Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Перераспределение поверхостных лиганд-рецепторных комплексов у постоянных клеточных линий различного тканевого происхождения

Диссертация: Перераспределение поверхостных лиганд-рецепторных комплексов у постоянных клеточных линий различного тканевого происхождения
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Проведенное исследование показало, что клетки различных культивируемых линий, независимо от их тканевого происхождения, обладают способностьб к перераспределению поверхностных лиганд-рецепторных комплексов и образованию «шапочек». Было обнаружено, что доля клеток, формирующих «шапочки», зависит от условий, в которых проводили их обработку лигандами. Если эту обработку и инкубацию при 37 °C… Читать ещё >

Перераспределение поверхостных лиганд-рецепторных комплексов у постоянных клеточных линий различного тканевого происхождения (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. ЦИТОСКЕЛЕТ НЕМЫШЕЧНЫХ КЛЕТОК И ЕГО СВЯЗЬ С ПЛАЗМАТИЧЕСКОЙ МЕМБРАНОЙ ?*?!
      • 1. 1. 1. Микротрубочки. Ю
      • 1. 1. 2. Актиновые микрофиламенты. II
      • 1. 1. 3. Промежуточные микрофиламенты
      • 1. 1. 4. Минротрабекулы
      • 1. 1. 5. Связь цитоскелета с двигательной активностью немышечных клеток
      • 1. 1. 6. Связь микрофиламентов и актина с плазматической мембраной
      • 1. 1. 7. Взаимодействие микрофиламентов и микротрубочек
      • 1. 1. 8. Связь микротрубочек с мембраной
    • 1. 2. ПЕРЕРАСПРЕДЕЛЕНИЕ П0ВЕРХН0'а?Н$? -Д1ИГАНД-РЕЦЕПТ0РНЫХ КОМПЛЕКСОВ И СВЯЗЬ ЭТОГО- ПРОЦЕССА С ЦИТОСКЕЛЕ -ТОМ
      • 1. 2. 1. Индукция перераспределения
      • 1. 2. 2. Первая стадия (первый тип) перераспределения
      • 1. 2. 3. Вторая стадия (второй тип) перераспределения
  • — формирование «шапочек»
    • 1. 2. 4. Роль микрофиламентов в процессе формирования «шапочек»
    • 1. 2. 5. Роль микротрубочек в процессе формирования «шапочек»
    • 1. 2. 6. Перераспределение поверхностных лиганд-рецепторных комплексов у культивируемых клеток
  • I. 2.7. Возможные механизмы и биологическая роль полярного двияения лиганд-рецепторных комплексов
  • ЗАДАЧИ ИССЛЕДОВАНИЯ
  • II. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ
    • 11. 1. ОЕБШН ИССЛЕДОВАНИЯ
  • II. I.I. Клетки культивируемых линий
  • II. 1.2. Нормальные лимфоциты мыши и человека
    • 11. 2. СПЕЦИФИЧЕСКИЕ ЛИГАНДО И АНТИСЫВОРОТКИ
      • 11. 2. 1. Антитела к поверхностным антигенам
      • 11. 2. 2. Конканавалин А
      • 11. 2. 3. Антиконканавалиновая сыворотка
    • 1172. 4. Люминесцирующая сыворотка
      • 11. 2. 5. Антитела к актину
    • 11. 3. ОБРАБОТКА КЛЕТОК ЛИГАНД/ШИ
      • 11. 3. 1. Обработка клеток антителами к поверхностным антигенам
      • 11. 3. 2. Обработка клеток конканавалином А
      • 11. 3. 3. Обработка лигандами клеток, распластанных на субстрате
    • 11. 4. ОБРАБОТКА КЛЕТОК АГЕНТАМИ РАЗРУШАЮЩИМИ СТРУКТУРЫ ЦИТОСКЕЛЕТА
    • 11. 5. ПОЛУЧЕНИЕ СИНХРОННЫХ ПОПУЛЯЦИЙ КЛЕТОК LS И LSM. 54 II.5.I. Определение времени генерации и фаз клеточного цикла
    • 11. 6. МЕТОДЫ УЛЬТРАСТРУКТУРНОГО И БИОХИМИЧЕСКОГО АНАЛИЗА
      • 11. 6. 1. Выявление актиновых микрофиламентов в клетках методом непрямой иммунофлуоресценции
      • 11. 6. 2. Глицеринизадия и обработка клеток тяжелым меромиозином
      • 11. 6. 3. Фиксация клеток для электронной микроскопии
  • II. 6.4-. Выделение и биохимический анализ мембранных фракций лимфоцитов и культивируемых клеток
    • II. 7. СТАТИСТИЧЕСКАЯ ОБРАБОТКА РЕЗУЛЬТАТОВ
  • III. РЕЗУЛЬТАТЫ
  • III. I. ПЕРЕРАСПРЕДЕЛЕНИЕ ПОВЕРХНОСТНЫХ ЛИГАНДЯ РЕЦЕПТОР-НЫХ КОМПЛЕКСОВ У НОРМАЛЬНЫХ ЛИМФОЦИТОВ И У КЛЕТОК КУЛЬТИВИРУЕМЫХ ЛИНИЙ
  • III. I.I. Нормальные лимфоциты
    • 111. 1. 2. Клетки культивируемых линий
    • 111. 1. 3. Влияние агентов, связывающих между собой лиганд-рецепторные комплексы на их перераспределение
    • 111. 1. 4. Зависимость процесса образования «шапочек» от метаболизма клеток
    • 111. 1. 5. Влияние кондиционированной среды на процесс формирования «шапочек»
    • 111. 1. 6. Перераспределение лиганд-рецепторных комплексов у клеток с различным типом роста
    • 111. 1. 7. Зависимость перераспределения лиганд-рецепторных комплексов у клеток ьв и ьбм от фазы цикла
  • III. 1.8. Образование «шапочек» у клеток с различной степенью дифференцировки
  • III. Л"9. Деградация сформировавшихся «шапочек» у клеток различного происхождения
    • III. 2. СОСТОЯНИЕ ЦИТОСКЕЛЕТА И ПЕРЕРАСПРЕДЕЛЕНИЕ ЛИГАНД-РЕЦЕПТОРНЫХ КОМПЛЕКСОВ
      • 111. 2. 1. Организация актина в клетках lsmh.. II
      • 111. 2. 2. Влияние цитохалазина Б на процесс перераспределения лиганд-рецепторных комплексов
      • 111. 2. 3. Влияние винбластина на процесс перераспределения лиганд-рецепторных комплексов
      • 111. 2. 4. Действие цитохалазина Б и винбластина на процесс деградации «шапочек»
    • 11 172. 5. Ультраструктура клеток после обработки их лигандами
  • 4. 1 I
    • 111. 2. 6. Биохимический анализ мембранных фракций, выделенных из клеток с «шапочками»
  • IV. ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ

В последнее десятилетие одной из интригующих проблем клеточной биологии, привлекающей к себе внимание исследователей самых. различных профилей., является проблема немышечной подвижности. В настоящее время, можно считать установленным, что большинство явлений, подвижности на клеточном и субклеточном уровнях, связаны с деятельностью и динамическими преобразованиями сложноорга-низованных сетей филаментарных образований. — цитоскелета С Goldman et. al, I976- Франк Г. М. 1977).

Одним из таких явлений подвижности на субклеточном уровне можно, по-видимому, считать перемещение поверхностных: антигенов или рецепторов клетки, в результате их взаимодействия со специфичными к ним лигандами — антителами или другими физиологически активными белковыми молекулами. Это перемещениеможет быть строго направленным, вследствие чего лиганд-рецепторные комплексы стягиваются к одному из полюсов клетки (Taylor et. al. 1971). Такое перераспределение поверхностных лиганд-рецепторных комплексов является активным клеточным, процессом, зависящим от уровня АТФ (Schreiner and Unanue 1976). Несмотря на то, что это явление исследуется уже более десяти лет, его биологическая роль и значение до сих пор окончательно не установлены. Однако, многочисленные данные, свидетельствуют о том, что активное перераспределение лиганд-рецепторных комплексов может играть большую роль в иммунологических процессах, что привлекает к нему внимание иммунологов (Stackpole et. al. 1974сWeinbaum et. al. 1980;Donaldson et, al, 1983). В последние годы накопилось много данных о том, что этот процесс может включаться в механизмы действия гормонов (Schlessinger et. al. 1980), взаимодействие с клетками вирусов (Joseph and Oldstone 1974; Hinuma et. al., 1975), а также в межклеточные взаимодействия (Chow and Poo 1982).

В результате многочисленных исследований, проведенных, в основном, на лимфоцитах и других клетках, лимфо-ретикулярной системы было установлено, что в основе активного перераспределения лиганд-рецепторных комплексов на поверхности клеток лежит взаимодействие этих поверхностных компонентов с элементами цитоске-лета — микрофиламентами и микротрубочками (De Petris 1974; 1975; Schreiner and Unanue 1976; Bourguignon et. al., 1978;Singer et. al., 1978). В последние годы стали проводиться исследования, направленные на раскрытие молекулярных механизмов* этого процесса.

Традиционный объект изучения активного перераспределения лиганд-рецепторных комплексов — нормальные лимфоциты, не удовлетворяет требованиям, предъявляемым биохимическим анализом. Он не обладает гомогенностью, так как известно, что лимфоциты представляют собой, весьма гетерогенную популяцию различных типов клеток (Брондз. Б.Д. и Рохлин О. В., 1978.) и не может быть получен в достаточных количествах. Поэтому, таким объектом могут стать и постепенно становятся клетки культивируемых линий, которые могут быть весьма гомогенными генетически и биохимически и воспроизводиться в неограниченных количествах. Однако до сих пор не проводилось систематических, исследований явления перераспределения лиганд-рецепторных комплексов у культивируемых клеток различного тканевого происхождения. Данные, получаемые разными авторами на разных типах, клеток, зачастую не согласуются между собой и не могут сравниваться из-за различий, в методах. В литературе совершенно нет данных о том, как зависит этот активный клеточный процесс от условий культивирования, типа роста клеток, а также фазы клеточного цикла. Мало известно о стабильности лиганд-рецепторных комплексов, после стягивания их в ограниченные области клеточной поверхности и об их дальнейшей судьбе. Таким образом, существует необходимость систематических исследований процесса перераспределения лиганд-рецепторных комплексов у клеток различного происхождения.

В задачу исследования входило: изучить способность к активному перераспределению поверхностных лиганд-рецепторных комплексову клеток различного тканевого происхождения. Выяснить возможность и условия максимальной индукции перераспределения лиганд-рецепторных.комплексов с целью дальнейших, биохимических исследований. Исследовать зависимость этого процесса от условий культивирования, типа роста, фазы клеточного цикла и состояния цитоскелета. Разработать методы получения гомогенного материала для биохимических исследований взаимодействия лиганд-рецепторных комплексов со структурами цитоокелета и провести такие исследования.

В результате проведенного сравнительного исследования было показано, что клетки различного тканевого происхождения в одинаковой: степени способны к активному перераспределению лиганд-ре-цепторных комплексов и не отличаются этим от нормальных лимфоцитов. Обнаружено, что решающим фактором., стимулирующим клетки культивируемых линий к перераспределению лиганд-рецепторных комплексов, является присутствие кондиционированной среды. Выявлена зависимость характера перераспределения лиганд-рецепторных комплексов у клеток фибробластного происхождения от фазы клеточного цикла и от типа роста культуры. Показано, что процесс пере-распределелия и дальнейшей, деградации лиганд-рецепторных комплексов у клеток культивируемых линий, независимо от тканевого происхождения, блокируется при разрушении актиновых микрофила-ментов. Были обнаружены резкие различия в чувствительности этого процесса у культивируемых, клеток фибробластно-эпителиально-го и лимфоидного происхождения к действию агентов, разрушающих микротрубочки, свидетельствующие о различиях в организации ци-тоскелетов у этих типов клеток.

Данная работа является первым систематическим исследованием процесса перераспределения лиганд-рецепторных комплексов у клеток культивируемых линий: различного тканевого происхождения. Полученные результаты показывают отчетливую зависимость характера и степени перераспределения лиганд-рецепторных комплексов от физиологического состояния клетки и, в первую очередь, от состояния цитоскелета. Полученные данные о различиях между клетками фибробластного и лимфоидного происхождения в характере и способах деградации лиганд-рецепторных комплексов должны учитываться при проведении исследований, связанных с взаимодействием с поверхностными рецепторами клеток таких лигандов как антитела, антигены, гормоны или вирусы.

— 182 -ВЫВОДЫ.

1. Клетки культивируемых линий различного тканевого происхождения при обработке конканавалином, А или гетерологичес-кими антилимфоцитарными сыворотками обнаруживают низкую способность к перераспределению образующихся поверхностных ли-ганд-рецепторных комплексов по сравнению с нормальными лимфой цитами мыши. В клеточных линиях только 1−10% клеток формируют «шапочки», в то время как у нормальных лимфоцитов они образуются у 40−60% клеток.

2. Использование кондиционированной среды при обработке лигандами приводит к резкому увеличению доли клеток, образующих «шапочки» до 50−60%. Следовательно, при определенных условиях, все клеточные линии, независимо от их тканевого происхождения, обладают высокой способностью к перераспределению лиганд-рецепторных комплексов.

3. В опытах на синхронизированных популяциях фибробластов монослойной и суспензионной сублиний показано, что способность к активноиу перераспределению лиганд-рецепторных комплексов зависит от фазы клетовного цикла. Образования «шапочек» у этих клеток во время метафазы не наблюдается, а в те-лофазе лиганд-рецепторные комплексы стягиваются в область перетяжки между дочерними клетками.

4. Характер перераспределения лиганд-рецепторных комплексов у монослойных линий зависит от взаимодействия с подложкой. У клеток, распластанных на субстрате, происходит очистка ланеллярных областей, а у снятых с подложки — образование ние типичных «шапочек» •.

5. Обработка клеток всех линий лигандами в присутствии цитохалазина Б, разрушающего актиновые микрофиламенты, препятствует образованию «шапочек». Цитохалазин Б блокирует также деградацию сформированных «шапочек» у всех типов клеток.

Агенты, разрушающие микротрубочки, неоказывают влияния на перераспределений лиганд-рецепторных комплексов у клеток лимфоидного происхождения, но, напротив, препятствуют формированию «шапочек» у фибробластов и клеток эпителиального происхождения. Эти агенты ускоряют деградацию «шапочек» у всех типов клеток. б. Полученные результаты позволяют сделать вывод о том, что клетки культивируемых линий могут служить хорошим объектом для исследования роли цитоскелета и его организации в процессе перераспределения поверхностных лиганд-рецепторных комплексов.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

.

Проведенное исследование показало, что клетки различных культивируемых линий, независимо от их тканевого происхождения, обладают способностьб к перераспределению поверхностных лиганд-рецепторных комплексов и образованию «шапочек». Было обнаружено, что доля клеток, формирующих «шапочки», зависит от условий, в которых проводили их обработку лигандами. Если эту обработку и инкубацию при 37 °C проводили в свежей питательной среде, то доля клеток с «шапочками» у культивируемых линий (3−10%) была знасительно ниже, чем у нормальных лимфоцитов (40−60%). При использовании в аналогичных условиях кондиционированной среди, доля клеток культивируемых линий, формирующих «шапочки», возрастала до 50−60%. Следовательно, способность к перераспределению лиганд-рецепторных комплексов и формированию «шапочек» у культивируемых линий зависит от физие ологического состояния клетки и в определенных условиях (оптимальных для её проявления) она может быть такой же высокой, как и у нормальных лимфоцитов.

Было показано, что в гетерогенной популяции клеток культивируемых линий, способность к формированию «шапочек» зависит от стадии клеточного цикла. В опытах на синзфонизирован-ных клеточных популяциях при обработке их лигандами в различных фаяах клеточного цикла, было обнаружено, что у клеток фи-бробластного происхождения при прохождении стадий метафазы и анафазы эта способность полностью теряется. При прохождении клетками стадий телофазы лиганд-рецепторные комплексы стягиваются в область перетяжки между дочерними клетками.

Одним из факторов, влияющих на способность клеток к перераспределению лиганд-рецепторных комплексов, оказалось взаимодействие с подложкой. У фибробластов монослойной сублинии bSM, расплаотанных на субстрате, при обработке лигандами происходила очистка отростков и ламеллярных областей от ли-ганд-рецепторных комплексов, а формирование типичных «шапочек' происходило только после отделения их от подложки.

Сравнение фибробластов сублинии ism и линии пока~ зало, что различная организация актиновых микрофиламентов может коррелировать с различиями в степени перераспределения поверхностных лиганд-рецепторных комплексов.

Обработка клеток культивируемых линий цитохалазином Б, вызывающим дезорганизацию системн актиновых микрофиламентов, приводила к снижению доли клеток, формирующих «шапочки» после обработки лигандами. При этом также блокировался процесс деградации сформированных «шапочек» у клеток всех исследованных линий. Агенты, разрушающие микротрубочки (колцемид, винблас-тин и колхицин) по-разному действовали на клетки лимфоидного и фибробластного происхождения. Если у первых они не препятствовали формированию «шапочек», то у последних этот процесс в их присутствии полностью подавлялся. Однако деградация «шапочек» в присутствии этих агентов ускорялась у всех типов клеток.

Анализ полученных результатов и данных литературы позволяет полагать, что основным фактором, вызывающим изменения способности клеток перемещать поверхностные лиганд-рецептор-ные комплексы, является изменение в организации цитоскелета. Такие изменения происходят у клеток при переходе из монослой-ного (распластанного)состояния в суспензионное и сопровождают прохождение их через фазу митоза. Это ещё* раз указывает на ведущую роль цитоскелета в осуществлении перераспределения ли-ганд-рецепторных комплексов.

Электронномикроскопические наблюдения показывают, что у ультраструктура области «шапочек» у лимфоцитов и у клеток культивируемых линий имеет одинаковый характер. Область «шапочки» характеризуется наличием многочисленных инвагинаций плазматической мембраны клетки. Сразу же после образования лира ганд-рецепторных комплексов наблюдаются изменения клеточной поверхности в местах их локализации, выражающиеся в появлении большого числа микроворсинок.

Полученные результаты свидетельствуют о том, что у клеток культивируемых линий, так же как и у нормальных лимфоцитов, активное перераспределение лиганд-рецепторных комплексов может приводить к образованию «шнпочек» и этот процесс зависит от состояния цитоскелета. Однако у клеток различного происхождения однотипные компоненты цитоскелета могут, по-видимому, играть разную роль, о чем свидетельствуют результаты опытов с цитохадазином Б и винбластином на клетках лимфоидного и фибробластного происховдения.

Поскольку при оптимальных условиях обработки лигандами большинство клеток в популяции (до 60−80%) формируют «шапочки» , — клетки культивируемых линий можно использовать в качестве объекта для биохимических и ультраструктурных исследований механизмов этого процесса и участия в них различных структур цитоскелета. Как показываю! результаты проведенных опытов, одним из экспериментальных подходов может быть анализ иенбранных фракций, выделенных из клеток на разных стадиях формирования «шапочек» .

Показать весь текст

Список литературы

  1. А.Д. и др. см. ЖЮ, 31).
  2. Е.С., Васильев Ю. М., Ченцов Ю. С. Контакт нормальных фибробластоподобных клеток с субстратом при ориентированном движении. Цитология, 1973, т.15, с. 1370−1374.
  3. .Д., Рохлин О. В. Молекулярные и клеточные основы иммунологического распознавания. М.: Наука, 1978, 335 с.
  4. Ю.М., Гельфанд И. М., Домнина Л. В. Влияние агентов, разрушающих мжро труб очки, на распределение рецепторов поверхности культивируемых клеток. Цитология, 1978, f. 20,7, с. 796−801.
  5. Ю.М., Любимов A.B. Распределение фибронектина на поверхности одиночных фибробластов. Возможный механизм сборки фибронектиновых структур. Цитология, 1983, т. 25, JS 3, с. 283−289.см. также: }& 200.
  6. К.И., Фридошнская И. И., Першина В. П. и др. Опыт получения моноклональных антител к белкам цитоскелета. Цитология, 1983, т. 25, № 9, с. 1080.
  7. В.И., Розенблат В. В. Микротрубочки. Их структура, химия и функциональная роль. В кн.: Итоги науки и техники- Сер.: «Биологическая химия" — т. II, М.: Изд. ВИНИТИ, 1977, с. 78−143.
  8. Л.В., Плетшкина О. Ю. Влияние цитохалазина Б на распределение рецепторов конканавалина, А на поверхности нормальных фибробластов мыши. Цитология, 1980, т. 22, № 6,с. 705−709.
  9. Л.В., Плетюшкина О. Ю. Распределение и движение рецепторов к конканавалину, А на поверхности клеток в суспензии.- Цитология, I981, т. 23, № 6, с. 615−619. (Иванова О.И. и др. см.: 105).
  10. Т.М., Тинт И. О., Бершадский А. Д., Гельфанд В. И. Цитоскелет экстрагированных детергентом клеток. Иммунофлу-оресцентное и электронномикроскопическое исследование. -В кн.: Немышечные двигательные системы. M., 1981, с. 76−88.
  11. Т.М., Шевелев А. А., Бершадский А. Д., Гельфанд В. И. Структура цитоскелета мышиных эмбриональных фибробластов. Электронномшфоскопическое исследование платиновых реплик.- Цитология, 1983, т. 25, № 9, с. I004−1012.
  12. Е.Г., Хоменко А. В., Борисов А. Б. Изменение состава популяции и длительности клеточного цикла клеток ls при смене способа культивирования. Цитология, 1981, т. 23,10, с. 1216.
  13. В.Ю. Статистический анализ в биологических и медицинских исследованиях. М.: Медицина, 1975, 395 с.
  14. Г. М. Движение немышечных клеток и их компонентов. -Л.: Наука, 1977, 323 с.
  15. Abercrombie M., Heasysman J.E., Pergum S.M. The locomotion of fibroblasts in culture. III. Movement of particles on the dorsal surface of the leading lamella* Exper. Cell. Bes., 1970, v. 62, p. 589−398.
  16. Anderson B.G.W., Vasile E., Mello B.J. et. al. Immunocyto-chemical visualization of coated pits and vesicles in human fibroblasts s relation to low density lipoprotein receptor distribution. Cell, 1978, v. 15, p. 919−933.
  17. Ash J.F., Singer S.J. Conaanavalin A-induced transmembrane linkage of concanavalin A surface receptors to intracellular myosin-containing filaments. Proc. Nat, Acad. Sci. USA, 1976, v. 73, P* 4574−4579.
  18. Ash J.F., Louvard D., Singer S.J. Antibody-induced linkages of plasma membrane proteins to intacellular actomyo-sin-containing filaments in cultured fibroblasts. Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1977, V. 74, p. 5584- 5588.
  19. Aubin J.E., Svein A.S., Ling V. Colchicine permiation is required for inhibition of concanavalin A capping in Chinese ovary cells. Proc. Nat, Acad. Sci. USA, 1975, v. 72 p. 4516−4520.
  20. Aubin J.E., Tolson N., Ling V. The redistribution of flu-oresceinated concanavalin A in Chinese hamster ovary cell and in their colcemid-resistant mutants. Exp. Cell. Bes. 1980, v. 126, p. 75−85.
  21. Begg D.A., Eodewald E., Rebhum L.I. The visualization of actin filament polarity in thin sections. J. Cell. Biol. 1978, v. 79, p. 846−852.
  22. Bennet V., Davis J. Erythrocyte ankyrin: immunoreactive analogues are associated with mitotic structures in cultured cells and with microtubules in brain. Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1981, v. 78, p. 7550−7554.
  23. Ben-Ze'ev A., Duerr A., Solomon F., Penman S. The outer boundary of the cytoskeleton: a lamina derived from plasms membrane proteins. Cell, 1979″ v. 17, p. 959−865.
  24. Berlin R.D., Oliver J.M., Walter B.J. Surface functions during mitosis. I. Phagocytosis, pinocytosis and motility of surface-bound concanavalin A* Cell, 1978, v. 15, P* 327−341.
  25. Bershadsky A.D., Gelfand V.I., Svitkina T.M., Tint I.S. Microtubules in mouse embrio fibroblasts extracted vith Triton X-100. Cell. Biol. Intern, Hep, 1978, v. 2, p. 425−432.
  26. Bershadsky A.D., Gelfand V.I., Svitkina T.M., Tint I.S. Destruction of microfilaments bundles in mouse embrio fibroblasts treated with inhibitors of energy metabolism. -Exper. Cell. Has., 1980, y. 1271 a. 2, p. 423−431.
  27. Bootsma D., Budke L., Vos 0. Studies on synchronous division of tiasue culture cells initiated by excess thlml-dine. Exper. Cell. Res., 1964, v. 33, P* 301−309.
  28. Bourguignon L.W.Y., Singer S.J. Transmembrane interactions and the mechanism of capping pf surface receptors by their spesific ligands. Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1977″ v. 74 p. 5031−3033.
  29. Braun J., Fujiwara K., Pollard T.D., Unanue E.R. Two distinct mechanisms for redistribution of lymphocyte surface macromolecules. I. Relationship to cytoplasmic myosin. -J. Cell. Biol., 1978a, v. 79, p. 409−418.
  30. Braun J., Fujiwara K., Pollard T.D., Unanue E.R. II. Contrasting effects of local anesthetics and calcium iono-phore. J. Cell. Biol., 1978b, v. 79, p. 419−426.
  31. Braun J., Sha’afi R.I., Unanue E.R. Crosslinking by ligands to surface immunoglobulins triggers mobilization of45intracellularCa in B-lymphocytes. J. Cell. Biol., 1979, v. 82, p. 755−766.
  32. Bretcher M.B. Direct lipid Flow in cell membranes. -Nature, 1976, v. 260, p. 21−22.
  33. Brinkley B.R., Puller G.M., Highfield D.P. Cytoplasmic microtubules in normal and transformed cells in culture: analisis by tubulin antibody immunofluorescence. Proc. Hat. Acad. Sci. USA, 1975″ v. 72, p. 4981−4986.
  34. Brinkley B.E., Fistel S.H. Microtubules in gultured cells: indirect immnnofluorescent staining with tubulin antibody.- Intern. Bev. Cytol., 1980, v. 63, p. 59−95.
  35. Carlsson L., Blikstad I. Colchicine treatment of He La cells alter the G/F actin ratio• FEBS Lett., 1981, v. 124 p. 282−284.
  36. Carpentier J.L., Obberghen E.V., Gorden P., Orci L. Binding, membrane redistribution, internalization and lysosomal association of anti-insulin receptor antibody in IM-9 cultured human lymphocytes. Exper. Cell. Bes., 1981, v. 134, n. 1, p. 81−92.
  37. Carter S.B. Effects of cytochalasins on mammalian cells. -Nature, 1967, v. 312, p. 261.49″ Chow I., Poo M. Redistribution of cell surface receptorsinduced by cell-cell contact. J. Cell. Biol., 1982, v. 95, 95, P* 510−518.
  38. Condeelis J. Isolation of concanavalin A caps during vari- iyu ous stages of formation and their association with actin and myosin. J. Cell. Biol., 1979″ v. 80, n. 3, p. 751 758.
  39. De GroofC., Wormmeester J. Capping of surface immunoglobulin on rabbit and mouse lymphocytes. I. Kinetics. -Eur. J. Cell. Biol., 1981, v. 24, p. 9−15.
  40. De Petris S., Raff M.C. Normal disrtibution, patching and capping of lymphocyte surface immunoglobulin studied by electron microscopy. Nature new biol., 1973″ v. 241, p. 257−259.
  41. De Petris S., Raff M. C, Mallucci L, Ligand-induced redis tribution of concanavalin A receptors on normal, trypsini-zed and transformed fibroblasts. Nature new biol., 1973″ v. 244, p. 275−278.
  42. De Petris S. Inhibition and reversal of capping by cytocha chalasin B, vinblastin and colchicine. Nature, 1974, v. 250, p. 54−55.
  43. De Petris S., Raff M.C. Ultrastructural distribution and redistribution of alloantigens and Con A receptors on the surface of mouse lymphocytes. Ear. J. Immunol., 1974, v. 4, p. 130−137.
  44. De Petris S., Concanavalin A receptors, immunoglobulins and © antigen on the lyinphocyte surface: interactions with concanavalin A and with cytoplasmic structures. J. Cell.
  45. Biol., 1975, v. 65, p. 125−146. 59″ De Petris S. Immunoelectron microscopy-and immunofluorescence in membrane biology. Ins Methods in membrane biology- N-Y., L., Plenum Press, 1978a, v. % P* 1−201.
  46. De Petris S. Nonuniform distribution of concanavalin A receptors and surface antigens on uropoda-forming thymocytes. J. Cell. Biol., 1978b, v. 79, p. 255−251,
  47. Donaldson K., Davis J.M.G., James K. Concanavalin A receptors add capping in control and activated macrophages. -Histochem. J., 1985, v. 15, n. 1, p. 59−69.65, Dustin P. Microtubules. Berlin and N-Y., Springer-Verlag, .1981.-452 p.
  48. Edwards J.K., Koch A.L., Yoncis P. et. al. Some characteristics of DNA synthesis and the mitotic cycle in Ehrlich ascites tumour cells. J, Biochem. Biophys. Cytol., 1966, v. 7, n. 2, p. 273−282.
  49. Emerson S.G., Cone R.E. Differential energetic and cyto-skeletal control of B lymphocyte surface immunoglobulin and alloantigen shedding. J. Cell. Biol., 1979″ v. 83, n. 2, p. 74a.
  50. Fernandez R.B., Gonzales G., Fernandez S.J. An electron microscopic study of the relationships between microfilaments, microtubules and mitochondria in the hypothalamic astrocytes. Folia morphol. (CSSR), 1981, v. 29, n. 1, p. 84—87•
  51. Fiskum G., Craig S.W., Decer G.L., Lehninger A.L. Cytos-keletal network of digitonon-treated hepatocytes. J. Cell., Biol., 1979, v. 83, n. 2, p. 309−315.
  52. Forni L., Continho A. Receptor interactions on the membrane of resting and activated B cells. Nature, 1978, v. 273″ n. 5660, p. 304−306.
  53. Franke E.D., Tusjynsky G.P., Warren L. Immunofluorescent localization of vimentin and desmin in BHK 21/c13 cells.-- J. Cell. Biol., 1980, v. 87, n. 2, p. 183−186.
  54. Frankel F.R. Organization and energy dependent growth of microtubules in cells. Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1976, v. 73, P. 2798−2802.
  55. Fry L.D., Edidin M. The rapid intermixing of cell surface antigens after formation of mouse-human heterocarions. -J. Cell. Sci., 1970, v. 7, p. 319−335.
  56. Fujiwara K., Pollard T.D. Simultaneous localization of myosin and tubulin in human tissue culture cells by double antibody staining. J. Cell. Biol., 1978, v. 77, n. 1, p. 182−195.
  57. Gabbiani G., Chaponnier C., Zumbe A., Vassalli P. Actin and tubulin co-cap with surface immunoglobulins in murine B lymphocytes. Nature, 1977, v. 269, p. 697−698.
  58. Geiger B., Singer S.J. The participation of c^. -actinin in the capping of cell membrane components. Cell, 1979, v. 16, p. 213−222.
  59. Goldman R.D., Pollard T.D., Rosenbaum (eds.). Cell Motility. Gold Spring Harbor conferences on cell proliferation- Cold Spring Harbor, N-Y., 1976, Books A, B, C. -1366p.
  60. Goldstein J.L., Richard G.W., Anderson D., Brown M.S. Coated pits, coated vesicles and receptor-mediated endo-cytosis. Nature, 1979, v. 279, p. 238−256.
  61. Griffith L.M., Pollard T.D. Characterization of the interaction of actin filaments with fractionated microtubule-associated proteins and with other macromoleculas. J. Cell. Biol., 1979, v. 83, n. 2, p. 329−334.
  62. Gruenstein E., Rich A., Weihing R.R. Actin associated with membranes from 3T3 mouse fibroblasts and He La cells.- J. Cell. Biol., v. 64, p. 223−234.
  63. Ham R. G#, Mc Keenan W.L. Media and growth requirements.- Ins Methods in enzimology- Jacoby W.B. and Pastan J.H., eds., Acad. Press, 1979, v. 58, p. 44−94.
  64. Harris A.K. Recycling of dissolved plasma membrane components as an explanation of the capping phenomenon. Nature, 1976, v. 263, p. 781−783.
  65. Herman Y.M., Pollard T.D. Comparison of purified anti-acti tin and fluorescent-heavy meromyosin staining pattern in dividing cells. J. Cell. Biol., 1979, v. 80, p. 509−520.
  66. Heuser J.E., Kirschner M.W. Filament organization reaveled in platinum replicas of freeze-dried cytosceletons. J. Cell. Biol., 1980, v. 86, p. 212−234.
  67. Hewitt J.A. Surf-riding model for cell capping. J. Theor. Biol., 1979, v. 80, p. 115−127.
  68. Hilwig I., Cropp A. Staining of constitutive heterochro-matin in mammalian chromosomes with a new fluorochrome. -Exper. Cell. Res., 1972, v. 75, p. 122−125.
  69. Hinuma Y., Suzuki M., Sajrenji T. Epstein-barr virus-indu ced cap formation in human lymphoblastoid cells. Int. J Canser, 1975, v. 15, p. 799−805.
  70. Hitchcock S.E. Regulation of motility in ndm-muscle cells J. Cell. Biol., 1977, v. 74, p. 1−15.
  71. Hoessli D., Ruiiger-brandle E., Jockusch B.M., Gabbiani G. Lymphocyte -actinin. Relationship to cell membrane and co-capping with surface receptors. J. Cell. Biol., 1980 v. 84, p. 305−314.
  72. Hynes R.O., Bye J.M., Density and cell cycle dependence of cell surface proteins in hamster fibroblasts. Cell, 1975, v. 3, p. 113−120.
  73. Inbar M., Ben-Bassat H., Sachs L. Difference in the mobility of lectin sites on the surface membrane of normal lymphocytes and malignant lymphoma cells. Int. J. Cancer, 1973a, v. 12, p. 93−99.
  74. Ireland G.W., Voon F.C.T. Polygonal networks in living chiek embryonic cells. J. Cell. Sci., 1981, v. 52, p.55−69.
  75. Ishikawa H., Bischoff R., Holtzer H. Formation of arrowhead complexes with heavy meromyosin in a variety of cell types. J. Cell. Biol., 196% v. 45, n. 2, p. 312−328.
  76. Ivanova O.Y., Svitkina T.M., Vasiliev Yu.M., Gelfand I.M. Effect of colcemid on the distribution of pseudopodial activity in fibroblasts. Microtubule independent stabilization of cell surface. Exper. CELl. Res., 1980, v. 128, n. 2, p. 457−461.
  77. Jones G. Release of Surface receptors from lymphocytes.-- J. Immunol., 1973″ v. 110, p. 1526−1531.
  78. Josef B.S., Oldstone M.B.A. Antibody-induced redistributio tion of measles virus antigens on the cell surface. J. Immunol., 1974, v. 113, p. 1205−1210.
  79. Koch G.L.E. Microfilament-membrane interactions in the mechanism of capping. Ins Cell Adhesion and Motility- ed. by Curtis A.S.G., Pitts J.D.- Brit. Soc. Cell. Biol., Symp. n. 3, 1980, p. 425−444.
  80. Korn E.D. Biochemistry of actomyosin-dependent cell motility. Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1978, v. 75, p. 588−599
  81. Korn E.D. The polymerization of actin. In: International Cell. Biology 1980−1981- ed. by Schweiger H.G.- Berlin etc, Springer-Verlag, 1981, p. 336−34−2.
  82. Lazarides E., Weber K. Actin antibody: The specific visualization of actin filaments in non-muscle cells. Proc. Nat, Acad. Sci. USA, 1974″ v. 71, n. 6, p. 2268−2272.
  83. Lazarides E. Actin, -actinin and tropomyosin interacti-tion in the structural organization of actin filaments in nonmuscle cells. J. Cell. Biol., 1976, v. 68, p. 202−219.
  84. Lazarides E. Intermediate filaments as mechanical integrators of cellular space. Nature, 1980, v. 283, n. 5744, p. 249−256.
  85. Lazarides E. Intermediate filaments chemical heterogeneity in differentiation. — Cell, 1981, v. 23, p. 649−650.
  86. Leavitt J., Leavitt A., Attallah A.M. Dissimilar modes of expression of cL and J& -actin in normal and leukemic human T lymphocytes. J. Biol. Chem., 1980, v. 255, p. 4984 4987.
  87. Levine J., Willard M. The organization and redistribution of fodrin (an axonally transported protein) in the planeof fibroblast membrane. J. Cell. Biol., 1981, v. 91, p. 206.
  88. Loor F., Forni L., Pernis B, The dinamic state of the lymphocyte membrane. Factors affecting the distribution and turnover of surface immunoglobulins. Eur. J. Immunol., 1972, v. 2, p. 203−212.
  89. Loor F. Lymphocyte membrane particle redistribution induced by a mitogenic/capping dose of phytohemagglutinin of Phaseolus vulgaris. Eur. J. Immunol., 1973, v. 3, p. 112−116.
  90. Loor F., Biock N., Little R.J. Dinamics of the! TL antigens on thymus and leukemia cells. Cell. Immunol., 1975, v. 17, P. 351−365.
  91. Lotem J., Vlodavsky I., Sachs L. Regulation of cap formation by concanavalin A and the differentiation of mieloid leukemic cells. Relationship to free and anchored surface receptors. Exper. Cell. Res., 1976, v. 101, n. 2, p.323−330.
  92. Lux S.E. Dissecting the red cell membrane skeleton. -Nature, 1979, v. 281, p. 426−431.
  93. Matter A., Bonnet C. Effect of capping on the distribution of membrane particles in thymocyte membranes. -Eur. J. Immunol., 1974, v. 4, p. 704−707.
  94. H30. Mescher M.F., Jose M.J.L., Balk S.P. Actin-containing matrix associated With the plasma membrane of murine tumour and ljnnphoid cells. Nature, 1981, v. 289, p. 139−144.
  95. Mesland D.A.M., Los G., Spiele H. Cytochalasin B disrupt the association of filamentous web and plasma membrane in hepatocytes. Exper. Cell. Res., 1981, v. 135″ n. 2, p.• ¦ r. 431−435.
  96. Miranda A.F., Goldman G.C., Tanenbaum S.W. Action of cytochalasin D on cells of established lines. J. Cell. Biol. 1974, v. 62, p. 406−410.
  97. Mizel S.B., Wilson L. Inhibition of the transport of several hexoses in mammalian cells by cytochalasin B. J. Biol. Chem., 1972, v. 247, p. 4102−4103.
  98. Moore P.B., Anderson D.R., Huggins J.W., Carraway K.L. Cytoskeletal proteins associated with cell surface envelopes from sarcoma 180 ascites tumour cells. Biochem. Biophys. Res. Comm., 1976, v. 72,. p. 288−294.
  99. Moore P.B., Owuby Ch.L., Carraway K.L. Interactions of cytoskeletal elements with the plasma membranes of sarcoma 180 ascites tumor cells. Exper. Cell. Res., 1978″ v. 115, p. 331−342.
  100. Mooseker M.S., Tilney L"G. Organization of actin filamen ment-membrane complex. Filament polarity and membrane attachment in the microvilli of intestinal epithelial cells J. Cell. Biol., 1975, v. 67, p. 725−743.
  101. Nelson G.A., Andrews M.L., Karnovsky M.J. Participation of calmodulin in immunoglobulin capping. J. Cell. Biol. 1982, v. 95, p. 771−780.
  102. Nicolson G.L. Temperature-dependent mobility of concanavalin A site3 on tumour cell surfaces. Nature new biol.1973, v. 243, P. 218−220.
  103. Nicolson G.L. The interactions of lectins with animal cell surfaces. Int. Rev. Cytol., 1974, v. 39, p. 89 190.
  104. Nicolson G.L., Poste G. Cell shape changes and transmembrane receptor uncoupling induced by tertiary amine local anesthetics. 1976, J. Supramol. Struct., 1976, v. 5, p. 65−72.
  105. Olden K., Halm L-H.E., Yamada K.M. Fibronectin: Properties and role in cellular morphology and adhesion. In: Cell Adhesion and Motility- ed. by A.S.G.Curtis and J.D. Pitts- Brit. Soc. Cell. Biol., Symp. n. 3, 1980, p. 323
  106. Oliver J.M., Berlin R.D. Microtubule, microfilaments and the regulation of membrane functions. In: Secretion Mechanisms- Cambridge etc., 1979, p. 277−298.
  107. Oliver J.M., Gelfand E.W., Pearson C.B. et. al. Microtubule assembly and concanavalin A capping in lymphocytes: reappraisal using rtormal and abnormal human peripheral blood cells. Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1980, v, 77, n. 6, p. 3499−3503.
  108. Oliver J.M., Berlin R.D. Distribution of receptors and functions on cell surfaces: quantitation of ligand-rece-ptor mobility and a new model for the control of plasma membrane topography, In: Phil.Trans. R. Soc., London, 1982, B299, p. 215−235.
  109. Osborn M., Geisler N., Shaw G. et. al. Intermediate filaments. In: Organization of the cytoplasm- Cold Spring Harbor Symposia on quantitative biology- Cold Spring Harbor Lab., 1982, v. 46, pfe. 1(11), p. 413−429.
  110. Prives J., Fulton A.B., Peuman S. et. al. Interaction of the cytoskeletal framework with acetylcholine receptor on the surface of embrionic muscle cells in culture. -J. Cell. Biol., 1982, v. 92, n. 1, p. 231−236.
  111. Rao K.M. A model impliaating microfilaments in lymphocyte activation. J. Theor. Biol., 1982, v. 98, n. 1, p. 61−71.
  112. Rees D.A., Badley R.A., Woods A. Relationship betweenactomyosin stress fibres and some cell surface receptors in fibroblasts adhesion. In: Cell Adhesion and Motility- ed. by A.S.G.Curtid and J.D.Pitts- Brit. Soc. Cell,
  113. Biol" — Symp. n. 3″ 1980, p. 380.
  114. Rogers K.A., Khoshbat M.A., Brown D.L. Relationship of mi crotubule organization in lymphocytes to the capping of immunoglobulins. Eur. J. Cell. Biol, 1981, v. 24, p. 1−8.
  115. Rosenthal A.S., Davie J.M., Rosenstreich D.L., Cehrs K. U,. Antibody-mediated internalization of B lymphocyte surface membrane immunoglobulin. Ebcper. Cell. Res., 1973″ v. 81, p. 317−329
  116. Rutishauser U., Yahara I., Edelman G.M. Morphology, motilr lity and surface behaviour of lymphocytes bound to nylon fibers. Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1974, v. 71″ p. 11 491 153.
  117. Ryan G.B., Borysenko J.Z., Karnovsky M.J. Factors, affecting the redistribution of surface-bound concanavalin A on human polymorphonuclear leukocytes. J. Cell. Biol., v. 62, p. 351−365.
  118. Ryan G.B., Unanue E.R., Karnovsky M.J. Inhibition of surface capping of macromolecules by local anarsthetics and tranquilisers. Nature, 1974b, v. 250, n. 54−62, p. 56−57.
  119. Salisbury J.L., Condeelis J.S., Satir P. Role of coated vesicles, microfilaments and calmodulin in receptor-mediated endocytosis by cultured B-lymphoblastoid cells. J. Cell. Biol., 1980, v. 87, n. 1, p. 132−141,
  120. Sheets M.P., Spudich J.A. Movement of myosin-coated fluorescent „beads on actin cables in vitro. Nature, 1983, v. 303, n. 5912, p. 31−33.
  121. Schlessinger J., Barak L.S., Hammes G.G. et. al. Mobility and distribution of a cell surface glycoprotein and its interaction with other membrane components. Proc. Nat. Acad. Sei. USA, 1977, v. 74, p. 2909−2913.
  122. Schlessinger J., Van Obberghen E., Kahn C.B. Insulin and antibodies against insulin receptor eap on the membrane of cultured human lymphocytes“ Nature, 1980, v. 286, n. 5774, p. 729−731.
  123. Schliwa M", Van Blercom J. Structural interactions of cy-toskeletal components. J. Cell. Biol., 1981, v. 90, p. 222−233.
  124. Schliwa M., Pryzwansky K.B., Van Blercom J. Implications of cytodkeletae interactions for cellular architecture and behaviour. Inj Phil. Trans. R. Soc.- Lond., 1982, B299, p. 199−205.
  125. Schreiner G.F., Unanue E.R. Anti-Ig-triggered movement of lymphocytes. Specificity and lack of evidencw for directional migration. J. Immunol., 1975, v. 114, p. 809 814.
  126. Schreiner G.F., Unanue E.R. Membrane and cytoplasmic changes in B lymphocytes induced by ligand-surface immunoglobulin interactions. Adv. Immunol., 1976a, v. 24,.p. 38−165.
  127. Schreiner G.F., Unanue E.R. Calcium-sensitive modulation of Ig capping: evidence supporting a cytpplasmic control of ligand-receptor complexes. J. Exper. Med., 1976b, v. 143, p. 15−31.
  128. Schreiner G.F., Fujiwara K., Pollard T.D., Unanue E.R.
  129. Redistribution of myosin accompanying capping of surface Ig. J. Exper. Med., 1977, v. 145, p. 1393−1598.
  130. Scribner D.J., Howard L.W., Moorhead J.W. Surface immunoglobulin and Fc receptors on murine В lymphocytes s loss of receptor interactions after cell activation. J. Immunol., 1977, v. 119, n. 6, p. 2084−2094.
  131. Sidman C. L", Unanue E.R. Receptor-mediated interactionof early В lymphocytes. Nature, 1975, v. 257, p. 149 151.
  132. Singer S.J., Nicolson G.L. The fluid mosaic model of the structure of cell membranes. Science, 1972, v. 175, P-720−731•
  133. Singer S.J., Ash J.F., Bourguignon Y.M. et. al. Transmembrane interactions and the mechanism of transport of proteins across membranes. J. Supramol. Struct., 1978, v. 9, p. 373−389.
  134. Singer S.J. The fibronexus: a transmembrane association of fibfconectin-containing fibers and bundles of 5 ш microfilaments in hamster and human fibroblasts. Cell, 1979, v. 16, p. 675−685.
  135. Skoog V.T., Weber Т.Н., Richter 7/. Studies on the interactions between mitogens and human lymphocytes in vitro. Exper. Cell. Res., 1974, v. 85, n. 2, p. 339−350.
  136. Sloboda R.D., The role of microtubules in cell structure and cell division. Amer. Sci", 1980, v. 68, n. 3, p. 290−298.179″ Small J.V., Isenberg G., Celis J.E. Polarity of actin at the leading edge of cultured cells. Nature, 1978, v. 272, p. 638−639.
  137. Stackpole C.W., De Milio L.T., Jacobson J.B. et. al. A comparison of ligand-induced redistribution of surface immunoglobulins, alloantigens and concanavalin A receptors on mouse lymphoid cells. J. Cell. Physiol., 1974a, v. 83, p. 441−447.
  138. Stackpole C.W., Jacobson J.B., Lardis M.P. Two distinct types of capping of surface receptors on mouse lymphoid cells. Nature, 1974b, v. 248, p. 232−234.
  139. Stendahl 0.1., Hartwig J.H., Brotschi E.A., Stossel T.P. Distribution of actin-binding protein and myosin in macrophages during spreading and phagocytosis. J. Cell. Biol., 1980, v. 84, p. 213−224.
  140. Stossel T.P., Hartwig J.H. Phagocytosis and the contractile proteins of pulmonary macrophages. In: Cell Motility (T.D.Pollard, B.D.Goldman, J.L.Rosenbaum, eds.) — Book B- Cold Spring Harbor, N.Y. s Cold Spring Harbor Lab., 1976, p. 529−544.
  141. Storrie B. Direct endocytosis of concanavalin A by motile fibroblasts. Exper. CE11. Res., 1979, v. 118, p. 135−141.
  142. Sundqvist E.G., Ehrnst A. Cytoskeletal control of surface membrane motility. Nature, 1976, v. 264, p. 226 231.
  143. Taylor R.B., Duffus W.P., Raff M.C., De Petris S. Redistribution and pinocytosis of lymphocyte surface immunoglobulins molecules induced by anti-immunoglobulin antio body. Nature new biol., 1971, v. 233, P» 225−229″
  144. Terasima T., Tolmach L. J• Growth and nucleic acid synthesis in synchronously dividing population of HeLa cells cells. Exper, Cell. Res., 1963″ v. 30, n.'2, p# 344 362.
  145. Thorstensson R., Utter G., Norberg R. et. al. Distribution of actin, myosin, actin-binding protein and gelso-lin in cultured lymphoid cells. Exper. Cell. Res., 1982, v. 140, n. 2, p. 395−400.
  146. Vasiliev Yu.M., Gelfand I.M., Domnina L.V. et. al. Active cell edge and movement of concanavalin A receptors on the surface of epithelial and fibroblastic cells Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1976, v. 73, p. 4085−4089.
  147. Walter R.J., Berlin R.D., Oliver J.M. Polarization of phagocytosis and pinocytosis by colchicine. J. Cell. Biol., 1979, v. 83, n. 2, p. 73a.
  148. Walter R.J., Berlin R.D., Pfeiffer J.R., Oliver J.M. Polarization of endocytosis and receptor topography on cultured macrophages. J. Cell. Biol., 1980, v. 86, n. 1, p. 199−211.
  149. Weber K., Pollack R., Bibring T. Antibody against tubulin: the specific visualization of cytoplasmic microtubules in tissue cultured cells. Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1975, v. 72, p. 459−563.
  150. Weihing R.R. Membrane association and polymerization of actin. In: Cell. Motility (R.D.Goldman, T.D.Pollard and J.L.Rosenbaum, eds.)j v. 3, Book B- Cold Spring Harbor, N.Y.: Cold Spring Harbor Lab., 1976, p. 671 684.
  151. Weinbaum D.L., Sullivan J.A., Mandell G.L. Receptors for concanavalin A cluster at the front of polarized neutrophils. Nature, 1980, v. 286, p. 725−727.
  152. Weller N.K. Visualization of con A-binding sites with scanning electron microscopy. J. Cell. Biol., 1974″ v. 63, n. 2, p. 699−707.
  153. Weller T.H., Coons A.H. Fluorescent antibody studies with agents of varicella and herpes Zoster propagated in vitro. Proc. soc. exp. biol. med., 1954, v. 84, p. 789−79^.
  154. Y/essels N.K., Spooner B.S., Luendela M.A. Surface movements, microfilaments and cell locomotion. In: Locomotion of Tissue Cells-(M.Abercrombie, ed.) — Amsterdam, Elsevier: Ciba Foundation Symposium 14- 1973, p. 53−82.
  155. Woda B.A., Mc Fadden M.L. Ligand-induced capping of s surface proteins on trifluoperazine-treated macrophages. Exper. Cell. Bes., 1982, v. 140, n. 2, p. 447 453.
  156. Wolosewick J.J., Porter K.R. Stereo high-voltage electron microscopy of whole iells of the human diploid line W1−38. Amer. J. Anat., 1976, v. 147, p. 303−324.
  157. Wolosewick J.J., Porter K.E. Microtrabecular lattice of of the cytoplasmic ground substance. Artifact or reality. J. Cell. Biol., 1979, v. 82, p. 114−139.
  158. Yahara I., Edelman G.M. The effect of concanavalin A on the mobility of lymphocyte surface receptors. Exp. Cell. Bes., 1973b, v. 81, p., 143−155.
  159. Yahara I., EdelmanfG, M. Modulation of lymphocyte receptor mobility by locally bound concanavalin A. Proc. Nat, Acad. Sci. USA, 1975a, v. 72, n. 4, p* 1579.
  160. Yahara I., Edelman G"M. Electron microscopic analysis of the modulation of lymphocyte receptor mobility.
  161. Yefenov E., Lundin L., Klein G. Shedding of anti-IgM from antibody-coated human lymphoma lines: differences between Epstein-Barr virus-negative lines and their virus converted sublines. Eur. J. Immunol., 1978, v. 8, n. 3, p. 190−193.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!