Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Термодинамика протолитических равновесий в водных растворах пептидов и реакций комплексообразования иона никеля (II) с ?-аланином и DL-?-аланил-DL-валином

Диссертация: Термодинамика протолитических равновесий в водных растворах пептидов и реакций комплексообразования иона никеля (II) с ?-аланином и DL-?-аланил-DL-валином
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Живые биологические системы являются открытыми, и протекающие в них реакции относятся к разряду не равновесных. Однако эти динамические, необратимые жизненные процессы происходят внутри организованной или крайне медленно меняющейся структуры. Это дает возможность при рассмотрении молекулярных уровней организации биосистем и механизмов биохимических реакций исходить из условного термодинамического… Читать ещё >

Термодинамика протолитических равновесий в водных растворах пептидов и реакций комплексообразования иона никеля (II) с ?-аланином и DL-?-аланил-DL-валином (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • Глава 1. Литературный обзор
    • 1. 1. Классификация, строение и физико-химические свойства низкомолекулярных пептидов
    • 1. 2. Равновесия ступенчатой диссоциации В, Ь-а-аланил-0,Ь— ва-лина в водных растворах
    • 1. 3. Протолитические равновесия в водных растворах (3-аланил-(3-аланина
    • 1. 4. Равновесия ступенчатой ионизации В, Ь-а-аланил-(3-аланина
    • 1. 5. Координационные равновесия в системе никель (II) В, Е-а-аланил-0,Ь-валин в водных растворах
    • 1. 6. Устойчивость комплексов никеля (II) с а-аланином в водных растворах
  • Глава 2. Экспериментальная часть
    • 2. 1. Описание и основные характеристики калориметрической установки
    • 2. 2. Методика проведения и расчета калориметрического опыта
    • 2. 3. Проверка работы калориметрической установки
    • 2. 4. Реактивы
  • Глава 3. Потенциометрическое титрование. ЗЛ. Определение констант диссоциации 0, Ь-а-аланил-|3-аланина в водном растворе
  • Глава 4. Термодинамика кислотно-основного взаимодействия в водных растворах пептидов
    • 4. 1. Термодинамика реакций кислотно-основного взаимодействия в растворах D, L-a- аланил -0,Ь-валина
    • 4. 2. Определение тепловых эффектов кислотно-основного взаимодействия в растворах р-аланил-р- аланина
    • 4. 3. Термодинамика протолитических равновесий в водных растворах 0, Ь-а-аланил-р-аланина
    • 4. 4. Определение стандартных энтальпий образования 0, Ь-а-аланил -0,Ь-валина и продуктов его диссоциании в водном растворе
  • Глава 5. Термодинамика процессов образования комплексов D^r-a-алапил -ДЬ-валина и a-аланина с ионом никеля (П) в растворе
    • 5. 1. Определение термодинамических характеристик реакций образования комплексов a-аланина с ионом никеля (И) в водном растворе
    • 5. 2. Термодинамика процессов образования комплексов Э, Ь-а-аланил -Э, Ь-валина с ионом никеля (II) в водном растворе
  • Глава 6. Корреляция между термодинамическими характеристиками процессов ионизации и комплексообразования и структурными особенностями дипептидов
  • Выводы

Зарождение и существование жизни неотделимо от растворов, и поэтому является вполне очевидным, что разрешение проблем, стоящих перед современной наукой о растворах, во многом определяет прогресс в развитии таких биолого-химических дисциплин, как молекулярная биофизика, молекулярная биохимия, бионеорганическая и биоорганическая химии. Одной из задач этих современных наук является изучение механизма и движущих сил процессов, происходящих в живом организме. Физико-химическое изучение растворов пептидов в связи с этим весьма актуально. Пептиды обладают уникальными свойствами, и все биологические процессы осуществляются при непосредственном участии белков. Они служат регуляторами генетической функции нуклеиновых кислот, в качестве ферментов участвуют во всех стадиях биосинтеза полипептидов, полинуклио-тидов, принимают активное участие во многих процессах жизнедеятельности. Разнообразие и важность функций пептидов общеизвестны. Низкомолекулярные пептиды можно рассматривать, как модельные аналоги более сложных биосистем. Так как все биохимические процессы происходят в водной среде, особенно важном представляется изучение свойств пептидов в растворах.

Живые биологические системы являются открытыми, и протекающие в них реакции относятся к разряду не равновесных. Однако эти динамические, необратимые жизненные процессы происходят внутри организованной или крайне медленно меняющейся структуры. Это дает возможность при рассмотрении молекулярных уровней организации биосистем и механизмов биохимических реакций исходить из условного термодинамического равновесия и использовать приемы и методы равновесной термодинамики. В биохимической термодинамике одним из наиболее часто применяемых методов является калориметрия, то есть именно тот метод, который является основным источником термодинамической информации в физиохимии растворов. Применение этого метода в биологических исследованиях, позволило значительно продвинуться вперед в изучении взаимодействия как между низкомолекулярными веществами (ионы биометаллов, аминокислоты, пептиды и некоторые другие биомолекулы), так и между биополимерами (белки, липиды, полисахариды) в водных растворах. Важную роль во многих биологических системах играют реакции кислотно-основного взаимодействия и комплексообразования. Определение основных закономерностей протолитических равновесий в растворах пептидов имеет существенное значение для понимания механизмов многих биохимических реакций. Изучение процессов комплексообразования связано с необходимостью учета реакций кислотно-основного характера в системе. Исследование этих закономерностей создает фундамент практического использования пептидов в медицине, позволяет создать композиции с заданными свойствами, модифицировать технологические процессы в нужном направлении, разрабатывать новые лекарственные и диагностические средства.

Настоящая работа посвящена изучению термодинамики протолитических равновесий в растворах D, L-aаланил-0,Ь-валина, (3-аланил-[3-аланина, 0, Ь-а-аланил-(3-аланина и реакций комплексообразования D, L-aаланил-0,Ь-валина и ааланина с ионом никеля (II).

АКТУАЛЬНОСТЬ.

Обзор литературы показал, что термодинамические исследования растворов пептидов немногочисленны, ограничены узким интервалом температур и концентраций. Получение термодинамических характеристик реакций ступенчатой диссоциации D, L-aаланил-0,Ь-валина, Р-аланил-Р-аланина, D, L-aаланил-Р-аланина, а также стандартных энтальпий образования 0, Ь-а-аланил-Э, Ь-валина и продуктов его диссоциации в водном растворе, делает возможным проведение строгих математических расчетов в системах, содержащих эти соединения. Такие термодинамические характеристики, как константы диссоциации, изменение энергии Гиб* ¦ бса, энтальпии, энтропии, теплоемкости ступенчатой ионизации D, L-a-, аланил-0,Ь-валина, Р-аланил-Р-аланина, 0, Ь-а-аланил-Р-аланина с учетом их структурных особенностей необходимы для более глубокого понимания механизмов реакций, протекающих в растворах пептидов, что, в свою очередь, позволяет получить модель поведения сложных биосистем. v Работ, посвященных изучению термохимии реакций комплексообразования иона никеля (II) с D, L-aаланил-0,Ь-валином и a-аланином, немного. Представляет интерес определить энтальпийные и энтропийные характеристики реакций комплексообразования 0, Ь-а-аланил-0,Ь-валина и а-аланина с ионом никеля (II) и получить стандартные термодинамические характеристики процессов образования комплексов.

ЦЕЛЬ РАБОТЫ. Целью настоящей работы является определение энтальпий иониза ции 0, Ь-а-аланил-0,Ь-валина, р-аланил-р-аланина, 0, Ь-а-аланил-р-аланина методом прямой калориметрии. Изучение влияния температуры, а также природы и концентрации «фонового» электролита на равновесия ступенчатой диссоциации указанных дипептидов. Расчет стандартных термодинамических характеристик реакций кислотно-основного взаимо* действия с их участием. Потенциометрическое определение констант диссоциации 0, Ь-а-аланил~Р-аланина в водном растворе. Калориметрическое, А определение энтальпий образования 0, Ь-сс-аланил-0,Ь-валина и продуктов его диссоциации в водном растворе. Определение теплот комплексообразования D, L-aаланил-0,Ь-валина и ааланина с ионом никеля (И). Обсуждение и анализ полученных результатов.

НАУЧНАЯ НОВИЗНА.

Впервые определены тепловые эффекты ступенчатой ионизации 0, Ь-а-аланил-0,Ь-валина, р-аланил-|3-аланина, 0, Ь-а-аланил-р-аланина 4 прямым калориметрическим методом при нескольких значениях ионной силы (KNO3, LiNO}) и температуры. Рассчитаны стандартные термодинамические характеристики реакций взаимодействия протона с указанным рядом лигандов. Определены стандартные энтальпии образования D, L-a-аланил-0,Ь-валина и продуктов его диссоциации в водном растворе. Получены тепловые эффекты процессов комплексообразования D, L-aала-нил-0,Ь-валина и ааланина с ионом никеля (II). * ПРАКТИЧЕСКОЕ ЗНАЧЕНИЕ РАБОТЫ.

Данные по термодинамическим характеристикам реакций кислотно-• основного взаимодействия в растворах 0, Ь-а-аланил-0,Ь-валина, (3-ала-нил-|3-аланина, 0, Ь-а-аланил-|3-аланина в стандартном состоянии и прак-41 тически важных солевых растворах необходимы в различных отраслях народного хозяйства, где находят применение эти соединения: фармаколо гии, медицине, пищевой и косметической промышленности, сельском хозяйстве для разработки, обоснования и оптимизации технологических процессов с участием этих соединений и их комплексов с металлами. Инфор-* мация о протолитических равновесиях в растворах этих соединений может быть использована для изучения термодинамических свойств более сложных белковых систем и для нужд биотехнологии. Найденные значения термодинамических величин могут быть рекомендованы в качестве справочного материала и включены в компьютерную базу данных. Полученные ч результаты имеют значение для проведения целенаправленного синтеза новых комплексных биосоединений.

АПРОБАЦИЯ РАБОТЫ.

Отдельные разделы диссертации докладывались на IX Международной конференции молодых ученых по химии и химической технологии (г. МКХТ-95).- I Региональной межвузовской конференции по актуальным проблемам химии, химической технологии и химического образования (г. Иваново.1996.) — I Всероссийской конференции молодых ученых по современным проблемам теоретической и экспериментальной химии (г. Саратов. 1996.) — Vll International Conference The problems of solvation and complex formation in solutions. (Ivanovo, 1998.) — П Международной конференции «Актуальные проблемы химии и химической технологии». Химия-99 (г. Иваново, 1999).

ПУБЛИКАЦИИ.

По результатам работы опубликовано 5 статей в ведущих химических журналах и тезисы 5 сообщений на международных и российских конференциях.

ОБЬЕМ РАБОТЫ.

Диссертационная работа изложена на 150 страницах машинописного текста, содержит 30 рисунков, 39 таблиц, состоит из следующих разделов: введения, главы, посвященной обзору литературы, пяти глав, включающих экспериментальный материал и его обсуждение, итоговые выводы. Список цитируемой литературы, содержащий 123 наименования работ отечественных и зарубежных авторов, приложение.

ВЫВОДЫ.

1. На основании анализа литературных данных рекомендованы наиболее вероятные значения констант реакций кислотно-основного взаимодействия в растворах р-аланил-р-аланина и 0, Ь-а-аланил-0,Ь-валина, необходимые для выбора оптимальных условий проведения калориметрического эксперимента, расчета равновесного состава растворов в условиях каждого опыта, а также для интерпретации результатов калориметрических измерений.

2. Методом потенциометрического титрования определены константы ступенчатой диссоциации, 0, Ь-а-аланил-р-аланина, при температуре 298К и значении ионной силы раствора 0.5, на фоне нитрата калия.

3. Измерены тепловые эффекты ступенчатой ионизации 0, Ь-а-аланил-0,Ь-валина, р-аланил-р-аланина и 0, Ь-а-аланил-р-аланина в водном растворе при температурах 288- 298- 308К и нескольких значениях ионной силы, создаваемой KNO3 и 1лЖ) з (0,5−1,0−1,5).

4. Проведена строгая математическая обработка экспериментальных данных по универсальным программам «RRSU» и «HEAT» с учетом одновременного протекания нескольких процессов кислотно-основного взаимодействия и комплексообразования в растворе. Отмечено, что экзотермичность всех изученных процессов комплексообразования возрастает с ростом ионной силы раствора.

5. Тепловые эффекты процессов кислотно-основного взаимодействия в растворах 0, Ь-а-аланилDJL-валина, Р-аланил-Р-аланина и D, L-a-ana-нил-Р-аланина линейно зависят от температуры. Величины ДСР2° в процессе диссоциации аминогруппы пептидов близки к нулю. Теплоты диссоциации карбоксильных групп дипептидов в интервале температур 288−325 К изменяют знак. Температура, при которой происходит изменение знака теплового эффекта, с ростом ионной силы (на фоне KN03) увеличивается.

Проведен сравнительный анализ стандартных термодинамических характеристик ступенчатой диссоциации пептидов с учетом современных представлений о структуре и физико-химических свойствах этих соединений и их растворов. Отмечено, что при диссоциации пептидов сохраняются основные тенденции, характеризующие протолитические равновесия в растворах аминокислот. Однако, обращает на себя внимание что для пептидов характерно более отрицательное значение ArSi°. Определены стандартные энтальпии образования D, L-a-аланилD, L-Ba-лина и продуктов его диссоциации в водном растворе по тепловым эффектам растворения пептида в воде и в водных растворах КОН при 298,15 К.

Определены энтальпии образования координационных соединений иона Ni2+ с а-аланином и 0, Ь-а-аланил-0,Ь-валином. Рассчитаны стандартные термодинамические характеристики этих процессов.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Якубке Х.-Д., Ешкайт X. Аминокислоты, пептиды, белки. М.: Мир, 1985. С. 455.
  2. Г. Н. Строение линейных и циклических олигопептидов в кристаллах. // В сб.: Итоги науки и техники. Кристаллохимия. ВИНИТИ, 1979. Т. 13. С. 189−249.
  3. G. R., // Nature, 159, 1947. P. 581.
  4. К., //Chem. Ind., 1950. P. 243.
  5. Corey R.B., Pauling L. Fundamental dimensions of polypeptide chains. //Proc. Roy. Soc. London. 1953. В 141. P. 10−20.
  6. Tables of Interatomic Distances in Molecules and Ions, Suppl. Spec. Publ. No. 18, The Chemical Society, London, 1965.
  7. Л. Природа химической связи, — М. Гос. изд. хим. лит., 1947.
  8. R.F., Donohue J. //J. Adv. Protein Chem. 1967. 22. P. 235.
  9. Ramachandran G.N., Ramakrishnan C., Sasisekharan V. Stereochemistry of polipeptide chain configuration. // J. Mol. Biol. 104, 1976. P. 59.
  10. G.N., Kolaskar A.S., Ramakrishnan C., Sasisekharan V. //Biochem. Etbiophys. acta. 1974. 359. P.298
  11. Winkler F. K., Dunitz J. D., The non-polar amide group. //J. Mol. Biol. 59, 1971. P. 169.
  12. Brant D.A., Miller W.G.Conformational energy estimates for statistically coiling polypeptide chains. // J. Mol. Biol. 23, 1967. P.47 .
  13. Nemetry G., Scheraga H.A., Protein Folding. // Duart. Rew. Biophis.10.1977. P. 239.
  14. Ramachandran G.N., Venkatachalam C.M., Stereochemical criterial for polypeptide and protein chain conformations. //Biophys. J.6.1966. P. 849.
  15. Ramachandran G.N., Sasisekharan V., Conformation of polypeptide and protein. // Adv. Prot. Chem. 23. 1968. P. 283.
  16. Г., Ширмер Р. Принцыпы структурной организации белков. М.: Мир. 1982. С27.
  17. Linderstom-Lang К. U., Sclmellman J. A. Protein stmktiire and enzyme activity. // Academic Press, New York, Yol. 1, 1956, P. 443.
  18. Perczel A., Kajtar M., Marcoccia J.F., Csizmadia I.G. The utility of the four-dimensional Ramachandran map for the description of peptide conformations. //J. Mol. Struct. Theochem. 1991. 232. P. 291−319.
  19. J.A., Williams R.L., Scheraga H.A., // Biopolymers. 1990. 30. P. 929−949.
  20. K., Karuto Y., Tetsu K., Nobutaka F., Tooru T. // Bull. Chem. Soc. Jap. 1994. 67. N3. P. 648−652.
  21. Ramakrishann C., Srinivasan N. Glycyl residues in protein and peptides: An analysis. //Curr. Sci. (India). 1990. 59. N 17−18. P. 851−861.
  22. Flettericlc R.J., Tsai Chun Che, Hughes R.E. The crystal and molecular structure of L-alanyl-L-alanine. //J. Phys. Chem. 1971. 75(7). P. 918−922.
  23. Liff M.I., Lyu P.C., Kallenbach N.R. Analysis of asymmetry in the distribution of helical residues in peptides by 'H nuclear. //J. Amer. Chem. Soc. 1991. N3. P. 1014−1019.
  24. Blout E.R., Bloom S.M. The dependence of the conformation of the synthetic polypeptides on amino acid composition. //J. Amer. Chem. Soc. 1960. N82. P. 3787.
  25. Gorbitz C.H. Hydrogen-bond distances and angles in the structures ofamino acids and peptides. //Acta crystallogr. B. 1989. 45. N4. P.390−395. 2 8. Hitchcock D.I. //J. Biol. Chem. 114. 1936. P. 373.
  26. Colin E.J., Edsall J.T. Proteins, Amino Acids and Peptides.// Reinliold Publ. Corp., New York, 1943, P.84.
  27. Nozaki Y, Tanford С.// J. Biol. Chem. Vol. 246. 1971. P. 2211.
  28. ГЛ., Капуцкий Ф. Н., Юркштович Т. А. // Журн. физ. химии. 1966. Т. 70, N 7. С.1307−1310.
  29. Н., Rackovsky S., Scheraga Н.А. // Mactomolecules. 1980. Vol.13. Р.1398−1405.
  30. Н., Scheraga Н.А. // Mactomolecules. 1980. Vol.13. P. 14 061 414.
  31. Pratt L. R- //Annu. Rev. Phus. Chem. 1985. Vol.36. P. 433−449.
  32. Биологически активные вещества в растворах. Структура термодинамика реакционная способность. Редактор Кутепов А. М, М.: Наука 2001. С. 184.
  33. А.В. Стандартные энтальпии сгорания и образования кислород- и азотсодержащих органических соединений: Дисс. канд. хим. наук. Иваново. 1996. С. 104.
  34. В.П., Кочергина Л. А., Горболетова Г. Г., Попова О. Н. Тепловые эффекты диссоциации глицил-Т-аминомасляной кислоты. //Журн.физ. химии. 1997. т.71. N9. С. 1586
  35. В.П., Кочергина Л. А., Горболетова Г. Г., Попова О. Н. Стандартная энтальпия образования глицил-Т-аминомасляной кислоты и продуктов ее диссоциации в водном растворе. //Журн.физ. химии. 1999. т.73. N1. С. 47.
  36. В.П., Кочергина Л. А., Горболетова Г. Г., Попова О. Н. Теплоты ступенчатой ионизации глицил-Ь-аспарагина в водном растворе. //Журн.физ. химии. 1999. т.73. N4. С. 643.
  37. В.П., Кочергина JI.A., Крутова ОН. Термохимическое исследование реакций кислотно-основного взаимодействия в водном растворе р-аланил-р-аланина. //Изв.вузов.химия.и хим. технология 2003. т.46. вып.6. С.69−72.
  38. Diaz-E.L., Domalski E.S., Colbert J.C. //J. Chem. Thermodyn. 1992. 24. N12. C. 1311−1318.
  39. Badelin V.G., Kulikov O.V., Vatagin V.S., Udzig El, Zielenkiewicz A., Zielenkiewicz W., Krestov G.A. Physico-chemical properties of peptides and their solutions//Thennochimica Acta. 1990. 169. P. 81−93.
  40. Rodante F., Fantauzzi F. Theraiodynamics of dipeptides. Part II. Influence of methyl groups on the a-free carboxyl and amino groups. Study of a symmetrical system. //Thermochim. acta. 1990. 157. N2. P.279−285.
  41. E.J., Edsall J.T. // Proteins, amino acids and peptides, Reinhold Publ. Corp., New York, 1943, p 445.
  42. О.В., Баделин В. Г., Крестов Г. А. // Биофизика 1991. Т.36, N3. С.394−398.
  43. Ellenbogen Е. Dissociatic constants of peptides. IV. The isomeric alanylalanines. //J. Amer. Chem. Soc. 1956. 78. C. 369−372.
  44. G., Benjamin L. //J. Phys. Chem. 1964. 68. P. 2476.
  45. M., Amaya K. //Bull. Chem. Soc. Jap. 1983. 56. P.2521.
  46. Д.А., Баделин В. Г., Крестов Г. А. Энтальпии растворения некоторых аминокислот и пептидов в воде при 298,15 К. Изв. Вузов. Химия и хим. технология. 1993. Т.36. N3. С. 117−118.
  47. Murphy К.Р., Gill S.J. Group additivity thermodynamics for dissolution of solid cyclic dipeptides into water. //Thermochim acta. 1990. 172. C. 11−20.
  48. ДюгаГ., Пенни К. Биоорганическая химия. М.: Мир. 1983. С. 512. 56. Stojanoski К., Zdravkovski Z. On the formation of peptide bonds. //J.
  49. Chem. Educ. 1993. 70. N2. P. 134−135. 57. Sanger F., Thompson E. // Biochim. Biophys. Acta. 9. 1952. P.225.
  50. Rekharsky M.V., Egorov A.M., Galchenco G.L. Thermochemistry of hydrolytic enzymatic reactions. //Thermochim. Acta. 1987. 112. P. 151 160.
  51. Kahne D., Still W.C. Hydrolysis of a peptide bond in neutral water. //J. Amer. Chem. Soc. 1988. 110. N22. P. 7529−7534.
  52. King E.J. The thermodynamics of ionization of amino acids. IV. The First ionization constants of some glycine peptides. // J. Amer. Chem. Soc. 1957.79. P. 6151.
  53. Петров H. B, Борисова А. П., Савич И. А., Спицин В. И. Определение констант устойчивости комплексов никеля с некоторыми дипептидами. //Докл. А. Н. СССР. 1970. 192. С. 574.
  54. Davies C.W. The extent of dissociation of salts in water. Part VIII. Au equation for the mean ionic activity coefficient of an electrolyte inwater, and a revission of the dissociation constants of some sulphates. //J. Chem. Soc. 1938. P.2093 2098.
  55. В.П. Приближенный расчет термодинамических констант нестойкости комплексных соединений. //ТЭХ. 1966. 2. С. 353 357.
  56. Петров Н. В, Набоков B.C., Жданов Б. В., Савич И. А., Спицин В. И. Константы устойчивости комплексов Ni (II) и Со (И) с дипептидами алифатического ряда. //Журн. физ. химии. 1977. 50. С. 2208−2212.
  57. Yamauchi О., Hirano Y., Nalcao Y., Nakahara A. Stability of fused rings in metal chelates.// Can. J. Chem. 1969. 47. P.3441−3445.
  58. Sigel H., Prijs В., Martin R. Sigel H., Prijs В., Martin R. Stability of binary and ternary p-alanine containing dipeptide copper (II) complexes.// Inorg. Chim. Acta. 1981. 56. P. 45−49.
  59. Irving H., Pettit L. The stabilities of metal complexes of some substituted derivatives of glycine. // J. Chem. Soc., 1963, p. 1546.
  60. Martin R., Paris R. Etude deschelates simples et mixtes formes dans le systeme nictkel-glycine-alanin.// Bull. Soc. Chim. Fr., 1964, v.80, p.3170.
  61. V. //Chromatography, 1964, v.14, p.71.
  62. V., Mathur H., Kilkarni P. // Indian. J.Chem., 1965 v. 146, p.475.
  63. D., Hanna E. // J. Amer. Chem. Soc., 1966 v.88, p.693−696.
  64. Ramel M., Paris M. Etude polarimetrique des complexes metalliques des amino-acides.// Bull. Soc. Chim. Fr., 1967, p. 1359.
  65. K., Greenhalgh W., Butler E. // Inorg. Chem., 1967, v.6, p.1056.
  66. R., Mosoni L. // Bull. Soc. Chim. Fr., 1970, p.2917.
  67. Gergely A., Kiraly В., Nagypal I., et al // Acta Chim. Acad. Sci. Hung., 1971, v.67, p.133
  68. A., Sovago I., Nagypal I., Kiraly R. // Inorg. Chim. Acta, 1972, v.6, p.435.
  69. J., Bhattacharya P. // Indian. J. Chem., 1975, v.13, p.88.
  70. О., Berthon G. // Thermochim. Acta, 1979, v.33, p.311.
  71. Orenburg J., Fischer В., Sigel H. Binary and ternary complexes of metal ions, nuceoside 5-monophosphates and amino acids.// J. Inorg. Nucl. Chem., 1980, v.42, p.785.
  72. Cole A., Furnival C., Huang Z.-X., Jones D., et al // Inorg. Chim. Acta, 1985, v. l08,p.l65.
  73. Rao A., Venkataiah P., Mohan M., et al // J. Coord. Chem., 1989, v.20, p.69.
  74. E., Brown D., Cittaro R., Glass W. // J. Chem. Soc., Dalton Trans., 1993, p.2803.
  75. I., Kiss Т., Gergely A. // Pure & Appl. Chem., 1993, v.65, p.1029.
  76. W., Skinner H. // Trans. Faraday Soc., 1967, v.63, p. l 136.
  77. B.B. Термодинамика кислотно-основного взаимодействия в водных растворах иминодиянтарной, 1-аминоэтилиден-1,1-дифосфоновой, этаноламин-К, Ы-диметиленфосфоновой кислот. Дисс. канд. хим. наук. Иваново.: ИХТИ, 1988. 161С.
  78. Н.А., Васильев В. П. Определение действительного перепада температуры в термохимическом опыте при использовании калориметра с автоматической записью кривой температура-время. // ЖФХ. 1970. Т.44. N8. С. 1940 1942.
  79. Parker W.B. Thermal proporties of aqueous uni-univalent elektrolytes. Washington NSRDS-NBS. 1965. N2. P.342.
  80. П.П. Приготовление растворов для химико-аналитических работ. М.: Наука. 1964. С. 235.
  81. В.П., Бородин В. А., Козловский Е. В. Применение ЭВМ в химико-аналитических расчетах. М.: Высшая школа. 1993. С. И2.
  82. Д. Прикладное нелинейное программирование. М.:Мир, 1975. С. 417 .
  83. А.А., ДунайБ.А. //Журн.Аналит.Химии. 1971. Т.26. N.2. С. 205.
  84. В.П., Шеханова Л. Д. Калориметрическое определение теплоты ионизации воды в присутствии различных электролитов. //ЖНХ. 1974. Т. 19. N11. С.2969−2972.
  85. В.П. Термодинамические свойства растворов электролитов. М.: Высшая школа. 1982. С. 320.
  86. В.Ю. Термодинамика реакций кислотно-основного взаимодействия в водных растворах имидазола, бензимидазола, гистаминаД-гистидина и а-аланина: Дисс.канд. хим. наук. Иваново. 1985.172с.
  87. В.П., Кочергина Л. А., Гаравин В. Ю. Влияние температуры и солевого фона на термодинамические характеристики кислотно-основного взаимодействия в растворах изомеров аланина. //ЖОХ. 1992. Т. 62. N1. С. 213−218.
  88. Термические константы веществ. Справочник под ред. В. П. Глушко и др. М.: ВИНИТИ. 1965−1978.
  89. В.П., Васильева В. Н., Дмитриева Н. Г., Кокурин Н. И. Стандартная энтальпия образования иона Ni2+ в водном растворе при 298,15К. // Журн. неорг. химии, 1984, т. 29, вып.5, с. 1123.
  90. В .П., Дмитриева Н. Г., Васильева В. Н., Яшкова В. И. Стандартная энтальпия образования иона никеля (II) в водном растворе при 298,15К. // Журн. неорг. химии, 1986, т. 31, вып.12, с. 3044.
  91. В.А., Васильев В. П., Козловский Е. В. Математические задачи химической термодинамики. Новосибирск: «Наука», 1985, с. 219.
  92. N. // Z.physik.Chem.-1923. v. 106. -р.219. lOO. Gane R, Ingold C.K.//J. Chem. Soc.-1931.-p.2153. 101. Ingold C.K.//J. Chem. Soc. -1931. -p.2170.102.1ngold C.K., Mohrhenn H.G.//J. Chem. Soc.-1931.-p.2153. 83.
  93. Kirkwood J.G.//J.Chem.Phys.-1934. v.2. -p.351.
  94. W4.Kirkwood J.G., Westheimer F.H.// J.Chem.Phys.-l 938.V.6. -p.506,513.
  95. Beetlestone J.G., Irvine D.H.// Proc.Roy.Soc. -1964. -A 277.-p.401,414.
  96. Beetlestone J.G., Irvine D.H.//J.Chem.Soc.-1964.-p.5086
  97. Ю7.Крутов Д. В. Термодинамика протолитических равновесий в водных растворах янтарной, винной, лимонной и этилендитиодиуксусной кислот. Дисс. канд. хим. наук. Иваново: ИГХТУ, 1997.
  98. Rahman A., Stillinger F.H. Molecular dynamics study of liquid water. //J.Chem. Phys. 1971. 55. P.3336−3359.
  99. Waters W.A. Physical Aspects of Organic Chemistry. Routledge .London. 1-st Edn. -1935. Chap. 9.
  100. O.Watson H.B. Modern Theories of Organic Chemistry. Oxford Univ.Press.l-st Edn.-1937.Chap.2.
  101. I .Dippy J.F.// Chem. Revs. -1939. v.25. -p.151.
  102. Branch G.E., Calvin M. The Theoriy of Organic Chemistry. Prentice-Hall. New York.-1941.Chap.6.
  103. ПЗ.Васильев В. П., Кочергина Л. А., Гаравин В. Ю. //Журн.общ.химии. 1992. Т. 62. N1. С. 213.
  104. Л.А. Термодинамические характеристики некоторых реакций кислотно-основного взаимодействия в водном растворе: Дисс.канд.хим.наук. Иваново. 1967.149с.
  105. Общая органическая химия. Карбоновые кислоты и их произ-водные.-М.:МИР.1983.
  106. О., Miyata Н., Nakahara А. // Bull. Chem. Soc. Japan. 1971. 44. p.2716.
  107. Г. Г. Термодинамика протолитических равновесий в водных растворах D, L-a- аланил-0,Ь-а- аланина, глицил-уаминомаслянной кислоты, глицил- L-аспарагина и D, L-a- аланил- D, L-аспарагина. Дисс. канд. хим. наук. Иваново: ИГХТУ, 1999.
  108. Anderson К.Р., Newell Р.А., Izatt R.M. Formation constants, entalpy, and entropy values for the association of alanine with H and Cu at 10,25 and 40°. -Inorgan. Chem., 1966, vol.5, № 11, pp.62−65.
  109. E. Ellenbogen. // J. Amer. Chem. Soc., 1952 v.74, p.5198.
  110. M. В. Термодинамика реакций комплексообразования иона никеля (II) с аминокислотами и комплексонами Дисс. канд. хим. наук. Иваново: ИГХТУ, 1983.
  111. В.П. Составляющие термодинамических характеристик реакций кислотно-основного взаимодействия. //ЖНХ. 1984. Т.29. N11. С.2785−2792.
  112. В.П., Кочергина JI.A., Грошева С. Г. Термодинамика реакций кислотно-основного взаимодействия в растворе 0, Ь-треонина. Изв.Вузов. Химия и хим. Технология. 1991.Т.34. N3. С.48−51.
  113. Л.А., Зеленин О. Ю. Термодинамические характеристики реакций комплексообразования иона Ni2+ с 0, Ь-лейцином.// Журн. физ. химии. 2001. т.75. N 5. С. 794−799.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!