Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Ассоциация транскрибируемой ДНК с ядерным матриксом в условиях активации эндогенных ДНКаз in vitro на примере генов альбумина и C-FOS

Диссертация: Ассоциация транскрибируемой ДНК с ядерным матриксом в условиях активации эндогенных ДНКаз in vitro на примере генов альбумина и C-FOS
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Одним из перспективных подходов для получения препаратов ядерного матрикса, обогащенных факторами, участвующими в регуляции транскрипции может быть использование внутриядерных ДНКаз. Эндогенные ДНКазы имеют принципиальное отличие от экзогенных, которое заключается в том, что пространственное распределение внутриядерных ДНКаз носит неслучайный характер и зависит от их функций. Специфичное… Читать ещё >

Ассоциация транскрибируемой ДНК с ядерным матриксом в условиях активации эндогенных ДНКаз in vitro на примере генов альбумина и C-FOS (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • Актуальность проблемы
  • Цель и задачи работы
  • Научная новизна работы
  • Научно-практическая значимость работы
  • Основные положения, выносимые на защиту
  • Апробация работы
  • Обзор литературы
  • Глава 1. Механизмы регуляции транскрипции
    • 1. 1. Общие принципы регуляции транскрипции
    • 1. 2. Функции и регуляция генов с-Аэз, альбумина и Ос
  • Глава 2. Механизмы структурной реорганизации хроматина при активации или репрессии транскрипции
    • 2. 1. Ковалентные модификации гистонов
    • 2. 2. Хроматин-ремоделирующие комплексы
  • Глава 3. Структура ядерного матрикса и его роль в регуляции транскрипции
    • 3. 1. Структурная организация ядерного скелета
    • 3. 2. Роль ядерного матрикса в регуляции транскрипции
  • Глава 4. ДНКазы как инструмент исследования структуры хроматина
  • Методы исследования
  • Результаты исследования и обсуждение
  • Глава 5. Кинетика нуклеолиза хроматина эндогенными
  • -зависимыми ДНКазами
  • Глава 6. Влияние степени нуклеолиза хроматина эндогенными Са27М&2+
  • -зависимыми ДНКазами на обогащенность препаратов ядерного матрикса транскрибируемой ДНК
  • Глава 7. Функциональная ассоциация гена с-?оз с ядерным матриксом при его активации циклогексимидом
    • 7. 1. Изменения в структуре хроматина при подавлении белкового синтеза циклогексимидом
    • 7. 2. Определение степени ассоциации гена с-Аэб с ядерным матриксом при индукции его экспрессии
  • Глава 8. Двойственный характер действия эндогенных Са2+/12±зависимых
  • ДНКаз на транскрипционно активный и неактивный хроматин
  • Глава 9. Структурная и функциональная составляющие нуклеолиза эндогенными Са /
  • -зависимыми ДНКазами

Актуальность проблемы.

Регуляция транскрипции — это сложный многоступенчатый каскад реакций, включающий большой набор факторов различной природы и объединяющий все уровни организации живого организма. Нарушения функций любого из элементов каскада регуляции транскрипции, которые могут быть вызваны факторами окружающей среды или наследственными мутациями, лежат в основе большинства заболеваний. Наряду с практической актуальностью, изучение молекулярных механизмов регуляции транскрипции имеет важное значение для понимания процессов реализации генетической информации, т. е. функционирования генома.

Конечные этапы регуляции транскрипции осуществляются в клеточном ядре и объединяют два основных процесса: модуляция активности ферментативного комплекса, синтезирующего РНК, и изменение структуры хроматина в генном локусе. Белковые факторы, участвующие в данных процессах, а также ДНК генного локуса, должны быть точно скоординированы в пространстве. Подобная пространственная координация предполагает наличие в ядре довольно жестко фиксированной структуры, опосредующей взаимодействие большого набора молекул в определенном внутриядерном локусе.

Функция пространственной координации внутриядерных процессов осуществляется, по-видимому, скелетной структурой клеточного ядраядерным матриксом. В настоящее время накоплен большой экспериментальный материал, свидетельствующий о том, что ядерный матрикс играет важную роль в регуляции транскрипции. Показано, что препараты ядерного матрикса обладают ДНК-связывающими активностями к различным регуляторным элементам. Среди белков ядерного матрикса обнаружено большое количество ферментативных систем, участвующих во многих внутриядерных процессах, в том числе и транскрипции [75]. Особую актуальность данной теме придают данные, согласно которым мутации в генах, кодирующих белки ядерного матрикса приводят к ряду наследственных заболеваний [236,70]. Определенные белки ядерного матрикса являются диагностическим маркером онкологических заболеваний [52]. Вещества, подавляющие активность некоторых белковых факторов ядерного матрикса, рассматриваются как перспективные антираковые соединения [119].

В связи с этим, изучение структуры и функции ядерного матрикса имеет важное значение для понимания процессов регуляции транскрипции. Наиболее распространенным подходом к получению препаратов ядерного матрикса является гидролиз ДНК экзогенными ДНКазами с последующей экстракцией матрикс-несвязанного хроматина. При этом как этап нуклеолиза, так и этап экстракции хроматина не стандартизирован и получаемые препараты ядерного матрикса отличаются по своим свойствам. Таким образом, получение препаратов ядерного матрикса сопряжено с многочисленными трудностями, которые связаны не только с его сложной организацией, но также с отсутствием общепринятых методов для его изучения.

Одним из перспективных подходов для получения препаратов ядерного матрикса, обогащенных факторами, участвующими в регуляции транскрипции может быть использование внутриядерных ДНКаз. Эндогенные ДНКазы имеют принципиальное отличие от экзогенных, которое заключается в том, что пространственное распределение внутриядерных ДНКаз носит неслучайный характер и зависит от их функций [25,58]. Специфичное распределение и локальные различия в активности эндогенных ДНКаз могут служить дополнительным селективным фактором при разделении транскрипционно активного и неактивного хроматина, а также при разделении различных составляющих ядерного хроматина по другим функциональным признакам. В качестве модельных генов выбраны гены, которые в покоящихся гепатоцитах имеют разную транскрипционную активность: протоонкоген с-Гоб, ген альбумина и ген, кодирующий константную область легкой цепи каппа иммуноглобулина Ск. Цель и задачи работы.

Целью данного исследования является изучение ассоциации транскрипционно активного хроматина с ядерным матриксом, полученным при использовании эндогенных Са2+/М§ 2±зависимых ДНКаз.

В связи с этим основными задачами данного исследования являются:

1) изучение кинетики гидролиза хроматина эндогенными Са2+/М§ 2±зависимыми ДНКазами.

2) изучение характера действия эндогенных Са2+/М§ 2±зависимых ДНКаз на ДНК в локусе активного гена альбумина и неактивного гена с-Аоб.

2+.

3) изучение влияния глубины нуклеолиза хроматина эндогенными Са /М£ -зависимыми ДНКазами на качественный состав препаратов ядерного матрикса.

4) изучение функциональной ассоциации с ядерным матриксом гена с-Аоб при изменении экспрессии данного гена.

Научная новизна работы.

В ходе данного исследования в качестве инструмента для изучения ассоциации транскрибируемой ДНК с ядерным матриксом используются 2+ 2+ эндогенные Са /М§- -зависимые ДНКазы. В действии внутриядерных ДНКаз обнаружена стадия медленного гидролиза ДНК. На данной стадии фрагментация хроматина происходит без образования кислоторастворимых продуктов нуклеолиза.

Показано, что на стадии медленного гидролиза ДНК в хроматине, связанном со структурами ядерного матрикса, эндогенные Са2+/М§ 2±зависимые ДНКазы фрагментируют транскрипционно активный ген альбумина в меньшей степени, по сравнению с неактивным геном с-Аэб.

Для более полного выявления различий в характере фрагментации хроматина предложен дополнительный критерий оценки действия эндогенных ДНКаз — разностные электрофоретические профили ДНК.

Поскольку радиоавтограф каждого гена получен с ДНК, обладающей определенным профилем молекулярно-весового распределения, то вычитание из денситограммы радиоавтографа кривой профиля ДНК как фонового позволяет выявить особенности, характерные для исследуемых генов.

С использованием разностных электрофоретических профилей ДНК обнаружен двойственный характер действия эндогенных зависимых ДНКаз на хроматин, не связанный с ядерным матриксом. В области легкорастворимого, как и для матрикссвязанного хроматина, внутриядерные ДНКазы фрагментируют транскрипционно активный ген альбумина в меньшей степени, по сравнению с неактивным геном с-йэб. Для труднорастворимого хроматина наблюдается обратная зависимость: г л | активный ген альбумина более подвержен действию эндогенных Са /М§- -зависимых ДНКаз, чем неактивный ген с-йэб.

На основе различий в активности внутриядерных ДНКаз в локусах активных и неактивных генов предложен новый подход для получения препаратов ядерного матрикса, селективно обогащенных транскрибируемой ДНК. В ходе данного метода обнаружено, что при использовании эндогенных Са /М§- -зависимых ДНКаз в получении препаратов ядерного матрикса важное значение имеет глубина нуклеолиза хроматина внутриядерными ДНКазами. Получение препаратов ядерного матрикса, обогащенных транскрипционно активным хроматином возможно в условиях медленного гидролиза ДНК внутриядерными ДНКазами. При этом степень фрагментации ДНК на данной стадии характеризуется разрушением петлевых доменов хроматина и относительно равномерной плотностью распределения ДНК на электрофоретическом профиле фрагментированной ДНК ядерного матрикса.

Научно-практическая значимость работы.

Полученные в ходе данной работы результаты по ассоциации транскрибируемой ДНК с ядерным матриксом и пониженной активности эндогенных ДНКаз в локусе активных генов, представляют большой интерес для исследования в области структуры и функции хроматина, а также для изучения процессов регуляции транскрипции. Предложенный метод получения препаратов ядерного матрикса, селективно обогащенного транскрипционно активным хроматином, с применением соответствующих генных маркеров, может быть использован для изучения молекулярных механизмов возникновения генетических и онкологических заболеваний.

Основные положения, выносимые на защиту.

1. Обнаружено явление селективного снижения активности эндогенных.

— зависимых ДНКаз в области транскрипционно активного хроматина.. л I.

2. На основе локальных различий в активности эндогенных Са /М£ -зависимых ДНКаз в локусе активных и неактивных генов, разработан подход к получению препаратов ядерного матрикса, обогащенных транскрибируемой ДНК на примере генов альбумина и с-Аэб.

Апробация работы.

Результаты исследований, представленные в работе, были доложены на следующих научных мероприятиях: школа молодых ученых «Молекулярная биология и биомедицина», Черноголовка, апрель 1999 гшкола-конференция «Горизонты физико-биологической науки», Пущино, май 2000 гконференция «Фундаментальная наука в наукоградах Московской области», Черноголовка, октябрь 2001 гшкола-конференция молодых ученых «Биология наука XXI века», Пущино, апрель 2003 г.

Обзор литературы. Глава 1. Механизмы регуляции транскрипции.

Выводы.

1. Выявлена стадия медленного гидролиза ДНК гепатоцитов эндогенными зависимыми ДНКазами. Фрагментация хроматина на данной стадии происходит без образования кислоторастворимых продуктов гидролиза ДНК.

2. Обнаружен двойственный характер действия эндогенных зависимых ДНКаз на транскрипционно активный и неактивный хроматин. Для матрикс-связанного, а также легкорастворимого хроматина показано, что скорость фрагментации активного гена альбумина снижена по сравнению с неактивным геном с-Гоэ. В области труднорастворимого хроматина — активный ген альбумина более подвержен действию эндогенных Са /Мёзависимых ДНКаз чем неактивный ген с-Гоб.

Л I Л |.

3. Глубина нуклеолиза эндогенными.

Са/Т^.

— зависимыми ДНКазами оказывает существенное влияние на качественный состав препаратов ядерного матрикса. С ядерным матриксом, полученным на стадии медленного гидролиза ДНК, ассоциирован транскрипционно активный ген альбумина.

4. Подавление трансляции циклогексимидом вызывает компактизацию хроматина гепатоцитов. С учетом вклада ЦГИ-индуцируемой компактизации хроматина и возможного ингибирования активности.

Л I эндогенных Са /М§- -зависимых ДНКаз показано, что в процессе индукции гена с-Гоб происходит его функциональная ассоциация с ядерным матриксом.

5. Полученные экспериментальные данные позволяют предположить, что в действии эндогенных Са /М§- -зависимых ДНКаз на транскрипционно активный и неактивный хроматин существует определенная.

2+ специфичность. Снижение активности эндогенных Сазависимых.

ДНКаз в локусе транскрибируемых генов может быть связано со способностью некоторых белковых факторов, участвующих в транскрипции, ингибировать функционирование внутриядерных ДНКаз. Данный эффект, вероятно, является элементом механизма функциональной дискриминации процесса транскрипции, с одной стороны, и процессов репарации и репликации — с другой.

Список работ, опубликованных по теме диссертации.

1. Борисова Н. П., Костюк Г. В., Шевченко Н. А Папина Р. И., Бойков П. Я. Два типа структурно-функциональной организации интерфазного хроматина // Тезисы Школы-конференции «Горизонты физико-биологической науки», 28 мая — 2 июня 2000 г., Пущино, 2000. с. 227.

2. Борисова Н. П., Рудакова Е. В., Бойков П. Я. Изменение структуры интерфазного хроматина, содержащего гены c-myc, р53, c-jun в процессе их активации // Тезисы конференции «Фундаментальная наука в наукоградах Московской области», 1−4 октября 2001 г., Черноголовка, 2001. с. 90.

3. Борисова Н. П., Костюк Г. В., Рудакова Е. В., Терентьев A.A. Пониженная чувствительность транскрибируемого хроматина к эндогенным Ca /Mgзависимым ДНКазам // Тезисы Седьмой Пущинской конференции «Биология наука XXI века», 14−18 апреля 2003 г., Пущино, 2003. с. 312.

4. Борисова Н. П., Костюк Г. В., Шевченко H.A., Бойков П. Я., Рудакова Е. В., Папина Р. И., Терентьев A.A. Функциональная ассоциация гена раннего ответа c-fos с ядерным матриксом // Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. 2003. Т.135. № 2. с. 194−197.

5. Борисова Н. П., Костюк Г. В., Шевченко H.A., Бойков П. Я., Рудакова Е. В., Папина Р. И., Терентьев A.A. Двойственный характер действия эндогенных ДНКаз на транскрипционно активный и неактивный хроматин // Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. 2003. Т.135. № 3. с.294−298.

6. Борисова Н. П., Костюк Г. В., Шевченко H.A., Бойков П. Я., Рудакова Е. В., Папина Р. И., Терентьев A.A. Эндогенные ДНКазы как инструмент получения препаратов ядерного матрикса: критические параметры нуклеолиза //Известия АН. Серия биологическая. 2003. № 5. с.534−541.

Заключение

.

В ходе настоящего исследования в качестве основного инструмента для изучения ассоциации транскрибируемой ДНК с ядерным матриксом использовались эндогенные Ca2+/Mg2+ -зависимые ДНКазы. Данный подход был выбран в связи с тем, что пространственное распределение внутриядерных ДНКаз носит неслучайный характер и зависит от их функций. Следовательно, эндогенные ДНКазы могут служить дополнительным селективным фактором при разделении транскрипционно активного и неактивного хроматина, а также при разделении различных составляющих ядерного хроматина по другим функциональным признакам.

При исследовании процесса фрагментации хроматина эндогенными СМД в условиях активации in vitro обнаружена медленная стадия гидролиза ДНК. Дальнейшие исследования показали, что именно на этой стадии проявляется специфичность в действии СМД на транскрипционно активный и неактивный хроматин. Обнаружено, что в области транскрибируемого хроматина эндогенные СМД проявляют пониженную активность, что особенно отчетливо продемонстрировано для матрикс-связанного хроматина. В то же время, как показано для труднорастворимого хроматина, в определенном белковом окружении СМД обладают повышенной активностью в локусе транскрибируемых генов. Таким образом, процесс гидролиза хроматина эндогенными СМД носит сложный характер и данные ферменты могут быть чувствительны как к структурному, так и функциональному состоянию хроматина.

Обнаруженное явление снижения активности эндогенных СМД в области транскрипционно активного хроматина, вероятно, связано со способностью белков, участвующих в транскрипции, ингибировать СМД в локусе активных генов. Данное явление может служить одним из факторов функционального разделения транскрипции и других внутриядерных процессов.

Обнаруженные свойства внутриядерных ДНКаз позволили предложить новый подход для получения препаратов ядерного матрикса, селективно обогащенных факторами, участвующими в транскрипции. На примере индивидуальных генов (с-йэз и альбумина) показано, что с ядерным матриксом, полученным на стадии медленного гидролиза хроматина эндогенными СМД, ассоциируют активные гены как в условиях базальной транскрипции (ген альбумина в покоящихся гепатоцитах), так и при индуцированной транскрипции (ген с-Аэб при ингибировании белкового синтеза).

Показать весь текст

Список литературы

  1. A.B., Красильников В. А., Бойков П. Я. Участие сфингомиелина вобразовании связи ДНК с ядерным матриксом в процессе репликации // Доклады АН СССР. 1983. Т.273. № 1. С. 231−234.
  2. A.B., Красильников В. А., Бойков П. Я. Фосфолипиды как структурные элементы ядерного матрикса // Доклады АН СССР. 1982. Т.263.№ 3. С. 730−733.
  3. П.Я., Сидоренко Л. И., Тодоров И. Н. Биогенез хроматина в клеткахвысших животных. Активация синтеза ядерных белков и ДНКгепатоцитов после импульсного торможения трансляции циклогексимидом // Биохимия. 1979. Т.44. Вып.6. С. 963−974.
  4. Н.И., Безруков И. Ф., Сиволоб A.B., Храпунов С. Н. Возможнаяроль эндогенных нуклеаз в структурной организации хроматина // Научные доклады высшей школы. Серия биологические науки. 1992.1. Вып. 2. С. 58−64.
  5. Ф.Л., Поспелова Т. В., Волков И. В., Кукушкин А.Н., Светликова
  6. С.Б., Поспелов В. А. Продукт гена р53 вовлечен в регуляцию активности протоонкогена c-fos // Доклады АН СССР. 1991. Т.321. № 4. С. 846−849.
  7. Г. П. Гены высших организмов и их экспрессия. М.: Наука, 1989.253 С.
  8. Э.М., Андреев В. М. Электрофорез сшитых псораленом и ренатурированных фрагментов ДНК: кинетический анализ фотосшивания ДНК // Молекулярная биология. 1986. Т.20. Вып.4. С. 1039−1047.
  9. И.Б. Организация клеточного ядра.- М.: Медицина, 1988. 368 С. ^ 9. Збарский И. Б., Кузьмина С. Н. Скелетные структуры клеточного ядра. М.:
  10. Наука, 1991.-246 С. 10. Краевский В. А., Панин В. М., Разин C.B. Ацетилирование гистонов in vitro вызывает декомпактизацию хроматина // Биофизика. 1994. Т.39. Вып.4. С. 613−618.
  11. В.В., Миронов Н. М., Куприянова Е. И., Шапот B.C. Агрегация фрагментированного хроматина, связанная с появлением продуктов его нуклеазной обработки // Биохимия. 1985. Т. 50. Вып. 7. С. 1132−1140.
  12. Т., Фрич Э., Сэмбрук Дж. Методы генетической инженерии. Молекулярное клонирование. М.: Мир, 1984.- 480 С.
  13. Т.В., Волков И. В., Кукушкин А. Н., Светликова С. Б. Сывороточный элемент (SRE) вероятная мишень для негативного контроля регуляции активности промотора гена c-fos // Доклады АН СССР. 1990. Т.315. № 4. С. 1003−1006.
  14. И.А., Ходарев H.H., Александрова С. С., Вотрин И.И.1. I ^ I
  15. Выделение и исследование Ca/Mg -зависимои эндонуклеазы из клеточных ядер лимфоцитов селезенки человека // Биохимия. 1988. Т.53. С. 1163−1173.
  16. В.Т., Андреев И. О., Кунах В. А. Фракционирование ДНК эукариот в пульсирующем электрическом поле. И. Дискретные фрагменты ДНК и уровни структурной организации хроматина // Молекулярная биология. 1991. Т.25. Вып.6. С. 1483−1491.
  17. В.Т., Кунах В. А. Фракционирование ДНК эукариот в пульсирующем электрическом поле. I. Обнаружение и свойства дискретных ДНК-фрагментов // Молекулярная биология. 1991. Т.25. Вып.4. С. 1071−1079.
  18. В.М., Храпко K.P. Энхансеры, петли ДНК и стабильные комплексы: механизм активации транскрипции // Молекулярная биология. 1990. Т.24. Вып.4. С. 909−919.
  19. Н.И., Съяксте Т. Г. Ферментативные активности ядерного матрикса// Биохимия. 1994. Т.59. Вып.11. С. 1663−1673.
  20. Н.И., Съяксте Т. Г. Факторы транскрипции и ядерный матрикс // Молекулярная Биология. 2001. Т. 35. № 5. С. 739−749.
  21. И.Н., Бойков П. Я., Сидоренко Л. И., Чирков Г. П., Терских В. В. Стимуляция репликации ДНК в клетках печени крыс как результат ингибирования синтеза белков // Доклады АН СССР. 1978. Т.239. № 5. С. 1255−1258.
  22. И.Н., Фонарев А. Б., Шевченко H.A., Бойков П. Я., Шугалий A.B. Структурные изменения хроматина в условиях активации транскрипции,
  23. V* сопряженной с ингибированием трансляции циклогексимидом //
  24. Биохимия. 1984. Т.49. Вып.5. С. 827−835.
  25. Транскрипция и трансляция. Методы. / Под ред. Б. Хэймса, С. Хиггинса. -М.: Мир, 1987. 400 С.
  26. Г. Н., Спитковский Д. Д., Бойков П. Я., Алесенко A.B. * Экспрессия онкогенов в печени крыс в условиях разобщения матричныхбиосинтезов сублетальными дозами ЦГИ // Молекулярная биология. 1989. Т.23. Вып.З. С. 843−850.
  27. H.H., Вотрин И. И. Обнаружение Са2+ЛУ2±зависимой эндонуклеазы в ядрах лимфоцитов периферической крови человека иингибирование Ca2+, Mg2±3aBHCHMoro эндонуклеолиза при хроническомлимфолейкозе // Доклады АН СССР. 1983. Т.268. № 4. С. 1000−1003.
  28. H.H., Вотрин И. И., Баснакьян А. Г., Дебов С. С. Обнаружение эндонуклеазной активности и некоторые особенности аутолизахроматина в клеточных ядрах мозга // Биохимия. 1979. Т.44. Вып.4. С. 622−628.
  29. Н.Н., Вотрин И. И., Дебов С. С. Об ингибировании аутолиза хроматина в процессе выделения и инкубации клеточных ядер печени крыс // Вопросы медицинской химии. 1981. № 4. С. 538−544.
  30. Н.А., Бойков П. Я., Иванова Г. И., Тодоров И. Н. Реорганизация суперструктур хроматина в условиях резких колебаний скорости синтеза белков // Биохимия. 1990. Т.55. Вып.9. С. 1356−1361.
  31. Н.А., Спитковский Д. Д., Логинов А. С., Макарьева Е. Д., Бойков П. Я. Структурные изменения хроматина в процессе активации транскрипции протоонкогенов циклогексимидом: доза эффект // Биохимия. 1992. Т.57. Вып.9. С. 1491−1498.
  32. Aebi U., Cohn J., Buhle L., Gerace L. The nuclear lamina is a meshwork of intermediate type filaments //Nature. 1986. V.323. P. 560−564
  33. Amati B., Frank S.R., Donjerkovic D., Taubert S. Function of the c Myc oncoprotein in chromatin remodeling and transcription // Biochimica et biophysica Acta. 2001. V.1471. № 3. P. 135−145.
  34. Angel P., Karin M. The role of Jun, Fos and AP-1 complex in cell proliferation and transformation // Biochimica et Biophysica Acta. 1991. № 1072. P. 129 157.
  35. Annunziano A.T., Seale R.L. Histone deacetylation is required for the maturation of newly replicated chromatin // Journal of Biological Chemistry. 1983. V.258. P. 12 675−12 684.
  36. Aoyagi S., Hayes J.J. hSWI/SNF-catalyzed sliding does not occur solely via a twist-diffusion mechanism // Mollecular and Cellular Biology. 2002. V.22. №. 21. P. 7484−7490.
  37. Armstrong J.A., Emerson B.M. Transcription of chromatin: these are complextimes // Current Opinion in Genetics and Development. 1998. V.8. P. 165 172.
  38. Asland R., Srewart A.F., Gibson T. The SANT domain: a putative DNA-binding domain in the SWI-SNF and ADA complexes, the transcriptional compressor N-CoR and TFIIIB // Trends in Biochemical sciences. 1996. V.21. P. 87−88.
  39. Baarens W.M., Hoogerbrugge J.W., Roest H.P., Ooms M., Vreeburg J., Hoeijmakers J.H., Grootegoed J.A. Histone ubiquitination and chromatin remodeling in mouse spermatogenesis // Developmental Biology. 1999. V.207. № 2. P. 322−333.
  40. Badenhorst P., Voas M., Rebay I., Wu C. Biological functions of the ISWIchromatin remodeling complex NURF // Genes and Development. 2002. V.16. № 24. P. 3186−3198.
  41. Bannister A.J., Miiska E.A. Regulation of gene expression by transcriptionfactor acetylation // Cellular and Molecular Life Sciences. 2000. V.57. P. 1184- 1192.
  42. Bannister A. J., Schneider R., Kouzarides T. Histone methylation: dynamic orstatic? // Cell. 2002. V.109. № 7. P. 801−806.
  43. Bertos N.R., Wang A.H., Yang X-J. Class II histone deacetylases: structure, function and regulation // Biochemistry and Cell Biology. 2001. V.79. № 3. P. 243−252.
  44. Blasquez V.C., Speriy A.O., Cockerill P.N., Garrard W.T. Protein: DNA interactions at chromosomal loop attachment sites // Genome. 1989. V.31. P. 503−509.
  45. Bohn L., Crane-Robinson C. Proteases and structural probes for chromatic: thedomain structure of histones //Bioscience Reports. 1984. V.4. P. 365−386.
  46. Bonaldi T., Langst G., Strohner R., Becker P.B., Bianchi M.E. The DNA chaperone HMGB1 facilitates ACF/CHRAC-dependent nucleosome sliding // EMBO Journal. 2002. V.21. № 24. P. 6865−6873.
  47. Bosman F.T. The nuclear matrix in pathology // Virchows Archiv. 1999. V.435.P. 391−399.
  48. Boulikas T. Chromatin domains and prediction of MAR sequences // International Revews on Cytology. 1995. V.162A. P. 279−388.
  49. Busshmeyer S. M., Atchison M.L. Identification of YY1 sequences necessaryfor association with the nucllear matrix and for transcriptional repression functions //Journal ofCelluarBiochemistry. 1998. V.68. P. 484−499.
  50. Cain K., Inayat-Hussain S.H., Wolfe J.T., Cohen G.M. DNA fragmentation into 200−250 and/or 30−50 kilobase pair fragments in rat liver nuclei is stimulated by Mg2+ alone and Ca2+ /Mg2+ but not Ca2+ alone // FEBS Letters. 1994. V.349. P. 385−391.
  51. Cairns B.R. Chromatin remodeling machines: similar motors, ulterior motives
  52. Trends in Biochemical sciences. 1998. V. 23. P. 20−25.
  53. Caserta M., Camilloni G., Venditti S., Venditti P., Di Mauro E. Conformationalinformation in DNA: its role in the interaction with DNA topoisomerase I and nucleosomes // Journal of Cellular Biochemistry. 1994. V.55. P. 93−97.
  54. Cartwright P., Helin K. Nucleocytoplasmic shuttling of transcription factors // $ Cellular and Molecular Life Sciences. 2000. V.57. P. 1193−1206.
  55. Cereghini S., Blumenfeld M., Yaniv M. A liver-specific factor essential foralbumin transcription differs between differentiated and dedifferentiated rat hepatoma cells // Genes and Development. 1988. V.2. P. 957−974.
  56. Chen Z., Han M. C. elegans Rb, NuRD, and Ras regulate line-39-mediated cellfusion during vulval fate specification // Current Biology. 2001. V. l 1. № 23. P. 1874−1879.
  57. Chen H., Lin R.J., Xie W., Wilpitz D., Evans R.M. Regulation of hormoneinduced histone hyperacetylation and gene activation via acetylation of acetylase // Cell. 1999. V.98. P. 675−686.
  58. Chen T.A., Sterner R., Cozzolino A., Allfrey V.G. Revercible and irreverciblechanges in nucleosome structure along the c-fos and c-myc oncogenes following inhibition of transcription // Journal of Molecular Biology. 1990. V.212. P. 481−493
  59. Cheung P., Allis D., Sassone-Corsi P. Signaling to chromatin through histonemodifications // Cell. 2000. V.103. P. 263−271.
  60. Chiarugi A. Poly (ADP-ribose)polymerase: killer or conspirator? The «suicidehypothesis» revisited // Trends in Pharmacological Sciences. 2002. V.23. № 3.P. 122−129.if-
  61. Chinenov Y. A second catalytic domain in the Eip3 histone acetyltransferases: a candidate for histone demethylase activity? // Trends in Biochemical sciences. 2002. V.27. № 3. P. 115−117.
  62. Ciejek E.M., Tsai M.J., O’Malley B.M. Actively transcribed genes are associated with the nuclear matrix // Nature. 1983. V.306. № 5943. P. 6070 609.
  63. Cockerill P.N., Garard W.T. Chromosomal loop anchorage of the kappa immunoglobulin gene occurs next to the enhancer in a region containing topoisomerase II sites // Cell. 1986. V.44. P. 273−282.
  64. Cockerill P.N., Yuen M.H., Garrard W.T. The enhancer of the immunoglobulin * heavy chain locus is flanked by presumptive chromosomal loop anchorageelements // Journal of Biological Chemistry. 1987. V.262. P. 5394−5397.
  65. Cohen M., Lee K.K., Wilson K.L., Gruenbaum Y. Transcriptional repression, apoptosis, human disease and the functional evolution of the nuclear lamin // Trends in Biochemical sciences. 2001. V.26. № 1. P. 41−47.
  66. Counis M.F., Torriglia A. Dnases and apoptosis // Biochemistry and Cell Biology. 2000. V.78. № 4. P. 405−414.
  67. Dalton S., Treisman R. Characterization of SAP-1, a protein recruited by serumresponse factor to the c-fos serum response element // Cell. 1992. V.68. P. 597−612.
  68. Dalton S., Younghusband H.B., Wells J.R. Chicken histone genes retain nuclear matrix association throughout the cell cycle // Nucleic Acids Research. 1986. V.14. P. 6507−6523.
  69. Davie J.K., Dent S.Y. Transcriptional control: an activating role for argininemethylation // Current Biology. 2002. V.12. № 2. P. 59−61.
  70. Deepesh N. D. Protein constitution of the chromosome axis // Chromosoma.2002. V.lll.P. 69−79.
  71. Deppert W. Binding of MAR-DNA elements by mutant p53: possible implications for its oncogenic function // Journal of Cellular Biochemistry. 1996. V.62. P. 172−180.
  72. Dickinson L.A., Kohwi-Shigematsu T. Nucleolin is a matrix attachment region
  73. DNA-binding protein that specifically recognizes a region with high base-unpairing potential // Mollecular and Cellular Biology. 1995. V.15. № 1. P. 456−465.
  74. Donev R. M. The type of DNA attachment sites recovered from nuclear matrixdepends on isolation procedure used // Molecular and Cellular Biochemistry.2000. V.214№ 1−2.P. 103−110.
  75. Dorshkind K. Transcription control points during lymphopoesis // Cell. 1994.5. V.79.P. 751−753.
  76. Downes M., Ordent lich P., Kao H.Y., Alvarez J. G., Evans R.M. Identificationof a nuclear domain with deacetylase activity // Proceedings of the National Academy of Sciences of the U.S.A. 2000. V.97. P. 10 330−10 335.
  77. Ely S., D’Arcy A., Jost E. Interaction of antibodies against nuclear envelopeassociated proteins from rat liver nuclei with rodent and human cells // Experimental Cell Research. 1978. V.116. P. 325−331.
  78. Enari M., Sakahira H., Yokoyama H., Okawa K., Iwamatsu A., Nagata S. Acaspase-activated Dnase that degrades DNA during apoptosis, and its inhibitor ICAD//Nature. 1998. V.391. P. 43−50.
  79. Evans T., Felsenfeld G., Reitman M. Control of globin gene transcription //
  80. Annual Revews on Cell Biology. 1990. V.6. P. 95−124.
  81. Feddersen R.M., Martin D.J., Van Ness B.G. The frequency of multiple recobination events occuring at the Ig kappa L chain locus // Journal of Immunology. 1990. V.144. № 3 P. 1088−1093.
  82. Feng J.L., Villeponteau B. Serum stimulation of the c-fos enhancer inducesreversible changes in c-fos chromatin structure // Molecular and Cellular Biology. 1990. V.10. P. 1126−1133.
  83. Feng Q., Zhang Y. The NuRD complex: linking histone modification to nucleosome remodeling // Current Topics in Microbiology and Immunology. 2003. V.274. P. 269−290.
  84. Feng Q., Wang H., Hg H.H., Erdjument-Bromage H., Tempst P., Struhl K., Zhang Y. Methylation of H3-lysine 79 is mediated by a new family of HMTases without a SET-domain // Current Biology. 2002. V.12. № 12. P. 1052−1080.
  85. Ferreri K., Gill G., Montminy M. The cAMP-regulated transcription factor CREB interacts wth a component of TFIID complex // Proceedings of the National Academy of Sciences of the U.S.A. 1994. V.91. № 4. P. 1210−1213.
  86. Fischle W., Kiermer V., Dequiedt F., Verdin E. The emerging role of class IIhistone deacetylase // Biochemistry and Cell Biology. 2001. V.79. № 3. P. 337−348.
  87. Fry C.J., Peterson C.L. Chromatin remodeling enzymes: who’s on first? // Current Biology. 2001. V. l 1. P. 185−197.
  88. Furukawa K., Pante N., Aebi U., Gerace L. Cloning of a cDNA for laminassociated polypeptide2 (LAP2) and identification of regions that specify targeting to the nuclear envelope // EMBO Journal. 1995. V.14. P. 1626−1636.
  89. Fyodorov D.V., Kadonaga J.T. Dynamics of ATP-dependent chromatin assembly by ACF //Nature. 2002. V.418. P. 897−900.
  90. Gadal O. Nehrbass U. Nuclear structure and intranuclear retention of premature
  91. RNAs // Journal of Structural Biology. 2002. V. l 40. P. 1140−146.
  92. Getzenberg R.H. Nuclear matrix and the regulation of gene expression: tissue specificity//Journal of Cellular Biochemistry. 1994. V.55. P. 22−31.
  93. Getzenberg R.H., Pienta K.J., Ward W.S., Coffey D.S. Nuclear structure andthe three-dimentional organization of DNA // Journal of Cellular Biochemistry. 1991. V.47. P. 289−299.
  94. Goldman P. S., Tran V.K., Goldman R.H. The multifunctional role of the coactivator CBP in transcriptional regulation // Recent Progress in Hormone Research. 1997. V.52. P. 103−119.
  95. Green G.R. Phosphorylation of histone variant regions in chromatin: unlockingthe linker? // Biochemistry and Cell Biology. 2001. V.79. № 3. P. 275−287.
  96. Grunstein M. Histone function in transcription // Annual Revews on Cell Biology. 1991. V.6. P. 643−678.
  97. Ham J., Steger G., Yaniv M. How do eukaryotic activator proteins stimulate the rate of transcription by RNA polymerase II? // FEBS Letters. 1992. V.307. № 1.- P. 81−86.
  98. Hampsey M. Molecular genetics of the RNA polymerase II general transcriptional machinery // Microbiology and Molecular Biology Reviews.1998. V.62.№ 2. P. 465−503.
  99. Hancock R. A new look at the nuclear matrix // Chromosoma. 2000. V.109. P. 219−225.
  100. Hanks S.K., Riggs M.G. Selective insolubility of active hsp70 gene chromatin // Biochimica et Biophysica Acta. 1986. V.867. № 3. P. 124−134.
  101. Hara R., Sancar A. The SWI/SNF chromatin-remodeling factor stimulates repair by human excision in the mononucleosome core particle // MoIIecular and Cellular Biology. 2002. V.22. № 19. P. 6779−6787.
  102. Hartig E., Loncarevic I.F., Buscher M., Herrlich P., Rahmsdorf H.J. A new cAMP response element in the transcribed region of the human c-fos gene //
  103. Nucleic Acids Research. 1991. V. 19. P. 4153−4159.
  104. Hassan A.H., Neely K.E., Vignali M., Reese J.C., Workman J.L. Promoter targeting of chromatin- modifying complexes // Frontiers in Bioscience. 2001. V.6.P. 1054−1064.
  105. Hebbes T.R., Thorne A.W., Crane-Robinson C. A direct link between core histone acetylation and transcriptionaly active chromatin // EMBO Journal.-1988. № 7. P. 1395−1402
  106. Hediger F., Dubrana K., Gasser S.M. Myosin-like proteins 1 and 2 are not required for silencing or telomere anchoring, but act the Tel 1 pathway of telomere length control // Journal of Structural Biology. 2002. V.140. № 1. P. 79−91.
  107. Holloway A.F., Rao S., Chen X., Shannon M.F. Changes in chromatin accessibility across the GM-CSF promoter upon T cell activation are dependent on nuclear factor kappa B proteins // The Journal of Experimental Medicine. 2003. V.197. № 4. P. 413−423.
  108. Holmer L., Worman H.J. Inner nuclear membrane proteins: functions and targeting // Cellular and Molecular Life Sciences. 2001. V. 58. P. 1741−1747.
  109. Honjo T. Immunoglobulins genes // Annual Review of Immunology. 1983. V.l.P. 499−528.
  110. Horlein A.J. et al., Ligand independent repression by the thyroid hormone receptor mediated by a nuclear receptor corepressor // Nature. 1995. V.377. P. 397−404.
  111. Imhof A., Yang X-Y., Ogiyzko V.V., Nakatani Y., Wolffe A.P., Ge H.
  112. Acetylation of general transcription factors by histone acetyltransferases // Current Biology. 1997. V.7. № 9. P. 689−692.
  113. Intres R., Donady J.J. A constitutively transcribed actin gene is associated with the nuclear matrix in a Drosophila cell line // In Vitro Cellular and Developmental Biology. 1985. V.21. № 11. P. 641−648.
  114. Izumi M., Vaughan O.A., Hutchison C.J., Gilbert D.M. Head and/or CaX domain deletions of lamin proteins disrupt preformed lamin A and C but not lamin B structure in mammalian cells // Molecular Biology of the Cell. 2000. V.ll.P. 4323−4337.
  115. Jacobson S., Pillus L. Modifying chromatin and concepts of cancer // Current m Opinion in Genetics and Development. 1999. V.9. P. 175−184.
  116. Janknecht R., Cahill M.A., Nordheim A. Signal integration at the c-fos promoter // Carcinogenesis. 1995. V.16. № 3. P. 443−450.
  117. Jenuwein T. Re-SET-ting heterochromatin by histone methylation // Trends in Cell Biology. 2001. V. l 1. № 6. P. 266−273.
  118. Jiang M., Axe T., Holgate R., Rubbi C.P., Okorokov A.L., Mee T., Milner J. p53 binds the nuclear matrix in normal cells: binding involves the proline-rich domain of p53 and increases following genotoxic stress // Oncogene. 2001. V.20. P. 5449−5458.
  119. Jost J.P., Seldran M. Association of transcriptionally active vitellogenin II gene with the nuclear matrix of chicken liver // EMBO Journal. 1984. V.3. № 9. P. 2005−2008.
  120. Kadan S., Emerson B.M. Transcriptional specificity of human SWI/SNF BRG1 and BRM chromatin remodeling complexes // Molecular Cell. 2003. V.ll. № 2. P. 377−389.
  121. Kadosh D., Struhl K. Targeted recruitment of the Sin3-Rpd3 histone deacetylase complex generates a highly localized domain of repressed chromatin in vivo // Molecular and Cellular Biology. 1998. V.18. № 9. P. 5121−5127.
  122. Kaufmann S.H., Shaper J.H. Association of topoisomerase II with the hepatoma cell nuclear matrix: the role of intermolecular disulfide bond formation // Experimental Cell Research. 1991. V.192. P. 511−523.
  123. Kerppola T.K., Curran T. Fos-Jun heterodimers and Jun homodimers bend DNA in opposite orientation: implication for transcription factor cooperativity //Cell. 1991. V.66. P. 317−326.
  124. Kirov N., Tsanev R. Activated murine alpha-globin gene is not preferentially associated with the nuclear matrix // The International Journal of Biochemistry. 1986. V.18. № 2. P. 155−159.
  125. Kirov N., Djondjurov L., Tsanev R. Nuclear matrix and transcriptional activity of the mouse alpha-globin gene // Journal of Molecular Biology.1984. V.180. № 3. P. 601−614.
  126. Klochendler-Yeivin A., Muchardt C., Yaniv M. SWI/SNF chromatin remodeling and canser // Current Opinion in Genetics and Development. 2002. V.12.№ l.p. 73−79.
  127. Kohwi-Shigematsu T., Kohwi Y. Torsional stress stabilizes extendent base unpairing in suppressor sites flanking immunoglobulin heavy chain enhancer // Biochemistry. 1990. V.29. P. 9551−9560.
  128. Komeili A., O’Shea E.K. Nuclear transport and transcription // Current Opinion in Cell Biology. 2000. V.12. P. 355−360.
  129. Kouzarides T. Histone methylation in transcriptional control // Current Opinion in Genetics and Development. 2002. V.12. № 2. P. 198−209.
  130. Laherty C.D., Yang W-M., Sun J-M., Davie J.R., Seto E.S., Eisenman R.N. Histone deacetylase associated with the mSin3 corepressor mediate Mad transcriptional repression // Cell. 1997. V. 89. P. 349−356.
  131. Langst G., Becker P.B. Nucleosome mobilization and positioning by ISWI-containing chromatin-remodeling factors // Journal of Cell Science 2001. V.114. P. 2561−2568.
  132. Lee D., Kim J.W., Seo T., Hwang S.G., Choi E.J., Choe J. SWI/SNF complex interacts with tumor suppressor p53 and is necessary for the activation of p53-mediated transcription // The Journal of Biological Chemistry. 2002. V.277. № 25. P. 22 330−22 337.
  133. Lee Y.M., Lee S., Lee E., Shin H., Hahn H., Choi W., Kim W. Human kinesin super family member 4 is dominantly locolized in the nuclear matrix and the associated with chromosome during mitosis // Biochemistry Juornal. 2001. V.360.P. 549−556.
  134. Li J., Gorospe M., Barnes J., Liu Y. Tumor promoter arsenite stimulates histone H3 phosphoacetylation of proto-oncogenes c-fos and c-jun chromatin in human Diploid fibroblasts // The Journal of Biological Chemistry. 2003.01
  135. V.278.№ 15. P. 13 183−13 191.
  136. Li J., Wang J., Nawaz Z., Liu J.M., Qin J., Wong J. Both corepressor proteins SMRT and N-CoR exist in large protein complexes containing HDAC3 II EMBO Journal. 2000. V.19. P. 4342−4350.
  137. Lichtsteiner S., Wuarin J., Schilber U. The interplay of DNA-binding proteins <*> on the promoter of the mouse albumin gene // Cell. 1987. V.51. P. 963−973.
  138. Los M., Neubuser D., Coy J.F., Mozoluk M., Poustka A., Schultze-Osthoff K. Functional characterization of Dnase X, a novel endonuclease expressed in muscle cells // Biochemistry. 2000. V.39. № 25. P. 7365−7373.
  139. Lu J., McKinsey T.A., Zhang C.L., Olson E.N. regulation of skeletal myogenesis by association of the MEF2 transcription factor with class II histone deacetylases // Molecular Cell. 2000. V.6. P. 233−244.
  140. Luger K., Mader A.W., Richmond R.K., Sargent D.F., Richmond T.J. Crystal structure of the nucleosome core particle at 2,8 A resolution // Nature. 1997. V.389. P. 251−260.
  141. Luo R.X., Dean D.C. Chromatin remodeling and transcriptional regulation // Journal of the National Cancer Institute 1999. V.91. № 15. P.1288−1294.
  142. Mancini M.A., Shan B., Nickerson J.A., Penman S., Lee W-H. The retinoblastoma gene product is a cell cycle-dependet, nuclear matrix-associated protein // Proceedings of the National Academy of Sciences of the
  143. U.S.A. 1994. V.91. P. 418−422.
  144. Martelli A.M., Bareggi R., Bortul R., Grill V., Nardussi P., Zweyer M. The nuclear matrix and apoptosis // Histochemistry and Cell Biology. 1997. V.108.P. 1−10.
  145. Martens J.H., Verlaan M., Kalkhoven E., Zantema A. Cascade of distinct histone modifications during collagenase gene activation // Mollecular and Cellular Biology. 2003. V.23. № 5. P. 1808−1816.
  146. Martens J.A., Winston F. Evidence that Swi/Snf directly represses transcription in S. Cerevisiae // Genes and Development. 2002. V.16. № 17. P. 2231−2236.
  147. Martins S.B., Eide T., Steen R.L., Jahnsen T., Skalhegg B.S., Collas P. HA95 is a protein of the chromatin and nuclear matrix regulating nuclear envelope dynamics // Journal of Cell Science. 2000. V. l 13. P. 3703−3713.
  148. Matera A.G. Nuclear bodies: multifaceted subdomains of the interchromatin space // Trends in Cell Biology. 1999. V.9. P. 302−309.
  149. Meyer K.B., Neuberger M.S. The immunoglobulin k locus contains a second, stronger B-cell-specific enhancer which is located downstream of constant region // EMBO Journal. 1989. V.8. P. 1959−1964.
  150. Meyer K.B., Sharpe M.J., Surani M.A., Neuberger M.S. The impotance of the 3'-enhancer region in immunoglobulin k gene expression // Nucleic Acids Research. 1990. V. l8. P. 5609−5615.
  151. Montag M. Localization of the nuclear matrix protein mitotin in mouse cells with a mitotic or andomitotic cell cycle // Experimental Cell Research. 1992. V.202. P. 207−210.
  152. Moore S.C., Jason L., Ausio J. The elusive structural role of ubiquitinated histones // Biochemistry and Cell Biology 2002. V.80. № 3. P. 311−319.
  153. Naar A.M., Lemon B.D., Tjian R. Transcriptional coactivator complexes 11 Annual Reviews Biochemistry. 2001. V.70. P. 475−501.
  154. Nakagomi K., Kohwi Y., Dickinson L.A., Kohwi-Shigematsu T. A novel DNA-binding motif in the nuclear matrix attachment DNA-binding protein SATB1 // Molecular and Cellular Biology. 1994. V.14. P. 1852−1860.
  155. Natesan S., Gilman M.Z. DNA bending and orientation-dependent function of YY-1 in the c-fos promoter // Genes and Development. 1993. V.7. P. 24 972 509.
  156. Nelsen B., Sen R. Regulation of immunoglobulin gene transcription // International Review of Cytology. 1992. V.133. P. 121−149.
  157. Nickerson J.A. Experimental observations of a nuclear matrix // Journal of Cell Science. 2001. V. l 14. P. 463−474.
  158. Ng H.H., Robert F., Young R.A., Struhl K. Genome-wide location and regulated recruiment of the RSC nucleosome-remodeling comlex // Genes and Development. 2002. V.16. № 7. P. 806−819.
  159. Nutt S.L., Eberhard D., Horcher M., Rolink A.G., Busslinger M. PAX.5determines the identity of B cells from the begining to the end of B-lymphopoiesis // International Reviews of Immunology. 2001. V.20. № l.P. 65−82.
  160. Okuwaki M., Matsumoto K., Tsujimoto M., Nagata K. Function of nucleophosmin/B23, a nucleolar acidic protein, as a histone chaperone // FEBS Letters. 2001. V.506. № 3. P. 272−276.
  161. Olave I.A., Reek-Peterson S.L., Crabtree G.R. Nuclear actin and actin-related proteins in chromatin remodeling // Annual Reviews Biochemistry. 2002. V.71.P. 755−781.
  162. Olson M.O., Hingorani K., Szebeni A. Conventional and nonconventional roles of the nucleolus // International Review of Cytology. 2002. V.219. P. 199−266.
  163. O’Nelli L.P., Turner B.M. Histone H4 acetylation distinguishes coding regions of the human genome from heterochromatin in a differentiation-dependent but transcription-independent manner // EMBO Journal. 1995. V.14. P. 3946−3957.
  164. Parslow T.G., Granner D.K. Structure of a nuclease-sensitive region inside the immunoglobin kappa gene: evidence for a role in gene regulation // Nucleic Acids Research. 1983. V. l 1. № 14. P. 4775−4792.
  165. Pederson T. Thinking about a nuclear matrix // Journal of Molecular Biology. 1998. V.277. P. 147−159.
  166. Pederson T. Half a century of «the nuclear matrix» // Molecular Biology of the Cell. 2000. V.ll. P. 799−805.
  167. Pederson T., Aebi U. Actin in the nucleus: what form and what for? // Journal of Structural Biology. 2002. V. l 40. P. 3−9.
  168. Pederson T.A., Kowenz-Leutz E., Leutz A., Nerlov C. Cooperation between C/EBPalpha TBP/TFIIB and SWI/SNF recruiting domains is required for adipocyte differentiation // Genes and Development. 2001. V. l5. № 23. P. 3208−3216.
  169. Peterson C.L., Herskowitz I. Characterization of the yeast SWI1, SWI2, and SWI3 genes, which encode a global activator of transcription // Cell. 1992. V.68. № 3. P. 573−583.
  170. Pham A.D., Sauer F. Ubiquitin-activating/conjugating activity of TAF (II)250, a mediator of activation of gene expression in Drosophila // Science. 2000. V.289. P. 2357−2360.
  171. Player A.N., Kantor GJ. The endogenous nuclease sensitivity of repaired DNA in human fibroblasts // Mutation Research. 1987. V.184. № 2. P. 169 178.
  172. Pongubala J.M.R., Atchison M.L. Activating transcription factor 1 and cyclic AMF response element modulator can modulate the activity of the immunoglobulin k 3' enhancer // The Journal of Biological Chemistry. 1995. V.270. № 17. P. 10 304−10 313.
  173. Preuss U., Landsberg G., Scheidtmann K.H. Novel mitosis-specific phosphorylation of histone H3 at Thrll mediated by Dlk/ZIP kinase // Nucleic Acids Research. 2003. V.31. № 3. P. 878−885.
  174. Pugh B.F. Control of gene expression through regulation of the TATA-binding protein // Gene. 2000. V.255. P. 1−14.
  175. Razin S.V., Yarovaya O.V., Georgiev G.P. Low ionic strength extraction of nuclease-treated nuclei destroys the attachment of transcriptionally active
  176. DNA to the nuclear skeleton // Nucleic Acids Research. 1985. V.13. P. 445 447.
  177. Reyes J.C., Muchardt C., Yaniv M. Components of the human SWI/SNF complex are enriched in active chromatin and are associated with the nuclear matrix // The Journal of Cell Biology. 1997. V.13 7. № 2. P. 263−274.
  178. Ridsdale J.A., Hendzel M.J., Delcuve G.P., Davie J.R. Histone acetylation alters the capacity of the HI histones to condense transcriptionally active/competent chromatin // The Journal of Biological Chemistry. 1990. V.265. P. 5150−5156.
  179. Roberts S.G.E. Mechanisms of action of transcription activation and ^ repression domains // Cellular and Molecular Life Sciences. 2000. V.57. P.1149−1160.
  180. Roman C., Platero J.S., Shuman J., Calame K. Ig/EBP-1: a ubiquitously expressed immunoglobulin enhancer binding protein that is similar to C/EBP and heterodimerizes with C/EBP // Genes and Development. 1990. V.4. № 8.1. P. 1404−1415.
  181. Roth S.Y., Denu J.M., Allis C.D. Histone acetyltransferases // Annual Reviews Biochemistry. 2001. V.70. P. 81−120.
  182. Rout M.P., Aitchison J.D. The nuclear pore complex as a transport machine // The Journal of Biological Chemistry. 2001. V.276. № 20. P. 16 593−16 596.
  183. Ryseck R.-P., Bravo R. c-Jun, JunB and JunD differ in their binding affinities to AP-1 and CRE consensus sequences: effects of Fos proteins // Oncogene. 1991. V.6. P. 533−542
  184. Sasson-Corsi P., Lamph W.W. Verma I.M. Regulation of proto-oncogene c-fos: a paradigm for early response genes // Cold Spring Harbor Symposia on
  185. Quantitativ Biology. 1989. V.53. P.749−757.
  186. Sen R., Baltimore D. Multiple nuclear factors interact with the immunoglobulin enhancers // Cell. 1986. V.46. P. 705−716.
  187. Sen R., Baltimore D. Inducibility of k immunoglobulin enhancer-binding protein NF-kB by a posttranslational mechanism // Cell. 1986. V.47. P. 921 928.
  188. Seo S-B., McNamara P., Heo S" Turner A., Lane W. S., Chakravarti D. Regulation of histone acetylation and transcription by INHAT, a human cellular complex containing Set oncoprotein // Cell. 2001. V.104. P. 119−130.
  189. Sharma V.M., Li B., Reese J.C. SWI/SNF-dependent chromatin remodeling of RNR3 requires TAF (II)s and the general transcription machinery // Genes and Development. 2003. V.17. № 4. P. 502−515.
  190. Shiokawa D., Tanuma S. Characterization of human Dnase I family endonucleases and activation of DNAse gamma during apoptosis // Biochemistry. 2001. V.40. № 1. P. 143−152.
  191. Small D., Nelkin B., Vogelstein B. The association of transcribed genes with the nuclear matrix of Drosophila cells during heat shock // Nucleic Acids Research. 1985. V.13. № 7. P. 2413−2431.
  192. Stauffer D.R., Howard T.L., Nyun T., Hollenberg S.M. CHMP1 is anovel nuclear matrix protein affecting chromatin structure and cell-cycle progression // Journal of Cell Science. 2001. V. l 14. P. 2383−2393.
  193. Sterner D.E., Berger S.L. Acetylation of histones and transcription-related factors // Microbiology and Molecular Biology Reviews. 2000. V.64. № 2. P. 435−459.
  194. Stephanova E., Stancheva R., Avramova Z. Binding of sequences from the 5-and 3-nontranscribed spacers of the rat rDNA locus to the nucleolar matrix // Chromosoma. 1993. V.102. P. 287−295.
  195. Stullcup M.R. Role of protein methylation in chromatin remodeling and transcriptonal regulation // Oncogene. 2001. V.20. № 24. P. 3014−3020.
  196. Stuurman N., Heins S., Aebi U. Nuclear lamins: their structure, assembly and interactions // Journal of Structural Biology. 1998. V.122. P. 42−66.
  197. Taciguchi M. The C/EBP family of transcription factors in the liver and other organs // International Journal of Experimental Pathology. 1998. V.79. P. 369−391.
  198. Talcott B., Moore M.S. Getting across the nuclear pore complex // Trends in Cell Biology. 1999. V.9. P. 312−318.
  199. Tews D.S. Molecules in focus. Emerin // The International Journal of Biochemistry and Cell Biology. 1999. V.31. P. 891−894.
  200. Thomson S., Mahadevan L.C., Clayton A.L. MAP kinase-mediated signalling to nucleosomes and immediated-early gene induction // Seminars in Cell and Developmental Biology. 1999. V.10. P. 205−214.
  201. Tikoo K., Ali Z. Structure of active chromatin: covalent modifications of histones in active and inactive genes of control and hypothyroid rat liver // Biochemistry Journal. 1997. V.322. P. 281−287.
  202. Torchia J. Glass C., Rosenfeld M.G. Coactivators and corepressors in the integration of transcriptional responses. // Current Opinion in Cell Biology. 1998. V.10. P. 373−383.
  203. Trantwein C., Rakemann T., Pietrangelo A., Plumpe J., Montosi G., Manns M.P. C/EBP-beta/LAP controls down-regulation of albumin gene trancription during liver regeneration // Journal of Biological Chemistry. 1996. V.271. № 36. P. 22 262−22 270.
  204. Tremethick D.J. High mobility group proteins 14 and 17 can space nucleosomal particles deficient in histones H2A and H2B creating a template that is transcriptionally active // Journal of Biological Chemistry. 1994. V.269. P. 28 436−28 442.
  205. Trubiani O., De Fazio P., Pieri C., Mazzanti L., Di Primio R. Nuclear matrix provides linkage sites for translocated NF-kB: morphological evidence // Histochemistry and Cell Biology. 2000. V. l 13. P. 369−377.
  206. Varga-Weisz P. ATP-dependent chromatin remodeling factors: nucleosome shufflers with many missions // Oncogene. 2001. V.20. № 24. P. 3076−3085.
  207. Vlcek S., Dechart T., Foisner R. Nuclear envelope and nuclear matrix: interactions and dynamics // Cellular and Molecular Life Sciences. 2001. V.58.P. 1758−1765.
  208. Wachsman J.T. The beneficial effects of dietary restriction: reduced oxidative damage and enhanced apoptosis // Mutation Research. 1996. V.350. № 1. P. 25−34.
  209. Waldeck W., Fohring B., Chowdhury K., Gruss P., Sauer G. Origin of DNA replication in papovavirus chromatin is recognized by endogenous endonuclease // Proceedings of the National Academy of Sciences of the U.S.A. 1978. V.75. № 12. P. 5964−5968.
  210. Wang W. The SWI/SNF family of ATP-dependent chromatin remodelers: similar mechanisms for diverse functions // Current Topics in Microbiology and Immunology. 2003. V.274. P. 143−169.
  211. Wartburton P.E., Earnshaw W.C. Untangling the role of DNA topoisomerase II in mitotic chromosome structure and function // BioAssay. 1997. V.19. P. 97−99.
  212. Wiberg J.S. On the mechanism of metal activation of deoxyribonuclease I // Archives of Biochemistry and Biophysics. 1958. V.73. P. 337−385.
  213. White R.J. Gene transcription: mechanisms and control 2001. Blackwell Science. 273 P.
  214. Wong M., Allan J., Smulson M. The mechanism of histone HI cross-linking by poly (ADP)-ribosylation. Reconstitution with peptide domains // The Journal of Biological Chemistry. 1984. V.259. № 12. P. 7963−7969.
  215. Worman H.J., Courvalin J.-C. The inner nuclear membrane // The Journal of Membrane Biology. 2000. V. 177. P. 1−11.
  216. Wu J., Grunstein M. 25 years after the nucleosome model: chromatin modifications // Trends in Biochemical Sciences. 2000. V.25. № 12 P. 619 623.
  217. Wu R.S., Kohn K.W., Bonner W.M. Metabolism of ubiquitinated histones // The Journal of Biological Chemistry. 1981. V.256. P. 5916−5920.
  218. Yang W-M., Inouye C., Zeng Y., Bearss D., Seto E. Transcriptional repression by YY1 is mediated by interaction with a mammalian homolog of the yeast global regulator RPD3 // Proceedings of the National Academy of4
  219. Sciences of the U.S.A. 1996. V.93. P. 12 845−12 850.
  220. Yaniv M., Cereghini S. Structure of transcriptionally active chromatin // CRC Critical Reviews in Biochemistry. 1986. V.21. № 1. P. 1−26.
  221. Yamamoto M., Murato H., Sumryishi H., Endo H. Rapid inactivation of24* 24*
  222. Ca /Mg -dependent endonuclease of rat liver nuclei after cycloheximide «i treatment // Biochemical and Biophysical Research Communications. 1984.1. V.119. № 2. P. 618−623.
  223. Yasui D., Miyano M., Cai S., Varga-Weisz P., Kohwi-Shigematsu T. SATB1 targets chromatin remodelling to regulate genes over long distances // Nature. 2002. V.419. P. 641−645.
  224. Zhang Q., Ragnauth C., Greener M.J., Shanahan C.M., Roberts R.G. Thenesprins are giant actin-binding proteins, orthologous to Drosophila melanogaster muscle protein MSP-300 // Genomics. 2002. V.80. № 5. P. 473 478.
  225. Zhao K., Harel A., Stuurman N., Guedalia D., Gruenbaum Y. Binding of matrix attachment regions to nuclear lamin is mediated by the rod domain and depends on the lamin polymerization state // FEBS Letters. 1996. V.380. P. 161−164.
  226. Zhu H., Joliot V., Prywes R. Role of transcription factor TFIIF in serum response factor-activated transcription // Journal of Biological Chemistry.1994. V.269. P. 3489−3497.
  227. Автор выражает глубокую признательность научному руководителю зав. лаб. молекулярной биологии к.б.н. A.A. Терентьеву.
  228. Особую благодарность автор выражает д.б.н. И. Н. Тодорову и д.б.н. П. Я. Бойкову за консультации и полезные дискуссии.
  229. Автор благодарит сотрудников лаборатории молекулярной биологии Г. В. Костюк, Р. И. Папину, Ю. И. Митрохина и A.B. Шугалия за помощь в работе и обсуждении результатов.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!