Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Исследование регуляции оперона rpsB-tsf, кодирующего рибосомный белок S2 и фактор элонгации трансляции Ts

Диссертация: Исследование регуляции оперона rpsB-tsf, кодирующего рибосомный белок S2 и фактор элонгации трансляции Ts
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Механизм аутогенной регуляции rpsB-tsf-ouepoua высоко консервативен у у-протеобактерий. Не только структура промоторов, но и структура 5'-НТО rpsB мРНК консервативны у многих семейств, даже настолько удаленных как энтеробактерии и псевдомонады. Обращает на себя внимание тот факт, что, несмотря на различие по длине и в целом по последовательности, 5'-НТО укладываются в очень похожие вторичные… Читать ещё >

Исследование регуляции оперона rpsB-tsf, кодирующего рибосомный белок S2 и фактор элонгации трансляции Ts (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ
  • ГЛАВА 1. ВВЕДЕНИЕ. Общая характеристика работы
    • 1. 1. Актуальность работы
    • 1. 2. Цели и задачи исследования
    • 1. 3. Научная новизна и практическая значимость работы
    • 1. 4. Апробация и публикация работы
  • ГЛАВА 2. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 2. 1. Внерибосомные функции рибосомных белков
      • 2. 1. 1. Введение
      • 2. 1. 2. Внерибосомные функции рибосомных белков у прокариот
      • 2. 1. 3. Внерибосомные функции рибосомных белков у эукариот

4.2 Рибосомный белок S2 является негативным регулятором собственного синтеза in vivo.81.

4.2.1 Принцип экспериментального подхода к изучению регуляции оперона in vivo.81.

4.2.2 Создание генетических конструкций для исследования регуляции оперона rpsB-tsf.82.

4.2.3 Исследование аутогенной регуляции оперона rpsB-tsf в полученных штаммах.86.

4.3 Локализация промотора оперона rpsB-tsf.87.

4.4 Анализ консервативности 5'-нетранслируемой области (НТО) оперона rpsB-tsf.92.

4.5 В регуляцию экспрессии гена rpsB вовлечена 5'-НТО rpsB-мРНК.96.

4.6 Консервативность механизма аутогенной регуляции гена rpsB у гамма-протеобактерий.97.

4.7 Анализ активности rpsB промоторов из Y. pestis, H. influenzae и.

P.aeruginosa при транскрипции в составе хромосомы E.coli.98.

4.8 Анализ способности белка S2 Е. coli к регуляции экзогенных 5'-НТО in vivo.100.

4.9 Делеционный анализ регуляторной области оперона rpsB-tsf Escherichia coli.102.

4.10 Механизм регуляции синтеза EF-Ts.104.

4.11 Влияние мутаций в опероне rpsB-tsf на синтез белков S2 и Ts в клетке. .106.

4.12 Аутогенная регуляция rpsB-tsf возможно осуществляется комплексом белков S1 и S2.111.

4.13 Исследование свойств промотора оперона rpsB-tsf.114.

4.13.1 Мутационный анализ.114.

4.13.2 Изучение влияния аминокислотного голодания на активность Рф5 В. .117.

ГЛАВА 5.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

И ПЕРСПЕКТИВЫ.119.

ВЫВОДЫ.124.

СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ

125.

СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ.

30S — малая рибосомная субчастица. ак.о. — аминокислотный остаток.

ДСН — додецилсульфат натрия.

ДТТ — дитиотреитол. ед. акт. — единица активности.

ИПТГ — изопропил-Р-Б-тиогалактопиранозид. мРНК — матричная рибонуклеиновая кислота. нкРНК — малая некодируюгцая рибонуклеиновая кислота.

НТО — нетранслируемая область. н.о. — нуклеотидный остаток.

ОНФГ — ортонитрофенил-Р-О-галактозид.

ОТ — обратная транскрипция.

ПААГ — полиакриламидный гель.

ПЦР или PCR — полимеразная цепная реакция. п.о. (Ь.р.) — пара оснований (англ. base pairs). рРНК — рибосомная рибонуклеиновая кислота.

ТИР (TIR) — трансляционный инициаторный район (translation initiation region). тРНК — транспортная рибонуклеиновая кислота, т.п.о. (kb.) — тысяча пар оснований (англ. kilobase). ЭДТА — этилендиаминтетраацетат.

Ampr и Amps — ампициллин-резистентные и ампициллин-чувствительные клеточные культуры.

ВВ и ХС — маркеры-красители бромфеноловый синий и ксиленцианол.

Cm — антибиотик хлорамфеникол dNTP — 2'-дезоксирибонуклеозид-5'-трифосфат. ddNTP — 2'-дидезоксирибонуклеозид-5'-трифосфат.

IRU/ERIC — Межгенный повторяющийся элемент, или энтеробактериальный повторяющийся межгенный консенсус (от англ. Intergenic Repeat Unit и Enterobacterial repetitive intergenic consensus).

PBS — фосфатно солевой буфер (от англ. Phosphate Buffer Saline). PMSF — фенилметилсульфонилфторид.

RBS — участок связывания рибосомы на мРНК (от англ. ribosome binding site).

SD — последовательность Шайна-Дальгарно. SHX — DL-серингидроксамат. Tet — антибиотик тетрациклин.

Tetr — тетрациклин-резистентные клеточные культуры. X-gal — 5-бромо-4-хлоро-3-индолил-Р~В-тиогалактопиранозид.

ВЫВОДЫ.

1. Картирован единственный промотор оперона гряВ^/, относящийся к классу удлинённых -10 промоторов. Промотор высоко-консервативен у у-протеобактерий. Структура промотора доказана мутационным анализом.

2. Белок 82 является аутогенным регулятором обоих генов оперона грБВ^з/. Негативная регуляция гена грзВ осуществляется на уровне мРНК по механизму трансляционной репрессии. Экспрессия гена tsf подавляется за счёт нарушения транскрипционно-трансляционного сопряжения.

3. Аутогенная регуляция генов гряВ и осуществляется с единого операторного участка, расположенного в 5'-НТО перед геном гряВ. Структура оператора консервативна у 7-протеобактерий.

4. Белок принимает участие в регуляции оперона гряВ^я/, формируя комплекс с 82.

5. Транскрипция гряВ^я/ негативно регулируется низкомолекулярным регулятором ррврр при аминокислотном голодании из-за присутствия ОС-богатого дискриминатора в промоторе гряВ.

ГЛАВА 5.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

И ПЕРСПЕКТИВЫ.

В работе исследовали регуляцию оперона rpsB-tsf Escherichia coli, кодирующего два жизненно важных компонента трансляционного аппарата клетки — рибосомный белок S2 и фактор элонгации Ts. Молекулярные механизмы аутогенного контроля синтеза рибосомных белков были изучены для многих рибосомных оперонов, однако регуляция оперона rpsB-tsf никогда не исследовалась и даже действительное положение и структура промотора оставались неопределёнными. В работе впервые картирован промотор rpsB-tsf и показано, что он является единственным промотором оперона, с которого образуются моноцистронный rpsB и бицистронный rpsB-tsf транскрипты. Промотор имеет необычную структуру, которая высоко консервативна у гамма-подкласса протеобактерий. Структура промотора подтверждена мутационным анализом. Промотор включает два разнонаправленных элемента — удлинённый -10 элемент (TGTGnTATAAA), который согласно литературным данным стабилизирует открытый комплекс РНК-полимеразы с промотором, и GC-богатый дискриминатор, который, наоборот, должен дестабилизировать этот комплекс, особенно в стрессовых ситуациях, когда в клетке повышен уровень ppGpp. Из известных промоторов, подверженных негативному ppGpp-опосредованному stringent-контролю, ни один не принадлежит к классу удлиненных промоторов, поэтому априори нельзя было даже предположить, как будет отвечать ф,?2?-промотор на аминокислотное голодание и повышение уровня ppGpp в клетке. Полученные в работе данные показывают, что экспрессия rpsB-tsf негативно регулируется ppGpp при аминокислотном голодании. Это новые данные. Они открывают перспективы для дальнейшего исследования. Работа по изучению свойств г/адВ-промотора только начинается, еще многое предстоит сделать в этом направлении — выяснить, как поведет себя промотор в релаксированных штаммах (не синтезирующих ppGpp), какова функция белка-регулятора DksA, который для ряда промоторов является медиатором ррСрр-опосредованного контроля (например, для промоторов рРНК, Haugen et al., 2008), как изменяется активность фяЯ-промотора при низкой температуре.

Впервые показано, что р-белок S2, как и многие другие р-белки, имеет внерибосомную функцию в E. coli и других гамма-протеобактериях, являясь негативным регулятором экспрессии жизненно важного оперона rpsB-tsf. В большинстве регулируемых оперонов р-белков репрессор связывается с мРНК и блокирует трансляцию [Zengel & Lindahl 1994]. Аналогично, S2-опосредованная репрессия осуществляется на уровне РНК, а не ДНК. В отличие от других оперонов р-белков, которые регулируются р-белками, напрямую взаимодействующими с рРНК на первых этапах сборки рибосомных субчастиц, оперон rpsB-tsf регулируется белком, который не узнает свободную рРНК и включается в состав 30S субчастицы на завершающем, этапе сборки. Поэтому как белок-репрессор, S2 представляет собой исключение из общего правила. Другим исключением, как было показано ранее [Skouv et al., 1990; Boni et al. 2001], является белок SI, который присоединяется к ЗОБ-субчастице последним, когда к ней уже присоединился* S2. Таким образом, аутогенными регуляторами являются как «первичные» белки, инициирующие сборку и чувствующие присутствие свободной рРНК, так и «третичные», S1 и S2, завершающие сборку и чувствующие присутствие завершенных зрелых рибосомных субчастиц.

Механизм аутогенной регуляции rpsB-tsf-ouepoua высоко консервативен у у-протеобактерий. Не только структура промоторов, но и структура 5'-НТО rpsB мРНК консервативны у многих семейств, даже настолько удаленных как энтеробактерии и псевдомонады. Обращает на себя внимание тот факт, что, несмотря на различие по длине и в целом по последовательности, 5'-НТО укладываются в очень похожие вторичные структуры, в которых универсально консервативные короткие участки последовательности занимают сходное положение. Филогенетические предсказания подтверждены экспериментально, и в экспериментах in vivo доказана возможность регуляции белком S2 из E. coli экзогенных регуляторных областей из других видов у-протеобактерий. Интересно, что не у всех оперонов р-белков наблюдается столь высокая консервативность. Так, в оперонах S10 [Allen et al., 1999] и rpsA [Tchufistova et al., 2003] сходство регуляторных структур, а соответственно и механизмов аутогенного контроля, не распространяется на псевдомонады, в то время как для rpsB-tsf мы экспериментально доказали, что репортер rpsB-lacZ, несущий регуляторную область из Р. aeruginosa регулируется белком S2 в Е. coli. Из этого можно сделать вывод о различии во времени возникновения тонких механизмов регуляции синтеза р-белков в эволюции у-протеобактерийдо отделения псевдомонад от остальных семейств (rpsB-tsf) и после (S10, rpsA). Это хорошо согласуется с современными представлениями об эволюции прокариот, с тем, что у-протеобактерии* представляют собой наиболее позднюю ветвь [Gupta 2000]. В перспективе филогенетический анализ регуляторных структур других оперонов р-белков может дать более полную информацию об эволюционной истории аутогенного контроля.

Многие опероны р-белков включают нерибосомные гены — гены трансляционных факторов или субъединиц РНК-полимеразы. Часто эти гены не подвержены регуляции вместе с генами р-белков. Так, sir-onepoH включает гены р-белков S12 (rpsL) и S7 (rpsG), за которыми следуют гены двух факторов элонгации трансляции — EF-G и EF-Tu (fus и tuf А, соответственно). Белок-регулятор S7, связываясь с межцистронным участком rpsL-rpsG, регулирует трансляцию собственного гена и фактора EF-G, но не фактора Tu. Как было показано, ген Tu-фактора транскрибируется1 не только с промотора оперона (перед геном rpsL), но и с двух промоторов в пределах гена EF-G, что обеспечивает его экспрессию при репрессии предшествующих генов (см. Zengel and Lindahl, 1994). Как мы показали, в случае оперона rpsB-tsf оба гена (и белка-регулятора S2 и фактора Ts) подвержены отрицательной регуляции белком. S2, который связывается с единственным оператором, расположенным в 5'-НТО мРНК rpsB между промотором и сайтом связывания рибосомы. В межцистронной области не существует ни дополнительного промотора, ни дополнительного участка связывания белка S2. Более того, трансляция цистрона tsf не зависит от трансляции предыдущего гена. Установлено, что репрессия трансляции мРНК rpsB белком S2 оказывает полярный эффект на экспрессию tsf за счёт нарушения транскрипционно-трансляционного сопряжения в опероне.

В работе показано, что для аутогенной регуляции своего оперона белку S2 требуется помощник, р-белок S1. Оказалось, что нарушение аутогенного контроля происходит не только в ф^-мутантах (нарушение регуляции в мутантах по гену белка-регулятора типично для многих регулируемых оперонов), но и в мутанте по гену белка S1 (rpsA:IS10) с низким уровнем синтеза укороченного варианта белка. Зависимость от уровня синтеза р-белка, кодируемого* в другом опероне, предполагает, что в регуляции может участвовать комплекс белков" S1-S2. Образование такого комплекса показано с помощью иммунопреципитации. В пользу образования комплекса говорит и обнаруженный в работе нетривиальный факт, что S1 является экзогенным супрессором условно-летальной мутации rpsBl (ts) в гене белка S2, приводящей к его денатурации при повышенных температурах роста. Такая супрессия свидетельствует о том, что S1 проявляет шаперонную активность по отношению к S2.

Таким образом, выявлено принципиальное отличие механизма аутоконтроля оперона rpsB-tsf от известных моделей регуляции других оперонов р-белков, где белку-репрессору не требуется помощник. Единственный случай, когда в регуляцию вовлечен комплекс р-белков — это трансляционная репрессия rplJL-оперона пентамерным комплексом L10(L7/12)4 [Johnsen et al. 1982], но в этом случае оба р-белка являются продуктами одного оперона, их пентамерный комплекс стабилен и образует важный структурный и функциональный домен бОэ-субчастицы. Уникальный случай кооперации S1 и 82-белков для негативной регуляции, безусловно, требует дальнейшего изучения. В перспективе необходимы исследования in vitro, с целью выяснения контактов каждого из белков с операторной областью мРНК. Без этих данных невозможно описание молекулярного механизма регуляции экспрессии оперона rpsB-tsf.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Л.В., Левандовская A.A., Скапцова Н. В., Бонн И. В. (2009). Консервативность регуляторных элементов, контролирующих экспрессию оперона rpsB-tsf у гамма-протеобактерий. Мол. Виол. 43 (1): 111−118.
  2. К.Э., Малыгин A.A., Карпова Г. Г., Невинский Г. А., Жарков Д. О. (2008). Взаимодействие рибосомного белка S3 человека с неповрежденной и поврежденной ДНК. Мол. Биол. 42 (2): 314−322.
  3. A.B., Малыгин A.A., Карпова Г. Г. (2004). Рибосомный белок S26 человека ингибирует сплайсинг собственной пре-мРНК Мол. Биол. 38 (4): 676−683.
  4. A.B., Чуфистова JI.C., Асеев Л. В., Бони И. В. (2005). Штамм Escherichia coli, продуцирующий безлидерную мРНК с хромосомного /ас-промотора. Биоорг. Химия 31 (5): 557−560.
  5. A.A., Бочкаева З. В., Бондаренко Е. И., Косинова O.A., Локтев В. Б., Шатский И. Н., Карпова Г. Г. (2009). Связывание IRES-элемента РНК вируса гепатита с 40S субчастицей рибосомы: роль белка р40. Мол. Биол. 43 (6): 1070−1076.
  6. Н.М., Иванов A.B., Малыгин A.A., Карпова Г. Г. (2007). Рибосомный белок S13 человека ингибирует сплайсинг собственной пре-мРНК, Мол. Биол., 41 (1): 51−58.
  7. Allen Т., Shen P., Samsel L., Liu R., Lindahl L. and Zengel J.M. (1999). Phylogenetic analysis of L4-mediated autogenous control of the S10 ribosomal protein operon. J. Bacteriol. 181: 6124−6132.
  8. Allen T.D., Watkins Т., Lindahl L. and Zengel J.M. (2004). Regulation of ribosomal protein synthesis in Vibrio cholerae. J. Bacteriol. 186(17): 5933−5937.
  9. Amsterdam A., Sadler K.C., Lai K., Farrington S., Bronson R.T., Lees J.A. and Hopkins N. (2004). Many ribosomal protein genes are cancer genes in zebrafish. PLoSBiol. 2(5):E139.
  10. An G., Bendiak D.S., Mamelak L.A. and Friesen J.D. (1981). Organization and nucleotide sequence of a new ribosomal operon in Escherichia coli containing the genes for ribosomal protein S2 and elongation factor Ts. Nucleic Acids Res. 9:4163.-4171.
  11. Aseev L.V., Levandovskaya A.A., Tchufistova L.S., Scaptsova N.V. and Boni I.V. (2008). A new regulatory circuit in ribosomal protein operons: S2-mediated control of the rpsB-tsf expression in vivo. RNA 14(9): 1882−1894.
  12. Ban N., Nissen P., Hansen J., Moore P.B. and Steitz T.A. (2000) The complete atomic structure of the large ribosomal subunit at 2.4 A resolution. Science 289(5481): 905−920.
  13. Barne, K.A., Bown J.A., Busby S.J. and Minchin S.D. (1997). Region 2.5 of the Escherichia coli RNA polymerase sigma70 subunit is responsible for the recognition of the «extended-10» motif at promoters. EMBOJ. 16: 4034−4040.
  14. Bollen A., Lathe R., Herzog A., Denicourt D., Lecocq J.P., Desmarez L. and Lavalle R. (1979). A conditionally lethal mutation of Escherichia coli affecting the gene coding for ribosomal protein S2 (rpsB). J. Mol. Biol. 132: 219 233.
  15. Boni I.V., Zlatkin I.V. and Budowsky E.I. (1982). Ribosomal protein SI associates with Escherichia coli ribosomes by means of protein-protein interactions. Eur. J. Biochem. 121: 371−376.
  16. Boni I.V., Artamonova V.S. and Dreyfus M. (2000). The last RNA-binding repeats of the Escherichia coli ribosomal protein SI is specifically involved in autogenous control. J. Bacteriol. 182(20): 5872−5879.
  17. Boni, I.V., Artamonova V.S., Tzareva N.V. and Dreyfus M. (2001). Non-canonical mechanism for translation control in bacteria: synthesis of ribosomal protein SI.EMBOJ. 20(15): 4222 4232.
  18. Boubakri H, de Septenville A.L., Viguera E. and Michel B. (2010). The helicases DinG, Rep and UvrD cooperate to promote replication across transcription units in vivo.EMBOJ. 29(1): 145−157.
  19. Britton, R.A., Powell B.S., Court D.L. and Lupsky J.R. (1997). Characterization of mutations affecting the Escherichia coli essential GTPase Era that suppress two temperature-sensitive dnaG alleles. J. Bacteriol. 179(14): 4575−4582.
  20. Brodersen D.E., Clemons W.M. Jr, Carter A.P., Wimberly B.T. and Ramakrishnan V. (2002). Crystal structure of the 30S ribosomal subunit from Thermus thermofilus: Structure of the proteins and their interaction with 16S RNA. J. Mol Biol. 316: 725−768.
  21. Bubunenko M, Baker T. and Court D.L. (2007) Essentiality of ribosomal and transcription antitermination proteins analyzed by systematic gene replacement in Escherichia coli. J. Bacteriol 189(7): 2844−2853.
  22. Burns H.D., Belyaeva T. A., Busby S J. and Minchin S.D. (1996). Temperature-dependence of open-complex formation at two Escherichia coli promoters with extended -10 sequences. Biochem. J. 317(Pt 1): 305−311.
  23. Burr T., Mitchell J., Kolb A., Minchin S. and Busby S. (2000). DNA sequence elements located immediately upstream of the -10 hexamer in Escherichia coli promoters: a systematic study. Nucleic Acids Res. 28: 1864−1870.
  24. Buttner K., Pich A., Neubauer P., Schmid R., Bahl H. and Hecker M. (1997). Co-purification of ribosomal protein S2 and DNA-dependent RNA-polymerase from heat-shocked cells of Bacillus subtilis. J. Basic Microbiol. 37: 3−9.
  25. Caffarelli E., Fragapane P., Gehring C. and Bozzoni I. (1987) The accumulation of mature RNA for the Xenopus laevis ribosomal protein LI is controlled at the level of splicing and turnover of the precursor RNA. EMBO J. 6(11): 3493−3498.
  26. Carter A.P., Clemons W.M., Brodersen D.E., Morgan-Warren R.J., Wimberly B.T. and Ramakrishnan V. (2000). Functional insights from the structure of the 30S ribosomal subunit and its interactions with antibiotics. Nature 407(6802): 340−348.
  27. Chakraborty A., Uechi T., Higa S., Torihara H. and Kenmochi N. (2009). Loss of ribosomal protein Lll affects zebrafish embryonic development through a p53-dependent apoptotic response. PLoS OA® 4(l):e4152.
  28. Choonee N., Even S., Zig L. and Putzer H. (2007). Ribosomal protein L20 controls expression of the Bacillus subtilis infC operon via a transcription attenuation mechanism. Nucleic Acids Res. 35(5): 1578−1588.
  29. Ciampi M.S., Schmid M.B. and Roth J.R. (1982). Transposon Tn 10 provides a promoter for transcription of adjacent sequences. Proc. Natl. Acad. Aci. USA 79: 5016−5020.
  30. Climie S.C. and Friesen J.D. 1987. Feedback regulation of the rplJL-rpoBC ribosomal protein operon of Escherichia coli requires a region of mRNA secondary structure. J. Mol Biol 198(3): 371−381.
  31. Clodi E., Semrad K. and Schroeder R. (1999). Assaying RNA chaperone activity in vivo using a novel RNA folding trap. EMBOJ. 18(13): 3776−3782.
  32. Coetzee T., Herschlag D. and Belfort M. (1994). Escherichia coli proteins, including ribosomal protein SI2, facilitate in vitro splicing of phage T4 introns by acting as RNA chaperones. Genes Dev. 8(13): 1575−1588.
  33. Cornish P.V., Ermolenko D.N., Staple D.W., Hoang L., Hickerson R.P., Noller H.F. and Ha T. (2009). Following movement of the LI stalk between three functional states in single ribosomes. Proc Nat. Acad. Sci. USA 106(8): 25 712 576.
  34. Cuccurese M., Russo G., Russo A. and Pietropaolo C. (2005) Alternative splicing and nonsense-mediated mRNA decay regulate mammalian ribosomal gene expression. Nucleic Acids Res. 33(18): 5965−5977.
  35. Cukras A.R., Southworth D.R., Brunelle J.L., Culver G.M. and Green R. (2003) Ribosomal proteins S12 and S13 function as control elements for translocation of the mRNA: tRNA complex. Mol. Cell 12(2): 321−328
  36. G.M. (2003). Assembly of the 30S ribosomal subunit. Biopolymers 68: 234−249.
  37. E.R. (1991) Mutants lacking individual ribosomal proteins as a tool to investigate ribosomal properties. Biochimie 73(6): 639−645.
  38. Dabeva M.D. and Warner J.R. (1993). Ribosomal protein L32 of Saccharomyces cerevisiae regulates both splicing and translation of its own transcript. J. Biol. Chem. 268(26): 19 669−19 674.
  39. Dai M.S., Zeng S.X., Jin Y., Sun X.X., David L. and Lu H. (2004). Ribosomal protein L23 activates p53 by inhibiting MDM2 function in response to ribosomal perturbation but not to translation inhibition. Mol. Cell Biol. 24(17): 7654−7668.
  40. Dai M.S., Arnold H., Sun X.X., Sears R. and Lu H. (2007). Inhibition of c-Myc activity by ribosomal protein LI 1. EMBO J. 26(14): 3332−3345.
  41. Dai M.S. and Lu H. (2008). Crosstalk between c-Myc and ribosome in ribosomal biogenesis and cancer. J. Cell. Biochem. 105(3): 670−677.
  42. Danilova N., Sakamoto K.M. and Lin S. (2008). Ribosomal protein S19 deficiency in zebrafish leads to developmental abnormalities and defective erythropoiesis through activation of p53 protein family. Blood 112(13): 52 285 237.
  43. Davies I.J. and Drabble W.T. (1996). Stringent and growth-rate-dependent control of the gua operon of Escherichia coli K-12. Microbiology 142 (Pt 9): 2429−2437.
  44. De Gregorio E., Silvestro G., Petrillo M., Carlomagno M.S. and Di Nocera P.P. (2005). Enterobacterial repetitive intergenic consensus sequence repeats in yersiniae: genomic organization and functional properties. J. Bacteriol. 187: 7945−7954.
  45. Degenhardt R.F. and Bonham-Smith P.C. (2008). Arabidopsis ribosomal proteins RPL23aA and RPL23aB are differentially targeted to the nucleolus and are desperately required for normal development. Plant Physiol. 147(1): 128−142.
  46. Demianova M., Formosa T.G. and Ellis S.R. (1996). Yeast proteins related to the p40/laminin receptor precursor are essential components of the 40S ribosomal subunit. J. Biol Chem. 271: 11 383−11 391.
  47. M. (1988). What constitutes the signal for the initiation of protein synthesis on Escherichia coli mRNAs? J. Mol. Biol. 204: 79−94.
  48. Durfee T., Hansen A-M., Zhi H., Blattner F.R. and Jin D.J. (2008).Transcription profiling of the stringent response in Escherichia coli. J Bacteriol. 190(3): 1084— 1096.
  49. Ebert B.L., Pretz J., Bosco J., Chang C.Y., Tamayo P., Galili N., Raza A., Root D.E., Attar E., Ellis S.R. and Golub T.R. (2008). An identification of RPS14 as a 5q- syndrome gene by RNA interference screen. Nature 451(7176): 335−339.
  50. Eng F.J. and Warner J.R. (1991). Structural basis for the regulation of splicing of a yeast messenger RNA. Cell 65(5): 797−804.
  51. Fei J., Kosuri P., MacDougall D.D. and Gonzalez R.L. Jr. (2008) Coupling of ribosomal LI stalk and tRNA dynamics during translation elongation. Mol. Cell 30(3): 348−359.
  52. Fewell S.W. and Woolford J.L. Jr. (1999). Ribosomal protein S14 of Saccharomyces cerevisiae regulates its expression by binding to RPS14B pre-mRNA and to 18S rRNA. Mol. Cell. Biol. 19(1):.826−834.
  53. Ford C.L., Randal-Whitis L. and Ellis S.R. (1999). Yeast proteins related to the p40/laminin receptor precursor are required for 20S ribosomal RNA processing and the maturation of 40S ribosomal subunits. Cancer Res. 59(3): 704−710.
  54. Gabashvili I.S., Gregory S.T., Valle M., Grassucci R., Worbs M., Wahl M.C., Dahlberg A.E. and Frank J. (2001) The polypeptide tunnel system in the ribosome and its gating in erythromycin resistance mutants of L4 and L22. Mol. Cell 8(1): 181−188.
  55. Gao H., Sengupta J., Valle M., Korostelev A., Eswar N., Stagg S.M., Van Roey P., Agrawal R.K., Harvey S.C., Sali A., Chapman M.S. and Frank J. (2003).
  56. Study of the structural dynamics of the E. coli 70S ribosome using real-space refinement. Cell 113: 789−801.
  57. Gourse R.L., Ross W. and Gaal T. (2000). Ups and downs in bacterial transcription initiation: the role of the alpha subunit of RNA polymerase in promoter recognition. Mol. Microbiol. 37: 687−695.
  58. R.S. (2000). The natural evolutionary relationships among prokaryotes. Crit. Rev. Microbiol. 26: 111−131.
  59. Haentjens-Sitri J., Allemand F., Springer M. and Chiaruttini C. (2008). A competition mechanism regulates the translation of the Escherichia coli operon encoding ribosomal proteins L35 and L20. J Mol Biol. 375(3): 612−625.
  60. Harms J., Schluenzen F., Zarivach R.} Bashan A., Gat S., Agmon I., Bartels H., Franceschi F. and Yonath A. (2001) High resolution structure of the large ribosomal subunit from a mesophilic eubacterium. Cell 107(5): 679−688.
  61. Haugen S.P., Berkmen M.B., Ross W., Gaal T., Ward C. and Gourse R.L. (2006). rRNA promoter regulation by nonoptimal binding of sigma region 1.2: an additional recognition element for RNA polymerase. Cell 125(6): 1069−1082.
  62. Hershberg R., Altuvia S. and Margalit H. (2003). A survey of small RNA-encoding genes in Escherichia coli. Nucleic Acids Res. 31: 1813−1820.
  63. Hershberg R., Bejerano G., Santos-Zavaleta A. and Margalit H. (2001). PromEC: An updated database of Escherichia coli mRNA promoters with experimentally identified transcriptional start sites. Nucleic Acids Res. 29: 277.
  64. Hoogvliet G., van Wezel G.P. and Kraal B. (1999). Evidence that a single EF-Ts suffices for the recycling of multiple and divergent EF-Tu species in Streptomyces coelicolor A3(2) and Streptomyces ramocissimus. Microbiology 145: 2293−2301.
  65. Hook-Barnard I.G. and Hinton D.M. (2007). Transcription initiation by mix and match elements: flexibility for polymerase binding to bacterial promoters. Gene Regul. Syst. Bio. 1: 275−293.
  66. Houry W.A., Frishman D., Eckerskorn C., Lottspeich F. and Hartl F.U. (1999). Identification of in vivo substrates of the chaperonin GroEL. Nature 402(11): 147−154.
  67. Hubner P., Iida S. and Arber W. (1987). A transcriptional terminator sequence in the prokaryotic transposable element IS7. Mol. Gen. Genet. 206: 485−490.
  68. Hulton C.S., Higgins C.F. and Sharp P.M. (1991). ERIG sequences: a novel family of repetitive elements in the genome of Escherichia coli, Salmonella typhimurium and other enterobacteria. Mol. Microbiol. 5: 825−834.
  69. Jin A., Itahana K., O’Keefe K. and Zhang Y. (2004). Inhibition of HDM2 and activation of p53 by ribosomal protein L23. Mol. Cell. Biol. 24(17): 7669−7680.
  70. Jung S.O., Lee J.Y. and Kim J. (2001). Yeast ribosomal protein S3 has an endonuclease activity on AP DNA. Mol. Cells. 12(1): 84−90.
  71. Kalapos M.P., Paulus H. and Sarkar N. (1997). Identification of ribosomal protein SI as a poly (A) binding protein in Escherichia coli. Biochimie 79(8): 493−502.
  72. Kapasi P., Chaudhuri S., Vyas K., Baus D., Komar A.A., Fox P.L., Merrick W.C. and Mazumder B. (2007). L13a blocks 48S assembly: role of a general initiation factor in mRNA-specific translational control. Mol. Cell 25(1): 113−126.
  73. Karring H., Mathu S.G., van Duin J., Clark B.F., Kraal B. and Knudsen C.R. (2004). Qbeta-phage resistance by deletion of the coiled-coil motif in elongation factor Ts. J. Biol. Chem. 279: 1878−1884.
  74. Kawano M., Reynolds A.A., Miranda-Rios J. and Storz G. (2005). Detection of 5'- and 3'-UTR-derived small RNAs and cis-encoded antisense RNAs in Escherichia coli. Nucleic Acids Res. 33: 1040−1050.
  75. Kazmin D.A., Chinenov Y., Larson E. and Starkey J.R. (2003). Comparative modeling of the N-terminal domain of the 67kDa laminin-binding protein: implications for putative ribosomal function. Biochem. Biophys. Res. Commun. 300: 161−166.
  76. Kim J., Chubatsu L.S., Admon A., Stahl J., Fellous R. and Linn S. (1995). Implication of mammalian ribosomal protein S3 in the processing of DNA damage. J Biol Chem. 270(23): 13 620−13 629.
  77. Kim T.S., Kim H.D. and Kim J. (2009). PKCdelta-dependent functional switch of rpS3 between translation and DNA repair. Biochim. Biophys. Acta 1793(2): 395 405.
  78. Knorr C., Beuermann C., Beck J. and Brenig B. (2007). Characterization of the porcine multicopy ribosomal protein SA/37-kDa laminin receptor gene family. Gene 395(1−2): 135−143.
  79. Ko S.I., Park J.H., Park M.J., Kim J., Kang L.W., Han Y.S. (2008). Human ribosomal protein S3 (hRpS3) interacts with uracil-DNA glycosylase (hUNG) and stimulates its glycosylase activity. Mutat. Res. 648(1−2): 54−64.
  80. Koc E.C., Burkhart W., Blackburn K., Moseley A. and Spremulli L.L. (2001). The small subunit of the mammalian mitochondrial ribosome. Identification of the full complement of ribosomal proteins present. J. Biol. Chem. 276: 1 936 319 374.
  81. M. (1975). Structure and function of RNA replicase of bacteriophage Qbeta. Arch. Int. Physiol. Biochim. 83(5): 909−948.
  82. Kongsuwan K., Yu Q.} Vincent A., Frisardi M.C., Rosbash M., Lengyel J.A. and Merriam J. (1985). A Drosophila Minute gene encodes a ribosomal protein. Nature 317(6037): 555−558.
  83. Kovacs D., Rakacs M., Agoston B., Lenkey K., Semrad K., Schroeder R. and Tompa P. (2009). Janus chaperones: assistance of both RNA- and protein-folding by ribosomal proteins. FEBS Lett. 583(1): 88−92.
  84. Kuhn J.F., Tran E.J. and Maxwell E.S. (2002). Archaeal ribosomal protein L7 is a functional homolog of the eukaryotic 15.5kD/Snul3p snoRNP core protein. Nucleic Acids Res. 30(4): 931−941.
  85. Kuroda A., Nomura K., Ohtomo R., Kato J., Ikeda T., Takiguchi N., Ohtake H. and Kornberg A. 2001. Role of inorganic polyphosphate in promoting ribosomal protein degradation by the Lon protease. Science 293: 705−708.
  86. U. K. 1970. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature 227(259): 680−685.
  87. Lai M.D. and Xu J. (2007). Ribosomal proteins and colorectal cancer. Curr. Genomics 8(l):43−49.
  88. Regulation of HDM2 activity by the ribosomal protein Lll. Cancer Cell. 3(6): 577−587.i105Luo X., Hsiao H.H., Bubunenko M., Weber G., Court D.L., Gottesman M.E., I Urlaub H. and Wahl M.C. (2008). Structural and functional analysis of the E. coli
  89. Sato M., Kong C.J., Yoshida H., Nakamura Т., Wada A., Shimoda C. and Kaneda Y. (2003). Ribosomal proteins SO and S21 are involved in the stability of 18S rRNA in fission yeast Schizosaccharomyces pombe. Biochem.Biophys. Res. Commun. 311:942−947.
  90. Sengupta J., Nilsson J., Gursky R., Spahn C.M., Nissen P. and Frank J. (2004). Identification of the versatile scaffold protein RACK1 on the eukaryotic ribosome by cryo-EM. Nat Struct Mol Biol. 11(10): 957−962.
  91. Squires C.L. and Zaporojets D. (2000). Proteins shared by the transcription and translation machines. Annu Rev Microbiol. 54: 775−798.
  92. Starmer J., Stomp A., Vouk M. and Bitzer D. (2006). Predicting Shine-Dalgarno sequence locations exposes genome annotation errors. PLoS Comput. Biol., 2(5):e57.
  93. Tchufistova L.S., Komarova A.V. and Boni, I.V. (2003). A key role for the mRNA leader structure in translational control of ribosomal protein S1 synthesis in gamma-proteobacteria. Nucleic Acids Res. 31: 6996−7002.
  94. R. (2002). Regulation of ribosomal RNA synthesis in E. coli: effects of the global regulator guanosine tetraphosphate (ppGpp). J. Mol. Microbiol. Biotechnol. 4(3):331−40.
  95. Watson K.L., Konrad K.D., Woods D.F. and Bryant P.J. (1992) Drosophila homolog of the human S6 ribosomal protein is required for tumor suppression in the hematopoietic system. Proc. Natl. Acad. Sc. i USA 89(23): 11 302−11 306.
  96. D.M. 3rd, Deutsch W.A. and Kelley M R. (1994). Drosophila ribosomal protein S3 contains an activity that cleaves DNA at apurinic/apyrimidinic sites. J. Biol Chem. 269(41): 25 359−25 364.
  97. Wilson L.A. and Sharp P.M. (2006). Enterobacterial repetitive intergenic consensus (ERIC) sequences in Escherichia coli: evolution and implication for ERIC-PCR. Mol Biol Evol. 23: 1156−1168.
  98. Wilson D.N. and Nierhaus K.H. (2005). Ribosomal proteins in the spotlight. Crit. Rev. Biochem. Mol Biol 40: 243−267.
  99. Wimberly B.T., Brodersen D.E., Clemons W.M. Jr, Morgan-Warren R.J., Carter A.P., Vonrhein C., Hartsch T. and Ramacrishnan V. (2000). Structure of the 30S ribosomal subunit. Nature 407: 327−339.
  100. Woodgate R., Rajagopalan M., Lu C. and Echols H. (1989). UmuC mutagenesis protein of Escherichia coli: purification and interaction with UmuD and UmuD'. Proc Natl Acad Sci USA 86(19): 7301−7305.
  101. I.G. 1996. Extraribosomal functions of ribosomal proteins. Trends Biochem. Sci. 21(5):164−165.
  102. Yacoub A., Kelley M.R. and Deutsch W.A. (1996). Drosophila ribosomal protein PO contains apurinic/apyrimidinic endonuclease activity. Nucleic Acids Res. 24(21): 4298−4303.
  103. Yancey J.E. and Matson S.W. (1991). The DNA unwinding reaction catalyzed by Rep protein is facilitated by an RHSP-DNA interaction. Nucleic Acids Res. 19(14): 3943−3951.
  104. Zhang Y., Wolf G.W., Bhat K., Jin A., Allio T., Burkhart W.A. and Xiong Y. (2003). Ribosomal protein Lll negatively regulates oncoprotein MDM2 and mediates a p53-dependent ribosomal-stress checkpoint pathway. Mol. Cell. Biol. 23(23): 8902−8912.
  105. R.A. (2003). The double life of ribosomal proteins. Cell 115(2): 130−132.214Zuker M., (2003). Mfold web server for nucleic acid folding and hybridization prediction. Nucleic Acids Res. 31(13): 3406−3415.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!