Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Структурная организация нуклеопротаминового хроматина в сперматозоидах человека

Диссертация: Структурная организация нуклеопротаминового хроматина в сперматозоидах человека
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

В соматических клетках «низший» уровень компактизации создается за счет взаимодействия ДНК с тетрамером гистонов (Н2А, Н2 В, НЗ и Н4), в результате формируются «элементарные» ДНП фибриллы, состоящие из дискретных нуклеопротеиновых частиц — нуклеосом (Demeret et al., 2001). Другой представитель гистонов — белок HI компактизует «элементарные» нуклеосомные фибриллы в ДНП фибриллы толщиной около 30… Читать ещё >

Структурная организация нуклеопротаминового хроматина в сперматозоидах человека (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • Обзор литературы
  • 1. Молекулярные основы ремоделирования хроматина в спермиогенезе
  • 2. Структурная организация ядер зрелых сперматозоидов человека
  • Организация хромосомных территорий
  • Уровни компактизации нуклеопротаминового хроматина
  • 3. Патологии ремоделирования хроматина зрелых сперматозоидов
  • 4. «Обратное» ремоделирование хроматина сперматозоидов
  • Реактивация сперматозоидов после оплодотворения
  • Реактивация сперматозоидов в экстрактах ооцитов Хепорж 1аеУ1 $ и в культивируемых клетках

Известно, что геном эукариот имеет сложную иерархическую организацию, которая обеспечивается специфическим взаимодействием ДНК с различными классами белков.

В соматических клетках «низший» уровень компактизации создается за счет взаимодействия ДНК с тетрамером гистонов (Н2А, Н2 В, НЗ и Н4), в результате формируются «элементарные» ДНП фибриллы, состоящие из дискретных нуклеопротеиновых частиц — нуклеосом (Demeret et al., 2001). Другой представитель гистонов — белок HI компактизует «элементарные» нуклеосомные фибриллы в ДНП фибриллы толщиной около 30 нм (Butler, 1984). В ряде работ описаны более сложные уровни организации хроматина соматических клеток эукариот (Zatsepina et al., 1983; Prusov et al., 1983; Belmont et al., 1989), однако молекулярные механизмы, обеспечивающие их формирование, остаются мало изученными.

В процессе формирования мужских гамет у многих представителей эукариот каноническая нуклеогистоновая организация хроматина соматических клеток практически полностью перестраивается на молекулярном и структурном уровне.

Ремоделирование хроматина — многоступенчатый процесс, который инициируется на ранних стадиях дифференцировки сперматид и завершается после прохождения сперматозоидов через эпидидимус (Oliva, 2006). На начальных этапах дифференцировки соматический тип гистонов или их з тестис-специфических вариантов замещается транзиторными белками (ТР1 и ТР2), которые, затем заменяются протаминами. В геноме человека в эквивалентных количествах экспрессируется 2 протамина — PI и Р2 (Balhorn et al., 1988). Протамины представляют собой базовые и строго специфические для спермиогенеза белки, они имеют домены, богатые аргинином и цестеином (Balhorn et al., 1992; Rooney et al., 2000). Высокий уровень аргинина создает положительный заряд молекул белков, что обеспечивает эффективное связывание протаминов с ДНК. Остатки цистеина участвуют в формировании многочисленных внутренних и внешних дисульфидных связей, необходимых для компактной упаковки ДНК в хроматине сперматозоидов.

В настоящее время в области изучения ремоделирования хроматина достигнут существенный прогресс, однако представления о макромолекулярной организации нуклеопротаминовых комплексов в хроматине сперматозоидов остаются во многом гипотетическими. По одной из гипотез фундаментальными структурными единицами нуклеопротаминового хроматина являются тороиды — кольцевые структуры толщиной около 20 нм, с внешним диаметром около 90 нм и внутренним диаметром около 15 нм (Ward, 1993; 2010). Основу тороидов составляют петлевые домены ДНК (средний размер около 46 kb), линкеры между индивидуальными тороидами ассоциированы с белками ядерного матрикса. Главный недостаток этой модели состоит в том, что формирование 4 тороидальных структур наиболее убедительно продемонстрировано в системе in vitro. Существование тороидов в «нативном» или искусственно декомпактизованном хроматине сперматозоидов не документировано. Кроме того, в некоторых работах показано, что нуклеопротаминовый хроматин имеет не тороидальную, а, скорее, иерархическую фибриллярно-глобулярную организацию (Табл. 1). Имеются также данные о наличии в хроматине сперматозоидов крупных ДНК-содержащих сферических комплексов диаметром около 300 нм и 500 нм (Табл. 1).

Отсутствие хорошо обоснованной и общепринятой модели структурной организации нуклеопротаминовых комплексов означает, что многочисленные данные по анализу молекулярных преобразований генома в условиях его ремоделирования трудно сопоставимы с представлениями о структурной реорганизации хроматина, сопровождающей этот процесс.

Исследования в этой области представляют большой интерес не только в теоретическом плане. Проблема целостности генома и структуры хроматина сперматозоидов имеет большое практическое значение для диагностики и лечения мужского бесплодия, повышения эффективности методов вспомогательных репродуктивных технологий (ВРТ) и предотвращения передачи генетических дефектов при их использовании, особенно при инъекции сперматозоида в яйцеклетку (ИКСИ). В ряде работ показано, что нарушения в компактизации хроматина в сперматозоидах человека могут приводить к существенным нарушениям в нормальном развитии беременности, вплоть до ее преждевременного прерывания (Брагина и др., 2009).

Цель настоящей работы — изучение уровней организации нуклеопротаминового хроматина в сперматозоидах человека.

Таблица 1. Уровни компактизации ДНК в сперматозоидах человека и некоторых млекопитающих.

Автор Структуры хроматина Метод исследования Модельный объект.

Vagner, Уип, 1979 глобулярные структуры диаметром около 40 и 15 нм искусственная деконденсация, электронная микроскопия человек.

БоЫюп ег а1., 1981 палочковидные структуры толщиной 45 — 100 нм и соединяющие их фибриллы, толщиной около 25 — 29 нм деконденсация мочевиной и диотрейтолом и микрококковой нуклеазой крыса.

БоЬЬоп ег а1., 1982а глобулярные фибриллы толщиной 90 — 120 нм и 38 -52нм, фибриллы толщиной 18 — 21 нм и 12 — 15 нм деконденсация саркозилом и дитиотрейтолом трансмиссионная электронная микроскопия человек.

ЗоЬЬоп ег а1, 19 826 глобулярные фибриллы толщинй 33 — 42 и 65 — 120 нм и соединяющие их фибриллы толщиной 6 — 8 нм деконденсация микрокковой нуклеазой и 2 М №С 1, трансмиссионная и сканирующая электронная микроскопия человек.

АПеп й а1., 1993 глобулярные структуры диаметром 50 и 100 нм искусственная деконденсация, атомный силовой микроскоп бык, мышь, крыса.

Нис1 Й а!., 1993 тороид, внешний диаметр 90нм, внутренний — 15 нм, толщина 20 нм деконденсация дитиотрейтолом атомный силовой микроскоп, трансмиссионный электронный микроскоп бык.

НааГ, Ward, 1995 глобулярные структуры диаметром около 300 нм спридинг ДНК, световая микроскопия, окраска Б АР1 человек.

Миёгак ег а1., 2006 хромосома толщиной 1000 нм, состоящая из глобул 500 нм гибридизация ДНК, световая микроскопия человек.

Worawittay ашопд е1 а1&bdquo- 2008 Ранние сперматидыфибриллы толщиной 10−30 нм, на последующих этапах дифференцировкиутолщение до 50, 70 и 90 нм Электронная микроскопия семенных канальцев Сумчатый барсук.

Обзор литературы.

В сперматогенезе человека, как и у большинства других млекопитающих, принято выделять четыре периода, или, фазы: период размножения (митотические деления сперматогоний), периоды роста и созревания (подготовка к редукционному делению и собственно, мейоз) и период формирования, или, дифференцировки, когда образуются характерные для зрелого сперматозоида структуры.

Динамика сперматогенеза у млекопитающих и человека детально описана во многих работах и руководствах по эмбриологии (Белоусов Л. В., 2005; Голиченков В. А., 2006). Этот процесс начинается с митотических делений стволовых сперматогенных клеток, которые у млекопитающих называются сперматогониями типа А.

Часть разделившихся клеток перемещается по направлению к центру семенного канальца, где после нескольких циклов делений изменяют величину и форму, превращаясь в сперматогониальные клетки, или сперматогонии типа В.

Сперматогонии, вступившие в редукционное деление принято называть сперматоцитами 1-го порядка, после первого деления созреваниясперматоцитами П-го порядка, а после второго деления созреваниясперматидами.

Дифференцировка сперматид — процесс непрерывный, однако некоторые авторы, условно подразделяют его на стадии, основываясь на структурных преобразованиях различных цитоплазматических органелл (Gergely et al., 1999). По данным различных источников у человека выделяют от 4 (Morales, лекции) до 8 (Hermo, Clermont, 1995) стадий.

На начальном этапе, называемом фазой Гольджи, происходит удлинение круглых сперматид. При этом акросомные везикулы, сформированные аппаратом Гольджи, мигрируют к одному из полюсов сперматиды (головной полюс). Позже происходит перемещение центриолей к противоположному (хвостовому) полюсу, где инициируется формирование аксонемы будущего жгутика.

На следующем этапе происходит слияние акросомных везикул в единую структуру (акробласт), охватывающую головной полюс ядра. На противоположном полюсе сперматиды начинается формирование жгутика вокруг аксонемы. Ядро становится более конденсированным.

Далее, во время акросомной фазы, сперматиды переориентируются так, что жгутик высвобождается в просвет семенного канальца, а акросома оказывается сближенной с базальной мембраной клетки. Ядро сперматиды претерпевает дальнейшее сжатие и удлинение. В то же время цитоплазма сдвигается к хвостовому полюсу, а митохондрии концентрируются вокруг жгутика. Центриоли смещаются ближе к ядру.

На заключительном этапе созревания происходит редукция остатков цитоплазмы и отделение сперматиды от клетки Сертоли (Morales, лекции). Структура акросомного комплекса, изменяющаяся с течением t спермиогенеза, является удобным маркёром, позволяющим классифицировать сперматиды по различным стадиям созревания при анализе ультратонких срезов.

Фаза акросомы фаза созревания.

Центриоли.

Рис. I Стадии спермиогенеза (Ь пр ://а 1вха тЫа. ИеаШ, Но гагу. са/Иос ит сшб/по 1е$/Ъ от/ип 3/1 — 0 7%208регт а^ёШШ ж хт I).

Выводы.

1. Полученные данные позволяют описать ремоделлирование хроматина в ядрах формирующихся сперматозоидов человека как процесс последовательного замещения «элементарных» нуклеосомных ДНП-фибрилл на фибриллярные нуклеопротаминовые структуры более высокого порядка организации.

2. Электронномикроскопический анализ сперматид на поздних стадиях дифференцировки и эксперименты по декомпактизации ядер зрелых сперматозоидов в гибридных клетках показали, что «элементарной» структурной единицей нуклеопротаминого хроматина являются фибриллы толщиной около 8 нм.

3. Формирование глобулярных структур на этапе замещения гистонов промежуточными белками и протаминами свидетельствует в пользу существования в хроматине ранних и средних сперматид субкомпартментов «высшего» порядка, предположительно, соответствующих ранее описаным розеточным структурам.

4. Конечным этапом ремоделлирования хроматина является формирование фибриллярных макрокомплексов толщиной 40−60 нмнуклеопротаминовых хромонем с элементами спиральной организации;

5. Искусственная декомпактизациях зрелых сперматозоидов в буфере с низкой ионной силой, лишённом двухвалентных катионов, позволяет реконструировать" уровень нуклеопротаминовых хромонем, но не дискретных глобулярных структур средних сперматид.

6. Удаление из нуклеопротаминового хроматина части белков и восстановление дисульфидных связей приводит к выявлению элементов спиральной упаковки «элементарных» нуклеопротаминовых фибрилл в фибриллярных макрокомплексах (нуклеопртаминовых хромонемах). Этот факт косвенно свидетельствует о возможной кардинальной «переупаковке» хроматина на последних стадиях ремоделлирования;

7. На основании полученных данных предложена динамическая модель организации нуклеопротаминовго хроматина в сперматозоидах человека.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Голиченков В А, Иванов ЕА, Никерясова ЕН. Эмбриология. М.: Академия, 2-е изд., испр., (2006). 224 с. 8. с. цв. ил.: ил.
  2. JI.B. Основы общей эмбриологии. М.: МГУ, (2005) — 368 с.
  3. Е.Е., Замятнина В. А., Бочарова Е. Н., Шилейко Л. В., Курило Л.Ф., Гусак
  4. Ю.К., Поляков В. Ю. Количественное ультраструктурное исследование хроматина сперматозоидов при нарушении фертильности. Андрол. и генит. хирургия, 2009.
  5. Goldman L, Ausiello DA. Cecil medicine.
  6. С. Morales. Lecture 7. Spermatogenesis. McGill Faculty of Medicine e-curriculum.
  7. Adenot PG, Szollosi MS, Geze M, Renard JP, Debey P. Dynamics of paternal chromatinchanges in live one-cell mouse embryo after natural fertilization. Mol Reprod Dev. 1991 Jan-28(l):23−34.
  8. Adenot PG, Mercier Y, Renard JP, Thompson EM. Differential H4 acetylation of paternaland maternal chromatin precedes DNA replication and differential transcriptional activity in pronuclei of 1-cell mouse embryos. Development. 1997 Nov- 124(22):4615−25.
  9. Akama K, Sato H, Hasegawa S, Shimada I, Nakano M. Transition protein 1 from boar latespermatid nuclei having DNA-melting activity is a dimeric protein. Biochem Mol Biol Int. 1998 Feb-44(2):315−23.
  10. Akama K, Kondo M, Sato H, Nakano M. Transition protein 4 from boar late spermatidnuclei is a topological factor that stimulates DNA-relaxing activity of topoisomerase I. FEBS Lett. 1999 Jan 15−442(2−3):189−92.
  11. Allen MJ, Lee C, Lee JD 4th, Pogany GC, Balooch M, Siekhaus WJ, Balhorn R. Atomicforce microscopy of mammalian sperm chromatin. Chromosoma. 1993 Nov-102(9):623−30.
  12. Aoki F, Worrad DM, Schultz RM. Regulation of transcriptional activity during the first andsecond cell cycles in the preimplantation mouse embryo. Dev Biol. 1997 Jan 15−181(2):296−307.
  13. Aoki VW, Carrell DT. Human protamines and the developing spermatid: their structure, function, expression and relationship with male infertility. Asian J Androl. 2003 Dec-5(4):315−24. Review.
  14. Aravindan GR, Bjordahl J, Jost LK, Evenson DP. Susceptibility of human sperm to in situ
  15. DNA denaturation is strongly correlated with DNA strand breaks identified by single-cell electrophoresis. Exp Cell Res. 1997 Oct 10−236(1):231−7.
  16. Balhorn R, Reed S, Tanphaichitr N. Aberrant protamine 1/protamine 2 ratios in sperm ofinfertile human males. Experientia. 1988 Jan 15−44(l):52−5.
  17. Balhorn R, Corzett M, Mazrimas JA. Formation of intraprotamine disulfides in vitro. Arch
  18. Biochem Biophys. 1992 Aug 1−296(2):384−93.
  19. Baskaran R, Rao MR. Interaction of spermatid-specific protein TP2 with nucleic acids, invitro. A comparative study with TP1. J Biol Chem. 1990 Dec 5−265(34):21 039−47.
  20. Belmont AS, Braunfeld MB, Sedat JW, Agard DA. Large-scale chromatin structuraldomains within mitotic and interphase chromosomes in vivo and in vitro. Chromosoma. 1989 Aug-98(2): 129−43.
  21. Bench GS, Friz AM, Corzett MH, Morse DH, Balhorn R. DNA and total protamine massesin individual sperm from fertile mammalian subjects. Cytometry. 1996 Apr 1−23(4):263−71.
  22. Burakov VV, Onishchenko GE, Chentsov IuS. Ultrastructure of the centrometric regions ofmouse chromosomes in metaphase chromosomes and interphase nuclei., Tsitologiia. 1976 Dec- 18(12): 1428−32. Russian.
  23. Burakov VV, Onishchenko GE, Chentsov IuS. Structural characteristics of the centromericheterochromatin of mice. Tsitologiia. 1980 May-22(5):514−20. Russian.
  24. Butler PJ. A defined structure of the 30 nm chromatin fibre which accommodates differentnucleosomal repeat lengths. EMBO J. 1984 Nov-3(l l):2599−604.
  25. Caron N, Veilleux S, Boissonneault G. Stimulation of DNA repair by the spermatidal TP1protein. Mol Reprod Dev. 2001 Apr-58(4):437−43.
  26. Carrell DT, Emery BR, Hammoud S. Altered protamine expression and diminishedspermatogenesis: what is the link? Hum Reprod Update. 2007 May-Jun-13(3):313−27. Epub 2007 Jan 5. Review.
  27. Carrell DT, Emery BR, Hammoud S. Altered protamine expression and diminishedspermatogenesis: what is the link? Hum Reprod Update. 2007 May-Jun-13(3):313−27. Epub 2007 Jan 5. Review.
  28. Chauviere M, Martinage A, Debarle M, Sautiere P, Chevaillier P. Molecularcharacterization of six intermediate proteins in the processing of mouse protamine P2 precursor. Eur J Biochem. 1992 Mar l-204(2):759−65.
  29. Churikov D, Zalenskaya IA, Zalensky AO. Male germline-specific histones in mouse andman. Cytogenet Genome Res. 2004−105(2−4):203−14. Review.
  30. Corzett M, Kramer C, Blacher R, Mazrimas J, Balhorn R. Analysis of hamster protamines: primary sequence and species distribution. Mol Reprod Dev. 1999 Nov-54(3):273−82.
  31. Cox LS. DNA replication in cell-free extracts from Xenopus eggs is prevented by disruptingnuclear envelope function. J Cell Sci. 1992 Jan-101 (Pt l):43−53.
  32. Demeret C, Vassetzky Y, Mechali M. Chromatin remodelling and DNA replication: fromnucleosomes to loop domains. Oncogene. 2001 May 28−20(24):3086−93. Review.
  33. Ecklund PS, Levine L. Mouse sperm basic nuclear protein. Electrophoretic characterizationand fate after fertilization. J Cell Biol. 1975 Aug-66(2):251−62.
  34. Evenson DP, Witkin SS, de Harven E, Bendich A. Ultrastructure of partially decondensedhuman spermatozoal chromatin. J Ultrastruct Res. 1978 May-63(2): 178−87.
  35. Elsevier SM, Ruddle FH. Haploid genome reactivation and recovery by cell hybridization.1.duction of DNA synthesis in spermatid nuclei. Chromosoma. 1976 Jul 8−56(3):227−41.
  36. Frolova EI, Zatsepina OV, Poliakov VIu, Chentsov IuS. Features of structural organizationof mouse centrometric heterochromatin, detected during differential decondensation of chromosomes., Tsitologiia. 1989 Apr-31(4):380−5. Russian.
  37. Fuentes-Mascorro G, Serrano H, Rosado A. Sperm chromatin. Arch Androl. 2000 Nov1. Dec-45(3):215−25. Review.
  38. Gergely A, Kovanci E, Senturk L, Cosmi E, Vigue L, Huszar G. Morphometric assessmentof mature and diminished-maturity human spermatozoa: sperm regions that reflect differences in maturity. Hum Reprod. 1999 Aug-14(8):2007−14.
  39. Gineitis AA, Zalenskaya IA, Yau PM, Bradbury EM, Zalensky AO. Human sperm telomerebinding complex involves histone H2B and secures telomere membrane attachment. J Cell Biol. 2000 Dec 25−151(7):1591−8.
  40. Gorczyca W, Traganos F, Jesionowska H, Darzynkiewicz Z. Presence of DNA strand breaksand increased sensitivity of DNA in situ to denaturation in abnormal human sperm cells: analogy to apoptosis of somatic cells. Exp Cell Res. 1993 Jul-207(l):202−5.
  41. Govin J, Caron C, Lestrat C, Rousseaux S, Khochbin S. The role of histones in chromatinremodelling during mammalian spermiogenesis. Eur J Biochem. 2004 Sep-271(17):3459−69. Review.
  42. Green GR, Balhorn R, Poccia DL, Hecht NB. Synthesis and processing of mammalianprotamines and transition proteins. Mol Reprod Dev. 1994 Mar-37(3):255−63.
  43. Gusse M, Chevaillier P. Electron microscope evidence for the presence of globularstructures in different sperm chromatins. J Cell Biol. 1980 Oct-87(l):280−4. PubMed PMID: 7 419 596-
  44. Haaf T, Ward DC. Higher order nuclear structure in mammalian sperm revealed by in situhybridization and extended chromatin fibers. Exp Cell Res. 1995 Aug-219(2):604−11.
  45. Hammoud S, Liu L, Carrell DT. Protamine ratio and the level of histone retention in spermselected from a density gradient preparation. Andrologia. 2009 Apr-41(2):88−94.
  46. Henkel R, Kierspel E, Hajimohammad M, Stalf T, Hoogendijk C, Mehnert C, Menkveld R,
  47. Schill WB, Kruger TF. DNA fragmentation of spermatozoa and assisted reproduction technology. Reprod Biomed Online. 2003 Oct-Nov-7(4):477−84.
  48. H0st E, Lindenberg S, Smidt-Jensen S. DNA strand breaks in human spermatozoa: correlation with fertilization in vitro in Oligozoospermie men and in men with unexplained infertility. Acta Obstet Gynecol Scand. 2000 Mar-79(3): 189−93.
  49. Hud NV, Allen MJ, Downing KH, Lee J, Balhorn R. Identification of the elemental packingunit of DNA in mammalian sperm cells by atomic force microscopy. Biochem Biophys Res Commun. 1993 Jun 30−193(3):1347−54.
  50. Khadake JR, Rao MR. DNA- and chromatin-condensing properties of rat testes HI a and Hitcompared to those of rat liver Hlbdec- Hit is a poor condenser of chromatin. Biochemistry. 1995 Dec 5−34(48): 15 792−801.
  51. Kierszenbaum AL. Transition nuclear proteins during spermiogenesis: unrepaired DNAbreaks not allowed. Mol Reprod Dev. 2001 Apr-58(4):357−8.
  52. Kopecny V, Pavlok A. Incorporation of Arginine-3H into chromatin of mouse eggs shortlyafter sperm penetration. Histochemistry. 1975 Dec 19−45(4):341−5.
  53. Le Lannic G, Arkhis A, Vendrely E, Chevaillier P, Dadoune JP. Production, characterization, and immunocytochemical applications of monoclonal antibodies to human sperm protamines. Mol Reprod Dev. 1993 Sep-36(l):106−12.
  54. Levesque D, Veilleux S, Caron N, Boissonneault G. Architectural DNA-binding propertiesof the spermatidal transition proteins 1 and 2. Biochem Biophys Res Commun. 1998 Nov 27−252(3):602−9.
  55. Lewis JD, Song Y, de Jong ME, Bagha SM, Ausio J. A walk though vertebrate andinvertebrate protamines. Chromosoma. 2003 May-l 11(8):473−82. Epub 2003 Feb 22. Review.
  56. Longo FJ, Schuel H. An ultrastructural examination of polyspermy induced by soybeantrypsin inhibitor in the sea urchin Arbacia punctulata. Dev Biol. 1973 Oct-34(2): 187−99.
  57. Manicardi GC, Tombacco A, Bizzaro D, Bianchi U, Bianchi PG, Sakkas D. DNA strandbreaks in ejaculated human spermatozoa: comparison of susceptibility to the nick translation and terminal transferase assays. Histochem J. 1998 Jan-30(l):33−9.
  58. Marcon L, Boissonneault G. Transient DNA strand breaks during mouse and humanspermiogenesis new insights in stage specificity and link to chromatin remodeling. Biol Reprod. 2004 Apr-70(4):910−8. Epub 2003 Nov 26.
  59. McKittrick E, Gafken PR, Ahmad K, Henikoff S. Histone H3.3 is enriched in covalentmodifications associated with active chromatin. Proc Natl Acad Sci USA. 2004 Feb 10−101(6):1525−30. Epub 2004 Jan 19.
  60. McLay DW, Clarke HJ. The ability to organize sperm DNA into functional chromatin isacquired during meiotic maturation in murine oocytes. Dev Biol. 1997 Jun 1−186(1):73−84.
  61. McLay DW, Clarke HJ. Remodelling the paternal chromatin at fertilization in mammals.
  62. Reproduction. 2003 May-125(5):625−33. Review.
  63. McPherson S, Longo FJ. Chromatin structure-function alterations during mammalianspermatogenesis: DNA nicking and repair in elongating spermatids. Eur J Histochem. 1993−37(2):109−28. Review.
  64. Meistrich ML, Mohapatra B, Shirley CR, Zhao M. Roles of transition nuclear proteins inspermiogenesis. Chromosoma. 2003 May-lll (8):483−8. Epub 2003 Feb 6. Review.
  65. Meel FC, Pearson PL. Do human spermatozoa reactivate in the cytoplasm of somatic cells?
  66. J Cell Sci. 1979 Feb-35:105−22.
  67. Mudrak O, Tomilin N, Zalensky A. Chromosome architecture in the decondensing humansperm nucleus. J Cell Sci. 2005 Oct l-118(Pt 19):4541−50.
  68. Muratori M, Piomboni P, Baldi E, Filimberti E, Pecchioli P, Moretti E, Gambera L, Baccetti
  69. B, Biagiotti R, Forti G, Maggi M. Functional and ultrastructural features of DNA-fragmented human sperm. J Androl. 2000 Nov-Dec-21(6):903−12.
  70. Neuber E, Havari E, Aquiles Sanchez J, Powers RD, Wangh LJ. Efficient human spermpronucleus formation and replication in Xenopus egg extracts. Biol Reprod. 1999 0ct-61(4):912−20.
  71. Nonchev S, Tsanev R. Protamine-histone replacement and DNA replication in the malemouse pronucleus. Mol Reprod Dev. 1990 Jan-25(l):72−6.
  72. Oku M, Sakai Y. Assessment of physiological redox state with novel FRETprotein probes.
  73. Antioxid Redox Signal. 2011 Sep 2.
  74. Oliva R, Mezquita C. Histone H4 hyperacetylation and rapid turnover of its acetyl groups intranscriptionally inactive rooster testis spermatids. Nucleic Acids Res. 1982 Dec 20−10(24):8049−59.
  75. Oliva R, Dixon GH. Vertebrate protamine genes and the histone-to-protamine replacementreaction. Prog Nucleic Acid Res Mol Biol. 1991−40:25−94. Review.
  76. Oliva R. Protamines and male infertility. Hum Reprod Update. 2006 Jul-Aug-12(4):417−35.1. Epub 2006 Mar 31. Review.
  77. Papoutsopoulou S, Nikolakaki E, Chalepakis G, Kruft V, Chevaillier P, Giannakouros T. SRprotein-specific kinase 1 is highly expressed in testis and phosphorylates protamine 1. Nucleic Acids Res. 1999 Jul 15−27(14):2972−80.
  78. Piasecka M, Gaczarzewicz D, Laszczynska M. Evaluation of sperm genomic integrity ofnormozoospermic men: a prospective study. Folia Histochem Cytobiol. 2006−44(2):117−22.
  79. Philpott A, Leno GH, Laskey RA. Sperm decondensation in Xenopus egg cytoplasm ismediated by nucleoplasmin. Cell. 1991 May 17−65(4):569−78.
  80. Pivot-Pajot C, Caron C, Govin J, Vion A, Rousseaux S, Khochbin S. Acetylation-dependentchromatin reorganization by BRDT, a testis-specific bromodomain-containing protein. Mol Cell Biol. 2003 Aug-23(15):5354−65.
  81. Poccia D. Remodeling of nucleoproteins during gametogenesis, fertilization, and earlydevelopment. Int Rev Cytol. 1986−105:1−65. Review.
  82. Poliakov VIu, Kir’ianov GI, Manamsh’ian TA, Fais D, Chentsov IuS. Ultrastructure of the
  83. DNP fibrils and of the interchromatin granules in isolatednuclei of the rat liver., Tsitologiia. 1979 May-21(5):514−9. Russian.
  84. Prigent Y, Muller S, Dadoune JP. Immunoelectron microscopical distribution of histones
  85. H2B and H3 and protamines during human spermiogenesis. Mol Hum Reprod. 1996 Dec-2(12):929−35.
  86. Prigent Y, Troalen F, Dadoune JP. Immunoelectron microscopic visualization ofintermediate basic proteins HPI1 and HPI2 in human spermatids and spermatozoa. Reprod Nutr Dev. 1998 Jul-Aug-38(4):417−27.
  87. Prusov AN, Polyakov VYu, Zatsepina OV, Chentsov YuS, Fais D. Rosette-like structuresfrom nuclei with condensed (chromomeric) chromatin but not from nuclei with diffuse (nucleomeric or nucleosomic) chromatin. Cell Biol Int Rep. 1983 C) ct-7(10):849−58.
  88. Rastelli L, Robinson K, Xu Y, Majumder S. Reconstitution of enhancer function in paternalpronuclei of one-cell mouse embryos. Mol Cell Biol. 2001 Aug-21(16):5531−40.
  89. Risley MS, Einheber S, Bumcrot DA. Changes in DNA topology during spermatogenesis.
  90. Chromosoma. 1986−94(3):217−27.
  91. Razin SV, Iarovaia OV, Sjakste N, Sjakste T, Bagdoniene L, Rynditch AV, Eivazova ER, 1. pinski M, Vassetzky YS. Chromatin domains and regulation of transcription. J Mol Biol. 2007 Jun 8−369(3):597−607. Epub 2007 Apr 5. Review.
  92. Rodman TC, Pruslin FH, Hoffmann HP, Allfrey VG. Turnover of basic chromosomalproteins in fertilized eggs: a cytoimmunochemical study of events in vivo. J Cell Biol. 1981 Aug-90(2):351−61.
  93. Rogakou EP, Pilch DR, Orr AH, Ivanova VS, Bonner WM. DNA double-stranded breaksinduce histone H2AX phosphorylation on serine 139. J Biol Chem. 1998 Mar 6−273(10):5858−68.
  94. Romanato M, Cameo MS, Bertolesi G, Baldini C, Calvo JC, Calvo L. Heparan sulphate: aputative decondensing agent for human spermatozoa in vivo. Hum Reprod. 2003 Sep- 18(9): 1868−73.
  95. Rooney AP, Zhang J, Nei M. An unusual form of purifying selection in a sperm protein.
  96. Mol Biol Evol. 2000 Feb-17(2):278−83.
  97. Santos F, Hendrich B, Reik W, Dean W. Dynamic reprogramming of DNA methylation inthe early mouse embryo. Dev Biol. 2002 Jan 1−241(1): 172−82.
  98. Schatten G, Simerly C, Palmer DK, Margolis RL, Maul G, Andrews BS, Schatten H.
  99. Kinetochore appearance during meiosis, fertilization and mitosis in mouse oocytes and zygotes. Chromosoma. 1988−96(5):341−52.
  100. Shaman JA, Yamauchi Y, Ward WS. Function of the sperm nuclear matrix. Arch Androl.2007 May-Jun-53(3):135−40. Review.
  101. Singh J, Rao MR. Interaction of rat testis protein, TP, with nucleosome core particle.
  102. Biochem Int. 1988 0ct-17(4):701−10.
  103. Sobhon P, Thungkasemvathana P, Tanphaichitr N. Electron microscopic studies of rat spermheads treated with urea, dithiothreitol, and micrococcal nuclease. Anat Rec. 1981 Oct-201(2):225−35.
  104. Sobhon P, Chutatape C, Chalermisarachai P, Vongpayabal P, Tanphaichitr N. Transmissionand scanning electron microscopic studies of the human sperm chromatin decondensed by micrococcal nuclease and salt. J Exp Zool. 1982 May 20−221(l):61−79.
  105. Sobhon P, Tanphaichitr N, Chutatape C, Vongpayabal P, Panuwatsuk W. Electronmicroscopic and biochemical analyses of the organization of human sperm chromatin decondensed with sarkosyl and dithiothreitol. J Exp Zool. 1982 Nov l-223(3):277−90.
  106. Sutovsky P, Schatten G. Depletion of glutathione during bovine oocyte maturationreversibly blocks the decondensation of the male pronucleus and pronuclear apposition during fertilization. Biol Reprod. 1997 Jun-56(6):1503−12.
  107. Szczygiel MA, Ward WS. Combination of dithiothreitol and detergent treatment ofspermatozoa causes paternal chromosomal damage. Biol Reprod. 2002 Nov-67(5):1532−7.
  108. Umehara T, Horikoshi M. Transcription initiation factor IID-interactive histone chaperone
  109. CIA-II implicated in mammalian spermatogenesis. J Biol Chem. 2003 Sep 12−278(37):35 660−7. Epub 2003 Jul 2.
  110. Verreault A. De novo nucleosome assembly: new pieces in an old puzzle. Genes Dev. 2000 Jun 15−14(12): 1430−8. Review.
  111. Wagner TE, Yun JS. Fine structure of human sperm chromatin. Arch Androl. 19 791. Jun-2(4):291−4.
  112. Ward WS, Partin AW, Coffey DS. DNA loop domains in mammalian spermatozoa.
  113. Chromosoma. 1989 Sep-98(3):153−9.
  114. Ward WS. Deoxyribonucleic acid loop domain tertiary structure in mammalian spermatozoa. Biol Reprod. 1993 Jun-48(6):l 193−201. Review.
  115. Ward WS. Function of sperm chromatin structural elements in fertilization anddevelopment. Mol Hum Reprod. 2010 Jan-16(l):30−6. Epub 2009 Sep 11. Review.
  116. Wright SJ, Longo FJ. Sperm nuclear enlargement in fertilized hamster eggs is related to meiotic maturation of the maternal chromatin. J Exp Zool. 1988 Aug-247(2):l 55−65.
  117. Wykes SM, Krawetz SA. The structural organization of sperm chromatin. J Biol Chem. 2003 Aug 8−278(32):29 471−7. Epub 2003 May 29.
  118. Xu YS, Overton WR, Marmar JL, Leonard JC, McCoy JP Jr, Butler GH, Li H. Complete replication of human sperm genome in egg extracts from Xenopus laevis. Biol Reprod. 1998 Mar-58(3):641−7.
  119. Yan W, Ma L, Burns KH, Matzuk MM. HILS1 is a spermatid-specific linker histone Hl-like protein implicated in chromatin remodeling during mammalian spermiogenesis. Proc Natl Acad Sci USA. 2003 Sep 2- 100(18): 10 546−51. Epub 2003 Aug 14.
  120. Yoshii T, Kuji N, Komatsu S, Iwahashi K, Tanaka Y, Yoshida H, Wada A, Yoshimura Y. Fine resolution of human sperm nucleoproteins by two-dimensional electrophoresis. Mol Hum Reprod. 2005 Sep-l 1(9):677−81. Epub 2005 Sep 28.
  121. Zalensky AO, Breneman JW, Zalenskaya IA, Brinkley BR, Bradbury EM. Organization of centromeres in the decondensed nuclei of mature human sperm. Chromosoma. 1993 Sep-102(8):509−18.
  122. Zalensky AO, Siino JS, Gineitis AA, Zalenskaya IA, Tomilin NV, Yau P, Bradbury EM. Human testis/sperm-specific histone H2B (hTSH2B). Molecular cloning and characterization. J Biol Chem. 2002 Nov 8−277(45):43 474−80. Epub 2002 Sep 3.
  123. Zalensky AO, Tomilin NV, Zalenskaya IA, Teplitz RL, Bradbury EM. Telomere-telomere interactions and candidate telomere binding protein (s) in mammalian sperm cells. Exp Cell Res. 1997 Apr 10−232(1):29−41
  124. M.Zatsepina OV, Poliakov VIu, Chentsov IuS. Electron microscopic study of the chromonema and chromomeres in mitotic and interphase chromosomes., Tsitologiia. 1983 Feb-25(2): 123−9. Russian.
  125. Zini A, Bielecki R, Phang D, Zenzes MT. Correlations between two markers of sperm DNA integrity, DNA denaturation and DNA fragmentation, in fertile and infertile men. Fertil Steril. 2001 Apr-75(4):674−7.1. Благодарности
  126. Особая благодарность выражается Лазареву Алексею Викторовичу и Сенченкову Евгению Павловичу за поддержание в рабочем состоянии электронных микроскопов.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!