Свойства митохондриальной креатинкиназы мозга в условиях ишемии и интервального гипоксического прекондиционирования
Диссертация
Итак, при проверке устойчивости к ишемии животных с интервальным гипоксическим прекондиционированием в группах с 1-дневной и 4-дневной адаптацией наблюдаются сходные изменения кинетических свойств фермента: повышение начальных скоростей реакции на мембране до и после обработки ФБ на 30%, повышение максимальной скорости реакции для прочносвязанной с мембраной формы фермента на 23% при 1 -дневной… Читать ещё >
Список литературы
- Альперович, Д.В. Некоторые биохимические механизмы нейропротекторного эффекта дельта-сон индуцирующего пептида при гипоксии / Д. В. Альперович, А. В. Лысенко, А. Э. Мационис, А. М. Менджерицкий // Hyp Med J, 1997. V.5, N 4, Р.3−7.
- Андреев, А.Ю. Метаболизм активных форм кислорода в митохондриях/ А. Ю. Андреев, Ю. Е. Кушнарева, А. А. Старков II Биохимия, 2005 Т.70, вып. 2, С.246−264.
- Андреева, Н.Н. Физико-химическая характеристика мембран клеток при различных моделях клинической смерти у крыс/ Н. Н. Андреева, Т. И. Соловьева, И. В. Мухина // НМЖ, 2003.-С.1:8−12.
- Архипенко, Ю.В. Повышение резистентности мембранных структур сердца, печени и мозга при адаптации к периодическому действию гипоксии и гипероксии/ Ю. В. Архипенко, Т. Г. Сазонтова, А. Г. Жукова // Бюлл. Эксперим. биол. и мед. 2005.- № 9, С. 257−260.
- Белоусова, Л.В. Исследование кинетики модификации Arg-остатков мит-КК из сердца быка: наблюдение отрицательной кооперативности /Белоусова Л.В., Муйжнек Е. Л И Биохимия, 2004.- 69 (4), C. S60−567.
- Белоусова, Л.В. Биохимия и биофизика мышц / Л. В. Белоусова, А. П. Ростовцев, Е. Л. Москвитина. М.: Наука, 1983, — С. 129−142.
- Белоусова, Л.В. Потенциометрический метод определения активности креатинкиназы в сыворотке крови / Л. В. Белоусова, С. Н. Федосов С.Н., Е. Л. Москвитина и др. //Вопросы мед. химии, 1987.- 1, С. 138−142.
- Береговская, Н.Н. Энерготранспортное фосфорилирование.Биофизические аспекты / Н. Н. Береговская // Нарушения биоэнергетики в патологиях и пути их восстановления. М.: 1993.- С.11−20.
- Биленко, И.В. Ишемические и реперфузионные повреждения органов / Н. В. Биленко. М.: Медицина, 1989 — 368 с.
- Ю.Болдырев, А. А. Биохимия мембран / А. А. Болдырев. М: Изд-во МГУ, 1991.- 136 с.
- П.Болдырев, А. А. Введение в биомембранологию / А. А. Болдырев. С. В. Котелевцев, М. Ланио и др. М: Изд-во МГУ, 1990. — 208 с.
- Бурбаева, Г. М. Мозговая форма креатинкиназы в норме и при психических заболеваниях (болезнь Алыдгеймера, шизофрения) / Г. М. Бурбаева, O.K. Савушкина, С. Н. Дмитриев // Вестник РАМН, 1999. № 1, С.20−24.
- Бурлакова, Е.Б. Механизмы реактивации липид-зависимых ферментов при патологических состояниях / Е. Б. Бурлакова, А. В. Алесенко, С. А. Аристархова и др. // Липиды биологических мембран. Ташкент: Фан, 1982.-С. 16−23.
- Владимиров, Ю.А. Биологические мембраны и незапрограммированная смерть клетки / Ю. А. Владимиров // Сорос. Образ. Журн, 2000. Т.6, № 9.- С.2−10.
- Владимиров, Ю.А. Свободнорадикальное окисление липидов и физические свойства липидного слоя биологических мембран / Ю. А. Владимиров // Биофизика, 1987, — т. 32, № 5, С. 830−844.
- Владимиров, Ю.А. Механизмы нарушения биоэнергетических функций мембран митохондрий при тканевой гипоксии / Ю. А. Владимиров, Э.М. Коган// Кардиология, 1981.- т.21,№ 1,С. 82−85.
- Высоких, М.Ю. Белковые комплексы митохондриальных контактных сайтов / М. Ю. Высоких, Н. Ю. Гончарова, А. В. Журавлева и др. // Биохимия, 1999.- т.64, вып. 4, С.466−475.
- Гайнуллин, М.Р. NAD-зависимая малатдегидрогеназа мозга: внутримитохондриальная локализация и регуляция в норме, при гипоксичесом стрессе и введении пептида, индуцирующего дельта-сон. I М. Р. Гайнуллин. Автореф.дисс. канд.мед. нук. Смоленск: 1997. — 20с.
- Гастева, С.В. Влияние гистотоксической гипоксии на некоторые показатели энергетического обмена и скорость включения Р в фосфолипиды мозга крыс / С. В. Гастева // Биохимия гипоксии, — Горький:1975, С. 33−39.
- Геннис, Р. Биомембраны: молекулярная структура и функции / Р. Геннис-М: Мир, 1997.- 624 с.
- Гланц, С. Медико-биологическая статистика / С. Гланц. М.:Практика, 1999.-459 с.
- Гринштейн, С.В. Структурно-функциональные особенности мембранных белков / С. В. Гринштейн, О. А. Кост II Успехи биологической химии, 2001.-41, С. 77−104.
- Демидова, Т.Ю. Нейрогуморальные аспекты регуляции энергетического обмена / Т. Ю. Демидова, А. С. Аметов, А. В. Селиванова // Терапевтический журнал. М: Медицина, 2004, — т. 76, № 12, С. 75−78.
- Диже, Г. П. Введение в технику биохимического эксперимента / Г. П. Диже, Н. Д. Ещенко, А. А. Диже, И. Е. Красовская СПб.: Изд. СпбГУ, 2003.- 86 с.
- Диксон, М. Ферменты / М. Диксон, Э. Уэбб. М.: Мир, 1982.- 1118 с.
- Долова, Ф.В. Изменение биоэлектрической активности сердца и коры головного мозга животных при импульсной гипоксии / Ф. В. Долова, М. Т Шаов, О. В. Пшикова // Hyp Med J, 2000. V.8, N 3−4, P. 34−36.
- Дудченко, A.M. Триггерная роль энергетического обмена в каскаде функционально-метаболических нарушений при гипоксии / A.M. Дудченко, Л. Д. Лукьянова // Проблемы гипоксии: молекулярные, физиологические и медицинские аспекты. М.: Истоки, 2004. — С.51−83.
- Дупин, A.M. Роль перекисного окисления липидов и изменений энергетического метаболизма в ишемических повреждениях культивируемых клеток коры головного мозга мыши / A.M. Дупин, Л.Г.
- Хаспеков, А.А. Лыжин, И.В. Викторов // Hyp Med J, 1996, — V.4, N 3, P. 1620.
- Ерлыкина, Е.И. Изменение каталитических свойств митохондриальных ферментов при острой ишемии мозга / Е. И. Ерлыкина, Н. С. Колчина, И. П. Иванова // Нижегородский медицинский журнал, 2006.- Т. 2, С.34−38.
- Ерлыкина, Е.И. Особенности взаимодействия креатинкиназы мозга крыс с мембранами митохондрий / Е. И. Ерлыкина, Н. С. Колчина, Е. М. Хватова // Нейрохимия, 2006.- Т. 1, C. S5−60.
- Ерлыкина, Е.И. Взаимодействие креатинкиназы с мембранами митохондрий мозга крыс / Е. И. Ерлыкина, Е. М. Хватова, Н. С. Колчина // Нижегородский медицинский журнал, 2005, — Т. 4, С.24−27.
- Жданов, Г. Г. Проблема гипоксии у реанимационных больных в свете свободнорадикальной теории / Г. Г. Жданов, М. Л. Нодель //Анестезиология и реаниматология, 1995.-Т. 1, С.53−61.
- Зарубина, И.В. Биохимические аспекты гипоксических повреждений клетки / И. В. Зарубина // Hyp Med J, 1999.-V.7, N 1−2, P. 569−598.
- Карагезян, К.Г. Молекулярные механизмы токсического действия сублетальных доз рентгеновского облучения на метаболизм фосфолипидов мембран митохондрий тканей крыс и эффекты комбинированной антиоксидантотерапии на этом фоне / К. Г. Карагезян,
- Э.С. Секоян, Л. М. Амирханян и др. И 3 съезд по радиац. исслед. «Радиобиол., Радиоэкол., радиац. Безопас."(Москва 1997 г.). М.: 1997.-Т.2, С. 249−250.
- Клименко, Л.Л. Динамика показателей энергетического метаболизма коры больших полушарий головного мозга в позднем онтогенезе крыс / Л. Л. Клименко // Изв. Рос. Акад. наук., Сер. Биол. 2001. № 2, С. 213−219.
- Колемаев, В .А. Теория вероятностей и математическая статистика I Колемаев В.А. Калинина В. Н. М.: ИНФРА-М, 1999. — 302 с.
- Колчина, Н.С. Проверка гипотез при обработке экспериментальных данных. / Н. С. Колчина // Труды НГТУ, Т. 56, серия «Информационные технологии», вып. 2. Н. Новгород: НГТУ, 2005. — С. 143−147.
- Колчинская, А.З. Интервальная гипоксическая тренировка. Эффективность, механизмы действия / А. З. Колчинская.- К. Наукова думка, 1992.- 160 с.
- Корниш-Боуден, Э. Основы ферментативной кинетики У Э. Корниш-Боуден. М: Мир, 1979. — 280 с.
- Кулагина, Т.П. Влияние судорожной активности на липиды гомогената, нейрональных и глиальных ядер коры головного мозга крыс / Т. П. Кулагина, Н. А. Шевченко, В. И. Архипов Л Биохимия, 2004, — т. 69, вып. 10. С. 1404−1409.
- Куликов, В.П. Механизмы повышения толерантности мозга к ишемии при гипоксически-гиперкапническом прекондиционировании / В.П., Куликов И Матер конф. Гипоксия: механизмы, адаптация, коррекция, — М.: 2005, — С 108.
- Курганов, Б. И. Аллостерические ферменты / Б. И. Курганов. М: Наука, 1978−348 с.
- Курганов, Б.И. Кинетическое поведение кооперативно ассоциирующей ферментной системы / Б. И. Курганов II Биохимия, 1996.- т. 61, вып. 4, С.707−716.
- Курганов, Б.И. Адсорбция ферментов структурными белками мышц / Б.И.
- Курганов, Н.А. Чеботарева // Усп. Биол.хим. М. Наука, 1989, — Т. ЗО, С. 4666.
- Ланкин, В.З. Свободнорадикальные процессы в норме и при патологических состояниях / В. З. Ланкин, А. К. Тихазе, Ю. Н. Беленков.-М.: Наука, 2001. -54 с.
- Липская, Т.Ю. Физиологическая роль креатинкиназной системы: эволюция представлений / Т. Ю. Липская // Биохимия, 2001. Т.66, Вып.2, С. 149−166.
- Липская, Т.Ю. Митохондриальная креатинкиназа: свойства и функции / Т. Ю. Липская II Биохимия, 2001 Т.66, Вып.10, С.1361−1376.
- Липская, Т.Ю. Проблема связи креатинкиназы со структурами митохондрий / Т. Ю. Липская, Е. В. Молокова // Биохимия и биофизика мышц. М.: Наука, 1983.- С.118−129.
- Лукьянова, Л.Д. Роль биоэнергетических нарушений в патогенезе гипоксии. / Л. Д Лукьянова // Патол. физиол. и эксперим. Терапия, — М.: Медицина, 2004, — № 2, С.2−11.
- Лукьянова, Л. Д Современные представления о биоэнергетических механизмах адаптации к гипоксии / Л. Д. Лукьянова // Hyp Med J, 2002.-V. 10, N 3−4, Р.30−43.
- Лукьянова, Л.Д. Дизрегуляторная патология / Л. Д. Лукьянова, Под ред. Г. Н. Крыжановского. М.:Медицина. 2002.- С.216−232.
- Лызлова, С. Н. О формировании систем энергетического обеспечения мышц в процессе миогенеза / С. Н. Лызлова //Биохимия и биофизика мышц.- М.: Наука, 1983.-С. 91−109.
- Лянгузов, А.Ю. Построение и анализ модели двухсубстратной ферментативной реакции: (на примере креатинкиназы): Автореферат дисс... .канд. биол. наук: 03.00.04 У А. Ю. Лянгузов.- СПб.: Б.и., 1992. 16 с.
- Мецлер, Д. Биохимия / Д. Мецлер, — М: Мир, 1980.- т.2, 606 с.
- Милейковская, Е. Роль кардиолипина в энергозапасающих мембранах / Е. Милейковская, М. Жанг, В. Доухан // Биохимия, 2005, — Т. 70, Вып. 2, С. 191−196.
- Мкртчян, З.С. Взаимодействие креатинкиназы из мышц кролика с реакционноспособным производным АТР / З. С. Мкртчян, Л. С. Нерсесова, Ж. И. Акопян, Г. Т. Бабкина, В. Н. Бунева, Д. Г. Кнорре // Биохимия, 1980.45 (5), С. 806−810.
- Мэдди, Э. Биохимическое исследование мембран / Э. Мэдди. М: Мир. 1979.-460 с.
- Наградова, Н.К. Белок-белковые взаимодействия в функционировании НАД+ зависимых дегидрогеназ / Н. К. Наградова. — М.: Наука, 1990. — 54с.
- Наградова, Н.К. Молекулярные основы биологических процессов // Современное естествознание / Под. ред. В. Н. Сойфера. М.: Наука-Флинта, 2000, — С.137−168.
- Никитина, И.А. Диагностическое и прогностическое значение некоторых медиаторов стресс-реализующей и стресс-лимитирующей систем в остром периоде ишемического инсульта: Автореф. дисс. .канд. мед. наук: 14.00.13 ! И Л. Никитина. Саратов: 2002.- 24 с.
- Николаев, А.Я. Биологическая химия / Николаев А. Я. М: ООО «Медицинское информационное агентство». 1998.- 496 с.
- Парсонс, Д. С. Биологические мембраны / Д. С. Парсонс. М: Атомиздат, 1978.- 230 с.
- Плакунов, В. К. Основы энзимологии / В. К. Плакунов. М: Логос. 2001. -128с.
- Рейхерт, Л.И. Состояние мембранно-дестабилизирующих процессов и их коррекция при мозговых инсультах: Автореф. дисс. .д-ра. мед. наук: 14.00.13 / Л. И. Рейхерт. Казань: Б.и., 1999.- 41с.
- Рослый, И.М. К выбору вегететивно-биохимических коррелятов эффективности интервальной гипоксической тренировки / И. М. Рослый, О. С. Глазачев, М. А. Орлова и др. // Hyp Med J, 1999 V.7, N 1−2, P. 22−25.
- Савушкина. O.K. Диссоциация мозговой изоформы КФК при психической патологии (болезнь Альцгеймера, шизофрения): Автореф. дисс. канд. мед. наук: 14.00.13 / O.K. Савушкина.- М.: Б.и., 2000. 22 с.
- Сазонтова, Т.Г. Роль свободнорадикапьных процессов в адаптации организма к изменению уровня кислорода / Т. Г. Сазонтова. Ю. В. Архипенко П Проблемы гипоксии: молекулярные, физиологические и медицинские аспекты. М.: 2004.- С.112−137.
- П.Сакс, В. А. Энергетика клеток миокарда / В. А. Сакс, Л. В Розенштраух II Физиология кровообращения. Л.: 1980.- 210 с.
- Саноцкая, Н.В. Влияние оксибутирата лития на гемодинамику и дыханиекрыс с разной устойчивостью к гипоксии / Н. В. Саноцкая, Д. Д. Мациевский, М. А. Лебедева // Бюлл. эксперим. биологии и медицины, 2006.-№ 1, С. 16−21.
- Саноцкая, Н.В. Изменения гемодинамики и дыхания крыс с разной устойчивостью к острой гипоксии / Н. В. Саноцкая, Д. Д. Мациевский, М. А. Лебедева II Бюлл. эксперим. биологии и медицины, 2004.- № 7, С. 2428.
- Сапронов, Н.С. Церебропротективный эффект нового производного таурина при ишемии головного мозга / Н. С. Сапронов, В. В. Бульон. И. Б. Крылова и др. // Бюлл. эксперим. биологии и медицины, 2006.- Nil, С. 4953.
- Семенова, Н.А. Исследование нарушений фосфатного метаболизма мозга крыс при 2-х сторонней компрессионной ишемии / Н. А. Семенова, А. А. Кондрадов, Г. А. Романова // Биофизика. 1996.- Вып. 5, С. 1106−1111.
- Сидоркина, А.Н. Предварительные гипобарические тренировки при острой ишемии мозга / А. Н. Сидоркина, Л. И. Якобсон, В. А. Ваулина // Дегидрогеназы в норме и патологии: Сб.науч. тр. Горьк. Мед. Ин-т.-Горький: 1980, — С.50−57.
- Тадевосян, Ю.В. Кооперативные процессы модификации липидного компонента мембран в регуляции клеточной активности: Автореф. дисс. докт. мед. наук: 03.00.04 / Ю. В. Тадевосян Ереван: Б.и., 1996. — 41 с.
- Терновой, В.А. Влияние острой гипоксии на фосфолипидный состав плазматических, микросомальных и митохондриальных мембран мозга и печени крыс / В. А. Терновой. И. В. Михайлов. В. М. Яковлев // Вопр. мед. химии, № 5, Т.39,1993- С. 50−52.
- Федорова, Т.Н. Окислительный стресс и защита головного мозга от ишемического повреждения: Автореф. дисс.канд. мед. наук: 03.00.04/ Т. Н. Федорова -М.: Б.н., 2004, — 40с.
- Хайдарлиу, С.Х. Функциональная биохимия адаптации / С. Х. Хайдарлиу. Кишинев: ШТИИНЦА, 1984.- 265 с.
- Хватова, Е.М. Энзимологическая концепция регуляции энергетического обмена мозга при гипоксии и повышении устойчивости к кислородному голоданию I Е.М. Хватова И В кн.: Гипоксия и окислительные процессы. -Нижний Новгород: 1992.-С.121−126.
- Хватова, Е.М. Метаболические основы ранних стадий ишемии мозга / Е. М. Хватова, А. Н. Сидоркина, Л. И. Якобсон, В. А. Ваулина // Проблемы профилактической ангионеврологии. Горький: 1981.-С. 19−23.
- Хугаев, В.Н. Различное влияние аналогов лей-энкефалина на динамику мозгового кровотока при ишемии мозга разной степени тяжести / В. Н. Хугаев, А. К. Беспалова II Бюлл. экспер. биол. и мед., 1998.- Т. 126.-N? 11.-С.516−519.
- Цветкова, A.M. Методическое обоснование режима интервальной гипоксической тренировки / A.M. Цветкова, Е. Н. Ткачук // Hyp Med J, 1999.-V.7.N 1−2, Р.15−17.
- Цветкова, A.M. Применение адаптационной концепции в практической медицине: интервальная гипоксическая тренировка / A.M. Цветкова, Е. Н. Ткачук // Hyp Med J, 2005.- V.13, N 1−2, P. 2−9.
- Четверикова, Е.П. Исследование действия лактата и гликолитических интермедиатов на мышечную креатинкиназу / Е. П. Четверикова, Н. А. Розанова // Биохимия, 1980.- 45 (5), С. 845−852.
- Четверикова, Е.П. Свойства и функция молекулярных форм креатинкиназы / Е. П. Четверикова, Н. А. Розанова II Биохимия и биофизика мышц. М.: 1983. — С. 10−12.
- Шахов, Ю.А. Влияние липидов на активность растворимой пирофосфатазы митохондрий и ее превращение в мембраносвязанную форму / Ю. А. Шахов, В. Ф. Духович, A.M. Веландия и др. /У Биохимия, 1982. Т. 47, Вып. 4, С. 601−607.
- Якобсон, Л.И. Влияние кратковременной гипоксии на каталитические и кинетические свойства митохондриальных ферментов / Л. И. Якобсон, Т. С. Семенова, Н. А. Рубанова П В сб. науч. тр.: Гипоксия и окислительные процессы.- Нижний Новгород, 1992.- С.131−136.
- Askenasy, N. Transgenic livers expressing mitochondrial and cytosolic CK: mitochondrial CK modulates free ADP levels. / N. Askenasy, A.P. Koretsky // Am J Physiol. Cell Physiol. 2002.- 282, P.338−346.
- Balestrino, M. Role of creatine and phosphocreatine in neuronal protection from anoxic and ischemic damage. / M. Balestrino. M. Lensman, M. Parodi et al. // Amino Acids, 2002, — 23 (1−3), P. 221−229.
- Bardutzky, J. Perfusion and diffusion imaging in acute focal cerebral ischemia: temporal vs. spatial resolution / J. Bardutzky, Q. Shen, J. Bouley et al. // Brain Res. 2005.- 1043 (1−2), P.155−162.
- Bernardi, P. Mitochondrial transport of cations: channels, exchanges, and permeability transition / P. Bernardi // FEBS Lett, 1999. 79, P. l 127−1155.
- Askenasy, N. Transgenic livers expressing mitochondrial and cytosolic CK: mitochondrial CK modulates free ADP levels. / N. Askenasy, A.P. Koretsky // Am J Physiol. Cell Physiol, 2002.- 282, P.338−346.
- Balestrino, M. Role of creatine and phosphocreatine in neuronal protection from anoxic and ischemic damage. / M. Balestrino, M. Lensman. M. Parodi et al. // Amino Acids, 2002.- 23 (1−3), P. 221−229.
- Bardutzky, J. Perfusion and diffusion imaging in acute focal cerebral ischemia: temporal vs. spatial resolution / J. Bardutzky, Q. Shen, J. Bouley et al. И Brain Res, 2005.- 1043 (1−2), P.155−162.
- Bernardi, P. Mitochondrial transport of cations: channels, exchanges, and permeability transition / P. Bernardi // FEBS Lett, 1999. 79, P. l 127−1155.
- Beutner, G. Complexes between kinases, mitochondrial porin and adenylate translocator in rat brain resemble the permeability transition pore / G. Beutner, A. Ruck, B. Riede et al. // FEBS Lett, 1996.- 396, P. l89−195.
- Blondeau, N. Polyunsaturated fatty acids induce ischemic and epileptic tolerance / N. Blondeau, C. Widmann, M. Lazdunski, C. Heurteaux II Neuroscience. -2002.- 109(2), P. 231−41.
- Bradford, M.M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein-dye binding. / M.M. Bradford // J Anal.
- Biochem, 1976.-72, P. 248−254.
- Brdiczhka, D. The molecular structure of mitochondrial contact sites: they role in regulation of energy metabolism and permeability transition / D. Brdiczhka, G. Beutner, A. Ruck et al. // Biofactors, 1998.-1061, P.215−225.
- Brown, S.T. Hypoxic augmentation of Ca2+ channel currents requires a functional electron transport chain / S.T. Brown, J.L. Scragg, J.P. Boyle et al. // J Biol Chem, 2005.- 280(23), P. 21 706−21 712.
- Buchachenko. A.L. Spin biochemistry: magnetic 24Mg-25Mg-26Mg isotope effect in mitochondrial ADP phosphorylation / A.L. Buchachenko, D.A. Kouznetsov, S.E. Arkhangelsky et al. // Cell Biochem Biophys, 2005, — 43(2), P. 243−251.
- Chen, L.H. Rabbit muscle creatine kinase: consequences of the mutagenesis of conserved histidine residues / L.H. Chen, C.L. Borders Jr., J.R. Vasguez, G.L. Kenyon // Biochemistry, 1996.- 35(24), P.789S-7902.
- Cheneval, D. A spin-lable electron spin resonans study of the binding of mitochondrial creatine kinase to cardiolipin. / D. Cheneval, E. Carafoli, G.L. Powell, D. Marsh//Eur. J. Biochem, 1989. -186(1−2), P. 4)5−419.
- Choi, S.H. Transduced human copper chaperone for Cu, Zn-SOD (PEP-l-CCS) protects against neuronal cell death / S.H.Choi, D.W. Kim, S.Y. Kim. et al. // Mol Cells. 2005−20(3): 401−408.
- Chopinean, J. Dynamic interaction between enzyme activity and microstructural enviroment / J. Chopinean, D. Thomas, M. Legoy // Eur. J Biochem, 1989.-V.183,N2,P.459−463.
- Dewald, B. Solubilization and polyacrylamide gel electrophoresis of membrane enzymes with detergents / B. Dewald, J.T. Dulaney, O. Touster // Methods enzymology, 1974. 32 (Part B), P. 82−91.
- Dos Santos, P. Alterations of the bioenergetics systems of the cell in acute and chronic myocardial ischemia. / P. Dos Santos. M.N. Laclau, S. Boudina, K.D. Garlid // Cell Biochem, 2004.- 256−257 (1−2), P. 157−166.
- Fossel, E.T. Measurement of changes in high-energy phosphates in the cardiac cycle using gated 31P nuclear magnetic renonance / E.T.Fossel, H.E. Morgan, J.S. Ingwall // Proc Natl Acad Sci USA, 1980.- 77(6), P. 3654−3658.
- Du Toil, E.F. Effect of sildenafil on reperfusion function, infarct size, and cyclic nucleitide levels in the isolated rat heart model / E.F. du Toit, E. Rossouw, R. Salie et al. // Cardiovasc Drags Ther, 2005. 19(1), P. 23−31.
- Dzeja, P.P. Phosphotransfer networks and cellular energetics / PP. Dzeja, A. Terzic / J Biol 2003.- 206(12), P. 2039−2047.
- Eder, M. Crystal structure of human ubiquitous mitochondrial creatine kinase / M. Eder, K. Fritz-Wolf, W. Kabsch et al. // Proteins, 2000.-39, P.216−225.
- Edgar, A.D. Activation of ethanolamine phospholipase A2 in Brain during ischemia / A. D Edgar, J. Strosznajder, L.A. Horrocks // J Neurochem, 1982.-39(4), P. l 111−1116.
- Farooqui, A.A. Phospholipase A2-generated lipid mediators in the brain: the good, the bad, and the agly / A.A. Farooqui, L.A. Horrocks // Neuroscientist 2006.- 12(3), P. 245−260.
- Farooqui, A.A. Plasmalogens: workhorse lipids of membranes in normal and injured neurons and glia / A.A. Farooqui, L.A. Horrocks // Neuroscientist 2001.- 7(3), P. 232−245.
- Farooqui, A.A. Biochemical aspects of neurodegeneration in human brain: involvement of neural membrane phospholipids and phospholipases A2 / A.A. Farooqui, W.Y. Ong, L.A. Horrocks // J Neurochem, 2004.- 29 (11), P. 1 961 131
- Fedosov, S.N. A model of mitochondrial creatine kinase binding to membranes: Adsorbtion constants, essential amino acids and the effect of ionic strength / S.N. Fedosov, L.V. Belousova, I.W.Plesner // Biochim. Biophys. Acta, 1993. 1153(2), P.322−330.
- Feledi, E. Effect of Triton X-100 on the electrophoretic mobility of the creatine cinase isozymes of serum and tissues / E. Feledi, K. Jobst // Acta Med. Hung, 1983.-40(1), P.51−57.
- Fonio, A. The phosphorylation of adenosine diphosphate and glucose in isolated brain mitochondria at different osmotic concentrations / A. Fonio, J. Somogy// J Acta Physiol Acad Sci Hung, I960.- 18, P.191−198.
- Fridman, D.L. Compartmetation of brain type creatine kinase and ubiquitous mitochondrial creatine kinase in neurons- evidence for a creatine phosphate shuttle in adult rat brain (D.L. Fridman, R Roberts Hi. Сотр. Neurol., 1994−343(3), P.500−511.
- Fritz-Wolf, K. Structure of mitochondrial creatine kinase / K. Fritz-Wolf. T. Schnyder, T. Wallimann, W. Kabsch // J Nature, 1996.- 381 (6580), P.341−345.
- Front, B. Effects of SH Group Reagents on Creatine kinase Interaction with the Mitochondrial Membrane / B. Front, C. Vial, D. Goldschmidt, D. Eichenberger. D. Gautheron H Arch. Biochem Biophys, 220, 1983.- P.541.
- Gil, T. Theoretical analysis of protein organization in lipid membranes / T. Gil, J.H. Ipsen, O.G. Mouritsen et al // Biochem Biophys Acta, 1998.- 1376(3), P.245−266.
- Groenendaal, F. Effect of hypoxia-ischemia and of nitric oxide synthase on cerebral energy metabolism in newborn piglets / F. Groenendaal F., RA. de
- Graaf, G. van Vliet, K. Nicolay // Pediatr Res, 1999.- 45(6), P. 827−833.
- Gross, M. Dimer-dimer interactions in octameric mitochondrial creatine kinase / M. Gross, T. Wallimann // Biochemistry, 1995.- 34(20), P. 6660−6667.
- Gross, M. Kinetics of assembly and dissociation of the mitochondrial creatine kinase octamer. A fluorescence study / M. Gross. T. Wallimann // Biochemistry, 1993. 32(50), P. 13 933−13 940.
- Grzyb, K. Characterization of creatine kinase isoforms in herrig (Clupea harengus) skeletal muscle / K. Grzyb, E.F. Skorkowski // Comp Biochem Physiol В Biochem Mol Biol, 2005, — 140(4), P. 629−634.
- Han, X. Shotgun lipidomics of phosphoethanolamine-containing lipids in biological samples after one-step in situ derivatization / X. Han, K. Yang, H. Cheng etal.// J. lipid Res, 2005.-46(7), P. 1548−1560.
- Harris, L. Phospholipase inhibition and the electrophysiology of acute ischemia: studies of amiodaron / L. Harris, Y. Kimura, N.A. Shaikh // J Mol Cell Cardiol, 1993.- 25(9), P. 1075−1090.
- Helenius A. Solubilization of membranes by detergents / A. Helenius, K. Simons// J BiochimBiophys Acta, 1975.-415 (1), P. 29−79.
- Hiraoka M. Lysosomal phospholipase A2 and phospholipidosis / M. Hiraoka, A. Abe, Y. Lu et al. // Mol Cell Biol, 2006.- 26(16), P. 6139−6148.
- Hoffmann, G.G. Over-expression, purification and haracterization of the oligomerization dynamics of an invertebrate mitohcondrial creatine kinase / G.G. Hoffmann, W.R.Ellington // Biochim Biophys Acta, 2005.- 1751 (2), P. 184−193.
- Hossle, J.P. Distinct tissue specific mitochondrial creatine kinases from chiken brain and striated muscle with a conserved CK framework / J.P. Hossle, J. Schlegel, G. Wegmann et al. // Biochem Biophys Res Commun, 1988.-151(1), P. 408−416.
- Jacobs, H. High activity of creatine kinase in mitochondria from muscle and brain and evidence for a separate mitochondrial isoenzyme of creatine kinase / H. Jacobs, H.W. Heldt, M. Klingenberg // Biochem Biophys Res Commun, 1964, — 16(6), P. 516−521.
- Janssen, E. Impaired intracellular energetic communication in muscles from creatine kinase and adenilate kinase (M-CK/AK1) double knock-out mice / E. Janssen, A. Terzic, B. Wieringa, P.P.Dzeja // J Biol Chem, 2003.- 278(33), P. 30 441−30 449.
- Kaldis, P. Functional differences between dimeric and octameric mitochondrial creatine kinase / P. Kaldis, T. Wallimann // Biochem J, 1995.-308(2), P.623−627.
- Kanemitsu, E. Characterization of two types of mitochondrial creatine kinase isolated from normal human cardiac muscle and brain tissue / E. Kanemitsu, J. Misushima, T. Kageoka et al. // Electrophoresis, 2000, — 21(2), P.266−270.
- Kay, L. Direct evidence for the control of mitochondrial respiration bymitochondrial creatine kinase in oxidative muscle cells in situ / L. Kay, K. Nikolay, B. Wieringa et al. // J Biol Chem, 2000.- 275, P.6937−6944.
- Kharbanda, RK. Ischemic preconditioning prevents endothelial injury and systemic neutrophil activation during ischemia- reperftision in humans in vivo ! R.K. Kharbanda, M. Peters, B. Walton et al. // Circulation, 2001.-103, P. 16 241 630.
- Kim, J. H1F1 mediated expression of creatine kinase. A metabolic switch required for cellular adaptation to hypoxia / J. Kim, I. Tchemyshyov, G.L. Semenza, C.V. Dang// Cell Metabolism, 2006.- 3, P. 177−185.
- Kirkpatrick, F.H. / F.H. Kirkpatrick, S.F.Gordesky // Biochim. Biophys. Acta. 1974, — 345, P. 154
- Kloner, R.A. Medical and cellular implications of stunning, hibernation, and preconditioning: an NHLBI workshop / R.A. Kloner, R. Bolli, E. Marban. L. Reinlib, E. Braunwald // Circulation, 1998.- 97(18), P. 1848−1867.
- Kuby, S. Adenosine-Triphosphate-CreatineTransphosphorylase. I. Isolation of the Crystalline Enzyme from Rabbit Muscle / S. Kuby, L. Noda, H. Lardy H J Biol Chem, 1954, — 209, P.191
- Lehninger, A.L. Proton and electric change translocation in mitochondrial energy transduction I A.L. Lehninger H Adv Exp Med Biol, 1982.- 148, P.171−186.
- Lichtenberg, D. Solubilization of phospholipids by detergents. Structural and kinetic aspects / D. Lichtenberg, R.J. Robson, E.A. Dennis // Biochim.
- Biophys. Acta, 1983.- 737(2), P.285−304.
- Lin, L. Determination of the catalytic site of creatine kinase by site-directed mutagenesis / L. Lin, M.B. Perryman, D. Friedman et al. // Biochim Biophys Acta, 1994, — 1206(1), P. 97−104.
- Lipskaya, T.Yu. Kinetic properties of the octameric and dimeric forms of mitochondrial creatine kinase and physiological role of the enzyme / T.Yu. Lipskaya, M.E. Trofimova, N.S. Moiseeva//Biochem. Int, 1989.-19(3).P.603−613.
- Lipskaya, T.Y. Functional coupling between nucleoside diphosphate kinase of the outer mitochondrial compartment and oxidative phosphorilation / T.Y. Lipskaya, V.V. Voinova // Biochemistry, 2005.- 70 (12), P. 1354−1362.
- Love, S. Oxidative stress in brain ischemia / S. Love // Brain Pathol, 1999,-9(1), P. 119−131.
- Lucy, J.A. Loss of phospholipid asymmetry in cell fusion / J.A. Lucy // Biochem Soc Trans, 1993.- 21(2), P.280−283.
- Lushchak, V.l. Effect of hypoxia on the activity and binding of glycolytic and associated enzymes in sea scorpion tissues / V.J. Lushchak, T.V. Bahnjukova, KB. Storey // Braz. J Med Biol Res., 1998, — 31 (8). P.1059−1067.
- MacManus, J.P. Translation-state analysis of gene expression in mouse brain after focal ischemia / J.P. MacManus, T. Graber, C. Luebbert et al. // J Cereb Blood Flow Metab, 2004.- 24(6), P.657−667.
- Malisza, K.L. A review of in vivo 1H magnetic resonance spectroscopy of cerebral ischemia in rats / K.L. Malisza, P. Kozlowski, J. Peeling // Biochem Cell Biol, 1998.- 76(2−3), P. 487−496.
- McLeish, M. Relating structure to mechanism in creatine kinase / M. McLeish, G. Kenyon II Crit Rev Biochem Mol Biol, 2005.-40(1), P. 1−20.
- Menin, L. Macrocompartmentation of total creatine in cardiomyocytes revisited / L. Menin, M. Panchichkina, J. Olivares et al. // Mol Cell Biochem, 2001.- 220 (1−2), P. 149−159.
- Mildvan, A.S. Mechanism of enzyme action / A.S. Mildvan // Annu Rev
- Biochem, 1974.-43(0), P.357−399.
- Miller, K. Expression of functional mitochondrial creatine kinase in liver of transgenic mice / K. Miller, K. Sharer, J. Suhan, A.P.Koretsky // Am J Physiol, 1997, — 272, P. l 193−1202.
- Mouritsen, O.G. Small-scale lipid-membrane structure: simulation versus experiment / O.G. Mouritsen, K. Jorgensen // Curr. Opin. Struct. Biol, 1997.-7(4), P.518−527
- Muller, M. Cardiolipin is the membrane receptor for mitochondrial creatine phosphokinase IM. Muller, R. Moser, D. Cheneval, E. Carafoli II J Biol Chem, 1985.- 260(6), P.3839−3843.
- Newmeyer, D.D. Mitochondria: releasing power for life and unleashing the machineries of death / D.D. Newmeyer, S. Ferguson-Miller // Cell, 2003.-112, P.481−490.
- Ou, W.B. Effects of arginine on rabbit muscute creatine kinase and salt-induced molten globule-like state / W.B. Ou, R.S. Wang, J. Lu, H.M.Zhou // Biochim Biophys Acta, 2003.-1652(1), P.7−16.
- Ovadi, J. Metabolic consequences of enzyme interactions / J. Ovadi, P.F. Srere // Cell Biochem Funct, 1996.-V.14, N4, P.249−258.
- Phillis, J.W. Cyclooxygenases, lipoxygenases, and epoxygenases in CNS: They role and involvement in neurological disorders / J.W. Phillis, L.A. Horrocks, A.A. Farooqui H Brain Res Brain Res Rev, 2006.
- Plaschke, K. A mouse model of cerebral oligemia relation to brain histopathology, cerebral blood flow, and energy state / K. Plaschke, C. Sommer, H. Schroeck et al. // Exp Brain Res, 2005.- 162(3), P.324−331.
- Pucar, D. Cellular Energetics in the Preconditioned State / D. Pucar, P.P. Dzeja, P. Bast et al. // J Biol Chem, 2001.- 276(48), P.44 812−44 819.
- Reichert, A.S. Contact sites between the outer and inner membrane of mitochondria-role in protein transport / A.S. Reichert, W. Neupert // Biochim Biophis Acta, 2002.-1592, P.41−49.
- Rojo, M. Interaction of mitochondrial creatine kinase with model membranes. A monolayer study / M. Rojo, R. Hovius, R. Demel, T. Wallimann, H.M. Eppenberger, K. Nicolay // FEBS Lett, 1991.- V. 281, P.123−129.
- Saks, V.A. Metabolic control and metabolic capacity: two aspects of creatine kinase functioning in cells / V.A. Saks, R. Ventura-Clapier, M.K. Aliev // Biochim Biophis Acta, 1996.-1274(3), P.81−88.
- Saunders, D.E. MR spectroscopy in stroke / D.E. Saunders II Br Med Bull, 2000.-56(2), P.334−345.
- Schlame, M. Association of creatine kinase with rat heart mitochondria high and low affinity binding sites and the involvement of phospholipids / M. Schlame, W. Augustin // Biomed. Biochim. Acta, 1985.- 44(7−8), P. 1083−1088.
- Schlattner, U. Divergent enzyme kinetics and structural properties of the two human mitochondrial creatine kinase isoenzymes / U. Schlattner, M. Eder, M. Dolder II Biol Chem, 2000- 381(11), P. 1063−1070.
- Schlattner, U. C-terminal lysines determine phospholipids interaction of sarcomeric mitochondrial creatine kinase / U. Schlattner, F. Gehring, N. Vemoux et al. // J Biol Chem, 2004.-279, P.24 334−24 342.
- Schlattner, U. Mitochondrial creatine kinase in human health and disease / U. Schlattner, M. Tokarska-Schlattner. T. Wallimann И Biochim. Biophys. Acta, 2006.- 1762 (2), P. 164−180.
- Schlattner, U. A quntitative approach to membrane binding of human ubiqitous creatine kinase using surface plasmon resonance / U. Schlattner, T. Walliman // J. Bioenerg. Biomembr, 2000.- 32, P.123−131.
- Schlattner, If. Octamers of mitochondrial creatine kinase isoenzimes differ in stability and membrane binding / U. Schlattner, T. Walliman // J. biol. Chem, 2000.- 275, P. 17 314−17 320.
- Schlegel, J. Functional studies with the octameric and dimeric form of mitochondrial creatine kinase / J. Schlegel, M. Wiss, H.M. Eppenbergen, T. Wallimann //J. of biol. chem., 1990.- 265(16), P.9221−9227.
- Schlegel. J. Native mitochondrial creatine kinase forms octameric structures / J. Schlegel, B. Zurbriggen, G. Wegmann et al. // J. of biol. chem. 1988.-263(32), P. 16 942−16 953.
- Schnyder, T. The structure of mitochondrial creatine kinase and its membrane binding properties / T. Schnyder, M. Rojo, R. Furter, T. Wallimann // Mol Cell Biochem, 1994, — 133−134, P. l 15−123.
- Schnyder, T. Localization of reactive cystein residues by maledoylundecagold in the mitochondrial creatine kinase octamer / T. Schnyder, P. Tittmann, H. Winkler, H. Gross, T. Wallimann И J Struct. Bio., J995.-Vol.114(3), P.209−217.
- Seegers, H.C. Calcium-independent phospholipase A (2)-derived arachidonic acid is essential for endothelium-dependent relaxation by acetylcholine / H.C. Seegers, R.W. Gross, W.A. Boyle // J. Pharmacol Exp Ther, 2002.- 302(3), P.918−923.
- Shen, W. Expression of creatine kinase isozyme genes during postnatal development of rat brain cerebellum: Evidence for transcriptional regulation / W. Shen, D. Willis, Y. Zhang, U. Schlatter et al. II Biochem J, 2002.- 367(2), P.369−380.
- Shi, J. Brain mitochondrial DNA damage of newborn piglets following hypoxia-ischemia / J. Shi, Y.J. Yao, W.R. Li, D.P.Chen // Zhongguo Dang Dai Er Ke Za Zhi, 2006.- 8(1), P.45−48.
- Shichinohe, H. Neuroprotective effects of the free radical scavenger Edaravone (MCI-186) in mice permament focal brain ischemia / H. Shichinohe, S. Kuroda, H. Yasuda et al. // Brain Res. 2004.-1029(2), P.200−206.
- Shin, H. Expression and changes of Ca2±ATPase in neurons and astrocytes in the gerbil hippocampus after transient forebrain ischemia / H. Shin, I.K. Hwang, K.Y. Yoo et al. II Brain Res, 2005.-1048(1−2), P. 155−162.
- Soboll, S. Octamer-dimmer transitions of mitochondrial creatine kinase in heart disease / S. Soboll, D. Brdiczka, D. Jahnke et al. // J Mol Cell Cardiol, 1999.- 31(4), P. 857−866.
- Speer, O. Octameric mitochondrial creatine kinase induces and stabilized contact sites between the inner and outer membrane / O. Speer, N. Back, T. Buerklen et al. HBiochem J, 2005.- 385(2), P.445−450.
- Stachowiak, O. Membraine binding and lipid vesicle cross-linking kinetics of the mitochondrial creatine kinase octamer / O. Stachowiak, M. Dolder, T. Wallimann // Biochemistry, 1996.- 35 (48), P. 15 522−15 528.
- Steele, J.S.N., Determination of partial specific volumes for lipid associated proteins / J. S. N. Steele, C. Jr. Tanford, J.A. Reynolds // Methods in Enzimol, 1978.- 48, P. l 1−23.
- Strejger, F. Structural and behavioural consequences of double deficiency for creatine kinases BCK and UbCKmit / F. Strejger, F. Oerlemans, B.A.Ellenbroek et al. //Behav Brain Res, 2005.- 157(2), P.219−234.
- Takagi, Y. Creatine kinase and its isozymes / Y. Takagi, T. Yasuhara, K. Gomi // Rinsho Byori, 2001.-116, P.52−61.
- Tang, H.M. Effects of lactic acid and NaCl on creatine kinase from rabbit musclelH.M.Tang, W.B.Ou, H.M.ZhoullBiochem Cell Biol, 2003.-81(1), P. 1−7.
- Thykadavil, V.G. Биохимические, морфологические и ультраструктурные изменения в мозге крыс под влиянием гипоксии / V.G.Thykadavil, K. Rameshkumar, T. Venkatesh // Hyp Med J, 2002.-V.10, N 1−2, P.15−17.
- Tikhonova, l.M. Ion permeability induced in artificial membranes by the ATP/ADP antiporter. / l.M.Tikhonova, A.Yu.Andreyev, Yu.N.Antonenko, A.D.Kaulen et al. II FEBS Lett, 1994.- 337 (3), P.231−234.
- Vendelin, M. Analisis of functional coupling: mitochondrial creatine kinase and adenine nucleotide translocase / M. Vendelin, M. Lemba, V.A. Saks //
- Biophys J, 2002, — 87(1), P.696−713.
- Vemoux, N. Interfacial behavior of citoplasmic and mitochondrial creatine kinase oligomeric states / N. Vernoux, T. Granjon, O. Marcillat et al. // Biopolymers, 2006.- 81(4), P.270−281.
- Vinnakota, K. Dynamic of muscule glycogenosis modeled with pH time course computation and pH-dependet reaction equilibria and enzyme kinetics / K. Vinnakota, M.L.Kemp. M.J.Kushmerick II Biophys J, 2006.-91 (4), P. 12 641 287.
- Vlasov, T.D. Ischemic preconditioning of the rat brain as a method of endothelial protection from ischemic/repercussion injury / T.D.Vlasov,
- D.E.Korzhevskii, E.A.Polyakova//Neurosci Behav Physiol, 2005 .-35(6). P.567−572.
- Walzel, B. Novel mitochondrial creatine transport activity: implications for intracellular creatine compartments and bioenergetics I B. Walzel. O. Speer,
- E.Zanolla et al. // J Biol Chem, 2002.- 277, P.37 503−37 511.
- Wang, P.F. Loop movement and catalysis in creatine kinase / P.F.Wang. A.J.Flynn, M.J.McLeish, G.L.Kenion // IUBMB Life, 2005.- 57(4−5). P.355−362.
- Wyss. M, Mitochondrial creatine kinase from chichen brain / M. Wyss, J. Schlegel, P. James, H.M.Ehhenberger, T. Wallimann // J Biol Chem, 1990,265, P. 15 900−15 908.
- Wyss, M. Creatine and creatinine metabolism. / M. Wyss, R. Kaddurach-Daouk//Physiol Rev, 2000.-80, P. 1107−1213.
- Wyss, M. Mitochondrial creatine kinase: a key enzyme of aerobic energy metabolism / M. Wyss, J. Smeitink, R. Wevers, T. Wallimann // Biochim Biophis Acta, I992.-1102,P.I 19−166.
- Yoshizaki, K. Role of phosphocreatine in energy transport in sceletal muscle of bullfrog studied by 31P-NMR / K. Yoshizaki, H. Watari, G.K.Radda // Biochim Biophys Acta, 1990.- 1051 (2), P.144−150.
- Yu, J. Selective solubilization of proteins and phospholipids from red blood cell membranes by nonionic detergents / J. Yu, D.A.Firchman, T.L.Steck // J. Supramolec. Struct, 1973.- 1(3), P.233−248.
- Zingman, L.V. Tandem function of nucleotide binding domains confers competence to silfonylurea receptor in gating ATP-sensitive K+ channels / L.V.Zingman, D.M.Hodgson. M. Bienengraeber et al. // J Biol Chem, 2002.-277(16), P. 14 206−14 210.