Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Редокс-зависимые механизмы изменений функциональных свойств нейтрофилов при остром воспалении и окислительном стрессе

Диссертация: Редокс-зависимые механизмы изменений функциональных свойств нейтрофилов при остром воспалении и окислительном стрессе
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Установлено, что дисбаланс редокс-статуса тиолдисульфидной системы, возникающий при остром воспалении и окислительном стрессе in vitro вследствие блокады SH-rpynn 5 мМ N-этилмалеимидом (NEM), снижает функциональный статус нейтрофилов в отношении синтеза активных форм кислорода и продукции провоспалительных цитокинов (IL-8 и TNF-a) и сопровождается сохранением уровня глутатионилирования белков… Читать ещё >

Редокс-зависимые механизмы изменений функциональных свойств нейтрофилов при остром воспалении и окислительном стрессе (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • СПИСОК ИСПОЛЬЗОВАННЫХ СОКРАЩЕНИЙ
  • ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ. Современные представления о роли редокс-метаболизма в развитии окислительного стресса, дизрегуляции функций и апоптоза нейтрофилов при остром воспалении
    • 1. 1. Роль окислительного стресса в патогенезе острого воспаления
    • 1. 2. Кислород-зависимые механизмы цитотоксичности нейтрофилов как эффекторных клеток острого воспаления
    • 1. 3. Механизмы окислительной модификации макромолекул клетки свободными радикалами
      • 1. 3. 1. Молекулярные мишени при окислительном повреждении клеточных мембран
      • 1. 3. 2. Окислительная модификация белковых молекул клетки
    • 1. 4. Молекулярные механизмы антиоксидантной защиты клетки
      • 1. 4. 1. Неферментативные антиоксиданты
      • 1. 4. 2. Ферментативные антиоксиданты
    • 1. 5. Окислительная модификация белков и состояние тиолдисульфидной системы при окислительном стрессе и остром воспалении
    • 1. 6. Редокс-состояние и программированная гибель клеток в патогенезе острого воспаления
      • 1. 6. 1. Современные представления о молекулярных механизмах реализации апоптоза
      • 1. 6. 2. Молекулярные основы взаимодействия окислительного стресса и апоптоза: механизмы участия активных метаболитов кислорода
      • 1. 6. 3. Роль программированной гибели нейтрофилов в реализации острого воспаления
  • ГЛАВА 2. МАТЕРИАЛ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
    • 2. 1. Характеристика клинического и экспериментального материала
      • 2. 1. 1. Клиническая характеристика пациентов с диагнозом острый аппендицит
      • 2. 1. 2. Клиническая характеристика пациентов с диагнозом внебольничная пневмония
      • 2. 1. 3. Оценка развития окислительного стресса в организме при остром аппендиците и внебольничной пневмонии
    • 2. 2. Экспериментальный блок исследований in vitro
    • 2. 3. Методы исследования
      • 2. 3. 1. Фракционирование венозной крови при подготовке к исследованиям
        • 2. 3. 1. 1. Выделение и культивирование нейтрофилов крови
        • 2. 3. 1. 2. Выделение эритроцитов и получение мембран эритроцитов
        • 2. 3. 1. 3. Определение концентрации белка в нейтрофилах, взвеси мембран эритроцитов и плазме крови
      • 2. 3. 2. Методы оценки функционального состояния нейтрофилов, альвеолярно-капиллярной мембраны легких, процессов перекисного окисления липидов мембраны эритроцитов и плазмы крови
        • 2. 3. 2. 1. Оценка концентрации активных форм кислорода в нейтрофилах!
    • 106. ИЗ
      • 2. 3. 2. 2. Оценка продукции конечных метаболитов оксида азота нейтрофилами
        • 2. 3. 2. 3. Оценка продукции гидроксильного радикала нейтрофилами
        • 2. 3. 2. 4. Определение активности миелопероксидазы в нейтрофилах
        • 2. 3. 2. 5. Оценка продукции провоспалительных цитокинов нейтрофилами
        • 2. 3. 2. 6. Оценка альвеолярно-капиллярной проницаемости и вентиляционно-перфузионного соотношения легких
        • 2. 3. 2. 7. Оценка активности №+/К±АТФазы в мембране эритроцитов
        • 2. 3. 2. 8. Определение содержания диеновых конъюгатов гидроперекисей липидов в мембране эритроцитов
        • 2. 3. 2. 9. Определение содержания ТБК-реактивных продуктов в мембране эритроцитов и плазме крови
        • 2. 3. 3. Методы оценки окислительной модификации белков и антиоксидантной системы в нейтрофилах и плазме крови
        • 2. 3. 3. 1. Определение содержания восстановленного и окисленного глутатиона в нейтрофилах
        • 2. 3. 3. 2. Определение концентрации SH-групп белков и белково-связанного глутатиона в нейтрофилах
        • 2. 3. 3. 4. Определение активности глутатионпероксидазы в нейтрофилах
        • 2. 3. 3. 5. Определение активности тиоредоксинредуктазы в нейтрофилах
        • 2. 3. 3. 6. Определение содержания карбонильных производных белков в нейтрофилах и плазме крови
        • 2. 3. 3. 7. Определение содержания битирозина и окисленного триптофана в плазме крови
        • 2. 3. 3. 8. Определение активности каталазы в плазме крови
        • 2. 3. 3. 9. Определение содержания церулоплазмина в плазме крови
        • 2. 3. 4. Методы изучения апоптоза и внутриклеточных систем вторичных мессенджеров нейтрофилов
        • 2. 3. 4. 1. Оценка содержания белков-регуляторов апоптоза (Вс1−2, Вах) в нейтрофилах
        • 2. 3. 4. 2. Оценка реализации апоптоза нейтрофилов
        • 2. 3. 4. 3. Оценка содержания ионов кальция в цитоплазме нейтрофилов
        • 2. 3. 4. 4. Оценка содержания циклических нуклеотидов (цАМФ и цГМФ) в нейтрофилах
      • 2. 4. Статистическая обработка результатов
  • ГЛАВА 3. РЕЗУЛЬТАТЫ СОБСТВЕННЫХ ИССЛЕДОВАНИЙ
    • 3. 1. Клинический блок исследования
      • 3. 1. 1. Функциональное состояние нейтрофилов крови при остром воспалении
      • 3. 1. 2. Перекисное окисление липидов и активность Ыа+/К±АТФазы мембраны эритроцитов и показатели состояния альвеолярно-капиллярной мембраны легких при остром воспалении
      • 3. 1. 3. Оценка показателей перекисного окисления липидов, окислительной модификации белков и антиоксидантной системы плазмы крови при остром воспалении
      • 3. 1. 4. Состояние тиолдисульфидной системы и окислительная модификация белков нейтрофилов крови при остром воспалении
      • 3. 1. 5. Индукция апоптоза нейтрофилов крови при остром воспалении 153 3.2. Экспериментальный блок исследования
      • 3. 2. 1. Сравнительная оценка функционального статуса, редокс-состояния тиолдисульфидной системы и индукции апоптоза нейтрофилов при окислительном стрессе in vitro и остром воспалении
        • 3. 2. 1. 1. Функциональный статус нейтрофильных лейкоцитов, состояние тиолдисульфидной системы и окислительной модификации белков нейтрофилов при окислительном стрессе in vitro и остром воспалении
        • 3. 2. 1. 2. Индукция программированной гибели нейтрофилов при окислительном стрессе in vitro и остром воспалении

        3.2.2. Оценка молекулярных механизмов участия тиолдисульфидной системы в поддержании функционального статуса нейтрофилов и защите белков от окислительной модификации при окислительном стрессе in vitro и остром воспалении

        3.2.2.1. Функциональное состояние нейтрофилов в условиях действия блокатора или протектора SH-групп, ингибитора синтеза глутатиона de novo или каталазы при окислительном стрессе in vitro и остром воспалении

        3.2.2.2. Состояние тиолдисульфидной системы нейтрофилов в условиях действия блокатора или протектора SH-групп, ингибиторов синтеза глутатиона de novo и каталазы при окислительном стрессе in vitro и остром воспалении *

        3.2.2.3. Окислительная модификация белков нейтрофилов в условиях действия блокатора или протектора SH-групп, ингибитора синтеза глутатиона de novo или каталазы при окислительном стрессе in vitro и остром воспалении

        3.2.3 Оценка молекулярных механизмов участия оксида азота в регуляции программы апоптоза нейтрофилов при окислительном стрессе in vitro и остром воспалении

        3.2.3.1. Продукция активных форм кислорода и метаболитов оксида азота нейтрофилами в условиях действия индуктора или ингибитора NO-синтаз при окислительном стрессе in vitro и остром воспалении

        3.2.3.2. Реализация программированной гибели и содержание белков-регуляторов апоптоза в нейтрофилах в условиях действия индуктора или ингибитора NO-синтаз при окислительном стрессе in vitro и остром воспалении

        3.2.3.3. Состояние систем внутриклеточных мессенджеров (циклических нуклеотидов и ионов кальция) в нейтрофилах в условиях действия индуктора или ингибитора NO-синтаз при окислительном стрессе in vitro и остром воспалении

        ГЛАВА 4. ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ ИССЛЕДОВАНИЯ

        ВЫВОДЫ

Актуальность исследования. Одним из наиболее актуальных вопросов медицины остается проблема идентификации молекулярных и клеточных механизмов воспаления, лежащего в основе большинства заболеваний. Течение и исходы острого воспаления (OB) во многом зависят от функционального состояния нейтрофильных лейкоцитов [МеньшиковаЕ.Б. и соавг., 2006; Маянский А. Н., 2007; Rutkowski R. et al., 2007].

Нейтрофил является ключевой клеткой в развитии острого воспаления. С одной стороны, он относится к клеткам-эффекторам очага воспаления, где запускает целый каскад молекулярных механизмов, от которых зависит, перейдет ли процесс в хроническую фазу или наступит разрешение воспаления. С другой стороны, нейтрофил играет важную роль в качестве продуцента веществ, принимающих участие в развитии и поддержании воспаления, к числу которых относятся: активные формы кислорода (АФК), ферменты азурофильных и специфических гранул, провоспалительные цитокины (фактор некроза опухолиос (TNFa), интерферон-у, интерлейкины (IL) 1, 8 и др.), простагландины, лейкотриены, факторы сосудистой проницаемости и иные биологически активные вещества [Kupper R.W. et al., 1992; Yamamoto К, et al., 2003; Коваленко E. И. и соавг., 2007; Grimstad О. et al., 2011].

При остром воспалении гиперпродукция АФК нейтрофилами носит адаптивный характерона же предполагает возможность нарушения редокс-зависимых путей регуляции клетки [Маянский H.A., 2004; Лущак В. И., 2007; Rutkowski R. et al., 2007; Зенков Н. К. и соавт., 2009]. Накопление АФК в нейтрофильных гранулоцитах может приводить к окислительной модификации макромолекул (белков, липидов, нуклеиновых кислот), нарушению функций и повреждению клеток, активации программированной гибели вследствие развития окислительного стресса (ОС) [Владимиров Ю.А., 2000; Peake J., 2004; Nathan С., 2006; Бурлакова Е. Б., 2006; Дубинина ЕЕ., 2006; Чеснокова Н. П., 2007; Меныцикова Е. Б. и соавт., 2008; Catala А, 2009].

Ведущую роль в защите от повреждающего действия АФК и поддержании редокс-статуса нейтрофилов, от которого зависит эффективность их функционирования, играет тиолдисульфидная система (ТДС) [Stadtman E. R, Levine RL., 2000; Chappie IJL., 2002; Калинина E.B. и соавт., 2008]. Эффекты этой системы основаны на восстановительном потенциале глутатиона (GSH) [Меньшикова Е.Б. и соавт., 2006; Кулинский В. И., Колесниченко JI.C., 2009]. Глутатион выступает акцептором АФК, кофактором ряда ферментов антиоксидантной и детоксикационной систем [Zhu Y et al., 2007; Калинина Е. В. и соавт., 2008], участвует в экспрессии редокс-чувствительных генов, регуляции внутриклеточной сигнализации [Pietarinen-Runtti P., et aL, 2000; Октябрьский О. Н., Смирнова Г. В., 2007; Кулинский В. И., Колесниченко КС., 2009].

Глутатион и сопряженные с ним ферментативные редокс-белки тиолдисульфидной системы (перокси-, глута-, тиоредоксины и др.) обеспечивают процесс S-тиоляции/детиоляции активных центров протеинов, защищая их от необратимой окислительной модификации и инактивации [Дас ДК, Молик Н, 2004; Nakamura Н, 2004; Tmdel S. et al., 2009; Liu G. et aL, 2010], что способствует поддержанию функциональной активности клеток. Изучение-механизмов оптимизации редокс-состояния тиолдисульфидной системы в нейтрофилах актуально в плане поиска путей возрастания эффективности функционирования данных клеток в условиях острого воспаления.

Механизмом контроля гомеостаза в организме является апоптоз [Kerr J.F.R., 1972; Меныцикова Е. Б. и соавт., 2006]. Активация программированной гибели клетки напрямую связана с развитием окислительного стресса. АФК участвуют в реализации танатогенной программы посредством изменения редокс-регуляции, экспрессии генов [Белушкина Н.Н. с соавт., 1998; Дубинина Е. Е., 2006], открытия пор в мембране митохондрий с высвобождением ионов кальция и проапоптотических белков (AIF, Smac, прокаспаза 9, цитохром с) [YI J. et al., 2002; Лущак В. И., 2007]. Несмотря на очевидность взаимных связей между ОС и апоптозом, роль АФК в ограничении срока жизнедеятельности нейтрофилов посредством реализации программированной гибели не вполне ясна. Среди АФК уникальной химической природой и множеством внутриклеточных мишеней обладает NO, что обеспечивает ему как проапоптотические [Hortelano S. et al., 1997; Bruene В., 1999; Лущак В. И., 2006; Кулинский В. И., 2007], так и антиапоптотические эффекты [De Nadai С. et al., 2000; Choi B.M. et al., 2002]. Остается открытой проблема выяснения молекулярных механизмов влияния молекул NO на программированную гибель нейтрофилов в условиях окислительного стресса, развивающегося при остром воспалении.

Таким образом, идентификация редокс-зависимых механизмов нарушения функций нейтрофилов при остром воспалении и окислительном стрессе в настоящее время лежит в плоскости понимания ряда молекулярных процессов: определения роли тиолдисульфидной системы в регуляции функционального статуса клетки, оценки выраженности окислительной модификации макромолекул регуляторных систем клетки, а также изучения молекулярных механизмов сопряжения окислительного стресса и апоптоза^ нейтрофилов. Сосредоточение фундаментальных исследований на этом направлении необходимо для разработки технологических основ селективного управления воспалительным процессом.

Цель: установить общие закономерности и особенности нарушений редокс-зависимых механизмов регуляции функциональных свойств нейтрофилов при остром воспалении и окислительном стрессе.

Задачи:

1. Оценить функциональные свойства (активность миелопероксидазы, продукция активных форм кислорода и цитокинов — фактора некроза опухоли ос и интерлейкина-8) и апоптоз нейтрофильных лейкоцитов при остром воспалении и окислительном стрессе in vitro.

2. Оценить состояние компонентов системы прои антиоксидантов в мембране эритроцитов и плазме крови у пациентов с острыми воспалительными заболеваниями (внебольничная пневмония, острый аппендицит) — выявить клинико-патогенетические закономерности в зависимости от особенностей клинического течения процесса воспаления.

3. Дать комплексную характеристику тиолдисульфидной системы нейтрофилов крови при остром воспалении и окислительном стрессе in vitro, оценить ее функциональный резерв в условиях действия блокатора (N-этил-малеимид) или протектора (1,4-дитиоэритритол) SH-групп, ингибитора каталазы (3-амино-1,2,4-триазол) или синтеза глутатиона (бутионин-сульфоксимин).

4. Выявить общие закономерности и особенности влияния тиолдисульфидной системы на окислительную модификацию белков и функциональные свойства нейтрофилов при остром воспалении и окислительном стрессе in vitro в условиях действия блокатора или протектора SH-групп, ингибитора каталазы или синтеза глутатиона.

5. Установить роль оксида азота в механизмах дизрегуляции апоптоза нейтрофилов при остром воспалении и окислительном стрессе in vitro в р условиях индукции (L-аргинин) и ингибирования (Nнитро-Ь-аргинин метиловый эфир) NO-синтаз.

6. Идентифицировать молекулярные мишени влияния оксида азота на апоптоз нейтрофилов, оценив содержание белков-регуляторов с про- (Вах) и антиапоптотической (Вс1−2) активностью и концентрацию внутриклеточных.

Л I сигнальных молекул (Са, цАМФ и цГМФ) при остром воспалении и окислительном стрессе in vitro на фоне индукции и ингибирования NO-синтаз.

Научная новизна. Получены новые знания фундаментального характера о молекулярных механизмах изменения редокс-регуляции эффекторного потенциала и апоптоза нейтрофильных лейкоцитов крови при остром воспалении. Выявлено, что молекулярные механизмы изменений функциональных свойств нейтрофилов при остром воспалении и моделировании окислительного стресса с помощью 200 мкМ Н2О2 являются однотипными и сопряжены с повышением карбонилирования и глутатионилирования белков в клетке.

Установлено, что дисбаланс редокс-статуса тиолдисульфидной системы, возникающий при остром воспалении и окислительном стрессе in vitro вследствие блокады SH-rpynn 5 мМ N-этилмалеимидом (NEM), снижает функциональный статус нейтрофилов в отношении синтеза активных форм кислорода и продукции провоспалительных цитокинов (IL-8 и TNF-a) и сопровождается сохранением уровня глутатионилирования белков. Показано, что при остром воспалении и окислительном стрессе in vitro действие протектора SH-rpynn 5 мМ 1,4-дитиоэритритола (DTE) способствует снижению содержания карбонильных производных белков нейтрофилов, а дефицит восстановленного глутатиона при ингибировании синтеза de novo 1 мМ бутионинсульфоксимином (BSO) приводит к накоплению карбонильных производных белков и перераспределению клеточного пула глутатиона с целью сохранения его белковосвязанной формы. Ингибирование синтеза глутатиона с помощью BSO снижает кислород-зависимые механизмы функциональной активности нейтрофилов (продукция 'ОН и активность миелопероксидазы), необходимые для обеспечения микробицидной функции, и не влияет на продукцию интерлейкина-8 и фактора некроза опухоли а. Ингибирование каталазы с помощью 2 мМ 3-амино-1,2,4-триазола (AT) при остром воспалении компенсируется участием тиолдисульфидной системы в поддержании редокс-статуса и функциональной активности нейтрофилов, которые снижают только продукцию 'ОН.

Показано, что при остром воспалении и окислительном стрессе in vitro, моделируемом с помощью 5 мМ Н2Ог, оксид азота ограничивает реализацию программированной гибели нейтрофилов в условиях индукции синтеза N0 500 мкМ L-аргинином. Продемонстрировано, что молекулярные механизмы антиапоптотического влияния N0 на программированную гибель нейтрофилов при остром воспалении и окислительном стрессе in vitro не связаны с изменением баланса про- (Вах) и антиапоптотических (Вс1−2) белков, а опосредованы участием цГМФ, цАМФ и ионов кальция.

Теоретическая и практическая значимость. Полученные в результате проведенного исследования фактические данные расширяют существующие фундаментальные представления о процессах дизрегуляции редокс-статуса и функциональной активности нейтрофилов крови при остром воспалении. Выявлен редокс-зависимый характер нарушений функций нейтрофильных гранулоцитов, сопряженный с состоянием тиолдисульфидной системы, и определена роль восстановленного и белковосвязанного глутатиона в регуляции процессов окислительной модификации белков и поддержании функционального статуса нейтрофилов у пациентов с острым воспалением и при моделировании окислительного стресса in vitro. Данные о роли глутатиона в поддержании функциональной активности нейтрофилов и регуляции процессов окислительной модификации белков позволяют разработать подходы для эффективного патогенетически обоснованного использования антиоксидантов в комплексной терапии острых", воспалительных заболеваний.

Идентифицированы молекулярные мишени оксида азота, опосредующие механизмы его влияния на индукцию апоптоза нейтрофилов при остром воспалении и моделировании окислительного стресса. Основные положения исследования могут служить базой для идентификации молекулярных мишеней, подверженных воздействию активных форм кислорода при острых воспалительных заболеваниях. Установленные закономерности могут быть положены в основу разработки селективных молекулярных технологий управления развитием процесса острого воспаления посредством влияния на функциональный статус и продолжительность жизни нейтрофилов.

Положения, выносимые на защиту: 1. При окислительном стрессе, индуцированном в условиях острого воспаления и in vitro с использованием 200 мкМ Н2О2, имеют место однотипные редокс-зависимые механизмы изменений функциональных свойств нейтрофилов крови (увеличение активности миелопероксидазы, продукции радикала 'ОН и провоспалительных цитокинов — интерлейкина-8 и фактора некроза опухоли а).

2. Нарушения состояния тиолдисульфидной системы нейтрофилов крови при остром воспалении и окислительном стрессе in vitro (200 мкМ Н202) характеризуются снижением содержания восстановленного глутатиона, SH-групп белков и активности глутатионпероксидазы при повышении концентрации окисленного и белковосвязанного глутатиона.

3. Механизмы нарушения функциональных свойств нейтрофилов при остром воспалении и окислительном стрессе in vitro (200 мкМ Н2О2) обусловлены изменением процессов окислительной модификации белков (карбонилирования и глутатионилирования белковых молекул) и концентрации восстановленного глутатиона в клетке.

4. Молекулы оксида азота ограничивают реализацию апоптотической гибели нейтрофильных лейкоцитов при остром воспалении и экспериментальном окислительном стрессе, индуцированном 5 мМ Н2О2, что сопряжено с изменением внутриклеточной концентрации вторичных I мессенджеров (цГМФ, цАМФ и Са) и не зависит от содержания про- (Вах) и антиапоптотических (Вс1−2) белков.

277 ВЫВОДЫ.

1. В условиях развития окислительного стресса, возникающего при острых воспалительных заболеваниях (внебольничной пневмонии, остром аппендиците) и индукции in vitro 200 мкМ пероксидом водорода, нарушения функционального статуса нейтрофильных лейкоцитов крови характеризуются увеличением активности миелопероксидазы, продукции гидроксильного радикала и провоспалительных цитокинов (IL-8 и TNF-a).

2. При окислительном стрессе, развивающемся при острых воспалительных заболеваниях, в мембране эритроцитов возрастает содержание метаболитов перекисного окисления липидов (диеновых конъюгатов, продуктов, реагирующих с тиобарбитуровой кислотой) и снижается активность №+/К±АТФазы, что сопровождается нарушением рекокс-баланса в плазме крови: повышением концентрации продуктов, реагирующих с тиобарбитуровой кислотой, и церулоплазмина на фоне • угнетения активности каталазы. Проявления окислительного стресса при различиях в клинической картине острых очаговых воспалительных заболеваний (монои полисегментарная внебольничная пневмония с альвеолярным и интерстициальным типом инфильтратаострый, флегмонозный и гангренозный аппендицит) носят однотипный характер.

3. Нарушения функциональных свойств нейтрофилов крови при остром воспалении и окислительном стрессе in vitro сопряжены с изменением состояния редокс-зависимых механизмов регуляции, опосредуемых участием тиолдисульфидной системы и окислительной модификацией белков, а также влиянием внутриклеточных сигнальных систем (циклических нуклеотидов и ионов кальция) на реализацию апоптотической программы.

4. Окислительный стресс, развивающийся как при остром воспалении, так и индуцированный in vitro (200 мкМ Н202), сопровождается снижением редокс-статуса тиолдисульфидной системы нейтрофилов крови, что проявляется низким содержанием восстановленного глутатиона, тиоловых групп белков и активности глутатионпероксидазы на фоне высокой.

I I t концентрации глутатиондисульфида и повышения глутатионилирования белков. В условиях блокады SH-групп в глутатионе и белках 5 мМ N-этилмалеимидом in vitro сохраняется повышенное глутатионилирование белков в нейтрофилахпри ингибировании синтеза глутатиона de novo 1 мМ i бутионин-сульфоксимином клеточный пул глутатиона перераспределяется в пользу белковосвязанной формы.

5. При остром воспалении и окислительном стрессе in vitro (200 мкМ Н2О2) в нейтрофилах крови возрастает карбонилирование белков, что сопровождается увеличением содержания карбонильных производных белков, битирозина и окисленного триптофана в плазме крови у пациентов с острым воспалением.

6. В защите белков нейтрофилов крови от окислительного повреждения участвует восстановленный глутатион: снижение его содержания в клетках при культивировании с ингибитором синтеза глутатиона бутионин- «сульфоксимином или ингибитором каталазы 2 мМ 3-амино-1,2,4-триазолом сопровождается увеличением содержания карбонилированных белков, а увеличение его содержания при культивировании клеток с протектором SH-групп 1,4-дитиоэритритолом приводит к снижению карбонилирования белков.

7. Блокада SH-групп белков и глутатиона N-этилмалеимидом в нейтрофилах крови у пациентов с острым воспалением и при индукции окислительного стресса in vitro (200 мкМ Н2О2) сопровождается снижением активности миелопероксидазы, продукции гидроксильного радикала и цитокинов (IL-8 и TNF-a), а ингибирование синтеза глутатиона бутионин-сульфоксимином угнетает активность миелопероксидазы и продукцию гидроксильного радикала, не влияя на продукцию провоспалительных цитокинов. Влияние дефицита восстановленного глутатиона на кислород-зависимые механизмы функциональной активности нейтрофилов (продукция активных форм кислорода) при остром воспалении однотипно таковому в условиях экспериментального окислительного стресса.

8. При остром воспалении и экспериментальном окислительном стрессе (5 мМ Н2О2) возрастает продукция метаболитов NO нейтрофилами крови. Оксид азота обладает ингибирующим эффектом в отношении развития апоптоза нейтрофилов, о чем свидетельствует ограничение развития программированной гибели клеток при культивировании с L-аргинином в условиях окислительного стресса in vitro.

9. Нарушения процесса программированной гибели нейтрофилов при окислительном стрессе в эксперименте in vitro (5 мМ Н2О2) не связаны с влиянием оксида азота на баланс про- (Вах) и антиапоптотических (Вс1−2) белков, а опосредованы внутриклеточными сигнальными молекулами — цГМФ (увеличение содержания), цАМФ и ионами кальция (снижение концентрации). Влияние оксида азота на реализацию апоптоза нейтрофилов при остром воспалении имеет однонаправленный характер с моделью окислительного стресса in vitro и сопряжено с увеличением содержания в клетке цГМФ.

Заключение

.

Функционирование нейтрофилов в качестве ведущего звена неспецифической защиты при остром воспалении сопряжено с гиперпродукцией АФК, индуцирующих окислительный стресс в организме. Однако сами полиморфноядерные лейкоциты в первую очередь подвержены токсическому влиянию избытка активных форм кислорода, которые вызывают необратимую окислительную модификацию макромолекул (белков, липидой, нуклеиновых кислот), повышение проницаемости мембран, выход в цитозоль Са и проапоптотических факторов, способствующих быстрому удалению нейтрофилов, ставших функционально неполноценными.

Центральное место в механизмах утилизации АФК и функционировании антиоксидантной защиты в нейтрофилах занимает тиолдисульфидная система, с помощью которой представляется возможным регулировать редокс-потенциал и функциональную активность эффекторных клеток в очагах воспаления и их элиминацию посредством апоптоза. В проведенном нами исследовании показано, что в условиях ОС значительную часть восстановительного потенциала тиолдисульфидной системы клетка использует для защиты SH-групп белков от необратимого окисления, в том числе путем глутатионилирования, с целью сохранения активных цистеиновых центров ферментов и белков. Тиоловые группы важны для поддержания клеточной редокс-регуляции и функционально активной конформации полипептидных цепей за счет процессов «образованиядиссоциации» SS-связей. При пониженном содержании, низкой скорости регенерации и синтеза GSH de novo растет степень риска окислительного повреждения белков свободнорадикальными и другими видами АФК.

Активные формы кислорода могут окислять молекулы структурных, рецепторных, транспортных белков клеточной мембраны, ферментов антиоксидантной защиты. Ведущие антиоксидантные ферменты (глутатион-зависимые энзимы, каталаза, супероксиддисмутаза) теряют функциональную активность, усугубляя дисбаланс в системе «про-/ антиоксиданты», процессы окислительной деградации макромолекул и дальнейшее повреждение клетки [Болдырев АА, 1998; Дубинина Е. Е., 2006; Меньшикова Е. Б. и соавт., 2006]. В целом, при угнетении мощности ТДС и снижении АОЗ патологическое влияние процессов свободнорадикального окисления на белки проявляется в нарушении их функцонирования вследствие изменения физико-химического состояния, карбонилирования, образования межмолекулярных сшивок, что в итоге способствует накоплению дериватов белков, которые организм не в состоянии элиминировать [BerlettB.S., StadtmanE. R, 1997; RamirezD.C. etal., 2005].

Исход воспаления может быть благоприятным лишь в случае включения систем репарации клеток, направленных на восстановление или удаление поврежденных макромолекул. Эффективным способом поддержания целостности мембран является удаление поврежденных фосфолипидов активированными фосфолипазами [Зенков Н.К. и соавт., 2001; Марри Р. и соавт., 2009]. Окислительно модифицированные белки становятся более уязвимыми для действия протеолитических ферментов [Дубинина Е.Е., 2006]. Защитный эффект протеолиза заключается в элиминации поврежденных молекул белков путем расщепления до аминокислот, которые могут вновь включаться в процессы биосинтеза при разрешении воспаления. Однако глубокая степень окисления может снижать протеолитическую чувствительность белков из-за образования дополнительных сшивок, выраженной агрегации и снижения растворимости, что способно приводить к их внутриклеточной аккумуляции, нарушению функционирования клеток и дальнейшей активации апоптоза.

• I s.

При состояниях ОС, сопровождающихся повышением ПОЛ и ОМБ, I t истощением внутриклеточного содержания восстановленного глутатиона и нарастанием концентрации глутатиондисульфида, отмечается снижение экспрессии белков-антиоксидантов и рост продукции провоспалительных цитокинов (TNF-a и IL-8) нейтрофилами. Чрезмерная активация процессов окислительной модификации белков, в частности, при ингибировании каталазы или синтеза глутатиона de novo, сопровождается, в свою очередь, изменениями функционального состояния нейтрофилов — снижением способности к продукции 'ОН и активности миелопероксидазы, обеспечивающих микробицидность. Подобные нарушения эффекторных функций нейтрофильных гранулоцитов при остром воспалении могут, наряду с повреждением тканей, приводить к диссеминации и хронизации воспалительного процесса. Острый воспалительный процесс переходит в хроническую форму, если патоген не полностью удален или нарушена регуляция экспрессии провоспалительных медиаторов, или иммунная система не распознает измененный self-protein (собственный белок) [Маянский Д.Н., 1991; Ильина НИ., Гудима Г. О., 2005]. Окислительная модификация меняет антигенные свойства белков, а активация перекисного окисления липидов способствует образованию хемоаттрактантов, увеличивающих миграцию фагоцитов, и в очагах воспаления может сформироваться порочный круг.

Эффекторный потенциал нейтрофилов целиком направлен на экстренную защиту организма от флогогенов, поэтому важным моментом в благополучном разрешении острого воспаления становится не только адекватное функционирование, но и своевременное удаление этих клеток путем апоптоза. Полученные нами фактические данные позволили выявить модель ОС, сопоставимого с окислительным дисбалансом, развивающимся в нейтрофилах крови при остром воспалении и способного активировать апоптоз максимального количества клеток без индукции некротических изменений. К достоинствам модели можно отнести то, что она дает возможность проводить широкий спектр исследований потенциально различных типов клеточных систем при патологических состояниях, в развитии которых доказано участие ОС. На данной модели в проведенном нами исследовании конкретизирован ряд вопросов, затрагивающих 4 взаимосвязь внутриклеточных сигнальных путей, участвующих в реализации программированной гибели нейтрофилов в условиях ОС, формирующегося при ОВЗ. При этом важная роль в системе вторичных мессенджеров, обеспечивающих нормальную жизнедеятельность и функционирование клетки в условиях воспаления, принадлежит одной из ведущих активных форм кислорода — оксиду азота. С помощью индукции и ингибирования N0-синтаз показана протекторная роль N0 в плане ограничения реализации конституционального апоптоза нейтрофилов при окислительном дисбалансе, формирующемся на фоне ОВ и в условиях модели ОС in vitro. Выявлены закономерности модуляции молекулой NO изменений гомеостаза кальция и содержания циклических нуклеотидов (и отсутствие влияния на апоптогенные белки-регуляторы семейства Вс1−2) при реализации программированной гибели нейтрофилов в условиях острого воспаления и моделирования ОС.

Полученные в ходе исследования результаты представляют собой I теоретическую основу для последующей разработки методов профилактики, I диагностики и коррекции острых воспалительных процессов, связанных с развитием окислительного стресса. Разработка методологии редокс-регуляции на уровне системы тиолдисульфидных антиоксидантов, может стать основой для создания селективных технологий управления нейтрофилами при остром воспалении, нацеленных на оптимизацию функционирования эффекторных клеток и ограничение аутотоксических эффектов, приводящих к чрезмерно быстрой апоптотической элиминации. Дальнейшая идентификация молекулярных мишеней действия N0 позволит уточнить картину регуляции клеточных функций, что в конечном итоге будет способствовать разработке подходов управления программированной гибелью нейтрофилов при широком спектре воспалительных процессов, сопровождающихся развитием окислительного стресса. J.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Активированные кислородные метаболиты в монооксигеназных реакциях / В. В. Ляхович, В. А. Вавилин, Н. К Зенков и соавт. // Бюллетень СО РАМН. 2005. -Т. 118,№ 4.-С.7−13.
  2. Активная защита при окислительном стрессе. Антиоксиданг-респонсивный элемент: Обзор / В. В. Ляхович, В. А. Вавилин, Н. К. Зенков, Е. Б. Меньшикова // Биохимия. -2006. -Т. 71, № 9. С. 1183−1198.
  3. , В. Г. Патогенез онкологических заболеваний. Цитоплазматические и молекулярно-генетические механизмы иммунной резистентности малигнизированных клеток / В. Г. Антонов, В. К. Козлов // Цитокины и воспаление. -2004.-Т. 3, № 2. -С. 23−33.
  4. , Ю. Свойства, функции и секреция миелопероксидазы человека / Ю. Арнхольд // Биохимия. 2004. — Т. 69, № 1. — С. 8−15.
  5. , М. Апоптоз при патологических процессах в органах пищеварения /. М. Аруин // Клиническая медицина 2000. — № 1. — С. 5−10.
  6. , А. В. Методы оценки свободнорадикального окисления и антиоксидантной защиты организма / А. В. Арупонян, Е. Е. Дубинина, НЕ Зыбин. СПб.: Фолиант. -2000. -103 с.
  7. , А.Н. Биохимические аспекты жизнедеятельности биологических f систем /А. Н. Арцукевич, А. Н. Мальцев, В. В. Зинчук // Сборн. Научн. Трудов съезда биохимиков Белоруссии. 2000. — С. 19−23.
  8. , М.В. Ишемические и реперфузионные повреждения органов/ М. В. Биленко. -М: Медицина -1989.-368 с.
  9. Биохимия человека / Р. Марри, Д. Греннер, П. Мейес, В. Родуэлл. М: Мир, Бином. Лаборатория знаний. — 2009. — 800 с.
  10. , А. А Введение в биомембранологию / А. А Болдырев. М: МГУ. -1990.-208 с.
  11. Болдырев, А А. Карнозин. Биологическое значение и возможности применения вмедицине / А. А Болдырев. М.: Издательство МГУ. — 1998. — Разд. IV, гл. 1: i
  12. Окислительный стресс. С. 119−139.
  13. , A.A. Карнозин и защита тканей от окислительного стресса / A.A. Болдырев. М.: Диалог-МГУ. -1999. — 364 с.
  14. , А. А Na/K-АГРаза как олигомерный ансамбль / А А. Болдырев // Биохимия.-2001.-Т. 66,№ 8.-С. 1013−1025.
  15. , А. А. Является ли ИаД-АТРаза мишенью окислительного стресса / А А. Болдырев, Е. Р. Булыгина, Г. Г. Крамаренко // Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. -1996. -Т121, № 3. С. 275−278.
  16. , Т. Н. Восстановление органических гидроперекисей глутатион-пероксидазой и глутатион-8-трансферазой: влияние структуры субстрата / Т. Н. Бондарь, В. 3. Ланкин, В. Л. Антоновский// Докл. АН СССР. 1989. — Т. 304, № 1.-С. 217−220.
  17. , Б. Апоптогическая гибель клеток и оксид азота: механизмы активации и антагонистические сигнальные пути / Б. Брюне, К. Сандау, А. фон Кнетен / Биохимия. -1998. Т. 63, вып. 7. — С. 966−976.
  18. , АЛ. Каталаза и супероксиддисмутаза: распространение, свойства и физиологическая роль в клетках строгих анаэробов / А. Л. Брюханов, А. И. Нетрусов//Биохимия. -2004. -Т. 69, вып. 9. -С. 1170−1186.
  19. , Е. Б. Блеск и нищета антиоксидантов / Е. Б. Бурлакова // Наука и жизнь. -2006.-№ 2.-С. 37−43.
  20. , АФ. Оксид азота в биологии: история, состояние и перспективы исследований/А Ф. Ванин//Биохимия.-1998.-Т. 63, вып. 7.-С. 867−869.
  21. , АФ. Динитрозильные комплексы железа и S-нитрозошолы две возможности формы стабилизации и транспорта оксида азота в биосистемах / А Ф. Ванин // Биохимия. — 1998а — Т. 63, вып. 7. — С. 924−938.
  22. , АФ. Оксид азота в биомедицинских исследованиях / А Ф. Ванин // Весгаик РАМН.-2000. -№ 4. -С. 3−5.
  23. Ванин, А Ф. Оксид азота и его обнаружение в биосистемах методом электронного парамагнитного резонанса / А. Ф. Ванин // Успехи физиологических наук. -2000 а.-Т. 170, № 4.-С. 455−458.
  24. , Е. М. Влияние системы Ь-аргинин-МЭ на активность АТФаз и ПОЛэритроцитов / Е. М. Васильева, М. И. Баканов, ХМ. Марков // БюллетеньIэкспериментальной биологии и медицины. -1999.—Т. 128, № 9. С. 321−323.
  25. , А. А. Моделирование элементов мышления / А. А. Веденов. М.: Наука. -1988.-108 с.
  26. Взаимодействие ферритина и миоглобина как индукторов перекиснош окисления липидов, роль активных форм кислорода и азота / И. В. Заббарова, К. Б. Шумаев, А. Ф. Ванин и соавт. // Биофизика. 2004. — Т. 49. — С. 659−665.
  27. , И. В. Роль оксида азота и других свободных радикалов в ишемической патологии мозга / И. В. Викторов // Вестник РАМН 2000 — № 4. — С. 5 -10.
  28. , Ю. А. Перекисное окисление липидов в биологических мембранах / Ю. А. Владимиров, А. И. Арчаков. -М: Наука. -1972. 252 с.
  29. , Ю. А. Роль нарушений свойств липиднош слоя мембран в развитии, патологических процессов / Ю. А. Владимиров // Патологическая физиология и экспериментальная терапия. -1989. -№ 4. -С. 7−19.
  30. , Ю. А. Свободные радикалы в живых системах / Ю. АВладимиров,' О. А. Азизова, А. И. Деев и соавт. // Итоги науки и техники. Сер. Биофизика. -1991. -Т.29.-С. 1−249.г".
  31. , Е. Б. Апоптоз и его роль в регуляции клеточного равновесия / Е. Б. Владимирская // Кгшнич. лабораторная диагностика. 2002. — № 11. — С. 25−32.
  32. Влияние супероксидного радикала на пролиферацию лимфоцитов, стимулированную митогеном / Н Н Вольский, Н В. Капшакова, В. А. Козлов // Цитология. -1988. -Т. 30, № 7. С. 898−902.
  33. Влияние факторов воспаления на течение внебольничной пневмонии / В. В. Агаджанян, И. М. Устьянцева, МА. Скопинцев, О. В. Петухова // Цитокины и воспаление. -2006. -Т. 5, № 3. -С. 16−20.
  34. Возможные механизмы регуляции апоптоза нейтрофилов при аллергическом воспалении / Е. Г. Моисеева, А. В. Пасечник, Г. А. Дроздова и соавт. // Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. -2007. Т. 143, № 3. — С. 273−275.
  35. , В. Б. Спектрофотометрическое определение содержания гидроперекисей липидов в плазме крови / В. Б. Гаврилов, М. И. Мишкорудная // Лабораторное дело. -1983.-№ 3.-С. 33−35.
  36. , И. А. Перекись водорода как сигнальная молекула / И. А. Гамалей, И В. Кль1бин//Цитология.-1996.-Т. 38.—№ 12.-С. 1233−1247.
  37. , Р. Биомембраны. Молекулярная структура и функции. // Р Генес М: Мир. -1997.-624 с.
  38. , С. Медико-биологическая статистика : пер. с англ. / С. Гланц. М.: Практика, 1999.-459 е.
  39. , П. П. Оксид азота в клинике неотложных заболеваний / П. П. Голиков. -М: Медпрактика-М. 2004. -180 с.
  40. Голиков, П. П Роль оксида азота в патологии / П. П. Голиков, А. П. Голиков // Международный медицинский журнал. ТОП. Медицина -1999. -№ 5. С. 24−27.
  41. , Е. Д. Методы культуры тканей в гематологии / Е. Д. Гольдберг, А. М. Дыгай, В. П. Шахов. Томск: Изд-во Том. ун-та. -1992. — 264 с.
  42. Гомеостаз селена при экспериментальной анафилаксии у крыс на фоне приема' восстановленного глутатиона и селенобогащенной спирулины / Н. А. Голубкина, В. К. Мазо, И В. Гмошинский и др. // Вопросы медицинской химии. 2000. — Т. 46, № 1.-С. 22−27.
  43. Гордеева, А В. Взаимодействие между активными формами кислорода и кальцием в живых клетках / А. В. Гордеева, Р. А. Звягилевская, Ю. А. Лабас // Биохимия. -2003.-Т. 68, № 10.-С. 1318−1322.
  44. , ИВ. Особенности регуляции перекисного окисления липидов при пневмонии и пневмонии в сочетании с сахарным диабетом / ИВ. Григорьева, Д. Р. Ракита, В. Я. Гормаш // Терапевтический архив. -1993. № 3. — С. 27−31.
  45. Гриппи, М, А Патофизиология легких: пер. с англ. / М. А Гриппи- под ред. Ю. В. Наточина. 3-е изд., испр. -М.: БИНОМ- СПб.: Невский Диалект, 2001. — 318 с.
  46. , К. Г. Оксид азота: биосинтез, механизмы действия, функции / К. Г.
  47. , Н. Л. Шимановский // Вопросы биологической медицинской и фармацевтической химии. 2000. — № 4. — С. 16−22.
  48. , Н. Б. Протеинкиназы: строение, классификация, свойства и биологическая роль / Н. Б. Гусев // Сорос, образовательный журнал. 2000. — Т. 6, № 12. — С. 4−12.
  49. , НЕ. Изучение регуляции активности гена церулоплазмина у, млекопитающих / НЕ. Гюлиханданова, НВ. Цымбаленко, НА. Платонова // Бюллетень эксперим. биологии и медицины. 2004. — Т. 137, № 5. — С. 553−558.
  50. Дас, Д. К. Превращение сигнала гибели в сигнал выживания при редокс-сигнализации / Д. К Дас, Н Молик // Биохимия. 2004. — Т. 69, № 1. — С. 16−24.
  51. , А. И. Уменьшение площади поверхности фосфолипидных мембран при перекисном окислении липидов / А. И. Деев, Г. Е. Добрецов, И. Арнхольд, Ю. А. Владимиров//Биологические мембраны.-1989.-Т. 6,№ 11.-С. 1227−1240.
  52. Диагностическое и прогностическое значение исследования белков острой фазы при аппендикулярном перитоните у детей / В. А. Шалыгин, Л. Б. Ерошенко., А Л-. Солнышко и соавт. // Клиническая лабораторная диагностика. 2002. — № 7. — С. 7−9.'
  53. Динитрозильные комплексы железа новый тип гипотензивных препаратов / А А
  54. , Ц. Р. Орлова, А. Ф. Ванин и соавт. // Российский химический журнал. — > > 2007.-Т. Ы, № 1.-С. 88−93.
  55. , С.Е. Моделирование генетических процессов / С. Е. Дромашко. —? Минск: Издательский дом «Право и Экономика», 1999. 200 с.
  56. , Е.Е. Окислительная модификация белков / Е. Е. Дубинина, НВ. Шугалей // Успехи современной биологии. -1993.-№ 113. С. 71−81.
  57. , Е. Е. Роль активных форм кислорода в качестве сигнальных молекул в метаболизме тканей при состояниях окислительного стресса / Е. Е. Дубинина II Вопросы медицинской химии. -2001. Т.47, № 6. — С. 561−581.
  58. , Е. Е. Продукты метаболизма кислорода в функциональной активности клеток (жизнь и смерть, созидание и разрушение). Физиологические и клиникобио-химические аспекты / Е. Е. Дубинина. СПб.: Медицинская пресса, 2006. -400 с.
  59. , О. Б. Апоптоз и вирусная инфекция / О. Б. Жукова, Н В. Рязанцева, В. В. Новицкий. Томск: Изд-во Том. ун-та. -2006. -142с.
  60. Заводник, И Б. Механический лизис мембран эритроцитов человека. Стабилизациямембран белками плазмы / И. Б. Заводник, Т. П. Пилецкая, И. И. Степуро // Украинский биохимический журнал. -1991. -Т.63, № 6. С. 72−78.
  61. , В. Г. Связь между химическим строением и мишенью действия как основаклассификации антиоксидантов прямого действия / В. Г. Зайцев, О. В. Островский,
  62. В. И. Закревский // Экспериментальная и клиническая фармакология. 2003. — Т. 66, № 4.-С. 66−70.
  63. , В. Г. Методологические аспекты исследований свободнорадикального окисления и ангиоксидантной системы организма / В. Г. Зайцев, В. И. Закревский // Вестник Волгоградской медицинской академии. -1998. Вып. 4. — С. 49−53.
  64. , Н. К. Некоторые принципы и механизмы редокс-регуляции / Н К. Зенков, Е. Б. Меныцикова, В. О. Ткачев // Кислород и антиоксиданты. 2009. — Вып. 1. — С. 3−64.
  65. , Н.К. Окислительный стресс: Биохимический и патофизиологический аспекты / Н К. Зенков, В. 3. Ланкин, Е. Б. Меньшикова М.: МАИК Наука / Интерпериодика, 2001. — 343 с.
  66. , В. Н Свободнорадикальное окисление ДНК и его маркер окисленный гуанозин / В. Н. Зиновьева, О. В. Островский // Вопросы медицинской химии. -2002. -Т. 48, № 5. -С. 419 431.
  67. Значение химических свойств оксида азота для лечения онкологических заболеваний / ДА. Винк, И. Водовозов, Д А. Кук и соавт. // Биохимия. 1998. — Вьш.7.-С. 948−957.
  68. Ильина, Н. И Воспаление и иммунитет в общеклинической практике / Н. И. Ильина, Г. О. Гудима // Цигокины и воспаление. 2005. — Т. 4, № 3. — С. 42−44.1
  69. Исследование хемилюминесценции изолированных полиморфноядерных лейкоцитов и цельной крови у больных острыми пневмониями / Н. В. Балтийская, Л. Г. Коркина, И И Селиванов и соавт. // Терапевтический архив. -1991.—№ 12. -С. 23−27.
  70. , Е. В. Участие тио-, перокси- и глугаредоксинов в клеточных редокс-зависимых процессах / Е. В. Калинина, К Н. Чернов, А. Н. Саприн // Успехи" биологической химии. 2008. -Т. 48. — С. 319−358.
  71. , B.C. Справочник по клинико-биохимической лабораторной диагностике / В. С. Камышников: В 2 т. Т. 2. Мн.: Беларусь. — 2000. — 463 с.
  72. , К. П. Програмированная клеточная гибель (апоптоз): молекулярные механизмы и роль в биологии и медицине / К. П. Кансон // Вопросы медицинской химии. -1997.-Т. 43, вьш. 5. С. 402−415.
  73. Кардиолипин активирует пероксидазную активность цитохрома с, потому что увеличивает доступность железа гема для Н2О2 / Ю. А. Владимиров, Е. В. Проскурнина, Д. Ю. Измайлов и соавт. // Биохимия. 2006. — Т. 71, вьш. 9. -С. 1225−1233.
  74. , К. П. Цитокины иммунной системы: основные свойства и иммунобиологическая активность / К. П. Кашкин // Клиническая лабораторная диагностика-1998.-№ 11.-С. 21−23.
  75. , Н. А. Биохимия патологических состояний : учебное пособие / НА. Кленова—Самара: Самарский университет.—2006. -216 с.
  76. Климов, АН О способности липопротеинов высокой плотности удалять продукты перекисного окисления фосфолипидов из эритроцитарных мембран/
  77. А.Н. Климов, К. А Кожевникова, АА. Кузьмин // Биохимия. 2001. — Т. 66, вып. 3. -С. 371−373.
  78. Колесниченко, JL С. Глутатионтрансферазы / JI. С. Колесниченко, В. И. Кулинский //Успехи современной биологии. -1989. -Т. 107. -С. 179−194.
  79. , А. Б. Экстракция липидов смесью гептан-изопропанол для определения' диеновых коньюгатов/ А. Б. Косухин, Б. С Ахметова // Лаб. дело. — 1987.—№ 5.—С. 335−337.
  80. Крайнова, ТА Церулоплазмин. Биологические свойства, клиническое применение / Т. А. Крайнова, Л М. Ефремова Нижний Новгород: НГМА. -2000. — 30 с.
  81. Критические состояния: качественные уровни системной воспалительной реакции / Е. Ю. Гусев, Л Н Юрченко, Н В. Зотова и соавт. // Журнал интенсивной терапии^ -2006.-№ 1.-С. 18−21.
  82. , Г. Н. Дизрегуляционая патология / Г. Н Крыжановский // Патологическая физиология и экспериментальная терапия. -2002. -№ 3. С. 2−19.
  83. , В. И. Биологическая роль глутатиона / В. И. Кулинский, Л С. Колесниченко//Успехи современной биологии. -1990.-Т. 110, вып. 1.-С. 20−23.
  84. , В. И, Биохимические аспекты воспаления / В. И. Кулинский // Биохимия. -2007. -Т. 72, № 6. -С. 733−746.
  85. , В. И Глутатион митохондрий / В. И Кулинский, Л С. Колесниченко // Биохимия. -2007. Т. 72, № 7. — С. 856−859.
  86. , Г. Ф. Биометрия / Г. Ф. Лакин.-М.: Высшая школа. -1980. -293 с.
  87. , Э. Г. Методы определения и метаболизм металлобелковых комплексов /
  88. Э. Г. Ларкий // Итоги науки и техники. Сер. Биологическая химия. -1990. Т. 41 С. 34−38.
  89. В. В. Супероксидная теория патогенеза и терапии иммунных расстройств / В. В. Лебедев // Вестник РАМН -2004. № 2. — С. 34 — 40.
  90. Логвиненко, Н И. Тяжелые пневмонии. Состояние проблемы / НИ. Логвиненко // Бюллетень сибирского отделения РАМН. 2003. — № 3. — С. 86−88.
  91. , В. И. Окислительный стресс и механизмы защиты от него у бактерий / В. Н Лущак // Биохимия. 2001. — Т. 66, вьш. 5.-С. 592−609.
  92. , В. И Свободнорадикальное окисление белков и его связь с функциональным состоянием организма/В. И. Лущак//Биохимия. 2007.—Т. 72, № 8-С. 995−1015.
  93. , X. Оксид азота и кислородные радикалы при инфекции, воспалении и раке/ Х. Маеда, Т. Акаике// Биохимия.-1998.-Т. 63, вьш. 7.-С. 1007−1019.
  94. , А. В. Проблемы изучения антиоксидантной системы организма / Марусин А. В. -Томск: ТГУ. -1998. -290 с.
  95. , Ю. А. Активность транспортных АТФаз и некоторые характеристики-, белок-липидного состава мембран безъядерных эритроцитов ряда млекопитающих
  96. Ю. А. Мацкевич, А. М. Казеннов. М. Н. Маслова // Эволюционная биохимия и физиология. -1994. -№ 4. С. 497−504.
  97. Маянский, Д Н. Хроническое воспаление / Д. Н. Маянский М.: Медицина. -1991.-272 с.
  98. Маянский, Д Н Лекции по клинической патологии: Руководство для врачей / Д. Н Маянский, И Г. Урсов. Новосибирск: Наука. -1997.-249 с.
  99. Маянский, АН Очерки о нейтрофиле и макрофаге / А. НМаянский, Д. Н Маянский. -Новосибирск: Наука. -1989. -264 с.
  100. Маянский, НА Внутренний пуп" апоптоза нейтрофилов и механизмы антиапоптознош эффекта гранулоцитарнош колониестимулирующеш фактора / Н, А Маянский // Иммунология. 2004. — № 6.-С. 327−330.
  101. Маянский, Н А. Митохондрии нейгрофилов: особенности физиологии и значение в апоптозе /НА Маянский // Иммунология. 2004а — № 5. — С. 307−311.
  102. Маянский, НА НАДФН-оксидаза нейгрофилов: активация и регуляция / АН.
  103. Маянский // Цитокины и воспаление. 2007. — № 3. — С. 24−29.
  104. , НА. Субклеточное перераспределение Вах и его слияние с митохондриями при спонтанном апоптозе нейгрофилов / НА. Маянский // Иммунология. 2001. — № 6. — С. 29−32.
  105. Медицинские лабораторные технологии: В 2-х томах. / Под ред. А И Карпшценко Т. 2 / А. И. Карпшценко. — СПб.: Интермедика -1999.—656 с.
  106. , Е.Б. Биохимия окислительного стресса (оксиданты и антиоксиданты) / Е. Б. Меньшикова, Н К. Зенков, С. М. Шергин. Новосибирск. — 1994−397 с.
  107. , Е.Б. Метаболическая активность гранулоцитов при хронических неспецифических заболеваниях легких / Е. Б Меньшикова, НК. Зенков //.' Терапевтический архив. -1991. № 11. — С. 85−87.
  108. , Е. Б. Оксид азота и М>синтазы при различных функциональных состояниях / Е. Б. Меньшикова, Н К. Зенков, В. П. Реутов // Биохимия. 2000. — Т. 65, № 4.-С. 485−503.
  109. , Е.Б. Примирование гранулоцитов крови при воспалении / Е. Б:. Меньшикова, НК Зенков // Патологическая физиология и экспериментальная терапия -1992.-№ 3.-С. 14−16.
  110. Метод определения активности катапазы / М. А. Короток, Л. И. Иванова, И. Г. Майоров, В. Е. Токарев // Лабораторное дело. -1988. № 1 — С. 16−19.
  111. Метода изучения метаболизма оксида азота / Т. В. Звягина, И Е. Белик, Т. В. Аникеева и соавт. // Вестник гигиены и эпидемиологии.—2001. Т.5, № 2. — С. 253 256.
  112. Механизмы передачи сигнала оксидант N0 в сосудистой ткани / М С. Волин, К Дэвидсон, П. Камински и соавт. // Биохимия. -1998. — вып. 7. — С. 958−965.
  113. Микроэлемент селен: роль в процессах жизнедеятельности /И.В.Гмошинский,
  114. B. К. Мазо, В. А. Тутельян, С. А Хотимченко // Экология моря. 2000. — № 54.1. C. 5−19.
  115. , HB. Пептидная регуляция продукции интерлейкина-8iнейтрофильными гранулоцитами в эксперименте in vitro /НВ. Нестерова, Е. Ю. Синельникова, И. Н Швыдченко // Иммунология. 2006. — № 5. — С. 274−278.
  116. Новицкий, В. В. Физиология и патофизиология эритроцитов / В. В. Новицкий, Н В. Рязанцева, Е. А. Степовая. Томск: изд-во Том. ун-та, 2004. -202 с.
  117. Новые мутации в гене р53 человека регуляторе клеточного цикла и канцерогенеза / К Н Кашкин, С. В. Хлгатян, О. В. Гурова и соавт. // Биохимия. — 2007. — Т. 72, вып.З.- С. 346−357.
  118. Образование свободных радикалов при взаимодействии пшохлорита с ионами железа (И) / Э. Ш. Якутова, Е. С. Дрёмина, С. А. Евгина и соавт. // Биофизика. -1994.-Т.39.-С. 275−279.
  119. Окислительный стресс. Патологические состояния и заболевания / Е. Б. Меньшикова, Н К. Зенков, В. 3. Панкин и соавт. Новосибирск: APTA. — 2008. -284 с.
  120. Окислительный стресс. Прооксиданты и антиоксиданты / Е. Б. Меньшикова, В. 3. Ланкин, Н К. Зенков и соавт. М.: Слово. -2006. — 556 с.
  121. Окислительный стресс и эндогенная интоксикация у больных в критических состояниях / Г. А. Рябов, Ю. М Азизов, И. Н. Пасечник и соавт. // Вестник интенсивной терапии. -2002. № 4. — С. 4−7.
  122. Окороков, АН Диагностика болезней внутренних органов / АН Окороков М: Мед. лит. — 2000. — Т. 3.: Диагностика болезней органов дыхания. — С. 460−464.
  123. Октябрьский, О. Н Редокс-регуляция клеточных функций / О. Н Октябрьский, Г. В. Смирнова//Биохимия. -2007. -Т. 72, № 2. -С. 158−174.
  124. Осипов, А. Н Образование гидроксильных радикалов при взаимодействии пшохлорита с ионами железа / А. Н. Осипов, Э. Ш. Якутова, Ю. А. Владимиров // Биофизика. -1993. -Т. 38. С. 390−396.
  125. Осипов, А. Н Активированные формы кислорода и их роль в организме / АН Осипов, О. А. Азизова, Ю. А. Владимиров // Успехи биологической химии. -1990. -Т. 31.-С. 180−208.
  126. Оценка устойчивости к оксидативному стрессу плазмы крови по уровню окисляемости белков и липидов при металлкатализируемом окислении / Э. М
  127. , О. А. Баранова, Е. В. Губарева и соавт. // Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. 2006. — Т. 142, № 9. — С. 268−272.
  128. , О. М. Опосредованная миелопероксидазой деструкция ненасыщенных фосфатидилхолинов в составе липосом / О. М. Панасенко, Г. Шпальтехольц // Биологические мембраны. 2004. — Т. 21, № 2. — С. 138 -150.
  129. , И.Н. Механизмы повреждающего действия активированных формIкислорода на биологические структуры у больных в критических состояниях / И. Н. Пасечник // Вестник интенсивной терапии. 2001. — № 4.—С. 3−9.
  130. , И. Н. Окислительный стресс и критические состояния у хирургичеоагс больных / И. Н. Пасечник // Вестник интенсивной терапии. 2004. — № 3. — С. 27−30.
  131. Патология клеточных мембран при шизофрении/ЕВ. Рязанцева, В. В. Новицкий, А. П. Агарков, Е. А. Степовая // Томск: изд-во Том. ун-та, 2004. -122 с.
  132. Перекисное окисление и стресс / В. А. Барабой, И. И. Брехман, В. Г. Глоткин, Ю. Б. Кудряшов. Санкт-Петербург: Наука. -1992. -142 с.
  133. Пероксид водорода, образуемый внутри митохондрий, участвует в передаче апоптозного сигнала от клетки к клетке / О. Ю. Плетюшкина, Е. К. Фетисова, КГ Лямзаев. и соавт. // Биохимия. 2006. — Т. 71, вып. 1. — С. 75−84.
  134. МП. Методика получения мембран эритроцитов / МП. Петрова, Т. А. Сербинова, П. С. Васильев // Лабораторное дело. -1978. № 8. — С. 503.
  135. , М. А. Окись азота в регуляции функции желудочно-кишечного тракта / М А. Поленов // Российский журнал гастроэнтерологии, гепатологии, колопроктологии. -1998. № 1. — С. 53−61.
  136. , М. П. Апоптоз клеток иммунной системы и его регуляция цитокинами / М П. Потапнев // Иммунология. 2002. -№ 4. — С. 237−243.
  137. Радионуклидная диагностика для практических врачей / под редакцией Ю. Б. Лишманова, В. И Чернова. Томск: STT, 2004. — 394 с.
  138. , К. С. Роль оксида азота в глутаматергической патологии мозга / К. С. Раевский, В. Г. Башкатова, А. Ф. Ванин // Вестник РАМН. 2000. — № 4. — С. 11−15.
  139. Регуляция пероксидазной активности цитохрома с с помощью оксида азота и лазерного излучения / А. Н Осипов, Г. О. Степанов, Ю. А Владимиров и др.'// Биохимия.-2006.-Т. 71, вьш. 10.-С. 1392−1398.
  140. , В. П. Цикл оксида азота в организме млекопитающих и принцип цикличности /В. П. Реутов // Биохимия.—2002. Т. 67, № 3.-С. 353−376.
  141. Роль процессов свободнорадикального окисления в патогенезе инфекционных болезней / А. П. Шепелев, И. В. Корниенко, A.B. Шестопалов и др. // Вопросы медицинской химии. 2000. — Т. 46, вьш. 2. — С. 35−8.
  142. , М.П. Радионуклидная перфузионная сцинтиграфия легких: методика исследования и интерпретации результатов / М П. Рубин, О. Д. Кулешова, P. E. Чечурин // Радиология практика. — 2002. — № 4. — С. 16−21.
  143. , В. А. От локального воспаления к системному: выход на новые представления патогенеза критических состояний и перспективы терапии / В. А. Руднов // Журнал интенсивная терапия. -2006. № 1. — С. 35−38.
  144. Г. А. Окислительный стресс и эндогенная интоксикация у больных в критических состояниях / Г. А Рябов, Ю. М. Азизов, И. Н. Пасечник // Вестник интенсивной терапии.-2002.-№ 4.-С. 4−7. -л.
  145. , А. П. Роль оксида азота в формировании мотивационнош поведения и обучения /А.П. Сапей, М. И. Рецкий // Вестник ВГУ. Серия химия, биология, фармация. 2003. — № 1. — С. 75−80.
  146. , И. С. Оксид азота. Роль растворимой гуанилатциклазы в механизмах его физиологических эффектов / И. С. Северина // Вопросы медицинской химии. — -2002.-Вьш 1.-С.4−30.
  147. , Р. Д. Проблемы фармакологии антиоксидантов / Р. Д. Сейфулла, И. Г. Борисова// Фармакология и токсикология. -1990. -№ 6. С. 3−10.
  148. Селен в организме человека: метаболизм, антиоксидантные свойства, роль в канцерогенезе / В. А Тутельян, В. А Княжев, С. А Хотимченко и др. М.: Издательство РАМН, 2002. -224 с.
  149. , В. JI. Перекисное окисление липидов как механизм биоэнергетической регуляции при воспалении органов дыхания / B.JI. Семенов // Патологическая физиология и экспериментальная терапия -1989. № 2. — С. 17−20.
  150. , A.C. Цитокины новая система регуляции защитных реакций организма/АС. Симбирцев//Цитокины и воспаление.-2002.-Т. 1,№ 1.-С.9−17.
  151. , АС. Цитокины: классификация и биологические функции / АС.
  152. Симбирцев // Цитокины и воспаление. 2004. — Т. 3, № 2. — С. 16−22.
  153. , В. П. Энергетика биологических мембран / В. П. Скулачев. М: Наука, 1989.-564 с.
  154. , M. Е. Прооксидантное и цитотоксическое действие N-ацетилцистеина и глутатиона в сочетании с витамином Bi2 / M. Е. Соловьева, В. В. Соловьев, А. А. Фасхутдинова и соавт. // Цитология. 2007. — Т. 4, № 1 — С. 70−78.
  155. , Л. М. Оксид азота как медиатор воспаления / JI. M Сомова, H Г. Плехова // Вестник ДВО РАН—2006. № 2. — С. 77−80.
  156. , С. А. Молекулярные дефекты белков мембран эритроцитов / С. А. Сторожек, А. Г. Санников//Вопросы медицинской химии.-1996.-№ 2.-С. 14−16
  157. Стресс-ответ и апоптоз в про- и антивоспалительном фенотипе макрофагов / И Ю. Малышев, С. В. Круглов, JL Ю. Бахтина и соавт. // Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. 2004. — Т. 138, № 8. — С. 162−165.
  158. , В. В. Механизмы взаимодействия клеток крови и сосудистой стенки в реализации воспалительного и иммунного ответов / В. В. Талаева // Украинский ревматологический журнал. 2001. — № 3. — С. 45−53.
  159. Типовые изменения эритроцитов при хроническом воспалении / Е. А. Степовая, В. В. Новицкий, H В. Рязанцева и соавт. // Бюллетень экспериментальной биологии и медицины.-2004.-Т. 137,№ 1.-С. 66−70. ' Г
  160. Тодоров, И. H Митохондрии: окислительный стресс и мутации митохондриальной ДНК в развитии патологий, процессе старения и апоптозе / H H Тодоров // Российский химический журнал. 2007. — Том LI, № 1. — С. 93−107.
  161. , А. А. Клетки иммунной системы / А. А. Тотолян, И. С. Фрейдлин СПб.: Наука.-1999.-231 с.
  162. , К. Т. Редокс-зависимая регуляция экспрессии генов, индуцируемых-sокисью азота / К. Т. Турпаев, Д. Ю. Литвинов // Молекулярная биология. 2004. -Т. 38, № 1. — С. 56−68.
  163. Федоров, H А. Циклические нуклеотиды и их аналоги в медицине/НА Федоров, M Г. Радуловацкий, Г. Е. Чехович. -М: Медицина. -1990. -176 с.
  164. Хаитов, P. M Физиология иммунной системы / P. M Хаитов М.: ВИНИТИ РАН — 2001.—224 с.
  165. Циклические превращения оксида азош в организме млекопитающих / В. П. Реутов, Е. Г. Сорокина, В. Е. Охотин, Н. С. Косицын.-М.: Наука. -1998. -159 с.
  166. Е.Н. Структура и функция эритроцитарных мембран / Е. Н. Черницкий, А. В. Воробей // Минск: Беларусь. -1981.- 423с.
  167. , НП. Механизмы структурной и функциональной дезорганизациибиосистем под влиянием свободных радикалов / Н. П. Чеснокова, Е. В. t
  168. , М. Ы Бизенкова // Фундаментальные исследования. 2007. — № 4. -С. 7−18.
  169. , А. Г. Пневмония / А. Г. Чучалин, А. И. Синопальников, JI. С. Страчунский. М.: ООО Медицинское информационное агентство. -2006. — 464 с.
  170. , С. Ю. Нитраты: побочное действие, его профилактика и коррекция / Штрыголь С. Ю. // Провизор. 2003. — № 9. — С. 30−36.
  171. Яровая, ГА Биорегулирующие функции и патогенетическая роль протеолиза. Физиологическая роль и биохимические механизмы протеолитической деградации белков / Г. А. Яровая // Лабораторная медицина. 2003. — № 6. — С. 48−54.
  172. A hierarchical role for classical pathway complement proteins in the clearance of apoptotic cells in vivo /P.R. Taylor, A. Carugati, V. A. Fadok et al. // J. Exp. Med. 2000. — VoLf 192.-P.359−366.
  173. A mathematical model of glutathione metabolism / M. С Reed, R L Thomas, J. Pavisic et al. //Theor. Biol. Med. Model. -2008. Vol. 5. -P. 8−13.
  174. Abu-Soud, H. M. Nitric oxide is a physiological substrate for mammalian peroxidases / H. M. Abu-Soud, S. L. Hazen //J. Biol. Chem. -2000. Vol. 275. -P. 37 524−37 532.
  175. Activation of the cardiac calcium release channel (ryanodine receptor) by poly-S-nitro-sylation / L. Xu, J. P. Eu, G. Meissner et al. // Science. -1998. Vol. 279. — P. 234−237.
  176. Al-Abrash, A.S. Catalase evaluation in different human diseases associated with oxidative stress / A. S. Al-Abrash, F. A. Al-Quobaili, G. N. Al-Akhras // Saudi Med. J.-2000. Vol. 21, N 9. — P. 826−830.
  177. Allen, & C. Evidence for the generation of an electronic excitation state (s) in humanpolymorphonuclear leukocytes and its participation in bactericidal activity / R. C. Allen, t
  178. R. L. Stjernholm, R. H. Steele // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1972. — Vol. 47. -679−689.
  179. Allen, R. G. Oxidative stress and gene regulation /R.G. Allen, M. Tresini // Free Radic. Biol.-2000.-Vol.28.-P. 463−499. i
  180. Arner, E. S. J. Physiological functions of thioredoxin and thioredoxin reductase / E. S. J. Amer, A. Holmgren//Eur. J. Biochem. -2000. Vol. 267. -P. 6102−6109.
  181. Amhold, J. Role of functional groups of human plasma and luminol in scavenging of NaOCl and neutrophil-derived hypoclorous acid / J. Arnhold, S. Hammerschmidt, K. Amold//Biochim.etbiophis. acta.-1991.-Vol. 1097.-P. 145−151.
  182. Analysis of nitrate, nitrite, and 15N. nitrate in biological fluids / L.C. Green, D.A. Wagner, J. Glogowskietal.//Anal. Biochem.-1982.-Vol. 126, N l.-P. 131−138.
  183. Anderson, M.E. Determination of glutathione and glutathione sulfide in biological^ samples / M. E. Anderson // Methods Enzymol. -1985. Vol. 113. — P. 548−555.
  184. Annexin V-afEnity assay: a review, on an apoptosis detection system based on, phosphatidylserine exposure / M. Van Engeland, L. J. W. Nieland, F. C. S. Ramaekers et al. // Cytometry. -1998. Vol. 31. -P. 1−9.
  185. Antonsson, B. Bax and other pro-apoptotic Bcl-2 family «killer-proteins» and their victim^ the mitochondrion/B. Antonsson//Cell Tiss. Res. -2001. Vol. 306. -P. 347−361.
  186. Apoptosis and airway inflammation in asthma / A. M. Vignola, G. Chiappara, R. Gagliardo et al. //Apoptosis. -2000. -N 5. -P. 47385.
  187. Aqilina, J. A. Polypeptide modification and crosslincing by oxidized 3-hydroxykynurenine / J. A. Aqilina, J. A. Carver, R. J. W. Truscott // Biochemistry. 2001. — Vol. 39, N 51. -P. 16 176−16 184.
  188. Anigo, A. P. Small stress proteins: Chaperones that act as regulators of intracellular redox state and programmed cell death / A.P. Arrigo // Biol. Chem. -1998. Vol.379. — P. 19−26.s •"s
  189. Asaho, T. Various pathogenetic factors revolving around the central role of protein kinase. C activation in the occurrence of cerebral vasospasm / T. Asaho, T. Matsui // Critical Rev.inNeurosuigeiy.-1998.-Vol. 8, N3.-P. 176−187.t
  190. Asian, M. Modulation of redox pathways in neutrophils from sickle cell disease patients /i
  191. M Asian, D. Canatan // Exp. Hematol. 2008.—Vol. 36, N11. — P. 1535−1544.
  192. Aslund, F. Regulation of the OxyR transcription factor by hydrogen peroxide and the cellular thiol-disulfide status / F. Aslund^ M. Zheng, J. Beckwith et al. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. -1999. Vol. 96, N11. -P. 6161−6165.
  193. Association of Bax and Bak homo-oligomers in mitochondria Bax requirement for Bak reorganization and cytochrome c release / V. Mikhailov, M Mikhailova, K. Degenhardt et al. //J. Biol. Chem. -2003. Vol. 278, N 7. -P. 5367−5376.
  194. Bactericidal potency of hydroxyl radical in physiological environments / R G. WolcotV
  195. B. S. Franks, D. M. Hannum et al. //J. Biol. Chem. -1994. Vol. 269. -P. 9721−9734. *7 > ' ?r
  196. Baeuerle, P. A. Function and activation ofNF-kB in the immune system / P. A. Baeuerle:
  197. T. Henkel // Annu. Rev. Immunol. -1994. Vol. 12.-P. 141−179. t! H
  198. Baeuerle, P. A. Ik-NF-kB structures: at the interface of inflammation control / P. A. Baeuerle // Cell. -1998. Vol. 95, N 6. — P. 729−731.
  199. Barnes, P. Reactive oxygen species and airway inflammation / P. Barnes // Free Radical Biol, and Med. -1990. Vol. 9. -P. 235−243.
  200. Bast, A. Oxidants and antioxidants state of the art / A. Bast, G. R M. Haenen, C. J. A. Doelman// Amer. J. Med. -1991. Vol. 91. -P. 2−13.
  201. Baty, J. W. Proteomic detection of hydrogen peroxide-sensitive thiol proteins in Juikat cells / J. W. Baty, M. B. Hampton, C. C. Winteibourn // Biochem. J. 2005. — Vol. 389, N 3.-P. 785−795.
  202. Beier, J. Novel perspectives ofCOPD pharmacotherapy: focus on neutrophils/J. Beier, K.M. Beeh // Pneumologie. 2005. — Vol. 59, N ll.-P. 770−782.
  203. Berg, J. T. Endotoxin protection of rats from O2 toxicity: chemiluminescence of lungneutrophils / J. T. Berg, R M. Smith // Res. Commun. Chem. Pathol, and Pharmacol. -1984.-Vol. 44.-P. 461−476. |
  204. Berlett, B. S. Protein oxidation in aging, disease, and oxidative stress / B. S. Berlett, E. R Stadtman//Journal forBiochemistiy.-1997.-Vol. 272,№ 33.-P. 20 313−20 316.
  205. Betteridge, D. J. What is oxidative stress? / D J. Betteridge //Metabolism.-2000.-Vol. 49.-P. 3−8. 5
  206. Bielski, B. H. A study of the reactivity of HO2/O2' with unsaturated fatty acids / B. H. Bielski, R L. Arudi, M. Sutherland//J. Biol. Chem. -1983. Vol. 258. -P. 4759−4761.
  207. Bignold, L. P. Mechanism of separation of polymorphonuclear leucocytes from whole blood by the one step hypaque ficoll method / L. P. Bignold, A. Ferrante // J. Immunol.ymethods. -1987. -Vol. 96, N1. -P. 29−33.
  208. Blokhina, O. Antioxidants, Oxidative Damage and Oxygen Deprivation Stress: a Review / .
  209. O. Blokhina, E. Virolainen, K. V. Fagerstedt // Annals of Botany. 2003. — Vol. 91. — P.179.194. J*f ^
  210. Blum, J. Inactivation of glutathione peroxidase by superoxide radical / J. Blum, I." Fridovich // Arch. Biochem. Biophys. -1985. Vol. 240, № 2. -P. 500−508. :>
  211. Bonizzi, G. The two NF-kB activation pathways and their role in innate and adaptive * '•fimmunity / G. Bonizzi, M. Karin // Trends Immunol. 2004. — Vol. 25. — P. 280−288. — '
  212. Bose, M. Proinflammatory cytokines can significantly induce human mononuclear^ phagcx^tes to produce nitric oxide by a cell maturation-dependet process / M Bose, P. Famia // Iimmunol. Lett. -1995. Vol. 48. — P. 59−64.
  213. Bradford, M. M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding / M.M. Bradford //Analyt. Biochem.-1976.- Vol. 7, N1−2.-P. 248−254. f, r
  214. Britigan, B. E. Pseudomonas and neutrophil products modify transferrin and lactoferrin to create conditions that favor hydroxyl radical formation / B. E. Britigan, B. L. Edeker // J. Clin. Invest. -1991. Vol. 88. — P. 1092−1098.
  215. Candeias, L.P. Formation of hydroxyl radicals on reaction of hypochlorous acid with ferrocyanide, a model iron (II) complex / L. P. Candeias, M. R L. Stratford, P. Wardman // Free Radical Res. -1994. Vol. 20. -P. 241−249.
  216. Carotenois, tocopherols and thiols as biological singlet molecular oxygen quenehers / P.* -Dimascio, T. P. A. Devasagauam, S. Raiser, H. Sies // Biochem. Soc. Trans. 1990. -, Vol. 18.-P. 1054−1056.v'
  217. Carr, A. C. Oxidation of neutrophil glutathione and protein thiols by myeloperoxidase derived hypochlorous acid / AC. Carr, C. C. Winterboum // Biochem. J. 1997. — Vol. 327.-P. 275−281.
  218. Catala, A. Lipid peroxidation of membrane phospholipids generates hydroxy-alkenals and oxidized phospholipids active in physiological and/or pathological conditions / A Catala// Chem.Phys. Lipids.-2009.-Vol. 157, N l.-P. 1−11.
  219. Catalase and glutathione reductase protection of human alveolar macrophages during oxidant exposure in vitro / P. K. Pietarinen, R B. Raivio J. D. Devlin et al. // Am. J. Respir. Cell Mol. Biol. -1995. Vol. 13. -P. 434−441.
  220. Catalytic consumption of nitric oxide by prostaglandin H synthase-1 regulates platelet function / V.B. O’Donnell, B. Coles, M.J. Lewis et al. // J. Biol. Chem. 2000. — Vol. 275. -P. 38 239−38 244.
  221. Cellular sources and inducers of cytokines present in acute wound fluid / O. Grimstad, O. Sandanger, L. Ryan et al. // Wound Repair Regen. 2011. — V. 19, N 3. — P. 337−347.
  222. Ceruloplasmin gene expression in the central nervosus system/L.W.Klomp, Z.S.
  223. Farhangrasi, L.L. Dugan, J.D. Gitlin//J. Clin. Invest -1996. Vol. 98, N1. -P. 207−215.i
  224. CFTR mediates apoptotic volume decrease and cell death by controlling glutathione effluxand ROS production in cultured mice proximal tubules / S. lHoste, A. Chargui, R. Belfodili
  225. Am. J. Physiol. Renal. Physiol.-2010 Vol. 298, N 2. — P. F435-F453.
  226. Chakraborti, S. Oxidant-mediated activation of phospholipase A2 in pulmonaiy endothelium / S. Chakraborti, G. H. Gurtner, J. R Michael // Amer. J. Physiol. -1989. -Vol. 257.-P. 430−437. |
  227. Chang, L. C. Signal transduction pathways for activation of extracellular signal-regulated kinase by arachidonic acid in rat neutrophils / L. C. Chang, J. P. Wang // J. Leucocyte Biol. -2001.-Vol. 69.-P. 659−665.
  228. Chemistry, physiology and pathology of free radicals / L. Bergendi, L. Benes/Z. Durackova, M Ferencik//Life Sci.-1999.- Vol. 65.-P. 1865−1874. «* V.
  229. Chen, K. Beyond LDL oxidation: ROS in vascular signal transduction / K. Chen, S. R Thomas, J.F.Jr. Keaney // Free Radie. Biol. Med. 2003. — Vol. 35, N 2. — P. 117−132.y
  230. Chen, Q. Redox regulation of apoptosis before and after cytochrome C release / Q. Chen, M Crosby, Almasan A. // Korean J. Biol. Sci. 2003. — Vol. 7, N1. — P. 1−9.
  231. Ciolino, H. P. Modification of proteins in endothelial cell death during oxidative stress / HP. Ciolino, RL. Levine//Free-Radic-Biol-Med.-1997.-Vol. 7, N22.-P. 1277−1282.
  232. Ciurea, D. Superoxide dismutase and compounds with SOD-like activity / D. Ciurea // Rev. Roum. Neurol. etPsychiat -1992. Vol. 30. -P. 89−98.
  233. Coexistence of translocated cytochrome c and nitrated protein in neurons of the rat cerebral cortex after oxygen and glucose deprivation. / D. Alonso, J. M. Encinas, L. O. Uttenthal et al. //Neuroscience. -2002. Vol. 111. -P. 47−56.
  234. Concentration-dependent effects of nitric oxide on mitochondrial permeability transition and cytochrome c release. / P. S. Brookes, E. P. Salinas, K. Darley-Usmar et al. // J. Biol. Chem.-2000.-Vol. 275.-P. 20 474−20 479.
  235. Condell, R A Evidence suitabiliti of glutathione peroxidase as a protective enzyme: studies of oxidative damage, renaturation, and proteolysis / R A Condell, A L. Tappel // Arch. Biochem. Biophis. -1983. Vol. 223, N 2. -P. 407−417.
  236. Copper-catalyzed Protein Oxidation and Its Modulation by Carbon Dioxide. Enhancementof protein radicals in cells / D. C. Ramirez, E. Sandra, G. Mejiba, R P. Mason // J. Biol.,
  237. Chem.-2005.-Vol. 280, N 29.-P. 27 402−27 411.
  238. Coxon, A. Cytokine-activated endothelial cells delay neutrophil apoptosis in vitro and in * vivo. A role for granulocyte/macrophage colony-stimulating factor/ A Coxon, T. Tang, T.-^ N. Mayadas //J. Exp. Med. -1999. Vol. 190. -P. 923−934.
  239. Curi, T. C. Percentage of phagocytosis, production of 02*~, H2O2 and NO, and antioxidant!/, enzyme activities of rat neutrophils in culture / T. C. Curi, M. M. P. De, A C. Palanch et al. // Cell Biochem. Funct -1998. Vol. 16. -P. 43−49.
  240. Current smoking of elderly men reduces antioxidants in alveolar macrophages / T. Kondo, S. Tagami, A Yoshioka et al. // Am. J. Respir. Crit Care Med. 1994. — Vol. 149. — P. 178−182.
  241. Curzio, M. Interaction between neutrophils and 4-hydroxyalkenals and consequences on neutrophil motility / M Curzio // Free Rad. Res. Comm. -1988. Vol. 5, N 2. — P. 55−66.
  242. CXC chemokine suppression of polymorphonuclear leukocytes apoptosis and preservation of function is oxidative stress independent / A L. Dunican, S. J. Leuenroth, A Ayala et al. // Shock. -2000. Vol. 13. -P. 244−250.
  243. Cyclic AMP delays neutrophil apoptosis via stabilization of Mcl-1 / T. Kato, H. Kutsuna, N. Oshitani et al. //FEBS Lett -2006. Vol. 580. -P. 4582−4586.i *
  244. Cyclic AMP regulation of neutrophil apoptosis occurs via a novel protein kinase A-independent signaling pathway / M C.' Martin, I. Dransfield, C. Haslett et al. // J. Biol. Chem. -2001. Vol. 276, N48. -P. 45 041−45 050.
  245. Darr, D. Irreversible inactivation of catalase by 3-amino-1,2,4-triazole / D. Darr, I. Fridovich // Biochem. Pharmacol.-1986.-Vol. 35.-P. 36−42.
  246. Davies, K. J. Protein damage and degradation by oxygen radicals. 1. General aspects / K. J. Davies//J. Biol. Chem.-1987.-Vol. 262.-P. 9895−9901.
  247. Day, R, M. Cell Proliferation, Reactive Oxygen and Cellular Glutathione // R M. Day, Y. J. Suzuki // Dose Response. 2005. — Vol. 3, № 3. — P. 425−442.
  248. Dean, R. T. Reactive species and their accumulation on radical-damaged proteins / R. T. Dean, S. Gieseg, M J. Davies//Trends Biochem. Sci.-1993.-Vol. 18.-P. 437−441.
  249. Denlsov, E. T. Handbook of Antioxidants / E. T. Denisov, T. G. Denisova. New York r CRC Press. — 2000. — P .35−38.
  250. Detecktion of multiple forms of human ceruloplasmin / M. Sato, M. L. Schilsky, R. J. Stockeit et al. //J. Biol. Chem. -1990. Vol. 265, N 5. -P. 2533−2537.
  251. Differential regulation of antioxidant enzymes in response to oxidants / S. Shull, N.H. Heintz, M. Periasamy et al. // J. Biol. Chem. -1991. Vol. 266, N 36. — P. 24 398−24 403.
  252. Difiusion-limited reaction of free nitric oxide with erythrocytes / X. Liu, M. J. Miller, M. S. Joshi et al. //J. Biol Chem. -1998. Vol. -273. -P.18 709−18 713.
  253. Direct demonstration of delayed eosinophil apoptosis as a mechanism causing tissue eosinophilia / H U. Simon, S. Yousefi, C. Schranz et al. // J. Immunol. -1997. Vol. t158.-P. 3902−3908.
  254. Direct evidence of ceruloplasmin antioxidant properties / R. L. Atanasiu, D. Stea, M. A Mateescu et al. //Mol. Cell Biochem. -1998. Vol. 189. -P. 123−132.
  255. Disruption of Fas receptor signaling by nitric oxide in eosinophils / H. Hebestreit, B. Dibbert, I. Balatti et al. //J. Exp. Med. -1998. Vol. 187. -P. 415−425.
  256. Distinct and specific functions of cGMP-dependent protein kinases / S. M Lohmann, A. Vaandrager, A. Smolenski et al. // Trends Bioch. Sei. -1997. V. 22. -N 8. — P. 307−312.
  257. Distinct roles of thioredoxin in the cytoplasm and in the nucleus. A two-step mechanism of redox regulation of transcription factor NF-kB / K. Hirota, M. Murata, Y. Sachi et al. // J. Biol. Chem. -1999. Vol. 274, N 39. -P. 27 891−27 897.
  258. Do human neutrophils form hydroxyl radical? Evaluation of an unresolved controversy / M. S. Cohen, B. E. Britigan, D. J. Hassett et al. // Free Radie Biol Med. -1988. Vol. 5. -P. 81−90.
  259. Dormandy, T. L. Ceruloplasmin: acute-phase antioxidant / T. L. Dormandy // Agents and Actions. -1981.-Vol. 8.-P. 185−197.
  260. Droge, W. Free Radicals in the Physiological Control of Cell Function / W. Droge // Physiol. Rev. -2002. Vol. 82. -P. 47−95.
  261. Dunlop, R A Recent developments in the intracellular degradation of oxidized proteins/ R A. Dunlop, K. J. Rodgers, R T. Dean // Free Radie. Biol. Med. 2002. — Vol. 33, N 7. -P. 894−906.
  262. Eaton, J. W. Catalases and peroxidase and glutatione and hydrogen peroxide: Mysteries of the bestiary / J. W. Eaton//J. Lab. and Clin. Med. -1991. Vol. 118. -P.3−4.
  263. Edwards, R M Interaction of L-arginine analogs with L-arginine uptake in rat renal brush border membrane vesicles / RM. Edwards, E. J. Stack, W. Trizna // JPET. -1998. Vol. 285, N3.-P. 1019−1022.
  264. Effects of granulocyte-macrophage colony-stimulating factor and cAMP interaction on human neutrophil apoptosis / C. Tortorella, G. Piazzolla, F. Spaccavento et al. // Mediators Inflamm. -1998. Vol. 7, N 6. -P. 391−396.
  265. Effect of nitroso compounds on Na/K-ATP-ase / ABoldyrev, E. Bulygina, G. Kramarenco et al. //Biochim. et Biophis. Acta. -1997. Vol. 1321. -P. 243−251.
  266. Effects of vitamin E on oxidative stress and membrane fluidity in brain of streptozotocininduced diabetic rats / J. H. Hong, M. J. Kim, M. R Park et al. I I Clin. Chim. Acta. -2004.' -Vol. 340 (1−2). -P. 107−115., .
  267. Endogenous Reactive Oxygen Intermediates Activate Tyrosine Kinases in Human Neutrophils / J. H Brumell, A. L. Buikhardt, J. B. Bolen et al. // J. Biol. Chem. 1996. -Vol.271,N3.-P. 1455−1461.
  268. Endothelial cell determinants of susceptibility to neutrophil-mediated killing / H.S. Murphy, R L. Warner, N. Bakopoulos et al. // Shock. -1999. Vol. 12. -P. 111−117. «
  269. Endothelial cells in physiology and in the pathophysiology of vascular disorders / D. B. Cines, E. S. Pollak, C. A. Buck et al. //Blood. -1998. Vol. 91. -P. 3527−3561.
  270. England, K. Direct oxidative modifications of signalling proteins in mammalian cells and their effects on apoptosis / K. England, T. G. Cotter // Redox Rep. 2005. — Vol. 10, N 5. -P. 237−45.
  271. Esterbauer, H Chemistry and biochemistry of 4-hydroxynonenal, malonaldehyde and related aldehydes / H. Esterbauer, R J. Schaur, H. Zollner // Free Radic Biol Med. -1991. -Vol. 11, N1.-P. 81−128.
  272. Evidence for the involvement of cGMP and protein kinase G in nitric oxide-induced apoptosis in the pancreatic (3-cell line, HIT-tl5 / A. C. Loweth, G. T. Williams, J. H B. Scarpello et al. //FEBB Lett. -1997. Vol. 400. -P. 285−288.
  273. Excretion of superoxide by phagocytes measured with cytochrome c entrapped in resealed erythrocyte ghosts / D. Roos, C. M. Eckmann, M. Yazdanbakhsh et al. // J. Biol. Chem. -1984.-Vol. 259.-P. 1770−1779.
  274. Expression of antioxidant enzymes in human inflammatory cells /P.Pietarinen-Runtti, E. Lakari, K. O. Raivio, V. L. Kinnula / J. Physiol. Cell Physiol.-2000.-Vol. 278, N l.-P. 118−125.
  275. Expression, characterization, and tissue distribution of a new cellular selenium-dependent glutatione peroxidase, GSHPx-GI / F. F. Chu, J. H Doroshow, R S. Esworthy // J. Biol. Chem.-1993.-Vol. 268.-P. 2571−2576.
  276. Extracellular matrix regulates apoptosis in human neutrophils / R. Kettritz, Y. X. Xu, T. Kerren et al. // Kidney Int -1999. Vol. 55.-P. 562−571.
  277. Fenton, H J. R Oxidation of tartaric acid in the presence of iron / R J. HFenton // J. Chem. Soc.-1984.-Vol. 65.-P. 899−910.
  278. Flow cytometric studies of oxidative product formation by neutrophils: A graded response to membrane stimulation / D. A. Bass, J. W. Parce, L. R Dechatelet et al. // J. Immunol. -1983.-Vol. 130.-P.1910−1917.
  279. Forman R J. Redox signaling: thiol chemistry defines which reactive oxygen and nitrogen species can act as second messengers / R J. Forman, J. M. Fukuto, M. Torres //J. Physiol. Cell Physiol.-2004.-Vol. 287.-P. 246−256.
  280. Free hydroxyl radicals are formed on reaction between the neutrophilderived species superoxide and hypochlorous acid / L. P. Candeias, K. B. Patel, M. R L. Stratford et al. // FEBS Lett. -1993. Vol. 333. -P. 151−159.
  281. Fridovich, I. Superoxide dismutases /1. Fridovich // J. Biol. Chem. -1989. Vol. 264. — P.: 7761−7764.
  282. Friebe, A. Regulation of Nitric Oxide-Sensitive Guanylyl Cyclase / A. Friebe, D. Koesling // Circ. Res. -2003. Vol. 93. -P. 96−105.
  283. Fuentealba, C. Animal models of copper-associated liver disease / C. Fuentealba, E. M. Aburto//Comparative Hepatology.-2003.-Vol. 2.-P. 1−12.
  284. Functional characterization of mitochondria in neutrophils: a role restricted to apoptosis/ N. A. Maianski, J. Geissler, S. M. Srinivasula et al. // Cell Death Differ. 2004. — Vol. 11. -P. 143−153. :
  285. G-protein activation by interleukin 8 and related cytokines inhuman neutrophils plasma membranes / R W. Kupper, B. De Wald, K. R Jakobs et al. // Biochem. J. -1992. Vol. 19.-P. 429−436.
  286. Garrison, W. M. Reaction mechanisms in the radiolysis of peptides, polypeptides, and proteins / W. M. Garrison, M. E. Jaiko, W. Bennett // Radial Res. 1962. — Vol. 16. — P. 487−502.
  287. Genome-wide comparison of human keratinocyte and squamous cell carcinoma responsestto UVB irradiation: implications for skin and epithelial cancer / J.E. Dazard, H. Gal, N. Amariglio et al. //Oncogene. -2003. Vol. 22. -P. 2993−3006.
  288. Ghosh, M. Role of oxidative stress and nitric oxide in regulation of spontaneous tone in aorta of DOCA-salt hypertensive rats / M. Ghosh, H.D. Wang, J.R. McNeill // Br. J. Pharmacol.-2004.-Vol. 141.-P. 562−573.
  289. Girotti, A. W. Cellular detoxification of photochemically-generated lipid hydroperoxides (LOOHs) / A. W. Girotti // Free radical Biol, and Med. -1990. Vol. 1. — P.76−84.
  290. Glutathione in gingival crevicular fluid and its relation to local antioxidant capacity in periodontal health and disease /1. L. Chappie, C. G. Brock, C. Eftimiadi et al. // J. Biol. Mol. Pathol. -2002. Vol. 55, N 6. -P. 367−373.
  291. Glutathione metabolism and its implications for health / G. Wu, Y. Z. Fang, S. Yang et al. //J. Nutr. -2004. Vol. 134, N 3. -P. 489−492.
  292. Glutatione peroxidase protects against peroxynitrite-mediated oxidation / H. Sies, V. S. Sharov, L. O. Klotz et al. //J. Biol. Chem. -1997. Vol. 272. -P. 27 812−27 817.
  293. Gordon, D.M. Mechanisms of mitochondrial protein import / D.M. Gordon, A. Dancis, D. Pain // Essays Biochem. 2000. — Vol. 36. -P.61−73.
  294. Gottlieb, R.A. Mitochondria: execution central / R.A. Gottlieb // FEBS Lett 2000. — Vol. 482.-P. 6−12.
  295. Green, D. R Mitochondria and apoptosis / D. R. Green, J. C. Reed // Science. 1998. -Vol. 281.-P.1309−1312.
  296. Gregory, C. D. CD14-dependent clearance of apoptotic cells: Relevance to the immune system/CD. Gregory//Curr. Opin. in Immunol. 2000. — N 12.-P. 27−34.
  297. Grune, T. Degradation of oxidized proteins in K562 human hematopoietic cells by proteasome / T. Grune, T. Reinheckel, K. J. A. Davies // J. Biol. Chem. -1996. Vol. 271. -C. 15 504−15 509.
  298. Guanylyl cyclases and signaling by cGMP / K. A Lucas, G. M. Pitari, S. Kazerounian et al. // Pharmacol Rev. 2000. — Vol. 52, N 3. — P. 375−414.
  299. Guardians of cell death: the Bcl-2 family proteins / P. T. Daniel, K. Schulze-OsthofF, C. Belka et al. // Essays Biochem. -2003. Vol. 39. — P. 73−88.
  300. H2O2 induces DNA repair in mononuclear cells: Evidence for association with cytosolic Ca2+ fluxes / A. Korzets, A. Chagnac, T. Weinstein et al. // J. Lab. Clin. Med 1999. -Vol. 133.-P 362−369.
  301. Haberland, A Modulation of the xanthine oxidase/xanthine dehydrogenase ratio by reaction of maJondialdehyde with NHrgroups / A. Haberland, T. Rootwelt, O.D. Saugstad, I. Schimke // Eur. J. Clin. Chem. Clin. Biochem. 1994. — Vol. 32, N 4. — P. 267−272.
  302. Haddad, J.J. Pharmaco-redox regulation of cytokine-related pathways: from receptor, signaling to pharmacogenetics / J. J. Haddad // Free Radical Biol. Med. 2002. — Vol. 33.' -P. 907−926.
  303. Halliwel, B. The antioxidants of human extracellular fluids / B. Halliwel, M. Vasil., M/ Grootveld//Arch. Biochem. and Biophys.-1990.-Vol. 280.-P. 1−8.
  304. Halliwell, B. Role of free radicals and catalytic metal ions in human disease: an overview B. Halliwell, J.M. C. Gutteridge//MetodsEnzymol.-1990.-Vol. 186.-P. 1−85.
  305. Halliwell, B. Free radicals, antioxidants and human disease where are now? / B. Halliwell, J. M. C. Gutteridge//J. Lab. Clin. Med. -1992. — Vol. 119. -P. 598−620.
  306. Halliwell, B. Measuring reactive species and oxidative damage in vivo and in cell culture: how should you do it and what do the results mean? / B. Halliwell, M. Whiteman // British J. of Pharmacology.-2004.-Vol. 142.-P. 231−255.
  307. Hampton M.B. Inside the Neutrophil Phagosome: Oxidants, Myeloperoxidase, and Bacterial Killing / M. B. Hampton, A J. Kettle, C. C. Winterbourn // Blood. -1998. Vol 92, N9.-P. 3007−3017.
  308. Hanafy, K. A. NO, nitrotyrosine, and cyclic GMP in signal transduction / K. A. Hanafy, J. S. Krumenacker, F. Murad//Med Sci Monit -2001. Vol. 7, N 4. -P. 801−819.
  309. Hancock, J. T. Superoxide, hydrogen peroxide and nitric oxide as signaling molecules / J. T. Hancock//Br. J. Biomed. Sci. -1997.-Vol. 54.-P. 38−46.
  310. Hansen J.M. Compartmentation of Nrf-2 redox control: regulation of cytoplasmic activation by glutathione and DNA binding by thioredoxin-1 / J.M.Hansen, W. H Watson, D.P.Jones//Toxicol. Sci.-2004.-Vol. 82, N l.-P. 308−317.
  311. Hausladen, A. Nitrosative stress: activation of the transcription factor QxyR / A. tf'f
  312. Hausladen, C. T. Privalle, T. Keng et al. // Cell. -1996. Vol. 86, N 5. — P. 719−729. -
  313. Hayden, M. S. Signaling to NF-kB / M S. Hayden, S. Ghosh // Genes Dev. -2004. Vol.» 18.-P. 2195−2224. I1'
  314. Hayes, J. D. Glutathione-transferases / J. D. Hayes, J. U. Flanagan, I. R Jowsey // Annu., Rev. Pharmacol. Toxcol. -2005. Vol. 45. — P. 51−88. * ?&
  315. Hejnecke, J. W. Free radical modification of low-density lipoprotein: mechanisms and biological consequences / J. W. Hejnecke // Free Rad. Biol. Med. -1987. Vol. 3, N. 1. -P. 65−73.
  316. Heinecke, J.W. Dityrosine, a specific marker of oxidation, is synthesized by the myeloperoxidase hydrogen peroxide system of human neutrophils and macrophages / J. W. Heinecke, W. Li, H. L. Daehnke // J. Biol. Chem. -1993. Vol. 268. — P. 4069.
  317. Hellman, N. E. Ceruloplasmin metabolism and function / N. E Hellman, J. D. Gitlin // Annu Rev Nutr. -2002. Vol. 22. -P. 439−458.
  318. Heparin-binding protein targeted to mitochondrial compartments protects endothelial cells from apoptosis / A. M. Olofsson, M Vestberg, H Herwald et al. // J. Clin. Invest 1999. -Vol. 104.-P. 885−894.
  319. Hirayama, K. Effect of oxidative stress on interoigan metabolism of glutatione / K. Hirayama, A. Yasutake, M. Inoue // Medical, Biochemical and Chemical Aspects of Free Radical. Amsterdam: Elsevier. -1989. — P. 559−562.
  320. Hofmann, F. Rising behind NO: cGMP-dependent protein kinases / F. Hofmann, A. Ammendola, J. Schlossmann//!. Cell Sei.-2000.- Vol. 113.-P. 1671−1676.
  321. Holmgren, A. Thioredoxin and Glutaredoxin Systems / A. Holmgren // J. Biol. Chem. -1989.-Vol. 264.-N 24.-P. 13 963−13 966.
  322. Human lung mononuclear cell induce nitric oxide synthase in murine airway epithelial cells in vitro: Role of TNF-alpha and IL-1 beta / RA. Robbins, J. H Sisson, D. R Springall etal. //Annex. J. Respirat. Crit. Care Med. -1997. Vol. 155, N l.-P. 268−273.
  323. Hurst, J. K. Myeloperoxidase: active site structure and catalytic mechanisms / J. K. Hurst // Peroxidases in Chemistry and Biology // in J. Everse, K. E. Everse, M. B. Grisham (eds). -Boca Raton: FL. CRC. -1991. 37 p.
  324. Hydrogen peroxide as a potent bacteriostatic antibiotic: Implications for host defense / P. A. Hyslop, D. B. Hinshaw, I. U. Scraufstatter et al. // Free Radic. Biol. Med. 1995.-Vol. 19.-P.3147.
  325. Hydrogen peroxide modulates meiotic cell cycle and induces morphological features characteristic of apoptosis in rat oocytes cultured in vitro / S. K. Chaube, P. V. Prasad, < S. C. Thakur et al. / Apoptosis. -2005. Vol. 10, N 4. — P. 863−874. «
  326. Hydroxylation of salicylate by activated neutrophils / W. B. Davis, B. S. Mohammed, D. C. Mays etal. //BiochemPharmacol.- 1989.-Vol. 38.-P.4013−4019.
  327. Identification by redox proteomics of glutathionylated proteins in oxidatively stressed human T lymphocytes / M. Fratelli, H Demol, M. Puype et al. // Proc Natl Acad Sei U S A-2002.-Vol.99.-P. 3505−3510.
  328. Importance of various antioxidant enzymes for cellstability. Confrontation between theoretical and experimental data / J. Remade, D. Lambert, M. Raes et al. // Biochem. J. -1992.-Vol. 286.-P. 4246.
  329. Increasing intracellular cAMP and cGMP inhibits cadmium-induced oxidative stress in rat submandibular saliva / M. Abdollahi, A. Bahreini-Moghadam, B. Emami et al. // Comp. Biochem Physiol C Toxicol Pharmacol. 2003. — Vol. 135. -N 3. — P. 331−336.
  330. Induction of MnSOD in human monocytes without inflammatory cytokine production by a mutant endotoxin / L. J. Tian, E. White, H. Y. Lin et al. // J. Physiol. Cell Physiol. -1998. Vol. 275. — P. 740−747.
  331. Inhibition of human surfactant protein a function by oxidation intermediates of nitrite/ A C. Davis, S. Zhu, J. B. Sampson et al. // Free Radic. Biol. Med. 2002. — Vol. 33. — P. 1703−1713.
  332. Inhibition of mitochondrial respiration by endogenous nitric oxide: A critical steps in Fas signaling / B. Beltran, M Quintero, E. Garcia-Zaragoza et al. // Proc Natl Acad Sci USA. -2002.-Vol. 99.-P. 8892−8897.
  333. Interleukin-8 delays spontaneous and tumor necrosis factor-a-mediated apoptosis of human neutrophils / R Kettritz, M. L. Gaido, H. Haller et al. // Kidney Int. -1998. Vol.53.-P. 84−91.
  334. Involvement of reactive oxygen intermediates in spontaneous and CD95 (Fas/APO-l)-I mediated apoptosis of neutrophils / Y. Kasahara, I. Kazuyuki, A. Yachie et al. // Blood. -1997. Vol. 89. -P. 1748−1753. V
  335. Jacob, C. The sulfinic acid switch in proteins / C. Jacob, A. L. Holme, F. H. Fry // Org. Biomol. Chem. 2004. — Vol. 2, N14. — P. 1953−1956.
  336. Jore, D. Vitamin E and correlated antioxidants: A y-radiolysis study / D. Jore, MN. Kaouadji, C. Ferradini // Antioxidants in Therapy and Preventive Medicine. New-York: Plenum Press, 1990.-P. 151−154.
  337. Kerr, J. F. R Apoptosis: a basic biological phemomenon with wide-ranging implications in tissue kinetics/ J. F. R Kerr, A. H. Wyllie, A. R Curne //Br. J. Cancer. 1972. — Vol. 26, N2.-P. 239−257.
  338. Kettle, A. J. Myeloperoxidase: Akey regulator of neutrophil oxidant production. / A J. Kettle, С. C. Winterboum//Redox Rep.-1997.-Vol. 3.-P. 3−11.
  339. Khan, S. A. The role of nitric oxide in the physiological regulation of Ca cycling / S. A Khan, J. M. Hare // Curr Opin Drug Discov Devel. -2003. Vol. 6, N 5. — P. 658−666.
  340. Kiley, P. J. Exploiting thiol modifications / P. J. Kiley, G. Storz // PLoS Biol. 2004. -Vol. 2, N11.-P. 400−411. ?
  341. Kim, S.O. OxyR: a molecular code for redox-related signaling / S. O. Kim, K Merchant,' R. Nudelman et al. // Cell. -2002. Vol. 109,№ 3.-P. 383−396.
  342. Kim, Y. C. Thioredoxindependent redox regulation of the antioxidant responsive element (ARE) in electrophile response // Y.C. Kim, Y. Yamaguchi, N. Kondo et al. // Oncogene. -2003.-Vol. 22, N12.-P. 1860−1865.
  343. Klebanoff, S. J. Oxygen metabolites from phagocytes / S. J. Klebanoff // Inflammation: Basic Principles and Clinical Correlates. -New-York: Raven Press. -1992. -P. 541−588.
  344. Klebanoff, S.J. Role of the superoxide anion in the myeloperoxidase-mediated antimicrobial system/ S. J. Klebanoff//J. Biol. Chem. -1974. Vol. 249. -P. 3724.
  345. Klomp, L. W. Expression of the cemloplasmin gene in the human retina and brain: implications for a pathogenic model in aceruloplasminemia / L. W. Klomp, J. D. Gitlin // Hum Mol. Genet -1996. Vol. 5. -N12. -P. 1989−1996.
  346. Kojma, S. Low dose j-rays actrate immune functions via induction of glutathione and delay tumor growth / SXojma, K. H. Nadayama, H Ishida // J. Radiat Res. 2004. — Vol. 45.-P. 33−39.
  347. Kowaltowski, A.J. Mitochondrial permeability transition and oxidative stress / A. J. Kowaltowski, R. F. Castilho, A. E. Vercesi // FEBS Lett 2001. — Vol. 495. — P. 12−15. '
  348. Krammer, P. H. CD95 (APO-l/Fas)-mediated apoptosis: Live and let die / P. H Krammer // Adv. Immunol. -1999. Vol. 71. — P. 163−210.
  349. Laemmli, U. K, Clevage of structural proteins during the assembly of bacteriophage T4 / U. K Laemmli //Nature. -1970. Vol. 227. -P. 680−685.
  350. Lanick, J. W. Cytotoxic mechanism of tumor necrosis factor-a / J. W. Lanick, S. C. Wright//FASEB J. -1990. Vol. 4. -P. 3215−3223.
  351. Lee, S-L. Superoxide as an intermediate signal for serotonin-induced mitogenesis // S-L. Lee, W.W. Wang, B.L. Fanburg // Free Rad. Biol. Med. -1998. Vol.24, N 5. — P. 855 858.
  352. Lefer, A. M. Endothelial dysfunction in myocardial ischemia and reperfusion: role of oxygen-derived radicals /AM Lefer, D. J. Lefer // Basic Res. Cardiol. -1991. Vol. 86. -P. 109−116.
  353. Leff, J. A. Serum antioxidants as predictors of adult respiratory distress syndrome in patients with sepsis /J. A LefF//Lancet-1993.-Vol. 341.-P. 1731−1737.
  354. Leichert, L. I. Protein thiol modifications visualized in vivo / L. I. Leichert, U. Jakob //
  355. PLoS Biol. -2004. Vol. 2, N11. -P. 333−340.i i
  356. Line, E. M. Why is H2Q2 cytotoxicity pH dependent? / E. M. Line // Free raricals, methodology and concepts. London: Richelieu Press. -1988. — P. 539−550.
  357. Lindley, P. F. An X-ray structural study of human ceruloplasmin in relation to ferroxidase activity/P. F. Lindley// J. Biol. Chem. -1997. Vol. 2. -P. 454−463.
  358. Liu, L. Ametabolic enzyme for S-nitrosothiol conserved from bacteria to humans / L. Liu, A. Hausladen, M. Zeng // Nature. 2001. — V. 410. — P.490−494. «
  359. Lonidamine triggers apoptosis via a direct, Bcl-2-inhibited effect on the mitochondrial-permeability transition pore / L. Ravagnan, LMarzo, P. Costantini etal.//Oncogene:-1999. Vol. 18. -P. 2537−2546.
  360. Lovaas, E. Free radical generation coupled thiol oxidation by lac^peroxidase/SCN7H202,4
  361. E. Lovaas //Free Radical Biol, and Med -1992. Vol. 13. -P. 187−195.
  362. Lung surfactant suppresses oxygen-dependent bactericidal functions of human blood monocytes by inhibiting the assembly of the NADPH oxydase / M. F. Geertsma, H. R. Broos, M. T. Van den Barselaar et al. //J. Immunol. -1993. Vol. 150. -P. 2391−2400.
  363. Maianski, N.A. Tumor necrosis factor a induces a caspase-independent pathway in human neutrophils /N. A. Maianski, D. Roos, T. W. Kuijpers // Blood. 2003. — Vol. 101. -P. 1987−1995.
  364. Maltsev, G. Antioxidant index of erythrocytes in therapeutic nutrition monitoring / G. Maltsev, A V. Vasilev//Vopr. Pitan. -1999. Vol. 68, N2. -P. 41−43.
  365. Mannick, J. B. Fas-induced caspase denitrosylation / J. B. Mannick, A. Hausladen, L. Liu // Science. -1999. Vol. 284. -P.651−654.
  366. Marginal copperrestricted diets produce altered cardiac ultrastructure in the rat / R. E.
  367. Wildman, R Hopkins, M. L. Failla et al. // Proc. Soc. Exp. Biol. Med. -1995. Vol. 210, N 1.-P.43 — 49.
  368. Markers of protein oxidation by hydroxy! radical and reactive nitrogen species in tissues of aging rats / C. Leeuwenburgh, PA Hansen, A Shaish et al. // Am. J. Physiol. 1998. -V. 274, N 2, Pt 2. -P. R453−461. -
  369. Marklund, S. L. Caeruloplasmin, extracellular superoxide dismutase, and scavenging of superoxide anion radicals / S. L. Marklund // Free Radical Biol, and Med -1987. Vol. 2. -P. 255−261.
  370. Marquez, L. A. Kinetics of oxidation of tyrosine and dityrosine by myeloperoxidase compounds I and II / L. A. Marquez, H. B. Dunford // J. Biol. Chem. -1996. Vol. 270. -P. 30 434−30 441.
  371. Maruyama, Y. Inflammation and oxidative stress in ESRD the role of myeloperoxidase/ Y. Maruyama, B. Lindholm, J. Stenvinkel //Nephrol. — 2004. — Vol. 17, N 8. -P. 72−76.
  372. Mass spectroscopic characterization of protein modification by malondialdehyde // T. Isshii, S. Kumazawa, T. Sakurai et al. // Chem. Res. Toxicol. 2006. — Vol. 19, N1. — P. 122−129.
  373. Mates, J. M. Role of reactive oxygen species in apoptosis: Implications for cancer therapy / J. M. Mates, F. M. Sanchez-Jimenez //Int. J. Biochem. Cell Biol. 2000. — Vol. 32. — P., 157−170. ' '
  374. Matsunaga, T. Modulation of reactive oxygen species in endothelial cells by peroxynitrite-treated lipoproteins / T. Matsunaga, T. Nakajima // J. Biol. Chem. 2001. — Vol. 130. — P. 285−283−1744.
  375. McDonald, R J. Alveolar macrophage antioxidants prevent hydrogen peroxide-mediated lung damage / R J. McDonald, E. M. Berger, J. E. Repine // Am. Rev. Respir. Dis. -1991. -Vol. 143.-P. 1088−1091.
  376. Mcl-1 expression in human neutrophils: Regulation by cytokines and correlation with cell survival / D. A. Moulding, J. A. Quayle, C. A Hart et al. // Blood -1998. Vol. 92. -P. 2495−2502.
  377. MCLP-dependent chemiluminescence suggests that singlet oxygen plays a pivotal role in myeloperoxidase-catalysed bactericidal action in neutrophil phagosomes / F. Arisawa, H TatzusaraY.Kambayashietal.//Luminescence.-2003.-Vol. 18.-P. 229−238.
  378. Mechanism of platelet inhibition by nitric oxide: in vivo phosphorylation of thromboxane receptorby cyclic GMP-dependent protein kinase / Wang G. R, Zhu Y., Halushka P. V. et al. /Proc. Natl. Acad. Sci. USA. -1998. Vol. 95, N 9. -P. 4888−4893.
  379. Melley, D. D. Redox regulation of neutrophil apoptosis and the systemic inflammatory response syndrome / D. D. Melley, T. W. Evans, G. J. Quinlan // Clinical Science. 2005. -Vol. 108.-P. 413−424.
  380. Methionine residues may protect proteins from critical oxidative damage / R Levine, B. Barlett, J. Moskovitz et al. //Mech. Ageing. Dev. -1999. Vol. 107, N 3. -P. 323−332. ~
  381. Methionine sulfoxide reductase A protects neuronal cells against brief hypoxia/reoxygenation. / O. Yermolaieva, R Xu, C. Schinstock et al. // Proct Natl. Acad. Sci.USA.-2003.-Vol. 101, N 5.-P1159−1164.
  382. Michiels, C. Use of the inhibition of ensimatic antioxidant systems in order to evaluatet >their physiological importance / C. Michiels, J. Remade // Eur. J. Biochem. -1988.—Vol. 177.-P. 435−441.
  383. Microtubule dynamics and glutathione metabolism in phagocytizing human» polymorphonuclear leukocytes / B. RBurchill, J. MOliver, C.B.Pearson etal. // J. of Cell Biology. -1978. Vol. 76, N2.-P. 439−447.
  384. Miller, R A. Protease-cleaved iron-transferrin augments oxidant-mediated endotelian cell injury via hydroxyl radical formation / R A. Miller, B. E. Britigan // J. Clin. Invest -1995. -Vol. 6.-P. 2491−2500.
  385. Mitochondria in Ca2+ signaling and apoptosis / S. S. Smaili, Y. T. Hsu, R J. Youle et al. // J. Bioenerg. Biomembr. -2000. Vol. 32. — P. 35−46.
  386. Moncada, S. Does nitric oxide modulate mitochondrial energy generation and apoptosis? / S. Moncada // Nat Rev Mol Cell Biol. -2002.-N3.-P. 214−220.
  387. Mongkolsuk, S. Regulation of inducible peroxide stress responses / S. Mongkolsuk, J. D. Helmann // Mol. Microbiol. 2002. — Vol. 45, N1. — P. 9−15.
  388. Nakagawara, A. Hydrogen peroxide metabolism in human monocytes during -differentiation in vitro / A. Nakagawara, C. F. Nathan, Z. A. Cohn // J. Clin. Invest -1981.-Vol. 68.-P. 1243−1252.
  389. Nakamura H. Thioredoxin as a Key Molecule in Redox Signaling / H. Nakamura //
  390. Antioxidants and Redox Signaling. 2004. — Vol. 6. — P. 15−17.j. v
  391. Nathan, C. Neutrophils and immunity: challenges and opportunites / C. Nathan //1.munol. -2006. Vol. 6. -P. 173−182.
  392. Nathan, C. Nitric oxide synthases: roles, tolls, and controls / C. Nathan, Q. Xie // Cell. -1994,-Vol. 78.-P. 915−923.
  393. Neutrophils and respiratory tract DNA damage and mutagenesis: review / A. M Knaapen, N. Gundor, R. P. Schinsetal.//Mutagenesis.-2006.-Vol. 21.-P. 225−236.
  394. Nitric Oxide as a Unique Bioactive Signaling Messenger in Physiology and Pathophysiology / N. Tuteja, M. Chandra, R Tuteja et al. // J. Biomed Biotechnol. 2004. -N4.-P. 227−237.
  395. Nitric oxide as apro-apoptotic as well as anti-apoptotic modulator / B.-M. Choi, H.-0. Pae, * S. I. Jang et al. // Journal of Biochemistry and Molecular Biology. 2002. — Vol. 35, N1. —» P. l 16−126. 4
  396. Nitric oxide induces apoptosis via triggering mitochondrial permeability transition/ S. Hortelano, B. Dallopoita, N. Zamzami//FEBS Letters.-1997.- Vol. 410.-P. 373:377.41
  397. Nitric oxide inhibits lipopolysaccharide-induced apoptosis in pulmonary artery endothelial cells / G. D. Ceneviva, E. Tzeng, D. G. Hoyt et al. // Am. J. Physiol. -1998. Vol. 19. — P. L717-L728.
  398. Nitric oxide inhibits tumor necrosis factor-alpha-induced apoptosis by reducing the generation of ceramide / C. De Nadai, P. Sestili, O. Cantoni et al. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA-2000.-Vol. 97.—P. 5480−5485.
  399. Nitric oxide signaling: systems integration of oxygen balance in defense of cell integrity / L. Gong, G. M Pitari, S. Schulz et al. // Curr Opin Hematol. 2004. — № 11. — P. 7−14.
  400. Nitric oxide suppression of apoptosis occurs in association with an inhibition of Bcl-2 cleavage and cytochrome c release / Y. M Kim, T. H. Kim, D. W. Seol et al. // J. Biological Chem. -1998. Vol. 273. -P. 31 437−31 441.
  401. Niu, X.-F. A balance between nitric oxide and oxidants regulates mast cell-dependent neutrophil-endothelial cell interactions /X.-F. Niu, G. Ibbotson, P. Kubes //Circulation Research. -1996. Vol. 79. -P. 992−999.
  402. Novel cell death program leads to neutrophil extracellular traps / T. A. Fuchs, U. Abed, C. Goosmann et al. //J. Cell Biol. -2007. Vol. 176, N2. -P. 231−241.
  403. Olivares, M Copper as an essential nutrient / M. Olivares, R Uauiy // Am. J. Clin. Nutr. -1996.-Vol. 63, N 5.-P. 791−796.
  404. Oxidative damage to neutrophils in glutathione synthetase deficiency / S. P. Spielberg, L. A. Boxer, J. M Oliver et al //Br. J. Haematol -1979. Vol. 42. -P. 215−223. f1
  405. Oxidative stress in mouse plasma and lungs induced by cigarette smoke and lipopolysaccharide / S. S. Valenca, F. Silva Bezerra, A. A. Lopes et al. // Environ. Res. -2008.-Vol. 108, N2.-P. 199−204.
  406. Oxidative stress-induced phospholipase c-gamma activation enhances cell survival / X. T. Wang, K. D. McCullough, X G. Wang et al. // J. Biol Chem. 2001. — Vol 276, N 30. -P. 28 364−28 371.
  407. Peachman, K.K. Mitochondria in eosinophils: function role in apoptosis but not respiration / K. K. Peachman, D. S. Lyles, D. A. Baas // Proc. Natl. Acad. Sci. USA.2001.-Vol. 98.-P. 1717−1722. -
  408. Peake, J. Neutrophil activation, antioxidant supplements and exercise-induced oxidative stress / J. Peake, K. Suzuki//Exerc. Immunol. Rev.-2004.-Vol. 10.-P. 129−141.
  409. Peers, C. Acute oxygen sensing: Diverse but convergent mechanisms in airway and arterial chemoreceptors / C. Peers, P. J. Kemp //Respir Res. 2001. — Vol. 2. — P.145−149.
  410. Peroxiredoxin 6 fails to limit phospholipid peroxidation in lung from Cftr-knockout mice t subjected to oxidative challenge / S. Trudel, M Kelly, J. Fritsch et al. // PLoS One. 2009. — V. 4, N 6.—P. e6075.
  411. Phagocyte-derived free radicals stimulated by ingestion of ironrich Staphylococcus aureus: Aspin-trapping study / M. S. Cohen, B. E. Britigan, Y. S. Chai et al. // J. Infect Dis. -1991. -Vol. 163.-819−826.v
  412. Phosphorylation of NF-kB and IkB proteins: implications in cancer and inflammation / P. ' Viatour, MP. Merville, VBours et al. //Trends Biochem. Sci. -2005. Vol.30. -P.43−52.
  413. Pierce, G. B. Hydrogen peroxide as a mediator of programmed cell death in the blastocyst / G. B. Pierce, R E. Parchment, A. L. Lewellyn // Differentiation. -1991. Vol. 46. — P. 181−186.
  414. Pieri, C. Melatonin regulates the respiratory burst of neutrophils and their depolarization / -C. Pieri, R Recchioni, F. Moroni //J. of Pineal Res. -1998. Vol. 24. -P. 43−49.
  415. Pigeolet, E. Susceptibiliti of glutathione peroxidase to proteolysis after oxidative alteration by peroxides and hydroxyl radicals / E. Pigeolet, J. Remade // Free Radic. Biol. Med. -1991.-Vol. 11, N2.-P. 191−195.
  416. Poole, L. P. Protein sulfenic acids in redox signaling / L. P. Poole, P. A. Karplus, A. Claiborne // Annu. Rev. Pharmacol. Toxicol. 2004. — Vol. 44. — P. 325 -347.
  417. Poot, M. Oxidans and antioxidans in proliferative senescence / M Poot // Mutat Res. -1991. Vol. 256. — P. 177−189.
  418. Possible involvement of free radical scavenging properties in the action of tumor necrosis factor-a / N. Matsubara, M. Hiramatsu, R Edamatsu et al. // Free Radic. Biol. Med.*-1997.-Vol. 22.-P. 679−687.
  419. Possible role of bacterial siderophores in inflammation-Iron bound to the pseudomonas siderophore pyochelin can function as — a hydroxy 1 radical catalyst/T. J. Coffman, C.D. Cox, B. L. Edeker et al. / J. Clin. Invest -1990. Vol. 86. -P. 1030−1038.
  420. Prevention of apoptosis by Bcl-2: release of cytochrome c from mitochondria blocked / J. Yang, X. Liu, K. Bhalla et al. // Science. -2003. Vol. 275. -P. 1129−1132.
  421. Properties of the permeability transition pore in mitochondria devoid of Cyclophilin D // E. Basso, L. Fante, J. Fowlkes et al. / J Biol Chem. -2005. Vol. 280. — P. 18 558−18 561., '
  422. Protection of phagocytic leukocytes by endogenous glutathione: studies in a family with glutathione reductase deficiency / D. Roos, R S. Weening, A. A. Voetman et al. / Blood. -1979,-Vol. 53.-P. 851−866.
  423. Protective effect of docosahexaenoic acid against hydrogen peroxide-induced oxidative stress in human lymphocytes / S. Bechoua. M. Dubois, Z. Dominguez et al. // Biochem-Phaimacol.-1999.-Vol. 57, N9.-P.1021−1030.
  424. Protein disulfide bond formation in the cytoplasm during oxidative stress / RC. Cumming, N. L. Andon, P. A. Haynes et al. // J. Biol. Chem. 2004. — Vol. 279, N 21. -P. 21 749−21 758.
  425. Protein interactions with nitric oxide synthases: controlling the right time, the right place, and the right amount of nitric oxide / B. C. Kone, T. Kuncewicz, W. Zhang et al. // Am. J. Physiol. Renal. Physiol. -2003. Vol. 285. -P. F178-F190.
  426. Radiation induced generation of chlorine derivatives in N20-saturated phosphate buffered saline: Toxic effects on Escherichia coli cells / G. Czapski, S. Goldstein, N. Andom et al. // Free Radic. Biol. Med. -1992. Vol. 12. -P. 353−361.
  427. Raes, M. Comparative study of the enzymatic defence systems against oxygen-derived free radicals: the key role of the glutathione peroxidase / M Raes, C. Michiels, J. Remade //Free Radic. Biol, and Med.-1987.-Vol. 3.-P. 3−7.
  428. Rahman, I. Oxidative stress in pathogenesis of chronic obstructive pulmonary disease: cellular and molecular mechanisms /1. Rahman // Cell Biochem. Biophys. 2005. -Vol. 43, Nl.-P. 167−188.
  429. Reactive oxygen and nitrogen species in inflammatory process / R. Rutkowski, S. A. Pancewicz, IC Rutkowski, J. Rutkowska // Pol. Merkur. Lekarski. 2007. — V. 23, N134. -P. 131−136.
  430. Reactive oxygen species and nitric oxide mediate plasticity of neuronal calcium signaling / O. Yermolaieva, N. Brot, H. Weissbach et al. // Proct Natl. Acad. Sci. USA. 2000. -Vol. 97.-P 448−453.
  431. Reactive oxygen species and antioxidants in apoptosis of esophageal cancer cells induced by AS2O3 / Z.-Y. Shen, W.-Y. Shen, M.-H. Chen et al. // International Journal of Molecular Medicine.-2003.-Vol. ll.-P.479 484.
  432. Red blood cells inhibit apoptosis of human neutrophils / K Aoshiba, Y. Nakajima, S. Yasui et al. //Blood. -1999. Vol. 93, N11. -P. 4006−4010.
  433. Redox regulation of human thioredoxin network / Kondo N., Nakamura R, Masutani H., Yodoi J. // Antioxid. Redox. Signal.-2006.-Vol. 8, N9−10.-P. 1881−1890.
  434. Redox Potential of Human Thioredoxin 1 and Identification of a Second Dithiol/Disulfide Motif / W. H. Watson, J. Pohl, W. R. Montfort et al. // J. Biol. Chem. 2003. — Vol. 278, N35.-P. 33 408−33 415.
  435. Redox regulation of surface protein thiols: Identification of integrin -4 as a molecular target by using redox proteomics / T. Laragione, V. Bonetto, F. Casoni et al. // PNAS. 2003. -Vol. 100, N25.-P. 14 737−14 741.
  436. Redox-regulated signaling by lactosylceramide in the proliferation of human aortic smooth muscle cells /A, K. Bhunia, H. Han, A. Snowden, S. Chattegee // J. Biol. Chem. -1997. -Vol.272,N.25.-P. 15 642−15 649.
  437. Regulation of Fas antibody induced neutrophil apoptosis is both caspase and mitochondrial dependent / R W. Watson, A. O’Neill, A. E. Brannigen et al. // Febs Lett. -1999. Vol. 453.-P. 67−71.
  438. Regulation of macrophage phagocytosis of apoptotic cells by cAMP / A. G. Rossi, J. C. Mc Cutcheon, N. Roy etal.// The Jour, oflmmunol.-1998.-Vol. 160.-P. 3562−3568. *
  439. Regulation of manganese superoxide dismutase and other antioxidant genes in normal and leukemic hematopoietic cells and their relationship to cytotoxicity by TNF / M. Kizaki, A Sakashita, A Karmakar etal.//Blood.- 1993.-Vol. 82.-P. 1142−1150.
  440. Regulation of neutrophil apoptosis / S. W. Edwards, D. A. Moulding, M. Derouet et al. // Chem Immunol Allergy. -2003. Vol. 83. -P.204−224.
  441. Remick, D. G. Regulation of cytokine gene expression by reactive oxygen and reactive nitrogen intermediates / D. G. Remick, L. Villarete // J. Leucocyte Biol. -1996. Vol. 59. -P. 471−475.
  442. Renin-Angiotensin System Modulates Oxidative Stress-Induced Endothelial Cell Apoptosis in Rats / M. Akishita, K. Nagai, H Xi et al. // Hypertension. 2005. — Vol. 45. -P. 1188−1194.
  443. Reth, M. Hydrogen peroxide as second messenger in lymphocyte activation / M Reth // Nat Immunol. 2002. — Vol. 3, N. 12.-P. 1129−1134.
  444. Revisiting the kinetics of nitric oxide (NO) binding to soluble guanylate cyclase: the simple NO-binding model is incorrect / D. P. Ballou, Y. Zhao, P. E. Brandish et al. // Proc. Natl. Acad. Sci USA-2002.-Vol. 99.-P. 12 097−12 101.
  445. Robinson, J. M The NADPH oxidase complex of phagocytic leukocytes: a biochemical and cytochemical view / J. M. Robinson, J. A. Badwey // Histochem. Cell. Biol. -1995.— Vol. 103.-P. 163−180.
  446. Role for IgE in airway secretions: IgE immune complexes are more potent inducers than1. Jrantigen alone of airway inflammation in a murine model /RI. Zuberi, J. R Apgar, S. S. Chen et al. //J. Immunol. -2000. Vol. 164. -R 2667−2673.
  447. Role for tyrosine phosphorylation and Lyn tyrosine kinase in Fas receptor-mediated apoptosis in eosinophils /H. U. Simon, S. Yousefi, B. Dibbert etal. // Blood.-1998.-Vol. 92.-P. 547−557.i
  448. Role of cAMP-dependent pathway in eosenophil apoptosis and survival / H. S. Chang, K. W. Jeon, Y. H. Kim et al. // Cell. Immunol. -2000. Vol. 103. -P. 29−38.
  449. Role of cytokines, tyrosine kinase, and protein kinase C on production of superoxide and induction of scavenging enzymes in human leukocytes / Y. Niwa, Y. Ozaki, T. Kanoh et al. // Clin. Immunol. Immunopathol. -1996. Vol. 79. -P. 303−313.
  450. Role of Glutaredoxin in Metabolic Oxidative Stress. Glutaredoxin as a sensor of Oxidative Stress mediated H2O2 / J. J. Song, J. G. Rhee, M. Suntharalingam et al. // J. Biol. Chem/-2002. Vol. 277, N 48. -P. 46 566−46 575.
  451. Role of neutrophil elastase in ozone-induced airway responses in guinea-pigs / K. Matsumoto, H. Aizawa, H. Inoue et al. // Eur. Respir. J. -1999. Vol. 14, N 5. — P. 10 881 094.
  452. Rosen, G. M. Free radicals and phagocytic cells / G. M. Rosen, S. Pou, C. L. Ramos // FASEB J. -1995. Vol. 9. -P. 200−211.
  453. Sahaf, B. Lymphocyte surface thiol levels / B. Sahaf, K. Heydari, L. A. Herzenberg'// PNAS-2003.-Vol. 100, N7.-P. 4001−4005.
  454. Sandstrom, P. A. Autocrine production of exracellular catalase prevents apoptosis of the human CEM T-cell line in serum-free medium / P. A. Sandstrom, T. M Buttke // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. -1993. Vol. 90. -P. 4708−4712.
  455. Sandstrom, P.A. Inhibition of activation-induced death in T-cell hydridomas by thiol antioxidants: Oxidative stress as a mediator of apoptosis / P. A. Sandstrom, M D. Mannie, T. M Buttke //J. Leukoc. Biol. -1994. Vol. 55, N 2. -P. 221−226.
  456. Savill, J. Apoptosis. Phagocytic docking without shoking / J. Savill // Nature. 1998. -Vol. 392.-P. 442−443.
  457. Scheel-Toellner, D. Reactive oxygen species limit neutrophil life span by activating death receptor signaling / D. Scheel-Toellner, K. Wang, R Craddock et al. // Blood. 2004. -Vol. 104, N 8. -P. 2557−2564.
  458. Schmidt, H. W. NO at work. / H. W. Schmidt, U. Walter // Cell. 1994. — Vol. 78. — P. 919−928.
  459. Schreck, R. Nuclear factor kB: an oxidative stress-responsive transcription factor of eukaiyotic cell (a review) / R. Schreck, PC Albermann, P. A. Baeuerle // Free Radic. Res. Commun.-1992.-Vol. 17, N4.-P. 221−237.
  460. Segelmark, M. Binding and inhibition of myeloperoxidase (MPO): a major function of ceruloplasmin? / M. Segelmaik, B. Persson, T. Hellmark et al. // J. Clin. Exp. Immunol. -1997.-Vol. 108.-P. 167−174.
  461. Serum proteins modified by neutrophil-derived oxidants as mediators of neutrophil stimulation / G. F. Koimoczi, U. M. Wolfel, A. R. Rosenkranz et al. // J. Immunol. 2001. -Vol. 167, N1.-P. 451−460.
  462. Sethi, S. Inhibition of phagocyte-endothelium interactions by oxidized fatty acids: A natural anti inflammatory mechanism / S. Sethi, A. Y. Eastman, J.W.Eaton // J. Lab. Clin.Med.-1996.-Vol. 128.-P. 536−546.
  463. Shacter, E. Differential susceptibility of plasma proteins to oxidative modification: examination by western blot immunoassay / E. Shacter, J. A. Williams, M. Lim, R. L. Levine//Free Radic. Biol. Med. -1994. Vol. 17. -P. 429−437.
  464. Shen Chada, Q. S. Regulation of the human cellular glutathione peroxidase gene during in vitro myeloid and monocytic differentiation / Q. S. Shen Chada, C. Whitney and P. E. Newburger//Blood.- 1994,-Vol. 84.-P. 3902−3908.
  465. Shen, Y. H. Nitric oxide induces and inhibits apoptosis through different pathways / Y. IL Shen, X. L. Wang, D. E. Wilcken//FEBS Letters. -1998. Vol. 433. -P. 125−131.
  466. Siems, W. Changes in the glutathione system of erythrocytes due to enhanced formation of oxygen free radicals during short-term whole body cold stimulus / W. Siems, R. Brenke // Arctic Med. Res.- 1992.-Vol. 51.-P. 3−9.
  467. Simon, H.-U. Role of reactive oxygen species (ROS) in apoptosis induction / H-U. Simon, A. Haj-Yehia, F. Levi-Schaffer//Apoptosis. -2000. -N 5. -P.415−418.
  468. Soderdahl, T. Visualization of the compartmentalization of glutathione and protein-glutathione mixed disulfides in cultured cells / T. Soderdahl, M. Enoksson, M. Lundberg et al.//.TheFaseb J.-2003.-Vol. 17.-Pjl24−126.
  469. Speier, C. Changes in superoxide dismutase, catalase, and the glutathione cycle during induced myeloid differentiation / C. Speier and P.E. Newburger // Arch. Biochem. Biophys.-1986.-Vol. 251.-P. 551−557.
  470. Spin trapping evidence for myeloperoxidase-dependent hydroxyl radical formation by human neutrophils and monocytes // C. L. Ramos, S. Pou, B. E. Britigan et al. // J. Biol. Chem. -1992. Vol. 267. -P. 8307−8312.
  471. Splettstoesser, W.D. Oxidative stress in phagocytes «the enemy within» / W.D. Splettstoesser, P. Schuff-Wemer // Micros. Res. Tech. — 2002. — Vol.57, N 6. — P. 441−455.
  472. Spolarics, Z. Role of glutathione and catalase in H2O2 detoxification in LPS-activated hepatic endothelial and Kupffer cells / Z. Spolarics, J.-X. Wu // J. Physiol. Gastrointest Liver Physiol. -1997. Vol. 273. -P. 1304−1311.
  473. Stadtman, E R Protein oxidation / E. R Stadtman, R L. Levine // Ann N. Y. Acad. Sci. -2000.-Vol. 899.-P. 191 -208.
  474. Stadtman, E. R Protein oxidation and aging / E. R Stadtman // Free Radic Res. 2006. -V.40,N 12.-P. 1250−1258.
  475. Stamler, J. S. Nitrosylation. The prototypic redox-based signaling mechanism / J. S. Stamler, S. Lamas, F. C. Fang//Cell.-2001.-Vol. 106.-P. 675−683.
  476. Stefek, M Pyridoindole stobadine is a potent scavenger of hydroxyl radicals / M. Stefek, L. Benes//FEBS Lett -1991.-Vol. 294.-P. 264−266.
  477. Steinbeck, M. J. Intracellular singlet oxygen generation by phagocytosing neutrophils in response to particles coated with a chemical trap / M. J. Steinbeck, A.U. Khan, M.J. Kamovsky//J. Biol. Chem. -1992. Vol. 267- -P. 13 425−13 432.
  478. Stoiz, G. Transcriptional regulator of oxidative stress inducible genes: direct activation by oxidation / G. Storz, L. Tartaglia, B. Ames // Science. -1990. — Vol. 248. — P. 189−194.
  479. Structure, mechanism and regulation of peroxiredoxins / Z. A. Wood, E. Schroder, R. J Harris, L. B. Poole // Trends Biochem Sci. -2003. Vol. 28, N1. — P. 32−40.
  480. Superoxide generation by the human polymorphonuclear leukocyte in response to latex beads / M. J. Thomas, C. C. Hedrick, S. Smith et al. // J. Leukocyte Biol. -1992. Vol. 51. -P. 591−599.
  481. Suzuki, Y. J. Ingibition of Ca -ATPase of vascular smoot mascle sarcoplasmic reticulum by reactive oxygen intermediates / Y. J. Suzuki, G. D. Ford // Amer. J. Phisiol. -1991. -Vol. 261.-P. 568−574.
  482. Swallow, A. J. Effect of ionizing radiation on proteins, RCO groups, peptide bond cleavage, inactivation, -SH oxidation / A. J. Swallow // Radiation Chemistry of Organic Compounds. -1960.-P. 211−224.
  483. Synergy between sulforaphane and selenium in the induction of thioredoxin reductase 1 requires both transcriptional and translation^ modulation / J. Zhang, V. Svehlikova, Y. Bao et al. // Carcinogenesis. -2003. Vol. 24, N 3. -P. 497−503.
  484. Tamura, T. A new selenoprotein from human lung adenocarcinoma cells: purification, properties, and thioredoxin reductase activity / T. Tamura, T. C. Stadtman IfTProc. Natl. Acad. Sci. USA -1996.-Vol. 93.-P. 1006−1011.
  485. Tauber, A. I. Evidence for hydroxyl radical production by human neutrophils / A. I. • Tauber, B. M. Babior/J. Clin. Invest -1977.-Vol. 60.-P. 374−380.
  486. Taurine chloramines, a product of activated netrophils, inhibits in vitro the genetation of nitric oxide and other macrofage inflammatory mediators / J. Marcinkiewiez, A Grabowska, J. Bereta et al. // J. Leukocyte Biol. -1995. Vol. 58. — P. 667−674.
  487. Terada, L. S. Specificity in reactive oxidant signaling: think globally, act locally / L. S. Terada//J. Cell Biol.-2006.-Vol. 174, N5.-P. 615−623.
  488. Thannickal, V.J. Reactive oxygen species in cell signaling / V.J.Thannickal, B.L. Fanburg//J. Physiol.-2000.-Vol. 279.-P. 1005−1028.
  489. The effect of nitric oxide on cell respiration: A key to understanding its role in cell survivalor death / B. Beltran, A. Mathur, M. R Duchen et al. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2000. -Vol. 97.-P. 14 602−14 607.
  490. The inherent cellular level of reactive oxygen species: One of the mechanisms detemiining apoptotic susceptibility of leukemic cells to arsenic trioxide / J. Yi, F. Gao, G. Shi et al. // Apoptosis. 2002.-Vol. 7, N. 3.-P. 209−215.
  491. The involvement of thioredoxin and thioredoxin binding protein-2 on cellular proliferation and aging process / Yoshida T., Nakamura H., Masutani H., Yodoi J. // Ann. N. Y. Acad. Sci.-2005.-Vol. 1055.-P. 1−12.
  492. The localization of catalase in the pulmonary alveolar macrophage / P. Davies, D.B. Dmth, E. E. Engel et al.//Lab. Invest -1979.-Vol. 40.-P. 221−226.
  493. The mitochondrial network of human neutrophils: role in chemotaxis, phagocytosis: respiratory bust activation, and commitment to apoptosis / G. Fossati, D. A. Moulding, D. G. Spiller et al. // J. Immunol. -2003. Vol. 170. — P. 1964−1972
  494. The role of glutathione reductase in maintaining human granulocyte function and sensitivity to exogenous H2O2 / H. J. Cohen, E. H. Tape, J. Novak et al. // Blood. -1987. -Vol. 69.-P. 493−500.
  495. The role of GSH efflux in staurosporine-induced apoptosis in colonic epithelial cells / C. L. Circu, S. Stringer, C. A. Rhoads et al. // Biochem. Pharmacol. 2008. — Vol. 77, N 1. — P. 76−85.
  496. The role of oxidative stress in the pathogenesis of pulmonary emphysema / D. Vucevic, T. Radosavljevic, S. Zunic et al. //Med. Pregl. -2005. Vol. 58, N 9−10. -P. 472−477.
  497. The role of phosphatidylserine in recognition of apoptotic cells by phagocytes / V. A. Fadok, D. L. Bratton, S. C. Frasch et al. // Cell Death Differ. -1998. -N 5. P. 551−562.
  498. Thiocyanate and chloride as competing substrates for myeloperoxidase / C. Van Dalen, M. Whitehouse, C. Winterboum et al. //Biochem. J. -1997. Vol. 327. -P. 487−495.
  499. Thioredoxin reductase in human hepatoma cells is transcriptionally regulated by sulforaphane and other electrophiles via an antioxidant response element / K. J. Hintze, K. A. Wald, H. Zengetal. //J. Nutr.-2003.-Vol. 133, N. 9.-P. 2721−2727.
  500. Thom, S. R. Oxygen-dependent antagonism of lipid peroxidation / S. R Thom, M. E. Elbuken//Free Radical Biol. Med. -1991. Vol. 10. -P. 413−426.
  501. Thomas, E.L. Oxidation of chloride and thiocyanate by isolated leukocytes / E.L. Thomas, M. Fishman//J. Biol. Chem -1986-Vol. 261. -P. 9694−9703.c
  502. To be, or not to be: NF-kB is the answer role of Rel/NF-kB in the regulation of apoptosis /J. Kucharczak, M. J. Simmons, Y. J. Fan et al. // Oncogene. -2003. — Vol. 22. -P. 89 618 982.
  503. Towbin, H Electrophoretic transfer of proteins from polyacrylamide gels to nitrocellulose sheets: Procedure and some applications / H Towbin, T. Staehelint, J. Gordon.// Proc. Natl. Acad. Sci. USA. -1979. Vol. 76, N 9. -P. 4350−4354.
  504. Tumor necrosis factor receptor and Fas signaling mechanisms / D. Wallach, E.E. Varfolomeev, N. L. Malinin et al. //Annu. Rev. Immunol. -1999. Vol. 17. -P. 331−367.
  505. Turpaev, K. T. Two pathways of the nitric oxide indused cytotoxycal action / K. T. Turpaev, A. M. Amchencova, A.N. Narovgansky // Biochem. Mol. Biol. Int. 1997. -Vol. 41.-P. 1025−1033
  506. Uchida, K. Covalent modification of 4-hydroxynonenal to glyceraldehyde-3-phosphate / K. Uchida, E. R Stadtman // J. Biol. Chem. -1993. Vol. 268. -P. 6388−6393.
  507. Udupi, V. Thiol compounds as protective agents in erythrocyte under oxidative stress / V. Udupi, C. Rice-Evans // Free Radical Res. Commun. -1992. Vol. 16.-P. 315−623.
  508. Ursini, F. The role of selenium peroxidases in the protection against oxidative damage of membranes /F. Ursini, A. Bindoli // Chem. Phys. Lipids. -1987. Vol. 44. — P. 255−276.
  509. Vissers, M. C. The role of oxidants and vitamin C on neutrophil apoptosis and clearance / M. C. Vissers, M Hampton // Biochem. Soc. Trans. 2004. — Vol. 32, N 3. — P. 499−501.
  510. Vitamin E administration and reversal of neurological deficits in protein-energy mainutrion / V. Kalra, J. K. Grover, G. K. Ahuja et al. // J. Trop. Pediatr. 2001. — Vol. 47, N1.-P. 39−45.
  511. Voetman, A. A. Endogenous catalase protects human blood phagocytes against oxidative damage by extracellularly generated hydrogen peroxide / A. A. Voetman, D. Roos // Blood. -1980. Vol. 56. -P. 846−852.
  512. Weiss, S. J. Human granulocyte generation of hydroxyl radical / S. J. Weiss, P. K. Rustagi, A. F. LoBuglio // J. Exp. Med. -1978. Vol. 147. — 316−327.
  513. Wendel, A. Enzymes acting against oxygen / A. Wendel // Enzymes Tools and Targets. -Basel: Karger. -1990. -P. 1−25.
  514. Wenger, R. H. Mammalian oxygen sensing, signaling and gene regulation / R H. Wenger //J.Exp. Biol.-2000.-Vol.23.-P.1253−1263.
  515. Winterbourn, C.C. Myeloperoxidase as an effective inhibitor of hydroxyl radical production: Implications for the oxidative reactions of neutrophils / C. C. Winterbourn // J. Clin. Invest -1986. Vol. 78. -P. 545−557.
  516. Winterbourn, C. C. Myeloperoxidase-dependent generation of a tyrosine peroxide by neutrophils / C. C. Winterbourn, H. Pichomer, A. J. Kettle // Arch. Biochem. Biophys. -1997.-Vol. 338.-P. 15−26.
  517. Yallow, R S. A. Radioimmunoassay of gastrin / RS. Yalow, S.A. Berson // Gastroenterology. -1970.-Vol. 58.-P. 1−14.
  518. Zanma, A. Conjugates of superoxide dismutase with the Fc fragment of immunoglobulin G/A. Zanma//J. Biochem. -1991. Vol. 110. -P. 868−872.
  519. , H. 4-Hydroxynonenal increases y-glutamyl transpeptidase gene expression through mitogen-activated protein kinase pathways / H. Zhang, D. A. Dickinson, R M. Liu, H. J. Forman//FreeRadic. Biol. Med.-2005.-Vol. 38, N4.-P. 463−471.
  520. Zhu, L. Bactericidal activity of peroxynitrite / L. Zhu, C. Gunn, J. S. Beckman // Arch. Biochem. Biophys. -1992. Vol. 298. -P. 452−461.
  521. Zhu, Y. Altered glutathione homeostasis in animals prenatally exposed to lipopolysaccharide / Y. Zhu, P. M. Carvey, Z. Ling // Neurochem. Int. 2007. — Vol. 50, N4.-P. 671−680.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!