestive proteinase from adults of Rhodnius prolixus. Can. J. Zool., 1978, v.56, Ho.5, p.1140−1143.
- Huot L., Bernard R., Lemonde A. Aspects quantitatifs des besoins en mineraux de Tribolium confusum Duval. 2. Pour-centage optimum des cations Mg, Ca, Ha et K. Can. J. Zool., 1958, v.36, p.7−13.
- Hwang D.L., Vang W-K., Pourd D.E., Davis L.K. Rapidrelease of protease inhibitors from soybeans. Immunochemical quantitation and parallels with lectins. Plant Physiol, 1978, v.61, No. 1, p.30−34.
- Inagami Т., Sturtevant J.M. Nonspecific catalyses by? chymotrypsin and trypsin. J. Biol. Chem., 1960, v.235,p.1019−1025.
- Inouje K., Pruton J.S. Studies on the specificity of pepsin. Biochemistry, 1967, v.6, p.1765−1770.
- Jan-Wilson Anna L., Wilson Karl a. Nature of proteinase inhibitors released from soybeans during inhibition and germination. Phytоchemistry, 1982, v.21, No.7, p.1547−1551.
- Jany K.D., Hang H., Ishay J. Trypsin-like endopepti-dases from the midguts of the larvae from the hornets of Ves-pa orientalis and Vespa crabro. Insect Biochem., 1978, v.8, No.4, p.221−230.
- Kakade M.L. Biochemical basis for the differences in plant protein utilization. J. Pood Chem., 1974, v.22, P.550−555.
- Kang S.H., Puchs M.S. The identification of two protease inhibitors in Drosophila melanogaster. Сотр. Biochem. and Physiol., 1973, v.46, No.2, p.367−374.
- Kassell B. Naturally occurring inhibitors of proteolytic enzymes. Methods Enzymol., 1970, v.19, p.839−906.
- Kastner H.W., Kaul A.K., Niemann E.G. Use of Tetra-hymena pyriformis to evaluate the relative nutritive value (RNV) of some crop cultivars and process cereals. Qual. Plant., 1976, v.25, No.3−4, p.361−373.
- Katsoris P.P., Marmaras V.J., Christodoulou C. Peptidases and aminopeptidases in the fruit-fly ceratitis capi-tata tissue destribution substrate specificity and development. Сотр. Biochem. and Physiol., 1981, B69, No.1, p.55−59.
- Katunuma N., Kominami E., Banno Y., Kito K., Aoki Y., Urota G. Concept on mechanism and regulation of intracellular enzyme degradation in mammalian tissues. Adv. Enzyme Regul., Л 1976, v.14, p.325−345.
- Keil В., Dlouha V., Holeysovsky V., Sorm P. Hypothesis of threedimensional arrangement of polypeptide chain in trypsin., Collection Czechosl. Chem. Communs, 1968, v.33,p.2307−2311.
- Kirsi M., Mikola J. Occurrence of proteolytic inhibitors in various tissues of barley. Planta, 1971, v.96, p.281−291.
- Kitagawa K., Izumiya N. Action of trypsin and papain on derivatives of (f -amino-^ guanidinobutyric acid homo-arginine. — J. Biochem., 1959, v.46, p.1159−1165.
- Koide T.,.Ikenaka T. Studies on soybean trypsin inhibitors. 3. Amino-acid sequece of the carboxyl-terminal region and the complete amino-acid sequence of soybean trypsin inhibitor (Kunitz). Eur. J. Biochem., 1973, v.32, p.417−431.
- Krogdake A., Holm H. Inhibition of human and rat pancreatic proteinases by crude and purified soybean proteinase inhibitors. J. Nutrition, 1979, v.109, p.551−558.
- Kunitz M. Crystalline soybean trypsin inhibitor, 2. General properties. J. Gen. Physiol., 1947, v.30, р.291-ЗЮ.
- Kunz P.A. Resolution and properties of the proteinases in the larva of the mosquito, 'Aedes aegypti. Insect л Biochem., 1978, v.8, No.1, p.43−51.
- Lee D., Ryle A.P. Pepsin D. Aminor component of commercial pepsin preparations. J. Biochem., 1967, v.104,p.742−746.
- Lenney J.P. Three yeast proteins which inhibit three yeast proteases. Fed. Proc., 1973, v.32, p.659−663.
- Levinsky H.J., Applebaum S.W. Isolation and characterization of a new trypsih-like enzyme from Tenebrio molitor larvae. Inter. J. Peptide and Protein Res., 1977, v.10, No.3, p.252−264.
- Liener L.E. Protease inhibitors and other toxic factors in seeds. Plant Proteins, London, 1978, v.26, p.117−140.
- Lipke H., Fraenkel G. Effect of Soybean Inhibitors on Growth of Tribolium confusum. J. Agr. and Pood Chem., 1954, v.2, N0.8, p.410−414.
- Loachiavo S.R., Mc Ginnis A.I., Metcalfe D.R. Nutritive value of barley varieties assesed with the confused flour beetle. Nature, 1969, v.224, No.5216, p.288−289.
- Loschiavo S.R. An Insect Bioassay to Evaluate Peed Barley of Different Lysine Content. J. Sci. Pood Agric., 1980, v.31, No.4, P.351−354.
- Lowry O.H., Rosebrough N.J., Parr A.L., Randall R.J. Protein measurement with. Folin reagent. J. Biol. Chem., 1951, v.193, No.1, p.265−275.
- Madar Z., Gertler A., Birk Y. The fate of the Bowman-Birk trypsin inhibitor from soybeans in the digestive tractof chicks. Сотр. Biochem. Physiol., 1979, 62A, p.1057−1062.
- Matern Н", Betz H., Holzer H. Compartmentation of inhibitors of proteinases A and В and carboxypeptidase Y in yeast. Biochem. Biophys. Res. Commun, 1974, v.60, p.1051−1057.
- Mauron J. The analysis of food proteins, amino acid composition and nutritive value.-In: Proteins in human nutrition. Academic Press, New York and London, 1973, p. 139−151.
- Mc Naughton G.L. Color trypsin inhibitor and urease activity as it effects growth of broilers. Zootech. int., 1982, v.8, p.40−42.
- Metcalfe D.R., Loschiavo S.R., Mc Ginnis A.G. Evaluation of cereal cultivars for feeding value with the confused flour beetle, Tribolium confusum. Can. Entomol., 1972, v.104, No.9, p.1427−1431.
- Mikola J., Suolinna E-M. Purification and properties of an inhibitor of microbiol alkaline proteinases from barley. Arch. Biochem. Biophys., 1971, v.144, No.2, p.566−575.
- Mikola J., Kirsi M. Differences between endospermal and embryonal trypsin inhibitors in barley, wheat and rye.- Acta chem. Scand., 1972, v.26, p.787−795.
- Mitchell H.H. A method of determination of the biological value of protein. J. Biol. Chem., 1924, v.58,p.873−879.
- Mitchell H.H., Block R.J. Some relationships beet-ween the amino acid contents of proteins and their nutritive values for the rat. J. Biol. Chem., 1946, v.163, p.599−606.
- Mohyuddin M., Kaul A.K., Sharma T.R., Niemann E.G. Use of two fungal strains as test organisms for the evaluation of relative value in cereals and legumes. Qual. Plant, 1976, v.25, No.3−4, p.317−329.
- Neil G.L., Niemann C., Hein G.E. Structural specifi- v city dL- chymotrypsin: polypeptide-subsctrates. Nature, 1966, v.210, p.903−908.
- Newman C.W., Eslick R.F., Rasmuson R.C. Effect of barley variety on protein quality and nutritional value for rats. J. Anim. Sci., 1974, v.38, No.1, p.71−75.
- Niemann E.G., Christoffers D., Georgi В., Kaestner H., Mohyuddin M., Sharma T.R. Screening methods for protein, amino acids and nutritive value in crops and processed food.- In: Seed Protein Improv. Nucl. Techn., Vienna, 1978, p.331−345.
- NRC. Nutrient Requirements of Laboratory Animals. 2-nd revised edition. National Requirements Academy of Sciences National Research Council, Washington, D.C., 1972.
- Ofelt C.W., Swith A.K., Mills J.M. Proteases of the soybean. Cereal. Chem., 1955, v.32, p.53−63.
- Oser B.L. Method for integrateins essential amino136. acid content in the nutritional evaluation of proteins. J. Amer. Diet. Assoc., 1951, v.27, p.396−402.
- Plapp B.V., Raftery M.A., Cole R.D. The trypsic digestion of S-aminoethylated ribonuclease. J. Biol. Chem., 1967, v.242, p.265−270.
- Polanowski A. Trypsin inhibitor from rye seeds. -- Acta biochim. polon., 1967, v.14, p.389−395.
- Postel W., Gorg A., Westermeier R. Isoelectrishe Fo-kussurung von samenproteinen-enzymen and- inhibitoren aus verchiedenem Sojasorten. Lebensmitt wiss. Technol., 1978, v.11, Ho.4, p.202−205.
- Protein Methods for Cereal Breeders as Related to Human Nutritional Requirements. PAG Bulletin, 1975, v.2, p.22−48.
- Rackis J.J. Significance of soya trypsin inhibitors in nutrition. J. Amer. Oil. Chem. Soc., 1981, v.58, No.3, p.495−501.
- Rice R.H., Etzler M.E. Chemical modification and hybridisation of wheat germ agglutinins. Biochemistry, 1975, v.14, No.18, p.4093−4100.
- Richardson M. Protein inhibitors of enzymes. Food chemistry, 1981, v.6, No.3, p.235−253.
- Richmond V., Tong J., Wolf S., Trucco R.E., Caputto R. Chromatographic isolation of gastricsin, the proteolytic en- о zyme from gastric juice with pH optimum 3,2. Biochim. Bio-phys. acta, 1958, v.29, p.453−458.
- Rjadchikov V.G. Protein quality and nutritional value of high-lysine maize. In: High-Quality Protein Maize.-Dowden, Hutchinson and Ross. Inc., 1975, p.475−482.
- Ryan C.A. Wound-induced accumulation of proteinase inhibitor 1. in tomato leaves. Bayer 5. Proteinase Inhibit., 1974, p.667−673.
- Ryle A.P., Hamilton M.P. Pepsinogen С and pepsin C. Further purification and amino acid composition. J. Biochem, 1966, v.101, p.176−180.
- Sharma T.R., Kaul А. К", Niemann E.G. Evaluation of nutritional quality in plant cultivars using confused flour beetle, Tribolium confusum. Qual. Plant., 1977, v.27, Ho.3−4, p.303−321.
- Shariff G., Vohra P., Qualset C.O. Further studies on the nutritional evaluation of wheat, triticale and rice grains using the red flour beetle. Cereal Chem., 1981, v.58, Ho.2, p.86−89.
- Shields G.S., Hill R.L., Smith E.b. Preparation and properties of guanidinated mercuripapain. J. Biol. Chem., 1959, v.234, p.1747−1753.
- Sinha M. Trypsin activity in the midgut of Sareopha-ga ruficornis and Musca domestica. Experientia, 1976, v.32, No.10, p.1289−1290.
- Somadder K., Shrivastawa M. Digestive enzymes in the gut and salivary gland of the larvae of Chilo auricilius.- Experientia, 1980, v.36, No.2, p.218−223.
- Splitter J.L.J., Shipe W.F. Enzymatic hydrolysis and vole bioassay for estimation of the nutritive quality of maize. J. Pood Sci., 1976, v.41, No.6, p.1387−1391.
- Steffens R., Kassell B. Effect of trypsin inhibitors on growth and metamorphosis of corn borer larvae Ostrinia nu-bilalis. J. Agr. and Pood Chem., 1978, v.26, No.1, p.170−174.
- Su Helen C.P., Speirs R.D., Mahany P.G. Trypsin inhibitors: effects on the rice weevil the laboratory. J. Ga Entomol. Soc., 1974, v.9, No.2, p.86−87.
- Tang J., Mills J., Chiang L., Chiang L. de. Comparative studies on the structure and specificity of human gast-ricsin, pepsin and zymogen. Ann. N.Y. Acad. Sci., 1967, v.140, p.68−71.
- Taylor M.W., Medici I.L. Amino Acid Requirements of Grain Beetles. J. Nutrition, 1966, v.88, p.176−180.
- Thomas K. Uber die biologische Wertigkeit der Stick-stoffsubstanzen in verschiedenen Nahrungsmitteln. Arch. Anat. Physiol. Abt., 1909, p.219−225.
- Tikoos S.J.P., Abral Y.P., Sachor R.C. Studies on polyphenol oxidase in wheat grains. Cereal Chem., 1973, v.50, Ho.4, p.520−523.
- Vohra P., Shariff G., Robinson D.W., Qualset C.O., Gall G.A. Nutritional evaluation of triticale, wheat and rye grain using red flour beetle Tribolium castaneum larvae and chickens. Nutr. Repts. Inter., 1978, v.18, No.3, p.289−300.
- Ward Colin W. Aminopeptidases in webbing clothes moth larvae properties and specificities of the enzymes of intermediate electrophoretic mobility. Biochim. et biophys. acta, 1975, v.410, No.2, p.361−369.
- Ward Colin W. Properties of the major carboxypepti-dase in the larvae of the webbing clothes moth Tineola bis-selliella. Biochim. et biophys. acta, 1976, v.429, No.2, p.564−572.
- Weiel J., Hapner K.D. Barley proteinase inhibitors: a possible role in grosshopper control. Chytoehemistry, 1976, v.15, No.12, p.1885−1887.
- Westhuiren M.C., Hewitt P.H., Toit P.J. Aminopepti-dase from the harvester termite Trinervitermes trinervoides: distribution, purification, physical and chemical properties. Insect Biochem., 1981, v.11, No.3, p.311−321.