Теоретические и практические аспекты создания комбинированных мясных продуктов на основе образования комплексов мясными и растительными белками

ВЫВОДЫ.

1. Установлено, что обработка I IS глобулинов сои и гороха при температуре 70 °C, 85 °C и 93 °C является малоэффективной с точки зрения образования комплексов миозином и растительным белком. При этом, даже при температуре 93 °C, около 60% IIS глобулина остается в нативном состоянии, и не способно к комплексообразованию.

2. Определены и научно обоснованы условия эффективного комплексообразования миозином мяса и IIS глобулинами гороха или сои в разбавленных растворах, а также в системах тонкоизмельченного мяса и промышленных препаратов растительных белков при 18 ±.

2 °C. Установлено, что для образования комплекса между растительным и мясным белком необходимо водную суспензию соевого препарата обработать 0,5 М раствором соляной кислоты и фосфатным буфером, содержащим хлорид натрия. Полученную суспензию следует нейтрализовать щелочью до реакции среды рН=7,2, а затем смешать в равных концентрациях по белку (в пересчете на IIS глобулин и миозин) с раствором миозина или с мясным гомогенатом.

3. Доказано, на примере IIS глобулинов сои и гороха, что выбранные условия комплексообразования можно использовать для гомологичных белков различных бобовых растений.

4. Показана возможность использования разработанного способа модификации коммерческих препаратов растительных белков в промышленных условиях при производстве вареных колбас.

5. На основе экспериментальных данных сделана сравнительная характеристика физико-химических, структурно-механических и органо-лептических показателей вареных колбас, выработанных с использованием гидратированного изолята сои и белка, подвергнутого кислотной обработке. Установлено, что предварительная кислотная обработка соевого изолята обеспечивает образование комплексов животным и растительным белком и способствует получению продуктов более высокого качества по сравнению с изделиями, выработанными с использованием гидратированного соевого белка, а также позволяет увеличить выход вареных колбас не менее чем на 2%.

6. На основании выполненных теоретических и экспериментальных исследований разработана технология кислотной модификации соевых изолятов с целью получения комплексов мясных и растительных белков при производстве вареных колбасных продуктов с высокими пищевыми свойствами. Разработана и утверждена «Технологическая.

135 инструкция по производству модифицированного кислотой соевого белка" .

7. Разработано и утверждено «Изменение № 1 к технологической инструкции по производству колбасы вареной южной». Расчетный экономический эффект от внедрения технологии вареной колбасы с применением комплексов мясных и растительных белков составит 424 руб. на 1 т готового продукта.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

.

В данной работе исследована возможность комплексообразования IIS глобулинами растительных белков (сои и гороха) и миозином мяса на уровне их макромолекул в разбавленных растворах, а также в мясных системах тонкого измельчения. Исследования были выполнены на примере IIS глобулинов бобов сои — глицинина и гороха — легумина, а также на примере коммерческих препаратов соевых белков. Однако, эти результаты могут быть использованы при разработке режимов регулирования функциональных свойств IIS белков семян других масличных и бобовых культур вследствие их гомологичности.

Результаты исследований были использованы при проведении выработки вареных колбас в производственных условиях. Анализ показателей качества опытной продукции, выработанной с использованием процесса комплексообразования свидетельствует о возможности применения данного способа модифицирования растительного белка в промышленности.

1. Борисова М. А., Даниленко А. Н. Исследования степени нативности белков в продуктах из сои. Мясная индустрия. 1988. № 3, с. 45 -46.

2. Велын У., Шторх Ф.

Введение

в цитологию и гистологию животных. 1976.-М.: «Мир» .

3. Волкова О. В., Елецкий Ю. К. Основы гистологии с гистологической техникой. 1982. М.: «Медицина» .

4. Журавская Н. К., Алехина JI.T., Отряшенкова JI.M. Исследование и контроль качества мяса и мясопродуктов. 1985. М.: Агропромиз-дат. 296 с.

5. Косой В. Д. Научные основы совершенствования и оптимизации производства вареных колбас методом инженерной реологии, Диссертация на соис. уч. степ. докт. техн. наук. 1984. — М.: МТИММП. 541 с.

6. Кузьмина 3., Емельянова Н. Использование соевых белков при выработке колбасных изделий и полуфабрикатов. Мясная индустрия СССР. 1978.-№ 10, с. 17−18.

7. Лилли Р. Патогистологическая техника и практическая гистохимия. 1969.-М.: «Мир» .

8. Липатов H.H., Сизых Е. В., Щербинин A.A. Изучение структурно-механических свойств сырья, продукции и вспомогательных материалов мясной и молочной промышленности на универсальной испытательной машине «ИНСТРОН-1122». Методическое пособие. 1990.-М.: 26 с.

9. Логинов A.C., Аруин Л. И. Клиническая морфология печени. 1985;М.: «Медицина» .

10. Меркулов Г. А. Курс патологической техники. 1969. Л.: Медицина, с. 156- 168.

11. Михайловский B.C. Качество вареных колбас и рубленых полуфабрикатов с белковыми добавками животного и растительного происхождения. Сб. Ассортимент и качество товаров. Киев. 1979. с. 128 — 133.

12. Михайловский B.C. Минеральный состав вареных колбас с белковыми добавками растительного и животного происхождения. Сб. Повышение качества товаров и совершенствование способов их хранения и доставки. Киев. 1983. с. 70 91.

13. Мицык В. Е. и др. Мясные продукты с использованием белков растительного происхождения. Киев. 1980. с. 41.

14. Остерман Л. А. Хроматография белков и нуклеиноых кислот. 1985. -М.: Наука. 536 с.

15. Пантелеева Н. С. Миозин (180-обмен и фосфорилирование). 1975. -Л.: Изд-во ЛГУ. с. 34 83.

16. Поглазов Б. Ф., Левицкий Д. И. Миозин и биологическая подвижность. 1982. -М.: Наука. 160 с.

17. Под ред. Магихина Ю. А. Реометрия пищевого сырья и продуктов. Справочник. 1982. -М.: Агропромиздат. с. 78 134. Под ред. Микулович Т. П. /Пер. с фр. Долгополова В. Г. Растительный белок. 1991. — М.: Агропромиздат. 684 с.

18. Покровский A.A., Ертанов И. Д. Атакуемость белков пищевых продуктов протеолитическими ферментами in vitro. Вопросы питания. 1965. -№ 3, с. 38 -44.

19. Рокитский П. Ф. Биологическая статистика. 1967. -Минск: Высшая школа. ?00 с.

20. Ромейс Б. Микроскопическая техника. 1953;М.: И.-Л. Салаватулина P.M., Любченко В. И. Использование растительных белков в колбасном производстве. 1982. М.: ЦНИИТЭИ мясомол-пром. 26 с.

21. Тартаковский А. Д. Выделение и характеристика миофибриллярных белков. В кн.: Биофизичесие и биохимические методы исследования мышечных белков. Под ред. Г. Р. Иваницкого. 1978. Л.: Наука, с. 55 -74.

22. Толстогузов В. Б. Новые формы белковой пищи (Технологические проблемы и перспективы производства). 1987. М.: Агропромиздат. 303 с.

23. Adler-Nissen S., Olsen Y.S. The influence of peptide chain length on taste and functional properties of enzymatically modified soy protein. American Chem. Soc. ACS Symp. Ser. 1979. v. 92, p. 125 146.

24. Acton J.C., Dick R.L. In Proceedings of 37th Annual Reciprocal Meat Conference. National Live Stock and Meat Board, Chicago, 111., 1984. p. 36.

25. Acton J.C., Ziegler G.R., Burge D.L.Jr. Functionality of muscle constituents in the processing of comminuted meat products. CRC Crit. Rev. Food Sci. Nutr., 1983. -18, p. 99.

26. Arntfield S.D., Murray E.D. The influence of processing parameters on food protein functionality. 1 Differential scanning calorimetry as an indicator of protein denaturation. Can. Inst. Food Sci. Technol. J. 1981. 14, p. 289−294.

27. Asghar A., Samejima K., Yasui T. Functionality of muscle proteins in gelation mechanisms of structured meat products. CRC Crit. Rev. Food Sci. Nutr., 1985.-22, p. 27−106.

28. Babajimopoulos M., Damodaran S, Rizvi S.S.H., Kinsella J.E. Effects of various anions on the rheological and gelling behavior of soy proteins: Thermodynamic observations. J. Agric Food Chem., 1983. 31, p. 1270 -1275.

29. Badley R.A., Atkinson D., Hauser H., Oldani D., Green J.P., Stubbs J.M. The structure, physical properties of the soybean protein glycinin. Bio-chim. Biophys. Acta. 1975. 412, p. 214 — 228.

30. Boulter D. Protein composition of grains of the leguminosae. In: Bodwell C.E., Petit L. Plant proteins for human foods, Martinus Nijhoff. 1983. p. 43−48.

31. Catsimpoolas N., Ekenstam C. Isolation of a, p, y conglycinins. Arch. Biochem. Biophys., 1969. -129, p. 490 497.

32. Catsimpoolas N., Funk S.K., Meyer E.W. Thermal aggregation of glycinin subunits. Cereal Chem., 1970. 47, p. 331.

33. Catsimpoolas N., Kenney J.A., Meyer E.W., Szuhaj B.P. Molecular weight and amino acid composition of glycinin subunits. J. Sci. Food Agric., 1971.-22, p. 448−450.

34. Circle S., Johnson D.W. Edible isolated soybean protein. Processed plant protein foodstuffs. Ed. By A.M. Altschul. — New York. 1958. p. 399 -418.

35. Circle S., Meyer W., Whitney R.W. Rheology of soy protein dispersions. Effect of heat and other factors on gelation. Cereal Chem., 1964. 41, p. 157−172.

36. Dellmann H.-D. Textbook of veterinary histology. Philadelphia. Lea & Fabiger. 1993.

37. Deng J., Toledo R.T., Lillard D.A. Effect of temperature and pH on protein-protein interaction in actomyosin solutions. J. Food Sei., 1976. 41, p. 273 — 277.

38. Derbyshire E., Wright D.J., Boulter D. Legumin and vicilin, storage proteins of legume seeds. Phytochemistry, 1976. -15, p. 2 34. Draper M., Catsimpoolas N. Disulfide and sulfhydryl groups in glycinin. Cereal Chem., 1978. — 55, № 1, p. 16 — 23.

39. Elliott A., Offer G. Shape and flexibility of the myosin molecule. J. Mol. Biol., 1978.-vol. 123, № 4, p. 505−519.

40. Flory P.J. Introductory lecture. In: Gells and gelling processes. Faraday Discuss. Chem. Soc., 1974. 57, p. 7.iL.

41. Foegeding E.A., Allen C.E., Dayton W.R. In Proceedings of 36 Annual Reciprocal Meat Conference. National Live Stock and Meat Board, Chicago, 111., 1983. p. 190.

42. Foegeding E.A., Lanier T.C. The. contribution of nonmuscle proteins to texture of gelled muscle protein foods. In Protein Quality and the Effects of Processing. Edited by R.D. Philips, J.W. Finley. Marcel Dekker, Inc., 1989. p. 331 -343.

43. Godfrey I.F., Harrington W.F. Self-association in the myosin system at high ionic strength. II. Evidence for presence of a monomer-dimer equilibrium. Biochemistry. 1970. — vol. 9, № 4, p. 894 — 908.

44. Goll D.E., Robson R. M., Stromer M. H. Sceletal muscle nervous system, temperature regulation and special senses. / Sceletal muscle/ Myology, 1986. p. 548−580.

45. Haga S. Studies on the heat-induced gelation of myofibrillar proteins and/or soybean protein. Bull, of the Fac. Of Agr., Miyazaki Univ., 1985. -Vol. 32, No. 1.

46. Hamm R., Hofmann K. Nature. 1965. 207, p. 1269. Harrington W.F., Burke M. Geometry of the myosin dimer in highsalt media. I. Association behavior of rod segments from myosin. — Biochemistry, 1972. — vol. 11, № 8, p. 1448 — 1455.

47. Hashizume K., Watanabe T. Influence of heating temperature on conformational changes of soybean proteins. Agric. Biol. Chem. 1979. 43, p. 683.145.

48. Hashizume K., Nakamura N, Watanabe T. Influence of ionic strength on conformational changes of soybean proteins caused by heating and relationship of its conformational changes on gel formation. Agric. Biol. Chem. 1975. -V. 39, p. 1339 1347.

49. Hermansson A.-M. Physico-chemical aspects of soy proteins structure formation. J. Text. Stud., 1978. 9, p. 33−58.

50. Hermansson A.-M. In Functionality and Protein Structure. Editor A. Pour-El. ACS Symposium Series No. 92, Am. Chem. Soc., Washington, DC, 1979. p. 81.

51. Hermansson A.-M. Methods of studying functional characteristic of vegetable proteins. J. of American Oil Chem. Society. 1979a. 56, № 3, p. 272−279.

52. Hermansson A.-M. J. Sci. Food Agric., 1985. 36, p. 822.

53. Huxley H.E. Electron micrograph studies on the structure of natural and synthetic filaments from striated muscle. J. Mol. Biol., 1963. 7, p. 281 -308.

54. Ishioroshi M., Samejima K., Yasui T. Further studies on the roles of the head and tail regions of the myosin molecule in heat-induced gelation. J. Food Sci., 1982. 47, p. 114 — 120.

55. Ishioroshi M., Samejima K., Yasui T. Heat-induced gelation of myosin: factors of pH and salt concentrations. J. Food Sci. 1979. 44, p. 1280.

56. Itzhaki R.F., Gill D.M. A Micro-Biuret Method for Estimating Proteins. Analyt. Biochem. 1964. 9, p. 401 — 110.

57. Johnson P., Richards E.G. The study of legumin by depolarization of fluorescence and other physicochemical methods. Arch. Biochem. Biophys., 1962.-97, p. 260−276.

58. Joung V.R. et al. Soybean protein in human nutrition. J. of American Oil Chem. Society. 1979. -56, p. 110 120.146.

59. Kaminer B., Bell A.L. Myosin filamentogenesis: effects of pH and ionic concentration. J. Mol. Biol., 1966. 20, p. 391.

60. Kaminer B., Szonyi E., Belcher C.D. «Hybrid» myosin filaments from smooth and striated muscle. J. Mol. Biol., 1976. -100, p. 379 386.

61. Kato A., Osako Y., Matsudomi N., Kobayashi K. Changes in the emulsifying and foaming properties of proteins during heat denaturation. Agric. Biol. Chem. 1983. v. 47, p. 33 — 37.

62. Kato A., Tsutsuri N., Matsudomi N. et al., Agric. Biol. Chem. 1981. v. 45, p. 2755−2760.

63. Kinsella J.E. Functional properties of proteins in foods: A survey CRC Crit. Rev. Food Sci. Nutr., 1976. 7, p. 214 — 280.

64. Kinsella J.E. Functional properties of soy proteins. J. Am. Oil Chem. Soc. 1979.-V. 56, p. 242−258.

65. Kinsella J.E., Shetty K.J. Chemical modification for improving functional properties of plant and yeast proteins. Am. Chem. Soc. ACS Symp. Ser. 1979.-v. 92, p. 37−63.

66. Kitamura K., Takagi T., Shibasaki K. Subunit structure of soybean 11 S globulin. Agr. Biol. Chem., 1976. 40, № 9, p. 1083 1085.

67. Kominz D.R., Mitchell E.R. The papain digestion of skeletal myosin A. -Biochemistry. 1965. vol. 4, № 11, p. 2373 — 2382.

68. Koretz J.F. Effects of C-protein on synthetic myosin filaments structure. Biophys. J., 1979.-27, p. 433−446.

69. Koshiyama I. Chemical and physical properties of a 7S protein in soybean globulins. Cereal Chem., 1968. 45, p. 394 — 404.

70. Koshiyama I., Fukushima D. Physico chemical studies on the 1 IS globulin in soybean seeds: size and shape determination of the molecule. Int. J. Peptide protein Res., 1976a. 8, p. 283 — 289.

71. Laemmli U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature. 1970. 227, p. 680 — 685.147.

72. Liener I.E. Legume toxins in relation to protein digestibility a review. J. FoodSci. 1976.-v. 44, p. 1076- 1081.

73. Lin M.I., Humbert E.S. Certain Functional Properties of Meat Products. J. FoodSci, 1974.-39, p. 368.

74. Liu Y. M, Lin M. I, Lanier T.C. Thermal denaturation and aggregation of actimyosin from Atlantic croaker. J. Food Sci, 1982. 47, p. 1916 — 1920.

75. Lowey S, Cohen C. Studies on the structure of myosin. J. Mol. Biol, 1962. — vol. 4, № 4, p. 293 — 308.

76. Lowey S, Goldstein L. Proteolytic degradation of myosin and meromyos-ins by water-insoluble polyanionic derivative of trypsin. J. Mol. Biol, 1967. — vol. 23, № 2, p. 287 — 307.

77. Lowey S, Slayter H. S, Weeds A. G, Baker H. Substructure of the myosin molecule. I. Subfragments of myosin by enzymic degradation. J. Mol. Biol, 1969. — vol. 42, № 1, p. 1 — 29.

78. Lowry O.H. et al, J. Biol. Chem, 1951. v. 193, p. 265.

79. Martensson P. Variation in legumin: vicilin ratio between and within cul-tivars of Vicia Faba L. var. minor. In: Bond D.A. Vicia faba: feeding value processing and viruses, Martinus Nijhoff Publishers, 1979. p. 159 -168.

80. Martinez W.H. The importance of functionality of vegetable protein in foods. Soy Proteins and Human Nutrition. Ed. by H.L. Wilcke, D.T. Hopkins, D.H. Waggle. New York. 1979. p. 53 — 77.

81. Middlebrook W.R. Individuality of the meromyosine. Science. 1959. -vol. 130, № 3376, p. 621−622.

82. Montejano J. G, Hamann D. D, Lanier T.C. Final strength and rheological changes during processing of thermally induced fish muscle gels. J. Rheol, 1983.-27, p. 557.148.

83. Montejano J.G., Hamann D.D., Lanier T.C. Thermally induced gelation of selected comminuted muscle systems rheological changes during processing, final strength and microstructure. J. Food Sci., 1984. — 49, p. 1496- 1505.

84. Moreira M.A., Hermodson M.A., Larkins B.A., Nielsen N.C. Comparison of the primary structure of the acidic polypeptides of glycinin. Arch. Bio-chem. Biophys., 1981. 210, № 2, p. 633 — 642.

85. Moreira M.A., Hermodson M.A., Larkins B.A., Nielsen N.C. Partial characterization of the acidic and basic polypeptides of glycinin. J. Biol. Chem., 1979. 254, № 19, p. 9921 — 9926.

86. Mori T., Nakamura T., Utsumi S. Formation of pseudoglycinins and their gel hardness. J. Agric Food Chem., 1982. 30, p. 828 — 831.

87. Morrissey P.A., Mulvihill D.M., O’Neill E.M. Functional properties of muscle proteins. In: Developments in food proteins 5. Edited by B.J.F. Hudson. 1987. — Elsevier Applied Science. London, p. 195 — 256.

88. Mosse J., Pernolett J.C. Storage proteins of legume seeds. In: Arora S.K. Chemistry and Biochemistry of legumes, IBH Publishing Co., Oxford, 1983. p. 111−193.

89. Mueller H., Perry S.V. The degradation of heavy meromyosin by trypsin.- J. Biochem., 1962. vol. 85, № 4, p. 431 — 439.

90. Naismith W.E.F. Ultracentrifuge studies on soya bean protein. Biochem. Biophys. Acta. 1955. 16, p. 203−210.

91. Nakai S. Structure-function relationship of food proteins with an emphasis on the importance of protein hydrophobicity. J. Agr. Food Chem., 1983.-31, p. 676−683.

92. Nakai S., Li-Chan E., Hayakawa S. Contribution of protein hydrophobicity to its functionality. Dio Nahrung. 1986. v. 30, p. 327 — 336.149.

93. Nakamura T., Utsumi S., Mori T. Network Structure Formation in Thermally-induced Gelation of Glycinin. J. Agric Food Chem., 1984. 32(3), p. 349−352.

94. Nakayama T., Sato Y. Relations between binding quality of meat and myofibrillar proteins. III. Contribution of myosin A and actin to Theological properties of heated minced-meat gel. J. Texture Stud., 1971. 2, p. 75 -88.

95. Okubo K., Asano M., Kimura Y., Shibasaki I. On basis subunits dissociated from C (11 S) components of soybean proteins with urea. Agr. Biol. Chem., 1969. 33, p. 463 — 465.

96. Peng I.C., Dayton W.R., Quass D.W., Allen C.E. Investigations of soybean 11S protein and myosin interaction by solubility, turbidity and titration studies. J. Food Sci. 1982a. -47, p. 1976.

97. Peng I.C., Dayton W.R., Quass D.W., Allen C.E. Studies on the subunits involved in the interaction of soybean 1 IS protein and myosin. J. Food Sci. 1982b.-47, p. 1984.

98. Peng I.C., Nielsen S.S. Protein-protein interactions between soybean beta-conglycinin (B1-B6) and myosin. J. Food Sci. 1986.-51, p. 588.

99. Perry S.V. The ATPase activity of isolated myofibrils'. Biochem J., 1950. — vol. 47, № 3, p. XXXVIII.

100. Privalov P.L. Stability of Proteins. Proteins, which do not present a single, cooperative system. In Advances in Protein Chemistry. Academic Press,.

101. New York. 1982. Vol. 35, p. 1.

102. Privalov P.L., Potekhin S.A. Scanning microcalorimetry in studying temperature-induced changes in proteins. In: Methods in Enzymology, 1986. Vol. 131, Part L, p. 4 — 51. Ed. By C.H.W. Hirs, S.N. Timashev. Academic Press, inc. New York.

103. Rowe R.W.R. Muscle sample preparation for scanning electron microscope. J. Meat Sci., 1984. -10, 4, p. 275 284.150.

104. Ruip I. et al. A natrium-kareinat es srojafeheye hutu’sa an huspepeh virkoto kepe ssegere. Husipar. 1979. — 27, № 4, p. 180 — 182.

105. Saio K., Watanabe T. Differences in functional properties of 7S and 1 IS soybean proteins. J. Text. Stud., 1978.-9, p. 135 157.

106. Samejima K., Hashimoto Y., Yasui T., Fukazawa T. Heat gelling properties of myosin, actin, actomyosin and myosin subunits in a saline model system. J. Food Sci., 1969.-34, p. 242.

107. Samejima K., Ishioroshi M., Yasui T. Heat induced gelling properties of actomyosin: effect of tropomyosin and troponin. Agric. Biol. Chem., 1982.-46, p. 535−540.

108. Samejima K., Ishioroshi M., Yasui T. Relative roles of the had and tail portions of the molecule in heat-induced gelation of myosin. J. Food Sci., 1981.-46, p. 1412−1418.

109. Samejima K., Ishioroshi M., Yasui T. Agric. Biol. Chem., 1983. 47, p. 2373.

110. Schmidt R.H. In Functionality and Protein Structure. Editor J.R. Cherry. ACS Symposium Series No. 1981. -147, Am. Chem. Soc., Washington, DC, p. 131.

111. Shimada K., Matsushita S. Gel formation of soybean 7S and 1 IS proteins. Agric. Biol. Chem, 1980. 44, p. 637 — 641.

112. Sofos J. N, Allen C.E. Effect of lean meat soenise and levels of fat and soy protein on the properties of wiener-type products. J. Food Sci. 1977. -42, № 4, p. 875 878.

113. Szent-Gyorgyi A.G. Meromyosins, the subunits of myosin. Arch. Bio-chem. and Biophys, 1953. — vol. 42, № 1, p. 305 — 320.

114. Takahashi K. Topography of the myosin molecule as visualized by an improved negative staining method. J. Biochem, 1978. — vol. 83, № 3, p. 905−908.

115. Taylor E.W. Chemistry of muscle contraction. Annu. Rev. Biochem, 1972. -vol. 41, p. 577−616.

116. Thanh V. H, Shibasaki K. Heterogeneity of (3-conglycinin. Bioch. Bio-phys. Acta. 1976b. 439, p. 326 — 338.

117. Thanh V. H, Shibasaki K. Major protein of soybean seeds. A straightforward fractionation and their characterization. J. Agric. Food Chem, 1976a.-24, p. 1117−1121.

118. Thanh V. H, Shibasaki K. Major protein of soybean seeds. Reversible and irreversible dissociation of P-conglycinin. J. Agric. Food Chem, 1979. -27, p. 805 809.

119. Thomson J. H, Schroeder H. E, Dudman W.F. Cotyledonary storage proteins in Pisum sativum: I. Molecular heterogeneity. Aust. J. Plant Physiol, 1978. 5, p. 263 — 279.

120. Tombs M.P. In Proteins as Human Foods. Editor R. A. Lawrie. Butterworths, London, 1970. p. 126.

121. Tombs M.P. Faraday Discuss. Chem. Soc, 1974. 57, p. 158.

122. Tornberg E. A study of the emulsifying behaviours of three food proteins. 24 Europaisischer fleischforche kongress. -Kulmbach, 1978.

123. Utsumi S, Damodaran S, Kinsella J.E. Heat-induced interactions between soybean proteins: preferential association of 1 ISBasic subunits and p-subunits of 7S. J. Agric Food Chem, 1984. 32, p. 1406 -1412.

124. Utsumi S, Kinsella J.E. Structure function relationships in food proteins: subunit interactions in heat-induced gelation of 7S, 1 IS and soy isolate proteins. J. Agric Food Chem, 1985a. — 33, p. 297 — 303.

125. Utsumi S, Kinsella J.E. Forces involved in soy protein gelation: effects of various reagents on the formation, hardness and solubility of heat-induced gels made from 7S, 1 IS and soy isolate. J. Food Sci, 1985b. -50, p. 1278 1282.152.

126. Utsumi S., Nakamura T., Mori T. Agric. Biol. Chem., 1982. 46, p. 1923.

127. Voutsinas L.P., Cheung E., Nakai S. Relationship of hydrophobicity to emulsifying properties of heat denaturated proteins. J. Food Sci. 1983. -v. 48, p. 26−32.

128. Voutsinas L.P., Nakai S., Harwalkar V.R. Relationships between protein hydrophobicity and thermal functional properties of food proteins. Can. Inst. Food Sci. Technol. J., 1983a. -16, p. 185 190.

129. Weeds A.G. Light chains of myosin. Nature. 1969. — vol. 223, № 5213, p. 1362.

130. Weeds A.G., Lowey S. Substructure of myosin molecule. II. The light chains of myosin. J. Mol. Biol., 1971. — vol. 61, № 3, p. 701 — 725.

131. Weeds A.G., Pope B. Studies on the chymotryptic digestion of myosin. Effects of divalent cations on proteolytic susceptibility. J. Mol. Biol., 1977.-vol. Ill, № 2, p. 129- 157.

132. Wilson S.-A. Functional properties of meat proteins: A literature review. Technical report. 1992.

133. Wolf W J. Purification and properties of the proteins. In: Smith A.K., Circle S.J. Soybeans: chemistry and technology. Avi Publishing Company, 1978.

134. Wolf W. J., Briggs D.R. Studies on the cold-insoluble fraction of the water extractable soybean proteins. II. Factors influencing conformation changes in the 1 IS component. Arch. Biochem. Biophys., 1958. 76, p. 377−393.

135. Wolf W.J., Briggs D.R. Ultracentrifugal investigation of the effect of neutral salts on the extraction of soybean proteins. Arch. Biochem. Biophys., 1956. 63, p. 40 — 49.

136. Wolf W.J., Tamura T. Heat denaturation of soybean protein. Cereal Chem., 1969.-46, p. 331−344.153.

137. Wright D.J. The seed globulins. In: Developments in food proteins 6. Ed. B.J.F.Hudson. Elsevier Applied Science, London and New York, 1988. p. 81−155.

138. Wright D.J., Boulter D. Differential scanning calorimetry study of meals and constituents of some food grain legumes. J. Sci. Food Agric., 1980. -31, p. 1231.

139. Wu M.C., Lanier T.C., Hamann D.D. Rigidity and viscosity changes of croaker actomyosin during thermal gelation. J. Food Sci., 1985. 50, p. 14−19.

140. Wu Y.V., Inglett G.E. Denaturation of plant proteins related to functionality and food applications: a review. J. Food Sci. 1974. v. 39, p. 218 -225.

141. Yamada T., Aibara S., Morita Y. Process of denaturation of arachin by heat treatment. Agric. Biol. Chem., 1983. 47, p. 1967 — 1972.

142. Yamagishi T., Yamaguchi F., Shibasaki K., Agric. Biol. Chem., 1980. -44, p. 1575.

143. Yamashita T., Mimura T.H. Local conformational change of myosin detected by tryptic digestibility. II. Effect of magnesium ions on the fragmentation pattern of heavy meromyosin by trypsin. J. Biochem., 1974b. -vol. 76, № 5, p. 1337−1342.

144. Yasui T., Ishioroshi M., Nakano H., Samejima K. Changes in shear modulus, ultrastructure and spin-spin relaxation times of water associated with heat-induced gelation of myosin. J. Food Sci., 1979. 44, p. 1201 -1204.

145. Yasui T., Ishioroshi M., Samejima K. Heat induced gelation of myosin in the presence of actin. J. Food Biochem., 1980. 4, p. 61 — 80.

146. Yasui T., Ishioroshi M., Samejima K. Agric. Biol. Chem., 1982. 46, p. 1049.156.