Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Свойства 5'-нетранслируемой области мРНК белка теплового шока человека HSP70

Диссертация: Свойства 5'-нетранслируемой области мРНК белка теплового шока человека HSP70
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Очевидно, что инициация синтеза белков теплового шока (и, в частности, HSP70) в гораздо меньшей степени зависит от кепа, чем инициация трансляции других клеточных матриц. Этот вывод подтверждается тем фактом, что мРНК HSP активно транслируются в системах с искусственно пониженным содержанием инициаторного фактора eIF4E. Еще одним доводом в пользу наличия IRES-элемента в мРНК HSP70 является… Читать ещё >

Свойства 5'-нетранслируемой области мРНК белка теплового шока человека HSP70 (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • Список сокращений
  • ВВЕДЕНИЕ
  • ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ Участки внутреннего связывания рибосомы клеточных мРНК
    • 1. 1. Общая схема инициации белкового синтеза в клетках эукариот
    • 1. 2. Внутренняя инициация трансляции
    • 1. 3. Инициация трансляции по механизму шунтирования
    • 1. 4. Метод поиска IRES-элементов
    • 1. 5. Участки внутреннего связывания клеточных мРНК
      • 1. 5. 1. IRES-элемент мРНК BIP/GRP
      • 1. 5. 2. IRES-элементы мРНК морфогенетических факторов Ultrabithorax и Antennapedia
      • 1. 5. 3. IRES-элемент мРНК протоонкогена с-туе
      • 1. 5. 4. IRES-элемент мРНК N-myc 25 pi 1.5.5. IRES-элемент мРНК AML1/RUNX
      • 1. 5. 6. IRES-элемент мРНК NRF
      • 1. 5. 7. IRES-элемент мРНК Smad
      • 1. 5. 8. IRES-элемент мРНК аутоантигена La
      • 1. 5. 9. IRES-элемент мРНК XIAP
      • 1. 5. 10. IRES-элемент мРНК BAG
      • 1. 5. 11. IRES-элемент мРНК Apaf-1 32 * 1.5.12. IRES-элемент мРНК FGF
      • 1. 5. 13. IRES-элемент мРНК PDGF2/c-Sis
      • 1. 5. 14. IRES-элемент мРНК VEGF
      • 1. 5. 15. IRES-элемент мРНК PITSLRE
      • 1. 5. 16. IRES-элемент мРНК р
      • 1. 5. 17. IRES-элемент мРНК протеинкиназы С5 (РКС) 40 0 1.5.18. IRES-элемент мРНК рецептора IGF-I
      • 1. 5. 19. IRES-элемент мРНК cat
      • 1. 5. 20. IRES-элемент мРНК орнитиндекарбоксилазы
      • 1. 5. 21. IRES-элементы других мРНК клеточных белков 45 IRES-элемент мРНК FMR1 45 IRES-элемент мРНК NDST 46 IRES-элемент мРНК Myt
    • I. RES-элемент мРНК c-jun
    • I. RES-элемент мРНК Mnt
    • I. RES-элемент мРНК Nkx
    • I. RES-элемент мРНК HIF-la
    • I. RES-элемент мРНК DAP5/NAТ1/Р
    • I. RES-элемент мРНК Сх
    • I. RES-элемент мРНК Сх
    • I. RES-элемент мРНК рецептора эстрогена а
    • I. RES-элемент мРНК Kvl
  • ГЛАВА 2. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЙ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ Свойства 5'-нетранслируемой области мРНК белка теплового шока человека HSP
    • 2. 1. Особенности инициации трансляции в условиях теплового шока
    • 2. 2. Исследование способности мРНК HSP70 к внутренней инициации трансляции
    • 2. 3. Определение границ IRES-элемента мРНК HSP
    • 2. 4. Делеционный анализ IRES-элемента мРНК HSP
    • 2. 5. Трехмерная модель узнавания инициаторного кодона при инициации трансляции на 5 '-НТО мРНК HSP
  • ГЛАВА 3. ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТ
    • 3. 1. Реактивы и материалы
    • 3. 2. Плазмидные конструкции, использованные для исследования способности 5'-НТО мРНК HSP70 к внутренней инициации
    • 3. 3. Плазмидные конструкции, использованные для исследования границ IRES-элемента мРНК HSP
    • 3. 4. Плазмидные конструкции, использованные для делеционного анализа IRES-элемента мРНК HSP
    • 3. 5. Клонирование
      • 3. 5. 1. Рестрикция и выделение фрагмента ДНК в легкоплавкой агарозе
      • 3. 5. 2. Лигирование
      • 3. 5. 3. Полимеразная цепная реакция
    • 3. 6. Трансфекция клеток и измерение в них активности люцифераз и Р-галактозидазы
    • 3. 7. Определение целостности РНК методом защиты от рибонуклеаз
  • ВЫВОДЫ
  • СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ
  • СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ мРНК матричная РНК
  • Met-tRNAj инициаторная тРНК рРНК рибосомная РНК
    • 5. '-НТО 5'-нетранслируемая область
    • I. RES-элемент участок внутреннего связывания рибосомы elF эукариотический фактор инициации трансляции
  • HSP 70 белок теплового шока
  • АТР аденозин-5'-трифосфат
  • GTP гуанозин-5'-трифосфат
  • UTP уридин-5'-трифосфат
  • GDP гуанозин-5'-дифосфат
  • NTP рибонуклеозид-5'-трифосфат
  • ПААГ полиакриламидный гель
  • EDTA этилендиаминтетраацетат
  • HPRI ингибитор РНКаз из плаценты человека
  • BiP/GRP78 белок, связывающий тяжелую цепь иммуноглобулинов/регулируемый глюкозой белок
  • NRF репрессор фактора NF-kB
    • XI. AP Х-сцепленный ингибитор апоптоза
  • BAG-1 белок, ассоциированный с антиапоптотическим геном Вс
  • Apaf-1 фактор 1, активирующий апоптотические протеазы
  • FGF2 фактор роста фибробластов
  • PDGF2/c-Sis фактор роста тромбоцитов
    • V. EGF фактор роста сосудистого эндотелия
    • I. GF-I инсулиноподобный фактор роста I cat-1 переносчик катионных аминокислот
  • NDST гепарансульфат-А^-ацетилглюкозамин-//-деацетилазаЛУ-сульфотрансфераза
  • HIF-la индуцируемый гипоксией фактор la
  • DAP5/NAT1/P97 белок, ассоциированный с гибелью клеток
  • Сх коннексин

Модель инициации белкового синтеза в клетках эукариот, предложенная М. Козак [1], предполагает, что первоначально 40S рибосомная субчастица при участии факторов инициации узнает кеп-структуру на 5'-конце мРНК (кеп-структура представляет собой 7-метилгуанозин, соединенный с 5'-концевым нуклеозидом 5'-5' трифосфатной связью) и связывается с 5'-концевой областью мРНК (рис. 1). Затем 40S субчастица начинает скользить вдоль мРНК (при содействии инициаторных факторов, расплетающих вторичную структуру 5'-нетранслируемой области (5'-НТО) мРНК), «сканируя» ее в поисках AUG-кодона, находящегося в благоприятном для инициации трансляции нуклеотидном контексте. После этого к 48S комплексу присоединяется 60S рибосомная субчастица, и образовавшийся 80S инициаторный комплекс начинает синтез белка. Данная модель механизма инициации трансляции называется кеп-зависимой или сканирующей.

Следует отметить, что даже если мРНК не содержит кеп-структуры (например, когда она получена с помощью стандартной Т7-транскрипции), ее трансляция в лизате ретикулоцитов кролика идет достаточно активно, уступая лишь в 2−3 раза эффективности трансляции природной кепированной матрицы. В этом случае 40S рибосомная субчастица также «садится» на 5'-конец моноцистронной молекулы эукариотической мРНК, поэтому данный механизм правильнее называть 5'-конец-зависимым. Согласно этой модели посадка 40S рибосомной субчастицы внутри цепи мРНК принципиально невозможна.

Описанная модель предъявляет определенные требования к строению мРНК. Так, подавляющее большинство эукариотических мРНК кепированы, моноцистронны, содержат относительно короткую (50−100 нуклеотидов) и слабо структурированную 5'-НТО. Инициация трансляции таких мРНК происходит, как правило, на ближайшем к 5'-концу AUG-кодоне. m Gpppи О.

— УА.

403 m Gppp m 7Gppp 7 у2.

Рис. 1. Схематическое изображение сканирующей модели инициации трансляции эукариотических мРНК.

Впоследствии оказалось, что к ряду мРНК подобный механизм инициации синтеза белка неприменим в силу иного строения их 5'-НТО. Для таких мРНК была предложена модель внутренней (5'-конец-независимой) инициации трансляции. В соответствии с этой моделью 40S рибосомная субчастица связывается с внутренним участком 5'-НТО мРНК, так называемым участком внутреннего связывания рибосомы или IRES-элементом (/nternal /fibosome Entry Site), который может отстоять от 5'-конца мРНК более чем на 100 нуклеотидных остатков. Впервые такой механизм инициации трансляции был предложен для мРНК пикорнавирусов [2,3,4], 5'-НТО которых не кепированы, весьма протяженны, сильно структурированы и содержат до 11 AUG-триплетов, предшествующих истинному инициаторному AUG-кодону.

Впоследствии IRES-элементы обнаружили и в мРНК вирусов других групп. В настоящий момент известно три типа IRES-элементов: тип I (полиовирус) — AUG-кодон отделен спейсером 50−100 нуклеотидов, тип II (EMCV) — AUG-кодон входит в IRES, тип III (гепатит А) ~ не активен в составе бицистронной конструкции [5].

Белковый синтез на вирусных мРНК обеспечивается трансляционным аппаратом инфицированной клетки млекопитающих, при этом используются канонические факторы инициации. Это послужило основанием для предположения, что некоторые клеточные мРНК также способны к внутренней инициации. Список мРНК млекопитающих, содержащих IRES-элементы, постоянно растет и в настоящее время включает 50−60 мРНК, важных для роста, дифференцировки и функционирования клетки [6]. Тем не менее, молекулярные механизмы внутренней инициации трансляции клеточных IRES-элементов до сих пор неизвестны. Нахождение новых IRES-элементов, а также изучение их строения и функционирования позволит пролить свет на механизм внутренней инициации трансляции.

Для своей работы мы выбрали достаточно простую модель 5'НТО мРНК белка теплового шока человека HSP70. На основании тщательного анализа литературных данных мы пришли к выводу, что 5'НТО мРНК HSP70 должна обладать способностью к внутренней инициации трансляции не только при тепловом шоке, но и в условиях возврата к нормальной температуре. Действительно в условиях теплового шока подавляется активность кеп-связывающего инициаторного фактора eIF4E, что приводит к снижению эффективности кеп-зависимой инициации трансляции.

Очевидно, что инициация синтеза белков теплового шока (и, в частности, HSP70) в гораздо меньшей степени зависит от кепа, чем инициация трансляции других клеточных матриц. Этот вывод подтверждается тем фактом, что мРНК HSP активно транслируются в системах с искусственно пониженным содержанием инициаторного фактора eIF4E. Еще одним доводом в пользу наличия IRES-элемента в мРНК HSP70 является способность к внутренней инициации мРНК белка BiP — близкого гомолога HSP70, сходного с ним как по строению, так и по функции. Этот белок также относится к шаперонам, и его синтез активируется в условиях стресса. Данная работа посвящена проверке этой гипотезы.

выводы.

1. При помощи метода бицистронных конструкций впервые показано, что 5'-нетранслируемая область мРНК HSP70 способна обеспечивать внутреннюю инициацию трансляции, то есть содержит IRES-элемент.

2. Определены границы IRES-элемента мРНК HSP70. Показано, что для максимальной эффективности внутренней инициации трансляции необходима полная 5'-нетранслируемая область мРНК.

3. Проведен делеционный анализ IRES-элемента HSP70. Показано, что 5'-концевые делеции в меньшей степени подавляют инициацию трансляции, чем 3'-концевые.

4. На основе полученных данных предложена трехмерная модель узнавания инициаторного кодона при инициации трансляции на 5'-НТО мРНК HSP70.

Показать весь текст

Список литературы

  1. М. 1978. How do eukaryotic ribosomes select initiation regions in messenger RNA? Cell. V.15, p. l 109−1123.
  2. J., Sonenberg N. 1988. Internal initiation of translation of eukaryotic mRNA directed by a sequence derived from poliovirus RNA. Nature. V.334, p.320−325.
  3. S.K., Davies M.V., Kaufman R.J., Wimmer E. 1989. Initiation of protein synthesis by internal entry of ribosomes into the 5'nontranslated region of encephalomyocarditis virus RNA in vivo. J. Virol. V.63, p.1651−1660.
  4. A.B., Sarnow P., Hentze M.W. 1997. Starting at the beginning, middle and the end: translation initiation in eukaryotes. Cell. V.89, p.831−838.
  5. Bonnal S., Boutonnet C., Prado-Lourenco L., Vagner S. 2003. IRESdb: the Internal Ribosome Entry Site database. Nucleic Acids Res. V.31, p.427−428.
  6. Voorma H.O., Thomas A. A.M., Van Heughten H.A.A. 1994. Initiation of protein synthesis in eukaryotes. Mol. Biol. Reports. V.19, p. 13 9−145.
  7. Т.Е. 2002. Gene-specific regulation by general translation factors. Cell. V.108, p.545−556.
  8. E. 1996. Initiation of translation by picornavirus RNAs. In Translational Control (ed. Hershey JWB, Mathews MB, Sonenberg N), p.549−573. Cold Spring Harbor Laboratory. Press.
  9. R. 2000. A comparative view of initiation site selection mechanisms. In Translational Control of Gene Expression (ed. Sonenberg N Hershey JWB Mathews MB) p. 127−183. Cold Spring Harbor Laboratory Press.
  10. Macejak D.G., SarnowP. 1991. Internal initiation of translation mediated by the 5' leader of a cellular mRNA. Nature. V.353, p.90−94.
  11. Q., Sarnow P. 1997. Location of the internal ribosome entry site in the 5' non-coding region of the immunoglobulin heavy-chain binding protein (BiP) mRNA: evidence for specific RNA-protein interactions. Nucleic Acids Res. V.25, p.2800−2807.
  12. Le S.Y., Maizel J.V. Jr. 1997. A common RNA structural motif involved in the internal initiation of translation of cellular mRNAs. Nucleic Acids Res. V.25, p.362−369.
  13. G., Sarnow P. 1998. Cap-independent polysomal association of natural mRNAs encoding c-myc, BiP, and eIF4G conferred by internal ribosome entry sites. RNA. V.4, p. 15 001 513.
  14. Kim Y.K., Hahm В., Jang S.K. 2000. Polypyrimidine tract-binding protein inhibits translation of bip mRNA. J. Mol. Biol. V.304, p. l 19−133.
  15. Kim Y.K., Back S.H., Rho J., Lee S.H., Jang S.K. 2001. La autoantigen enhances translation of BiP mRNA. Nucleic Acids Res. V.29, p.5009−5016.
  16. Kim Y.K., Jang S.K. 2002. Continuous heat shock enhances translational initiation directed by internal ribosomal entry site. Biochem. Biophys. Res. Commun. V.297, p.224−231.
  17. Oh S.K., Scott M.P., Sarnow P. 1992. Homeotic gene Antennapedia mRNA contains 5'-noncoding sequences that confer translational initiation by internal ribosome binding. Genes Dev. V.6, p. 1643−1653.
  18. Ye X., Fong P., Iizuka N., Choate D., Cavener D.R. 1997. Ultrabithorax and Antennapedia 5' untranslated regions promote developmentally regulated internal translation initiation. Mol. Cell. Biol. V.17, p.1714−1721.
  19. G.I., Littlewood T.D. 1993. The role of с-myc in cell growth. Curr. Opin. Genet. Dev. V.3, p.44−49.
  20. E.M., Luscher В., Eisenman R.N. 1992. Мус and Max associate in vivo. Genes Dev. V.6, p.71−80.
  21. K.B., Bossone S.A., Patel A.J. 1992. myc function and regulation. Annu. Rev. Biochem. V.61, p.809−860.
  22. D.L., Groudine M. 1986. Novel promoter upstream of the human c-myc gene and regulation of c-myc expression in B-cell lymphomas. Mol. Cell. Biol. V.6, p.3481−3489.
  23. S.R., King M.W., Bentley D.L., Anderson C.W., Eisenman R.N. 1988. A non-AUG translational initiation in c-myc exon 1 generates an N-terminally distinct protein whose synthesis is disrupted in Burkitt’s lymphomas. Cell. V.52, p. 185−195.
  24. M.V., Gusse M., Evan G.I., Dathan N., Mechali M. 1986. Xenopus myc proto-oncogene during development: expression as a stable maternal mRNA uncoupled from cell division. EMBOJ. V.5, p.3563−3570.
  25. Gazin C., Dupont de Dinechin S., Hampe A., Masson J.M., Martin P., Stehelin D., Galibert F. 1984. Nucleotide sequence of the human c-myc locus: provocative open reading frame within the first exon. EMBOJ. V.3, p.383−387.
  26. Gazin C., Rigolet M., Briand J.P., van Regenmortel M.H.V., Galibert F. 1986. Immunochemical detection of proteins related to the human c-myc exon 1. EMBOJ. V.5, p.2241−2250.
  27. F.E., Chappell S.A., Willis A.E. 1998. A single nucleotide change in the c-myc internal ribosome entry segment leads to enhanced binding of a group of protein factors. Nucleic Acids Res. V.26, p.3097−3103.
  28. C., Lafon I., Audigier S., Gensac M.C., Vagner S., Huez G., Prats A.C. 1997. Alternative translation of the proto-oncogene c-myc by an internal ribosome entry site. J. Biol. Chem. V.272, N.51, p.2061−2066.
  29. S.R., Thompson C.B. Eisenman R.N. 1985. c-myc oncogene protein synthesis is independent of the cell cycle in human and avian cells. Nature. V.314, p.366−369.
  30. Stoneley M., Paulin F.E., Le Quesne J.P., Chappell S.A., Willis A.E. 1998. C-Myc 5' untranslated region contains an internal ribosome entry segment. Oncogene. V.16, p.423−428.
  31. Carter P. S., Jarquin-Pardo M., De Benedetti A. 1999. Differential expression of Мус 1 and Myc2 isoforms in cells transformed by eIF4E: evidence for internal ribosome repositioning in the human c-myc 5TJTR. Oncogene. V.18, p.4326−4335.
  32. Henis-Korenblit S., Shani G., Sines Т., Marash L., Shohat G., Kimchi A. 2002. The caspase-cleaved DAP5 protein supports internal ribosome entry site-mediated translation of death proteins. Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. V.99, p.5400−5405.
  33. Stoneley M., Chappell S.A., Jopling C.L., Dickens M., MacFarlane M., Willis A.E. 2000. c-Myc protein synthesis is initiated from the internal ribosome entry segment during apoptosis. Mol. Cell. Biol. V.20,p.l 162−1169.
  34. Le Quesne J.P., Stoneley M., Fraser G.A., Willis A.E. 2001. Derivation of a structural model for the c-myc IRES. J. Mol. Biol. V.310, p. l 11−126.
  35. Kim J.H., Paek K.Y., Choi K., Kim T.D., Hahm В., Kim K.T., Jang S.K. 2003. Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein С modulates translation of c-myc mRNA in a cell cycle phase-dependent manner. Mol. Cell. Biol. V.23, p.708−720.
  36. Т., Mitchell S.A., Willis A.E. 2001. Internal ribosome entry segment-mediated initiation of c-Myc protein synthesis following genotoxic stress. Biochem J. V.359, p.183−192.
  37. B.R., Perkins A.S., Tessarollo L., Sassoon D.A., Parada L.F. 1992. Loss of N-myc function results in embryonic lethality and failure of the epithelial component of the embryo to develop. Genes Dev. V.6, p.2235−2247.
  38. C.L., Willis A.E. 2001. N-myc translation is initiated via an internal ribosome entry segment that displays enhanced activity in neuronal cells. Oncogene. V.20, p.2664−2670.
  39. Kagoshima H., Shigesada K., Satake M., Ito Y., Miyoshi H., Ohki M., Pepling M., Gergen P. 1993. The runt domain identifies a new family of heteromeric DNA-binding transcriptional regulatory proteins. Trends Genet. V.9, p.338−341.
  40. M.C., Bernstein Y., Negreanu V., Levanon D., Groner Y. 1996. Expression of the human acute myeloid leukemia gene AML1 is regulated by two promoter regions. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, V.93, p. 1935−1940.
  41. M., Hauser H. 1997. The transcriptional silencer protein NRF: a repressor of NF-kappaB enhancers. Immunobiology. V.198. p.65−72.
  42. A., Hennecke M., Hauser H., Nourbakhsh M. 2000. Translation of NRF mRNA is mediated by highly efficient internal ribosome entry. Mol. Cell. Biol. V.20, p.2755−2759.
  43. S.I., Mukhtar H. 2002. A high-efficiency translational control element with potential for cancer gene therapy. Int. J. Oncol. V.20, p. 1269−1274.
  44. K., Ohsawa C., Sugi N., Wakiyama M., Miura K., Watanabe M., Suzuki Y., Sugano S. 2002. Internal ribosome entry site-mediated translation of Smad5 in vivo: requirement for a nuclear event. Nucleic Acids Res. V.30, p.2851−2861.
  45. Alspaugh M.A., Tan E.M. 1975. Antibodies to cellular antigens in Sjogren’s syndrome. J. Clin. Invest. V.55, p. 1067−1073.
  46. M., Reichlin M. 1974. Heterogeneity of RNA protein antigens reactive with sera of patients with systemic lupus erythematosus. Description of a cytoplasmic nonribosomal antigen. Arthritis Rheum. V.17, p.421−429.
  47. Tan E.M. 1989. Antinuclear antibodies: diagnostic markers for autoimmune diseases and probes for cell biology. Adv. Immunol. V.44, p.93−151.
  48. Van Horn D.J., Yoo C.J., Xue D., Shi H., Wolin S.L. 1997. The La protein in Schizosaccharomyces pombe: a conserved yet dispensable phosphoprotein that functions in tRNA maturation. RNA. V.3, p.1434−1443.
  49. Yoo C.J., Wolin S.L. 1994. La proteins from Drosophila melanogaster and Saccharomyces cerevisiae: a yeast homolog of the La autoantigen is dispensable for growth. Mol. Cell. Biol. V.14, p.5412−5424.
  50. J., Steitz J.A. 1982. Precursor molecules of both human 5S ribosomal RNA and transfer RNAs are bound by a cellular protein reactive with anti-La lupus antibodies. Cell. V.29, p.149−159.
  51. J., Steitz J.A. 1985. Association of the lupus antigen La with a subset of U6 snRNA molecules. Nucleic Acids Res. V.13, p.2617−2629.
  52. J.C., Kurilla M.G., Keene J.D. 1983. Association between the 7 S RNA and the lupus La protein varies among cell types. J. Biol. Chem. V.258, p. l 1438−11 441.
  53. Meerovitch K., Svitkin Y.V., Lee H.S., Lejbkowicz F., Kenan D.J., Chan E.K., Agol V.I., Keene J.D., Sonenberg N. 1993. La autoantigen enhances and corrects aberrant translation of poliovirus RNA in reticulocyte lysate. J. Virol. V.67, p.3798−3807.
  54. M.S., Sarnow P. 2000. Distinct mRNAs that encode La autoantigen are differentially expressed and contain internal ribosome entry sites. J. Biol. Chem. V.275, p.28 301−28 307.
  55. Han J., Sabbatini P., Perez D., Rao L., Modha D., White E. 1996. The El В 19K protein blocks apoptosis by interacting with and inhibiting the p53-inducible and death-promoting Bax protein. Genes Dev. V.10, p.461−477.
  56. Q.L., Reed J.C. 1999. IAP family proteins-suppressors-of apoptosis. Genes Dev. V.13, p.239−252.
  57. LaCasse E.C., Baird S., Korneluk R.G., MacKenzie A.E. 1998. The inhibitors of apoptosis (IAPs) and their emerging role in cancer. Oncogene. V.17, p.3247−3259.
  58. P., Young S.S., Mackenzie A.E., Korneluk R.G. 1997. Life and death decisions: the role of the IAPs in modulating programmed cell death. Apoptosis. V.2, p.423−441.
  59. Holcik M., Lefebvre C., Yeh C., Chow Т., Korneluk R.G. 1999. A new internal-ribosome-entry-site motif potentiates XIAP-mediated cytoprotection. Nat. Cell. Biol. V. l, p. 190−192.
  60. M., Korneluk R.G. 2000. Functional characterization of the X-linked inhibitor of apoptosis (XIAP) internal ribosome entry site element: role of La autoantigen in XIAP translation. Mol. Cell. Biol. V.20, p.4648−4657.
  61. M., Gordon B.W., Korneluk R.G. 2003. The internal ribosome entry site-mediated translation of antiapoptotic protein XIAP is modulated by the heterogeneous nuclear ribonucleoproteins CI and C2. Mol. Cell. Biol. V.23, p.280−288.
  62. Chau B.N., Cheng E.H.-Y., Kerr D.A., Hardwick J.M. 2000. Aven, a novel inhibitor of caspase activation, binds Bcl-xL and Apaf-1. Mol. Cell. V.6, p.31—40.
  63. Zou H., Li Y., Liu X., Wang X. 1999. An APAF-1.cytochrome с multimeric complex is a functional apoptosome that activates procaspase-9. J. Biol. Chem. V.274, p. 11 549−11 556.
  64. Coldwell M.J., Mitchell S.A., Stoneley M., MacFarlane M., Willis A.E. 2000. Initiation of Apaf-1 translation by internal ribosome entry. Oncogene. V. l9, p.899−905.
  65. S.A., Spriggs K.A., Coldwell M.J., Jackson R.J., Willis A.E. 2003. The Apaf-1 internal ribosome entry segment attains the correct structural conformation for function via interactions with PTB and unr. Mol. Cell. V. l 1, p.757−771.
  66. G., Brimmell M., Cleveland J.L. 1997. Mammalian cells express two differently localized Bag-1 isoforms generated by alternative translation initiation. BiochemJ. V.328, p.807−813.
  67. S., Sato Т., Krajewski S., Kochel K., Irie S., Millan J.A., Reed J.C. 1995. Cloning and functional analysis of BAG-1: a novel Bcl-2-binding protein with anti-cell death activity. Cell. V.80, p.279−284.
  68. H.G., Takayama S., Rapp U.R., Reed J.C. 1996. Bcl-2 interacting protein, BAG-1, binds to and activates the kinase Raf-1. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. V.93, p.7063−7068.
  69. E.A., Brunsting J.F., Song J., Kampinga H.H., Morimoto R.I. 2000. Bagl functions in vivo as a negative regulator of Hsp70 chaperone activity. Mol. Cell. Biol. V.20, p.1083−1088.
  70. Coldwell M.J., deSchoolmeester M.L., Fraser G.A., Pickering B.M., Packham G., Willis A.E. 2001. The p36 isoform of BAG-1 is translated by internal ribosome entry following heat shock. Oncogene. V.20, p.4095−4100.
  71. B.M., Mitchell S.A., Evans J.R., Willis A.E. 2003. Polypyrimidine tract binding protein and poly r© binding protein 1 interact with the BAG-1 IRES and stimulate its activity in vitro and in vivo. Nucleic Acids Res. V.31, p.639−646.
  72. S., Gensac M.C., Maret A., Bayard F., Amalric F., Prats H., Prats A.C. 1995. Alternative translation of human fibroblast growth factor 2 mRNA occurs by internal entry of ribosomes. Mol. Cell. Biol. V. 15, p.35−44.
  73. R.Z., Sommer A. 1989. Human basic fibroblast growth factor gene encodes four polypeptides: three initiate translation from non-AUG codons. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. V.86, p.3978−3981.
  74. В., Amalric F., Prats H. 1991. Alternative initiation of translation determines cytoplasmic or nuclear localization of basic fibroblast growth factor. Mol. Cell. Biol. V. l 1, p.573−577.
  75. M., Quarto N., Morimoto Т., Rifkin D.B. 1990. Nuclear and cytoplasmic localization of different basic fibroblast growth factor species. J. Cell. Physiol. V. l 44, p. 108−114.
  76. L., Morello D., Mercier P., Prats A.C. 2000. Fibroblast growth factor 2 internal ribosome entry site (IRES) activity ex vivo and in transgenic mice reveals a stringent tissue-specific regulation. J. Cell. Biol. V. l50, p.275−281.
  77. Bernstein J., Sella 0., Le S.Y., Elroy-Stein O. 1997. PDGF2/c-sis mRNA leader contains a differentiation-linked internal ribosomal entry site (D-IRES). J. Biol. Chem. V.272, p.9356−9362.
  78. Sella O., Gerlitz G., Le S.Y., Elroy-Stein O. 1999. Differentiation-induced internal translation of c-sis mRNA: analysis of the cis elements and their differentiation-linked binding to the hnRNP С protein. Mol. Cell. Biol. V.19, p.5429−5440.
  79. I., Itin A., Einat P., Skaliter R., Grossman Z., Keshet E. 1998. Translation of vascular endothelial growth factor mRNA by internal ribosome entry: implications for translation under hypoxia. Mol. Cell. Biol V.18, p.3112−3119.
  80. D.L., Dibbens J.A., Damert A., Risau W., Vadas M.A., Goodall G.J. 1998. The vascular endothelial growth factor mRNA contains an internal ribosome entry site. FEBS Lett. V.434, p.417−420.
  81. I., Creancier L., Audigier S., Gensac M.C., Prats A.C., Prats H. 1998. Two independent internal ribosome entry sites are involved in translation initiation of vascular endothelial growth factor mRNA. Mol. Cell. Biol. V.18, p.6178−6190.
  82. R., Lahti J.M., Grenet J., Easton J., Gruber I., Ambros P.F., Kidd V.J. 1998. Duplication of a genomic region containing the CdcLI-2 and MMP21−22 genes on human chromosome lp36.3 and their linkage to D1Z2. Genome Res. V.8, p.929−939.
  83. В.A., Heath L.S., Adams D.E., Lahti J.M., Kidd V.J. 1990. Increased expression of a 58-kDa protein kinase leads to changes in the CHO cell cycle. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. V.87, p.7467−7471.
  84. J.M., Xiang J., Heath L.S., Campana D., Kidd V.J. 1995. PITSLRE protein kinase activity is associated with apoptosis. Mol. Cell. Biol. V.15, p.1−11.
  85. Meyerson M., Enders G.H., Wu C.L., Su L.K., Gorka C., Nelson C., Harlow E., Tsai L.H. 1992. A family of human cdc2-related kinases. EMBO J. V. l 1, p.2909−2917.
  86. Cornelis S., Bruynooghe Y., Denecker G., Van Huffel S., Tinton S., Beyaert R. 2000. Identification and characterization of a novel cell cycle-regulated internal ribosome entry site. Mol. Cell. V.5, p.597−605.
  87. B.E., Porter P. 1998. New insights into the tumor suppression function of P27(kipl). Proc. Natl. Acad. Sci. USA. V.95, p.15 158−15 160.
  88. Dahia P.L., Aguiar R.C., Honegger J., Fahlbush R., Jordan S., Lowe D.G., Lu X., Clayton R.N., Besser G.M., Grossman A.B. 1998. Mutation and expression analysis of the p27/kipl gene in corticotrophin-secreting tumours. Oncogene. V. l6, p.69−76.
  89. Ferrando A.A., Balbin M., Pendas A. M., Vizoso F., Velasco G., Lopez-Otin C. 1996. Mutational analysis of the human cyclin-dependent kinase inhibitor p27kipl in primary breast carcinomas. Hum. Genet. V.97, p.91−94.
  90. Lloyd R.V., Erickson L.A., Jin L., Kulig E., Qian X., Cheville J.C., Scheithauer B.W. 1999. p27kipl: a multifunctional cyclin-dependent kinase inhibitor with prognostic significance in human cancers. Am. J. Pathol. V. l54, p.313−323.
  91. Ponce-CastanedaM.V., LeeM.H., LatresE., Polyak K., Lacombe L., Montgomery K., Mathew S., Krauter K., Sheinfeld J., Massague J. 1995. p27Kipl: chromosomal mapping to 12pl2−12pl3.1 and absence of mutations in human tumors. Cancer Res. V.55, p.1211−1214.
  92. W.K., Wang G., Hawkinson M., Miskimins R. 2001. Control of cyclin-dependent kinase inhibitor p27 expression by cap-independent translation. Mol. Cell. Biol. V.21, p.4960−4967.
  93. M., Gopfert U., Siewe В., Hengst L. 2002. ELAV/Hu proteins inhibit p27 translation via an IRES element in the p27 5'UTR. Genes Dev. V.16, p.3087−3099.
  94. Y. 1992. Intracellular signaling by hydrolysis of phospholipids and activation of protein kinase C. Science. V.258, p.607−614.
  95. L.V., Parker P. J. 1994. Protein kinase С—a question of specificity. Trends Biochem. Sci. V. 19, p.73−77.
  96. H., Parker P. J. 1998. The extended protein kinase С superfamily. Biochem. J. V.332, p.281−292.
  97. A.M., Guadagno S.N., Krauss R.S., Fabbro D., Weinstein I.B. 1993. The epsilon isoform of protein kinase С is an oncogene when overexpressed in rat fibroblasts. Oncogene. V.8, p.2095−2104.
  98. Perletti G.P., Folini M., Lin H.C., Mischak H., Piccinini F., Tashjian A.H.J. 1996. Overexpression of protein kinase Ce is oncogenic in rat colonic epithelial cells. Oncogene. V.12, p.847−854.
  99. B.C., Rumsby M.G. 2002. The 5' untranslated region of protein kinase Cdelta directs translation by an internal ribosome entry segment that is most active in densely growing cells and during apoptosis. Mol Cell Biol. V.22, p.6089−6099.
  100. Werner H, Adamo M, Roberts CT Jr, LeRoith D. 1994. Molecular and cellular aspects of insulin-like growth factor action. Vitam Horm. V.48, p. 1−58.
  101. J.I., Clemmons D.R. 1995. Insulin-like growth factor (IGF)-binding proteins inhibit the smooth muscle cell migration responses to IGF-I and IGF-II. Endocrinology. V. l36. p.4168−4173.
  102. Werner H., Stannard В., Bach M.A., LeRoith D., Roberts C.T. 1990. Cloning and characterization of the proximal promoter region of the rat insulin-like growth factor I (IGF-I) receptor gene. Biochem. Biophys. Res. Commun. V. l69, p. 1021−1027.
  103. S., Greco A., Brink M., Diaz J.J., Delafontaine P. 2001. Translation initiation of the insulin-like growth factor I receptor mRNA is mediated by an internal ribosome entry site. J. Biol. Chem. V.276, p.5668−5675.
  104. S.L., Aulak K.S., Malandro M., Kilberg M.S., Hatzoglou M. 1997. Adaptive regulation of the cationic amino acid transporter-1 (Cat-1) in Fao cells. J. Biol Chem. V.272, p.19 951−19 957.
  105. J., Yaman I., Mishra R., Merrick W.C., Snider M.D., Lamers W.H., Hatzoglou M. 2001. Internal ribosome entry site-mediated translation of a mammalian mRNA is regulated by amino acid availability. J. Biol. Chem. V.276, p. 12 285−12 291.
  106. J.O., Johansson M.C., Dahlberg E., Oredsson S.M. 1995. Ornithine decarboxylase and S-adenosylmethionine decarboxylase expression during the cell cycle of Chinese hamster ovary cells. Exp. Cell Res. V.2I6, p.86−92.
  107. C., Nurse P. 1992. Animal cell cycles and their control. Annu. Rev. Biochem. V.61, p.441−470.
  108. Fan H., Penman S. 1970. Regulation of protein synthesis in mammalian cells. J. Mol. Biol. V.50, p.655−670.
  109. M.A., Baglioni C. 1979. Regulation of protein sythesis in mitotic HeLa cells. J. Cell. Physiol. V.99, p.359−368.
  110. A.M., Sonenberg N. 1987. Involvement of the 24-kDa cap-binding protein in regulation of protein synthesis in mitosis. J. Biol Chem. V.262, p. l 1134−11 139.
  111. L.M., Pegg A.E. 1999. Translational regulation of ornithine decarboxylase and other enzymes of the polyamine pathway. Int. J. Biochem. Cell. Biol. V.31, p. 107−122.
  112. Wen L., Huang J.K., Blackshear P.J. 1989. Rat ornithine decarboxylase gene. Nucleotide sequence, potential regulatory ele- ments, and comparison to the mouse gene. J. Biol. Chem. V.264, p.9016−9021.
  113. Pyronnet S., Pradayrol L., SonenbergN. 2000. A cell cycle-dependent internal ribosome entry site. Mol. Cell. V.5, p.607−616.
  114. R.J. 1999. Neurodevelopmental Disorders: Diagnosis and Treatment, p. 61−132, Oxford University Press, New York.
  115. I., Rousseau F., Heitz D., Kretz C., Devys D., Hanauer A., Boue J., Bertheas M.F., Mandel J.L. 1991. Instability of a 550-base pair DNA segment and abnormal methylation in fragile X syndrome. Science. V.252, p. 1097−1102.
  116. Pieretti M., Zhang F.P., Fu Y.H., Warren S.T., Oostra B.A., Caskey C.T., Nelson D.L. 1991. Absence of expression of the FMR-1 gene in fragile X syndrome. Cell. V.66, p.817−822.
  117. J.S., Nelson D.L., Zhang F., Pieretti M., Caskey C.T., Saxe D., Warren S.T. 1992. DNA methylation represses FMR-1 transcription in fragile X syndrome. Hum. Mol. Genet. V. l, p.397−400.
  118. D., Lutz Y., Rouyer N., Bellocq J.P., Mandel J.L. 1993. The FMR-1 protein is cytoplasmic, most abundant in neurons and appears normal in carriers of a fragile X premutation. Nat. Genet. V.4, p.335−340.
  119. F., Hagerman R.J., Loesch D.Z., Lachiewicz A., Taylor A.K., Hagerman P.J. 2000. Fragile X males with unmethylated, full mutation trinucleotide repeat expansions have elevated levels of FMR1 messenger RNA. Am. J. Med. Genet. V.94, p.232−236.
  120. F., Hagerman R.J., Taylor A.K., Gane L.W., Godfrey Т.Е., Hagerman P.J. 2000. Elevated levels of FMR1 mRNA in carrier males: a new mechanism of involvement in the fragile-X syndrome. Am. J. Hum. Genet. V.66, p.6−15.
  121. Tassone F., Hagerman R.J., Chamberlain W.D., Hagerman P J. 2000. Transcription of the FMR1 gene in individuals with fragile X syndrome. Am. J. Med. Genet. V.97, p. 195−203.
  122. F., Hagerman R.J., Taylor A.K., Hagerman P.J. 2001. A majority of fragile X males with methylated, full mutation alleles have significant levels of FMR1 messenger RNA. J. Med. Genet. V.38, p.453−456.
  123. P.W., Carpenter L.E., Hagerman P.J. 2001. The 5'-untranslated region of the FMR1 message facilitates translation by internal ribosome entry. J. Biol. Chem. V.276, p.37 916−37 921.
  124. Hashimoto Y., Orellana A., Gil G., Hirschberg C. B, 1992. Molecular cloning and expression of rat liver N-heparan sulfate sulfotransferase. J. Biol. Chem. V.267, p. l 5744−15 750.
  125. Orellana A., Hirschberg C.B., Wei Z., Swiedler S.J., Ishihara M. 1994. Molecular cloning and expression of a glycosaminoglycan N-acetylglucosaminyl N-deacetylase/N-sulfotransferase from a heparin-producing cell line. J. Biol. Chem. V.269, p.2270−2276.
  126. Eriksson I., Sandback D., Ek В., Lindahl U., Kjellen L. 1994. cDNA cloning and sequencing of mouse mastocytoma glucosaminyl N-deacetylase/N-sulfotransferase, an enzyme involved in the biosynthesis of heparin. J. Biol Chem. V.269, p. 10 438−10 443.
  127. J., Esko J.D. 1999. Molecular cloning and expression of a third member of the heparan sulfate/heparin GIcNAc N-deacetylase/ N-sulfotransferase family. J. Biol Chem. V.274, p.2690−2695.
  128. J., Grobe K., Tsujimoto M., Esko J.D. 2001. Multiple isozymes of heparan sulfate/heparin GlcNAc N-deacetylase/GlcN N-sulfotransferase. Structure and activity of the fourth member, NDST4. J. Biol. Chem. V.276, p.5876−5882.
  129. Fan G., Xiao L., Cheng L., Wang X., Sun В., Hu G. 2000. Targeted disruption of NDST-1 gene leads to pulmonary hypoplasia and neonatal respiratory distress in mice. FEBS Lett. V.467, p.7−11.
  130. Forsberg E., Pejler G., Ringvall M., Lunderius C., Tomasini-Johansson В., Kusche-Gullberg M., Eriksson I., Ledin J., Hellman L., Kjellen L. 1999. Abnormal mast cells in mice deficient in a heparin-synthesizing enzyme. Nature. V.400, p.773−776.
  131. Humphries D.E., Wong G.W., Friend D.S., Gurish M.F., Qiu W.T., Huang C.F., Sharpe A.H., Stevens R.L. 1999. Heparin is essential for the storage of specific granule proteases in mast cells. Nature. V.400, p.769−772.
  132. K., Esko J.D. 2002. Regulated translation of heparan sulfate N-acetylglucosamine N-deacetylase/n-sulfotransferase isozymes by structured 5'-untranslated regions and internal ribosome entry sites. J. Biol. Chem. V.277, p.30 699−30 706.
  133. P., Allegretto E.A., Okino S.T., Hattori K., Boyle W.J., Hunter Т., Karin M. 1988. Oncogene jun encodes a sequence-specific trans-activator similar to AP-1, Nature. V.332, p.166−171.
  134. Bohmann D., Bos T.J., Admon A., Nishimura Т., Vogt P.K., Tjian R. 1987. Human proto-oncogene c-jun encodes a DNA binding protein with structural and functional properties of transcription factor AP-1. Science. V.238, p.1386−1392.
  135. Vogt P.K., Bos T.J. 1990. C-jun: oncogene and transcription factor. Adv. Cancer Res. V.55, p.1−35.
  136. Sehgal A., Briggs J., Rinehart-Kim J., Basso J., Bos T.J. 2000. The chicken c-Jun 51 untranslated region directs translation by internal initiation. Oncogene. V.19, p.2836−2845.
  137. Schreiber-Agus N., DePinho R.A. 1998. Repression by the Mad (MxiI)-Sin3 complex. Bioessays. V.20, p.808−818.
  138. M., Spencer J.P., Wright S.C. 2001. An internal ribosome entry segment in the 5' untranslated region of the mnt gene. Oncogene. V.20, p.893−897.
  139. A., Jensen J., Serup P., Galante P., Madsen O.D., Larsson L.I. 1998. Rat endocrine pancreatic development in relation to two homeobox gene products (Pdx-1 and Nkx 6.1). J. Histochem. Cytochem. V.46, p.707−715.
  140. U., Jonsson J., Jonsson L., Simu K., Edlund H. 1998. Beta-cell-specific inactivation of the mouse Ipfl/Pdxl gene results in loss of the beta-cell phenotype and maturity onset diabetes Genes Dev. V.12, p. 1763−1768.
  141. H., Mirmira R.G., Leung J., German M.S. 2000. Transcriptional and translational regulation of beta-cell differentiation factor Nkx6.1. J. Biol. Chem. V.275, p.34 224−34 230.
  142. O., Pettersen E.O. 1991. Cell inactivation and cell cycle inhibition as induced by extreme hypoxia: the possible role of cell cycle arrest as a protection against hypoxia-induced lethal damage. Cell Prolif. V.24, p.127−141.
  143. С., Hardenbergh P.H., Wells A., Fisher D.E. 1998. Regulation of proliferation-survival decisions during tumor cell hypoxia. Mol. Cell Biol. V. l8, p.2845−2854.
  144. S.M., Sandvik J. A., Pettersen E.O. 1995. Regulation of protein synthesis in human cells exposed to extreme hypoxia. Anticancer Res. V. l5, p.683−686.
  145. Tinton S.A., Buc-Calderon P.M. 1999. Hypoxia increases the association of 4E-binding protein 1 with the initiation factor 4E in isolated rat hepatocytes. FEBS Lett. V.446, p.55−59.
  146. D., Itin A., Soffer D., Keshet E. 1992. Vascular endothelial growth factor induced by hypoxia may mediate hypoxia-initiated angiogenesis. Nature. V.359, p.843−845.
  147. A., Frelin C. 1993. Hypoxia is a strong inducer of vascular endothelial growth factor mRNA expression in the heart. Biochem. Biophys. Res. Commun. V. l95, p. 1005−1010.
  148. K.J., Kappel A., Goodall G.J. 2002. Hypoxia-inducible factor-lalpha mRNA contains an internal ribosome entry site that allows efficient translation during normoxia and hypoxia. Mol. Biol. Cell. V.13,p.l792−1801.
  149. S., Poksay K.S., Arnold K.S., Innerarity T.L. 1997. A novel translational repressor mRNA is edited extensively in livers containing tumors caused by the transgene expression of the apoB mRNA-editing enzyme. Genes Dev. V. l 1, p.321−333.
  150. Henis-Korenblit S., StrumpfN.L., Goldstaub D., Kimchi A. 2000. A novel form of DAP5 protein accumulates in apoptotic cells as a result of caspase cleavage and internal ribosome entry site-mediated translation. Mol. Cell. Biol. V.20, p.496−506.
  151. Henis-Korenblit S., Shani G., Sines Т., Marash L., Shohat G., Kimchi A. 2002. The caspase-cleaved DAP5 protein supports internal ribosome entry site-mediated translation of death proteins. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. V.99, p.5400−5405.
  152. H.L., Saffitz J.E., Beyer E.C. 1992. Cardiac myocytes express multiple gap junction proteins. Circ Res. V.70, p.438−44.
  153. A., Hudder A., Werner R. 1999. Connexin43 mRNA contains a functional internal ribosome entry site. FEBS Lett. V.464, p. 118−22.
  154. I.M., Dahl G., Werner R. 1995. Use of alternate promoters for tissue-specific expression of the gene coding for connexin32. Gene. V.158, p.257−262.
  155. J., Scherer S.S., Wang S., Scott M.O., Bone L.J., Paul D.L., Chen K., Lensch M.W., Chance P.F., Fischbeck K.H. 1993. Connexin mutations in X-linked Charcot-Marie-Tooth disease. Science. V.262, p.2039−2042.
  156. A., Werner R. 2000. Analysis of a Charcot-Marie-Tooth disease mutation reveals an essential internal ribosome entry site element in the connexin-32 gene. J. Biol. Chem. V.275, p.34 586−34 591.
  157. Faye J-C., Fargin A., Bayard F. 1986. Dissimilarities between the uterine estrogen receptor in cytosol of castrated and estradiol-treated rats. Endocrinology. V. l 18, p.2276−2283.
  158. Faye J-C., Toulas C., Bayard F. 1989. Differential estrogenic responsiveness of MCF-7 cells. Relationship to the presence of two different estrogen receptors. J. Recept Res. V.9, p.203−219.
  159. P., Chinestra P., Bayard F., Faye J.C. 1999. Alternative initiation of translation accounts for a 67/45 kDa dimorphism of the human estrogen receptor ERalpha. Biochem. Biophys. Res. Commun. V.257, p.84−88.
  160. F., Attali В., Lazdunski M., Barhanin J. 1992. Developmental expression of voltage-sensitive K+ channels in mouse skeletal muscle and C2C12 cells. FEBSLett. V.310, p. 162−166.
  161. R.S., Negulescu D., Kinoshita K., Kalman K., Aiyar J., Gutman G.A., Chandy K.G. 1996. Characterization of the transcription unit of mouse Kvl.4, a voltage-gated potassium channel gene. J. Biol. Chem. V.271, p. 15 629−15 634.
  162. W., Ruppersberg J.P., Schroter K.H., Sakman В., Stocker M., Giese K.P., Perschke A., Baumann A., Pongs O. 1989. Molecular basis of functional diversity of voltage-gated potassium channels in mammalian brain. EMBOJ. V.8, p.3235−3244.
  163. Negulescu D" Leong L.E., Chandy K.G., Semler B.L., Gutman G.A. 1998. Translation initiation of a cardiac voltage-gated potassium channel by internal ribosome entry. J. Biol. Chem. V.273, p.20 109−20 113.
  164. S. 1981. Regulation^protein synthesis during heat shock. Nature. V.293, p.311−314.
  165. Kruger C., Benecke B.-J. 1981. In vitro translation of Drosophila heat-shock and non-heat-shock mRNAs in heterologous and homologous cell-free systems. Cell. V.23, p.595−603.
  166. R., Henshaw E.C. 1984. Mechanism of inhibition of polypeptide chain initiation in heat-shocked Ehrlich ascites tumour cells. Eur.J.Biochem. V.140, p.209−214.
  167. R.F. 1996. Translational control during heat shock. In Translational Control (ed. Hershey J.W.B., Sonenberg N., Mathews M.B.) p. 271−294. Cold Spring Harbor Laboratory Press.
  168. R.I. 1998. Regulation of the heat shock transcriptional response: Cross talk between a family of heat shock factors, molecular chaperones, and negative regulators. Genes Dev. V.12, p.3788−3796.
  169. Duncan R., Hershey J.W.B. 1984. Heat shock-induced translational alterations in HeLa cells. Initiation factor modifications and the inhibition of translation. J. Biol. Chem. V.259, p. l 1882−11 889.
  170. Duncan R., Hershey J.W.B. 1989. Protein synthesis and protein phosphorylation during heat stress, recovery, and adaptation. J. Cell Biol. V.109, p. 1467−1481.
  171. K.A., Panniers R., Rowlands A.G., Henshaw E.C. 1987. Phosphorylation of eukaryotic initiation factor 2 during physiological stresses which affect protein synthesis. J. Biol. Chem. V.262, p. 14 538−14 543.
  172. A.G., Montine K.S., Henshaw E.C., Panniers R. 1988. Physiological stresses inhibit guanine-nucleotide-exchange factor in Ehrlich cells. Eur. J. Biochem. V. 175, p.93−99.
  173. Scheper G.C., Mulder J., Kleijn M., Voorma H.O., Thomas A.A., van Wijk R. 1997. Inactivation of eIF2B and phosphorylation of PHAS-I in heat-shocked rat hepatoma cells. J. Biol. Chem. V.272, p.26 850−26 856.
  174. R., Stewart E.B., Merrick W.C., Henshaw E.C. 1985. Mechanism of inhibition of polypeptide chain initiation in heat shocked Ehrlich cells involves reduction of eukaryotic initiation factor 4 °F activity. J. Biol. Chem. V.260, p.9648−9653.
  175. J.M., Maroto F.G., Sierra J.M. 1991. Inactivation of mRNA cap-binding protein complex in Drosophila melanogaster embryos under heat shock. J. Biol. Chem. V.266, p. 1 600 716 014.
  176. Marcotrigiano J., Gingras, A.C., Sonenberg, N., Burley S.K. 1997. Cocrystal structure of the messenger RNA 5' cap-binding protein (eIF4E) bound to 7-methyl-GDP. Cell. V.89, p.951−961.
  177. Duncan R., Milburn S.C., Hershey J.W.B. 1987. Regulated phosphorylation and low abundance of Hela cell initiation factor eIF-4 °F suggest a role in translational control. J. Biol. Chem. V.262, p.380−388.
  178. В .J., Panniers R. 1990. Cap binding protein complex that restores protein synthesis in heat shocked Ehrlich cell lysates contains highly phosphorylated eIF-4E. J. Biol. Chem. V.265, p.5333−5336.
  179. B.J., Panniers R. 1991. Heat shock impairs the interaction of cap binding protein complex with 5' mRNA cap. J. Biol Chem. V.266, p.2789−2794.
  180. Joshi-Barve S., DeBenedetti A., Rhoads R.E. 1992. Preferential translation of heat shock mRNAs in Hela cells deficient in protein synthesis initiation factors eIF-4E and elF-gamma. J. Biol Chem. V.267, p.21 038−21 043.
  181. A., Schneider R.J. 1996. Selective translation by ribosome jumping in adenovirus infected and heat shocked cells. Genes Dev. V.10, p. 1557−1567.
  182. Lin T.-A., Kong X., Haystead T.A.J., Pause A., Belsham G., Sonenberg N., Lawrence J.C. 1994. PHAS-1 as a link between mitogen-activated protein kinase and translation initiation. Science. V.266, p.653−656.
  183. Lin T.A., Kong X., Saltiel A.R., Blackshear P.J., and Lawrence J.C. 1995. Control of PHAS-I by insulin in 3T3-L1 adipocytes. J. Biol. Chem. V.270, p. 18 531−18 538.
  184. A., Mader S., Pause A., Sonenberg N. 1995. Repression of cap-dependent translation by 4E-binding protein 1: Competition with p220 for binding to eukaryotic initiation factor-4E. EMBOJ. V.14, p.5701−5709.
  185. Mader S., Lee II., Pause A., Sonenberg N. 1995. The translation initiation factor eIF-4E binds to a common motif shared by the translation factor eIF-4 gamma and the translational repressors 4E-binding proteins. Mol. Cell. Biol. V. l5, p.4990−4997.
  186. Poulin F., Gingras A.C., Olsen H., Chevalier S., and Sonenberg N. 1998.4E-BP3, a new member of the eukaryotic initiation factor 4E-binding protein family. J. Biol. Chem. V.273, p. 14 002−14 007.
  187. D., Schneider R.J. 1996. Cap-binding protein (eukaryotic initiation factor 4E) and 4E-inactivating protein BP-1 independently regulate cap-dependent translation. Mol. Cell. Biol. V. l6, p.5450−5457.
  188. R.G., Flynn A., Patel J.C., Wang X., Denton R.M., Proud C.G. 1997. Heat shock increases the association of binding protein-1 with initiation factor 4E. J. Biol. Chem. V.272, p.32 779−32 784.
  189. R., Laroia G., Schneider R.J. 2000. Chaperone Hsp27 inhibits translation during heat shock by binding eIF4G and facilitating dissociation of cap-initiation complexes. Genes Dev. V.14, p. 1460−1470.
  190. A., Schneider R.J. 2000. Translation by ribosome shunting on adenovirus and Hsp70 mRNAs facilitated by complementarity to 18S rRNA. Genes Dev. V. l4, p.414−421.
  191. Vivinus S, Baulande S, van Zanten M, Campbell F, Topley P, Ellis JH, Dessen P, Coste H. 2001. An element within the 5' untranslated region of human Hsp70 mRNA which acts as a general enhancer of mRNA translation. Eur. J. Biochem. V.268, p. 1908−1917.
  192. M.M., Hohn Т., Fiitterer J. 1998. Forced evolution reveals the importance of short open reading frame A and secondary structure in the cauliflower mosaic virus 35S RNA leader. J. Virol. V.72,p.4157−4169.
  193. Hemmings-Mieszczak M., Hohn T. 1999. A stable hairpin preceded by a short ORF promotes non-linear ribosome migration on a synthetic mRNA leader. RNA. V.5, p. l 149−1157.
  194. L.A., Hohn T. 2000. Ribosome shunting in the cauliflower mosaic virus 35S RNA leader is a special case of reinitiation of translation functioning in plant and animal systems. Genes Dev. V. l4, p.817−829.
  195. La Torre P., Kolakofsky D., Curran J. 1998. Sendai virus Y proteins are initiated by a ribosomal shunt. Mol. Cell. Biol. V. l8, p.5021−5031.
  196. Pestova T.V., Hellen C.U.T., Shatsky I.N. 1996. Canonical eukaryotic initiation factors determine translation by internal ribosome entry. Mol. Cell. Biol. V. l6, p.6859−6869.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!