ΠŸΠΎΠΌΠΎΡ‰ΡŒ Π² написании студСнчСских Ρ€Π°Π±ΠΎΡ‚
АнтистрСссовый сСрвис

АнтитСла ΠΏΡ€ΠΎΡ‚ΠΈΠ² синтСтичСских ΠΏΠ΅ΠΏΡ‚ΠΈΠ΄Π½Ρ‹Ρ… Ρ„Ρ€Π°Π³ΠΌΠ΅Π½Ρ‚ΠΎΠ² ΠΏΡ€ΠΈΠΎΠ½Π½ΠΎΠ³ΠΎ Π±Π΅Π»ΠΊΠ° для выявлСния ΠΊΠ»Π΅Ρ‚ΠΎΡ‡Π½ΠΎΠ³ΠΎ ΠΏΡ€ΠΈΠΎΠ½Π° ΠΈ Π΅Π³ΠΎ ΠΏΠ°Ρ‚ΠΎΠ³Π΅Π½Π½ΠΎΠΉ ΠΈΠ·ΠΎΡ„ΠΎΡ€ΠΌΡ‹

Π”ΠΈΡΡΠ΅Ρ€Ρ‚Π°Ρ†ΠΈΡΠŸΠΎΠΌΠΎΡ‰ΡŒ Π² Π½Π°ΠΏΠΈΡΠ°Π½ΠΈΠΈΠ£Π·Π½Π°Ρ‚ΡŒ ΡΡ‚ΠΎΠΈΠΌΠΎΡΡ‚ΡŒΠΌΠΎΠ΅ΠΉ Ρ€Π°Π±ΠΎΡ‚Ρ‹

ВрансмиссивныС Π³ΡƒΠ±ΠΊΠΎΠΎΠ±Ρ€Π°Π·Π½Ρ‹Π΅ энцСфалопатии, ΠΈΠ»ΠΈ ΠΏΡ€ΠΈΠΎΠ½Π½Ρ‹Π΅ Π±ΠΎΠ»Π΅Π·Π½ΠΈ — это Π½Π΅ΠΈΠ·Π»Π΅Ρ‡ΠΈΠΌΡ‹Π΅ ΠΏΠ΅ΠΉΡ€ΠΎΠ΄Π΅Π³Π΅Π½Π΅Ρ€Π°Ρ‚ΠΈΠ²Π½Ρ‹Π΅ заболСвания, ΠΏΠΎΡ€Π°ΠΆΠ°ΡŽΡ‰ΠΈΠ΅ Ρ‡Π΅Π»ΠΎΠ²Π΅ΠΊΠ° ΠΈ Π½Π΅ΠΊΠΎΡ‚ΠΎΡ€Ρ‹Π΅ Π΄Ρ€ΡƒΠ³ΠΈΠ΅ Π²ΠΈΠ΄Ρ‹ ΠΌΠ»Π΅ΠΊΠΎΠΏΠΈΡ‚Π°ΡŽΡ‰ΠΈΡ…. Одним ΠΈΠ· Ρ‚Π°ΠΊΠΈΡ… Π·Π°Π±ΠΎΠ»Π΅Π²Π°Π½ΠΈΠΉ являСтся губкообразная энцСфалопатия ΠΊΡ€ΡƒΠΏΠ½ΠΎΠ³ΠΎ Ρ€ΠΎΠ³Π°Ρ‚ΠΎΠ³ΠΎ скота, эпидСмия ΠΊΠΎΡ‚ΠΎΡ€ΠΎΠΉ нанСсла ΠΎΠ³Ρ€ΠΎΠΌΠ½Ρ‹ΠΉ ΡƒΡ‰Π΅Ρ€Π± ΡΠ΅Π»ΡŒΡΠΊΠΎΠΌΡƒ хозяйству Π’Π΅Π»ΠΈΠΊΠΎΠ±Ρ€ΠΈΡ‚Π°Π½ΠΈΠΈ ΠΈ Ρ€ΡΠ΄Π° Π΄Ρ€ΡƒΠ³ΠΈΡ… СвропСйских стран. ПопаданиС Π² ΠΎΡ€Π³Π°Π½ΠΈΠ·ΠΌ… Π§ΠΈΡ‚Π°Ρ‚ΡŒ Π΅Ρ‰Ρ‘ >

АнтитСла ΠΏΡ€ΠΎΡ‚ΠΈΠ² синтСтичСских ΠΏΠ΅ΠΏΡ‚ΠΈΠ΄Π½Ρ‹Ρ… Ρ„Ρ€Π°Π³ΠΌΠ΅Π½Ρ‚ΠΎΠ² ΠΏΡ€ΠΈΠΎΠ½Π½ΠΎΠ³ΠΎ Π±Π΅Π»ΠΊΠ° для выявлСния ΠΊΠ»Π΅Ρ‚ΠΎΡ‡Π½ΠΎΠ³ΠΎ ΠΏΡ€ΠΈΠΎΠ½Π° ΠΈ Π΅Π³ΠΎ ΠΏΠ°Ρ‚ΠΎΠ³Π΅Π½Π½ΠΎΠΉ ΠΈΠ·ΠΎΡ„ΠΎΡ€ΠΌΡ‹ (Ρ€Π΅Ρ„Π΅Ρ€Π°Ρ‚, курсовая, Π΄ΠΈΠΏΠ»ΠΎΠΌ, ΠΊΠΎΠ½Ρ‚Ρ€ΠΎΠ»ΡŒΠ½Π°Ρ)

Π‘ΠΎΠ΄Π΅Ρ€ΠΆΠ°Π½ΠΈΠ΅

  • БПИБОК Π‘ΠžΠšΠ ΠΠ©Π•ΠΠ˜Π™
  • 1. ΠžΠ‘Π—ΠžΠ  Π›Π˜Π’Π•Π ΠΠ’Π£Π Π« «ΠΠ½Ρ‚ΠΈΡ‚Π΅Π»Π° ΠΊ ΠΏΡ€ΠΈΠΎΠ½Π½ΠΎΠΌΡƒ Π±Π΅Π»ΠΊΡƒ: ΠΌΠ΅Ρ‚ΠΎΠ΄Ρ‹ получСния ΠΈ Ρ€Π±Π»Π°ΡΡ‚ΠΈ примСнСния»
    • 1. 1. ΠŸΡ€ΠΈΠΎΠ½Π½Ρ‹Π΅ Π±ΠΎΠ»Π΅Π·Π½ΠΈ
    • 1. 2. Π‘Ρ‚Ρ€ΡƒΠΊΡ‚ΡƒΡ€Π° ΠΏΡ€ΠΈΠΎΠ½Π½ΠΎΠ³ΠΎ Π±Π΅Π»ΠΊΠ°
    • 1. 3. ΠœΠ΅Ρ‚ΠΎΠ΄Ρ‹ получСния Π°Π½Ρ‚ΠΈΡ‚Π΅Π» ΠΊ ΠΏΡ€ΠΈΠΎΠ½Π½ΠΎΠΌΡƒ Π±Π΅Π»ΠΊΡƒ
      • 1. 3. 1. Π˜ΠΌΠΌΡƒΠ½ΠΈΠ·Π°Ρ†ΠΈΡ Π²Ρ‹Π΄Π΅Π»Π΅Π½Π½Ρ‹ΠΌ ΠΏΡ€ΠΈΠΎΠ½Ρ‹ΠΌ Π±Π΅Π»ΠΊΠΎΠΌ
      • 1. 3. 2. Π˜ΠΌΠΌΡƒΠ½ΠΈΠ·Π°Ρ†ΠΈΡ трансгСнных бСсприонных ΠΌΡ‹ΡˆΠ΅ΠΉ
      • 1. 3. 3. Π˜ΠΌΠΌΡƒΠ½ΠΈΠ·Π°Ρ†ΠΈΡ Ρ€Π΅ΠΊΠΎΠΌΠ±ΠΈΠ½Π°Π½Ρ‚Π½Ρ‹ΠΌ ΠΏΡ€ΠΈΠΎΠ½Π½Ρ‹ΠΌ Π±Π΅Π»ΠΊΠΎΠΌ
      • 1. 3. 4. Π”ΠΠš-иммунизация
      • 1. 3. 5. Π˜ΠΌΠΌΡƒΠ½ΠΈΠ·Π°Ρ†ΠΈΡ синтСтичСскими Ρ„Ρ€Π°Π³ΠΌΠ΅Π½Ρ‚Π°ΠΌΠΈ ΠΏΡ€ΠΈΠΎΠ½Π½ΠΎΠ³ΠΎ Π±Π΅Π»ΠΊΠ°, ΠΊΠΎΠ½ΡŠΡŽΠ³ΠΈΡ€ΠΎΠ²Π°Π½Π½Ρ‹ΠΌΠΈ с Π±Π΅Π»ΠΊΠΎΠΌ-носитСлСм
      • 1. 3. 6. Π˜ΠΌΠΌΡƒΠ½ΠΈΠ·Π°Ρ†ΠΈΡ ΠΌΡƒΠ»ΡŒΡ‚ΠΈΠ°Π½Ρ‚ΠΈΠ³Π΅Π½Π½Ρ‹ΠΌΠΈ ΠΏΠ΅ΠΏΡ‚ΠΈΠ΄Π½Ρ‹ΠΌΠΈ комплСксами
      • 1. 3. 7. Π˜ΠΌΠΌΡƒΠ½ΠΈΠ·Π°Ρ†ΠΈΡ свободными Π½Π΅ΠΊΠΎΠ½ΡŠΡŽΠ³ΠΈΡ€ΠΎΠ²Π°Π½Π½Ρ‹ΠΌΠΈ синтСтичСскими Ρ„Ρ€Π°Π³ΠΌΠ΅Π½Ρ‚Π°ΠΌΠΈ ΠΏΡ€ΠΈΠΎΠ½Π½ΠΎΠ³ΠΎ Π±Π΅Π»ΠΊΠ°
    • 1. 4. ΠžΠ±Π»Π°ΡΡ‚ΠΈ примСнСния Π°Π½Ρ‚ΠΈΡ‚Π΅Π» ΠΊ ΠΏΡ€ΠΈΠΎΠ½Π½ΠΎΠΌΡƒ Π±Π΅Π»ΠΊΡƒ
      • 1. 4. 1. ΠœΠ΅Ρ‚ΠΎΠ΄Ρ‹ иммунодиагностики ΠΏΡ€ΠΈΠΎΠ½Π½Ρ‹Ρ… Π±ΠΎΠ»Π΅Π·Π½Π΅ΠΉ иммунодСтСкция ΠΏΡ€ΠΈΠΎΠ½Π½ΠΎΠ³ΠΎ Π±Π΅Π»ΠΊΠ°)
      • 1. 4. 2. ΠŸΠΎΠ΄Ρ…ΠΎΠ΄Ρ‹ ΠΊ ΠΈΠΌΠΌΡƒΠ½ΠΎΠΏΡ€ΠΎΡ„ΠΈΠ»Π°ΠΊΡ‚ΠΈΠΊΠ΅ ΠΈ ΠΈΠΌΠΌΡƒΠ½ΠΎΡ‚Π΅Ρ€Π°ΠΏΠΈΠΈ ΠΏΡ€ΠΈΠΎΠ½Π½Ρ‹Ρ… Π±ΠΎΠ»Π΅Π·Π½Π΅ΠΉ: исслСдования in vitro
      • 1. 4. 3. ΠŸΠΎΠ΄Ρ…ΠΎΠ΄Ρ‹ ΠΊ ΠΈΠΌΠΌΡƒΠ½ΠΎΠΏΡ€ΠΎΡ„ΠΈΠ»Π°ΠΊΡ‚ΠΈΠΊΠ΅ ΠΈ ΠΈΠΌΠΌΡƒΠ½ΠΎΡ‚Π΅Ρ€Π°ΠΏΠΈΠΈ ΠΏΡ€ΠΈΠΎΠ½Π½Ρ‹Ρ… Π±ΠΎΠ»Π΅Π·Π½Π΅ΠΉ: исслСдования in vivo
  • 2. РЕЗУЛЬВАВЫ И ΠžΠ‘Π‘Π£Π–Π”Π•ΠΠ˜Π• '
    • 2. 1. Π’Ρ‹Π±ΠΎΡ€ ΠΏΠ΅ΠΏΡ‚ΠΈΠ΄ΠΎΠ² Π² ΠΏΠΎΡΠ»Π΅Π΄ΠΎΠ²Π°Ρ‚Π΅Π»ΡŒΠ½ΠΎΡΡ‚ΠΈ ΠΏΡ€ΠΈΠΎΠ½Π½ΠΎΠ³ΠΎ Π±Π΅Π»ΠΊΠ°
    • 2. 2. ΠŸΠΎΠ»ΡƒΡ‡Π΅Π½ΠΈΠ΅ ΠΈ Ρ…арактСристика Π°Π½Ρ‚ΠΈΡ‚Π΅Π» ΠΊ ΡΠΈΠ½Ρ‚СтичСским Ρ„Ρ€Π°Π³ΠΌΠ΅Π½Ρ‚Π°ΠΌ ΠΏΡ€ΠΈΠΎΠ½Π½ΠΎΠ³ΠΎ Π±Π΅Π»ΠΊΠ° Ρƒ ΠΊΡ€ΠΎΠ»ΠΈΠΊΠΎΠ²
      • 2. 2. 1. Π˜Π·ΡƒΡ‡Π΅Π½ΠΈΠ΅ ΠΈΠΌΠΌΡƒΠ½ΠΎΠ³Π΅Π½Π½ΠΎΠΉ активности свободных синтСтичСских ΠΏΠ΅ΠΏΡ‚ΠΈΠ΄ΠΎΠ² ΠΈ ΠΈΡ… ΠΊΠΎΠ½ΡŠΡŽΠ³Π°Ρ‚ΠΎΠ² с Π±Π΅Π»ΠΊΠΎΠΌ-носитСлСм
      • 2. 2. 2. ΠŸΠΎΠ»ΡƒΡ‡Π΅Π½ΠΈΠ΅ Ρ€Π΅ΠΊΠΎΠΌΠ±ΠΈΠ½Π°Π½Ρ‚Π½ΠΎΠ³ΠΎ ΠΏΡ€ΠΈΠΎΠ½Π½ΠΎΠ³ΠΎ Π±Π΅Π»ΠΊΠ°
      • 2. 2. 3. Π˜Π·ΡƒΡ‡Π΅Π½ΠΈΠ΅ связывания ΠΏΡ€ΠΎΡ‚ΠΈΠ²ΠΎΠΏΠ΅ΠΏΡ‚ΠΈΠ΄Π½Ρ‹Ρ… Π°Π½Ρ‚ΠΈΡ‚Π΅Π» ΠΊΡ€ΠΎΠ»ΠΈΠΊΠΎΠ² с Ρ€Π΅ΠΊΠΎΠΌΠ±ΠΈΠ½Π°Π½Ρ‚Π½Ρ‹ΠΌ ΠΏΡ€ΠΈΠΎΠ½Π½Ρ‹ΠΌ Π±Π΅Π»ΠΊΠΎΠΌ
      • 2. 2. 4. Π˜Π·ΡƒΡ‡Π΅Π½ΠΈΠ΅ связывания ΠΏΡ€ΠΎΡ‚ΠΈΠ²ΠΎΠΏΠ΅ΠΏΡ‚ΠΈΠ΄Π½Ρ‹Ρ… Π°Π½Ρ‚ΠΈΡ‚Π΅Π» ΠΊΡ€ΠΎΠ»ΠΈΠΊΠΎΠ² с PrPSc ΠΈ Π Π³Π Π‘ ΠΈΠ·ΠΎΡ„ΠΎΡ€ΠΌΠ°ΠΌΠΈ ΠΏΡ€ΠΈΠΎΠ½Π½ΠΎΠ³ΠΎ Π±Π΅Π»ΠΊΠ°, Π²Ρ‹Π΄Π΅Π»Π΅Π½Π½Ρ‹ΠΌΠΈ ΠΈΠ· ΠΊΠ»Π΅Ρ‚ΠΎΠΊ
      • 2. 2. 5. ИсслСдованиС способности ΠΏΡ€ΠΎΡ‚ΠΈΠ²ΠΎΠΏΠ΅ΠΏΡ‚ΠΈΠ΄Π½Ρ‹Ρ… Π°Π½Ρ‚ΠΈΡ‚Π΅Π» ΠΊΡ€ΠΎΠ»ΠΈΠΊΠΎΠ² Π²Ρ‹ΡΠ²Π»ΡΡ‚ΡŒ ΠΏΠ°Ρ‚ΠΎΠ³Π΅Π½Π½Ρ‹ΠΉ ΠΏΡ€ΠΈΠΎΠ½Π½Ρ‹ΠΉ Π±Π΅Π»ΠΎΠΊ Π² ΠΈΠΌΠΌΡƒΠ½ΠΎΠ³ΠΈΡΡ‚охимичСском тСстС
      • 2. 2. 6. ΠŸΡ€Π΅ΠΏΡΡ‚ΡΡ‚Π²ΠΈΠ΅ накоплСнию ΠΏΠ°Ρ‚ΠΎΠ³Π΅Π½Π½ΠΎΠ³ΠΎ ΠΏΡ€ΠΈΠΎΠ½Π° Π² ΠΊΡƒΠ»ΡŒΡ‚ΡƒΡ€Π΅ ΠΊΠ»Π΅Ρ‚ΠΎΠΊ Π² ΠΏΡ€ΠΈΡΡƒΡ‚ствии ΠΏΡ€ΠΎΡ‚ΠΈΠ²ΠΎΠΏΠ΅ΠΏΡ‚ΠΈΠ΄Π½Ρ‹Ρ… ΠΊΡ€ΠΎΠ»ΠΈΡ‡ΡŒΠΈΡ… Π°Π½Ρ‚ΠΈΡ‚Π΅Π»
    • 2. 3. ΠŸΠΎΠ»ΡƒΡ‡Π΅Π½ΠΈΠ΅ ΠΈ Ρ…арактСристика Π°Π½Ρ‚ΠΈΡ‚Π΅Π» ΠΊ ΡΠΈΠ½Ρ‚СтичСским Ρ„Ρ€Π°Π³ΠΌΠ΅Π½Ρ‚Π°ΠΌ ΠΏΡ€ΠΈΠΎΠ½Π½ΠΎΠ³ΠΎ Π±Π΅Π»ΠΊΠ° Ρƒ ΠΌΡ‹ΡˆΠ΅ΠΉ
      • 2. 3. 1. Π˜Π·ΡƒΡ‡Π΅Π½ΠΈΠ΅ ΠΈΠΌΠΌΡƒΠ½ΠΎΠ³Π΅ΠΏΠ½ΠΎΠΉ активности синтСтичСских ΠΏΠ΅ΠΏΡ‚ΠΈΠ΄ΠΎΠ² ΠΈ ΠΈΡ… Π°Π½Π°Π»ΠΎΠ³ΠΎΠ² ΠΏΡ€ΠΈ ΠΈΠΌΠΌΡƒΠ½ΠΈΠ·Π°Ρ†ΠΈΠΈ ΠΌΡ‹ΡˆΠ΅ΠΉ Ρ‚Ρ€Π΅Ρ… Π»ΠΈΠ½ΠΈΠΉ
      • 2. 3. 2. Π˜Π·ΡƒΡ‡Π΅Π½ΠΈΠ΅ связывания ΠΏΡ€ΠΎΡ‚ΠΈΠ²ΠΎΠΏΠ΅ΠΏΡ‚ΠΈΠ΄Π½Ρ‹Ρ… Π°Π½Ρ‚ΠΈΡ‚Π΅Π» ΠΌΡ‹ΡˆΠ΅ΠΉ с Ρ€Π΅ΠΊΠΎΠΌΠ±ΠΈΠ½Π°Π½Ρ‚Π½Ρ‹ΠΌ ΠΏΡ€ΠΈΠΎΠ½Π½Ρ‹ΠΌ Π±Π΅Π»ΠΊΠΎΠΌ
      • 2. 3. 3. ИсслСдованиС способности ΠΏΡ€ΠΎΡ‚ΠΈΠ²ΠΎΠΏΠ΅ΠΏΡ‚ΠΈΠ΄Π½Ρ‹Ρ… Π°Π½Ρ‚ΠΈΡ‚Π΅Π» ΠΌΡ‹ΡˆΠ΅ΠΉ Π²Ρ‹ΡΠ²Π»ΡΡ‚ΡŒ ΠΏΠ°Ρ‚ΠΎΠ³Π΅Π½Π½Ρ‹ΠΉ ΠΏΡ€ΠΈΠΎΠ½Π½Ρ‹ΠΉ Π±Π΅Π»ΠΎΠΊ Π² ΠΈΠΌΠΌΡƒΠ½ΠΎΠ³ΠΈΡΡ‚охимичСском тСстС
    • 2. 4. ΠŸΠΎΠ»ΡƒΡ‡Π΅Π½ΠΈΠ΅ ΠΈ Ρ…арактСристика ΠΌΠΎΠ½ΠΎΠΊΠ»ΠΎΠ½Π°Π»ΡŒΠ½Ρ‹Ρ… Π°Π½Ρ‚ΠΈΡ‚Π΅Π» ΠΊ ΠΏΡ€ΠΈΠΎΠ½Π½ΠΎΠΌΡƒ Π±Π΅Π»ΠΊΡƒ Ρƒ ΠΌΡ‹ΡˆΠ΅ΠΉ
      • 2. 4. 1. ΠŸΠΎΠ»ΡƒΡ‡Π΅Π½ΠΈΠ΅ ΠΌΠΎΠ½ΠΎΠΊΠ»ΠΎΠ½Π°Π»ΡŒΠ½Ρ‹Ρ… Π°Π½Ρ‚ΠΈΡ‚Π΅Π» ΠΊ ΡΠΈΠ½Ρ‚СтичСским ΠΏΠ΅ΠΏΡ‚ΠΈΠ΄Π°ΠΌ ΠΏΡ€ΠΈΠΎΠ½Π½ΠΎΠ³ΠΎ Π±Π΅Π»ΠΊΠ°
      • 2. 4. 2. ΠŸΠΎΠ»ΡƒΡ‡Π΅Π½ΠΈΠ΅ ΠΌΠΎΠ½ΠΎΠΊΠ»ΠΎΠ½Π°Π»ΡŒΠ½Ρ‹Ρ… Π°Π½Ρ‚ΠΈΡ‚Π΅Π» ΠΊ Ρ€Π΅ΠΊΠΎΠΌΠ±ΠΈΠ½Π°Π½Ρ‚Π½ΠΎΠΌΡƒ ΠΏΡ€ΠΈΠΎΠ½Π½ΠΎΠΌΡƒ Π±Π΅Π»ΠΊΡƒ
  • 3. Π­ΠšΠ‘ΠŸΠ•Π Π˜Πœ ЕНВАЛЬНАЯ ЧАБВ
    • 3. 1. Π₯имичСскиС Ρ€Π΅Π°Π³Π΅Π½Ρ‚Ρ‹ ΠΈ Π±ΠΈΠΎΠ»ΠΎΠ³ΠΈΡ‡Π΅ΡΠΊΠΈΠ΅ ΠΏΡ€Π΅ΠΏΠ°Ρ€Π°Ρ‚Ρ‹
    • 3. 2. ΠžΠ±ΠΎΡ€ΡƒΠ΄ΠΎΠ²Π°Π½ΠΈΠ΅ ΠΈ Ρ€Π°ΡΡ…ΠΎΠ΄Π½Ρ‹Π΅ ΠΌΠ°Ρ‚Π΅Ρ€ΠΈΠ°Π»Ρ‹
    • 3. 3. ΠšΡƒΠ»ΡŒΡ‚ΡƒΡ€Ρ‹ ΠΊΠ»Π΅Ρ‚ΠΎΠΊ '
    • 3. 4. Π–ΠΈΠ²ΠΎΡ‚Π½Ρ‹Π΅
    • 3. 5. ΠŸΠΎΠ»ΡƒΡ‡Π΅Π½ΠΈΠ΅ ΠΊΠΎΠ½ΡŠΡŽΠ³Π°Ρ‚ΠΎΠ² ΠΏΠ΅ΠΏΡ‚ΠΈΠ΄ΠΎΠ² с KLH ΠΈΠ»ΠΈ с ΠΎΠ²Π°Π»ΡŒΠ±ΡƒΠΌΠΈΠ½ΠΎΠΌ
    • 3. 6. ΠŸΠΎΠ»ΡƒΡ‡Π΅Π½ΠΈΠ΅ Ρ€Π΅ΠΊΠΎΠΌΠ±ΠΈΠ½Π°Π½Ρ‚Π½ΠΎΠ³ΠΎ ΠΏΡ€ΠΈΠΎΠ½Π½ΠΎΠ³ΠΎ Π±Π΅Π»ΠΊΠ° КРБ
    • 3. 7. Π˜ΠΌΠΌΡƒΠ½ΠΈΠ·Π°Ρ†ΠΈΡ ΠΆΠΈΠ²ΠΎΡ‚Π½Ρ‹Ρ…
      • 3. 7. 1. Им ΠΌΡƒΠ½ΠΈΠ·Π°Ρ†ΠΈΡ ΠΊΡ€ΠΎΠ»ΠΈΠΊΠΎΠ²
      • 3. 7. 2. Π˜ΠΌΠΌΡƒΠ½ΠΈΠ·Π°Ρ†ΠΈΡ ΠΌΡ‹ΡˆΠ΅ΠΉ для получСния ΠΈΠΌΠΌΡƒΠ½Π½Ρ‹Ρ… сывороток
      • 3. 7. 3. Π˜ΠΌΠΌΡƒΠ½ΠΈΠ·Π°Ρ†ΠΈΡ ΠΌΡ‹ΡˆΠ΅ΠΉ для получСния ΠΌΠΎΠ½ΠΎΠΊΠ»ΠΎΠ½Π°Π»ΡŒΠ½Ρ‹Ρ… Π°Π½Ρ‚ΠΈΡ‚Π΅Π»
    • 3. 8. ΠŸΠΎΠ»ΡƒΡ‡Π΅Π½ΠΈΠ΅ сывороток ΠΊΡ€ΠΎΠ²ΠΈ
    • 3. 9. Π’Π²Π΅Ρ€Π΄ΠΎΡ„Π°Π·Π½Ρ‹ΠΉ ΠΈΠΌΠΌΡƒΠ½ΠΎΡ„Π΅Ρ€ΠΌΠ΅Π½Ρ‚Π½Ρ‹ΠΉ Π°Π½Π°Π»ΠΈΠ· (ИЀА)
    • 3. 10. ΠŸΠΎΠ»ΡƒΡ‡Π΅Π½ΠΈΠ΅ ΠΌΠΎΠ½ΠΎΠΊΠ»ΠΎΠ½Π°Π»ΡŒΠ½Ρ‹Ρ… Π°Π½Ρ‚ΠΈΡ‚Π΅Π»
      • 3. 10. 1. Π’Π΅Π΄Π΅Π½ΠΈΠ΅ ΠΊΠ»Π΅Ρ‚ΠΎΡ‡Π½Ρ‹Ρ… ΠΊΡƒΠ»ΡŒΡ‚ΡƒΡ€
      • 3. 10. 2. Π—Π°ΠΌΠΎΡ€Π°ΠΆΠΈΠ²Π°Π½ΠΈΠ΅ ΠΈ Ρ€Π°Π·ΠΌΠΎΡ€Π°ΠΆΠΈΠ²Π°Π½ΠΈΠ΅ ΠΊΠ»Π΅Ρ‚ΠΎΠΊ
      • 3. 10. 3. Π’Ρ‹Π΄Π΅Π»Π΅Π½ΠΈΠ΅ ΠΌΡ‹ΡˆΠΈΠ½Ρ‹Ρ… ΠΏΠ΅Ρ€ΠΈΡ‚ΠΎΠ½Π΅Π°Π»ΡŒΠ½Ρ‹Ρ… ΠΌΠ°ΠΊΡ€ΠΎΡ„Π°Π³ΠΎΠ²
      • 3. 10. 4. ΠŸΠΎΠ»ΡƒΡ‡Π΅Π½ΠΈΠ΅ Π³ΠΈΠ±Ρ€ΠΈΠ΄ΠΎΠΌ
      • 3. 10. 5. Π‘ΠΊΡ€ΠΈΠ½ΠΈΠ½Π³ ΠΈ ΠΊΠ»ΠΎΠ½ΠΈΡ€ΠΎΠ²Π°Π½ΠΈΠ΅ Π³ΠΈΠ±Ρ€ΠΈΠ΄ΠΎΠΌ
      • 3. 10. 6. ΠšΡƒΠ»ΡŒΡ‚ΠΈΠ²ΠΈΡ€ΠΎΠ²Π°Π½ΠΈΠ΅ Π³ΠΈΠ±Ρ€ΠΈΠ΄ΠΎΠΌ для Π½Π°Ρ€Π°Π±ΠΎΡ‚ΠΊΠΈ Π°Π½Ρ‚ΠΈΡ‚Π΅Π»
      • 3. 10. 7. Π˜Π·ΠΎΡ‚ΠΈΠΏΠΈΡ€ΠΎΠ²Π°Π½ΠΈΠ΅ Π°Π½Ρ‚ΠΈΡ‚Π΅Π»
    • 3. 11. Π’Ρ‹Π΄Π΅Π»Π΅Π½ΠΈΠ΅ Π Π³Π  ΠΈΠ· ΠΊΠ»Π΅Ρ‚ΠΎΠΊ нСйробластомы. 93 3.11.1. Π’Ρ‹Π΄Π΅Π»Π΅Π½ΠΈΠ΅ PrPSc ΠΈΠ· ΠΊΠ»Π΅Ρ‚ΠΎΠΊ ScN2a '
      • 3. 11. 1. Π’Ρ‹Π΄Π΅Π»Π΅Π½ΠΈΠ΅ Π Π³Π  ΠΈΠ· ΠΊΠ»Π΅Ρ‚ΠΎΠΊ N2a
    • 3. 12. Π­Π»Π΅ΠΊΡ‚Ρ€ΠΎΡ„ΠΎΡ€Π΅Π· ΠΈ ΠΈΠΌΠΌΡƒΠ½ΠΎΠ±Π»ΠΎΡ‚Ρ‚ΠΈΠ½Π³
      • 3. 12. 1. Π­Π»Π΅ΠΊΡ‚Ρ€ΠΎΡ„ΠΎΡ€Π΅Π· ΠΈ ΠΈΠΌΠΌΡƒΠ½ΠΎΠ±Π»ΠΎΡ‚Ρ‚ΠΈΠ½Π³, ΠΌΠ΅Ρ‚ΠΎΠ΄ 1 (рис. 2.3, 2.9, 2.10)
      • 3. 12. 2. Π­Π»Π΅ΠΊΡ‚Ρ€ΠΎΡ„ΠΎΡ€Π΅Π· ΠΈ ΠΈΠΌΠΌΡƒΠ½ΠΎΠ±Π»ΠΎΡ‚Ρ‚ΠΈΠ½Π³, ΠΌΠ΅Ρ‚ΠΎΠ΄ 2 (рис. 2.4−2.6, 2.8)
    • 3. 13. Π˜Π·ΡƒΡ‡Π΅Π½ΠΈΠ΅ влияния ΠΈΠΌΠΌΡƒΠ½Π½Ρ‹Ρ… сывороток Π½Π° ΡΠΎΠ΄Π΅Ρ€ΠΆΠ°Π½ΠΈΠ΅ ΠΏΠ°Ρ‚ΠΎΠ³Π΅Π½Π½ΠΎΠ³ΠΎ ΠΏΡ€ΠΈΠΎΠ½Π° Π² ΠΊΡƒΠ»ΡŒΡ‚ΡƒΡ€Π΅ ΠΊΠ»Π΅Ρ‚ΠΎΠΊ
      • 3. 13. 1. Π‘Ρ…Π΅ΠΌΠ° экспСримСнта ΠΈ ΠΈΠΌΠΌΡƒΠ½ΠΎΠ±Π»ΠΎΡ‚Ρ‚ΠΈΠ½Π³ ΠΎΠ±Ρ€Π°Π·Ρ†ΠΎΠ²
      • 3. 13. 2. ΠšΠΎΠ»ΠΈΡ‡Π΅ΡΡ‚Π²Π΅Π½Π½Ρ‹ΠΉ Π΄ΠΎΡ‚-Π±Π»ΠΎΡ‚Ρ‚ΠΈΠ½Π³ ΠΎΠ±Ρ€Π°Π·Ρ†ΠΎΠ²
      • 3. 13. 3. Π˜ΠΌΠΌΡƒΠ½ΠΎΡ†ΠΈΡ‚ΠΎΡ…ΠΈΠΌΠΈΡ‡Π΅ΡΠΊΠΈΠΉ Π°Π½Π°Π»ΠΈΠ·
    • 3. 14. Π˜ΠΌΠΌΡƒΠ½ΠΎΠ³ΠΈΡΡ‚ΠΎΡ…ΠΈΠΌΠΈΡ‡Π΅ΡΠΊΠΈΠΉ тСст
    • 3. 15. Аффинная очистка Π°Π½Ρ‚ΠΈΡ‚Π΅Π»
      • 3. 15. 1. Аффинная очистка
      • 3. 15. 2. Врипсинолиз ΠΎΡ‡ΠΈΡ‰Π΅Π½Π½Ρ‹Ρ… Π°Π½Ρ‚ΠΈΡ‚Π΅Π» ΠΈ ΠΌΠ°ΡΡ-спСктромСтричСский Π°Π½Π°Π»ΠΈΠ· Ρ„Ρ€Π°Π³ΠΌΠ΅Π½Ρ‚ΠΎΠ²
    • 3. 16. ΠžΠΏΡ€Π΅Π΄Π΅Π»Π΅Π½ΠΈΠ΅ аффинности Π°Π½Ρ‚ΠΈΡ‚Π΅Π»
  • Π’Π«Π’ΠžΠ”Π«
  • БПИБОК Π›Π˜Π’Π•Π ΠΠ’Π£Π Π«
  • БПИБОК Π‘ΠžΠšΠ ΠΠ©Π•ΠΠ˜Π™
  • At — Π°Π½Ρ‚ΠΈΡ‚Π΅Π»ΠΎ, Π°Π½Ρ‚ΠΈΡ‚Π΅Π»Π°
  • ББА — Π±Ρ‹Ρ‡ΠΈΠΉ сывороточный Π°Π»ΡŒΠ±ΡƒΠΌΠΈΠ½
  • Π“Π€Π˜ — гликозилфосфатидилинозитол
  • Π”ΠœΠ‘Πž — Π΄ΠΈΠΌΠ΅Ρ‚ΠΈΠ»ΡΡƒΠ»ΡŒΡ„ΠΎΠΊΡΠΈΠ΄
  • КРБ — ΠΊΡ€ΡƒΠΏΠ½Ρ‹ΠΉ Ρ€ΠΎΠ³Π°Ρ‚Ρ‹ΠΉ скот
  • Π˜Π“Π₯ — иммуногистохимичСский Π°Π½Π°Π»ΠΈΠ·
  • ИЀА — ΠΈΠΌΠΌΡƒΠ½ΠΎΡ„Π΅Ρ€ΠΌΠ΅Π½Ρ‚Π½Ρ‹ΠΉ Π°Π½Π°Π»ΠΈΠ· мкА — моноклональноС Π°Π½Ρ‚ΠΈΡ‚Π΅Π»ΠΎ, ΠΌΠΎΠ½ΠΎΠΊΠ»ΠΎΠ½Π°Π»ΡŒΠ½Ρ‹Π΅ Π°Π½Ρ‚ΠΈΡ‚Π΅Π»Π°
  • НАЀ — Π½Π΅ΠΏΠΎΠ»Π½Ρ‹ΠΉ Π°Π΄ΡŠΡŽΠ²Π°Π½Ρ‚ Π€Ρ€Π΅ΠΉΠ½Π΄Π°
  • ПАЀ — ΠΏΠΎΠ»Π½Ρ‹ΠΉ Π°Π΄ΡŠΡŽΠ²Π°Π½Ρ‚ Π€Ρ€Π΅ΠΉΠ½Π΄Π°
  • ΠŸΠ­Π“ — ΠΏΠΎΠ»ΠΈΡΡ‚ΠΈΠ»Π΅Π½Π³Π»ΠΈΠΊΠΎΠ»ΡŒ
  • Π­Π’Π‘ — ΡΠΌΠ±Ρ€ΠΈΠΎΠ½Π°Π»ΡŒΠ½Π°Ρ Ρ‚Π΅Π»ΡΡ‡ΡŒΡ сыворотка
  • KLH — Π³Π΅ΠΌΠΎΡ†ΠΈΠ°Π½ΠΈΠ½ ΡƒΠ»ΠΈΡ‚ΠΊΠΈ Megathura crenulata (keyhole limpet hemocyanin)
  • MAP — ΠΌΡƒΠ»ΡŒΡ‚ΠΈΠ°Π½Ρ‚ΠΈΠ³Π΅Π½Π½Ρ‹Π΅ ΠΏΠ΅ΠΏΡ‚ΠΈΠ΄Π½Ρ‹Π΅ комплСксы
  • PrP — ΠΏΡ€ΠΈΠΎΠ½Π½Ρ‹ΠΉ Π±Π΅Π»ΠΎΠΊ (prion protein)
  • PrPc — Π½ΠΎΡ€ΠΌΠ°Π»ΡŒΠ½Π°Ρ ΠΈΠ·ΠΎΡ„ΠΎΡ€ΠΌΠ° ΠΏΡ€ΠΈΠΎΠ½Π½ΠΎΠ³ΠΎ Π±Π΅Π»ΠΊΠ°
  • PrPSc — патогСнная ΠΈΠ·ΠΎΡ„ΠΎΡ€ΠΌΠ° ΠΏΡ€ΠΈΠΎΠ½Π½ΠΎΠ³ΠΎ Π±Π΅Π»ΠΊΠ°
  • Π Π³Π 27"30 — укорочСнная Π² Ρ€Π΅Π·ΡƒΠ»ΡŒΡ‚Π°Ρ‚Π΅ частичного ΠΏΡ€ΠΎΡ‚Π΅ΠΎΠ»ΠΈΠ·Π° Ρ„ΠΎΡ€ΠΌΠ° ΠΏΠ°Ρ‚ΠΎΠ³Π΅Π½Π½ΠΎΠ³ΠΎ ΠΏΡ€ΠΈΠΎΠ½Π½ΠΎΠ³ΠΎ Π±Π΅Π»ΠΊΠ° Π³Π Π³Π  — Ρ€Π΅ΠΊΠΎΠΌΠ±ΠΈΠ½Π°Π½Ρ‚Π½Ρ‹ΠΉ ΠΏΡ€ΠΈΠΎΠ½Π½Ρ‹ΠΉ Π±Π΅Π»ΠΎΠΊ SDS — Π΄ΠΎΠ΄Π΅Ρ†ΠΈΠ»ΡΡƒΠ»ΡŒΡ„Π°Ρ‚ натрия
  • SDS-PAAG — ΠΏΠΎΠ»ΠΈΠ°ΠΊΡ€ΠΈΠ»Π°ΠΌΠΈΠ΄Π½Ρ‹ΠΉ гСль, содСрТащий Π΄ΠΎΠ΄Π΅Ρ†ΠΈΠ»ΡΡƒΠ»ΡŒΡ„Π°Ρ‚ натрия

ВрансмиссивныС Π³ΡƒΠ±ΠΊΠΎΠΎΠ±Ρ€Π°Π·Π½Ρ‹Π΅ энцСфалопатии, ΠΈΠ»ΠΈ ΠΏΡ€ΠΈΠΎΠ½Π½Ρ‹Π΅ Π±ΠΎΠ»Π΅Π·Π½ΠΈ — это Π½Π΅ΠΈΠ·Π»Π΅Ρ‡ΠΈΠΌΡ‹Π΅ ΠΏΠ΅ΠΉΡ€ΠΎΠ΄Π΅Π³Π΅Π½Π΅Ρ€Π°Ρ‚ΠΈΠ²Π½Ρ‹Π΅ заболСвания, ΠΏΠΎΡ€Π°ΠΆΠ°ΡŽΡ‰ΠΈΠ΅ Ρ‡Π΅Π»ΠΎΠ²Π΅ΠΊΠ° ΠΈ Π½Π΅ΠΊΠΎΡ‚ΠΎΡ€Ρ‹Π΅ Π΄Ρ€ΡƒΠ³ΠΈΠ΅ Π²ΠΈΠ΄Ρ‹ ΠΌΠ»Π΅ΠΊΠΎΠΏΠΈΡ‚Π°ΡŽΡ‰ΠΈΡ…. Одним ΠΈΠ· Ρ‚Π°ΠΊΠΈΡ… Π·Π°Π±ΠΎΠ»Π΅Π²Π°Π½ΠΈΠΉ являСтся губкообразная энцСфалопатия ΠΊΡ€ΡƒΠΏΠ½ΠΎΠ³ΠΎ Ρ€ΠΎΠ³Π°Ρ‚ΠΎΠ³ΠΎ скота, эпидСмия ΠΊΠΎΡ‚ΠΎΡ€ΠΎΠΉ нанСсла ΠΎΠ³Ρ€ΠΎΠΌΠ½Ρ‹ΠΉ ΡƒΡ‰Π΅Ρ€Π± ΡΠ΅Π»ΡŒΡΠΊΠΎΠΌΡƒ хозяйству Π’Π΅Π»ΠΈΠΊΠΎΠ±Ρ€ΠΈΡ‚Π°Π½ΠΈΠΈ ΠΈ Ρ€ΡΠ΄Π° Π΄Ρ€ΡƒΠ³ΠΈΡ… СвропСйских стран. ПопаданиС Π² ΠΎΡ€Π³Π°Π½ΠΈΠ·ΠΌ Ρ‡Π΅Π»ΠΎΠ²Π΅ΠΊΠ° ΠΏΡ€ΠΎΠ΄ΡƒΠΊΡ‚ΠΎΠ² питания Π»ΠΈΠ±ΠΎ лСкарствСнных ΠΏΡ€Π΅ΠΏΠ°Ρ€Π°Ρ‚ΠΎΠ², ΠΏΠΎΠ»ΡƒΡ‡Π΅Π½Π½Ρ‹Ρ… ΠΈΠ· Ρ‚ΠΊΠ°Π½Π΅ΠΉ Π±ΠΎΠ»ΡŒΠ½Ρ‹Ρ… ΠΆΠΈΠ²ΠΎΡ‚Π½Ρ‹Ρ…, ΠΌΠΎΠΆΠ΅Ρ‚ Π²Ρ‹Π·Π²Π°Ρ‚ΡŒ ΠΏΡ€ΠΈΠΎΠ½Π½ΠΎΠ΅ Π·Π°Π±ΠΎΠ»Π΅Π²Π°Π½ΠΈΠ΅ — Π½ΠΎΠ²Ρ‹ΠΉ Π²Π°Ρ€ΠΈΠ°Π½Ρ‚ Π±ΠΎΠ»Π΅Π·Π½ΠΈ ΠšΡ€Π΅ΠΉΡ‚Ρ†Ρ„Π΅Π»ΡŒΠ΄Ρ‚Π°-Π―ΠΊΠΎΠ±Π°. Π˜Π½Ρ„Π΅ΠΊΡ†ΠΈΠΎΠ½Π½Ρ‹ΠΉ Π°Π³Π΅Π½Ρ‚ этих Π·Π°Π±ΠΎΠ»Π΅Π²Π°Π½ΠΈΠΉ прСдставляСт собой ΠΏΠ°Ρ‚ΠΎΠ³Π΅Π½Π½ΡƒΡŽ ΠΈΠ·ΠΎΡ„ΠΎΡ€ΠΌΡƒ Π½ΠΎΡ€ΠΌΠ°Π»ΡŒΠ½ΠΎΠ³ΠΎ ΠΊΠ»Π΅Ρ‚ΠΎΡ‡Π½ΠΎΠ³ΠΎ Π±Π΅Π»ΠΊΠ° — Π Π³Π . ΠΠΎΡ€ΠΌΠ°Π»ΡŒΠ½Π°Ρ (РгРс) ΠΈ ΠΏΠ°Ρ‚огСнная (PrPSc) ΠΈΠ·ΠΎΡ„ΠΎΡ€ΠΌΡ‹ ΠΈΠ΄Π΅Π½Ρ‚ΠΈΡ‡Π½Ρ‹ ΠΏΠΎ ΡΠ²ΠΎΠ΅ΠΉ аминокислотной ΠΏΠΎΡΠ»Π΅Π΄ΠΎΠ²Π°Ρ‚Π΅Π»ΡŒΠ½ΠΎΡΡ‚ΠΈ, Π½ΠΎ ΠΎΡ‚Π»ΠΈΡ‡Π°ΡŽΡ‚ΡΡ ΠΏΠΎ ΠΊΠΎΠ½Ρ„ΠΎΡ€ΠΌΠ°Ρ†ΠΈΠΈ Π±Π΅Π»ΠΊΠΎΠ²ΠΎΠΉΡ†Π΅ΠΏΠΈ. ΠœΠ΅Ρ…Π°Π½ΠΈΠ·ΠΌ ΠΏΠ°Ρ‚ΠΎΠ³Π΅Π½Π΅Π·Π° ΠΎΠ±ΡŠΡΡΠ½ΡΡŽΡ‚ ΠΏΡ€Π΅Π²Ρ€Π°Ρ‰Π΅Π½ΠΈΠ΅ΠΌ Π½ΠΎΡ€ΠΌΠ°Π»ΡŒΠ½ΠΎΠ³ΠΎ Π±Π΅Π»ΠΊΠ° Π² ΠΏΠ°Ρ‚ΠΎΠ³Π΅Π½Π½Ρ‹ΠΉ, ΠΊΠΎΡ‚ΠΎΡ€ΠΎΠ΅ происходит ΠΏΡ€ΠΈ ΠΈΡ… Π½Π΅ΠΏΠΎΡΡ€Π΅Π΄ΡΡ‚Π²Π΅Π½Π½ΠΎΠΌ ΠΊΠΎΠ½Ρ‚Π°ΠΊΡ‚Π΅, с ΠΏΠΎΡΠ»Π΅Π΄ΡƒΡŽΡ‰ΠΈΠΌ Π½Π°ΠΊΠΎΠΏΠ»Π΅Π½ΠΈΠ΅ΠΌ Π°Π³Ρ€Π΅Π³Π°Ρ‚ΠΎΠ² ΠΈΠ·ΠΌΠ΅Π½Π΅Π½Π½ΠΎΠ³ΠΎ Π±Π΅Π»ΠΊΠ° Π² Π³ΠΎΠ»ΠΎΠ²Π½ΠΎΠΌ ΠΌΠΎΠ·Π³Π΅ ΠΈ ΠΌΠ°ΡΡΠΎΠ²ΠΎΠΉ гибСлью Π½Π΅ΠΉΡ€ΠΎΠ½ΠΎΠ². ΠŸΠ°Ρ‚ΠΎΠ³Π΅Π½Π½Π°Ρ ΠΈΠ·ΠΎΡ„ΠΎΡ€ΠΌΠ° Π±Π΅Π»ΠΊΠ° отличаСтся ΡΠΊΠ»ΠΎΠ½Π½ΠΎΡΡ‚ΡŒΡŽ ΠΊ Π°Π³Ρ€Π΅Π³Π°Ρ†ΠΈΠΈ ΠΈ ΡƒΡΡ‚ΠΎΠΉΡ‡ΠΈΠ²ΠΎΡΡ‚ΡŒΡŽ ΠΊ ΠΏΡ€ΠΎΡ‚Π΅ΠΎΠ»ΠΈΠ·Ρƒ.

БоврСмСнная диагностика ΠΏΡ€ΠΈΠΎΠ½Π½Ρ‹Ρ… Π±ΠΎΠ»Π΅Π·Π½Π΅ΠΉ основана Π½Π° Π΄Π΅Ρ‚Π΅ΠΊΡ†ΠΈΠΈ с ΠΏΠΎΠΌΠΎΡ‰ΡŒΡŽ Π°Π½Ρ‚ΠΈΡ‚Π΅Π» ΠΎΡΡ‚Π°ΡŽΡ‰Π΅Π³ΠΎΡΡ Π² ΠΎΠ±Ρ€Π°Π·Ρ†Π°Ρ… ΠΌΠΎΠ·Π³Π° PrPSc послС ΠΎΠ±Ρ€Π°Π±ΠΎΡ‚ΠΊΠΈ ΠΏΡ€ΠΎΡ‚Π΅ΠΈΠ½Π°Π·ΠΎΠΉ. Показано, Ρ‡Ρ‚ΠΎ Π°Π½Ρ‚ΠΈΡ‚Π΅Π»Π° ΠΊ ΠΏΡ€ΠΈΠΎΠ½Π½ΠΎΠΌΡƒ Π±Π΅Π»ΠΊΡƒ ΡΠΏΠΎΡΠΎΠ±ΡΡ‚Π²ΡƒΡŽΡ‚ ΡƒΠ΄Π°Π»Π΅Π½ΠΈΡŽ ΠΏΠ°Ρ‚ΠΎΠ³Π΅Π½Π½ΠΎΠ³ΠΎ Π±Π΅Π»ΠΊΠ° ΠΈΠ· ΠΈΠ½Ρ„ΠΈΡ†ΠΈΡ€ΠΎΠ²Π°Π½Π½Ρ‹Ρ… ΠΊΠ»Π΅Ρ‚ΠΎΠΊ ΠΈ Π·Π°ΠΌΠ΅Π΄Π»ΡΡŽΡ‚ Ρ…ΠΎΠ΄ заболСвания Ρƒ ΡΠΊΡΠΏΠ΅Ρ€ΠΈΠΌΠ΅Π½Ρ‚Π°Π»ΡŒΠ½ΠΎ Π·Π°Ρ€Π°ΠΆΠ΅Π½Π½Ρ‹Ρ… ΠΆΠΈΠ²ΠΎΡ‚Π½Ρ‹Ρ…. Π’Π°ΠΊΠΈΠΌ ΠΎΠ±Ρ€Π°Π·ΠΎΠΌ, для Ρ€Π°Π·Ρ€Π°Π±ΠΎΡ‚ΠΊΠΈ Ρ‡ΡƒΠ²ΡΡ‚Π²ΠΈΡ‚Π΅Π»ΡŒΠ½Ρ‹Ρ… ΠΌΠ΅Ρ‚ΠΎΠ΄ΠΎΠ² диагностики ΠΏΡ€ΠΈΠΎΠ½Π½Ρ‹Ρ… Π±ΠΎΠ»Π΅Π·Π½Π΅ΠΉ, Π° Ρ‚Π°ΠΊΠΆΠ΅ для Π΄Π΅Ρ‚Π°Π»ΡŒΠ½ΠΎΠ³ΠΎ изучСния особСнностСй ΠΈΡ… ΠΏΠ°Ρ‚ΠΎΠ³Π΅Π½Π΅Π·Π° ΠΈ ΡΠΎΠ·Π΄Π°Π½ΠΈΡ срСдств ΠΈΠΌΠΌΡƒΠ½ΠΎΡ‚Π΅Ρ€Π°ΠΏΠΈΠΈ Π½ΡƒΠΆΠ½Ρ‹ Π°Π½Ρ‚ΠΈΡ‚Π΅Π»Π°, спСцифичныС ΠΊ Ρ€Π°Π·Π»ΠΈΡ‡Π½Ρ‹ΠΌ участкам ΠΏΡ€ΠΈΠΎΠ½Π°. ΠŸΠΎΠ»ΡƒΡ‡Π΅Π½ΠΈΠ΅ Π°Π½Ρ‚ΠΈΡ‚Π΅Π» ΠΊ ΠΏΡ€ΠΈΠΎΠ½Π½ΠΎΠΌΡƒ Π±Π΅Π»ΠΊΡƒ — это Π°ΠΊΡ‚ΡƒΠ°Π»ΡŒΠ½Π°Ρ Π·Π°Π΄Π°Ρ‡Π°, особСнно принимая Π²ΠΎ Π²Π½ΠΈΠΌΠ°Π½ΠΈΠ΅, Ρ‡Ρ‚ΠΎ Π² Π ΠΎΡΡΠΈΠΈ ΠΏΠΎΠΊΠ° Π½Π΅ ΡΡƒΡ‰Π΅ΡΡ‚Π²ΡƒΠ΅Ρ‚ отСчСствСнного иммунохимичСского диагностичСского тСста для выявлСния Π³ΡƒΠ±ΠΊΠΎΠΎΠ±Ρ€Π°Π·Π½ΠΎΠΉ энцСфалопатии.

ΠŸΡ€ΠΎΠ±Π»Π΅ΠΌΠ° получСния Π°Π½Ρ‚ΠΈΡ‚Π΅Π» ΠΊ ΠΏΡ€ΠΈΠΎΠ½Π½ΠΎΠΌΡƒ Π±Π΅Π»ΠΊΡƒ связана с Π΅Π³ΠΎ Π½ΠΈΠ·ΠΊΠΎΠΉ ΠΈΠΌΠΌΡƒΠ½ΠΎΠ³Π΅Π½Π½ΠΎΡΡ‚ΡŒΡŽ, ΠΏΠΎΡΠΊΠΎΠ»ΡŒΠΊΡƒ Π±Π΅Π»ΠΊΠΈ Ρ€Π°Π·Π½Ρ‹Ρ… Π²ΠΈΠ΄ΠΎΠ² ΠΌΠ»Π΅ΠΊΠΎΠΏΠΈΡ‚Π°ΡŽΡ‰ΠΈΡ… Π³ΠΎΠΌΠΎΠ»ΠΎΠ³ΠΈΡ‡Π½Ρ‹ Π±ΠΎΠ»Π΅Π΅ Ρ‡Π΅ΠΌ Π½Π° 90%. Π’ ΡΠ²ΡΠ·ΠΈ с ΡΡ‚ΠΈΠΌ ΠΏΠΎΠ»ΡƒΡ‡Π΅Π½ΠΈΠ΅ Π°Π½Ρ‚ΠΈΡ‚Π΅Π» Π·Π°Ρ‚Ρ€ΡƒΠ΄Π½Π΅Π½ΠΎ ΠΈΠ·-Π·Π° сущСствования толСрантности ΠΊ ΠΏΡ€ΠΈΠΎΠ½Π½ΠΎΠΌΡƒ Π±Π΅Π»ΠΊΡƒ ΠΊΠ°ΠΊ ΠΊ ΡΠ½Π΄ΠΎΠ³Π΅Π½Π½ΠΎΠΌΡƒ Π°Π½Ρ‚ΠΈΠ³Π΅Π½Ρƒ. Π˜ΠΌΠΌΡƒΠ½ΠΈΠ·Π°Ρ†ΠΈΡ Π±Π΅Π»ΠΊΠΎΠΌ ΠΏΡ€ΠΈΠ²ΠΎΠ΄ΠΈΡ‚ ΠΊ ΠΎΠ±Ρ€Π°Π·ΠΎΠ²Π°Π½ΠΈΡŽ Π°Π½Ρ‚ΠΈΡ‚Π΅Π», Π½Π°ΠΏΡ€Π°Π²Π»Π΅Π½Π½Ρ‹Ρ… Ρ‚ΠΎΠ»ΡŒΠΊΠΎ ΠΊ Π½Π΅Π±ΠΎΠ»ΡŒΡˆΠΎΠΌΡƒ числу эпитопов, нСсущих ΠΌΠ΅ΠΆΠ²ΠΈΠ΄ΠΎΠ²Ρ‹Π΅ аминокислотныС Π·Π°ΠΌΠ΅Π½Ρ‹. ΠΠ»ΡŒΡ‚Π΅Ρ€Π½Π°Ρ‚ΠΈΠ²Π½Ρ‹ΠΌ способом получСния Π°Π½Ρ‚ΠΈΡ‚Π΅Π» Π² Ρ‚Π°ΠΊΠΎΠΌ случаС слуТит иммунизация синтСтичСскими ΠΏΠ΅ΠΏΡ‚ΠΈΠ΄Π½Ρ‹ΠΌΠΈ Ρ„Ρ€Π°Π³ΠΌΠ΅Π½Ρ‚Π°ΠΌΠΈ ΠΏΡ€ΠΈΠΎΠ½Π½ΠΎΠ³ΠΎ Π±Π΅Π»ΠΊΠ°, ΠΊΠΎΠ½ΡŠΡŽΠ³ΠΈΡ€ΠΎΠ²Π°Π½Π½Ρ‹ΠΌΠΈ с Π±Π΅Π»ΠΊΠΎΠΌ-носитСлСм.

Π’ Π½Π°ΡΡ‚оящСм исслСдовании для получСния Π°Π½Ρ‚ΠΈΡ‚Π΅Π» ΠΊ ΠΏΡ€ΠΈΠΎΠ½Π½ΠΎΠΌΡƒ Π±Π΅Π»ΠΊΡƒ ΠΌΡ‹ ΠΏΡ€Π΅Π΄Π»Π°Π³Π°Π΅ΠΌ ΠΈΡΠΏΠΎΠ»ΡŒΠ·ΠΎΠ²Π°Ρ‚ΡŒ Π½Π΅ΠΊΠΎΠ½ΡŠΡŽΠ³ΠΈΡ€ΠΎΠ²Π°Π½Π½Ρ‹Π΅ с Π±Π΅Π»ΠΊΠΎΠΌ-носитСлСм синтСтичСскиС Ρ„Ρ€Π°Π³ΠΌΠ΅Π½Ρ‚Ρ‹ Π±Π΅Π»ΠΊΠ°. Π’Π°ΠΊΠΎΠΉ ΠΏΠΎΠ΄Ρ…ΠΎΠ΄ ΠΏΠΎΠ·Π²ΠΎΠ»ΠΈΡ‚ Π½Π°ΠΏΡ€Π°Π²Π»Π΅Π½Π½ΠΎ ΠΏΠΎΠ»ΡƒΡ‡ΠΈΡ‚ΡŒ Π°Π½Ρ‚ΠΈΡ‚Π΅Π»Π° ΠΊ Π²Ρ‹Π±Ρ€Π°Π½Π½Ρ‹ΠΌ структурно ΠΈ Ρ„ΡƒΠ½ΠΊΡ†ΠΈΠΎΠ½Π°Π»ΡŒΠ½ΠΎ Π²Π°ΠΆΠ½Ρ‹ΠΌ участкам Π±Π΅Π»ΠΊΠΎΠ²ΠΎΠΉ Ρ†Π΅ΠΏΠΈ. ΠšΡ€ΠΎΠΌΠ΅ Ρ‚ΠΎΠ³ΠΎ, этот ΠΌΠ΅Ρ‚ΠΎΠ΄ ΠΏΠΎΠ·Π²ΠΎΠ»ΠΈΡ‚ ΠΈΠ·Π±Π΅ΠΆΠ°Ρ‚ΡŒ Π½Π΅ΠΆΠ΅Π»Π°Ρ‚Π΅Π»ΡŒΠ½Ρ‹Ρ… ΠΈΠΌΠΌΡƒΠ½Π½Ρ‹Ρ… Ρ€Π΅Π°ΠΊΡ†ΠΈΠΉ, Π²ΠΎΠ·Π½ΠΈΠΊΠ°ΡŽΡ‰ΠΈΡ… ΠΏΡ€ΠΈ Ρ‚Ρ€Π°Π΄ΠΈΡ†ΠΈΠΎΠ½Π½ΠΎΠΉ ΠΈΠΌΠΌΡƒΠ½ΠΈΠ·Π°Ρ†ΠΈΠΈ ΠΏΠ΅ΠΏΡ‚ΠΈΠ΄Π½ΠΎ-Π±Π΅Π»ΠΊΠΎΠ²Ρ‹ΠΌΠΈ ΠΊΠΎΠ½ΡŠΡŽΠ³Π°Ρ‚Π°ΠΌΠΈ. Π’Π°ΠΊΠΈΠΌ ΠΎΠ±Ρ€Π°Π·ΠΎΠΌ, диссСртационная Ρ€Π°Π±ΠΎΡ‚Π° посвящСна ΠΏΠΎΠ»ΡƒΡ‡Π΅Π½ΠΈΡŽ с ΠΏΠΎΠΌΠΎΡ‰ΡŒΡŽ синтСтичСских ΠΏΠ΅ΠΏΡ‚ΠΈΠ΄ΠΎΠ² ΠΈ Ρ€Π΅ΠΊΠΎΠΌΠ±ΠΈΠ½Π°Π½Ρ‚Π½ΠΎΠ³ΠΎ Π±Π΅Π»ΠΊΠ° ΠΏΠΎΠ»ΠΈΠΊΠ»ΠΎΠ½Π°Π»ΡŒΠ½Ρ‹Ρ… ΠΈ ΠΌΠΎΠ½ΠΎΠΊΠ»ΠΎΠ½Π°Π»ΡŒΠ½Ρ‹Ρ… Π°Π½Ρ‚ΠΈΡ‚Π΅Π», Π½Π°ΠΏΡ€Π°Π²Π»Π΅Π½Π½Ρ‹Ρ… ΠΊ ΠΎΠΏΡ€Π΅Π΄Π΅Π»Π΅Π½Π½Ρ‹ΠΌ структурно-Ρ„ΡƒΠ½ΠΊΡ†ΠΈΠΎΠ½Π°Π»ΡŒΠ½Ρ‹ΠΌ Ρ€Π°ΠΉΠΎΠ½Π°ΠΌ ΠΏΡ€ΠΈΠΎΠ½Π½ΠΎΠ³ΠΎ Π±Π΅Π»ΠΊΠ°, способных Π²Ρ‹ΡΠ²Π»ΡΡ‚ΡŒ ΠΈΠ·ΠΎΡ„ΠΎΡ€ΠΌΡ‹ ΠΏΡ€ΠΈΠΎΠ½Π½ΠΎΠ³ΠΎ Π±Π΅Π»ΠΊΠ°, Π° Ρ‚Π°ΠΊΠΆΠ΅ ΠΎΠ±Π»Π°Π΄Π°ΡŽΡ‰ΠΈΡ… ΠΏΠΎΡ‚Π΅Π½Ρ†ΠΈΠ°Π»ΡŒΠ½Ρ‹ΠΌ иммунотСрапСвтичСским дСйствиСм.

1. ΠžΠ‘Π—ΠžΠ  Π›Π˜Π’Π•Π ΠΠ’Π£Π Π«: «ΠΠΠ’Π˜Π’Π•Π›Π К ΠŸΠ Π˜ΠžΠΠΠžΠœΠ£ Π‘Π•Π›ΠšΠ£: ΠœΠ•Π’ΠžΠ”Π« ΠŸΠžΠ›Π£Π§Π•ΠΠ˜Π― И ΠžΠ‘Π›ΠΠ‘ВИ ΠŸΠ Π˜ΠœΠ•ΠΠ•ΠΠ˜Π―» .

1.1. ΠŸΠ Π˜ΠžΠΠΠ«Π• Π‘ΠžΠ›Π•Π—ΠΠ˜.

ВрансмиссивныС Π³ΡƒΠ±ΠΊΠΎΠΎΠ±Ρ€Π°Π·Π½Ρ‹Π΅ энцСфалопатии, ΠΈΠ»ΠΈ ΠΏΡ€ΠΈΠΎΠ½Π½Ρ‹Π΅ Π±ΠΎΠ»Π΅Π·Π½ΠΈ — это Π½Π΅ΠΈΠ·Π»Π΅Ρ‡ΠΈΠΌΡ‹Π΅ Π½Π΅ΠΉΡ€ΠΎΠ΄Π΅Π³Π΅Π½Π΅Ρ€Π°Ρ‚ΠΈΠ²Π½Ρ‹Π΅ заболСвания, ΠΏΠΎΡ€Π°ΠΆΠ°ΡŽΡ‰ΠΈΠ΅ Ρ‡Π΅Π»ΠΎΠ²Π΅ΠΊΠ° ΠΈ Π½Π΅ΠΊΠΎΡ‚ΠΎΡ€Ρ‹Π΅ Π΄Ρ€ΡƒΠ³ΠΈΠ΅ Π²ΠΈΠ΄Ρ‹ ΠΌΠ»Π΅ΠΊΠΎΠΏΠΈΡ‚Π°ΡŽΡ‰ΠΈΡ…. Π’ Π½Π°ΡΡ‚оящСС врСмя извСстно Ρ‡Π΅Ρ‚Ρ‹Ρ€Π΅ Π±ΠΎΠ»Π΅Π·Π½ΠΈ Ρ‡Π΅Π»ΠΎΠ²Π΅ΠΊΠ° — болСзнь ΠšΡ€Π΅ΠΉΡ‚Ρ†Ρ„Π΅Π»ΡŒΠ΄Ρ‚Π°-Π―ΠΊΠΎΠ±Π°, ΠΊΡƒΡ€Ρƒ, синдром ГСрстманна-ШтрСусслСра-Π¨Π΅ΠΉΠ½ΠΊΠ΅Ρ€Π°, Ρ„Π°Ρ‚Π°Π»ΡŒΠ½Π°Ρ сСмСйная инсомния, ΠΈ ΡˆΠ΅ΡΡ‚ΡŒ Π±ΠΎΠ»Π΅Π·Π½Π΅ΠΉ ΠΆΠΈΠ²ΠΎΡ‚Π½Ρ‹Ρ… — скрСпи ΠΎΠ²Π΅Ρ† ΠΈ ΠΊΠΎΠ·, губкообразная энцСфалопатия ΠΊΡ€ΡƒΠΏΠ½ΠΎΠ³ΠΎ Ρ€ΠΎΠ³Π°Ρ‚ΠΎΠ³ΠΎ скота (Ρ‚Π°ΠΊ Π½Π°Π·Ρ‹Π²Π°Π΅ΠΌΠΎΠ΅ «Π±Π΅ΡˆΠ΅Π½ΡΡ‚Π²ΠΎ ΠΊΠΎΡ€ΠΎΠ²»), трансмиссивная энцСфалопатия Π½ΠΎΡ€ΠΎΠΊ, хроничСская ΠΈΠ·Π½ΡƒΡ€ΡΡŽΡ‰Π°Ρ болСзнь ΠΎΠ»Π΅Π½Π΅ΠΉ ΠΈ Π»ΠΎΡΠ΅ΠΉ, губкообразная энцСфалопатия кошСк ΠΈ Π³ΡƒΠ±ΠΊΠΎΠΎΠ±Ρ€Π°Π·Π½Π°Ρ энцСфалопатия экзотичСских ΠΊΠΎΠΏΡ‹Ρ‚Π½Ρ‹Ρ… [1, 2]. ΠΠ΅ΠΎΠ±Ρ‹Ρ‡Π½ΠΎΡΡ‚ΡŒ этих Π±ΠΎΠ»Π΅Π·Π½Π΅ΠΉ Π·Π°ΠΊΠ»ΡŽΡ‡Π°Π΅Ρ‚ΡΡ Π² Ρ‚ΠΎΠΌ, Ρ‡Ρ‚ΠΎ ΠΈΠ½Ρ„Π΅ΠΊΡ†ΠΈΠΎΠ½Π½Ρ‹ΠΉ Π°Π³Π΅Π½Ρ‚ Π½Π΅ ΡΠ²Π»ΡΠ΅Ρ‚ся Π±Π°ΠΊΡ‚Π΅Ρ€ΠΈΠ΅ΠΉ ΠΈΠ»ΠΈ вирусом, Π° ΠΏΡ€Π΅Π΄ΡΡ‚авляСт собой Π±Π΅Π»ΠΊΠΎΠ²ΡƒΡŽ ΠΌΠΎΠ»Π΅ΠΊΡƒΠ»Ρƒ — ΠΏΠ°Ρ‚ΠΎΠ³Π΅Π½Π½ΡƒΡŽ ΠΈΠ·ΠΎΡ„ΠΎΡ€ΠΌΡƒ (PrPSc) Π½ΠΎΡ€ΠΌΠ°Π»ΡŒΠ½ΠΎΠ³ΠΎ ΠΊΠ»Π΅Ρ‚ΠΎΡ‡Π½ΠΎΠ³ΠΎ ΠΏΡ€ΠΈΠΎΠ½Π½ΠΎΠ³ΠΎ Π±Π΅Π»ΠΊΠ° (РгРс) [3]. ΠŸΡ€ΠΈΠΎΠ½Π½Ρ‹ΠΉ Π±Π΅Π»ΠΎΠΊ Π·Π°ΠΊΠΎΠ΄ΠΈΡ€ΠΎΠ²Π°Π½ Π² Π³Π΅Π½ΠΎΠΌΠ΅ ΠΌΠ»Π΅ΠΊΠΎΠΏΠΈΡ‚Π°ΡŽΡ‰ΠΈΡ… ΠΈ ΡΠΊΡΠΏΡ€Π΅ΡΡΠΈΡ€ΡƒΠ΅Ρ‚ся Π½Π° ΠΏΠΎΠ²Π΅Ρ€Ρ…ности ΠΌΠ½ΠΎΠ³ΠΈΡ… ΠΊΠ»Π΅Ρ‚ΠΎΠΊ ΠΎΡ€Π³Π°Π½ΠΈΠ·ΠΌΠ°, Π° Π±ΠΎΠ»ΡŒΡˆΠ΅ всСго ΠΏΡ€ΠΈΠΎΠ½Π½ΠΎΠΉ мРНК Π½Π°ΠΉΠ΄Π΅Π½ΠΎ Π² Π½Π΅ΠΉΡ€ΠΎΠ½Π°Ρ… [4−6].

ΠŸΡ€ΠΈΠΎΠ½Π½Ρ‹Π΅ Π±ΠΎΠ»Π΅Π·Π½ΠΈ ΠΌΠΎΠ³ΡƒΡ‚ Π±Ρ‹Ρ‚ΡŒ наслСдствСнными, ΠΏΡ€ΠΈΠΎΠ±Ρ€Π΅Ρ‚Π΅Π½Π½Ρ‹ΠΌΠΈ ΠΈ ΡΠΏΠΎΡ€Π°Π΄ΠΈΡ‡Π΅ΡΠΊΠΈΠΌΠΈ, Π½ΠΎ Π½Π΅Π·Π°Π²ΠΈΡΠΈΠΌΠΎ ΠΎΡ‚ ΡΡ‚ΠΈΠΎΠ»ΠΎΠ³ΠΈΠΈ заболСвания ΠΎΠ½ΠΎ ΠΌΠΎΠΆΠ΅Ρ‚ Π±Ρ‹Ρ‚ΡŒ ΠΏΠ΅Ρ€Π΅Π΄Π°Π½ΠΎ ΠΈΠ½Ρ„Π΅ΠΊΡ†ΠΈΠΎΠ½Π½Ρ‹ΠΌ ΠΏΡƒΡ‚Π΅ΠΌ [7]. ΠŸΡ€ΠΎΠ½ΠΈΠΊΠ½ΠΎΠ²Π΅Π½ΠΈΠ΅ ΠΈΠ½Ρ„Π΅ΠΊΡ†ΠΈΠΎΠ½Π½ΠΎΠ³ΠΎ Π°Π³Π΅Π½Ρ‚Π° — Π±Π΅Π»ΠΊΠ° PrPSc — Π²Ρ‹Π·Ρ‹Π²Π°Π΅Ρ‚ ΠΏΡ€Π΅Π²Ρ€Π°Ρ‰Π΅Π½ΠΈΠ΅ Π½ΠΎΡ€ΠΌΠ°Π»ΡŒΠ½ΠΎΠ³ΠΎ РгРс Π±Π΅Π»ΠΊΠ° хозяина Π² ΠΏΠ°Ρ‚ΠΎΠ³Π΅Π½Π½Ρ‹ΠΉ Π±Π΅Π»ΠΎΠΊ с ΠΏΠΎΡΠ»Π΅Π΄ΡƒΡŽΡ‰ΠΈΠΌ Π½Π°ΠΊΠΎΠΏΠ»Π΅Π½ΠΈΠ΅ΠΌ Π΅Π³ΠΎ Π°Π³Ρ€Π΅Π³Π°Ρ‚ΠΎΠ². Π’ Π΄Π°Π»ΡŒΠ½Π΅ΠΉΡˆΠ΅ΠΌ происходит массовая гибСль Π½Π΅ΠΉΡ€ΠΎΠ½ΠΎΠ², поэтому срСзы больного ΠΌΠΎΠ·Π³Π° Π½Π° Ρ‚Π΅Ρ€ΠΌΠΈΠ½Π°Π»ΡŒΠ½Ρ‹Ρ… стадиях Π±ΠΎΠ»Π΅Π·Π½ΠΈ содСрТат Ρ…Π°Ρ€Π°ΠΊΡ‚Π΅Ρ€Π½Ρ‹Π΅ Π³ΡƒΠ±ΠΊΠΎΠΎΠ±Ρ€Π°Π·Π½Ρ‹Π΅ измСнСния. Π—Π°Ρ€Π°ΠΆΠ΅Π½ΠΈΠ΅ ΠΏΡ€ΠΈΠΎΠ½Π°ΠΌΠΈ Ρ‡Π΅Π»ΠΎΠ²Π΅ΠΊΠ° ΠΈ ΠΆΠΈΠ²ΠΎΡ‚Π½Ρ‹Ρ… ΠΎΠ±Ρ‹Ρ‡Π½ΠΎ происходит ΠΏΡ€ΠΈ ΡƒΠΏΠΎΡ‚Ρ€Π΅Π±Π»Π΅Π½ΠΈΠΈ ΠΏΠΈΡ‰ΠΈ, содСрТащСй ΠΈΠ½Ρ„Π΅ΠΊΡ†ΠΈΠΎΠ½Π½Ρ‹ΠΉ ΠΌΠ°Ρ‚Π΅Ρ€ΠΈΠ°Π». Π’Π°ΠΊ, Π½Π°ΠΏΡ€ΠΈΠΌΠ΅Ρ€, ΠΏΡ€ΠΈΡ‡ΠΈΠ½ΠΎΠΉ возникновСния эпидСмии Π³ΡƒΠ±ΠΊΠΎΠΎΠ±Ρ€Π°Π·Π½ΠΎΠΉ энцСфалопатии ΠΊΡ€ΡƒΠΏΠ½ΠΎΠ³ΠΎ Ρ€ΠΎΠ³Π°Ρ‚ΠΎΠ³ΠΎ скота Π² Π’Π΅Π»ΠΈΠΊΠΎΠ±Ρ€ΠΈΡ‚Π°Π½ΠΈΠΈ ΡΡ‡ΠΈΡ‚Π°ΡŽΡ‚ использованиС Π² Ρ€Π°Ρ†ΠΈΠΎΠ½Π΅ скота мясо-костной ΠΌΡƒΠΊΠΈ, ΠΏΡ€ΠΈΠ³ΠΎΡ‚ΠΎΠ²Π»Π΅Π½Π½ΠΎΠΉ ΠΈΠ· Π±ΠΎΠ»ΡŒΠ½Ρ‹Ρ… ΠΆΠΈΠ²ΠΎΡ‚Π½Ρ‹Ρ…. Π’ ΡΠ²ΠΎΡŽ ΠΎΡ‡Π΅Ρ€Π΅Π΄ΡŒ, ΡƒΠΏΠΎΡ‚Ρ€Π΅Π±Π»Π΅Π½ΠΈΠ΅ людьми Π·Π°Ρ€Π°ΠΆΡ‘Π½Π½ΠΎΠΉ говядины ΡΡ‡ΠΈΡ‚Π°ΡŽΡ‚ ΠΏΡ€ΠΈΡ‡ΠΈΠ½ΠΎΠΉ появлСния нСизвСстной Ρ€Π°Π½Π΅Π΅ разновидности Π±ΠΎΠ»Π΅Π·Π½ΠΈ ΠšΡ€Π΅ΠΉΡ‚Ρ†Ρ„Π΅Π»ΡŒΠ΄Ρ‚Π°-Π―ΠΊΠΎΠ±Π°, Ρ‚Π°ΠΊ Π½Π°Π·Ρ‹Π²Π°Π΅ΠΌΠΎΠ³ΠΎ «Π½ΠΎΠ²ΠΎΠ³ΠΎ Π²Π°Ρ€ΠΈΠ°Π½Ρ‚Π°» этой Π±ΠΎΠ»Π΅Π·Π½ΠΈ [1, 8]. А Π±ΠΎΠ»Π΅Π·Π½ΡŒ ΠΊΡƒΡ€Ρƒ, Ρ€Π°Π½Π΅Π΅ Π²ΡΡ‚Ρ€Π΅Ρ‡Π°Π²ΡˆΡƒΡŽΡΡ Ρƒ ΠΆΠΈΡ‚Π΅Π»Π΅ΠΉ ОкСании, ΡΠ²ΡΠ·Ρ‹Π²Π°ΡŽΡ‚ с Ρ€ΠΈΡ‚ΡƒΠ°Π»ΡŒΠ½Ρ‹ΠΌ ΠΊΠ°Π½Π½ΠΈΠ±Π°Π»ΠΈΠ·ΠΌΠΎΠΌ.

9].

Π—Π°Ρ€Π°ΠΆΠ΅Π½ΠΈΠ΅ Ρ‚Π°ΠΊΠΆΠ΅ ΠΌΠΎΠΆΠ΅Ρ‚ ΠΏΡ€ΠΎΠΈΡΡ…ΠΎΠ΄ΠΈΡ‚ΡŒ ятрогСнным ΠΏΡƒΡ‚Π΅ΠΌ, Π½Π°ΠΏΡ€ΠΈΠΌΠ΅Ρ€, Ρ‡Π΅Ρ€Π΅Π· нСдостаточно стСрилизованныС нСйрохирургичСскиС инструмСнты. Π­ΠΊΡΠΏΠ΅Ρ€ΠΈΠΌΠ΅Π½Ρ‚Π°Π»ΡŒΠ½ΠΎΠ΅ Π·Π°Ρ€Π°ΠΆΠ΅Π½ΠΈΠ΅ Π»Π°Π±ΠΎΡ€Π°Ρ‚ΠΎΡ€Π½Ρ‹Ρ… ΠΆΠΈΠ²ΠΎΡ‚Π½Ρ‹Ρ… производится ΠΏΡƒΡ‚Π΅ΠΌ ΠΈΠ½Ρ‚Ρ€Π°ΠΏΠ΅Ρ€ΠΈΡ‚ΠΎΠ½Π΅Π°Π»ΡŒΠ½ΠΎΠ³ΠΎ, ΠΏΠ΅Ρ€ΠΎΡ€Π°Π»ΡŒΠ½ΠΎΠ³ΠΎ ΠΈΠ»ΠΈ ΠΈΠ½Ρ‚Ρ€Π°Ρ†Π΅Ρ€Π΅Π±Ρ€Π°Π»ΡŒΠ½ΠΎΠ³ΠΎ ввСдСния Π³ΠΎΠΌΠΎΠ³Π΅Π½Π°Ρ‚Π° ΠΌΠΎΠ·Π³Π° больного Ρ‡Π΅Π»ΠΎΠ²Π΅ΠΊΠ° ΠΈΠ»ΠΈ ΠΆΠΈΠ²ΠΎΡ‚Π½ΠΎΠ³ΠΎ Π·Π΄ΠΎΡ€ΠΎΠ²ΠΎΠΌΡƒ ΠΆΠΈΠ²ΠΎΡ‚Π½ΠΎΠΌΡƒ.

Π Π°Π·Π²ΠΈΡ‚ΠΈΠ΅ Π³ΡƒΠ±ΠΊΠΎΠΎΠ±Ρ€Π°Π·Π½Ρ‹Ρ… энцСфалопатии, Π½Π΅ ΡΠ²ΡΠ·Π°Π½Π½ΠΎΠ΅ с ΠΏΡ€ΠΎΠ½ΠΈΠΊΠ½ΠΎΠ²Π΅Π½ΠΈΠ΅ΠΌ ΠΈΠ½Ρ„Π΅ΠΊΡ†ΠΈΠΈ, ΠΈΠΌΠ΅Π΅Ρ‚ наслСдствСнный ΠΈΠ»ΠΈ спорадичСский Ρ…Π°Ρ€Π°ΠΊΡ‚Π΅Ρ€. БСмСйная Ρ„ΠΎΡ€ΠΌΠ° Π±ΠΎΠ»Π΅Π·Π½ΠΈ ΠšΡ€Π΅ΠΉΡ‚Ρ†Ρ„Π΅Π»ΡŒΠ΄Ρ‚Π°-Π―ΠΊΠΎΠ±Π°, Ρ„Π°Ρ‚Π°Π»ΡŒΠ½Π°Ρ сСмСйная инсомния, синдром ГСрстманна-ШтрСусслСра-Π¨Π΅ΠΉΠ½ΠΊΠ΅Ρ€Π° — всС эти Π±ΠΎΠ»Π΅Π·Π½ΠΈ Ρ‡Π΅Π»ΠΎΠ²Π΅ΠΊΠ° ΡΠ²Π»ΡΡŽΡ‚ΡΡ наслСдствСнными ΠΈ ΡΠ²ΡΠ·Π°Π½Ρ‹ с Π²Ρ€ΠΎΠΆΠ΄Ρ‘Π½Π½Ρ‹ΠΌΠΈ мутациями Π² Π³Π΅Π½Π΅ ΠΏΡ€ΠΈΠΎΠ½Π½ΠΎΠ³ΠΎ Π±Π΅Π»ΠΊΠ° [2]. К ΡΠΏΠΎΡ€Π°Π΄ΠΈΡ‡Π΅ΡΠΊΠΎΠΉ Ρ„ΠΎΡ€ΠΌΠ΅ ΠΏΡ€ΠΈΠΎΠ½Π½Ρ‹Ρ… Π·Π°Π±ΠΎΠ»Π΅Π²Π°Π½ΠΈΠΉ относится Π±ΠΎΠ»ΡŒΡˆΠΈΠ½ΡΡ‚Π²ΠΎ случаСв Π±ΠΎΠ»Π΅Π·Π½ΠΈ ΠšΡ€Π΅ΠΉΡ‚Ρ†Ρ„Π΅Π»ΡŒΠ΄Ρ‚Π°-Π―ΠΊΠΎΠ±Π°, ΠΊΠΎΠ³Π΄Π° Ρƒ ΠΏΠ°Ρ†ΠΈΠ΅Π½Ρ‚ΠΎΠ² с Ρ…Π°Ρ€Π°ΠΊΡ‚Π΅Ρ€Π½Ρ‹ΠΌΠΈ клиничСскими проявлСниями Π±ΠΎΠ»Π΅Π·Π½ΠΈ Π½Π΅ Π½Π°Ρ…одят гСнСтичСских ΠΈΠ·ΠΌΠ΅Π½Π΅Π½ΠΈΠΉ. Π’ΠΎΠ·ΠΌΠΎΠΆΠ½ΠΎΠΉ ΠΏΡ€ΠΈΡ‡ΠΈΠ½ΠΎΠΉ возникновСния спорадичСской Π±ΠΎΠ»Π΅Π·Π½ΠΈ ΠšΡ€Π΅ΠΉΡ‚Ρ†Ρ„Π΅Π»ΡŒΠ΄Ρ‚Π°-Π―ΠΊΠΎΠ±Π° ΡΡ‡ΠΈΡ‚Π°ΡŽΡ‚ спонтанноС ΠΈΠ»ΠΈ обусловлСнноС соматичСскими мутациями ΠΏΡ€Π΅Π²Ρ€Π°Ρ‰Π΅Π½ΠΈΠ΅ Π±Π΅Π»ΠΊΠ° РгРс Π² PrPSc [1].

ΠΠ΅ΠΎΡ‚ΡŠΠ΅ΠΌΠ»Π΅ΠΌΡ‹ΠΌ морфологичСским ΠΏΡ€ΠΈΠ·Π½Π°ΠΊΠΎΠΌ Π±ΠΎΠ»Π΅Π·Π½ΠΈ являСтся Π½Π°ΠΊΠΎΠΏΠ»Π΅Π½ΠΈΠ΅ Π°Π³Ρ€Π΅Π³Π°Ρ‚ΠΎΠ² Π±Π΅Π»ΠΊΠ° PrPSc (ΠΏΡ€ΠΈΠΎΠ½Π½Ρ‹Ρ… Ρ„ΠΈΠ±Ρ€ΠΈΠ»Π» ΠΈ Π°ΠΌΠΈΠ»ΠΎΠΈΠ΄Π½Ρ‹Ρ… бляшСк) Π² Ρ‚канях Π³ΠΎΠ»ΠΎΠ²Π½ΠΎΠ³ΠΎ ΠΌΠΎΠ·Π³Π° [1, 10]. Но Π² ΡƒΡΠ»ΠΎΠ²ΠΈΡΡ… отсутствия ΠΈΠ»ΠΈ прСкращСния экспрСссии РгРс Π°Π³Ρ€Π΅Π³Π°Ρ‚Ρ‹ PrPSc Π½Π΅ ΠΎΠΊΠ°Π·Ρ‹Π²Π°ΡŽΡ‚ патологичСского дСйствия Ρƒ Π»Π°Π±ΠΎΡ€Π°Ρ‚ΠΎΡ€Π½Ρ‹Ρ… ΠΆΠΈΠ²ΠΎΡ‚Π½Ρ‹Ρ… [11, 12]. Π­Ρ‚ΠΈ ΠΈ ΠΌΠ½ΠΎΠ³ΠΈΠ΅ Π΄Ρ€ΡƒΠ³ΠΈΠ΅ Π΄Π°Π½Π½Ρ‹Π΅ ΡΠ²ΠΈΠ΄Π΅Ρ‚Π΅Π»ΡŒΡΡ‚Π²ΡƒΡŽΡ‚ ΠΎ Ρ‚ΠΎΠΌ, Ρ‡Ρ‚ΠΎ ΠΌΠ΅Ρ…Π°Π½ΠΈΠ·ΠΌ ΠΏΠ°Ρ‚ΠΎΠ³Π΅Π½Π΅Π·Π° ΠΏΡ€ΠΈΠΎΠ½Π½Ρ‹Ρ… Π·Π°Π±ΠΎΠ»Π΅Π²Π°Π½ΠΈΠΉ ΠΏΠΎΠΊΠ° Π΄ΠΎ ΠΊΠΎΠ½Ρ†Π° Π½Π΅ Π²Ρ‹ΡΡΠ½Π΅Π½.

Π²Ρ‹Π²ΠΎΠ΄Ρ‹.

1. На ΠΎΡΠ½ΠΎΠ²Π΅ тСорСтичСских ΠΌΠ΅Ρ‚ΠΎΠ΄ΠΎΠ² Π°Π½Π°Π»ΠΈΠ·Π° ΠΈ Π΄Π°Π½Π½Ρ‹Ρ… Π»ΠΈΡ‚Π΅Ρ€Π°Ρ‚ΡƒΡ€Ρ‹ осущСствлСн Π²Ρ‹Π±ΠΎΡ€ ΠΏΠΎΡ‚Π΅Π½Ρ†ΠΈΠ°Π»ΡŒΠ½ΠΎ ΠΈΠΌΠΌΡƒΠ½ΠΎΠ°ΠΊΡ‚ΠΈΠ²Π½Ρ‹Ρ… Ρ„Ρ€Π°Π³ΠΌΠ΅Π½Ρ‚ΠΎΠ² ΠΏΡ€ΠΈΠΎΠ½Π½ΠΎΠ³ΠΎ Π±Π΅Π»ΠΊΠ° ΠΈ ΠΈΡ… Π°Π½Π°Π»ΠΎΠ³ΠΎΠ².

2. Показано, Ρ‡Ρ‚ΠΎ Π²Ρ‹Π±Ρ€Π°Π½Π½Ρ‹Π΅ синтСтичСскиС ΠΏΠ΅ΠΏΡ‚ΠΈΠ΄Π½Ρ‹Π΅ Ρ„Ρ€Π°Π³ΠΌΠ΅Π½Ρ‚Ρ‹ ΠΏΡ€ΠΈΠΎΠ½Π½ΠΎΠ³ΠΎ Π±Π΅Π»ΠΊΠ°, Π½Π΅ΠΊΠΎΠ½ΡŠΡŽΠ³ΠΈΡ€ΠΎΠ²Π°Π½Π½Ρ‹Π΅ с Π±Π΅Π»ΠΊΠΎΠΌ-носитСлСм, Π²Ρ‹Π·Ρ‹Π²Π°ΡŽΡ‚ ΠΎΠ±Ρ€Π°Π·ΠΎΠ²Π°Π½ΠΈΠ΅ Π°Π½Ρ‚ΠΈΡ‚Π΅Π» Ρƒ ΠΊΡ€ΠΎΠ»ΠΈΠΊΠΎΠ² ΠΈ Ρƒ ΠΌΡ‹ΡˆΠ΅ΠΉ Ρ‚Ρ€Π΅Ρ… Π»ΠΈΠ½ΠΈΠΉ. Π˜Π·ΡƒΡ‡Π΅Π½ΠΎ связываниС Π°Π½Ρ‚ΠΈΡ‚Π΅Π» с Π½ΠΎΡ€ΠΌΠ°Π»ΡŒΠ½Ρ‹ΠΌ ΠΈ ΠΏΠ°Ρ‚ΠΎΠ³Π΅Π½Π½Ρ‹ΠΌ ΠΏΡ€ΠΈΠΎΠ½Π½Ρ‹ΠΌ Π±Π΅Π»ΠΊΠΎΠΌ Ρ€Π°Π·Π»ΠΈΡ‡Π½Ρ‹ΠΌΠΈ ΠΌΠ΅Ρ‚ΠΎΠ΄Π°ΠΌΠΈ.

3. УстановлСно, Ρ‡Ρ‚ΠΎ ΠΊΡ€ΠΎΠ»ΠΈΡ‡ΡŒΠΈ Π°Π½Ρ‚ΠΈΡ‚Π΅Π»Π° ΠΊ ΠΏΠ΅ΠΏΡ‚ΠΈΠ΄Π°ΠΌ (25−36)-(62−69), 106−134, 172−202 ΠΈ 214−240 ΠΏΡ€ΠΈΠ³ΠΎΠ΄Π½Ρ‹ для Ρ€Π°Π·Ρ€Π°Π±ΠΎΡ‚ΠΊΠΈ диагностикума ΠΏΡ€ΠΈΠΎΠ½Π½Ρ‹Ρ… Π·Π°Π±ΠΎΠ»Π΅Π²Π°Π½ΠΈΠΉ Π½Π° ΠΎΡΠ½ΠΎΠ²Π΅ иммуногистохимичСского Π°Π½Π°Π»ΠΈΠ·Π°, ΠΈ Π°Π½Ρ‚ΠΈΡ‚Π΅Π»Π° ΠΊ ΠΏΠ΅ΠΏΡ‚ΠΈΠ΄Ρƒ 106−134 — Π½Π° ΠΎΡΠ½ΠΎΠ²Π΅ ΠΈΠΌΠΌΡƒΠ½ΠΎΠ±Π»ΠΎΡ‚Ρ‚ΠΈΠ½Π³Π°.

4. ВыявлСно, Ρ‡Ρ‚ΠΎ ΠΊΡ€ΠΎΠ»ΠΈΡ‡ΡŒΠΈ Π°Π½Ρ‚ΠΈΡ‚Π΅Π»Π° ΠΊ ΠΏΠ΅ΠΏΡ‚ΠΈΠ΄Ρƒ 106−134 ΠΏΡ€Π΅ΠΏΡΡ‚ΡΡ‚Π²ΡƒΡŽΡ‚ накоплСнию ΠΏΠ°Ρ‚ΠΎΠ³Π΅Π½Π½ΠΎΠ³ΠΎ ΠΏΡ€ΠΈΠΎΠ½Π° Π² ΠΊΡƒΠ»ΡŒΡ‚ΡƒΡ€Π΅ ΠΊΠ»Π΅Ρ‚ΠΎΠΊ.

5. УстановлСно, Ρ‡Ρ‚ΠΎ ΠΌΡ‹ΡˆΠΈΠ½Ρ‹Π΅ Π°Π½Ρ‚ΠΈΡ‚Π΅Π»Π° ΠΊ ΠΏΠ΅ΠΏΡ‚ΠΈΠ΄Π°ΠΌ (17−36)-(62−69), 172−202 ΠΈ Π΅Π³ΠΎ Π°Π½Π°Π»ΠΎΠ³Ρƒ 172−202(К), Π° Ρ‚Π°ΠΊΠΆΠ΅ ΠΊ ΠΏΠ΅ΠΏΡ‚ΠΈΠ΄Ρƒ 214−240 Π²Ρ‹ΡΠ²Π»ΡΡŽΡ‚ ΠΏΠ°Ρ‚ΠΎΠ³Π΅Π½Π½Ρ‹ΠΉ ΠΏΡ€ΠΈΠΎΠ½Π½Ρ‹ΠΉ Π±Π΅Π»ΠΎΠΊ Π² ΠΈΠΌΠΌΡƒΠ½ΠΎΠ³ΠΈΡΡ‚охимичСском тСстС.

6. ΠŸΠΎΠ»ΡƒΡ‡Π΅Π½Ρ‹ ΠΈ ΠΎΡ…Π°Ρ€Π°ΠΊΡ‚Π΅Ρ€ΠΈΠ·ΠΎΠ²Π°Π½Ρ‹ Ρ‚Ρ€ΠΈ ΠΌΠΎΠ½ΠΎΠΊΠ»ΠΎΠ½Π°Π»ΡŒΠ½Ρ‹Ρ… Π°Π½Ρ‚ΠΈΡ‚Π΅Π»Π° ΠΊ ΠΏΡ€ΠΈΠΎΠ½Π½ΠΎΠΌΡƒ Π±Π΅Π»ΠΊΡƒ. ВыявлСно, Ρ‡Ρ‚ΠΎ эпитопы Π΄Π²ΡƒΡ… Π°Π½Ρ‚ΠΈΡ‚Π΅Π» Π»ΠΎΠΊΠ°Π»ΠΈΠ·ΠΎΠ²Π°Π½Ρ‹ Π½Π° ΡƒΡ‡Π°ΡΡ‚ΠΊΠ΅ Π±Π΅Π»ΠΊΠ° 222−229, Π° ΡΠΏΠΈΡ‚ΠΎΠΏ Ρ‚Ρ€Π΅Ρ‚ΡŒΠ΅Π³ΠΎ Π»ΠΎΠΊΠ°Π»ΠΈΠ·ΠΎΠ²Π°Π½ Π½Π° ΡƒΡ‡Π°ΡΡ‚ΠΊΠ΅ 25−36, ΠΈ ΠΏΠΎΠΊΠ°Π·Π°Π½ΠΎ, Ρ‡Ρ‚ΠΎ Π°Π½Ρ‚ΠΈΡ‚Π΅Π»Π° с ΡΠΏΠΈΡ‚ΠΎΠΏΠΎΠΌ 222−229 ΠΏΡ€ΠΈΠ³ΠΎΠ΄Π½Ρ‹ для выявлСния ΠΏΠ°Ρ‚ΠΎΠ³Π΅Π½Π½ΠΎΠ³ΠΎ ΠΏΡ€ΠΈΠΎΠ½Π½ΠΎΠ³ΠΎ Π±Π΅Π»ΠΊΠ° иммуногистохимичСским ΠΌΠ΅Ρ‚ΠΎΠ΄ΠΎΠΌ.

ΠŸΠΎΠΊΠ°Π·Π°Ρ‚ΡŒ вСсь тСкст

Бписок Π»ΠΈΡ‚Π΅Ρ€Π°Ρ‚ΡƒΡ€Ρ‹

  1. Prusiner S.B. Prion diseases and the BSE crisis.// Science. 1997. V.278. P.245−251.
  2. Π’.И., ΠšΠΈΡΠ΅Π»Ρ‘Π² О. И. ΠœΠΎΠ»Π΅ΠΊΡƒΠ»ΡΡ€Π½Ρ‹Π΅ основы ΠΏΡ€ΠΈΠΎΠ½Π½Ρ‹Ρ… Π±ΠΎΠ»Π΅Π·Π½Π΅ΠΉ.// ВСстн.1. РАМН. 1998. № 10. Π‘.45−55.
  3. Prusiner S.B. Molecular biology of prion diseases.// Science. 1991. V.252. P.1515−1522.
  4. Basler K., Oesch Π’., Scott M., Westaway D., Walchli M., Groth D.F., McKinley M.P.,
  5. Prusiner S.B., Weissmann C. Scrapie and cellular PrP isoforms are encoded by the same chromosomal gene.// Cell. 1986. V.46. P.417−428.
  6. Kretzschmar H.A., Prusiner S.B., Stowring L.E., DeArmond S.J. Scrapie prion proteins aresynthesized in neurons.// Am. J. Pathol. 1986. V.122. P. 1−5.
  7. Oesch Π’., Westaway D., Walchli M., McKinley M.P., Kent SB., Aebersold R., Barry R.A.,
  8. Tempst P., Teplow D.B., Hood L.E. A cellular gene encodes scrapie PrP 27−30 protein.// Cell. 1985. V.40. P.735−746.
  9. И.Π‘., Π’Π΅Ρ€-АванСсян М.Π”. ΠŸΡ€ΠΈΠΎΠ½Ρ‹.// УспСхи биологичСской Ρ…ΠΈΠΌΠΈΠΈ. 2006.1. Π’.46. Π‘. Π——42.
  10. Will R.G., Ironside J.W., Zeidler М., Cousens S.N., Estibeiro К., Alperovitch A., Poser S.,
  11. Pocchiari M., Hofman A., Smith P.G. A new variant of Creutzfeldt-Jakob disease in the UK.// Lancct. 1996. V.347. P.921−925.
  12. Goldfarb L.G., Cervenakova L., Gajdusek D.C. Genetic studies in relation to kuru: anoverview.//Curr. Mol. Med. 2004. V.4. P.375−384.
  13. Hegde R.S., Tremblay P., Groth D., DeArmond S.J., Prusiner S.B., Lingappa V.R.
  14. Transmissible and genetic prion diseases share a common pathway of neurodegeneration.//Nature. 1999. V.402. P.822−826.
  15. Brandner S., Raeber A., Sailer A., Blattler Π’., Fischer M., Weissmann C., Aguzzi A. Normalhost prion protein (PrPC) is required for scrapie spread within the central nervous system.//PNAS. 1996. V.93. P.13 148−13 151.
  16. Mallucci G., Dickinson A., Linehan J., Klohn P.C., Brandner S., Collinge J. Depletingneuronal PrP in prion infection prevents disease and reverses spongiosis.// Science. 2003. V.302(5646). P.871−874.
  17. MacGregor I. Prion protein and developments in its detection.//Transfus. Med. 2001. V. l 1.1. P.3−14.
  18. Groschup MH, Harmeyer S, Pfaff E. Antigenic features of prion proteins of sheep and ofother mammalian species.//J. Immunol. Methods. 1997. V.207(l). P.89−101.
  19. Pan Π’., Li R., Wong B.S., Liu Π’., Gambetti P., Sy M.S. Heterogeneity of normal prionprotein in two- dimensional immunoblot: presence of various glycosylated and truncated forms.// J. Neurochem. 2002. V. 81(5). P. 1092−1101.
  20. Harmeyer S, Pfaff E, Groschup MH. Synthetic peptide vaccines yield monoclonal antibodiesto ccllular and pathological prion proteins of ruminants.// J Gen Virol. 1998. V.79(4), P.937−945.
  21. Lopez Garcia F., Zahn R., Riek R., Wuthrich K. NMR structure of the bovine prionprotein.// PNAS. 2000. V.97. P.8334−8339.
  22. Homemann S., Schorn C., Wuthrich K. NMR structure of the bovine prion protein isolatedfrom healthy calf brains.// EMBO Rep. 2004. V.5(12). P. l 159−1164.
  23. DeMarco M.L., Daggett V. Local environmental effects on the structure of the prionprotein.// CR Biologies. 2005. V.328(10-l 1). P.847−862.
  24. Smith C.J., Drake A.F., Banfield B.A., Bloomberg G.B., Palmer M.S., Clarke A.R., Collinge
  25. J. Conformational properties of the prion octa-repeat and hydrophobic sequences.// FEBS Lett. 1997. V.405. P.378−384.
  26. Liemann S., Glockshuber R. Transmissible spongiform encephalopathies.// Biochem.
  27. Biophys. Res. Commun. 1998. V.250. P.187−193.
  28. Pan K.M., Baldwin M., Nguyen J., Gasset M., Serban A., Groth D., Mehlhom I., Huang Z.,
  29. Fletterick R.J., Cohen F.E. Conversion of alpha-helices into beta-sheets features in the formation of the scrapie prion proteins.// PNAS. 1993. V.90. P.10 962−10 966.
  30. Govaerts C., Wille H., Prusiner S.B., Cohen F.E. Evidence for assembly of prions with lefthanded beta-helices into trimers.// PNAS. 2004. V. 101(22). P. 8342−8347.
  31. Forloni G., Angerctti N., Chiesa R., Monzani E., Salmona M., Bugiani O., Tagliavini F.
  32. Neurotoxicity of a prion protein fragment.//Nature. 1993. V.362. P.543−546.
  33. Selvaggini C., De Gioia L., Cantu L., Ghibaudi E., Diomede L., Passerini F., Forloni G.,
  34. Bugiani O., Tagliavini F., Salmona M. Molecular characteristics of a protease-resistant, amyloidogenic and neurotoxic peptide homologous to residues 106−126 of the prion protein.//Biochem. Biophys. Res. Commun. 1993. V.194. P.1380−1386.
  35. Meyer R.K., McKinley M.P., Bowman K.A., Braunfeld M.B., Barry R.A., Prusiner S.B.
  36. Separation and properties of cellular and scrapie prion proteins.// PNAS. 1986. V.83. P.2310−2314.
  37. Aguzzi A., Polymenidou M. Mammalian prion biology: one century of evolving concepts.//
  38. Cell. 2004. V. 116(2). P.313−327.
  39. Jarrett, J.T., Lansbury, P.T. Jr. Seeding «one-dimensional crystallization» of amyloid: apathogenic mechanism in Alzheimer’s disease and scrapie?// Cell. 1993. V.73. P.1055−1058.
  40. Caughey Π’., Kocisko D.A., Raymond G.J., Lansbury P.T. Jr. Aggregates of scrapieassociated prion protein induce the cell-free conversion of protease-sensitive prion protein to the protease-resistant state.// Chem. Biol. 1995. V.2. P.807−817.
  41. Bendheim P.E., Barry R.A., DeArmond S.J., Stites D.P., Prusiner S.B. Antibodies to ascrapie prion protein.//Nature. 1984. V.310(5976). P.418−421.
  42. Rubenstein R., Kascsak R.J., Merz P.A., Papini M.C., Carp R.I., Robakis N.K., Wisniewski
  43. H.M. Detection of scrapie-associated fibril (SAF) proteins using anti-SAF antibody in non-purified tissue preparations.// J. Gen. Virol. 1986. V.67(Pt 4). P.671−681.
  44. Barry R.A., McKinley M.P., Bendheim P.E., Lewis G.K., DeArmond S.J., Prusiner S.B.
  45. Antibodies to the scrapie protein decorate prion rods.// J. Immunol. 1985. V.135(l). Β¦ P.603−613.
  46. Cho H.J. Antibody to scrapie-associated fibril protein identifies a cellular antigen.// J. Gen.
  47. Virol. 1986. V.67(Pt 2). P.243−253.
  48. Kascsak R.J., Rubenstein R., Merz P.A. Carp R.I., Robakis N.K., Wisniewski H.M.,
  49. Diringer H. Immunological comparison of scrapic-associatcd fibrils isolated from animals infected with four different scrapie strains.// J. Virol. 1986. V.59(3). P.676−683.
  50. Takahashi K., Shinagawa M., Doi S., Sasaki S., Goto H., Sato G. Purification of scrapieagent from infected animal brains and raising of antibodies to the purified fraction.// Microbiol. Immunol. 1986. V.30(2). P.123−131.
  51. Barry R.A., Prusiner S.B. Monoclonal antibodies to the cellular and scrapie prion proteins.//
  52. J. Infect. Dis. 1986. V.154(3). P.518−521.
  53. Kascsak R.J., Rubenstein R., Merz P.A., Tonna-Demasi M., Fersko R., Carp R.I.,
  54. Wisniewski H.M., Diringer H. Mouse polyclonal and monoclonal antibody to scrapie-associated fibril proteins.// J. Virol. 1987. V.61(12) P.3688−3693.
  55. Bolton D.C., Seligman S.J., Bablanian G., Windsor D., Scala L.J., Kim K.S., Chen Π‘ .J.,
  56. Kascsak R.J., Bendheim P.E. Molecular location of a species-spccific epitope on the hamster scrapie agent protein.//J. Virol. 1991. V.65(7). P.3667−3675.
  57. Rogers M., Serban D., Gyuris Π’., Scott M., Torchia Π’., Prusiner S.B. Epitope mapping of the
  58. Syrian hamster prion protein utilizing chimeric and mutant genes in a vaccinia virus expression system.//J. Immunol. 1991. V.147(10). P.3568−3574.
  59. Bueler H., Fischer M., Lang Y., Bluethmann H., Lipp H.P., DeArmond S.J., Prusiner S.B.,
  60. Aguet M., Weissmann C. Normal development and behaviour of mice lacking the neuronal cell-surface PrP protein.//Nature. 1992. V.356(6370). P.577−582.
  61. Bueler H., Aguzzi A., Sailer A., Greiner R.A., Autenried P., Aguet M., Weissmann C. Micedevoid of PrP are resistant to scrapie.// Cell. 1993. V.73(7). P.1339−1347.
  62. Prusiner S.B., Groth D., Serban A., Kochler R., Foster D., Torchia M., Burton D., Yang
  63. S.L., DeArmond S.J. Ablation of the prion protein (PrP) gene in mice prevents scrapie and facilitates production of anti-PrP antibodies.//PNAS. 1993. V.90. P. 10 608−10 612.
  64. Williamson R.A., Peretz D., Smorodinsky N., Bastidas R., Serban H., Mehlhorn I.,
  65. Dearmond S.J., Prusiner S.B., Burton D.R. Circumventing tolerance to generate autologous monoclonal antibodies to the prion protein.// PNAS. 1996. V.93. P.7279−7282.
  66. Williamson R.A., Peretz D., Pinilla C., Ball H., Bastidas R.B., Rozenshteyn R., Houghten
  67. R.A., Prusiner S.B., Burton D.R. Mapping the prion protein using recombinant antibodies.//J. Virol. 1998. V.72(ll). P.9413−9418.
  68. Korth C., Stierli Π’., Streit P., Moser M., Schaller O., Fischer R., Schulz-Schacffcr W.,
  69. Kretzschmar H., Raeber A., Braun U., Ehrensperger F., Hornemann S. Glockshuber R., Riek R., Billeter M., Wuthrich K., Oesch B. Prion (PrPSc)-specific epitope defined by a monoclonal antibody.//Nature. 1997. V.390. P.74−77.
  70. Zanusso G., Liu D., Ferrari S., Hegyi I., Yin X., Aguzzi A., Hornemann S., Licmann S.,
  71. Glockshuber R., Manson J.C., Brown P., Petersen R.B., Gambetti P., Sy M.S. Prion protein expression in different species: analysis with a panel of new mAbs.// PNAS. 1998. V.95. P.8812−8816.
  72. Krasemann S., Groschup M., Hunsmann G., Bodemer W. Induction of antibodies againsthuman prion proteins (PrP) by DNA-mediatcd immunization of PrP0/0 mice.// J. Immunol. Methods. 1996. V.199(2). P.109−118.
  73. Krasemann S., Groschup M.H., Harmeyer S. Hunsmann G., Bodemer W. Generation ofmonoclonal antibodies against human prion proteins in PrPO/O mice.// Mol. Med. 1996. V.2(6). P.725−734.
  74. Krasemann S., Jurgens Π’., Bodemer W. Generation of monoclonal antibodies against prionproteins with an unconventional nucleic acid-based immunization strategy.// J. Biotechnol. 1999. V.73. P. l 19−129.
  75. Gregoire S., Logrc C., Metharom P., Loing E., Chomilier J. Rosset M.B., Aucouturier P.,
  76. Carnaud C. Identification of two immunogenic domains of the prion protein PrP — which activate class ll-restricted T cells and elicit antibody responses against the native molecule.//J Leukoc Biol. 2004. V. 76(1). P. 125−134.
  77. Mehlhom I., Groth D., Stockel J., Moffat B, Reilly D., Yansura D., Willett W.S., Baldwin
  78. M., Fletterick R., Cohen F.E., Vandlen R., Henncr D., Prusiner S.B. High-level expression and characterization of a purified 142-residue polypeptide of the prion protein.// Biochemistry. 1996. V.35(17). P.5528−5537.
  79. Weiss S., Famulok M., Edenhofer F., Wang Y.H., Jones I.M., Groschup M., Winnacker E.L.
  80. Overexpression of active Syrian golden hamster prion protein PrPc as a glutathione S-transferasc fusion in heterologous systems.// J. Virol. 1995. V.69(8). P.4776^1783.
  81. Weiss S., Rieger R., Edenhofer F., Fisch E., Winnacker E.L. Recombinant prion proteinrPrP27−30 from Syrian golden hamster reveals proteinase К sensitivity.// Biochem. Biophys. Res. Commun. 1996. V.219(l). P.173−179.
  82. Baron T.G., Betemps D., Groschup M.H., Madec J.Y. Immunological characterization of thesheep prion protein expressed as fusion proteins in Escherichia coli.// FEMS Immunol. Med. Microbiol. 1999. V.25(4). P.379−384.
  83. Foster J.D., Wilson M., Hunter N. Immunolocalisation of the prion protein (PrP) in thebrains of sheep with scrapie.// Vet. Rec. 1996. V. 139(21). P.512−515.
  84. Li R., Liu Π’., Wong B.S., Pan Π’., Morillas M., Swietaicki W., O’Rourke K., Gambetti P.,
  85. Surewicz W.K., Sy M.S. Identification of an epitope in the Π‘ terminus of normal prion protein whose expression is modulated by binding events in the N terminus.// J. Mol. Biol. 2000. V.301(3). P.567−573.
  86. Betemps D., Baron T. Molecular specificities of antibodies against ovine and murinerecombinant prion proteins.// Biochem. Biophys. Res. Commun. 2001. V.281(l). P.101−108.
  87. Laffling A.J., Baird A., Birkett C.R., John H.A. A monoclonal antibody that enables specificimmunohistological detection of prion protein in bovine spongiform encephalopathy cases.//Neurosci. Lett. 2001. V.300(2). V.99−102.
  88. Thackray A.M., Madec J.Y., Wong E., Morgan-Warren R., Brown D.R., Baron Π’., Bujdoso
  89. R. Detection of bovine spongiform encephalopathy, ovine scrapie prion-rclated protein (PrPSc) and normal PrPc by monoclonal antibodies raised to copper-refolded prion protein.// Biochem. J. 2003. V.370(Pt 1). P.81−90.
  90. Nakamura N., Shuyama A., Hojyo S., Shimokawa M., Miyamoto K., Kawashima Π’., Aosasa
  91. M., Horiuchi H., Furusawa S., Matsuda H. Establishment of a chicken monoclonal antibody panel against mammalian prion protein.// J. Vet. Med. Sci. 2004. V.66(7). P.807−814.
  92. Fcrnandcz-Borges N, Brun A, Whitton JL, Parra B, Diaz-San Segundo F, Salguero FJ,
  93. Torres JM, Rodriguez F. DNA vaccination can break immunological tolerance to PrP in wild-type mice and attenuates prion disease after intracerebral challenge.// J. Virol. 2006. V.80(20). P.9970−9976.
  94. Barry R.A., Kent S.B., McKinley M.P., Meyer R.K., DeArmond S.J., Hood L.E., Prusiner
  95. S.B. Scrapie and cellular prion proteins share polypeptide epitopes.// J. Infect. Dis. 1986. V.153(5). P.848−854.
  96. Shinagawa M., Munekata E., Doi S., Takahashi K., Goto H., Sato G. Immunoreactivity of asynthetic pentadecapeptide corresponding to the N-terminal region of the scrapie prion protein.// J. Gen. Virol. 1986. V.67(Pt8). P. 1745−1750.
  97. Wiley C.A., Burrola P.G., Buchmeier M.J., Wooddell M.K., Barry R.A., Prusiner S.B., 1. mpert P.W. Immuno-gold localization of prion filaments in scrapie-infected hamster brains.// Lab. Invest. 1987. V.57(6). P. 646−656.
  98. Barry R.A., Vincent M.T., Kent S.B., Hood L.E., Prusiner S.B. Characterization of prionproteins with monospecific antisera to synthetic peptides.// J. Immunol. 1988. V.140(4). P.1188−1193.
  99. Horiuchi M., Yamazaki N., Ikeda Π’., Ishiguro N., Shinagawa M. A cellular form of prionprotein (PrPC) exists in many non-neuronal tissues of sheep.// J. Gen. Virol. 1995. V.76. P.2583−2587.
  100. O’Rourke K.I., Baszler T.V., Miller J.M., Spraker T.R., Sadler-Riggleman I., Knowles D.P.
  101. Monoclonal antibody F89/160.1.5 defines a conserved epitope on the ruminant prion protein.// J. Clin. Microbiol. 1998. V.36(6). P.1750−1755.
  102. Groschup M.H., Pfaff E. Studies on a species-specific epitope in murine, ovine and bovineprion protein.//J. Gen. Virol. 1993. V.74(Pt7). P.1451−1456.
  103. Takahashi H., Takahashi R.H., Hasegawa H., Horiuchi M., Shinagawa M., Yokoyama Π’.,
  104. Kimura K., Haritani M., Kurata Π’., Nagashima K. Characterization of antibodies raised against bovine-PrP-peptides.//J. Neurovirol. 1999. V.5(3). P.300−307.
  105. Vorberg I., Buschmann A., Harmeyer S., Saalmuller A., Pfaff E., Groschup M.H. A novelepitope for the specific detection of exogenous prion proteins in transgenic mice and transfected murine ccll lines.// Virology. 1999. V.255. P.26−31.
  106. Curin Serbee V., Bresjanac M., Popovic M., Pretnar Hartman K., Galvani V., Rupreht R.,
  107. Cernilec M., Vranac Π’., Hafner I., Jerala R. Monoclonal antibody against a peptide of human prion protein discriminates between Creutzfeldt-Jacob's disease-affected and normal brain tissue.// J. Biol. Chem. 2004. V.279(5). P.3694−3698.
  108. Tam J.P. Synthetic peptide vaccine design: synthesis and properties of a high-densitymultiple antigenic peptide system.// PNAS. 1988. V.85. P.5409−5413.
  109. Tam J.P. Recent advances in multiple antigen peptides.// J. Immunol. Methods. 1996. V.196.1. P.17−32.
  110. Yokoyama Π’., Kimura К., Tagawa Y., Yuasa N. Preparation and characterization ofantibodies against mouse prion protein (PrP) peptides.// Clin. Diagn. Lab. Immunol. 1995. V.2(2). P. 172−176.
  111. Yokoyama Π’., Itohara S., Yuasa N. Detection of species specific epitopes of mouse andhamster prion proteins (PrPs) by anti-peptide antibodies.// Arch. Virol. 1996. V. 141(3−4). P.763−769.
  112. Arbel M., Lavie V., Solomon B. Generation of antibodies against prion protein in wild-typemice via helix 1 peptide immunization.// J. Neuroimmunol. 2003. V. 144(1−2). P.38−45.
  113. Bainbridge J., Jones N., Walker B. Multiple antigenic peptides facilitate generation of antiprion antibodies.// Clin. Exp. Immunol. 2004. V.137(2). P.298−304.
  114. Brennan F.R., Dougan G. Non-clinical safety evaluation of novel vaccines and adjuvants: new products, new strategies.// Vaccine. 2005. V.23(24). P.3210−3222.
  115. Di Martino A., Bigon E., Corona G., Callegaro L. Production and characterization ofantibodies to mouse scrapie-amyloid protein elicited by non-carrier linked synthetic peptide immunogens.//J. Mol. Recognit. 1991. V.4(2−3). P.85−91.
  116. Souan L., Tal Y., Felling Y., Cohen I.R., Taraboulos A., Мог F. Modulation of proteinase-Kresistant prion protein by prion peptide immunization.// Eur. J. Immunol. 2001. V.31. P.2338−2346.
  117. Rosset M.B., Ballerini C., Gregoire S., Metharom P., Carnaud C., Aucouturier P. Breakingimmune tolerance to the prion protein using prion protein peptides plus oligodeoxynucleotide-CpG in mice.// J. Immunol. 2004. V. 172(9). P.5168−5174.
  118. O.M., Π’ΠΈΡ‚ΠΎΠ²Π° M.A., ΠšΠΎΡ€ΠΎΠ΅Π² Π”. О., Π’ΠΎΠ»ΠΊΠΎΠ²Π° Π’. Π”., Обозная М. Π‘., Π–ΠΌΠ°ΠΊ М.Н.,
  119. Π’.А., Π¦Π΅Ρ‚Π»ΠΈΠ½ Π’. И. ΠŸΠΎΠ»ΡƒΡ‡Π΅Π½ΠΈΠ΅ Π°Π½Ρ‚ΠΈΡ‚Π΅Π» ΠΊ Π°7-ΡΡƒΠ±ΡŠΠ΅Π΄ΠΈΠ½ΠΈΡ†Π΅ Π½ΠΈΠΊΠΎΡ‚ΠΈΠ½ΠΎΠ²ΠΎΠ³ΠΎ Π°Ρ†Π΅Ρ‚ΠΈΠ»Ρ…ΠΎΠ»ΠΈΠ½ΠΎΠ²ΠΎΠ³ΠΎ Ρ€Π΅Ρ†Π΅ΠΏΡ‚ΠΎΡ€Π° Ρ‡Π΅Π»ΠΎΠ²Π΅ΠΊΠ° с ΠΏΠΎΠΌΠΎΡ‰ΡŒΡŽ ΠΈΠΌΠΌΡƒΠ½ΠΎΠ°ΠΊΡ‚ΠΈΠ²Π½Ρ‹Ρ… синтСтичСских ΠΏΠ΅ΠΏΡ‚ΠΈΠ΄ΠΎΠ².//Π‘ΠΈΠΎΠΎΡ€Π³Π°Π½.химия. 2006. Π’. 32(2). Π‘.169−175.
  120. Eghiaian F., Grosclaude J., Lesceu S., Debey P., Doublet Π’., Treguer E., Rezaei H.,
  121. Knossow M. Insight into the PrPC→PrPSc conversion from the structures of antibody-bound ovine prion scrapie-susceptibility variants.// PNAS. 2004. V.101(28). P.10 254−10 259.
  122. Peretz D., Williamson R.A., Matsunaga Y., Serban H., Pinilla C., Bastidas R.B.,
  123. Rozenshteyn R., James T.L., Houghten R.A., Cohen F.E., Prusiner S.B., Burton D.R. A conformational transition at the N terminus of the prion protein features in formation of the scrapie isoform.// J. Mol. Biol. 1997. V.273. P.614−622.
  124. Matsunaga Y., Peretz D., Williamson A., Burton D., Mehlhorn I., Groth D., Cohen F.E.,
  125. Prusiner S.B., Baldwin M.A. Cryptic epitopes in N-terminally truncated prion protein are exposed in the full-length molecule: dependence of conformation on pH.// Proteins. 2001. V.44(2). P.110−118.
  126. Kanyo Z.F., Pan K.M., Williamson R.A., Burton D.R., Prusiner S.B., Fletterick R.J., Cohen
  127. F.E. Antibody binding defines a structure for an epitope that participates in the PrPC→PrPSc conformational change.// J. Mol. Biol. 1999. V.293(4). P.855−863.
  128. Sakudo A., Nakamura I., Ikuta K., Onodcra T. Recent developments in prion diseaseresearch: diagnostic tools and in vitro cell culture models.// J. Vet. Med. Sci. 2007. V.69(4). P.329−337.
  129. Dumoulin M., Dobson C.M. Probing the origins, diagnosis and treatment of amyloiddiseases using antibodies.// Biochimie. 2004. V.86. P.589−600.
  130. Kubler E., Oesch Π’., Raebcr A.J. Diagnosis of prion diseases.// Br. Med. Bull. 2003. V.66.1. P.267−279.
  131. Safar J., Wille H., Itri V., Groth D., Serban H., Torchia M., Cohen F.E., Prusiner S.B. Eightprion strains have PrP (Sc) molecules with different conformations.// Nat. Med. 1998. V.4(10). P.1157−1165.
  132. Ermonval M., Mouillet-Richard S., Codogno P., Kellermann O., Botti J. Evolving views inprion glycosylation: functional and pathological implications. Biochimie. 2003. V.85(l-2). P.33−45.
  133. Pan Π’., Colucci M., Wong B.S., Li R., Liu Π’., Petersen R.B., Chen S., Gambetti P., Sy M.S.
  134. Novel differences between two human prion strains revealed by two-dimensional gel electrophoresis.// J. Biol. Chem. 2001. V.276(40). P.37 284−37 288.
  135. Thuring C.M., Erkcns J.H., Jacobs J.G., Bossers A., Van Keulen L.J., Garssen G.J., Van
  136. Head M.W., Bunn T.J., Bishop M.T., McLoughlin V., Lowrie S., McKimmie C.S., Williams
  137. M.C., McCardle L., MacKenzie J., Knight R., Will R.G., Ironside J.W. Prion protein heterogeneity in sporadic but not variant Creutzfeldt-Jakob disease: UK cases 19 912 002.// Ann. Neurol. 2004. V.55(6). P.851−859.
  138. Notari S., Capellari S., Giese A., Westner I., Baruzzi A., Ghetti Π’., Gambetti P.,
  139. Kretzschmar H.A., Parchi P. Effects of different experimental conditions on the PrPSc. core generated by protease digestion: implications for strain typing and molecular classification of CJD.// J. Biol. Chem. 2004. V.279(16). P. 16 797−16 804.
  140. Schoch G., Seeger H., Bogousslavsky J., Tolnay M., Janzer R.C., Aguzzi A., Glatzel M.
  141. Analysis of prion strains by PrPSc profiling in sporadic Creutzfeldt-Jakob disease.// PLoS Med. 2006. V.3(2, el4). P.0236−0243.
  142. Schulz-Schaeffer W.J., Tschoke S., Kranefuss N., Drose W., Hause-Reitner D., Giese A.,
  143. Groschup M.H., Kretzschmar H.A. The paraffin-embedded tissue blot detects PrP (Sc) early in the incubation time in prion diseases.// Am. J. Pathol. 2000. V. 156(1). P.51−56.
  144. Schmerr M.J., Jenny A. A diagnostic test for scrapie-infected sheep using a capillary electrophoresis immunoassay with fluorescent-labeled peptides.// Electrophoresis. 1998. V.19(3). P.409−414.
  145. Schmer M.J., Jenny A.L., Bulgin M.S., Miller M.J., Hamir A.N., Cutlip R.C., Goodwin
  146. K.R. Use of capillary electrophoresis and fluorescent labeled peptides to detect the abnormal prion protein in the blood of animals that are infected with a transmissible spongiform encephalopathy.// J. Chromatogr. A. 1999. V.853. P.207−214.
  147. Jackman R., Everest D.J., Schmerr M.J., Khawaja M., Keep P., Docherty J. Evaluation of apreclinical blood test for scrapie in sheep using immunocapillary electrophoresis. J. AOAC Int. 2006. V.89(3). V.720−727.
  148. Dormont D. Approaches to prophylaxis and therapy.// Br. Med. Bull. 2003. V.66. P.281- .292.
  149. D., Barbour R., Dunn W., Gordon G., Grajeda H., Guido В., Ни K., Huang J.,
  150. Horiuchi M., Caughey B. Specific binding of normal prion protein to the scrapie form via alocalized domain initiates its conversion to the protease-resistant state.// EMBO J. 1999. V.18(12). P.3193−3203.
  151. Kascsak R.J., Rubenstein R., Merz P.A., Tonna-Demasi M., Fersko R., Carp R.I., Wisniewski H.M., Diringer H. Mouse polyclonal and monoclonal antibody to scrapie-associated fibril proteins.//J. Virol. 1987. V.61(12). P.3688−3693.
  152. Enari M., Flechsig E., Weissmann C. Scrapie prion protein accumulation by scrapie-infected neuroblastoma cells abrogated by exposure to a prion protein antibody.// PNAS. 2001. V.98(16). P.9295−9299.
  153. Perrier V., Solassol J., Crozet C., Frobert Y., Mourton-Gilles C., Grassi J., Lehmann S.
  154. Anti-PrP antibodies block PrPSc replication in prion-infected cell cultures by accelerating PrPC degradation.// 2004. J. Neurochem. V.89. P.454−463.
  155. Demart S., Fournier J.G., Creminon C., Frobert Y., Lamoury F., Marce D., Lasmezas C.,
  156. Dormont D., Grassi J., Deslys J.P. New insight into abnormal prion protein using monoclonal antibodies.// Biochem. Biophys. Res. Commun. 1999. V.265(3). P.652−657.
  157. Kim C.L., Umetani A., Matsui Π’., Ishiguro N., Shinagawa M., Horiuchi M. Antigeniccharacterization of an abnormal isoform of prion protein using a new diverse panel of monoclonal antibodies.// Virology. 2004. V.320(l). P.40−51.
  158. Kim C.L., Karino A., Ishiguro N., Shinagawa M., Sato M., Horiuchi M. Cell-surface retention of PrPC by anti-PrP antibody prevents protease-resistant PrP formation.// J. Gen. Virol. 2004. V.85(Ptll). P.3473−3482.
  159. Beringue V., Vilette D., Mallinson G., Archer F., Kaisar M., Tayebi M., Jackson G.S.,
  160. Clarke A.R., Laude H., Collinge J., Hawke S. PrPSc binding antibodies are potent inhibitors of prion replication in cell lines.// J. Biol. Chem. 2004. V.279(38). P.39 671−39 676.
  161. Beringue V., Mallinson G., Kaisar M., Tayebi M., Sattar Z., Jackson G., Anstee D., Collinge J., Hawke S. Regional heterogeneity of cellular prion protein isoforms in the mouse brain.// Brain. 2003. V.126(Pt9). P.2065−2073.
  162. Vilette D., Andreoletti O., Archer F., Madelaine M.F., Vilotte J.L., Lehmann S., Laude H.
  163. Ex vivo propagation of infectious sheep scrapie agent in heterologous epithelial cells expressing ovine prion protein. PNAS. 2001. V.98(7). P.4055−4059.
  164. Sabuncu E., Petit S., Le Dur A., Lan Lai Π’., Vilotte J.L., Laude H., Vilette D. PrP polymorphisms tightly control sheep prion replication in cultured cells.// J. Virol. 2003. V.77(4). P.2696−2700.
  165. Feraudet C, Morel N, Simon S, Volland H, Frobert Y, Creminon C, Vilette D, Lehmann S,
  166. Grassi J. Screening of 145 anti-PrP monoclonal antibodies for their capacity to inhibit PrPSc replication in infected cells.// J. Biol. Chem. 2005. V.280(12). P. l 1247−11 258.
  167. Pankiewicz J., Prelli F., Sy M.S., Kascsak R.J., Kascsak R.B., Spinner D.S., Carp R.I.,
  168. Meeker H.C., Sadowski M., Wisniewski T. Clearance and prevention of prion infection in cell culture by anti-PrP antibodies.// Eur. J. Neurosci. 2006. V.23(10). P.2635−2647.
  169. Tal Y., Souan L., Cohen I.R., Meiner Z., Taraboulos A., Мог F. Complete Freund’sadjuvant immunization prolongs survival in experimental prion disease in mice.// J. Neurosci. Res. 2003. V.71(2). P.286−290.
  170. Heppner F.L., Musahl C., Arrighi I., Klein M.A., Rulicke Π’., Oesch Π’., Zinkernagel R.M.,
  171. Kalinke U., Aguzzi A. Prevention of scrapie pathogenesis by transgenic expression of anti-prion protein antibodies.// Science. 2001. V.294. P.178−182.
  172. White A.R., Enever P., Tayebi M., Mushens R., Linehan J., Brandner S., Anstee D.,
  173. Collinge J., Hawke S. Monoclonal antibodies inhibit prion replication and delay the development of prion disease.// Nature. 2003. V.422. P.80−83.
  174. Liu Π’., Zwingman Π’., Li R., Pan Π’., Wong B.S., Petersen R.B., Gambetti P., Herrup K., Sy
  175. M.S. Differential expression of cellular prion protein in mouse brain as detected with multiple anti-PrP monoclonal antibodies.// Brain Res. 2001. V.896(l-2). P. l 18−129.
  176. Sigurdsson E.M., Sy M.S., Li R., Scholtzova H., Kascsak R.J., Kascsak R., Carp R., Meeker H.C., Frangione Π’., Wisniewski T. Anti-prion antibodies for prophylaxis following prion exposure in mice.// Neurosci. Lett. 2003. V.336(3). P.185−187.
  177. Adler V., Zcller Π’., Kryukov V., Kascsak R., Rubenstein R., Grossman A. Small, highly Β¦structured RNAs participate in the conversion of human recombinant Prp (Sen) to Prp (Res) in vitro.//J. Mol. Biol. 2003. V.332. P.47−57.
  178. Sigurdsson E.M., Brown D.R., Daniels M., Kascsak R.J., Kascsak R., Carp R., Meeker
  179. H.C., Frangione Π’., Wisniewski T. Immunization delays the onset of prion disease in mice.// Am. J. Pathol. 2002. V.161(l). P.13−17.
  180. Koller M.F., Grau Π’., Christen P. Induction of antibodies against murine full-length prionprotein in wild-type mice.// J. Ncuroimmunol. 2002. V.132(l-2). P. l 13−116. '
  181. Polymenidou M., Heppner F.L., Pellicioli E.C., Urich E., Miele G., Braun N., Wopfner F.,
  182. Schatzl H.M., Bechcr Π’., Aguzzi A. Humoral immune response to native eukaryotic prion protein correlates with anti-prion protection.// PNAS. 2004. V.101(Suppl.2). P. 1.467 014 676.
  183. Andrievskaia O., McRae H., Elmgren C., Huang H., Balachandran A., Nielsen K. Generation of antibodies against bovine recombinant prion protein in various strains of mice.// Clin. Vaccine Immunol. 2006. V.13(l). P.98−105.
  184. Ishibashi D., Yamanaka H., Yamaguchi N., Yoshikawa D., Nakamura R., Okimura N.,
  185. Yamaguchi Y., Shigematsu K., Katamine S., Sakaguchi S. Immunization with recombinant bovine but not mouse prion protein delays the onset of disease in mice inoculated with a mouse-adapted prion.// Vaccine. 2007. V.25(6) P.985−992.
  186. Purcell A.W., McCluskey J., Rossjohn J. More than one reason to rethink the use ofpeptides in vaccine design.//Nat. Rev. Drug. Discov. 2007. V.6(5). P.404−414.
  187. Schwarz A., Kratke O., Burwinkel M., Riemer C., Schultz J., Henklein P., Bamme Π’.,
  188. Baicr M. Immunisation with a synthetic prion protein-derived peptide prolongs survival times of mice orally exposed to the scrapie agent.// Neurosci. Lett. 2003. V.350(3). P. 187 189.
  189. Magri G, Clerici M, DaH’Ara P, Biasin M, Caramelli M, Casalone C, Giannino ML, Longhi
  190. Smith C.J., Drake A.F., Banfield B.A., Bloomberg G.B., Palmer M.S., Clarke A.R., Collinge J. Conformational properties of the prion octa-repeat and hydrophobic sequences.//FEBS Lett. 1997. V.405. P.378−384.
  191. O.M., Π’ΠΈΡ‚ΠΎΠ²Π° M.A., Π–ΠΌΠ°ΠΊ M.H., ΠšΠΎΡ€ΠΎΠ΅Π² Π”. О., Обозная М. Π‘., Π’ΠΎΠ»ΠΊΠΎΠ²Π° Π’.Π”.,
  192. Π’.Π’. ΠŸΡ€Π΅Π΄ΡΠΊΠ°Π·Π°Π½ΠΈΠ΅ структуры ΠΏΠ΅ΠΏΡ‚ΠΈΠ΄ΠΎΠ², способных ΠΈΠ½Π΄ΡƒΡ†ΠΈΡ€ΠΎΠ²Π°Ρ‚ΡŒ ΠΎΠ±Ρ€Π°Π·ΠΎΠ²Π°Π½ΠΈΠ΅ Π°Π½Ρ‚ΠΈΡ‚Π΅Π» Ρƒ ΠΌΡ‹ΡˆΠ΅ΠΉ.// Π‘ΠΈΠΎΠΎΡ€Π³Π°Π½.химия. 2002. Π’. 28(5). Π‘.387−395.
  193. Sant’Angelo D.B., Robinson Π•., Janeway Π‘.A. Jr., Denzin L.K. Recognition of core andflanking amino acids of MHC class II-bound peptides by the T cell receptor.// Eur. J. Immunol. 2002. V.32(9). P.2510−2520.
  194. Ertmcr A., Gilch S., Yun S.W., Flechsig E., Klebl Π’., Stein-Gerlach M., Klein M.A.,
  195. Schatzl H.M. The tyrosine kinase inhibitor STI571 induces cellular clearance of PrPSc in prion-infected cells.// J. Biol. Chem. 2004. V.279. P.41 918−41 927.
  196. Jeffrey M., Halliday W.G., Goodsir C.M. A morphometric and immunohistochemical studyof the vestibular nuclear complex in bovine spongiform encephalopathy.// Acta Neuropathol. 1992. V.84. P.651−657.
  197. Kohler G., Milstein C. Continuous cultures of fused cells secreting antibody of predefinedspecificity.//Nature. 1975. V.256 (5517). P.495−497.
  198. Rosenberg A.S. Effects of protein aggregates: an immunologic perspective.// AAPS J.2006. V.8(3). E501-E507.
  199. Pan Π’., Chang Π’., Wong P., Li C., Li R., Kang S.C., Robinson J.D., Thompsett A.R., Tein
  200. Apsalons U., Bichko V. The affinities of monoclonal antibodies against core antigen of. hepatitis Π’ virus.//Arch. Virol. 1994. V. l34(3−4). P.393−402.
  201. O.M., Π–ΠΌΠ°ΠΊ M.H., Обозная М. Π‘., Π’ΠΈΡ‚ΠΎΠ²Π° М. А., ΠšΠΎΡ€ΠΎΠ΅Π² Π”. О., Π’ΠΎΠ»ΠΊΠΎΠ²Π° Π’.Π”.,
  202. А.А., Π Ρ‹Π±Π°ΠΊΠΎΠ² Π‘. Π‘., Иванов Π’. Π’. АнтитСла ΠΏΡ€ΠΎΡ‚ΠΈΠ² синтСтичСских Ρ„Ρ€Π°Π³ΠΌΠ΅Π½Ρ‚ΠΎΠ² ΠΏΡ€ΠΈΠΎΠ½Π½ΠΎΠ³ΠΎ Π±Π΅Π»ΠΊΠ° для диагностики Π³ΡƒΠ±ΠΊΠΎΠΎΠ±Ρ€Π°Π·Π½ΠΎΠΉ энцСфалопатии ΠΊΡ€ΡƒΠΏΠ½ΠΎΠ³ΠΎ Ρ€ΠΎΠ³Π°Ρ‚ΠΎΠ³ΠΎ скота.// Π‘ΠΈΠΎΠΎΡ€Π³Π°Π½, химия. 2001. Π’.27. Π‘.352−358.
  203. М.Π‘., Π’ΠΎΠ»ΡŒΠΏΠΈΠ½Π° О. М., Π–ΠΌΠ°ΠΊ М. Н., Π’ΠΈΡ‚ΠΎΠ²Π° М. А., Π’ΠΎΠ»ΠΊΠΎΠ²Π° Π’. Π”., Π•Π³ΠΎΡ€ΠΎΠ² А.А.,
  204. Π‘.Π‘., Иванов Π’. Π’. Π˜Π½Π΄ΡƒΠΊΡ†ΠΈΡ ΠΈΠΌΠΌΡƒΠ½Π½ΠΎΠ³ΠΎ ΠΎΡ‚Π²Π΅Ρ‚Π° синтСтичСскими Ρ„Ρ€Π°Π³ΠΌΠ΅Π½Ρ‚Π°ΠΌΠΈ ΠΏΡ€ΠΈΠΎΠ½Π½ΠΎΠ³ΠΎ Π±Π΅Π»ΠΊΠ° ΠΈ ΠΈΡ… Π°Π½Π°Π»ΠΎΠ³Π°ΠΌΠΈ Ρƒ ΠΌΡ‹ΡˆΠ΅ΠΉ Ρ€Π°Π·Π½Ρ‹Ρ… Π»ΠΈΠ½ΠΈΠΉ.// Π‘ΠΈΠΎΠΎΡ€Π³Π°Π½. Π₯имия. 2004. Π’.30(4). Π‘.356−363.
  205. Proske D., Gilch S., Wopfcer F., Schatzl H.M., Winnacker E.L., Famulok M. Prion-protein-specific aptamer reduces PrPSc formation.// Chem. Bio. Chem. 2002. V.3. P.717−725.
  206. Lowry O.H., Rosenbrough N.Y., Farr A.H., Randall R.G. Protein Measurement with the
  207. Folin Phenol Reagent.// J. Biol. Chem. 1951. V.193. P.265−275.
  208. Laemmli U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature. 1970. V.227. P.680−685.
Π—Π°ΠΏΠΎΠ»Π½ΠΈΡ‚ΡŒ Ρ„ΠΎΡ€ΠΌΡƒ Ρ‚Π΅ΠΊΡƒΡ‰Π΅ΠΉ Ρ€Π°Π±ΠΎΡ‚ΠΎΠΉ