Исследование физико-химических особенностей термокислотной коагуляции молока на основе термографического метода

Среди основных направлений развития пищевой промышленности на современном этапе выделяется фундаментальный физико-химический подход к анализу технологических процессов, так как понимание сущности технологических процессов дает ключ к управлению ими путем целенаправленного изменения различных технологических факторов. Именно технологии, опирающиеся на научно обоснованное управление технологическими процессами, способны обеспечить необходимое разнообразие ассортимента продуктов, обладающих повышенной биологической ценностью и необходимыми функциональными свойствами.

Сыры занимают важное место среди продуктов питания. Это объясняется как их биологической ценностью, так и хорошими органолептическими показателями.

Для производства сыров используются различные способы свертывания молока. Наиболее распространенными являются сычужная, кислотно-сычужная и кислотная коагуляция. Они достаточно хорошо исследованы и описаны в литературе.

Термокислотный способ коагуляции белков молока применяется заметно реже и поэтому менее исследован. Тем не менее, сыры на основе термокислотной коагуляции имеют солидную историю и достаточно широко представлены географически.

Например, на территории Южной и Центральной Америки широко распространен Queseo blanco (белый сыр), исторически имеющий испанское происхождение.

В южной Азии хорошо известен термокислотный сыр Рапеег.

К термокислотным можно отнести и итальянский по происхождению сыр Ricotta. Он традиционно вырабатывался в Италия из подсырной молочной сыворотки из овечьего молока, однако теперь Ricotta обладает более широкой популярностью, особенно в Северной Америке и Западной Европе, где его производят главным образом из целого или частично обезжиренного коровьего молока (или, иногда, из смеси обезжиренного молока и сыворотки).

На территории СНГ пользуется популярностью сыр Адыгейский и его аналоги.

Технология термокислотной коагуляции белков молока, на наш взгляд, имеет широкие перспективы благодаря ряду преимуществ. Основное достоинство данного способа получения молочного сгустка заключается в высокой степени извлечения белков из молочного сырья, достигающей 95−97% за счет осаждения сывороточных белков вместе с казеином. Кроме того, по сравнению с казеином, сывороточные белки, входящие в состав термокислотного сгустка, имеют более сбалансированный аминокислотный состав, что повышает биологическую ценность, продуктов, полученных на основе термокислотного свертывания.

Производство сыров на основе термокислотного свертывания позволяет сократить такие операции как разрезка сгустка, постановка зерна, созревание. Для термокислотной коагуляции белков молока не требуется дорогостоящих молокосвертывающих ферментов. Кроме того высокотемпературная тепловая обработка позволяет использовать в производстве сырье более широкого диапазона, чем при выработке сыров по традиционным технологиям.

Существующие на сегодняшний день технологии производства сыров на основе термокислотной коагуляции белков молока включают ряд общих операций, однако применяемые в них технологические режимы заметно отличаются друг от друга. В связи с этим возникает необходимость детального анализа процесса термокислотной коагуляции молочных белков, который позволит определить основные значимые факторы процесса и их влияние на эффективность коагуляции и свойства белкового продукта, что в свою очередь может обеспечить направленное регулирование процесса и достоверное прогнозирование его результатов.

Данная работа посвящена изучению закономерностей потери устойчивости белковой коллоидной системы молока при термокислотной коагуляции. Ее целью является дальнейшее изучение физико-химических особенностей термокислотной коагуляции молока на основе методов многофакторного мониторинга процесса, что, в соответствии с вышеизложенным, является важной и актуальной задачей.

В качестве одного из основных экспериментальных методов исследования коагуляции молока в данной работе решено использовать термографический метод. Он достаточно прост, обеспечивает получение надежных объективных данных, практически эквивалентных данным реологических измерений. Он может быть легко использован для проведения измерений непосредственно в сырной ванне, а также легко автоматизирован. Термографический метод достаточно широко опробован при исследовании сычужного, кислотного и кислотно-сычужного свертывания молока. Вместе с тем, особенности термокислотной коагуляции накладывают ряд ограничений на использование данного метода. Поэтому одна из глав диссертации посвящена разработке методики термографического мониторинга термокислотной коагуляции молока.

Термокислотное свертывание молока является сложным процессом, в котором ко многим факторам, определяющим его протекание, например при чисто кислотном свертывании, добавляются эффекты высокой температуры, в частности, взаимодействие мицелл казеина с денатурированными сывороточными белками. Все это существенно затрудняет изучение термокислотного процесса.

Известно что, одним из наиболее эффективных методов исследования сложных технологических процессов в настоящее время считается физико-химическое моделирование. Включение в модель основных факторов процесса позволяет проанализировать их значимость и проследить за взаимным влиянием исследуемых параметров. Поэтому значительная часть работы посвящена физико-химическому моделированию термокислотной коагуляции молочных белков.

1. Алексеева Н. Ю. Современная номенклатура белков молока / Н. Ю. Алексеева // Молочная промышленность, 1983. № 4. — С. 27−31.

2. Алексеева Н. Ю. Состав и дисперсность казеинаткальцийфосфатного комплекса молока / Н. Ю. Алексеева, П. Ф. Дьяченко // Молочная промышленность— 1968. № 11. — с. 4−10.

3. Алексеева Н. Ю. Состав и свойства молока как сырья для молочной промышленности: Справочник / Н. Ю. Алексеева, П. В. Аристова, А.П. Пат-ратий и др. М.: Агропромиздат, 1986. — 239с.

4. Антилла В. Сычужная активность молока / В. Антилла, Э. Альсаари, Луоманпере // XVI Международный молочный конгресс. М., 1982. — т. 1. -Кн.1. — С. 294.

5. Аристова В. П. Современные представления о термоустойчивости молока и ее изменения под влиянием различных факторов: Обз.инф. / В. П. Аристова, Л. В. Костыгов, М. А. Кутибашвили, Г. А. Россихина, Д.Е. Ще-душнов // АгроНИИТЭИММП. М.: 1991. — 32 с.

6. Бернатонис И. В. Использование тромбоэластографа для определения свертывания молока / И. Бернатонис, В. Мицкус // Молочная промышленность, 1967. № 9. — С. 20−23.

7. Брусиловский Л. П. Инструментальные методы и экспесс-анализаторы для контроля состава и качества молока / Л. П. Брусиловский. М.: Молочная промышленность, 1997. -47с.

8. Викторов М. М. Методы вычисления физико-химических величин и прикладные расчеты / М. М. Викторов. М, Химия, 1977. — 360 с.

9. Владыкина Т. Ф. Модель структуры мицеллы казеина / Т. Ф. Владыкина. -Каунас, 1988. 13с.

10. Владыкина Т. Ф. Определение термостойкости молока и молочных продуктов по тепловой пробе / Т. Ф. Владыкина, В. В. Вайткус // Тр. Литовского филиала ВНИИМСа, 1986. т. 19. — С. 21−30.

11. Горбатова К. К. Биохимия молока и молочных продуктов / К. К. Горбатова. СПб.: Гиорд, 2001. — 311с.

12. Горбатова К. К. Физико-химические и биохимические основы производства молочных продуктов / К. К. Горбатова. СПб.: Гиорд, 2004. — 352с.

13. Горбатова К. К. Химия и физика белков молока / К. К. Горбатова. М.: Колос, 1993. 192с.

14. Дьяченко П. Ф. Изменение казеинаткальцийфосфатного комплекса при кислотной, кальциевой и сычужной коагуляции / П. Ф. Дьяченко // Тез. докл.: Использование непрерывной коагуляции белков в молочной промышленности. М., 1978.-С. 100−101.

15. Дьяченко П. Ф. Изменение казеинаткальцийфосфатного комплекса при кислотной, кальциевой и сычужной коагуляции / П. Ф. Дьяченко // Тез. докл.: Использование непрерывной коагуляции белков в молочной промышленности. М., 1978.-С. 100−101.

16. Дьяченко П. Ф. Исследование состава казеинат-кальций-фосфотного комплекса молока / П. Ф. Дьяченко, Н. Ю. Алексеева // Молочная промышленность. 1968. — № 8. — С. 11−14.

17. Забодалова Л. А. Исследование процесса структурообразования при кислотной коагуляции белков молока / Л. А. Забодалова, Г. М. Паткуль // XXI Международный молочный конгресс. М., 1982. — Т.1. — Кн.1. — С. 211.

18. Инихов Г. С. Методы анализа молока и молочных продуктов / Г. С. Ини-хов, Н. П. Брио. -М.: Пищевая промышленность, 1971. 424с.

19. Климовский И. И. Биохимические и микробиологические основы производства сыра. М.: Пищевая промышленность, 1966. — 207 с.

20. Крашенинин П. Ф. Применение кислотной коагуляции при высоких температурах для получения сыра свежего / П. Ф. Крашенинин, В. П. Табачников, Н. И. Кречман // Труды ВНИИМС. М.: Пищепромиздат, 1975. -№ 18.-С. 19−22.

21. Крусь Г. Н. К вопросу строения мицеллы и механизма сычужной коагуляции молока / Г. Н. Крусь // Молочная промышленность. 1992. — № 4. — С.23−28.

22. Крусь Г. Н. Методы исследования молока и молочных продуктов / Г. Н. Крусь, A.M. Шалыгина, З. В. Волокитина. М.: Колос, 2002. — 368с.

23. Липатов H.H. Производство творога / H.H. Липатов. М.: Пищевая промышленность, 1973. — 272с.

24. Майоров A.A. Проблемы повышения выхода сыра / A.A. Майоров, И. М. Мироненко, A.A. Байбикова // Сыроделие и маслоделие, 2011. № 2. -С. 14−16.

25. Майоров A.A. Разработка методов управления биосистемой сыра с целью совершенствования традиционных и создания новых технологий / A.A. Майоров. Кемерово, 1999. — 326с.

26. Майоров A.A. Снижение потерь при производстве натуральных сыров / А. А. Майоров, A.A. Байбикова // Актуальные проблемы техники и технологии переработки молока. Сборник научных трудов с международным участием. Вып. 6 — Барнаул, 2009. — С. 9−13.

27. Осинцев A.M. Моделирование индукционной стадии коагуляции молока. П1. Кислотно-сычужная коагуляция / A.M. Осинцев, В. И. Брагинский, Л. А. Остроумов, М. П. Абрамова // Хранение и переработка сель-хозсырья, 2003. — № 5. — с. 21−23.

28. Осинцев A.M. Моделирование индукционной стадии коагуляции молока. III. Кислотно сычужная коагуляция / А. М. Осинцев, В. И. Брагинский, Л. А. Остроумов, М. П. Абрамова // Хранение и переработка сель-хозсырья. — 2003. № 5. — С. 21−23.

29. Осинцев A.M. Развитие фундаментального подхода к технологии молочных продуктов / A.M. Осинцев. Кемерово, 2004. — 152с.

30. Осинцев A.M. Термографический метод исследования коагуляции молока / A.M. Осинцев, H.A. Бахтин, В. И. Брагинский, О. В. Иваненко // Сыроделие и маслоделие, 2005. № 5. — С. 20−21.

31. Остроумов JI.A. Исследование процесса термокислотного свертывания молока с использованием различных коагулянтов / JI.A. Остроумов, В. В. Бобылин, И. А. Смирнова, С. Р. Рафалович // Хранение и переработка сельхозсырья, 1998. № 7. — С. 26−27.

32. Остроумов JI.A. Основные закономерности формирования мягких кислотно-сычужных сыров / JI.A. Остроумов, В. В. Бобылин // Сыроделие, 1999.-№ 1.-С. 21−23.

33. Остроумов JI.A. Основы производства комбинированных мягких кислотно-сычужных сыров / JI.A. Остроумов, В. В. Бобылин // Сыроделие, 1998.-№ 2−3.-С. 10−12.

34. Остроумов JI.A. Разработка технологии нового вида сыра с термокислотной коагуляцией / JI.A. Остроумов, И. А. Смирнова // Новое в технике и технологии пищевых отраслей пищевой промышленности: Науч.-техн. конф. Кемерово, 1995. — С. 24.

35. Равдель A.A. Краткий справочник физико-химических величин / А. А. Равдель, A.M. Пономарева. М., СпецЛит, 1998. — 232 с.

36. Раманаускас Р. И. Кинетика изменения среднего молекулярного веса казеиновых частиц во время пастеризации молока / Р. И. Раманаускас // Труды Литовского филиала ВНИИМС. Вильнюс, 1978. — № 12. — С. 5256.

37. Ребиндер П. А. Избранные труды. Поверхностные явления в дисперсных системах. Коллоидная химия / П. А. Ребиндер. М.: Наука, 1978. — 368с.

38. Смирнова И. А. Совершенствование технологии мягких сыров с термокислотным свертыванием молока / И. А. Смирнова // Молочная промышленность, 1999. № 2. — С. 3−6.

39. Смирнова И. А. Теоретическое обоснование и исследование закономерностей формирования сыров с термокислотной коагуляцией белков молока / И. А. Смирнова. Кемерово, 2003. — 425с.

40. Табачников В. П. Влияние титруемой кислотности на кинетику сычужного свертывания молока / В. П. Табачников, П. Н. Дудник // Труды ВНИИМС. -М.: Пищевая промышленность, 1975. -№ 18. С. 15−19.

41. Табачников В. П. Физико-химическая интерпретация и метод исследования процессов свертывания молока / В. П. Табачников // Труды ВНИИМС, 1973.-№ 12.-С. 3−10.

42. Тепел A.B. Химия и физика молока / A.B. Тепел. — М.: Пищевая промышленность, 1979.-624с.

43. Фольтман Б. О. О ферментативной и коагуляционной стадиях процесса сычужного свертывания / Б. О. Фольтман // XV Международный конгресс по молочному делу. М.: Пшцепромиздат, 1961. — С. 83−83.

44. Хаддхам Дж.Ф., Цадов Г. Влияние pH на содержание ионов кальция в обезжиренном молоке при тепловой обработке. XXI международный конгресс по молочному делу. Краткие сообщения. М.: ЦНИИТЭИмясо-молпром, 1982. — Т.1.-Кн.2. с. 130.

45. Харнед Г. Физическая химия растворов электролитов./ Г. Харнед, Б. Оуэн // Издательство иностранной литературы, Москва, 1952, 628 с.

46. Храмцов А. Г. Мягкий сыр на основе термокислотной коагуляции белков молока и сыворотки / А. Г. Храмцов, O.A. Суюнчев, А. Ф. Лафишев // Переработка молока, 2004. № 1. — С. 10.

47. Шингарева Т. И. Исследование параметров термокислотной коагуляции при производстве сыра / Т. И. Шингарева, М. А. Хотомцева // Хранение и пере работка сельхозсырья, 2001. № 9. — С. 22 23.

48. Шингарева, Т. И. Анализ эффективности различных способов коагуляции белков молока / Т. И. Шингарева, М. А. Глушаков, Н. А. Скапцова // Молочна промисловють. Киев, 2008. — № 5 (48). — С. 58−61.

49. Anema S. G. Association of denatured whey proteins with casein micellesin heated reconstituted skim milk and its effect on casein micelle size / S. G. Anema, Yu. Li // Journal of Dairy Research, 2003. V. 70. — P. 73−83.

50. Benguigui L. Ultrasonic study of milk clotting/ L. Benguigui, J. Emery, D. Durand, J. P. Busnel // Lait, 1994. V. 74. — P. 197−206.

51. Bernal V. Effect of calcium binding on thermal denaturation of bovine 3-lactalbumin / V. Bernal, P. Jelen // J. Dairy Sci., 1984. V. 67. — P. 24 522 454.

52. Bohlin L. Viscoelastic properties of coagulating milk / L. Bohlin, P. Hegg, H. Ljusberg-Wahren // Journal of Dairy Science, 1984. V. 67. — P. 729−734.

53. Brule G. Mineral Salts Stability in Aqueous Phase of Milk: Influence of Heat Treatments / G. Brule, E. Real del sol, J. Fauquant, C. Fiaud // J. Dairy Sci., 1978.-V.61-P. 1225−1232.

54. Canabady-Rochelle L. S. Influence of Calcium Salt Supplementation on Calcium Equilibrium in Skim Milk During pH Cycle / L. S. Canabady-Rochelle, C. Sanchez, M. Mellema, A. Bot, S. Desobry, S. Banon // J. Dairy Sci., 2007. -V. 90.-P. 2155−2162.

55. Carlson A. Kinetics of milk coagulation: I. The kinetics of K-casein hydrolysis in the presense of enzyme deactivation / A. Carlson // Biotechnology and Bioengineering, 1987. V.29. — P. 582.

56. Choi J. Effect of Insoluble Calcium Concentration on Rennet Coagulation Properties of Milk / J. Choi, D. S. Home, J. A. Lucey // J. Dairy Sei., 2007. -V. 90.-P. 2612−2623.

57. Cichocki B. Diffusion coefficients and effective viscosity of suspensions of sticky hard spheres with hydrodynamic interactions / B. Cichocki, B. U. Fel-derhof// Journal of Chemical Physics. 1990. V.93. — P. 4427−4432.

58. Claesson O. Optical investigation of the rennet clotting of milk / O. Claesson, H. Nitschmann //ActaAgriculturaeScandinavica, 1957. -v. 7. -P. 341−360.

59. Corredig M. Effect of temperature and pH on the interactions of whey proteins with casein micelles in skim milk Food / M. Corredig, D.G. Dalgleish // Research International, 1996. V. 29. — P. 49−55.

60. Dalgleish D. G. A mechanism for the chymosin-induced flocculation of casein micelles / D. G. Dalgleish // Biophysical Chemistry, 1980. V.ll. — P. 147−155.

61. Dalgleish D. G. Casein micelles as colloids: Surface structure and stabilities / D. G. Dalgleish // Journal of Dairy Science, 1998. v. 81. — P. 3013−3017.

62. Dalgleish D. G. Heat-Induced Interactions of Whey Proteins and Casein Micelles with different Concentrations of a-Lactalbumin and ?-Lactoglobulin/ D. G. Dalgleish, L. van Mouric, M. Corredig // J. Agric. Food Chem., 1997. -V.45.-P. 4806−4813.

63. Darling D. F. Derivation of a mathematical model for the mechanism of casein micelle coagulation by rennet / D. F. Darling, A. C. van Hooydonk // Journal of Dairy Research, 1981. V.48. — P. 189−200.

64. De Kruif C. G. k-Casein as a polyelectrolyte brush on the surface of casein micelles / C. G. de Kruif, E. B. Zhulina // Colloids Surfaces A., 1996. v. 117.-P. 151−159.

65. De Kruif C.G. Casein micelle structure, functions and interactions. In: advanced dairy chemistry. Volume 1: Proteins, 3rd Edn. / C.G. de Kruif, C. Holt, Kluwer Academic/Plenum Publishers, 2002. P. 233−276.

66. De Kruif C.G. Skim milk acidification / C.G. De Kruif // Journal of Colloid and Interface Science, 1997. V.185. -P. 19−25.

67. De Kruif C.G. Supra-aggregates of casein micelles as a prelude to coagulation / C. G. de Kruif// Journal of Dairy Science, 1998. V. 81. — P. 3019−3028.

68. De Kruif C.G. The Turbidity of Renneted Skim Milk / C.G. De Kruif // Journal of Colloid and Interface Science, 1993. V.156. — P. 38−42.

69. Dickinson E. Influence of calcium ions on creaming and rheology of emulsions containing sodium caseinate. / E. Dickinson, M. Golding // Colloids and Surfaces A: Physicochemical and Engineering Aspects. — 1998. v. 144. — P. 167−177.

70. Dickinson E. Influence of ionic calcium on stability of sodium caseinate emulsions. / E. Dickinson, E. Davies// Colloids and Surfaces B: Biointerfaces, 1999 V. 12 — p.203−212.

71. Eigel W.N. Nomenclature of proteins of cow’s milk: fifth revision / W.N. Ei-gel, J.E. Butler // J. Dairy Sci. 1984. — V.67. — N 8. — P. 1599−1631.

72. Fox P. F. Heat stability of milk: influence of colloidal calcium phosphate and P-lactoglobulin / P. F. Fox, M. C. T. Hoynes // Journal of Dairy Research, 1975.-V. 42.-P. 427−435.

73. Gangidi R. R. Ionic Calcium Determination in Skim Milk with Molecular Probes and Front-Face Fluorescence Spectroscopy / R. R. Gangidi, L. E. Metzger//J. Dairy Sci., 2006. -V. 89. P. 4105−4113.

74. Gastaldi E. Effect of Controlled K-Casein Hydrolysis on Rheological Properties of Acid Milk Gels / E. Gastaldi, N. Trial, C. Guillaume, E. Bourret, N. Gontard, J. L. Cuq // Journal of Dairy Science, 2003. v. 86. — P. 704−711.

75. Gaucheron F. The minerals of milk. Review. // Reprod. Nutr. Dev., 2005. -V. 45.-P. 473−483.

76. Holt C. Ability of a P-casein phosphopeptide to modulate the precipitation of calcium phosphate by forming amorphous dicalcium phosphate nanoclusters /C. Holt, N. M. Wahlgren, T. Drakenberg // Biochem. Journal, 1996. V. 314. -P. 1035−1039.

77. Holt C. Caseins as rheomorphic proteins: Interpretation of the primary and secondary structures of the asr, Pand k-caseins / C. Holt, L. Sawyer // Journal of the Chemical Society Faraday Transactions, 1993. V. 89. — P. 26 832 692.

78. Holt C. Effect of colloidal phosphate content and free calcium ion concentration in the milk serum on the dissociation of bovine casein micelles / C. Holt, D.T. Davies, A.J.R. Law // Journal of Dairy Research, 1986. V. 53. — N 4. -P. 557−572.

79. Home D. S. The use of dynamic light-scattering in monitoring rennet curd formation / D. S. Home, C. M. Davidson // Milchwissenschaft, 1990. v. 45. -P. 712−715.

80. Home D.S. Factors influencing acid induced gelation of skim milk / D. S. Home// Food Colloids: Fundamentals of Formulation. E. Dickinson and R. Miller, eds. Royal Society of Chemistry, Cambridge, UK, 2001. -P. 345−351.

81. Hyslop D. B. Enzyme-induced coagulation of casein micelles: a number of different kinetic models / D. B. Hyslop //Journal of Dairy Research, 1993. -V.60.-P. 517−533.

82. Kinsella J.E. Modification of milk proteins to improve functional properties and applications / J.E. Kinsella, D.M. Witchead // XXII Inter. Dairy Congress, 1986.-p. 791−804.

83. Knoop H.M. Sub-structure of synthetic casein micelles / H.M. Knoop, E. Knoop, A. Wiechen // Journal of Dairy Research, 1979. V. 46. — N 2. — p. 347−350.

84. Lin M-J. Measurement of ionic calcium in milk. / M-J. Lin, M.J. Lewis, A.S. Grandison // International Journal of Dairy Technology, 2006. V. 59. — P. 192−199.

85. Low A. J. R. Effect of pH on the Thermal Denaturation of Whey Proteins in Milk / A. J. R. Low, J. Leaver // J. Agric. Food Chem., 2000 V.48 — P. 672 679.

86. Low A. J. R. Effect of Protein Concentrations on Rates of Thermal Denaturation of Whey Proteins in Milk. / A. J. R. Low, J. Leaver // J. Agric. Food Chem., 1997 V.45 — p. 4255−4261.

87. Lucey J. A. Rheological properties at small (dynamic) and large (yield) deformations of acid gels made from heated milk / J. A. Lucey, C. T. Teo, P. A. Munro, H. Singh // Journal of Dairy Research, 1997. V. 64. — p. 591−600.

88. Lucey J.A. Effects of heat treatment and whey protein addition on the rheological properties and structure of acid skim milk gels / J.A. Lucey, P.A. Munro, H. Singh // International Dairy Journal, 1999. V. 9. — P. 275−279.

89. Lucey J.A. Formation and physical properties of milk protein gels / J.A. Lucey // Journal of Dairy Science, 2002. V. 85. — P. 281−294.

90. Lucey J.A. Rheological properties of milk gels formed by a combination of rennet and glucono-5-lactone / J.A. Lucey, M. Tamehana, H. Singh, P.A. Munro // Journal of Dairy Research, 2000. v. 67. — p. 415−427.

91. Lucey, J. A. Importance of calcium and phosphate in cheese manufacture: A review. / Lucey, J. A., Fox P. F. // J. Dairy Sei., 1993. V. 76. -P. 17 141 724.

92. McMahon D. J. Effects of Calcium, Phosphate, and Bulk Culture Media on Milk Coagulation Properties / D. J. McMahon, 2 R, J. Brown, G. H. Richardson, and C. A. Ernstrom // J. Daiiy Sei., 1984. V. 67. — P. 930−938.

93. McMahon D.J. Composition, structure and integrity of casein micelles: a review / D.J. McMahon, R.J. Brown // Journal of Dary Science, 1984. V.67. -N3.-p. 449−512.

94. Morr C.V. Physico-chemical basis for functionality of milk proteins / C.V. Morr // Kiel. Milchwirt. Forschungsber, 1983. V.35. — N 3. — p. 330−344.

95. Nassar G. Monitoring of milk gelation using a Iowfrequency ultrasonic technique/ G. Nassar, B. Nongaillard, Y. Noel // Journal of Food England, 2001. -V. 48.-P. 351−359.

96. O’Connell J. E. The Two-Stage Coagulation of Milk Proteins in the Minimum of the Heat Coagulation Time-pH Profile of Milk: Effect of Casein Micelle Size / J. E. O’Connell, P. F. Fox // Journal of Dairy Science. 2000. — V. 83. -P. 378−386.

97. O’Callaghan D. J. Comparison of Mathematical Models Applied to the Rennet Coagulation of Skim Milks / D. J. O’Callaghan, T. P. Guinee // Journal of Texture Studies, 1996. V.26. — P. 607.

98. Okigbo J. Interactions of calcium, pH, temperature and chymosin during milk coagulation / J. Okigbo, G. Richardson, R. Brown // Journal of Dary Science, 1985. v. 68. -№ 12 — p. 3135−3142.

99. Oldfield D.J. Heat induced interactions of ?-lactoglobulin and a-lactalbumin with the casein micelle in pH-adjusted skim milk / D.J. Oldfield, H. Singh, M.W. Taylor, K.N. Pearce // International Dairy Journal, 2000. V. 10. — P. 509−518.

100. On-Nom N. Measurement of ionic calcium, pH, and soluble divalent cations in milk at high temperature / N. On-Nom, A. S. Grandison, M. J. Lewis // J. Dairy Sei., 2010.-V. 93.-P. 515−523.

101. Payens T.A.J. Casein micelles: The colloid-chemical approach / T.A.J. Payens // Journal of Daily Research, 1979. v. 46. — N 2. — p. 291−306.

102. Rose D. A proposed model of micelles structure in bovine milk. I I Dairy Sci. Abstr. 1969. -V. 31. -N 4. — p. 171−175.

103. Schmidt D.G. Colloidal aspects of casein / D.G. Schmidt // Milk Dairy Journal, 1980. V.34. — N 1. — p. 42−64.

104. Silanikove N. Use of an ion-selective electrode to determine free Ca ion concentration in the milk of various mammals / N. Silanikove, F. Shapiro, .A. Shamay //Journal of Dairy Research, 2003. V. 70. — P. 241−243.

105. Singh H. Heat stability of milk / H. Singh // International Journal of Dairy Technology, 2004. V. 57. — P. 111−119.

106. Singh H. Heat stability of milk: further studies on the pH-dependent dissociation of micellar K-casein / H. Singh, P. F. Fox //Journal of Dairy Research, 1986.-V. 53.-P. 237−248.

107. Singh H. Heat stability of milk: pH-dependent dissociation of micellar k-casein on heating milk at ultra high temperatures / H. Singh, P. F. Fox // Journal of Dairy Research, 1985. V. 52. — P. 529−538.

108. Singh H. Influence of heat treatment of milk on cheesemaking properties / H. Singh, Waungana A. // Int. Dairy J., 2001. V. 11. — P. 543−551.

109. Thompson M.P. The casein micelle the forces contributing to its integrity / M.P. Thompson, H.M. Farrell // Milk Dairy Journal, 1973. — V.27. — N 2/3. -p. 220−239.

110. Tokita M. Dynamic viscoelastic studies on the mechanism of milk clotting process/ M. Tokita, K. Hikichi, R. Niki, S. Arima // Biorheology, 1982. V. 19.-P. 209−219.

111. Tsai CJ. The hydrophobic effect: a new insight from cold denaturation and a two-state water structure / C.J. Tsai, J.V. Maizel Jr, R. Nussinov // Critical Revue in Biochemistry and Molecular Biology. 2002. — V. 37(2). P. 55−69.

112. Tsioulpas A. Effect of Minerals on Casein Micelle Stability of Cows' Milk / A. Tsioulpas, M. J. Lewis, A. S. Grandison // Journal of Dairy Research, 2007.-V. 74.-P. 167−173.

113. Udabage P. Effects of mineral salts and calcium chelating agents on the gelation of renneted skim milk. / P. Udabage, R.I. McKinnon, M.A. Augustin // Journal of Dairy Science, 2001. V. 84. — P. 1569−1575.

114. Van Hooydonk A.C.M. The effect of various cations on the renneting of milk. / Van Hooydonk A.C.M., Hagedoorn H.G., Boerrigter I.J. // Netherlands Milk and Dairy Journal, 1986. V. 40. — P. 369−390.

115. WadeT. In situ observation of rennetting by electroacoustics/ T. Wade, J. K. Beattie// Milchwissenschaft, 1999. v. 53. — p. 490−494.

116. Walstra P. Effect of chymosin action on the hydrodynamic diameter of casein micelles / P. Walstra, V. A. Bloomfield, G. J. Wei, R. Jenness// Biochimica et BiophysicaActa, 1981. v. 669. — p. 258−259.

117. Walstra P. On the stability of casein micelles / P. Walstra // Journal of Dairy Science, 1990.-V. 73.-N8.-p. 1965;1979.

118. Waugh D.F. Core polymers of casein micelles / D.F.Waugh, L.K. Cremer, C.W. Slattery // Biochemistry, 1970. V. 9. — N 4. — p. 786−795.

119. Worning P., Bauer R., 0gendal L., Lomholt S. A Novel Approach to the Enzymatic Gelation of Casein Micelles / P. Worning, R. Bauer, L. Ogendal, S. Lomholt // Journal of Colloid and Interface Science, 1998. V. 203. — P. 490 494. Публикации автора.

120. Осинцев A.M. Роль ионов кальция в коллоидной стабильности мицелл казеина / A.M. Осинцев, В.И., Брагинский О. Ю., Лапшакова А. Л. Чеботарев // Техника и технология пищевых производств, 2009. № 1. — С. 6367.

121. Остроумов Л. А. Термографический метод определения термокислотной коагуляции молока. / Л. А. Остроумов, В. И. Брагинский, А. Л. Чеботарев // Сыроделие и маслоделие, 2010. № 5. — С. 43.

122. Остроумов Л. А. Феноменологическая модель термокислотной коагуляции белков обезжиренного молока. / JI.A. Остроумов, A.M. Осинцев, И. А. Смирнова, М. А. Глушаков, A.JI. Чеботарев // Техника и технология пищевых производств, 2011. № 1. — С. 133−139.

123. Многоканальная автоматизированная система для контроля коагуляции молока. / A.M. Осинцев, О. Ю. Лапшакова, A.JI. Чеботарев, В. И. Брагинский, Н. А. Бахтин // Патент RU 2 399 047 С1. Опубликовано: 10.09.2010 Бюл.№ 25.