Изучение нарушений структуры генов дистрофина и кальпаина-3 у больных первичными миопатиями
H.H.Лунга. Мониторинг генотоксических эффектов и изменений репродуктивной функции в городских популяциях и производственных коллектива./Науч. докл. на соиск. ученой степени д.м.н. 1992. — 71 с. Гришко В. И., Малярчук С. Г., Лившиц A.A. Распределение некоторых делеций в гене дистрофина у больных мышечной дистрофией Дюшенна в Украине.// Цитология и генетика. 1993. — т. 27. — № 2. — с. 68−71. Шишкин… Читать ещё >
Изучение нарушений структуры генов дистрофина и кальпаина-3 у больных первичными миопатиями (реферат, курсовая, диплом, контрольная)
Содержание
- ВЫВОДЫ
1. При изучении структуры гена CANP-3 человека методами PCR и SSCP-анализа обнаружен выраженный полиморфизм в экзоне 4. Этот полиморфизм наблюдался у больных МЭР, а также у их здоровых родственников и у некоторых неродственных здоровых доноров.
2. Впервые у россиян, болеющих МЭР, идентифицированы две мутации в гене CANP-3 (делеция 15 нуклеотидов в положении 598−612 и А550А), которые являются причиной этого заболевания, причем встречаемость мутации АА550 оказалась весьма высокой (более половины всех проанализированных случаев).
3. При сравнении спектров мутаций у больных первичными миодистрофиями в генах CANP-3 и DMD, показано, что для гена CANP-3 характерна высокая встречаемость точковых мутаций, а для гена DMD -протяженных делеций.
4. Оптимизирован комплекс методов ДНК-анализа, позволяющих проводить параллельно прямую молекулярную диагностику дефектов в генах CANP-3 и DMD в семьях, отягощенных первичными миодистрофиями и осуществлять дифференциальную диагностику МЭР и МДД/МДБ.
5. Сформирован компьютерный банк данных о российских семьях, отягощенных первичными миодистрофиями «МИОДИС-ПМД» и разработана схема пренатальной диагностики МЭР на основе определения частой мутации в гене CANP-3.
БЛАГОДАРНОСТЬ.
Выражаю искреннюю благодарность и глубокую признательность: Крахмалевой Ирине Николаевне — старшему научному сотруднику лаборатории биохимической генетики Института генетики человека
МГНЦ РАМН, кандидату биологических наук-
Погода Татьяне Викторовне — старшему научному сотруднику отдела молекулярных основ генетики человека Института молекулярной генетики РАН, кандидату биологических наук-
Лимборской Светлане Андреевне — доктору биологических наук, профессору, заведующей отделом молекулярных основ генетики человека Института молекулярной генетики РАН-
Шаховской Надежде Ивановне — заместителю главного врача МОДПНБ- Родниковой Наталье Игоревне — заведующей неврологическим отделением № 1 МОДПНБ-
Артемьевой Светлане Бронеславовне — заведующей неврологическим отделением № 2 МОДПНБ-
Шаховскому Виктору Афанасьевичу — заведующему кабинетом функциональной диагностики МОДПНБ-
Герасимовой Наталье Львовне — председателю Межрегиональной ассоциации фондов помощи больным нервно-мышечными заболевания «Надежда».
ЗАКЛЮЧЕНИЕ В биохимии и генетике наследственных заболеваний современный этап исследований во многом характеризуется интенсивным и комплексным изучением участков ДНК, повреждения которых являются причиной возникновения тех или иных нозологических форм [McKusick V. 1992- Шишкин С. С., Калинин В. Н. 1992- Emery А.Е.Н. 1994- Горбунова В. Н., Баранов B.C. 1997 и др.]. В частности, особую актуальность приобрели работы по анализу генов прогрессирующих миодистрофий в связи с их значимостью для решения многих проблем оказания помощи пациентам, страдающим от этих весьма тяжелых и инвалидизирующих наследственных болезней. В первую очередь внимание естественно обращено на наиболее частые и клинически важные формы ПМД, среди которых миодистрофии Дюшенна/Беккера и Эрба-Рота [Den-Dunnen J.T. et al., 1989- Gillard E.F. et al., 1989- Koenig M. et al., 1987- Roberts R.G. et al., 1992, 1993- Emery А.Е.Н. 1994- Richard I. et al., 1995, 1999].
После идентификации DMD гена и его продукта дистрофина [Boyd Y., Buckle V.J. et al., 1986- Zubrzycka-Gaarn E.E. et al., 1988- Koenig M. et al., 1987, 1988- Hoffman E.P. et al., 1987a], затем CANP-3 гена и его продукта [Beckmann J.S. et al., 1991- Richard I. et al., 1994], а также ряда других генов, связанных с возникновением МЭР (Таблица 1) происходит постепенное накопление сведений о существовании различных видов мутаций в этих участках ДНК у пациентов с соответствующими формами ПМД, совершенствуются методы их выявления и использования в медицинских целях. Одним из важных практических применений результатов этих молекулярных исследований уже стало проведение точной пресимптоматической и пренатальной диагностики дистрофинопатий в отягощенных семьях, что, в свою очередь, позволяет предотвратить в этих семьях рождение больных детей или иными словами предоставить определенные гарантии появления здорового потомства. До настоящего времени эти вопросы фактически остаются нерешенными для МЭР, поскольку активное изучение генов, ответственных за данную форму ПМД, началось сравнительно недавно в ряде западных стран.
В нашей стране исследования генов, дефекты которых ответственны за возникновение МЭР, до начала данной работы не проводились и поэтому на первых этапах необходимо было решить целый комплекс методических и организационных вопросов для формирования представительной коллекции образцов ДНК от российских пациентов с ПМД. Сбор генетико-эпидемиологической информации и создание компьютерного банка данных «МИОДИС-ПМД» позволили в сотрудничестве с врачами МОДПНБ получить необходимое количество образцов ДНК от пациентов -добровольцев, имевших точные клинические диагнозы. Одновременно собранная информация убедительно показала, что в РФ (как и в других странах) МДД/МДБ и МЭР составляют основную часть зарегистрированных случаев ПМД.
Обнаружение микроделеций в структуре CANP-3 гена в гомо- и гетерозиготном состоянии у подавляющего большинства российских пациентов с МЭР, а также (в ряде случаев) у их родителей дает основание думать, что таким образом установлена главная причина данной формы ПМД в России. Это обстоятельство, а также выявление А550А в экзоне 4 кальпаинового гена у некоторых здоровых доноров, может найти применение в практических рекомендациях по скрининговым исследованиям данной мутации в семьях, отягощенных ПМД с целью выявления фенотипически здоровых носителей патологического гена и пренатальной диагностики МЭР.
В целом, результаты проведенных исследований ДНК подтвердили тот факт, что дифференциальная диагностика МДД/МДБ и МЭР нуждается в применении молекулярно-генетических методов, и прежде всего методов прямой ДНК-диагностики. Особенно это касается больных с промежуточными, мягкими или начальными проявлениями заболевания, например у маленьких детей, для которых трудно установить точный диагноз по клинической картине и другим признакам. Вместе с тем, известно, что ранняя диагностика наследственного заболевания может иметь решающее значение для медико-генетического консультирования семьи [Galjaard Н, 1986- McKusick V. 1992- Emery А.Е.Н. 1994- Горбунова В. Н, Баранов B.C. 1997 и др.].
В заключение можно отметить, что, с одной стороны, полученный в данной работе опыт прямой ДНК-диагностики различных форм мышечных дистрофий создает основу для проведения адекватного медико-генетического консультирования и профилактики повторных случаев заболевания в отягощенных семьях.
С другой стороны, выявление определенного количества гетерозигот по мутации А550А предполагает существование ряда не выявленных пока мутаций в гене CANP-3 и подчеркивает важность продолжения совершенствования методов детекции мутаций. Еще актуальнее такие усилия представляются в отношении DMD гена, в котором у российских пациентов с МДД/МДБ не удается идентифицировать более половины имеющихся мутаций и в этом отношении полученные результаты в принципе совпадают с данными других авторов [Чухрова A.JI. с соавт. 1994- Горбунова В. Н, Баранов B.C. 1997 и др.].
Наконец, определенный интерес в теоретическом плане привлекают различия в характере мутаций, обнаруженные при сравнительном изучении генов CANP-3 и DMD. Если в гене CANP-3 были найдены исключительно микроделеции от одного до нескольких нуклеотидов и не удалось обнаружить ни одной протяженной делеции, то около 33% обследованных больных с МДД имели в гене DMD делеции, захватывавшие от одного до нескольких десятков экзонов и простирающиеся таким образом с учетом
107 интронных областей на сотни тысяч нуклеотидных пар. Вероятно эти данные могут стать стимулом для исследований процессов мутагенеза и способствовать выяснению механизмов повреждения ДНК, вызывающих разные формы ПМД.
1. Артемьева О. В., Иващенко Т. Э., Баранов B.C. Изучение делеций гена дистрофина: молекулярно-генетический анализ./IY конференция «Геном человека 94» (тезисы докладов). — 1994. — с. 7.
2. Бадалян JI.O. Детская неврология. /М: Медицина. 1984. — 571 с.
3. Баранов B.C. Молекулярная диагностика генных болезней в России: состояние и перспективы. // Вестник АМН. 1993. — N 9. — с. 27−31.
4. Гехт Б. М., Ильина H.A. Нервно-мышечные болезни.//М: Медицина. -1982. 352 с.
5. Горбунова В. Н., Баранов B.C.
Введение
в молекулярную диагностику и генотерапию наследственных заболеваний./Санкт-Петербург. 1997. -286 с.
6. Гришко В. И., Малярчук С. Г., Лившиц A.A. Распределение некоторых делеций в гене дистрофина у больных мышечной дистрофией Дюшенна в Украине.// Цитология и генетика. 1993. — т. 27. — № 2. — с. 68−71.
7. Ковалев Л. И., Шишкин С. С. Использование двумерного электрофореза для анализа изменений в белковом спектре сердечной мышцы во время развития мышей.// Биохимия. 1987. — т. 52. — № 3. — с. 423−429.
8. Крахмалева И. Н., Липатова Н. Шишкин С. С., Шаховская Н. И. Структура дистрофинового гена у больных миодистрофией Дюшенна.// Журн. невропатол. и психиатр. 1999. — № 3- С.41−43.
9. Липатова H.A., Крахмалева И. Н., Шишкин С. С., Шаховская Н. И., Родникова Н. И., Лунга И. Н., Таркш М. А., Герасимова Н. Л. Полиморфизм экзона 4 в гене CANP-3 у больных первичными миопатиями.// Генетика. 1999. — т.35. — № 12. — с. 1713−1717.
10. H.H.Лунга. Мониторинг генотоксических эффектов и изменений репродуктивной функции в городских популяциях и производственных коллектива./Науч. докл. на соиск. ученой степени д.м.н. 1992. — 71 с.
11. Лунга И. Н., Трубников В. И. Ретроспективный анализ отдаленных генетических последствий работы в условиях современного производства.// Генетика и санитария. 1990. — № 6. — С.7−10.
12. Малышева О. В., Горбунова В. Н., Красильников В. В., Баранов B.C. ПДРФ-анализ и скрининг делеций в семьях больных миодистрофией Дюшенна (МДД). //Биополимеры и клетка. 1991. — т. 7. — № 2. — с. 98 102.
13. Маниатис Т., Фрич Э., Сембрук Дж. Молекулярное клонирование./ М: Мир. 1984. — 480 с.
14. Мартынов Ю. С. Нервные болезни./М: Медицина. 1988. — 495 с.
15. Молекулярная клиническая диагностика. Методы./ Под ред. С. Харрингтона и Дж. Макги./М: Мир. 1999. — 558 с.
16. Наследственные болезни нервной системы (руководство для врачей)/ Под ред. Ю. Е. Вельтищева и П. А. Темина./М: Медицина. 1998. — с. 235−345.
17. Рокицкий П. Ф.
Введение
с статистическую генетику. /М: Высшая школа. 1978. — 320 с.
18. Чухрова A.JI. Анализ мутаций в гене дистрофина. // Автореф. канд. дисс. М. — 1997. — 23с.
19. Хренников В. Ю. Миодистрофия Дюшенна наследственный дефект клеточных мембран. //Журнал неврологии и психиатрии. — 1991. — т. 91.-№ 3. — с. 22−24.
20. Шишкин С. С. Наследственные нервно-мышечные болезни./ Москва.- 1997. 130 с.
21. Шишкин С. С., Калинин В. Н. Медицинские аспекты биохимической и молекулярной генетики./ Москва. 1992. — 215 с.
22. Шишкин С. С., Ковалев Л. И. Исследование молекулярных механизмов патогенеза миодистрофий и систематический подход кизучению белков человека.// Журн. невропатол. и психиатр. 1988. — N3 -С. 119−123.
23. Шишкин С. С, Шаховская Н. И, Лунга И. Н. и др. Наследственные нервно-мышечные заболевания, некоторые проблемы оказания помощи больным и отягощенным семьям.// В кн.: «Многоликость современной генетики человека». Москва, Уфа:" Гилем". — 2000. — с. 197−276.
24. Abbs S, Roberts R. G, Mathew C. G, Bentley D. R, Bobrow M. Accurate assessment of intragenic recombination frequence within Duchenne muscular dystrophy gene.// Genomics. 1990. Vol.7. — p.602−606.
25. Abbs S, Yau S. C, Clark S, Mathew C. G, Bobrow M. Deletion screening in the dystrophin gene via 5' and 3' multiplex PCR amplification.// J. Med. Genet. -1991. Vol. 28. — p. 304−331.
26. Adams S. M, Blackesley R.W. Sequencing a PCR-amplified DNA with the ds DNA cycle sequencing system./ZFocus. 1992. — Vol.14. — p.31−32.
27. Adams M. E, Butler M. H, Dwyer T. M, Peters M. F, Murnane A. A, Froehner S.C. Two forms of mouse syntrophin, differ in primary structure and tussue distribution.//Neuron. 1993. Vol.11. — p.531−540.
28. Adams R. D, Victor M. Principles of neurology./ McGraw-Hill, NewYork. 1985.
29. Ahn A. H, Kunkel R.M. The structural and functional diversity of dystrophin.// Nature Genet. 1993. — Vol. 3. — p.283−291.
30. Ahn A, Kunkel L.M. Syntrophin binds to an alternatively spliced exon of dystrophin.//J.Cell Biol. 1995. — Vol. 128. — p.363−371.
31. Ahn A, Yoshida M, Anderson M. et al. Al, a distinct 5999-kDa dystrophin-assotiated protein encoded on chromosome 8q23−24.// Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1994. — Vol.91. — p.4446−4450.
32. Allamand V, Broux O, Bourg N, Richard I. et al. Genetic heterogeneity of autosomal recessive limb-girdle muscular dystrophy in a genetic isolate (Amish) and evidence for a new locus. //Hum. Mol. Genet. -1995. Vol. 4. — p.459−464.
33. Anderson L.V.B. Calpain 3 protein expression in patients with LGMD2A. //Neuromusc.Disord. 1998. — Vol. 8. — p.278.
34. Anderson M. S, Kunkel L.N. The molecular and biochemical basis of Duchenne muscular dustrophy.// Trends Biochem.Sci. 1992. — Vol.17. -p.289−292.
35. Bashir R, Britton S, Strachan T. et al. A gene related to Caenorhabditis elegans spermatogenesis factor fer-1 is mutated in limb-girdle muscular dystrophy type 2B.//Nat. Genet. 1998. — Vol.20. — p. 37−42.
36. Bashir R, Strachan T, Keers S, Stephenson A, Mahjneh I, Marcjni G, Nashef L, Bushby K.M.D. A gene for autosomal recessive limb-girdle muscular dystrophy maps to chromosome 2p. Hum.Mol.Genet, 1994, 3, p.455−457.
37. Bejaoui K, Hirabayashi K, Hentati F, Haines J. L, Ben Hamida C, Belal S., Miller R.C. et al. Linkage of Miyoshi myopathy (distal autosomal recessive dystrophy) locus to chromosome 2pl2−14.// Neurology. 1995. -Vol. 45. — p.768−772.
38. Beckmann J.S., Fardeau M. Limb-girdle muscular dystrophies./ Emery A.E.H. (ed) Neuromuscular disorders: clinical and molecular genetics. John Wiley and Sons, Chichester, UK. 1998. — p. 123−156.
39. Beggs A.H., Hoffman E.P., Kunkel L.M. Additional dystrophin fragment in Becker muscular dystrophy may result from proteolytic cleavage at deletion junctions.// Am.J.Med.Genet. 1992. — Vol. 44. -p.378−381.
40. Beggs A.H., Koenig M., Boyce F.M., Kunkel L.M. Detection of 98% of DMD/BMD gene deletions by polymerase chain reaction.//Hum. Genet. -1990.-Vol. 86.-p. 45−48.
41. Beggs A.H., Kunkel L.M. Improved diagnosis of Duchenne/Becker muscular dustrophy. //J.Clin.Invest. 1990. — Vol.85. — p.613−619.
42. Ben Hamida M., Fardeau M., Attia N. Severe childhood muscular dystrophy affecting both sexes and frequent in Tunisia.//Muscle Nerve. -1980. Vol.6. — p.469−480.
43. Blake D.S., Tinsley J.M., Davies K.E. Utrophin: a structural and functional comparison to dystrophin.//Brain Pathol. 1996. — Vol.6. — p.3— 47.
44. Bonilla E., Samitt C.E., Miranda A.F., Hays A.P., Salviati G., DiMauro S., Kunkel L.M. et al. Duchenne muscular dystrophy: deficiency of dystrophin at the muscle cell surface. Cell, 1988, 54, p.447−452.
45. Bonnemann C., Modi R., Noguchi S. et al. Beta-sarcoglycan (A3b) mutations cause autosomal recessive muscular dystrophy with loss of the sarcoglycan complex.// Nature Genet. 1995. — Vol.11. — p. 266−273.
46. Bonnemann C.G., Passos-Bueno M.R., Mcnally E.M., Vainzof.
47. M., Moreira E.S., Marie S.K., Pavanello R.C.M. et al. Genomic screening for beta-sarcoglycan gene mutations: missens mutations may cause severe limb-girdle muscular dystrophy type 2E (LGMD2E).//Hum.Mol.Genet. -1996.-Vol.5. p.1953;1961.
48. Boyce F.M., Beggs A.H., Feener C., Kunkel L.M. Dystrophin is transcribed in brain from a distant upstream promoter. //Proc.Natl.Acad.Sci.USA. 1991. — Vol.88. — p.1276−1280.
49. Boyd Y., Buckle V.J. Cytogenetic heterogeneity of translocations associated with Duchenne muscular dystrophy.//Clin.Genet. 1986. — Vol. 29. — p.108−115.
50. Bredford M.M. A rapid and sensitive method for the quantitation of micrograme quantities of protein utilising the principle of protein-dye binding.//Anal. Biochem. 1976. — Vol.72. — p. 248−254.
51. Brenman J.E., Chao D.S., Xia H., Aldape K., Bredt D.S. Nitric oxide synthase complexed with dystrophin and absent from skeletal musclesarcolemma in Duchenne muscular dystrophy.//Cell. 1995. — Vol.82. -p.743−752.
52. Brown R.H. Dystrophin-associated proteins and the muscular dystrophies.//Annu. Rev.Med. 1997. — Vol.48. — p. 457−466.
53. Bushby K.M.D. Limb-girdle muscular dystrophy. In diagnostic criteria for neuromuscular disorders./ A.E.H.Emery, ed. (Baarn, The Netherlands: ENMC). 1994. — p.25−31.
54. Bushby K. Muscular dystrophy and allied disorders: research strategies.//Biochem.Soc.Trans. 1996. — Vol.24. — p.489−496.
55. Bushby K. Making sense of the limb-girdle muscular dystrophies.// Brain. 1999. — Vol. 122. — p. 1403−1420.
56. Byers T.J., Kunkel L.M., Watkins S.C. The subsellular distribution of dystrophin in mouse skeletal, cardiac, and smooth muscle.//J.Cell Biol. -1991.-Vol.115. p.411−421.
57. Byers T.J., Lidov H.G.W., Kunkel L.M. An alternative dystrophin transcript specific to peripheral nerve.// Nature Genet. 1993. — Vol.4. — p.77−80.
58. Campbell K.P. Three muscular dystrophies: loss of cytoskeleton-extracellular matrix linkage.//Cell.- 1995. Vol.80. — p.675−679.
59. Campbell K.P., Kahl S.D. Association of dystrophin and integral membrane glycoprotein.//Nature. 1989. — Vol.338. — p.259−262.
60. Carpenter S., Karpati G., Zubrzycka-Gaarn E., Bulman D.E., Hay P.N., Worton R.G. Dystrophin is localised to the plasma membrane of human skeletal muscle fibers by electron-microscopic cytochemical study.// Muscle Nerve. 1990. — Vol.13. — p. 376−380.
61. Chamberlain J.S., Gibbs R.A., Ranier J.E., Nguyen P.N., Caskey C.T. Deletion screening of the Duchenne muscular dystrophy locus via multiplex DNA amplification.//Nucleic Acids Res. 1988 — Vol.16. — p. 11 141−11 156.
62. Chelly J., Kaplan J.-C., Maire P., Gautron S., Kahn A. Transcription of the dystrophin gene in human muscle and non-muscle tissues. //Nature. -1988. Vol.333. — p.858−860.
63. Chomczynski P., Sacchi N. Single step method of RNA isolation by acid guanidium thiocyonate-phenol-chloroform extraction.//Anal.Biochem. -1987.-Vol.162. p. 156−159.
64. Danielli G. A, Mioni F, Muller C. R, Vitiello L, Mostacciuolo M. L, Grimm T. Pattern of deletion of the dystrophin gene in different European populations.//Hum. Genet. 1993. — Vol. 91. — p. 342−346.
65. Davison M. D, Critchley D.R. Alpha-actinins and the DMD protein contain spectrin-like repeats.//Cell. 1988. — Vol. 52. — p.159−160.
66. Duggan D. J, Hoffman E.P. Autosomal recessive muscular dystrophy and mutations of the sarcoglycan complex.//Neuromusc.Disord.- 1996. Vol.6. -p. 475−482.
67. Emery A.E.H. Population frequencies of inherited neuromuscular diseases: a world survey.//Neuromusc.Disord. 1991. — Vol.1. — p. 19−29.
68. Emery A.E.H. Duchenne muscular dystrophy./2nd.Ed.Oxford University Press, Oxford. 1993.
69. Emery A.E.H. Diagnostic Criteria for Neuromuscular Disorders. -European Neuromuscular Centre, The Netherlands, -1994.
70. England S. B, Nickolson L.V.B, Johnson M. A, Forrest S. M, Love D.R., Zubrzyscka-Gaarn E. E, Bulman D. E, Harris J. B, Davies K.E. Veiy mild muscular dystrophy associated with the deletion of 46% of dystrophin.//Nature. 1990. — Vol.343. — p. 180−182.
71. Ervasti J. M, Campbell K.P. Membrane organization of the dystrophin-glycoprotein complex.//Cell. 1991. — Vol. 66. — p.1121−1131.
72. Ervasti J. M, Campbell K.P. A role for dystrophin-glycoprotein complex as a transmembrane linker between laminin and actin.//J.Cell Biol. 1993. -Vol.122. — p. 809−823.
73. Ervasti J. M, Campbell K.P. Dystrophin and the membrane skeleton. //Curr.Opin. Cell Biol.- 1993. Vol. 5. — p.82−87.
74. Ervasti J. M, Ohlendieck K, Kahl S. D, Gaver M. G, Campbell K.P. Deficiency of a glycoprotein component of the dystrophin complex in dystrophic muscle.//Nature. 1990. — Vol. 345. — p.315−319.
75. Fanin M, Duggan D. J, Mostacciuolo M. L, Martinello F, Freda M. P, Soraru G, Trevisan C. P, Hoffman E. P, Angelini C. Genetic epidemiology of muscular dystrophies resulting from sarcoglycan gene mutations. //J.Med.Genet. 1997. — Vol.34. — p. 973−977.
76. Fardeau M., Eymard B., Mignard C., Tome F.M.S., Richard I., Beckmann J.S. Chromosome 15-linked limb girdle muscular dystrophy: clinical phenotypes in Reunion island anf french metropolitan communities. //Neuromusc.Disord. 1996. — Vol.6. — p. 447−453.
77. Fassati A., Murphy S., Dickson G. Gene therapy of Duchenne muscular dustrophy.//Adv.in Genet. 1997. — Vol. 35. — p. 117−153.
78. Feener C.A., Koenig M., Kunkel L.M. Alternative splicing of human dystrophin mRNA generates isoform at the carboxy terminus.//Nature. -1989.-Vol.338. p. 509−511.
79. Franco A., Lansman J.B. Calcium entry through stretch-inactivated ion channels in mdx myotubes.//Nature. 1990. — Vol.344. — p.670−673.
80. Galjaard H. Biochemical diagnosis of genetic disease.//Experientia. -1986.-Vol.42. p. 1075−1085.
81. Gallano P., Lasa A., De Diego C., Ilia I., Colomer J., Serrano C., Baiget M. Genetic and clinical analysis of autosomal recessive LGMD in Spanish families.// Neuromusc.Disord. 1998. — Vol.8. — p. 277 (Abstract).
82. Gorecki D.C., Monaco A.P., Derry J.M., Walker A.P., Barnard E.A., Barnard P.J. Expression of four alternative dystrophin transcripts in brain regions regulated by different promoters.//Hum. Mol. Genet. 1992. — Vol.1. p.505−510.
83. Haffner K., Speer A., Hubner C., Voit T., Oexle K. A small in-frame deletion within the protease domain of muscle-specific calpain, p94 causes early-onset limb-girdle muscular dystrophy 2A.//Hum.Mutat.Suppl.l. 1998. S298−300.
84. Hemmings L., Kuhlmann P.A., Critchley D.R. Analysis of actin-binding of a-actinin by mutagenesis and demonstration that dystrophin contains a functionally homologous domain.//J.Cell Biol. 1992. — Vol.116. -p.1369−1380.
85. Herczegfalvi A., Toth G., Gyurus P. et al. Deletion patterns of dystrophin gene in Hungarian patients with Duchenne/Becker muscular dystrophies. // Neuromusc. Disord. 1999. — Vol.9. — P.552−554 .
86. Hoffman E.P., Brown R.H., Kunkel L.M. Dystrophin: the protein product of the Duchenne muscular dystrophy locus.// Cell. 1987. — Vol. 51. -p.919−928.
87. Hoffman E. P, Knudson C.M., Campbell K. P, Kunkel L.M. Subcellular fractionation of dystrophin to the triads of skeletal muscle. //Nature. 1987. — Vol.330. — p.754−757.
88. Hoffman E.P., Kunkel L.M. Dystrophin abnormalities in Duchenne/Becker muscular dystrophy.//Neuron.- 1989. Vol. 2. — p. 10 191 029.
89. Hoffman E.P., Kunkel L.M., Angelini C., Clarke A., Johnson M., Harris J.B. Improved diagnosis of Becker muscular dystrophy via dystrophin testing. //Neurology. 1989. — Vol.39. — p.1011−1017.
90. Hong D.-H., Huan J., Ou B.-R., Yeh J.-Y., Saido T.C., Checke P.R., Forsberd N.E. Protein kinase C isoform in muscle cell and their regulation by phorbol ester and calpain.// Biochem.Biophys.Acta. 1995. — Vol.1267. — p. 45−54.
91. Hu X., Burghes A.H.M., Ray P.N., Thompson M.W., Murphy E.G., Worton R.G. Partial gene duplication in Duchenne and Becker muscular dystrophy.// J.Med.Genet. 1988. — Vol. 25. — p.369−376.
92. Imbert N., Vandebrouck C., Constantin B. et al. Hypoosmotic shocks induce elevation of resting calcium level in Duchenne muscular dystrophymyotubes contracting in vitro. //Neuromusc. Disord. 1996. — Vol.6. — P.351−360.
93. Inomata M.M., Hayashi M., Ohno-Iwashita Y., Tsubuki S., Saido T.C., Kawashima S. Involvement of calpain in integrin-mediated signal transduction.// Arch.Biochem.Biophys. 1996. — Vol. 328. — p. 129−134.
94. Jennekens F.G.I., ten Kate L.P., de Visser M., Wintzen A.R. Duchenne and Becker muscular dystrophies./ In Diagnostic criteria for neuromuscular disorders, A.E.H.Emery, ed. (Baarn, The Netherlands: ENMC). 1994. — p. 9−13.
95. Kaplan J.-C., Fontaine B. Neuromuscular disorders: gene location. // Neuromusc. Disord. 1998. — Vol.8. — P. I-YII.
96. Kaplan J.C., Fontaine B. Neuromuscular disorders: gene location. // Neuromusc. Disord. 1999. — Vol.9. — P. I-XIV.
97. Khurana T., Hoffman E., Kunkel L. Identification of a chromosome 6-encoded dystrophin-related protein.//J.Biol.Chem. 1990. — Vol.265. -p. 16 717−16 720.
98. Khurana T.S., Prendergast R.A., Alameddine H. et al. Absence of extraocular muscle pathology in Duchenne muscular dystrophy: role for calcium homeostasis in extraocular muscle sparing. // J. Exp. Med. 1995. -Vol.182. -P.467−475.
99. Kingston H.M., Sarfarazi M., Thomas N.S.T., Harper P. S. Localization of the Becker muscular dystrophy gene on the short arm of the Xchromosome by linkage to cloned DNA sequences.// Hum.Genet. 1984. -Vol.67. — p.6−17.
100. Klamut H. J, Gangopadhyay S. B, Worton R. G, Ray P.N. Molecular and functional analysis of the muscle-specific promoter region of the Duchenne muscular dystrophy gene.//Mol.Cell.Biol. 1990. — Vol.10. -p.193−205.
101. KlietsohRJ, Ervasti M, Arnold W, Campbell K.P., Jorgensen A.O. Dystrophin-glycoprotein complex and laminin colocalize to the sarcolemma and transverse tubules of cardiac muscle. //Circ.Res. 1993. — Vol. 72. -p.349−360.
102. Knudson C. M, Hoffman E. P, Kahl S.D., Kunkel L. M, Campbell K.P. Characterization of the dystrophin in skeletal muscle triads. // J.Biol.Chem. 1988. — Vol.263. — p. 8480−8484.
103. Kobzik L, Reid M, Bredt D. et al. Nitric oxide in skeletal muscle. //Nature. 1994. — Vol.372. — p. 546−548.
104. Koenig M, Kunkel L.M. Detailed analysis of the repeat domain of dystrophin reveals four potential hinge segments that may confer flexibility. //J.Biol.Chem. 1990. — Vol.265. — p. 4560−4566.
105. Koenig M, Monaco A. P, Kunkel L.M. The complete sequence of dystrophin predict a rod-shaped cytoskeletal protein. //Cell. 1988. -Vol.53. — p. 219−228.
106. Kunkel L.M. et al. Analysis of deletions in the DNA of patients with Becker and Duchenne muscular dystrophy. //Nature. 1986. — Vol.322. -p.73−77.
107. Lederfein D, Yaffe D, Nudel U. A housekeeping type promoter, located in the 3'-region of the dystrophin gene, cjontrols the expression of Dp71, a major product of the gene.// Hum.Mol.Genet. 1993. — Vol.2. -p.1883−1888.
108. Lemaire C, Heilig R., Mandel J.-L. The chicken dystrophin cDNA: Striking cjnservation of the C-terminal coding and 3' untranslated regions between man and chicken. // EMBO J. 1988. — Vol.7. — p.4157−4162.
109. Lev A.A., Feener C.C., Kunkel L.M., Brown R.H. Expression of the Duchenne’s muscular dystrophy gene in cultured muscle cells.// J. cell Biol. -1987.-Vol.262. p. 15 811−15 820.
110. Levine B.A., Moir A.J.G., Patchell V.B., Perry S.V. The interaction of actin with dystrophin.//FEBS Lett. 1990. — Vol. 263. — p. 159−162.
111. Levine B.A., Moir A.J.G., Patchell V.B., Perry S.V. Binding sites involved in the interaction of actin with the N-terminal region of dystrophin. //FEBS Lett. 1992. — Vol.298. — p.44−48.
112. Lidov H.G.W., Selig S., Kunkel L.M. Dpl40: A novel 140 kDa CNS transcript from the dystrophin locus. // Hum.Mol.Genet. 1995. — Vol. 4. -p.329−335.
113. LimL., Duclos F., Brous O. et al. Beta-sarcoglycan: characterization and role in limb-girdle muscular dystrophy linked to 4ql2.// Nature Genet. -1995. Vol.11. p.257−265.
114. Lindblom B., Holmlung G. Rapid purification for restriction fragment lenght polymorphism analysis.// Gene Anal.Techn. 1988. — Vol.5. — p. 97 101.
115. Liu J., Aoki M., Ilia I. et al. Dysferlin, a novel skeletal muscle gene, is mutated in Mioshi myopathy and limb girdle muscular dystrophy (in process citation). //Nat. Genet. 1998. — Vol.20. — p. 31−36.
116. Ljunggren A., Duggan D., McNally E. et al. Primary adhalin deficiency as cause of muscular dystrophy with normal dystrophin.// Ann. Neurol. -1995.-Vol.38. p. 367−372.
117. Love D.R., Byth B.C., Tinsley J.M. et al. Dystrophin and dystrophin-related proteins: a review of protein and RNA studies.// Neuromusc.Disord. -1993. Vol.3. p.5−21.
118. Lunga I.N., Smirnova G.V. Genetic-epidemiological approach to the study of inborn defects in children of persons exposed to occupational hazards.// Ann. Meet. Eur. Society of Human Genetics. -Belgium, 1991. P. 166;
119. Ma H., Fukiage C., Asuma M., Shearer T.R. Cloning and expression of mRNA for calpain Lp82 from rat lens: splice variant of p94. //Invest.Ophthalmol.Vis.Sci. 1998. — Vol. 39. — p. 454−461.
120. Ma H., Shih M., Hata I., Fukiage C., Azuma M., Shearer T.R. Protein for Lp82 calpain is expressed and enzymatically active in young rat lens. //Exp.Eye.Res. 1998. — Vol.67. — p. 221−229.
121. Makover A., Zuk D., Breakstone J., Yaffe D., Nudel U. Brain-type and muscle-type promoters of the dystrophin gene differ greatly in structure.// Neuromusc.Disord. 1991. — Vol.1. — p. 39−45.
122. Mandel J.L. Dystrophin. The gene and its product.// Nature. 1989. -Vol.339. — p.584−586.
123. Matsumura K., Campbell K.P. Dystrophin-glycoprotein complex: its role in the molecular pathogenesis of muscular dystrophies. //Muscle Nerve. 1994. — Vol.17. — p.2−15.
124. Matsumura K., Ervasti J.M. Ohlendieck K., Kahl S.D., Campbell K.P. Association of dystrophin-related protein with dystrophin associated proteins in mdx mouse muscle. //Nature. 1992. Vol.360. — p.588−591.
125. McKusickV.A. Mendelian Inheritance in Man (10-th ed.) / The Johns Hopkins Uninersity Press. Baltimore & London. — 1992. — Vol. 1,2.
126. McNally E.M., Passos-Bueno M.R., Bonnemann C.G., Vainzof M., de Sa Moreira E., Lidov H.G. W., Othmane K.B. et al. Mild and severe muscular dystrophy caused by a single gamma-sarcoglycan mutation. //Am.J.Hum.Genet. 1996. — Vol.59. — p. 10 040−1047.
127. McNally E., Yoshida M., Mizuno Y. et al. Human adhalin is alternatively spliced and the gene is located on chromosome 17q21. //Proc.Natl.Acd.Sci.USA. 1994. — Vol.91. — p.9690−9694.
128. Menke A., Jockusch H. Decreased osmotic stability of dystrophin-less muscle cells from the mdx mouse.//Nature. 1991. — Vol.349. — p.69−71.
129. Minetti C., Beltrame F., Marcenaro G. et al. Dystrophin at the plasma membrane of human muscle fibers shows a costameric localization. //Neuromusc.Disord. 1992. — Vol.2. — p.99−109.
130. Miyashita H., Irida U., Shimada K., Natsume T., Arahata K. Becker muscular dystrophy with early manifestation of left heart failure.// Int.Med. 1993.-Vol.32. — p.408−411.
131. Monaco A.P., Bertelson C., Liechti-Gallati S., Moser H., Kunkel L.M. An explanation for the phenotypic differences between patients bearing partial deletions of the DMD locus.//Genomics. 1988. — Vol.2. — p.90−95.
132. Monaco A.P., Kunkel L.M. A giant locus for the Duchenne and Becker muscular dystrophy gene.// TIG. 1987. — Vol.3. — p.33−37.
133. Monaco A. P, Neve R. L, Colletti-Feener C, Bertelson C. J, Kurnit D. M, Kunkel L.M. Isolation of candidate cDNAs for portions of the Duchenne muscular dystrophy gene. // Nature. 1986. — Vol.323. — p.646−650.
134. Moreira E. S, Vainzof M, Marie S. K, Sertie A. L, Zatz M, Passos-Bueno M.R. The seventh form of autosomal recessive limb-girdle muscular dystrophy is mapped to 17ql 1−12.//Am.J.Hum.Genet. 1997. — Vol.61. — p.151−159.
135. Murachi T. Intracellular regulatory system involving calpain and calpastatin.// Biochem.Int. 1989. — Vol.18. — p.263−294.
136. Murray V. Improved double-stranded DNA-sequencing using the linear polymerase chain reaction.//Nucleic Acid Res. 1989. — Vol.17. — p. 11 765.
137. Nakane M, Schmidt H, Pollock J. et al. Cloned human brain nitric oxide is highly expressed in skeletal muscle.// FEBS Lett. 1993. — Vol.316. -p.175−180.
138. Naylor E. W, Hoffman E. P, Paulus-Thomas J, Wessel H. B, Reid K. S, Mitchell B, Schmidt B.J. Neonatal screening for Duchenne/Becker muscular dystrophyreconsideration based on molecular diagnosis and potential therapeutics. // Screening. 1992. p.99−113.
139. Nevo Y, Muntoni F, Sewry C, Legum C, Harell S, Dubowitz V. Large in-frame deletions of the rod shaped domain of the dystrophin gene resulting in severe phenotype.//Neuromusc.Disord.- 1998. Vol.8. — p.247.
140. Nicholson L.V.B. The «rescue» of dystrophin synthesis in boys with Duchenne muscular dystrophy. // Neuromusc.Disord. 1993. — Vol.3. -p.525−531.
141. Nigro V, Piluso G, Belsito A, Politano Z, Puca A. A, Papparella S, Rossi G. et al. Identification of a novel sarcoglycan gene at 5q33 encoding a sarcolemmal 35kDa glycoprotein. //Hum.Mol.Genet. 1996. — Vol.5. -p.l 179−1186.
142. Noguchi S, McNally E, Othmane K. et al. Mutations in the dystrophin-associated protein gamma-sarcoglycan in chromosome 13 muscular dystrophy. //Science. 1995. — Vol.270. — p.819−822.
143. Nudel U, Robzyk K., Yaffe D. Expression of the putative Duchenne muscular dystrophy gene in differentiated cell cultures and in the brain. //Nature. 1988. — Vol.331. — p.635−638.
144. Oda A, Druker B. J, Ariyoshi H, Smith M, Salzman W. pp60src is an endogenous substrate for calpain in human blood platelets. //J.Biol.Chem. -1993.-Vol.268. p, 12 603−12 608.
145. Ohlendieck K, Campbell K.P. Dystrophin-associated proteins are greatly reduced in skeletal muscle from mdx mice. //J.Cell Biol. 1991. -Vol.115. p. 1685−1694.
146. Ohlendieck K, Campbell K.P. Dystrophin constitutes 5% membrane cytoskeleton in skeletal muscle. //FEBS Lett. 1991. — Vol.283. — p.230−234.
147. Ohlendieck K., Ervasti J.M., Snook J.B., Campbell K.P. Dystrophin-glycoprotein complex is highly enriched in isolated skeletal muscle sarcolemma. //J.Cell Biol. 1991. — Vol.112. — p.135−148.
148. Ohlendieck K., Matsumura K., Ionasescu V.V., Towbin J.A., Bosch E.P., Weintein S.L., Sernett S.W., Campbell K.P. Duchenne muscular dystrophy: deficiency of dystrophin-associated protein in the sarcolemma. //Neurology. 1993. — Vol.43. — p.795−800.
149. Ohno S., Emory Y., Imajoh S., Kawasaki H., Kisaragi M., Suzuki K. Evolutionary origin of a calcium-dependent protease by fusion of genes for a thiol protease and calcium-binding protein? //Nature. 1984. — Vol.312. -p.566−570.
150. Ohno S., Minoshima S., Kudoh J., Fukuyama R., Shimizu Y., Ohmilmajoh S., Shimizu N., Suzuki K. Four genes for the calpain family locate on four different chromosomes. //Cytogenet.Cell Genet. 1989 -p.1054.
151. Orita M., Suzuki Y., Sekiya T., Hayashi K. Rapid and sensitive detection of point mutations and DNA polymorphisms using the polymerase chain reaction.// Genomics. 1989. — Vol.5. — p. 874−879.
152. Othmane K., Ben Hamida M., Pericak-Vance M. et al. Linkage of Tunisian autosomal recessive Duchenne-like muscular dystrophy to the pericentromeric region of chromosome 13q.//Nature Genet.- 1992. Vol.2. -p.315−317.
153. Oudet C., Heiling R., Hanauer A., Mandel J.L. Non-radioactive assay for new microsatellite polymorphism at the 5' end of the dystrophin gene and estimation of intragenic recombination.// Am.J.Hum.Genet. 1991. — Vol.49. — p.311−319.
154. Ozawa E., Yoshida M., Suzuki A. et al. Dystrophin-associated proteins in muscular dystrophy. //Hum.Mol.Genet. 1995. — Vol.4. — p. 1711−1716.
155. Passos-Bueno M.R., Vainzof M., Moreira E.S., Zatz M. Seven autosomal recessive limb-girdle muscular dystrophy in the Brazilian population: from LGMD2A to LGMD2G.//Am.J.Med.Genet. 1999. -Vol.82. — p. 392−398.
156. Pasternak C., Wong S., Elson E.L. Mechanical function of dystrophin in muscle cells.// J. Cell Biol. 1995. — Vol.128. — p.355−361.
157. Patton W.F. Defining protein targets for drug discovery: relevance to vascular inflammation./IBC's International conference on Proteomics. Integrating protein-based tools and applications for drug discjvery. 1997. -Boston. — 1200.
158. Pauly D.F., Johns D.C., Matelus L.A. Complete correction of acid a-glucosidase deficiency in Pompe-gisease fibroblasts in vitro and lysosomal targeted expression in neonatal rat cardiac and skeletal muscle. // Gene Therapy. 1998 — Vol.5. — P.473−480.
159. Penisson-Besnier I., Richard I., Beckmann J.S., Fardeau M. Phenotypic variations of calpain deficiency in two siblings.// Muscle Nerve. 1998. -Vol.21. — p. 1078−1080.
160. Petrof B.J., Shrager J.B., Stedman H.H., Kelly A.M., Sweeney H.L. Dystrophin protects the sarcolemma from stresses developed duringmuscle contraction.// Proc.Natl.AcacLSci.USA. 1993. — Vol.90. — p.3710−3714.
161. Piccolo F, Roberds S. L, Jeanpierre M. et al. Primary adhalinopathy: a common cause of autosomal recessive muscular dystrophy of variable severity.//Nat. Genet. 1995 — Vol.10. — p. 243−245.
162. Porter C. A, Dmytrenko G. M, Winkelmann J. C, Block R.J. Dystrophin colocalized withspectrin in distinct subsarcolemmal domains in mammalian skeletal muscle.// J. Cell Biol. 1992. — Vol.117. — p.997−1005.
163. Rafael J. A, Sunada Y, Cole N.M., Campbell K.P., Faulkner J. A, Chamberlain J.S. Prevention of dystrophic pathology in mdx mice by a truncated dystrophin isoform.//Hum.Mol.Genet. 1994. — Vol.3. — p. 17 251 733.
164. Ragusa R. J, Chow C. K, Porter J.D. Oxidarive stress as potential pathogenic mechanism in an animal model of Duchenne muscular dystrophy. //Neuromusc.Disord. 1997. — Vol.7. — p.379−386.
165. Rando T. A, Dziesietnik M.-H, Dhawan J, Yu Y, Whirl M. Oxidative injury precedes muscle necrosis in dystrophin-deficient (mdx) mice.// Neurology. 1997. — Vol.48. — p. A442-A443.
166. Restango G, Romero N, Richard I, Beckmann J. S, Padliano M, Ferrone M, Carbonara A, Merlini L. Prenatal diagnosis of limb-girdle muscular dystrophy type 2A.// Neuromusc.Disord. 1996. — Vol.6. -p. 173−176.
167. Richard I, Bescmann J.S. How neutral are synonymous codon mutations? //NatGenet. 1995. — Vol.10. — p. 259.
168. Richard I, Broux O, Chiannilkulchai N, Fougerousse F, Allamand V, Bourg N, Brenguier L, Devaud C, Pasturaud P, Roudaut C, Lorenzo.
169. F, Sebastiani-Kabatchis C, Schultz R. A, Polymeropoulos M. H, Gyapay.
170. G, Auffray C, Beckmann J. Regional localization of human chromosome 15 loci.// Genomics. 1994. — Vol.23. — p. 619−627.
171. Roberds S., Anderson R., Ibraghimov-Beskrovnaya O. et al. Primary structure and muscle-specific expression of the 50kDa dystrophin-associated glycoprotein (adhalin). // J.Biol.Chem. 1993. — Vol.268. -p.23 739−23 742.
172. Roberds S., Leturcq F., Allamand V. et al. Missense mutations in the adhalin gene linked to autosomal recessive muscular dystrophy. //Cell. -1994.-Vol.78. p.625−633.
173. Roberts R.G. Dystrophin, its gene and dystrophinopathies. //Adv.Genet. 1995.-Vol.33. — p. 177−231.
174. Roberts R.G., Bardy T.F.M., Manners E., Bobrow M., Bentley D.R. Direct detection of dystrophin gene rearrangements by analysis of dystrophin mRNA in peripheral blood lymphocytes.//Am.J.Hum.Genet. -1991.-Vol.49. p.298−310.
175. Roberts R.G., Coffey A.J., Bobrow M., Bentley D.R. Determination of the exon structure of the distal portion of the dystrophin gene by vectorette PCR.// Genomics. 1992.-Vol. 13. p.942−950.
176. Roberts R.G., Coffey A J., Bobrow M., Bentley D.R. Exon structure of the human dystrophin gene.// Genomics. 1993. — Vol. 16. — p.536−538.
177. Saido T.C., Sorimachi H., Suzuki K. Calpain: new perspectives in molecular diversity and physiological pathological involvement.// FASEB J. — 1994. — Vol.8. — p. 814−822.
178. Sanger F., Nicklen S., Coulson A.R. DNA sequensing with chain-terminating inhibitors.// Proc.Nat.Acad.Sci.USA. 1977. — Vol.74. — p. 54 635 467.
179. Sato O., Nonomura Y., Kimura S., Maruyama K. Molecular shape of dystrophin.//J.Biochem. 1992. — Vol.112. — p. 631−636.
180. Senter L., Luise M., Presotto C. et al. Interaction of dystrophin with cytoskeletal proteins: binding to talin and actin. //Biochem.Biophys.Res.Commun.- 1993. Vol.192. — p.899−904.
181. Sertic J., Barisic N., Sostarko M. et al. Deletion screening of the Duchenne/Becker muscular dystrophy gene in Croatian population. // Cell Antropol. 1997. — Vol.21. — P. 151 -156.
182. Shishkin S.S., Krakhmaleva I.N., Lipatova N.A. et al. // Abst. Human Genome Meeting'99. 1999. — P.222.
183. Sorimachi H., Ishiura S., Suzuki K. A novel tissue-specific calpain species expressed predominantly in the stomach comprises two alternative splicing products with and without Ca-binding domain. //J.Biol.Chem. -1993.-Vol.268. p.19 476−19 482.
184. Sorimachi H., Saido T.C., Suzuki K. New era of calpain researchdiscovery of tissue-specific calpains.//FEBS Lett. 1994. — Vol.343. — p. 1−5.
185. Sorimachi H., Suzuki K. Sequence comparison among muscle-specific calpain, p94, and calpain subunits. // Biocem.Biophys.Acta. 1992. -Vol.1160. — p.55−62.
186. Sorimachi H., Tsukahara T., Okada-Ban M., Sugita H., Ishiura S., Suzuki K. Identification of a third ubiquitous calpain species-chicken muscle expresses four distinct calpains. // Biochem.Biophys.Acta. 1995. -Vol.1261. — p.381−393.
187. Stabach P.R., Cianci C.D., Glantz S.B., Zhang Z., Morrow J.S. Site-directed mutagenesis of alpha II spectrin at codon 1175 modulates its mu-calpain susceptibility. // Biochem. 1997. — Vol.36. — p. 57−65.
188. Straub V., Rafael J.A., Chamberlain J.S., Campbell K.P. Animal models for muscular dystrophy show different patterns of sarcolemme disruption.// J. Cell Biol. 1997. — Vol.139. — p.375−385.
189. Sunada Y., Campbell K. Dystrophin-glycopritein complex: molecular organization and critical roles in skeletal muscle. // Cur.Opin.Neurol. -1995,-Vol.8. p.379−384.
190. Suzuki A., Yoshida M., Ozawa E. Mammalian 1- and 1-syntrophin bind to the alternative splice-prone region of the dystrophin COOH terminus. //J.Cell Biol. 1995. — Vol.128. — p.373−381.
191. Suzuki A., Yoshida M., Yamamoto H., Ozawa E. Glycoprotein-binding syte of dystrophin is cjnfmed to the cysteine-rich domain and the first half of the carboxy-terminal domain.//FEBS Lett. 1992. — Vol.308. — p. 154−160.
192. Suzuki K., Ohno S. Calcium-activated neutral protease: structurefunction relationship and functional implications.// Cell Sttuct.Funct. -1990.-Vol.15. p.1−6.
193. Suzuki K., Sorimachi H., Yochizawa T., Kinbara K., Ishiura S. Calpain: novel family members, activation, and physiological function. //Biol.Chem.Hoppe-Seyler. 1995. — Vol.376. — p.523−529.
194. Tinsley J. M, Blake D. J, Davies K.E. Apo-dystrophin 3: a 2,2 kb transcript from the DMD locus encoding the dystrophin glycoprotein binding site.//Hum.Mol.Genet. 1993. — Vol.2. — p.521−524.
195. Tinsley J. M, Blake D. J, Zuelling R. A, Davies K.E. Increasing complexity of the dystrophin-associated protein complex. //Proc.Natl.Acad.Sci.USA. 1994. — Vol.91. — p.8307−8313.
196. Tome F.M.S, Evangelista T, Leclerc A, Sunada Y, Manole E, Estournet B, Barois A, Campbell K. P, Fardeau M. Congenital muscular dystrophy with merosin deficiency. // CR Acad.Sci.(Paris). 1994. -Vol.317. — p.351−357.
197. Topaloglu H, Dincer P, Richard I, Leturcq F, Akcoren Z, Urtizberea J. A, Alehan D. et al. Calpain deficiency causes a mild muscular dystrophy in childhood. //Neuropesiatrics. 1997. — Vol.28. — p. 212−216.
198. Turner P. R, Fong P, Denetclaw W. F, Steinhardt G. Increased calcium influx in dystrophic muscle.// J. Cell Biol. 1991. — Vol.115. — p. 1701−1712.
199. Urtasun M, Saenz A, Roudaut C, Poza J. J, Urtizberea J. A, Cobo A.M., Richard I. et al. Limb-girdle muscular dystrophy in Guipuzcoa (Basque country, Spain). //Brain. 1998. — Vol.121. — p. 1735−1747.
200. Vainzof M, Passos-Bueno M. R, Canovas M, Moreira E. S, Pavanello R.C.M, Anderson L.V.B. et al. The sarcoglycan complex in the six autosomal recessive limb-girgle muscular dystrophies.//Hum.Mol.Genet. -1996;Vol.5. p. 1963;1969.
201. Way M, Pope B, Cross R. A, Kendrick-Jones J, Weeds A.G. Expression of the N-terminal domain of dystrophin in E. coli anddemonstration of binding to F-actin.// FEBS Lett. 1992. — Vol.301. — p.243 245.
202. Weiler B., Karpati G., Carpenter S. Dystrophin-deficient mdx muscle fibers are perferentially vurnerable to necrosis induced by experimental lengthening contractions.//J.Neurol.Sci. 1990. — Vol.100. — p.9−13.
203. Worton R. Muscular dystrophies: diseases of the dystrophin-glycoprotein complex.// Science. 1995. — Vol.270. — p.755−756.
204. Yang B., Ibraghimov-Beskrovnaya O., Moomaw C. et al. Heterogeneity of the 59kDa dystrophin-associated protein revealed by cDNA cloning and expression/// J.Biol.Chem. 1994. — Vol.269. — p.6040−6044.
205. Yang B., Jung D., Rafael J.A., Chamberlain J.S., Campbell K.P. Identification ofdystrophin binding to syntrophin triplet, dystrophin, and utrophin.// J.Biol.Chem. 1995. — Vol.270. — p.4975−4978.
206. Ye S., Humphies S., Green F. Allele specific amplification by tetra-primer PCR.// Nucleic Acids Res. 1992. — Vol.20. — p. 1152.143.
207. Yeadon J.E., Lin H., Dyer S.M., Burden S.J. Dystrophin is a component of the subsunaptic membrane. // J.Biol.Chem. 1991. — Vol.115. -p. 1069−1976.
208. Yoshida M., Ozawa E. Glycoprotein complex anchoring dystrophin to sarcolemma.// J.Biochem. 1990. — Vol.108. — p.748−752.
209. Yoshida M., Suzuki A., Yamamoto H. et al. Dissociation of the complex of dystrophin and its associated proteins into several unique groups in by n-actyl beta-D-glucoside. // Eur.J.Biochem. 1994. — Vol.222. -p 1055−1061.
210. Young K., Foroud T., Williams P., Jackson C.E., Beckmann J.S., Cohen D., Conneally P.M., Tischfield J., Hodes M.E. Confirmation of linkage of limb-girdle muscular dystrophy type-2, to chromosome 15. //Genomics. -1992.-Vol.1.-, p. l370−1371.
211. Zubrzycka-Gaarn E.E., Bulman D.E., Karpati G., Burghes A.H.M., Betball B., Hajklamut H., Talbot J. et al. The Duchenne muscular dystrophy gene product is localized in sarcolemma of human skeletal muscle.// Nature. 1988. — Vol.33. — p.466−469.