Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Роль перекисного окисления липидов в регуляции систем поддержания клеточного гомеостаза у растений при стрессовых воздействиях

ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

В настоящее время проблема механизмов регуляции систем поддержания гомеостаза в клетках растений является недостаточно изученной. Выполнен ряд работ, посвященных исследованию скорости ПОЛ и активности антиоксидантов при различных видах стресса (Калашников и др., 1992, 1999; Donahue et al., 1997; Dat et al., 1998; Zhou, Leul, 1999; Sairam et al., 2000 и др.). Однако, в большинстве из них… Читать ещё >

Роль перекисного окисления липидов в регуляции систем поддержания клеточного гомеостаза у растений при стрессовых воздействиях (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • 1. Обзор литературы
    • 1. 1. Активные формы кислорода как инициаторы перекисного окисления липидов
    • 1. 2. Антиоксидантная система защиты
  • 2. Постановка опыта и методика анализов
    • 2. 1. Постановка опыта
    • 2. 2. Методика анализов
      • 2. 2. 1. Выделение хлоропластов
      • 2. 2. 2. Оценка структурных особенностей хлоропластов выделенной фракции
      • 2. 2. 3. Выделение плазмалеммы
      • 2. 2. 4. Определение содержания диеновых конъюгатов (ДК)
      • 2. 2. 5. Определение активности глутатионредуктазы (ГР)
      • 2. 2. 6. Определение активности супероксиддисмутазы (СОД)
      • 2. 2. 7. Определение активности Н -АТФазы
      • 2. 2. 8. Выделение хроматина и определение протеинкиназной активности
      • 2. 2. 9. Определение белка
      • 2. 2. 10. Математическая обработка полученных результатов
  • 3. Результаты и их обсуждение
    • 3. 1. Влияние теплового шока на перекисный гомеостаз мембран и его роль в регуляции активности АТФазы плазмалеммы
    • 3. 2. Влияние низкомолекулярных антиоксидантов на перекисное окисление липидов мембран и активность КГ-АТФазы плазмалеммы
    • 3. 3. Влияние параквата как модели действия теплового шока на перекисный гомеостаз мембран и активность
  • Н^-АТФазы плазмалеммы
    • 3. 4. Возможное участие продуктов перекисного окисления в салицилат-индуцированной устойчивости растений к тепловому шоку

Актуальность проблемы.

При стрессовых воздействиях у растений происходит комплекс разнообразных изменений, которые нередко приводят к различным внутриклеточным и тканевым функциональным нарушениям. В этих условиях для выживания и обеспечения жизнедеятельности крайне важным является функционирование систем поддержания гомеостаза. Исследование молекулярных механизмов формирования устойчивости к действию неблагоприятных факторов среды представляет собой одну из наиболее актуальных проблем, решение которой поможет справиться с задачей повышения сопротивляемости растений к стрессорам. Это особенно важно в последнее время в связи с обострением экологического кризиса.

Поддержание клеточного гомеостаза у растений при влиянии различных внешних факторов обеспечивается работой целого ряда защитных систем. К числу важнейших относится система антиоксидантной защиты, участвующая в протекции против окислительных повреждений (Кения и др., 1993; Alscher et al., 1997; Jimenez et al., 1998; Coppola, Ghibelli, 2000; Horemans et al., 2000; Schafer, Buetter, 2001). Известно, что активация процесса перекисного окисления липидов мембран (ПОЛ), протекающего в норме на определенном стационарном уровне и необходимого в целом для жизнедеятельности, является одной из наиболее ранних реакций на действие стрессора (Барабой, 1991; Smirnoff, 1993; Курганова и др., 1997). Повышение скорости ПОЛ вызывает серьезные повреждения мембран, приводит к развитию физиологических изменений на уровне всей клетки (Владимиров, Арчаков, 1972; Владимиров, 1987; Тарчевский, 1992; Владимиров, 2000, I, II). В связи с этим, в условиях стресс-воздействия для сдерживания развития окислительных процессов необходимо быстрое включение антиоксидантных ресурсов. В поддержании общего гомеостаза клеток растений огромное значение отводится работе транспортных АТФаз, особенно Н-АТФазе плазматической мембраны, являющейся активной компонентой создания электрохимического потенциала (ДцН) и его регуляции в условиях стресса, а также контролирующей внутрии внеклеточный рН (Полевой, 1980; Michelet, Boutry, 1995; Опритов, 1998; Палладина, 1999). В индукции ответа и формировании системной устойчивости к действию стрессового фактора существенная роль принадлежит различным протеинкиназам, регулирующим степень фосфорилирования белков, особенно протеинкиназам, осуществляющим модификацию регуляторных факторов генома (Stone, Walker, 1995; Тарчевский, 2000; Холл и др., 2002).

В настоящее время проблема механизмов регуляции систем поддержания гомеостаза в клетках растений является недостаточно изученной. Выполнен ряд работ, посвященных исследованию скорости ПОЛ и активности антиоксидантов при различных видах стресса (Калашников и др., 1992, 1999; Donahue et al., 1997; Dat et al., 1998; Zhou, Leul, 1999; Sairam et al., 2000 и др.). Однако, в большинстве из них не рассматривались быстрые ответные изменения перекисного гомеостаза, так как эксперименты проводились при достаточно продолжительных экспозициях. Имеются работы по изучению уровня Н±АТФазной активности плазмалеммы при действии различных стрессовых факторов на растения (Kumar et al., 1996; Yan et al., 1998; Fernandes et al., 2000; Zheng et al, 2000). В то же время, механизмы регуляции протонной помпы в стрессовых условиях до сих пор во многом остаются неясными. Наконец, малоизученным остается и вопрос об изменении активности некоторых систем, задействованных в формировании системной устойчивости растений к стрессорам, в частности, ассоциированных с хроматином протеинкиназ (Stone, Walker, 1995; Селиванкина и др., 1998).

Как известно, перекисное окисление липидов может оказывать существенное влияние на жизнедеятельность клетки, в частности, изменять свойства мембран, активность мембранно-связанных ферментов, участвовать в регуляции клеточного деления, индукции транскрипции определенных генов (Anderson et al., 1998; Ruter, Tyrrell, 1998; Morel, Barouki, 1999; Desikan et al., 2000), синтезе различных соединений, в том числе и физиологически активных (Барабой, Чеботарев, 1986; Мерзляк, 1989; Leon et al., 1995). Недавно появились предположения и о сигнальной роли продуктов ПОЛ и активных форм кислорода при стрессе (Барабой, 1991; Camp et al., 1998; Курганова и др., 1999; Desikan et al., 2000; Тарчевский, 2000; Orozco-Cardenas et al., 2001). В связи с этим представляется весьма вероятной возможность участия ПОЛ в регуляции активности систем поддержания гомеостаза клеток растений.

Цель и задачи исследования

.

Цель работы состояла в определении изменений состояния перекисного окисления липидов мембран при стрессовых воздействиях и их роли в регуляции ферментативных систем, участвующих в поддержании гомеостаза клеток растений.

Для достижения поставленной цели были поставлены следующие задачи:

1. Определить изменения, происходящие при тепловом шоке в перекисном гомеостазе мембранпроверить возможность регуляторного воздействия липопероксидации на активность Н-АТФазы плазмалеммы.

2. Исследовать влияние низкомолекулярных антиоксидантов на перекисный гомеостаз мембран и определить роль этих соединений в изменении чувствительности ферментов антиоксидантной системы и Н±АТФазы плазмалеммы растений к последующему тепловому шоку.

3. Исследовать изменения уровня ПОЛ, активности ферментативных антиоксидантов хлоропластов и Н±АТФазы плазмалеммы при обработке растений паракватом, как модели действия теплового шока.

4. Определить возможность участия перекисного окисления липидов в индуцированной салициловой кислотой устойчивости растений к тепловому шоку.

5. Выявить изменения активности ассоциированных с хроматином протеинкиназ при тепловом шоке. Основные положения, выносимые на защиту:

Перекисное окисление липидов посредством запуска быстрых стрессовых реакций участвует в регуляции систем, обеспечивающих поддержание гомеостаза клеток растений при неблагоприятных условиях.

При воздействии стрессоров (теплового шока, параквата) происходит быстрый подъем уровня ПОЛ, который способствует инициации ответных реакций, приводящих к стимуляции активности ферментов защитной антиоксидантной системы, сдерживающих развитие окислительных процессов.

Изменение скорости липопероксидации относится к числу факторов, оказывающих быстрое и неспецифическое регуляторное влияние на It-АТФазу плазмалеммы, назначение которого состоит, вероятно, в поддержании мембранного потенциала и рН внутренней среды в экстремальных условиях.

В условиях сниженного уровня перекисного окисления при гипертермии за счет предобработки растений низкомолекулярными антиоксидантами происходит уменьшение активности ферментативных антиоксидантов хлоропластов и НАТФазы плазмалеммы.

Тепловой шок вызывает активацию ассоциированных с хроматином протеинкиназ, примерно в тот же промежуток времени, что и развитие ПОЛ при воздействии теплового шока, параквата и салициловой кислотыиндуктора системной устойчивости растений. Научная новизна.

Получены новые данные, свидетельствующие об участии перекисного окисления липидов в регуляции систем гомеостатирования клеток растений в условиях стресса.

Установлено, что при воздействии теплового шока, параквата, происходит усиление перекисного окисления липидов мембран (хлоропластов и плазмалеммы), а также, изменение активности ферментов антиоксидантной защиты хлоропластов и НГ-АТФазы плазмалеммы, причем, при достаточно коротких экспозициях — до 60 минут.

Экспериментально обосновано, что предобработка растений низкомолекулярными антиоксидантами изменяет состояние перекисного гомеостаза мембран и активности Н±АТФазы плазмалеммы в условиях последующего теплового шока.

Впервые обнаружено регуляторное влияние перекисного окисления липидов на активность Ь^-АТФазы плазмалеммы и участие ПОЛ в изменении активности ферментативных антиоксидантов в стрессовых условиях.

Выявлен временный подъем при тепловом шоке (к 30 минутам) активности ассоциированных с хроматином протеинкиназ.

Обнаружено, что обработка салициловой кислотой изменяет перекисный гомеостаз хлоропластов, предварительное инкубирование растений с салицилатом оказывает протекторное действие на ПОЛ при последующей гипертермии.

Теоретическая и практическая значимость.

Полученные данные важны для понимания механизмов регуляции систем, обеспечивающих поддержание гомеостаза клеток растений при стрессовых воздействиях. Результаты проведенных исследований дают возможность рассматривать перекисное окисление липидов как одну из причин изменения активности этих систем, позволяющей растениям противостоять неблагоприятным условиям. Это открывает новые функции процесса липопероксидации и перспективы дальнейшего изучения его роли в жизнедеятельности клетки. Знания о механизмах регуляции систем поддержания гомеостаза могут позволить выработать новые подходы к повышению устойчивости растений при влиянию неблагоприятных факторов. Апробация работы.

Основные результаты работы доложены на IV Пущинской конференции молодых ученых (Пущино, 1999), IV съезде ОФР России (Москва, 1999), 9 международной конференции по фундаментальным наукам среди студентов и аспирантов «Ломоносов-2000» (Москва, 2000), International Workshop in scanning probe microscopy (Nizhny Novgorod, 2001), 2-ой международной научной конференции студентов и молодых ученых «Актуальные проблемы современной науки» (Самара, 2001), 6-й нижегородской сессии молодых ученых (Нижний Новгород, 2001), международной конференции «Актуальные вопросы экологической физиологии растений в XXI веке» (Сыктывкар, 2001), International symposium «Plants under Environmental Stress» (Moscow, 2001), VI международной конференции «Биоантиоксидант» (Москва, 2002). Публикации.

По материалам диссертации опубликовано и направлено в печать 17 работ.

Структура и объем диссертации

.

Диссертация состоит из введения, обзора литературы, методов исследований, результатов исследований и их обсуждения, заключения, выводов и списка литературы (239 наименований, в том числе 103 иностранных). Работа изложена на 152 страницах, содержит 42 рисунка.

ВЫВОДЫ.

1. Выявлено, что тепловой шок вызывает существенные изменения в перекисном гомеостазе мембран: наблюдается увеличение уровня ПОЛ, в ответ на которое происходит активация ферментов защитной антиоксидантной системы. ПОЛ хлоропластов и плазмалеммы изменяется в целом однотипно, хотя и различается по абсолютной величине. Усиление перекисного окисления липидов плазмалеммы сопровождается увеличением активности Н4-АТФазы, что предполагает наличие взаимосвязи между уровнем липопероксидации и активностью фермента.

2. Установлено, что влияние низкомолекулярных антиоксидантов проявляется в уменьшении скорости перекисного окисления липидов и изменении активности ферментативных антиоксидантов хлоропластов. Предобработка растений одним из низкомолекулярных антиоксидантов снижает как уровень ПОЛ мембран, так и активность ферментов антиоксидантной защиты хлоропластов и Н±АТФазы плазмалеммы при последующем тепловом шоке, что может свидетельствовать об участии перекисного окисления в изменении активности этих ферментов в условиях гипертермии.

3. Показано, что прооксидант паракват действует аналогично тепловому шоку, вызывая увеличение уровня ПОЛ мембран, изменение активности ферментов антиоксидантной системы хлоропластов и НГ-АТФазы плазмалеммы, что подтверждает регуляторное влияние липопероксидации на активность исследуемых ферментов.

4. Предобработка салициловой кислотой оказывает защитный эффект на растения, что выражается в уменьшении ПОЛ при последующем тепловом шоке. Стабилизация перекисного окисления связана, по-видимому, с более ранней активацией супероксиддисмутазы и повышенным уровнем активности глутатионредуктазы.

5. При гипертермии происходит всплеск активности ассоциированных с хроматином протеинкиназ, примерно в тот же промежуток времени, что увеличение скорости ПОЛ и активности ферментативных антиоксидантов под влиянием перечисленных факторов. Предполагается участие перекисного окисления липидов в регуляции ферментативных систем поддержания гомеостаза за счет запуска быстрых реакций формирования стрессового ответа.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

.

Проведенные исследования показали, что влияние стрессора (теплового шока, параквата) вызывает быстрое увеличение скорости ПОЛ (до 60 минут воздействия). Одновременно наблюдается повышение активности систем, способствующих нормализации клеточного гомеостаза, в частности, ферментов антиоксидантной системы и Н4-АТФазы плазмалеммы. Модификация уровня ПОЛ низкомолекулярными антиоксидантами изменяет ответную реакцию этих ферментов на тепловой шок. При гипертермии происходит всплеск активности ассоциированных с хроматином протеинкиназ, оказывающих регулятор ное воздействие на геном и участвующих в формировании общей устойчивости к действию неблагоприятных факторов. Причем, активация протеинкиназ наблюдается примерно в тот же промежуток времени, что и развитие ПОЛ при тепловом шоке, обработке растений паракватом и физиологически-активным соединением — салициловой кислотой, являющейся индуктором системной устойчивости растений. Совокупность полученных результатов позволяет заключить, что перекисное окисление липидов является одним из факторов регуляции ферментативных систем, участвующих в поддержании гомеостаза клеток растений при неблагоприятных воздействиях. Механизм такой регуляции может состоять в опосредованном ПОЛ изменении внутренней среды, запускающем цепь процессов формирования быстрой стрессовой реакции.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Н.Г., Радюк М. С. Исследование ультраструктуры хлоропластов из листьев фасоли (Phaseolus vulgare L.), обработанных 5-аминолевулиновой кислотой и 2,2'-дипиридилом // Докл. АН БССР. 1989 Т. 33. № 5. С. 471 474.
  2. А.А. Активные формы кислорода и иммунитет растений // Успехи современной биологии. 1991. Т. 111. Вып. 5. С. 722−737.
  3. Аверьянов, А А., Лапикова В. П., Николаев О. Н., Степанов А. И. Зависящая от активированного кислорода защита риса от пирикуляриоза с помощью рибофлавина и розеофлавина // Биохимия. 2000. Т. 65. Вып 11. С. 15 301 537.
  4. В.Г., Клечковская Е. А., Молодченкова О. О., Вовчук С. В. Изменение протеиназно-ингибиторной системы озимой пшеницы под действием салициловой кислоты и Fusarium Физиология растений. 2000. Т. 47. № 2. С. 210−215.
  5. Т.В., Балагурова Н. И., Титов А. Ф. Влияние локального прогрева на тепло,-холодо и солеустойчивость клеток листа и корня растений // Физиология растений. 1999. Т.46. № 2. С. 199−123.
  6. Т.В., Балагурова Н. И., Титов А. Ф., Мешкова Е. А. Повышение теплоустойчивости листьев при локальном прогреве проростков // Физиология растений. 2001. Т.48. № 4. С. 584−588.
  7. Ю.Барабой В. А. Механизмы стресса и перекисное окисление липидов // Успехи современной биологии. 1991. Т. 111. Вып. 6. С. 923−931.
  8. П.Барабой В. А., Чеботарев Е. Е. Проблема перекисного окисления в радиобиологии//Радиобиология. 1986. Т. 26. Вып. 5. С. 591−597.
  9. О.Б., Гриффите В. Т., Тимофеев Л. Н., Ковалев Ю. В., Литвин Т. Ф. Об участии свободных радикалов в реакции фотовосстановления протохлорофиллида до хлорофиллида в искусственных пигмент-белковых комплексах // Биохимия. 2001. Т.66. Вып.2. С. 217−222.
  10. Г. Н., Жерелова О. М., Катаев А. А. Ионные каналы клеток харовых водорослей // Биофизика. 1987. Т. 32. Вып. 6. С. 1011−1028.
  11. М.Болдырев А. А. Определение неорганического фосфата // Транспортные аденозинтрифосфатазы. Современные методы исследования / Под ред. А. А. Болдырева. М.: Изд-во МГУ. 1977. С. 179−181.
  12. Т.А., Бугадже С. М., Мешкова И. В., Власов П. В. Тепловой шок повышает устойчивость растений к УФ-Б облучению. 1. Рост, развитие и водообеспеченность тканей // Физиология растений. 2001. Т.48. № 4. С. 589−595.
  13. Т.А., Бугадже СМ., Ракитин В. Ю., Власов П. В., Кузнецов Вл.В. Тепловой шок повышает устойчивость растений к УФ-облучению. 2. Выделение этилена и С02 // Физиология растений. 2001. Т. 48. № 5. С. 733 738.
  14. П.Бурханова Э. Ф., Федина А. Б., Кулаева О. Н. Сравнительное изучение влияния салициловой кислоты и (2'-5')-олигоаденилатов на синтез белка в листьх табака при тепловом шоке // Физиология растений. 1999. Т.46. № 1. С. 16−22
  15. А.В., Тюрин-Кузьмин А.Ю., Вандышев Д Б. Влияние высокого давления на процессы индуцированного перекисного окисления липидов в мембранах липосом //Биохимия. 1994. Т. 59. Вып. 5. С. 720−724.
  16. А.П. Математическая модель возможного триггера обратимого включения режима стресса у растений // Физиология растений. 2001. Т. 48. № 1. С. 124−131.
  17. А.П., Курганова Л. Н., Ручкова О. В. Влияние теплового шока на белоксинтезирующую систему листьев гороха // Биохимия. 1997. Т. 62. Вып. 5. С. 725−730.
  18. А.П., Лобов В. П., Олюнина Л. Н. Изменение содержания фитогормонов в ответ на реакцию растений при тепловом шоке и в период его последствия // Физиология растений. 1998. Т.45. № 5. С. 709−715.
  19. ТВ., Веселовский В. А., Чернавский Д. С. Стресс у растений (Биофизический подход). М.: Изд-во Моск. ун-та. 1993. 144 с.
  20. В.А. Надежность растительной клетки и стресс // Надежность и гомеостаз биологических систем. Киев: Наукова думка. 1987. С. 96−100.
  21. Ю. А. Биологические мембраны изапрограммированная смерть клетки // Соросовский образовательный журнал. 1999. Т.6 № 9. С. 2−9.
  22. Влади миров Ю. А. Свободные радикалы в биологических системах // Соросовский образовательный журнал. 1999. Т.6. № 12. С. 13−19.
  23. Влади миров Ю. А. Свободнорадикальное окисление липидов и физические свойства липидного слоя биологических мембран // Биофизика. 1987. Т. 32. Вып. 5. С. 830−841.
  24. Ю.А., Арчаков А. И. Перекисное окисление липидов в биологических мембранах. М.: Наука. 1972. 252 с.
  25. М.С., Кочубей С. М., Островская Л. К., Рейнгергард Т. М., Силаева A.M. Фотохимические системы хлоропластов. Под редакцией Островской J1.K. Киев: Наукова думка. 1975.
  26. П.А. Физиология жаро-и засухоустойчивости растений. М.: Из-во Наука. 1982. 278 с.
  27. Н.В., Гужова Н. В., Мерзляк Н. М., Чивкунова О. Б. Возможное участие радикалов кислорода в повреждающем действии возбудителя рамуляриоза на растения кориандра //Физиология растений. 1994. Т. 41. № 1. С. 130−134.
  28. Э. Г. Ларионова В.Б., Зубрихина Г. Н., Кормош Н. Г., Давыдова Т. В., Лактионов К. П. Роль глутатионзависимых пероксидаз в регуляции утилизации липопероксидов, а злокачественных опухолях // Биохимия. 2001. Т.66. Вып.2. С. 273−278.
  29. А.Н., Тарчевский И. А. Липоксигеназная сигнальная система //. Физиология растений. 1999. Т.46. Вып.1. С. 132−142.
  30. Ю.В., Мернис А. И., Улявичене P.P., Жяменас И. А., Максимов Г. В. ИУК-связывающие свойства плазмалеммы колеоптилей пшеницы//Физиология растений. 1992. Т. 39. № 2. С. 249−259.
  31. Л.Ф. Цитохром в5 и токоферол обеспечивают функционирование липидно-радикальных циклов и преобразование энергии в мембранах // Биохимия. 1998. Т. 63. Вып. 10. С. 1447−1450.
  32. Л.Ф., Верховский М. И. О механизме взаимодействия токоферолас перекисными радикалами // Биохимия. 1990. Т. 55. Вып. 11. С. 20 252 029.
  33. Ю.В., Дмитриев А. П., Гродзинский Д. М. Роль Са2+ как вторичного мессенджера в индукции синтеза фитоалексинов и каллозы в культуре клеток Allum cepaL. // Физиология растений. 1997. Т. 44. № 3. С. 385−391.
  34. .Н. Восстановление кислорода в хлоропластах и аскорбатный цикл //Биохимия. 1998. Т. 63. Вып. 2. С. 165−170.
  35. В.Г., Берестовский Г. Н. Липидный бислой биологических мембран М.: Наука. 1982. 223 с.
  36. Л.И., Переход Е. А., Чаленко Г. И., Герасимова Н. Г., Романенко Е. Н., Зиновьева СВ., Озерецковская О. Л. Активность липоксигеназы в растениях с индуцированной устойчивоситью // Физиология растений. 2000. Т. 47. № 4. С. 516−523.
  37. В.А., Опритов В. А., Швец И. М. Активный транспорт ЕГ в везикулах плазматических мембран клеток флоэмы борщевика // Биофизика. 1982. Т. 27. Вып.1. С. 58.
  38. В.А., Орлова О. В., Опритов В. А. Кинетика AT- зависимого транспорта сахарозы в везикулах плазматических мембран клеток высших растений//Физиология растений. 2001. Т. 48. № 3. С. 356−363.
  39. А.В. К вопросу о регуляторной роли активных форм кислорода в клетке // Биохимия. 1998. Т. 63. Вып. 9. С. 1305−1306.
  40. А.Б., Пименов A.M. Каротиноиды как антиоксидантные модуляторы клеточного метаболизма // Успехи современной биологии. 1996. Т. 116. Вып. 2. С. 179−190.
  41. Ф.Г., Тарчевский И. А., Мурсалимова Н. У., Гречкин, А Н. Влияние продукта липоксигеназного метаболизма 12-гидроксидодеценовой кислоты на фосфорилирование белков у растений // Физиология растений. 1999. Т.46. № 1. С. 148−152.
  42. М.В., Лукаш А. И., Гуськов Е. П. Роль низкомолекулярных антиоксидантов при окислительном стрессе // Успехи современной биологии. 1993. Т. 1 13. Вып. 4. С. 456−470.
  43. Д.В., Мацко Н., Демин ВВ., Маныкин А. А. Исследование бактериофага ФКZ методом АСМ и СТМ // «Зондовая микроскопия -99.» Материалы всероссийского совещания. Н. Новгород. 1999.
  44. А.В., Гобежимова Т. П., Войников В. К. Характеристика белков низкотемпературного стресса у растений // Физиология растений. 2000. Т.47. № 4. С. 624−630.
  45. Ю.Е., Трунова Т. И. Особенности метаболизма и защитные функции углеводов растений в условиях сгресса // Физиология и биохимия культурных растений. 1992. Т.24. № 6. с. 523−533.
  46. МБ. Электронно микроскопический анализ антигенной структуры вирусов // Итоги науки и техники. Сер. ''Вирусология". М.: ВИНИТИ. 1986. С. 142−177.
  47. О. А. Свойства плазмалеммы морозостойких растительных клеток //Успехи современной биологии. 1988. Т. 106. Вып. 1(4). С. 143−159.
  48. А.А. Синглетный кислород: механизмы образования и пути дезактивации в биологических системах// Биофизика. 1994. Т. 39. Вып. 2. С. 236−250.
  49. А. А., Парамонова JI.H. Взаимодействие синглетного кислорода с каротидами: константы скорости физического и химического тушения // Биофизика. 1983. Т. 28. Вып. 5. С. 725−729.
  50. Вл.В., Шевякова Н. И. Пролин при стрессе, биологическая роль, метаболизм, регуляция // Физиология растений. 1999. Т.46. № 2. С. 321−336.
  51. А.И., Морозова Р. П., Николенко И. А., Корниец Г. В., Холодова Ю. Д. Влияние витамина Дз и экдистерона на свободнорадикальное окисление липидов//Биохимия. 1997. Т.62. Вып.6. С. 712−715.
  52. Кулинский В. И Активные формы кислорода и оксидативная модификация макромолекул: польза, вред и защита // Соросовский образовательный журнал. 1999. Т.5. № 1. С. 2−7.
  53. Л.Н., Веселов А. П., Гончарова Т А., Синицина Ю. В. Перекисное окисление липидов и антиоксидантная система защиты в хлоропластах гороха при тепловом шоке // Физиология растений. 1997. Т. 44. № 5. С. 725−730.
  54. Е.Б., Верховская M.JI. Редокс-компоненты в плазмалемме растительных клеток//Физиология растений. 1984. Т. 31. № 3. С. 496 -503.
  55. В.З., Осис Ю. Г., Тихазе А. К. Гидроперокси- и гидроксипроизводные свободных ненасыщенных жирных кислот и фосфолипидов как модификаторы структуры липосомальных мембран /7 ДАН СССР. 1996. Т. 351. № 2. С. 269−272.
  56. В.П., Гайворонская Л. М., Аверьянов А. А. Возможное участие активных форм кислорода в двойной индукции противоинфекционных реакций растения // Физиология растений. 2000. Т. 47. Вып.1. С. 160−162
  57. В.М. Белки и пептиды // М.: Наука. 1995. Т. 1. 448 с.
  58. А.С., Левина Т. Е. Влияние экзогенных модификаторов перекисного окисления липидов на холодовое повреждение листьев огурцов //Физиология растений. 1997. Т. 44. № 3. С. 397−403.
  59. А.С., Шаркаева Э. Ш., Зауралов О. А. Изменение перекисного окисления липидов в листьях теплолюбивых растений при различной длительности холодового стресса // Физиология растений. 1995. Т. 42. № 4. С. 607−611
  60. Н.В., Лахтин В. М., Шувалова Е. П., Щебулин В. Д. Лектин-углеводное взаимодействие в системе картофель-возбудитель фитофтороза на уровне растительной плазмалеммы // Физиология растений. 1988. Т. 35. № 5. С. 870−877.
  61. К., Палич Е. Стабильность и авторегуляторные свойства цитоплазматической окислительно-восстановительной системы GSH/GSSG у растений пшеницы при воздействии умеренного водного дефицита Н Физиология растений. 1997. Т.44. Вып.4. С.517−522.
  62. И.В., Батов А. Ю., Мошков А. В., Максимов Г. Б., Медведев С. С. Кальций-транспортирующие системы плазмалеммы колеоптилей кукурузы //Физиология растений. 1995. Т. 42. № 2. С. 262−267.
  63. Е.Б., Зенков Н. К. Антиоксиданты и ингибиторы радикальных окислительных процессов //Успехи современной биологии. 1993. Т. 113. Вып. 4. С. 422−455
  64. М.Н. Активированный кислород и жизнедеятельность растений // Соросовский образовательный журнал. 1999. Т.5. № 9. С.20−26.
  65. Н.М. Активированный кислород и окислительные процессы в мембранах растительной клетки. М., 1989. (Итоги науки и техники ВИНИТИ. Физиология растений- Т. 6). 168 с.
  66. Н.М., Хенди Дж. А.Ф., Атертон Н.М., Жигалова Т. В., Павлов В. К, Житеева О. В. Деградация пигментов, перекисное окисление липидов иактивность свободнорадикальных процессов при осеннем старении листьев //Биохимия. 1993. Т. 58. Вып. 2. С. 240−249.
  67. В. А., Миклашевич А. И. Феррицианид-редуктазная активность листьев элодеи и ее связь с энергетическим метаболизмом // Физиология растений. 1984. Т. 31. № 3. С. 489−495.
  68. Г. В., Боруах К. К., Суворова Т А. Липидный состав плазмалеммы проростков озимой пшеницы и его изменение при их низкотемпературном закаливании//Прикладная биохимия и микробиология. 1992. Т. 28. Вып. 1. С. 134−139.
  69. О.В., Пятыгин С. С., Опритов В. А., Калинин В. А. Стабилизирующая роль АТФ-зависимого Н±насоса в электрогенезе плазмалеммы клеток Сucurbita реро//Физиология растений. 1997. Т. 44. № 6. С. 909−914.
  70. Л.Я., Попова Л. Г., Андреев ИМ., Балнокин Ю. В. Ионнаяспецифичность Ыа±трансгюртирующих систем в плазматической мембране галотолерантной водоросли Tetraselmis (Platymonas) viridis Rouch // Физиология растений. 2001. Т.48. № 3. С. 334−340.
  71. Т.А. Биохимическая характеристика плазматических мембран растительных клеток // Успехи современной биологии. 1979. Т. 87. Вып. 3. С. 426−440.
  72. Т.А. Роль протонных насосов плазмалеммы и тонопласта в устойчивости растений к солевому стрессу // Успехи современной биологии 1999. Т. 119. № 5. С. 451−461.
  73. Т.А. Транспортные АТФ-азы несопрягающих мембран // Успехи современной биологии. 1983. Т. 96. Вып. 3(6). С. 725−739.
  74. А.В. Взаимодействие активного кислорода с ДНК // Биохимия. 1997. Т. 62. Вып. 12. С. 1571−1578.
  75. А.В., Столяров С. Д. Окислительный стресс как критерий оценки окружающей среды // Известия РАН сер. биол. 1994. № 4. С. 588−595.
  76. А.В., Столяров С. Д. Сравнение Си^п-содержащей супероксиддисмутазы у лягушек рода Xenopus // Биохимия. 1997. Т. 62. Вып. 7. С. 905−907.
  77. Н. А. Биометрия. ML: Из-во Моск. ун-та. 1970. 365 с.
  78. А.В., Танкелюн О. В., Полевой В. В. Быстрая дистанционная передача сигнала о локальном стрессовом воздействии у проростков кукурузы // Физиология растений. 1997. Т. 44. № 5. С. 645 651.
  79. В.В. Механизм действия ауксина и его роль в системах регуляции и интеграции у растений // Вестн. СпбГУ. 1998. Вып. 2. № 10. С. 34−41.
  80. ВВ., Саламатова Т.С О механизме действия ауксина на мембранный транспорт ионов водорода // Физиология растений. 1975. Т. 22. Вып. 3. С. 519−525.
  81. В.В., Саламатова Т. С. Протонные насосы и их функциональная роль // Итоги науки и техники. 1980. Т. 4. С. 78−125.
  82. В.В., Курилюк Т Т. Влияние ультрафиолетового облучения семян на процессы перекисного окисления липидов в проростках пшеницы // Биохимия. 1996. Т. 61. Вып. 8. С. 1432−1439.
  83. А.Р. Регуляция салициловой кислотой устойчивости пшеницы к стрессовым факторам // Автореферат диссертации на соискание ученой степени кандидата биологических наук.Уфа. 2002. 24 с.
  84. Селиванкина С. Ю, Романко Е. Г., Новикова Т. В., Муромцева Д. Г., Кулаева О. Н. Действие цитокинина и других фитогормонов на протеинкиназы, связанные с хроматином и РНК-полимеразой I листьев ячменя // Физиология растений. 1988. Т. 35. Вып.2. С. 266−274.
  85. Юб.Селиванкина С. Ю., Романко Е. Г., Овчаров А. К., Харченко В. И. Участие цитокинин связывающих белков из листьев ячменя в активации цитокинином связанной с хроматином РНК-полимеразы // Физиология растений. 1982. Т. 29. Вып.2. С. 274−281.
  86. Н.Ф., Полевой В. В. Изменение фосфорилирования липидов под действием ауксина// Физиология растений. 1995. Т. 42. № 6. С. 828−833.
  87. Ю8.Скулачев В. П. О биохимических механизмах эволюции и роли кислорода // Биохимия. 1998. Т.63. Вып.11. С.1570−1585.
  88. Ю9.Скулачев В. П. Старение организма особая биологическая функция, а не результат поломки сложной живой системы: биохимическое обоснование гипотезы Вейсмана// Биохимия. 1997. Т.62. Вып.11. С.1394−1399.
  89. Ю.Смирнова Т. В., Красных Т. А., Октябрьский О Н. Роль глутатиона при ответе Escherichia coll на осмотический шок // Биохимия. 2001. Т.66. Вып. 9. с.1 195−1201
  90. Стальная И. Д Метод определения диеновой конъюгации ненасыщенных высших жирных кислот // Современные методы в биохимии / Под ред. В. Н. Ореховича. М.: Медицина. 1977. С. 63−64.
  91. М.Г., Власова Е. В., Фрайкин Г .Я. Исследование флуоресценции изолированных плазматических мембран дрожжей в видимой области спектра//Биофизика. 1998. Т. 43. Вып. 3 С. 447−461.
  92. ПЗ.Танкелюк О. В., Полевой ВВ. Индуцированное ауксином повышение протеинкиназной активности микросомальной фракции клеток колеоптилей кукурузы // Физиология растений. 1996. Т. 43. № 2. С. 201−207.
  93. И. А. Регуляторная роль деградации биополимеров и липидов // Физиология растений. 1992. Т. 39. Вып 6. С. 1215−1223.
  94. И.А. Элиситор-индуцируемые сигнальные системы и их взаимодействие // Физиология растений. 2000. Т.47. Вып.2. С.321−331.
  95. Тарчевский И А., Максютова Н. Н., Яковлева В. Г., Гречкин А. Н. Янтарная кислота миметик салициловой кислоты // Физиология растений. 1999. Т.46. Вып. 1. С.23−28.
  96. И.Р., Фархутдинов Р. Г., Митриченко, А Н., Иванов И. И., Веселов С. Ю., Вальке Р. Л., Кудоярова Г. Р. Реакция трансформированных ipt-геном растений табака на повышенную температуру // Физиология растений. 2000. Т. 47. № з. С 416−419.
  97. И8.Тихая П. И., Максимов Г. Б. Выделение плазмалеммы из растительных клеток // Методы изучения мембран растительных клеток: Учебное пособие / Под ред. Полевого В. В., Максимого Г. Б., Синютиной Н. Ф. Л.: Изд-во Ленингр. ун-та. 1986. 192 с.
  98. Тихая Н И, Максимов Г. Б., Коренькова Н. В., Вахмистров Д. Б. Полная активность К, Mg-АТФазы и ориентация везикул мембранных препаратов растительных клеток//Физиология растений. 1984. Т. 31. № 5. С. 882−888.
  99. М.С., Клычков О. И., Носов А. В., Бабаков А. В. Активация дополнительных сайтов связывания фузикококцина на плазматическоймембране при осмотическом стрессе // Физиология растений. 1999. Т.46. № 1. С. 9−15.
  100. Г. Я., Страховская М. Г., Пиняскина Е. В. О локализации порфиринового соединения в плазматических мембранах дрожжей и его участие в фотосенсибилизации перекисного окисления липидов // Биохимия. 1995. Т. 60. Вып. 7. С. 1155−1161.
  101. М.А., Новикова Г. В., Мошков И. Е., Мур Л.А. Дж., Смит АР. Протеинкиназы растений в трансдукции абиотических и биотических сигналов//Физиология растений. 2002. Т.49. № 1 С. 121−135.
  102. Н.Г. Перекисное окисление липидов и системы, регулирующие его интенсивность // В сб: Биохимия липидов и их роль в обмене веществ. М. 1981. С. 147−154.
  103. Часовникова J1.B., Формазюк В. Е., Сергиенко В. И., Владимиров Ю. А. Перекисное окисление фосфатидилхолина и холестерина в смешанных монослоях//Биофизика. 1991. Т. 36. Вып. 4. С. 589−593.
  104. С., Чаба И., Секей И. Роль супероксиддисмутазы в окислительных процессах клетки и метод определения ее в биологических материалах // Лаб. дело. 1985. Вып.11. С. 678−681.
  105. В.В., Зоринянц С. Э., Смоленская И. Н., Бабаков А. В. Регуляция ЕГ-насоса в плазматических мембранах растений при осмотическом стрессе: роль белков 14−33 // Физиология растений. 2001. Т. 48. № 3. С. 325−333.
  106. Ф.М. Неспецифическая устойчивость растений к стрессовым факторам и ее регуляция // Уфа: Из-во Гилем. 2001. 160 с.
  107. .П., Кондратьева, А Д. Окислительное повреждение мембран Е. coli, вызываемое супероксидными радикалами // Биохимия. 1991. Т. 56. Вып. 4. С. 621−627.
  108. А.Л., Волобуева О. В. Влияние модификаторов белков цитоскелета на проницаемость мембран растительных клеток // Биофизика. 1997. Т. 42. Вып. 6. С 1235—1239.
  109. НИ., Рощупкин Б. В., Парамонова Н. В., Кузнецов Вл.В. Стрессорный ответ клеток Nicotiana sylvestris на засоление и высокую температуру. 1. Аккумуляция пролина, полиаминов, бетаинов и Сахаров // Физиология растений. 1994. Т. 41. С. 558−565.
  110. Шоринг Б. Ю, Полещук С В., Горбатенко Е Ю., Ванюшин Б. Ф Действие антиоксидантов на рост и развитие растений // Изв. РАН. Сер биологич. 1999. № 1. С. 30−38.
  111. .Ю., Смирнова Е. Г., Ягужинский Л. С., Занюшин Б. Ф. Необходимость образования супероксида для развития этиолированных проростков пшеницы // Физиология растений. 2000. Т.65. Вып. 12. С. 16 121 618.
  112. Яминский И. В, Бондаренко В. М. Липополисахариды, клеточные стенки, живые бактериальные клетки // В сб.: Сканирующая зондовая микроскопия биополимеров. Под ред. И. В. Яминского. М.: Научный мир. 1997. 88 с.
  113. Alscher R.G., Donahue J.L., Cramer C.L. Reactive oxygen species and antioxidants: relationships in green cells // Physiol. Plantarum. 1997. V. 100. P. 224−233.
  114. Anderson M. D., Chen Z., Klessig D. F. Possible involvement of lipid peroxidation in salicylic acid-mediated induction of PR-1 gene expression // Phytochem. 1998. V. 47. № 6. P. 555−566.
  115. Anion D.L., Allen M.B., Whatly Z.B. Photosynthesis by isolated chloroplasts. Genetic concept and comparison of free photochemical reaction // Biochem. Biophys. Acta. 1956. V. 20. № 2. P. 449.
  116. Arora R., Ritchay D.S., Bearce B.C. Water stress-induced heat tolerance in geranium leaf tissues: a possible linkage through stress proteins? // Physiol. Plant. 1998. V. 103. P. 24−34.
  117. Baer M., Dietz K-J. Alkyl hydroperoxide reductases: the way of the oxidative breakdown of lipids in chloroplasts // Trends in Plant Science. 1999. V. 4. № 5. P 166−169.
  118. Batigni M. V, Lamattina L. Is nitric oxide toxic or protective? 11 Trends in Plant Science. 1999. V. 4. №.6. P. 299−230.
  119. Becana M., Moran J.F., Iturbe-Ormaexte I. Iron-dependent oxygen free radical generation in plants subjected to environmental stress: toxicity and antioxidant protection//Plant and Soil. 1998. V. 201. P. 137−147.
  120. Bestwick C. Generation of the oxidative burst scavenging for the truth // Trends in Plant Science. 1999. V. 4. № 3. p. 88−89.
  121. Blumwald E., Aharon G. S., Lam В. C.-H. Early signal transduction pathways in plant-pathogen interactions // Trends in Plant Science. 1998. V. 3. № 9. P. 342 346.
  122. Bowler C., Fluhr R. The role of calcium and activated oxygens as signals for controlling cross-tolerance // Trends in Plant Science. 2000. V. 6. № 6. P. 241 244.
  123. Braet F., Rotsch C., Wisse E., Radmacher M. Comparison of fixed and living liver endothelial cells by atomic force microscopy // Appl. Phys. 1998. V. 66. P. 575−578.
  124. Camp W.V., Montagu M.V., Inze D. H2 02 and NO: redox signals in disease resistance // Trends in Plant Science. 1998. V. 3. № 9. P. 330−334.
  125. Carpm S., Crevecoeur M., Meyer M., Simon P., Greppin H., Penel C. Identification of a Ca2±pectate binding site on an apoplastic peroxidase // Plant Cell. 2001. V. 13. P. 511−520.
  126. Casano L.M., Zapata J.M., Martin M., Sabater B. Chlororespiration and poising of cyclic electron transport. Plastoquinone as electron transporter between thylakoid NADH dehydrogenase andperoxidase // J. Biol. Chem. 2000. V. 275. № 2. P. 942−948.
  127. Chen Z., Silva H., Klessig D.F. Frmv oxigen species in the induction of plant systemic acquired resistance // Science. 1993. V. 262. P. 1883−1886.
  128. Chernikova Т., Robinson J.M., Lee E.H., Mulchi C.L. Ozone tolerance and antioxidant enzyme activity in soybean cultivars // Photosynthesis Research. 2000. V. 64. P. 15−26.
  129. Cohen C.K., Norvell W.A., Kochian L.V. Induction of the root cell plasma membrane ferric reductase//Plant Physiol. 1997. V. 114. P. 1061−1069.
  130. Conklin P L. Vitamin C: a new pathway for an old antioxidant // Trends in Plant Science. 1998. V.9. № 9. P. 329−330.
  131. Conklm P.L., Last R.L. Differential accumulation of antioxidant mRNAs in Arabidopsis thaliana exposed to ozone // Plant Physiol. 1995. V. 109. № 1. P. 203−307.
  132. Cookie D.T., Burden R.S. Lipid modulation of plasmamembrane-bound ATPase //Physiol. Plant. 1990. V. 78. № 1. P. 153−159.
  133. Coppola S., Ghibelli S. GSH extrusion and the mitochondrial pathway of apoptotic signaling// Biochem. Soc. Trans. 2000. V. 28. P. 56−61.
  134. Cordoba-Pedregosa M.C., Gonzalez-Reyes J.A., Canadillas M.S., Navas P., Cordoba F. Role of apoplastic and cell-wall peroxidases on the stimulation of root elongation by ascorbate//Plant Physiol. 1996. V. 112. P. 1119−1125.
  135. Corpas F.J., Barroso J.В., del Rio L A. Peroxisomes as a source of reactive oxygen species and nitric oxide signal molecules in plant cells // Trends in Plant Science. 2001. V. 8. № 4. P. 145−150.
  136. Dat J.F., Lopez-Delgado H., Foyer C.H., Scott LM. Parallel changes in H202 production and catalase during thermotolerance induced by salicylic aside or heat acclimation m Mustard seedlings//Plant Physiol. 1998. V. 116. P. 1351−1357.
  137. R., Neill S. J., Hancock J. Т., Hydrogen peroxide-mduced gene expression in Arabidopsis thaliana // Free radical biology and medicine. 2000. V. 28. № 5. P. 773−778.
  138. Donahue J.L., C M. Okpodu, C.L. Cramer, E.A. Grabau, R.G. Alscher. Responses of antioxidants to paraquat in pea leaves // Plant Physiol. 1997. V. 113. P. 249−257.
  139. Draper J. Salicylate, superoxide synthesis and suicide in plant defence // Trends in Plant Science. 1997. V 2. № 5. P. 162−165.
  140. Durner J., Shan J., Klessig D. Salicylic acid and decease resistance in plants // Trends in plant science. 1997. V. 2. № 7. P. 236−247.
  141. Edwards R., Dixon D P., Walbot V. Plant glutathione S-tansferases: enzymes with multiple functions in sickness and in health // Trends in Plant Science. 2000. V. 6. № 6. P. 193−198.
  142. Finkel T. Redox-dependent signal transduction // FEBS Letters. 2000. V. 476. P. 52−54.
  143. C., Borch J., Collmge D.B. 14−3-3 proteins: eucaryotic regulatory proteins with many functions // Plant Molecular. Biology. 1999. V. 40. P. 545 554.
  144. Flury Т., Wagner E, Kreus K. An inducible glutathione S-transferase in soybean hypocotyl is localized in the apoplast // Plant Physiol. 1996. V. 112. P. 11 851 190.
  145. Gardiner J.С., Harper J. D, Weerakoon N.D., Collings D.A., Ritchie S., Gilroy S., Cyr R.J., Mars J. A 90-kD phospholipase D from tobacco binds to microtubules and plasma membrane // The Plant Cell. 2001. V. 13. P. 21 432 158.
  146. Geisler M., Axelsen K. B, m Hasper J.F., Palmgner M.G. Molecular aspects of higher plant P-type Ca (2+)-ATPases // Biochim Biophys Acta. 2000. V.1465 № 1−2. P. 52−78.
  147. Genoud Т., Metraux J-P. Crosstalk in plant cell signaling: structure and function of the genetic network // Trends in Plant Science. 1999. V.4. N12. P.503−507.
  148. Gerhardt В., Beevers H. Influence of sucrose on protein determination by the Lowry procedure//Anal. Biochem. 1969. V. 23. P. 193−195.
  149. Guan L., Scandalios J.S. Developmentally related responses of maize catalase gene to salicylic acid // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 195. V. 92. P. 5930−5954.
  150. Guan L.M., Scandalios J.G. Hydrogen peroxide-mediated catalase gene expression in response to wounding // Free radical biology and medicine. 2000. V. 28. № 8. P. 1182−1190.
  151. Halliwell В., Guttendge J.M. Iron and free radical reactions: two aspects of antioxidant protection // TIBS. 1986. V. 11 № 9. P. 372−375.
  152. Halliwell В., Hoult J.R., Bake D.R. Oxidants, inflammation, and antiinflammatory drugs // FASEB J. 1998. V. 2. P. 2867−2873.
  153. Hasspieler B.M., Behar J.V., Giulio R.T. Glutathione- dependent defense in channel catfish (Ictalurus punctatus) and brown bullhead (Amenurus nebulosus) // Ecotoxicol environ. 1994. V. 28(1). P. 82−90.
  154. Hippeli S., Elstner E. F. Mechanisms of oxygen activation during plant stress: biochemical effects of air pollutants // J. Plant Physiol. V. 148. P. 249−257.
  155. Jamai A., Tommasmi R., Martmoia E., Delrot S. Charactenzation of glutathione uptake in broad bean leaf protoplasts // Plant Physiol. 1996. V. III. P. 11 451 152.
  156. Jansen M. A. K., Gaba V., Greenberg В. M. Higher plants and UV-B radiation: balancing damage, repair and acclimation // Trends in Plant Science. 1998. V. 3. № 4. P. 131−135.
  157. Jena B. P., Schneider S. W., Geibel J. P., Oberleithner H., Snharaa Gi regulation of secretory vesicle swelling examined by atomic force microscopy // Proc, Nat. Acad. Sci. USA. 1997. V. 25- 94 (24). P. 13 317−13 322.
  158. Jimenez A., Hernandez J.A., Psstori G., del Rio L.A., Sevilla F. Role of ascorbate-glutathione cycle of mitochondria and peroxisomes in the senescence of pea leaves//Plant Physiol. 1998. V. 118. P. 1327−1335.
  159. Karpmski S., Escoban C., Karpinska В., Creissen G., Mullineaux P.M. Photosynthetic electron transport regulates the expression of cytosolic ascorbabe peroxidase genes in Arabidopsis during excess light stress /7 The Plant Cell. 1997. V. 9. P. 627−640.
  160. Kasas S, Gotzos V, Celio M.R. Observation of living cells using the atomic force microscope // Biophys. J. 1993. V. 64(2). P.539−44.
  161. Bladier C., Carrier P., Chagvardieff P. Light stress and oxidative cell damage in photoautotrophic cell suspension of Euphorbia characias L. // Plant Physiol. 1994. V. 106. P. 941−947.
  162. Knowles N.R., Knowles L.O. Correlation between electrolyte leakage and degree of saturation of polar lipids from aged potato (Solarium tuberosum L.) tuber issue//Ann. Bot. 1989. V. 63. P. 331−338.
  163. Kolomiets M.V., Hannapel D.J., Chen H., Tymeson M., Gradon R. J. Lipoxygenase is involved in the control of potato tuber development // Plant Cell. 2001. V. 13. P. 613−626.
  164. Kondrashova M.N., Kosenko E.A., Kaminsky Y.G., Stavrovskaya I.G., Sirota T.U. The stimulatory effect of negative air ions and hydrogen peroxide on the activity of superoxide dismutase // FEBS Letters. 1997. V. 410. № 2−3. P. 309 312.
  165. Kumar G.N., Knowles N.R. Oxidative stress results in increased sinks for metabolic energy during agmg and sprouting of potato seed-tubers // Plant Physiol. 1996. V. 112. P. 1301−1313.
  166. Lennanz W.J. Lipid metabolism // Annu. Rev. Biochem. 1970. V. 39 P 359−388.
  167. Leon J., Lawton M.A., Raskin I. Hydrogen peroxide stimulates salicylic acid biosynthesis in Tobacco // Plant Physiol. 1995. V. 108. N 4. P. 1673−1461.
  168. Leonard R.T., Hodges Т.К. Characterization of plasma membrane, associated adenosine triphosphatase activity of oat roots//Plant Physiol. 1973. V. 52. P. 612.
  169. Liochev S., Fndovich I. On the role of bicarbonate in peroxidations by Cu, Zn sureroxide dismutase // Free radical biology and medicine. 1999. V. 27. P. 14 441 447.
  170. Lowry O.N., Rosenbrough N.J., Farr A.L., Randall R.J. Protein measurement with the folin phenol reagent // J. Biol. Chem. 1951. V. 193. № 1. P. 265−275.
  171. Luo H., Morsomme P., Boutry M. The two major types of plasma membrane H±ATPases show different enzymatic properties and confer differential pH sensitivity of yeast growth // Plant Physiol. 1999. V.199. P. 627−634.
  172. Maleck K., Dietrich R.A. Defense on multiple fronts: how do plants cope with diverse enemies? // Trends in Plant Science. 1999. V.4. №.6. P.215−219.
  173. Mehdy M.C. Active oxygen species in plant defense against pathogens // Plant Physiol. 1994. V. 105. № 2. P. 467−472.
  174. Michelet В., Boutry M. The plasma membrane H±ATPase. A highly regulated enzyme with multiple physiological functions // Plant Physiol. 1995. V. 108. № 1. P. 1−6.
  175. Mikolajczyk M,. Awotunde O.S., Muszynska G. Osmotic stress induces rapid activation of a salicylic acid-mduced protein kinase and a homolog of protein kinase ASK1 in tobacco cells // Plant Cell. 2000. V. 12. P. 165−178.
  176. Mishra L. Choudhuri N. Effect of salicylic acid on heavy metal-induced membrane deterioration mediated by lipoxigenase in rice // Biol. Plant. 1999. V. 42. P. 409−415.
  177. Mithofer A., Daxberger A., Eromhold-Treu D. Jurgen E. Involvement of NAN (P) oxidase in the ehcitor-mducible oxidative burst of soybean // Phytochemistry. 1997. V.43. № 6. P. 1101−1107.
  178. Moran J.E., Becana M., Stube-Ormactxe S., Frechilla S., Klucas R.V., Apancio-Teio P. Prooxidants and antioxidants in pea leaves under water stress // Plant Physiol. 1994. V. 105. № 1. Suppl. P. 112.
  179. Morel Y., Barouki R. Repression of gene expression by oxidative stress // Biochem. J. 1999. V. 342. P. 481−496.
  180. Murphy T.M., Auh C-K. The superoxide synthesis of plasma membrane preparations from cultured rose cells // Plant Physiol., 1996. V. 110. P. 621−629.
  181. Neff D., Tnpathi S., Middendorf K., Stahlberg H., Butt H.J., Bamberg E., Dencher N.A. Chloroplast F0F1 ATP Synthase Imaged by Atomic Force Microscopy // J. Struct. Biol. 1997 V. 119 (2). P. 139−148.
  182. Orozco-Cardenas M.L., Narvaez-Vasquez J., Ryan C. Hydrogen peroxide acts as a second messenger for the unduction of defense genes in tomato plants in response to woudmg, systemin and metil jasmonate // Plant Cell. 2001. V. 13. P.179−191.
  183. Perl A., Perl-Treves R., Galmi S., Aviv D., Shalgi E., Malkin S., Galun E. Enhanced oxidative stress defense in transgenic potato expressing tomato Cu, Zn superoxide dismutases//Theor. Appl. Genet. 1993. V.85. P. 745−760.
  184. Perl-Treves R., Galun E. The tomato Cu, Zn superoxide dismutase genes are developmentally regulated to light and stress // Plant Mol. Biol. 1991. V. 17. P. 745−760.
  185. Rai V.K., Sharma S.S., Sharma S. Reversal of ABA-induced stomatal induced closure by phenolic compounds // J. Exp. Bot. 1986. V. 37. P. 129−134.
  186. Rossini L., Jepson J., Greenland A.J., Gorla M.S. Characterization of glutathione S-transferase isoforms in three maize inbred lines exhibiting oliferitial sensitivity to alachlor//Plant Physiol. 1996. V.112. P. 1595−1600.
  187. Ryter S.W., Tyrrell R.M. Singlet molecular oxygen ('02): a possible effector of eucaryotic gene expression // Free radical biology and medicine. 1998. V. 24. № 9. P. 1520−1534.
  188. Sadhna P., Kumart P., Laloraya M., Laloraya M.M. Involvement of superoxide radical in signal transduction regulating stomatal movements // Biochem. and Biophys. 1994. V. 205. № I. P. 30−37.
  189. Sairam R.K., Srivastava G.O. Induction of oxidative stress and antioxidant activity by hydrogen peroxide treatment in tolerant and susceptible wheat genotypes // Biologia plantarum. 2000. V.43 (3). P. 381−386.
  190. Schafer F.Q., Buetter G.R. Redox environment of the cell as viewed through the redox state of the glutathione disulfide/glutathione couple // Free radical biology and medicine. 2001. V. 30. № 11 P. 119−1212.
  191. Schoffl F., Prandl R., Remndl A. Regulation of the heat-shock response // Plant Physiol. 1998. V. 117. P. 1135−1141.
  192. Schuldmer S., Rottenderg H., Avron M. Determination of ApH in chloroplasts. 2. Fluorescent amines as a probe for determination of ApH in chloroplasts // Eur. J. Biochem. 1973. V. 25. № 1. P. 64−70.
  193. Smirnoff N. The role of active oxygen in the response of plants to water deficit and desiccation//NewPhytol. 1993. V. 125. P. 27−58.
  194. Srivastava M.K., Dwiwedi U.N. Delayed ripening of banana fruit by salicylic acid// Plant Science. 2000. V. 158. P. 87−96.
  195. Stone J.M., Walker C. Plant protein kinase families and signal transduction // Plant Physiol. 1995. V. 108. P. 451−457.
  196. Sung J.M., Jeng T.L. Lipid peroxidation and peroxide-scavenging enzymes associated with accelerated aging of peanut seed // Physiol. Plant. 1994. V. 91. № 1. P. 51−55.
  197. Tang Y., Chevone В. I., Hess J. L. Ozone-responsive proteins in a tolerant and sensitive clone of white clover (Trifolium repens) // Enviroment. Poll. 1999. V. 104. P. 89−98.
  198. Telfer A., Dhami S., Bishop S.M., Pillips D., Barber J. b-carotene quenehes singlet oxygen formed by isolated photosystem II reaction centers // Biochemistry. 1994. V. 33. № 48. P. 14 469−14 474.
  199. Tjus S.E., Scheller H.V., Andersson В., Moller B.L. Active oxygen produced during selective excitation of photosystem I is damaging not only to photosystem I, but also to photosystem II // Plant Physiol. 2001. V. 125. № 4. P. 2007−2015.
  200. Ushiki T, Hitomi J, Ogura S, Umemoto T, Shigeno M. Atomic force microscopy in histology and cytology. Arch Histol Cytol. 1996. V. 59(5). P.421−31.
  201. Veronesi С., Rickaner M., Fourmer J., Pouenat M.-L., Esquer-re-Tugaye M.-T. Lipoxygenase gene expression in the Tobacco-Phytophtora parasitica nicotianae interaction // Plant Physiol. 1996. V. 112. P. 997−1004.
  202. Walker M.A., McKersie B.D. Role of ascorbat-glutathione antioxidant system in chilling resistance of tomato //J. Plant Physiol. 1993. V. 141. P. 234−239.
  203. Wang H., Clapham D. E. Conformation changes of the in situ nuclear pore complex. Biophys. J. 1999. V. 77. № 1. P. 241−247.
  204. Wendehenne D., Pugin A., Klessig D., Durner J. Nitric oxide: comparative synthesis and signaling in animal and plant cells // Trends in Plant Science. 2001. V.6. № 4. P.177−183.
  205. Wojtaszek P. Oxidative burst: an early plant response to pathogen infection // Biochem. J. 1997. V. 322. P. 681 692.
  206. Xiang C. Oliver D. Glutathione metabolic genes coordinately respond to heavy metals andjasmonic asid in arabidopsis // The Plant Cell. 1998. V. 10. P. 15 391 550.
  207. Yan F., Feuerele R., Schaffer S., Fortmeier H., Schubert S. Adaptation of active proton pumping and plasmalemma ATPase activity of corn roots to low root medium pH//Plant. Physiol. 1998. V. 117.№ 1. P. 311−319.
  208. Zheng H.L., Zhao Z.Q., Zhang C.G., Feng J.Z., Ke Z.L., Su M.J. Changes in lipid peroxidation, the redox system and ATPase activities in plasma membranes of rice seedling roots caused by lanthanum chloride // Biometal. 2000. V. 13. № 2. P.157−163.
  209. Zhou W., Leul M. Umconasole-induced tolerance of rape plants to heat stress in relation to changes in hormonal levels, enzyme activities and lipid peroxidation // J. Plant Growth Reg. 1999. V. 27. P. 99−104.
Заполнить форму текущей работой