Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Роль внутримолекулярной подвижности в функционировании хинонного звена электронтранспортной цепи реакционных центров пурпурных бактерий

Диссертация: Роль внутримолекулярной подвижности в функционировании хинонного звена электронтранспортной цепи реакционных центров пурпурных бактерий
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

При сопоставлении процессов темнового восстановления окисленного димера бактериохлорофилла от фотовосстановленных хинонных акцепторов в РЦ из бактерий дикого типа и мутантного штамма, было установлено, что в мутантом образце электрон стабилизируется на хинонных акцепторах на менее продолжительное время. Также в РЦ из бактерий дикого типа при увеличении продолжительности световой активации… Читать ещё >

Роль внутримолекулярной подвижности в функционировании хинонного звена электронтранспортной цепи реакционных центров пурпурных бактерий (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. Фотосинтетические мембраны пурпурных бактерий
    • 1. 2. Реакционные центры пурпурных бактерий
      • 1. 2. 1. Последовательность реакций переноса электрона
      • 1. 2. 2. Структура белка и кофакторов бактериальных реакционных центров
      • 1. 2. 3. Основные методы получения фотосинтетических рекционных центров пурпурных бактерий
    • 1. 3. Роль конформационной подвижности реакционных центров пурпурных бактерий в реакциях с участием хинонных акцепторов
    • 1. 4. Роль Н-субъединицы в функционировании реакционных центров пурпурных бактерий
  • 2. ОБЪЕКТЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
    • 2. 1. Объекты исследования
    • 2. 2. Методика выращивания культур фотосинтезирующих бактерий
    • 2. 3. Выделение фотосинтетических мембран
    • 2. 4. Выделение препаратов фотосинтетических реакционных центров
    • 2. 5. Отделение Н-субъединицы от комплекса ЬМ-субъединиц из реакционных центров дикого типа КЬ. ярЬаегогйех
    • 2. 6. Методы измерения функциональной активности реакционных центров КЬ. 8ркаегок1е
  • 3. РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ
    • 3. 1. Кинетика пигмент-акцепторного взаимодействия в нативных фотосинтетических реакционных центрах из пурпурных бактерий КЬ. $ркаего1с1е8 и в мутанте ЗА (1223)
      • 3. 1. 1. Сопоставление процессов стабилизации фотомобилизованного электрона в хинонной акцепторной части РЦ из бактерий КЬ. яркаегокЛея дикого типа и мутанта 8А (Ь223)
      • 3. 1. 2. Влияние добавок органических растворителей на скорость рекомбинации зарядов в РЦ КЬ. $рЬаег (нс1ея мутанта 8А (Ь223)
      • 3. 1. 3. Сопоставление температурной зависимости эффективности (За--«С)в переноса электрона в РЦ КЬ. $рЬаего1с1е$ дикого типа и мутанта
  • ЗАП.223)

3.2. Влияние экстракции Н-субъединицы из фотосинтетических реакционных центров пурпурных бактерий КЬ. ърИаегоШен на релаксационные процессы, связанные с фоторазделением зарядов в хинонной акцепторной части

3.3. Влияние температурного фактора на темновую рекомбинацию фотоокисленного бактериохлорофилла и фотовосстановленного первичного хинона в реакционных центрах пурпурных бактерий КЬ. ьрЪаегсМех.

3.4. Влияние дипиридамола на кинетику пигмент-акцепторного взаимодействия в фотосинтетических реакционных центрах пурпурных бактерий 11Ь. 8ркаего1с1е$.

3.4.1. Влияние дипиридамола и его производных на кинетику рекомбинации фоторазделен ных зарядов между бактериохлорофиллом и первичным хиноном в реакционном центре пурпурных бактерий.

3 .4.2. Влияние дипиридамола на взаимодействие фотоактивного бактериохлорофилла со вторичным хинонным акцептором в реакционных центрах пурпурных бактерий.

3.4.3. Влияние дипиридамола на перенос фотомобилизованного электрона от

Од на Он в реакционных центрах пурпурных бактерий.

Жизнь на Земле существует в конечном итоге за счет фотосинтеза. Этот процесс осуществляется при использовании воды и углекислого газа как неисчерпаемых источников кислорода, водорода и углерода, необходимых для построения живой материи. Преобразование энергии возбужденного состояния пигментов в энергию электрического поля и химических связей происходит с КПД существенно превосходящим таковой известных технологических систем. Это делает актуальным исследование первичных электрон-транспортных реакций фотосинтеза в том числе и в связи с постепенным истощением других энергетических ресурсов.

Выяснение механизмов и путей регуляции начальных этапов трансформации энергии электронного возбуждения и сопровождающих молекулярных превращений, включая изменения в хромофорных группах, их белковых носителях и окружающей мембране, представляет собой одну из основных задач биофизики. Этим обусловлена актуальность изучения функциональных и структурно-динамических характеристик механизмов трансформации энергии света в энергию разделенных электрических зарядов в фотосинтетических реакционных центрах (РЦ).

В наибольшей степени к настоящему времени исследована структурная и функциональная организация РЦ пурпурных бактерий. Важным этапом в этих исследованиях было получение кристаллов РЦ и проведение на них рентгеноструктурного анализа. Детальная расшифровка структуры РЦ бактериального типа, однако, высветила на новом уровне важность другого аспекта структурно-функционального устройства РЦ — принципиальное значение динамики этого макромолекулярного комплекса для его эффективной работы. Представления о конформационной регуляции скоростей и эффективности фотопереноса электрона между кофакторами РЦ уже более 20 лет развиваются на кафедре биофизики биологического факультета МГУ. В этих исследованиях особенно плодотворным оказалось изучение влияния температуры на перенос электрона в РЦ. В настоящее время имеются прямые подтверждения структурных изменений РЦ связанных с электрон-транспортной активностью. Яркие результаты получены с использованием метода РСА: при замораживании функционально активных кристаллов РЦ пурпурных бактерий на активирующем свету фиксируется существенное смещение (на 5А) и изменение пространственной ориентации вторичного хинонного акцептора в структуре РЦ. Функционирование хинонного звена РЦ пурпурных бактерий (первичный, Ра, и вторичный, СЬ, хиноны) имеет важное значение для эффективной трансформации световой энергии. При переносе фотомобилизованного электрона на Qa за время -200 пс, временная стабилизация его на этом акцепторе против темнового рекомбинационного процесса (если блокирован дальнейший перенос к Qb) достигает ~0,1 с. Временная стабилизация электрона на Qb еще более продолжительная — около секунды и более. Такое существенное замедление обратных реакций в хинонном акцепторном звене позволяет эффективно сопрячь быстрые прямые процессы внутрибелкового электронного транспорта в цепи кофакторов — фотоактивный димер бактериохлорофилла (Р), мономер бактериохлорофилла, бактериофеофитин, QA, Qb — с существенно более медленными, контролируемыми диффузией стадиями дальнейшего переноса восстановительных эквивалентов в фотосинтетическую мембрану. В условиях физически функционирующей мембраны, получивший один электрон Qb «ждет» второй электрон, после чего к нему переносятся два протона из цитоплазмы. QbH2 выходит в мембрану, замещаясь нейтральным хиноном из мембранного пула. Временная стабилизация восстанавливаемых хинонных акцепторов против рекомбинационного процесса с фотоокисленным Р определяется смещениями протонов в белковом окружении этих кофакторов, причем на значительных — до 15−17A рассояниях [Miksovska et al., 1995; Roy et al., 1995]. Возможно в эти процессы вовлекается так называемая Н-субъединица комплекса РЦ. Она не связана непосредственно с кофакторами электронного переноса РЦ. Её основная масса прикрывает с цитоплазматической стороны область связывания хинонов в структуре РЦ. Функциональная роль ее до сих пор во многом не ясна. Эксперименты по точечной замене аминокислотных остатков в окружении хинонов, прежде всего Qb [Baciou, Michel, 1995; Delcroix et al., 1995; Heller et al., 1995 aTakahashi, Wraight, 1995], свидетельствуют о возможности различных вариантов стабилизации переносимых в хинонную акцепторную часть электронов. Процессы этой стабилизации можно изучать, как показано в работах кафедры биофизики биологического факультета МГУ, и при модификации структурно-динамического состояния РЦ различными физическими воздействиями, химическими агентами, влияющими на систему водородных связей РЦ. В результате выявляется, что РЦ пурпурных бактерий можно фактически рассматривать как своего рода фотофермент, тонко реагирующий на модификацию его структурно-динамического состояния. В этом аспекте их можно использовать как чувствительную макромолекулярную тест-систему при изучении возможных механизмов действия биологически-активных веществ, у которых эти механизмы ещё не расшифрованы. К числу таких соединений относится, в частности, дипиридамол (2,6-бис (диэтаноламино)-4,8-дипипиридинопиримидо (5,4-с1)пиримидина), сокращенно.

ДИП, который ранее использовался в качестве вазодилятаторного средства, и который, как выясняется, эффективно подавляет функцию трансмембранного белка «P-gp», обеспечивающего множественную лекарственную устойчивость опухолевых клеток к противораковой терапии [Borissevitch et al., 1996 a, bFord, Hait, 1990]. Механизм воздействия ДИП на функцию «P-gp» не известен.

Целью настоящей работы было дальнейшее исследование процессов транспорта и стабилизации электрона в хинонной акцепторной части электрон-транспортной цепи РЦ пурпурных бактерий в условиях направленной модификации их структурно-динамического состояния, а также эффектов влияния на эти процессы ДИП-а и его производных.

В работе были поставлены следующие задачи.

1. Освоение методик получения высокочистых препаратов белково-пигментных комплексов РЦ пурпурных бактерий Rb. sphaeroides, включая мутантный по локусу связывания вторичного хинона штамм. Выделение активных комплексов, не содержащих Н-субъединицы.

2. Детальное изучение электронтранспортных процессов с участием хинонных акцепторов в нативных и структурно-модифицированных РЦ, в том числе в комплексах без Н-субъединицы, при варьировании режимов световой активации и температуры образцов, включая недостаточно исследованный ещё для данных бактерий диапазон выше 300К.

3. Изучение влияния на процессы стабилизации фотомобилизованного электрона в хинонной акцепторной части РЦ биологически активных соединений — дипиридамола и его производных, отличающихся составом гидроксильных групп в боковых заместителях.

1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

выводы.

1. Замена протоннрованной аминокислоты серина Ь223 на аланин вблизи локуса вторичного хинона <3 В влияет на процессы электростатической стабилизации фотомобилизованного электрона в хинонной акцепторной части РЦ КЬ. иркаеинс^. В результате сокращается время темнового восстановления фотоокисленного Бхл2+ от.

0а~ и от 0|г.

2. Удаление из трехсубъединичных (ЬМН) макромолекулярных комплексов РЦ КЬ. $рЬаего1с1е5 Н-субъединицы влияет на скорость и глубину фотоконформационного перехода в белково-пигментном комплексе после индуцированного светом разделения зарядов. Оценки свидетельствуют о более быстром и более полном протекании конформационной релаксации на начальном этапе при 100К в ЬМ комплексе по сравнению с ЬМН-комплексом. Разница отражает, возможно, большую рыхлость белковой структуры после удаления Н-субъединицы.

3. Изучение температурной зависимости скорости темновой рекомбинации между Бхл2+ и <Зав широком температурном диапазоне показало, что скорость процесса растет не только при охлаждении образцов от комнатной температуры до криогенных, но и при увеличении температуры выше 300К. Сходные температурные зависимости показывают дейтерированные РЦ и комплексы без Н-субъединицы, хотя, характерные значения времени рекомбинации у этих трех типов образцов отличаются. Предложена интерпретация наблюдаемой колоколообразной температурной зависимости, связанная с конкурирующим влиянием на параметры потенциального барьера при тунелировании электрона, факторов теплового сужения-расширения белка и изменений микроконформационной динамики РЦ.

4. Обнаружено, что на процессы электростатической стабилизации фотомобилизованного электрона в хинонной акцепторной части РЦ КЬ. $ркаего1с1е$ оказывает влияние дипиридамол (2,6-бис (диэтаноламино)-4,8-дипипиридинопиримидо (5,4-ё)пиримидин) и его структурные производные. Выраженность их влияния на время темнового возвращения электрона к Бхл2+ от ()а и зависит от степени протонирования молекулы, от наличия и конфигурации гидроксильных групп в её структуре. Предполагается, что ДИП и его производные могут воздействовать на функциональное состояние РЦ, модифицируя систему водородных связей белка.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

.

Первичные процессы фотосинтеза в РЦ пурпурных бактерий заключаются в переносе электрона от димера Бхлг через промежуточные переносчики на первичный (Qa), а затем вторичный хинонный акцептор (Qb). В изолированных препаратах РЦ, не содержащих цитохромов и экзогенных доноров электронов, фотоокисленный димер бактериохлорофилла восстанавливается за счет рекомбинации с восстановленными хинонными акцепторами. Эти процессы чувствительны к структурно-динамическому состоянию белковой глобулы РЦ. Особенностью белкового окружения хинонных акцепторов является наличие аминокислотных остатков, связанных друг с другом электростатическими взаимодействиями. В такие зарядовые кластеры входит по «20 остатков. В результате электростатическое влияния белка на электронный и протонный транспорт может включать воздействие не только ближайших к кофакторам аминокислотных остатков, но и остатков на расстояниях до 15−17A [Allen et al., 1987 bFeher, 1998; Komiya et al., 1988; Okamura et al., 1974]. В релаксационные процессы, сопровождающие фоторазделение зарядов, возможно вовлекается и Н-субъединица, непосредственно не связанная с кофакторами электронного транспорта. В структуре РЦ в непосредственной близости от Н-субъединицы расположены кластеры молекул воды [Fritzsch et al., 1998]. Молекулы воды образуют водородные связи с заряженными аминокислотными остатками. Полярные группы водных кластеров и аминокислотных остатков белка РЦ играют важную роль в переносе протонов к Qb.

Главной целью данной работы было исследование роли внутримолекулярной подвижности в функционировании хинонного звена электрон-транспортной цепи реакционных центров пурпурных бактерий Rh. sphaeroides. В русле поставленных задач было исследовано влияние конформационной динамики белкового окружения кофакторов электронного переноса на процессы стабилизации электрона в хинонной акцепторной части электрон-транспортной цепи в условиях модификации структурно-динамического состояния хинонного акцепторного звена различными химическими и физическими воздействиями. В качестве модифицирующих систему водородных связей РЦ агентов были использованы криорастворители (глицерин, ДМСО). Также исследования проводились на образцах с изотопным замещением Н2О на D2O и на комплексах с отщепленной Н-субъединицей. Важным источником информации о влиянии конформационной динамики на функциональные показатели РЦ было детальное исследование температурных зависимостей изучаемых процессов. При изучении влияния белкового окружения на эффективность стабилизации электрона в хинонном акцепторном звене, использовали также мутант ЯА (Ь223) пурпурных бактерий КЪ. нркаег<�лйен^ в котором серии Ь223, формирующий водородную связь с одним из двух атомов кислорода <3 В, замещен на аланин, не образующий такой связи.

При сопоставлении процессов темнового восстановления окисленного димера бактериохлорофилла от фотовосстановленных хинонных акцепторов в РЦ из бактерий дикого типа и мутантного штамма, было установлено, что в мутантом образце электрон стабилизируется на хинонных акцепторах на менее продолжительное время. Также в РЦ из бактерий дикого типа при увеличении продолжительности световой активации наблюдалось постепенное замедление темнового восстановления Бхл2+ от (Зв~ (очевидно, в результате прохождения определенных конформационных изменений, не проявляющихся при воздействии на РЦ короткой вспышки света). В мутанте в обычных условиях зависимости кинетики Бхл2' и СЬ рекомбинации от продолжительности освещения не наблюдалось. Однако, после добавления к суспензии РЦ, полученных из мутантного штамма, глицерина в объемных концентрациях >70% или ДМСО в концентрациях >40% кинетика темнового восстановления Бхл2+ в таких образцах тоже замедлялась при увеличении времени освещения, т. е. РЦ мутантного штамма начинали в этом отношении вести себя как и РЦ из дикого типа бактерий.

Эти результаты указывают как на роль конкретных водородных связей вблизи хинонов в процессах электростатической стабилизации фотомобилизованного электрона на Од и Он, так и на влияние состояния системы водородных связей в окружении кофакторов на данный процесс. Возможно, в эти процессы вовлекается и Н-субъединица трехсубъединичного комплекса РЦ, не связанная непосредственно с кофакторами электронного переноса РЦ и функциональная роль которой до сих пор до конца не ясна. Об этом свидетельствуют полученные нами результаты сопоставления релаксационных характеристик связанного с разделением зарядов фотоконформационного перехода в ЬМНи в ЬМ-комплексах при криогенных температурах для образцов, замороженных в темноте и на свету. Оценки, в соответствии с работой [Шайтан и др., 1991], значений так называемой константы мгновенной скорости рекомбинации кг (мс-1) при различных (1, 40, 80 и 120 мс) временах после активирующей вспышки света при Т~100К в ЬМНи ЬМ-комплексах из ИЪ. ьрЪаего'^еь, замороженных как в темноте, так и на активирующем свету, свидетельствуют о том, что ЬМ-комплексы в целом имеют меньшие значения кг. При увеличении времени после активирующей световой вспышки (от 1мс до 120мс) эти значения уменьшаются медленнее, чем в ЬМН-комплексе. Результаты свидетельствуют о более быстром и более полном протекании конформационной релаксации после.

разделения зарядов в ЬМ-комплексе на начальном этапе. Это обстоятельство вероятно отражает большую рыхлость белковой структуры или уменьшение эффективной микровязкости комплекса после удаления Н-субъединицы. Отщепление Н-субъединицы приводит также к тому, что в ЬМ-комплексе при всех исследуемых температурах замедляется, по сравнению с нативными РЦ, скорость рекомбинации между Бхл2+ и Од Возможно это связано с некоторым увеличением расстояния между Бхлг и Рд в ЬМ-комплексах. Поскольку рекомбинация Бхлг и Одидет туннельным путем, процесс сильно зависит от расстояния между донором и акцептором электрона.

Н-субъединица наименее гидрофобная в мембранном комплексе РЦ. Основной своей массой она прикрывает с цитоплазматической стороны область связывания хинонов. Возможно, что её отсутствие приводит к изменению полярного окружения Од в том числе и за счет связывания молекул НгО и детергента ЬМ-комплексом после отщепления Н-субъединицы. Иными словами, не исключено, что удаление Н-субъединицы изменяет структуру полярных взаимодействий, которые вовлекаются в систему организованных в пространстве релаксационных процессов, сопровождающих фотоперенос электрона. В результате могут меняться скорость и глубина конформационного перехода в белково-пигментном комплексе в ходе фоторазделения зарядов.

Дальнейшая информация о механизмах, регулирующих скорость реакции рекомбинации Бхл2+ и Од была получена нами в результате изучения эффектов температур выше комнатных. Ранее влияние нагрева выше 300К до температур, еще не вызывающих теплового повреждения белка, применительно к РЦ ЯЬ. $рЬаего1с1ен детально не изучалось. Проведенные нами измерения показали, что при нагревании от -295 до 320К характерное время рекомбинации Бхлг+ и Одв РЦ ЯЬ. ирИавгокЛен уменьшается сходно, как при охлаждении до 210—200К. Такой же колоколообразный характер времени процесса рекомбинации в зависимости от температуры наблюдался и в комплексах с экстрагированной Н-субъединицей, и при изотопном замещении Н20 на БгО, хотя РЦ без Н-субъединицы имели более медленные времена Бхлг и С) А рекомбинации, а дейтерированные РЦ имели более высокую скорость рекомбинации.

Была предложена физическая интерпретация поведения скорости рекомбинации Бхлг+ и Од в широком диапазоне температур. Её суть заключается в том, что в результате конкуренции между тепловым уширением энергетического барьера и его сужением, за счет электростатического взаимодействия электрона с приблизившимися диполями, рост температуры выше 295К ведет к такой интенсификации конформационно-диффузионных процессов внутри РЦ, что сужение барьера начинает превалировать над его тепловым расширением, что и приводит к наблюдаемому ускорению реакции рекомбинации. Очевидно, влияние микроконформационной динамики РЦ может так измененить параметры потенциального барьера, что увеличение скорости реакции будет происходить не только при понижении температуры от комнатной, но и при ее росте выше 295К.

Проводившиеся ранее, в том числе и на кафедре биофизики, исследования влияния различных физических воздействий и химических агентов на первичные процессы фотосинтеза в РЦ пурпурных бактерий свидетельствуют о высокой чувствительности функциональных показателей этих белково-пигментных комплексов к модификации их структурно-динамического состояния [Горохов и др., 1998; Нокс и др., 1979, 1998; Чаморовский и др., 1998; Шайтан и др., 1991; Feher, 1998; Kleinfeld et al., 1984 Ь]. Высокая чувствительность электрон-транспортной активности РЦ к изменению структурно-динамического состояния комплексов, удобство её регистрации спектральными методами позволяет использовать РЦ в качестве чувствительной макромолекулярной тест-системы при изучении механизмов действия биологически активных веществ, изменяющих активность функциональных трансмембранных белков. В частности, нами в качестве такого соединения был использован, дипиридамол (2,6-бис (диэтаноламино)-4,8-дипипиридинопиримидо (5,4-с1)пиримидин) — ДИП, имеющий гидроксильные группы, способные образовывать межмолекулярные водородные связи, и образующий заряженную форму гетероцикла при протонировании атомов азота. Эти свойства ДИП-а определили выбор при использовании его в качестве фактора, модифицирующего конформационную динамику РЦ. ДИП ранее использовался в качестве вазодилятаторного средства. Он, также, эффективно подавляет функцию особого трансмембранного белка гликопротеина Р «P-gp», обеспечивающего множественную лекарственную устойчивость опухолевых клеток к противораковой терапии в результате активного «выкачивания» противоопухолевых веществ из клетки [Borissevitch et al., 1996 a, bFord, Hait, 1990]. Механизм воздействия ДИП на функцию «P-gp», однако, до сих пор не установлен. При изучении влияния ДИП и его производных на кинетику рекомбинации Бхлг+ и Q,~ с целью вариации амфифильного окружения гидрофобных комплексов РЦ их переводили в различное детергентное окружение. Влияние ДИП характеризовалось ускорением реакции рекомбинации Бхлг+ и Qa~. Для препаратов, солюбилизированных ЛДАО и тритоном Х-100 снижение рН ближе к рК ДИП приводило к возрастанию величины эффектов. В анионактивных детергентах (ДСН, холат натрия) эффекты ДИП были наиболее выраженными при более щелочных рН (т.к. в этих детергентах рК ДИП сдвигается в более щелочную область по сравнению с рК ДИП в ЛДАО и тритоне Х-100). Можно заключить, что заряженная (протонированная) форма молекулы ДИП эффективнее воздействует на функциональную активность РЦ. Сильный эффект ДИП уже при начальном его добавлении наблюдался в РЦ с экстрагированной Н-субъединицей, в значительной мере «прикрывающей» хинонный акцепторный участок РЦ от контакта с окружением.

Для двух исследовавшихся производных ДИП эффект ускорения реакции рекомбинации Бхлг и С>а~ уменьшался в последовательности производное 2 «ДШКпроизводное 1. Различия в эффектах ДИП и производного 1 обусловлены прежде всего различной конфигурацией их гидроксильных групп, способных к образованию межмолекулярных водородных связей. В результате — разная степень влияния на структурно-динамическое состояние РЦ систему его водородных связей, контролирующих, как отмечалось выше, электрон-транспортную активность комплекса. Производное 2 не содержит гидроксильных групп, способных к образованию межмолекулярных водородных связей, и обладает меньшей проникающей способностью в гидрофобные области препаратов (оно связывается с внешней поверхностью липидных мицелл в модельных системах) [Вог^еуксН е1 а1., 1996 а]. Это и объясняет его незначительный эффект.

Влияние ДИП на эффективность стабилизации фотомобилизованного электрона на Ов для всех образцов РЦ с различными детергентами заключалось в замедлении процесса темнового восстановления Бхлг от СЬ~ при низких концентрациях добавляемого ДИП (Ю-6, 10−5М), с последующим ускорением этого процесса при концентрациях ДИП Ю-4—103М.

Как видно, ДИП и его производные могут оказывать влияние на структурно-динамическое состояние функциональных мембранных белков, воздействуя на систему их водородных связей, в частности, модифицируя функциональные электрони протонтранспортные процессы. Механизм действия ДИП на функцию «Р-§ р», обеспечивающего устойчивость раковых клеток к действию противоопухолевых веществ, возможно также связан модификацией им системы водородных связей белка «Р^р». В результате могло бы нарушаться, например, присоединение и/или транспортирование этим белком противоопухолевых веществ.

Таким образом, получены новые результаты, подтверждающие существенную зависимость эффективности стабилизации фотомобилизованного электрона в хинонной акцепторной части РЦ пурпурных бактерий от структурно-динамического состояния этих белково-пигментных комплексов.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Барский E. JL, Кондрашин A.A., Самуилов В. Д. Образование разности электрохимических потенциалов комплексами реакционных центров Rhodospirillum rubrum, лишенными тяжелой субъединицы. // Биохимия. 1982, Т.47, С. 1755−1758.
  2. Горохов В В., Захарова НИ., Корватовский Б. Н., Нокс, П.П., Пащенко В. З., Рубин А. Б. Эффекты дейтерирования и криорастворителей в первичнных процессах фотосинтетического преобразования энергии. //Биол. мембр. 1998, Т. 15, С.477−489.
  3. С.М. Изучение электрогенных стадий переноса электронов в реакционных центрах Rhodopseudomonas viridis. // Дисс. канд. биол. наук, М.: МГУ, 1986.
  4. Захарова НИ, Сабо Я., Чаморовский С. К., Кононенко A.A., Рубин А. Б. Молекулярные и функциональные характеристики реакционных центров Chromatium minutissimum. //Биохимия. 1991, Т.56, С. 1466- 1472.
  5. С., Арнтцен Ч. Дж. Структура и функции фотосинтетических мембран. // В кн. Фотосинтез (под. ред. Говинджи). М.: Мир, 1987, Т.1, С.179−186.
  6. Р. Фотосинтез. М.: Мир, 1984.
  7. E.H. Фотосинтезирующие бактерии и бактериальный фотосинтез. М.: МГУ, 1972.
  8. A.A., Нокс П. П., Чаморовский С. К., Рубин А. Б., Лихтенштейн Г. И., Крупянский Ю. Ф., Суздалев И. П., Гольданский В. И. Перенос электрона и внутримолекулярная динамика фотосинтетических реакционных центров. // Хим. физика. 1986, Т.5, С.795−804.
  9. В.И., Колиниченко Л. П. Изотопные эффекты D2O в биологических системах. М.: Наука, 1978.
  10. А.Л., Сулимова Г. Е. Хроматография нуклеиновых кислот, белков и некоторых фагов на гранулированном гидроксилапатите. // Биохимия. 1975, Т.40, С.115−123.
  11. П.П., Лукашев Е. П., Кононенко A.A., Венедиктов П. С., Рубин А. Б. О возможной роли макромолекулярных компонентов в функционировании фотосинтетических реакционных центров пурпурных бактерий. // Молекуляр. биология. 1977, Т.11, С. 1090−1099.
  12. П.П., Кононенко A.A., Рубин А. Б. Функциональная активность фотосинтетических реакционных центров из Rhodobacter sphaeroides при фиксированной гидратации препаратов. //Биоорган, химия. 1979, Т.5, С.879−885.
  13. П.П. Структурная лабильность фотосинтетических реакционных центров и ее роль в электронном транспорте. // Дисс. доктора биол. наук, М.: МГУ, 1992.
  14. М., Фехер Г., Нельсон Н. Реакционные центры. // В кн.: Фотосинтез (Под ред. Говинджи). М.: Мир, 1987, Т.1, С.316−394.
  15. ОстерманЛ.А. Хроматография белков и нуклеиновых кислот. М.:Наука, 1985.
  16. Парсон В В., Ке Б. Первичные фотосинтетические реакции. // В кн.: Фотосинтез (Под. ред. Говинджи). М.: Мир, 1987, T. l, С. 472.
  17. Э.Г., Харкянен ВН., Нокс П. П., Кононенко A.A., Рубин А. Б. Кинетическая модель электронных конформационных переходов в фотосинтетических реакционных центрах пурпурных бактерий. // Известия АН СССР, сер. биология. 1983, № 1, С.28−43.
  18. Э.Г. Физика переноса зарядов в биосистемах Киев: Наукова думка, 1984, С. 368.
  19. М.Н., Гречушкина H.H., Азова Л. Г., Семенова Е. В., Мыльникова С И. Руководство к практическим занятиям по микробиологии. М.: МГУ. 1983, С. 88.
  20. A.A., Ротомскис Р.И Лазеры сверхкоротких световых импульсов в спектроскопии фотосинтеза. // Итоги науки и техники, сер. биофизика. 1986, Т. 19, С. 173−240.
  21. И.Р., Сердюк О. П., Проскуряков И. И., Ганаго А. О., Абдурахманов И. А., Ерохин Ю. Е. Выделение и характеристика комплекса реакционного центра с цитохромами из хроматофоров Chromatium minutissimum. // Докл. АН СССР. 1978, Т.243, С.520−522.
  22. Рейт К. А Современное состояние исследований по фотосинтезу. // В кн.: Фотосинтез (Под ред. Говинджи). М.: Мир, 1987, Т.1, С. 108.
  23. А.Б., Кононенко A.A., Пащенко В. З., Гуляев Б. А., Чаморовский С. К. Молекулярные механизмы трансформации энергии в первичных процессах фотосинтеза. // Итоги науки и техники, сер. биофизика. 1987 а, Т.20, С. 165−191.
  24. А.Б., Кононенко A.A., Шайтан КВ. Электронно-конформационные взаимодействия в первичных реакциях фотосинтеза. // Итоги науки и техники, сер. биофизика. 1987 б, Т.21, С.95−161.
  25. А.Б., Кононенко A.A., Шайтан КВ., Пащенко В. З., Ризниченко Г. Ю. Транспорт электронов в фотосинтезе. // Биофизика. 1994, Т.39, С.213−235.
  26. А.Б. Принципы организации и регуляции первичных процессов фотосинтеза. Пущино: ОНТИПНЦРАН, 1995.
  27. В.П. Биоэнергетика. Мембранные преобразователи энергии. М.: Высшая школа, 1989.
  28. И.В., Шайтан К. В. К теории переноса заряда в конформационно подвижных системах. // Хим. физика. 1990, Т. 9, С.992−1003.
  29. Д. Анализ процессов статистическими методами. М: Мир, 1973,1. С. 956.
  30. В.А., Красновский А. А. Фотохимический перенос электронов в реакционных центрах фотосинтеза. //Биофизика. 1981, Т.26, С.544−556.
  31. В.А. Пикосекундные процессы разделения зарядов и структурная организация реакционных центров фотосинтеза. // Итоги науки и техники, сер. биофизика. 1986, Т. 19, С. 138−172.
  32. В.А., Климов В. А. Первичные процессы переноса электрона и структурная организация реакционных центров фотосинтеза. // Биофизика. 1987, Т.32, С.814−829.
  33. В.А. Первичное преобразование световой энергии при фотосинтезе. М.: Наука, 1990.
  34. Agalidis I., Reiss-Husson F. Several properties of the LM unit extracted with sodium dodecyl sulfate from Rhodopseudomonas sphaeroides purified reaction centers. // Biochim. Biophys. Acta. 1983, V. 724, P. 340−351.
  35. Agalidis I., Nuijs A.M., Reiss-Husson F. Characterization of an LM unit putified by affinity chromatography from Rhodobacter sphaerides reaction centers and interactions with the H subunit. // Biochim. Biophys. Acta. 1987, V.890, P.242−250.
  36. Agalidis I., Ivancich A., Mattioli T.A., Reiss-Husson T. Characterization of the Rhodocyclus tenuis photosynthetic reaction center. // Biochim. Biophys. Acta. 1997, V.1321, P. 31−46.
  37. Allen J.P., Feher G., Yeates T.O., Komiya H., Rees D.S. Structure of the reaction centers fromRb. sphaeroides R-26: The cofactors. //Proc. Natl. Acad. Sci. US. 1987 a, V.84, P. 5730−5734.
  38. Allen J.P., Feher G., Yeates T O., Komiya H., Rees D C. Structure of reaction center from rhodobacter sphaeroide R-26: The protein subunits. // Proc. Natl. Acad. Sci. US. 1987 b, V.84, P.6162−6166.
  39. Allen J.P., Feher G., Yeates T.O., Komiya H., Rees D C. Structure of the reaction centers from Rhodobacter shaeroides R-26: Protein-cofactor (quiones and Fe2+) interraction. // Proc. Natl. Acad. Sci. US. 1988, V.85, P.8487−8491.
  40. Arlt T., Schmidt S., Kaiser W. The accessory bacteriochlorophyll: A real electron carrier in primary photosynthesis. //Proc. Natl. Acad. Sci. US. 1993, V.90, P.11 757−11 761.
  41. Baciou L., Michel H. Role of the chein in the reaction centers from Rb. sphaeroides. // Photosynthesis: From Light to Biosphere. 1995, V. 1, P.683−686.
  42. Beroza P., Fredkin D.R., Okamura M.Y., Feher G. Electrostatic calculations of amino acid titration and electron trancfer Qa’Qb— QaQb in the reaction center. // Biophys. J. 1995, V.68, P.2233−2250.
  43. Bibikov S., Bloh A., Cherepanov D., Oesterhelt D., Semenov A. Flesh-induced electrogenic reaction in the SA (L223) reaction center mutant in Rhodobacter sphaeroides. // FEBSLett. 1994, V.341, P.10−14.
  44. Birrell G.B., Sisitrom W.R., Griffith OH. Lipid-protein associations in chromatophores from the Rps. sphaeroides. // Biochemistry. 1978, V.17, P.3768−3773.
  45. Blankenship R.E., Parson W.W. The involvement of iron and ubiquinone in electron transfer reaction mediated by reaction centers from photosynthetic bacteria. // Biochim. Biophys. Acta. 1979, V.545, P.429−444.
  46. Borissevitch G.P., Tabak M., Oliveira O.N. Interaction of dipyridamol with lipids in mixed Langmuir monolayers. // Biochim. Biophys. Acta. 1996 b, V.1278, P.12−18.
  47. Brudvig G. V., Worland ST., Sauer K. Procedure for rapid isolation of photosynthetic reaction centers using cytochrome c affinity chromatography. // Proc. Natl. Acad. Sci. US. 1983, V.80, P.683−696.
  48. Buchanan S.K., Dismukes G.C., Prince R.C. The redox potential of the primary quinone Qa of bacterial photosynthesis is independent of the divalent metal ion. // FEBS Lett. 1988, V.229, P. 16−20.
  49. Catucci L., Agostiano A., Colafemina G., Delia Monica M. Photoactivity of reaction center in different membrane models. // in Photosynthesis. From Light to Biosphere. (Ed. P. Mathis). N.Y.: Kluwer Acad. Publ. 1995, V. l, P.847−850.
  50. Chamorovsky S.K., Zakharova N.I., Remennikov S.M., Sabo Ya., Rubin A.B. The cytochrome subunit structure in the photosynthetic reaction center of Chromatium minutissimum. //FEBS Lett. 1998, V.422, P.231−234.
  51. Clayton R.K., Straley S.C. Photochemical electron transport in photosynthetic reaction centers. 4. Observation related to the reduced photoproduct. // Biophys. J., 1972a, V. l2, P1221−1234.
  52. Clayton R.K., Yau H.F. Photochemical electron transport in photosynthetic reaction j centers from Rps. sphaeroides. // Biophys. J. 1972, V. 12, P.867−881. I
  53. Clayton B.J., Clayton R.K. Properties of photochemical reaction center purified from ! Rhodopseudomonasgelatinosa. //Biochim. Biophys. Acta. 1978, V.501, P.470−477.
  54. Debus R.J., Feher G., Okamura M.Y. Dissociation and reconstitution of the H subunit from reaction centers of Rps. sphaeroides R-26. // Biophys. J. 1981, V.33, P. 19−27.
  55. Debus R.J., Feher G., Okamura M Y. LM complex of reaction centers from Rhodobacter sphaeroides R-26: characterization and reconstitution with the H subunit. // Biochemistry. 1985, V.24, P.2488−2500.
  56. Debus R.J., Feher G, Okamura MY. Iron depleted reaction centers from Rhodopseudomonas sphaeroides R-26. 1: Characterization and reconstitution with Fe2+, Mn2+, Co2+, Ni2+, Cu2+ and Zn2+. //Biochemistry. 1986, V. 25. P. 2276−2287.
  57. Deisenhofer J., Epp O., Miki K., Huber R. Structure of protein subunits in the photosynthetic reaction centers of Rhodopseudomonas viridis at 3 A resolution. // Nature. 1985, V.318, P.618−124.
  58. Deisenhofer J., Michel H. The photosynthetic reaction center from the purple bacterium Rps. viridis. // The EMBO J. 1989, V.8, P.2149−2170.
  59. Deisenhofer J., Epp O., Shinnig I., Michel H. Crystallographic refement at 2,3 A resolution and refined model of the photosynthetic reaction center from Rhodopseudomonas viridis. // J. Mol. Biol. 1995, V.246, P.429−457.
  60. Delcroix Y.-D., Schiffer M., Hanson D.K., Sebban P. Long range electrostatic effects in bacterial reaction centers. // Photosynthesis: From Light to Biosphere. 1995, V. l, P.463−465.
  61. Donohue T.J., Cain B.D., Kaplan S. Purification and characterization of an N-acylphospatidylserine from Rhodopseudomonas sphaeroides. // Biochemistry. 1982, V.21, P.2765−2773.
  62. Duysens L.N.M. Reversible changes in the light absorption of purple bactiria caused by illumination. // Carnegie Inst. Wash. Yb. 1953, V.52, P. 157.
  63. Duysens L.N.M. Reversible photooxidation of a cytochrome pigment in photosynthesizing R. rubrum. //Nature. 1954, V.173, P.692−693.
  64. Duysens L.N.M., Huiscamp W.J., Vos J.J., Van der Hart J.M. Reversible changes in bactiriochlorophyllin purple bactiria upon illumination. // Biohim. Biophys. Acta, 1956, V. l9, P. 188−190.
  65. Feher G. Some chemical and physical properties of a bacterial reaction center particle and its primary photochemical reactions. // Photochem. Photobiol. 1971, V.14, P.373−387.
  66. Feher G. Some chemical and physical properties of a bacterial reaction center particle and its primary photochemical reactions. // Photosynth. Research. 1998, V.55, P. 1−40.
  67. Feher G., Okamura M.Y., McElroy J.D. Identification of an electron in reaction centers of Rhodopseudomonas sphaeroides by EPR spectroscopy. // Biochim. Biophys. Acta. 1972, V.267, P.222−226.
  68. Feher G., Okamura M.Y. Reaction centers from Rhodopseudomonas shaeroides. // Brookhaven Symp. Biol. 1977, V.28, P. 183−194.
  69. Feher G., Okamura M.Y. Chemical composition and properties of reaction centers. // In The photosynthetic bacteria. (Ed. Clayton R.K., Sisitrom W.R.). NY.: Plenum press. 1978. P.349−386.
  70. Ford J.M., Hait W.N. Pharmacology of drugs that alter multidrug resistance in cancer. //Pharmacological Rev. 1990, V.42, P.155−199.
  71. Franzen S., Boxer S.G. Temperature dependence of the electron field modulation of electron transfer rates: Chage recombination in photosynthetic reaction centers. // J. Phys. Chem. 1993, V.97, P.6304−6318.
  72. Frizsch G., Ermler V., Michel H. The water chains around QA and Qb and other structural aspects of the reaction centers from Rb. sphaeroides. // Photosynthesis: From Light to Biosphere. 1995, V. l, P.599−602.
  73. Frizsch G., Kampmann L., Kapaun G., Michel H. Water clusters in the reaction centers of Rb. sphaeroides. // In Research in photosynthesis. (Ed. Murata N.). Netheiands: Kluwer Acad. Publ., Dordercht, 1998, V.55, P. 127−132.
  74. Fukushima A., Matsuura K., Shimada K., Satoh T. Reaction center B870 pigment protein complex with bound cytochromes c-555 and c-551 from Rhodocyclus gelatinosus. // Biochim. Biophys. Acta. 1988, V.933, P.399−405.
  75. Garcia G., Parot P., Vermeglio A. Purification and characterization of the photochemical reaction center of the thermophilic purple sulfur bacterium Chromatium tepidum. //Biochim. Biophys. Acta. 1987, V.894, P.379−385.
  76. Gingras G. A comparative review of photochemical reaction center preparations from photosynthetic bacteria. // In Photosyntetic bacteria. (Ed. Clayton R.K. and Sistrom W.R.). N.Y.: Plenum Press. 1978, P. 119.
  77. Hanson D.K., Deng Y.-L. Compensation for L212 Glu in bacterial reaction centers. // Photosynthesis: From Light to Biosphere. 1995, V. l, P.859−862.
  78. Hara M., Koneko T., Nakamura Ch., Asada Y., Miyake J. Redox properties of an H-subunit-depleted photosynthetic reaction centers from Rhodopseudomonas viridis. // Biochim. Biophys. Acta. 1998, V.1363, P. 199−208.
  79. Helenius A., Simons K. Solubilization of membranes by detergents. // Biochim. Biophys. Acta. 1975, V.415, P.29−79.
  80. Heller B.A., Holten D., Kirmaier C. Characterization of bacterial reaction centers having mutations of aromatic residues in the binding site of the bacteriopheophytin intermediary electron carrier. // Biochemistry. 1995 a, V.34, P.5394−5302.
  81. Heller B.A., Holten D., Kirmaier C. Control of electron transfer between the L- and M-sides of photosynthetic reaction centers. // Science. 1995 b, V.296, P.940−944.
  82. Hopfield J.J. Electron transfer between biological molecules by thermally activation tunneling. //Proc. Natl. Acad. Sci. US. 1974, V.71, P. 3640−3644.
  83. Kaufmann K.J., Dutton P.L., Netzel T.Z., Zeigh Y.S., Rentzepis P.M. Picosecond kinetics of events leading to reaction center bacteriochlorophill oxidation. // Science. 1975, V.188, P.1301−1304
  84. Kennis J.T.M., Shkuropatov A.Ya., Stokkum I.H.M. Formation of a longlived P BA~ state in plant pheophytin-exchanged reaction centers of Rhodobacter sphaeroides R26 at low temperature. //Biochemistry. 1997, V.36, P. 16 231−16 238.
  85. Kirmaier C., Holten D., Debus R.J., Feher G., Okamura MY. Primary photochemistry of iron-depleted and zinc-reconstituted reaction centers from Rhodopseudomonas sphaeroides. //Proc. Natl. Acad. Sci. US. 1986, V.83, P.6407−6411.
  86. Kirmaier C., Holten D. Primary photochemistry of reaction centers from the photosynthetic purple bacteria. // Photosynth. Res. 1987, V.13, P.225−260.
  87. Kirmaier C., Holten D. Electron transfer and charge recombination centers. // In The photosynthetic reaction center. (Ed. Deisenhofer J. and Norris J.R.), San Diego: Academic Press. 1993, V.2, P.49−70.
  88. Kleinfeld D., Okamura M.Y., Feher G. Electron transfer in reaction centers of Rhodopseudomonas sphaeroides. // Biochim. Biophys. Acta. 1984 a, V.766, P. 126−140.
  89. Kleinfeld D., Okamura M., Feher G. Electron transfer kinetics in photosyntetic reaction centers cooled to criogenic temperatures in the charge-separated state: evidence for light-induced structural changes. // Biochemistry. 1984 b, V.23, P.5780−5786.
  90. Marcus R.A. Early steps in bacterial photosynthesis. Comparison of three mechanism. // In The photosynthetic bacterial reaction center: Structure and dynamics. (Ed. Breton J. and Vermeglio A.). N.Y.: Plenum press. 1988, P.389−398.
  91. McMahon B.H., Muller J.D., Wraight C.A., Nienhaus G.U. Electron transfer and protein dynamics in the photosynthetic reaction center. // Biophys. J. 1998, V.74, P.2567−2587.
  92. Michel H. Three-dimensional crystals of a membrane protein complex. The photocynthetic reaction center from Rhodopseudomonas viridis. // J. Mol. Biol. 1982, V.158, P.567−572.
  93. Michel H., Epp 0., Deisenhofer J. Pigment-protein interaction in the photosynthetic reaction center from Rhodopseudomonas viridis. // EMBO J. 1986 a, V.5, P.2445−2451.
  94. Michel H., Weyer K.A., Gruenberg H. The «light» and «medium» subunits of the photosynthetic reaction center from Rhodopseudomonas viridis: Isolation of the genes, nucleotide and amino acid sequence. // EMBO J. 1986 b, V.5, P. 1149−1158.
  95. Michels P.AM., Konings W.N. Structural and functional properties of chromatophores and membrane vesicles from Rhodopseudomonas sphaeroides. // Biochim. Biophys. Acta. 1978, V.507, P.353−368.
  96. Miksovska J., Maroti P., Schiffer M., Hanson D. K., Sebban P. Electrostatic interaction between L212 Glu and Qa in bacterial reaction centers. // Photosynthesis: From Light to Biosphere. 1995, V. l, P.467−470.
  97. Morrison L.E., Loach P.A. Complex charge recombination kineticsof the phototrap in Rhodospirillum rubrum. // Photochem. Photobiol. 1978, V.27, P.751−757.
  98. Okamura M. Y., Isaacson R A., Feher G. The primary accepror in bactiria photosynthesis: The abligatory role of ubiquinone in photoactive reaction centers of R. sphaeroides. //Proc. Natl. Acad. Sei. US. 1975, V.72, P.3491−3495.
  99. Okamura M.J., Abrech E.C., Debus R.J. Reaction center from triazine-resistant strains of Rhodobacter sphaeroides: localization of the mutation site by protein hybridization experiments. //Biochim. Biophys. Acta. 1985, V.810, P.110−113.
  100. Okamura M.Y., Paddock M L., Graige M.S., Feher G. Proton and electron transfer in bacterial reaction centers. // Biochim. Biophys. Acta. 2000, V.1458, P. 148−163.
  101. Olson J.M., Thornber J.P. Photosynthetic reaction centers. // Membrane proteins in energy transduction. (Ed. Capaldi R.A.). N.Y.: Dekker. 1978, P.279−340.
  102. Ortega J.M., Mathis P., Williams J.C., Allen J.P. Temperature dependence of the reorganization energy for charge recombination in the reaction center from Rhodobacter sphaeroides. // Biochemistry. 1996, V.35, P.3354−3361.
  103. Parot P., Thiery J., Vermeglio A. Charge recombination at low temperature in photosynthetic bacteria reaction centers evidance for two conformational states. // Biochim. Biophys. Acta. 1987, V.893, P.534−543.
  104. Parson W.W. The bacterial reaction center. // In Photosyntesis. (Ed. Amez J). Elsevier. Amsterdam. New York. Oxford. 1987, V. l5, P.43−61.
  105. Parson W.W., Chu Z.T., Warshel A. Reorganization energy of the initial electron transfer step in photosynthetic bacterial reaction centers. // Biophys. J. 1998, V.74, P. 182−191.
  106. Prince R.C., Yovan D.C. Isolation and spectroscopic properties of photochemical reaction centers from Rhodobacter capsulatus. // Biochim. Biophys. Acta. 1987, V.890, P.286−281.
  107. Pucheu N.L., Kerber N.L., Garcia A.F. Isolation and purification of reaction center from Rhodopseudomonas viridis NHTC 133 by means of LDAO. // Arch. Microbiol. 1976, V. 109, P.301−305.
  108. Rockley M.G., Windsor M.W., Cogdell R.J., Parson W.W. Picosecond detection of an intermediate in the photochemical reaction of bacterial photosynthsis. // Proc. Natl. Acad. Sci. US. 1975, V.72, P.2251−2255.
  109. Roy C., Lancaster D., Gunner M.R., Michel H. The coupling of laight-induced electron transfer and proton uptake: Electrostatic calculation on the Rhodopseudomonas viridis. // Photosythesis: From Light to Biosphere. 1995, V. l, P.903−906.
  110. Schelvis J., Liu B-L, Artsma T., Hoff A. The electron transfer rate from BPhA" to Qa in reaction centers of Rb. sphaeroides R-26: Influence of the H-subunit the isoprene tail of Qa //Biochim. Biophys. Acta. 1992, V. l 102, P.229−236.
  111. Schenck C.C., Blankenship R.E., Parson W.W. Radical pair decay kinetics, triplet yilds, and delayed fluorescence from bacterial reaction centers. // Biochim. Biophys. Acta. 1982, V.680, P.44−59.
  112. Schmidt S., Arlt T., Hamm P. Energetics of the primary electron transfer reaction revealed by ultrafast spectroscopy on modified bacterial reaction centers. // Chem. Phys. Lett. 1994, V.223, P. 116−120.
  113. Schmidt S., Arlt T., Hamm P. Pramary electron-transfer dynamics in modified bacterial reaction centers containing pheophytin-a instead of bacteriopheophytin-a. // Spectrochim. acta A. 1995, V.51, P.1565−1578.
  114. S eft or R.E.B., Thornber J. P. The photochemical reaction center of the bacteriochlorophill b-containing organism Thiocapsa pfennigii. // Biochim. Biophys. Acta. 1984, V.764, P. 148−159.
  115. Shalinsky D R., Andreeff M., Howell S.B. Modulation of drug sensitivity by dipyridamole in multidrug resistant tumor cells in vitro. // Cancer Res. 1990, V.50, P.7537−7543.
  116. Shkuropatov A.Ya., Shuvalov V.A. Electron transfer in pheophytin-a modified reaction centers from Rhodobacter sphaeroides R-26. // FEBS Lett. 1993, V.322, P. 168−172.
  117. Shuvalov V.A., Duysens L.N.M. Primary elecrton transfer reactions in modified reaction centers from Rhodobacter sphaeroides. // Proc. Natl. Acad. Sci. US. 1986, V.83, P. 1690−1694.
  118. Sistrom W.R. A requirement for sodium in the growth of Rhodopseudomonas sphaeroides. //J. gen. Microbiol. 1960, V.22, P.778−785.
  119. Stowell M.H.B., McPhillips T.M., Rees D.S., Soltis S.M., Abresch E., Feher G. Light-induced structural changes in photosynthetic reaction center: implications for mechanism of electron-proton transfer. // Science. 1997, V.276, P.812−816.
  120. Straley S.C., Parson WW, Mauzerall D.C., Clayton R.K. Pigment content and molar extinction coefficients of photochemical reaction center from Rhodopseudomonas sphaeroides. //Biohim. Biophys. Acta. 1973, V.305, P.597−609.
  121. Takahashi E., Wraight C.A. A crucial role for Asp1223 in the proton transfer pathway to the secondary quinone of reaction centers from Rb. sphaeroides. // Biochim. Biophis. Acta. 1990, V. 1020, P. 107−111.
  122. Takahashi E., Wraight C.A. Electrostatic influences of GluM236 on the proton condaction pathway of photosyntetic reaction centers from Rb. sphaeroides. // Photosynthesis: From Light to Biosphere. 1995, V. l, P.691−694.
  123. Taremi S.S., Violette C.A., Frank H.A. Transient optical spectroscopy of single crystals of the reaction center from Rhodobacter sphaeroides wild-type 2.4.1. // Biochim. Biophys. Acta. 1989, V.973, P.86−92.
  124. Thornber J.P., Olson J.M., Williams D M, Clayton ML. Isolation of the reaction center from Rhodopseudomonas viridis. //Biochem. Biophys. Acta. 1969, V.172, P.351−354.
  125. Thornber J.P. Photochemical reaction of purple bacteria as revealed by studies of three spectrally different caroteno-bacteriochlorofyll-protein complexes isolated from Chromacium strain D. //Biochemistry. 1970, V.9, P.2688−2698,
  126. Trosper T.L., Benson D.L., Thoruher J.P. Isolation and spectral characteristics of the photochemical reaction center of Rhodopseudomonas viridis. // Biochim. Biophys. Acta. 1977, V.460,P.318−330.
  127. Vadeboncoer C., Noel H, Poirier L, Cloutier Y., Gingras G. Center of photosynthetic bacteria. 1. Further chemical characterisation of the photoreaction center from Rhodospirillum rubrum. //Biochemistry. 1979, V.18, P.4301−4308.
  128. Vermeglio A., Clayton, R.K. Kinetics of electron transfer between the primary and the secondary electron acceptor in reaction centers from Rhodobacter sphaeroides. // Biochim. Biophys. Acta. 1977, V.461, P. 159−165.
  129. Williams J.C., Steiner L.A., Ogden R.C., Simon M.I., Feher G. Primary structure of the M-subunit of the reaction centers from Rhodopseudomonas shaeroides. // Proc. Natl. Acad. Sci. US. 1983, V.80, P.6505−6509.
  130. Williams J.C., Steiner L.A., Feher G, Simon M.I. Primary structure of the L-subunit of the reaction centers from Rhodopseudomonas shaeroides. // Proc. Natl. Acad. Sci. US. 1984, V.81, P.7307−7311.
  131. Williams J.C., Alden R.G., Murchison H.A., Peloquin J.M., Woodbury N.W., Allen J.P. Effect of mutation near the bacteriochlorophylls in reaction centers from Rhodobacter sphaeroides. //Biochemistry. 1992, V.31, P. 11 029−11 037.
  132. Woodbury N.W.T., Becker M., Middendorf D., Parson W W. Picosecond kinetics of the initial photochemical electron-transfer reaction in bactirial photosynthetic reaction centers. //Biochemistry. 1985, V.24, P.7516−7521.
  133. Woodl M.C., Bustamante P L., Zebrowski-Morrison K.E., Loach P.A. Evaluation of the complexity of charge recombination kinetics in photosynthetic bacteria. // Photochem. Photobiol. 1984, V.40, P.525−531.
  134. Wraight C.A., Clayton R.C. The absolute quantum efficiency of bacteriochlorophill photooxidation in reaction ceners of Rhodopseudomonas sphaeroides. // Biochim. Biophys. Acta. 1974, V.333, P.246−260.
  135. Wraight C.A. Electron acceptor of bacterial photosynthetic reaction centers. 2. H+ binding coupled to secondary electron transfer in the quinone acceptor complex. // Biochim. Biophys. Acta. 1979, V.548, P.309−327.
  136. Wraight C.A., Stein R.R. Redox-equilibrium in the acceptor quinone complex of isolated reaction centers and the mode of action of o-phenantroline. // FEBS Lett. 1980, V. 113, P.73−77.
  137. Zinth W., Kaiser W., Michel H. Efficient photochemical activity and strong dichroism of single crystals of reaction centers from Rhodopseudomonas viridis. // Biochim. Biophys. Acta. 1983, V.723, P.128−131.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!