Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Метаболизм ядерных белков и ДНК печени, тимуса и костного мозга у крыс и мышей при изменении пролиферативной активности

Диссертация: Метаболизм ядерных белков и ДНК печени, тимуса и костного мозга у крыс и мышей при изменении пролиферативной активности
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Досказано" что интенсивность синтеза гистонов и негистоно-вых белков ДНИ в печени, тащусе и 1фоветворном костном мозге крыс в течение суток неравномерна, что позволяет выявить связь синтеза отдельных фракций этих белков с периодами преимущественной проли-ферат^ивной активности клеток при индукции пролиферации в этих органах" Однократное введение гидрокортизона и адреналина в физиологических дозах… Читать ещё >

Метаболизм ядерных белков и ДНК печени, тимуса и костного мозга у крыс и мышей при изменении пролиферативной активности (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • Глава I. МАТЕРИАЛЫ И МЕВД ИССЛЕДОВАНИЯ
    • 1. 1. Экспериментальные животные, модели и общая схема постановки экспериментов
    • 1. 2. Препаративные методы
    • 1. 3. Аналитические методы
  • Глава II. МЕТАБОЛИЗМ ЯДЕМК БЕЛКОВ И ДНК В РЕГЕНЕРИРУЮЩЕЙ ПЕЧЕНИ МЫШЕЙ
    • 2. 1. Ядерные белки в составе хроматина
    • 2. 2. Ядерные белки и ДНК при пролиферации
    • 2. 3. Ацетилирование гистонов. г
    • 2. 4. Ядерные белки и ДНК в регенерирующей печени мышей
      • 2. 4. 1. Синтез ДНК и митотическая активность в регенерирующей печени мышей
      • 2. 4. 2. Метаболизм ядерных белков в регенерирующей печени мышей
      • 2. 4. 3. Метаболизм ядерных белков в ядрах разного типа регенерирующей печени мышей
      • 2. 4. 4. Ацетилирование гистонов в регенерирующей печени мышей
  • Глава III. МЕТАБОЛИЗМ ЯДЕРНЫХ БЕЛКОВ И ДНК В ТЕЧЕНИЕ СУТОК У
  • ИНТАКТНЫХ ЖИВОТНЫХ
    • 3. 1. Суточная периодизация процессов в живых системах
    • 3. 2. Метаболизм ядерных белков и ДНК в печени интактных крыс в течение суток
    • 3. 3. Метаболизм ядерных белков и ДНК в клетках интактного тимуса в течение суток
    • 3. 4. Метаболизм ядерных белков и ДНК в клетках костного мозга крыс в течение суток
  • Глава 1. У. ЧУВСТВИТЕЛЬНОСТЬ МЕТАБОЛИЗМА ЯДЕРНЫХ БЕЛКОВ И ДНК К ВВЕДЕНИЮ ГИДРОКОРТИЗОНА И АДРЕНАЛИНА В РАЗНОЕ ВРЕМЯ СУТОК
    • 4. 1. Влияние гидрокортизона и адреналина на активность хроматина
    • 4. 2. Метаболизм ядерных белков и ДНК в печени крыс при введении гидрокортизона и адреналина в разное время суток
    • 4. 3. Метаболизм ядерных белков и ДНК в тимусе крыс при введении гидрокортизона и адреналина в разное время суток
    • 4. 4. Метаболизм ядерных белков и ДНК в клетках костного мозга крыс при введении гидрокортизона и адреналина в разное время суток
  • Глава V. МЕТАБОЛИЗМ ЯДЕЙЖ БЕЛКОВ И ДНК ПРИ РАЗВИТИИ ОПУХОЛИ В ОРГАНИЗМЕ
    • 5. 1. Ядерные белки в клетках опухолей
    • 5. 2. Системное влияние опухоли на организм
    • 5. 3. Метаболизм белков ДНП и ДНК в клетках гепа-томы
    • 5. 4. Метаболизм белков ДНП и ДНК в клетках печени мышей с гепатомой
    • 5. 5. Метаболизм белков ДНП и ДНК в клетках тимуса мышей при развитии гепатомы
    • 5. 6. Метаболизм белков ДНП и ДНК в клетках кроветворного костного мозга мышей при развитии гепатомы

ХХУ1 съезд КПСС поставил перед биологическими и медицинскими науками ряд важнейших задач, определяющихся проблемами современной жизни общества и нашего государства. Постановлением съезда предусматривается усиление исследований и в области молекулярной биологии, физиолого-биохимических и иммунологических основ жизнедеятельности человеческого организма с целью ускорения решения важнейших медико-биологических проблем борьбы с сердечно-сосудистыми и онкологическими, эндокринными, вирусными, профессиональными заболеваниями" .

Большинство блестящих открытий, обеспечивш их стремительный прогресс молекулярной биологии последних двух десятилетий, сделано на основании изучения природы явлений в бесклеточных системах, в опытах и1 vi. itо или на простейших представителях органического мира.

Мевду тем, молекулярные механизмы жизнедеятельности вируса и бактерии не всегда приложимы к условиям жизнедеятельности животной клетки, а тем более целого организма. Поэтому нет необходимости говорить о значении исследований, направленных на выяснение механизмов, управляющих тканевым гомеостазом, обеспечивающим поразительную целостность органов и систем и количественное единообразие их клеточного состава. От решения этой основополагающей биологической проблемы зависит успех борьбы человека со старостью, злокачественными опухолями, возможность цреодоления тканевой несовместимости.

Актуальность проблемы. Одним из непреложных условий существования многоклеточного организма является клеточное размножение, регуляция которого связана с исследованием молекулярных механизмов, лежащих в основе подготовки клеток к делению, определением точек приложения регулирующих факторов и изучением природы этих регуляторов. На путях решения вопроса о регуляторах синтеза ДНК, приводящих к серии клеточных делений, лежит решение главной проблемы современной биологии — проблемы управления ростом и ди^ренцировкой тканей в норме и патологии.

Деление клетки ~ конечный этап ряда биохимических процессов, предшествующих митозу и подготавливающих его, одним из важнейщих моментов которого является удвоение в клетке количества ДНК. Хорошо известно" что удвоение количества ДНК связано с изменением проницаемости клеточных мембран, транспортом предшественников, активностью ряда ферментных систем / Лиознер 1972, ВивЬеЪ 1963″.

ОчЛ 19 729Хсев 1978, Scho (&lI980 и др./, а также с повышением синтеза специфических белков, необходимее для вступления клетки в С[ «период и для осуществления всего периода репликации /Во, зеч, дм972, СЯое and Rose 1974 /.

Особое внимание исследователей в этом плане привлекают ядерные белки, входящие в состав хроматина / гистоновые и негистоновые/ Это связано с их локализацией в ядре клетки, ролью в структурной организации хроматина, а также возможным участием в регуляции биологической активности ДНК".

Но современным представлениям, биологическая активность ДНК матрицы / репликация, транскрипция / определяется изменениями молекулярной структуры хроматина, степенью взаимодействия между ДНК и входящими в его состав белками, которая может изменяться при различных модификациях белковых молекул, в частности, при фосфо-рилировании, метилировании, ацетилировании / Ашмарин 1969, Балах и Блажек 1982, Зо&еу 1977, Воппеч/ j^^MuMjj 1978, Stei-ПвЧ 1980 и др./ При этом гистоны рассматриваются в качестве неспецифических, а негистоновне белки в качестве специфических регуляторов биологической активности ДНК 1972,<$??/11 975/.

Метаболизм ядерных белков изменяется при изменении пролиферативной активности клеток органов и культуры тканей в связи с биосинтезом ДНК / Збарский 1957, 19 621 965,???<-?2^ Г968 /. Однако, данные о связи синтеза белков хроматина с синтезом ДНК весьма противоречивымало изучен также вопрос соотношения синтеза ядерных белков меяду собой при различных условиях роста тканей. Между тем, метаболизм ядерных белков, белков, входящих в состав хроматина, соотношения синтеза их отдельных фракций с уровнем синтеза ДНК и пролиферативной активностью тканей могут определять особенности начала, развертывания и протекания проли$еративного процесса, биологическойактивности кжток и органов, и изучение этих процессов является: чрезвычайно важным для: исследования физико-химических механизмов регуляции процессов роста и функционирования клеток в норме и патологии.

Ц е ль настоящей работы заключалась в да-явлении закономерностей метаболизма ядерных белков и особенно белков хроматина и его связи с синтезом ДНК у млекопитающих в органах с различной функциональной способностью при изменении уровня их пролиферативной активности, как возможных показателей общей биологической активности клеток и систем организма.

В задачи исследования входило: I.- изучить метаболизм ядерных белков в регенерирующей после oneрации частичной гепатэктомии печени мышейохарактеризовать его особенности на разных стадиях митотического цикла в ядрах гена-тоцитов с разнш содержанием ДНКисследовать в этих ядрах изменение уровни активации матричной активности на примере ацетилиро-вания гистонов на разных этапах регенерации;

2.-исследовать особенности метаболизма ядерных белков в связи с биосинтезом ДНК во временном аспекте у интактных животных в органах с разной функциональной активностью / печень, тимус, кроветворный костный мозг /;

3.-изучить степень чувствительности процессов синтеза ядерных белков и ДНК к действию физиологических доз гидрокортизона и адре налина во временном аспекте в указанных органахоценить чувствительность ядерного аппарата клеток тимуса, печени и костного мозга к действию этих гормонов в разное ч? емя суток в связи с уровнем пролйферативной активности в органах;

4.-исследовать метаболизм ядерных белков клеток солидной гепато-мы 22 в процессе ее роста в организмеоценить особенности синтеза ядерных белков и ДНК на разных стадиях развития опухоли;

5.~исследовать особенности метаболизма ядерных белков в печени, тимусе и кроветворном костном мозге при появлении в организме очага пролиферации / рост гепатомы 22 /- выявить взаимосвязь между метаболизмом ядерных белков в этих органах и стадией развития опухоли.

Новизна работы. В работе показано, что изменение щюлиферативной активности органов млекопитающих в норме, при гормональной индукции и в условиях опухолевого роста в организме сопровождается: изменениями метаболизма ядерных белков в этих органах, при этом уровень изменений синтеза белков ядра и хроматина коррелирует с уровнем функциональной и пролиферативной активности.

В результате разделения: ядер регенерирукщэй после частичной # гепатэктомии печени по плоидности установлено, что наибольшая функциональная активность характерна для ядер диплоидных гепато-цитов в период активной регенерации печеночной паренхимыопределены периода преимущественного синтеза отдельных фракций пистонов в ядрах разного типа при регенерацииопределен уровень аце-тилирования гистонов в ядрах разного типа в зависимости от стадии ре генерационного процесса;

Досказано" что интенсивность синтеза гистонов и негистоно-вых белков ДНИ в печени, тащусе и 1фоветворном костном мозге крыс в течение суток неравномерна, что позволяет выявить связь синтеза отдельных фракций этих белков с периодами преимущественной проли-ферат^ивной активности клеток при индукции пролиферации в этих органах" Однократное введение гидрокортизона и адреналина в физиологических дозах в дневное и ночное время подтверждает факт изби-^ рательной чуствигельности ядерного аппарата клеток печени, тимуса и кроветворного костного, мозна, определяемый по интенсивности синтеза ядерных белков и ДНК, к гормональному воздействию в зависимости от уровня 1фоли$еративной актишосга клеток в течение суток.

При изучении гепатомы 22 / солидная форма / определены уровни синтеза ядерных белков в клетках гепатомы, характеризующие периоды роста опухоли в организме животного* Показано изменение метаболизма ядерных белков и ДНК в клетках печени, тимуса и костного мозга у животных опухоленосителей при развитии гепатомы 22, позволяющие выделить 3 этапа в развитии опухоли и ее воздействии • на организм и характеризующиеся для каждого из изученных органов особенностями его функционирования.

На основе полученных данных сформулировано представление об # особенностях метаболизма ядерных белков при активации ядерного аппарата под действием различных факторов, связанных с изменением уровня пролиферации и о способности органа реагировать на воздействие, определяющееся функциональным состоянием хроматина клетш, которому принадлежит важная роль в реализации поступающего сигнала.

Теоретическое значение работы состоит в том, что она раскрывает взаимосвязь метаболических изменений ядерных белков в связи с биосинтезом ДНК, сопровождающих активацию ядерного аппарата в клетках с разной функциональной активностью при изменении условий их роста.

Практическое значение. В результате проведенной работы получены данные о временной чувствительности ядерных структур на уровне ядерных белков и ДНК к действию гидрокортизона иа адреналина, совокупность которых южно трактовать 9 как новое перспективное направление в области применения физиологических доз гормонов. Уетановлешше факты сопряженности синтеза ядерных белков и ДНК в органах с разной функциональной активностью дают возможность проводить направленный выбор препаратов и зон их введения для преимущественной регуляции цролифе рации и транскрипции в определенных популяциях: клеток органов и систем.

Количественные и качественные результаты анализа особенностей метаболизма белков ДНИ исследованных объектов могут служить в качестве исходной информации в научно-исследовательской работе в дальнейшем.

Положения, выносимые на защиту:

1. В клетках млекопитающих основной синтез белков ДНП и синтез ДНК взаимосвязаны и взаимообусловлены.

2. Степень сопряжённости синтеза белков ДНП и ДНК отражает функциональные особенности ядерного аппарата клеток в зависимости от уровня протекания в них пролиферативных процессов.

3.При регенерации печени отмечается фазовый характер синтеза гисто-нов и ДНК в гепатоцитах и каждой фазе соответствует определенный уровень их синтеза.

4. Для гепатоцитов с разным содержанием ДНК характерно специфическое изменение уровня синтеза белков ДНИ при регенерации печени.

5. В интактных органах синтез белков ДНП связан с синтезом ДНК и имеет временную периодичность.

6″ Гормональная индукция в зависимости от времени суток приводит к изменениям метаболизма белков ДНП и ДНК.

7. Чувствительность метаболических отношений в системе белки ДНП-ДНК к гормональному воздействию зависит от Бремени суток и определяет реакцию клеток на воздействие.

8. Развитие опухоли в организме идет поэтапно, приводит к изменениям в метаболизме ядерных белков и каждой стадии развития опухоли соответствует определенный уровень метаболизма белков ДНП и ДНК как в клетках опухоли, так и в клетках органов животных-опухоленосителей.

Диссертационная работа объемом 300 страниц написана по монографическому плану и состоит из введения, 5 глав, заключения и списка литературыиллюстрирована 25 рисунками и 65 таблицами.

Список литературы

включает 469 источников, из них 175 на русском языке, 294 — на иностранных.

ВЫВОДЫ.

1. Синтез ядерных белков в регенерирующей печени мышей начинается за 8 — 10 часов до начала синтеза ДНК. При этом максимумы включения меченого предшественника в гистоновые фракции отмечаются в разное время после операции: для Н1 гистонов и Н2Б гистоновчерез 18 часов, а для Н2А+НЗ+Н4 — через 28 часов после операции. Повторный пик синтеза этих белков регистрируется в ?> периоде.

2. В ядрах диплоидных и полиплоидных гепатоцитов регенерирующей печени синтез гистонов до начала синтеза ДНК одшйсов, тогда как в ?> периоде включение меченого предшественника в гистоны диплоидных клеток в 1,7 раза выше, чем в полиплоидных. Синтез Н1 гистонов связан, в основном, с диплоидными ядрами и осуществляется в предсинтетический и ранний? периодсинтез Н2Б гистона завершается в начальной фазе 51 периода в диплоидных ядрах. Синтез Н2А+НЗ*Н4 гистонов проходит в предсинтетический и ранний? период, а также возобновляется к позднему $ и в бг периодах.

3.' В процессе регенерации печени у мышей по сравнению с нормой растет: ацетилирование И и Н2А+НЗ*Н4 гистонов в диплоидных ядрах / Gi и ранний? период / и падает ацетилирование Н2Б гистона в полиплоидных ядрах, а в конце & - и всем — растет: ацетилирование Н2Б гистона в диплоидных и Н2Б и Н2А+Н3*-Н4 гистонов в полиплоидных ядрах гепатоцитов.

4. В течение суток в интактных органах животных / печень, тимус, костный мозг / регистрируется периодичность синтеза белков, входящих в состав ДНП, связанная с изменениями: функциональной и про-яиферативной активности клеток: увеличение синтеза гистоновых бел' ков отмечается в период наибольшей пролиферативной активности.

5. Эффект действия физиологических доз гидрокортизона на печень, тимус и костный мозг определяется временем суток и состояниемядерного аппарата в этот период.

Введение

гормона в разное время суток приводит к изменениям в характере синтеза ядерных белков и ДНК. В печени этот,' эффект наиболее сильно выражен по отношению к гистонам. В тимусе гидрокортизон индуцирует, синтез негистоновнх белков в непролиферирующих популяциях лимфоцитов и гистонов в пролиферирующих популяциях.

6. Гидрокортизон и адреналин в физиологических дозах при однократном введенииднем и ночью достаточно избирательно действуют-' на органы с гетерогенным клеточным составомнаиболее выражено их действие в ночной период: адреналин влияет на пролиферативные процессы в тимусе, гидрокортизон — в клетках костного мозга. В печени отсроченное от. времени забоя введение этих гормонов приводит' и. днеми ночью к выраженному сдвигу метаболизма ядерных белков.

7. Период активного роста и развития гепатомы 22 / солидная форма/ сопровождается усилением метаболизма как гистонов, так и негисто-ювых белков ДНП. 9 — 13 сутки роста опухоли характеризуются снижением синтеза белков ДНП и ДНК'. Исключение составляют, Н1 гистоны! интез этой фракции белков достаточно стабилен на протяжении все-•о периода роста и развития опухоли.

Метаболизм белков, входящих в состав ДНП и ДНК в печени, тиму-е и костном мозге животных-опухоленосителей отражает уровень функциональной активности органов при развитии опухоли в организ-е и характеризует поэтапную реакцию этих органов на рост гепато-ы: этап: введения в организм опухолевых клеток, этап активного роста опухоли и этап относительного снижения ее роста,.

9. Синтез белков, входящих в состав ДНП, тесно связан с синтезом ДНК в цролифергфугацих органах и тканяхособенности метаболизма отдельных фракций этих белков по отношению к синтезу ДНК могут служить биохимическим показателем функциональной способности клеток и орланов. Эти закономерности указывают на существование общих механизмов активации ядерного аппарата клеток, в которых непосредственное участие принимают ядерные белки, метаболизм которых отражает, функциональную активность клеток при различных условиях роста.

ПРАКТИЧЕСКИЕ РЕКСМЕНДАЩИ.

Получено положительное решение ВНШШЭ от 25/1−84 о выдаче патента на заявку-приоритет 350 449/13 от Х9/Ш-82 * Способ дифференциальной диагностики рака и язвенной болезни желудка" / в савторстве /.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Адамия И. К. Кроветворение при экспериментальных гепатомах,
  2. Труды Мин. Здрав. Груз. CCPi НИИ Онкологии, 1969, т.6, 57 63. Тбилиси.
  3. В.В. Биохимические механизмы действия глюкокортикоидрецепторного комплекса на экспрессию структурных генов. Вестн. АМН СССР, 1982, № 3, 35−42.
  4. И.А. О роли кортизола в регуляции деления клеток. Енщлэксперим.биол.и мед-1 1955, т.40,И1, 63 65.
  5. Алов И.А.' 0 возникновении митозов при регенерации, печени,
  6. Докл.АН СССР, 1956, т. III, Щ, 190 192.
  7. Алов И. А, К вопросу о механизме суточной периодичности митозов.Бюлл.эксперим.биол.и мед. 1959, т.42, 1Ш, 107 112.6- Алов И. А. Суточный ритм митозов и взаимодействие между работой и делением клетки, Цитология, 1962, т.4, РЗ, 207 305.
  8. И.А. Очерки физиологии- митотического деления клеток.1. M. 1964.8v Алов И. А. Суточные различия реакции клеток на факторы, изменяющие митотическую активность, Успехи совр. биол. 1978, т.86, № 2 /5/, 216 226.
  9. Е.И., Богданов Ю.3>. Цитохимия конъюгации хромосомв мейозе, Цитология, 1970, т.12, № 3, 289 294.
  10. Т.Е., Грязнова И.М.~, Морозова Т. М., Салганик Р.И.
  11. Исследование диффузного и плотного хроматина, печени крыс при гормональной индукции, Молек. биол. 1968, т.2, № 3, 308 320.
  12. C.B., Кнорре В. Л., Ефимова А.Ю., Селятицкая Р-И.,
  13. Р.И. Изучение матричной активности и химического состава хроматина печени крыс при длительной индукции гидрокортизоном, Молек. би^' ол. 1973, т.7, N95, 802 809.
  14. H.H. Биосинтез гистонов ядер печени.и гепатомкрыс и мышей. I Всес.биохим.съезд., Тезисы секционных сообщений, секция № 15, 1969, Ташкент.
  15. И.П. «Авенирова Е.Л. Влияние гистонов, протамина и. актиномицина Д на синтез РНК мозга, Вопр.иед. химии, 1969, т.15,1!®-, 532
  16. И.П., Комкова А. И., Мюльберг A.A., Федорова H.A. Модификация и нейтрализация гистонов в хроматине. 2 Всес. биохим. съезд, Материалы 1969, Ташкент, 195 196.
  17. В.В. В кн. Структурная организация и функции. геномаэукариот. Итоги науки и техники. Биол. химия, т.16. М. ВИНИТИ, 1982, 128 170.
  18. A., Блакек И. Эндокринные ингибиторы клеточной пролиферации. М. Мир, 1982.
  19. Н.К., Лялюшенко Н. М. Белоксинтезирующий аппаратклеток печени крыс с опухолями., Эксперим. он-кол. 1982, 4, 1132, 34 38.
  20. М.А., Яковлев Г.Я."Симонов Н. И. Особенности пролиферации злокачественных опухолей человека и их связь с клиническим прогнозом. Вопр.онкол. 1983 т.29, № 4, 120 121.
  21. В.Д., Романцев Е. Ф. „Романова Л.Ф. Включение. -аланина в белки ядер клеток регенерирующей печени облученных и не о б луче нных крыс, Биохимия, 1967, 32, Р6, 1145 1148.
  22. К., Самнер Э. Хромосома эукариотической клетки, М.Мир, 1981.
  23. В.И. Восстановительные процессы в ткани печени послевоздействия ионизирующей радиации, Автореф. канд.дисс. 1969. Л.
  24. Буш Г. Гистоны и другие ядерные белки, М. Мир, 1967.
  25. Н.Г., Подцерюгина Г. И. Суточные изменения числа митозов и клеток, синтезирующих ДНК, в тканях молодых крыс., Бюлл.эксперим.биол. и мед., 1976, 82, № II, 1369 1371.
  26. Д. Методы химии белков., М.Мир., 1965, 226 228.
  27. A.A. Участие кортикостероидов в регуляции белкового обмена при физических нагрузках, Пробл.эндокри-нол. 1977, 23, WL, 120 123.
  28. П. Биохимия клеточного цикла, М.Мир, 1979.
  29. Г. И., Герштейн E.G., Шалот B.C. Активность тимидинкиназы, внутриклеточное содержание ТТР и синтез ДНК в перевиваемых гематомах и лимфо-идных тканях организма, Биохимия, 1980, 45, II“, III3 1123.
  30. В.И. Высшие уровни организации хроматина: упаковкануклеосом в хроматиновой нити. „Структура.и транскрипция генома. 4-й двусторон. симпоз,. СССР ФРГ, Ереван, 1981, Тез.докл. и стенд, сообщ.“ Ереван, 1981, II — 12.
  31. Л.Ш., Овчинникова Л. П. Динамика содержания и соотношение фракций легко экстрагируемых и прочно связанных гистонов в ядрах клеток регенерирующей печени крыс, Цитология, 16, N5, 1974, 615−621.
  32. Г. П., Бакаев В. В. Три уровня структурной организации хромосом эукариот, Молек.биол. 1978, 12, N96, 1205 1230.
  33. Г. П., Ильин Ю. В., Тихоненко A.C., Стельмапогк В.Я.
  34. Структура ДНП хроматина. I. Получение раство/ римого ДНП путем обработки мочевиной и его свойства, Молек.биол. 1970,4,R92, 246.
  35. .П. Влияние кортизона на индукцию ферментов в изолированной печени, Докл.АН СССР, 1966, 170, Р6, 1459
  36. М.Т. Длительность периодов митотичес.кого циклаэпителия пищевода мышей при введении гидрокортизона, Еюлл.эксперим.биол.и мед., 1970, № 4, 84 100.
  37. С.А., Липчина Л. П., Франкфурт. О. С. Авторадиографическое исследование спонтанного лейкоза мышей, Изв. АН СССР, сер.биол. 1968, PI, 109 120.
  38. Г. Д. Суточная ритмика обмена веществ клеток эпителияпечени позвоночных в онто- и филогенезе и- в экспериментальных условиях. Докт. диссертация 197 Г, Тюмень.
  39. Г. Д., Герловин Е. Ш. Суточные ритмы биологических процессов, Новосибирск, Наука, 1980.
  40. Г. Д., Петрова P.M. Цитохимический анализ суточной физиологической ритмики концентрации нуклеиновых кислот и гликогена в клетках печени и мозга у млекопитающих, Цитология, 1967, 9, PI, II6-II9
  41. ГУлый М.Ф. О регуляторной роли аминокислот в биосинтезе. иформировании структуры белка, Укр.биохим.ж., 1978, 50, №, 243 260.
  42. Ф.Т., Комолова Г. С., Егоров И. А., Стручков В.А.,
  43. Ю.П. Влияние суточного ритма на надмолекулярную структуру дезоксирибонуклеиновой кислоты лимфоидных органов крыс, Изв.АН СССР, сер.биол., 1974, PI, 56 60.
  44. М.А., Казарян P.P., Демин Ю. М. Флуоресцентный анализ.хроматина и его компонентов при индукции гидрокортизоном, Виол.ж. Армении, 1979, 32, PI, 5 15.
  45. T.B. Содержание ДНК и гистонов в клеточных ядрахпечени в эмбриогенезе человеческого плода, Ж.эволю.биохим. и физол., 1968, 4, IR2, 116.
  46. А. Выделение ядер и ядрышек клеток и их состав. В кн.
  47. Нуклеиновые кислоты, М. 1957, 51 98.
  48. В.Г., Рёбентиш Б. А., Ермакова Н. Г., Получение гомогенной фракции лизин-богатых гистонов. 2 Все.с. биохим. съезд, 1969, Ташкент, Материалы съезда
  49. Э.Ф. Метаболическая связь печени и лимфоидной тканипри радиации и глюкокортикоидном стрессах, М.1978, 123 141.
  50. Г. Гель-хроматография, М. 1970.
  51. В.Н. Митотический режим организма при введении.веществ, блокирующих клеточные деления. В кн.: Проблемы регуляции и клеточное деление, М. 1959, 231 138.
  52. В.Н., Бабаева А. Г., Курдюмова А. Г. О митотическойактивности клеток печени и наружной орбитальной железы белых крыс., Докл. АН СССР, 1962, 142, W2, 458 461.
  53. В.Н., Никанорова Р.й. Суточная периодичность митотического деления клеток надпочечников белых крыс, Еюлл.эксперим. биол. и мед. 1962, 54, Ю, 91 96.
  54. Н.В. Роль негистоновых белков хроматина в регуляциигенетической активности, Успехи соврем.биол., 1979, 87, № 1, 3 15.
  55. Л.Н., Нилова В. К., Димент A.B. Синтез РНК, белка иразмеры клеток печени крысы, Цитология, 1973, 15, 5, 543 550.
  56. И.Б. Структура и функции ядерной оболочки, Успехисоврем.биол., 1969, 67, № 3, 323 341.
  57. И.Б., Георгиев Г. П. Новые данные по фракционированию клеточных ядер печени крысы и химическому составу ядерных структур, Биохимия, 1959, 24, Ш, 192 199.
  58. И.Б., Кузьмина С. Н. Ядерная оболочка и механизмыядерно-цитоплазматических отношений, Всес. симозиум „Метаболизм клеточного ядра. и ядер-но-цитоплазматические отношения, 1970, Киев, Тезисы докладов, Киев, 1970, 3.
  59. И.Б., Перевощикова К. А. Включение меченых аминокислот в белки цельной ткани, клеточных ядер и ядерной фракции экспериментальных опухолей и нормальных органов, Докл.АН СССР, 1956, 107, Р2, 285
  60. И.Б., Перевощикова К.А. Об участии ядер нормальныхи опухолевых клеток в синтезе белка по данным включения меченых аминокислот Биохимия, 1957, 22, I 2, 295 — 303
  61. И.Б., Перевощикова К. А. О синтезе белка в изолированных клеточных ядрах нормальных тканей и экспериментальной опухоли. Вопр, мед. химии, 1960, 6, Р1, 35
  62. И.Б., Самарина О.П. Фракционирование ядерных белков и включение в них глицина 1-С-14, Биохимия, 27, РЗ, 557 564,1962
  63. Ю.В., Варшавский А. Я., Юхас П., Лимборская С.А. Гетерогенность дезоксирибонуклеопротеидов, выделяемая равновесным центрифугированием в градиенте плотности С$С±,
  64. Всес. биохим. съезд, 1969, Ташкент, тезисысекционных сообщений, секция 1969, Ташкент.
  65. КавецкиД Р.Е. В кн. Взаимодействие организма и опухоли, Киев1977, 53 83.
  66. А.А., Афанасьев Б.Н. Негистоновые белки хроматина,
  67. Молек.биол., 1983, 17, !Й2, 213 233.
  68. А.А. Циклический аденозин-3,5,-монофосфат: регуляцияактивности и биосинтез ферментов, Успехи совр. биол., 1976, 81, № 3, 397 413.
  69. С.А., Чекулаева Л.й. Сравнительное изучение этимизола и гидрокортизона на пролиферативцую активность и синтез белка в эпителиальных клет-. ках языка и печени, Еюлл.эксперим.биол. и мед. 1977, 83, № 3, 348 350.
  70. О.И. Процессы клеточного обновления и роста в условиях стресса. М. Наука, 1977.
  71. Д. Практическая микротехника и гистохимия, Будапешт, 1962.
  72. П., Клегг А. Гормоны, клетки, организм, М.Мир., 1971.
  73. Клеточный цикл, под ред. Епифановой О. И., М. 1973.
  74. Козлов В. В. Восстановление подавленного деления клеток приугнетении симпатико-адреналовой системы,
  75. Еюлл.эксперим.биол. и мед., 1959, 47, № 1, 92 97.
  76. Ю.В., Еысков А. П. О считывании ДНК иДНП с матриц вбесклеточной системе, 2 В^ес.биохим.съезд, Ташкент 1969, Тезисы секционных сообщений, секция № 6, Ташкент, 1969.
  77. М.Г. Механизмы кортикостериодной регуляции функцийорганизма, Новосибирск, Наука, 1978.
  78. Ф.И., Захаров П. В. „Лисовский В.А. Суточный ритм физиологических функций у здорового и больного человека, М. 1966.
  79. А.Г., Коноплянникова О. Г. В кн. Опухоль и организм, Киев, 1973, 172.
  80. И.М., Туроверова Л. В., Воробьев В. И., Исследование транскрипции и состава хроматина, изолированного из клеток печени крыс после введения гидрокортизона, Молек.биол., 1978, 12, 879 885
  81. Н.И., Косова И. П. Факторы стимуляции.и торможенияроста. опухоли при канцерогенезе, Успехи совр.биол., 1981, 91, 1133, 409 418.
  82. И.В. Суточный ритм митотической активности прирегенерации слюнной железы, печени, эпидерми са белых.крыс и мышей., Бюлл.эксперим.биол, и мед., 1963, 56, Ш, 96 99.
  83. .Н., Майтесян Е. С., Кудрявцева Е. С., Интенсивность включения аргинина,Н-лейцина иН-фенилаланина в гепатоциты разной степени плоидности, Цитология, 1983, 25, RS4, 441−446.
  84. И.А., Морозова Т. М., Шкова Л. Ф. Связывание 1,2гидрокортизона с гистонами и.негистоновы ми белками in i/itiu, Молек.биол. 1971, 5, PI, 17
  85. Лагучев С. С. Действие гидрокортизона на митотический цикл,
  86. Докл.АН СССР, 1969, 187, PI, 230 232.
  87. С.С. Гормоны и митотический цикл клетки, М.Медицина 1975.
  88. С.С., Аветисян А.А, Действие гидрокортизона навременные параметры митотического цикла клеток эпителия двенадцатиперстной кишки, Бюлл.эксперим.биол. и мед., 1972, N96, 86 88.
  89. С.С., Гололобова М. Т. Влияние гидрокортизона надлительность периодов митотического цикла клеток, имеющих относительно короткий или продолжительный цикл, Бюлл.эксперим.биол. и мед., 1973, 76, № 11, 93 96.
  90. С.С., Маркелова И. В., Соколова Л. В., Тимашкевич Т.
  91. О взаимоотношениях суточных колебаний синтеза ДЖ в клетках и митотического индекса, В сб. Регенерация и клеточное деление, М., 1968, 227 233.
  92. С.С., Пивоварова А. И. Суточные изменения митотического индекса и числа клеток, синтезирующих ДНК в лимфатических узлах, Докл. АН СССР, 1968, 179, 2, 493
  93. Е.М., Романова Л. К., Спитковский, Д.М. Изучение, физико-химических свойств фраквдй хроматина ядер клеток нормальной и регенерирующей печени крыс, Еюлл.эксперим.биол. и мед., 1973, 75, 1й2, 38−40
  94. Е.М., Романова Л. К. Спитковский Д.М., Исследованиефактора, влияющего на процесс конденсации хроматина гепатоцитов регенерирующей.печени крыс, Онтогенез, 1975, 6, 1Й2, 163 168.
  95. Условия регенерации органов у млекопитающих, под ред. Л.Д.
  96. , М. Медицина, 1972.
  97. Л.Д. Регенерация и развитие, М.Наука, 1982.
  98. Л.Д., Маркелова И. В. Митотический цикл гепатоцитов врегенерирующей печени, Еюлл.эксперим.биол. и мед., 1971, Р4, 99
  99. Л.Д., Рябинина З. А., Сидорова В. Ф. Морфологические игистологические изменения в нормальной и регенерирующей печени мышей, У1 Всес.съезд анатомов, гистологов, эмбриологов Харьков 1958, Тезисы докладов, Харьков 1958, 333
  100. Л.Д., Сидорова В.3>., Рябинина З. А. К вопросу о физиологической регенерации печени млекопитающих, Бюлл. эксперт!.биол. и мед., 1959, № 12, 93 96'
  101. В.Ф., Комолова Г. С., Егоров И. А., Дружинин Ю.П.,. Поддужная Г. Н., Беликова Е. В. Суточная периодичность активности щелочной ДНК-азы в тканях животных, Изв. АН СССР, сер. биол., 1974, N95, 914
  102. H.A., Нехлюдова М. Я. О неравномерности характерапролиферации в печени неполовозрелых мышей, Онтогенез, 1972, 3, Н°4, 421 425.
  103. H.A., Коган Э. М., Нехлюдова М. Я. К изучению динамики клеточного размножения в органе, В кн. Мол. биология и мол. генетика патологических состояний в эксперименте и клинике, Труды 2 МОЛШИ им. Н.И Пирогова, 1975, т.37, 17 23.
  104. H.A. Импульсность нормальной пролиферативной деятельности гепатоцитов в. период постнатального роста печени у мышей, докт.дисс. М. 1982, 283 с
  105. Н.М., Адлер В. В. Некоторые особенности процессатранскрипции в хроматине клеток печени при хими ческом канцерогенезе, Биохимия, 1973, 38, 1155, 992 998.
  106. М.С. Гормональная регуляция в онтогенезе животных1. М. Наука, 1978.
  107. К.Г. Суточная периодичность митотической активности, синтеза ДНК и длительности.митоза в клетках костного мозга мышей, Еюлл.эксперим.биол. и мед., 1976, № 5, 594 5967
  108. H.H., Стрижов Н. И., Безлепкин В. Г., Акоев И. Г., Алексеев Л, В., Некоторые биохимические параметры первого цикла деления клеток регенерирующей пе чени, Рукопись депонирована в ВИНИТИ в 1974 г. Р 1434−74 Деп.
  109. A.A., Дюрнбаум В. И., Розенфельд O.K., Шаркоин
  110. A.A., Ашмарин И. П. Особенности состава и свойств гистонов куриного эмбриона, Биохимия, 1968, 33, IM, 774
  111. A.A., Дюрнбаум В. И., Тищенко Л.И., Ашмарин И.П.
  112. Сравнительная характеристика гистонов тимуса, печени и почек крысы, Вест. Лен. ун-та, 1968, P2I, 108 116.
  113. A.A., Тищенко Л. И., Шарыгин A.A. Модификацииструктуры гистонов как один из путей активации транскрипции, Тр. Ленингр. о-ва естество испытат. 1974, 83, PI, 58 86.
  114. А.Н. Изменения митотической активности и. деструкция лимфоцитов тимуса крыс при введении гидрокортизона в различные часы суток, Балл, эксперим.биол. и мед., 1977, 'Ш, 611 613
  115. В.В. Взаимодействие между ДНК и гистонами и ихроль в конденсации хромосом лимфоидных клеток. 5 Биохим. конференция прибалт.респ. и БССР, Таллин, 1976, Сборник материалов, 1976, Таллин, т.2, III 112.
  116. A.C., Орлова Е. И. Простая методика количественногоопределения ДНК в животных тканях, Биохимия, 1961, 26, Р5, 834 836.
  117. Л.В., Климова С. П., Тарасова К.Я., Родионов В.М.
  118. Состав ДНП-фракции ядер клеток регенерирующей печени крыс, Ж.общ.биол., 1969, 30, № 3, 332
  119. Л.В., Неделяева М. И., Родионов В.М. Содержание гистонов в ядрах клеток регенерирующей печени крыс, Биохимия, 1969, 34, № 4, 729
  120. Л.В., Смирнова Н. В., Родионов В.М. Включение меченых предшественников в гистоны и ДНК регенерирующей печени крыс, Цитология, 1970, 12, PI, 94−98
  121. В.Д., Гронов П. С., Богданов В. В., Спитковский Д.М.
  122. Конкуренция гистонов за ДНК и ее возможная роль в самосборке эу- и. гетерохроматина, Бюлл.эксперим.биол. и мед., 1981, № 5, 548−550
  123. К. А. Включение радиоактивного S -метионина иглицина-С^ в белки цельной ткани и клеточных ядер печени в разные сроки после частичной ге-патэктомии, Бюлл.эксперим.биол. и мед., 1957, 44, № 9, 19
  124. К.А., Голубович JI.M. с участ. Кавериной А.Ф.
  125. Концентрирование меченых аминокислот и включение в белки клетки опухолей, нормальных тканей и регенерирующей печени крыс, Вопр. мед. химии, 1962, 8, № 5, 532- 537
  126. Р.В., Хаитов P.M., Рачков С. М. Влияние гидрокортизона на отдельные этапы иммуногенеза, Бюлл.эксперим.биол. и мед., 1975, 1Ш, 121 124
  127. Д.Я. Влияние гормонов на внутриклеточные регуляторные механизмы, Цитология, 1973, 15, Ш, 1067 1079.
  128. С.И., Шапиро И. М. !0 времени синтеза и скоростиобновления хромосомных белков в клетках перевиваемых культур фибробластов китайского хомячка, Докл. АН СССР, 1968, 182, № 5, 1208
  129. A.M., Гундерина Л. И. Длительность периодов митотического цикла в клетках печени крыс, Докл.АН СССР, 1969, 189, № 3,
  130. Т.Н. Гормональная регуляция активности ферментов.1. М. Медицина, 1975
  131. Райгородская Т. Г. Суточный ритм соотношения аргинин- и лизинбогатых гистонов в нейронах и их глиальныхклетках-сателлитах ретикулярной-формации, Цитология, 1974, 16, PI2, 1514 15Г7
  132. Г. Г., Мордухович К. И., Савина М. И. Изменения содержания белков ядер и митохондрий на разных.этапах регенерации печени, Цитология, 1974, 16, № 11, 1382 1387
  133. Г. Г., Савина М. И., Бохонько А.И. Синтез гистонов наразных этапах регенерации печени, Биохимия, 197I, 36, Р3, 497 501
  134. Г. Г., Савина М. И., Сейфулла Р.Д."Пономарева А.Г."Сергеев П. В. Влияние гидрокортизона, метандросте нолона и актиномицина Д на включение меченого предшественника в ядерные белки печени, Фарма кол. и токсикол., 1973, 36, К, 586 589
  135. Ревич Г. Г."Савина М.И., Тогузов Р. Т. Изменения содержанияразличных типов ядерных белков и ДНК диплоидных и полшлоидных гепатоцитов в регенерирующей печени мышей, Биохимия, 1975, 40, № 4, 769
  136. Г. Г., Савина М. И. Исследование включения -лизинав ядерные и митохондриальные белки тимуса крыс в разное время суток, Фармакол. и токсикол., 1979, 526 530.
  137. В.Б. Основы эндокринологии, M. 1982.
  138. Ю.А. Некоторые вопросы суточной периодичности клеточного деления и действия гормонов на размножение клеток. Автореф. докт. дисс. M. 1970
  139. Ю.А., Рахматуллина И. К. Изучение митотической активности на протяжение су ток в печени нормальных и получавших тироксин крыс, В кн. Суточные ритмы физиол. процессов организма, М., 1972, 51 53.
  140. Ю.А., Рыбаков В. П. Про^ема биологических ритмовв физиологии и медицине. В кн. Биол. ритмы в механизме компенсации- нарушенных ф’тций, M.1973, 44−46.
  141. Ромашко 0.0., Мороз Б. Б., Безин Г. И. К анализу стимулирующего и ингибирующего действия разных доз гидрокортизона на кроветворные стволовые клетки. В кн. Стволовые и иммунокомпе-тентные клетки в норме и при опух. росте, Киев, Наукова думка, 1981, 99 109
  142. Е.Л. Исследование ростковой зоны тимуса в условиях развития спонтанных опухолей молочной железы у крыс, Вопр.онкол. 1980, 26, № 4, 88 93
  143. Е.Ф. Радиационная биохимия тимуса, M.I972, 53−57
  144. М.И., Ревич Г.Г. Включение меченых предшественников в ядерные белки регенерирующей печени мышей, Цитология, 1972, № 11, 1363 1367
  145. М.И., Ревич Г. Г. Включение меченых предшественников в белки ядер диплоидных и полиплоидных клеток регенерирующей печени мышей, Цитология, 1972, 16, И, 98 101.
  146. Е.А., Гуньков М. В., Великанов JI.П. .Возрастные особенности функциональной активности тимуса и надпочечников у белых крыс, Актуальн.пробл. возрасти, физиол. биохим. и биофизики, Киев, 1979, 147 151.
  147. Р.И., Морозова Т. М., Грязнова И. М., Томпсонс В.П.,
  148. В.И. Исследование синтеза нуклеиновых кислот и гистонов в процессе ферментативной индукции у млекопитающих, В сб. Нуклеиновые кислоты, Труды 2 конф .по нуклеиновым к-там, М., 1966
  149. Р.И., Морозова Т. М., Захаров М. Д., Грязнова И.М.
  150. Изменение свойств хроматина печени крыс при индукции гидрокортизоном, В сб. Клеточное ядро и его ультраструктуры, М. 1970, 38−41,
  151. П.В., Сейфулла Р. Д., Майский А. И. Молекулярные аспекты действия стероидных гормонов, М. IS7I.
  152. В.В., Буркин A.A. Влияние иммунизации на активность тимоцитов и уровень гуморальных антител, Бюлл.эксперим.биол.и мед., IS7I, 80
  153. Н.В., Родионов В.М. Соотношение во времени междусинтезом ДНК и гистонов в регенерирующей печени крыс, Биохимия, 1974, 39, Р6, 1264 1269
  154. .П., Бобылева H.A. Регенерация печени после многократных резекций органа, Бюлл.эксперим.биол. и мед., 1972, 74, № 10, 88 91.
  155. A.C. Спектрофотометрическое определение суммарногоколичества нуклеиновых кислот, Биохимия, 1958, 23, 656 662.
  156. Г., Стейн Дя., Клейнсмит, А. Хромосомные белки в регуляции активности генов. В кн. Молекулы и клетки М.Мир., 1977
  157. В.H., Пицин Д. Г., Бренер Е. Д., Ходакова Т. Д. Кортизол, адренокортикотропный гормон и биосинтез аполипопротеинов в гепатоцитах крыс, Бюлл. эксперим.биол. и мед., 1978, ЮТ, 538 540
  158. Ст., Александров Ив., Якимов М. Вкшочване нализин иС-аргинин в хистоните от траспланти руем миелоиден тумор / Графи /.при мишки, Изв. ин-та обща и сравн.патол. Вьлг. АН- 1974, 16, 97 105.
  159. Т.Г. Некоторые изменения структуры хроматинапечени и щитовидной железы после частичной гепатэктомии и воздействия гидрокортизоном, Сообщ.АН Груз. ССР, 1978, 901, PI, 169 172
  160. В.Ю. Биометрические методы, M. 1964.
  161. И.В., Маршак Т. Л., Бродский В. Я. Особенности репродукции полиплоидных клеток в регенерирующей печени, Веб. Метаболизм клет. ядраи ядерно-цитоплазматич.отношения, Киев 1970, 152.
  162. Т.И. Суточные колебания пролиферативной.активности клеток костного мозга крыс., Бюлл.эксперим.биол. и мед., 1974, PII, 105 108
  163. H.A. Молекулярные механизмы регуляции пролиферациии дифференцировки кроветворных.клеток В сб. Нормальное кроветворение и его регуляция, M. 1976, I 296.
  164. H.A. Регуляция пролиферации кроветворных клеток1. М., Медицина, 1977
  165. О.С. Жизненный цикл в процессе блнетомогенеза, докт.дисс., M. 1969.
  166. P.M., Гамбаров С. С., Петров Р. В., Норимов.А.Ш.
  167. Нарушение при опухолевом росте некоторых форм взаимодействия лимфоцитов и кроветворных стволовых клеток. Вопр.онкол., 1976, 22,№ 3, 49−54
  168. Ф. Временная координация физиологических функций, В кн. Биологические часы, M., 1964, 475 509.
  169. Д.Х., Нишанбаев H.H., Мучник С.Е. .Определение аденилатциклазы в клетках костного мозга при действии адреналина с помощью электронно-цитохимического исследования., Пробл.гематол. и перелив. крови, 1979, 24, Р9, 46 47.
  170. Г. В. Регенерация лимфоидных органов у млекопитающих, М.Медицина, 1975.
  171. Р.Б. Присоединение к политенным хромосомам дрозогоиллы белков, несущих флуорохром, Молек. биол. 1973, 7, Р5, 776 783
  172. H.H., Вотрин И. И., Дебов С. С. Об ингибировании аутолиза хроматина в процессе выделения и инкубации клеточных ядер печени крыс, Вопр. мед. химии, 198I, 27, № 4, 538 544
  173. С.Н., Бердишев Г. Д. О функциональном значенииолигомеров гистона в составе хроматина, Висн.
  174. Киев. ун-ту.Еиология, 1978, № 20, 15 19.
  175. Ю.П. К вопросу о суточном ритме митотического деления лимфоцитов в норме и при острой лучевой болезни, Архив анат., 1968, 51,№ 10, 109 112
  176. Л.П., Булгак В. И. Сезонная периодичность общегобелкового обмена.в клетках печени и эпителия подошвы у необлученных и облученных крыс, Цитология, 1974, 16, ???7, 863 867
  177. Н.М., Спивак Р. Я., Зарецкий М. М., Пашечкина В.И.,
  178. В.М. Суточный ритм экскреции глю-кокортикоидов у больных атеросклеротибкиы кар диосклерозом. Кардиология, IS74, 14, п:10,138
  179. B.C. Биохимические аспекты опухолевого роста, М.Медицина, 1975.
  180. B.C. О перспективах сочетания биохимических, молекулярных, биологических и патофизиологических под ходов в теоретической онкологии, В кн. Проблемы онкологии. Сб. научных трудов. М. 1979.
  181. B.C. Прогрессия опухоли и организм. М. 1980
  182. B.C. Белки и опухолевый рост, Вестн. АМН СССР, 1982,1. РЗ, 22 29
  183. Д.Я., Алексеева Л. М., Карпов В. А., Чилейкин Л.В.,
  184. В.А. Изменение показателей гормональной активности надпочечников, симцатико-адре-наловой системы и гемодинамики у.здоровых людей в разное время суток., Пробл.эндокринол., 1977, 23, № 3, 50 59.
  185. Н.А., Протасова Т. Н. Механизм действия гормонов у животных., Успехи совр. биол., 1971, 72, II8-I42
  186. Г. С. О роли кортикостероидных гормонов в патогенезетоксического гепатита и цирроза печени, Докт. дисс. Томск, 1971, 295 с. 175“ Ahlgren J.D. On. the molecular basis of oncogenesis, J.
  187. Theor. Biol. 1981, 95, N1, 215 223.
  188. Allfrey V. G, Inoue A., Earn J., Johnson E.M., Vidali G. Phosphorilation of DNA-binding nuclear proteins and gene activation in the HeLa cell cycle, Cold. Spring Harbor Symposia Quant.Biol., V.38,
  189. Cold Spring Harbor, N.Y., 1974, 785−801 179* Alonso A., Arnold H.P., Protein synthese in isolierten1. berzellkernen nach partialler Hepatektomie, FEBS-Lett., 1975, 29, N5, 335 337
  190. Ananthakrishnan R. f Kulkarni S., Nature og hydrocortisoneelicited amplification of template activity, of liver chromatin, Biochem. and Biophys.Res. Commun. 1979“ 88, N3, 1111−1118
  191. Ariaa Takeshi, Kusanagi Akio, Chromatin structure histonevariation and RNA synthesis activivty in Aloineae cultured cells, Protoplasma, 1975″ 83, N3, 297−310.
  192. Autran J.-C. Les desoxyribonucoproteones et les histones dugrain de ble. Aspects physico-chimique et phy siologique, Ann.techn.agr., 1974, 23, N1,1−16
  193. Axel R., Cedar H., Fe^senfeld G., Synthesis of globin ribonucleic acid from duck-reticulocyte chromatin in vitro, Proc. Nat.Acad.Sci.USA, 1970,70,N7, 2029−2032
  194. Balazs A. Control of cell proliferation by endogenous inhibitors, Acad. Kiado, Budapest, 1979″
  195. Balhorn R. f Balhorn M., Morris H.P."Chalkley R- Comparative
  196. High-resolution electrophoresis of tumor histones: variation in phosphorilation as a function of cell replication rate, Cancer Res., 1972, 32, N8, 1775−1784.
  197. Balhorn R., Chalkley R., Granner D. Lisine-rich histonephosphorylation: a positive correlation with cell replication, Biochemistry, 1972,1. H11, 1094−1098
  198. Bartkowiak J.K., Graczyk G.M., Plucienniczak A., Jasinska A.,
  199. Panusz H.T. Occurrence of the low-mobility
  200. H1 histone subfration in embrionic, differentiated, and neoplastic tissues of the Syrian Hamster, Cancer Res., 1981, N6, 24 652 467.
  201. Benjamin T. Tumor viruses and cellular gene expression,
  202. Canser Res., 1976,36, 4289−4 290 193.' Bestayko A.W.', Crane P.M., Busch H. Phosphorylation and
  203. DNA binding of nuclear rat liver proteins soluble at low ionie stregth, Biochemistry, 1976,15,H2,414−421.
  204. Bonner J., Wallace R.B., Sargent T.D., Murphy R. F, Dube
  205. Bradbury E.M. Histone interactions, histone modificationsand. chromatin structure., Phil.Trans., Roy. Soc. London, 1978, B283, N997, 291−293.
  206. Bradbury E.M., Danby ShVE., Rattle H.W."Giancotti VV Studies on the role and mode of operation of the very-lysine-rich histone H1 (F1-) in, eucaryote chromatin. Histone H1 in chromatin and in Hi*DNA complexes, Eur.J.Biochea. 1975, 57, N1, 97−105
  207. Brotherton T.W., Covault J., Shires A., Chalkley R. Onlya small fraction of avian erythrocyte his-tone is involved in ongoing acetylation Hue1"Acids Res., 1981,9,N19, 5061−5073.
  208. Bucher N.L.K. Regeneration of mammalian liver, Int, review of cytol., 1963, V.15, 245−300'
  209. Buck M.D., Schauddr P. In vivo stimulation of G-aminoacid incorporation into nonhistone proteins in rat liver chromatin induced by insulin and Cortisol, Biochem. and biophys. acta, 1970, 224, N2, 644−646.
  210. Bullough W.S., Laurence E.R. Stress and adrenaline in relation to the diurnal cycle of epidermal mitotic activity in adult mal mice, Proc. Roy.Soc.B. 1961, N154, 540
  211. Busch HV, Higashi K., Jacob S.T., Nakamura T."Schwartz S. M,
  212. Smith S. Huclear RNA, histones and differentiation, 17 Colloq. Ges-Physiol.Ghem. 1966,. Mosbach/Baden Berlin-Heidelberg-N.Y., 1966, 17−42.
  213. Busch H., Yeoman L, Busch R., Jordan J., Rao M., Taylor C.,
  214. Wu B. Antigenically active Novikoff hepatoma chromatin protein in cancer cell.,
  215. Cancer Res., 1976, 36, 3399−3408
  216. Bust in M., Cole R. DV A study of the multiplicity o f lysine-rich histones, J.Biol.Chem. 19&9* 244, N19, 5286.
  217. Butler J.A.V. Role of hi stones and other proteins in genecontrol. Nature, 1965, 207, N500*, 1041−1042.
  218. Butler J.S., Cohn P. Studies on the histones.IY. Observation on the biosynthesis of histones and other proteins in regenerating rat liver, Biochem.1. Jv, 1965f 2, 87, 550t * ¦ /
  219. Cameron D.J., Churchill W.H. Clinical modification ofmacrophages their responses to human macrophage activatip n factor, Gell Immunol., 1980, 55, N1, 201−209
  220. Caplan A., Ord M., Stocken L., Chromatin structure throughthe cell oycle. Studeis with, regeneration. rat liver., Biochem.J., 1978, 174, H2, 475.* / • j ,
  221. Cartwright I., Abmayr S., Pleischmann GV, Loweriliaupt Ky.-,
  222. Elgin S., Keene M., Howard G., Chromatin structure and gene activuty: the role of. nonhistone chromosomal proteins, CRC Crit. Rev.Biochem., 1982, 15, N1, 1−86.
  223. Cave M. DV Chromosomal %-lysine incorporetion and patternsof deoxyribonucleic acid synthesis in hu-. man cells, E25ptl.Cell.Res., 1967,45,N5,651.
  224. Chedid A., Nair W Diurnal rhythm in Endoplasmic reticuliem of rat liver electron microscopicstudy, Science, 1972, 175, N4018, 176−179* ~ * *
  225. Chiu J. f Brade W-, Thomson J., Tsai Y. f Hnilica L. Nonhistone protein phosphorylation in normal and neoplastic rat liver chromatin, Exptl. Cell1. Res., 1975, 91, 200−206
  226. Crabtree G.R., Munck A., Smith K. A glucocorticoids and lymphocytes. II.' Cell cycle-dependet changes in glucocorticoid receptor content, J.Immunol., 1980, 125, N1, 13−17.231'» Cruft H. j'-' The fractionation of histones on Sephadex Gr75*
  227. BiochimVBiophys.Acta, 1961, 34, 611−613.
  228. Cryer Pli. Physiology and pathophysiology of the human4symphatoadrenal neuroendocrine, system. N.Engl.J.Med.', 1980,303,N8, 438−444.'
  229. Csaba G. A model for histone-nonhistone control of ontogenesis, Res. roum'.imoj, phol., embriol. et physiol. Ser.morphol.et embriol. 1977*23"1. N1, 19−26. t *
  230. Daly J.R., Evans J.I.' Daily rhythms of steroid and associated pituitary hormones in. man and their relationship to sleep, Ady.Steroids. Biochem. and Pharmacol^' TO, Londo^N.T. 1974,61−110
  231. Das R.*, Kanungo M.S., In vitro methylation of chromosomalproteins of the brain of rats of various ages and its modulation by epinephrine* Indian J.Biochem.and Biophys., 1980, 17, N6 429−431.
  232. Davie J*R., Candido E., Peter M. Acetylated histone H4 ispreferntially associated. with template-active chromatin, ProciHat.AcadVSci. USA, 1978, 73, N8, 3 3574−3577
  233. Diminger L. Free and Membrange bindene Ribosomen in der
  234. Estienne E. Cell membrane a target for steroid hormones,
  235. Mol.and Cell.Endocrinol., 1978, 12, N3,247
  236. Frajssinet Ch. Etude cher le rat de L’hyperthrophia com-.pensatrica du foie aspes ablation pertiel-le. Mise en evidence dfuna caracteristique du ticsue hepatuque selon le type crossance The se•do ct•Sci.Natur•, Paris, 19 621 ii'
  237. Ferris B. MClark Y, B" Early changes in plasma and hepaticfree amino acids in partially hepatoectomized rats., Biophys.Biochim.Acta, 1972, 77, N 273 (1), 75−79
  238. Eentaro, Nucleosome-histone acetyltrans-, ferase from rat liver chromatin,. Biochem. and Biophys.Res.Communs, 1980,92, 1409−141 4256V Fumihide I., Kazue T., Masako T., Yoko N., Sadanao T., Yukiya S.,
  239. Goldknopf I., Busch H. Modification of nuclear proteins theubiquitin-histone 2k conjugate. Cell Nucl. V.6, Chromatin, Part C, N. YV e.a. 1978,149.180.* ~ * •
  240. Goodlad G.A., Clark C.M. Protein metabolism. in the tumorbearing host., Acta chir.scand. 1980, Supple, N498, 137−140
  241. Greengard P. Phosphorilafced proteins as physiological effectors, Science, 1978, 199, N4525,146
  242. Gronow M. Nuclear proteins and chemical carcinogenesis,
  243. Chem.-Biol'i Interact., 1980,29, N1, 1−50t «*268V Gronow M., Griffiths G. Changes in rat liver nuclear protein metabolism following single carcinogenic dose of diethylnitrosamine, Exptl, Cell. Parhol., 1974, 9, N1−2, 75−78.
  244. Groppi V.E., Coffino Ph. G^ and S-phase mammalian eels, synthesore histones at equivalent rats.' Cell, 1980, 21, N1, 195−204
  245. Gurley L.R., Hardin JiM. The metabolism of histone fractions.I.Synthesis of histone fractions during, the life cycle of mammalian cells, Arch.Biochem.and Biophys., 1968, 128, N2, 285−292.
  246. Gurley L.R.1, Walters R.A., a) obey R.A. The metabolism ofhistone fractions. IY. Synthesis of his-r tones during the G^-phase of the mammalian, life cycle., Arch.Biochem.and Bio-phys., 1972,148,N2,655−641
  247. Hallek M.', Gurley L., Histone variants and histone modifications in chromatin fractions from hetero-diromatin-rich-Peromyscus cells, Exptl.
  248. Cell Res, 1982, 138, N», 271−285.' ' *
  249. Henderson I.S., Pischel R.E., Loeb I.N., Suppresion of liver DNA synthesis by cortisone, Endocrinology, 1971, 88, N6, 1471
  250. Hepa J., Grabowska-Bochehek R., Niewiadomska E., Stanosek J.,
  251. Effect of a single large hydrocortisone dose on the behavior of proteins in subcellular fractions of guinea pig liver, Endokrynol.pol., 1978,29,N5,381−389
  252. Higgins J.M., Andersen R.M. Experimertal pathology of theliver, Arch.Pathol., 1931, 12, N2,18 6279V Hnilica L., Proteuns of the cell nucleus, Progr. in nucleicacid research and biol., 1967, 7, 25−105
  253. Rhythmik der Leber, Z.mikr.anat.Frschg., 1931, N25, 30−35 283. Hohmann Ph., The H1 class of histone and diversity in chromosomal structure, Subcellular Biochem., V.5, H.T., 1978, 87−127.
  254. Hollenberg M.D., Cuatrecasas P., Membrane receptors andhormone action: recent, developments,.Progr. Neuro-P sychophanaacol.1978,2, N3,287−302
  255. Ikenaka Kazuhiro, Fukushima Masakazu, Nakamura Hideji, Okamoto Masaaki, Shirasaka Tetsuhiko, Fujii Setsuro, Metabolism of pyrimidine nucleotides in various tissues. and tumor cells from rodents, Gann: Jap.J.Cancer Res., 1981, 72, N4, 590−5974 ¦
  256. Irvin J.L., Holbrook, D, J., Evans J.H., Mc. Allister H.G., Stiles
  257. E.P., Possible role of histones in regulation of nuclear acid synthesis, Exptl. Cell
  258. Res Suppl.1963, 9, 359−366•
  259. Jansing R., Stein J., Stein G., Activation of histone genetranscription by nonhistone chromosomal proteins in W1−38 human diploid fibroblasts, Proc.Nat.Acad.Sci., USA, 1977,74,173.177 * i ' *
  260. Jeppesen P.G., Barikeir A.T., Sanders L., Non-histone proteinsand the a structure of metaphase chromosomes, Exp.Cell.Res., 1978, 115, N2,293−302
  261. Cell Cycle Regulation, ed. Jeter J., Acad. Press, N.Y., 1 978 293″, Jiakuntorn Y., Mathias A., Effects of gene modulators on theacetylation of chromosomal proteins of rat liver slices, Biochem. and Biophys.Res.Com-mun., 1981, 102, N3,811−817
  262. Jockusch B.T., Brown F., Rusch H.P., Synthesis of s nuclearprotein in G2~phase, Biochem. and Biophys. Res. Communs, 1970,38,N2, 279−283.
  263. Jons E.W., Studies on histones.7* Preparative methods forhistone fractions fromc alf thymus, Biochem J., 1964, 92, N1, 55
  264. Johns E., Hoare T., Histones and gene control, Nature, 1970,226, N5246, 650−651.
  265. Johnson L.K., Longenecker J.?., Baxter J.D., Pallman M.P.,
  266. Kagawa Kyoichi, Kurohata Mitsue, Tomizawa Setsu, Effect ofglucncorticiods on calcium binding to plasma membranes of livers during. regeneration, Biochem. and, Biophys.Res.Com-mun., 1978, 85,1299−1505
  267. Kanazir D.T.,(Draikowic D. i>, Ribaracstepic N., Popic S.Dj.,
  268. Meltas R., Cortisol dependet acute metabolic responses in rat liver cells, J.
  269. Steroid. Biochem., 1978, 9, N5, 467−476 «'
  270. J.Biol.Chem., 1979, 254, N14, 6691−6697.
  271. Kikuchi M., Weihl W. Tagesperiodik der O2 Umsatzes der
  272. Rattenleber, Experientia, 1964, 20, N12, 7 706−707
  273. Eilianska Z., Hardy K., Chiu P., Hnilica L.S., Inhibitionof DNA transcription by, chromospmal non-. histone proteins, Int.J.Biochem., 1981, 13, N11, 1127−1132.
  274. Kilianska Z., Szemrad J., Klyszejko-Stefanowicz L., Anelectrophoretic comparison of non-his-tone proteins from rat liver total chromatin and chromatin depleted of Q, 35M NaCI soluble proteins, IntVJ.Biochem., 1981,13, N8, 941−946
  275. Kincade J., Differences in.the.quantitative distributionof lysine-rich histones. in neoplastic. and normal tissues, Roc. Soc"Exptl.Biol#1. Med., 1971, 157, 1131−1134
  276. Kirk H., Mitotic activity and cell degeneration in themouse thymus over a period. of 24 hrs., Z.Zellforsch., 1972, Bd.129, 188. t Hi ' i
  277. Kleinsmith L.J., Stein G.S., Activation of histone genetranscription by nonhistone chromosomal phosphoproteins, Science, 1976, 194, N4263, 428−4370 *
  278. Klulas O.K., Non-histone proteins and transcription, Nature, 1976, 263, N5578, 545−546 313* Kobayashi A., Kurokawa M., Murata M., Tsukada K., Sugano N.,
  279. Non-histone chromatin protein in regenerating rat liver, J.Biochem., 1981, 90, N2, 341−347
  280. Koike T., Syzyki Y., Nagata A., Furuta S., Nagata T., Studies on DNA content of hepatocytes in cirrhosis and hepatoma by means of microspec-trophotometry and radioautography, Histochemistry, 1982, 73, N4, 549−569.
  281. Konstantinova L.M., Vorob'ev V.L., Turiverova L.V., Cortisone-induced changes in transcription and structure of rat liver chromatin of rat liver, Stud.Biophys., 1978, 67, 127−128
  282. Kornberg R.D., Structure of chromatin, Annu.Rev.Biochem.,
  283. V.46, Palo Alto, Calif., 1977, 931−954
  284. Kostraba N., Wang T., Transcriptional transformation o-f
  285. Walker tumor chromatin by nonhistone proteins, Cancer, Res., 1972, 32, 2348−2352.
  286. Kruh J., Defer N., Kitzis A., leibovitch H., Tichonicky I.,
  287. Proteins de la. chromatine et controle. genetique, C.r.Soc.biol. 1979, 173, N2,331
  288. Laemli U.K., Cheng S.M., Adolph K.W., Paulson J.R., Brown J.A.,
  289. Baumbach W.R., Metaphase chromosome structu re: the role of nonhistone proteins, Cold Spring Harbor Symp.Quant.Biol., V.42,Part 1 Cold. Spring Harbor, 1978,351−360.
  290. Langan T.A. Histone phosphorylation: stimulation by adenosine-3'5'-monophosphate, Science, 1968, 162, N3853, 570−580j323V Langan T.A., Advanc Protein kinases and protein kinasesubstrates, Advanc Cyclic Nucleotid Res., 1973, 3, 99−153
  291. Laurence D.J.R., Phillips D.M.P., Butler J.A.V., A comparison of histone fractions an 8 1 osteo-r genie' rat tumor and. calf thymus, Arch. Biochem. and Biophys., 1966,113,N2,338−346
  292. Lea M.A., Eoch M.R., Morris H.P., Nuclear protein changesin rat liver and rat hepatomas correlating with growth rate, Cancer Res., 1973» 33>N7, 1693−1697″
  293. Le Cam A., Effect of glucagon, catecholamines and corticosteriode on amino acid transport in isolated rat hepatocytes, Diabetologia, 1977″ 13, N4, 413
  294. Le Cam A., Preychet P., Effect of catecholamines on aminoacid transport in isolated rat hepatocytes, Endocrinology, 1978,102,N2, 379−383
  295. Le Cam A., Rey J., Fehlmann M., Kitabgi P., Freychet P.,
  296. Amino acid transport in isolated hepatocytes after partial hepatectomy in the rat, Amer.J.Physiol., 1979, 236, N6, E394-E602
  297. Letnansky K., Nuclear proteins in genetically active andinactive parts of chromatin, FEBS Lett., 1978, 89, N1, 93−97″ * '
  298. Loeb J.N., Yeung L.L., Free and membranebound ribosomes inregenerating rat liver,. Biochim, et Bio-ph.ys.acta, 1978,520, N3, 623−6294 *335* Magrot T., Denni rytmus mitoticko no rozmnozovani hepatocytu., Plazent lek.Sbor., 1963,21,33−42
  299. Makman M.H., Dvorkin B., White A., Alteration protein and nueleic acid metabolism of thymocytes pro-dused by adrenal steroid in vitro,
  300. J.Biol.Chem., 1966, 241, N7, 1646* * * *
  301. Makman M.H., Nakagawa S., White A., Studies of the modeof action of adrenal steroids on. lymphocytes, Recent Progr. Hormune Res., 1967, 23, 195.
  302. Mandai R.K., Interrelationship between DNA and histonesynthesis, Sci. and Cult., 1968,34,N8,365.366 i «339* Martinez-Salrs V., Baguena J., Changes in non-histone proteins during. mouse liver, regeneration, Cell. and Mol.Biol., 1981, 27, N2−3, 223−229
  303. Marushige K., Bonner J., Template propeties of liver chromatin, J.Mol.Biol., 1966, 15, N1, 160−174
  304. Marushige K., Bonner J., Fractionation of Liver chromatin,
  305. Proc.Nat.Acad.Sci.USA, 1971, 68, 2941−2944
  306. Mergenhagen D.T. Gene expression on. its role in rhythms, 1. fe Sci.Res.Eept., 1976, 1, 353−359.
  307. Mesdoian M.W., Blanc M.Ch., Yadot G., Vignon E. f Chrononpharmacology, of alfatesine on the adult male rate, J.Pharmacol. 1978,9(1), 53−64
  308. Milas L., Basic I.-, Stimulated granulocytopoie^is in micebearing fibrosarcome, Eur.J.Cancer, 1972, 8, N3, 309−313
  309. Minguell J.J., Martinez J., Walter T., Effect of hydrocortisone on the growth, of human. bone marrow fibroblasts, Brit.J.Haematol., 1982,52, N2, 307−310
  310. RNA and DNA in some organs of.fed.rats Eolia Biol. C CSSR), 1977, 23, N3,205−211
  311. Mitchison J, M, Enzyme synthesis durung the cell cycle,
  312. Cell differentiat.Microorg.Plants, and Animals, Amsterdam e.a. 1977, 377−401
  313. Morioka K., Q? anaka K., Ono Tf Comparison of nuclear proteinsof differentiation-induced and uniduced friend erythroleukemia cells,.
  314. Menschen und bei der Ratten, Nova acta Leopold, 1977, 46, N225, 205−208 359″ Munro H. N, Regulation of protein metabolism, Acta anaesthesiol.scand., 1974, Suppl, N55, 66−73,
  315. Nagai K., Suda M», Nakagawa H., Studies on the circadianrhythm of phosphoenolpyruvate carboxyki-nase activity in rats.II. Effect of theautonomic nervous system on the rhythm in liver, J.Biochem., 1973, 74, N5, 863
  316. Nelson D.A., Perry W.M., Chalkley R., Sensitivity ofregions of chromatin containing hyper-acetylated histones to Dnase I, lj Biochem. and Biophys.Res.Communs, 1978, 82, N1, 336−363
  317. Niehaus W.G., Barnum C.P., Incorporation of radioisotopein vivo into ribonucleic acid and histone of a fraction of nuclei preparing for mitQSiSjExptl.Cell.Res., 1965, 39, N 2−3, 433−442.
  318. Norton J.A., Shamberger R., Stein T.P., Milne G.W.A., BrennanM.P., The influence of tumor-bearing on protein metabolism in the rat, J.Surg. Res., 1981, 30, N3, 436−462.
  319. Ord M.G., Stoken L.A., «Variations in the phosphate contentand thiol/disulphide ratio of histones during the cells cycle., Studies with regenerating rat liver and sea urchins, Biochem. J., 1968, 107, N3, 403
  320. Orkisz S., Morphology of nuclear ribonucleoproteins in theesrly period of liver regeneration, Acta med.pol., 1979,20, N1, 37−38
  321. Orlic D., Gordon A., Effect of erythropoetin on proliferating stem cells in erythropoietically depressed mouse spleen., Exp.Cell.Res., 1972, 72, 387−392.
  322. Paik W., Lee H., Morris H., Protein methylases in hepatomes., Cancer Res., 1972, 32, 37−40
  323. Parrilli J.E., Fauci A.S., Mechanisms of glucocorticoid action on. immune process, Annu Rev.Pharm.and Toxicol.19, Palo Alto Calif.1979, 179−201
  324. Path M.S., Narasimhan S., Pradhan R S., Synthesis of DNA andchromosomal proteins in the rat. thymus following whole-body X-irradiation., Int.J. Radiat.Biol., 1978, 34, N4, 367−3744
  325. Perry M., Chalkley R., Histone acetylation increase thesolubility of chromatin and occurs sequentially over most of the chromatin A nocee model for the biological role of histone acetylation, J.Biol.Chem., 1982, 257, N15, 7336−7347
  326. Pieri M.J., Vaugien C., Camus M.G., Isolement et caracterisation de quatre fractions d1histone de Tetrahymena pyriformis, Bull.Soc., pyriformi biol., 1968, 50, N7−8,1253.
  327. Pitot H., YatvinM., Interrelationships of mammalian hormones and enzyme levels in vivo, Physiol. Rev., 1973, 53, N1, 228−325
  328. Pogo B.G., Allfrey Y.G., Mirsky A.E., PNA synthesis andhistone acetylation during the course of gene activation in lymphocytes, Proc. Nat.Acad.Sci.USA, 1966, 55, N4, 805
  329. Pogo B.G., Pogo A.0., Allfrey Y.G., Mirsky A.E., Changingpatterns of histone acetylation and RNA synthesis in regeneration of the liver, Proc.Nat.Acad.Sci.USA, 1968, 59, N4, 1337
  330. Pogo B.G., Pogo A.O., Allfrey V.G., Histone acetylationand RNA synthesis in rat liver? regeneration, Genetics, 1969, 61, N1,Part 2, 373−379
  331. Prescott D. M, The syntheses of total macromolecular protein, histone and DNA during the cell cycle in Euplotes eurystomus, J.Cell.Biol. 1966, 31, N1, 1−9
  332. Prestayko A.W., Crane P.M., Bush H., Phosphorylation and
  333. DNA binding of nuclear rat liver proteins soluble at low ionie strength., Biochemistry, 1976, 15, N2, 414−421.
  334. Pythila M.J., Micttola I., Kurkela T., Hoyhtya A.,
  335. Protection of deoxyribonucleic acid from nuclease action by histones, Actachem.scand., 1976, B 30, N8, 797−798• ' *388-, Rao P.N., Sunkara P. S., Cell fusion and regulation, of DNAsynthesis, Cell Cycle Regul., N.Y.1978, 133−147
  336. Roti J.L., Higashikubo R., Blair O.C., Uygur N., Cellcycle position and nuclear protein content, Cytometry, 1982, 3, N2, 91−96
  337. Ruoslahti E., Oh E., Jalanko H., Differences in the nuclearprotein of normal and malignant, liver cells, Oncodevelop.Biol.and Med., 1980, 1, N1, 17−26it
  338. Sanders M.M., Identification of histone H2b. as a heatrshockprotein in Drosophila, J.Cell.Biol., 1981, 91, N2, Part 1, 579−585
  339. Sauter J.J. Cytochemische Untersuchung der Histione in, Zellen mit unterschiedlicher RNS. and
  340. Proteinsynthese, Z.Pflanzphysiol., 1969, 60, N5, 434
  341. Saxholm H.J., Pestana A.O., O’Connor L., Sattler C.A.,
  342. Pitot H.C., Protein acetylation, Mol. and Cell.Biochem., 1982, 46, N3,129−153.
  343. Schultze B, Oelert W., Autoradiographic investigation ofincorporation ofH-htymidine into cells of the rat. and mouse., Science, 1960, 131, N3402, 437−43 8403V Sekeris C.E., Glucocorticoid effects on liver chromatin,
  344. Biochem.JV, 1971, 124, 43−44
  345. Shakur M.K., Kanungo M.S., Methylation of chromatin-binding proteins and DNA of rat brain and its modulation by estradiol and calcium during aging., Exp.geronthol., 1981, 16, N4, 331−336
  346. Shepherd G.R., Noland B.J., Hardin J.M., Histone acetylation in synchronised mammalian. cell cultures, Biochim. et Biophys.acta, 1971, 228, N2, 544
  347. Sheridan W.E., Stern H., Histones of meiosis, ' „Exptl.
  348. Cell.Res., 1967, 45, N2, 323
  349. Shih T., Bonner J., Thermal denaturation and template properties of DNA complexes.with.purified histone. fractions, J.Mol.Biol., 1970, 48, N3, 409.
  350. Short J., Tsakada K., Rudert W., Liberman I., Cyclic adenosine 315'—monophosphate and the induction of deoxyribonucleic acid synthesis in liver, J.Biol.Chem., 1975, 250, N10,3602
  351. Slyser M., Binding of hydrocortisone et rat liver histanes, J.Mol.Biol., 1966, 19, N2, 591.
  352. Slyser M., BustinM., Immunological specificities. of lysine-rich histones from tumors., J.Biol. Chem., 1974, 249, 2507−2511.
  353. Sonnenblichler J., Advances in chromatin research, Naturwissenschaften, 1979, 66, N5, 244−250
  354. Spelsberg T., Hnilica L., Proteins of chromatin in template restriction.I.RNA synthesis in vitro, Biochim. et biophys.acta, 1971, 228, N1, 202
  355. Spelsberg T., Hnilica L., Proteins of chromatin in teiaplate restriction. II. Specificity of RNA synthesis, Biochim. et biophys.acta, 1971, 228, N1, 212−222
  356. Spelsberg T., Tankersley Sh., Hnilica L., The interactionof RNA-polymerase with histones, Proc. Nat. Acad, Sci. USA, 1969, 62, N4, 1218
  357. Sperling R., Wachtel E.J., The histones, Adv. Protein.
  358. Chem., Y.34, N.Y. e.a. 1981, 1−60
  359. Sperling J., Sperling R., Photochimical cross-linking ofhistones to DNA in nucleosomes, Nucl. Acids Res., 1978, 5, N8, 2755−2773
  360. Stein G., Baserga R., Continued synthesis of non-histonechromosomal proteins during mitosis,. Biochim. and Biophys. Res. Communs, 1970, 41, N3, 715
  361. Stein G., Baserga R., The synthesis of acidis nuclearproteins in the prereplicative phase of the isopyoterenol-stimulated sativary gland, J.Biol.Chem., 1970, 245, N22, 6 097 419″ Stein G., Baserga R., Nuclear. protein and cell cycle,
  362. Advan.Cancer.Res., 1972, 15, 287−330< *
  363. Stein G., BorunT., The synthesis of asidic chromosomalproteins, during the cell cycle of HeLa cells, J.Cell.Biol., 1972, 52, 292−307
  364. Stein G., Criss W., Morris H., Properties of the genomein experimental hepatomas: variations in the composition of chromatin, Life Sci., 1974, 14, 95−105
  365. Biochem J., 1974, 139, N1, 71−76* * •
  366. Stein G., Stein J“, Kleinsmith L., Chromosomal. proteinsand gene regulation, Sci.Amer., 1975″ 232, N2, 46−57
  367. Stein G., Stein J., .Park W., l? etke S., Lichtler A., Shephard
  368. E., Jansing R, Phillips I., Regulation of histone gene expression in HeLaS^ cells, Cold Spring Harbor Symp.Qjiant. Biol. V.42 Part 2, Cold Spring Harbor, 1978, 1107
  369. Stein G., Stein J., Thomson J., Chromosomal proteins intransformed and neoplastic cells: A reviev Cancer.Res., 1978, 38, N5, 1181−1201
  370. Steiribach G, Tag-Nacht-Unterschiede der Proteinaufnahmeund des Proteinabbaus in der Leber, Nova acta Leopold., 1977, 46, N225, 267−270
  371. Sterner R., Yidali G, Allfrey V., Postsynthetic modifications of, nuclear proteins, Eur.J.Cell.Biol. 1980, 22, N1, 92
  372. Streker W., Silz S., Salem A., Ruiienstroth-Bauer G#, Metabolicchanges in the serum of partially hepat-ectomized rats, Hormone and Metab. Res., 1980, 12, N11, 604−608
  373. Stupfel M., Biorhythms in toxicology and pharmacology.I.
  374. Tarnowka M., Baglioni C., Basilico C., Synthesis of H1 histones by BHK cells in G1, Cell, 1978, 15, N1, 163−171
  375. Tidwell T., Allfrey V., Mirsky A*, The methylation ofhistories during regeneration of the liver, J.Biol.Chem., 1968, 4, 243 442″ Tobey R., Hilderbrand C, Cell cycle-related biosynthesis
  376. Growth kinet and Biochem.Regul. Norm. and Malignant Cells, Baltimore, 1977, 283−293
  377. Torelli U., Quagline D., Sauli S., Mauri C, Cytochemical studyon the DNA and histone chenges occuring in phytohaemglutiniji. stimulated lymphocytes, Exptl.Cell.Res., 1967, 45, N7, 281
  378. Trajkovic D., Ribarac-Stepic N., Eanazir D., The effect of
  379. Cortisol on the phosphorylation of rat liver nuclear acidic proteins and the role of these proteins in biosynthesis of nuclear RNA, Arch, int.Physiol.et biochim.1974, 82, N2, 211−216j * *. .1
  380. Tranke W., Sheer U., Zentraf H., Trendelenburg M., Muller
  381. U., Krohne G., Spring H., Organisation of transcribed and nontranscribed chromatin, Differ. and Neoplasia, Berlin, 1980,15.360.t * t * i
  382. Tukushima M., Ota K., Tujimoto D., Horiuchi K., Nucleosomehistone acetyl-transferase from rat liver, chromatin, Biochem. and Biophys.Res.Communs 1980, 92, 1409−1414.
  383. Varricchio P., H1 Histones of various human organs andtumors, Exp. and Mol.Pathol.1979, 51, N3, 361−366
  384. Wang T.T., Kostraba N.C. Nonhistone proteins as gene derepressor. molecules, Role RNA Reproduc. and Develop., Amsterdam e.a. 1975, 524−529
  385. Wang T.J., Kostraba N.C., Protein involved in positiveand negative control of chromatin function, Cell Nucl., V.4,Chromatin, Part A N.Y., e.a. 1978, 289
  386. Weber G., OlaiL E., Iul M., Kizaki H., Tzeng D., Takeda E.,
  387. Wedner H., Bloom P., Parker C., The role of cyclic nucleotides in lymphocyte activation, Immune Recognition, N.Y. e.a. 1975, 337−357, Discuss
  388. Whelly S.N., Baserga R., Regulationship between cell proliferation, chromatin template activity and accumulation of nuclear proteins, Cell. Biol.Int. Repts, 1977, 1, N1, 13−21
  389. Wiland E., Rola niehistonowych bialek chromatyny (NHPw kontroli transkrypcji, podczas cyklu komorkov/ego, Post, biol. komorki, 1978, 5, N3, 217−232
  390. Yarbro J.W., Relationship of histone synthesis to DNA synthesis in mouse ascites.tumor.6C3HED, Biochim. et biophys.acta, 1967, 145, N2 531−534
  391. Yeoman L.C., Taylor C. W», Woolf L.H., Buch. H., Two-dimensional Polyacrylamide gel analysis of nuc lear proteins from human tumor celllines, Cancer, 1978, 42, N2, 474−482 «* •
  392. Yungman R., Schweppe J., Binding of chemical carcinogenes to nuclear proteins of rat liver
  393. Cancer Res., 1972, 32, N9, 952−959t •
  394. Zlatanova J.S., Swetly P., Histone synthesis during. hydrpxyurea-ihhibited DNA synthesis.
  395. Dokl.Bolg.AH, 1980, 33, N6, 841−843'
  396. Zukowska-Niedzwiedz A., Toczko K., Effect of histoneacetylation on its bidding in chromatin Bull.Acad.poltSci.Ser.sci.biol., 1974, 22, N2, 81−83.
  397. Vandergrift V., Serra M.M., Moore D., Dexter S., Wagner Th.,
  398. The role of the arginine-rich histones ' in the maintenance of DNA conformation in chromatin, Biochemistry, 1974,13,N25 5087−5092
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!