Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Направленный биосинтез ксиланазы микроскопическим грибом Trichoderma viride 44-11-62/3 и разработка технологии получения ферментного препарата

Диссертация: Направленный биосинтез ксиланазы микроскопическим грибом Trichoderma viride 44-11-62/3 и разработка технологии получения ферментного препарата
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Апробация работы. Основные результаты исследований докладывались на международных и российских научно-технических конференциях, симпозиумах и конгрессах, в том числе на II Международной научно-практической конференции (Ялта, 2001 г.) — Первом съезде микологов «Современная микология в России» (Москва, 2002 г.) — I, II, IV Международных конгрессах «Биотехнология — состояние и перспективы развитии… Читать ещё >

Направленный биосинтез ксиланазы микроскопическим грибом Trichoderma viride 44-11-62/3 и разработка технологии получения ферментного препарата (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • ВВЕДЕНИЕ. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
  • 1. Особенности структуры ксиланов
  • 2. Классификация ксиланаз по механизму действия
  • 3. Биосинтез ксиланазы различными микроорганизмами
  • 4. Регуляция синтеза ксиланазы
    • 4. 1. Индукция ксиланазы
    • 4. 2. Репрессия синтеза ксиланазы
    • 4. 3. Влияние компонентов питательной среды на синтез ксиланазы
    • 4. 4. Влияние условий культивирования на биосинтез ксиланазы
  • 5. Физико-химические свойства ксиланаз
  • 6. Применение ксиланазы в различных отраслях народного хозяйства
  • 7. Анализ обзора литературы и задачи исследования
  • ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТ
  • ГЛАВА 1. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ
    • 1. 1. Характеристика объекта исследований
    • 1. 2. Условия культивирования и питательные среды
    • 1. 3. Методы получения очищенного ферментного препарата
    • 1. 4. Методы, использованные при исследовании свойств препарата
    • 1. 5. Методы определения активности ферментов
    • 1. 6. Прочие методы
  • ГЛАВА 2. ВЛИЯНИЕ СОСТАВА ПИТАТЕЛЬНОЙ СРЕДЫ НА НАПРАВЛЕННЫЙ БИОСИНТЕЗ КСИЛАНАЗЫ МИКРОСКОПИЧЕСКИМ ГРИБОМ ТпсНоЛегта хтйе 44−11−62/
    • 2. 1. Некоторые сведения о штамме-продуценте — микроскопическом грибе Тпс1юс1егта У1пс1е 44−11 -62/
    • 2. 2. Влияние различных источников углерода на синтез кси-ланазы микроскопическим грибом Тг1скос1егта утс1е4А- 1−62/
    • 2. 3. Оптимизация состава питательной среды для биосинтеза ксиланазы с использованием методов математического планирования эксперимента
    • 2. 4. Влияние предварительной ферментативной обработки углеродсодержащих субстратов питательной среды на биосинтез ксиланазы

Актуальность темы

Интерес к ксиланазам — ферментам, 'т расщепляющим растительные полисахариды — ксиланы, неуклонно растет благодаря огромному потенциалу их использования в сельскохозяйственном производстве и ряде отраслей промышленности, ориентированных на переработку растительного сырья. Ксиланы являются наиболее распространенными гемицеллюлозами, составляют более 30% сухого веса растительной биомассы и занимают второе место по распространенности после целлюлозы.

В настоящее время ксиланазы нашли широкое применение в пищевой промышленности для повышения выхода и качества продукции в производствах хлеба, соков, вин, пива, спирта, растительного масла, растворимого кофе и др. Ксиланазы используются с высокой эффективностью в целлюлозо-бумажной промышленности для отбеливания бумажной пульпы. Они улучшают качество грубых кормов для сельскохозяйственных животных и птицы.

Наряду с другими гидролитическими ферментами ксиланазы можно использовать для повышения выхода белковых веществ, пигментов, крахмала, пектина, сахаристых и биологически активных веществ за счет разрушения клеточных стенок растительного сырья.

С каждым годом накапливается все больше данных в пользу экономической рентабельности ферментативного способа получения ксилозы из отходов промышленности и сельского хозяйства. Ксилоза, получаемая при ферментативном гидролизе ксиланов, может быть превращена в ксилит и фурфурол, широко применяемые в химической и фармацевтической промышленности, может служить источником углерода для микроорганизмов с целью получения топлива и различных химических соединений (уксусной кислоты, этанола, бутанола, метана, ацетона и др.), а также белковых кормовых продуктов.

В последние годы производство ксиланаз, наряду с целлюлазами и пектиназами, значительно расширено. Эти ферменты занимают около 20% мирового промышленного производства ферментов (Mantyla et al., 1998). Основными продуцентами, используемыми для производства ксиланаз, являются культуры Trichoderma и Aspergillus (Uhlig, 1998).

В настоящее время промышленное производство препаратов ксиланазы в нашей стране отсутствует. На внутреннем рынке присутствуют препараты ксиланазы зарубежных фирм и комплексные целлюлолитические ферментные препараты, в которых ксиланаза является сопутствующим ферментом.

В связи с этим разработка технологии получения высокоэффективного конкурентоспособного ферментного препарата ксиланазы для пищевой промышленности и других отраслей, перерабатывающих растительное сырье, и создание производства на отечественных заводах является своевременной и актуальной задачей.

В качестве перспективного продуцента ксиланазы в работе был использован микроскопический гриб Trichoderma viride 44−11−62/3, применяемый в настоящее время как продуцент целлюлолитических ферментов, в частности при производстве ферментного препарата «Целловиридин». Данный штамм способен синтезировать ксиланазу, которая при производстве целлюла-зы присутствует как сопутствующий фермент. Известно, что микроорганизмы, в том числе микроскопические грибы, обладают высокой адаптивностью к изменению внешних факторов — источников питания и условий роста, что обусловлено гибкой регуляцией обменных процессов, включая синтез ферментов, принимающих участие в их физиологии питания. Это предполагает возможность направленного изменения соотношения основных деполимераз, образующихся при культивировании микроскопического гриба Tr. viride 44−11−62/3 и повышения активности ксиланазы.

Штамм хорошо изучен с точки зрения его способности синтезировать ферменты целлюлазного комплекса. В то же время следует сказать, что закономерности биосинтеза других компонентов ферментного комплекса, и в частности ксиланазы, изучены неполно. В связи с этим исследование регуляторных механизмов ферментообразования является необходимым условием целенаправленного использования биосинтетического аппарата микроорганизма.

Цель и задачи исследования

Целью настоящей работы было изучение закономерностей биосинтеза ксиланазы микроскопическим грибом Тпскос1егта утс1е 44−11−62/3 и условий направленного повышения ее активности, а также разработка технологии получения очищенного ферментного препарата. Исходя из этой цели, были поставлены следующие задачи:

• изучить закономерности биосинтеза ксиланазы микроскопическим грибом Тг. утс1е 44−11−62/3 на различных источниках углерода, оптимизировать состав питательной среды и условия культивирования для направленного повышения биосинтеза ксиланазы и изменения соотношения ксиланазы и целлюлазы;

• разработать режимы выделения, очистки, концентрирования и сушки фермента;

• изучить основные физико-химические и биохимические свойства ксиланазы Тг. уМе 44−11−62/3;

• разработать нормативно-техническую документацию на получение препарата;

• исследовать эффективность применения полученного ферментного препарата ксиланазы в различных отраслях народного хозяйства. Научная новизна. Впервые выявлены закономерности биосинтеза ксиланазы микроскопическим грибом Тг. утс1е 44−11−62/3 на различных источниках углерода.

Показано, что индуцирующими биосинтез ксиланазы факторами являются ксилан, а также ксилани целлюлозосодержащие субстраты, такие как пшеничные отруби, целлюлоза, солодовые ростки и продукты их ферментативного гидролиза, применение которых позволяет интенсифицировать процесс биосинтеза.

Разработаны условия дополнительного введения источника углерода в процессе культивирования продуцента, позволившие увеличить активность ксиланазы на 43%.

Разработаны приемы регулирования биосинтеза ксиланазы микроскопическим грибом Тг. viride 44−11−62/3 за счет использования индукторов биосинтеза и оптимизации условий культивирования гриба, что позволило не только повысить синтетическую активность продуцента, но и существенно изменить соотношение активностей ксиланазы и целлюлазы в культуральной жидкости (с 0,74:1 до 5,3:1), а также сократить время культивирования гриба со 168 до 96 ч.

Впервые охарактеризованы ферментный комплекс и субстратная специфичность полученного препарата и изучены физико-химические свойства ксиланазы Тг. утс1е 44−11−62/3 (рНоПХ, Топх, рНи термостабильность, субстратная специфичность и др).

Практическая значимость работы. На основании полученных данных разработана технология получения ферментного препарата ксиланазы «Ксило-зим» и утверждена нормативно-техническая документация, включающая опытно-промышленный регламент получения ферментного препарата «Ксилозим» и технические условия на препарат. Получено разрешение Минздрава РФ на использование препарата «Ксилозим» в пищевой промышленности.

Показано, что препарат эффективен в хлебопекарной промышленности. Разработаны рекомендации по его использованию в качестве улучшителя хлеба, получаемого с использованием ржаной и пшеничной муки.

Показана перспективность применения препарата «Ксилозим» в виноделии для повышения выхода виноматериалов и повышения скорости фильтрации сусла.

Разработаны рекомендации по использованию ферментного препарата «Ксилозим» в составе мультиэнзимной композиции МЭК-СХ-3, предназначенной для введения в комбикорма с высоким содержанием некрахмалистых полисахаридов для сельскохозяйственных животных и птицы.

Стоимость препарата «Ксилозим» составляет 480 руб/кг, в то время как стоимость препаратов аналогичной степени очистки фирмы «ЫоуогутеБ» -20−25 долларов за 1 кг (566,0−707,5 руб). Экономический эффект от использования 1 кг препарата «Ксилозим» в хлебопекарном производстве взамен импортного препарата «Пентопан 500ЕЮ» фирмы «ЫоуогутеБ» при расходе препаратов 0,10 кг на 1 т муки составит 227,5 руб.

Апробация работы. Основные результаты исследований докладывались на международных и российских научно-технических конференциях, симпозиумах и конгрессах, в том числе на II Международной научно-практической конференции (Ялта, 2001 г.) — Первом съезде микологов «Современная микология в России» (Москва, 2002 г.) — I, II, IV Международных конгрессах «Биотехнология — состояние и перспективы развитии» (Москва, 2002, 2003, 2005 г. г.) — на заседаниях Ученого совета НТЦ «Лекбиотех».

Публикации. По результатам исследований опубликованы 4 статьи и 4 тезиса докладов, в которых отражены основные положения диссертации.

Структура и объем диссертации

Диссертационная работа состоит из введения, обзора литературы, экспериментальной части, заключения, выводов и списка литературы. Материал изложен на 222 страницах машинописного текста, содержит 22 рисунка и 18 таблиц, список литературы включает 303 наименования.

ОСНОВНЫЕ ВЫВОДЫ И РЕЗУЛЬТАТЫ.

1. Впервые изучено влияние на биосинтез ксиланазы микроскопическим грибом ТгМпс1е 44−11−62/3 различных источников углерода и показан ин-дуцибельный характер биосинтеза ксиланазы. Индуцирующими факторами процесса являются ксилан и ксилани целлюлозосодержащие субстраты.

2. Разработаны приемы регулирования биосинтеза ксиланазы микроскопическим грибом Тг. утс1е 44−11−62/3 за счет использования индукторов биосинтеза и оптимизации условий культивирования гриба, что позволило не только повысить синтетическую активность продуцента, но и существенно изменить соотношение активностей ксиланазы и целлюлазы в культуральной жидкости (с 0,74:1 до 5,3:1), а также сократить продолжительность культивирования гриба с 168 до 96 ч.

3. Разработаны режимы очистки и концентрирования ксиланазы с использованием микрои ультрафильтрации, а также условия сушки и стабилизации фермента сульфатом аммония, обеспечивающие сохранение активности ферментного препарата «Ксилозим» при его хранении в течение 3-х лет.

4. Изучена субстратная специфичность и установлен ферментный состав полученного препарата «Ксилозим» и показано, что он содержит ксиланазы, способные гидролизовать ксиланы овса и твердой древесины, а также экзофермент — Р-ксилозидазу. В качестве сопутствующих ферментов препарат содержит целлюлазы, глюканазы, экзоферменты — Р-глюкозидазу и Р-галактозидазу. В препарате отсутствует амилаза.

5. Определены оптимальные условия действия ксиланазы ферментного препарата: рН -4,5−5,5, температура — 50 °C, зона стабильности фермента — при рН 4,5−6,0 и температуре не выше 40 °C.

Показана эффективность использования препарата «Ксилозим» при производстве хлеба, хлебобулочных и сдобных изделийв виноделии для повышения выхода виноматериалов и скорости фильтрации сусла. На основе препарата «Ксилозим» разработана мультиэнзимная композиция МЭК-СХ-3, предназначенная для введения в комбикорма, содержащие нетрадиционные виды фуражного зерна с высоким содержанием некрахмалистых полисахаридов.

Разработана нормативно-техническая документация на производство препарата «Ксилозим»: опытно-промышленный технологический регламент и технические условия.

6.4 Заключение.

Показана эффективность применения препарата «Ксилозим» в хлебопекарной промышленности при производстве хлебобулочных изделий. Разработаны рекомендации по его использованию в качестве улучшителя хлеба, получаемого с использованием ржаной и пшеничной муки.

Показана перспективность применения препарата «Ксилозим» в виноделии для повышения выхода виноматериалов и повышения скорости фильтрации сусла.

Разработаны рекомендации по использованию ферментного препарата «Ксилозим» в составе мультиэнзимной композиции МЭК-СХ-3, предназначенной для введения в комбикорма с высоким содержанием некрахмалистых полисахаридов для сельскохозяйственных животных и птицы.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Г. П., Медведева С. А., Синицын А. П., Окунев О. Н. Изменение состава структурных компонентов лиственной сульфатной целлюлозы в процессе ферментативного отбеливания ксиланазами // Прикл. биохим. и микробиол. 2000. — Т. 36, № 3. — С. 287−292.
  2. В.В. Получение гомогенной нейтральной бактериальной про-теиназы Bacillus subtilis шт. 103 и изучение ее свойств: Автореф. дисс. .канд. техн. наук. — М., 1977.-32 с.
  3. Е.Д. Получение целлюлазных ферментных препаратов на основе грибных культур: Автореф. дисс. канд. техн. наук М., 1986 — 25 с.
  4. Н.И., Тавобилов И. М., Родионова H.A. Множественные формы гемицеллюлаз в фильтрате культуральной жидкости Trichoderma viride 1310 //Прикл. биохим. и микробиол. 1987. — Вып. 23, № 5. — С. 624−629.
  5. Аре Р.Ю., Виестур У. Е. Получение микробных метаболитов — М.: Пищевая пр-ть, 1979. 72 с.
  6. Д.Ю., Арен А. К., Безбородов A.M. и др. Способ получения иммобилизованного гемицеллюлазного комплекса. A.C. СССР № 1 055 770, 1983.
  7. A.B., Тихомиров Д. Ф., Гутьерес Б. Р., Гусаков A.B., Попова H.H., Синицын А. П. Оценка топоферментной активности целлюлаз и ксила наз // Прикл. биохим. и микробиол. 1998. — Т. 34, № 4. — С. 328−287.
  8. Т.Н., Сергеева И. Ю., Чегодаев Ф. Н. Интенсификация процесса приготовления пивного сусла с использованием Целловиридина Г20Х // Пиво и напитки. 2000. — № 4. — С. 32−35.
  9. Т.П., Окунев О. Н., Шульга A.B. Образование и свойства грибных целлюлаз и ксиланаз в жидкой среде и в условиях твердофазной ферментации // Прикл. биохим. и микробиол. 1991. — Т. 27, №. 4. -С. 577−583.
  10. Е.А., Антонова Е. Д., Барсуков Е. Д., Винецкий Ю.ГТ. Механизм суперпродукции секретируемых ферментов у мицелиального гриба Penicillium canescens // Прикл. биохимия и микробиол. — 2003 — Т. 39, № 3.-С. 284−292.
  11. Е.А., Винецкий Ю.ГТ. Индукция синтеза эндо-1,4-р~ксиланазы и р-галактозидазы в исходных и рекомбинантных штаммах гриба Penicillium canescens // Прикл. биохим. и микробиол. 2003. — Т. 39, № 2 -С. 167−172.
  12. А.М., Иватулин Ф. М., Килимник Ф. Ю., Родионова Н. А., Неуст-роев К.Н. Выделение и свойства эндоксиланазы и Р-ксилозидазы из As-pergillus orizae // Биотехнология. 1993. — T. 58, № 6. — С. 845−851.
  13. M., Квеситадзе Э., Безбородов А. М. Школьный А.Т., Джобава М., Адейшвили Е. Penicillium canescens с повышенной ксиланазной активностью // Прикл. биохим. и микробиол. 1998. — Т. 34, № 6. — С. 650−654.
  14. И.М. Ферменты Aspergillus niger, расщепляющие ксиланы: Автореф. дисс. канд. биол. наук. -М., 1977.-25 с.
  15. Ю.П. Математические методы планирования экспериментов. -М., 1971.-117 с.
  16. И.М., Кривова А. Ю. Технология ферментных препаратов — М.: Элевар, 2000. 512 с.
  17. Э.П., Логинова Л. Г. Целлюлолитические ферменты и ксиланаза Myceliophthora thermophila // Прикл. биохимия и микробиол. — 1987. -Т. 23, вып. 6.-С. 820−825.
  18. У.А., Румянцева Н. И., Лозовая В. В., Селиванова А. С., Рабинович М. Л. Новые литические композиции ферментов для получения делящихся протопластов гречихи // Прикл. биохим. и микробиол. 1993. -Т. 29, вып. 4.-С. 591−596.
  19. Н.И., Черных В. А. Ксиланазы в биотехнологических процессах. -Киев, 1989.-98 с.
  20. А.А., Чалов И. С., Аржанова И. Н. Влияние фермента ксиланаза на выход и качество этилового спирта // Материалы Третьего съезда Общества биотехнологов России им. Ю. А. Овчинникова / Ред. Васи лов Р.Г. М.: МАКС Пресс, 2005. — С. 149.
  21. Н.С., Мотеранская Н. П. Практикум по биологической химии. — М.: Высшая школа, 1970.-256 с.
  22. Н.В. Исследование процессов выделения и очистки микробной эндо-1,4-Р-ксиланазы из рода Geotrichum и изучение свойств фермента: Автореф. дисс. канд. биол. наук. Москва, 2002. — 25 с.
  23. Ю.И. Обратный осмос и ультрафильтрация. М.: Химия, 1978.-352 с.
  24. А.Ю. Разработка технологии выделения и очистки трансэлимина-зы Bacillus macerans и изучение их свойств: Автореф. дисс. .канд. техн. наук. М., 2002.-24с.
  25. И.И., Коршунов В. В., Григорьев Е. Ф. Биосинтез целлюлаз термотолерантным грибом Aspergillus terreus // Темофильные микроорганизмы в практике народного хозяйства. М., 1985. — С. 65−72.
  26. Калунянц К. А, Голгер Л. И. Микробные ферментные препараты. -М.: Пищевая промышленность, 1979. 304 с.
  27. Э., Гомартели М., Безборордов A.M., Адейшвили Е. Термостабильные эндоксиланазы грибов термофилов // Прикл. биохим. и микробиол. — 1998. — Т. 34, № 5. — С. 517−520.
  28. О.В., Доронин А. Ф., Жданова M.JL Получение сока из яблокс применением цитолитических ферментных препаратов // Пищ. пр-ть. -1994.-№ 9.-С. 28−29.
  29. О.В. Ферменты в производстве пищи и кормов М.: ДеЛи-принт, 2002. — 330 с.
  30. A.A., Рабинович М. Л., Чурилова и др. Ферментативный гидролиз целлюлозы. 1. Активность и компонентный состав целлюлазных комплексов из различных источников // Биоорганическая химия. 1980. -Т. 6,№ 8.-С. 1225−1242.
  31. Л.В., Жиглецова С. К., Дербышев В. В., Ежов Д. В., Косарева Н. И., Быстрова Е. В. Микофунгин препарат на основе Trichoderma viride для борьбы с болезнями растений // Прикл. биохим. и микробиол.-2001.-Т. 37, вып. 1.-С. 110−114.
  32. В., Антошин В., Удалова Э. Мультиэнзимная композиция в комбикормах для поросят // Комбикорма. 2000. — № 7. — С. 47−48.
  33. Т. Жизнь микроорганизмов при экстремальных значениях рН // Жизнь микробов в экстремальных условиях / Ред. Кашпер Д. М. -М.: Мир, 1981.-С. 922−926.
  34. Н.В., Волков Ю. Г., Ермак И. М., Дедюхина В. П. Получение биологически активных веществ с помощью грибных ферментов // Биотехнология. 2002. — № 6. — С. 68−69.
  35. В.Н., Федоров В. Д. Применение методов математического планирования эксперимента при отыскании оптимальных условий культивирования микроорганизмов. — М.: Изд-во Московского университета, 1969.-125 с.
  36. О.А., Румянцева Г. Н., Птичкина Н. М. Использование отечественных ферментных препаратов для получения пектина из жома // Материалы 1-го конгресса «Биотехнология состояние и перспективы развития». — М., 2003. — С. 379.
  37. И.В. Новые аспекты применения ферментных препаратов фирмы «Ново Нордиск» в хлебопекарном производстве // Хлебопечение России. 2000. — № 4. — С. 20−22.
  38. И.В., Пучкова Л. И., Малофеева Ю. Н., Юдина Е. А. Применение ферментных препаратов при производстве хлеба из смеси ржаной и пшеничной муки // Пищевые ингредиенты. Сырье и добавки. 2001-№ 2.-С. 68−71.
  39. Р.Г. Разработка технологии комплексного ферментного препарата (3-глюканазы, ксиланазы и глюкозидазы: Автореф. дисс.. канд. тех. наук.-М., 1983.-25 с.
  40. Е.С. Основные достижения и направления селекции продуцентов целлюлаз в СССР и за рубежом // Целлюлолитические микроорганизмы и ферменты: Итоги науки и техники. Серия биотехнология / Ред. Клесов А. А. 1988. — Т. 10. — С. 6−71.
  41. М.С., Складнев А. А., Котов В. Б. Общая технология микробиологических производств. М.: Легкая и пищ. пром-ть, 1982. — С. 25.
  42. Т.А. Разработка технологии ферментного препарата инулиназы: Автореф. дисс. .канд. техн. наук. -М., 1989. -24 с.
  43. Г. Н., Пенкина А. Г., Дмитриев В. И. Разработка технологии био-каталического получения ксилита // Материалы Третьего съезда Общества биотехнологов России им. Ю. А. Овчинникова / Ред. Василов Р. Г. -М.: МАКС Пресс, 2005. -С. 175−176.
  44. Н.Н., Прабакаран К., Джафарова А. Н., Клесов А. Н. Получение протопластов из целлюлолитического гриба Trichoderma viride QM 9414 // Прикл. биохим. и микробиол. 1988. — Т. 24, вып. 5. — С. 725−729.
  45. Н.Н., Образцова Н. И., Демина В. А., Зверева Е. А. Получение протопластов базидиомицетов белой гнили и биохимические характеристики секретируемых ферментных комплексов // Прикл. биохим. и микробиол. 1992. — Т. 28, вып. 3 — С. 409−415.
  46. H.A. Разработка биотехнологии целлюлолитических ферментов на основе экспериментально полученного мутанта Trichoderma viride 44: Автореф. дисс. канд. техн. наук. — М., 1983.-25 с.
  47. H.A., Коновалов С. А., Переведенцева М. М., Павлова Н. М., Белогорцев Ю. А., Калунянц К. А., Гернет М. В., Замотайлова Л. П., Чего-даев Ф.Н. Штамм гриба Т. viride — продуцент внеклеточной целлюлазы и ксиланазы. Патент РФ № 1 525 208, 1989.
  48. Н.Ф., Цилосани Г. М., Николаишвили Н. Т., Квеситадзе Г. И. Идентификация, очистка и характеристика ксиланазы из Nocardiopsus sp., ингибирующей рост ряда фитопатогенных грибов // Биохимия. -1995. Т. 60, вып. 4. — С. 578−584.
  49. Н.М. Разработка технологии пектолитических ферментов на основе экспериментально полученного мутанта Asp. foetidus М-45: Автореф. дисс. канд. техн. наук. -М., 1982.-27 с.
  50. Н.Т. Разработка технологии получения литических ферментов, расщепляющих клеточные стенки дрожжей и микроскопических грибов, с использованием мутантного штамма Streptomyces griseinus: Автореф. дисс. канд. техн. наук. — М., 2005. — 18 с.
  51. С.Дж. Основы культивирования микроорганизмов и клеток. -М.: Мир, 1978.-332 с.
  52. .П. Практикум по биохимии растений. М.: Колос, 1976. -С. 255.
  53. Р.Д., Еркинбаева Р. К. Применение ферментных препаратов в хлебопекарном производстве. Современное состояние и перспективы // Хлебопечение России. 1997. -№ 3. — С. 20−22.
  54. Р.Д., Увайтхэст Б., Атаев A.A. К вопросу механизма действия хлебопекарных улучшителей // Хлебопечение России. 1999. -№ 1.-С. 13−15.
  55. В.А., Римарева JI.B. Перспективные ферментные препараты и особенности их применения в спиртовой промышленности // Пиво и напитки. 2000. — № 2. — С. 52−55.
  56. Т.Я., Шишкова Э. А. Коцентрирование а-амилазы Вас. subtilis методом ультрафильтрации // Методы получения высокоочищенных ферментов: Тезисы Всесоюзного симпозиума. Вильнюс, 1978. — С.36−37.
  57. Н.А., Горбачева И. В., Тавобилов И. М. Ксиланазы Aspergillus niger // Проблемы биоконверсии растительного сырья / Ред. Скрябин Г. К., Головлев E. JL, Клесов А. А. М.: Наука, 1986. — С. 237−271.
  58. H.A., Килимник А. Ю., Миляева Э. А., Мартинович Л. И., Безбородое A.M. Расщепление изолированных клеточных стенок оболочек пшеничного зерна высокоочищенными и гомогенными ферментами // Прикл. биохим. микробиол. 1999. — Т. 35, № 6. — С. 629−637.
  59. Т.Н., Марголинап H.A., Возная Э. Е., Селезнева A.A. Исследование некоторых закономерностей процесса ультрафильтрации растворов белков // Хим. Фармац. Журнал. 1981. — Т. XV, № 5. -С. 75−79.
  60. А.П. Штамм гриба «Trichoderma reesei» продуцент целлюло-литических ферментов. Патент RU № 2 001 949, 1993.
  61. А.П., Черноглазое В. М., Гусаков A.B. Методы изучения и свойства целлюлолитических ферментов: Итоги науки и техники. Серия биотехнология. 1993. — Т. 25. — С. 33−34.
  62. В.И., Калюжный C.B., Михентьева Т. В. и др. Конверсия геми-целлюлоз в метан. 1. Мезофильный режим // Биотехнология. 1987. -Т. 3, № 1. — С. 79−85.
  63. Т.Е., Бравова Г. Б., Данилова Т. И., Бурмистрова В. В. Изучение влияния продуктов деградации пектина на биосинтез пектат-транс-элиминазы //Новое в биотехнологии. -М.: ВНИИСЭНТИ, 1988. С. 83−87.
  64. Д. Обогащение комбикормов ферментным комплексом для цыплят-бройлеров // Комбикорма. 2000. — № 1. — С. 47−48.
  65. ., Джалалова X., Абдуллаев Т., Мирзарахимова М. Цел-люлаза Trichoderma lignorum 19 // Целлюлазы микроорганизмов. М.: Наука, 1981.-С. 114−125.
  66. Н.А., Кобзева Н. Я., Сороваева А. В. Ферментные системы Geotrichum candidum Зс и Penicillium citreo-viride 26, гидролизующие полисахариды клеточных стенок // Прикл. биохим. и микробиол. 1991. -Т. 27,№ 3.-С. 338−345.
  67. Э., Околева Т. МЭК для птицы // Комбикормовая промышленность.- 1995.-№ 6.-С. 18−20.
  68. Фалунина З. П. Исследование и разработка способа предварительной очистки ферментного раствора глюкоамилазы перед ультрафильтрацией: Автореф. дисс. .канд. техн. наук. -М., 1979.-24 с.
  69. .Н. Ферменты и мембраны: научные основы взаимодействия. Монография. М.: МГУПП, 2002. — 195 с.
  70. Н.Ф., Каган С. Ф., Орещенко Л. И. Применение ультрафильтрационного метода для концентрирования глюкоамилазы // Второе Всесоюзное совещание по ферментам микроорганизмов: Тезисы докладов. — М., 1978.-С. 78.
  71. Ф.Н. Разработка промышленной технологии целлобранина при глубинном культивировании Trichoderma longibranchiatum: Автореф. дисс. канд. техн. наук. М., 1987. — 25 с.
  72. Е.А. Изучение биосинтеза ксиланазы плесневым грибом Aspergillus awamori: Автореф. дисс. канд. техн. наук. -М., 1979.-24 с.
  73. Н.К., Дудкин М. С., Белкина Н. Е. Арабиноксилан листьев березы: Химия, биохимия и использование гемицеллюлоз // Тез. докл. 3 Всесоюзной конференции. Рига: Зинатне, 1985. — С. 21−22.
  74. Э.А., Фокина С. С. Использование мембран для предочистки ферментных растворов // Современное направление развития биотехнологии: Тез. докл. М., 1991.-С. 125.
  75. JI.A., Поландова З. В., Дремучева Г. Ф. Влияние мультиэнзим-ных композиций на свойство теста и качества пшеничного хлеба // Хлебопечение России. 2001. — № 1. — С. 22−24.
  76. А.А., Михалева Н. И., Боев А. В., Окунев О. Н. Образование ксиланазы дрожжами Ciyptococcus podzolicus // Прикл. биохим. и микробиол. 1994. — Т. 30, вып. 6. — С. 812−820.
  77. А.А., Окунев О. Н., Голубев В. И., Михалева Н. И. Распространение ксиланазной активности среди базидиомицетных дрожжевых грибов // Микробиология. 1994. — Т. 63, № 2. — С. 217−220.
  78. Е.А., Елькина У. Ф., Федоров Э. И. Биоотбеливание лиственной сульфатной целлюлозы ферментными препаратами целловиридин ГЗХ и пектофоетидин ГЗХ // Биотехнология. 2000. — № 1. — С. 52−57.
  79. В.И. Биосинтез и свойства целлюлаз и ксиланаз высших ба-зидиомицетов // Прикл. биохим. и микробиол. 1993. — Т. 29, вып. 3. -С. 340−452.
  80. Anthony Т., Raj К.С., Rajendran A., Gunasekan P. High molecular weight cellulase-free xylanase from alkali-tolerant Aspergillus fumigatus // Enzyme Microbial Technology. 2003. — V 32. — P. 647−654.
  81. Ashita D., Sunil K. Production of a thermostable alkali-tolerant xylanase from Bacillus circulans AD 16 grown on wheat straw // Wold J. Microb. Biotech-nol. — 2000. -V. 16, N 14.— P. 325−327.
  82. Bailey B.A., Avni A., Anderson J.D. The influence of ethylene and tissue age on the sensitive of xanthi tobacco leaves to a Trichoderma viride xylanases // Plant Cell Physiol. 1995. -V. 36. — P. 1659−1676.
  83. Bailey M.J., Nevalainen K.N.N. Induction, isolation and testing of stable Trichoderma reesei mutants with improved production of solubilizing cellulose // Enzyme. Microb. Technol. 1981. — V. 3. — P. 153−157.
  84. Bailey M.J., Buchert J., Viikari L. Effect of pH on production of xylanase by Trichoderma reesei on xylan- and cellulose-based media // Appl. Microbiol. Biotechnol. 1993. — V. 40. — P. 224−229.
  85. Bakir U., Yavascaoghlu S., Guvens F., Ersyin A. An endo-P-l, 4-xylanase from Rhizopus oiyzae: production, partial purification and biochemical characterization // Enzyme Microbial Technology. 2001. — V. 29. — P. 328−334.
  86. Beck M.J. Effect of intermittent feeding of cellulose hydrolyzate to hemicellu-lose hydrolyzate on etanol yeld by Pachysolen tannophilus // Biotechnol. Lett. 1986. — V. 8, N 7. — P. 513−516.
  87. Beldman G., Vogaren A.G.J., Rombouts F.M., Searle-van Leeuwen M.F., Pilnik W. Specific and nonspecific glucanases from Trinhoderma viride // Biotechnol. Bioeng. 1988. -V. 31. -P. 160−167.
  88. Berenger J.-F., Frixon C., Bigliardi J., Creuzet N. Production, purification and properties of thermostable xylanase from Clostridium stercorarium // Can. J. Microbiol. 1985. -V. 31, N 7. — P. 635−643.
  89. Berens S., Kaaspari H., Klemme J. Purification and characterization of two different xylanases from the thermophilic aktinomycete Microtetraspora flexuosa SIIX // Antonie van Leeuwenhoek 69. 1996. — P. 235−341.
  90. Biely P., Kratky Z., Vrsanska M., Urmanicova D. Induction and inducers of endo-l, 4-P-xylanase in the yeast Ciyptococcus albidus // Eur. J. Biochem. — 1980.-V. 108.-P. 323−329.
  91. Biely P., Petrakova E. Novel inducer of the xylan-degrading enzyme system of Ciyptococcus albidus // J. Bacterid. 1984. — V. 160. — P. 408−412.
  92. Biely P. Microbial xylanolytic systems // Trends Biotechnol. 1985. — V. 3, N11.-P. 286−290.
  93. Biely P., MacKenzie C.R., Puis J., Schneider H. Cooperatively of esterases and xylanases in the enzymatic degradation of acetyl xylan // Biotechnol. -1986.-V. 4.-P. 731−733.
  94. Biely P. Biotechnological potential and production of xylanolytic systems free ofcellulases//ACS Symp., 1991. Ser. 460. — P. 408−416.
  95. Biely P. Biochemical aspect of production of microbial hemicellulases // Hemicellulose and Hemicellulases / Eds. Coughlan M.P., Hazlewood G.P. -Portland Press. Cambridge, 1993. P. 29−51.
  96. Biely, P., Vrsanska, M., Claeyssens, M. The endo-l, 4-p~glucanase 1 from Trichoderma reesei. Action on (3−1,4-oligomers and polymers derived from D-glucose and D-xylose // Eur. J. Biochem. 1991. — V. 2000. — P. 157−163.
  97. Biswas S.R., Jana S.C., Mishra A.K., Nanda G. Production, purification and characterization of xylanase from a hyper xylanolitic mutant of Aspergillus ochraceus // Biotechnol. Bioeng. 1990. — V. 35. — P. 244.
  98. Bragger J.M., Daniel R.M., Coolbear T., Morgan H.W. Very stable enzymes from extremely thermophilic archaebacteriua and cubacteriua // Appl. Microbiol. Biotechnol. 1989. — V. 31. — P. 556−561.
  99. Brown A.J., Ogawa K., Wood T.M. Studies on the preparation and regeneration of protoplasts from the cellulolytic fungus Penicillium pinophilum // Enzyme Microb. Technol. 1986. — V. 9. — P. 527−532.
  100. Camacho N.A., Aguilar G.A. Production, purification and characterization of a low-molecular-mass xylanase from Aspergillus sp. and its application in baking//Appl. Biochem. Biotechnol.-2003.-V. 104.-P. 159−171.
  101. Chanel D.S. Bioconversion of hemicelluloses into useful products in an integrated process for food/feed and fuel (etanol) production from biomass // Biotechnol. Bioeng. Symp. 1984. — N. 14. — P. 425−433.
  102. Chapman K.D., Conyers-Jackson A., Morean R.A., Tripathy S. Increased N-acylphosphati-aylethanolamine biosynthesis in elicitor-treated tobacco cells // Physiol. Plantarum. 1995. — V. 95, N 1. — P. 120−126.
  103. Chaudhari B.K., Tauto P. Selective induction of fi-glucosidase in Trichoderma reesei by xylan // Eur. J. Microbiol. Biotechnol. 1982. — V. 15. — P. 185−187.
  104. Chaudhari B.K. Comparison of growth and maintenance parameters for cellu-lase biosynthesis by Trichoderma reesei C5 with some published data effects of lactose feed concentration // Enzyme. Microb. Technol. 1994. -V. 16, N 12. -P.1079−1083.
  105. Cho H.K., Jung H.K., Pack Y.M. Xylanase encoded by genetically engineered Clostridium thermocellum gene in Bacillus subtilis. // Biotechnol. 1995. -V. 17.-P. 157−160.
  106. Copa-Patino J.L., Kim Y.G., Broda P. Production and initial characterization of the xylan-degrading system of Phanerochaete chrysospotium // Appl. Microbiol. Biotechnol. 1993. — V. 40. — P. 69−76.
  107. Coronel L., Mesina O.G., Jonson L.M., Sobrejuanite E.E. Cellulase and xylanase production of Aspergillus fumigatus, a thermophilic fungus // Philipp. J. Sci. 1991. -V. 120, N 3. — P. 283−303.
  108. Cosson T. Study on the production of a xylanolytic complex from Penicillium canescens 10−10C // Appl. Biochem. Biotechnol. 1997. — V. 67, N 1−2. -P. 45−58.
  109. M.P., Harlewood G.P. 1,4-P-D-xylan-degrading enzyme systems: biochemistry, molecular biology and application // Appl. Biochem. 1993. -V. 17.-P. 259−289.
  110. Curotto E., Concha M., Milagres A., Duran N. Production of extracellular xy-lanases by Penicillium jantinellum: effect of selected growth condition // Appl. Biochem. Biotechnol. 1994. — V. 48, N 2. — P. 107−116.
  111. Curotto E., Nasal A., Aguirre C., Campos V., Duran N. Enzymatic pretreat-ment of kraft pulps from pinus radiate D don with xylanolytic complex of penicillium canescens (CP 1) fungi // Appl. Biochem. Biotechnol. 1998. -V. 73.-P. 29−42.
  112. Czakaj J., Sawicka-Zukowska R., Jedry Chowska B. Optizymawa nie ksy-lanazy z Chaetomium globosum. Pr. Inst, i lab. bak. przem. spoz., 2000. -V. 55.-P. 41−59.
  113. Dahlberg L., Hoist O., Kristjansson J.K. Thermostable xylanolytic enzymes from Rhodothermus marinus grown on xylan // Appl. Microbiol. Biotechnol. 1993. -V. 40.-P. 63−68.
  114. Dean J.F., Anderson J.D. Ethylene biosynthesis-inducing xylanase // Plant Physiol. 1991. -V. 95. -P. 316−323.
  115. Defaye J., Driguez H., John M., Schmidt J., Ohleyer E. Induction of D-xylan-degrading enzymes in Trichoderma lignorum by non metabolizable inducer. A synthesis of 4-thioxylobiose // Carbohydr. Res. 1985. — V. 139. — P. 123−132.
  116. Defaye J., Guillot J.M., Biely P., Vrsanska M. Positional isomers of thioxylo-biose, their synthesis and inducing ability for D-xylan-degrading enzymes in the yeast Cryptococcus albidus // Carbohydrate Research. 1992. — V. 228. -P. 47−64.
  117. Dekker R.F.H., Richard G.N. Purification, properties and mode of action of hemicellulase-producer by Ceratocystis paradoxa // Carbohydr. Res. 1971. -V. 39.-P. 97−114.
  118. Dekker R.F.H. Bioconversion of hemicellulose: Aspect of hemicellulase production by Trichodeerma reesei QM 9414 and ensymatic saccharification of hemicellulose // Biotechnol. Bioeng. 1983. — V. 25, N 4. — P. 1127−1146.
  119. Detroy RW., Cunningham R.L., Bothast et al. Bioconversion of wheat straw cellulose/hemicellulose to etanol by Saccharomyces unarum and Pachysolen tannophilus // Biotechnol. Bioeng. 1982. — V. 25, N 5. — P. 1105−1113.
  120. Deschamps F., Huet M.C. Xylanase production in solid-state fermentation: a study of its properties // Appl. Microbiol. Biotechnol. 1985. — V. 22. -P. 177−180.
  121. Deschatelets L., Yu E.K.S. A simple pentose for biomass conversion studies // Appl. Microbiol. Biotechnol. 1986.-V. 28, N 12.-P. 1832−1837.
  122. Domingues F.C., Queiroz J. A., Cabrai J.M.S., Fonseca L.P. The influents of culture conditions on mycelial structure and cellulose production by Trichoderma reesei Rut C-30 // Enzyme Microb. Technol. 2000. — V. 26. — P. 394−401.
  123. Eriksson K.E., Goodell E.W. Pleiotropic mutants of woorotting fungus Poly-porus adustus lacking cellulase, mannanase and xylanase // Can. J. Microbiol. 1974. — V. 20, N 3. — P. 371−378
  124. Fernandez-Espinar M., Pinaga F., de Graaff L., Visser J., Ramon D., Valles S. Purification, characterization and regulation of the synthesis of an Aspergillus nidudans acidic xylanase // Appl. Microbiol. Biotechnol. 1994. — V. 42. -P. 555−562.
  125. Ferraris L., Cardinale F., Matta A. In vitro production of cell wall degradading enzymes by Phytohthora capsiciteon // Phytothol mediterr. — 1996. V. 35, N3.-P. 199−206.
  126. Ferreira-Costa M., Dias A., Maximo C., Morgado M.J., Martins-Sena G., Duarte C J. Xylanolitic enzyme production by an Aspergillus niger isolate // Appl. Biochem. Biotechnol. 1994. — V. 44. — P. 231−242.
  127. Filho E.X.F., Puls J., Coughlan M.P. Biochemical characteristics of two endo-?-l, 4-xylanases produced by Penicillium capsulatum // J. Industrial Microbiology.-1993.-V. 11.-P. 171−180.
  128. Fond O., Engasser J.-M., Matta-El-Amouri G. et al. The acetone butanol fermentation on glucose and xylose. 11. Regulation and kinetic in fed-batch culture // Biotechnol. Bioeng. 1986. — V. 28, N 2. — P. 167−175.
  129. Fournier R., Frederick M.M., Frederick I.R., Reily P.I. Purification and characterization of endo-xylanases from Aspergilus niger. III. An enzyme of pi 3,65 // Biotechnol. Bioeng. 1985. — V. 27, N 4. — P. 539−546.
  130. Fudjimoto H., Ooi T., Wang S.-L., Takasawa T., Hidaka H., Murao S., Arai M. Purification and properties of three xylanases from Aspergillus aculeatus // Bioshi. Biotech. Biochim. 1995. — V. 59, N 3. — P. 538−540.
  131. Gandhi J.P., Rao K.K., Dave P.J. Characterization of exracellular thermostable xylanase from Chaetomium globusum // Chem. Technol. Biotechnol. -1994.-V. 60, N1.-P. 55−60.
  132. Gao P.J., Gu Y.B., Wang D., Zhang X. Production, characterization and application of cellulase-free xylanase from Aspergillus niger // Appl. Biochem. Biotechnol. 1996.-V. 57−58.-P. 375−381.
  133. Gasper A., Cosson T. Study on production of a xylanolitic complex from Penicillium canescens 10−10c // Appl. Biochem. Biotechnol. 1997. — V. 67, N 1−2.-P. 45−68.
  134. Gawande P.V., Kamat M.Y. Production of xylanase by immobilized Aspergillus sp. using lignocellulosic waste // World. J. Microbiol. Biotechnol. -2000. V. 16, N1.-P. 111−112.
  135. Ghareib M., Nour Ec., Dein Mahmoud M. Purification and general properties of xylanase from Aspergillus terreus // Microbiol. 1992. — V. 147, N 8. -P. 569−576.
  136. Ghose T.K., Montenecourt B.S., Eveleigh D.E. Measure of cellulose activity (substrates, assays, activities and recommendations). P reprint of IUPAC Commission on biotechnology, 1981.
  137. Ghosh V.K., Deb J.K. Production and characterization of xylanase from Thie-laviopsis basicola // Appl. Microbiol. Biotechnol. 1988. — V. 29, P. 44−47.
  138. Godden B., Legon T., Helvenstein P. M. Regulation of the production of hemicellulolitic enzymes by Streptomyces sp. growing on lignocellulose // J. General Microbiol. 1989. — V. 135. — P. 285−292.
  139. Graham H., Balnave D. Dietary enzymes for increasing energy availability // Biotechnology in animal feeds and animal feeding / Eds. Wallace R.J., Ches-son A. Wenheim, Germany: VHC, 1995. — P.296−309.
  140. Grassin C., Fauquembergue P. Fruit juices: Industrial enzymology /Eds. Godfrey T., West S Macmillan Press, 1996. — P. 226−234.
  141. Gruninger H., Fiechter A. A njvel, highly thermostable D-xylanase // Enzyme. Microb. Technol. 1986. — V. 8. — P. 309−314.
  142. Haltrich D., Laussamayer B., Steinar W. Xylanase formation by Sclerotium rolfsii: effect of growth substrates and development of a culture medium using statistically designed experiments // Appl. Microbiol. Biotechnol. 1994. -V. 42.-P. 522−530.
  143. Haltrich D., Steiner W. Formation of xylanase by Shizophyllum commune: Effect of medium components // Enzyme Microb. Technol. 1994. — V. 16. -P. 229−235.
  144. Harbord R., Simpson C., Wegstein J. Winery scale evaluation of maceration enzymes in grape processing // Wine Industry J. 1990. — N5.-P. 134−137.
  145. Haros M., Rosell C.M., Benedito C. Improvement of flour quality through carbohydrates treatment during wheat tempering // J. Agric. Food. Chem. -2002. V. 50. — P. 4126−4130.
  146. Hazlewood G.P., Gilbert H.J. Molecular biology of hemicellylases // Hemi-cellulose and hemicellulases / Eds. Coughlan M.P., Hazlewood G.P., 1993. -P. 103−106.
  147. Heldt-Hansen H.P. Development of enzymes for food applications // Biotechnology in the food chain-new tools and applications for future foods: VTT symp. / Ed. Poutanen K. Helsenki, Finland, 1997. — N 177 — P. 45−55.
  148. Hoffman R.M., Wood T.M. Isolation and characterization of a mutant of Penicillium funiculosum for the saccharification of straw // Biotechnol. Bioeng. 1985.-V. 27, N 1.-P. 81−85.
  149. Hog M.M., Deckwer W.-D. Cellulase-free xylanase by thermophilic fungi: A comparison of xylanase production by two Thermomyces lanuginosus strans // Appl. Microbiol. Biotechnol. 1995. — N 4. — P. 604−609.
  150. Honda H., Kudo T., Horikoshi K. Selective excretion of alkalin xylanase by Escherichia coli carry in PCX311 // Agric. Bios. Chem. 1985. — V. 49, N10.-P. 3011−3015.
  151. Hrmova M., Biely P., Vrsanska M., Petrakova E. Induction of cellulose and xylan-degrading enzymes in the yeast Trichosporon cutaneum // Arch. Microbiol. 1984. — V. 138. — P. 371−376.
  152. Hrmova M., Biely P., Vrsanska M. Specifity of cellulase and xylanase induction in Trichoderma reesei QM 9419 // Arch. Microbiol. 1986. — V. 144. -P. 307−311.
  153. Hrmova M., Beily P., Vrsanska M. Cellulose and xylan degrading enzymes of Aspergillus terreus // Enzyme Microbiol. Technol. 1989. — V. 11. — P. 610−616.
  154. Hrmova M., Petrakova E., Biely P. Induction of cellulose and xylan-degrading enzymes systems in Aspergillus terreus by homo and hetero-disaccharides composed of glucose and xylose // J. Gen. Microbiol. — 1991. — V. 137.-P. 541−547.
  155. Iefuji H., Chino M., Kato M., Iimura Y. Acid xylanase from yeast Cryptococ-cus sp. S-2: purification, characterization, cloning and sequencing // Biosci. Biotech. Biochem. 1996. — V. 80, N 8. — P. 1331−1338.
  156. John M., Schmidt J. Xylanase and p-xylosidase of Trichoderma lignorum // Meth. Enzymol. 1988. — V. 160. — P. 662−670.
  157. Jorgensen H., Ericsson T., Boijesson J., Tjerneld F., Olsson L. Purification and characterization of five cellulases and one xylanase from Penicillium bra-sidianum IBT 20 888 // Enzyme Microbial Technology. 2003. — V. 32. -P. 851−861.
  158. Kanauchi M., Bamfort C.W. Growth of Trichoderma viride on crude cell wall preparations from barley // Agric. Food. Chem. 2001. — V. 49, N 2. — P. 883−887.
  159. Kang S.-W. K., Kim S.-W., Lee J.-S. Production of cellulase and xylanase in bubble column using immobilized Aspergillus niger KKS // Appl. Biochem. Biotechnol.-1995.-V.53, N2.-P. 101−106.
  160. Kanson A.L., M-Ali A., A-El-Gammal A. Xylanolytic activities of Streptomyces sp. 1 taxonomy, production, partial purification and utilization of agricultural wastes // Acta Microbiologica et Immunologica Hungarica. — 2001. -V. 48.-P. 39−52.
  161. Kantelinen A., Hortlihg B., Sundquist J., Linko M., Viikari L. Proposed mechanism of the enzymatic bleaching of kraft pulp with xylanases // Hol-zforshung. 1993. — V. 47. — P. 318−324.
  162. Khasin A., Alchanti I., Shoham Y. Purification and characterization of a thermostable xylanase from Bacillus stearothermophilus T-6 // Appl. Environ. Microbiol. 1993. -V. 59. — P. 1725−1730.
  163. Kluepfel D., Ishaque M. Xylan-induced cellulolytic enzymes in Streptomyces flavogriseus // Ind. Microbiol. 1982. — V. 23. — P. 389−396.
  164. Kluepfel D., Vets-Menta S., Aujvont F., Sharek F., Morosoly R. Purification and characterization of a new xylanase (xylanase B) // Biochem. J. 1990. -V. 267.-P. 45−50.
  165. Kolarova N., Farkas V. Laminarinase, xylanase and amylases in crude cellulolytic enzyme complex from Trichoderma reesei // Biologia, Bratislava. -1983. V. 38, N 8. — P. 711−725.
  166. Krishnamurthy S., Vithayathil P.J. Purification and characterization of endo-l, 4-(3-xylanase from Paecilomyces varioti banier // J. Ferment. Bioeng. — 1989.-V. 67.-P. 77−82.
  167. Lappalainen A. Purification and characterization of xylanolytic enzymes from Trichoderma reesei // Biotechnol. Appl. Biochem. 1986 — V. 8, N 5. -P. 437−448.
  168. Leather T.D., Kurtzman C.P., Detroy R.W. Overproduction and regulation of xylanase in Aureobasidium albidus // Biotechnol. Bioeng. 1984. — V. 14. -P. 225−250.
  169. Leather T.D., Detroy R.W., Bothast R.J. Induction and glucose repression of xylanase from a color variant strain of Aureobasidium pullulans // Biotechnol. Lett. 1986.-N 12.-P. 867−872.
  170. Lemmel A.S., Dalta R., Frankiewicz R.J. Fermentation of xylan by Cljstridium acenobutylicum // Enzyme Microb. Technol. 1986. — V. 8. — P. 217−222.
  171. Lemos J. L., Solorzano B. E. P. S., Ebole S.M.F., Pereira J. N. Thermal stability of xylanases produced by Aspergillus awamori // Praz. J.Microbiol. -2000. V. 31, N 3. — P. 206−211.
  172. Lewis G.E., Sanchez W.K., Treacher R., Pritchard G.T. Effect of direct-fed fibrolytic enzymes on the digestive characteristics of a forage-based diet fed to beef steers // J. Animal Sci. 1996. — V. 74. — P. 3020−3028.
  173. Liner V., Mayrohoferova A. The kinetic of oxidation of aqueous sodium sulphite solution // Chem. Eng. Sie. 1970. — V. 15, N 6. — P. 787−801.
  174. Lowri O.N., Rohenolrought N.J., Farr A.L., Randakk R.J. Protein measurement with the folin phenol reagent // Agr. Biol. Chem. 1970. — V. 44, N 9. -P. 393−399.
  175. Magnuson T.S. Purification and characterization of alkalin xylanase from Streptomyces viridesporus // Abstr. Gen. Meet. Am. Microbiol. 1996. -V. 96.-P. 566.
  176. Mandels M., Andreotti R., Roche C. Measurement of saccharifying cellulose // Biotechnol. Bioeng. Symp. 1976. — N 5. — P. 81−106.
  177. McCarthy A.J. Lignocellulase-degrading of cellulose // FEMS Microbiol Rev. 1987.— V. 46.-P. 145.
  178. McCleary B.V. Ensymatic modification of plant polysaccharides // Int. J. Macromol. 1986. — V. 8. — P. 349−354.
  179. Mendicuti C., Laura P., Trejo-Aguilar B.A., Aguilar O.G. Thermostable xylanase produced at 37 °C and 45 °C by a thermotolerant Aspergillus strain// FEMS Microbiol. Lett. 1997. — V. 146. — P. 97−102.
  180. Merchant R., Merchant F., Margaritis. Production of xylanase by thermophilic fungus Thielavia terrestris // Biotechnol. Lett. 1988. — V. 10, N 7. — P. 513−516.
  181. Milagres A.M., Prade R.A. Production of xylanase from Penicillium janthi-nellum and its use in the recovery of cellulosic-textile fibers // Enzyme Microbial Technology. 1994. — V. 16. — P. 627−632.
  182. Morales P., Madarto A., Flors A., Sendrra J.M., Peres-Gonzales J.A. Purification and characterization of a xylanase and arabinofuranosidase from Bacillus polymixa // Enzyme Microdial Technol. 1995. — V. 17. — P. 424−429.
  183. Morosoli R.J., Bertrand J.L., Mondou F., Shareck F., Klupfel D. Purification and properties of a xylanase from Streptococcus lividans // J. Biochem. -1986.-V. 239.-P. 587−592.
  184. Nakamura S., Nakai R., Wakabayashi K., Ishiguro Y., Aono R., Horikohi K. Thermophilic alkalin xylanase from newly isolated alkaliphilic and thermophilic Bacillus sp. TAR-1 // Bioshi. Biotech. Biochem. 1994. — V. 58. — P. 78−81.
  185. Nakanishi K., Yasui T. Production of xylanase by Streptomyces sp. using non-metabolizable inducer//Agric. Biol. Chem. 1980. -V. 44. — P. 2729−2730.
  186. Nath D., Rao M. Increase in stability of xylanase from an alkalophilic Bacillus (NCIM 59) // Biotechnology. 1995. — V. 17, N 5. — P. 557−560.
  187. Nevalainen K.H.H., Palva E.T. Production of extracellular enzymes in mutant isolated from unable to hydrolyze cellulose // Appl. Environ. Microbiol. -1978.-V. 35.-P. 11−16.
  188. Ohkoshi A., Kudo T., Mase T., Horikoshi K. Purification of three types of xylanases from an alkalophilic Aeromonas sp. // Agric. Biol. Chem. 1985. -V. 49.-P. 3037−3038.
  189. Okazaki W., Akiba T., Horikoshi K., Akahoshi R. Production and properties of two types of xylanases from alkalophilic, thermophilic Bacillus sp. // Appl. Microb. Technol.- 1984.-V. 19.-P. 335−340.
  190. Oksanen T., Pere J., Paavilainen L., Buchert J., Viikari L. Treatment of recycled kraft pulps with the Trichoderma reesei hemicellulases and cellulases // Biotechnol. 2000. — V. 78, N 1. — P. 39−48.
  191. Okunev O.N., Lappalainen A., Niku-Paovola M.L., Nummi M. Xylanase and cellobiohydrolase from Aspergillus terreus // VII Symp. 1985. — N 60. -P. 171−180.
  192. Paice M.G., Bernier RJr., Jurasek L. Vickosity-enhancing bleaching of hardwood krafi pulp with xylanase from a cloned gene // Biotechnol. Bioeng. -1988.-V. 32.-P. 235−239.
  193. Palma M.B. Influence of aeration and agitation rate on the xylanase activity from Pen. janthinellum endo-l, 4-beta-D-xylanase production in sugarcane bagassa culture medium // Process Biochem. — 1996. -V. 31, N 2. — P. 141−146.
  194. Paul J., Varma A.K. Influence of sugars on endoglucanase and (3-xylanase activities of a Bacillus strain // Biotechnol. Lett. 1990. — V. 12. — P. 61−64.
  195. Pekka M., Raudaskoski M., Viikari L. Hemicellulolytic enzymes in P- and S-strains of Heterobasidion annosum // Microbiology. 1995. — V. 141. -P. 743−750.
  196. Peter-Avalos O.P., Neresa P., Ignasio M., Mayra D. Induction of xylanase and P-xylosidase in Cellulomonas flavigena growing on different carbon sours // Appl. Microbiol. Biotechnol. 1996. — V. 46. — P. 405−409.
  197. Pham P.J. Optimization of a culture medium to xylanase production by Bacillus sp. using statistical experimental designs. Nat. Polytech. Inst. Toulouse // Wold J. Microbiol. Biotechnol. 1998. — V. 14. — P. 2185−2190.
  198. Pham P.L., Taillander P., Delmans M., Strehaiano P. Production of xylanase by Bacillus polymyxa using lignocellulosic wastes // Industrial Crops and Products. 1998. — V. 7. — P. 195−203.
  199. Poutanen K., Puis J. Characteristics of Trichoderma reesei P-xylosidase and its use in the hydrolisis of solubilized xylans // Appl. Microbiol. Biotechnol. -1988.-V. 28. P.425−432.
  200. Poutanen K., Puis J. The xylanolytic enzyme system of Trichoderma reesei: Plan cell wall polymers // Biogenes and biodegradation of plan cell wall polymers / Eds. Lewis G., Paice M. American Chemical Society. Washington. D. C., 1989. — P. 630−640.
  201. Poutanen K. Enzymes: an important tool in improvement of the quality of cereal foods // Trends food Sci. Technol. 1997. — V. 8. — P. 300−306.
  202. Prabhu K.A., Manshwari R. Biochemical properties of xylanases from a thermophilic fungus, Melanocarpus albomyces, and their action on plant cell walls // J. Biosci. 1999. — V. 24, N 4. — P. 461−470.
  203. Prade R.A. Xylanases: from biology to biotechnology // Biotechnology and Genetic Engineering Revios.-1995.-V. 13.-P. 101−131.
  204. Prasad D.Y., Heitman J.A., Joyce T.W. Enzyme de-inking of black and white letterpress printed newsprint waste // Progress in Paper Recycling. 1992. -V. 1.-P. 21−30.
  205. Purkarthofer H., Steiner W. Induction of endo-xylanase in the fungus Thermomyces lanuginosus // Enzyme Microbial Technology. 1995. — V. 17. -P. 114−118.
  206. Rahman A.K.M.S., Sugitani N., Hatsu M., Takamizawa K. A role of xy-lanase, a-L-arabinofuranosidase, and xylosidase in xylan degradation // Can. J. Microbiol. 2003. — V. 49. — P. 58−64.
  207. Raijaram S., Varma A. Production and characterization of xylanase from Bacillus thermoalkalophilus grown on agricultural wastes // Appl. Microbiol. Biotechnol. 1990. -V. 34 — P. 141−144.
  208. Ramakrishnan V.M., Strohfiis B.R.-H., West T. P. Characterization of a xylanase from Aureobasidium pullulans // Microbios. 1996. — V. 85, N 344. -P. 179−187.
  209. Rani D.S., Nand K. Production of thermostable cellulase-free xylanase by Clostridium absonum CFR-702 // Process. Biochem. 2000. — V. 36. -P. 355−362.
  210. Rao M., Gaikwad S., Mishra C., Deshpande V. Induction and catabolite repression of cellulase in Penicillium funiculosum // Appl. Biochem. Biotech-nol. 1988. -V. 19.-P. 129−137.
  211. Ratto M., Pautanen K., Viikari L. Production of xylanolitic enzymes by an alkalitolerant Bacillus circulans stran // Appl. Microbiol. Biotechnol. 1992. -V. 37.-P. 470.
  212. Ravijot K., Dhillon G. S, Singa A., Kalsa M.S. Xylanase and celllulase production by mutant N10 of Trichoderma reesei QM 9414 // J. Res. Punjab Agr. Univ. 1996. — V. 32, N 2. — P. 170−177.
  213. Reily P.J. Xylanases structure and function // Basic Life Sci. 1981. — V. 18. -P. 111−129.
  214. Rishnan M.V.R, Strohfus B.R.-H., West H.P. Characterization of a xylanase from Aureobasidium pullulans // Microbios. 1996. — V. 85, N 344. — P. 159 187.
  215. Ristroph D.L., Humphey A.E. Kinetic characterization of the extracellular xylanases of Termomonospora sp. // Biotechnol. Bioeng. 1985. — V. 27, N 6. -P. 832−836.
  216. Robinson P.D. Cellulase and xylanase production by Trichoderma reesei Rut C-3 // Biotechnol. Lett. 1984. — V. 6, N 2. — P. 119−122.
  217. Rodrigues E.M., Milagres A.M.F., Pessoa J.A. Selective recovery of xylanase from Renicillium janthinellum using BDBAC recovered micelles // Acta Biotechnol.-1999.-V. 19, N2.-P. 157−161.
  218. Roychowdary S., Cox D.C., Lewandowsky M. Production of combustible gas from enzyme-treated cellulosic and hemicellulosic waste // Amer. Chem. Soc. Polym. Prepr. 1983. — V. 24, N 2. — P. 438.
  219. Royer J., Nakas J. Production of xylanase by Trichoderma longibrachiatum // Enzyme Microbiol. Technol. 1989. — V. 11, N 7. — P. 405−410.
  220. Royer J., Nakas J. Purification and characterization of two xylanases from Trichoderma longibranchiatum // Eur. J. Biochem. -1991. V. 202, N 2. -P. 521−529.
  221. Rulkarni N., Shendye A., Rao M. Molecular and biotechnology aspects of xylanases // FEMS Microbiol. Rev. 1999. — V. 23. — P. 411−456.
  222. Saake B., Clark T., Puis J. Investigations on the reaction mechanism of xylanases and mannanases on sprucewood chemical pulps // Hozforschung. -1995.-V. 49.-P. 60−68.
  223. Sadder J.N., Mes-Hartree M. The enzymatic hydrolysis and fermentations of pretreated wood substrates // Biotechnol. Adv. 1984. — V. 2. — P. 161−181.
  224. Saddler J.N. Biotechnology for the conversion of lignocellulosc // Biomass and Bioenergy. 1992. — V. 2. — P. 229−238.
  225. Sakaswat V., Bisaria V.S. Purification, characterization and substrate specificities of xylanase isoensymese from Melanocarpus albomyces // Biosci Biotechnol. Biochem. -2000. -V. 64, N 6. P. 1147−1180.
  226. Sandhu D.K., Karla M.K. Production of cellulase, xylanase and pectinase by Trichoderma longibranhiatum on different substrates // Trans .Br. Mycol. Soc. 1982. — V. 79, N 3. — P. 409−413.
  227. Sa-Pereira P., Mesquita A., Duarte J.C., Barros M.R.A., Costa-Ferreira M. Rapid production of thermostable cellulase-free xylanase by a strain of Bacillus subtillis and its properties // Enzyme Microbial Technology. 2002. -V.30-P. 924−933.
  228. Sharma A., Gurta M.N. Macroaffinity ligand-facilitated three-phase partitioning (MLFTPP) for purification of xylanase // Biotech. Bioeng. 2002 -V. 80, N2.- P. 228−232.
  229. Senior D.J., Mayers P.R., Saddler J.N. Xylanase production by Trichoderma harzianum E 58 // Appl. Microbiol. Biotechnol. 1989. — V. 32. — P. 137−142.
  230. Shei J.C., Fratzke A.K., Frederick M.M., Frederick J.R., Reilly P.J. Purification and characterization of endoxylanases from Asp. niger. II An enzyme of pi 4,5 // Biotechnol. Bioeng. 1985. — V. 27, N 4. — P. 533−538.
  231. Siedenberg D. Production of xylanase by Asp. awamory on complex medium in stirred tank and airlift tower loop reactor endo- 1,4-?-Dxylanase production in a fermentator// J. Biotechnol. — 1997. — V. 56, N 3. — P. 205−216.
  232. Simao C. R, Souza M.G.C., Peralta M.R. Induction of xylanase in Aspergillus fumarii by methyl-?-D-xyloside // Appl. Microbiol. Biotechnol. 1997. -V. 47.-P. 267−271.
  233. Simpson H.D. Haufler U.D., Daniel R.M. An extremely thermostable xylanase from the thermophilic eubacterium Thermotoga // Biochem. J. — 1991. -V. 277.-P. 413−417.
  234. Singht A., Kuhad R.C., Manish K. Xylanase production by a hyperxylanolytic mutant of Fusarium oxysorum // Enzyme Microb. Technol. — 1995. — V. 17, N6.-P. 252−253.
  235. Soundar S., Chandra T.S. Production of cellulase and detection of avicel-adsorbing carboxymethylcellulase from a mesophilic fungus Humicola grisea Fb. // Enzyme Microb. Technol. 1988. — V. 10. — P. 368−273.
  236. Srivastava R, Srivastava A.K. Characterization of a bacterial xylanase resistant to repression by glucose and xylose // Biotechnol. Lett. 1993. -V. 15.-P. 847−852.
  237. Sternberg D., Mandels G.R. Induction of cellulolytic enzymes in Trichoderma reesei by soforose // Journal of Bacteriology. 1979. — V. 139. — P. 761−769.
  238. Stewart J.C., Lester A., Milburn B., Parry J.B. Xylanase and cellulase production by Aspergillus fumigatus fresenius // Biotechnol. Lettes. 1983. — V.5, N8.-P. 543−548.
  239. Suurnakki A., Tenkanen M., Buchert J., Viikari L. Hemicellulases in the bleaching of chemical pulps // Adv. Biochem Eng./ Biotechnol. 1997. -V. 57.-P. 261−287.
  240. Taguchi F., Hasegawa K., Saito-Taki T., Hara K. Simultaneous production ofxylanase and hydrogen using xylan in batch culture of Clostridium sp. Strain X 53 // J. Ferment. Bioeng. 1996. — V. 81. — P. 178−180.
  241. Tan L.U.L., Wong K.K.Y., Yu E.K.S., Saddler J.N. Purification and characterization of two D-xylanases from Trichoderma harzianum // Enzyme Microb. Technol. 1985. — V. 7. — P. 425−430.
  242. Tangnu S.K., Blanch H.W., Charles R. Enhanced production of cellulase, hemicellulase and P-glucosidase by Trichoderma reesei (Run C-30) // Biotechnol. B ioeng. 1981. — V. 23. — P. 1837−1849.
  243. Taussky H.H., Shorr E. A microcolorimetric method for the determination of the inorganic phosphorus // J. Biological. Chem. — 1953. — V. 202, N 2. -P. 675−685.
  244. Tenkanen M., Puis J., Poutanen K. Two major xylanases of Trichoderma reesei // Enzyme Microb. Technol. 1992. — V. 14. — P. 566−574.
  245. Tenkanen M., ViiKari L., Bucher J. Use of acid-tolerant xylanase for bleaching ofkraft pulps//Biotechnol. Techn.- 1997.-V. ll, N2.-P.935−938.
  246. Thomson J.A. Molecular biology of xylan degradation // FEMS Microbiol. Rev.- 1993.-V. 104.-P. 65−82.
  247. Thukral V., Dey S., Panda T. Multipl pH and temperature optimum of extracellular xylanase from T. reesei QM 9414 // Bioprocess. 1989. — V. 4. — P. 40−47.
  248. Timell T.E. Wood hemicelluloses: Part I // Carbohydr. Chem. 1965. -V. 20.-P. 409−483.
  249. Tribak M., Ocampo J.A., Garcia-Romera I. Production of xyloglucanolytic enzymes by Trichoderma viride, Paecilomyces farinosus, Wardomyces inflatus and Pleurotus ostreatus // Mycologia. 2002. — V. 94, N 3. — P. 404−410.
  250. Tseng M.-J., Yap M.-N., Ratanakhanokchai K., Kyu K.L., Chen S.-T. Purification and characterization of two free xylanases from an alkaliphic Bacillus fir-mus // Enzyme Microbial Nechnology. 2002. — V. 30. — P. 590−595.
  251. Uden K.O. Effect of different inorganic sources on the production of cellu-lase-free beta-l, 4-xylanase by Aurebasidium pullulans // Pol. J. Food. Nutrit. Sc. 1999. — V. 8, N 3. — P. 39−48.
  252. Uhlig H. Industrial enzymes and their applications // New York: John Wiley & Sons, Inc. 1998. — P.435.
  253. Ujile M., Roy C., Yaguchi M. Low molecular weight xylanase from Trichoderma viride // Appl. Environ. Microbiol. 1991. — V. 57. — P. 1860−1862.
  254. Vap der Toorn J.J.T.K., Van Gelswyk N.O. Xylan-degesting bacteria from the rumen of sheep fed maize straw diets // J. Gen. Microbiol. 1985. — V. 131, N10.-P. 2601−2607.
  255. Vicina R., Escobar F., Osses M., Jara A. Bleaching of eucaluptus kraft pulp with commercial xylanases // Biotechnol. Lett. 1997. — V. 19. — P. 75−78.
  256. Viikari I., Ranua M., Kantelinen A., Sundquist J., Linko M. Bleaching with enzymes // Proc. 3rd Int. Conf. Biotechnology Pulp and Paper Industry. -Sockgolm, 1986. P. 67−69.
  257. Viikari L., Tenkanen M., Buchert J., Ratto M., Bailey M., Siika-Aho M., Linko M. Hemicellulases for industrial applications // Byconversion of forest and agricultural wastes / Ed. Saddler J. CAB International. Oxon. UK., 1993.-P. 131−182.
  258. Viikari L., Kantelinen A., Buchert J., Puis J. Enzymatic accessibility of xylans in lignocellulosic materials // Appl. Microbiol. Biotechnol. 1994. — V. 41. -P. 124−129.
  259. Viikari L., Kantelinen A., Sundquist J., Linko M. Xylanases in bleaching: From an idea to the industry // FEMS Microbiol. Rev. 1994. — V. 13. -P. 335−350.
  260. Wang M., Hettiarachchy N.S., Qi M., Burks W., Siebenmorgen T. Preparation and functional properties of rice bran protein isolate // J. Agr. Food. Chem. 1999. — V. 47, N 2. — P. 411−416.
  261. Wizani W., Esterbaner H., Steiner W., Gomen G., Cheie L. Exo- und endo-cellulase-free xylanase. Verfahren und deren Verwendung. Пат.40 175 221, ФРГ, МКИ 5 С12 N 9/24. (Dentschland) GmbH. N 40 175 227. Заявл. 31.05.90. Опубл. 05.12.91.
  262. Wong K.K.J., Tan L.U.L, Saddler J.N., Vaguchi M. Purification of third distinct xylanase from xylanolytic system of Trihoderma harzianum // Canad. J. Microb. 1986. — V. 32, N 7. — P. 570−576.
  263. Wong K.K.J., Tan L.U.L, Saddler J.N. Multiplicity of |3—1,4-xylanase in microorganisms: functions and applications // Microbiol. Rewiews. 1988. -V. 52, N3.-P. 05−317.
  264. Wong K.K.Y., Saddler J.N. Trichoderma xylanases: their properties and application // Xylans and xylanases / Eds. Visser J., Belman G., Someren M.A.K., Voragen A.G.J. Elser, Amsterdam, 1992. — P. 171−186.
  265. Wong K.K.Y., Saddler J.N. Application of hemicellulases in the food, feed and pulp and paper industries // Hemicellulose and hemicellulases / Eds. Coughlen P.P., Hazlewood G.P. Portland Press, London, 1993. — P. 127−143.
  266. Wood T.M., Mcrae S.I. The effect of acetyl groups on the hydrolysis of ryegrass cell walls by xylanase and cellulase from Trichoderma koningii // Phy-tochemistry. 1985. -V. 25, N 5. — P. 1053−1055.
  267. Woodvard DJ. Xylanases: function, properties, and application // Enzyme ferment Biotechnol. 1984. — V. 8. — P. 9−30.
  268. Xu J., Nogava M., Okada H., Morickawa Y. Xylanaze induction by L-corbose in a fungus Trichoderma reesei HC-3−7 // Biosc. Biotechnol. Biochem. -1998. V. 62, N 8. — P. 1555−1559.
  269. Yu E.K.S., Deschatelets L., Levitin N., Saddler J.N. Production of 2,3-butanediol from HF-hydrolyzed aspen wood // Biotechnol. Lett. 1984. -V. 6, N9.-P. 611−614.
  270. УТВЕРЖДАЮ Генеральный директор Научно-технического опытного1. АКТо наработке экспериментальных партий очищенного препарата ксиланазы (Ксилозим)
  271. На опытной установке научно-технического опытного предприятия «Сатурн-Е» с 21.05 по 28.06.2001 г. были проведены работы по получению экспериментальных партий очищенного препарата ксиланазы (Ксилозим).
  272. Гидролиз пшеничных отрубей и целлюлозы проводили в ферментере в 10 л водопроводной воды ферментным препаратом Целловиридин ГЗХ из расчета 5 ед/г сырья при температуре 50 °C в течение 1 часа.
  273. Приготовление питательной среды и ее стерилизацию осуществляли непосредственно в ферментере. Стерилизацию среды проводили при 120 °C в течение 30 мин. Начальный объем питательной среды в ферментере 50 л.
  274. Засев питательной среды проводили вегетативным посевным материалом, выращенным на качалке в течение 36 ч.
  275. Процесс культивирования продуцента ксиланазы вели при температуре 32 °C и постоянном перемешивании и аэрировании культуры. '
  276. В процессе культивирования осуществляли двукратную подпитку культуры в процессе роста на 24 и 36 ч гидролизованными пшеничными отрубями и целлюлозой в количестве 10 л. Гидролиз и стерилизацию сырья для подпитки осуществляли в колбах объемом 10 л.
  277. Контроль за процессом ферментации осуществляли круглосуточно. Два раза в сутки отбирали пробы для проведения микробиологических и биохимических анализов.
  278. Отделение биомассы из культуральной жидкости проводили на нутч-фильтре, используя в качестве фильтрующего слоя лавсановую ткань.
  279. Для получения стандартного препарата ксиланазы с активность 2000 ед/г базовый препарат стандартизовали сульфатом аммония.
  280. Наработано три партии стандартного препарата Ксилозим с активность 2000 ед/г в количествах 3,1, 3,3 и 3,7 кг и активностью 2000 ед/г. Средний выход препарата по трем операциям составил 60,4%.
  281. Технологические показатели процесса получения препарата «Ксилозим» представлены в таблице 1.
  282. От Института биотехнологии: От ООО Научно-техническогоопытного предприятия «Сатурн-Е»:
  283. Завлабораторией ?Щ^ъ} Э.А.Шишкова
  284. Вед.специалист Л. И. Белая Вед.н.сотрудник ?Т/^у? Н. М. Павлова /• Н.сотр. С. Е. Лазарева Ст.н.сотр. ^¿-ёщ— Е.А.Нестеренко1. О / Инженер В.И.Степанов
  285. Н.сотрудник ?уЬ^/л. Л.Н.Ларина
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!