Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Посттрансляционные модификации тубулина в системе микротрубочек клеток млекопитающих в ходе стандартного митоза и при патологии деления

Диссертация: Посттрансляционные модификации тубулина в системе микротрубочек клеток млекопитающих в ходе стандартного митоза и при патологии деления
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Характер иммунохимического окрашивания центриолярных микротрубочек антителами к ацетилированному и тирозинированному а-тубулину изменяется в ходе клеточного цикла диплоидной линии ЗТЗ в отличие от гетероплоидной туморогенной линии SV40−3T3. Выявление тирозинированного а-тубулина минимально в период подготовки к митозу, а ацетилированного — при его завершении. В интерфазных клетках ЗТЗ и SV40−3T3… Читать ещё >

Посттрансляционные модификации тубулина в системе микротрубочек клеток млекопитающих в ходе стандартного митоза и при патологии деления (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • СПИСОК ИСПОЛЬЗОВАННЫХ СОКРАЩЕНИЙ
  • ГЛАВА I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. Аномалии митотического деления клеток высших животных in vivo и in vitro
      • 1. 1. Классификация патологических митозов
      • 1. 2. Встречаемость и биологический смысл патологических митозов
    • 2. Организация митотического аппарата в ходе стандартного митоза и при патологии деления
      • 2. 1. Биполярный митоз
        • 2. 1. 1. Структурная организация митотического аппарата соматических клеток млекопитающих
        • 2. 1. 2. Белки, ассоциированные с микротрубочками
        • 2. 1. 3. Динамика структурных преобразований митотического аппарата
      • 2. 2. Патологические митозы
        • 2. 2. 1. К-метафазы
        • 2. 2. 2. Многополюсные митозы
      • 2. 3. Последствия нарушений митоза
    • 3. Центросома в нормальном митозе и при патологии деления
      • 3. 1. Структура и состав центросомы
      • 3. 2. Роль центросомы в клеточном цикле и митозе
      • 3. 3. Редупликация центросомы
      • 3. 4. Организация центросомы при патологии деления
    • 4. Посттрансляционные модификации тубулина в составе микротрубочек митотического аппарата
      • 4. 1. Посттрансляционные модификации а-тубулина
      • 4. 2. Посттрансляционные модификации МТ веретена и центриолей в ходе стандартного митоза
    • 5. Участие системы МТ в регуляции различных клеточных программ
      • 5. 1. Роль центросомы в формировании злокачественных опухолей
      • 5. 2. Особенности организации системы МТ при индукции апоптоза

Различные варианты нарушений митоза играют важную роль в физиологии человека и животных, обеспечивая изменение уровня плоидности в ходе дифференцировки различных типов соматических клеток, в том числе гепатоцитов и мегакариоцитов (Бродский и Урываева, 1981). Вместе с тем, аномалии деления являются неотъемлемой частью злокачественного перерождения клеток — патологического процесса, включающего в себя нарушение дифференцировки и неконтролируемое размножение (Алов, 1978, Казанцева, 1981). Считается, что высокий уровень многополюсных митозов в этом случае ведет к генетической нестабильности и анеуплоидии опухолевых клеток. Запуск программы апоптоза в культивируемых клетках, как правило, также связан с накоплением в культуре сходных нарушений митоза, а именно, многополюсных митозов, в период, предшествующий клеточной гибели (Watanabe et al., 2000; Abal et al., 2001; Castedo et al., 2004; Rello-Varona et al., 2006).

В настоящее время, данные об особенностях организации и функционирования митотического аппарата, включающего в себя центросому и систему митотических микротрубочек, в ходе многополюсного митоза по сравнению со стандартным биполярным делением, ограничены. Показано, что дополнительные полюса веретена формируются не только за счет увеличения числа центриолей, но и за счет образования безцентриолярных полюсов (Ходяков и др., 1986; Keryer et al., 1984). Это предполагает, что подготовка к многополюсному делению сопровождается нарушением механизма воспроизведения центриолей и механизма взаимодействия центриолей с окружающими их центросомальными белками. Действительно, экспериментальное разрушение центриолей в животной клетке приводит к разнообразным аномалиям в распределении белков центросомального матрикса и организации митотического веретена (Bobinnec et al., 1998а), позволяя предполагать, что в основе системы регуляции митоза лежит некое специальное взаимодействие центриоли с белками перицентриолярного матрикса. Какой молекулярный механизм составляет суть такого взаимодействия все еще неизвестно.

В последнее время появляется все больше данных о том, что уровень посттрансляционных модификаций тубулина — основного белка в составе микротрубочек — определяет взаимодействие цитоплазматических микротрубочек с различными ассоциированными с ними белками (Rosenbaum, 2000). Известно, что микротрубочки центриолярного цилиндра подвергаются, по крайней мере, трем типам посттрансляционных модификаций: детирозинированию (Bre et al., 1987), ацетилированию (Piperno et al., 1987) и глутаминированию (Bobinnec et al., 1998). Тот факт, что опухолевая прогрессия сопровождается инактивацией одного из ферментов, обеспечивающих посттрансляционную модификацию тубулина, а именно тир-лигазы (Lafanechere et al., 1998), позволяет предполагать, что в основе нарушений митоза опухолевых клеток может лежать накопление модифицированного тубулина в составе митотических микротрубочек. Однако в настоящее время нет данных о том, различается ли содержание детирозинированного и ацетилированного тубулина в микротрубочках центриоли в ходе стандартного митоза нормальных и трансформированных клеток. Сведения о закономерностях распределения посттрансляционных модификаций тубулина как в центриолярных, так и в цитоплазматических микротрубочках в ходе многополюсного деления, также отсутствуют.

Сегодня принято считать, что многополюсные митозы, возникающие при запуске апоптоза или при делении опухолевых клеток, являются результатом сходных нарушений в организации центросомы и системы митотических микротрубочек. Однако завершение митотического деления может существенно различаться в двух этих случаях. Так, при индукции апоптоза подавляющее большинство многополюсных митозов не завершается цитокинезом — идет реконструкция ядерной мембраны в отсутствие остаточного тельца и затем в формирующихся многоядерных клетках начинается межнуклеосомное нарезание ДНК (Lock and Ross, 1990b;

Demarcq et al., 1994; Johnson et al., 1999; Sato et al., 2000a). В опухолевых клетках, напротив, подавляющее большинство многополюсных митозов завершается цитокинезом — образуется одно или несколько остаточных телец, и в результате деления в большом количестве появляются анеуплоидные одноядерные и многоядерные клетки (Алов, 1978; Казанцева, 1981). Таким образом, имеющиеся данные позволяют предполагать, что механизм функционирования системы микротрубочек различается в многополюсных митозах, возникающих при индукции апоптоза и в ходе клеточной трансформации. Однако до настоящего времени сравнительные исследования системы микротрубочек и центросомы в многополюсных митозах, различающихся по механизму завершения деления, не проводились.

Целью настоящей работы явилось изучение закономерностей распределения посттрансляционно-модифицированного тубулина в составе центриолярных и цитоплазматических микротрубочек в ходе стандартного и многополюсного митоза в нормальных и трансформированных клетках, а также в клетках при индукции апоптоза.

Для достижения цели были поставлены следующие задачи:

1. Исследовать особенности распределения ацетилированного и тирозинированного а-тубулина в цитоплазматических и центриолярных микротрубочках в интерфазе и в ходе двухполюсного и многополюсного митоза диплоидных клеток ЗТЗ и туморогенных гетероплоидных клеток SV40−3T3 методом иммунохимического окрашивания.

2. Изучить динамику митотического цикла и организацию многополюсного митотического аппарата при индукции апоптоза этопозидом в культуре клеток СНО-К1 методами иммунофлуоресцентной и электронной микроскопии.

3. Сравнить особенности распределения ацетилированного и тирозинированного а-тубулина в цитоплазматических и центриолярных микротрубочках в ходе двухполюсного и многополюсного митоза клеток СНО-К1 до и после обработки этопозидом методом иммунохимического окрашивания.

выводы.

1. Характер иммунохимического окрашивания центриолярных микротрубочек антителами к ацетилированному и тирозинированному а-тубулину изменяется в ходе клеточного цикла диплоидной линии ЗТЗ в отличие от гетероплоидной туморогенной линии SV40−3T3. Выявление тирозинированного а-тубулина минимально в период подготовки к митозу, а ацетилированного — при его завершении.

2. Окрашивание микротрубочек веретена антителами к ацетилированному и тирозинированному а-тубулину стабильно изменяется в ходе митоза диплоидной клеточной линии ЗТЗ в отличие от гетероплоидной линии SV40−3T3, в которой наблюдается вариабельность окрашивания клеток в ходе митоза.

3. В интерфазных клетках ЗТЗ и SV40−3T3 наибольшая интенсивность окрашивания антителами к тирозинированному а-тубулину обнаруживается в цитоплазматических микротрубочках, расположенных в непосредственной близости от плазматической мембраны, а антителами к ацетилированному а-тубулину — в микротрубочках, расположенных в районе центросомы.

4. В многополюсных митотических веретенах клеток СНО-К1, обработанных этопозидом, наблюдаются различия в иммуноокрашивании микротрубочек отдельных полюсов одного и того же митотического аппарата антителами к тирозинированному а-тубулину.

5. В период, предшествующий апоптотической гибели клеток СНО-К1 после воздействия этопозида, наблюдается снижение интенсивности иммунохимического окрашивания как антителами к ацетилированному, так и к тирозинированному а-тубулину в микротрубочках центриолей на всех стадиях митоза.

6. Клетки линии СНО-К1, обработанные этопозидом, проходят как минимум два митотических деления до начала апоптотической фрагментации.

ДНК. Первое и второе деление различаются по структурной организации полюсов митотического аппарата.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Алов И А. 1972. Цитофизиология и патология митоза // М., Медицина, 264 с
  2. И.А., Аспиз М. Е., Старосветская Н. А. 1974. Механизмы обратимости К-митоза // Общ биол 35: 895−903
  3. И.А., Аспиз М. Е., Запара О. М. 1976. Механизм обратимости К-митоза, индуцированного колцемидом // Бюл экспер биол мед 82: 874−876
  4. И.А. 1978. Особенности деления клеток в опухолях // Вестник АМН СССР 1:66−68
  5. В.Н., Жданов В. М. 1973. Влияние вирусов на хромосомный аппарат и деление клеток // М., Медицина, 267 с
  6. В.Я., Урываева И. В. 1981. Клеточная полиплоидия. Пролиферация и дифференцировка // М., Наука, 259 с
  7. JI.JI. 1965. Некоторые аномалии митотического деления клеток на поверхности инородного тела в брюшной полости // Арх. патол. 8: 72−73
  8. Зиновкина J1A., Надеждина Е. С. 1996. Белки центросомы // Биохимия 61: 1347−1365
  9. Казанцева И А. 1981. Патология митоза в опухолях // Новосибирск, 144с
  10. Кисурина-Евгеньева О.П., Брянцева С. А., Стил А. А., Онищенко Т. Е. 2006. Антитубулиновые агенты могут инициировать различные пути апоптоза // Биофизика 51: 875−879
  11. Г. Е., Волкова JI.B. 1983. Центриолярный комплекс в гибридах соматических клеток (мышь и китайский хомячок) // Цитология 25: 508−513
  12. Г. Е. 1993. Центриолярный и центросомный циклы при дифференцировки и патологии // М., Наука
  13. Ходяков A. JL, Онищенко Г. Е., Ченцов Ю. С. 1986. Распределение хромосом и центриолей в трехполюсных метафазах, индуцированных 2-меркаптоэтанолом в культуре клеток китайского хомячка // ДАН СССР 290(1): 225−227
  14. S.A., Todaro G.J. 1968. Development of ЗТЗ-like lines from Balb-c mouse embryo cultures: transformation susceptibility to SV40 // J Cell Physiol 72: 141−148
  15. Abal M., Souto A.A., Amat-Guerri F., Acuna A.U., Andreu J.M., Barasoain I. 2001. Centrosome and spindle pole microtubules are main targets of a fluorescent taxoid inducing cell death // Cell Motil Cytoskeleton 49: 1−15
  16. Abdel-Moneim I., Melamed M.R., Darzynkiewicz Z., Corczyca W. 2000. Proliferation and apoptosis in solid tumors. Analisis by laser scanning cytometry // Anal Quant Cytol Histol 22: 393−397
  17. Andersen S.S.L 1999a. Balanced regulation of microtubule dynamics during the cell cycle: a contemporary view // BioEssays 21: 53−60
  18. Andersen S.S.L. 1999b. Molecular characteristic of the centrosome // International Review of Cytology 187: 51−109
  19. C.A., Barra H.S. 1985. Release of C-terminal tyrosine from tubulin and microtubules at steady state // Biochem J 226: 311−317
  20. Arce СЛ., Rodriguez J A., Barra H.S., Caputto R. 1991. Incorporation of L-tyrosine, L-phenylalanine and L-3,4-dihydroxyphenylalanine as single units into rat brain tubulin // Eur J Biochem 59: 145−149
  21. C.E., Arce C.A., Barra H.S., Caputto R. 1977. In vivo incorporation of I4C. tyrosine into the C-terminal position of the alpha subunit of tubulin // Arch Biochem Biophys. 180: 264−268
  22. C.E., Barra H.S., Caputto R. 1978. Release of 14C. tyrosine from tubulinyl-[14C]tyrosine by brain extract. Separation of a carboxypeptidase from tubulin-tyrosine ligase // Mol Cell Biochem 19: 17−21
  23. C.E., Barra H.S., Caputto R. 1980. Tubulinyl-tirosine carboxypeptidase from chicken brain: properties and partial purification // J Neurochem. 34: 114−118
  24. Balczon R., Bao L., Zimmer W.E., Brown K., Zinkowski R.P., Brinkley B.R. 1995. Dissociation of centrosome replication events from cycles of DNA synthesis and mitotic division in hydroxyurea-arrested Chinese hamster ovary cells //J Cell Biol 130: 105−115
  25. M., Shiloh Y. 2007. Programs for cell death: apoptosis is only one way to go // Cell Cycle 6: 686−695
  26. G.S., Brashear T.A. 1989. A novel 58-kDa protein associates with the Golgi apparatus and microtubules // J Biol Chem 264: 16 083−16 092
  27. Bobinnec Y., Moudjou M., Fouquet J.P., Desbruyeres E., Edde, Bornens M. 1998b. Glutamylation of centriole and cytoplasmic tubulin in proliferating non-neuronal cells // Cell Motil Cytoskeleton 39: 223−232
  28. Bobkova K., Otova В., Marinov I., Mandys V. et al. 2000. Anticancer effect of PMEDAP-monitoring of apoptosis // Anticancer Res 20:1041−1047
  29. C., Boucher D., Lazereg S., Pedrotti В., Islam K., Denoulet P., Larcher J.C. 2001. Differential binding regulation of microtubule-associated proteins MAPI A, MAP IB, and MAP2 by tubulin polyglutamylation // J Biol Chem 276: 12 839−12 848
  30. Bre M-H., Kreis Т.Е., Karsenti E. 1987. Control of microtubules nucleation and stability in MDCK cells: the occurrence of noncentrosomal, stable detyrosinated microtubules//J Cell Biol 105: 1283−1296
  31. Brinkley B.R., Stubblefield E., Hsu T.C. 1967. The effects of colcemid inhibition and reversal on the fine structure of the mitotic apparatus of Chinese Hamster Cells in vitro// The Ultrastructure Res 19: 1−18
  32. B.R., Cartwright J. 1971. Ultrastructural analysis of mitotic spindle elongation in mammalian cells in vitro. Direct microtubule counts // J Cell Biol 50: 416−431
  33. Brinkley B.R., Cox S.M., Pepper D.A., Wible L., Brenner S.L., Pardue R.L. 1981. Tubulin assembly sites and the organization of cytoplasmic microtubules in cultured mammalian cells // J Cell Biol 90: 554 562
  34. B.R. 1985. Microtubule organizing centers // Annu Rev Cell Biol 1: 145−172
  35. B.R., Goepfert T.M. 1998. Supernumerary centrosomes and cancer: Boveri’s hypothesis resurrected // Cell Motil Cytoskeleton 41: 281−288
  36. B.R. 2001. Managing the centrosome numbers game: from chaos to stability in cancer cell division // Trends Cell Biol 11:18−21
  37. Brust-Mascher I., Scholey J.M. 2002. Microtubule flux and sliding in mitotic spindles of early Drosophila embryos // Mol Biol Cell 13: 3967−3975
  38. J.C., Borisy G.G. 1980. Immunofluorescense localization of HeLa cell MAPs on microtubules in vitro and in vivo IIJ Cell Biol 87: 792−801
  39. D.W., Zhang D., Sharp D.J. 2007. Poleward tubulin flux in spindles: regulation and function in mitotic cells // Mol Biol Cell 18: 3094−3104
  40. Calarco-Gillan P.D., Siebert M.C., Hubble R., Mitchison Т., Kirschner M. 1983. Centrosome development in early mouse embryos as defined by an autoantibody against pericentriolar material // Cell 35: 621−629
  41. R.S., Schultze В., Maurer W. 1980. An in vivo double labeling study of the subsequent fate of cells arrested in metaphase by vincristine in the JB-1 mouse ascittes tumour// Cell and Tissue Kinet 13: 239−250
  42. J.M. 1997. Posttranslational modification of tubulin by palmitoylation: I. In vivo and cell-free studies // Mol Biol Cell 8: 621−636
  43. M., Perfettini J.L., Roumier Т., Andreau K., Medema R., Kroemer G. 2004. Cell death by mitotic catastrophe: a molecular definition // Oncogene 23: 2825−2837
  44. P., Giddings Т.Н., Winey M., Stearns T. 2003. Epsilon-tubulin is required for centriole duplication and microtubule organization // Nat Cell Biol 5: 71−76
  45. D., Buendia В., Fuller S.D., Karsenti E. 1997. Reconstruction of the centrosome cycle from cryoelectron micrographs // J Struct Biol 120: 117−133
  46. M., Mangiacasale R., Lavia P. 2007. Spatial control of mitosis by the GTPase Ran // Cell Mol Life Sci Epub ahead of print.
  47. D.A. 2000. Spindle assembly in animal cells // Ann Rev Biochem. 69: 95−114
  48. J.A., Kalnins V.I. 1980. The distribution of tau and HMW MAPs in different cell types // Exp Cell Res 127: 341−350
  49. De Brabander M., Geuens G., Nuydens R. et al. 1980. The effect of metabolic inhibitors on the nucleated assembly of microtubules in living mitotic and interphase cells // Eur J Cell Biol 22: 303
  50. DeFoor P.H., Stubblefield E. 1974. Effects of actinomycin D, amethopterin, and 5-fluro-2'-deoxyuridine on procentriole formation in Chinese hamster fibroblasts in culture // Exp Cell Res 85: 136−142
  51. C., Bunch R.T., Creswell D., Eastman A. 1994. The role of cell progression in cisplatin-induced apoptosis in CHO cells // Cell Growth Differ 5: 983−993
  52. W.C., Highfield D.P. 1976. G2 block in Chinese Hamster Cells induced by X-irradiation, hyperthermia, cycloheximide or actinomycin D // Radiation Res 65: 511−528
  53. S.J., Stein P., Evans L., Calarco P.D., Kirschner M. 1994. Pericentrin, a highly conserved centrosome protein involved in microtubule organization // Cell 76: 639−650
  54. S., Zimmerman W., Mikule K. 2005. Centrosome control of the cell cycle // Trends Cell Biol 15: 303−311
  55. В., Barlogie В. 1976. Survival and cycle-progression delay of human lymphoma cells in vitro exposed to VP-16−213 // Cancer Treat Rep 60: 1295−1306
  56. S. Munger K. 2002. Human papillomaviruses and centrosome duplication errors: modeling the origins of genomic instability // Oncogene 21: 6241−6248
  57. V., Lees E., Reed S.I. 1992. Association of human cyclin E with a periodic Gl-S phase protein kinase // Science 257: 1958−1961
  58. Edde В., Rossier J., Le Caer J.P., Desbruyeres E., Gros F., Denoulet P. 1990. Posttranslational glutamylation of alpha-tubulin// Science 247: 83−85
  59. O.J., Dustin P. 1955. Colchicine in agriculture, medicine, biology and chemistry // The Jowa State College Press, Ames, Jowa.
  60. S. 2007. Apoptosis: a review of programmed cell death // Toxicol Pathol 35:495−516
  61. K., Wehland J., Plessmann U., Dodemont H., Gerke V., Weber K. 1993. Characterization of the tubulin-tyrosine ligase //J Cell Biol 120: 725−732
  62. U., Mcintosh J.R. 1981. Structural polarity of kinetochore microtubules in PtKl cells // J Cell Biol 89:338−345
  63. X., Merdes A., Haren L. 2004. Cell and molecular biology of spindle poles and NuMA // Int Rev Cytol 238: 1−57
  64. Fu J., Bian M., Jiang Q., Zhang C. 2007. Roles of Aurora kinases in mitosis and tumorigenesis // Mol Cancer Res 5:1−10
  65. Fukasawa K., Wiener F., Vande Woude G.F., Mai S. 1997. Genomic instability and apoptosis are frequent in p53 deficient young mice // Oncogene 15: 1295−1302
  66. S., Heald R. 2004. Mechanisms and molecules of the mitotic spindle // Curr Biol 14: R797−805
  67. N.J., Upton K., Compton D.A. 2005. Efficient mitosis in human cells lacking poleward microtubule flux // Curr Biol 15: 1827−1832
  68. M.K., Odde DJ. 2006. Modeling of chromosome motility duringmitosis // Curr Opin Cell Biol 18: 639−647
  69. M., Pecci L., Olivieri C. 1976. «Spontaneous» endoreduplication in Chinese Hamster Cell cultures. 1. Effect of growth conditions // Caryologia 29: 155−175
  70. Geuens G., Gundersen G.G., Nuydens R., Cornelissen F., Bulinski J.C., DeBrabander M. 1986. Ultrastructural colocalization of tyrosinated and detyrosinated alpha-tubulin in interphase and mitotic cells // J Cell Biol 103: 18 831 893
  71. Gluck U., Kwiatkowski D.J., Ben-Ze'ev A. 1993. Supression of tumorigenicity in simian virus 40-transformed 3T3 cells transfected with a-actinin cDNA // Proc Natl Acad Sci USA 90: 383−387
  72. T.M., Brinkley B.R. 2000. The centrosome-associated Aurora/Ipl-like kinase family // Current Topics in Development Biology 49: 333−341
  73. M.E., Carlson I.G. 1951. Cytological effects of colhicine on the grasshopper heuroblasts in vitro with special reference to the origin of the spindle //ExpCell Res 2:416
  74. Greer K., Maruta H., L’Hernault S.W., Rosenbaum J.L. 1985. Alpha-tubulin activity in isolated Chlamydomonas flagella // J Cell Biol 101: 2081−2084
  75. A., Maurer R., Stahelin H. 1974. Effect of an pipodophyllotoxin derivative (VP 16−213) on macromolecular synthesis and mitosis in mastocytoma cells in vitro II Cancer Res 34: 1788−1793
  76. A., Jurczyk A., Sillibourne J., Halilovic E., Mogensen M., Groisman I., Blomberg M., Doxsey S. 2003. A novel human protein of thematernal centriole is required for the final stages of cytokinesis and entry into S phase// J Cell Biol 161: 535−545
  77. O.J., Vernos I. 2004. The mechanism of spindle assembly: functions of Ran and its target TPX2 // J Cell Biol 166: 949−955
  78. R.N., Lizarraga S.B., Wiese C., Wilde A., Zheng Y. 2000.Gamma-tubulin complexes and their role in microtubule nucleation // Curr Top Dev Biol 49: 55−73
  79. G.G., Bulinski JC. 1984. Distinct population of microtubules: tyrosinated and nontyrosinated alpha tubulin are distributed differently in vivo II Cell 38: 779−789
  80. Gundersen G.G., Kalnoski MH, Bulinski JC. 1986. Microtubule arrays in differentiated cells contain elevated levels of a post-transcriptionally modified form of tubulin // Eur J Cell Biol 42: 288−294
  81. G.G., Bulinski J.C. 1986. Distribution of tyrosinated and nontyrosinated alpha-tubulin during mitosis // J Cell Biol 102: 1118−1126
  82. G.G., Khawaja S., Bulinski J.C. 1987. Postpolymerization detyrosination of alpha-tubulin: a mechanism for subcellular differentiation of microtubules // J Cell Biol 105: 251−264
  83. G., Gundersen G.G. 1995. Stable, detyrosinated microtubules function to localize vimentin intermediate filaments in fibroblasts // J Cell Biol 13: 1275−1290
  84. L.T., Telzer B.R. 1982. Dynein-microtubule interactions: ATP-sensitive dynein binding and the structural polarity of mitotic microtubules // Cold Spring Harbor Symp. Quant. Biol 46: 207−217
  85. L.H., Weinert T.A. 1989. Checkpoints: controls that ensure the order of cell cycle events // Science 246: 629−634
  86. Y., Maya R., Kazaz A., Oren M. 1997. Mdm2 promotes the rapid degradation ofp53 //Nature 387: 296−299
  87. Heald, Walkzak. 1999. Microtubule-based motor function in mitosis // Curr Opin Struct Biol 9: 268−274
  88. Hinchcliffe E.H., Miller F.J., Cham M., Khodjakov A, Sluder G. 2001. Requirement of a centrosomal activity for cell cycle progression through G1 into S phase //Science 291: 1547−1550
  89. N. 1994. Microtubule organization and dynamics dependent on microtubule-associated proteins // Curr Opin Cell Biol 6: 74−81
  90. N. 1998. Kinesin and dynein superfamily proteins and the mechanism of organelle transport // Science 279: 519−526
  91. Т., Hotani H. 1986. Visualization of the dynamic instability of individual microtubules by dark-field microscopy // Nature 321: 605−607
  92. C., Bajer A. 1973. Spindle dynamics and arrangement of microtubules // Chromosoma 44: 73−89
  93. P.A., Clements P., Hudson K., Caldecott K.W. 1999. A mitotic spindle requirement for DNA damage-induced apoptosis in Chinese hamster ovary cells // Cancer Res 59: 2696−2700
  94. Joshi H.C., Palacios M.J., McNamara L., Cleveland D.W. 1992. y-tubulin is a centrosomal protein required for cell cycle-dependent microtubule nucleation // Nature 356:80−83
  95. P., Weis K., Heald R. 2002. Visualization of a Ran-GTP gradient in interphase and mitotic Xenopus egg extracts // Science 295:2452−2456
  96. D.K., Look A.T., Ducore J., Fridland A. 1983. Effects of the epipodophyllotoxin VP-16−213 on cell cycle traverse, DNA synthesis, and DNAinstrand size in cultures of human leukemic lymphoblasts // Cancer Res 43: 15 921 597
  97. A.A., Hajdo L. 2002. Directionality of kinesin motors // Acta Biochim Pol 49:813−821
  98. Karsenti E, Vernos I. 2001. The mitotic spindle: a self-made machine // Science 294: 543−547
  99. T.J., Borisy G.G. 1999. Centrosomal and non-centrosomal microtubules // Biol Cell 91: 321−329
  100. Keryer G., Ris H., Borisy G.G. 1984. Centriole distribution during tripolar mitosis in Chinese hamster ovary cells // J Cell Biol 98: 2222−2229
  101. S., Gundersen G.G., Bulinski J.C. 1988. Enhanced stability of microtubules enriched in detyrosinated tubulin is not a direct function of detyrosination level // J Cell Biol 106: 141−149
  102. A., Rieder C.L. 1999. The sudden recruitment of y-tubulin to the centrosome at the onset of mitosis and its dynamic exchange throughout the cell cycle, do not require microtubules // J Cell Biol 146: 585−596
  103. A., Cole R.W., Oakley B.R., Rieder C.L. 2000. Centrosome-independent mitotic spindle formation in vertebrates // Curr Biol 10: 59−67
  104. A., Rieder C.L. 2001. Centrosomes enhance the fidelity of cytokinesis in vertebrates and are required for cell cycle progression // J Cell Biol 153:237−242
  105. Kline-Smith S.L., Walczak C.E. 2004. Mitotic spindle assembly and chromosome segregation: refocusing on microtubule dynamics // Mol. Cell 15: 317−327
  106. Yu.A., Ryabov E.V., Alieva I.B., Uzbekov R.E., Uzbekova S.V., Vorobjev LA. 1997. Polyclonal antibodies against human gamma-tubulin stain centrioles in mammalian cells from different tissues // Membr Cell Biol 10: 503 513
  107. Kramer A., Ho A.D. 2001. Centrosome aberrations and cancer // Oncologie 24: 538−544
  108. Т.Е. 1987. Microtubules containing detyrosinated tubulin are less dynamic // EMBO J. 6: 2597−2606
  109. G., Liao G., Gundersen G.G. 1999. Detyrosination of tubulin regulates the interaction of intermediate filaments with microtubules in vivo via a kinesin-dependent mechanism // Mol Biol Cell 10:1105−1118
  110. M. H., Jones S. N. Vousden K. 1997. Regulation of p53 stability by Mdm2 // Nature 387: 299−303
  111. N., Flavin M. 1981. Preferential action of a brain detyrosinolating carboxypeptidase on polymerized tubulin // J Biol Chem. 256: 7678−7686
  112. Т., Hirano A. 1980. DNA synthesis and multinucleation of mouse cells infected with SV40 in the presence of cytochalasin В // J Gen Virol 46: 237 242
  113. R., Borisy G.G. 1981. Microtubule-nucleating activity of centrosomes in Chinese hamster ovary cells is independent of the centriole cycle but coupled to the mitotic cycle // J Cell Biol 91: 822−826
  114. J.R. 1981. Chromosome movement in colcemid-treated cells // J Cell Biol 91: 31 la1. nge B.M., Gull К. 1995. A molecular marker for centriole maturation in the mammalian cell cycle // J Cell Biol 130: 919−927
  115. S.W., Rosenbaum J.L. 1983. Chlamydomonas alpha-tubulin is posttranslationally modified in the flagella during flagellar assembly // J Cell Biol 97: 258−263
  116. S.W., Rosenbaum J.L. 1985a. Reversal of the posttranslational modification on Chlamydomonas flagellar alpha-tubulin occurs during flagellar resorption // J Cell Biol 100:457−462
  117. S.W., Rosenbaum J.L. 1985b. Chlamydomonas alpha-tubulin is posttranslationally modified by acetylation on the epsilon-amino group of a lysine // Biochemistry 24: 473−478
  118. A.L., Compton D.A. 2007. Mechanisms of spindle-pole organization are influenced by kinetochore activity in mammalian cells // Curr Biol 17: 260−265
  119. A.L., Ganem N.J., Bakhoum S.F., Wagenbach M., Wordeman L., Compton D.A. 2007. The Kinesin-13 Proteins Kif2a, Kif2b, and Kif2c/MCAK Have Distinct Roles during Mitosis in Human Cells // Mol Biol Cell Epub ahead of print.
  120. G., Bender M.A. 1966. Radiation induced mammalian cell death: lapse-time cinemicrographic observations // Exp Cell Res 43: 413−423
  121. W.F., Rosenbaum J.L. 1999. Cell division: The renaissance of the centriole // Curr Biol 9: 218−220
  122. T.M. 1982. Preparation of brain tyrosinotubulin carboxypeptidase // Meth Cell Biol 24:265−269
  123. C.P., Winey M. 2006. The centrosome cycle // Results Probl Cell Differ 42: 111−146
  124. D., Harris P. J., Bibring T. 1960. The multiplicity of mitotic centers and the time-course of their duplication and separation // J Biophys Biochem Cytol 7: 1−20
  125. J.R., Cande L., Snyder J. 1975. Studies on the mechanism of mitosis // Ann. N. V. Acad. Sci 253:407−427
  126. McNally FJ. 1996. Modulation of microtubule dynamics during the cell cycle//Curr Biol 8:23−29
  127. N.C., Roberts D.W. 1975. Inhibition by 4'-demethyl-epipodophyllotoxin 9-(4,6−0-2-thenylidene-beta-D-glucopyranoside) of human lymphoblast cultures in G2 phase of the cell cycle // Cancer Res 35: 99−105
  128. H., Mohri N., Mabuchi I., Yazaki I., Sakai H., Ogawa K. 1976. Localization of dynein in sea urchin eggs during cleavage // Dev Growth Differ 18: 391−398
  129. Mogensen M.M., Malik A., Piel M., Bouckson-Castaing V., Bornens M. 2000. Microtubule minus-end anchorage at centrosomal and non-centrosomal sites: the role of ninein // J Cell Sci 113:3013−3023
  130. Mogilner A., Wollman R., Civelekoglu-Scholey G., Scholey J. 2006. Modeling mitosis // Trends Cell Biol 16: 88−96
  131. Momand, J., Zambetti, G., Olson, D., George D., and Levine A. 1992. The mdm-2 oncogene product forms a complex with the p53 protein and inhibits p53-mediated transactivation // Cell 69:1237−1245
  132. M., Braunfeld M.B., Sedat J.W., Alberts В., Agard D.A. 1995. Microtubule nucleation by gamma-tubulin-containing rings in the centrosome // Nature 378: 638−640
  133. M., Braunfeld M.B., Guenebaut V., Heuser J., Agard D.A. 2000. Structure of the gamma-tubulin ring complex: a template for microtubule nucleation // Nat Cell Biol 2: 365−370
  134. D.K., Betin V.M., Malesinski S.D., Lane J.D. 2006. A novel role for microtubules in apoptotic chromatin dynamics and cellular fragmentation // J Cell Sci 119: 2362−2374
  135. D.K., Lane J.D. 2006. Microtubules: forgotten players in the apoptotic execution phase // Trends Cell Biol 16: 330−338
  136. J.M., Snyder J.A. 1981. Anaphase progression and furrow establishment in Nocodasole-arrested PtKi cells // Chromosoma 83:493−505
  137. F. 2002. Computer simulations reveal motor properties generating stable antiparallel microtubule interactions //J Cell Biol 158:1005−1015
  138. B.R., Oakley C.E., Yoon Y., Jung M.K. 1990. Gamma-tubulin is a component of the spindle pole body that is essential for microtubule function in Aspergillus nidulans // Cell 61: 1289−1301
  139. O’connell C.B., Khodjakov A.L. 2007. Cooperative mechanisms of mitotic spindle formation//J Cell Sci 120: 1717−1722
  140. Odell T.T., Jackson J.C.W., Reiter R.S. 1968. Generation cycle of rat megakaryocytes // Exp Cell Res 53: 321−328
  141. R., Wolf J. 1967. Mitosis of bi- and multinucleate HeLa cells // Exp Cell Res 48:39−52
  142. M. 2002. The role of nucleophosmin in centrosome duplication // Oncogene 21:6170−6174
  143. K.R., Mcintosh J.R., Olmsted J.B. 1995. Analysis of MAP 4 function in living cells using green fluorescent protein (GFP) chimeras // J Cell Biol 130: 639−650
  144. Ou Y.Y., Mack G.J., Zhang M., Rattner J.B. 2002. CEP110 and ninein are located in a specific domain of the centrosome associated with centrosome maturation// J Cell Sci 115: 1825−1835
  145. M., Moudjou M., Delacroix H., Bornens M. 1992. Centrosome organization and centriole architecture: their sensitivity to divalent cations // J Struct Biol 108: 107−128
  146. Pan H., Zhou F., Gao S.J. 2004. Kaposi’s sarcoma-associated herpesvirus induction of chromosome instability in primary human endothelial cells // Cancer Res 64: 4064−4068
  147. Paturle L., Wehland J., Margolis R.I., Job D. 1989. Complete separation of tyrosinated, detyrosinated and nontyrosinatable brain tubulin subpopulations using affinity chromatography // Biochemistry 30: 10 523−10 528
  148. Pera F, Rainer B, 1973. Studies of multipolar mitoses in euploid tissue cultures. I. Somatic reduction to exactly haploid and triploid chromosome sets // Chromosoma 42: 71−86
  149. S.G., Rattner J.B. 1976. Dependence of centriole formation on protein synthesis // J Cell Biol 70: 9−19
  150. G.A., Purohit A., Wallace J., Knecht H., Woda В., Quesenberry P., Doxsey S.J. 1998. Centrosome defect and genetic instability in malignant tumors // Cancer Research 58: 3974−3985
  151. G., Fuller M.T. 1985. Monoclonal antibodies specific for an acetylated form of a-tubulin recognize the antigen in cilia and flagella from a variety of organisms // J Cell Biol 101: 2085−2094
  152. Piperno G., LeDizet M., Chang X-j. 1987. Microtubules containing acetylated a-tubulin in mammalian cells in culture // J Cell Biol 104:289−302
  153. S., Geyp M., Fraser M., Ellem K., Peaston A., Ireland C. 1997. Multiple centrosomal microtubule organising centres and increased microtubule stability are early features of VP-16-induced apoptosis in CCRF-CEM cells // Leuk Res 21: 491−499
  154. A.V., Severin F., Karsenti E. 2002. XMAP215 is required for the microtubule-nucleating activity of centrosomes // Curr Biol 12: 1326−1330
  155. Porter L.A., Lee J.M. 2001. Alpha-, beta-, and gamma-tubulun polymerization in response to DNA damage // Exp Cell Res 270:151−158
  156. N.J., Reing J.E., Hoffelder D.R., Gollin S.M., Saunders W.S. 2005. Spindle multipolarity is prevented by centrosomal clustering // Science 307: 127−129
  157. Rao A.P., Rao P.N. 1976. The cause of G2-arrest in Chinese hamster ovary cells treated with anticancer drugs // J Natl Cancer Inst 57: 1139−1143
  158. Redeker V., Levilliers N., Schmitter J.M., Le Caer J.P., Rossier J., Adoutte A., Bre M.H. 1994. Polyglycylation of tubulin: a posttranslational modification in axonemal microtubules // Science 266: 1688−1691
  159. Rello-Varona S., Gamez A., Moreno V, Stockert J.C., Cristobal J., Pacheco M., Canete M., Juarranz A., Villanueva A. 2006. Metaphase arrest and cell death induced by etoposide on HeLa cells // Int J Biochem Cell Biol 38:2183−2195
  160. C.L., Bajer A.S. 1977. Effect of elevated temperatures on spindle microtubule and chromosome movements in cultured lung cells // Cytobios 18: 201−234
  161. C.L. 1982. The formation, structure and composition of the mammalian kinetochore and kinetochore fiber // Int Rev Cytol 79: 7−58
  162. C.L., Borisy G.G. 1982. The centrosome cycle in PtK2 cells: assymetric distribution and structural change in the pericentriolar material // Biol Cell 44: 117−132
  163. C.L., Salmon E.D. 1994: Motile kinetochores and polar ejection forces dictate chromosome position on the vertebrate mitotic spindle // J Cell Biol 124:223−233
  164. C.L. 2005. Kinetochore fiber formation in animal somatic cells: dueling mechanisms come to a draw // Chromosoma 114: 310−318
  165. D., Hubble R., Kirschner M. 1982. Mitosis in a cell with multiple centrioles // J Cell Biol 94: 549−556
  166. E., Jentzsch G., Micali A. 1968. The centriole cycle in synchronized HeLa cells // J. Cell Biol 36: 329−339
  167. J. 2000. Cytoskeleton: functions for tubulin modifications at last //CurrBiol 10: 801−803
  168. S., Parvin J.D. 2006. Centrosome function in normal and tumor cells // J Cell Biochem 99: 1240−1250
  169. L., Hernandez P., Maccioni R.B. 2000. Differential association of tau with subsets of microtubules containing posttranslationally-modified tubulin variants in neuroblastoma cells // Neurochem Res 25: 59−70
  170. C., Nishizawa K., Yahara I. 1980. Abnormal organization of mitotic spindles in cultured mammalian cell after X-irradiation as visualized with anti-tubulin antibody// Cell Struct and Funct 5: 93−103
  171. Ch., Kuriyama R., Nishizawa K. 1983. Microtubule organizing centres abnormal in number, structure and nucleating activity in X-irradiation mammalian cells // J Cell Biol 96: 776−782
  172. N., Mizumoto K., Nakamura M., Nakamura K., Kusumoto M., Niiyama H., Ogawa Т., Tanaka M. 1999. Centrosome abnormalities in pancreatic ductal carcinoma // Clin Cancer Res 5: 963−970
  173. N., Mizumoto K., Nakamura M., Ueno H., Minamishima Y.A., Farber J.L., Tanaka M. 2000a. A possible role for centrosome overduplication in radiation-indusedcell death// Oncogene 19: 5281−5290
  174. N., Mizumoto K., Nakamura M., Tanaka M. 2000b. Radiation-induced centrosome overduplication and multiple mitotic spindles in human tumor cells // Exp Cell Res 255:321−326
  175. W. 2005. Centrosomal amplification and spindle multipolarity in cancer cells // Semin Cancer Biol 15:25−32
  176. W. 1966. Multipolar spindles after endoreduplication // Exp Cell Res 42:201−204
  177. B.J., Palazzo R.E. 1999. Identification and function of the centrosome centromatrix // Biol Cell 91:429−438
  178. J.M., Rogers G.C., Sharp D.J. 2001. Mitosis, microtubules, and thematrix // J Cell Biol 154: 261−266
  179. Т.A. 1994. Structure, function and regulation of cytoplasmic dynein // Curr Opin Cell Biol 6: 69−73
  180. B. 1981. Double labeling autoradiography. Cell kinetic studies with 3H- and 14C-thymidine // J Histochem and Cytochem 29: 109−116
  181. E., Asai D.J., Bulinski J.C., Kirschner M. 1987. Posttranslational modification and microtubule stability // J Cell Biol 105: 2167−2177
  182. G.A., Osborn M., Weber K. 1981. Ultrastructure of multiple microtubule initiation sites in mouse neuroblastoma cells // J Cell Sci 47: 1−24
  183. D.J., Rogers G.C., Scholey J.M. 2000. Microtubule motors in mitosis //Nature 407: 41−47
  184. P., Shiavone K. 1978. High molecular weight MAPs are part of the mitotic spindle // J Cell Biol 77: R9−12
  185. S.W., Sheridan J.P., Schimke R.T. 1994. Induction of apoptosis by the anti-tubulin drug colcemid: relationship of mitotic checkpoint control to the induction of apoptosis in HeLa S3 cells // Exp Cell Res 215: 373−379
  186. E. 2000. y-tubulin complexes: binding to the centrosome, regulation and microtubule nucleation // Curr Opin Cell Biol 12: 113−118
  187. J.A., Mcintosh J.R. 1975. Studies on the centriolar region of mammalian cells at the onset of mitosis // J Cell Biol 70: 368a
  188. J.A., Hamilton B.T., Mullins I.M. 1981. Anaphase onset marks. Loss of centrosomal microtubule initiation capacity//J Cell Biol 91: 313a
  189. P.K., Dobles M., Tournebize R., Hyman A.A. 1997.Coupling cell division and cell death to microtubule dynamics // Curr Opin Cell Biol 9: 807−814
  190. Т., Evans L., Kirschner M. 1991. Gamma-tubulin is a highly conserved component of the centrosome // Cell 65: 825−836
  191. J.R., Reynolds R.K., Aaronson S.A. 1973. Characterization of morphologic revertants of murine and avian sarcoma virus-transformed cells // J Virol 11:218−222
  192. P.A., Toret C.P., Salic A.N., Rolls M.M., Rapoport T.A. 2002. A novel centrosome-associated protein with affinity for microtubules // J Cell Sci 115: 3389−3402
  193. E., Brinkley B.R. 1967. Architecture and function of the mammalian centriole. Formation and fate cell organelles // Ed. by Warren. New York-London: Acad. Press, p 175−200
  194. W.E. 2001. TACCing down the spindle poles // Nat Cell Biol 3: El 59−161
  195. P.T., Hardisty R.E., Brown S.D. 2001. Myosin VIIA is specifically associated with calmodulin and microtubule-associated protein-2B (MAP-2B) // Biochem J 354: 267−274
  196. В., Ebneth A., Mandelkow E.M., Mandelkow E. 1999. Tau regulates the attachment/detachment but not the speed of motors in microtubule-dependent transport of single vesicles and organelles // J Cell Sci 112: 2355−2367
  197. R.W., Pardee A.B., Fujiwara K. 1979. Centriole ciliation is related to quiescence and DNA synthesis in 3T3 cells // Cell 17: 527−535
  198. A., Pedrotti В., Utton M.A., Calvert R.A., Bayley P.M. 1996. Differences in the regulation of microtubule dynamics by microtubule-associated proteins MAP IB and MAP2 // Cell Motil Cytoskeleton 35: 134−146
  199. D.D., Borisy G.G. 1989.Anaphase onset and dephosphorylation of mitotic phosphoproteins occur concomitantly // J Cell Sci 94: 245−258
  200. H. 2004. Functional role of centrosomes in spindle assembly and organization // J Cell Biochem 91: 904−914
  201. T.M., Balashova E.E., Smirnov V.N., Bystrevskaya V.B. 2005. Detection of the centriole tyr- or acet-tubulin changes in endothelial cells treated with thrombin using microscopic immunocytochemistry // Cell Motil Cytoskeleton 62: 1−12
  202. I.A., Chentsov Y.S. 1982. Centrioles in the cell cycle. I. Epithelial cells // J Cell Biol 98: 938−949
  203. I.A., Nadezhdina E.S. 1987. The centrosome and its role in the organization of microtubules // Int Rev Cytol 106:227−293
  204. I.A., Svitkina T.M., Borisy G.G. 1997. Cytoplasmic assembly of microtubules in cultured cells // J Cell Sci 110: 2635−2645
  205. C.E., Vernos I., Mitchison T.J., Karsenti E., Heald R. 1998. Model for the proposed roles of different microtubule based motor proteins in establishing spindle bipolarity // Curr Biol 8: 903
  206. Wang Q., Hirohashi Y., Furuuchi K., Zhao H., Liu Q., Zhang H., Murali R., Berezov A., Du X., Li В., Greene M.I. 2004. The centrosome in normal and transformed cells // DNA Cell Biol 23: 475−489
  207. N., Yamaguchi Т., Akimoto Y., Rattner J.B., Hirano H., Nakauchi H. 2000. Induction of M-phase arrest and apoptosis after HIV-1 Vpr expression through uncoupling of nuclear and centrosomal cycle in HeLa cells // Exp Cell Res 258: 261−269
  208. Webster D. R, Wehland J., Weber K., Borisy G.G. 1990. Detyrosination of alpha tubulin does not stabilize microtubules in vivo IIJ Cell Biol 111: 113−122
  209. J., Schroeder H.C., Weber K. 1986. Isolation and purification of tubulin tyrosine ligase // Meth Enzymol 134: 170−179
  210. J., Weber K. 1987a. Tubulin-tyrosine ligase has a binding site on beta-tubulin: a two-domain structure of the enzyme // J Cell Biol 104: 1059−1067
  211. J., Weber K. 1987b. Turnover of the carboxy-terminal tyrosine of alpha-tubulin and means of reaching elevated levels of detyrosination in living cells//J Cell Sci 88: 185−203
  212. C., Zheng Y. 2006. Microtubule nucleation: gamma-tubulin and beyond // J Cell Sci 119:4143−4153
  213. S., Hauser M. 1997. Ortho-vanadate affects both the tyrosination/ detyrosination state of spindle microtubules and the organization of XTH-2 spindles // Eur J Cell Biol 73: 306−315
  214. Witt P.L., Ris H., Borisy G.G. 1980. Origin of kinetochore microtubules in Chinese hamster ovary cell // Chromosoma 81:483−505
  215. Т., Hyman A., Desai A. 2001. The spindle: a dynamic assembly of microtubules and motors // Nat Cell Biol 3: E28−34
  216. G., Schliwa M. 2000. Walking on two heads: the many talents of kinesin // Nat Rev Mol Cell Biol 1: 50−58
  217. Wolf K.W., Spanel-Borowski K. 1995. Acetylation of a-tubulin in different bovine cell types: implications for microtubule dynamics in interphase and mitosis // Cell Biology International 19: 43−52
  218. . L. 2005. Microtubule-depolymerizing kinesins // Curr Op Cell Biol 17: 82−88
  219. Xia L., Hai В., Gao Y., Burnette D., Thazhath R., Duan J., Bre M.H., Levilliers N., Gorovsky M.A., Gaertig J. 2000. Polyglycylation of tubulin is essential and affects cell motility and division in Tetrahymena thermophila // J Cell Biol 149: 1097−106
  220. Yih L.H., Tseng Y.Y., Wu Y.C., Lee T.C. 2006. Induction of centrosome amplification during arsenite-induced mitotic arrest in CGL-2 cells // Cancer Res 66:2098−2106
  221. A.M., Wadsworth P. 1997. Non-centrosomal microtubule formation and measurement of minus end microtubule dynamics in A498 cells // J Cell Sci 110: 2391−2401
  222. Zeng C., He D., Brinkley B.R. 1994. Localization of NuMA protein isoforms in the nuclear matrix of mammalian cells // Cell Motil Cytoskeleton 29: 167−176
  223. Y., Kronebusch P.J., Simon P.M., Borisy G.G. 1996. Microtubule dynamics at the G2/M transition: abrupt breakdown of cytoplasmic microtubules at nuclear envelope breakdown and implications for spindle morphogenesis // J Cell Biol 135:201−214
  224. Y., Jung M.K., Oakley B.R. 1991. Gamma-tubulin is present in Drosophila melanogaster and Homo sapiens and is associated with the centrosome //Cell 65:817−823
  225. Zhou Y., Ching Y.P., Chun A.C., Jin D.Y. 2003. Nuclear localization of the cell cycle regulator CDH1 and its regulation by phosphorylation // J Biol Chem 278: 12 530−12 536
  226. Zieve G.W., Turnbull D., Mullins M. et al. 1980. Production of large numbers of mitotic mammalian cells by use the reversible microtubule inhibitors nocodasole. Nocodasole accumulated mitotic cells // Exp Cell Res 126: 397−405
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!