Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Клинико-диагностическое значение исследования активности ксантиноксидазы, ксантиндегидрогеназы, аденозиндезаминазы и изоферментов аденозиндезаминазы и ксантиндегидрогеназы в сыворотке крови больных ре

Диссертация: Клинико-диагностическое значение исследования активности ксантиноксидазы, ксантиндегидрогеназы, аденозиндезаминазы и изоферментов аденозиндезаминазы и ксантиндегидрогеназы в сыворотке крови больных ре
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Но в то же время имеются данные о том, что при своевременной адекватной терапии, примененной на 1-й стадии ревматического процесса, когда имеется лишь муко-идное набухание, а дезорганизация соединительно-тканных структур поверхностна и обратима (экссудативная фаза), можно не допустить необратимого повреждения и добиться полного выздоровления без дальнейших рецидивов (75, 169). То есть, возможна… Читать ещё >

Клинико-диагностическое значение исследования активности ксантиноксидазы, ксантиндегидрогеназы, аденозиндезаминазы и изоферментов аденозиндезаминазы и ксантиндегидрогеназы в сыворотке крови больных ре (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • ПЕРЕЧЕНЬ ИСПОЛЬЗУЕМЫХ СОКРАЩЕНИЙ
  • Часть I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
  • Глава 1. МЕДИКО-БИОЛОГИЧЕСКОЕ ЗНАЧЕНИЕ ПУРИНОВОГО МЕТАБОЛИЗМА
    • 1. 1. Ксантиноксидаза: физико-химические свойства, медико-биологическое значение
    • 1. 2. Аденозиндезаминаза: физико-химические свойства, медико-биологическое значение
  • Часть II. СОБСТВЕННЫЕ ИССЛЕДОВАНИЯ
  • Глава 2. КЛИНИЧЕСКАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА БОЛЬНЫХ
  • Глава 3. МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ
    • 3. 1. Определение активности аденозиндезаминазы
    • 3. 2. Определение активности ксантиноксидазы
    • 3. 3. Определение активности ксантиндегидрогеназы
    • 3. 4. Определение изоферментов КДГ и АДА
    • 3. 5. Определение мочевой кислоты
  • Глава 4. АКТИВНОСТЬ АДЕНОЗИНДЕЗАМИНАЗЫ, КСАНТИНОКСИДАЗЫ, КСАНТИНДЕГИДРОГЕНАЗЫ, ИЗОФЕРМЕНТОВ АДА,
  • КДГ И СОДЕРЖАНИЕ МОЧЕВОЙ КИСЛОТЫ В СЫВОРОТКЕ КРОВИ ЗДОРОВЫХ ЛЮДЕЙ
  • Глава 5. АКТИВНОСТЬ ЭНЗИМОВ И СОДЕРЖАНИЕ МОЧЕВОЙ КИСЛОТЫ У БОЛЬНЫХ РЕВМАТИЗМОМ В НЕАКТИВНОЙ
  • Глава 6. АКТИВНОСТЬ КО, КДГ, АДА, ИЗОЭНЗИМНЫЕ СПЕКТРЫ КДГ, АДА И СОДЕРЖАНИЕ МК У БОЛЬНЫХ РЕВМАТИЗМОМ В АКТИВНОЙ ФАЗЕ
    • 6. 1. Активность энзимов у больных в активной фазе ревматизма с различными стадиями недостаточности кровообращения
    • 6. 2. Активность энзимов и содержание МК у больных с I степенью активности патологического процесса
      • 6. 2. 1. Энзимные показатели у больных с I степенью активности и I стадией недостаточности кровообращения
      • 6. 2. 2. Энзимные показатели у больных с I степенью активности и Н-2А стадией недостаточности кровообращения
      • 6. 2. 3. Энзимные показатели у больных с I степенью активности и Н-2Б стадией недостаточности кровообращения
    • 6. 3. Активность энзимов и содержание МК у больных с II степенью активности патологического процесса
      • 6. 3. 1. Энзимные показатели у больных с II степенью активности и Н-2А стадией недостаточности кровообращения
      • 6. 3. 2. Энзимные показатели у больных с II степенью активности и Н-2Б-3 стадией недостаточности кровообращения
  • Глава 7. ЭНЗИМНЫЕ ПОКАЗАТЕЛИ КРОВИ У БОЛЬНЫХ С РАЗЛИЧНЫМ ХАРАКТЕРОМ ТЕЧЕНИЯ РЕВМАТИЗМА
    • 7. 1. Больные с затяжным течением ревматизма
    • 7. 2. Больные с рецидивирующим течением ревматизма

Актуальность проблемы.

50−70-е годы XX столетия в медицине характеризовались разносторонними и углубленными иммунно-биохимическими и фармакологическими исследованиями в этиологии, патогенезе и лечении ревматизма. Была установлена этиопатогенетическая роль ß—гемолитического стрептококка группы, А и на основе этого создана система профилактики ревматизма с использованием антибиотиков.

В клиническую практику внедрена стройная система диспансеризации и 3-х этапное лечение больных ревматизмом. Все эти мероприятия привели к снижению заболеваемости ревматизмом более чем в 3 раза (127, 137).

Наступила некоторая успокоенность достигнутыми успехами, внимание ревматологов переключилось на другие не менее важные проблемы ревматологии: болезни суставов, системные заболевания соединительной ткани, и в последние 10−15 лет ревматизм как бы выпал из современных ревматологических проблем — «rheumatology sine rheumatism» (185).

Но, как это нередко бывает, подобное благодушие по отношению к ревматизму, занимающему одно из ведущих мест в структуре заболеваемости, причин инвалидности и смертности, особенно в возрасте до 40−50 лет, приводит к негативным последствиям, что и проявилось в 80-х годах неоднократными вспышками острой ревматической лихорадки (OPJI) в США, Японии и некоторых европейских странах, отличающихся достаточно высоким социальным уровнем (137, 152, 198, 366, 577). Причем, в большинстве случаев диагностика OPJI была запоздалой, так как врачи, особенно молодое поколение, не были готовы распознать это «редкое заболевание» и применить адекватную терапию (195, 196).

Необходимо отметить также, что за последние годы клинические проявления OPJI претерпели существенные метаморфозы с преобладанием в 44.0−60.0% случаев маломанифестных форм, когда кардит, артрит или хорея являются изолированными проявлениями первичного ревматизма (76, 195). Вследствие этого OPJI в силу атипич-ности или «кажущейся редкости» выпадает из поля зрения молодых врачей, знакомых с ней лишь теоретически и то по полному набору диагностических критериев Киселя-Джонсона, что позволило Inhman (1989) высказать мысль о том, что одна из ироний ревматической лихорадки в том, что она исчезает раньше, чем ее поняли (196). Подобная ситуация приводит к тому, что у 30.0% больных, перенесших нераспознанную ОРЛ, формируются пороки сердца (97).

Работы последних лет свидетельствуют о несомненной ведущей роли стрептококковой инфекции в этиопатогенезе ревматизма. По данным ВОЗ ежегодно регистрируется около 100 млн. человек, перенесших первичную стрептококковую инфекцию, а носительство стрептококков может достигать 30.0% в популяции (35, 161). Но если 3040 лет назад возникновение ОРЛ ассоциировалось только с перенесенной острой стрептококковой ангиной и невозможностью развития острого ревматизма на фоне хронического тонзиллита, то в настоящее время это положение несколько пересмотрено и расширено с учетом генетических, средовых и других факторов. Доказано, что патоген-ность или «ревматогенность» стрептококка усиливает его сочетание с вирусом (76, 87) или иерсиниозной инфекцией (88), переохлаждение, физическое перенапряжение, стресс, хирургическое вмешательство, что приводит к снижению иммунитета и активации латентно персистирующей популяции стрептококков (42).

О большей распространенности ревматизма среди родственников больных ревматизмом известно давно, но лишь в последние годы была обоснована генетическая детерминированность этой болезни носительством аллоантигена В-лимфоцитов Д 8/17, который определяется в 96.0−98.0%) у больных ревматизмом, в 40.3% - у здоровых кровных родственников, в 66.7% - у детей от больных матерей, в 11.8% - у некровных родственников и в 9.5% случаев — у здоровых людей (123, 194, 195).

Учитывая, что тяжесть клинического состояния больных ОРЛ определяется поражением миокарда, вопросы его ранней диагностики являются весьма актуальными. До настоящего времени сведения о частоте поражения миокарда (в ревматологии принято употреблять термин «ревмокардит», под которым понимается поражение всех трех оболочек сердца: эндокардита, миокардита и перикардита) весьма противоречивы (137). Данные некоторых зарубежных исследователей свидетельствуют о том, что в острой фазе ревмокардит возникает в 3.0−38.0% случаев (231, 463), по другим даннымв 48−73% (371). Отечественные ревматологи находят в активной фазе ревматизма кардит в 89.0−100.0% случаев (23, 187). Такую разноречивость в частоте выявления кардита можно объяснить различными методическими подходами и критериями, используемыми клиницистами.

При использовании критериев А. И. Нестерова (1973): увеличение размеров сердца, наличие застойной сердечной недостаточности достаточно сложно диагностировать миокардит при первичном ревматизме, особенно при слабовыраженном кардите.

Подобные критерии кардита применимы лишь при отсутствии пороков сердца, а при возвратном ревмокардите с пороком сердца и развивающихся гемодинамических нарушениях использование этих критериев малооправдано (128).

Американские кардиологи для диагностики ревмокардита рекомендуют правильное использование диагностических критерием ревматизма Киселя-Джонса: появление новых значительных шумов в сердце, динамика увеличения размеров сердца, перикардит и застойная сердечная недостаточность при исключении других видимых причин (195). Тем не менее, все эти критерии отражают в большей степеии состояние миокарда, а не эндокарда, что в клиническом плане приводит иногда к парадоксальной ситуации, когда у больного на фоне слабовыраженного латентного кардита формируется порок сердца (50, 51, 147).

До настоящего времени нет однозначного ответа по вопросу причин формирования пороков сердца и их прогрессирования. Одни считают, что пороки сердца могут формироваться только в результате активного ревматического процесса и являются исходом ревматического эндокардита, а появление новых пороков сердца или их прогрес-сирование также могут быть только результатом возвратного ревмокардита (эндокардита). Обострения же ревматического процесса связаны с носоглоточными инфекциями, вызванными стрептококками, к которым организм не имеет типоспецифических защитных М-антител (94, 134, 544).

Другие считают, что ревматизм является особой формой хронической стрептококковой инфекции с постоянной персистснцией Ь-форм стрептококков, способных в определенных условиях реверсировать в патогенные формы и предполагают, что, примерно, в 30% случаев атаки ревматизма не связаны с острыми носоглоточными и респираторными болезнями, а обуславливаются неспецифическими факторами: переохлаждением, стрессами, хирургическим вмешательствам и др., которые запускают иммунопатологические процессы и развивается возвратный ревмокардит (42).

Имеются сторонники гипотезы о прогрсссировании пороков сердца и без активации ревматического процесса, считающие, что деформация клапанов происходит за счет гемодинамических нарушений вследствие развития фиброзных отложений на дефектных клапанах, процессов тромбообразования и утолщения створок клапанов (9, 134, 189, 544).

Они также считают, что в молодом возрасте эволюция пороков происходит за счет рецидивов ревмокардита, а в пожилом — вследствие гемодинамических нарушений и атеросклеротического процесса. Но имеется мнение о том, что громботические наслоения атеросклеротического генеза на клапанах сердца могут приводить лишь к неполному замыканию клапанов и относительному сужению клапанного отверстия, в то время, как в результате ревматического процесса поражается соединительно-тканная основа клапана с вовлечением фиброзного кольца, что приводит к истинному сужению митрального или аортального клапанного отверстия, а «бородавчатые» отложения ревматического генеза на клапанах сердца также приводят к клапанной недостаточности и в то же время служат показателями активного ревматического процесса, его экссуда-тивной фазы.

Весьма актуальным является решение вопроса об активности ревматического процесса и неактивной фазе ревматизма.

За рубежом больше сторонников признания ОРЛ как острого заболевания, вызванного стрептококковой инфекцией, и при своевременной диагностике и адекватном лечении происходит полное выздоровление.

У отечественных ревматологов имеются различные взгляды на ревматизм, но большинством признается, и это нашло отражение в отечественной классификации ревматизма, активная фаза болезни, длящаяся в течение 6−8 месяцев при адекватной оптимальной терапии и неактивная фаза ревматизма, характеризующаяся нормализацией всех клинических проявлений и общепринятых клинико-иммунно-биохимических показателей.

В то же время еще с 70-х годов продолжаются дискуссии по поводу правомочности выделения неактивной фазы.

Если ревматизм относить к системным болезням соединительной ткани, на что имеется достаточно много оснований (125, 169, 200), то ни при одном из известных подобных заболеваний, исходя из существующих классификаций, неактивной фазы болезни не имеется, а выделяют лишь периоды клинической ремиссии. Имеются работы отечественных ученых, свидетельствующие о том, что в неактивной фазе ревматизма при операциях по поводу коррекции пороков сердца в биоптатах ушек предсердий гистологически в 70−80% случаев выявляются признаки минимальной активности патологического процесса (142). Некоторые исследователи считают, что отсутствие в некоторых случаях специфических гранулем и других признаков активации процесса может быть объяснено наличием у больных очагового ревмокардита, при котором участки с активацией процесса не попадают в биоптат (52, 74).

Патологоанатомические исследования сердца у больных с прижизненно диагностируемой неактивной фазой ревматизма и умерших вследствие прогрессирующей сердечной недостаточности довольно часто обнаруживали признаки активного ревматического процесса (134, 169).

Имеются данные о том, что у больных в неактивной фазе ревматизма в 50.060.0% случаев в крови определяются повышенные уровни иммуноглобулинов I и М, повышенные титры АСК (161), изменения активности некоторых энзимов и изоэнзимов (66, 100).

Многие отечественные ревматологи, вообще, сомневаются в правомочности выделения при ревматизме неактивной фазы болезни и считают, что целесообразнее такую фазу определять как межприступный период (73, 76). Подобная позиция объясняется тем, что межприступный период, как и неактивная фаза ревматизма, характеризуются отсутствием клинических проявлений, но патологический процесс на клеточном и молекулярном уровне лишь затухает, но не ликвидируется полностью и течет на низком уровне и медленными темпами (73).

Даже через 6 месяцев перенесенной атаки ревматизма, то есть, в межприступный период, СРБ выявляется в 23.0% случаев, АСЛ-0 — в 55.1%, не реагировали на в/к введение стрептококкового антигена только 23.0−27.0% больных (73).

Многие считают, что в межприступный период организм продолжает оставаться сенсибилизированным, и соединительная ткань находится в состоянии гиперергии, что обуславливает ее готовность к рецидивам ревматизма. При тщательном клиническом обследовании у подобных больных можно выявить периодические и нестойкий кардиалгии, артралгии, сердцебиение, лабильность пульса, немотивированную общую слабость, изменение ЭКГ (2).

Учитывая, что тонкие биохимические и гистологические исследования основного межуточного вещества соединительной ткани свидетельствуют об однотипности его поражения при ревматизме и других системных заболеваниях соединительной ткани, проявляющегося «коллагеновой триадой»: патоморфологические изменения соединительной ткани, плазмоклеточная реакция и гиперглобулинемия, логично допустить, что как при диффузных болезнях соединительной ткани, так и при ревматизме неактивная фаза отсутствует (200).

Но в то же время имеются данные о том, что при своевременной адекватной терапии, примененной на 1-й стадии ревматического процесса, когда имеется лишь муко-идное набухание, а дезорганизация соединительно-тканных структур поверхностна и обратима (экссудативная фаза), можно не допустить необратимого повреждения и добиться полного выздоровления без дальнейших рецидивов (75, 169). То есть, возможна и неактивная фаза ревматизма. Но в той же работе авторы придерживаются идеи перманентности течения ревматизма и не признают фатальности его исхода при использовании перманентности терапии (систематичной и поэтапной). Таким образом, мнения по поводу выделения неактивной фазы ревматизма весьма противоречивы, и сторонники ее неприятия придерживаются мнения, что тонкими иммуно-биохимическими и гистологическими исследованиями на молекулярном уровне всегда у больных, перенесших атаку ревматизма, можно выявить признаки активности ревматического процесса, в то время как их оппоненты эти изменения считают следствием гемодинамических нарушений.

Окончательное решение этого вопроса имеет важное значение, так как от него зависит тактика и стратегия лечения больных ревматизмом.

Весьма актуальными остаются и проблемы патогенеза ревматизма, хотя общее представление о его механизмах, основанное на главенстве, как минимум, трех факторов: воспалении, нарушении иммунитета и генетической предрасположенности, имеется достаточно четкое. В то же время остаются неясными некоторые иммунобиохимиче-ские и морфофункциональные звенья ревматического воспаления и причины его хро-низации. Имеются весомые доказательства нарушений клеточного и гуморального иммунитета, возникающие вследствие воздействия стрептококка, А и продуктов его жизнедеятельности (стрептолизин-0 иS, дезорибонуклеаза В, гиалуронидаза, стрептоки-наза). Показано, что в крови больных ревматизмом в высоких титрах обнаружены антитела к АСЛ-О, АСК, АСГ, анти-Д-азы В, кардиолипину, антикардиальные антитела, AT к протеогликанам, повышенные уровни ЦИК, иммуноглобулинов, снижение абсолютного числа Т-лимфоцитов (СДЗ+, СД4+), увеличение AT к полисахаридам, липотейхое-вой кислоте (2, 38, 125, 157, 161).

В последние годы получены новые данные о механизмах патогенеза иммунологических нарушений при OPJI, заключающиеся в том, что помимо противотканевых антител в иммунологических процессах участвуют и медиаторы иммунного воспаления, продуцируемые активированными лимфоцитами (интерлейкины 1, 2, 5, 7, 9, 10, неоптерин, ФНО и др.), которые реализуют свое влияние на уровне регуляторного Gl белка, участвующего в передаче активационного сигнала от адренергических рецепторов к аденилатциклазе (35, 132, 156). Этот фермент опосредовывает свое действие через пуриновые циклические производные.

В то же время в литературе имеются весьма скудные сведения об изучении пу-ринового метаболизма при ревматизме, хотя достаточно хорошо известно о роли пуриновых производных в поддержании нормального функционирования иммунной системы, посредничестве при передаче гормональных и других регуляторных сигналов на внутриклеточные эффекторные системы (30, 31, 32, 33, 180). Поэтому представляется довольно перспективным и актуальным направление по изучению энзимов, участвующих в метаболизме пуринов, влияющих на созревание и дифференцировку иммуно-компетентных клеток, что будет способствовать выяснению еще непознанных звеньев патогенеза ревматизма с иммунологических позиций.

Учитывая, что по данным эпидемиологических исследований стрептококковая инфекция имеет периодичность со спадами и пиками (всплесками), и что на протяжении последних 100 лет отмечались 3 пика повышения распространенности стрептококковой инфекции, последний из которых наблюдался в 40-х годах и продолжался в течение 10−12 лет с последующим спадом, логично предположить приближение нового всплеска стрептококковой инфекции в начале XXI века (22). Поэтому углубленное изучение клинических особенностей ревматизма, его этиологии, патогенеза, лечения и профилактики в предверии нового пика стрептококковой инфекции являются актуальными проблемами современной медицины.

Цель исследования.

Повышение качества диагностики активности патологического процесса и выявление особенностей пуринового метаболизма у больных ревматизмом с использованием показателей активности ксантиноксидазы (КО), ксантиндегидрогеназы (КДГ), аденозиндезаминазы (АДА) и изоэнзимов КДГ и АДА.

Задачи исследования.

1. Изучить активность КО, КДГ, АДА, изоэнзимы АДА, КДГ и содержание мочевой кислоты (МК) в сыворотке крови здоровых людей в зависимости от пола и возраста.

2. Изучить активность КО, КДГ, АДА, изоэнзимные спектры АДА, КДГ и содержание МК в сыворотке крови больных ревматизмом в процессе стационарного лечения: при поступлении, через 10−12 дней лечения и перед выпиской из стационара.

3. Изучить зависимость активности энзимов и изоэнзимов от активности патологического процесса, характера течения заболевания и недостаточности кровообращения.

4. Оценить возможность использования энзимных и изоэнзимных показателей в качестве контроля эффективности проводимой терапии.

5. Изучить корреляционные связи между активностями энзимов у больных в активной и неактивной фазах ревматизма.

Новизна научных исследований.

Впервые у больных ревматизмом в сыворотке крови проведены исследования активности комплекса энзимов пуринового метаболизма: КО, КДГ, АДА и изоэнзимных спектров АДА и КДГ, и проведен анализ зависимости активности этих энзимов и изоэнзимов от активности патологического процесса, характера течения заболевания и стадии недостаточности кровообращения.

Доказано, что наибольшее влияние на активность всех энзимов оказывает степень активности ревматического процесса, а при выраженной недостаточности кровообращения активность КДГ имеет тенденцию к снижению.

Показано преимущество энзимных и изоэнзимных показателей крови больных ревматизмом в индикации минимальных проявлений активности ревматического процесса в сравнении с общепринятыми острофазовыми лабораторными показателями (СОЭ, СРБ, белковые фракции крови и др.).

Выявлены особенности энзимного профиля крови при различных вариантах течения ревматизма и стадиях недостаточности кровообращения. Показано, что энзимные показатели крови в комплексе с клиническими данными способствуют объективизации контроля за эффективностью проводимой терапии.

Впервые выявлена интенсификация катаболических реакций пуринового метаболизма при ревматизме.

Практическая ценность.

Показатели активности КО, КДГ, АДА и изоэнзимов АДА, КДГ в комплексе с клиническими данными способствуют дифференциации активной и неактивной фаз ревматизма, уточнению степени активности патологического процесса, характера течения заболевания и стадий недостаточности кровообращения. Исследования активности энзимов и их изоферментных спектров в процессе лечения больных способствуют объективизации контроля за эффективностью проводимой терапии. Методы исследований активности изученных энзимов доступны для использования в любой биохимической лаборатории.

Основные положения, выносимые на защиту.

Показатели активности КО, КДГ, АДА и изоэнзимов КДГ и АДА в комплексе с клиническими данными способствуют выявлению минимальных проявлений активности ревматического процесса, уточнению степени его активности, дифференциации активной и неактивной фаз болезни, объективизации оценки эффективности проводимой терапии.

Внедрение в практику.

Методы определения активности КО, КДГ, АДА в сыворотке крови больных ревматизмом внедрены в практику работы МУЗ «Городская клиническая больница № 25» г. Волгограда. С результатами энзимных исследований и возможностями энзимной диагностики в ревматологии систематически знакомятся на практических занятиях и лекциях студенты, аспиранты, клинические ординаторы Волгоградского медицинского университета, курсанты факультета усовершенствования врачей, практические врачи на научно-практических конференциях.

Публикации.

Основные положения диссертации опубликованы в 3 печатных работах. Материалы диссертации докладывались на ежегодных научно-практических конференциях в Волгоградском медицинском университете.

Объем и структура диссертации.

Диссертация изложена на 187 страницах компьютерного текста и состоит из введения, части I — обзора литературы, представленного одной главой, содержащей основные сведения о медико-биологической роли пуринового метаболизма и его энзимов, части II — собственных исследований, состоящей из 6 глав, включающих клиническую характеристику больных, методы исследований, результаты исследований, заключение, выводы и практические рекомендации. Диссертация иллюстрирована 24 таблицами, 38 рисунками, 3 выписками из историй болезни. Библиографический указатель содержит 615 литературных источников, из которых 200 отечественных и 415 зарубежных.

ВЫВОДЫ.

1. Существенной зависимости активности аденозиндезаминазы (АДА), ксантинокси-дазы (КО), ксантиндегидрогеназы (КДГ) и изоэнзимных спектров КДГ, АДА от пола и возраста не выявлено.

2. В сыворотке крови больных ревматизмом выявлены существенные изменения активности энзимов пуринового метаболизма: АДА, КО, КДГ и изоэнзимных спектров КДГ, АДА, зависящие от активности патологического процесса, характера течения заболевания и недостаточности кровообращения.

3. У больных ревматизмом в неактивной фазе болезни повышенная активность КО выявлена в 31.3% случаев, КДГ — в 3.1%, АДА — в 50.0%, увеличение изоэнзимов КДГ-2 — в 37.5%, АДА-2 — в 31.3%, соотношения КО/КДГ — в 12.5%, гиперурике-мия — в 18.8% случаев. Изменения активности всех энзимов, за исключением КДГ, по сравнению со здоровыми были достоверные. Корреляционный анализ выявил достоверную отрицательную связь между КО и КДГ (г=-0.85), КДГ и МК (г=-0.59), положительную связь между КО и АДА (г=0.36), КО и МК (г=0.29).

4. У больных в активной фазе ревматизма при поступлении на лечение повышенная активность КО наблюдалась в 98.7% случаев, КДГ — в 64.0%, АДА — в 94.7%, увеличение соотношения КО/КДГ — в 45.3%, изоэнзимов КДГ-2 — в 89.3%, АДА-2 — в 80.0%, гиперурикемия — в 18.7% случаев. Все изменения активности энзимов и изоэнзимов статистически достоверны. У больных с 1-й степенью активности ревматического процесса, по сравнению со П-й, ниже активность КО, КДГ, АДА, меньше изоэнзимы КДГ-2, АДА-2 и соотношение КО/КДГ. Корреляционный анализ у больных в активной фазе выявил достоверную положительную связь между активностями КО и АДА (г=0.77), КО и МК (г=0.34), слабую отрицательную связь между КО и КДГ (г=-0.16).

5. У больных в активной фазе, по сравнению с неактивной, независимо от стадии недостаточности кровообращения, больше изоэнзимы АДА-2, КДГ-2, соотношение КО/КДГ, выше активность КО, КДГ и АДА.

6. Увеличение недостаточности кровообращения сопровождается повышением активности КО, АДА, увеличением изоэнзимов АДА-2, КДГ-2. У больных с одинаковой активностью ревматического процесса определяются достоверные энзимные различия между всеми стадиями недостаточности кровообращения.

У больных с одинаковой стадией недостаточности кровообращения, но различной активностью ревматического процесса наиболее высокие величины активности энзимов наблюдаются у больных с более высокой активностью процесса, что свидетельствует о более выраженном влиянии активности патологического процесса на энзимные показатели, чем недостаточности кровообращения.

7. При затяжном течении заболевания, по сравнению с рецидивирующим, ниже активность КО, КДГ, АДА, меньше соотношение КО/КДГ, изоэнзимы АДА-2, КДГ-2 и содержание МК.

8. В процессе стационарного лечения показатели активности энзимов меняются в соответствии с изменениями клинического состояния больных: в случаях улучшения — активность энзимов снижается, при ухудшении — повышается.

После проведенного лечения больных с неактивной фазой энзимные показатели приближаются к уровню здоровых, больных с 1-й степенью активности — к показателям больных в неактивной фазе, больных с Н-й степенью — к показателям больных с 1-й степенью и частично — неактивной фазы.

9. У больных с 1-й степенью активности ревматического процесса из иммунных проб наиболее информативными в индикации активности процесса оказались гамма-глобулины (45.3%), антикардиальные антитела (43.8%), иммуноглобулины в (35.9%), СРБ (32.8%). Повышенная активность КО у этих же больных наблюдалась в 98.4% случаев, АДА — 93.8%, изоэнзимов КДГ-2 — в 87.5% случаев, что свидетельствует о более высокой информативности энзимных и изоэнзимных показателей в отражении минимальных проявлений активности ревматического процесса.

10. Одна из особенностей пуринового метаболизма при ревматизме заключается в интенсификации энзимных реакций, направленных в сторону катаболизма отдельных пуриновых метаболитов.

11. Исследования активности КО, КДГ, АДА, изоэнзимов КДГ и АДА в крови больных ревматизмом способствуют выяснению некоторых звеньев патогенеза ревматизма, а в комплексе с клинико-иммунно-биохимическими данными — диагностике минимальных проявлений активности патологического процесса, дифференциации активной и неактивной фаз заболевания, стадий недостаточности кровообращения, характера течения и объективизации контроля за эффективностью проводимой терапии.

ПРАКТИЧЕСКИЕ РЕКОМЕНДАЦИИ.

1. Показатели активности КО, КДГ, АДА и изоферментов КДГ и АДА в сыворотке крови в комплексе с клиническими данными можно использовать для дифференциации активной и неактивной фаз ревматизма, степеней активности патологического процесса, стадий недостаточности кровообращения, характера течения заболевания.

2. В неактивной фазе ревматизма, независимо от стадии недостаточности кровообращения, активность КО не превышает 4.8 мкм/л/мин., КДГ — 6.7 мкм/л/мин., АДА — 11.2 МЕ., изоферменты АДА-2 — 21.1%, КДГ-2 — 25.4%, соотношение КО/КДГ — 0.9. Превышение этих параметров наблюдается при активной фазе заболевания.

3. Если у больного установлена активная фаза ревматизма, то, независимо от стадии недостаточности кровообращения, за 1-ю степень активности процесса свидетельствуют следующие параметры активности ферментов — активность КО: 4.9−7.0 мкм/л/мин., КДГ: 6.8−8.5 мкм/л/мин., АДА: 11.3−16.1 МЕ., изоэнзимы АДА-2: 21.227.1%, КДГ-2: 25.5−30.7%.

За П-ю степень активности с определенностью свидетельствуют следующие показатели: активность КО свыше 7.0 мкм/л/мин., активность АДА выше 16.1 МЕ., изоэнзимы АДА-2 больше 27.1%, КДГ-2 — больше 30.7%. Меньшие величины могут наблюдаться и у больных с 1-й степенью активности патологического процесса и в этих случаях уточнению степени активности будут способствовать совместно с энзимами другие иммунно-биохимические показатели (СРБ, АТ к кардиолипину и др.) и клинические особенности.

4. При 1-й степени активности патологического процесса для уточнения стадии недостаточности кровообращения, помимо клинических данных, следует руководствоваться следующими ориентирами: при Н-1 стадии — активность КО находится в пределах 3.9−5.0 мкм/л/мин., КДГ — 7.0−8.5 мкм/л/мин., АДА- 9.7−11.3 МЕ., изоэнзимы АДА-2 — 17.4−22.4%, КДГ-2 — 22.2−25.5%- при Н-2А стадии — активность КО — 4.8−6.3 мкм/л/мин., КДГ — 6.4−7.4 мкм/л/мин., АДА — 10.8−14.5 МЕ., изоэнзимы АДА-2 — 16.5−24.4%, КДГ-2 — 22.9−27.2%- при Н-2Б-3 стадии — активность КО — 5.5−7.0 мкм/л/мин., КДГ — 5.6−7.0 мкм/л/мин., АДА — 13.4−16.1 МЕ., АДА-2 — 21.9−27.1%, КДГ-2 — 25.8−30.7%.

У больных с II степенью активности патологического процесса для дифференциации Н-2А и Н-2Б-3 стадий можно ограничиться определением активности КДГ: при Н-2Б-3 стадии активность КДГ не превышает 7.0 мкм/л/мин. (6.4−7.0), а при Н-2А стадии активность энзима не меньше 7.8 мкм/л/мин (7.8−8.5).

5. Для дифференциации затяжного и рецидивирующего течения, наряду с клиническими данными, рекомендуется ориентироваться на следующие энзимные показатели: при затяжном течении активность КО не выше 7.0 мкм/л/мин., соотношение КО/КДГ — не больше 1.25, активность АДА — не выше 16.1 МЕ., изоэнзимы АДА-2 не больше 25.5%, КДГ-2 — не больше 25.7%. Если у больного величины активности больше вышеуказанных параметров, следует думать о наличии у него рецидивирующего течения ревматизма.

Показать весь текст

Список литературы

  1. А.К., Павлова Ю. П. Антимикробное действие системы ксантиноксидаза-ксантин на возбудитель холеры // Журн. микробиол. эпидемиол. иммунобиол. -1990.-№ 8.-С. 3−5.
  2. М.М., Залялиева М. В., Алимов У. Отдаленные результаты лечения Т-активином больных возвратным ревмокардитом // Современные проблемы ревматологии: Тез. докл. I съезда ревматологов России. Оренбург, 1993. — С. 27−29.
  3. JI.A., Третьяков Г. П., Шапошников A.M. Некоторые изменения пу-ринового обмена у больных псориазом // Вестн. дерматологии и венерологии. -1981. -№ 3.- С. 27−30.
  4. E.H., Насонов E.JL, Ковалев В. Ю. Количественный иммунофер-ментный метод определения антител к кардиолипину в сыворотке крови // Кли-нич. ревматология. 1995. -№ 4. — С. 35−39.
  5. В.А., Гуревич B.C., Елисеев В. В. и др. Влияние аденозина на уровень простагландинов в крови и агрегацию тромбоцитов при экспериментальном инфаркте миокарда // Бюл. эксперим. биологии и медицины. — 1991. Т. 112, № 7. -С. 37−38.
  6. К.А. Активность фермента аденозиндезаминазы и изоферментов лак-татдегидрогеназы при остром некрозе печени в связи с вирусным гепатитом // Здравоохр. 1977. — № 5. — С. 19−22.
  7. A.A. Основы биохимии. М.: 1986. — 550 с.
  8. В.Н. Значение диагностических критериев ревматической лихорадки (PJI) в клинической практике // Современные проблемы ревматологии: Тез. докл. I съезда ревматологов России. Оренбург, 1993. — С. 24−30.
  9. В.Н., Стулова М. А., Новиков Ю. И. и др. О современном течении ревматизма и эволюции ревматических пороков сердца у взрослых (клинико-морфологическое исследование) // Ревматология. — 1987. № 4. — С. 20−29.
  10. A.A., Марданян С. С., Шаронян С. Г. Аминокислотные остатки, участвующие в проявлении активности аденозиндезаминазы из мозга крупного рогатого скота // Нейрохимия. 1995. — Т. 12, № 4. — С. 40−46.
  11. A.A., Шаронян С. Г., Марданян С. С. О роли триптофана в проявлении активности аденозиндезаминазы // Биохимия. 1996. — Т. 61, № 9. — С. 1563−1569.
  12. А.Е., Каминский М. И., Лызлова С. Н. Метаболизм миокарда при различных функциональных состояниях. Екатеринбург, Изд-во Уральского универ-ситта, 1992.-216 с.
  13. З.А. Изменение активности ксантиноксидазы у больных с недостаточностью кровообращения // Тер. архив. 1989. — № 5. — С. 68−69.
  14. С.А. Активность аденозиндезаминазы у больных ревматоидным артритом // Мат. итоговой науч. конф. студентов и молодых ученых Волгоградской медицинской академии. Волгоград, 1998. — Т. 52, вып. 4. — С. 54.
  15. С.А., Левкина М. В., Мартемьянов В. Ф. и др. Диагностическое значение определения ферментов пуринового метаболизма при ревматоидном артрите // Актуальные проблемы соврем, ревматологии: Тез. докл. науч. конф. Волгоград, 1999.-С. 14.
  16. С.А., Мартемьянов В. Ф., Черных Т. П. и др. Энзимная диагностика клинических форм ревматоидного артрита // Актуальные проблемы современной ревматологии: тез. докл. науч. конф. — Волгоград, 1999. — С. 15.
  17. С.А., Мякишев М. В., Абрамов Н. Б. и др. Энзимы пуринового метаболизма у больных подагрой // Актуальные проблемы современной ревматологии: Сб-к науч. работ. Волгоград, 2001. — С. 26−28.
  18. .С. А-стрептококковая инфекция на рубеже веков // Научно-практическая, ревматология. 2002. — № 1. — С. 29−34.
  19. .С., Шубин C.B., Тарасова Г. М., Солдатова С. И., Урумова М. М. Ципроф-локсацин в ревматологии // Научно-практическая ревматология. — 2003. № 2 (приложение). — С. 11 (29).
  20. В.Д. «Сюрпризы стрептококковой инфекции» // Вестник РАМН. 1996. № 11.-С. 24−28.
  21. Л.И., Бржезовский М. М. Эпидемиология ревматических болезней. М.: Медицина, 1988. — 232 с.
  22. М.Х., Шукурова С. М., Шифрина М. М. Поражение печени при подагре // Тер. архив. 1991. — № 2. — С. 64−68.
  23. В.Я., Крюкова Т. В., Хохлов А. Л., Николаева Т. Н. Факторы риска неблагоприятных исходов ревматизма // Тер. архив. 1995. — № 11. — С. 65−68.
  24. Болезни сердца и сосудов. Руководство для врачей: В 4 т. Т. 1. Под ред. Е. И. Чазова. М.: Медицина, 1992. — 496 с.
  25. Л.К., Сомехов И. Г., Абдракипов Р. З. и др. Структура госпитальной заболеваемости по ревматическим заболеваниям в стационаре республиканской клинической больницы // Научно-практическая ревматология. 2003. — № 2 (приложение). — С. 19 (64).
  26. .Г., Горбачев A.A., Бухтаева О. В. и др. Использование ферментативных тестов при лечении онкологических больных // Применение ферментов в медицине: Тез. докл. республиканской науч. конф. Симферополь, 1987. — С. 20.
  27. .Г., Бухтаева О. В., Главион Ш. и др. Возрастная динамика активности ферментов метаболизма аденозина у здоровых людей и онкологических больных // Лаб. дело. 1988. — № 11. — С. 53−57.
  28. .Г. Возрастные особенности метаболизма предшественников ДНК в организме здоровых женщин больных мастопатией и раком молочной железы // Вопр. мед. химии. 1990. — Т. 36, № 5. — С. 58−61.
  29. .Г. Активность ферментов обмена аденозина и тимидина в крови онкологических больных разного возраста // Укр. биохим. журн. 1990. — Т. 62, № 1. — С. 39−43.
  30. .Г. Использование ферментативного теста при химиотерапии больных раком молочной железы // Клинич. медицина. 1990. — Т. 68, № 11. — С. 66−69.
  31. .Г. Использование динамики активности ферментов метаболизма ДНК в качестве тест-системы при лечении рака молочной железы // Сов. медицина. — 1991.-№ 2.-С. 14−17.
  32. А.Е., Федоров H.A. Активность гуаниндезаминазы и аденозиндезаминазы при хроническом гломерулонефрите // Клинич. медицина. 1980. — Т. 58, № 12. — С. 92−95.
  33. Л.А., Нагорнев В. А., Пигаревский П. В. и др. Новые представления о механизмах иммунопатологических состояний стрептококковой этиологии // Вестник РАМН. 1996. — № 11. — С. 28−34.
  34. Д. Принципы и методы диагностической энзимологии: Пер. с англ. -М.: Медицина, 1981.-624 с.
  35. Г. С. Компоненты креатинкиназной системы в миокарде и при экпери-ментальном нарушении коронарного кровотока // Укр. биохимический журн. -1982,-№ 2.-С. 167−170.
  36. P.M. Влияние ксимедона на показатели иммунитета и активность сывороточных ферментов у больных ревматическими пороками сердца // Научно-практическая ревматология. 2002. — № 2 (приложение). — С. 26 (92).
  37. И.П., Зборовский А. Б., Емельянова О. И., Сычева Г. Ф. Способ получения антигенного препарата для определения антикардиальных антител / Патент № 2 056 862,1996.
  38. В.З. Трансформация ферментов // Молекулярная биология. 1976. -№ 4.-С. 717−736.
  39. И.А. Дезаминировапие аденозинмонофосфата в мозге крыс при ги-пероксии, гипоксии и холодовом стрессе // Биохимия. -1992. — Т. 57, № 2. С. 220−225.
  40. Ю.А., Меньшикова JI.B. Перспективное эпидемиологическое исследование ревматизма в Иркутской области // Вестник РАМН. 1996. — № 11. — С. 50−52.
  41. В.П., Короткина Р. Н., Карелина A.A. Роль ксантиноксидазы в гепе-зе острого панкреатита // Пат. физиология и эксперим. терапия. 1989. — № 2. -С. 60−63.
  42. Л.Л., Шкурова О. С., Магарламов А. Г. Аденозиндезаминазная и АМФ-аминогидролазная активность сыворотки крови больных желтухами // Вра-чеб. дело. 1976. — № 5. — С. 137−143.
  43. Л.Л., Татьянко Н. В., Шкурова О. С., Макаровская А. И. Активность аденозиндезаминазы у больных с затяжным течением вирусного гепатита // Сов. медицина. 1978. — № 5. — С. 24−28.
  44. Н.М., Кучма А. П., Вершинская Н. В., Губа М. И. Изменение активности ферментов у больных с хроническими заболеваниями печени и желчевыводящих путей при лечении на курорте «Миргород» // Врачеб. дело. 1981. — № 1. — С. 88−91.
  45. JI.H. Значение определения гептоглобина и аденозиндезаминазы для оценки активности процесса при хроническом вирусном гепатите // Тр. ЛСГМИ. -Ленинград, 1973. Т. 102. — С. 58−59.
  46. Диагностические критерии ревматизма: Методические рекомендации. М., 1975.- 12 с.
  47. П.П., Кальвенас A.A., Голейкис А. И., Прашклвичус А. К. О функциональном сопряжении креатинфосфокиназы и аденилаткиназы с адениннуклеотидтрански-назой и его роли в регуляции дыхания митохондрий сердца // Биохимия. — 1883. — С. 1471−1477.
  48. .С., Котельникова Г. П., Михайлова И. Н. Острый ревмокардит у молодых мужчин // Тер. архив. 1992. — № 2. — С. 58−62.
  49. .С., Котельникова Г. П., Нестерова Н. И., Насонова В. А. Результаты ретроспективного обследования больных острой ревматической лихорадкой // Тер. архив. 1992. — № 5. — С. 88−93.
  50. В.Н., Крыжановская И. И., Алексеенко З. К. и др. Ревматизм и приобретенные пороки сердца. Киев, 1982. — 168 с.
  51. Н.П., Комиссаренко С. В., Уманский В. Ю. Активность ферментов аде-ниннуклеотидного обмена и аденозиндезаминазы в лимфоцитах тимуса и селезенки крысы // Докл. АН СССР. 1980. — Т. 251, № 1. — С. 251−253.
  52. Н.П. Внеклеточный аденозинтрифосфат, его источники и влияние на функции клеток // Укр. биохим. журнал. 1990. — № 2. — С. 3−13.
  53. Н.П. Аденозин, его метаболизм и возможные механизмы участия в функции клеток иммунной системы // Успехи современной, биологии. 1984. -Т. 97,№ 9.-С. 20−35.
  54. Г. И., Кожемякин Л. А., Ивашкин В. Т. Циклические нуклеогиды и адаптация организма. — Л., 1978. — 182 с.
  55. Е.Г. Активность КО в сыворотке крови у больных с хирургическими заболеваниями печени, желчевыводящих путей и др.заболеваниями // Лаб. дело. -1973.-№ 11.-С. 647−649.
  56. В.В., Слободская В.В, Ильин Г. И., Костин Э. Д. Влияние рибоксина, ури-дина, уридин-5-монофосфата и гуанозина на дистрофию миокарда // Химико-фармацевтический. журн. 1985. — № 6. — С. 694−696.
  57. В.В., Марихина Б. Л. Сравнительная оценка противогипоксических свойств некоторых нуклеозидов и нуклеотидов // Химико-фармацевтическийжурн. — 1986. — С. 271−277.
  58. В.В. Роль адеиозина в регуляции сердечно-сосудистой системы (обзор) // Химико-фармацевтический журн. 1987. — № 8. — С. 910−919.
  59. В.В., Овчинникова А. Г., Евдакимова Н. Р. Антиаритмическое действие аденозина при экспериментальном инфаркте миокарда // Кардиология. 1987. -Т. 27,№ 7.-С. 101−103.
  60. В.В., Крылова И. Б., Евдакимова Н. Р. Влияние аденозина на размер экспериментального инфаркта миокарда и величину зоны «невосстановления кровотока» // Кардиология. 1988. — Т. 12. — С. 98−99.
  61. В.В., Крылова И. Б., Овчинникова А. Г. и др. Гемодинамические и метаболические эффекты аденозина при экспериментальном инфаркте миокарда // Кардиология. 1988. -№ 11. — С. 103−106.
  62. А.Б. К клинике и патогенезу гипоталамических нарушений у больных ревматизмом: Дис.. д-ра мед. наук. Волгоград, 1962. — 681 с.
  63. В.М. Иммуномоделирующие эффекты нуклеозидов и их производных. Дефекты нуклеинового метаболизма и иммунодефициты // Иммунология. -1990.-№ 3.-С. 4−8.
  64. И.И., Коровкин Б. Ф., Маркелов Н. М. Введене в клиническую энзимоло-гию.-Л., 1974.-276 с.
  65. В.И. Иммунология ревматизма. М.: Медгиз, 1962. — 356 с.
  66. P.C. Клинико-иммунологическая диагностика рецидивирующего ревмокардита. Томск, 1979. — 220 с.
  67. И.А., Рынская A.M. Очерки клинической ревматологии. — Изд. Медицина. Москва, 1966. — 272 с.
  68. Кац Я. А. Острая ревматическая лихорадка: особенности инфекции и формы болезни // Научно-практическая ревматологи. 2002. — № 4. — С. 98 (96).
  69. В.В., Воротницкая И. Е. Роль меди и молибдена в регулировании свойств ксантиноксидазы и уратоксидазы // Докл. АН СССР. 1969. — № 6. -С. 1422−1424.
  70. Л.А., Шелепина Е. П., Антонов В. Г., Краевой С. А. Ксантиноксидазная активность тимоцитов при действии рентгеновского облучения // Радиобиология. 1989. — № 6. — С.749−753.
  71. Л.А., Шелепина Е. П., Антонов В. Г. Ксантиноксидазная активность тимоцитов при лимфоцитолитическом действии гипоксантина // Вопр. мед. химии. 1990. — № 1 — С.87−90.
  72. H.H., Мылов Н. М., Бодылева Е. С. Информация о состоянии ревматологической службы в Московской области по данным анкетирования 48 регионов области // Научно-практическая ревматология. 2003. — № 2 (приложение). — С. 50 (187).
  73. В.Я., Космина Н. М., Пилькевич Л. И. Об участии ферментов обмена аденозина в механизме действия кортикостероидов на головной мозг // Применение ферментов в медицине: Тез. докл. республиканской научн. конф. Симферополь, 1987.-С. 15.
  74. В.Я., Космина Н. М., Пилькевич Л. И. Влияние гидрокортизона на активность 5'-нуклеотидазы и аденозиндезаминазы в гипоталамусе и гиппокампе головного мозга крыс // Пробл. эндокринологии. 1990. — Т. 36, № 3. — С. 49−53.
  75. В.Я., Космина Н. М., Пилькевич Л. И. Субклеточное распределение некоторых ферментов системы аденозина в гипоталамусе и гиппокампе головного мозга крыс //Биохимия. 1990. -Т. 55, № 10.-С. 1773−1777.
  76. В.И., Французова С. Б., Быченко И. Г. Влияние АТФ и инозина на энергетические процессы в сердечной и скелетной мышцах // Фармакология и токсикология. 1979. — № 5. — С. 504−506.
  77. Э.Н. Модификация определения уровня перекисного окисления липидов в реакции с тиобарбитуровой кислотой // Лаб. дело. 1989. — № 7. — С. 810.
  78. E.H., Маршалкипа H.A. Влияние вируса простого герпеса на течение и клинические проявления ревматизма // Научно-практическая ревматология. — 2002.-№ 4.-С. 101 (105).
  79. Г. Г., Обухова O.A., Амеханов Б. А. Роль иерсиниозной инфекции в декомпенсации сердечной недостаточности у больных ревматическими пороками сердца // Научно-практическая ревматология. 2002. — № 4. — С. 100 (101).
  80. Крю Ж. Биохимия. Медицинские и биологические аспекты: Пер. с франц. М.: Медицина, 1983.-480 С.
  81. Лабораторные методы исследования в клинике / Под ред. В. В. Меньшикова М.: Медицина, 1987.-458 С.
  82. .А. Параметры определения ЦИК и специфичности ПЭГ-теста с использованием в качестве модели агрегированного Ig G // Лаб. дело. 1988. — № 1. -С. 28−29.
  83. А.Л. Основы биохимии: В 3-х томах. Пер. с англ. Т. 2. — М.: Мир, 1985.-731 с.
  84. А.Н., Бендер К. И., Решетько О. В. Изучение связи между кинетикой антипирина, содержанием серомукоида и активностью ксантиноксидазы в плазме крыс с острым и хроническим воспалением // Эксперим. и клинич. фармакология. 1995.-№ 4. — С. 51−55.
  85. И.М. Этиология, иммунология и иммунопатология ревматизма. М.: Медицина, 1972. — 156 с.
  86. В.Г. Простой метод определения аденозиндезаминазы у бактерий // Лаб. дело. 1988. -№ 12.-С. 71−72.
  87. Э. Н., Мамедов М. К., Шихалиев Я. Ш. Естественные киллерные клетки и активность аденозиндезаминазы у больных туберкулезом легких // Проблемы туберкулеза. 1996. — № 5. — С. 39−41.
  88. В.И., Мартюшов С. И., Бабикова И. В. Диагностика исходов ревматической атаки // Современные проблемы ревматологии: Тез. докл. I съезда ревматологов России. Оренбург, 1993. — С. 41−43.
  89. Л.И. Активность пуриновых ферментов при псориазе // Клинич. лаб. диагностика. 1997. — № 6. — С. 37.
  90. Р., Гриннер Д., Мей ее П., Родуэлл В. Биохимия человека: В 2-х томах. Пер. с англ. Т. 2. — М.: Мир, 1993. — 414 с.
  91. В.Ф., Мызгин В. Н., Збоовская и.А. Изоферментные показатели крови в ревматологии // Актуальные вопросы здравоохранения: Тез. науч.-практич. конф. Владивосток, 1988.-С. 146−149.
  92. В.Ф., Стажаров М. Ю., Зборовский А. Б. и др. Энзимная диагностика подагры // Юбилейная конференция, посвященная 70-летию ассоциации ревматологов России и 40-летию института ревматологии РАМН: Тез. докл. Москва, 1998.-С. 39. ,
  93. В.Ф., Бедина С. А., Милашенко В. А. Изоферментный профиль аденозиндезаминазы у больных ревматоидным артритов в зависимости от активности патологического процесса // Мат. I съезда терапевтов Юга России. Ростов-на-Дону, 2000. — С. 157−158.
  94. В.Ф., Зборовский А. Б., Стажаров М. Ю. и др. Активность энзимов пуринового метаболизма при ревматоидном артрите, остеоартрозе и подагре // Вестник BMA. Волгоград, 2000. — Т. 56, вып. 6. — С. 104−107.
  95. О.С., Мухамедов Д. Б. Активность аденозиндезаминазы в сыворотке крови при вирусном гепатите у детей // Педиатрия. 1974. — № 5. — С. 50−51.
  96. Д.Э. Биохимия: Химические реакции в живой клетке. Пер. с англ. Т. 2. -М.: Мир, 1980.-606 с.
  97. Д.Э. Биохимия: В 3-х томах. Пер. с англ. Т. 3. — М.: Мир, 1980. — 487 с.
  98. Р.И., Богач Н. Т. Особенности обмена адениннуклеотидов при различных формах инфаркта миокарда // Кардиология. 1981. — Т. 21, № 6. — С. 93−97.
  99. Р.И., Богач Н. Т. Взаимосвязь между клиническими особенностями хронической ишемической болезни сердца и обменом адениннуклеотидов // ЬСлинич. медицина. 1982. — Т. 60, № 3. — С. 39−44.
  100. В.В. Сосудистые церебральные катастрофы при ревматизме // Сов. Медицина. 1960. — № 9. — С. 31−36.
  101. В.В. Нейроревматизм. М., I960. — 97 с.
  102. Л. И. Артемова Н.В., Губанова Г. В. Состояние и перспективы развития ревматологической службы г. Саратова // Научно-практическая ревматология (приложение). 2003. — № 2. — С. 65 (247).
  103. Л.И., Ненашева Т. М. Ревматические болезни в г. Саратове // Научно-практическая ревматология. 2003. — № 2 (приложение). — С. 75 (288).
  104. Е.И., Шостак H.A., Золкина И. В. и др. Выявление аллоантигена В-лимфоцитов у новорожденных детей от больных ревматизмом матерей // Современные проблемы ревматологии: Тез. докл. I съезда ревматологов России. -Оренбург, 1993. С. 43−45.
  105. В.А. Структура предрасположенности к ревматизму // Вестник Российской академии мед. наук. 1996. — № 11. — С. 35−38.
  106. В.А., Бронзов И. А. Ревматизм. М., 1978. — 192 с.
  107. В.А., Иванова М. М., Бржезовский М. М. и др. Диагностические критерии системной красной волчанки // Сов. Медицина. 1980. — № 5. — С. 104−108.
  108. В.А., Астапенко М. Г. Клиническая ревматология. — М.: Медицина, 1989.-592 с.
  109. В.А. Ревматизм современное состояние вопроса // Клинич. медицина. — 1991.-№ 5. — С. 115−121.
  110. В.А., Фоломеева О. М., Амирджанова В. Н. Динамика основных статистических показателей при ревматических заболеваниях в Российской Федерации // Тер. архив. 1992. — № 5. — С. 3−6.
  111. В.А. Ревматическая лихорадка (ревматизм) в XX веке // Тер. архив. -1998.-№ 9.-С. 41−44.
  112. В.А., Фоломеева О. М., Эрдес Ш. Ф. Ревматические болезни в России в начале XXI века //Научно-практическая ревматология. — 2003. № 1. — С. 6−10.
  113. Насонов E. JL, Самсонов М. Ю., Тилз Г. П. и др. Активация клеточного иммунитета при острой ревматической лихорадке: клиническое и патогенетическое значение // Вестник РАМН. 1996. — № 11. — С. 41−44.
  114. Н.Б., Лурье Б. Л., Величковский Б. Т. Изменение активности аденозинде-заминазы и антиокислительных ферментов у больных с заболеваниями легких «пылевой «этиологии // Бюл. эксперим. биологии и медицины. — 1991. № 7. — С.53−55.
  115. А.И., Сигидин Я. А. Клиника коллагеновых болезней. М., 1961. — 368 с.
  116. А.И. Классификация, номенклатура и диагностические критерии ревматизма// Тер. архив. 1965. — № 11. — С. 7−14.
  117. З.О., Уманский В. Ю., Шмалько Ю. П., Гачечиладзе А. Г. Влияние лей-и мет-энкефалинов на активность аденозиндезаминазы и 5'-нуклеотидазы лимфоцитов в условиях стрессорной стимуляции метастазирования // Физиол. журн. — 1991.-Т. 37,№ 2.-С. 54−60.
  118. В.А., Смолянинов А. Б., Гомсков A.B., Голикова Р. В. О прогрессирова-нии ревматических пороков сердца // Военно-медицинский журн. 1996. — № 4. -С. 26−29.
  119. С.М. Патогенетическая терапия ревматоидного артрита в аспекте свобод-норадикальных и липидных механизмов воспаления: Дис.. д-ра. мед. наук. -Ярославль, 1993. -331 С.
  120. М.В., Потапова Г. И., Силаева С. А., Николаев А. Я. Карнозин как стимулятор цитостатической и фагоцитарной функции перитонеальных макрофагов // Биохимия. 1992. — Т. 57, № 9. — С. 1352−1359.
  121. Т.Н., Соковпина Я. М. Аденозиндезаминаза форменных элементов крови: распространение, свойства в норме и при различных гематологических заболеваниях // Вопр. мед. химии. 1993. — Т. 39, № 4. — С. 16−23.
  122. Н.М., Громашевская Л. Л., Фетисова Т. В. и др. Изоферменты в медицине. Киев.: Здоровье, 1982. — 248 с.
  123. В.И., Чернов Ю. Н., Пархисенко Ю. А. Клинико-иммунологические особенности послеоперационного периода у больных с врожденными и приобретенными пороками сердца // Научно-практическая ревматология. — 2002. № 4.-С. 116(155).
  124. Т.А., Мартемьянов В. Ф., Стажаров М. Ю., Зборовская И. А. Пуриновый метаболизм и системная склеродермия // Человек и лекарство: Мат. VII Российского национального конгресса. Москва, 2000. — С. 248.
  125. Т.А. Клинико-патогенетическое значение исследования активности энзимов пуринового метаболизма у больных системной красной волчанкой и системной склеродермией : дисс. канд. мед. наук. Волгоград, 2000 г. — 232 с.
  126. Е.И., Анохин В. Н. Течение и исходы ревматического кардита // Ревматология. 1988. — № 4. — С. 3−10.
  127. Г. И., Храмцова С. Н., Сухов Т. И., Мухоян И. А. Биохимические механизмы нарушений функционирования лимфоцитов и макрофагов при злокачественном росте // Вестн. РАМН. 1993. — № 4. — С. 3−7.
  128. С.В., Рабинович А. И. Определение количества нуклеиновых кислот в го-могенате тканей // Лаб. Дело. — 1983. № 11. — С. 46−48.
  129. И.H. Клиническое значение определения активности аденозиндезаминазы // Тер. арх. 1977. — Т. 59, № 2. — С. 147−151.
  130. Л.Ф. Сравнительная оценка эффективности антигипоксических препаратов в экспериментальной терапии острой кровопотери : Автореф. дис.. канд. мед. наук. Ленинград, 1974. — 27 с.
  131. Ревматизм и ревматическая болезнь сердца: Докл. исследовательской группы ВОЗ. Женева, 1989. — С. 58.
  132. Г. А., Ладыгин С. С., Азизов Ю. М. Оценка гипоксии по метаболизму пури-новых соединений // Вестн. АМН СССР. 1991. — № 7. — С. 3−7.
  133. В.А., Розенштраух Л. В. Современные проблемы энергетики клеток сердечной мышцы // Тер. архив. 1977. — № 1. — С. 120−132.
  134. В.А. Внутриклеточный транспорт энергии: фосфокреатиновый путь // Успехи биол. химии. 1983. — Т. 24. — С. 40−64.
  135. М.Ю., Джузенова Б. С., Писклаков В. П., Денисов Л. Н., Насонов Е. Л. Интерлейкин-1-альфа у больных с острой ревматической лихорадкой // Современные проблемы ревматологии: Тез. докл. I съезда ревматологов России. — Оренбург, 1993.-С. 53.
  136. С.П., Панькова Н. Ю. Иммунологические показатели и их значение в определении активности ревматизма у лиц с ревматическими пороками сердца // Современные проблемы ревматологии: Тез. докл. I съезда ревматологов России. — Оренбург, 1993. С. 55−57.
  137. Я.М., Пестина Т. И., Чижова А. И. и др. Аденозиндезаминаза тромбоцитов крови при различных гематологических заболеваниях // Вопр. мед. химии. 1985. — Т. 31, № 3.-С. 26−30.
  138. Я.М., Пестина Т. И., Туркина А. Г. Сравнительная характеристика каталитических свойств аденозиндезаминазы тромбоцитов в норме и при хроническом миелолейкозе // Вопр. мед. химии. 1987. -Т. 33, № 6. — С. 71−74.
  139. А.И. Комплекс иммунологических исследований больных ревматическими заболеваниями: Методические рекомендации. М., 1975. — 17 с.
  140. А.И., Красильникова O.A., Рязанцева Т. А. и др. Иммунологические исследования при острой ревматической лихорадке и ревматических пороках сердца // Вестн. РАМН. 1996. — № 11. — С. 44−50.
  141. П. Биохимия: В 3-х томах. Пер. с англ. Т. 2. — М.: Мир, 1984. — 307 с.
  142. Д.М., Матулис A.A., Стрейкувене И. А. Использование реакции латекс-агглютинации в пробирках для определения ревматоидного фактора в сыворотке больных ревматоидным артритом // Вопр. ревм. 1977. — № 3. — С. 43−45.
  143. М.Ю. Клинико-потогенетическое значение исследования активности энзимов пуринового метаболизма и антиоксидантной системы крови у больных ревматоидным артритом, остеоартрозом и подагрой: Дис.. канд. мед. наук. — Волгоград, 1998.-220 с.
  144. Стажаров М. Ю, Левкина М. В., Бедина С. А. и др. Изменение активности энзимов пуринового метаболизма и их изоформ при подагре // Актуальные проблемы современной ревматологии: Тез. докл. научн. конф. Волгоград, 1999. — Вып. 17. -С. 93.
  145. М.Ю., Бедина С. А., Зборовская И. А. Взаимосвязи ферментов пуринового метаболизма у больных остеоартрозом // Актуальные проблемы современной ревматологии: Сб-к науч. работ. Волгоград, 2001. — С. 147−148.
  146. А.И., Бегларяи А. Г. Патологическая анатомия и патогенез коллагеновых болезней. Москва, 1963. — 324 с.
  147. C.B., Сорокина O.JL, Колотова Г. Б. и др. Острая ревматическая лихорадка у детей в Екатеринбурге за период 1999—2002 гг. // Научно-практическая ревматология. 2003. — № 3 (приложение). — С. 97 (374).
  148. О.Т., Солдатова Н. В., Умаров A.M., Петрова Т. Л. Дифференциально-диагностические возможности определения аденозиндезаминазы в плевральном выпоте // Клинич. медицина. — 1995. Т. 73, № 1. — С. 41−42.
  149. Тиунов Л. А, Петушков Н. М, Королева Т. Р. Напряжение кислорода при адаптивном изменении активности ксантиноксидазы // Бюлл. экспер. биол. и медицины. -1974.-№ 5.-С. 34−36.
  150. Ю.В., Маркушева Л. И., Тогузов Р. Т. ВЭЖХ анализ пуриновых соединений в эпидермисе и крови больных псориазом // Клинич. лаб. диагностика. -1997.-№ 6.-С. 47.
  151. Р.Т., Тихонов Ю. В., Талицкий В. В., Мейснер И. С. Регуляция метаболизма пуриновых и пиримидиновых производных-основа диагностики патологических состояний в эксперименте и клинике // Вестник АМН СССР. 1986. — № 8. -С. 40−52.
  152. А.Г., Москвичев Б. В., Елисеев В. В., Башкович А. П. Применение в медицине гуаниновых соединений и способы их получения // Антибиотики и химиотерапия. 1989. — Т. 39, № 12. — С. 938−943.
  153. В.Ю., Ходуев С. Х., Залеток С. П. и др. Антиметастатический эффект L-лизин-а-оксидазы // Бюл. эксперим. биол. и медицины. 1990. — № 5. — С. 458 459.
  154. H.A. Биологическое значение циклических нуклеотидов. — М.: Медицина, 1979.- 184 с.
  155. H.A., Радуловский М. Г., Чехович Г. Е. Циклические нуклеотиды и их аналоги в медицине. М.: Медицина, 1990. — 191 с.
  156. Л.И., Вартанян Н. Л., Того А:В. и др. Ферменты катаболических превращений пуриновых нуклеотидов лимфоцитов в норме и при хроническом лим-фолейкозе // Вопр. мед. химии. 1985. — Т. 31, № 3. — С. 48−52.
  157. Л.И., Того A.B., Щербакова Е. Г. и др. Энзиматические маркеры при хроническом миелолейкозе и их значение для индентификации бластного криза // Вопр. онкологии, 1990.-Т. 36,№ 9.-С. 1053−1058.
  158. Л.И., Никитин Д. О., Того A.B. и др. Активность ферментов разрушающих пуриновые нуклеотиды и субпопуляции лимфоидных клеток у детей с синдромом Даймонда-Блекфена // Гематолог, трансфузия. 1993. — Т. 38, № 1. -С. 19−22.
  159. О.М. Борьба с ревматизмом во второй половине XX века на территории России. Тер. архив. — 1995. — № 11. — С. 83−87.
  160. О.М., Беневоленская Л. И. Ревматизм в Российской Федерации: статистика и действительность // Вестн. РАМН. 1996. — № 11. — С. 21−24.
  161. Г. Иммунологические методы. М.: Наука, 1987. — 472 с.
  162. В.Т. Ревматология: Пер. с болг. Медицина и физкультура, 1983. — 796 с.
  163. Е.И. Молекулярные основы сердечной недостаточности // Кардиология. — 1975. -№ 10.-С. 12−17.
  164. Г. А. Патологическая анатомия и механизмы формирования ревматического порока клапанов сердца (неоперированного и оперированного): Дис.. д-ра. мед. наук. М., 1987. — 32 с.
  165. Т.П., Мякишев М. В., Стажаров М. Ю. Клинико-патогенетическое значение ферментов пуринового метаболизма при остеоартрозе // Актуальные проблемы современной ревматологии: Тез. докл. науч. конф. — Волгоград, 1999. — С. 111.
  166. Т.М., Шеменева Ф. И., Шеменев М. А. и др. Прошлое и настоящее ревматологии Воронежской области // Научно-практическая ревматология. — 2003. -№ 2 (приложение). С. 107 (413).
  167. С.Г., Антонян A.A., Марданян С. С. Выделение, очистка и сравнительное изучение свойств аденозиндезаминазы из пяти отделов мозга крупного рогатого скота // Биохимия. 1994. — Т. 59, № 2. — С. 239−245.
  168. Ю.П., Уманский В. Ю. Метаболизм аденозина в лимфоцитах и нейрохимические стрессорные реакции у мышей с метастазирующей карциномой Льюис при хирургическом удалении опухоли // Вопр. мед. химии. — 1986. № 6. — С. 2529.
  169. H.A. Новые возможности диагностики и первичной профилактики ревматической лихорадки // Вест. РАМН. !996. — № 11. — С. 38−41.
  170. H.A. Сочетанные формы ревматизма и ревматоидного артрита — попытка нозологической трактовки // Тер. архив. 1997. — № 5. — С. 36−40.
  171. Шох Б. П. Медикаментозная профилактика ревматизма: взгляд в прошлое и современность // Вестн. РАМН. 1996. — № 12. — С. 7−9.
  172. Ш., Демина А. Б., Раденска-Лоповок С.Г., Фоломеева О. М. Основные причины смерти больных с ревматическими заболеваниями в г. Москве // Научно-практическая ревматология. 2003. — № 2 (приложение). — С. 115 (448).
  173. П.Н. Ревматический кардит. М.: Медицина, 1964. — 240 с.
  174. Adam P., Orfanos Е., Naylor W., Guthrie R. Micromethod for estimating adenosine deaminase activity in drid blood spots on filter paper // Clin. Chem. 1978. — Vol. 24. -№ 4.-P. 591−594.
  175. Agarwal R.P. Inhibitors of adenosine deaminase // Pharmacol, and Ther. 1982. -Vol. 17.-№ 3.-P. 399−429.
  176. Agarwal R.P. Adenosine deaminase. Measurement of activity and use of inhibitors // Meth. Pharmacol. 1985. — Vol. 6. — P. 109−125.
  177. Aikawa Т., Aikawa Y., Brady T. The pH-dependence of the inhibitory effects of several divalent cations on the bovine intestine adenosine deaminase activity // Int. J. Biochem. 1980. — Vol. 12. — № 3. — P. 493−495.
  178. Aitken R. J., Buckingham D., Harkiss D. Use of a xanthine oxidase free radical generating system to investigate the cytotoxic effects of reactive oxygen species on human spermatozoa // J. Reprod. Fertil. 1993. — Vol. 97. — № 2. — P. 441−450.
  179. Aizenman E. Modulation of N-methyl-D-aspartate receptors by hydroxyl radicals in rat cortical neurons in vitro //Neurosci. Lett. 1995. — Vol.189. -№ 1. — P.57−59.
  180. Akamatsu H., Miyachi Y., Asada Y., Niwa Y. The effect of oxatomide on neutrophil oxygen radical generation 11 Biol. Pharm. Bull. 1993. — Vol.16. — № 6. — P. 568−570.
  181. Aleo M.F., Casella A., Distefano A. Nicotinic acid and liver xanthine oxidase // Acta Vitaminol. et cnzymol. 1981. — Vol. 3. -№ 4. — P. 219−223.
  182. Amouzadeh H.R., Quails C.W.Jr., Wyckoff J. H. et al. Biochemical and morphological alterations in xylazine-induced pulmonary edema // Toxicol. Pathol. 1993. — Vol. 21. -№ 6.-P. 562−571.
  183. Anderson E.E., Rundles R.W., Silberman H.R., Metz E.N. Allopurinol control of hyperuricosuria: a new concept in the prevention of uric acid stones // J. Urol. 1967. -Vol. 97.-№ 2.-P. 344−347.
  184. Anderson B.O., Moore E.E., Moore F.A. et al. Hypovolemic shock promotes neutrophil sequestration in lungs by a xanthine oxidase-related mechanism. // J. Appl. Physiol. -1991. Vol. 71.-№ 5.- P. 1862−1865.
  185. Angermuller S., Schunk M., Kusterer K. Alteration of xanthine oxidase activity in sinusoidal endothelial cells and morphological changes of Kupffer cells in hypoxic and reoxygenatedrat liver// Hepatology. 1995. — Vol. 21. -№ 6. — P. 1594−1601.
  186. Aroszewicz L., Kowalczyk K. Adenosine deaminase from human thyroid purification and some properties // Biochem. and Biophys. Res. Commun. 1995. — Vol. 215. -№ 3. — P. 1096−1103.
  187. Ashraf M., Samra Z.Q. Subcellular distribution of xanthine oxidase during cardiac ischemia and reperfiision: an immunocytochemical study // J. Submicrosc. Cytol. Pathol. 1993. — Vol. 25. -№ 2. — P. 193−201.
  188. Baiocchi C., Pesi R., Camici M. et al. Mechanism of the reaction catalysed by cytosolic 5'-Nucleotidase phosphotransferase: formation of a phosphorylated intermediate // Biochem. J. 1996. — Vol. 317. -№ 4. — Pt. 3. — P. 797−801.
  189. Bandyopadhyay B.C., Poddar M.K. Caffeine-induced increase of adenosine deaminase activity in mammalian lymphoid organs // Meth. and Find. Exp. and Clin. Pharmacol. -1994.-Vol. 16. № 10. — P. 731−733.
  190. Baranczuk E., Czarnowski D., Namiot Z. Effect of fasting on some enzymatic activities in the muscle layer of intestine in the rat // Rocz. Akad. Med. Bialymst. 1995. -Vol. 40. — № 2. — P. 260−266.
  191. Barbosa R.M., Oliveira E.A., Melo E.H. et al. Action of immobilized xanthine oxidase on purines //Braz. J. Med. Biol. Res. 1995. — Vol. 28. -№ 3. — P.291−295.
  192. Bastian G., Bessodes M., Panzica R. et al. Adenosine deaminase inhibitors. Conversion of a single chiral synthon into erythro- and threo-9-(2-Hydroxy-3-nonyl)-adenines // J. Med. Chem.- 1981, — Vol. 24. -№ 12.-P. 1383−1385.
  193. Batelli M.G., Lorenzoni E., Stirpe F. Milk xanthine oxidase type D (dehydrogenase) and type O (oxidase)//Biochem. J. 1973. — Vol. 131. -№ 2. — P. 191−198.
  194. Battelli M.G., Buonamici L., Abbondanza A. et al. Excitotoxic increase of xanthine dehydrogenase and xanthine oxidase in the rat olfactory cortex // Brain. Res. Dev. Brain. Res. 1995. — Vol. 86. -№ 1−2. — P. 340−344.
  195. Berioit J.N., Grisham M.B., Mesh C.L. et al. Hepatic oxidant and antioxidant systems in portacaval-shunted rats // J. Hepatol. 1992. — Vol. 14. -№ 2−3. — P. 253−258.
  196. Benveniste P., Cohen A. p53 Expression is required for thymocyte apoptosis induced by adenosine deaminase deficiency // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 1995. — Vol. 92. -№ 18.-P. 8373−8377.
  197. Berman R.S., Martin W. Arterial endothelial barrier dysfunction: actions of homocysteine and the hypoxanthine-xanthine oxidase free radical generating system // Br. J. Pharmacol. 1993. — Vol. 108. -№ 4. — P. 920−926.
  198. Bessodes M., Bastian G., Abushanab E. et al. Effect of chirality in erythro-9-(2-hydroxy-3-nonyl)-adenine (EHNA) on adenosine deaminase inhibition // Biochem. Pharmacol. 1982. — Vol. 31. — № 5. — P. 879−882.
  199. Bhide S.V., Shah S., Desai M.P. Arginase and xanthine oxidase activity in liver tissue in pathological conditions // Biochem. Med. 1974. — Vol. 9. — № 4. — P. 386−389.
  200. Biagi G., Costantini A., Costantino L. Synthesis and biological evaluation of new imidazole, pyrimidine, and purine derivatives and analogs as inhibitors of xanthine oxidase // J. Med. Chem. 1996. — Vol. 39. — № 13. — P. 2529−2535.
  201. Biemond P., Swaak A.J.G., Beindorff C.M., Koster J.F. Superoxide-dependent and -independent mechanisms of iron mobilization from ferritin by xanthine oxidase // Biochem. J. 1986. — Vol. 239. -№ 1. — P. 169−173.
  202. Biron K. K, Stanat S.C., Sorrell J.B. et al. Metabolic activation of the nucleoside analog 9-{2-hydroxyl-l-(hydroxymethyl)ethoxy.methyl}guanine in human cytomegalovirus // Prot. Nat. Acad. Sci. USA. 1985. -Vol. 82. — № 8. — P. 2473−2477.
  203. Blackburn M.R., Datta S.K., Wakamiya M. et al. Metabolic and immunologic consequences of limited adenosine deaminase expression in mice // J. Biol. Chem. 1996. -Vol. 271. -№ 25.-P. 15 203−15 210.
  204. Bland E. Rheumatic fever: the way it was // Circulation. 1987. — Vol. 76. — P. 11 901 195.
  205. Bolkenius F.N., Monard D. Inactivation of protease nexin-1 by xanthine oxidase-derived free radicals // Neurochem. Int. 1995. — Vol. 26. — № 6. — P. 587−592.
  206. Bontemps F., Van den Berghe G. Pathuways of adenine nucleotide catabolism in erythrocytes // J. Clin. Invest. 1986. — Vol. 77. — P. 824−830.
  207. Bonet M., Maymo J., Arnau D. et al. Adenosine deaminase activity in rheumatoid pleural effusion // Ann. Rheum. Dis. 1989. — Vol. 48. — № 9. — P. 789−791.
  208. Bordignon C., Notarangelo L.D., Nobili N. et al. Gene therapy in peripheral blood lymphocytes and bone marrow for ADA-immunodeficient patients // Science. 1995. -Vol. 270. — P. 470−475.
  209. Brown A.M., Benboubetra M., Ellison M. et al. Molecular activation-deactivation of xanthine oxidase in human milk // Biochim. Biophys. Acta. 1995. — Vol. 1245. -№ 2. — P. 248−254.
  210. Buc H.A., Moncion A., Hamet M. et al. Influence of adenosine deaminase inhibition on the phosphoinoside turnover in the initial stages of human T cell activation // Eur. J. Immunol. 1990. — Vol. 20. — P. 611 -615.
  211. Burgess L.J., Maritz F.J., Le-Roux I., Taljaard J.J. Combined use of pleural adenosine deaminase with lymphocyte / neutrophil ratio. Increased specificity for the diagnosis of tuberculous pleuritis // Chest. 1996. — Vol. 109. — № 2. — P. 414−419.
  212. Burkart V., Koike T., Brenner H.H. et al. Dihydrolipoic acid protects pancreatic islet cells from inflammatory attack // Agents. Actions. 1993. — Vol. 38. — № 1−2. — P. 6065.
  213. Cabre F., Camela E.I. Purification, properties and functional groups of bovine liver xanthine oxidase // Biochem. Soc. Trans. 1987. — Vol. 15. -№ 3. — P. 511−512.
  214. Caiolfa V. R., Gill D., Parola A.H. The protonated form of l-N6-etheno-erythro-9−12-hydroxy-3-nonyl.adenine is identified at the active site of adenosine deaminase // FEBS Lett.- 1990.-Vol. 260.-№ l.-P. 19−22.
  215. Canbolat O., Durak I., Cetin R. et al. Activities of adenosine deaminase, 5'-nucleotidase, guanase and cytidine deaminase enzymes in cancerous and non-cancerous human breast tissues // Breast. Cancer. Res. Treat. 1996. — Vol. 37. — № 2. — P. 189 193.
  216. Carcassi A., Marcolongo R. Jr., Marinello E. et al. Liver xanthine oxidase in gouty patients // Arthritis and Rheumat. 1969. — Vol. 12. — № 1. — P. 17−20.
  217. Carrera., Porras A., Vidal F. et al. Evaluation of serum adenosine deaminase as a prognostic marker in the treatment of human immunodeficiency virus infection with zi-covudine // Rev. Clin. Esp. 1995. — Vol. 195. — № 2. — P. 74−77.
  218. Carter C.W. The nucleoside deaminases for cytidine and adenosine: structure, transition state stabilization, mechanism and evolution // Biochimie. 1995. — Vol. 77. — № 1−2. -P. 92−98.
  219. Casanueva V., Cid X., Cavicchioli G. et al. Adenosine deaminase in typhoid fever and other febrile diseases // Rev. Chil. Pediatr. 1991. — Vol. 62. — № 4. — P. 221−226.
  220. Casoli C., Lisa A., Magnani G. et al. Prognostic volue of adenosine deaminase compared to other markers for progression to acquired immunodeficiency syndrome among intravenous drug users // J. Med. Virol. 1995. — Vol. 45. — № 2. — P. 203−210.
  221. Castelli P., Condemi A.M., Brambillasca C. et al. Improvement of cardiac function by allopurinol in patients undergoing cardiac surgery // J. Cardiovasc. Pharmacol. 1995. -Vol. 25 — № 1. — P. 119−125.
  222. Casta I., Servodio Iammarrone C., Giuzio E. et al. A case of osteoporosis associated with adenosine deaminase deficiency // Ital. J. Orthop. Traumatol. — 1990. — Vol. 16. -№ 3.-P. 415−419.
  223. Castro L., Alvarez M.N., Radi R. Modulatory role of nitric oxide on superoxide-dependent luminol chemiluminescence // Arch. Biochem. Biophys. 1996. — Vol. 333. -№ 1.-P. 179−188.
  224. Centelles J.J., Franco R., Bozal J. Purification and partial characterization of brain adenosine deaminase: inhibition by purine compounds and by drugs // J. Ncurosci. Res. 1988. — Vol. 19. — № 2. — P. 258−267.
  225. Chakravarti V.S., Lobell J., Douglas S.D. Chondroosseous dysplasia in sever combined immunodeficiency due to adenosine deaminase dificiency (chondroosseous dysplasie in ADA dificiency SCID) // Pediatr. Radiol. 1991. — Vol. 21. — № 6. — P. 447−448.
  226. Chang W.S., Chang Y.H., Lu F.J., Chiang H. C Inhibitory effects of phenolics on xanthine oxidase // Anticancer. Res. 1994. — Vol. 14. -№ 2A. — P. 501−506.
  227. Chang W.S., Wen P.C., Chiang H.C. Structure, activity relationship of caffeic acid analogues on xanthine oxidase inhibition // Anticancer. Res. 1995. — Vol. 15. — № 3. -P. 703−707.
  228. Chang W.S., Lee Y.J., Lu F.J., Chiang H.C. Inhibitory effects of flavonoids on xanthine oxidase // Anticancer. Res. 1993. — Vol. 13. -№ 6A. — P. 2165−2170.
  229. Chagoya-de-Sanchez V., Hernandez-Munoz R., Suarez J. et al. Temporal variations of adenosine metabolism in human blood // Chronobiol. Int. — 1996. Vol. 13. — № 3. — P. 163−177.
  230. Chen H., Tartaglia A.P., Mitchell B.S. Hereditary overexpression of adenosine deaminase in erythrocytes: evidence for a cis-acting mutation // Am. J. Hum. Genet. 1993. -Vol. 53,-№ 4.-P. 889−893.
  231. Chiang C.S., Chiang C.D., Lin W. et al. Neopterin, soluble interleukin-2 receptor and adenosine deaminase levels in pleural effusions // Respiration. 1994. — Vol. 61. -№ 3. — P. 150−154.
  232. Chiba S., Matsumoto H., Motoi J. et al. High serum adenosine deaminase activity and its correlation with lymphocyte subsets in myasthenia gravis // J. Neurol. Sci. 1990. — Vol. 100. -№ 1−2.-P. 174−177.
  233. Chiba S., Kashiwagi M., Kobayashi N. et al. Serum adenosine deaminase and its isozyme activities in patients with parkinsonis disease // Rinsho. 1993. — Vol. 33. -№ l.-P. 86−88.
  234. Chowdhury M., Fillenz M. Presynaptic adenosine A2 and N-methyl-D-aspartate receptors regulate dopamine synthesis in rat striatal synaptosomes // J. Neurochem. 1991. -Vol. 56.-№ 5.-P. 1783−1788.
  235. Ciccarelli R., Dilorio P., Giuliani P. et al. Rat cultured astrocytes releas guanin-based purines in basal conditions and after hypoxia-hypoglicemia // Glia. 1998. — Vol. 25. -№ l.-P. 93−98.
  236. Cighetti G., Del Puppo M., Paroni R., Galli K.M. Lack of conversion of xanthine dehydrogenase to xanthine oxidase during warm renal ischemia // FEBS Lett. 1990. -Vol. 274.-№ 1−2.-P. 82−84.
  237. Cighetti G., Debiasi S., Paroni R. Effect of glutathione depletion on the conversion of xanthine dehydrogenase to oxidase in rat liver // Biochem. Pharmacol. 1993. -Vol. 9. — № 11. — P. 2359−2361.
  238. Cighetti G., Debiasi S., Paroni R. No documentable role for xanthine oxidase in the pathogenesis of hepatic in vivo ischaemia/reperfusion injury // Pharmacol. Res. 1994. -Vol. 30. -№ 3. — P. 243−251.
  239. Ciruela F., Saura C., Canela E. et al. Adenosine deaminase effects ligand-induced signalling by interacting with cell surface adenosine receptors // FEBS Lett. 1996. -Vol.380.-№ 3.-P. 219−223.
  240. Closa D., Bulbena O., Rosello-Catafau J. et al. Effect of prostaglandins and superoxide dismutase administration on oxygen free radical production in experimental acute pancreatitis // Inflammation. 1993. — Vol. 17. -№ 5. — P. 563−571.
  241. Closa D., Bulbena O., Hotter G. et al. Xanthine oxidase activation in cerulein- and taurocholate-induced acute pancreatitis in rats // Arch. Int. Physiol. Biochim. Biophys. -1994.-Vol. 102.-№ 3.-P. 167−170.v
  242. Coleman M.S., Grever M. Enzymes, inhibitors and leukemia (lymphoma) // J. Cell. Biochem. 1982. — № 6. — P. 380.
  243. Corbo R.M., Scacchi R., Mantuano E. Effect of some thiol reagents on erythrocyte adenosine deaminase (ADA) activity // Enzyme. 1988. — Vol. 39. — P. 50−53.
  244. Cote C.G., Yu F.S., Zulueta J.J. et al. Regulation of intracellular xanthine oxidase by endothelial-derived nitric oxide // Am. J. Physiol. 1996. — Vol. 271. — Pt 1. — № 5. -P. L869−874.
  245. Coudray C., Rachidi S., Favier A. Effect of zinc on superoxide-dependent hydroxyl radical production in vitro // Biol. Trace. Elem. Res. 1993. — Vol. 38. — № 3. — P. 273 287.
  246. Covas M.I., Esquerda A., Arner M. et al. Differential effects of 2'-deoxyguanosine on peripheral blood mononuclear cell proliferation in healthy donors and Hashimoto’s thyroiditis patients // Cell. Prolif. 1996. — Vol. 29. — № 9. — P. 513−521.
  247. Da. Cunha J.G. Adenosine deaminase. A plyridisciplinary enzyme // Acta. Med. Port. -1991. Vol. 4. — № 6. — P. 315−323.
  248. Daddona P.E., Kelley W.N. Analysis of normal and mutant forms of human adenosine deaminase a review // Mol. and Cell. Biochem. — 1980. — Vol. 29. — № 2. — P. 91−101.
  249. Daddona P.E. Human adenosine deaminase. Properties and turnover in cultured T and B lymphoblasts // J. Biol. Chem. 1981. — Vol. 256. — № 23. — P. 12 496−12 501.
  250. Daddona P.E., Wiesmann W.P., Lambros C. et al. Human malaria parasite adenosine deaminase. Characterization in hast enzymedeficient erythrocyte culture // J. Biol. Chem. 1984. — Vol. 259. — № 3. — P. 1472−1475.
  251. Dasmahapatra K.S., Facs M.D., Hill H.Z. et al. Evalution of adenosine deaminase activity in patients with head and neck cancer // J. Surg. Res. 1986. — Vol. 40. — № 4. -P. 368−373.
  252. Deibel M.R., Coleman M.S., Hutton J.J. Effect of adenosine deaminase inhibitors on the apparent rate of phosphorylation of deoxyadenosine // Biochem. Med. — 1981. — Vol. 25. № 3. — P. 288−297.
  253. Delaney S.M., Geiger J.D. Enhancement of NMDA-induced increases in levels of endogenous adenosine by adenosine deaminase and adenosine transport inhibition in rat striatum // Brain. Res. 1995. — Vol. 702. — № 1−2. — P. 72−76.
  254. Devenyi Z.J., Orchard J.L., Powers R.E. Xanthine oxydase activity in mause pancrease: effect of caerulein-induced acute pancreatitis // Biochem. and Biophys. Res. Commun. -1987.-Vol. 149.-№ 3.-P. 841−843.
  255. Di-Giacomo C., Latteri F., Fichera C. ct al. Effect of acetyl-L-carnitine on lipid peroxidation and xanthine oxidase activity in rat skeletal muscle // Neurochem. Res. -1993,-Vol. 18.-№ 11.-P. 1157−1162.
  256. Dinda P.K., Kossev P., Beck I.T., Buell M.G. Role of xanthine oxidase-derived oxidants and leukocytes in ethanol- induced jejunal mucosal injury // Dig. Dis. Sei. -1996. Vol. 41. -№ 12. — P. 2461−2470.
  257. Doherty P.J., Pan S., Mulloy J.C. et al. Adenosine deaminase and thymocyte maturation // Scand. J. Immunol. 1991. — Vol. 33. — № 4. — P. 405−410.
  258. Dong R.P., Kameoka J., Hegen M. et al. Characterization of adenosine deaminase binding to human CD 26 on T cells and its biologic role in immune response // J. Immunol. 1996. — Vol. 156. -№ 4.-P. 1349−1355.
  259. Dorion D., Zhong A., Chiu C. et al. Role of xanthine oxidase in reperfiision injury of ischemic skeletal muscles in the pig and human // J. Appl. Physiol. 1993. — Vol. 75. -№ 1.- P. 246−255.
  260. Dreher D., Jornot L., Junod A.F. Effects of hypoxanthine/ xanthine oxidase on Ca2+ stores and protein synthesis in human endothelial cells // Circ. Res. 1995. — Vol. 76. — № 3. — P. 388−395.
  261. Duarte J.A., Appell H.J., Carvalho F. et al. Endothelium-derived oxidative stress may contribute to exercise-induced muscle damage // Int. J. Sports. Med. 1993. — Vol. 14. -№ 8. -P. 440−443.
  262. Dykens J.A., Shick J.M. Relevance of purine catabolism to hypoxia and recovery in euryoxic and stenoxic marine invertebrates, particularly bivalve molluscs // Comp. Biochem. and Physiol. 1988.-Vol. 91.-№ 1.-P. 35−41.
  263. Ellis G., Goldberg M. A reduced nicotinamide adenine dinucleotide-linked kinetic assay for adenosine deaminase activity // J. Lab. Clin. Med. 1970. — Vol. 76. — № 3. -P. 507−517.
  264. Fabianowska-Majewska K., Greger J. Adenosine deaminase: physical and chemical properties of partially purified mitochondrial and cytosol enzyme from rat liver // Acta. Biochem. Pol. 1992. — Vol. 39. — № 2. — P. 193−204.
  265. Flocke K. Isolation and characterization of 5-Nucleotidase of a human pancreatic tumor cell line // Biochim. et Biophys. Acta. Protein Struct, and Mol. Enzymol. 1991. -Vol. 1076.-№ 2. -P. 273−281.
  266. Fonoll C., Canela E.I., Bozal J. Characterization of the forms of bovine liver adenosine deaminase // Int. J. Biochem. 1982. — Vol. 14. — № 7. — P. 679−683.
  267. Fouw N.J., Ma D.D., Michalevicz R. et al. Differential cytotoxicity of deoxyguanosine and 8-aminoguanosine for human leukemic cell lines and normal bone marrow progenitor cells // Hematol. Oncol. 1984. — Vol. 2. — № 2. — P. 189−197.
  268. Franco R., Oliver I.C., Centelles 1.1., Bozal I. Inhibition of adenosine deaminase from rat liver by some drugs // Biol. Chem. Hoppe. Seyler. 1986. — Vol. 367. — P. 351.
  269. Franco R., Aran I.M., Colomer D. et al. Association of adenosine deaminase with erythrocyte and platelet plasma membrane: an immunological study using light and electron microscopy // J. Histochem. Cytochem. 1990. — Vol. 38. — № 5. — P. 653−658.
  270. Frederiks W.M., Marx F., Kooij A. The effect of ischaemia on xanthine oxidase activity in rat intestine and liver// Int. J. Exp.Pathol. 1993. — Vol. 74. -№ 1. — P. 21−26.
  271. Frederiks W.M., Kooij A., Bosch K.S. Role of xanthine oxidase activity in tissue damage of rat liver after ischemia // Transplant. Proc. 1995. — Vol. 27. — № 5. -P. 2855−2856.
  272. Frederiks W.M., Bosch K.S., Kooij A. Quantitative in situ analysis of xanthine oxidoreductase activity in rat liver // J. Histochem. Cytochem. 1995. — Vol. 43. -№ 7. — P. 723−726.
  273. Frederiks W.M., Bosch K.S. The proportion of xanthine oxidase activity of total xanthine oxidoreductase activity in situ remains constant in rat liver under various (Patho) physiological conditions // Hepatology. 1996. — Vol. 24. — № 5. — P. 11 791 184.
  274. Friedl H.P., Till G.O., Trentz O., Ward P.A. Role of oxygen radicals in tourniquet-related ischemia-reperfusion injury of human patients // Klin. Wochenschr. 1991. -Vol. 69.-№ 21−23.-P. 1109−1112.
  275. Fujii H., Miwa S., Suzuki K. Purification and properties of adenosine deaminase in normal and hereditary hemolytic anemia with increased red cell activity // Hemoglobin. 1980. — Vol. 4. — № 5−6. — P. 693−705.
  276. Fujii H., Miwa S., Tani K. et al. Overproduction of structurally normal enzyme in man: hereditary hemolytic anemia with increased red cell adenosine deaminase activity // Brit. J. Haematol. 1982. — Vol. 51. — № 3. — P. 427−430.
  277. Fujita T., Sakuma S., Fujimoto K. et al. Effects of fatty acids and fatty acyl CoA esters on Cu (2+) — induced conversion of xanthine dehydrogenase to oxidase in rabbit liver // Free. Radic. Biol. Med. 1995. — Vol. 19. -№ 4. — P. 487−491.
  278. Fukamy R., Ohba S., Ishida K. et al. Serum adenosine deaminase and angiotensin converting enzyme activity in patients with endogenous uveitis // Nippo. Ganka. Gakkai. Zasshi. 1994. — Vol. 98. — № 3. — P. 287−292.
  279. Fukushima T., Adachi T., Hirano K. The heparin-binding site of human xanthine oxidase//Biol. Pharm. Bull. 1995. — Vol. 18.-№ 1. — P. 156−158.
  280. Fukuzawa K., Soumi K., Iemura M. et al. Dynamics of xanthine oxidase and Fe (3+)-ADP-dependent lipid peroxidation in negatively charged phospholipid vesicles // Arch. Biochem. Biophys. 1995. — Vol. 316. -№ 1. — P. 83−91.
  281. Gabellieri E., Bernini S., Pirias L. et al. Purification and properties of adenosine deaminase of B. cereus // Ital. J. Biochem. 1986. — Vol. 35. — № 2. — P. 163−166.
  282. Gabellieri E., Bernini S., Pirias L. et al. Purification, stability and kinetic properties of highly purified adenosine deaminase from Bacillus cereus NCIB 8122 // Biophys. Acta: Gen. Subj. 1986. — Vol. 884. — № 3. — P. 490−496.
  283. Galley H.F., Davies M.J., Webster N.R. Xanthine oxidase activity and free radical generation in patients with sepsis syndrome // Crit. Care. Med. 1996. — Vol. 24. -№ 10.-P. 1649−1653.
  284. Gamble H.R., Pappas P.W. Adenosine deaminase (E.C. 3.5.4.4.) from Hymenolepis diminuta // J. Parasitol. 1981. — Vol. 67. — № 5. — P. 759−760.
  285. Gatruli E., Aten R.F., Behrman H.R. Inhibition of gonadotropin action and progesterone synthesis by xanthine oxidase in rat luteal cells // Endocrinologi. 1991. — Vol. 128. -№ 5 — P. 2252−2258.
  286. Ghezzi P., Bianchi M., Mantovani A. et al. Enhanced xanthine oxidase activity in mice treated with interferon and interferon inducers. // Biochem. Biophys. Res. Commun. -1984. Vol. 119. -№ i. — p. 144−149.
  287. Giader B.E., Backer K. Comparative activity of erythrocyte adenosine deaminase and orotidine decarboxylase in Diamond-Blackfan anemia // Am. J. Hematol. 1986. — Vol. 23. -№ 2.-P. 135−139.
  288. Ginevri F., Gustano R., Ollegini R. et al. Renal purine efflux and xanthine oxidase activity during experimental nephrosis in rats: difference between puromycin aminonucleoside and adriamycin nephrosis // Clin. Science. 1990. — Vol. 78. — P. 283 293.
  289. Golembiowska K., White T.D., Sawynok J. Modulation of adenosine releas from rat spinal cord by adenosine deaminase and adenosine kinase inhibitors // Brain. Res. -1995. Vol. 699. — № 2. — P. 315−320.
  290. Golembiowska K., White T.D., Sawynok J. Adenosine kinase inhibitors augment release of adenosine from spinal cord slices // Eur. J. Pharmacol. 1996. — Vol. 307. -№ 2.-P. 157−162.
  291. Gonzalez-Flecha B., Evelson P., Ridge K., Sznajder J. I. Hydrogen peroxide increases Na+/K (+)-ATPase function in alveolar type II cells // Biochim. Biophys. Acta. 1996. -Vol. 1290. -№ l.-P. 46−52.
  292. Grabellieri E., Bernini S., Piras L. et al. Stabilization by monovalent cations of B. cereus adenosine deaminase // Ital. J. Biochem. 1986. — Vol. 35. — № 3. — P. 166−168.
  293. Graham S., Day R.O., Wong H. et al. Pharmacodynamics of oxypurinol after administration of allopurinol to healthy subjects // Br. J. Clin. Pharmacol. 1996. -Vol. 41.-№ 4.-P. 299−304.
  294. Greger J., Fabianowska-Majewska K. Different effect of DGTP on 2'-deoxyadenosine metabolism in mitochondrial and cytosol // Z. Naturforsch. C. 1992. — Vol. 47. -№ 11−12.-P. 893−897.
  295. Guerciolini R., Szumlanski C., Weinshilboum R.M. Human liver xanthine oxidase nature and extent of individual variation // Clin. Pharmacol. Ther. 1991. — Vol. 50. — № 6. — P. 663−672.
  296. Gutteridge S., Malthouse J.P.G., Lamy M.T., Bray R.C. The molibdenum centre of xanthine oxidase and other molibdenum containing enzymes // Biochem. Soc. Trans. -1981.-Vol. 9.-№ 2-P. 324.
  297. Hamer I., Wattiaux R., Wattiaux De Coninck.S. Deleterious effects of xanthine oxidase on rat liver endothelial cells after ischemia/reperfusion // Biochim. Biophys. Acta. -1995.-Vol. 1269.-№ 2.-P. 145−152.
  298. Hara N., Inuzuka S., Kawarada J., Shigematsu N. Pleural SC 58−9 in differential diagnosis of tuberculous, malignant and other effusions // Chest. 1992. — Vol. 102. -№ 4.-P. 1060−1064.
  299. Hassoun P.M., Yu F.S., Zulueta J. J. et al. Effect of nitric oxide and cell redox status on the regulation of endothelial cell xanthine dehydrogenase // Am. J. Physiol. 1995. -Vol. 268. — Pt. 1. — № 5 — P. L809-L817.
  300. Hausladen A., Fridovich I. Competitive inhibition of xanthine oxidase by guanidinium: dependence upon monovalent anions and effects on production of superoxide // Arch. Biochem. Biophys. 1993. — Vol. 304. -№ 2. — P. 479−482.
  301. Hawes E.M., Watts J. A. Xanthine oxidase/dehydrogenase release following ischemia in isolated rat hearts // Am. J. Cardiovasc. Pathol. 1993. — Vol. 4. — № 4. — P. 326−335.
  302. Heiden C. van der, Beemer F.A., Brink W. et al. Simultaneous occurence of xanthine oxidase and sulfite oxidase deficiency. A molybdenum dependent inborn error of metabolism? // Clin. Biochem. 1979. — Vol. 12. — № 6. — P. 206−208.
  303. Heinz F., Reckel S., Pilz R., Kalden J. A neu spectrophotometric assay for enzymes of purine metabolism. IV. Determination of adenosine deaminase // Enzyme. — 1980. -Vol. 25.-№ l.-P. 50−55.
  304. Hellsten Westing Y. Immunohistochemical localization of xanthine oxidase in human cardiac and skeletal muscle // Histochemistry. 1993. — Vol. 100. -№ 3. — P. 215−222.
  305. Hirata Y., Ishii K., Taguchi T. et al. Conversion of xanthine dehydrogenase to xanthine oxidase during ischemia of the rat small intestine and the effect of trifluoperazine on the conversion // J. Pediatr. Surg. 1993. — Vol. 28. -№ 4. — P. 597−600.
  306. Hopson S.B., Lust R.M., Su Y.S. et al. Allopurinol improves myocardial reperfiision injury in a xanthine oxidase-free model // J. Natl. Med. Assoc. 1995. — Vol. 87. -№ 7. — P. 480−484.
  307. Horton J. W., White D.J. Role of xanthine oxidase and leukocytes in postburn cardiac dysfunction Hi. Am. Coll. Surg. 1995.-Vol. 181.-№ 2.-P. 129−137.
  308. Hossain M.A., Hamamoto I., Todo S. et al. Comparison of warm and cold ischemia of the canine small intestine // Eur. Surg. Res. 1995. — Vol. 27. -№ 4. — P. 234−240.
  309. Hosek B., Bohacek J., Sikulova J. Purine metabolizing enzyme activities in radiosensitive tissues of mice after sublethal whole — body irradiation // Gen. Physiol, and Bio-phys. 1989. — Vol. 8. — № 1. — P. 63−71.
  310. Howes B.D., Bray R.C., Richards R.L. et al. Evidence favoring molybdenum-carbon bond formation in xanthine oxidase action: 17Q. and 13C-ENDOR and kinetic, studies // Biochemistry. 1996. — Vol. 35. -№ 5. — P. 1432−1443.
  311. Huber R., Hof P., Duarte R.O. et al. A structure-based catalytic mechanism for the xanthine oxidase family of molybdenum enzymes // Proc Natl. Acad. Sci. U.S.A. -1996. Vol. 93. — № 17. — P. 8846−8851.
  312. Hwang K.C., Wang J.J., Hsieh K.H. Increased erythrocyte adenosine deaminase activity in asthmatic children // Acta. Pediatr. Sin. 1990. — Vol. 31. — № 2. — P. 76−80.
  313. Ibrahim B., Stoward P.J. The histochemical localization of xanthine oxidase // Histochem. J. 1978. — Vol. 10.-№ 5. — P. 615−617.
  314. Ichida K., Amaya Y., Noda K. et al. Cloning of the cDNA encoding human xanthine dehydrogenase (oxidase): structural analysis of the protein and chromosomal location of the gene // Gene. 1993. — Vol. 133. -№ 2. — P. 279−284.
  315. Ikeda K., Sunose H., Takasaka T. Effects of free radicals on the intracellular calcium concentration in the isolated outer hair cell of the guinea pig cochlea // Acta. Otolaryngol. Stockh. 1993.-Vol. 113. -№ 2. — P. 137−141.
  316. Ito S., Syundo I., Tsuji Y. et al. Histochemical and biochemical studies of guanase in the kidney // Jap. J. Clin. 1987. — Vol. 16. — № 3. — P. 225−228.
  317. Jankela J., Baranovska M., Antalikova J. Forms of xanthine oxidoreductase in the tissues of Japanese quail // Vet. Med. Praha. 1993. — Vol. 38. -№ 5. — P. 297−304.
  318. Janssen M., Van der Meer P., de Jong J.W. Antioxidant defences in rat, pig, guinea pig, and human hearts. comparison with xanthine oxidoreductase activity // Cardiovasc. Res. — 1993. — Vol. 27. -№ 11. — P. 2052−2057.
  319. Jarasch E.-D. Significance of xanthine oxidase in capillary endotelian cells // Acta Physiol. Scand. 1986. — Vol. 126. — Suppl. № 548. — P. 39−46.
  320. Jaroszewicz L., Stelmach H. Intracellular distribution of AMP deaminase in the pig thyroid gland // Enzyme. 1984. — Vol. 31. — № 3. — P. 137−142.
  321. Joannidis M., Gstraunthaler G., Pfaller W. Xanthine oxidase: evidence against a causative role in renal reperfusion injury // Am. J. Physiol. 1990. — Vol. 258. — Pt. 2. -№ 2 — P. F232-F236.
  322. Jones criteria (revised) for guidance in the diagnostic of rheumatic fever // Circulation. 1984. — Vol. 69. — P. 204A-208A.
  323. Joshida N., Sadamoto T., Hatori T. et al. Influence of hepatitis C virus on the alcoholic liver diseases // Arukoru. Kenkyuto. Jakufutsu. Ison. 1992. — Vol. 26. — № 6. — P. 569 578.
  324. Jun H.K., Kim T.S., Yeeh Y. Purification and characterization of an extracellular adenosine deaminase from Nocardioides sp. J-326 TK // Biotechnol. and Appl. Bio-chem. 1994. — Vol. 20. — № 2. — P. 265−277.
  325. Kaletha K., Bogdanowicz S., Raffin I. Regulatory properties of pigeon heart muscle of AMP-deaminase // Biochem. 1987. — Vol. 69. — № 2. — P. 117−123.
  326. Kalckar H.M. Differential spectrophotometry of purine compounds by means of specific enzymes. I. Determination of hydroxypurine compounds // J. Biol. Chem. -1947. Vol. 167. -№ 2. — P. 429−443.
  327. Kalcar H.M. Differential spectrophotometry of Purine compounds by means of specific enzymes. III. Studies of the enzymes of purine metabolism // J. Biol. Chem. 1947. -Vol. 167. -№ 2.-P. 461−475.
  328. Kane B.J., Kuhn J.G., Rouch M.K. Pentostatin: an adenosine deaminase inhibitor for the treatment of hairy cell leukemia // Ann. Pharmacother. 1992. — Vol. 26. — № 7−8. -P. 939−947.
  329. Kaplan E.L., Markowitz M. The fall and rise of rheumatic fever in the United States: a commentary // Int. J. Cardiol. 1988. — Vol. 21. — P. 3−10.
  330. Kari O., Raivi O. The biochemical basis of immunodeficiency disease// Eur. J. Pediatr. 1980. — Vol. 135.-P. 13−20.
  331. Karwinski W., Bolann B., Ulvik R. et al. Normothermic liver ischemia in rats: xanthine oxidase is not the main source of oxygen free radicals // Res. Exp. Med. Berl. 1993. -Vol. 193. -№ 5. — P. 275−283.
  332. Kato S. Enzyme-histochemical identification of lymphatic vessels by light and backscattered image scanning electron microscopy // Stain. Technol. 1990. — Vol. 65. -№ 3. — P. 131−137.
  333. Kawachi M., Kono N., Mineo I. et al. Decreased xanthine oxidase activities and increased urinary oxypurines in heterozygotes for hereditary xanthinuria // Clin. Chim. Acta. 1990.- Vol. 188.-№ 2.-P. 137−146.
  334. Kawakita S. Rheumatic fever and rheumatic heart disease in Japan // Jap. Circulat. J. -1986.-Vol. 50.-P. 1241−1245.
  335. Kawamoto S., Tashiro S., Miyauchi Y., Inoue M. Mechanism for enterohepatic injury caused by circulatory disturbance of hepatic vessels in the rat // Proc. Soc. Exp. Biol. Med. 1991.-Vol. 198.-№ l.-P. 629−635.
  336. Kela U., Vijayvargiya R., Trivedi C.P. Inhibitory effects of methylxanthine oxidase // Life Sci. 1980. — Vol. 27. — № 22. — P. 2109−2119.
  337. Kelbel C., Stumpf B., Schmidt W. et al. Role of serum adenosine deaminase as an immune parameter of tuberculosis // Pneumologie. 1995. — Vol. 49. — № 12. — P. 684 688.
  338. Kizaki H., Matsuo I., Sakurada T. Xanthine oxidase and guanase activities in normal and psoriatic epidermis // Clin. Chim. Acta. 1977. — Vol. 75. — № 1. — P. 1−4.
  339. Kjaeve J., Ingebrigtsen T., Naess L. et al. Methylprednisolone attenuates airway and vascular responses induced by reactive oxygen species in isolated, plasma -perfused rat lungs // Free. Radic. Res. 1996. — Vol. 25. — № 5. — P. 407−414.
  340. Klockavs M., Kleemola M., Leinonen M., Koskela M. Serum adenosine deaminase in viral and bacterial pneumonia // Chest. 1991. — Vol. 99. — № 3. — P. 137−140.
  341. Knudsen T.B., Winters R.S., Blackburn M.R. Switch of adenosine deaminase from maternal to fetal origin during mouse // Proc. Soc. Exp. Biol, and Med. 1990. -Vol. 194.-№ 4.-P. 380.
  342. Knudsen T.B., Winters R.S., Otey S.K. et al. Effects of ®-deoxycoformycin (pen-tostatin) on intrauterine nucleoside catabolism and embryo viability in the pregnant mouse // Teratology. 1992. — Vol. 45. — Ns 1. — P. 91−103.
  343. Kobayashi F., Ikeda T., Marumi F., Sato C. Adenosine deaminase isoenzymes in liver diseas // Am. J. Gastroenterol. 1993. — Vol. 88. — № 2. — P. 266−271.
  344. Koike K., Moore F.A., Moore E.E. et al. Gut ischemia mediates lung injury by a xanthine oxidase-dependent neutrophil mechanism // J. Surg.Res. 1993. — Vol. 54. — № 5. — P. 469−473.
  345. Koizumi PI., Tomizawa K., Tanaka H. et al. Clinical significance of serum adenosine deaminase activity in patients with mycosis fungoides // J. Dermatol. 1993. — Vol. 20. — № 7. — P. 394−399.
  346. Kooij A., Schiller H. J., Schijns M. et al. Conversion of xanthine dehydrogenase into xanthine oxidase in rat liver and plasma at the onset of reperfusion after ischemia // Hepatology. 1994. — Vol. 19. -№ 6. — P. 1488−1495.
  347. Kojima S., Icho T., Kajiwara Y., Kubota K. Neopterin as an endogenous antioxidant // FEBS. Lett. 1992. — Vol. 304. -№ 2−3. — P. 163−166.
  348. Komsuoglu B., Goldeli O., Kulan K., Komsuoglu S.S. The diagnostic and prognostic value of adenosine deaminase in tuberculous pericarditis // Eur. Heart. J. 1995. — Vol. 16.- № 8. -P. 1126−1130.
  349. Kondo PI., Nakagaki I., Sasaki S. et al. Mechanism of oxidative stress in skeletal muscle atrophied by immobilization // Am. J. Physiol. 1993. — Vol. 265. — Pt. 1. — № 6 -P. E839−844.
  350. Kopff M., Zakrzewska I., Klem J. et al. Activity of adenosine deaminase in red blood cells of patiens suffering from multiple sclerosis treated with adrenocorticotropic hormone // Pol. J. Pharmacol. 1995. — Vol. 47. — № 6. — P. 525−530.
  351. Korber W., Meisterernst E., Hermann G. Quantitative measurement of adenosine deaminase from human erythrocytes // Clin. Chim. Acta. 1975. — Vol. 63. — P. 323−333.
  352. Kurata N. Adenosine deaminase // Nippon. Rinsho. 1995. — Vol. 53. — № 5. — P. 11 781 183.
  353. Kuwano K., Ikeda H., Oda T. et al. Xanthine oxidase mediates cyclic flow variations in a canine model of coronary arterial thrombosis // Am. J. Physiol. 1996. — Vol. 270. -Pt. 2. — № 6 — P. H1993-H1999.
  354. Latorraca S., Piersanti P., Tesco G. et al. Effect of phosphatidylserine on free radical susccNibility in human diploid fibroblasts // J. Neural. Transm. Park. Dis. Dement. Sect. 1993. -Vol. 6.-№ l.-P. 73−77.
  355. Laughlin M.H., Simpson T., Sexton W.L. et al. Skeletal muscle oxidative capacity, antioxidant enzymes, and exercise training // J. Appl. Physiol. 1990. — Vol. 68. — № 6. -P. 2337−2343.
  356. Laycock S.K., McMurray J., Kane K.A., Parratt J.R. Effects of the xanthine oxidase system on cardiac function in anaesthetised rats // Free. Radic. Biol. Med. 1993. -Vol. 15. -№ 3. — P. 249−255.
  357. Lee H.S., Allan G. Bovine thyroidal xanthine oxidase // Int. J. Biochem. 1978. -Vol. 9. -№ 8. — P. 559−566.
  358. Lewis A.S., Murphy L. Inhibition of mammalian xanthine oxidase by folate compounds and amethopterin // J. Biol. Chem. 1984. — Vol. 259. -№ 1.- P. 12−15.
  359. Lin Y. Vasoactive intestinal polypeptide prevents injury of pulmonary vascular permeability due to xanthine with xanthine oxidase // Chin. Med. Sci. J. 1995. -Vol. 10. -№ 3. — P. 141−145.
  360. Ling F., Jnoue Y., Kimura A. Purification and characterization of adenosine deaminase from Klebsiella sp. LF 1202 // J. Ferment. And Bioeng. 1991. — Vol. 71. — № 2. -P. 89−92.
  361. Litsky M. L., Hohl C.M. Luccas J. H., Jurkowitz M.S. Inosine and guanosine preserve neuronal and glial cell viability in mous spinal cord cultures during chemical hypoxia // Biol. Chem. 1987. — Vol. 21. -№ 2. — P. 134−136.
  362. Luo S., Jinsheng., Shen J., Zou G. Shengwuhuaxue yu shengwuwuli jinzhan // Progr. Biochem. and Biophys. 1996. — Vol. 23. — № 6. — P. 531−537.
  363. Lupidi G., Falasca M., Marmocchi F. et al. Adenosine deaminase from bovine brain: purification and partial characterization // Biochem. Int. 1992. — Vol. 26. — P. 10 531 063.
  364. Mac Gowan S.W., Regan M.C., Malone C. et al. Superoxide radical and xanthine oxidoreductase activity in the human heart during cardiac operations // Ann. Thorac. Surg. 1995.-Vol. 60. — № 5. — P. 1289−1293.
  365. Machado L.D., Livramento J.A., Spina-Franca A. Adenosine deaminase in the cerebrospinal fluid of patients with acquired immunodeficiency syndrome // Arq. Neurop-siquiatr. 1995. — Vol. 53. — № 4. — P. 755−759.
  366. Maeda K., Ito K., Jamaguchi N. Purine nucleoside phosphorylase (PNP) and adenosene deaminase (ADA) activities examined cytochemically in unfixed lymphocytes of patients with lymphoproliferative disorders // Blood. 1981. — Vol. 58. — № 5. — P. 897 903.
  367. Mahnke-Zizelman D.K., Sabina R.L. Cloning of human AMP deaminase isoform cdnas. Evidence from a third AMPD gene exhibiting alternatively apliced 5-'exons // J. Biol. Chem. 1992. — Vol. 267. — № 29. — P. 20 866−20 877.
  368. Majumdar R., Cwik V.A., Solonynko G., Brooke M.H. Relationship of oxypurine release to contractile failure in dinitrophenol. treated rat skeletal muscle // Acta. Physiol. Scand. 1993. — Vol. 149. -№ 3. — P. 249−255.
  369. Malthouse J.-P.G., Bray R.C. The effect of pH on the exchangeability with deuterium (Y) in the active and the desulpho forms of xanthine oxidase // Biochem. J. 1983. -Vol. 215.-№ l-.P. 101−106.
  370. Mansell M.A., Allsop I., Watts R.W. Effect of renal failure on erythrocyte purine nucleotide, nucleoside and base concentrations and some related enzyme activities // Clin. Sci. 1981. — Vol. 61. — № 6. — P. 757−764.
  371. Many A., Westerhausen-Larson A., Kanbour-Shakir A., Roberts J. M. Xanthine oxidase/dehydrogenase is present in human placenta // Placenta. 1996. — Vol. 17. — № 5−6. — P. 361−365.
  372. Many A., Hubel C.A., Roberts J.M. Hyperuricemia and xanthine oxidase in preeclampsia, revisited // Am. J. Obstet. Gynecol. 1996. — Vol. 174. — Pt. 1. — № 1. — P. 288−291.
  373. Mao Y., Zang L., Shi X. Singlet oxygen generation in the superoxide reaction // Biochem. Mol. Biol. Int. 1995. — Vol. 36. -№ 1. — P. 227−232.
  374. Marco P., Tinnirello D., Tambone-Reyes M. et al. Syndromes and paroxysmal nocturnal hemoglobinuria // Tumori. 1992. — Vol. 78. — № 6. — P. 370−373.
  375. Martemyanov V.F., Stogarov M.Y., Zborovsky A.B. Activities of enzymes of purine metabolism and superoxide dismutase in patients with gout // Abstracts of 11 th EU-LAR Symposium. Geneva, Switzerland, 1998. — Vol. 27. — № 2. — P. 139.
  376. Martemjanov V.F., Stazharov M.Y., Bedina S.A., Chernykh T.P. Rheumatoid arthritis and purine metabolism // Annals of Rheumatic Diseasis: Abstract of XIV European League Against Rheumatism Congress. Scotland, 1999. P. 76.
  377. Marke T.M. Molecular basis of adenosine deaminase deficiency // Immunodeficiency. — 1994. Vol. 5. — № 2. — P. 141−157.
  378. Martin M., Aran M., Colomer O. et al. Surface adenosine deaminase a novel B-cell marker in chronic lymphocytic leukemia // Hum. Immunol. 1995. — Vol. 42. — № 3. -P. 265−273.
  379. Martinez C., Zumalacarregu J.M., Diez V., Burgos J. Bovine skeletal muscle adenosine deaminase. Purification and some properties // Int. J. Biochem. 1984. — Vol. 16. -№ 2.-P. 1279−1282.
  380. Martinek R.G. Micromethod for estimation of serum adenosine deaminase // Clin. Chem. 1963. — Vol. 9. — № 5. — P. 620−625.
  381. Massey V., Komai H., Palmer G., Elion G.B. On the mechanism of inactivation ofxanthine oxidase by allopurinol and other pyrazolo 3.4-d. pyrimidines // J. Biol. Chem. 1970. — Vol. 245. -№ 11. — P. 2837−2844.
  382. Mathru M., Dries D.J., Barnes L. et al. Tourniquet-induced exsanguination in patients requiring lower limb surgery. An ischemia-reperfusion model of oxidant and antioxidant metabolism // Anesthesiology. 1996. — Vol. 84. -№ 1. — P. 14−22.
  383. Matsubara T., Dhalla N.S. Relationship between mechanical dysfunction and depression of sarcolemmal Ca (2+)-Pump activity in hearts perfused with oxygen free radicals // Mol. Cell. Biochem. 1996. — Vol. 160−161. — P. 179−185.
  384. Matsubara T., Musat-Marcu S., Misra H.P., Dhalla N.S. Protective effect of vanadate on oxyradical-induced changes in isolated perfused heart // Mol. Cell. Biochem. 1995. -Vol. 153.-№ 1−2. — P. 79−85.
  385. Mazur A., Sackler M. Haemochromatosis and hepatic xanthine oxidase // Lancet. -1967.-№ 7484-P. 254−255.
  386. Mc Manaman J. L., Shellman V., Wright R.M., Repine J.E. Purification of rat liver xanthine oxidase and xanthine dehydrogenase by affinity chromatography on benzamidine-sep-harose // Arch. Biochem. Biophys. 1996. — Vol. 332. — № 1. — P. 135 141.
  387. Mekhfi H., Veksler V., Mateo P. et al. Creatine kinase is the main target of reactive oxygen species in cardiac myofibrils // Circ. Res. 1996. — Vol. 78. — № 6. — P. 10 161 027.
  388. Melissinos K., Delidon A., Grammenou S., Markopoulos P. Study of the activity of lymphocyte adenosine deaminase in chronic renal failure // Clin. Chim. Acta. — 1983. -Vol. 135.-№ l.-P. 9−12.
  389. Mcnon I.A. Nature of the species generated by xanthine oxidase involved in secretory hystamine release from mast cells // Biochem. and Cell. Biol. 1989. — Vol. 67. — № 8. -P. 397−403.
  390. Miller D.M., Grover T.A., Nayini N., Aust S.D. Xanthine oxidase and iron dependent lipid peroxidation//Arch. Biochem. Biophys. — 1993. — Vol. 301. -№ l.-P. 1−7.
  391. Mira M.L., Manso C.F. Alcohol and free oxygen radicals // Acta. Med. Port. 1993. -Vol. 6. -№ 5. — P. 193−198.
  392. Misawa M., Nakano E. Airway constriction by xanthine/ xanthine oxidase in guinea pigs in vivo //J. Toxicol. Environ. Health. 1993. — Vol. 39. -№ 2. — P. 193−205.
  393. Miyamoto Y., Akaike T., Yoshida M. et al. Potentiation of nitric oxide-mediated vasorelaxation by xanthine oxidase inhibitors // Proc. Soc. Exp. Biol. Med. 1996. -Vol. 211.-№ 4. -P. 366−373.
  394. Mohamedali K.A., Quicherit O.M., Kellems R.E., Rudolph F.B. The highest levels of purine catabolic enzymes in mice are present in the proximal small intestine // J. Biol. Chem.- 1993.-Vol. 268. -№ 31.-P. 23 728−23 733.
  395. Molinos L., Fernandez R., Dominguez M.J. et al. Adenosine deaminase activity in the aetiological diagnosis of community-acquired pneumonia // Scand. J. Infec. Dis. — 1997. Vol. 29. — № 3. — P. 287−290.
  396. Mondal M.S., Mitra S. The inhibition of bovine xanthine oxidase activity by Hg2+ and other metal ions // J. Inorg. Biochem. 1996. — Vol. 62. -№ 4. — P. 271−279.
  397. Moriwaki Y., Yamamoto T., Yamaguchi K. et al. Immunohistochcmical localization of aldehyde and xanthine oxidase in rat tissues using polyclonal antibodies // Histochem. Cell. Biol. 1996. — Vol. 105.-№ 1,-P. 71−79.
  398. Moriwaki Y., Yamamoto T., Suda M. et al. Purification and immunohistochemical tissue localization of human xanthine oxidase // Biochim. Biophys. Acta. 1993. -Vol. 1164. -№ 3. — P. 327−330.
  399. Morpeth F.F., Bray R.C. Inhibition of xanthine oxidase by various aldehydes // Biochemistry. 1984. — Vol. 23. -№ 6 -P. 1332−1338.
  400. Mousson B., Desjacques P., Baltassat P. Measurement of xanthine oxidase activity in some human tissues. An optimized method // Enzyme. 1983. — Vol. 29. — № 1. — P. 3243.
  401. Muindi J.F., Stevens Y.W., Warrell R.P.Jr., Young C.W. In vitro differential metabolism of merbarone by xanthine oxidase and microsomal flavoenzymes. The role of reactive oxygen species // Drug. Metab. Dispos. 1993. — Vol. 21. — № 3. — P. 410 414.
  402. Muller G., Krug K., Richter V. et al. Adenosindesamtrasea ktivitaten bei Leukamie-patienten // Folia haemotol. 1981. — Vol. 108. — № 6. — P. 763−768.
  403. Muralidhara., Matsumura F., Blankenship A. 2,3,7,8-tetra chloradibenzo-p-dioxin (TCDD) — induced reduction of adenosine deaminase activity in vivo and in vitro // J. Biochem. Toxicol. 1994. — Vol. 9. — № 5. — P. 249−259.
  404. Nair V., Buenger G.S., Sells T.B. Inhibition of mammalian adenosine deaminase by novel functionalized 2', 3'-dideoxyadenosines // Biochim. Biophys. Acta. 1991. -Vol. 1078.-№ l.-P. 121−123.
  405. Nakashima K., Kuroda N., Kawaguchi S. et al. Peroxyoxalate chemiluminescent assay for oxidase activities based on detecting enzymatically formed hydrogen peroxide // J. Biolumin. Chemilumin. 1995. — Vol.10. № 3. — P. 185−191.
  406. Nalini S., Mathan M.M., Balasubramanian K.A. Oxygen free radical induced damage during intestinal ischemia/reperfusion in normal and xanthine oxidase deficient rats // Mol. Cell. Biochem. 1993. — Vol.124. № 1. — P.59−66.
  407. Namiot Z., Rutkeiwicz J., Stasiewicz J., Gorski J. Adenosine deaminase activity in the human gastric mucosa in relation to acid secretion // Digestion. — 1990. Vol. 45. -№ 3. — P. 172−175.
  408. Namiot Z., Stasiewicz J. Adenosine deaminase activity in the human duodenal mucose in relation to gastric acid secretion // J. Physiol. Pharmrcol. 1992. — Vol. 43. — № 2. -P. 149−152.
  409. Namiot Z., Kemona A., Stasiewicz J. et al. Adenosine deaminase activity in gastric cancer // Cancer. Lett. 1994. — Vol. 82. — № 1. — P. 95−98.
  410. Niedzwicki J.G., Liou C., Abernethy D.R. et al. Adenosine deaminase isoenzymes of the opossum didelphis virginiana: initial chromatographic and kinetic studies // Comp. Biochem. Physiol. Biochem. Mol. Biol. 1995. — Vol. 111. — № 2. — P. 291−298.
  411. Nielsen V.G., McCammon A.T., Tan S. et al. Xanthine oxidase inactivation attenuates postocclusion shock after descending thoracic aorta occlusion and reperfusion in rabbits // J. Thorac. Cardiovasc. Surg. 1995. — Vol. 110. — № 3. — P. 715−722.
  412. Nielsen V.G., Tan S., Weinbroum A. et al. Lung injury after hepatoenteric ischemia-reperfusion: role of xanthine oxidase // Am. J. Respir. Crit. Care. Med. 1996. -Vol. 154.-№ 5. -P. 1364−1369.
  413. Nielsen V.G., Tan S., Baird M.S. et al. Gastric intramucosal pH and multiple organ injury: impact of ischemia-reperfusion and xanthine oxidase // Crit. Care. Med. 1996. -Vol. 24.-№ 8. — P. 1339−1344.
  414. Nishikawa Y., Fukumoto K., Watanale F. Liver disease diagnoses based on serum adenosine deaminase activity // Jap. Clin. Chem. 1986. — Vol. 15. — № 5. — P. 259−263.
  415. Nishikawa Y., Nakamura M., Fukumoto K. et al. Adenosine deaminase isoenzymes in patients with Graves' disease // Rinsho. Byori. 1995. — Vol. 43. — № 10. — P. 10 571 060.
  416. Nishimura M., Yamaoka K., Yasui H. et al. Effect of temperature in perfusate on local hepatic disposition of BOF-4272. a new xanthine oxidase inhibitor // Biol. Pharm. Bull. 1995. — Vol. 18. — № 7. — P. 980−983.
  417. Nisizawa K., Okada J., Kubo K., Anzai H. An adenylate deaminase from Porphyra ye-zoensis Ueda // J. Phycol. 1980. — Vol. 28. — № 4. — P. 205−210.
  418. Nordback I.H., Olson J. L., Chacko V.P., Cameron J. L. Detailed characterization of experimental acute alcoholic pancreatitis // Surgery. 1995. — Vol. 117. -№ 1. — P. 4149.
  419. Ogawa T., Aikawa J., Aikawa T. Affinity diffinity of adenosine deaminase for the purine ribosideepoxyactivated sepharose 6B column // Comp. Biochem. and Physiol. -1987. Vol. 88. — № 2. — P. 491−495.
  420. Ogawa T., Aikawa J., Aikawa T. Kinetic characteristics and binding process of substrate analogs to the adenosine deaminase in the marine mussel Mytilus edulis // Comp. Biochem. and Physiol. 1987. — Vol. 88. — № 1. — P. 91−100.
  421. Odio A. The incidence of acute rheumatic fever in suburben area of Los Angeles: a 10-year study//West. J. Med. 1986. — Vol. 144. — P. 179−185.
  422. Ohata M., Masuda I., Nonaka K., Sugiura R. Combination assay of IAP and ADA in hematologic malignancies // Rinsho. Byori. 1990. — Vol. 38. — № 6. — P. 703−710.
  423. Ohiba S., Saitoh M., Kashiwagi M. et al. Isosyme analysis of the high serum adenosine deaminase activity in patients with myastenia Gravis // Intern. Med. 1995. — Vol. 34. -№ 2.-P. 81−84.
  424. Oka H. Xanthine oxidoreductase activity in rat brain tissue: the changes after decapitation//No. To. Shinkei. 1989. — Vol. 41. -№ 6. — P. 575−81.
  425. Okajima S. Mechanisms of reperfusion injury of rat kidney // Hokkaido. Igaku. Zasshi. -1990. Vol. 65. — № 3. — P. 277−284.
  426. Okamoto K., Nishino T. Mechanism of inhibition of xanthine oxidase with a new tight binding inhibitor// J. Biol. Chem. 1995. — Vol. 270. -№ 14. — P. 7816−7821.
  427. Orriols R., Munoz X., Drobnic Z. et al. High adenosine deaminase activity in pleural effusion due to psittacosis (letter) // Chest. 1992. — Vol. 101. — № 3. — P. 881−882.
  428. Oosthvizen H.M., Ungerer P., Bissbort S.H. Kinetic determination of serum adenosine deaminase // Clin. Chem. 1993. — Vol. 39. — № 10. — P. 2182−2185.
  429. Pagani R., Tabucchi A., Carlucci F., Marinello E. Gli enzimi del catabolismo dei nu-cleotidi purinici nelle leucemie nelle immunodeficienze congenite e acvuisite // G. Ital. Chim. Clin.-1991.-Vol. 16.-№ 4. P. 217−229.
  430. Parks D.A., Granger D. Xanthine oxidase: biochemistry, distribution and physiology // Acta physiol. Scand. 1986. — Vol. 126. -№ 548. — P. 87−89.
  431. Parks D.A., Williams T.K., Beckman J.S. Conversion of xanthine dehydrogenase to oxidase in ischemic rat intestine: a reevaluation // Am. J. Physiol. 1988. — Vol. 254. — Pt. 1. -№ 5 — P. G768-G774.
  432. Pechan I., Starkova B., Pechanova E. et al. Simple and fast method of adenosine deaminase isolation from the bovine heart // Biologia. 1983. — Vol. 38. — № 8. — P. 735−742.
  433. Perez de Oteyza C., Menendez M., Irazabal C. et al. Adenosine deaminase (ADA) and beta-2-microglobulin (beta 2 M) as discriminating serum markers of progression to AIDS // An. Med. Interna. 1996. — Vol. 13. — № 5. — P. 217−221.
  434. Perignon J.L., Hamet M., Bue H.A. et al. Biochemical study of a case of hemolytic anemia with increased (85-fold) red cell adenosine deaminase // Purine Metab. Man: Proc. 4 th Int Symp. Hum. Purine and Pyrimidine Metab. London, 1984. — P. 355−358.
  435. Petterson T., Klockars M., Weber T.H., Essen R. Adenosine deaminase activity in joint effusion // Scand. J. Rheumatol. 1988. — Vol. 17. — № 5. — P. 365−369.
  436. Phillis J.W., Sen S., Cao X. Amflutizole, a xanthine oxidase inhibitor, inhibits free radical generation in the ischemic/reperfused rat cerebral cortex // Neurosci. Lett. -1994.-Vol. 169. -№ 1−2.-P. 188−190.
  437. Phillis J. W., Perkins L.M., Smith-Barbour M., O’Regan M.H. Oxypurinol-enhanced postischemic recovery of the rat brain involves preservation of adenine nucleotides // J. Neurochem. 1995. — Vol. 64. -№ 5. — P. 2177−2184.
  438. Picard-Ami L. A Jr., MacKay A., Kerrigan C.L. Pathophysiology of ischemic skin flaps: differences in xanthine oxidase levels among rats, pigs, and humans // Plast. Reconstr. Surg. 1991.-Vol. 87.-№ 4.-P. 750−755.
  439. Plaza V., Serra-Batlles J., Arias M. et al. High adenosine deaminase level in pleural effusion due to Waldenstrom’s macroglobulinemia // Respiration. 1996. — Vol. 63. -№ l.-P. 59−60.
  440. Podzuweit T., Braun W., Muller A., Schaper W. Arrhythmias and infarction in the ischemic pig heart are not mediated by xanthine oxidase-derived free oxygen radicals // Basic. Res. Cardiol. 1987. — Vol. 82. — № 5. — P. 493−505.
  441. Podzuweit T., Muller A., Beck H., Bader R. Inhibition of xanthine oxidase from rat heart by pyrazolo (3.4-d)pyrimidines in vitro // Mol. and Cell. Cardiol. 1990. -Vol. 22. -№ 3. — P. 50−58.
  442. R. «Hairy enzymes» stay in the blood // Science. 1990. — Vol. 248. — № 4953. -P. 203.
  443. Porras A.G., Palmer G.J. The room temperature potentiometry of xanthine oxidase. pH-dependent redox behavior of the flavin, molybdenum, and iron-sulfur centers // J. Biol. Chem. 1982. — Vol. 257. — № 19. — P. 11 617−11 626.
  444. Povoa H.Jr., Sa L.D., Lessa V.M. Xanthine oxidase and triglycerides in serum of patients with hyperlipoproteinemia, type IV // Biomed. Biochim. Acta. 1984. -Vol. 43. -№ 10. — P. 1201−1203.
  445. Prasad K., Kalra J., Bharadwaj L. Cardiac depressant effects of oxygen free radicals // Angiology. 1993. — Vol. 44. — № 4. — P. 257−270.
  446. Prichard M., Ducharme N.G., Wilkins P.A. et al. Xanthine oxidase formation during experimental ischemia of the equine small intestine // Can. J. Vet. Res. 1991. -Vol. 55.-№ 4.-P. 310−314.
  447. Puing J.G., Mateos F.A., Diar V.D. Inhibition of xanthine oxidase by allopurinol: a therapeutic option for ischaemia induced pathological processes? // Ann. Rheum. Dis. -1989. Vol. 48. — № 11. — P. 883−888.
  448. Punch J., Rees R., Cashmer B. et al. Xanthine oxidase: its role in the no-reflow phenomenon//Surgery.- 1992,-Vol. 111.-№ 2.-P. 169−176. v
  449. Puukka R., Puukka M., Leppilampi M. et al. Erythrocyte adenosine deaminase, purine nucleoside phosphorylase and phosphoribosyltransferase activity in patients with Down’s syndrome // Clin. Chim. Acta. 1982. — Vol. 126. — № 3. — P. 275−281.
  450. Radak Z., Asano K., Inoue M. et al. Superoxide dismutase derivative reduces oxidative damage in skeletal muscle of rats during exhaustive exercise // J. Appl. Physiol. 1995. -Vol. 79. — № 1. — P. 129−135.
  451. Ramse W., Mullen C.A., Biaese R.M. Retrovirus mediated gene transfer as therapy for adenosine deaminase (ADA) deficiency // Leukemia. 1995. — Vol. 1. — P. 70.
  452. Rasanen L.A., Wiitanen P.A., Lilius E.M. et al. Accumulation of uric acid in plasma after repeated bouts of exercise in the horse // Comp. Biochem. Physiol. B. Biochem. Mol. Biol. 1996. — Vol. 114.-№ 2.-P. 139−144.
  453. Rees R., Smith D., Li T.D. et al. The role of xanthine oxidase and xanthine dehydrogenase in skin ischemia//J. Surg. Res. 1994. — Vol. 56. -№ 2. — P. 162−167.
  454. Resta R., Hooker S.W., Laurent A.B. et al. Insights into thymic purine metabolism and adenosine deaminase deficiency revealed by transgenic mice overexpressing ecto-5'-nucleotidase (CD 73) // J. Clin. Invest. 1997. — Vol. 99. — № 4. — P. 676−683.
  455. Rodbell M., Lutz B., Stephen L. et al. The clucagen-sensetive Adenyl Cyclase System in plasma membranes of rat Liver // J. Biol. Chem. 1971. — Vol. 246. — P. 1877−1888.
  456. Roesel R.A., Bowyer F., Blankenship P.P., Hommes F.A. Combined xanthine and sulphite oxidase defect due to a deficiency of molybdenum cofactor // J. Inherit. Metab. Disease. 1986. — Vol. 9. -№ 4. — P. 343−347.
  457. Rokosu A.A. The characterization of an adenosine deaminase from chicken serum // Comp. Biochem. and Physiol. 1983. — Vol. 74. — № 3. — P. 441−444.
  458. Rootwelt T., Almaas R., Oyasaeter S. et al. Release of xanthine oxidase to the systemic circulation during resuscitation from severe hypoxemia in newborn pigs // Acta.Paediatr. 1995. — Vol. 84. — № 5. — P. 507−511.
  459. Ross W.B., Huecksteadt T.P., Panus P.C. et al. Regulation of xanthine dehydrogenase and xanthine oxidase activity by hypoxia // Am. J. Physiol. 1996. — Vol. 270. — Pt. 1. -№ 6.-P. L941-L946.
  460. Russell N.H., Hoffbrand A.V., Bellingham A.J. Potential use of purine nucleosides and enzyme inhibitors for selective depletion of Thy-lymphoblasts from human bone marrow // Leuk. Res. 1986. — Vol. 10. -№ 3. — P. 325−329.
  461. Russo M., Giancane R., Apice G., Galanti B. Adenosine deaminase and purine nucleoside phosphorylase activities in peripheral lymphocytes from patients with sold tumours // Brit. J. Cancer. 1981. — Vol. 43. — № 2. — P. 196−200.
  462. Sakai M., Yamagami K., Kitazawa Y. et al. Xanthine oxidase mediates paraquat-induced toxicity on cultured endothelial cell // Pharmacol. Toxicol. 1995. — Vol. 77. -№ 1. — P. 36−40.
  463. Samra Z.Q., Oguro T., Containe R., Ashraf M. Immunocytochemical localization of xanthine oxidase in rat miocardium // J. Submicrosc. Cytol. and Pathol. 1991. -Vol.23.-№ 3. -P. 379−390.
  464. Santoianni P., Ayala F. Nucleic acids enzymes in human hair roots // Acta Dermato-Venereol. 1973. — Vol. 53. -№ 6. — P. 449−452.
  465. Sarin P. S., Thornton A., Sun D. Terminal transferase and adenosine deaminase activities in human neoplasia: their role in modulating cancer treatment // New Exp. Modalities Contr. Neoplasia: Proc. NATO Adv. Study Inst, London. 1986. — P. 203−212.
  466. Sasaki T., Nakajima H. Serum adenosine deaminase activity in systemic sclerosis (scleroderma) and related disorders // J. Am. Dermatol. 1992. — Vol. 27. — № 3. — P. 411 414.
  467. Sathar M.A., Simee A.E., Coova I.A. et al. Ascitic fluid gamma interferon concentration and adenosine deaminase activity in tuberculous peritonitis // Gut. 1995. — Vol. 36. -№ 3.-P. 419−420.
  468. Saugstad O.D. Role of xanthine oxidase and its inhibitor in hypoxia: reoxygenation injury // Pediatrics. 1996. — Vol. 98. -№ 1. — P. 103−107.
  469. Saura C., Ciruela F., Casado V. et al. Adenosine deaminase interacts with Al adenosine receptors in pig brain cortical membranes // J. Neurochem. 1996. — Vol. 66. — № 4. -P. 1675−1682.
  470. Schneider I., Elstner E.F. Antioxidative properties of phenazone derivatives: differentiation between phenylbutazon and mofebutazon // Z. Naturforsch. C. 1993. -Vol. 48. -№ 7−8. — P. 542−544.
  471. Schneider Z. A micromethod for estimation of adenosine deaminase and adenosine nucleosidase with modified cellulose nitrate membranes // Anal. Biochem. 1980. -Vol. 108.-№ l.-P. 104−111.
  472. Schrader W., West C., Strominger N. Localization of adenosine deaminase and adenosine deaminase complexihg protein in rabbit brain // J. Histochem. and Cytochem. -1987. Vol. 35. — № 4. — P. 443−451.
  473. Schoen S.W., Kreutzberg G.W. Evidence that 5'-Nucleotidase is associated with malleable synapses: an enzyme cytochemical investigation of the olfactory bulb of adult rats // Neuroscience. 1995. — Vol. 65. -№ 1. — P. 37−50.
  474. Seguira M., Kato K., Adachi T. et al. A new method for the assay of xanthine oxidase activity // Chem. and Pharm. Bull. -1981.- Vol. 29. № 2. — P. 430−432.
  475. Segura R.M., Pascual C., Ocana J. et al. Adenosine deaminase in body fluids: a useful diagnostic tool in tuberculosis // Clin. Biochem. 1989. — Vol. 22. — № 2. — P. 141−148.
  476. Sehgal V.N., Bhattacharya S.N., Shah J. et al. Lymphocyte adenosine deaminase activity (L-ADA) in leprosy, during and ofter treatment of reactions // Clin. Exp. Dermatol. -1992. Vol. 17. — № 1. — P. 20−23.
  477. Sen G.S., Schroder W.P., Chechik B.E. Purification and some properties of adenosine deaminase from human thymus // Prop. Biochem. 1982. — № 4. — P. 323−341.
  478. Senesis S., Batoni G., Bianchi F. et al. Questioning the role of adenosine deaminase in the development of B lymphocytes in chicken bursa // Dev. Comp. Immunol. — 1990. -Vol. 14.-№ l.-P. 95−104.
  479. Serretti R., Core P., Muti S., Salafli F. Influence of dichloromethylene diphosphonate on reactive oxygen species production by human neutrophils // Rheumatol. Int. 1993. -Vol. 13. -№ 4. — P. 135−138.
  480. Sgarrella F., Mura U., Catalani R. et al. Preliminary characterization of adenosine deaminase from Bacillus cereus // Boll. Soc. Ital. Biol. Sper. 1982. — Vol. 58. — № 18. -P. 1145−1151.
  481. Shao Q., Matsubara T., Bhatt S.K., Dhalla N.S. Inhibition of cardiac sarcolemma Na (+)-K+ ATPase by oxyradical generating systems // Mol. Cell. Biochem. 1995. -Vol. 147.-№ 1−2. — P. 139−144.
  482. Shen J.X., Luo S.W., Li J.S., Zhou G.L. Investigations on purification and properties of adenosine deaminase from human stomach // Clin. Biochem. J. 1996. — Vol. 12. -№ 4. — P. 464−469.
  483. Sheid B. Trazodone, a nontricyclic antidepressant, in an inhibitor of adenosine deaminase // Res. Commun. Chem. Pathol, and Pharmacol. 1985. — Vol. 47. — № 1. — P. 149 152.
  484. Shewach D.S., Krawczyk S.H., Acevedo O.L. Inhibition of adenosine deaminase by azapurine ribonucleosides // Biochem. Pharmacol. — 1992. Vol. 44. — № 9. — P. 16 971 700.
  485. Shiosaka T., Ohminami H., Kobayashi J., Okuda H. An improved method for determination of serum adenosine deaminase activity and its clinical applications // J. Med. Sci. 1982. — Vol. 31. — № 4. — P. 203−210.
  486. Shore A., Dosh H.H., Gelfand T.W. Role adenosine deaminase inthe early stages of precursor T-cell maturation // Clin. Exp. Immunol. 1981. — № 44, № 1. — P. 152−155.
  487. Sideraki V., Mohamedali K.A., Wilson D.K. et al. Probing the functional role of two conserved active site aspartates in mouse adenosine deaminase // Biochemistry. -1996. Vol. 35. — № 24. — P. 7862−7872.
  488. Singh N., Aggarwal S. The effect of active oxygen generated by xanthine/xanthine oxidase on genes and signal transduction in mouse epidermal JB6 cells // Int. J. Cancer. 1995. — Vol. 62. -№ 1. — P. 107−114.
  489. Smith J.K., Carden D.L., Korthuis R.J. Activated neutrophils increase microvascular permeability in skeletal muscle: role of xanthine oxidase // J. Appl. Physiol. 1991. -Vol. 70. -№ 5. — P. 2003−2009.
  490. Smolenski R.T., Jacoub M.H., Seymour A.M. Hyperthyroidism increases adenisine transport and metabolism in the rat heart // Mol. Cell. Biochem. 1995. — Vol. 143. -№ 2.-P. 143−149.
  491. Soussi B., Lagerwall K., Idstrom J.P., Schersten T. Purine metabolic pathways in rat hindlimb perfusion model during ischemia and reperfusion // Am. J. Physiol. 1993. -Vol. 265. — Pt. 2. -№ 4 — P. H1074-H1081.
  492. Sperling O., Liberman U.A., Frank M., de Vries A. Xanthinuria an additional case with demonstration of xanthine oxidase deficiency // Amer. J. Clin. Pathol. 1971. -Vol. 55.-№ 3. -P. 351−354.
  493. Stahl A.I., Frick A. Microdosage de l’ade’nosine desaminase sanguine: etude du role de l’enzyme dans l’ammoniogenese du sang preleve // Ann. Biol. Chim. 1985. — Vol. 43. -№ 2.-P. 137−145.
  494. Stipek S., Novak L. Plasma xanthine oxidase activity correlated with the resistance to severe hypoxia in different species // Physiol. Bohemosl. 1988. — Vol. 37. — № 2. -P. 107−113.
  495. Stngh L.S., Sharma R. Developmental expression and corticosterone inhibition of adenosine deaminase activity in different tissues of mice // Mech. Ageing, and Dev. -1995. Vol. 80. — № 2. — P. 85−92.
  496. Stolk J.N., Boerbooms A.M., De-Abreu R.A. et al. Purine enzyme activities in recent onset rheumatoid arthritis: are there differences between patients and healthy controls? // Ann. Rheum. Dis. 1996. — Vol. 55. — № 10. — P. 733−738.
  497. Stollerman G.H. Rheumatic fever and Streptococcal infection. New York, 1975.
  498. Strohmeyer G., Chearanai O., Goebell H. Die bedeutung der xanthinoxidase for den eisenstoffwechsel // Z. Gesamp. Exp. Med. 1971. — Bd. 155. — № 1. — S. 74−86.
  499. Suga M., Ando M., Nishikawa H., Araki S. Adenosine deaminase activity and free IL-2 receptor levels in serum from patients with mycoplasma pneumonia // Jpn. J. Med. -1991.-Vol. 30.-№ 2.-P. 108−112.
  500. Suleiman S.A., Stevens J. B. Purification of xanthine dehydrogenase from liver: rapid procedure with high enzyme yields // Arch. Biochem. and Biophys. 1987. — Vol. 258. — № 1, — p. 219−223.
  501. Suzuki Y., Sudo J. Possible mechanism responsible for allopurinol nephrotoxicity: lipid peroxidation and systems of producing and scavenging oxygen radicals // Jpn. J. Pharmacol. — 1987. — Vol. 45. -№ 2. — P. 271−279.
  502. Swain J., Gutteridge J. M. Prooxidant iron and copper, with ferroxidase and xanthine oxidase activities in human atherosclerotic material // FEBS. Lett. 1995. — Vol. 368. — № 3.-P. 513−515.
  503. Tabatabaie T., Potts J. D., Floyd R.A. Reactive oxygen species-mediated inactivation of pyruvate dehydrogenase//Arch. Biochem. Biophys. 1996. — Vol. 336. -№ 2. — P. 290 296.
  504. Taheriuz Z., Hobibuliah C.M., Saleem J. Decressed adenosine deaminase activity in peripheral lymphocytes of patients suffering from amebic liver abscess // Arch. Med. Res. 1993. — Vol. 24. — № 2. — P. 203−204.
  505. Takala J., Makisare P., Kulonen E. The activities of plasma-membrane marker enzymes in rheumatoid synovial tissues and fluids // Scand. J. Rheumatol. 1977. — Vol. 6. -P. 33−36.
  506. Takeyama №, Shoji Y., Ohashi K., Tanaka.T. Role of reactive oxygen intermediates in lipopolysaccharide-mediated hepatic injury in the rat // J. Surg. Res. 1996. — Vol. 60. -№ 1.-P. 258−262.
  507. Tan S., Gelman S., Wheat J.K., Parks D.A. Circulating xanthine oxidase in human ischemia reperfusion // South. Med. J. 1995. — Vol. 88. — № 4. — P. 479−482.
  508. Tanaka J., Yuda Y. Role of lipid peroxidation in gastric mucosal lesions induced by ischemia-reperfusion in the pylorus-ligated rat // Biol. Pharm. Bull. 1993. — Vol. 16. -№ 1. — P. 29−32.
  509. Taniai S., Nitta M., Shimase J. et al. Serum adenosine deaminase (ADA) activity in petients with active pulmonary tuberculosis // Kekkaku. 1990. — Vol. 65. — № 7. -P. 477−481.
  510. Telenti M., Folez J., De-Quiros B. et al. Tuberculous pericarditis: diagnostic value of adenosine deaminase // Presse. Med. 1991. -Vol. 20. — № 14. — P. 637−640.
  511. Terada L.S., Willingham I.R., Rosandich M.E. et al. Generation of superoxide anion by brain endothelial cell xanthine oxidase // J. Cell. Physiol. 1991. — Vol. 148. — № 2. -P. 191−196.
  512. Terada L.S., Arnold P.D. Xanthine oxidase does not mediate the antiproliferative effects of interferon-gamma in human umbilical vein endothelial cells // J. Interferon Res. -1993.-Vol. 13.-№ 6.-P. 419−422.
  513. Terada L.S., Dormish J. J., Shanley P.F. et al. Circulating xanthine oxidase mediates lung neutrophil sequestration after intestinal ischemia-reperfusion // Am. J. Physiol. -1992.-Vol. 263.-Pt. 1. № 3 — P. L394-L401.
  514. Thannickal V.J., Fanburg B.L. Activation of an 11 202-generating NADH oxidase in human lung fibroblasts by transforming growth factor beta 1 // J. Biol. Chem. 1995. -Vol. 270. -№ 51. — P. 30 334−30 338.
  515. Thorn S.R. Functional inhibition of leukocyte B2 integrins by hyperbaric oxygen in carbon monoxide-mediated brain injury in rats // Toxicol. Appl. Pharmacol. 1993. -Vol. 123.-№ 2. -P. 248−256.
  516. Thompson-Gorman S.L., Zweier J. L. Evaluation of the role of xanthine oxidase in myocardial reperfusion injuri // J. Biol. Chem. 1990. — Vol. 265. — № 12. — P. 66 566 663.
  517. Thora S., Rajsekaran P., Chaparwal B.C. Serum adenosine deaminase estimation in relation to BCG-vaccination // Indian. Pediatr. 1995. — Vol. 32. — № 10. — P. 1087−1088.
  518. Tokisawa S., Honda J., Tokisawa Y. et al. A case of pneumonia due to mycoplasma pneumoniae accompanying high adenosine deaminase activity in pleural effusion // Kansenshogaku Zasshi. 1992. — Vol. 66. — № 7. — P. 995−997.
  519. Tseng T.H., Chu C.Y., Huang J. M. et al. Croeetin protects against oxidative damage in rat primary hepatocytes // Cancer. Lett. 1995. — Vol. 97. -№ 1. — P. 61−67.
  520. Tsukada T., Ioshino M. Adenosine deaminase from Azotobacter vinelandii. Purification and properties // Arch. Microbiol. 1980. — Vol. 128. — № 2. — P. 228−232.
  521. Tsujimoto Y., Hashizume H., Yamazaki M. Superoxide radical scavenging activity of phenolic compounds // Int. J. Biochem. 1993. — Vol. 25. -№ 4. — P. 491−494.
  522. Tuttle J.V., Krenitsky T.A. Effects of acyclovir and its metabolites on purine nucleoside phosphorylase // J. Biol. Chem. 1984. — Vol. 259. -№ 7. — P. 4065−4069.
  523. Ungerer J.P., Oosthuizen H.M., Bissbort S.H., Vermook W.J. Serum adenosine deaminase: isoenzymes and diagnostic application // Clin. Chem. 1992. — Vol. 38. — № 7. — P. 1322−1326.
  524. Urrutia A., Ribera J.M., Rey J.C., Foz M. Myelomatous pleural effusion with elevated adenosine deaminase activity // Med. Clin. Bare. 1991. — Vol. 96. — № 6. — P. 236.
  525. Vaca G., Sanchez-Corona J., Olivares N. et al. A simple rapid fluorescent assay for adenosine deaminase activity // Am. Genet. 1979. — Vol. 22. — № 3. — P. 182−184.
  526. Valdes L., Alvarez D., San-Jose E. et al. Value of adenosine deaminase in the diagnosis of tuberculous pleural effusions in patients in a region of high prevalence of tuberculosis // Thorax. 1995. — Vol. 50. — № 6. — P. 600−603.
  527. Van Den Munckhof R. J., Vreeling-Sindelarova H., Schellens J. P. et al. Ultrastructural localization of xanthine oxidase activity in the digestive tract of the rat // Histochem. J.1995. Vol. 27.-№ 11. — P. 897 — 905.
  528. Varma S.D., Devamanoharan P. S. Oxidative denaturation of lens protein: prevention by pyruvate // Ophthalmic. Res. 1995. — Vol. 27. -№ 1. — P. 18−22.
  529. Vaziri N.D., Freel R.W., Hatch M. Effect of chronic experimental renal insufficiency on urate metabolism // J. Am. Soc. Nephrol. 1995. — Vol. 6. -№ 4. — P. 1313−1317.
  530. Veasy L., Wiedmer S., Orsmond G. et al. Resurgence of acute rheumatic fever an the intermountain area of the United States // New Engl. Med. —1987. Vol. 316. — P. 421 427.
  531. Verkatesh J., Kaur A., Zachariah A., Commen A. Molecular forms of adenosine deaminase do not aid the diagnosis of tuberculosis // Trans. R. Soc. Trop. Med. Hyg.1996. Vol. 90. — № 6. — P. 652−653.
  532. Villa P., Ghezzi P. Effect of N-acetyl-L-cysteine on sepsis in mice // Eur. J. Pharmacol. 1995. — Vol. 292. -№ 3−4. — P. 341−344.
  533. Villena V., Navarro-Gonzalvez J.A., Garcia-Benayas C. et al. Rapid automated determination of adenosine deaminase and lysozyme for differentiating tuberculous and nontuberculous pleural effusions // Clin. Chem. 1996. — Vol. 42. — № 2. — P. 218−221.
  534. Vlcek F., Mikulikova D. The effect of methotrexate on activity of T-lymphocyte marker enzymes in patients with psoriasis vulgaris // Bratisl. Lek. Listy. 1995. — Vol. 96. -№ 3.-P. 137−140.
  535. Walia M., Mahajan M., Singh K. Serum adenosine deaminase, 5'-Nucleotidase & alkaline phosphatase in breast cancer patients // Indian J. Med. Res. 1995. — Vol. 101. -P. 247−249.
  536. Weber H., Merkord J., Jonas L. et al. Oxygen radical generation and acute pancreatitis: effects of dibutyltin dichloride/ethanol and ethanol on rat pancreas // Pancreas. 1995. -Vol. 11.-№ 4. -P. 382−388.
  537. Webster H.K., Wiesmann W.P., Pavia C. Adenosine deaminase in malaria infection: effect of 2'-deoxycoformycin in vivo // Purine Metab. Man: 4 th Int. Symp. Hum. Purine and Pyrimidine Metab. London, 1984. — P. 225−229.
  538. Weinbroum A., Nielsen V.G., Tan S. et al. Liver ischemia/reperfusion increases pulmonary permeability in rat: role of circulating xanthine oxidase // Am. J. Physiol. -1995. Vol. 268. — Pt. 1. — № 6. — P. G988- G996.
  539. Wesson D.E., Elliott S.J. The H202-generating enzyme, xanthine oxidase, decreases luminal Ca2+ content of the IP3-sensitive Ca2+ store in vascular endothelial cells // Microcirculation -1995. Vol. 2. -№ 2. — P. 195−203.
  540. White C.R., Darley-Usmar V., Berrington W.R., McAdams M. Circulating plasma xanthine oxidase contributes to vascular dysfunction in hypercholesterolemic rabbits // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 1996. — Vol. 93. -№ 16. — P. 8745−8749.
  541. Whitehouse D.B., Hopkinson D.A., Evans D.J. Adenosine deaminase activity in Diamond-Blackfan syndrome // Lancet. 1984. — № 8416. — P. 1398−1399.
  542. Wilkins E.G., Rees R.S., Smith D. et al. Identification of xanthine oxidase activity following reperfusion in human tissue // Ann. Plast. Surg. 1993. — Vol. 31. — № 1. -P. 60−65.
  543. Wington D.A., Coleman M.S., Hutton J.J. Purification, characterization and radioimmunoassay of adenosine deaminase from human leukaemic granulocytes // Biochem. J. 1981.-Vol. 195,-№ 2.-P. 389−397.
  544. Wink D.A., Cook J.A., Pacelli R. et al. Nitric oxide (NO) protects against cellular damage by reactive oxygen species // Toxicol. Lett. 1995. — Vol. 82−83. — P. 221−226.
  545. Wolko R., Krawozynski J. Valeur diagnostique de la determination de l’activite de la xanthine oxidase dans l’hepatite virale // Mater. Med. Pol. 1974. — Vol. 6. — № 2. -P. 95−98.
  546. Woolfolk C.A., Downard J. S. Bacterial xanthine oxidase from Arthrobacter S-2 // J. Bacteriol. 1978. — Vol. 135. -№ 2. — P. 422−428.
  547. Wu X., Wang M. Dietary nicotinamide supplementation increases xanthine oxidoreductase activity in the kidney and heart but not liver of obese Zucker rats // J. Nutr.- 1995.-Vol. 125.-№ 7. -P. 1841−1846.
  548. Xia Y., Zweier J. L. Substrate control of free radical generation from xanthine oxidase in the postischemic heart//J. Biol.Chem. 1995. — Vol. 270. -№ 32. — P. 18 797−18 803.
  549. Yamamoto T., Moriwaki Y., Takahashi S. et al. Determination of human plasma xanthine oxidase activity by high-performance liquid chromatography // J. Chromatogr. B. Biomed. Appl. 1996. — Vol. 681. -№ 2. — P. 395−400.
  550. Yamanoi A., Nagasue N., Kohno H. et al. Clinical and enzymatic investigation of induction of oxygen free radicals by ischemia and reperfusion in human hepatocellular carcinoma and adjacent liver//HPB. Surg. 1995. — Vol. 8. -№ 3. — P. 193−199.
  551. Yamazaki I., Soma T., Ichikawa Y. et al. Usefulness of allopurinol for prevention of myocardial reperfiision injury in open heart surgery // Nippon. Kyobu. Geka. Gakkai. Zasshi. 1995. -Vol. 43.-№ l.-P. 26−31.
  552. Yang W., de Bono D. Myoglobin protects against endothelial cell membrane damage associated with hydrogen peroxide or xanthine/xanthine oxidase // FEBS. Lett. 1993. -Vol. 319.-№ 1−2.-P. 145−150.
  553. Yaqueti F., Martinez-Hernandez D., Hernandez-Garcia R. et al. Adenosine deaminase increased in serum in toxoplasmosis (letter) // Clin. Chem. 1991. — Vol. 37. — № 11.-P. 2021.
  554. Yokoyama Y., Beckman J. S., Beckman T.K. et al. Circulating xanthine oxidase: potential mediator of ischemic injury // Amer. J. Physiol. 1990. — Vol. 258. — Pt. 1. — № 4. — P. G564-G570.
  555. Yoshikawa T., Kokura S., Tainaka K. et al. A novel cancer therapy based on oxygen radicals // Cancer. Res. 1995. — Vol. 55. -№ 8. — P. 1617−1620.
  556. Younes M. Concerning the determination of 5'-Nucleotidase in biological material via its ability to produce superoxide // Biochem. Pharmacol. 1981. — Vol. 30. — № 6. -P. 673−677.
  557. Zager R.A., Gmur D. J. Effects of xanthine oxidase inhibition on ischemic acute renal failure in the rat // Am. J. Physiol. 1989. — Vol. 257. — Pt. 2. — № 6. -P. F953-F958.
  558. Zager R.A., Fuerstenberg S.M., Baehr P.H. et al. An evaluation of antioxidant effects on recovery from postischemic acute renal failure // J. Am. Soc. Nephrol. 1994. -Vol. 4.-№ 8.-P. 1588−1597.
  559. Zborovsky A.B., Martemjanov V.F., Stazharov M.Y. et al. Difference of purine metabolism at gount and osteoarthritis // XIV EULAR Congress: Abstracts. Glasgow, Scotland, 1999.-P. 278.
  560. Zborovsky A.B., Martemjanov V.F., Stazharov M.Y. et al. Rheumatoid arthritis and purine metabolism // 3-th Central European Congress of rheumatology: Abstracts. — Bratislava, Slovakia, May 10−13, 2000. P. 77.
  561. Zborovsky A.B., Martemjanov V.F., Stazharov M.Y. et al. Activities of purine metabolism enzymes and antioxidant system in rheumatoid arthritis patients // Annals Europen Congress of Rheumatology: Abstracts. Prague, 2001. — P. 299.
  562. Zborovsky A.B., Stazharov M.Y., Martemjanov V.F. et al. Purine metabolism and antioxidant system in osteoarthritis // Annals Europen Congress of Rheumatology: Abstracts. Prague, 2001. — P. 225.
  563. Zakrzewska B., Kaminski Z.W. Involvement of histidine residues in catalytic activity of xanthine dehydrogenase from hen liver // Int. J. Biochem. 1992. — Vol. 24. — № 3. -P. 487−491.
  564. Zhang Y., Geiger J.D., Lautt W.W. Improved highpressure liquid chromatographic -fluorometric assay for measurement of adenosine in plasma // Am. J. Physiol. — 1991. — Vol. 260. № 4. — P. 658−664.
  565. Zhang H., Agardh C.D., Agardh E. Increased catalase levels and hypoxanthine-enhanced nitro-blue tetrazolium staining in rat retina after ischemia followed by recirculation // Curr. Eye. Res. 1995. — Vol. 14. — № 1. — P. 47−54.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!