Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Сопряжение фотосинтетического транспорта электронов с генерацией трансмембранного градиента электрохимических потенциалов протонов в хроматофорах несерных пурпурных бактерий

Диссертация: Сопряжение фотосинтетического транспорта электронов с генерацией трансмембранного градиента электрохимических потенциалов протонов в хроматофорах несерных пурпурных бактерий
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Исследованы механизмы генерации i^iH* при различных режимах функционирования комплекса хинонных акцепторов ФРЦ в хроматофорах несерных пурпурных бактерий. Показано, что: а) в отсутствие доноров электронов для Р870 индуцированное вспышкой света образование дУ и поглощение протонов связаны главным образом с функционированием ФРЦ. Протоны, поглощенные в ответ на вспышку света в этих условиях… Читать ещё >

Сопряжение фотосинтетического транспорта электронов с генерацией трансмембранного градиента электрохимических потенциалов протонов в хроматофорах несерных пурпурных бактерий (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • ВВЕДЕНИЕ
  • Глава I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ '
    • 1. Основной постулат мембранной биоэнергетики
    • 2. Общее представление о фотосинтезе II
    • 3. Состав и организация фотосинтетических реакционных центров пурпурных бактерий
    • 4. Перенос электронов в ФРЦ
    • 5. Цепь циклического электронного транспорта
      • 5. 1. Компоненты цепи циклического электронного транспорта
        • 5. 1. 1. " Дул убихинонов 5.1.2. Убихинол: цитохром Cg оксидоредуктаза
        • 5. 1. 3. Цитохром Cg
      • 5. 2. Перенос электронов в цепи циклического электронного транспорта
    • 6. Образование трансмембранной разности электрических -¦ потенциалов, сопряженное с фотосинтетическим электронным транспортом
    • 7. Трансмембранный перенос протонов, сопряженный с фотосинтетическим электронным транспортом
    • 8. Цели и задачи исследования
  • Глава 2. МАТЕРИМЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
    • I. Объект исследования
      • 1. 1. Выращивание несерных пурпурных бактерий
      • 1. 2. Выделение хроматофоров
      • 1. 3. Выделение сфероплаатов
      • 1. 4. Получение препаратов хроматофоров с разным содержанием хинонов
  • -32. Спектрофотометрические измерения
    • 3. Методика проведения окислительно-восстановительного титрования
    • 4. Регистрация фотоиндуцированных изменений рН и трансмембранного электрического потенциала
  • Глава 3. ТЕРМОДИНАМИЧЕСКИЕ И КИНЕТИЧЕСКИЕ ХАРАКТЕРИСТИКИ КОМПЛЕКСА ШЮИНЫХ АКЦЕПТОРОВ ФРЦ ПУРПУРНЫХ БАКТЕРИЙ
    • 1. Индукция двухтактных колебаний концентрации Qg
    • 2. Редокс свойства хинонных акцепторов ФРЦ хрома-тофоров Rs. rubrum
    • 3. Кинетические параметры взаимодействия ФРЦ с хинонами мембранного пула
      • 3. 1. * Механизм действия о-фенантролина
      • 3. 2. Эффект экстракции хинонов на перенос электронов в ФРЦ
      • 3. 3. Обсуждение
    • 4. Зависимость от рН редокс равновесия мевду первичным и вторичным хинонными акцепторами
      • 4. 1. рН-зависимость константы равновесия реакции gjog Q^
      • 4. 2. рН-зависимость константы равновесия реакции Q^ Q°
    • 5. К вопросу о структуре места специфического связывания Qg с белком ФРЦ
  • Глава 4. ИЗУЧЕНИЕ ГЕНЕРАЦИИ ТРАНСМЕМБРАННОЙ РАЗНОСТИ ЭЛЕКТРОХИМИЧЕСКИХ ПОТЕНЦИАЛОВ ИОНОВ ВОДОРОДА НА МЕМБРАНЕ ХР0МАТ0Ф0Р0 В ПУРПУРНЫХ БАКТЕРИИ
    • I. Генерация в окислительных условиях
    • I. I. Стационарное и импульсное освещение
      • 1. 2. Влияние рН
    • 2. Генерация в условиях функционирования двухэлектронного затвора в ФРЦ
      • 2. 1. Индукция медиатором двухтактных колебаний фотоиндуцированной генерации и поглощения протонов в хроматофорах Rs. rubrum
      • 2. 2. Зависимость электрогенности Ъс, -комплекса от редокс потенциала среды
      • 2. 3. Влияние разобщителей. Условия выброса протонов
  • ВЫВОДЫ
  • ПРИЛОЖЕНИЕ 1
  • СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ
  • СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ И УСЛОВНЫХ ОБОЗНАЧЕНИЙ ДАД — 2,3,5,6-тетраметшг-пнрениленддаамин
  • ДХФИФ — 2,6-дихлорофенолиндофенол
  • ИДС — 5,5-индигоджсульфонат
  • ИТС — - 5', 57, 7* -шдиготетрасульфонат
  • МС — метиленовый синий
  • ТМФД — N, N, Nj N'-тетраметил-п-фенилендиамин
  • ФМС — N-феназинметосульфат
  • ФЭС — N-феназинэтасульфат

Бис-трис-пропан — I, 3-ди (три (гидроксиглетил)метиламино)пропан caps — З-циклогексиламино-1-пропансульфонат hepes — 4-(2~гидроксиэтил)-1-пиперазинэтансульфонат mes — 4—морфолино этансульфонат mops — 4-морфолинопропансульфонат

Трицин — if-тригидрокс име т ил-ме тилгл! щин

Д[Щ — N, N'-дициклогексилкарбодиюлид

УГДБТ — 5-н-ундецил-6-окси-4,7-диоксобензотиазол

ФКФ — карбонилщанид-п-угрифторметоксифенилгидразон

ХКФ — карбоьшлцианид-м-хлорфенилгидразон

ФКБ" - фенилдикарбаундекаборан

ТФБ~ - тетрафенилборат

ТФФ+ - тетрафенилфосфоний

ФРЦ — фотосинтетический реакционный центр

Q/С2~окоидоредуктаза — убихинол: феррицитохром Cg окоидоредук

— трансмембранная разность электрохимических потенциалов ионов водорода аУ — трансмембранная разность электрических потенциалов дрН — трансмембранная разность водородных показателей дрН0 — фотоиндуцированные изменения рН среды Р870, Р870+, Р870й — первичный донор электронов ФРЦ в восстановленном, окисленном и синглетно-возбужденном состоянии, соответственно

9, UQ. — убихинон

QH* - убисемихинон в анион-радикальной и протонированной форме, соответственно QH2 — убнхинол

Од, Qg — первичный и вторичный хинонные акцепторы ФРЦ, соответственно

Qz, Qc — молекулы убихинона, функционально связанные с центрами z и С ф/^-оксидоредуктазы c-j-, о>2 — цитохромы типа С t>50, ъ цитохромы типа ъ со среднеточечшши потенциалами

50 и -90 мВ, соответственно PeSR — железо-серный белок Риске Eh — окислительно-восстановительный потенциал среды Ет «среднеточечный потенциал редокс пары Xox/Xred при рН 7,0 (потенциал полувосстановленин компонента X)

Процесс фотосинтеза, заключающийся в преобразовании световой энергии в энергию химических связей, представляет собой основу всей жизни на Земле. Именно он поставляет нагл пищу и все топливо, как ископаемое, так и биологическое (биомассу).

В наши дни, когда все острее и острее ощущается ограниченность традиционных сырьевых и топливных ресурсов, особую актуальность приобретает проблема наилучшего использования доступной и экологически чистой солнечной энергии как путем реализации огромных потенциальных возможностей природных фотосинте-зирующих систем, так и путем создания искусственных фотобиологических и фотохимических преобразователей энергии света. Решение этих задач невозможно без детального знания как устройства фотосинтезирующего аппарата растений, так и механизма самого фотосинтеза.

Среди всего многообразия фотосинтезирующих организмов особый интерес представляют эволюционные предшественники растительных организмов -.фототрофные бактерии, характеризующиеся наиболее простой организацией фотосинтетического аппарата.

Ключевую роль в процессе преобразования энергии света у фотосинтезирующих. бактерий, как и у большинства других организмов, играют хиноны. В частности у пурпурных бактерий они принимают участие в первичной стабилизации фоторазделенных зарядовявляясь подвижными переносчиками, они осуществляют сопряжение между пигмент-белковым комплексом фотореакционного центра и комплексом убихинол: цито'хром Cg оксидоредуктазыредокс превращения хинонов сопровождаются трансмембранным переносом протонов 'и образованием трансмембранной разности электрохимических потенциалов ионов водорода (д^Н4″). Запасенная в виде лучН* энергия затем используется для совершения хщической, механической и друг. их видов работы. Молекулярные механизмы этих процессов в настоящее время изучены недостаточно.

В связи с этим мы избрали объектом своего исследования фотосинтетический электронный транспорт и сопряженный с ним процесс образования АрН4″ у несерных пурпурных бактерий.

ВЫВОДЫ.

1. На хроматофорах Rs. rubrum исследовано влияние о-фе-нантролина, ингибирующего перенос электронов между Q^ и Qg. Показано, что о-фенантролин является конкурентным ингибитором, обратимо вытесняющим Qg с места его специфического связывания. С помощью кинетического анализа эффекта о-фннантролина оценены константы скорости образования .и распада комплекса ФРЦ: ингибитор, равные и 2,4−10^ соответственно.

2. Оценены константы скорости образования и диссоциации комр т плекса ФPЦ: Qg в хроматофорах Rs. rubrum, равные 4,3−10 си р &bdquo-.т.

1,3*10 с, соответственно.

3. Обнаружено, что в хроматофорах Rs. rubrum липофйль-ные анионы (ФКЕГ, ТФБ~) ингибируют перенос электронов между Q^ и Qg, в то время как липофильные катионы близкой структуры (ТФФ+) не влияют на перенос электронов в ФРЦ. Показано, что ингибирую-щий эффект ТФБ~" пропадает в щелочных условиях с рК 7,3. Полученные данные интерпретированы как указание в пользу электростатической природы стабилизации семихинонной формы Qg.

4. В хроматофорах Rs. rubrum и Rps. sphaeroid. es оценена зависимость от рН констант равновесия переноса электронов между Q?~ и Qg (L^) и между QjJ~ и Q-g" (ь2). Показано, что величина Ь^ не зависит от рН в диапазоне 6,5 — 9,5, резко увеличивается при понижении рН ниже 6,5 и уменьшается при повышении рН выше 9,5. Константа равновесия ь реакции диспропорционирования Q:~ и Qg~ также на-'зависит от рН при рН< 9 и уменьшается при рН :> 9. При и-этом во всем рассмотренном диапазоне рН величина Ь2 меньше ь^ и близка к единице. Показано, что в хроматофорах Rs. rubrum и Rps. sphaeroid. es константа скорости переноса электрона от Q^ на P870 не зависит от рН в диапазоне от 4,5 до 11,5 ед. рН.

5. Исходя из изменений оптического поглощения, соответствующих семихинонным фордам Q^ и QB в хроматофорах Rs. rubrum определены термодинамические характеристики хинонных акцепторов ФРЦ. Показано, что: а) среднеточечный редокс потенциал пары Рд/Фд" равен ' -70*10 мВ при рН 7,2. б) среднеточечный редокс потенциал пары Qg/QgHg равен +55*10 мВ при рН 7,2 и характеризуется зависимостью -60 мВ/ед.рН в диапазоне рН от 6 до 9.

6. Исследованы механизмы генерации i^iH* при различных режимах функционирования комплекса хинонных акцепторов ФРЦ в хроматофорах несерных пурпурных бактерий. Показано, что: а) в отсутствие доноров электронов для Р870 индуцированное вспышкой света образование дУ и поглощение протонов связаны главным образом с функционированием ФРЦ. Протоны, поглощенные в ответ на вспышку света в этих условиях недоступны до протонофор-ного разобщителя ХКФ, что свидетельствует об отсутствии сопряженного с переносом электрона в ФРЦ трансмембранного переноса протонаб) в присутствии экзогенных доноров электронов в ответ на четные вспышки света образование л^иН4″ связано в основном с электрогенным окислением образовавшегося в ФРЦ хинола QHg: цитохром Cg оксидоредуктазойв) генерация aY и захват протонов на уровне Ъс^ -комплекса в хроматофорах Rs. rubrum регулируется редокс состоянием железо-серного белка Риске.

— W.

Показать весь текст

Список литературы

  1. С.И., — Верхотуров В.Н., Кауров Б. С., Ру -бин А. Б. Двухлучевой спектрофотометр для ре гистрациж разностных спектров в фотосинтезиру -ющих объектах. Биол. науки., • 1968, J* 8, с. 47−53.
  2. А.И., Нокс П. П., Кононенко А. А., Фролов Е. И., Успен -екая Н.Я., Хрымова И. Н., Рубин А. Б., Лихтенштейн Г. И., Хидег К. Конформащонная подвижность и функциональная активность ФРЦ из Rps. sphaeroides. — Молекулярная бИОЛОГИЯ, 19 796, т. 13, с. 468−477.
  3. В.Р., Куликов А. В., Черепанова Е. С., Изучение строения реакционного центра бактерий R. rubrum методом ЭБР. В кн.: Тез. докл. 1-го биофиз. съезда, 1982, т. I, с. 330.
  4. А.Ю., Годик В. Н., Начальные стадии первичных процессов фотосинтеза. В кн.: Биофизика фотосинтеза. М.: МЗУ, 1975, с. 124−144.
  5. П.С., Рубин А. Б., Фрейдлин М. И., Шинкарев В. П. Кинетика и термодинамика реакций переноса электронов в комплексах молекул переносчиков при фотосинтезе. Приближенный метод. Биофизика, 1979а, т. 24, № 6, с. 1030−1034.
  6. П.С., Рубин А. Б., Фрейдлин М. И., Шинкарев В. П. Асимптотический анализ функционирования мультиферментного комплекса, осуществляющего перенос электрона. Биофизика, 19 796, т. 24, № 4, с. 688−693.
  7. П.С., Шинкарев В. П., 0 некоторых оценках решений системы дифференциальных уравнений, описывающих процессы электронного транспорта. Бионика, 1979, т. 24, № 3,с. 382−385.
  8. М.И. Транспорт электронов с участием убихинонов и сопряженные с ним процессы при бактериальном фотосинеезе. Диссертация. канд. биол. наук. — М., 1981.
  9. М.И., Кауров Б. С., Рубин А. Б., Шинкарев В. П. Кинетика редокс цреврашений убисемихинона в первичных реакциях бактериального фотосинтеза. Молекулярная боология, 1981, т. 15, вып. 3, с. 589−600.
  10. В.Н., Калачев В. А., Рубин А. Б. Двухволновой дифференциальный спектрофотометр для изучения фотобиолош-ческих процессов. -Биол. науки, 1974, Л 4, с. 138−143.
  11. В.Н., Заболотских В. И. Автоматизированный проблемно-ориентированный комплекс ЭПР-спектроскопии. Автометрия, 1982, № 4, с.28−33.16. 1Усев М.В., Гохлернер Г. Б. Свободный кислород и эволюция клетки. М.: М1У, 1980.
  12. Л.А., Каулен А. Д., Самуилов В. Д., Северина И. И., Че-кулаева Л.Н. Встраивание протеолипосом и хроматофоров в мембраны на основе фильтров. Биофизика, 1979, т. 24, № 6, с. 1035−1042.
  13. А.В., Крюков П. Г., Матвеец Ю. А., Семчишен В.А." Шувалов В. А. Субпикосекундная спектроскопия первичных процессов В реакционных центрах Rhodopseudomonas sphaeroides й-26. Докл. АН СССР, 1981″ т. 256, с. 483−486.
  14. А.И., Верхотуров В. Н. Анализ кинетики переходннх процессов в биофизических исследованиях с помощью мини ЭВМ. Бисш. науки, 1982, ^ 3, с. 38−44.
  15. Е.Н. Фотосинтезирующие бактерии и бактериальный фотосинтез. М.: МГУ. — 1972.
  16. А.В., Мельников А. В., Богатыренко В. Р. Определение расстояния между зарядоми после их фоторазделения в хроматофорах из R. rubrum. Биофизика, 1979, т. 24, № 2,с. 337−339.
  17. Е.А., Топалы «В.П. Проницаемость бимолекулярных фосфолипидных мембран для жирорастворимых анионов. Биофизика, 1969, т. 14, № 2, с. 256−262.
  18. Е.А., Цофина Л. М. Активный транспорт приникающих анионов фрагментами митохондрий и фотосинтезирующйх бактерий. Биофизика, 1969, т. 14, № 6, с. I0I7-I022.
  19. Г. И., Котельников А. И., Куликов А. В. О строении и механизме функционирования реакционного центра фотосинтезирующих бактерий. Докл. АН СССР, 1981, т. 257, $ 3, с. 733−736.
  20. Е.П., Нокс П. П., Кононенко А. А., Венедиктов П. С., Рубин А. Б. Влияние температуры на темновое восстановление фотоокисленного бактериохлорофилла Р870 у фотосинтезирую-ЩИХ бактррий Rhodospirillum rubrum . Биол. науки, 1975, № 7, с. 48−55.
  21. А.Я. Исследование фотосинтетического электронного транспорта и сопряженных с ним процессов у фотосинтези-рутощих бактерий. Диссертация. канд. биол. наук. — М., 1984.
  22. А.В. Введение в физическую химию. ОНТИ, 1938.
  23. А.Б. Биофизические механизмы первичных процессов транспорта электронов в фотосинтезе. Успехи соврем, биологии, 1980, т. 90, й 2, с. 163−178.
  24. А.Б., Шинкарев В. П. Транспорт электронов в биологических системах. М.: Наука, 1984. — 319 с.
  25. Э. Биоэнергетические механизмы: новые взгляды. М.: Мир, 1979. — 216 с.
  26. В.Д., Кондратьева Е. Н. Исследование фо сформирования в препаратах хроматофоров бактерий различных видов.
  27. Биол. науки, 1969, & 5, с, 97−104.
  28. В.Д. Конверсия энергии в мембранах фотосинтезирующих бактерий. Успехи современной биологии, 1982, т.93, вып. I, с. 46−63.
  29. В.Д. Фотосинтетический аппарат бактерий как преобразователь световой энергии в электрическую. Итоги науки и техники. ВИНИТИ. Биофизика. — М., 1983, т. 14, с. I-I25.
  30. В.П. Трансформация энергии в биомембранах. М.: Наука, 1972. — 203 с.
  31. В.П. Механизмы окислительного флсфорилирования и некоторые общие принципы биоэнергетики. Усп. совр. биол., 1977, т. 77, вып. 2, с. 125−154.
  32. В.Д., Верховский М. Й., Шинкарев В. П., Мулкиджанян А. Я., Гришанова Н. П., Кауров Б. С. Взаимодействие редокс-медиато-ров с хроматофорами фотосинтезирущих бактерий Rhodospiriilum rubrum. Молекулярная биология, 1983, т. 17, вып. I, с. 33−41.
  33. А.Н., Арсенин В. Я. Методы решения некорректных задач. М., «Наука», 1979.
  34. А., Хендпер Ф., Смит э., Хшьл Р., Леман И. Основы биохимии. -М.: Мир, 1981, т.1, с. 138.
  35. М., Захарова Н. И., Чаморовский С. К., Кононенко А. А. Влияние рН на фотоиндупдрованный перенос электрона в препаратах реакционных Центров H3Rhod.opseudomonas sphaeroid. es
  36. Молекулярная биология, 1980, т. 14, с. II93-II98.
  37. С.В., Гольдфелъд М.Г.-, Блюменфельд Л. А. О механизме фотопереноса электронов в хлоропластах высших растений. -Докл. АН СССР, 1974, т. 218, с. 726−730.
  38. Д., Рао К. Фотосинтез. М.: Мир,.1983.
  39. В.П., Венедиктов П. С. Вероятностное описание процессов транспорта электронов в комплексах молекул-переносчиков. Биофизика, 1977, т. 22,? 3, с. 413−418.
  40. В.П., Верховский М. И., Кауров Б. С., Рубин А. Б. Кинетическая модель функционирования двухэлектронного затвора в фотосинтетическом реакционном центре пурпурных бактеркм. Молекулярная биоло гая, 1981, т. Х5 5, о. 1069 -1082.
  41. Шинкарев В.П. .Верховский М. И., Кауров Б. С. Определение нормального редокс потенциала вторичного хинона, входящего в состав реакционного центра хроматофоров Rhodospiriiium rubrum.-МикробиологияД983, т.52, c. I87-I9I.
  42. В.Д., Кононенко А. А., Рубин А. Б. 0 молекулярном механизме переноса электрона в системе хинонных кофакторов фотосинтетического реакционного центра пурупрных бактерий.-Биол.мембраны, 1984, т. I, № 6, с.640−650. .
  43. В.П., Мулкидааяян А. Я., 'Верховский М.И., Кауров Б. С. Исследование кинетических и термодинамических свойств вторичного хинонного акцептора фотосинтетического центра несерных пурпурных бактерий.- Биол. мембраны, 1985, т. 2 6, с.
  44. В.А., Красновский А. А. Фотохимический перенос электронов в реакционных центрах фотосинтеза.-Биофизика, 1981, т.26 3, с.544−556.
  45. Шувалов В.А.* Перенос электронов в реакционных центрах фото-синтезирующнх организмов. Диссертация. д-ра биол. наук. Цущино: Ин-т фотосинтеза АН СССР, 1982.
  46. Arata Н., Parson W.W. Enthalpy and volume changes accom-paning electron transfer from P870 to quinones in Rhodopse-udomonas sphaeroides reaction centers. Biochim. Biophys. Acta, 1981a, v.636, p. 70−81.
  47. Azzi A., Chance В., Radda G.K., Lee C.P. A fluorescent probe for energy dependent structural changes in frag -mented membranes. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1969, v. 62, p. 612−619.
  48. Azzri. A., Baitscheffsky M., Baltscheffsky H., Vanio H. Energy-linked changes of the membrane of Rhodospirillum rubrum chromatophores detected by the fluorescent probe 8-anilinonaphtalene 1 — sulfonic acid, — FEBS Lett., 1971, v. 17, p. 49−52.
  49. Azzi A. The application of fluorescent probes in membrane studies. Q. Rev. Biophys., 1975, v. 8, p. 237- ' 316.
  50. Baccarini-Melandri A., Melandri B.A. A role for ubiqui-none-10 in the photosynthetic bacterial electrone transport chain. FEBS Lett., 1977, v. 80, p. 454−464.
  51. Baccarini-Melandri A., Casadio R., Melandri B.A. Electron transfer, proton translocation and ATP synthesis in bacterial chromatophores. Current topics in bioenergetics, 1981, v. 12, p. 197−258.
  52. Bachmann R.C., Gillies K., Takemoto J.Y. Membrane topography of the photоsynthetic reaction centre polypeptides of Rhodopseudomonas sphaeroides. Biochemistry, 1981, v. 20, p. 4590−4596.
  53. Bachofen R. Labeling of membranes and reaction centres from the photosynthetic bacterium Rhodospirillum rubrum with fluorescamine. FEBS Lett., 1979, v. 107, p. 409−412.
  54. Baltscheffsky H., von Sedingk L.-V. Energy transfer from two coupling sites in bacterial photophosphorilation. In: Currents in Photosynthesis (Thomas L.B. and Goedheer J., eds.), Rotterdam, Ed. Donker, 1966, p. 253−261.
  55. Baltscheffsky M. Photosynthetic phosphorilation. In: The photosynthetic bacteria (R.K
  56. Bashford C.L., Prince R.C., Takamiya K., Dutton P.L. Elec-trogenic events in the ubiquinone-cytochrome Ъ/с^ oxidore-ductase of Rhodopseudomonas sphaeroides. Biochim. Biophys.
  57. Acta, 1979, v. 545, p. 223−255.
  58. Bashford c.l., Chance в., Prince R.C., Oxonol dyes as monitors of membrane potential. Their behavior in photosynthe-tic bacteria. Biochim. Biophys. Acta, 1979b, v. 545, p. 46−57.
  59. Bell R.L., Capaldi R.A. The polipeptide composition of ubiquinone -cytochrome с reductase (complex III) from beef heart mitochondria. Biochemistry, 1976, v. 15, p. 996-Ю01.
  60. Bendall D.S. Photоsynthetic cytochromes of oxygenic organisms. Biochim. Biophys. Acta, 1982, v. 683, p. 119−151.
  61. Bensasson R., Land E.L. Optical and kinetic properties of semireduced plastoquinone: Electron acceptors in photosynthesis. Biochim. Biophys. Acta, 1973, v. 325, p. 175−181.
  62. Bering C.L., Loach P.A. Effects of 2,5 dibromo-3-methyl-6-isopropyl bensoquinone (DBMIB) on photochemical events in Rhodospirillum rubrum. Photochem. and Photobiol., 1977, v. 26, p. 607−615.
  63. Bouges-Bocquet B. Electron acceptors of Photosystem II. -In: Proceedings of the 3rd International Congress on Photosynthesis (Avron M., ed.). Elsevier, Amsterdam, 1975, p. 579−588.
  64. Bowyer J.R., Tierney G.V., Crofts A.R. Cytochrome C2~ reaction centre coupling in chromatophores of Rhodopseudo-monas sphaeroides and Rhodopseudomonas capsulata. FEBS Lett., 1979b, v. 101, p. 207−212.
  65. Bowyer J.R., Dutton P.L., Prince R.C., Crofts A.R. The role of the iron-sulfur centre as the electron donor to fer-ricytochrome in Rhodopseudomonas sphaeroides. Biochim. Biophys. Acta, 1980, v. 592, p.44−5-460.
  66. Butler VI.F., Johnston D.C., Shore H.B. et al. The electroлnic structure of Fe + in reaction centers from Rhodopseudomonas sphaeroides. 1. Static magnetization measurements, Biophys. J., 1980, v. 32, p. 967−992.
  67. Casadio R., Venturoli G., Melandri B.A. Phospholipid enriched chromatophores: characterisation of the electron transfer and energy ceonserving properties. Biophys. J., 1983, v. 41, no 2, p. 319a.
  68. Case R.P., Leigh J.S. Intramembrane location of photosynthe-tic electron carriers in C. vinosum revealed by EPR interaction with gadolinium. In: Proc. 11th Rare Earth Res. Conf. Traverse city, Mich., 1974, p. 12−14.
  69. Chance B. ahd Mela L. Proton movements in mitochondrial membranes. Nature (London), 1966, v. 212', p. 372−376,
  70. Chance В., Nishimura M., Avron M., Baltscheffsky M. Light-induced intravesicular pH-changes in Rhodospirillum rubrum chromatophores. Arch. Biochem. Biophys., 1966, v. 117, p. 158−166.
  71. Chance В., Crofts A.R., Nishimura M., Prince B. Past membran< H+binding in the light-activated state of chromatiulu chromatophores. Eur. J. Biochem., 1970a, v. 13, p. 364−374.
  72. Chance В., McCray J.A., Bunkenburg J. Fast spectrophoto -metric measurement H±changes in chromatium chromatophores activated by a liquid dye laser. Nature (London)., 1970b, v. 225, p. 705−708.
  73. Chance В., Baltscheffsky M., Vanderkooi J., Chengv.W. Localised and delocalised potentials in biological membranes.-In: Perspectives in membrane biology (S.Estrado-0, C. Gxtler, eds.), N.-Y.: Acad, press, 1974, p. 329−369.
  74. Chance В., Baltscheffsky M. Carotenoid and merocyanine probes in chromatophore membranes. In: Biomembranes (H. Eisenberg et al., eds.), N.Y.: Plenum Press, 1975, v. 7, P. 33−55.
  75. P-870 as affected by external. factors, Biophys. J., 1972, v. 12, p. 867−871. 97* C6gdell R. J, Crofts A.R. Some observations on the primary acceptor of Rhodopseudomonas viridis. FEBS Lett., 1972, v. 27, p. 176−184.
  76. Cogdell R.J., Jackson J.В., Crofts A.R. The effect of redoxpotential on the coupling between rapid hydrogeh ion binding and electron transport in chromatophores from Rps. sphaeroides. Bioenergeti’cs, 1972, 4, p. 211−227.
  77. Cost K., Frenkel A.W. Light-induced interaction of Rhodospiriiium rubrum chromatophores with bromthymol blue. -Biochemistry, 1967, v. 6, p. 663−667.
  78. ЮЗ. Cramer W.A., Low potential titration of the fluorescenseyield changes in photosynthetic bacteria. Biochim. Biophys. Acta, 1969, v. 189, p. 54−59.
  79. Crofts A.R., Cogdell R.J., Jackson J.B. The mechanism of H+ uptake in Rhodopseudomonas sphaeroides. In: Energy transduction in respiration and photosynthesis (Quagliariello E., Papa S., Rossi C.S., eds.), Bary: Adriatica Editrice, 1971, p. 883−901.
  80. Ю5. Crofts A.R., Wood P.M. Photosynthetic electron-transportchains of plants and bacteria and their role as proton pump.-In: Current topics in bioenergetics (Sanadi D.R., Vernon L.P., eds.), N.Y.: Acad, press, 1978, v. 7, p. 175−244.
  81. Crofts A.R., Meinhardt S.W., Jones K.J., Snozzi M. The role of the quinone pool in the cyclic electron-transfer chain of Rhodopseudomonas sphaeroides. Biochim. Biophys. Acta, 1983, v. 723, p. 202−218.
  82. Crofts A.R., Wraight C.A. The electrochemical domain of photosynthesis. Biochim. Biophys. Acta, 1983, v. 726, p. 149−185.
  83. Debrunner P.G., Schulz C.E., Feher G., Okamura M.Y. Mossba-uer study of reaction centers from Rhodopseudomonas sphaeroides. Biophys. J., 1975, v. 15, p. 226a.
  84. Debus R.J., Valhirs G.E., aOkamura M.Y., Feher G. Localization of the secondary quinone-binding site in reaction сёп ters from Rps. sphaeroides R-26 by antibody inhibitionof electron transfer. Biochem. Biophys. Acta, 1982, v. 682, p. 500−503.
  85. De Vries S., Berden J.A., Slater E.G. Properties of semi -.quinone anion located in the Qf^: cytochrome С oxidoreduc-tase segment of the mitochondrial respiratory chain. -FEBS Lett., 1980} v. 122, p. 143−148.
  86. Dilley R.A., Grane F.L. Light-dependent conversion of endogenous ei-tfQ and plastoquinone D-in Spinacia Oleracea chloroplasts. Plant Physiol., 1964, v. 39, p. 33−36.
  87. Dismukes G.C., Frank Н. А/, Friesner R., Sauer K. Electronic interactions between iron and the bound semiquinones in bacterial photosynthesis. Biochim. Biophys. Acta, 1984, v. 764, p. 253−271.
  88. Dutton P.L., Baltscheffsky M. Oxidation-reduction potential dependence of pyrophosphate-induced cytochrome and bacterio-chlorophyll reactions in Rs. rubrum. Biochim. Biophys. Acta, 1972, v. 267, p. 172−178.
  89. Dutton P.L., Lackson J.B. Thermodynamic and kinetic characterization of electron transport components in situ in Rhodopseudomonas sphaeroides and Rhodopseudomonas capsulata. -Eur. J. Biochem., 1972, v. 30, p. 495−5Ю.
  90. Dutton P.L., Leigh J.S., Wraight G.A. Direct measurement of the primary acceptor in Rps. sphaeroides in situ and in the isolated state: some relationships with pH and o-phenanthroline. FEBS Lett., 1973, v. 36, p. 169, 173.
  91. Dutton P.L., Petty K.M., Bonner H, S^v Morse S.D. Cytochrome C2 and reaction of Rhodopseudomonas sphaeroides Ga membranes.
  92. Extinction coefficients, content, half-reduction potentials, kinetics and electric field alterations. Biochim. Biophys. Acta, 1975, v. 387, P. 536−556.
  93. Dutton P.L., Prince R.C. Reaction center’driven cytochromes. interactions in electron and proton translocation and energy coupling. In: The Photosynthetic Bacteria (Clayton, R.K., Sistrom V.R., eds.), N.Y.: Plenum Press, 1978a, p. 525−570.
  94. Dutton P.L., Prince R.C. Equilibrium and disequilibriumin the ubiquinone-cytochrome b-cy oxidoreductase of Rhodopseudomonas sphaeroides. FEBS Lett., 1978b, v. 91, p. 15−20
  95. Dutton p.l., Prince R.G., Tiede D.M. The reaction center of photosynthetic bacteria. Photochem. Photobidl., 1978, v. 28, p. 939−949.
  96. Eisenbach M., Gutraan M. Dynamic control of the rate of reduction of the b-type cytochromes in submitichondrial particles.- Eur. J. Biochem., 1975, v. 52, p.107−116.
  97. Eisenberger P., Okamura M.Y., Feher G. The electronic structure of Fe^+ in reaction centers from Rhodopseudomonas sphaeroides. II. Extended X-ray fine structure studies. Biophys. J., 1982, v. 37, p. 523−538.
  98. Evans E.H., Crofts A.R. A thermodynamic characterization of the cytochromes of chromatophores of Rps. capsulata. Bio-chim. Biophys. Acta, 1974a, v.357, p.78−88.
  99. Evans E.H., Crofts A.R. In situ characterization of photo-synthetic electron flow in Rps.capsulata. Biochim. Biophys. Acta, 1974b, v. 357, p. 89-Ю2.
  100. Evans M.C.W., Rutherford A.W. Determination of the redox properties of the primary and secondary electron acceptors in the reaction center of Rhodopseudomonas sphaeroides.
  101. In: First european bioenergetic conference. Short reports. Bologna: Patron Editore, 1980, p. 33−3^.
  102. Futami A., Hurt E., Hauska G* Vectorial redox reactions of physiological quinones. I. Requirement of a minimum length of the isoprenoid side chain. Biochim. Biophys. Acta, 1979, v. 547, p. 583−596.
  103. Futami A., Hauska G. Vectorial redox reactions of physiological quinones. II. A study of transient semiquinone-formation. Biochim. Biophys. Acta, 1979, v. 547, p. 597−608.
  104. Gabellini N., Bowyer J.R., Hurt E., Melandri A., Hauska G. A cytochrome b/c, complex with ubiquinone-cytochrome ac~ tivity from Rhodopseudomonas sphaeroides Ga. Eur. J. Bioch., 1982, 126, p. 105−111.
  105. Gabellini N., Hauska G. Isolation of cytochrome b from the cytochrome bc^ complex of Rhodopseudomonas sphaeroides Ga. -FEBS Lett., 1983, v. 154, p. 171−174.
  106. Glaser E.G., Crofts A.R. A new electrogenic step in the ubi-quinol: cytochrome c^ oxidoreductase cpmplex of Rhodopseudomonas sphaeroides. Biochim. Biophys. Acta, 1984, v. 766, p. 322−333.
  107. Godin D.V., Schrier S.L. Mechanism of inactivation of erythrocyte membrane adenosine triphosphatase by carbodiimides. -Biochemistry, 1970, v. 9, p. 4068−4075.
  108. Gutman M. Electron flux through the mitichondrial ubiquinone. Biochim. Biophys. Acta, 1980, v. 594, p. 53−84.
  109. Groraet-Elhanan Z. Changes in the fluorescence of atebrin and of anilininaphtalene sulfonate reflecting two differentlight-induced processes in Rhodopseudomonas rubrum chro -matophores. Eur. J. Biochem., 1972, v. 25, p. 84−88.
  110. Hall R.L., Doorley P.F., Niederman R.A. Trans-membrane localization of reaction center proteins in Rhodopseudomonas sphaeroides chromatophores. Photochem. and Photobiol., 197? v. 28, p. 273−276.
  111. Hauska G. Plasto- and ubiquinone as translocators of electrons and protons throgh membranes. A facilitating role of the isoprenoid side chain. FEBS Lett., 1977, v. 79, p. 345−347.
  112. Hauska G., Trebst A. Proton translocation in chloroplasts. -In: Current topics in bioenergetics (Sanadi D.R., ed.), If.Y.: Acad. Press, 1977, v. 6, p. 151−220.
  113. Hauska G., Hurt E., Gabellini N., Lockau W. Comparative asi pects of quinole: cytochrome c/plastocyanin oxidoreductases.- Biochim. Biophys. Acta, 1983, v. 726, p. 97−133.
  114. Hoff A.J. Photooxidation of the reaction center chlorophylls.- In: Light reaction path of photosynthesis (Fong F.K., ed.). Berlin e.a., 1982, p. 80−151.
  115. Hosoi K., Soe G., Kakuno Т., Horio T. Effects of pH indicators on various activities of chromatophores of Rs. rubrum.-J. Biochem., 1975, v.78, p.1321−1346.
  116. Houslay M.D., Stanley K.K. Dynamics of biological membranes, — John Willey.- 1982.
  117. Hurt E., Hauska G. A cytochrome f/bg complex of five polypeptides with plastoquinol-plastocyanin-oxidoreductase activity from spinach chloroplasts. Europ. J. Biochem., 1981, 117, p. 591−599.
  118. Jackson J.В., Cogdell E.G., Crofts A.R. Some effects of o-phenatroline on electron transport in chromatophores from photosynthetic bacteria. Biochim. Biophys. Acta, 1973, v. 292, p. 218−225.
  119. Jackson J.В., Crofts A.R., von Stedingk L.-V. Ion-transport induced by light and antibiotics in chromatophores from Rhodospiriiium rubrum. Eur. 2 Г. Biochem., 1968, v. 6, p. 4154*
  120. Jackson J.В., Crofts A.R. Bromothymol blue and bromocrezol purple as indicators of pH-changes in chromatophores of Rs. rubrum. Eur. J. Biochem., 1969a, v. 10, p. 226−237.
  121. Jackson J.В., Crofts A.R. The high energy state in chromatophores from Rhodopseudomonas sphaeroides. FEBS Lett., 1969b v. 4, p. 185−189.
  122. Jackson J.В., Crofts A.R. The kinetics of light-induced ca-rotenoid changes in Rhodopseudomonas sphaeroides and their relation to electrical field generation across the chroma-tophore membrane. Eur. J. Biochem., 1971, v. 18, p.120−130.
  123. Kaufmann K.J., Dutton P.L., ITetzel T.L., Leigh J.S., Rent-zepis P.M. Picosecond kinetics of events leading to reaction centers bacteriochlorophyll oxidation. Science, 1975, v. 188, p. 1301−1304.
  124. Kihara Т., Chance. В. Cytochrome photooxidation at liquid nitrogen temperatures in photosynthetic bacteria. Biochim. Biophys. Acta, 1969, v. 189, p. 116−124.
  125. Kingsley P.В., Feigenson G. V/. 1H-NMR study of the location and motion of ubiquinones in perdeuterated phosphatidil -choline bilayers. Biochim. Biophys. Acta, 1981, v. 635, p. 602−618.
  126. Kleinfeld D., Okamura H.Y., Feher G. Temperature dependence of redox equilibrium between primary and secondary quinone acceptors in reaction centers of Rhodopseudomonas sphaeroides. Biophys. J., 1982, v.37, p.110 a.
  127. Kleinfeld D., Abresh E.G., Okamura M.Y., Feher G. A model for the damping of oscillations in the semiquinone absorption of reaction centers after successive light flashes. -Bioph. J., 1983, v. 41, p. 122a.
  128. Kleinfeld D., Okamura M.Y., Feher G. Charge recombinationkinetics in reaction centers with anthraquinone as theprimary acceptor: evidence for protonation accompaning theformation of’D+Q~ Biophys. J., 1984b, v. 45, p. 256a.a. —
  129. Knaff D.В.Reducing potentials and the pathway of NAD+ reduction. In- The photosynthetic bacteria (Clayton R.K., Sistrom W.R., eds.), tl.Y.: Plenum press, 1978, p. 525−571.
  130. Konstantinov A.A., Ruuge E.K. Semiquinone Q in the respiratory chain of electron transport particles. FEBS Lett., 1977, v. 81, p. 137−141.
  131. Kunz W.S., Konstantinov A. Energy-linked spectral shift offerrocytochrome b in beef heart submitоchondrial particles.-FEBS Lett., 1983, v.152, no 1, p. 53−56.
  132. Lam E., Malkin R. Construction of noncyclic electron flow from chloroplast photosystem II and mitochondrial cytochrome b-c, complex to cytochrome c. FEBS Lett., 1983, v. 152, p. 89−93.
  133. Lee C.P., Schatz G., Brnster L. Membrane bioenergeticsin honour of E. Racker). L. etc.: Addison-Wesley Publ. Co, 1979.
  134. Leight J.b., Dutton P.L. The primary electron acceptor in photosynthesis. Biochim. Biophys. Res. Commun., 1972, v. 46, p. 414−421.
  135. Loach P.A. Primary oxidation-reduction changes during photosynthesis in Rhodospirillum rubrum. Biochemistry, 1966, v. 5, P. 5*92−600.
  136. Mancino L.J., Dean D.P., Blankenship R.E. Kinetics and thermodynamics of the P870+Q~ P870+Q^ reaction in isolated reaction centers from the photosynthetic bacterium Rhodopseudomonas sphaeroides. Biochim. Biophys. Acta, 1984, v. 764, p. 46−54.
  137. Marinetti Т., Okamura M.Y., Feher G. Photoaffinity labelling of the quinone binding site in bacterial reaction centersof Rps. sphaeroides. Biophys. J., 1979, v. 25, p. 204a.
  138. Matsuura K., O’Keefe D.P., Dutton P.L. A reevaluation of the electrogenic reaction and proton translocation in the ubiquinol-cytochrome с oxidoreductase of Rhodopseudomonas sphaeroides. Biochim. Biophys. Acta, 1983, v. 722t p. 1222.
  139. Meinhardt S.W., Crofts A.R. Kinetic and thermodynamic resolution of cytochrome c^ and from Rhodopseudomonas sphaeroides. FEBS Lett., 1982a, v. 149, p. 223−227.
  140. Meinhardt S.W., Crofts A.R. The site and mechanism of action of myxothiasole as an inhibitor of electron transfer in Rhodopseudomonas sphaeroides. FEBS Lett., 1982b, v. 149, p. 217−222.
  141. Meinhardt S.W., Crofts A.R. The role of cytochrome bin the electron transfer chain of Thodopseudomonas sphaeroides. Biochim. Biophys. Acta, 1983, V. 723, p. 219−230.
  142. Biochemistry, 1980, v. 19, p., 1874−1881.
  143. Mitchell P. Coupling of phosphorylation to electron and hydrogen transfer by a chemiosmotic type of mechanism. -Nature, 1961, 191, p. 144−148.
  144. Mitchell P.-Chemiosmotic coupling in oxidative and photosyn-, thetic phosphorylation. Biol. Rev., 1966, p. 445−502.
  145. Mitchell P., Moyle J., Smith L. Bromthymol blue as a pH-indicator in mitochondrial suspensions. Eur. J. Biochem., 1968, v. 4, p. 9−19.
  146. Mitchell P. Protonmotive function of cytochrome systems. -In: Electron transfer chains and oxidative phosphorylation (QuagliariellolE. et al.^eds.). Amsterdam etc.: North Holland Publ. Co, 1975, P. 305−316.
  147. Mitchell P. Possible molecular mechanisms of the proton-motive function of cytochrome systems. J. Theor. Biol., 1976, v. 62, p. 327−367.
  148. Murthy C.S.H.N. Inhibitors of electron fow: Photosynthesis.-J. of Sci. and Industr. Research, 1981, v. 40, p. 783−794.
  149. Nelson N., Neumann J. Isolation of a cytochrome bg-f particle from chloroplasts. J. Biol. Chem., 1972, v. 247, p. 18 171 824.
  150. Neufang H., Miiller H., Knobloch K. On the quantitation of bacteriochlorophyll in chromatophore suspensions from purple bacteria. Biochim. Biophys. Acta, 1982, v. 681, p. 327 329.
  151. Nishimura M. The sizes of the photosynthetic energy transducing units in purple bacteria determined by single flash yield, titration by antibiotics and carotenoid absorption bandshift. — Biochim. Biophys. Acta, 1970, v. 197, p. 69−77.
  152. Oettmeier V/., Grewe R, Inhibition of photosynthetic electron transport by azaphenanthrenes. Z. Naturf. Teil C., 1974, v. 29, p.545−551.
  153. Okamura M.Y., Abresh E.G., Isaacson R.A., Feher G. Characterization of reaction centers, containing Mn or Zn in place of Fe. Biophys. J., 1984, v. 45, no 2, p. 257a.
  154. O’Keefe D.P., Dutton P.L. Cytochrome b oxidation and reduction reactions in the ubiquinone-cytochrome bc2 oxido-. reductase from Rhodopseudomonas sphaeroides. Biochim. Biophys. Acta, 1981, v. 655, p. 149−166.
  155. O’Keefe D.P., Prince R.C., Dutton P.L. The interaction of reaction center secondary quinone with ubisemiquinone-cy-tochrome o.^ oxidoreductase in Rhodopseudomonas sphaeroides chromatophores. Biochim. Biophys. Acta, 1981, v. 637, p. 512−522.
  156. Oleskin A.V., Samuilov V.D. Cytochrome b^Q as a proton carrier in the photosynthetic redox chain of purple bacteria. J. of Bioenerg. and Biomembr., 1983, v. 15, p. 167−177.
  157. Ormerod J.G., Gest H. Hydrogen photosynthesis and alternative metabolic pathways in photosynthetic bacteria. Вас. Rev., 1962, 26, p. 51−66.
  158. Overfieid R.E., V/raight C.A., DeVault D. Microsecond photo-oxidation kinetics o? cytochrome c,^ from Rhodopseudomonas sphaeroides in vivo and solution studies. FEBS Lett., 1979, v. 105, p. 137−142.
  159. Overfieid R.E., V/raight C.A. Oxidation of cytochromes с and C2 by bacterial photosynthetic reaction centers in phospholipid vesicles. 1. Studies with neutral membranes. -Biochemistry, 1980a, v.19, p. 3322−3327.
  160. Overfield R.E., Wraight С.A. Oxidation of cytochrome с and C? by bacterial photosynthetic reaction centers in phospholipid vesicles. 2. Studies with negative membranes. Biochemistry, 1980b, v. 19, p. 3328−3334.
  161. Papa S., Lorusso M., Boffoli D., Bellomo E. Kedox-linked proton translocation in the b-c^ complex from beef-heart mitochondria reconstituted into phospholipid vesicles. -Eur. J. Biochem., 1983, v. 137, p. 405−412.
  162. Parson W.W. The reaction between primary and secondary electron acceptors in bacterial photosynthesis. Biochim. Biophys. Acta, 1969, v. 189, p. 384−396.
  163. Parson W.W., Case G.D. In Chromatium, a single photochemical reaction center oxidised both cytochrome and cytochrome Biochim. Biophys. Acta, 1970, v. 205, p. 232−245.
  164. Parson Vf. Y/., Cogdell R.J. The primary photochemical reac-' tion of bacterial photosynthesis. Biochim. Biophys. Acta, 1975, v. 416, p. 105−149.
  165. Patfson W.W. Quinone as secondary electron acceptors. In: The Photosythetic Bacteria (Clayton R.K., Sistrom W.R., eds.). N.Y.: Plenum Press, 1978, p- 455−469.
  166. Pellin M.J., Wraight C.A., Kaufmann K.J. Modulation of the primary electron transfer rate in photosynthetic reaction «centers by reduction of a secondary acceptor. Biophys. J., 1978, v. 24, p. 561−369.
  167. Peters J., Welte W., Drews G. Topographical relationshipsof polipeptides in the photosynthetic membrane of Rhodopseudomonas viridis investigated by reversible chemical cross*linking. -FEBS Lett., 1984, v. 171, p.267−270.
  168. Petty K.M., Dutton P.L. Properties of the flash-induced pro*, — ton binding reaction of Rps. sphaeroides membranes: A functional pE on the ubisemiquinonB? Arch. Biochem. Biophys., 1976a, v. 172, p. 335−345.
  169. Eetty K.M., Dutton P.L. Ubiquinone-cytochrome b electronand proton transfer: A functional pK on cytochrome b^ in
  170. Rps. sphaeroides membranes. Arch. Biochem. Biophys., 1976b, v. 172, p. 346−353. ф i
  171. Petty K.M., Jackson J.В., Dutton P.L. Kinetics and stoichio-metry of proton binding in Rhodopseudomonas sphaeroides chromatophores. FEBS Lett., 1977, v. 84, p. 299−303.
  172. Petty K.M., Jackson J.B. Correlation between ATP synthesis and the decay of the carotenoid bandshift after single flash activation of chromatophores from Rhodopseudomonas capsulata. Biochim. Biophys. Acta, 1979, v. 547, p. 463 473.
  173. Pototsky N.Ya., Reraennikov V.G., Kotova E.A., Samuilov V.D. The inhibition of photosynthetic function by dicyclohexyl-carbodiimide. Biochim. Biophys. Acta, 1981, v. 637, p. 360−373.
  174. Prince R.C., Leigh J.S., Dutton P.L. An ESR characterization of Rps. capsulata. Biochim. Soc. Trans., 1974, v. 2, p. 950−953.
  175. Prince R.O., Baccarini-Melandri A., Hauska Or.A. Assymetry of an energy transducing membrane: The location of cytochrome C? in Rhodopseudomonas sphaeroides and Rhodopseudomonas capsulata. Biochim. Biophys. Acta, 1975a, v. 387, p. 212 227.
  176. Prince R.C., Dutton P.L. The primary acceptor of bacterial photosynthesis: its operating midpoint potential? Arch. Biochem. Biophys., 1976, v. 172, p. 329−334.
  177. Prince R.C., Dutton P.L. Protonation and reducing potential of the primary electron acceptor. In: The Photosynthetic Bacteria (Clayton R.K., Sistrom W.R., eds»). U.Y.: Academic Press, 1978, p. 439−453.
  178. Prince R.6., Linkletter S.J.G., Dutton P.L. The thermodynamic properties of some commonly used oxidation-reduction mediator inhibitors and dyes, as determined by polarography. Biochim Biophys. Acta, v. 635, 1981, p. 132−148.
  179. Prince R.G. The location, orientation and stoichiometry of the Rieske iron-sulphur cluster in membranes from Rhodopseudomonas sphaeroides. Biochim. Biophys. Acta, 1983, v. 723, p. 133−138.
  180. Prince R.C., Dutton P.L., Bruce J.K. Electrochemistry of ubiquinones and plastoquinones in aprobic solvents. FEBS Lett., 1983* v. 160, p. 273−276.
  181. Ramirez-Ponce M.P., Ginenez-Gallego G., Ramirez J.M. A specific role for rhodoquinone in the photosynthetic electron-transfer system of Rhodospirillum rubrum. FEBS Lett., 1980, v. 114, p. 319−322.
  182. Redfearn E.R., Pumphrey A.M. Oxidation-reduction levels of ubiquinone (Coenzyme Q) in different metabolic states of rat liver mitochondria. Biochem. Biophys. ReSa, Commun., 1960, v. 3, p. 650−653.
  183. Rich P.R. A generalised model for the equilibration of quinone pools with their biological donors and acceptors in membrane bound electron transfer chains. — FEBS Lett., 1981, v. 130, p. 173−178.
  184. Rich P.R. Electron and proton transfers through quinones and cytochrome be complexes. Biochim. Biophys. Acta, 1984, v. 768, p. 53−79.
  185. Rieske J.S. Composition, structure and function of complex III of the respiratory chain. Biochim. Biophys. Acta, 1976, v. 456, p. 195−247.
  186. Ritchie R.J. A critical assessment of the use of lipophilic cations as membrane. potential probes. Progr. Biophys. and Kol. Biol., 1984, v. 43, p. 1−32.
  187. Robinson H.H., Crofts A.R. Kinetics of the oxidation-reduction reactions of the photosystem II quinone acceptorоcomplex, and the pathway for deactivation. FEBS Lett., 1983, v. 153, p. 221−226.
  188. Rockley M.G.Windsor M.W., Cogdell R.J., Parson W.W. Picosecond detection of an intermediate in the photochemical у reaction of bacterial photosynthesis.- Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1975, v.72no. 6, p.2251 2255.
  189. Rubin A.B. Picosecond fluorescence and electron transfer in primary photosynthetic processes. Photochem. and Photobiol. 1978, v.28, p. 1021−1028.
  190. Rutherford A.W., Evans M.C.W. A high potential semiquinoniron type EPR signal in Rhodopseudomonas viridis." — FEBS Lett 1979 a, v.100, p.305−308.
  191. Rutherford A.W., Evans M.C.W. The high potential semiquinone iron signal in Rhodopseudomonas viridis is the specific qui-none secondary electron acceptor in the photosynthetic reac-ction centre. FEBS Lett., 1979 b, v.104, p.227−230.
  192. Rutherford A.W., Evans M.C.W. Direct measurement of the redox potential of the primary and secondary quinone electrone acceptors in Rhodopseudomonas Sphaeroides (wild type) by EPR spectrometry. FEBS Lett., 1980, 110, p. 257−262.
  193. Schafer G., Klingenberg M. Energy conservation in biological membranes. B.etc.: Spring.-Verl., 1978.
  194. Shopes R.J., Wraight C.A. A pH-dependent midpoint potential for the secondary quinone acceptor of Rp. viridis. -Biophys. J., 1984, v. 45, p. 257a.
  195. Shuvalov V.A., Klevanik A.V. The study of the state CP870+ P800~. in bacterial reaction centers by selective picosecond and low-temperature spectroscopies. FEBS Lett., 1983, v. 160, p. 51−55.
  196. Skulachev V.P., Hinkle P.C. Chemiosmotic proton circuits in bioligical membranes. L.etc.: Addison-Wesley Publ. Co, 1981. .
  197. Slooten L. Electron acceptors in reaction center preparations from photosynthetic bacteria. Biochim. Biophys. Acta, 1972, v. 275, P. 208−218.
  198. Snozzi M.S., Crofts A.R. Diffusion controlled rates in bacterial photosynthetic electron transport as studied by fusion of chromatophores with liposomes.- Abstr. 6th1.t. Congr. on Photosynthesis. Brussel, 1985, v. 2, p. 92.
  199. Sutton M.R., Rosen D., Feher G., Steiner L.A. Amino-terminal sequences of the M, and H subunits of reaction centers from the photosynthetic bacteria Rhodopseudomonas sphaeroides R-26. Biochemistry, 1982, v. 21, p. 3842−3849.
  200. Takamiya K. Inhibitory effects of N, N!-dicyclohexylcarbodi-imide on reduction of cytochrome b^gQ and stoichiometry of the reduction in Chromatium chromatophores. Plant and Cell Physiol., 1982, v. 23, p. 699−702. .
  201. Takamiya K., Doi M., Okumatsu H. Isolation and purification of a ubiquinone-cytochrome bc^ complex from a photosynthetic bacteria Rhodopseudomonas sphaeroides. Plant and Cell Physiol., 1982, v. 23, no 6, p. 987−997.
  202. Takemoto J., Bachman R.C. Orientation of chromatophoresand spheroplasts-derived membrane vesicles of Rps. sphaeroid des: analysis by localization of enzyme activities. -Arch. Biochem. Biophys., 1979, v. 526−534.
  203. Theiler R., Suter P., Zuber H. N-terminal sequences of sub-units L and M of the photosynthetic reaction center from Rhodospirillum rubrum G-9+. Hoppe-Seyler's Z. Physiol. Chem., 198.3, Bd. 364, s. 1765−1776.
  204. Tiemann R., Renger C., Graber P., Witt H.T., The plastoqui-none pool as possible hydrogen pump in photosynthesis. -Biochim. Biophys. Acta, 1979, v. 546, p. 498−519.
  205. Valkirs G., Feher G. Localization of reaction center protein in spheroplasts from Rhodopseudomonas sphaeroides by ferritin labeling. Biophys., 1981, v.33, p. 18a.
  206. Van der «wal H.N., Van Grondelle R. Plash-induced electron transport in b- and c-type cytochromes in Rhodospirillum rubrum. Evidence for a Q-cycle. Biochim. Biophys. Acta, 1983, v. 725, p. 94−103.
  207. Vermeglio A. Secondary election transfer in reaction center of Rhodopseudomonas sphaeroides. Out-of-phase of ubisemiqui-none and fully reduced ubiquinone, Biochim. Biophys. Acta, 1977, v. 459, p.516−524.
  208. Vermeglio A., Clayton R.K. Kinetics of electron transfer between the primary and secondary electron acceptor in reaction centers from Rhodopseudomonas sphaeroides. -Biochim. Biophys. Acta, 1977, v. 461, p. 159−165.
  209. Vermeglio A., Martinet Т., Clayton R.K. Mode of inhibition < of electron transport by orthophenanthroline in chromatophores and reaction centers of Rhodopseudomonas sphaeroides, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1980, v. 77, p. 1809−1813.
  210. Vermeglio A., Joliot P. Light-induced absorption changes in intact cells of Rhodopseudomonas sphaeroides. Evidence for interaction between photоsynthetic and respiratory electron transfer chains. Biochim. Biophys. Acta, 1984, v. 764, p. 226−232.
  211. Westerhoff H.V., Helgerson S.L., Theg S.K., van Kooten 0., Ttfikstrom M., Skulachev V.P., Dancshazy Zs. The present state of the chemiosmotic coupling theory. — Acta Biochim. et Biophys. Acad. Sci. Hung., 1983, v. 18, p. 125−149.
  212. Wiemken V., Bachofen R. Probing the smallest functional unit of the reaction center of Rhodospirillum rubrum G-9 with proteinases. FEBS Lett., 1984, v. 166, p. 155−159.
  213. Wikstrom M., Krab K., Saraste M. Proton translocation cytochrome complexes. Ann. Rev. Biochem., 1981, v. § 0, p. 623−655.
  214. YJilliams J.G., Steiner L.A., Ogden R.G., Simon M.I., Feher 6. Primary structure of the M subunit of the reaction center from Rhodopseudomonas sphaeroides. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1983, v. 80, p. 6505−6509.
  215. Wilson D.F., Eresinska M., Ohnishi Т., Dutton P.L. Energy relationship between redox changes and phosphorilation in mitochondria. Biochem. and Bioenegetics, 197^, v. 1, p. 3−13.
  216. Wraight C.A., Clayton R.K. The absolute quantum efficiency of bacteriochlorophyll photooxidation in reaction centers of Rps. sphaeroides. Biochim. Biophys. Acta, 1973, v. 333p. 246−260.
  217. Wraight С.A. Electron Acceptors of photosynthetic bacterial reaction centers. Direct obsevation of oscillatory behaviour suggesting two closely equivalent ubiquinons. -Biochim. Biophys. Acta, 1977,59, p. 529−531.
  218. Wraight C.A. Involvement of the protein in redox-coupled protoriation events of the quinone-acceptor complex- dn bacterial photosynthetic reaction centers. In: Frontiers of Biological energetics. N.Y.: Acad. Press, 1978a, v. 1, p. 218−225.
  219. Wraight C.A. Iron-quinone interactions in the electron acceptor region of bacterial phptоsynthetic reaction centers. FEBS Lett., 1978b, v. 93, p. 283−288.
  220. Wraight C.A., Cogdell R.J., Chance B. Ion’transport and electrochemical gradients in photosynthetic bacteria.1.: The Photosynthetic Bacteria (Clayton R.K., Sistrom W.R., eds.). N.Y.: Plenum Press, 1978, p. 471−511.
  221. Wraight C.A., Stein R. R, Redox equilibrium in the acceptor quinone complex of isolated reaction centers and the mode of action of o-phenanthroline. FEBS Lett., 1980, v. 113, p. 73−77.
  222. Wraight C.A. Oxidation-reduction physical chemistry of-the acceptor quinone complex in bacterial photosynthetic regcctio centere: evidence for a new model of herbicide activity.1.r. J. of Chemistry, 1981, v. 21, p. 348−354.
  223. Wraight C. A, The involvement of stable semiquinones in the two-electron gates of plant and bacterial photosynthesis. -In: Functions of quinones in energy conserving systems (Trumpower B.L., ed.). N.Y.: Acad. Press, 1982, p. 181−197.
  224. V/raight C.A. Turnover and binding of the secondary quinone in reaction centers. In: Abstr. 6th Int. Congr. on Photosynthesis. — Brussel, 1983, v. 2, p. 33.
  225. Yu C.-A., Yu L. Ubiquinone-binding proteins. Biochim. Biophys. Acta, 1981, v. 639, p. 99−128.
  226. Yu L., Yu C.-A. Isolation and properties of cytochrome b-c^ complex from Rhodopseudomonas Sphaeroides. Biochim. Biophyg
  227. Acta, 1982, v. 108, p. 1285−1292.
  228. Youvan D.C., Alberti M., Begushh H., Bylina E.J., Hearst J.E. Reaction center and light-harvesting I genes from Rhodospeudomonas capsulata .
  229. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1984, v. 81, p. 189 192.
  230. Я также выражаю сердечную признательность Екатерине Васильевне Следь и Валерии Николаевне Федосовой за огромную помощь в оформлении диссертационной работы.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!