Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Атомно-силовая микроскопия: от бактериальных клеток до нуклеиновых кислот и белков

Диссертация: Атомно-силовая микроскопия: от бактериальных клеток до нуклеиновых кислот и белков
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

АСМ предлагает уникальную возможность по визуализации одиночных макромолекул, находящихся в атмосферных условиях или физиологических буферных растворах, в режиме реального времени. С помощью данного метода можно исследовать отдельные белки и молекулы ДНК, а также белок-белковые и ДНК-белковые комплексы, особенности их образования и специфического взаимодействия. Огромным преимуществом данного… Читать ещё >

Атомно-силовая микроскопия: от бактериальных клеток до нуклеиновых кислот и белков (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • Глава 1. Обзор литературы
    • 1. 1. АСМ как метод исследования в биологии
      • 1. 1. 1. Основные методы исследования биологических объектов и их структурных особенностей
      • 1. 1. 2. Атомно-силовая микроскопия
        • 1. 1. 2. 1. Основы АСМ
        • 1. 1. 2. 1. 1. Зондовые датчики
        • 1. 1. 2. 1. 2. Оптическая система регистрации
        • 1. 1. 2. 1. 3. Система точного позиционирования
        • 1. 1. 2. 1. 4. Управляющая электроника
        • 1. 1. 2. 2. Режимы измерения в АСМ
        • 1. 1. 2. 2. 1. Контактный режим АСМ
        • 1. 1. 2. 2. 2. Полуконтактный режим АСМ
        • 1. 1. 2. 3. Микроскоп ИНТЕГРА Вита
    • 1. 2. АСМ бактериальных клеток, белковых молекул и молекул ДНК
      • 1. 2. 1. Основные методики препарирования биологических образцов для АСМ
      • 1. 2. 2. Применение АСМ для исследования бактериальных клеток
      • 1. 2. 3. Возможности АСМ в исследованиях молекул нуклеиновых кислот, белков и их комплексов
        • 1. 2. 3. 1. Нуклеиновые кислоты
        • 1. 2. 3. 2. Белковые молекулы
        • 1. 2. 3. 3. Амиллоидные фибриллы
        • 1. 2. 3. 4. Комплексы белков и нуклеиновых кислот
    • 1. 3. Объекты исследования
      • 1. 3. 1. Фототрофные пурпурные бактерии
        • 1. 3. 1. 1. Общая характеристика фототрофных пурпурных бактерий
        • 1. 3. 1. 2. Влияние ¿¿"¿-трансформации на клетки бактерий
        • 1. 3. 1. 3. Фотосинтетический аппарат фототрофных пурпурных бактерий
      • 1. 3. 2. Белок УВ
        • 1. 3. 2. 1. Амилоидогенные белки
        • 1. 3. 2. 2. Общая характеристика белка УВ
        • 1. 3. 2. 3. Фибриллы белка УВ
      • 1. 3. 3. Сайт-специфическое связывание никующей эндонуклеазы №.Взр061 с ДНК
        • 1. 3. 3. 1. Никующая эндонуклеаза
        • 1. 3. 3. 2. Модель комплекса никазы №.В8рБ61 с ДНК
  • Глава 2. Теоретическая часть
    • 2. 1. Обработка и представление полученной информации
      • 2. 1. 1. Обработка АСМ данных
      • 2. 1. 2. Представление АСМ данных
      • 2. 1. 3. Устранение общих искажений
        • 2. 1. 3. 1. Выравнивание поля
        • 2. 1. 3. 2. Усреднение по строкам
        • 2. 1. 3. 3. Фильтрация шумов
        • 2. 1. 3. 4. Восстановление поверхности с учетом формы иглы
      • 2. 1. 4. Анализ АСМ-изображений
    • 2. 2. Калибровка атомно-силового микроскопа
      • 2. 2. 1. Тестирование на различных объектах
      • 2. 2. 2. Объем белковых молекул по АСМ-данным. Белок УВ
  • Глава 3. Материалы и методы
    • 3. 1. Фототрофные пурпурные бактерии
      • 3. 1. 1. Объекты исследования
      • 3. 1. 2. Среды для выращивания ЯЬосЬлЬаМег 5ркаего1с1е
      • 3. 1. 3. Модификация генома Ююс1оЬа&ег 8ркаего1с1е8 методом конъюгации
        • 3. 1. 3. 1. Конъюгация на агаризованной среде
        • 3. 1. 3. 2. Конъюгация в жидкой среде
      • 3. 1. 4. Идентификация гена биосинтеза цитокининов
        • 3. 1. 4. 1. Выделение ДНК
        • 3. 1. 4. 2. Полимеразная цепная реакция
      • 3. 1. 5. Выделение и идентификация липополисахаридов
        • 3. 1. 5. 1. Определение хемотипа культуры
        • 3. 1. 5. 2. Получение беспигментной клеточной биомассы
        • 3. 1. 5. 3. Выделение липополисахаридов
      • 3. 1. 6. Колориметрическое определение количественного содержания ЛПС
      • 3. 1. 7. Выделение О-специфического полисахарида
      • 3. 1. 8. АСМиТЭМ
    • 3. 2. Белок YB
      • 3. 2. 1. Получение белка YB-1 и условия образование фибрилл
      • 3. 2. 2. Аналитическое ультрацентрифугирование
      • 3. 2. 3. Атомно-силовая микроскопия
    • 3. 3. Сайт-специфическое связывание никующей эндонуклеазы Nt. BspD6I с ДНК
      • 3. 3. 1. Выделение плазмидной ДНК из Escherichia col
      • 3. 3. 2. ПЦР-амплификация
      • 3. 3. 3. Получение компетентных клеток Escherichia col
      • 3. 3. 4. Трансформация компетентных клеток Escherichia col
      • 3. 3. 5. Выделение никазы N. BspD
      • 3. 3. 6. Фрагмент гена никазы
      • 3. 3. 7. Приготовление ДНК-белкового комплекса
      • 3. 3. 8. Атомно-силовая микроскопия
  • Глава 4. Экспериментальная часть
    • 4. 1. Фототрофные пурпурные бактерии
      • 4. 1. 1. Исследование влияния трансформации на морфологию поверхности
        • 4. 1. 1. 1. Модификации клеток Rhodobacter sphaeroides методом конъюгация
        • 4. 1. 1. 2. ТЭМ и АСМ клеток Rhodobacter sphaeroides
        • 4. 1. 1. 3. Определение хемотипа культуры
      • 4. 1. 2. Исследование фотосинтетического аппарата фототрофных бактерий
      • 4. 1. 3. Выводы
    • 4. 2. Белок YB
      • 4. 2. 1. Анализ свежеприготовленного белка YB-1 в условиях высокой (2 М LiCl) и низкой (150 мМ KCl) ионных силах методами АУ и АСМ
      • 4. 2. 2. Кинетика фибрилообразования белка YB
      • 4. 2. 3. Полиморфизм фибрилл белка YB-1 в условиях высокой ионной силы
      • 4. 2. 4. Выводы
    • 4. 3. Сайт-специфическое связывание никующей эндонуклеазы Nt. BspD6I с ДНК
      • 4. 3. 1. Визуализация отдельных молекул ДНК
      • 4. 3. 2. Визуализация отдельных молекул никазы
      • 4. 3. 3. Визуализация сайт-специфического связывания ДНК с никующей эндонуклеазой
      • 4. 3. 4. Расщепление никазой двухцепочечной молекулы ДНК
      • 4. 3. 5. Выводы
  • Глава 5. Методические положения
    • 5. 1. Метод «раздавленной капли» для получения монослоя клеток для АСМ
    • 5. 2. Упорядочивание макромолекулярных вытянутых структур
      • 5. 2. 1. ДНК
      • 5. 2. 2. Альбебетин
  • Выводы
  • Благодарности

Атомно-силовая микроскопия (АСМ) — один из видов сканирующей зондовой микроскопии, основанный на регистрации сил Ван-дер-Ваальса возникающих при взаимодействии зонда с поверхностью образца. С помощью атомно-силового микроскопа можно получать изображения как поверхностей твёрдых тел, так и биологических объектов (бактерий, вирусов и молекул). Получением изображений не ограничиваются возможности этого прибора. С помощью атомно-силового микроскопа можно изучать взаимодействие объектов между собой: измерять силы трения, упругости, адгезии, а также перемещать отдельные атомы, осаждать и удалять их с какой-либо поверхности. Таким образом, на сегодняшний день АСМ является одним из основных инструментов для изучения рельефа поверхности в нанометровом масштабе. Развитие этого метода открыло принципиально новые возможности в исследовании структуры и локальных биофизических свойств биологических объектов различного уровня организации.

АСМ предлагает уникальную возможность по визуализации одиночных макромолекул, находящихся в атмосферных условиях или физиологических буферных растворах, в режиме реального времени. С помощью данного метода можно исследовать отдельные белки и молекулы ДНК, а также белок-белковые и ДНК-белковые комплексы, особенности их образования и специфического взаимодействия. Огромным преимуществом данного метода над другими является небольшое количество используемого при работе образца. Другими словами, исследования зачастую проводятся на одиночных объектах. Изображения макромолекулярных частиц могут быть полезны для оценки их размеров, однородности и конформации, а также для выявления реального расположения составляющих компонентов наблюдаемых частиц.

Однако, при всех достоинствах этого метода существует и ряд недостатков, главным из которых является отсутствие одновременной 6 информации обо всей поверхности, — в каждый момент времени мы имеем информацию только от участка непосредственно регистрируемого зондом. Кроме того, при взаимодействии сканирующего зонда с поверхностью, часто происходит ее деформация, а ряд внешних факторов может внести дополнительные шумы и искажения в изображения.

Стоит отметить, что если методология получения изображения клеточных объектов с помощью АСМ на сегодняшний день хорошо отработана и дает хорошие результаты, то для более мелких биообъектов, таких как белки и нуклеиновые кислоты приходится подбирать индивидуальные условия приготовления образца. Например, основной проблемой при исследовании ДНК-белковых комплексов является тот факт, что для непосредственной визуализации необходимо подобрать условия одновременного взаимодействия молекулы ДНК с белком и с поверхностью подложки.

Таким образом, поскольку не существует однозначно определенного подхода к исследованию биологических объектов методом АСМ, развитие методов препарирования и анализа биообъектов разных уровней организации является актуальной задачей.

Целью данной работы является развитие методологии атомно-силовой микроскопии при исследовании бактериальных клеток и макромолекул.

В качестве объектов исследования были выбраны биологические объекты различных размеров и уровней организации, начиная от бактериальных клеток размером от 0.5−5 мкм до молекул белков и нуклеиновых кислот. Задачи, решаемые методом АСМ в этом диапазоне размеров, чрезвычайно разнообразны: идентификация микроорганизмов по их морфологии, визуализация и контроль образования фермент-субстратных комплексов, визуализация единичных биомолекул и многое другое.

В данной работе методом АСМ было проведено исследование морфологии поверхности фототрофных бактериальных клеток Rhodobacter sphaeroides, а также влияние на них генной zp¿—трансформации, обладающей гормональной активностью в бактериях и регулирующих их физиологические процессы. Преимуществом этих бактериальных клеток является секвенированный геном, наличие инструментария для генетической инженерии, хорошо охарактеризованный метаболизм, а также большая мембранная поверхность в аэробных и анаэробных условиях роста. Данные клетки могут служить прекрасной моделью для исследования процесса фотосинтеза, особенно его начальных стадий. Кроме того, пурпурные бактерии интересны для выяснения организации фотосинтезирующего аппарата, путей биосинтеза пигментов, метаболизма углерода, эволюции фотосинтеза. Для понимания механизмов этих процессов многие из экспериментов проводятся на мутантах.

Исследования амилоидогенных белков, а именно особенностей их самоорганизации и влияния на этот процесс внешних условий приобрели в последние годы большую актуальность в связи с тем, что такие нейродегенеративные заболевания как болезнь Альцгеймера и Паркинсона напрямую связаны с нарушением нормальных физиологических и появление аномальных свойств таких белков вследствие изменения их пространственной структуры. В данной работе в качестве объекта исследования был использован амилоидогенный белок YB-1 — ДНК и РНК-связывающий белок, участвующий в различных внутриклеточных процессах. Для исследования кинетики образования фибрилл белка YB-1 были использованы методы АСМ и аналитического ультрацентрифугирования (АУ). Данные методы помогают не только приблизиться к пониманию процесса фибриллогенеза белка YB-1, а также позволяют выявить параметры протофибрилл, определяющих их функциональное состояние и упаковку в протяженные фибриллы. Кроме того, определение влияния внешних условий на начальных стадиях процесса фибриллогенеза дает возможность получать фибриллы с регулируемыми свойствами.

Также, представляется перспективным применение АСМ для изучения межмолекулярных взаимодействий, таких, как комплексы ДНК с белками и 8 другими лигандами. Изучение этих объектов сопряжено с дополнительными трудностями, так как они менее стабильны, чем ДНК, к воздействию многих факторов. АСМ может дать дополнительную информацию об укладке нитей ДНК в составе комплексов, а также местах комплексообразования.

В данной работе АСМ использовалась для визуализации специфического связывания и места посадки белка никующая эндонуклеаза Nt. BspD6I (никаза) на молекулу ДНК. Никаза является гетеродимерной эндонуклеазой рестрикции, одна из субъединиц которой проявляет специфическую никующую активность: связывается с двухцепочечной ДНК и вносит разрыв в одну цепь на расстоянии 4-х нуклеотидов от сайта связывания. Интерес к исследованию комплекса ДНК-никаза обусловлен важной ролью, которую играет этот фермент в ряде таких биотехнологических методов, как, например, изотермическая реакция для амплификации олигонуклеотидов и геномной ДНК. Кроме того, структурных исследований сайт-специфического взаимодействия для комплекса ДНК-никаза до сих пор проведено не было.

Таким образом, возникает потребность в развитии методики АСМ исследования бактериальных клеток и макромолекул, а также в повышении достоверности результатов исследования путем компьютерной обработки полученных данных, что представляет собой большой интерес для современной биофизики.

Для выбранных объектов исследования решались следующие задачи:

1. Исследовать морфологические особенности бактериальных клеток и влияние на них генной трансформации.

Для этого необходимо было:

— подобрать условия для визуализации фототрофных бактерий Rhodobacter sphaeroides.

— идентифицировать влияние zpi-трансформации на морфологию поверхности клеток бактерий Rhodobacter sphaeroides.

2. Исследовать процесс фибриллообразования белком YB-1, в том числе:

— определить объем отдельных молекул белка YB-1 путем анализа экспериментально измеренных параметров на АСМ-изображениях и сравнить его с гидродинамическим объемом.

— исследовать структуры, образуемые белком YB-1 в различных ионных условиях методами АСМ и АУ.

3. Исследовать сайт-специфическое связывание ДНК с никующей эндонуклеазой Nt. BspD6I:

— подобрать оптимальные условия для получения изображения ДНК-белковых комплексов высокого разрешения.

— выявить особенности механизма взаимодействия ДНК с никующей эндонуклеазой.

4. Предложить методики исследования микроорганизмов и макромолекулярных комплексов разного уровня организации с помощью АСМ.

Полученные в работе результаты имеют важное значение для развития представлений о структурной организации микроорганизмов и биополимеров, а методики, используемые в данной работе могут быть использованы для детального анализа клеточных и ряда белковых систем.

Выводы.

1. Исследование особенностей ¿-/^-трансформированных бактериальных клеток показало, что:

— ¡-¡-^/-трансформация приводит к изменению морфологии поверхности клеток бактерий ШюйоЪаМег $ркаего1(1е5 т. е. к изменению наружного слоя внешней мембраны, а также практически полной утрате жгутиков у таких клеток.

— изменение наружного слоя внешней мембраны, обусловлено изменением структуры и состава ее липополисахаридов.

2. При исследовании особенностей белка УВ-1 показано, что:

— в растворе с высокой ионной силой белок УВ-1 образует фибриллы, морфологически отличаются друг от друга.

— свежеприготовленный белок УВ-1 находится в глобулярной мономерной форме и ионные условия не влияют на его конформацию в растворе.

— неструктурированные 14- и Сдомены белка УВ-1 располагаются компактно вокруг домена холодового шока.

— структурной единицей инициирующей возникновение протофибрилл является димерная форма белка УВ-1.

3. При исследовании сайт-специфического связывания ДНК с никующей эндонуклеазой №.В8рБ61 установлено, что:

— инкубация раствора ДНК с никазой приводит к связыванию молекулы ДНК с белком, который располагается в ожидаемом месте связывания и «разделяет» цепь ДНК на два фрагмента (равных, примерно, 1/3 и 2/3 длины).

— высота молекулы ДНК рядом с местом связывания соответствует высоте одноцепочечной молекулы ДНК, что согласуется с особенностью ферментативной активности никазы.

— через 90 минут инкубации раствора ДНК-никазы с белком происходит расщепление ДНК в месте связывания на два фрагмента. Однако, такое разрезание не наблюдается в биохимических экспериментах.

Благодарности.

Выражаю глубокую признательность и благодарность своим научным руководителям [Сердюку Игорю Николаевичу! и Хечинашвили Николаю Николаевичу за чуткое руководство, неоценимую моральную поддержку и помощь на протяжении всей нашей совместной работы. Приношу свою глубокую благодарность сотрудникам группы физики нуклеопротеидов ИБ РАН и лаборатории структуры и динамики биомолекулярных систем ИБК РАН в которых была выполнена данная работа. Особенно хочу поблагодарить Селиванову Ольгу Михайловну и Тимченко Александра Александровича за теплую атмосферу взаимовыручки.

Я признателен всем коллегам, с которыми велись совместные исследования за доброжелательность, активное сотрудничество и обсуждение результатов. Отдельно хочу поблагодарить Ольгу Петровну Сердюк и Людмилу Алексеевну Железную.

Особую благодарность выражаю своей супруге Евгении и дочке Полине.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Stephens D.J., Allan V.J. Light microscopy techniques for live cell imaging. // Science, 2003, -V. 300, -№ 5616 -pp. 82−86.
  2. Beerden L., Flerackers E.L.M., Janssen H.J. Phase-contrast microscopy // European Journal of Physics, 1985, -V. 6, -№ 3 -pp. 139−142.
  3. Chim S.S., Kino G.S. Three-dimensional image realization in interference microscopy. // Applied Optics, 1992, -V. 31, -№ 14 -pp. 2550−2553.
  4. Kner P. et al. Super-resolution video microscopy of live cells by structured illumination. //Nature Methods, 2009, -V. 6, -№ 5 -pp. 339−342.
  5. Gustafsson M.G.L. et al. Three-dimensional resolution doubling in wide-field fluorescence microscopy by structured illumination // Biophysical Journal, 2008, -V. 94, -№ 12 -pp. 4957−4970.
  6. Welford W.T. Polarized Light Microscopy // Journal of Modern Optics, 1979, -V. 26, -№ 9 -pp. 1132−1132.
  7. Zeskind B.J. et al. Nucleic acid and protein mass mapping by live-cell deep-ultraviolet microscopy. // Nature Methods, 2007, -V. 4, -№ 7 -pp. 567−569.
  8. Lunde C.S. et al. UV microscopy at 280 nm is effective in screening for the growth of protein microcrystals // Journal of Applied Crystallography, 2005, -V. 38, -№ 6 -pp. 1031−1034.
  9. Wollny G. et al. Nanoscale depth resolution in scanning near-field infrared microscopy. // Optics Express, 2008, -V. 16, -№ 10 -pp. 7453−7459.
  10. Hastings G. et al. Infrared microscopy for the study of biological cell monolayers. I. Spectral effects of acetone and formalin fixation. // Biopolymers, 2008, -V. 89, -№ 11 -pp. 921−930.
  11. Egerton R. Physical Principles of Electron Microscopy. Springer, 2005, p. 202.
  12. Binnig G. et al. Surface studies by scanning tunneling microscopy // Physical Review Letters, 1982, -V. 49, -№ 1 -pp. 57−61.
  13. Binnig G., Rohrer H. Scanning tunneling microscopy // Surface Science, 1985, -V. 152−153,-№ 1 -pp. 17−26.
  14. Binnig G., Quate C.F., Gerber C. Atomic force microscope // Physical Review Letters, 1986, -V. 56 -pp. 930−933.
  15. Jean M. Saint et al. Van der Waals and capacitive forces in atomic force microscopies // Journal of Applied Physics, 1999, -V. 86, -№ 9 -pp. 5245.
  16. Klinov D., Magonov S. True molecular resolution in tapping-mode atomic force microscopy with high-resolution probes // Applied Physics Letters, 2004, -V. 84, -№ 14 .pp. 2697.
  17. Meyer G., Amer N.M. Novel optical approach to atomic force microscopy // Applied Physics Letters, 1988, -V. 53, -№ 12 -pp. 1045−1047.
  18. Hansma P.K. et al. Tapping mode atomic force microscopy in liquids // Applied Physics Letters, 1994, -V. 64, -№ 13 -pp. 1738−1740.
  19. Cleveland J.P. et al. Energy dissipation in tapping-mode atomic force microscopy // Applied Physics Letters, 1998, -V. 72, -№ 20 -pp. 2613.
  20. Kleinschmidt A.K. Monolayer techniques in electron microscopy of nucleic acids molecules // Methods in Enzymology / ed. N.S. Colowick, O. Kaplan. New York: Academic Press, 1968. pp. 361−377.
  21. Yang J., Takeyasu K., Shao Z. Atomic force microscopy of DNA molecules. // FEBS Letters, 1992, -V. 301, -№ 2 -pp. 173−176.
  22. Dorobantu L.S., Gray M.R. Application of atomic force microscopy in bacterial research. // Scanning, 2010, -V. 32, -№ 2 -pp. 74−96.
  23. Tamayo J. et al. High-Q dynamic force microscopy in liquid and its application to living cells. // Biophysical Journal, 2001, -V. 81, -№ 1 -pp. 526−537.
  24. Doktycz M. AFM imaging of bacteria in liquid media immobilized on gelatin coated mica surfaces // Ultramicroscopy, 2003, -V. 97, -№ 1−4 -pp. 209−216.
  25. Schneider S.W. et al. Rapid aldosterone-induced cell volume increase of endothelial cells measured by the atomic force microscope. // Cell Biology International, 1997, -V. 21, -№ 11 -pp. 759−768.
  26. Plomp M. et al. In vitro high-resolution structural dynamics of single germinating bacterial spores. // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 2007, -V. 104, -№ 23 -pp. 9644−9649.
  27. Casuso I., Rico F., Scheuring S. Biological AFM: where we come from where we are — where we may go. // Journal of molecular recognition, 2011, -V. 24, -№ 3 -pp. 406−413.
  28. Bolshakova A. V, Kiselyova O.I., Yaminsky I. V. Microbial surfaces investigated using atomic force microscopy. // Biotechnology Progress, 2004, -V. 20, -№ 6 -pp. 1615−1622.
  29. Dubrovin E. V et al. Atomic force microscopy investigation of phage infection of bacteria. // Langmuir The Acs Journal Of Surfaces And Colloids, 2008, -V. 24, -№ 22 -pp. 13 068−13 074.
  30. Casuso I. et al. Experimental evidence for membrane-mediated protein-protein interaction. // Biophysical Journal, 2010, -V. 99, -№ 7 -pp. L47-L49.
  31. Vadillo-Rodriguez V., Schooling S.R., Dutcher J.R. In Situ Characterization of Differences in the Viscoelastic Response of Individual Gram-Negative and GramPositive Bacterial Cells // Journal Of Bacteriology, 2009, -V. 191, -№ 17 -pp. 5518−5525.
  32. Dague E. et al. Chemical force microscopy of single live cells // Nano Letters, 2007, -V. 7, -№ 10 -pp. 3026−3030.
  33. Alsteens D. et al. Organization of the mycobacterial cell wall: a nanoscale view. // Pfliigers Archiv European journal of physiology, 2008, -V. 456, -№ 1 -pp. 117−125.
  34. B.M., Яминский И. В., Демин В. В. Различия в клеточной поверхности гибридных бактерий, выявляемые с помощью атомно-силовой микроскопии // Журнал микробиологии, эпидемиологии и иммунобиологии, 1997,-Т. 6-с. 15−18.
  35. Surman S.B. et al. Comparison of microscope techniques for the examination of biofilms // Journal of Microbiological Methods, 1996, -V. 25, -№ 1 -pp. 57−70.
  36. Steele A., Goddard D.T., Beech I.B. An atomic force microscopy study of the biodeterioration of stainless steel in the presence of bacterial biofilms // International Biodeterioration Biodegradation, 1994, -V. 34, -№ 1 -pp. 35−46.
  37. Beech I.B. et al. The use of atomic force microscopy for studying interactions of bacterial biofilms with surfaces // Colloids and Surfaces, 2002, -V. 23 -pp. 231 247.
  38. Gunning P.A. et al. Comparative imaging of Pseudomonas putida bacterial biofilms by scanning electron microscopy and both DC contact and AC non-contact atomic force microscopy // Journal Of Applied Bacteriology, 1996, -V. 81, -№ 3 -pp. 276−282.
  39. Auerbach I.D. et al. Physical morphology and surface properties of unsaturated Pseudomonas putida biofilms. // Journal of bacteriology, 2000, -V. 182, -№ 13 -pp. 3809−15.
  40. Diaz C. et al. Have flagella a preferred orientation during early stages of biofilm formation?: AFM study using patterned substrates. // Colloids and surfaces B Biointerfaces, 2011, -V. 82, -№ 2 -pp. 536−542.
  41. Bustamante C. et al. Circular DNA molecules imaged in air by scanning force microscopy. //Biochemistry, 1992, -V. 31, -№ 1 -pp. 22−26.
  42. Hu J. et al. Imaging of Single Extended DNA Molecules on Flat // Langmuir, 1996, -V. 12, -№ 7 -pp. 1697−1700.
  43. Lyubchenko Y.L., Shlyakhtenko L.S. AFM for analysis of structure and dynamics of DNA and protein-DNA complexes. // Methods San Diego Calif, 2009, -V. 47, -№ 3 -pp. 206−213.
  44. Lyubchenko Y.L., Jacobs B.L., Lindsay S.M. Atomic force microscopy of reovirus dsRNA: a routine technique for length measurements. // Nucleic Acids Research, 1992, -V. 20, -№ 15 -pp. 3983−3986.
  45. Schaper A., Pietrasanta L.I., Jovin T.M. Scanning force microscopy of circular and linear plasmid DNA spread on mica with a quaternary ammonium salt. // Nucleic Acids Research, 1993, -V. 21, -№ 25 -pp. 6004−6009.
  46. Hansma H.G., Hoh J.H. Biomolecular imaging with the atomic force microscope. // Annual Review of Biophysics and Biomolecular Structure, 1994, -V. 23,-№ i -pp. 115−139.
  47. Hansma H.G. et al. Atomic force microscopy of single- and double-stranded DNA. //Nucleic Acids Research, 1992, -V. 20, -№ 14 -pp. 3585−3590.
  48. Borovok N. et al. Poly (dG)-poly (dC) DNA appears shorter than poly (dA)-poly (dT) and possibly adopts an A-related conformation on a mica surface under ambient conditions. // FEBS Letters, 2007, -V. 581, -№ 30 -pp. 5843−5846.
  49. Fang Y. et al. Solid-state DNA sizing by atomic force microscopy. // Analytical Chemistry, 1998, -V. 70, -№ 10 -pp. 2123−2129.
  50. Ficarra E. et al. Automated DNA fragments recognition and sizing through AFM image processing. // IEEE Trans Inf Technol Biomed., 2005, -V. 9, -№ 4 -pp. 508−517.
  51. Rivetti C., Guthold M., Bustamante C. Scanning force microscopy of DNA deposited onto mica: equilibration versus kinetic trapping studied by statistical polymer chain analysis. // Journal of Molecular Biology, 1996, -V. 264, -№ 5 -pp. 919−932.
  52. Moukhtar J. et al. Probing persistence in DNA curvature properties with atomic force microscopy. // Physical Review Letters, 2007, -V. 98, -№ 17 -pp. 178 101.
  53. Pope L.H. et al. Intercalation-induced changes in DNA supercoiling observed in real-time by atomic force microscopy // Analytica Chimica Acta, 1999, -V. 400, -№ 1−3 -pp. 27−32.
  54. Pastre D. et al. Study of the DNA/ethidium bromide interactions on mica surface by atomic force microscope: influence of the surface friction. // Biopolymers, 2005, -V. 77, -№ 1 -pp. 53−62.
  55. Lyubchenko Y.L., Shlyakhtenko L.S. Visualization of supercoiled DNA with atomic force microscopy in situ. II Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 1997, -V. 94, -№ 2 -pp. 496−501.
  56. Murakami M., Hirokawa H., Hayata I. Analysis of radiation damage of DNA by atomic force microscopy in comparison with agarose gel electrophoresis studies. // Journal of Biochemical and Biophysical Methods, 2000, -V. 44, -№ 1−2 -pp. 31−40.
  57. Lysetska M. et al. UV light-damaged DNA and its interaction with human replication protein A: an atomic force microscopy study. // Nucleic Acids Research, 2002, -V. 30, -№ 12 -pp. 2686−2691.
  58. Yan L., Iwasaki H. Thermal Denaturation of Plasmid DNA Observed by Atomic Force Microscopy // Japanese Journal of Applied Physics, 2002, -V. 41, -№ 12 -pp. 7556−7559.
  59. Zhu Y. et al. Atomic force microscopy studies on DNA structural changes induced by vincristine sulfate and aspirin. // Microsc Microanal., 2004, -V. 10, -№ 2 -pp. 286−290.
  60. Mukhopadhyay R., Dubey P., Sarkar S. Structural changes of DNA induced by mono- and binuclear cancer drugs. // Journal of Structural Biology, 2005, -V. 150, -№ 3 -pp. 277−283.
  61. Banerjee T., Mukhopadhyay R. Structural effects of nogalamycin, an antibiotic antitumour agent, on DNA. // Biochemical and Biophysical Research Communications, 2008, -V. 374, -№ 2 -pp. 264−268.
  62. Fang Y., Hoh J.H. Surface-directed DNA condensation in the absence of soluble multivalent cations. // Nucleic Acids Research, 1998, -V. 26, -№ 2 -pp. 588−593.
  63. Hou S. et al. DNA condensation induced by a cationic polymer studied by atomic force microscopy and electrophoresis assay. // Colloids and surfaces В Biointerfaces, 2008, -V. 62, -№ 1 -pp. 151−156.
  64. Chen A. et al. Direct visualization of telomeric DNA loops in cells by AFM // Surface and Interface Analysis, 2001, -V. 32, -№ 1 -pp. 32−37.
  65. Lyubchenko Y.L. et al. Visualization of hemiknot DNA structure with an atomic force microscope // Nucleic Acids Research, 2002, -V. 30, -№ 22 -pp. 4902−4909.
  66. Shlyakhtenko L.S. et al. Structure and dynamics of three-way DNA junctions: atomic force microscopy studies // Nucleic Acids Research, 2000, -V. 28, -№ 18 -pp. 3472−3477.
  67. Bae A.-H. et al. Rod-like architecture and helicity of the poly (C)/schizophyllan complex observed by AFM and SEM. // Carbohydrate Research, 2004, -V. 339, -№ 2-pp. 251−258.
  68. Sletmoen M., Stokke B.T. Structural properties of poly C-scleroglucan complexes. // Biopolymers, 2005, -V. 79, -№ 3 -pp. 115−127.
  69. Schneider S.W. et al. Molecular weights of individual proteins correlate with molecular volumes measured by atomic force microscopy. // Pflugers Archiv European journal of physiology, 1998, -V. 435, -№ 3 -pp. 362−367.
  70. Kiselyova O.I., Yaminsky I.V. Atomic force microscopy of protein complexes // Atomic Force Microscopy: Biomedical Methods and Applications / под ред. P.C. Braga, D. Ricci.: Humana Press, 2003. C. 217−230.
  71. Caruso F., Furlong D., Kingshott P. Characterization of ferritin adsorption onto gold // Journal of Colloid and Interface Science, 1997, -V. 186, -№ 1 -pp. 129−40.
  72. Mori O., Imae T. AFM investigation of the adsorption process of bovine serum albumin on mica // Colloids and Surfaces B: Biointerfaces, 1997, -V. 9, -№ 1−2 -pp. 31−36.
  73. Nakata S. et al. Chemisorption of proteins and their thiol derivatives onto gold surfaces: characterization based on electrochemical nonlinearity. // Biophysical Chemistry, 1996, -V. 62, -№ 1−3 -pp. 63−72.
  74. Mou J. et al. Chaperonins GroEL and GroES CfroiiaeTatomic force microscopy //Biophysical Journal, 1996, -V. 71 -pp. 2213−2221.
  75. Mou J. et al. High resolution surface structure of E. coli GroES oligomer by atomic force microscopy //FEBS Letters, 1996, -V. 381 -pp. 161−164.
  76. Millier D.J. et al. Imaging purple membranes in aqueous solutions at sub-nanometer resolution by atomic force microscopy. // Biophysical Journal, 1995, -V. 68, -№ 5 -pp. 1681−1686.
  77. Schabert F.A., Henn C., Engel A. Native Escherichia coli OmpF porin surfaces probed by atomic force microscopy. // Science, 1995, -V. 268, -№ 5207 -pp. 9294.
  78. Scheuring S., Sturgis J.N. Chromatic adaptation of photosynthetic membranes. // Science, 2005, -V. 309, -№ 5733 -pp. 484−487.
  79. Scheuring S., Sturgis J.N. Atomic force microscopy of the bacterial photosynthetic apparatus: plain pictures of an elaborate machinery. // Photosynthesis Research, 2009, -V. 102, -№ 2−3 -pp. 197−211.
  80. Ando T. et al. A high-speed atomic force microscope for studying biological macromolecules in action. // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 2001, -V. 98, -№ 22 -pp. 12 468−12 472.
  81. Kodera N. et al. Video imaging of walking myosin V by high-speed atomic force microscopy //Nature, 2010, -V. 468, -№ 7320 -pp. 72−76.
  82. Gosal W.S. et al. Amyloid under the atomic force microscope. // Protein and Peptide Letters, 2006, -V. 13, -№ 3 -pp. 261−270.
  83. Goldsbury C. et al. Multiple assembly pathways underlie amyloid-beta fibril polymorphisms. // Journal of Molecular Biology, 2005, -V. 352, -№ 2 -pp. 282 298.
  84. Jansen R., Dzwolak W., Winter R. Amyloidogenic self-assembly of insulin aggregates probed by high resolution atomic force microscopy. // Biophysical Journal, 2005, -V. 88, -№ 2 -pp. 1344−1353.
  85. Benseny-Cases N., Cocera M., Cladera J. Conversion of non-fibrillar betasheet oligomers into amyloid fibrils in Alzheimer’s disease amyloid peptide aggregation. // Biochemical and Biophysical Research Communications, 2007, -V. 361,-№ 4-pp. 916−921.
  86. Hoyer W. et al. Rapid self-assembly of alpha-synuclein observed by in situ atomic force microscopy. // Journal of Molecular Biology, 2004, -V. 340, -№ 1 -pp. 127−139.
  87. Marek P. et al. Aromatic interactions are not required for amyloid fibril formation by islet amyloid polypeptide but do influence the rate of fibril formation and fibril morphology. // Biochemistry, 2007, -V. 46, -№ 11 -pp. 3255−3261.
  88. Khurana R. et al. A model for amyloid fibril formation in immunoglobulin light chains based on comparison of amyloidogenic and benign proteins and specific antibody binding. // Amyloid, 2003, -V. 10, -№ 2 -pp. 97−109.
  89. Hamada D. et al. Effect of an amyloidogenic sequence attached to yellow fluorescent protein. //Proteins, 2008, -V. 72, -№ 3 -pp. 811−821.
  90. Hansma H.G. et al. Applications for atomic force microscopy of DNA. // Biophysical Journal, 1995, -V. 68, -№ 5 -pp. 1672−1677.
  91. Hansma H.G. et al. Bending and straightening of DNA induced by the same ligand: characterization with the atomic force microscope. // Biochemistry, 1994, -V. 33,-№ 28-pp. 8436−8441.
  92. Hamon L. et al. High-resolution AFM imaging of single-stranded DNA-binding (SSB) protein—DNA complexes // Nucleic Acids Research, 2007, -V. 35, -№ 8 -pp. e58.
  93. Shi W.-X., Larson R.G. RecA-ssDNA filaments supercoil in the presence of single-stranded DNA-binding protein. // Biochemical and Biophysical Research Communications, 2007, -V. 357, -№ 3 -pp. 755−760.
  94. Guo C. et al. Atomic force microscopic study of low temperature induced disassembly of RecA-dsDNA filaments. // The Journal of Physical Chemistry B, 2008, -V. 112, -№ 3 -pp. 1022−1027.
  95. Yang Y. et al. Determination of protein-DNA binding constants and specificities from statistical analyses of single molecules: MutS-DNA interactions //Nucleic Acids Research, 2005, -V. 33, -№ 13 -pp. 4322^1334.
  96. Jia Y. et al. Alpha-shaped DNA loops induced by MutS. // Biochemical and Biophysical Research Communications, 2008, -V. 372, -№ 4 -pp. 618−622.
  97. Erie D.A. et al. DNA bending by Cro protein in specific and nonspecific complexes: implications for protein site recognition and specificity. // Science, 1994, -V. 266, -№ 5190 -pp. 1562−1566.
  98. Valle M. et al. The interaction of DNA with bacteriophage phi 29 connector: a study by AFM and TEM. // Journal of Structural Biology, 1996, -V. 116, -№ 3 -pp. 390−398.
  99. Hoischen C. et al. Escherichia coli low-copy-number plasmid R1 centromere parC forms a U-shaped complex with its binding protein ParR // Nucleic Acids Research, 2008, -V. 36, -№ 2 -pp. 607−615.
  100. Wyman C. et al. Determination of heat-shock transcription factor 2 stoichiometry at looped DNA complexes using scanning force microscopy. // The European Molecular Biology Organization Journal, 1995, -V. 14, -№ 1 -pp. 117 123.
  101. Shin M. et al. DNA looping-mediated repression by histone-like protein TINS: specific requirement of Eg70 as a cofactor for looping // Genes & Development, 2005, -V. 19, -№ 19 -pp. 2388−2398.
  102. Lushnikov A.Y. et al. DNA strand arrangement within the Sfil-DNA complex: atomic force microscopy analysis. // Biochemistry, 2006, -V. 45, -№ 1 -pp. 152−158.
  103. Argaman M. et al. Phase imaging of moving DNA molecules and DNA molecules replicated in the atomic force microscope. // Nucleic Acids Research, 1997, -V. 25, -№ 21 -pp. 4379−4384.
  104. Ohta T. et al. Atomic force microscopy proposes a novel model for stem-loop structure that binds a heat shock protein in the Staphylococcus aureus HSP70 operon. // Biochemical and Biophysical Research Communications, 1996, -V. 226, -№ 3 -pp. 730−734.
  105. Murakami M. et al. Analysis of interaction between DNA and Deinococcus radiodurans PprA protein by atomic force microscopy. // Biochimica et Biophysica Acta, 2006, -V. 1764, -№ 1 -pp. 20−23.
  106. Madigan M.T., Gest H. Growth of the photosynthetic bacterium Rhodopseudomonas capsulata chemoautotrophically in darkness with H2 as the energy source. // Journal Of Bacteriology, 1979, -V. 137, -№ 1 -pp. 524−530.
  107. E.H. Фототрофные микроорганизмы. M.: Изд-во МГУ, 1989 с. 376.
  108. М.В., Минеева JI.A. Микробиология. М.: Академия, 2003. с. 464.
  109. Miller С.О. et al. Kinetin, a cell division factor from deoxyribonucleic acid // J. Am. Chem. Soc., 1955, -V. 77, -№ 5 -pp. 1392−1392.
  110. Letham D.S. Zeatin, a factor inducing cell division isolated from Zea mays // Life Sci., 1963, -V. 2 -pp. 569−573.
  111. Kakimoto T. Identification of plant cytokinin biosynthetic enzymes as dimethylallyl diphosphate: ATP/ADP isopentenyltransferases. // Plant cell physiology, 2001, -V. 42, -№ 7 -pp. 677−685.
  112. Takei K., Yamaya T., Sakakibara H. Arabidopsis CYP735A1 and CYP735A2 encode cytokinin hydroxylases that catalyze the biosynthesis of trans-Zeatin. // The Journal of Biological Chemistry, 2004, -V. 279, -№ 40 -pp. 41 866−41 872.
  113. Cedzich A. et al. Characterization of Cytokinin and Adenine Transport in Arabidopsis Cell Cultures 1 OA. // Plant Physiology, 2008, -V. 148, -№ 4 -pp. 1857−1867.
  114. B.B., Дмитриева Г. А. Физиология растений. M.: Высшая школа, 2006. с. 742.
  115. Г. А. Как цитокинины действуют на клетку // Физиология растений, 2009, -Т. 56 -с. 295−319.
  116. В.В. и др. Физиолого-биохимические особенности растений табака с агробактериальным геном изопентенилтрансферазы // Физиология растений, 2000, -Т. 47, -№ 3 -с. 408−415.
  117. Simon R., Priefer U., Piihler A. A broad host range mobilization system for in vivo genetic engineering: transposon mutagenesis in gram negative bacteria // Group, 1983, -V. 1, -№ 9 -pp. 784−791.
  118. Cogdell R.J. et al. The structural basis of light-harvesting in purple bacteria // FEBS Letters, 2003, -V. 555, -№ 1 -pp. 35−39.
  119. Shreve A.P. et al. Femtosecond energy-transfer processes in the B800−850 light-harvesting complex of Rhodobacter sphaeroides 2.4.1. // Biochimica et Biophysica Acta, 1991, -V. 1058, -№ 2 -pp. 280−288.
  120. Sunde M. et al. Common core structure of amyloid fibrils by synchrotron X-ray diffraction // Journal of Molecular Biology, 1997, -V. 273, -№ 3 -pp. 729−739.
  121. Nilsson M.R. Techniques to study amyloid fibril formation in vitro. // Methods San Diego Calif, 2004, -V. 34, -№ 1 -pp. 151−160.
  122. Pedersen J.S., Andersen C.B., Otzen D.E. Amyloid structure—one but not the same: the many levels of fibrillar polymorphism. // The FEBS journal, 2010, -V. 277, -№ 22 -pp. 4591−4601.
  123. Fandrich M., Meinhardt J., Grigorieff N. Structural polymorphism of Alzheimer Abeta and other amyloid fibrils. // Prion, 2009, -V. 3, -№ 2 -pp. 89−93.142
  124. Paravastu A.K. et al. Molecular structural basis for polymorphism in Alzheimer’s beta-amyloid fibrils. // Proceedings of the National Academy of Sciences ofthe United States of America, 2008, -V. 105, -№ 47 -pp. 18 349−18 354.
  125. Petkova A.T. et al. Self-propagating, molecular-level polymorphism in Alzheimer’s beta-amyloid fibrils. // Science, 2005, -V. 307, -№ 5707 -pp. 262 265.
  126. Venturoni M. et al. Investigations into the polymorphism of rat tail tendon fibrils using atomic force microscopy. // Biochemical and Biophysical Research Communications, 2003, -V. 303, -№ 2 -pp. 508−513.
  127. Chamberlain A.K. et al. Ultrastructural organization of amyloid fibrils by atomic force microscopy. // Biophysical Journal, 2000, -V. 79, -№ 6 -pp. 32 823 293.
  128. Morris A.M., Watzky M.A., Finke R.G. Protein aggregation kinetics, mechanism, and curve-fitting: a review of the literature. // Biochimica et Biophysica Acta, 2009, -V. 1794, -№ 3 -pp. 375−397.
  129. Gosal W.S. et al. Competing pathways determine fibril morphology in the self-assembly of P 2 -microglobulin into amyloid // Journal of Molecular Biology, 2005, -V. 351, -№ 4 -pp. 850−864.
  130. Bhak G., Choe Y.-J., Paik S.R. Mechanism of amyloidogenesis: nucleation-dependent fibrillation versus double-concerted fibrillation. // BMB reports, 2009, -V. 42, -№ 9 -pp. 541−551.
  131. Kodali R., Wetzel R. Polymorphism in the intermediates and products of amyloid assembly. // Current Opinion in Structural Biology, 2007, -V. 17, -№ 1 -pp. 48−57.
  132. Wetzel R., Shivaprasad S., Williams A.D. Plasticity of amyloid fibrils. // Biochemistry, 2007, -V. 46, -№ 1 -pp. 1−10.
  133. И.А. и др. Y-бокс-связывающий белок 1 (YB-1) и его функции // Успехи биологической химии, 2011, -Т. 51 -с. 65−132.
  134. Evdokimova V.M. et al. The major protein of messenger ribonucleoprotein particles in somatic cells is a member of the Y-box binding transcription factor143family. // The Journal of biological chemistry, 1995, -V. 270, -№ 7 -pp. 3186— 3192.
  135. Ruzanov P. V et al. Interaction of the universal mRNA-binding protein, p50, with actin: a possible link between mRNA and microfilaments. // Journal of Cell Science, 1999, -V. 112, -№ 2 -pp. 3487−3496.
  136. Raffetseder U. et al. Splicing factor SRp30c interaction with Y-box protein-1 confers nuclear YB-1 shuttling and alternative splice site selection. // The Journal of Biological Chemistry, 2003, -V. 278, -№ 20 -pp. 18 241−18 248.
  137. Okamoto T. et al. Direct interaction of p53 with the Y-box binding protein, YB-1: a mechanism for regulation of human gene expression. // Oncogene, 2000, -V. 19, -№ 8 -pp. 6194−6202.
  138. Kloks C.P.A.M. et al. The solution structure and DNA-binding properties of the cold-shock domain of the human Y-box protein YB-1. // Journal of Molecular Biology, 2002, -V. 316, -№ 2 -pp. 317−326.
  139. Ladomery M., Sommerville J. Binding of Y-box proteins to RNA: involvement of different protein domains. // Nucleic Acids Research, 1994, -V. 22, -№ 5 -pp. 5582−5589.
  140. Kohno K. et al. The pleiotropic functions of the Y-box-binding protein, YB-1. // BioEssays news and reviews in molecular cellular and developmental biology, 2003, -V. 25, -№ 7 -pp. 691−698.
  141. Ashizuka M. et al. Novel translational control through an iron-responsive element by interaction of multifunctional protein YB-1 and IRP2. // Molecular and cellular biology, 2002, -V. 22, -№ 18 -pp. 6375−83.
  142. Safak M., Gallia G.L., Khalili K. Reciprocal interaction between two cellular proteins, Pura and YB-1, modulates transcriptional activity of JCVCY in glial cells // Molecular and Cellular Biology, 1999, -V. 19, -№ 4 -pp. 2712−2723.144
  143. Safak M. et al. Physical and functional interaction between the Y-Box binding protein YB-1 and human polyomavirus JC virus large T antigen // Journal of Virology, 1999, -V. 73, -№ 12 -pp. 10 146−10 157.
  144. Tompa P. Intrinsically unstructured proteins. // Trends in Biochemical Sciences, 2002, -V. 27, -№ ю -pp. 527−533.
  145. Lobanov M.Y., Galzitskaya О. V. The Ising model for prediction of disordered residues from protein sequence alone. // Physical Biology, 2011, -V. 8, -№ 3 -pp. 35 004.
  146. Evdokimova V.M., Ovchinnikov L.P. Translational regulation by Y-box transcription factor: involvement of the major mRNA-associated protein, p50. // The international journal of biochemistry cell biology, 1999, -V. 31, -№ 1 -pp. 139−149.
  147. Ozer J. et al. Isolation and characterization of a cDNA clone for the CCAAT transcription factor EFIA reveals a novel structural motif. // The Journal of Biological Chemistry, 1990, -V. 265, -№ 36 -pp. 22 143−22 152.
  148. Skabkin M.A. et al. Structural organization of mRNA complexes with major core mRNP protein YB-1 // Nucleic Acids Research, 2004, -V. 32, -№ 18 -pp. 5621−5635.
  149. O.M. и др. Белок YB-1 обладает способностью образовывать протяженные нанофибриллы // Биохимия, 2010, -Т. 75, -№ 5 -с. 629−636.
  150. Guryanov S.G. et al. Formation of Amyloid-Like Fibrils by Y-Box Binding Protein 1 (YB-1) Is Mediated by Its Cold Shock Domain and Modulated by Disordered Terminal Domains // PLoS ONE, 2012, -V. 7, -№ 5 -pp. e36969.
  151. JI.А. и др. Никующие эндонуклеазы // Успехи биологической химии, 2009, -Т. 49 -с. 107−128.
  152. Ness J. Van, Ness L.K. Van, Galas D.J. Isothermal reactions for the amplification of oligonucleotides. // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 2003, -V. 100, -№ 8 -pp. 4504−4509.
  153. Zheleznaya L.A. et al. Some properties of site-specific nickase BspD6I and the possibility of its use in hybridization analysis of DNA. // Biochemistry Biokhimiia, 2002, -V. 67, -№ 4 -pp. 498−502.
  154. Bath J., Green S.J., Turberfield A.J. A free-running DNA motor powered by a nicking enzyme. // Angewandte Chemie International Edition, 2005, -V. 44, -№ 28 -pp. 4358−4361.
  155. Roberts R.J. et al. A nomenclature for restriction enzymes, DNA methyltransferases, homing endonucleases and their genes. // Nucleic Acids Research, 2003, -V. 31, -№ 7 -pp. 1805−1812.
  156. Л.А. и др. Сайт-специфическая никаза из штамма Bacillus species D6II Биохимия, 2001, -T. 66, -№ 9 с. 1215−1220.
  157. Wah D.A. et al. Structure of the multimodular endonuclease Fokl bound to DNA. //Nature, 1997, -V. 388, -№ 6637 -pp. 97−100.
  158. Kachalova G.S. et al. Crystallization and preliminary crystallographic analysis of the site-specific DNA nickase Nb. BspD6I // Acta Crystallographica Section F Structural Biology And Crystallization Communications, 2005, -V. 61, -№ Pt 3 -pp. 332−334.
  159. Yunusova A.K. et al. Nickase and a protein encoded by an open reading frame downstream from the nickase BspD6I gene form a restriction endonuclease complex. // Biochemistry Biokhimiia, 2006, -V. 71, -№ 7 -pp. 815−820.
  160. Vanamee E.S., Santagata S., Aggarwal A.K. Fokl requires two specific DNA sites for cleavage. // Journal of Molecular Biology, 2001, -V. 309, -№ 1 -pp. 6978.
  161. Winkler F.K. et al. The crystal structure of EcoRV endonuclease and of its complexes with cognate and non-cognate DNA fragments. // the The European Molecular Biology Organization Journal, 1993, -V. 12, -№ 5 -pp. 1781−1795.
  162. Woerd M.J. Van Der et al. Restriction enzyme BsoBI-DNA complex: a tunnel for recognition of degenerate DNA sequences and potential histidine catalysis. // Structure London England 1993, 2001, -V. 9, -№ 2 -pp. 133−144.
  163. Necas D., Klapetek P. Gwyddion: an open-source software for SPM data analysis // Central European Journal of Physics, 2011, -V. 10, -№ 1 -pp. 181−188.
  164. Villarrubia J.S. Algorithms for scanned probe microscope image simulation, surface reconstruction, and tip estimation // Journal Of Research Of The National Institute Of Standards And Technology, 1997, -V. 102, -№ 4 -pp. 425154.
  165. Williams P.M. Blind reconstruction of scanning probe image data // Journal of Vacuum Science and Technology B: Microelectronics and Nanometer Structures, 1996, -V. 14, -№ 2 -pp. 1557.
  166. П.А., Толстихина A.JI., Демидов B.H. Система параметров для анализа шероховатости и микрорельефа поверхности материалов в сканирующей зондовой микроскопии // Диагностика материалов, 1998, -Т. 9, -№ 65 -с. 27−37.
  167. Mummery L. Surface texture analysis // The handbook.: Hommelwerke GmbH, 1990.
  168. Ratcliff G.C., Erie D.A. A novel single-molecule study to determine proteinprotein association constants. // Journal of the American Chemical Society, 2001, -V. 123, -№ 24 -pp. 5632−5635.
  169. Edstrom R.D. et al. Direct visualization of phosphorylase-phosphorylase kinase complexes by scanning tunneling and atomic force microscopy. // Biophysical Journal, 1990, -V. 58, -№ 6 -pp. 1437−1448.
  170. Hutner S.H. Organic growth essentials of the aerobic nonsulfur photosynthetic bacteria // J. Bact., 1946, -V. 52 -pp. 213.
  171. Lindberg A.A., Hellerqvist C.G. Rough mutants of Salmonella typhimurium: immunochemical and structural analysis of lipopolysaccharides from rfaH mutants. //Journal of General Microbiology, 1980, -V. 116, -№ 1 -pp. 25−32.
  172. Galanos C., Luderitz O., Westphal O. A new method for the extraction of R lipopolysaccharides. // The Federation of European Biochemical Societies Journal, 1969, -V. 9, -№ 2 -pp. 245−249.
  173. В.А. и др. Улучшенный метод выделения липополисахаридов из грамотрицательных бактерий // Мол. генетика, 1987, -Т. 5 -С. 44−46.
  174. Moran А.Р. et al. Chemical characterization of Campylobacter jejuni lipopolysaccharides containing N-acetylneuraminic acid and 2,3-diamino-2,3-dideoxy-D-glucose. //Journal Of Bacteriology, 1991, -V. 173, -№ 2 -pp. 618−626.
  175. Janda J., Work E. A colorimetric estimation of lipopolysaccharides // Febs Letter, 1971, -V. 16 -pp. 343−345.
  176. Kondo S. A Chemical Study of the Sugar Composition of the Polysaccharide Portion of Lipopolysaccharides isolated from Vibrio cholerae Non-01 from 02 to 0155 // System. Appl. Microbiol, 1997, -V. 20 -pp. 1−11.
  177. Schuck P. Size-distribution analysis of macromolecules by sedimentation velocity ultracentrifugation and lamm equation modeling. // Biophysical Journal, 2000, -V. 78, -№ 3 -pp. 1606−1619.
  178. Маниатис T, Фрич Э, Сэмбрук Д. Молекулярное клонирование., 1984.
  179. Inoue Н, Nojima Н, Okayama Н. High efficiency transformation of Escherichia coli with plasmids. // Gene, 1990, -V. 96, -№ 1 -pp. 23−28.
  180. Lang F. S, Oesterhelt D. Gene Transfer System for Rhodopseudomonas viridis II Journal of bacteriology, 1989, -V. 171 -pp. 4425^1435.
  181. Stukalov O. et al. Use of atomic force microscopy and transmission electron microscopy for correlative studies of bacterial capsules. // Applied and environmental microbiology, 2008, -V. 74, -№ 17 -pp. 5457−65.
  182. И.Н., Евсеева O.H. Новые возможности аналитического ультрацентрифугирования для анализа гидродинамических свойств белков // Успехи биологической химии, 2006, -Т. 46 -с. 349−372.
  183. Selivanova О.М. et al. YB-1 is capable of forming extended nanofibrils. // Biochemistry Biokhimiia, 2010, -V. 75, -№ 1 -pp. 115−120.
  184. Goldsbury C.S. et al. Polymorphic fibrillar assembly of human amylin. // Journal of Structural Biology, 1997, -V. 119, -№ 1 -pp. 17−27.
  185. Bauer H.H. et al. Architecture and polymorphism of fibrillar supramolecular assemblies produced by in vitro aggregation of human calcitonin. // Journal of Structural Biology, 1995, -V. 115, -№ 1 -pp. 1−15.
  186. Jimenez J.L. et al. The protofilament structure of insulin amyloid fibrils // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 2002, -V. 99, -№ 14 -pp. 9196−9201.
  187. Uversky V.N., Fernandez A., Fink A.L. Structural and Conformational Prerequisites of Amyloidogenesis // Protein Misfolding, Aggregation, and Conformational Diseases Protein Reviews. NY: Springer US, 2006. pp. 1−20.
  188. Fandrich M., Schmidt M., Grigorieff N. Recent progress in understanding Alzheimer’s (3-amyloid structures. // Trends in Biochemical Sciences, 2011, -V. 36, -№ 6 -pp. 338−345.
  189. Uversky V.N. Mysterious oligomerization of the amyloidogenic proteins. // The FEBS journal, 2010, -V. 277, -№ 14 -pp. 2940−2953.
  190. И.Н. Структурированные белки и белки с внутренней неупорядоченностью // Молекулярная биология, 2007, -Т. 42 -с. 287−313.
  191. Knaus K.J. et al. Crystal structure of the human prion protein reveals a mechanism for oligomerization. // Nature Structural Biology, 2001, -V. 8, -№ 9 -pp. 770−774.
  192. Janowski R. et al. 3D domain-swapped human cystatin С with amyloidlike intermolecular beta-sheets. // Proteins, 2005, -V. 61, -№ 3 -pp. 570−578.149
  193. Liu C., Sawaya M.R., Eisenberg D. microglobulin forms three-dimensional domain-swapped amyloid fibrils with disulfide linkages. // Nature Structural & Molecular Biology, 2011, -V. 18, -№ 1 -pp. 49−55.
  194. Sawaya M.R. et al. Atomic structures of amyloid cross-beta spines reveal varied steric zippers. //Nature, 2007, -V. 447, -№ 7143 -pp. 453−457.
  195. Hansma H.G., Laney D.E. DNA binding to mica correlates with cationic radius: assay by atomic force microscopy. // Biophysical Journal, 1996, -V. 70, -№ 4-pp. 1933−1939.
  196. Lyubchenko Y.L., Shlyakhtenko L.S., Ando T. Imaging of nucleic acids with atomic force microscopy. // Methods San Diego Calif, 2011, -V. 54, -№ 2 -pp. 274−283.
  197. Pastre D. et al. Adsorption of DNA to mica mediated by divalent counterions: a theoretical and experimental study. // Biophysical Journal, 2003, -V. 85, -№ 4 -pp. 2507−2518.
  198. Bezanilla M. et al. Motion and enzymatic degradation of DNA in the atomic force microscope. // Biophysical Journal, 1994, -V. 67, -№ 6 -pp. 2454−2459.
  199. Klinov D.V., Dubrovin E.V., Yaminsky I.V. Substrate for Scanning Probe Microscopy of DNA: HOPG versus mica // Physics of Low-Dimensional Structures, 2003, -V. 3, -№ 4 -pp. 119−124.
  200. Bustamante C Keller D Yang D. Scanning force microscopy of nucleic nucleoprotein assemblies // Current Opinion in Structural Biology, 1993, -V. 3, -№ 3 -pp. 363−372.
  201. Sorel I. et al. The EcoRI-DNA complex as a model for investigating proteinDNA interactions by atomic force microscopy. // Biochemistry, 2006, -V. 45, -№ 49 -pp. 14 675−14 682.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!