Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Количественный анализ структуры частично кристаллических полимеров и композитов на их основе по данным атомно-силовой микроскопии

Диссертация: Количественный анализ структуры частично кристаллических полимеров и композитов на их основе по данным атомно-силовой микроскопии
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Впервые обнаружено формирование ламелей из молекул рекомбинантных белков паутины на слюде, причем ламели могут быть двух типов. На основании измерений размеров ламелей показано, что молекулы, адсорбированные на слюду и на поверхность уже сформированных монослойных ламелей, имеют разную конформацию. Обнаружено сходство между размерами и морфологией ламелей, образованных двумя разными белками… Читать ещё >

Количественный анализ структуры частично кристаллических полимеров и композитов на их основе по данным атомно-силовой микроскопии (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • 1. Введение
  • 2. Литературный обзор
    • 2. 1. Общие сведения о кристаллических полимерах
    • 2. 2. Об изменениях структуры поверхности при растяжении полимерных пленок
      • 2. 2. 1. Изучение деформаций с помощью атомно-силовой микроскопии
      • 2. 2. 2. Особенности деформации систем «твердое покрытие на податливом основании»
    • 2. 3. Структура и свойства белков паутины
      • 2. 3. 1. Белки как природные полимеры
      • 2. 3. 2. Структура и свойства белков паутины
  • 3. Материалы и методы
    • 3. 1. Описание образцов
      • 3. 1. 1. Пленки для экспериментов по изучению механизмов деформаций
      • 3. 1. 2. Пленки поли (З-гидроксибутирата) и композитов на его основе
      • 3. 1. 3. Белки
    • 3. 2. Методы
  • 4. Визуализация деформаций полимерных пленок
    • 4. 1. Методика визуализации деформаций с помощью АСМ
    • 4. 2. Визуализация неупругой деформации пленки на основе полипропилена
    • 4. 3. Изменения шероховатости поверхности при вытяжке
    • 4. 4. Изучение систем «жесткое покрытие на податливом основании»
  • 5. Изучение структуры поли (З-гидроксибутирата) и композитов на его основе
    • 5. 1. Морфология поверхности пленок поли (З-гидроксибутирата)
    • 5. 2. Изучение композитов из поли (З-гидроксибутирата) с лекарственными веществами
    • 5. 3. Закономерности разложения пленок поли (З-гидроксибутирата)
  • 6. Изучение надмолекулярных агрегатов белков паутины
    • 6. 1. Методические особенности изучения белков при помощи атомносиловой микроскопии
    • 6. 2. Нанофибриллы белка паутины
    • 6. 3. Наблюдение монослойных ламелей белков паутины
    • 6. 4. Наблюдение двухслойных ламелей белков паутины
    • 6. 5. Образование ламелей — кристаллизация белка на подложке
    • 6. 6. Адсорбция белков 1F9 и 2Е12 на подложку
    • 6. 7. Заключительные замечания о кристаллизации белков паутины
  • Выводы

Актуальность работы.

Определение структуры и морфологии частично кристаллических полимеров лежит в основе понимания их механических, оптических, температурных и других функциональных свойств. Многообразие надмолекулярных агрегатов, образуемых частично кристаллическими полимерами, делает их сложными для изучения объектами. Поскольку спектр применений частично кристаллических полимеров непрерывно расширяется, необходимо развитие новых способов их обработки и контроля качества. Это требует развития методов исследований, способных определять особенности их структуры и морфологии с высоким пространственным разрешением. Данная работа посвящена развитию методов количественного анализа структуры кристаллических полимеров и композитов на их основе с помощью атомно-силовой микроскопии (АСМ).

Одним из наиболее широко применяемых частично кристаллических полимеров является полипропилен. В частности, биаксиально-ориентированные полипропиленовые пленки широко используются в качестве упаковочных и изолирующих материалов, подвергающихся механическим нагрузкам. Несмотря на их широкое применение, механизмы их деформации недостаточно изучены. Особенно актуально изучение изменений структуры пленок при их вытяжке, а именно изучение механизма пластической деформации и начальных стадий прорастания трещин.

Биосовместимые полимеры, а также композиты на их основе, представляют собой важнейший класс биосовместимых материалов, которые в настоящее время активно используются в медицине. К традиционным применениям биосовместимых полимеров в качестве носителей для доставки лекарств, шовных материалов и материалов для лечения повреждений кожи добавляются такие новые высокотехнологичные применения, как создание искусственных тканей и органов, а также имплантируемых биосенсоров. Для максимально эффективного использования биосовмесгимых полимеров требуется детальное знание особенностей их структуры и свойств. Среди разнообразных по структуре биосовместимых полимеров особый интерес для изучения представляют частично кристаллические полимеры, поскольку кристаллическая структура, с одной стороны, улучшает механические характеристики (делает материал прочнее), а с другой стороны, обычно замедляет его разложение в организме. В данной работе были исследованы полимеры, для которых либо в клинической практике доказана эффективность применения, либо на уровне лабораторных экспериментов имеются данные о перспективе их использования в медицинских приложениях. Проведенные в данной работе эксперименты направлены на получение новых данных, которые позволили бы лучше понять свойства этих полимеров и особенности их кристаллической структуры.

Актуальными для изучения биосовместимыми кристаллическими полимерами являются белки паутины. Природная паутина сочетает в себе исключительные механические свойства (высокую прочность и способность к рассеиванию энергии) с высокой биосовместимостью, что делает ее важным объектом для изучения как с физической, так и с биологической точки зрения. В частности, актуальной задачей является выяснение закономерностей агрегации и способов укладки молекул белков паутины, поскольку это позволит лучше понять свойства этого материала и оптимизировать способы его обработки.

Поли (З-гидроксибутират) это природный биодеградируемый частично кристаллический полимер, который в настоящее время используется как материал для имплантов и покрытий для них. Актуальной задачей является изучение особенностей поверхности пленок из поли (З-гидроксибутирата), а также процессов их деградации.

Цель и задачи работы.

Целью данной работы было развитие методов анализа структуры кристаллических полимеров на основании количественных данных атомно-силовой микроскопии и выявление особенностей микрои наноструктуры биосовместимых кристаллических полимеров и композитов на их основе.

Для достижения этой цели были поставлены следующие задачи: 1. Описать и определить механизмы изменения структуры поверхности биаксиально-ориентированных пленок на основе полипропилена (БОПП) при растяжении, в том числе:

— Разработать методику наблюдения поверхности полимерных пленок методом АСМ при их растяжении, отработать ее на примере высокоэластичной пленки.

— Описать закономерности пластической деформации, а также зарождения и прорастания трещин на поверхности пленок БОПП, соотнести их с известными закономерностями, предсказываемыми механикой разрушения.

2. Установить взаимосвязь между способом приготовления и обработки пленок поли (З-гидроксибутирата) и морфологией их поверхности, а также выявить влияние низкомолекулярных веществ на морфологию поверхности.

3. Охарактеризовать надмолекулярные агрегаты белков 1F9 и 2Е12 паутины, в том числе:

— Разработать протоколы приготовления растворов белков паутины 1F9 и 2Е12, в которых белки не агрегируют и длительное время находятся в состоянии отдельных молекул, и нанесения этих растворов на подложку.

— Провести количественную обработку изображений белковых агрегатов.

Научная новизна диссертации.

1. В данной работе впервые установлены закономерности зарождения и прорастания трещин в металлизированной пленке биаксиально-ориентированного полипропилена, проанализированы закономерности изменения шероховатости поверхности поливинилхлорида и полипропилена при их вытяжке.

2. Определена зависимость морфологии ультратонких пленок поли (3-гидроксибутирата) от условий их приготовления. Обнаружено возникновение фазового контраста на кристаллических ламелях, имеющих различную ориентацию относительно подложки.

3. Обнаружено, что при анализе совместимости поли (З-гидроксибутирата) с низкомолекулярными веществами (рифампцином, левофлоксацином и индометацином) метод АСМ дает результаты, хорошо совпадающие с результатами, полученными другими методами — спектрофотометрическим и методом оценки параметров растворимости.

4. Впервые обнаружено формирование ламелей из молекул рекомбинантных белков паутины на слюде, причем ламели могут быть двух типов. На основании измерений размеров ламелей показано, что молекулы, адсорбированные на слюду и на поверхность уже сформированных монослойных ламелей, имеют разную конформацию. Обнаружено сходство между размерами и морфологией ламелей, образованных двумя разными белками паутины 1F9 и 2Е12. Показано, что скорость роста ламелей существенно зависит от аминокислотного состава. Методом АСМ получены изображения отдельных молекул белка 2Е12 — первые микроскопические изображения отдельных молекул белка паутины.

Практическая значимость.

Установка для деформации пленок, совместимая с АСМ, использованная в данной работе для наблюдения формирования полос сдвига на поверхности полипропилена, представляет собой новый инструмент для изучения механизмов деформации полимеров, который может быть востребован в задачах контроля качества, изучении свойств композитных материалов и механики разрушения.

Результаты, полученные в данной работе при исследовании пленок поли (3-гидроксибутирата), могут быть использованы при разработке имплантов и новых носителей для лекарств.

В данной работе впервые микроскопическим методом наблюдались отдельные молекулы спидроинов — этот результат позволяет оптимизировать процедуры растворения и обработки белков паутины, поскольку показывает, что в растворах, приготовленных по определенным протоколам, они существуют в форме отдельных молекул. Обнаруженные в данной работе закономерности агрегации рекомбинантных спидроинов могут быть использованы для теоретического объяснения свойств паутины и шелка, а также при конструировании новых материалов.

2. Литературный обзор

Выводы.

1. Разработан способ визуализации деформаций полимерных пленок с помощью атомно-силового микроскопа, который позволяет регистрировать локальные деформации пленки, зарождение и прорастание трещин, выяснять механизмы деформации.

2. Впервые с помощью устройства для растяжения пленок, совместимого с АСМ, визуализированы изменения структуры многослойных металлизированных пленок на основе полипропилена в процессе ступенчатой деформации. Было обнаружено:

— Возникновение полос сдвига в покрытии из терполимера в виде углублений на 1520 нм, направленных под углом 45° к направлению вытяжки, предсказываемое классической механикой разрушения.

— Прорастание трещин покрытия в объем полимера и фибриллизация полимера в трещинах при растяжении пленки с тонким алюминиевым покрытием.

3. Определена морфология поверхности композитных пленок из поли (3-гидроксибутирата), приготовленных методами полива и нанесения на вращающуюся подложку, проанализирован полиморфизм кристаллических структур. Показано, что на шероховатой поверхности пленок поли (З-гидроксибутирата) и композитов на его основе возможно получение изображений лам елей с помощью АСМ.

4. Методом АСМ получено изображение отдельных молекул белка 2Е12 — первое микроскопическое изображение отдельных молекул белка паутины. Показано, что рекомбинантные аналоги белков паутины 1F9 и 2Е12 могут существовать в водных растворах в виде нанофибрилл и в виде отдельных молекул.

5. Показано, что при адсорбции на слюду из разбавленного водного раствора отдельные молекулы белков паутины формируют ламели двух типов. Ламели первого типа монослойные: они имеют высоту над подложкой менее 1 нм и постоянную ширину. Для описания конформации молекул в них использована модель плоского зигзага. Молекулы белков паутины, адсорбированные на поверхности монослойных ламелей, организованы в протяженные сегментированные ламели второго типа, причем их высота в 3−4 раза больше высоты монослойных ламелей. Из различий высот следует, что макромолекулы, адсорбированные на слюде и на поверхности уже сформированных монослойных ламелей, имеют разные конформации. При идентичных условиях нанесения на подложку длина ламелей белка 1F9 существенно выше, чем длина ламелей белка 2Е12 — это, предположительно, объясняется тем, что присутствие остатков пролина в цепи 2Е12 снижает энергию образования зародышей ламелей.

Благодарности.

В заключение хочу выразить глубокую благодарность своему научному руководителю профессору Яминскому И. В., а также всем сотрудникам, аспират ам и студентам его научной группы, вместе с которыми я осваивал технику атомно-силовой микроскопии. Хочу поблагодарить Ярышеву JI.M. и Волынского A.JI. и лабораторию структуры и механики полимеров химического факультета МГУ за ценные консультации по механическим свойствам тонких пленок. Хочу поблагодарить Дедика Ю. В. за помощь в проектировании зажима для пленок.

Отдельная благодарность Шайтану К. В. и сотрудникам, аспирантам и студентам кафедры биоинженерии биологического факультета МГУ за создание великолепной рабочей атмосферы, в которой выполнялась большая описанных в данной работе экспериментов. Огромное спасибо Богушу В. Г., Соколовой О. С., Прохорову В. В. Клинову Д.В. и Агапову И. И. за плодотворные дискуссии об особенностях микроскопии белков и полимеров, Бонарцеву А. П. н Попову В. В. за проявленный интерес к моей работе.

Хочу также выразить признательность Хохлову А. Р. и кафедре физики полимеров и кристаллов за предоставление базовых знаний в области науки о полимерах.

В заключение данной главы обсудим еще одну особенность описанных выше экспериментов по поверхностной кристаллизации белков паутины. Эта особенность не повлияет на сформулированные в предыдущем разделе выводы, но зато позволит лучше соотнести их с общими закономерностями сворачивания белков [45, 141].

Белки паутины формируют ламели на слюде после того, как пройдут обработку в денатурирующих условиях. Обладают ли такой способностью другие белки, или это принципиальная особенность именно белков паутины? Для того чтобы ответить на этот вопрос, был проведен эксперимент с БСА — белком, на примере которого отрабатывалась методика сканирования. Для проверки способности БСА формировать ламели его растворили в 1лС1/НСООН. разводили водой и наносили на слюду так же, как это делали со спидроинами (способ 3, «Материалы и методы»). После такого растворения БСА адсорбировался на слюду в виде глобул, а не ламелей (Рисунок 70, В). Глобулы БСА после растворения в ЫО/НСООН были аналогичны глобулам БСА. которые наблюдаются на подложке после растворения его в воде (Рисунок 70. А. Б). Можно сказать, что белок БСА «не заметил» денатурации.

Рисунок 70 Молекулы БСА на слюде. Концентрации растворов, из которых были приготовлены образцы, составляли: (А) с~1,5 мкг/мл, (Б) с~10 мкг/мл, (В) с~8 мкг/мл. Изображения, А и Б получены на образцах после растворения БСА в воде, изображение В — после растворения БСА в 1лС1/НСООН. На изображениях, А и В показаны графики сечений вдоль линий на кадрах.

Сопоставим процессы адсорбции БСА и спидроинов с точки зрения изменения их конформаций. При растворении в ЫС1/НСООН каждый из белков денатурирует и теряет свою структуру. При разбавлении водой молекулы спидроинов принимают конформацию клубков, причем при адсорбции на слюду они формируют ламели. БСА, в отличие от спидроинов, после снижения концентрации хаотропного агента ЫС1/НСООН быстро принимает глобулярную конформацию — нативную или близкую к нативной. При адсорбции на слюду молекулы сохраняют глобулярную конформацию и не проявляют тенденции к кристаллизации или агрегации.

Показать весь текст

Список литературы

  1. В.А. Энциклопедия полимеров. 1 т. М.: «Советская Энциклопедия», 1224 с.
  2. Macrogallery www.pslc.ws. 2010.
  3. Hikosaka М., Amano К., Rastogi S., Keller A. Lamellar Thickening Growth of an
  4. Extended Chain Single Crystal of Polyethylene. 1. Pointers to a New Crystallization Mechanism of Polymers II Macromolecules.- 1997 — Vol. 30.- p. 2067−2074.
  5. Sommer J-U., Reiter G. A Generic Model for Growth and Morphogenesis of
  6. Polymer Ciystals in Two Dimensions. In: Lecture notes in physics. 2003: p. 153−176.
  7. Sommer J-U., Reiter G. Crystallization in ultra-thin polymer films
  8. Morphogenesis and thermodynamical aspects И Thermochimica Acta.— 2005, — Vol.432.- p. 135−147/
  9. Liu Y.-X., Chen E.-Q. Polymer crystallization of ultrathin films on solidsubstrates II Coordination Chemistry Reviews 2010 — Vol. 254 — p. 10 111 037.
  10. Muthukumar M. Shifting Paradigms in Polymer Crystallization. In: Lect. Notes1. Phys. 2007: p. 1−18.
  11. Ma Y., Hu W., Reiter G. Lamellar Crystal Orientations Biased by Crystallization
  12. Kinetics in Polymer Thin Films 11 Macromolecules 2006.- Vol. 39.— p. 5159−5164.
  13. Ivanov D.A., Magonov S.N. Atomic Force Microscopy Studies of Semiciystalline
  14. Polvmers at Variable Temperature. In: Lecture Notes in Physics, Volume 606. 2003: p. 98−130.
  15. Chan C.-M., Li L. Direct Observation of the Growth of Lamellae and Spherulitesby AFMII Advances in Polymer Science.-2005- Vol. 188.- p. 1 -41.
  16. Hobbs J.K. Following Crystallization in Polymers Using AFM. In: Lecture Notesin Physics, Volume 606. 2003: p. 82−97.
  17. V.V.Prokhorov, K.Nitta. The AFM Observation of Linear Chain and Crystalline
  18. Conformations of Ultrahigh Molecular Weight Polyethylene Molecules on Mica and Graphite 11 Journal of Polymer Science: Part B: Polymer Physics.-2010-Vol.48.-7.-p. 766−777.
  19. Wang Y., Chan C.-M., Ng K.-M., Li L. What Controls the Lamellar Orientationat the Surface of Polymer Films during Ciystallization? II Macromo 1 ecules -2008.- Vol.41.- p. 2548−2553.
  20. Ramakrishna S., Mayer J., Wintemiantel E., Leong K.W. Biomedical applicationsof polymer-composite materials: a review // Composites Science and Technology.-2001.- Vol.61.-9.- p. 1189−1224.
  21. Hild S., Gutmannsbauer W., Luthi R., Fuhrmann J., Gunterodt H.-J. A Nanoscopic
  22. View of Structure and Deformation of Hard Elastic Polypropylene with Scanning Force Microscopy II Journal of Polymer Science: Part B: Polymer Physics-1996 Vol.34.- p. 1953−1959.
  23. Hild S., Rosa A., Marti O. Deformation Induced Changes in Surface Properties of
  24. Polymers Investigated by Scanning Force Microscopy. In: Scanning Probe Microscopy of Polymers. 1998: 110−128.
  25. Oderkerk G., de Schaetzen G., Goderis В., Hellemans L., Groeninckx G.
  26. Micromechanical Deformation and Recovery Processes of Nylon-6/Rubber Thermoplastic Vulcanizates As Studied by Atomic Force Microscopy and Transmission Electron Microscopy II Macromolecules-2002 Vol.35.- p. 6623−6629.
  27. Bamberg E., Grippo C.P., Wanakamol P., Slocum A.H., Boyce M.C., Thomas
  28. E.L. A tensile test device for in situ atomic force microscope mechanical testingII Precision Engineering-2006 Vol.30.-p. 71−84.
  29. Lang LI., Dual J. Microtensile Tests Using In Situ Atomic Force Microscopy. In:
  30. Applied Scanning Probe Methods XIII: Characterization. 2009: 165−182
  31. Bhushan В., Mokashi P. S., Ma T. A technique to measure Poisson’s ratio ofultrathin polymeric films using atomic force microscopy II Review of Scientific Instruments.-2003 Vol.74.- 2, — p. 1043−1047.
  32. А.В.Краев, С. А. Саунин, М. Е. Алексеев, В. А. Сафонов, Р.В.Тальрозе
  33. Температурно-деформационная приставка для сканирующей зондовой микроскопии полимеров II Высокомолекулярные соединения, серия Б.-2007.- т. 49.- № 11.- с. 2026−2032.
  34. Nishino Т., Nozawa A., Kotera М., Nakamae К. In situ observation of surfacedeformation of polymer films by atomic force microscopy II Review of Scientific Instruments -2000- Vol.71.- 5.- p. 2094−2096.
  35. Nishino Т., Nozawa A., Kotera M., Nakamae K. In situ AFM observation ofsurface deformation of polyimide film II Journal of die Society of Rheology, Japan-2004- Vol.32.-4.-p. 211−214.
  36. Li X., Xu W., Sutton M.A., Mello M. In Situ Nanoscale In-Plane Deformation
  37. Studies of Ultrathin Polymeric Films During Tensile Deformation Using Atomic Force Microscopy and Digital Image Correlation Techniques II IEEE Transactions on Nanotechnology-2007- Vol.6.- 1.- p. 4−12.
  38. Lang U., Suss Т., Wojtas N., Dual J. Novel Method for Analyzing Crack Growth in
  39. Polymeric Microtensile Specimens by In Situ Atomic Force Microscopy 11 Experimental Mechanics.-2010 Vol. 50.-p. 463−472.
  40. Bobji M.S., Bhushan B. Atomic jorce microscopic study of the micro-cracking ofmagnetic thin films under tension II Scripta materialia—2001.— Vol.44.- p. 37−42.
  41. Tambe N.S., Bhushan B. In situ study of nano-cracking in multilayered magnetictapes under monotonic and fatigue loading using an AFM II Ultramicroscopy.-2004.-Vol. 100:-3−4.-p. 359−373.
  42. Le D.Y., Mallarino S., Fretigny C. Particle structuring under the effect of anuniaxial deformation in soft/hard nanocomposites II European Physical Journal E: Soft Matter.- 2007.- Vol. 22.- 1.- p. 77−83.
  43. Thomas C., Ferriero V., Coulon G., Seguela R. In situ AFM investigation ofcrazing in. polybutene spherulites under tensile drawing II Polymer-2007.-Vol.48-p. 6041−6048.
  44. Thomas C., Seguela R., Detrez F., Miri V., Vanmansart C. Plastic deformation ofspherulitic semi-crystalline polymers: An in situ AFM study of polybutene under tensile drawing II Polymer.-2009 Vol.50.- p. 3714−3723.
  45. Li X., Xu Z.H., Wang R. In situ observation of nanogram rotation anddeformation in nacre IINano Letters-2006 Vol.6.- 10 -p. 2301−2304.
  46. A.JT., Бакеев Н. Ф. Структурная самоорганизация аморфныхполимеров-Мл Физматлит, 2005, 230 с.33., Volinskii A.L., Bazhenov S.L., Lebedeva O.V., Ozerin A.N., Bakeev N.F.
  47. Multiple Cracking of rigid platinum film covering polymer substrate II Journal of Applied Polymer Science-1999.- Vol.72.- p. 1267−1275.
  48. Volinskii A.L., Kechek’yan A.S., Bakeev N.F. A rigid coating on a softsubstratum polymer-polymer system II Polymer Science A.-2003 — Vol.45.-7.-p. 661−664.
  49. Cerda E., Mahadevan L. Geometry and physics of wrinkling II Physical Review1.tters.- 2003, — Vol. 90, — 7.- p. 74 302.
  50. Bazhenov S.L., Volinskii A.L., Alexandrov V.M., Bakeev N.F. Two mechanismsof the fragmentation of thin coatings on rubber substrates // Journal of Polymer Science: Part B: Polymer Physics.- 2002.- Vol.40.- p. 10−18.
  51. C.JT., Чернов И. В., Волынский А. Л. Бакеев Н.Ф. О механизмевозникновения регулярного микрорельефа при деформировании полимеров, имеющих жесткое покрытие. П Доклады РАН.— 1997 — т. 356.-№ 1.- с. 54−62.
  52. Л.Д., Лившиц Е. М. Теоретическая физика, т.7 М.: «Наука», 1987,436 с.
  53. А.М.Прохоров Физическая энциклопедия. т.5 — М.: «Советскаяэнциклопедия», 1998, 700 с.
  54. Genzer J., Groenewold J. Soft matter with hard skin: From skin wrinkles totemplating and material characterization I I Soft Matter—2006.— Vol. 2-p. 310−323.
  55. Volinskii A.L., Bazhenov S.L., Lebedeva O.V., Bakeev N.F. Mechanical bucklinginstability of thin coatings deposited on soft polymer substrate И Journal of materials science.-2000- Vol. 35.- p. 547−554.
  56. George M., Colin J., Coupeau C., Grilhe J. Damaging of a soft substrate by crackspropagation through its hard coating: AFM observations and finite element simulation II The European Physical Journal Applied Physics — 2003-Vol. 22.-p. 15−19.
  57. George M., Coupeau C., Colin J., Gnlhe J. Mechanical behaviour of metallic thinfilms on polymeric substrates and the effect of ion beam assistance on crack propagation II ActaMaterialia-2005- Vol.53.- 2 -p. 411−417.
  58. О.Б., Финкелыптейн A.B. Физика белка M.: Книжный дом
  59. Университет". 2005, 488 с.
  60. Harrison R.S., Sharpe Р.С., Singh Y., Fairlie D.P. Amyloid peptides and proteinsin review II Reviews of Physiology, Biochemistry & Pharmacology.-2007.-Vol. 159.-p. 1−77.
  61. Nelson R., Eisenberg D. Structural models of amyloid-like fibrils II Adv. Protein
  62. Chem-2006.- Vol.73.-p. 235−282.
  63. Saravanan, D. Spider Silk Structure, Properties and Spinning II Journal of
  64. Textile and Apparel, Technology and Management 2006 — 5(1).- p. 1−20.
  65. Rising, A. Spider Dragline Silk — Molecular Properties and Recombinant
  66. Expression. Doctoral thesis. Swedish University of Agricultural Sciences. Uppsala. 2007.
  67. Porter D., Vollrath F. Silk as a Biomimetic Ideal for Structural Polymers II
  68. Advanced Materials.-2009.- Vol. 21.- p. 487−492.
  69. Vollrath F., Porter D. Silks as ancient models for modern polymers II Polymer —2009.-Vol. 50.-p. 5623−5632.
  70. Newman J, Newman C. Oh what a tangled web: the medicinal uses of spidersilk!/ Int.J.Dermatol.-1995- Vol. 34.- 4.- p. 290−292.
  71. Vepari C., Kaplan D.L. Silk as a biomaterial II Progress in Polymer Science2007.- Vol. 32.- p. 991−1007.
  72. Wang X., Esther W., Matsumoto A., Meinel L., Li C., Kaplan D.L. Silkmicrospheres for encapsulation and controlled release // Journal of Controlled Release-2007- Vol. 117.- 3, — p. 360−370.
  73. Grip, S. Artificial Spider Silk. Recombinant Production and Determinants for
  74. Fiber Formation. Doctoral thesis. Swedish University of Agricultural Sciences. Uppsala. 2008.
  75. Xu M., Lewis R. Structure of a protein superfiber: spider dragline silk II PNAS.1990,-Vol. 87,-p. 7120−7124.
  76. Hinman M.B., Lewis R.V. Isolation of a Clone Encoding a Second Dragline Silk
  77. Fibroin II Journal of biological chemistry- 1992- Vol. 267- 27 — p. 19 320−19 324.
  78. Ittah S., Michaeli A., Goldblum A., Gat U. A Model for the Structure of the C
  79. Terminal Domain of Dragline Spider Silk and the Role of Its Conserved Cysteine II Biomacromolecules.-2007.- Vol.8.- 9.- p. 2768−2773.
  80. Simmons A.H., Michal C.A., Jelinski L.W. Molecular Orientation and Two
  81. Component Nature of the Crystalline Fraction of Spider Dragline Silk II Science.-1996.- Vol.271.- p. 84−87.
  82. Du N., Yang Liu X., Narayanan J., Li L., Lek Men Lim M., Li D. Design of
  83. Superior Spider Silk: From Nanostructure to Mechanical Properties II Biophysical Journal-2006- Vol.91.-p. 4528−4535.
  84. Chen X., Knight D.P., Vollrath F. Rheological Characterization of Nephila
  85. Spidroin Solution II Biomacromolecules.-2002 Vol.3.-4 — p. 644−648.
  86. Jin H-J., Kaplan D.L. Mechanism of silk processing in insects and spiders II
  87. Nature-2003- Vol.424.- p. 1057−1061.
  88. Knight D.P., Vollrath F. Liquid crystals and flow elongation in a spider’s silkproduction line II Proceedings of the Royal Society of London-1999-Vol.266.-p. 519−523.
  89. Kenney J.M., Knight D.P., Wise M: J., Vollrath F. Amyloidogenic nature of spider silk II European Journal of Biochemistry-2002- Vol.269 p. 4159−4163.
  90. Knight D.P., Vollrath F. Spinning an elastic ribbon of spider silk // Philosophical
  91. Transactions of the Royal Society.- 2002 Vol.357.- p. 219−227.
  92. Bogush V.G., Sokolova O.S., Davydova L.I., Klinov D.V., Sidoruk K.V., Esipova
  93. Slotta U.K., Rammensee S., Gorb S., Scheibel T. An Engineered Spider Silk
  94. Protein Forms Microspheres II Angewandte Chemie International Edition-2002.- Vol.47.- p. 4592−4594.
  95. Metwalli E., Slotta U.K., Darko C., Roth S.V., Scheibel T., Papadakis C.M.
  96. Structural changes of thin films from recombinant spider silk proteins upon post-treatment II Applied Physics A.-2007- Vol.89.- p. 655−661.
  97. Rammensee S., Huemmerich D., Hermanson K.D., Scheibel T., Bausch A.R.
  98. Rheological characterization of hydrogels formed by recombinantly produced spider silk II Applied Physics A.-2006- Vol.82.- p. 261−264.
  99. Oroudjev E., Soares J., Arcdiacono S., Thompson J.B., Fossey S.A., Hansma H.G.
  100. Segmented nanofibers of spider dragline silk: atomic force microscopy and single-molecule force spectroscopy II PNAS.-2002 Vol.99 Suppl 2 — p. 6460−6465.
  101. Slotta U., Hess S., Spiess K., Stromer T., Serpell L., Scheibel T. Spider silk andamyloid fibrils: a structural comparison II Macromolecular Bioscience -2007, — Vol.7.- 2.- p. 183−188.
  102. Goldsbury C., Green J. Time-lapse atomic force microscopy in thecharacterization of amyloid-like fibril assembly and oligomeric intermediates II Methods in Molecular Biology-2005 Vol.299.- p. 103 128.
  103. Numata K., Cebe P., Kaplan D.L. Mechanism of enzymatic degradation of betasheet crystals II Biomaterials.-2010.- Vol.31.- 10,-p. 2926−2933.
  104. Chen G.Q., Wu Q. The application of polyhydroxyalkanoates as tissueengineering materials II Biomaterials.-2005 Vol.26.- 33 — p. 6565−6578.
  105. Nie H.-Y., WalZak M.J., Mclntyre N.S. Draw-ratio-dependent morphology ofbiaxially oriented polypropylene films as determined by atomic force microscopy 11 Polymer.-2000- Vol.41.- p. 2213−2218.
  106. Uejo H., Hoshino S. Structure of Biaxially Oriented Polypropylene Film II Journalof Applied Polymer Science-1970- Vol.14.- p. 317−328.
  107. J.C.M.Li. Behavior and properties of shear bands II Polymer Engineering &
  108. Science.-1984.- Vol.24.- 10.-p. 750−760.
  109. Ferriero V., Depecker C., Laureyns J., Coulon G. Structures and morphologies ofcast and plastically strained polyamide 6 films as evidenced by confocal Raman microspectroscopy and atomic force microscopy // Polymer — 2004.- Vol.45.-p. 6013−6026.
  110. ГОСТ 8.207−76 «Прямые измерения с многократными наблюдениями.
  111. Методы обработки результатов наблюдений. Основные положения».
  112. В.З. Партон Механика разрушения: от теории к практике — М.: «Наука», 1990, 239 с.
  113. Ward I.M. Review: The yield behavior of polymers I I Journal of materialsscience-1971.- Vol.6.- p. 1397−1417.
  114. Sedin D.L., Rowlen K.L. Influence of tip size on AFM roughness measurements II
  115. Applied Surface Science.-2001.- Vol.182.- p. 40−48.
  116. Hodgman Ch.D. Handbook of chemistry and physics (part 2), Cleveland:
  117. Chemical Rubber Publishing Company. 1955: -1615
  118. Engineering ToolBox. www.engineeringtoolbox.com .2010.
  119. А.Л.Волынский, С. В. Моисеева, А. И. Дементьев, Д. А. Панчук, О. В. Лебедева,
  120. Л.М.Ярышева, Н. Ф. Бакеев О структуре и свойствах межфазного слоя полимер-металлическое покрытие II Высокомолекулярные соединения, серия А. т. 48.- № 7- с. 1125−1134.
  121. Freund L.B., Suresh S. Thin film materials. Stress, Defect Formation and Surface
  122. Evolution, Cambridge: Cambridge University Press. 2003: -768
  123. Л.М., Панчук Д. А., Большакова A.B., Волынский А. Л., Бакеев Н.Ф.
  124. Особенности фрагментации металлического покрытия при одноостном растяжении полимера-подложки ниже его температуры стеклования II Высокомолекулярные соединения, серия А.- 2005.- т. 47.- № 9.- с. 1652−1659.
  125. Moiseeva S.V., Dement’ev A.I., Panchuk D.A., Bolshakova AV, Yarisheva L.M.,
  126. Volinskii A.L., Bakeev N.F. Mechanism of Fracture of Metallic Coating under Uniaxial Stretching of Polymer Support at Temperatures below Glass Transition // International' Journal of Polymer Analysis and Characterization.- 2007.- Vol. 12 p. 87−93.
  127. Yong Jiang, Jian-Juiv Zhou, Lin Li, Jun Xu, Bao-Hua Guo, Zeng-Min Zhang,
  128. L.Granasy, T. Pusztai, T. Borzsonyi, J.A.Warren, J.F.Douglas. A generalmechanism of polycrystalline growth // Nature materials.-2004- Vol.3.— p. 645−650.
  129. Wang Y., Ge S., Rafailovich M., Sokolov J., Zou Y., Ade H., Lulling J., Lustiger
  130. A., Maron G. Crystallization in the Thin and Ultrathin Films of Poly (ethylene-vinyl acetate) and Linear Low-Density Polyethylene II Macromolecules.— 2004.- Vol.37.- p. 3319−3327.
  131. Farrance O.E., Jones R.A.L., Hobbs J.K. The observation of rapid surface growthduring the aystallization of polyhydroxybutyrate II Polymer.— 2009 — Vol.50.-p. 3730−3738.
  132. Capitan M.J., Rueda D.R., Ezquerra T.A. Inhibition of the Crystallization in
  133. Nanofilms of Poly (3-hydroxybutyrate) II Macromolecules-2004- Vol.37-p. 5653−5659.
  134. Brener E., Muller-Krumbhaar H., Temkin D. Kinetic Phase Diagram and Scaling
  135. Relations for Stationary Diffusional Growth // Europhysics Letters-1992-Vol.17 -6-p. 535−540.
  136. Strobl G. From the melt via mesomorphic and granular crystalline layers tolamellar crystallites: A major route followed in polymer aystallization II The European Physical Journal E: Soft-Matter and Biological Physics-2000.-Vol.3.-2.-p. 165−183.
  137. Lotz B., Cheng S.Z.D. A critical assessment of unbalanced surface stresses as themechanical origin of twisting and scrolling of polymer crystals II Polymer.— 2005.-Vol.46.-3.-p. 577−610.
  138. J.Xu, B.-H.Guo, Z.-M.Zhang, J.-J.Zhou, Y. Jiang, S. Yan, L. Li, Q. Wu, G.-Q.Chen,
  139. J.M.Schultz.' Direct AFM Obsei-vation of Crystal Twisting and Organization in Banded Spherulites of Chiral Poly (3-hydroxybutyrate-co-3-hydroxyhexanoate) II Macromolecules-2004 Vol.37.-p. 4118−4123.
  140. Kikkawa Y., Abe H., Fujita M, Iwata T., Inoue Y., Doi Y. Crystal Growth in Poly (L-lactide) Thin Film Revealed by in situ Atomic Force Microscopy II
  141. Macromolecular Chemistry and Physics-2003, — Vol.204.- 15 p. 18 221 831.
  142. Boskhomdzhiev A.P., Bonarcev A.P., Makliina T.A., Myshjdna V.L., Ivanov
  143. E.A., Bagrov D.V., Filatova E.V., Iordanskii A.L., Bonartseva G.A. Biodegradation Kinetics of Poly (3hydroxybutyrate)Based Biopolymer Systems // Biochemistry (Moscow) Supplement Series B: Biomedical Chemistry .-2010.- Vol.4.- 2.- p. 177−183.
  144. Jayasekara R., Harding I., Bowater I., Christie G.B.Y., Lonergan G.T.
  145. Preparation, surface modification and characterisation of solution cast starch PVA blended films II Polymer Testing-2004.- Vol.23.- p. 17−27.
  146. А.П., Бонарцева Г. А., Махина Т. К., Мышкина В. Л., Лучинина Е.С.,
  147. В.А., Босхомджиев А. П., Маркин B.C., Иорданский А. Л. Новые полимерные системы для контролируемого высвобождения дипиридачола и индометацина II Прикладная биохимия и микробиология 2006, — Т. 42.- № 6 — с. 710−715.
  148. Kosenko R.Yu., Iordanskii A.L., Markin V.S., Arthanarivaran G., Bonarcev A.P.,
  149. Bonartseva G.A. Controlled release of antiseptic drug from poly (3-hydroxybutyrate)-based membranes. Combination of diffusion and kinetic mechanisms // Pharmaceutical Chemistry Journal-2007 Vol.41.- 12-p. 652−655.
  150. Belmares M., Blanco M., Goddard W.A., III, Ross R.B., Caldwell G., Chou S.H.,
  151. Liu J, Xiao Y, Allen C. Polymer-drug compatibility: a guide to the development ofdelivery systems for the anticancer agent, ellipticine // Journal of Pharmaceutical Sciences-2004.- Vol.93.- l.-p. 132−143.
  152. ChemSW Chemistry Software, www.chemsw.com.
  153. Jacquel N., Lo C.-W., Wu H.-S., Wei Y.-H., Wang S.-S. Solubility of
  154. Polyhydroxyalkanoates by Experiment and Thermodynamic Correlations II AIChE Journal.-2007.-Vol.53.- 10.-p. 2704−2714.'
  155. Kurokawa.K., Yamashita K., Doi Y., Abe H. Surface properties- and enzymaticdegradation of end-capped': poly (L-lactide)Л Polymer Degradation and ?, Stability-—2006.— Vol.91.— p. 1300−1310. ': , :
  156. Schneider S.W., Larmen J, Henderson R-Mi, Oberleithner H: Molecular weights. of individual proteins correlate with molecular volumes measured by atomic forcemicroscopy ИPflugersÀ-rcliiv-1998- Voli435.- 3—p-362-- ¦• •:. 367... '. '. ¦ «' •. » .¦ ¦.
  157. Д.В-Клино ВуЗондовая: микроскопия- ДНК и: ДНК-белковых комплексов II
  158. Первая Всероссийская Школа-семинар «Современные достижения бионаноскопии», Москва, физический факультет. МГУ- 2007 г-Сборник тезисов с. 12.
  159. Вагг G., Brandsch' R., Vhangbo М^-Н Effect of tip sharpness on the relativecontributions: of attractive and repulsive forces in the phase imaging of tapping: mode atomic force microscopy: II Surface- .Science.—1999:-Vol.422- 192: — p- 199-, «'-.
  160. A.San Paulo, R.Garcia. High-Resolution Imaging of Antibodies by Tapping-Mode
  161. Atomic Force Microscopy: Attractive and Repulsive Tip-Sample Interaction Regimes II Biophysical Journal.- 2000.- Vol.78.- p. 1599−1605.
  162. Savvateev M. AFM study of macromolecules structure and organization. http://www.ntmdt.ru/spm-notes/view/afm-study-of-macromolecules-structure-and-organization. 2002.
  163. Д.В.Клинов, В. Г. Богуш, О. С. Соколова, Л. И. Давыдова, К. В. Сидорюк,
  164. Gong Z., Huang L., Yang Y., Chen X., Shao Z. Two distinct beta-sheet fibrilsfrom silk protein II Chem.Commun.(Camb.).-2009.- 48 p. 7506−7508.
  165. H.A.Lashuel, S.R.LaBrenz, L. Woo, L.C.Serpell, J.W.Kelly. Protofilaments,
  166. Filaments, Ribbons, and Fibrils from Peptidomimetic Self-Assembly: Implications for Amyloid Fibril Formation and Materials Science II Journal of the American Chemical Society.- 2000 Vol.122.- p. 5262−5277.
  167. Topilina N.I., Higashiya S., Rana N., Ermolenkov V.V., Kossow C., Carlsen A.,
  168. Ngo S.C., Wells C.C., Eisenbraun E.T., Dunn K.A., Lednev I.K., Geer R.E., Kaloyeros A.E., Welch J.T. Bilayer fibril formation by genetically engineered polypeptides: preparation and characterization // Biomacromolecules- 2006 Vol.7.- 4 —p. 1104−1111.
  169. Hoyer W., Chemy D., Subramaniam V., Jovin T.M. Rapid self-assembly of alphasynuclein observed by in situ atomic force microscopy II J.Mol.Biol.— 2004, — Vol.340.- 1 p. 127−139.
  170. Kowalewski Т., Holtzman D.M. In situ atomic force microscopy study of
  171. Alzheimer’s beta-amyloid peptide on different substrates: new insights into mechanism of beta-sheet formation II PNAS.-1999 Vol.96 — 7 — p. 36 883 693.
  172. Zhu M., Souillac P.O., Ionescu-Zanetti C., Carter S.A., Fink A.L. Surfacecatalyzed amyloid fibril formation II J.Biol.Chem.-2002 Vol.277.- 52-p. 50 914−50 922.
  173. Hwang W., Kim B.H., Dandu R., Cappello J., Ghandehari H., Seog J. Surface1. duced nanofiber growth by self-assembly of a silk-elastin-like protein polymer!/ Langmuir.-2009.- Vol.25.-21,-p. 12 682−12 686.
  174. Antonenko Y.N., Perevoshchikova I.V., Davydova L.I., Agapov I.A.,
  175. BogushV.G. Interaction of recombinant analogs of spider silk proteins 1F9 and 2E12 with phospholipid membranes II Biochimica et Biophysica Acta.- 2010.- Vol. 1798.- 6.- p. 1172−1178.t
  176. Mezei M., Fleming P.J., Srinivasan R. Rose G.D. Polyproline II helix is thepreferred conformation for unfolded polyalanine in water II Proteins — 2004.-Vol.55.- 3.- p. 502−507.
  177. Tanford C. Protein denaturation II Adv. Protein Chem-1968 Vol.23.- p. 121 282.
  178. Tanford C., Kawahara K., Lapanje S. Proteins in 6-M guanidine hydrochloride.
  179. Demonstration of random coil behavior II J.Biol.Chem.-1966- Vol.241.-8-p. 1921−1923.
  180. Berezovsky I.N., Grosberg A.Y., Trifonov E.N. Closed loops of nearly standardsize: common basic element of protein structure II FEBS Letters.—2000.— Vol.466.-2−3.-p. 283−286.
  181. Rose G.D., Fleming P.J., Banavar J.R., Maritan A. A backbone-based theory ofprotein folding II PNAS.-2006 Vol. 103.- 45.- p. 16 623−16 633.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!