Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Исследование количественного содержания аминокислотного спектра мембран эритроцитов человека и роли генетических и средовых факторов в его детерминации

Диссертация: Исследование количественного содержания аминокислотного спектра мембран эритроцитов человека и роли генетических и средовых факторов в его детерминации
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Показано, что количественное содержание рассмотренного спектра аминокислот, находится под достаточно выраженным генетическим контролем. Наиболее выраженный генетический контроль имел место в детерминации треонина, серина, тирозина, глицина, валина, лейцина, фенилаланина, аопарагиновой кислоты (71.81−82.4%). В меньшей степени он проявлялся в детерминации количественного содержания адалина… Читать ещё >

Исследование количественного содержания аминокислотного спектра мембран эритроцитов человека и роли генетических и средовых факторов в его детерминации (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • Глава I. Обзор литературы
    • 1. 1. Современное представление об этапах протекания эритропоэза и о структурно — функциональных особенностях организации эритроцитарной мембраны,.,.,.".,
    • 1. 2. Организация и структура эритроцитарной мембраны
    • 1. 3. Современное состояние сведений о мембранных белках эритроцитов человека и их аминокислотном
  • Г"-.ПФДР'Д S^fl—¦ V^-Ч
    • 1. 4. Основные положения о структурно-функциональных особенностях аминокислот в эритроцитах человека

    1.5. Характеристика основных процессов биосинтеза и метаболизма, характерных для аминокислот. 31−42 1.6. Основные этапы реализации генетической информации от гена к функционально активным продуктам и процесса регуляции экспрессии гена в эритроцитах человека. 42

    Глава II. Материал и методы исследования

    11.1 Материал исследования

    II.2. Методы исследования

    11.2.1. Генеалогический метод.

    11.2.3. Близнецовый метод. 50

    11.2.4. Биохимические методы исследования. 51

    11.2.5. Статистический метод. 56

    11.2.6. Генетико-математический анализ. 58

    РЕЗУЛЬТАТЫ СОБСТВЕННЫХ ИССЛЕДОВАНИЙ

    Глава III. Аминокислоты клеточных мембран эритроцитов у человека в норме: количественная представительность и характеристика взаимосвязей.

    II 1.1. Количественная и качественная характеристики аминокислотного состава клеточных мембран эритроцитов у человека. 62

    II 1.2. Основные закономерности взаимного варьирования количественных показателей аминокислотного спектра мембран эритроцитов человека и их сравнительный анализ среди родственников 1 степени генетического родства. 75

    Глава IV. Оценка роли генетических и средовых факторов в формировании фенотипичееких дисперсий количественных показателей аминокислотного спектра мембран эритроцитов человека. IVЛ. Анализ коэффициентов внутрисемейных корреляций по количественному содержанию аминокислот в эритроцитарных мембранах. 92−97 IV.2. Компонентное разложение фенотипичееких дисперсии количественных показателей аминокислотного спектра зритроцитарных мембран человека, 98

    Глава V. Анализ вклада генетических и средовых факторов в детерминацию количественных показателей аминокислотного спектра клеточных мембран эритроцитов

    V.l. Вклад генетических факторов в детерминацию количественного содержания аминокислот, входящих в состав мембран эритроцитов человека. 105−113 V.2. Роль средовых факторов в детерминации количественных показателей аминокислотного спектра мембран эритроцитов. 114жтгAií-ivrc" i vil— *1 OA www у vs",?jjw «laasasaaaacta* ataaaaaasata 4схааав""*даг*"* .L w L

Актуальность темы

.

Все клетки окружены мембранами. Кроме того, во многих из них, и прежде всего в зукариотических клетках, существует обширная сеть внутриклеточных мембранных систем, Согласованная работа мембранных механизмов клетки-рецепторов, ферментных комплексов и каналообразователей в значительной мере определяет способность клетки поддерживать свой гомеостаз и вместе с тем тонко реагировать как на факторы внешней среды, так и на изменения в различных системах данного организма [9,12,14,15,17,44,97,137].

Биологическим мембранам принадлежит ключевая роль в обеспечении и регуляции физиологической активности клеток, они являются местом локализации важнейших полифункциональных комплексов [14,26,44,86,155],.

Выполнение мембранами важнейших для организма функций обеспечивается довольно сложной структурной организацией, одним из основных компонентом шторой являются белки, первичную структуру и состав которых детерминируют определенные гены. Современные данные свидетельствуют, что мембранные белки человека являются продуктами экспрессии генов, выраженность которых определяется биохимическими и молекулярно-генетическими процессами регуляции их биосинтеза [1,44,57,86,193,196]. Расшифровка генетического кода, механизмов биосинтеза белков позволяют рассматривать данные о генной экспрессии и образующихся в результате белках, как подход к изучению особенностей —.

Функционирования генетического аппарата в конкретных клеточных системах [57,80,893.

Мембранные белки выполняют функции ферментов, часть из них вовлечена в систему мембранного транспорта и клеточной рецепции (АТФ-азы, аденилати гуанилат-циклазы), детерминируют антигенные характеристики клетки.

Основными составляющими белков клеточных мембран являются аминокислоты, количественный и качественный состав которых лежит в основе формирования структурно-функциональных особенностей не только самих белковых молекул, но и мембран в целом. Поэтому, изучение аминокислотного спектра мембранных белков и его особенностей представляет большой научный и практический интерес [50,83,911.

В последние десятилетия на ряду с развитием представлений о природе генетического материала, способах передачи и реализации генетической информации накапливались данные о существовании различных наследственных болезней и их молекулярной природе. Показано, что в основе многих наследственных заболеваний лежат изменение структуры генов, кодирующих качественный и количественный состав тех или иных белковых молекул [?8,58,60,66,71]. Именно это определило в современной науке, в качестве приоритетного направления поиск биохимических маркеров наследственных дефектов. Среди них важное место принадлежит аминокислотам, т.к. их замена играет решающую роль в изменении структуры и функции белка, что, в свою очередь, влечет за собой нарушение функциональных особенностей клеточных структур, в которые они входят [9,35,71,100,156],.

Значительный интерес в качестве объекта исследований представляют мембраны эритроцитов, поскольку имеются многочисленные указания на их повреждение при ряде патологических состояний [15,60,60,71,86,1561. Обнаружение достаточно прочно ассоциированных маркеров среди аминокислот, входящих в состав мембранных белков эритроцитов, является перспективным для последующей разработки удобных диагностических тестов.

Использование современных биохимических методов позволило к настоящему времени определить количественный и качественный состав большинства мембранных белков эритроцитов, а, также, зритроцитарной мембраны в целом, выяснить места локализации генов, детерминирующие аминокислотный состав соответствующих белков [36,38,99,115,159,185]. В тоже время, в научной литературе не получили должного освещения проблемы, связанные с оценкой причин вариабельности содержания отдельных аминокислот в мембранах эритроцитов человека, сопряженности этой вариабельности в пределах клеточных мембран, зависимости количественной представительности аминокислотного спектра от пола и возраста. Остаются открытыми вопросы генетической детерминации количественной представительности аминокислот в мембранах эритроцитов, роли средовых факторов в формировании количественной представительности аминокислотного спектра.

Это, а так же объективная потребность дальнейшего углубления и развития представлений о механизмах регуляции построения аминокислотного состава мембран эритроцитов, определило проведение настоящего исследования.

Цель исследовании:

Изучить аминокислотный состав мембран эритроцитов человека, его количественную представительность, взаимосвязи в вариабельности количественного содержания отдельных аминокислот в рамках единой клеточной структуры и оценить роль генетических и средовых факторов в детерминации количественной представительности и вариабельности аминокислотного спектра.

Задачи исследования„

1. Изучить количественное содержание аминокислотного спектра клеточных мембран эритроцитов у человека и оценить особенности их взаимосвязей между собой.

2. Провести оценку соотносительной роли генетических и средовых факторов в формировании фенотипического разнообразия количественных показателей отдельных аминокислот в мембранах эритроцитов человека.

3. Установить выраженность генетического контроля детерминирующего количественный состав аминокислот, входящих в состав клеточных мембран эритроцитов,.

4. Определить степень общности в генетической детерминации количественных показателей аминокислотного состава мембран эритроцитов у человека.

5. Изучить роль средовых факторов в формировании количественной представительности аминокислотного состава мембран эритроцитов человека.

Научная новизна работу.

Впервые проведена оценка взаимозависимости в вариабельности количественного и качественного состава мембран эритроцитов у человека в норме. Изучены особенности количественной представительности аминокислотного спектра мембран эритроцитов и характера их взаимного варьирования в выборках человена, различающихся по полу и по возрасту. Впервые проведена оценка роли генетических и средовых компонент в формировании общих фенотипических дисперсий количественных показателей аминокислотного спектра зритроцитарных мембран. Изучена роль генетических факторов в детерминации количественной представительности аминокислот, входящих в состав мембран эритроцитов и определена выраженность взаимосвязей между ними. Установлена степень общности средовых факторов в формировании количественных показателей аминокислотного состава клеточных мембран эритроцитов у человека.

Практическая значимость работе.

Полученные результаты формируют представления об аминокислотном составе клеточных мембран эритроцитов, определяющего функциональные особенности мембранных белков и эритроци-тарной мембраны в целом. Получены новые знания о соотносительной роли среды и наследственности в формировании количественных показателей аминокислотного спектра мембран эритроцитов человека. Результаты работы могут быть использованы как показатели нормы в практической медицине при проведении дифференциальной диагностики заболеваний, связанных с мембранной патологией.

На основе полученных данных возможна разработка научно-обоснованных методических рекомендаций, при изучении курсов биохимии, цитологии, мембранологии, биохимический, медицинской и клинической генетики в высших медицинской и биологической школах. Использование полученных данных в работе медико-генетических консультаций.

Положения, выносимые на защиту.

1. Аминокислотный состав мембран эритроцитов человека характеризуется различной количественной представительностью и выраженной межиндивудуальной вариабельностью. Количественное содержание аминокислот не зависит от возраста и пола.

2. Количественное содержание отдельных аминокислот, входящих в состав мембран эритроцитов, характеризуется статистически значимыми взаимосвязями различной степени выраженности. Структура этих взаимосвязей обладает статистически достоверной мерой сходства среди родственников I степени генетического родства.

3. В формировании фенотипических дисперсий количественного содержания аминокислот в мембранах эритроцитов принимают участие генетическая и средовая детерминанты. Первая, в наибольшей степени проявлялась среди кислых аминокислот, серина и лейцина (й>50%), Средовая — среди основных, нейтральных и гидрофобных аминокислот (Е>50%).

4. Количественное содержание исследованных аминокислот находится под генетическим контролем, В наибольшей степени он проявлялся в детерминации представителей нейтральных, гидрофобных и кислых аминокислот (87.6%-82.4%).

5. Между генетическими факторами, обеспечивающими контроль за количественными показателями изучаемого аминокислотного спектра эритроцитарных мембран человека, установлена достаточно выраженная мера сопряженности, Исключение составили глицин, тирозин и аргинин, контроль за количественным содержанием которых осуществлялся относительно независимо.

6. Количественная представительность аминокислот мембран эритроцитов в существенной мере зависит от факторов среды. При этом, оредовые воздействия носят как общий, так и изолированный характер,.

Апробация работы и публикации.

Результаты работы доложены на конференции студентов и молодых ученых (Курск, 1995, 1996, 1997, 1998 гг., Минск 1996 г.), на совместных заседаниях Курских областных обществ терапевтов и медицинских генетиков (1995, 1996 гг.), на XLIV республиканской научной конференции молодых ученых ММОИ (Москва, 1996 г.), на межкафедральном совещании сотрудников КГМУ (1999 г.), межлабораторном семинаре сотрудников СХА (1999 г.).

По материалам диссертации опубликовано 9 работ. Обь ем и структура диссертации.

Работа изложена на 137 страницах машинописного текста, иллюстрирована 20 таблицами, 4 рисункамисостоит из введения, 5 глав, обсуждения, выводов.

Список литературы

включает 196 источников, в том числе 105 источника зарубежной литературы.

ВЫВОДЫ.

1. Аминокислотный состав клеточных мембран эритроцитов человека в норме в большей степени представлен гидрофобными и нейтральными аминокислотами, что указывает на её гидрофобную природу. Доказано, что количественное содержание аминокислот не зависит от возраста и пола у человека.

2. Количественное содержание аминокислот мембран эритроцитов, характеризуется статистически значимыми взаимосвязями различной степени выраженности (г, варьировал от 0.194 до 0.858). Структура этих взаимосвязей обладает выраженным постоянством при наследовании и достоверно не отличается среди родственников I степени генетического родства.

3. Количественное содержание аминокислот в мембранах эритроцитов человека обладает выраженной гетерогенностью. Дисперсии количественного содержания аминокислот варьируют от 4,49 до 39,69. Получены количественные оценки вклада наследственных и оредовых факторов в вариабельность содержания каждой из аминокислот. Доказана роль аддитивной и доминантной генетических компонент в формировании фенотипической дисперсии практически всех исследуемых аминокислот, за исключением треонина. Наибольший вклад аддитивная компонента вносила в дисперсию аспарагиновой и глутаминовой кислот (48% и 47% соответственно), Фенотипические дисперсии серина и лейцина определялись главным образом, эффектом внутрилокусного доминирования (30% и 62% соответственно),.

4. Оценена роль оредовых факторов и их составляющих (Ее и Еж) в вариабельность количественного содержания аминокислот мембран эритроцитов. Показано, что наибольший вклад средовых факторов С более 501) был характерен при формировании дисперсии основных, нейтральных и гидрофобных аминокислот, за исключением серина и лейцина. Материнский эффект оказывал влияние на вариабельность количественного содержания в мембранах эритроцитов треонина, серина, глицина, валина, изолейцина, лейцина, тирозина и фенилаланина. Его вклад варьировал от 7.851 до 36,93%,.

5, Показано, что количественное содержание рассмотренного спектра аминокислот, находится под достаточно выраженным генетическим контролем. Наиболее выраженный генетический контроль имел место в детерминации треонина, серина, тирозина, глицина, валина, лейцина, фенилаланина, аопарагиновой кислоты (71.81−82.4%). В меньшей степени он проявлялся в детерминации количественного содержания адалина, изолейцина, лизина и глутаминовой кислоты (57,51−69,4%), Вклад генетических факторов в детерминацию количественного содержания аргинина и гистидина был незначительным (221−36%),.

6, Проведена оценка общности генетических факторов, осуществляющих контроль за количественной представительностью аминокислотного спектра в зритроцитарных мембранах, Выделены две группы общих генетических факторов, детерминирующих количественное содержание аминокислот во время эритропоэза и биосинтеза основных мембранных белков. Сравнительно независимым был генетический контроль за количественным содержанием глицина, изолейцина и тирозина.

7, В детерминации количественного содержания аминокислотного спектра клеточных мембран эритроцитов значительная роль принадлежит оредовым воздействиям. Действие средовых факторов не ограничивается относительно локальным влиянием на количественное содержание аминокислот клеточных мембран эритроцитов, а носит и интегральный характер. Количественная представительность аспарагиновой кислоты в мембранах эритроцитов находится под контролем независимых оредовых воздействии.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Биохимическое исследование мембран /Под ред. Э.Мэдди. -М.: Мир, 1979.- 460 о.
  2. В. Формообразующие белки эритроцитарной мембраны. I Советско-швейцарский симпозиум// Биологические мембраны: структура и функции.- М.- 1979.- С. 18.
  3. A.A. Введение в биохимию мембран,— М.: Высшая школа, 1986, — 112 с,
  4. Болдырев А, А, Строение и функции биологических мембран.- М.: Знание, 1987, — с.11−26.
  5. A.A., Мельщуков В. И. Транспортные АТФазы.-М.: ВИНИТИ, 1985, — 245 с,
  6. Введение в биомембранологию: учебное пособие/Под ред, А. А. Болдырева, — М.: МГУ, 1990, — 109 с,
  7. В.П. Изменение структуры мембран эритроцитов при некоторых патологических состояниях по данным инфракрасной спектрометрии// Клиницист.- 1995.- N2.- С.30−35.
  8. Р. Биохимическая генетика.- М.: Мир, 1983.127с.
  9. Гааль 3., Медьеши Г., Верецки Л, Электрофорез в разделении биохимических макромолекул, — М, — 1982.- 446 с.
  10. Геномная энциклопедия человека. Каталог-справочник картированных генов// Вест.Ком.СССР по науке и технике АНС-00Р.- М., 1991.- 443 с.'
  11. Г. П. Гены высших организмов и их экспрессия.- М.: Наука, 1989, — 254 с.
  12. Гиндилис В, М. Многомерный подход в современной генетике человека / В кн.:Материалы 1-й Всесоюзной конф. по мед. генетике.-М., 1975.-С.109−111.
  13. Гиндилис В. М, Финогенова С. А., Животовский Л, А. Некоторые аспекты генетического анализа полигенных признаков человека на основе семейных корреляций/В кн.:Проблемы генетической психофизиологии человека, — М., 1978.- С, 196−221.
  14. В.М., Финогенова O.A. Наследуемость пальцевой и ладонной характеристик дерматоглифики человека //Генетика, — 1976.- № 8, о. 139−149.
  15. М.С., Андрух Г. А., Рязанцев В. В. Белковый спектр зритроцитарных мембран в норме и при псориазе// Вестник дерматологии и венерологии, — 1989, — N3, — 0,4−7.
  16. Горбунов Н. В, Влияние структурных модификаций мембранных белков на липид-белковое взаимодействие в мембране эритроцитов человека// Бюллетень экспериментальной биологии и медицины.- 1993.- t. GXVI, N11.- и.488−491.
  17. П.С., Захаров С.Ф, Гачиньска М. и др. Характеристика эндогенного протеолиза в препаратах мембран эритроцитов человека// Бюллетень экспериментальной биологии и медицины.- 1988.- N9.- и.292−296,
  18. И.О., Щандала A.M., Ковалев Л. И., Шишкин G.G. // Бюллетень экспериментальной биологии и медицины.-1986.-N7. о, 28−30.
  19. В.Е. Многомерная биометрия для антропологов. -М.: Изд-во Моск. ун-та, 1983.- 227 с.
  20. Колемаев Б, А., Староверов и, В., Трундаевокий В, Б, // Теория вероятностей и математическая статистика. М.1991.1. С. 400,
  21. З.П., Векуа М. Г. Биохимия мембран, Кинетика мембранных транспортных ферментов,— М.:Выош.шк., 1988,111 с.
  22. Г. Ф. Биометрия: Учебн. пособие для биол, опец. вузов- 4-е изд., перераб. и доп.- М: Выош.шк., 1990, — 352 с, 50, Ленинджер А. Основы биохимии, — М: Мир, 1985, — т.1−3, С, 107−129, С.345−348, 0,653−662, 0,852−860,
  23. Е.Т., Богомазов Е. А., Гофман-Кадошников П.Б. Генетика для врачей.М.:Медицина, 1990.- С, 256,
  24. Киев: Наукова думка, 1987.- С. 104.
  25. И.В. Изучение особенностей функционирования генетического аппарата лимфоцитов человека и клеток лимфоид-ных линий на основе анализа белковых продуктов генной экспрессии/ Дисо. на соискание ученой степени д.м.н.- М., 1995.150 с.
  26. В.А., Оухоплечев C.B., Минченко В. И. и др. Изменение количественного соотношения мембранных белков эритроцитов при гипертонической болезни // Кардиология.- 1990.-т.ЗО, N1.- 0,17−22.
  27. Льюин Б,// Гены, — М.~ Мир, — 1987, — 544 с.
  28. B.C., Козлов М. М. Модель мембранного скелета эритроцита// Биологические мембраны- структура и функции.-1988.- С. 133,
  29. Мембраны и болезнь /Под ред. Л. Болис, Д. Ф. Хоффман, А, Лифа: Пер, о англ, — М., Мир, 1980, — 0.408,
  30. Т.П. Основы молекулярной организации белков мембраны эритроцитов и их дефекты, приводящие к гемолитическим анемиям// Гематология и трансфузиология.- 1989, — N7,-с.32−41
  31. Ю.А., Маденов H.H. Структура и функции ионных насосов биологических мембран // Вестник АМН СОСР,-1987, — N12, — С, 34−45,
  32. Л.А. Методы исследования белков и нуклеиновых кислот. Электрофорез и ультрацентрифугирование.- М.: Наука, 1981.- 288 с.
  33. Ратнер В, А, Молекулярная генетика. Принципы и механизмы, Новосибирск: Наука, 1983, -256 с, 69, Рокицкий П, Ф, Введение в статистическую генетику,-Минск: Вышейш.шк., 1978, — 448 о,
  34. Томилов А, Ф., Колнер Т. Н. Зритрокариоцит, ретикуло-цит, нормоцит: их место в схеме эритропоэза// Лабораторное дело, — 1991, — N6, — 0,26−29,
  35. Пер, о англ, — М, — Мир, 1989, — С. 399,
  36. Т.П., ТуршеваД.А, Панахова Х. Г., Мовецн-заде К. М. Аномалии мембранных белков эритроцитов о дефицитом Г-8-ФД// Тезисы II Всесоюзного съезда мед.генетиков.- М.-1990, — 0,470−471,
  37. Е.А., Воробей А.В, Структура и функции эритроцитарных мембран, — Минск: Наука и техника, 1981, — 215с,
  38. A.M., Захаров С. Ф., Громов П.С, Шишкин О, С, Белковый состав мембран эритроцитов человека, фракционированных в ступенчатом градиенте декотрана// Гематология и транс-фузиология, — 1987, — N10, — С, 28−31.
  39. С.С. Молекулярно-анатомическое направление в биохимической генетике// Вестник АМН СССР, — 1985, — N1,-С, 78−84.
  40. С.С., Калинин В.Н. Медицинские аспекты биохимической и молекулярной генетики, — М, — ВИНИТИ, 1992, — 215 с,
  41. Экспериментальные методы исследования белков и нуклеиновых кислот / Под ред.чл.корр.АН СССР М. А. Прокофьева." М.1985.- С. 325.
  42. Х.Д., Ешкайт X. Аминокислоты, пептиды, белки, : Пер, с нем, М: Мир, 1985, — 456 о,
  43. An X.L., Takakuwa Y, шпокшга W. et.al. Modulation of band 3-ankyrin interection by protein 4.1. Functional implications in regulation of erythrocyte membrane mechanical properties// Biol.Chem.-1996,-vol, 271, N52, — P, 33 187−33 191,
  44. BBA.- 1977, — V, 465, — P, 515,
  45. Branton D., Cohen 0, Tyler J, Interection of oy-toskeletal proteins on the human erythrocyte membrane// Cell.- 1981, — V, 24.- P.24−32.
  46. Brown D.D. Gene Exsression in Eukaryotes. /7 Science. 1981. — vol.211, — P, 667−674,
  47. Byers T.J., Branton D. Visualization of protein associations in the erythrocyte membrane skeleton// Proo, Natl, Acad, Sei. USA,-1985, — Vol.82, N18, — P.6153−6157,
  48. Oabantchi k Z.J., Knauf P.A., Rothstein A. Anion transport system of red blood cell role of membrane protein evaluated by use of probes. /7 BBA.- 1978.- V.515.-P.239−302,
  49. Cantor O.R., Schimmel P.R. The Conformation of Biological Maoromolecules, Freeman, // Biophisyoal Chemistry, -1980, pt. l
  50. Capaldi R.A. A Dynamic Model of Cell Membranes, // Sei, Am. 1974. — vol, 230, — P. 26−33.
  51. Capaldi R.A. Membrane proteins and their interactions with lipids// N.Y.- 1977,
  52. Oarari P., Bozzi A., Malorni W. et, al. Junctional sites of erythrocyte skeletal proteins are specific targets of tert-butylhydroperoxide oxidative damage/7 Chem. Biol, Inte-rection.-1995.-Vol.94,N3.- P.243−258,
  53. Chandra P., Joshi P.0, Balpai V.K. et. al, Membrane phospholipid organization in calcium-loaded human erythrocytes// Biochim.Biophys.Acta.- 1987, — Vol, 902, N2.- P, 253−262,
  54. Jeffreys, A. J" V, Wilson, S.L.Thein. Individual-specific fingerprints of human DM,// Nature, 1985, vol, 76. — P.316.
  55. Jinbu Y., Sato S., Nakao T. et.al. The role of an-kyrin in shape and deformability change of human erythrocyte ghosts// Biochim.Biophys.Acta.- 1984, — Vol.773, N2.-P, 237−245.
  56. Kay M.M., Bosnian Q.J., Lawrence C. Functional topography of band 3: specific structural alteration linked to functional aberrations in human erythrocytes// Pro.Natl.Acad.Sci.USA.- 1988.- V.85, N2.- P, 492−496.
  57. Klonk S., Deuticke B, Involvement of cytoskeletal proteins in the barrier function of the human erythrocyte membrane// Biochim, Biophys, Acta.- 1992.- Vol, 1106, Nl.~ P.126−136, P, 143−150,
  58. Kudo S., Fukuda M. Contribution of gene conversion to the sequence for M blood group type determinant in glycop-horin E gene// J.Biol.Chem.- 1994.- vol.269, N37.-P.22 969−22 974,
  59. Laemmli U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacterophage T4/V Nature.- 1970,-V.227.- P.680,
  60. Laia A.K., Bhat S. Hydrophobic photolabeling in membranes: the human erythrocyte glucose transporter// Bio-technol.Appl.Biochem.- 1990.- vol.12, N5.- P, 586−594.
  61. Lande w. M, Thiemann P, V, Fisher K.A. et.al.
  62. Mohandas N., Rossi M., Bernstein S. et.al. The structural organization of skeletal proteins influences lipid translocation across eruthrocyte membrane// Biol, Chem,-1985, — vol.260, N26, — P, 14 264−14 268,
  63. Moriyama R., Lombardo C.R., Workman R.F. et.al. Regulation of linkages between the erythrocyte membrane and its skeleton by 2,3-diphosphglycerate// Biol.Chem.- 1993.-Vol.268, N15, — P, 10 990−10 996.
  64. Morie L, Garharz M. et al, //Blood.-1985, — vol, 250, — P, 4007−4021,
  65. Neuis V, Drenckhahn D, Joshi R. et. al, Adducin in precursor cells of rats and humansi expression and compart-mentalization// Blood, — 1991, — Vol, 78, N7, — P, 1692−1696,
  66. Nelson W.J., Veshnock P.J. Ankyrin binding to Na/K-ATPase and implications in polarized cells// Nature (London).- 1987,-V.328, — P, 533−536,
  67. Nozaki J., Tanford 0. // J. Biol, Chem, 1971,-Vol. 2211, — P, 246,
  68. Nyhan W.L.(ed.). Heritable Disordes of Amino Acids Metabolism. // Wiley. 1974. — P.125.166. uhno Y., Matsuo K. et all. Genotypes of sarco (endoplasmic reticulum Ca-depend ATPase 11, // J, Hypertension, — Vol.14(3).- P, 287−291,
  69. Passarge, E, Elemente der Klinischen Genetik, Grundlagen und Anwendung der Humangenetik in Studium und Praxis. // Gustav Fischer, Stuttgart, 1979,
  70. Passarge, E. Genetische Herkunft und Zukunft des Menschen, /7 Verlag Chemie, Weinheim, 1984,
  71. Tu Y.P.j Feng 0., Xu H. et.al. Transmembrane CaK+ gradient is essential for high anion transport activity of hyman erythrocytes// Siosol, Rep, — 1996, — Vol.16, N4,-P, 299−311,
  72. Two-Dimensional Gel Electrophoresis of Proteins /Ed. J, E, Cells, R, Bravo, — New York, 1984, — P.358
  73. Shih.Yen.Sheng.Wu.Hsueh.Pao.- 1994.- Vol.27, N4.- P.477−481,
  74. Yawata Y. Integral proteins of red cell membranes- their genetic and phetypio expressions// Nippon, Pinsho,-1996, — Vol, 54, N9, — P, 2348−2363,
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!