Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Роль криоповреждения субклеточных структур в нарушении синтеза белка бесклеточной системы из печени крыс

Диссертация: Роль криоповреждения субклеточных структур в нарушении синтеза белка бесклеточной системы из печени крыс
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Одним из ключевых биохимических процессов клетки, определяющих ее функциональную полноценность и уровень репаративных возможностей, как известно, является биосинтез белка. Однако, как показывает анализ литературных данных, механизмы криоповрежде-ния белок-синтезирующего аппарата клеток и особенности его функционирования после криоконсервации биологического материала изучены недостаточно. Имеются… Читать ещё >

Роль криоповреждения субклеточных структур в нарушении синтеза белка бесклеточной системы из печени крыс (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • РАЗДЕЛ I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
  • ГЛАВА I. РЕГУЛЯЦИЯ ТРАНСЛЯЦИИ В КЛЕТКАХ ЭУКАРИОТОВ
  • ГЛАВА 2. СТРУКТУРНО-ФУНКЦИОНАЛЬНОЕ СОСТОЯНИЕ БЕЛОК-СИНТЕЗИРУЮЩЕГО АППАРАТА КЛЕТКИ ПРИ 3AM0PA
  • ЖИВАНИИ-ОТТАИВАНИИ
  • ГЛАВА 3. ВЛИЯНИЕ ЗАМОРАЖИВАНИЯ-ОТТАИВАНИЯ НА ЛИ
  • СОМЫ И МИТОХОНДРИИ
  • РАЗДЕЛ П. СОБСТВЕННЫЕ ИССЛЕДОВАНИЯ
  • ГЛАВА I. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
    • I. I. Методы выделения субклеточных структур и тканевых препаратов
      • 1. 2. Бесклеточная белок-синтезирующая система из клеток печени крыс
      • 1. 3. Методы, применявшиеся для очистки ингибитора белкового синтеза
      • 1. 4. Методы изучения структуры мембран
      • 1. 5. Аналитические методы
      • 1. 6. Постановка криобиологических исследований
  • РЕЗУЛЬТАТЫ СОБСТВЕННЫХ ИССЛЕДОВАНИЙ И
  • ИХ ОБСУЖДЕНИЕ
  • ГЛАВА 2. ВКЛАД СУБКЛЕТОЧНЫХ ФРАКЦИИ В НАРУШЕНИЕ ПРОЦЕССОВ БИОСИНТЕЗА БЕЖА ПРИ ЗАМОРАЖИ ВАНИИ-ОТТАйВАНИИ
  • ГЛАВА 3. ВЗАИМОСВЯЗЬ СТЕПЕНИ СТРУКТУРНЫХ ИЗМЕНЕНИЙ ЛИ30С0М И МИТОХОНДРИЙ ПРИ ЗАМОРАЖИВАНИИ-ОТТАИВАНИИ И ВЫХОДА ИНГИБИТОРА БЕЛКОВОГО СИНТЕЗА
  • ГЛАВА 4. ВЫДЕЛЕНИЕ И УСТАНОВЛЕНИЕ ПРИРОДЫ ИНГИБИТОРА ТРАНСЛЯЦИИ ИЗ МИТОХОНДРИЙ ПЕЧЕНИ КРЫС
  • ГЛАВА 5. ВЛИЯНИЕ НЕКОТОРЫХ КРИОПРОТЕКТОРОВ НА ИН-ГИБИРУЮЩИЕ СВОЙСТВА ЛИ30С0М И МИТОХОНДРИИ В ОТНОШЕНИИ БЕЛОК-СИНТЕЗИРУЮЩЕЙ АКТИВНОСТИ БЕСКЛЕТОЧНОЙ СИСТЕМЫ ПРИ ЗАМОРАЖИВАНИИ ОТТАИВАНИИ

Широкое применение в народном хозяйстве методов низкотемпературного хранения биологического материала позволило создать ряд высокоэффективных технологий криоконсервирования клеток крови, костного мозга, тканей, микроорганизмов и т. д. Г 37, 55,62,64,95,100,110 3. Вместе с тем, несмотря на достигнутые успехи, становится ясным, что дальнейший прогресс в этом направлении невозможен без глубокого изучения фундаментальных биохимических механизмов, лежащих в основе процессов криоповреж-дения и репарации структур клетки. В настоящее время интенсивно развиваются экспериментальные исследования, касающиеся выяснения природы криолабильности и криорезистентности биологических мембран Е10,12,III, 178 J, ферментных систем С 215,221,227j, выяснены некоторые общие закономерности механизмов криоповреж-дения и криопротекции клеточных суспензий С 11,43,62,63,164,173, 177 J .

Одним из ключевых биохимических процессов клетки, определяющих ее функциональную полноценность и уровень репаративных возможностей, как известно, является биосинтез белка. Однако, как показывает анализ литературных данных, механизмы криоповрежде-ния белок-синтезирующего аппарата клеток и особенности его функционирования после криоконсервации биологического материала изучены недостаточно. Имеются лишь единичные исследования, в которых изучалась суммарная белок-синтезирующая активность различных клеток и тканей в условиях замораживания 116,20−23,61,65 J или криолабильность отдельных звеньев белок-синтезирзгющей системы — ДНИ, РНП полирибосом и др. С46−50,72,73,ИЗ, 133,196,236 Практически не освещенным до настоящего времени остается вопрос о влиянии замораживания-оттаивания и возможных механизмах криоповреждения и криопротекции конечного звена белок-синтези-рующей системы клетки — трансляции, хотя именно этот этап во многом определяет количественный и качественный уровень суммарного белкового синтеза в клетке. Имеющиеся немногочисленные работы по данной проблеме, выполненные на бесклеточных системах, показывают, что криочувствительность отдельных компонетов белкового синтеза во многом зависит от источника их выделения. Так, установлено, что белок-синтезирующая активность бесклеточных систем, выделенных из зародышей пшеницы или клеток асцитной карциномы Кребс Понижается при замораживании-оттаивании в результате криоповреждения факторов инициации Г261. С другой стороны, показано, что бесклеточная система белкового синтеза из печени крыс, характеризуется криорезистентностью [227,тогда как замораживание гомогената и тканевых препаратов печени крыс приводит к значительному торможению белок-синтезирующей активности. Отмеченные факты явились исходной теоретической предпосылкой для обоснования рабочей гипотезы, согласно которой тормозящее влияние замораживания-оттаивания на белковый синтез in.

Situ может быть обусловлено не только первичным криоповреж-дением определенных компонентов белок-синтезирующей системы, но и воздействием на этап трансляции факторов вторичного порядка-ингибиторов (или ингибитора), освобождающихся из поврежденных клеточных структур.

Учитывая изложенное, целью данной работы явилось выяснение причин криоповреждения белок-синтезирующего аппарата в клетках печени крыс после замораживания-оттаивания и возможности ее защиты некоторыми криопротекторами.

Конкретными задачами данного исследования являлось:

1. Выяснить вклад повреждения отдельных субклеточных структур (ядер, митохондрий, лизосом и микросом), подвергавшихся замораживанию-оттаиванию в угнетение биосинтеза белка в бесклеточной системе из печени крыс;

2. Установить взаимосвязь степени структурных изменений лизосом и митохондрий при замораживании-оттаивании и выхода ингибитора белкового синтеза;

3. Выделить и дать характеристику возможного ингибитора трансляции, освободившегося из митохондрий печени крыс при замораживании-оттаивании;

4. Исследовать возможность криопротекции выхода ингибитора белкового синтеза при замораживании-оттаивании лизосом и митохондрий с помощью некоторых криопротекторов (глицерин, диме-тилсульфоксид).

В работе впервые изучена роль криоповрездения субклеточных структур в нарушении синтеза белка. Показано, что в процес' се замораживания-оттаивания гомогената печени крыс происходит значительное угнетение белок-синтезирующей активности, обуслов' ленное влиянием на этап трансляции ингибиторов, освобождающихся из субклеточных структур лизосом и митохондрий. Ингибирую-щие свойства лизосом в отношении белок-синтезирующей активности связаны с освобождением из них активной рибонуклеазы. Уровень освобождения ингибитора из лизосом существенно зависит от выбранного режима замораживания-оттаивания, в то время как выход ингибитора из митохондрий происходит при всех исследуемых режимах холодового воздействия. Ингибитор белкового синтеза, поступающий из митохондрий, локализуется в митопластах.

Установлено, что различия в угнетении синтеза белка в результате действия низких температур объясняются неодинаковой степенью разрушения субклеточных органелл. Митохондрии обладают большей криолабильностью, чем лизосомы. Показано, что переохлаждение суспензии митохондрий до температуры кристаллизации свободной воды не приводит к высвобождению ингибитора синтеза белка. Выход ингибитора из органелл происходит с момента кристаллизации и достигает своего максимума при эвтектической температуре среды замораживания.

В работе впервые сделана попытка выделения и определения природы ингибитора трансляции, освобождающегося в результате замораживания-оттаивания из митохондрий печени крыс. Установлено, что ингибитор представляет собой вещество белковой природы, молекулярный вес которого находится в пределах 20 000 100 000. Ингибитор не является РНКазой, АТФазой или протеиназой.

Показана возможность криопротекции выхода ингибиторов при различных режимах замораживанияоттаивания митохондрий и ли-зосом с помощью криопротекторов — глицерина и ДМС0.

Работа является фундаментальным исследованием, посвященным изучению причин криоповреждения белок-синтезирующего аппарата в клетках печени крыс после замораживания-оттаивания и возможности ее защиты некоторыми криопротекторами. Полученные результаты расширяют существующие представления о действии замораживания-оттаивания на состояние белок-синтезирующего аппарата в клетках печени и имеют практическую значимость для обоснования оптимальных температурных режимов замораживания и выбора криопротекторов с целью разработки эффективных способов криоконсер-вации биологического материала.

Материалы диссертационной работы доложены и обсуждены на: П-м Всесоюзном симпозиуме «Структура и функции лизосом» (Новосибирск, 1980) — Девятой конференции молодых ученых Института проблем криобиологии и криомедицины АН УССР (Харьков, 1981) — 1У-м Украинском биохимическом съезде (Днепропетровск, 1982).

По теме диссертации опубликовано 8 работ.

Диссертационная работа выполнена в Институте проблем криобиологии и криомедицины АН УССР. Работа выполнялась в соответствии с планом научно-исследовательских работ института, номер государственной регистрации 79 015 696, а также по Всесоюзной проблеме № 2.28.8- задание № 2.28.8.24 «Структура и функции биологических мембран» .

ВЫВОДЫ.

1. Замораживание-оттаивание гомогената печени крыс вызывает снижение его белок-синтезирующей активности, которое обусловлено влиянием на этап трансляции ингибиторов из поврежденных лизосом и митохондрий.

2. Ингибирующее влияние криоэкстракта лизосом в отношении белок-синтезирующей активности бесклеточной системы из печени крыс максимально проявляется при медленных режимах замораживания-оттаивания фракций органелл и связаны с освобождением из лизосом активной рибонуклеазы.

3. Основной вклад в угнетение синтеза белка при замораживании-оттаивании вносят поврежденные митохондрии, ингибирующие свойства криоэкстракта которых в этом отношении в равной мере проявляются при различных режимах замораживания-оттаивания фракций органелл.

4. Освобождение ингибитора белкового синтеза из митохондрий коррелирует со степенью криодеструкции мембранных структур и происходит главным образом на этапе фазовых переходов водыот температуры кристаллизации до точки эвтектики среды замораживания.

5. Получен частично очищенный препарат ингибитора трансляции, выделяющийся при замораживании-оттаивании из митохондрий печени крыс. При степени очистки в 100 раз удельная ингибирующая активность препарата увеличивается в 60 раз.

6. Ингибитор представляет собой вещество белковой природы, молекулярная масса которого находится в пределах 20 000−100 000. Ингибитор не является ШКазой, АТ&азой или протеиназой.

7. Глицерин и диметилсульфоксид в концентрациях, превышающих соответственно 15% и 10%, снижает белок-синтезирующую активность бесклеточной системы из печени крыс, а в более низких концентрациях не оказывает влияния на этот процесс.

8. Глицерин и диметилсульфоксид в концентрациях соответственно 15% и 10% эффективно снижают выход ингибитора трансляции в криоэкстракты лизосом и митохондрий в условиях замораживания-оттаивания .

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

.

В настоящее время имеются достаточно убедительные экспериментальные доказательства того, что замораживание-оттаивание различных клеток и тканей вызывает снижение их белок-синтезирующей активности. Однако конкретный механизм такого явления остается неясным, хотя решение данного вопроса представляется важным прежде всего с точки зрения понимания фундаментальных закономерностей влияния замораживания на метаболические системы, обеспечивающие в значительной мере восстановление структурно-функциональных свойств биологических объектов в этих условиях. Кроме того, установление причин криоповреждения белок-синтезирующего аппарата клетки может быть полезным для комплексной оценки и прогнозирования жизнеспособности биологического материала, а также для разработки более разнообразных способов его криозащиты, что имеет непосредственное отношение к решению ряда практических вопросов криоконсервирования клеток, тканей и органов. В немногочисленных работах показано, что нарушение белок-синтезирующей системы клетки при замораживании-оттаивании обусловлено первичным повреждающим влиянием физико-химических факторов, которые возникают в результате фазового перехода растворителя на компоненты и ферментативные звенья, обеспечивающие этап транскрипции белкового синтеза. В то же время не изучено влияние замораживания-оттаивания на этап трансляции белкового синтеза, хотя в литературе имеются единичные сообщения о возможности торможения белок-синтезирующей активности клеток вследствие выделения из поврежденных органелл (микросомы, лизосомы) ингибиторов, точкой приложения которых являются.

— но компоненты, участвующие в элонгации белковых цепей. В связи с этим целевая установка данной работы заключалась главным образом в том, чтобы выяснить роль криоповревдения субклеточных структур в нарушении белок-синтезирующей активности клеток при замораживании-оттаивании.

В работе были поставлены задачи по выяснению вклада и значения степени структурных изменений криоповрежденных органелл клетки в нарушении биосинтеза белка бесклеточной системы из печени крыс. Сделана попытка выделить и дать характеристику возможного ингибитора трансляции, освобождающегося из митохондрий печени крыс при замораживании-оттаивании, а также изучить в этих условиях влияние глицерина и ДМСО на ингибирующие свойства лизосом и митохондрий в отношении активности белоксинтезирующей системы из печени крыс.

Постановка экспериментальных исследований в соответствии с указанными задачами заключалась прежде всего в изучении белок-синтезирующей активности бесклеточной системы из печени крыс при включении в ее состав препаратов, полученных после осаждения различных клеточных органелл (лизосом, митохондрий, микро-сом, ядер), которые предварительно подвергались различным режимам замораживания-оттаивания. В процессе возникла необходимость более конкретного исследования механизма криоповреждения структуры мембран лизосом и митохондрий и установления взаимосвязи этих нарушений с выходом ингибитора белкового синтеза из органелл. Для выяснения природы и частичной очистки ингибитора белкового синтеза, который выделяется из митохондрий при замораживании-оттаивании, применялся комплекс аналитических и препаративных биохимических методов.

Результаты исследований, представленных в гл. З, показывают, что замораживание-оттаивание гомогената печени крыс приводит к существенному снижению белок-синтезирующей активности S jg. При этом интенсивность ингибирования не зависит от выбранного режима замораживания-оттаивания. Однако, как выяснилось в последующих экспериментах, предварительное центрифугирование гомогената при 15 000 cj, и дальнейшее использование супернатанта в эксперименте, практически полностью устраняло ин-гибирующее действие замораживания-оттаивания. Отсутствие изменений в уровне биосинтеза белка при замораживании-оттаивании S J5 свидетельствует об устойчивости всех ферментов и рибосом, принимающих участие в элонгации белковых цепей, к факторам быстрого замораживания.

По-видимому, среди причин, приводящих к угнетению белок-синтезирующего аппарата клетки, существенное значение имеет нарушение целостности лизосом с сопутствующим высвобождением в цитоплазму гидролитических ферментов. Одним из них вероятнее всего, может быть РНКаза, активация которой вследствие дестабилизации лизосомальных структур, приводит к деградации полисом,^ следовательно, к снижению белкового синтеза. Эксперименты по изучению влияния криоэкстракта лизосом из печени крыс, подвергнутых быстрому или медленному замораживанию-оттаиванию, на белок-синтезирующую активность гомологичной бесклеточной системы показали, что наиболее выраженный ингибирующий эффект оказывают криоэкстракты лизосом, подвергнутых медленному режиму замораживания-оттаивания, тогда как быстрое замораживание-оттаивание оказалось в этом отношении более щадящим режимом. При этом уровень свободной активности кислой РНКазы оказался также значительно выше при использовании медленных режимов замораживания-оттаивания суспензии лизосом. Поэтому ингибирую-щее действие криоэкстрактов лизосом на белок-синтезирующую активность системы обусловлено, вероятнее всего, неспецифическим влиянием на ее компоненты, активированной в результате повреждения лизосомальных мембран РНКазы, Максимальное угнетение белок-синтезирующей активности криоэкстрактами лизосом составляло 35%, а минимальное 10%, то есть эффективность ингибирования в данном случае существенно зависит от выбранного режима замораживания-оттаивания, только как при замораживании-оттаивании гомогената печени, независимо от выбранного режима, оно составляло 50−70%. Следовательно, ингибирование белок-синтезирующей активности гомогената печени при замораживании-оттаивании обусловлено не только криоповреждением лизосом, но возможно также связано с криоповреждением других клеточных органелл.

Исследование ингибирующей активности криоэкстрактов фракций изолированных органелл показало, что при быстром режиме замораживания-оттаивания фракций ядер, митохондрий и микросом лишь из митохондриальной фракции в надосадок выделяется инги-бирующее вещество. Криоэкстракт митопластов оказывал выраженное ингибирующее влияние на включениелейщтаа в суммарные белки постмитохондриального супернатанта, что свидетельствует о том, что ингибитор трансляции локализуется непосредственно в митопластах.

При исследовании влияния криоэкстрактов митохондрий, подвергнутых различным режимам замораживания-оттаивания, на белок-синтезирующую активность бесклеточного экстракта, было установлено, что ингибирующая активность препаратов не зависит от применявшихся скоростей замораживания-оттаивания органелл.

— из.

Отмеченные выше различия уровня угнетения белок-синтезирующей активности бесклеточной системы под влиянием лизосом и митохондрий при замораживании-оттаивании, обусловлены различной степенью криоповреждения этих органелл. Так, после быстрого замораживания-оттаивания не более 30% лизосом оказались проницаемыми для ионов лН, а при медленном замораживании-оттаивании — до 40%. В то же время во фракции митохондрий, в первом случае, повреждалось до 60% органелл, а во втором — около 100%. Результаты этих исследований, свидетельствующие о большей криолабильности митохондриальных мембран, чем лизосом, согласуются с данными о преимущественном вкладе криоэкстракта митохондрий в ингибирование процесса биосинтеза белка при замораживании-оттаивании .

Экспериментальные доказательства того, что криоэкстракты митохондрий оказывают выраженное тормозящее влияние на белок-синтезирующую активность бесклеточной системы, дают основание предположить о наличии в этих органеллах ингибитора белкового синтеза. Определенным подтверждением такой точки зрения могут быть немногочисленные данные литературы, в которых представлены убедительные доказательства существования в различных субклеточных фракциях ингибиторов синтеза белка. Учитывая изложенные предпосылки, нами было проведено выделение и определение природы вещества, поступающего из митохондрий в результате замораживания-оттаивания и приводящего к резкому угнетению синтеза белка в бесклеточной системе из печени крыс.

В результате проведенных исследований удалось получить частично очищенный препарат ингибитора трансляции, выделяющийся из митохондрий при замораживании-оттаивании ткани печени крыс.

При степени очистки препарата в 100 раз удельная ингибирующая активность его увеличивается в 60 раз.

Ингибитор представляет собой вещество белковой природы, молекулярная масса которого находится в пределах 20 000−100 000. Ингибитор не является РНКазой, АТШазой или протеиназой.

В отдельной серии экспериментов была изучена возможность предупреждения криоповреждений мембранных структур клетки и тем самым снижения ингибирующих свойств их криоэкстрактов в отношении белок-синтезирующей системы с помощью криопротекторов глицерина и ДЖО, которые особенно эффективны для стабилизации лизосом и митохондрий. Исследование влияния указанных криопротекторов на биосинтез белков в постмитохондриальном супернатан-те из печени крыс показало, что добавление глицерина или ДМСО в бесклеточную систему в концентрациях соответственно 15% и 10% не приводит к торможению синтеза белка. При быстром режиме замораживания-оттаивания как митохондриальной, так и лизосо-мальной фракций, наиболее эффективным в отношении снижения ингибирующих свойств органелл на белок-синтезирующую активность бесклеточной системы — оказывал глицерин, который в 15%- ной концентрации практически полностью предупреждал торможение синтеза белка. ДМСО в 10%-ной концентрации — оказывал меньший запретный эффект. v.

Дополнительны!, i подтверждением эффективности изучавшихся криопротекторов в отношении предупреждения нарушений белок-син-тезирующей активности, обусловленных действием ингибиторов из лизосом и митохондрий, при замораживании-оттаивании, явились эксперименты с гомогенатом печени крыс. Было показано, что глицерин (15%) и ДМСО (10%) предупреждали снижение активности биосинтеза белка гомогената в условиях быстрого замораживания-оттаивания. Такой эффект применявшихся криопротекторов, очевидно, связан со способностью их стабилизировать мембраны лизосом и митохондрий в составе гомогената тканей, в связи с чем ингибирующие свойства супернатантов этих структур на процессы биосинтеза белка не проявлялись.

Таким образом, совокупность результатов исследования позволяет обосновать и вынести на защиту следующее основное положение: одной из основных причин нарушения белок-синтезирующей системы клетки при замораживании-оттаивании является ингибиру-ющее влияние на этап трансляции фактора белковой природы, который выделяется из митохондрий в результате криоповреждения этих органелл.

Полученные результаты расширяют существующие представления о действии замораживания-оттаивания на состояние белоксинтезирующего аппарата в клетках печени и имеют практическую значимость для обоснования оптимальных температурных режимов замораживания и выбора криопротекторов с целью разработки эффективных способов криоконсервации биологического материала. Кроме того, результаты работы имеют и общебиологическое значение, как с точки зрения более глубокого понимания молекулярных механизмов работы белок-синтезирующего аппарата клетки, в частности, механизмов регуляции этапа трансляции, так и с позиций установления общих закономерностей нарушения белок-син-тезирующей системы в клетке при действии на нее различных повреждающих факторов.

Результаты проведенной работы свидетельствуют о перспективности дальнейших исследований по выяснению роли мембранных структур клетки в регуляции белок-синтезирующей системы. Наиболее реальной задачей этих исследований может быть выделение в гомогенном виде препарата митохондриального ингибитора белкового синтеза и выяснение молекулярного механизма его действия.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Н.М., Тетерин В. А., Хачатуров Г. Р. и др. Компактная форма ДНК в растворе. 2. Особенности кислотного тит-рирования двухцепочечной ДНК в водносолевых растворах, содержащих полиэтиленгликоль. -Мол.биол., 1975, 9, с. 8691.
  2. Н.М., Тхрунн Ф. Н., Русинов А. В. и др. Компактная форма ДНК в растворе. 7. Трансформирующая способность пре-компактной и компактной форм ДНК. Мол.биол., 1976, 10, с.1035−1043.
  3. А.В., Биленко М. В., Бурлакова Е. Б. и др. Изучение уровня перекисей и антиоксидантов в ишемизированныхи консервированных почках. Вестн. АМН СССР, 1976, № 8, с.61−67.
  4. В.А. Регуляция синтеза белка. Стабильность мРНК как один из факторов регуляции синтеза белка в клетках эука-риоцитов. Успехи соврем.биол., 1977, 83, № 2, с.163−181.
  5. A.M. Исследование молекулярной организации и функций биологических мембран при воздействии низких температур. В кн.: Актуальные вопросы криобиологии и криомеди-цины. Киев: Наукова Думка, 1974, с.5−8.
  6. A.M., Бондаренко В. А., Бондаренко Т. П. Молекулярные механизмы повреждений биомембран при воздействии низких температур. В кн.: Механизмы криоповреждения и крио-защиты биологических структур. Киев: Наукова думка, 1974, с.3−6.
  7. A.M., Луговой В. И., Гулевский А. К. Актуальные вопросы современной криобиологии. В сб.: Криобиология и криомедицина. Киев: Наукова думка, 1975, вып.1,с.8−15.
  8. A.M., Луговой В. И., Лемешко В. Н. и др. Проблемы криобиологии. Вестн. АН УССР, 1976, 2, с.38−48.
  9. A.M., Бондаренко В. А., Бондаренко Т. П. Биохимическая модификация биомембран как причина гибели клеток при низкотемпературном криоконсервировании. В сб.: Криобиология и криомедицина, 1978, вып.4, с.3−6.
  10. A.M., Бондаренко В. А., Бондаренко Т. П. Молекулярные механизмы криоповреждений биомембран. Итоги науки и техники, сер. ВИНИТИ, Биофизика, 1978, 9, с.80−113.
  11. A.M., Шраго М. И., Пушкарь Н. С. Криоконсерванты. -Киев: Наукова думка, 1979. 197 с.
  12. A.M., Бондаренко В. А. Структурные изменения биологических мембран при охлаждении. Киев: Наукова думка, 1982, — 254 с.
  13. В.А., Лемешко В. В., Белоус A.M. Нарушение структуры митохондрий при воздействии замораживания-оттаивания. В сб.: Криобиология и криомедицина. Киев: Наукова думка, 1977, вып. З, с.41−43.
  14. А.Г., Жданов В. М. Субклеточные системы в вирусологии. М.: Медицина, 1973. — 239 с.
  15. Ю.А., Арчаков А. И. Перекисное окисление липидов в биологических мембранах. М.: Наука, 1972. — 272 с.
  16. Т.Н., Микулинский Ю. Е. Влияние низкотемпературной консервации на тканевые лимфоциты мышей. В сб.:
  17. Криобиология и криомедицина. Киев: Наукова думка, 1980, вып. б, с.9−12.
  18. Л.М. Хроматография белков на ионообменниках и фракционирование смесей, содержащих белки, на колонках с сефадексом. В кн.: Современные методы в биохимии. — М. Медицина, 1964, I, с.37−45.
  19. И.Н., Зорин Н. А., Кондратьева Е. Н. Очистка и свойства гидрогеназы из фототрофной бактерии Тк’ьосаржft OSC 0регсспа . Биохимия, 1976,41, № 5, е.836−842.
  20. A.M., Луговой В. И., Бондаренко Т. П. Влияние криопротекторов на белковую флуоресценцию мембран эритроцитов человека. В сб.: Криобиология и криомедицина. Киев: Наукова думка, 1975, вып.1, с.42−45.
  21. А.К., Чуйко В. А., Калько А.й. Биосинтез суммарных белков в срезах щитовидной железы при замораживании-оттаивании. В сб.: Актуальные вопросы криобиологии и криомедицины. — Киев: Наукова думка, 1974, с. 45.
  22. А.К., Переверзев Н. П., Белоус A.M. Влияние ультранизких температур (-196°С) на биосинтез суммарных белков в срезах внутренних органов в эксперименте. В сб.: Актуальные вопросы криобиологии и криомедицины. -Киев: Наукова думка, 1974, с. 47.
  23. А.К. Влияние низких температур на биосинтез белков в бесклеточной системе печени крыс. В сб.: Криобиология и криомедицина. — Киев: Наукова думка, 1976, вып.2, с.37−39.
  24. O.K. Вплив деяких неводних розчинник1 В на б1о-синтез б1лк1 В у посм1тохондр1альному супернатант1 у пе-ч1нки щура. Доп. АН УССР (сер.Биол.), 1977, 4, с.333−336. '
  25. А.К., Воскобойникова Т. Н., Рубец И. В. Биосинтез нуклеиновых кислот и белков в тканевых лимфоцитах, подвергнутых замораживанию до 19б°С под защитой по-лиэтиленгликоля-400. — Укр.биох.журнал, 1978, 50, № 3, с.340−344.
  26. А.К. Влияние ультранизких температур на транслирующую активность бесклеточных экстрактов различного происхождения. Известия АН СССР, 1979, с.442−445.
  27. А.К., Тарасов А. П., Дебов С. С. Активность поли-нулеотидфосфорилазы в полирибосомах регенерирующей печени крыс, новорожденных крысят и некоторых перевиваемых опухолей. Биохимия, 1976, 41, М2, с.197−204.
  28. Детерман-Г.Гель Хроматография. — Мир, 1970, — 215 с.
  29. Е.Н., Мажуль Л. А., Куст С. В., Тихоненко Т. И. Изучение действия этиленгликоля на некоторые вирусы со спиральной симметрией. -Мол.биол., 1973, 7, с.254−260.
  30. Е.Б., Скворцов A.M., Бирштейн Т. М. Переходыспираль-клубок в полипептидах, избирательно взаимодействующих с поверхностью раздела фаз. Мол.биол., 1978, 12, с.472−480.
  31. В.М., Букринская А. Г., Жданов В. М. Плотная характеристика рибосом цитоплазматических экстрактов мышечных и куринных клеток. Мол.биол., 1971, 5, с.780−788.
  32. Ю.В., Георгиев Г. П. Регуляция биосинтеза информационной РНК в животных клетках. 3. Механизмы угнетения синтеза ШК белками хроматина. Мол.биол., 1971, 5, с.789−797.
  33. Е.И., Матвеева Л. Н., Мешкова Н. П., Сафронова М. М. Методы фракционирования белков. В кн.: Практикум по биохимии, МГУ, 1979, с.127−129.
  34. Л.П., Луговой В. Й., Белоусова Е. В. Влияние скорости оттаивания изолированных лизосом печени на активность гидролаз. В сб.: Криобиология и криомедицина. -Киев: Наукова думка, 1975, вып.1, с.64−65.
  35. Л.П., Луговой В. И., Белоус A.M. Значение концентрационных факторов в криоповреждении лизосом. Укр. биох. аднал, 1976, 48, И, с.11−15.
  36. Л.П. Влияние криопротекторов на стабильность лизосом в условиях медленного замораживания. В сб.: Криобиология и криомедицина. — Киев: Наукова думка, 1978, вып.4, с.9−11.
  37. С.С. Консервирование костного мозга. Киев: Здоровье, 1975, 126 с.
  38. Е.М., Хенох М. А., Першина В. П., Александрова В.Н.
  39. Фотолиз дезоксирибонуклеотида в растворах и замороженном состоянии. В сб.: Реакция клеток и их белковых компонентов на экстремальные воздействия. — М.-Л., 1966, с.21−26.
  40. А. Биохимия. М.: Мир, 1975. — 956 с.
  41. С.А. Регуляция биосинтеза информационной FHKв животной клетке. 4. 0 роли гистонов Pi в ингибировании транскрипции повреждающихся последовательностей ДНК. -Мол.биол., 1973, 7, с.124−133.
  42. Г. И. Метод спиновых меток в молекулярной биологии. М.: Наука, 1974. — 255 с.
  43. В.И., Кравченко Л. П. Стабильность лизосомальных мембран при различных режмах замораживания-оттаивания. -Укр.биох.журн., 1976, 48, № 6, с.430−432.
  44. В.И., Кравченко Л. П., Капрельянц А. С. Влияние глубокого замораживания на изолированные лизосомы печени крыс. Цитология, 1977, 19, № 11, с.1288−1291.
  45. В.И., Кравченко Л. П. Механизмы лабилизации лизосом при замораживании-оттаивании. В сб.: Криобиология и криомедицина. — Киев: Наукова думка, 1983, вып. II, с.3−16.
  46. В.Н., Копанкина Е. А., Малышева Л. Ф., Мошковсиий Ю. Ш. Криолиз ДНК. Биофизика, 1966, II, с.726−732.
  47. В.Н., Мошковский Ю. Ш. Исследование криолитической деградации ДНК. I. Криолиз и режим замораживания и оттаивания растворов. Биофизика, 1969, 14, с.219−233.
  48. Ю.Е., Андрусенко В. В. Влияние экзогенной FHK на синтез белков и нуклеиновых кислот в клетках костного мозга после низкотемпературной консервации. В сб.: Криобиология и криомедицина. Киев: Наукова думка, 1975, вып. I, с.77−79.
  49. А.Б., Белоус A.M. Изменение активности ДНК-зависимых FHK-полимераз из печени крыс под вдиянием глицерина, диметилсульфоксида и полиэтиленгликоля-400. Биохимия, 1978, 43, № 7, с.1157−1161.
  50. А.Б., Белоус A.M., Свойства ДНК-зависимой FHK-полимеразы из печени крыс после хранения при минус 25 °C в присутствии глицерина и полиэтиленгликоля-400. Укр. биох.журн., 1978, 50, Ш, с.336−339.
  51. Т.Ф., Микулинский Ю. Е., Моисеев В. А. Влияние полиэтиленоксида на спектры поглощения некоторых глобулярных белков. В сб.: Криобиология и криомедицина. Киев: Наукова думка, 1978, вып.4, с.17−20.
  52. И.М., Горская И. А., Шольц К. Ф., Котельникова А. В. Выделение интактных митохондрий из печени крыс. -В кн.: Методы современной биохимии. М.: Наука, 1975, с.45−47.
  53. Г. А. Влияние осмотического фактора на устойчивость лизосом клеток различных отделов головного мозга крыс. Цитология, 1974, 16, № 8, с.993−998.
  54. Н.Д. Рост и воспроизведение митохондрий. М.: Наука, 1978. — 261 с.
  55. Ф.И. Глубокое замораживание и длительное хранение спермы производителей. Киев: Урожай, 1968. -255с,
  56. Е.Я., Маркова О. П., Шенберг М. Г., Юрченко Т. Н. Задания новой области науки криоморфологии. — Вестник АН УССР, 1976, 6, с. 41 -46
  57. А.П., Протасевич И. И., Евдокимов Ю. М. и др. Компактная форма ДНК в растворе. Мол.биол., 1976, 10, с. 321−325
  58. А.А., Арчаков А. И., Бурмантова О. Н. Изменение активности ферментов эндоплазматической сети в печени крыс при ишемии. Цитология, 1968, 10, № 11, с.1473−1478.
  59. А.А., Тутельян В. А., Кравченко Л. В. К вопросу об оценке стабильности мембран лизосом. Биохимия, 1975, 40, № 3, с.545−551.
  60. А.А., Тутельян В. А. Лизосомы. М.: Наука, 1976. 382 с.
  61. Ю.И., Гулевский А. К., Обозный Э.П., Чеканов
  62. В.П. Влияние полиэтиленоксида с молекулярным весом 400 и температурного режима инкубации на синтез белка и потребление кислорода тканью ксеноклапанов аорты. В сб.: Криобиология и криомедицина. Киев: Наукова думка, 1976, вып.2, с.79−81.
  63. Н.С., Белоус A.M. Введение в криобиологию. Киев: Наукова думка, 1975. 343 с.
  64. Н.С., Белоус A.M., Цуцаева А. А. и др. Низкотемпературное консервирование костного мозга. Киев: Наукова думка, 1976. 287 с.
  65. Н.С., Шраго М. И., Белоус A.M., Калугин Ю. В. Криопротекторы. Киев: Наукова думка, 1978. 204 с.
  66. Н.С., Цариковская Н. Г., Чуйко В. А. Влияние криопротекторов и замораживания на биосинтез белков щитовидной железы. В кн.: Актуальные проблемы криобиологии. Киев: Наукова думка, 1981, с.401−404.
  67. П.Ф. Биологическая статистика. Минск, 1967. -326 с.
  68. Г. А., Соколова М. А., Розен В. Б., Ванюшин Б. В. Взаимодействие дексаметазон-рецепторных комплексов с ядрами печени крысы и с ДНК. Биохимия, 1976, 41, № 12, с.2140−2149.
  69. А.С. Спектрофотометрическое определение суммарного количества нуклеиновых кислот. Биохимия, 1958, 23, с.600−607.
  70. А.С., Гаврилова Л. П. Рибосома. М.: Наука, 1971,254 с.
  71. А.С. 0 структурных основах функционирования рибосом. -Успехи совр.биол., 1974, 77, № 2, с. 155−166.
  72. Справочник химика. 2-е изд.перераб. и доп. М.: Химия, 1965. 1008 с.
  73. А.Е., Севастьянов А. П., Костякина Т. В. Использование глицерина для стабилизации рибосомпри хранении. Известия СО АН СССР (сер.биол.), 1972,2, с.122−129.
  74. И.В., Митряев А. Б., Белоус A.M. Исследование действия низких температур на структурно-функциональное состояние генетического аппарата ядер печени. В кн.: Всес.конф. по холоду: (тез.докл.), Ташкент, 1977, е.39−40.
  75. Н.П. Изучение функционального состояния мембран митохондрий при инкубации срезов коры почки крыс в растворах криопротекторов. В сб.: Криобиология и криомедицина. Киев: Наукова думка, 1975, вып.1, с.62−64.
  76. B.C. Аминоацил тРНК синтетаэная активность субклеточных фракций коры головного мозга. — Биохимия, 1979, 44, Ш, с.1502−1505.
  77. Т.Ю. Эукариотические бесклеточные белоксинтези-рующие системы. -М.: Молек.биол., 1976, 7, с.58−142.
  78. Т.Ю. Бесклеточная белоксинтезирующая система из клеток асцитной карциномы Кребс-2. В кн.: Современные методы в биохимии. — М.: Медицина, 1977, с.358−369.
  79. М.А., Першина В. П., Лапинская Е. М. Влияние глубокого замораживания на белковые растворы. Цитология, 1968, 8, № 6, с.86−87.
  80. А. Методы электронной микроскопии. В кн.: Методы вирусологии и молекулярной биологии. — М.: Мир, 1972, с.410−427.
  81. . Исследование методом электронного парамагнитного резонанса изменений, возникающих в каталазе при замораживании и сублимации. Холодил. техника, 1976, № I, с.44−45.
  82. B.C., Чудинова И. А., Кречетов Г. Д. Методы определения нуклеаз. В кн.: Современные методы в биохимии. — М.: Медицина, 1964, с.267−281.
  83. B.C. Нуклеазы. М.: Медицина, 1968. — 212 с.
  84. М.И. Биологические антифризы и криопротекторы. В сб.: Криобиология и криомедицина. Киев: Наукова думка, 1977, вып. З, с.81−89.
  85. М.И., Бредихина Л. П., Тимченко В. Г. и др. Полиэти-ленооксиды в низкотемпературной консервации эритроцитов. -В сб.: Криобиология и криомедицина. Киев: Наукова думка, 1978, вып.4, с.38−45.
  86. Adams К.Н. Mechanical deformability of biological membranes and sphering of the erythrocyte. Biophys.J., 1973, 3, p.209−217.
  87. Aithal H.H., Kair V.K., Brodia A.P. Alteration of M, Cobac-terium phlei membrane structure on freezing and thawing reversal by heating. Arch.Biochem. and Biophys., 1975, 168, p.122−129.
  88. Allen C., Lee D. Effect of increasing concentrations of salt on the lysosomes of rat liver and Tetrahymena pyri-formis. Biochem.Biophys.Acta, 1972, 288, p.304−311.
  89. ArakJ 0?. Freezing injury in mitochondrial membrane. III. Some factors affecting the inactivation of L-ketoglutarate dehydrogenase complex, in frozen and thawed mitochondria. -bow Temperat.Sci.Biol.Sci., 1975, 33, p.1−9.
  90. Artzatbanov V.Yu., Konstantinov A.A., Sculachev 7.P. Involvement of intramitochondrial proteins in redox: xeactions of cytochrome A. FEBS Lett., 1978, 8?, 2, p.180−185.
  91. Austin S.A., Kay I.E. Deffective initiation on natural messenger RNA by cell-free systems from krebs cells incubated at elevated temperatures. Biochem.Biophys.Acta, 1974, 225." p.468−477.
  92. Barret A. Lysosomal enzymes. Ini Lysosomes laboratory^ Handbook Ed. I. Dingle — Amsterdam: London- North-Holland publ.co. 1972, p.46−136.
  93. Blazyk S.F., Stein S.M. Phase transition in mammalian membranes. Biochem.Biophys.Acta, 1972, 266, p.737−782.
  94. Blobel G.V., Potter R. Relation of ribonuclease and ribo-nuclease inhibitor to the isolation of polysomes from rat liver. Proc.Hat.Acad.Sci.USA, 1966, p.1283−1288.
  95. Bodansky 0. Acid phosphatase. Adv.Clin.Ghem., 1975, 15. p.143−147.
  96. Bogdanowsky D., Hermann W., Schapira G. Presence of a Hew RHA specifcs among the initiation protein factors active in eukaryotes translation. Biochem.Biophys.Res.Communs, 1973, p.25−29.
  97. Cashion L.M., Staenly W.M. Two eukarycitic initiation factors IF-I and IP-XI of protein synthesis that are required to form an initiation complex with rabbit reticulocyte ri~ bosomes. Proc.Nat.Acad.Sci.USA, 1974, Ц, p.436−440.
  98. Cerletti P., Strom R., Giordono M.G. Reactivation of succinic dehydrogenase by phospholipids. Biochem.Biophys. Res. Commune, 1965, IjB, p.259−269.
  99. Chilson O.P., Costello G.A., Kaplan И.О. Effect of freezing on enzymes. Ped.Proc., 1965, 2, pt.3, suppl.15, p.55−65.
  100. Clegg E.D. Preservation by freezing of animal cells and tissues. ASHRAE J., 1975, Ц, p.23−28.
  101. Cohen W.S. The coupling of electron flow to ATP synthesis in pea chloroplasts stored in the presence of glycerol at -70°C. Plant Sci., 1978, Ц, 3−4, p.191−197.
  102. Davidson S., Song S. A thermally induced alteration in ly-sosome membranes: salt permeability at 0 and 37 °C. Biochem.Biophys. Acta, 1975, 375. 2, p.274−275.
  103. Desai J., Sawant P., Tappel A. Peroxidative and radiation damage to isolated lysosomes. Biochem.Biophys.Acta, 1964, 86, 2, p.277−285.
  104. Dunn A.J. The limiting factors of a cell-free protein-synthesizing system from rat brain. Biochem.J., 1970, 166. p.135−141.
  105. Duppel W., Dahl G. Effects of phase transition on the distribution of membrane-associated particles in microsomes.-Biochem.Biophys.Acta, 1976, 426, p.408−415.
  106. De Duve C., Pressman B.C., Gianetto R., et al. Intracellular distribution patterns of enzymes in rat liver tissue. Biochem.J., 1955, 60, p.604−617.
  107. De Duve C. Lysosomes a new group of subcellular particles. Ins Subcellular particles/Ed. by T. Hayashi: U.Y., Roland Press, 1959, p.128−135.
  108. Ferrebee I.W., Billen I.M., Urso W.C., et al. Preservation of radiation recovery factor in frozen marrow. Blood, 1957, 12, p.1096−1100.
  109. Fishbein W., Stowell R. Studies on the mechanism of freezing damage to mouse liver using a mitochondrial enzyme assay. Cryobiology, 1968, 4, p.283−289.
  110. Fishbein W., Griffin I.L. External-internal ice and functional-structural damage in mouse liver mitichondria as a function of cooling rate. Cryobiology, 1975, 12, 6, p.659−673*
  111. Gavrilova I.I., Ivanov L.V., Moiseyev V.A. Investigation of the membrane integrity of human erythrocytes at low temperatures using spin probes. Cryo-Letters, 1981, 2, p.197−200.
  112. Gaye P., Houdebine L., Denamur R. Isolation of active messenger BHA. for a casein from bound polyribosomes of mammary gland. Biochem.Biophys.Res.Communs, 1973, 51, p.637−644.
  113. Gir&is G.R., Nicols D.M. Protein synthesis limited by transferase I. Biochem.Biophys.Acta, 1972, 269, p.465−476.
  114. Greiff D.M., Myers M. Effect of dimethylsulfoxide on the cryotolerance of mitochondria. nature, 1961, 190, p.1202−1206.
  115. Guillory R.I., Racher E. Oxidation phosphorylation inbrown adipose mitochondria. Biochem.Biophys.Acta, 1968, 153, p.490−493.
  116. Haest C.W., Verkleij A.I., Gier I., et al. The effect of lipid phase transitions on the architecture of bacterial membranes. Biochem.Biophys.Acta, 1974, 356, p.17−25.
  117. Hamel E., Hakamoto T. Effect of methanol on the partial reactions of polypeptide chain elongation. Biochemistry, 1972, 11, 21, p.3933−3938.
  118. Hechter 0. Role of water structure in the molecular organization of cell membranes. Fed.Proc., 1965, 24, Suppl. 15, p.91−102.
  119. Heber V.W., Santarius K.A. Loss of adenosine triphosphate synthesis caused by freezing and its relationships to hardiness problems. Plant.Physiol., 1964, 39, p.712−719.
  120. Heber V.W. Freezing injury in relation to loss of enzymes activities aand protection against freezing. Cryobiolo-gy, 1968, 3, p.188−201.
  121. Hem E. Freezing of rat lymphocytes. I. The effect of dime thy lsulf oxide and freezing on the phytohemaglutininand poke weed mitogen-responding lymphocyte Bubpopula-tion. Cryobiology, 1976, 13, p.134−141.
  122. Henderson W.D., Angeloff L. Post-freeze-thaw viabilities of spleen slices by measurement of nucleic acid and protein synthesis. Cryobiology, 1969, 6, 3, p. 219−224.
  123. Henderson W.D. Cold injury and oxidative phosphorylation. Cryobiology, 1970, 2, 5, p.531−582.
  124. Henrickвen 0., Robinson E.A., Maxwell E.S. Interaction of guanosine nucleatides with elongation factor.2.
  125. Equilibrium dialysis studies. J.Biol.Chem., 1975, 250. 2, p.720−724.
  126. Hertz R., Balenholz V. Permeability and integrity properties of lecitine-sphingomyelin liposomes. Chem. and Phys. Lipids, 1975, 15, p.138−147.
  127. Higashi K., Buch M. Preservation of rapidly synthesized ribonucleic acid of high molecular weight in frozen nuclei of rat liver. Biochem.Biophys.Acta, 1965, 103, p.339−341.
  128. Higashi K., Kudo H. f Kashiwagi K. Specific precipitation of catalase-synthesizing ribosomes by anti-catalase antiserum. J.Biochem., 1972, 71, p.463−470,
  129. Hiyachi F., Buech H. Preservation of radiation recovery factor in frozen marrow. Blood, 1965, 12, p.1096−2005.
  130. Hunt T., Hunter Т., Munro A. Control of haemoglobin synthesis- rate of translation of the messenger UNA for the and chains. J.Mol.Biol., 19&9, 43, p.123−133.
  131. Hunter A.R., Komer A. The response of rat liver polysomes to added homopolynucleotides: the removal of inactive ribosomes. Biochem.Biophys.Acta, 1969, 179, p.115−118.
  132. Igakashi K. Inhibition of polypeptide synthesis by tRHA fractions in rat liver cell-free system. Biochem. J., 1975, 77, p.1325−1329.
  133. Ulan I., Patel N. Mechanism of gene expression in Te-nebrio molitor. Juvenile hormone determination of translational control transfer ribonucleic acid and enzyme. J.Biol.Chem., 1970, 245, p.1275−1281.
  134. Inoue K. Permeability properties of liposomes prepared from dipalmitoyl lecitine dimyristoyllecitin, egg lecithin, rat liver lecithin and beef brain spingomye-lin. Biochem.Biophys.Acta, 1974, 339, p.390−397.
  135. Kaempfer R. Initiation factor IF:3 a specific inhibitorof ribosomal subunit association. J.Mol.Biol., 1972, 71, p.583−598.
  136. Kennedy D.S., Bester A.S., Heywood M. The regulation of protein synthesis by translational control RKA. Biochem.Biophys. Res. Commun., 1974, 61″ 2, p.415−423.
  137. Khan A. W", Davidkova E., Van den Berg L. On cryodenatu-ration of chicken myofibrillar protein. Cryobiology, 1968, ?, 4, p.184−188.
  138. Kleeman W., McConnel H.M. Lateral phase separation in Escherichia coli membranes. Biochem.Biophys.Acta, 1976, 417, p.206−211.
  139. Klingeler M., Ricecio P., Schmiedt B.,.Grebe K. Characterization of the ADP/ATP carrier in mitochondria. In: Membrane Proteins Trans, and Phosphorylat., Amsterdam e.a., 1974, p.229−243
  140. Knight S.C., Farrant J., O’Bien I. In defence of granulocyte preservers. Lancet, 1975, 1, p.929−934.153″ Koenig G. Lysosomes in the nervous system. Lysosomes in Biol, and Pathol., 1969, 2, p.111−162.
  141. Kruijff В., Cullis P.R., Radda G.K. Differential scanining calorimetry and 3 P13MR studies on sonicated and unsonicated phosphatidylcholine liposomes, Biochem. Biophys. Acta, 1975, 406, p.6−13.
  142. Kyner D., Zabos P., Levin D.H. Inhibition of protein chain initiation in eukaryotes by deacylated tRHA and its reversibility by spermine. Biochem.Biophys.Acta, 1973, 324, p.386−391.
  143. Lawarczeck R., Lainosho M., Chan S.I. The formation and ennealing of structure defects in lipid bilayer vesicles, Biochem.Biophys.Acta, 1976, 443, p.313−319.
  144. Lee D. The effect of dimethylsulfoxide on the permeability of the lysosomal membrane. Biochem.Biophys.Acta, 1971, 233, p.619−623.
  145. Lengyel P. In: Ribosomes/Eds. by Homura N., Tissieres A., Lengyel P. N.Y. Cold Spring Harbor, 1974, p.13−51.
  146. Letnansky K. Preparation and characterization of 80S ri-bosomes of ascites tumor cells active in polypeptide synthesis. Cancer Res., 1972, 32, p.2633−2642.
  147. Lovelock I.E. The haemolysis of human red blood cells byfreezing and thawing. Biochem.Biophys. Act a, 1953, 10, p.414−426.
  148. Lovelock I.E., Bishop W.H. Prevention of freezing damage of living cells by dimethylsulfoxide. Nature, 1959, 183, p.1394−1395″
  149. Lowry 0., Rosenbough U., Parr A. m Randal R. Protein measurement with the folin phenol reagent. J.Biol.Chem., 1951, 193, p.341−349.
  150. Lusena C.V. Release of enzyme from rat liver mitochondria by freezing. Canad. J.Biochem., 1965, 43, p.1787−1798.
  151. Luyet B.I., Rapatz G.L., Gehenic P.M. On the mode of action of rapid cooling in the preservation of erythrocytes in frozen blood. Biodynamica, 1963, 9, p.95−101.
  152. Malinin T. Injury of human polymorphonuclear granulocytes in the presence of cryoprotective agents. Cryobiology, 1972, 2." 2″ P.123−130.
  153. Mazur P. Kinetics of water loss from cell at subzero temperatures and likehood of intracellular water. J. Gen.Physiol., 1963, 47, p.2−15.
  154. Mazur P. Cryobiology. The freezing of biological systems. Science, 1970, 168, p.939−942.
  155. Mendelson I., Anderson K. Rat mammory gland nuclear RHA polymerases in late pregnancy and lactation. Biochem. Biophys. Acta, 1973, 299, p.576−583.
  156. Meryman H.T. Modified model for the mechanism of freezing injury in erythrocytes. Hature, 1968, 218, p.333−336.174* Meryman H.T. Cryoprotective agents. Gryobiology, 1971, 2, p.173−183.
  157. Meryman H.T. Osmotic stress as a mechanism of freezing injury. Cryobiology, 1971, 8, p.489−496.
  158. Meryman H.I. Freezing injury and its prevention in living cells. Ann.Rev.Biophys.Bioeng., 2″ 4, p.341−363.
  159. Merrick W.C., Anderson W.F. Purification and characterization of homogeneous protein synthesis initiation factor MI from rabbit synthesis reticulocytes. J.Biol. Chem., 1975, 250, p.1107−1126.
  160. Mironescu S. Hyperosmotic injury in mammalian cells.
  161. Survival of CHO cells in unprotected and DMSO treated cultures. Cryobiology, 1977, 14, p.451−460.
  162. Mosimann W., Furlen M., Beck E.A., Bucher V. Zellkonser-vierung durch tiefkiihlung. Schueiz ed. Wschr., 1972, 102. 44, p.1600−1602.
  163. Nordmann I*, Nordmann R., Gauohery 0. Determination de ljactivite dehydrogenasique des mitochondries a 1* aide du chlorure de 2,3,5-triphenyltetrazolium. Bull.Ste.Chim. Biol., 1951, 22, 11−12, p.1826−1835.
  164. Oberg B.P., Shatkin A.I. Initiation of picoxnavirus protein synthesis in asoites cell extracts* Proc.Hat.Acad. Sci. USA, 1972, 69, p.3589−3593.
  165. Orr C.W., Yoshikawa-Pukada M. t Eber I.D. Potassium: Effect on DNA synthesis and multiplication of body hamster kidney cells. Proc.Hat.Acad.Sci.USA, 1972, 69, p.243−251.
  166. Pain V.M. Influence of streptozotocin diabets on the ability of muscle cells sap to support protein synthesis by ribosomes in cell-free systems. Biochim.Biophys.Acta, 1973, 308, p.180−187.
  167. Pain V.M., Henshaw E.C. Initiation of protein synthesis in enrlich ascites tumor cells. Eur.J.Biochem., 1975, 57, p.335−342.
  168. D.P. Цит. no Meryman H.T., Cryobiology, London, 1966, p.144.
  169. Persidsky M.P., Ellett M.H. Lysosomes and cell cryoinju-ry. Cryobiology, 1971, 8, 4, p.345−349.
  170. Pederson Т., Robbins E. RITA synthesis in Hela cells. Pattern in hypertonic medium its similarity to synthesis during 62-prophase. J.Cell.Biol., 1970, 47, p.734−740.
  171. Pe term an M .1″., Pavlovec A., Hamilton M.G. Effects of agents that influence hydrogen binding on the structure of rat liver ribosomes. Biochemistry, 1972, 11., 21, p.3925−3933.
  172. Picciano D.J., Prichard P.M., Merrick W.C., et al. Isolation of protein synthesis initiation factors from rabbit liver. The Journal of Biological Chemistry, 1973, 248, p.204−214.
  173. Raison I.E., Lyons I.M., McHlorn I.E., Keith A.D. Temperature-induced phase changes in mitochondrial membranes detected by spin labelling. J.Biol.Ghem., 1971, 246. p.4036−4046,
  174. Raison I.E., Lyons I.M., Thomson W.W. The influence ofmembranes on the temperature-induced changes in the kinetics of some respiratory enzymes of mitochondria. -Arch.Biochem.Biophys., 1971, 142, p.83−90.
  175. Rouke A.W., Heywood S.M. Myosin synthesis and specifity of eukaryotic initiation factors. Biochemistry, 1972, 11, p.2061−2066.
  176. Rowe A. Biochemical aspects of cryoprotective agents in freezing and thawing. Cryobiology, 1966, 3, p.12−18.
  177. Rapniak H.I.R., Quincey R.V. Mechanism of action of a microsomal inhibitor of protein synthesis potentiated by oxidized glutatione. Biochem.J., 1973, 163, p.335−342.
  178. Schell P.G., Vadehra D.V., Baker R.C. Lysosomal and mitochondrial enzymes in avian muscle. Comp.Biochem. and Biophys., 1974, 1348, p.285−293.
  179. Schreir Ш. Н., Staehelin T. Initiation of eukaryotic protein synthesis (Met-tRNAf40S ribosome). Initiation complex catalysed by purified initiation factors in the absence of mRNA. Nature, New Biol., 1973, 242, p.35−38.
  180. Schnaitman C., Greenawalt I.W. Enzymatic properties ofthe inner and outer membranes of rat liver mitochondria. -J.Cell Biology, 1968, 38, p.158−175.
  181. Scornick O.A., Hoagland M.B., Pfefferkorn L.G., Bishop E. Inhibitors of protein synthesis in rat liver microsome fractions. J.Biol.Chem., 1967, 242, 1, p.131−139.
  182. Sherman I.K. Survival of higher animal cells after the formation and dissolution of intracellular ice. Anat. Res., 1962, 144, p.171−190.
  183. Sherman I.K., Marecek R.L. Freeze-thaw induced structural alteration of mitochondria in renal epithelical cells.-Cryobiology, 1964, 1, p.47−51.
  184. Sherman I.K., Kim K.S. Correlation of cellular ultrastruc-ture before freezing, after thawing, while frozen in assessing freeze-thaw-induced injury. Cryobiology, 1967, 1, 2, p.401−407.
  185. Sherman I.K. Freeze-thaw-induced latent injury as a phenomenon in cryobiology. Cryobiology, 1967, 2, p.407−413.
  186. Sherman I.K. Freeze-thaw-induced latent injury in cells of the renal cortex. Cryobiology, 1969, 6, 2, p.98−104.
  187. Sherman I.K. Correlation in cryo-injury of mitochondrial ultrastrueture with respiratory control ratio, cytochrome oxidase activity and rate of tissue oxygen consumption. -Cryobiology, 1970, p.581−586.
  188. Shikama V., Yamazaki I. Denaturation of catalase by freezing and thawing. Nature, 1961, 190, p.83−85.
  189. Siekevitz P., Palade G.E. A cytochemical study on the pancreas of the guinea pig. 5*In vitro incorporation of leucine-1-C1^" into the chymotrypsinogen of various cell fractions. J.Biophys.Biochem.Cytol., 1960, 7, p.619−630.
  190. Smith R.J., Duerksen I.D. Glycerol inhibition of purified and chromatin-associated mouse liver hepatoma RNA polymerase II activity. Biochem.Biophys.Res.Commun., 1975, 67, p.916−922.
  191. Smith R.I., Henshaw E.C. Binding of Met-tRNA^ to native and deprived 40S ribosomal subunits. Biochem.J., 1975, 14, p.1060−1067.
  192. Spirin A.S., Lishnevskaya E.B. Effect of non-ionic agents on the stability of association of ribosomal subpartio-les. PEBS Lett., 1971, 1Д, 2, p.114−116.
  193. Sprechman L.M., Vernon M.I. Hemoglobin synthesis at elevated temperatures. J.Biol.Chem., 1972, 247, p.5004−5009.
  194. Starkweather W.H., Korpp L.P., Spencer H., Likas P. The preservation of erythrocytes enzyme activity during freezing and thawing. Cryobiology, 1968, 5, p.256−264.
  195. Steichman L., Avi-Dor I. The effect of osmotic shock on swelling pattern and respiratory control of rat liver mitochondria. Biochem.J., 1967, 104, p.71−77.
  196. Stowell R.E., Young D.E., Arnold E.A., Trump B. Structural, chemical, physical and functional alterations in the mammalian nucleus following different conditions of freezing and thawing, Fed. Proc, 1965, 24, p.3−15.
  197. Takanami M, A stable ribonucleoprotein for amino acid incorporation. Biochim.Biophys.Acta, 1960, 39, p.318−326.
  198. Tanaka Т., Ogata K. Preferential synthesis of arginase by free polysomes from rat liver, J.Biochem., 1971, 70, p.693−697.
  199. Tanaka Т., Ogata K. Two classes of membrane-bound riboso-mes in rat liver cells and their albumin synthesizing activity. Biochem.Biophys.Res.Communs., 1972, 49, p, 1069−1074.
  200. Tappel A. Effects of low temperatures and freezing on enzymes and enzyme systems. In: Cryobiology, Ed. by H.F.Meryman, H.Y. and London, Acad. Press, 1966, p.163−176.
  201. Tappel A. Lysosomal enzymes and pathology. Lysosomes in Biol, and Pathol., 1969, 2, p.207−240.
  202. Teeney R.E. A biological antifreeze. J.Amer.Sci., 1974, 62, p.612−624.
  203. Trump B.E., Young D.E., Arnold E.A., Stowell R. The effect of freezing and thawing on the structure, chemical constitution and function of cytoplasmic structure. -Ped.Proc., 1965, 24, p.31−44.
  204. Tsutchiya Y., Honomura Y., Matsumoto I.I. Prevention of freeze denaturation of carp actomyosin by sodium glutama-te. J.Biochem., 1975, Ц" 4, p.853−862.
  205. Vassart G., Dumont I.E. Identification of polysomes synthesizing thyroglobulin. Europ.J.Biochem., 1973, 32, p.322−330.
  206. Walton G.M., Gill G.XT. Regulation of ternary (Met-tRNAf-GTP-eukaryotic initiation factor 2) protein synthesis initiation complex formation by the adenylate energy charge. Biochim.Biophys.Acta, 1976, 418(2), p.195−203.
  207. Watson B.E., Griffiths D. Ihe effect of temperature on the energies of activation of the respiratory enzymes of Saccharamyces cervial. Biochem.J., 1975, 146, p.401−407.
  208. Weiner H.D., Lu M.I., Rossot M. Interactions of DMSO with lipid and protein monolayers. J.Pharm.Sci., 1972, 61, p.1098−1107.
  209. Weis S., Armstrong I.A. Structural changes in mammalian cells associated with cooling to -79°C. J.Biophys. and Biochem.Cytol., 1960, 7, p.673−681.
  210. Wunderlich P., Wallach D.P.H., Speth C. Differential effects of temperature in the nuclear and plasma membranes of lymphoid cells. A study by freeze-etch-electron microscopy. Biochem.Biophys.Acta, 1974, 373, p.34−42.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!