Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Влияние внешних факторов на функционирование легоглобина в клубеньках бобовых растений

Диссертация: Влияние внешних факторов на функционирование легоглобина в клубеньках бобовых растений
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Научная новизна и практическая ценность работы. Изучено состояние легоглобина и метлегоглобинредуктазы в клубеньках бобовых растений различных генетических линий. Показано, что содержание легоглобина сильно различается в линиях дикого типа гороха посевного и линиях, мутантных по симбиотическим генам, отвечающим за различные стадии формирования клубенька. Легоглобин в клубеньках всех исследованных… Читать ещё >

Влияние внешних факторов на функционирование легоглобина в клубеньках бобовых растений (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • Список используемых сокращений
  • Часть 1. Литературный обзор
  • Глава 1. Азотфиксирующие клубеньки бобовых растений
    • 1. 1. Образование клубеньков
    • 1. 2. Строение клубенька
    • 1. 3. Барьер газовой диффузии
    • 1. 4. Генетический контроль формирования симбиотической системы
  • Глава 2. Легоглобин и метлегоглобинредуктаза
    • 2. 1. Гемопротеидная природа легоглобина и его локализация в клубеньках
    • 2. 2. Строение молекулы легоглобина
    • 2. 3. Биосинтез легоглобина и его гетерогенность
    • 2. 4. Кислородсвязывающие свойства легоглобина и его состояние в клубеньках
    • 2. 5. Роль легоглобина в симбиотической азотфиксирующей системе бобового растения и процессы, в которых участвует легоглобин
    • 2. 6. Растительные гемоглобины
    • 2. 7. Бактериальные гемоглобины и гемоглобины, экспрессированные в бактериях
  • Глава 3. Воздействие внешних факторов на регуляцию кислородных условий в клубеньках
    • 3. 1. Нитратный стресс
    • 3. 2. Механизмы ингибирования нитрогеназы при нитратном стрессе
    • 3. 3. Действие нитратов и нитритов на кислородпереносящие гемопротеиды
    • 3. 4. Окислительный стресс и активные формы кислорода
    • 3. 5. Источники активных форм кислорода
    • 3. 6. Антиоксидантные защитные системы у растений
    • 3. 7. Антиоксидантная защита в клубеньках бобовых
  • Часть 2. Материалы и методы исследований
    • 1. Растительный материал, использованный в работе
    • 2. Условия выращивания растений гороха
    • 3. Выращивание бактерий
    • 4. Обработка клеток редокс-медиаторами
    • 5. Получение белков из цитозоля клубеньков
      • 5. 1. Получения цитозоля белков клубеньков люпина и гороха
      • 5. 2. Очистка суммарного легоглобина и его макрокомпонентов из клубеньков люпина
    • 6. Получение восстановленного, окисленного и оксигенированного легоглобина
      • 6. 1. Получение восстановленного и оксигенированного легоглобина
      • 6. 2. Получение окисленного легоглобина
    • 7. Проведение опытов по взаимодействию легоглобина с нитратом. в системе in vitro
      • 7. 1. Проведение анаэробных исследований. 69 7.2. Проведение реакции окисления легоглобина в анаэробных условиях
    • 8. Определение концентрации легоглобина
    • 9. Определение активности метлегоглобинредуктазы
    • 10. Определение сырой, сухой массы и эндогенного нитрата
    • 11. Проведение жидкостной колоночной хроматографии
    • 12. Исследования с использованием электронного парамагнитного резонанса
    • 13. Определение прооксидантных свойств легоглобина. 73 Реактивы, использованные в работе. 75 Часть 3. Результаты и их обсуждение
    • 1. Функции симбиотических генов
      • 1. 1. Описание симбиотических мутантов
  • Развитие симбиотических структур и морфологическая дифференцировка бактероидов
    • 1. 2. Легоглобин в клубеньках различных генетических линий гороха
    • 1. 3. Метлегоглобинредуктаза в клубеньках исследованных линий гороха
    • 2. Нитратный стресс
    • 2. 1. Влияние нитрата на физиологические параметры различных генетических линий гороха
    • 2. 2. Влияние нитратного стресса на легоглобин в клубеньках
    • 2. 3. Взаимодействия нитрита с легоглобином в опытах in vitro
    • 2. 4. Модификация метода очистки метлегоглобинредуктазы для проведения опытов с легоглобином in vitro
    • 3. Окислительный стресс
    • 3. 1. Влияние легоглобина на выживаемость клеток Е. coli в условиях окислительного стресса
    • 3. 2. Участие легоглобина в перекисном окислении в опытах in vitro
    • 4. Классическая концепция стресса. 115 4.1. Влияние стресса на кислородные условия в клубеньке и легоглобин
    • 5. Четыре типа регуляции поступления кислорода в клубенек
  • Выводы
  • Литература

Актуальность проблемы. Одной из центральных проблем биологии растительной клетки является проблема усвоения азота. Растения постоянно находятся в условиях недостатка азота и применяют стратегию его экономного использования. Большинство представителей семейства бобовых (Fabaceae) способно в симбиозе с клубеньковыми бактериями усваивать азот непосредственно из атмосферы. Известно, что внешние условия оказывают большое влияние на процесс симбиотической фиксации атмосферного азота в клубеньках бобовых растений. Некоторые из этих воздействий могут быть достаточно сильными, чтобы их можно было считать стрессовыми. Одним из процессов, необходимых для нормального протекания азотфиксации и который подвергается серьезному воздействию внешних условий, является регуляция кислородного режима в клубеньках и связанное с этим функционирование легоглобина — содержащегося в них кислородсвязывающего гемопротеида и метлегоглобинредуктазы — фермента, восстанавливающего легоглобин. Изучение адаптивных изменений, происходящих при стрессе, может позволить найти регуляторные механизмы, управляющие интенсивностью азотфиксации в норме.

Цели й задачи работы. Настоящая работа была направлена на изучение воздействия различных внешних факторов на азотфиксирующие клубеньки бобовых растений и на легоглобин, как один из важнейших компонентов поддержания оптимальных условий для процесса азотфиксации. В связи с этим в работе были поставлены следующие задачи:

1 .Изучить влияние нитратов на растения гороха различных генетических линий, как дикого типа, так и мутантных по симбиотическим генам, в том числе на состояние легоглобина и метлегоглобинредуктазы.

2. Изучить действие активных форм кислорода и азота на легоглобин в модельной системе, которой являлись клетки Е. coli с встроенным геном легоглобина.

3. Изучить взаимодействие легоглобина с нитратами и активными формами кислорода и азота в опытах in vitro.

4. Рассмотреть общие механизмы ответа клубеньков и систем регуляции кислородного режима в них при воздействии различных стрессовых факторов.

Научная новизна и практическая ценность работы. Изучено состояние легоглобина и метлегоглобинредуктазы в клубеньках бобовых растений различных генетических линий. Показано, что содержание легоглобина сильно различается в линиях дикого типа гороха посевного и линиях, мутантных по симбиотическим генам, отвечающим за различные стадии формирования клубенька. Легоглобин в клубеньках всех исследованных генетических линий гороха находился в физиологически активном состоянии, а активность метлегоглобинредуктазы у них была практически одинакова. Показано также, что состояние легоглобина должно быть дополнительным параметром при анализе генетических линий бобовых растений.

Идентифицирован первый известный симбиотический ген гороха (SymSl), одновременно контролирующий дифференцировку симбиотических компартментов и нитрат-зависимую регуляцию клубенькообразования.

Впервые было исследовано влияние окислительного стресса на легоглобин в модельной системе, которой являлась культура coli, синтезирующая легоглобин. Показано, что окислительный стресс, вызванный активными формами кислорода и азота, сильнее влияет на рост этой культуры, чем на рост исходного штамма. Показано также, что легоглобин является эффективным катализатором реакций свободно-радикального окисления липидов, в том числе природных антиоксидантов например, (3-каротина), а индуцированные легоглобином реакции свободнорадикального окисления модулируются NO-содержащими комплексами.

Полученные в работе данные позволяют предложить новые подходы для более точной оценки результатов мутаций в симбиотических генах бобовых растений, что может быть важно для генетического анализа бобовых растений. Данные исследований по воздействию внешних факторов на клубеньки и легоглобин могут помочь выяснению механизмов ответа симбиотической азотфиксирующей системы на стрессовые воздействия, что важно для селекции бобовых растений на устойчивость к неблагоприятным внешним воздействиям, а также при выращивании их в экстремальных условиях.

Апробация работы. Материалы диссертации представлены на различных научных конференциях, в том числе на:

2nd European Nitrogen Fixation Conference Poznan, Poland 1996; Intern. Symp. on Stress and Inorganic Nitrogen Assimilation. Moscow. 1996; Второй Съезд Биохимического Общества, 1997 г., МоскваNATO Advanced Study Institute Co-sponsored by FEBS. Free Radicals, Oxidative Stress and Antioxidants. Pathological and Physiological Significance, 1997, TurkeyXYI Менделеевский съезд по общей и прикладной химии. Санкт-Петербург. 1998; IV Съезд общества физиологов растений России. Москва. 1999; International Conference Biocatalysis-2000: Fundamentals & Applications. Moscow, Russia. 2000.

Публикации. Основное содержание диссертации опубликовано в 31 печатной работе, в том числе в 8 статьях. 8.

Список использованных сокращений:

Lb — легоглобин (леггемоглобин) — Lb2+, Lb3+, Lb02 — восстановленный, окисленный и оксигенированный легоглобин соответственноMb2+, МЬ3+, МЬСЬвосстановленный, окисленный и оксигенированный миоглобин соответственноHb2+, НЬ3+, НЬСЬвосстановленный, окисленный и оксигенированный гемоглобин соответственноMLbR — метлегоглобинредуктазамет-НЪ-редуктазаметгемоглобинредуктазамет-МЬ-редуктаза — метмиоглобинредуктазаОАС — общий адаптационный синдромFOL — доля оксигенированного легоглобинаГПгликопротеидыБСА — бычий сывороточный альбуминHPLC — жидкостная хроматография высокого давлениямРНК — матричная рибонуклеиновая кислотаПБМ — перибактероидная мембранаИЭФ — изоэлектрическое фокусированиекДНК.

— кодирующая дезоксирибонуклеиновая кислотаПААГполиакриламидный гельЭПРэлектронный парамагнитный резонансУФ — ультрафиолетnts — нитрат-устойчивый симбиозDEAE — диэтиламиноэтилPMSF фенилметилсульфанилфторидTEMED — N, N, N', N' - тетраметилэтилендиаминАФК — активные формы кислородаФМС — феназинметасульфатGS-NOнитрозоглутатионДНКЖ — динитрозильные комплексы железа с глутатиономДЕПМПО.

— 5 диэтоксифосфорил-5-метил-1 -пирролин-1М-оксидIPTGизопропил-(3-(1-тиогалактопиранозвд.

Выводы:

1. Идентифицирован первый известный симбиотический ген гороха (Sym31), одновременно контролирующий дифференцировку симбиотических компартментов и нитрат-зависимую регуляцию клубенькообразования.

2. Содержание Lb сильно различается в линиях дикого типа гороха посевного и линиях, мутантных по симбиотическим генам, отвечающим за различные стадии формирования клубенька. Показано, что состояние Lb должно быть дополнительным параметром при анализе таких линий.

3. Легоглобин в клубеньках всех исследованных генетических линий гороха находится в физиологически активном состоянии. Активность метлегоглобинредуктазы у всех этих линий практически одинакова.

4. Показано, что окислительный стресс, вызванный активными формами кислорода и азота, сильнее влияет на рост культуры Е. coli, синтезирующей легоглобин, чем на рост исходного штамма.

5. Легоглобин является эффективным катализатором реакций свободно-радикального окисления липидов, в том числе природных антиоксидантов (|3-каротина).

6. Индуцированные легоглобином реакции свободнорадикального окисления модулируются NO-содержащими комплексами.

7. Показано, что для описания характера внешних воздействий и ответа клубенька на них может быть применена классическая концепция стресса и общего адаптационного синдрома.

8. Выделено четыре типа регуляции работы барьера газовой диффузии в клубеньке, различающихся по времени и механизмам действия.

В заключение хочу выразить самую большую признательность своему научному руководителю доктору биологических наук Алексею Федоровичу Топунову за чуткое и внимательное руководство на протяжении всего времени выполнения работы.

Выражаю искреннюю благодарность Федору Николаевичу Розову и кандидатам биологических наук Константину Борисовичу Шумаеву и Сергею Валерьевичу Шлееву за существенную помощь в экспериментальной работе и обсуждении полученных результатов.

Хочу также поблагодарить заведующего лабораторией метаболизма азота и синтеза белка у растений Института биохимии им. А. Н. Баха РАН доктора биологических наук, профессора Валерия Романовича Шатилова и всех сотрудников лаборатории за доброжелательное отношение ко мне и моей работе.

Хочу поблагодарить за помощь в работе с мутантными линиями гороха сотрудников ВНИИ сельскохозяйственной микробиологии РАСХН (г. Санкт.-Петербург) доктора биологических наук Алексея Юрьевича Борисова и кандидата биологических наук Виктора Евгеньевича Цыганова.

Также хочу поблагодарить кандидата биологических наук Елену Анатольевну Звереву за дружеское участие и поддержку.

В заключение хочу также поблагодарить всю свою семью, без поддержки и помощи которой написание данной диссертации было бы невозможным.

Показать весь текст

Список литературы

  1. А.А., Лапикова В. П. Генерация кислородных радикалов фенольными соединениями в связи с иммунитетом растений. // Кислородные радикалы в химии, биологии и медицине. Рига: РМИ. 1988. С. 203−222.
  2. Я.И., Реутов В. П., Каюшин Л. П. Окись азота и ее роль при гемической форме гипоксии. // Физиология человека. 1990. Т. 16 № 3. С. 131−149.
  3. Я.И., Реутов В. П., Каюшин Л.П, Никишкин Е. И. Парамагнитные свойства гемоглобина. // Изв. АН СССР. Сер. Биол. 1983. № 2. С. 240−250.
  4. Э.Г. К вопросу о сродстве гемоглобинов к молекулярному кислороду (по данным структуры леггемоглобина люпина). // Докл. АН СССР. 1980. Т. 252. N5. С. 1264−1268.
  5. Э.Г. Структура леггемоглобина. // Мол. биол. 1981. Т. 15. N 1. С. 2743.
  6. Э.Г., Куранова М. П., Вайнштейн Б. К., Штайгеманн В. Р. Рентгеноструктурное исследование леггемоглобина. У. Структура ацетат-феррилеггемоглобина при разрешении 2,0 А. // Кристаллография. 1980. Т. 25. N 1. С. 80−103.
  7. .П., Жизневская Г. Я. Кислотно-щелочные равновесия ферри-леггемоглобина (Lupinus luteus L.). Спектральные следования. // Молек. биол. 1975. Т. 9. N 4. С. 491−501.
  8. Н.Ф., Мелик-Саркисян С.С., Кретович В. Л. Метлегоглобинредуктаза клубеньков люпина. Очистка, свойства. // Биохимия. 1979. Т.44. С.1240−1245.
  9. Н.Ф., Топунов А. Ф., Талызин В. В., Кретович В. Л. Деоксигенация легоглобина и ее возможная роль в регуляции кислородного режима в клубеньках бобовых. // Докл. АН СССР. 1990. Т. 310. N 5. С.1249−1252.
  10. Л.И., Генина О. С., Жизневская Г. Я., Измайлов О. Ф. Редуктазные свойства негеминового железопротеида из клубеньков люпина желтого. II Физиол. растений. 1990. Т. 37. N 6. С. 1131−1138.
  11. .К., Куранова М. П., Арутюнян Э. Г., Егоров Ц. А. Леггемоглобин II желтого люпина. Особенности его строения в сравнении с миоглобином кашалота. // Биоорган, химия. 1980. Т. 6. № 5. С. 684−699.
  12. .Ф. Апоптоз у растений. // Успехи биологической химии. Т. 41. 2001. С. 3−38.
  13. Ю.А., Азизова О. А., Деев А. И., Козлов А. В., Осипов А. Н., Рощупкин Д. И. Свободные радикалы в живых системах. // Итоги науки и техники. Биофизика. / М.: ВИНИТИ АН СССР 1991. Т. 29. 252 с.
  14. Генетика симбиотической азотфиксации с основами селекции. / Ред.: И. А. Тихонович, Н. А. Проворов. С-Пб.: Наука. 1998.
  15. Л.И., Топунов А. Ф., Гончарова С. С., Асеева К. Б., Кретович В. Л. Получение и свойства гомогенного препарата метлегоглобинредуктазы цитозоля клубеньков люпина. // Биохимия. 1988. Т.53. N 10. С. 1712−1717.
  16. Л.И., Топунов А. Ф., Талызин В. В., Кретович В. Л. Взаимодействие метлегоглобинредуктазы цитозоля клубеньков люпина с кислородпереносящими гемопротеидами. //Докл. АН СССР. 1987. Т. 294. С. 1489−1492.
  17. С.Б., Шумаев К. Б., Гесслер Н. Н., Ланкин В. З. Механизм соокисления Р-каротина и полиеновых жирных кислот // Докл. Акад. Наук. 2001. Т. 377. № 3. С. 1−4.
  18. Ц.А., Казаков В. К., Шахпаронов М. И., Фейгина М. Ю. Аминокислотная последовательность леггемоглобинов I и II из клубеньков желтого люпина. // Биоорган, химия. 1980. Т. 6. N 5. С.666−683.
  19. Ц.А., Казаков В. К., Шахпаронов М. И., Фейгина М. Ю., Костецкий П.
  20. B. Первичная структура леггемоглобина II из клубеньков желтого люпина (Lupinus luteus L.). // Биоорган, химия. 1978. Т.4. N 4. С .476−480.
  21. Ц.А., Фейгина М. Ю., Казаков В. К., Шахпаронов М. И., Миталева О. И., Овчинников Ю. А. Полная аминокислотная последовательность леггемоглобина II из клубеньков желтого люпина. // Биоорган, химия. 1976. Т.2. N 1.1. C. 125−128.
  22. А.Н., Скрыпин В. И., Прилипко JI.JI., Каган В. Е. Витамин Е: молекулярные механизмы действия в биологических мембранах // Кислородные радикалы в химии, биологии и медицине. Рига: РМИ. 1988. С. 109−129.
  23. Г. Я. Леггемоглобин в клубеньках бобовых растений. // Изв. АН СССР. Сер. биол. 1976. N 3. С.386−398.
  24. Г. Я., Атанасов Б. П., Бороденко Л. И., Краснобаева Н. Н. Изучение структуры леггемоглобина из клубеньков люпина. // Физиология растений. 1976. Т. 23. N6. С.1111−1118.
  25. Г. Я., Бороденко Л. М., Федорова Е. Е., Кудрявцева Н. Н., Андреева М. Н., Измайлов О. Ф. Исследование локализации леггемоглобина в клубеньках люпина желтого. // Физиология растений. 1994а. Т. 41. N 1. С.70−79.
  26. В.Л. Усвоение и метаболизм азота у растений. М.: Наука. 1987. 488с.
  27. В.Л. Биохимия усвоения азота воздуха растениями. М.: Наука. 1994.168с.
  28. В.Л., Евстигнеева З. Г., Асеева К. Б., Заргарьян О. Н., Мочалкина Н. А. Фиксация азота бесклеточными экстрактами из бактероидов люпина и сои. // Докл. АН СССР. 1970. Т. 190. N 5. С. 1235−1237.
  29. Мелик-Саркисян С.С., Баширова Н. Ф., Зауралова Н. О., Кретович В. Л. Ферментативное восстановление легоглобина. // Биохимия. 1976а. Т.41. N 7. С.1330−1333.
  30. Мелик-Саркисян С.С., Баширова Н. Ф., Кретович В. Л. О роли аскорбинатоксидазы в клубеньках люпина // Физиология растений. 1977. Т.24. С. 1038−1042.
  31. Мелик-Саркисян С.С., Тихомирова А. И., Кретович В. Л. Белки перибактероидного пространства бактероидов Rhizobium lupini. // Докл. АН СССР. 1981. Т.259. N 6. С.1498−1502.
  32. Мелик-Саркисян С.С., Чернядьева М. Ф., Кретович В. Л. Белки и гемы клубеньков люпина в процессе вегетации и в зависимости от эффективности симбиоза. // Биохимия. 1972. Т. 37. N 2. С.415−423.
  33. Мелик-Саркисян С.С., Яровенко В. В., Кретович В. Л. О природе легоглобина в клубеньках люпина. // Биохимия. 1970. Т. 35. N 6. С. 1230−1237.
  34. М.Н., Погасян С. И. Кислородные радикалы и периокисление липидов в растительной клетке. // Кислородные радикалы в химии, биологии и медицине. Рига: РМИ. 1988. С. 232−253.
  35. О.М., Шевченко А. И., Островская JI.K. Образование суперперекисных анион-радикалов хлоропластами: норма и патология. // Кислородные радикалы в химии, биологии и медицине. Рига: РМИ. 1988. С. 253−265.
  36. Е.Н., Шильникова В. К. Биологическая фиксация атмосферного азота. М.: Наука. 1968. 532 с.
  37. В.П. Циклические превращения оксида азота в организме млекопитающих. М.: Наука, 1998.
  38. К., Топунов А. Ф., Голубева Л. И., Кретович В. Л. Влияние водного стресса на ферментативное восстановление легоглобина в клубеньках сои.// Физиология растений. 1986. Т. 33. N 2. С. 87−92.
  39. Г. На уровне целого организма. М.: Наука, 1972. 122 с. (Selye Н. In vivo. Montreal: Med. Publ., 1967).
  40. В.В., Топунов А. Ф., Баширова Н. Ф., Кретович В. Л. Бактериальные редуктазы, восстанавливающие кислородпереносящие гемопротеиды. // Докл. АН ССОР. 1988. Т. 303. N 4. С. 1011−1012.
  41. А.Л. Классификация и филогения цветковых растений. // Жизнь растений. Т. 5. Ч. 1. / Ред. А. Л. Тахтаджян М.: Просвещение, 1980. С. 107−112.
  42. А. Ф. Функционирование легоглобина и регуляция кислородного режима в клубеньках бобовых. Дисс. докт.биол. наук. М.: 1996. Ин-т биохимии им. А. Н. Баха РАН. 232 с.
  43. А.Ф., Голубева Л. И. Редуктазы, восстанавливающие кислородпереносящие гемопротеиды: гемоглобин, миоглобин и легоглобин. /'/ Успехи биол. химии. 1989. Т. 30. С. 239−252.
  44. А.Ф., Голубева Л. И., Сварадж К., Кретович В. Л. Метлегоглобинредуктаза и цитохром-с-редуктаза клубеньков сои. //Докл. АН СССР. 1985. Т.281. N 5. С 1258—1261.
  45. А.Ф., Мелик-Саркисян С.С., Лысенко Л. А., Кретович В. Л. Свойства метлегоглобинредуктазы клубеньков люпина. // Биохимия. 1982. Т.47. N11. С.442−445.
  46. А.Ф., Петрова Н. Э. Регуляция кислородного режима в клубеньках бобовых и классическая концепция стресса. // Физиология растений. 1997. Т.44. С.671−675.
  47. А.Ф., Талызин В. В., Чекасина Е. В., Кретович В. Л. Метлегоглобинредуктазная активность бактерий Rhizobium, выращенных в свободной культуре. //Докл. АН СССР. 1987. Т. 296. N 6. С.1501−1504.
  48. В.Е. Анализ взаимодействия и последовательности функционирования генов гороха (Pisum sativum L.), контролирующих развитие симбиоза с клубеньковыми бактериями: Автореф. дис. канд. биол. наук. С.Пб.: ВНИИ с-х. микробиологии РАСХН, 1998. 17 с.
  49. Ю.А., Яровенко В. В., Мелик-Саркисян С.С. Ислледование дисперсии магнитооптического вращения легоглобина люпина. // Биохимия. 1973. Т. 38. № 1.С. 80−86.
  50. С.В., Кузнецов С. В., Топунов А. Ф. Ячейка для биоэлектрохимических исследований с параллеельным спектрофотометрическим контролем исследуемого вещества. // Прикладная биохимия и микробиология. 2000. Т. 36. № 3. С. 354−358.
  51. С.В., Розов Ф. Н., Топунов А. Ф. Метод получения множественных форм метлегоглобинредуктазы и компонентов легоглобина из клубеньков люпина. // Прикладная биохимия и микробиология. 2001. Т. 37. № 2. С. 221−226.
  52. Andersson C.R., Jenesen E.O., Llewellyn D.J., Dennis E.S., Peacock W.J. A new hemoglobin gene from soybean: a role for hemoglobin in all plants. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1996. V. 93. P. 5682−5687.
  53. Appleby C.A. The oxygen equilibrium of leghemoglobin. // Biochim. Biophys. Acta. 1962. У. 60. N 2. P. 226−235.
  54. Appleby C.A. Electron transport system of Rhizobium japonicum. I. Haemoprotein P-450, other СО-reactive pigments, cytochromes and oxidase from N2-flxing root nodules. // Biochim. Biophys. Acta. 1969a. V. 172. N 1. P. 71 -87.
  55. Appleby C.A. Electron transport system of Rhizobium japonicum. II. Rhizobium haemoglobin, cytochromes and oxidases in free-living (cultured) cells. // Biochim. Biophys. Acta. 1969b. V. 172. N 1. P. 88−105.
  56. Appleby C.A. Properties of leghemoglobin in vivo and its isolation as ferrous oxyleghemoglobin. // Biochim. Biophys. Acta. 1969c. V. 188. N 2. P. 222−229.
  57. Appleby C.A. Leghemoglobin and Rhizobium respiration // Ann. Rev. Plant Physiol. 1984. V. 35. P. 443−478.
  58. Appleby C.A., Bergersen F.J. Preparation and experimental use of leghaemoglobin. // Methods of evaluating biological nitrogen fixation. Canberra. Australia.: Wiley & Sons. 1980.
  59. Appleby C.A., Bogusz D., Dennis E.S., Peacock W.J. A role for hemoglobin in all plant roots? // Plant, Cell and Environment. 1988. V. 11. N 5. P. 359−367.
  60. Appleby C.A., Nicola N.A., Hurrell J.G.R., Leach S.J. Characterisation and improved separation of soybean leghemoglobin. // Biochemistry. 1975a. У. 14. N 20. P.4444- 4450.
  61. Appleby C.A., Tjepkema J.D., Trinick M J. Hemoglobin in a nonleguminous plant, Parasponia: possible genetic origin and function of nitrogen fixation. // Science. 1983. V.220. N 4600. P.951−953.
  62. Appleby C.A., Turner G.L., Macnicol P.K. Involvement of leghemoglobin and cytochrome P-450 in an efficient oxidative phosphorylation pathway which supports nitrogen fixation in Rhizobium. // Biochim. Biophys. Acta. 1975b. V. 387. N 3. P.461−474.
  63. Arredondo-Peter R., Escamilla E. A consensus sequence of plant hemoglobins. // Plant Mol. Biol. Rep. 1991. V. 9. P. 195−207.
  64. Arredondo-Peter R., Hargrove M.S., Moran J.F., Sarath G., Lohrman J., Olson J.S., Klucas R.V. Rice hemoglobins: gene cloning, analysis and oxygen-binding kinetics of a recombinant protein synthesizes. // Plant Physiol. 1997a. V. 115. P. 1259−1266.
  65. Arredondo-Peter R., Hargrove M.S., Moran J.F., Sarath G., Klucas R.V. Plant hemoglobins. // Plant Physiol. 1998. V. 118. P. 1121−1125.
  66. Asada K. Studies of the effects of air pollutans on plants mexanisms of phytotoxicity. // Res. Per. Natl. Inst. Environ. Studies (Japan). 1980. P. 45−63.
  67. Atkins C.A., Hunt S., Layzell D.B. Gaseous diffusive properties of soybean nodules cultured with non-ambient рОг // Physiol. Plantarum. 1992. V. 84. P.441−447.
  68. Aust S.D., Svingen B.A. The role of iron in enzymatic lipid peroxidation. // Free Radicals in Biol. 1982. V. 5. P. 1−28.
  69. Aviram I., Wittenberg B.A., Wittenberg J.B. The reaction of ferrous leghemoglobin with hydrogen peroxide to form leghemoglobin (IV). // J. Biol. Chem. 1978. V. 253. P. 5685−5689.
  70. Bannister J.Y., Bannister W.H., Rotilio G. Aspects of the structure, function, and applications of superoxide dismutase. // CRC Crit.Rev. Biochem. 1987. V. 22. P. 111−180.
  71. Baszynski T. The effect of a-tocopherol on reconstitution of photosystem I in heptane-exstracted spinach chloroplasts. // Biochem. Biophys. Acta. 1974. Y. 347. P. 31−35.
  72. Baum J.A., Scandalios J.G. Isolation and characterization of the cytosolic and mitochondrial superoxide dismutases of maize. //Arch. Biochem. Biophys. 1981. V. 206. P. 249−264.
  73. Becana M., Klucas R.V. Enzymatic and nonenzymatic mechanisms for ferric leghemoglobin reduction in legume root nodules. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1990. V.87. P.7295−7299.
  74. Becana M., Klucas R.V. Oxidation and reduction of leghemoglobin in root nodules of leguminous plants. // Plant Physiol. 1992. V. 98. N 4. P. 1217−1221.
  75. Becana M., Paris F.J., Sandalio L. V, Del Rio L.A. Isozymes of superoxide dismutase in nodules of Phaseolus vulgaris L., Pisum sativum L., Vigna unguiculata (L.) Walp. // Plant Physiol. 1989. V. 90. P. 1286−1291
  76. Becana M., Rodriguez-Barrueco C. Protective mechanisms of nitrogenase against oxygen excess and partially-reduced oxygen intermediates. // Physiol. Plant. 1989. V. 75. P. 429−438.
  77. Becana M., Salin M.L. Superoxide dismutases in nodules of leguminous plants. // Can. J. Bot. 1989. V. 67. P. 415−421.
  78. Bendich A., Machlin L.J., Scandurra O. The antioxydant role of vitamine C. // Adv. Free Rad. Biol. Med. 1986. V. 2. P. 419−444.
  79. Bergersen F.J. Oxygenation of leghemoglobin in soybean root nodules in relation to the external oxygen tension. //Nature. 1962. V. 194. N 4833. P. 1059−1061.
  80. Bergersen F.J. Distribution of O2 within infected cells of soybean root nodules: a new simulation. //Protoplasma. 1994. Y.183. P.49−61.
  81. Bergersen F.J., Appleby C.A. Leghaemoglobin within bacteroid-enclosing membrane envelopes in soybean root nodules. // The Fourth Int. Sypm. on Nitrogen Fixation. Programme and abstracts. Canberra. 1980. P. 83.
  82. Bergersen F.J., Turner G.L. Nitrogen fixation by the bacteroid fraction of breis of soybean root nodules. // Biochim. Biophys. Acta. 1967. V.141. N 3. P. 507−515.
  83. Bergersen F.J., Turner G.L. Comparative studies of nitrogen fixation by soybean root nodules bacteroid suspensions and cell-free extracts. // J. Gen. Microbiol. 1968. V.53. N 2. P.205−220.
  84. Bergersen F.J., Turner G.L. Leghemoglobin and the supply of Cbto nitrogen-fixing root nodule bacteroids: studies of an experimental system with no gas phase. // J. Gen. Microbiol. 1975a. У.89. N 1. P.31−47.
  85. Bergersen F.J., Turner G.L. Leghemoglobin and the supply of Chto nitrogen-fixing root nodule bacteroids: presence of two oxidase systems and ATP production at low free 02 concentration. // J. Gen. Microbiol. 1975b. Y.91. N 2. P. 345−354.
  86. Bergersen F.J., Turner G.L., Appleby C.A. Studies of the physiological role of leghemoglobin in soybean root nodules. // Biochim. Biophys. Acta. 1973. Y.292. N 1. P. 272.
  87. Bienfait H.F., der Mark Y. Phytoferritin and its role in iron metabolism. // Metals and Micronutrients: Uptake and Utilization. / Eds. D.A. Robb, W.S. Pierpoint. L.: Academic Press. 1983. P. 111−123.
  88. Bisseling Т., Bovers F., Gloudemans Т., Moerman M., Van Kammen A. Expression of pea nodulin genes in effective and ineffective nodules. // Analysis of the plant genes involved inlegums-Rhizobium symbiosis. / Ed. R.Marcellin. P.: OECD. 1983. P. 105−111.
  89. Bisseling Т., Van den Bos R.C., Van Kammen A. The effect of ammonium nitrate on the synthesis of nitrogenase and the concentration of leghemoglobin in pea rootnodules induced by Rhizobium leguminosarum. H Biochim. Biophys. Acta. 1978. V. 539. P. 1−11.
  90. Bisseling Т., Van den Bos R.C., Weststrait M.W., Hakkaart M.J.J., Van Kammen A. Development of the Nitrogen-Fixing and Protein-Synthesizing Apparatus of Bacteroids in Pea Root Nodules. // Biochim. Biophys. Acta. 1979. V. 562. P. 516−526.
  91. Bogusz D., Appleby C.A., Landsmann J., Dennis E.S., Trinick M.J., Pecock W.J. Functioning hemoglobin genes in non-nodulating plant. //Nature. 1988. У.331. P. 178−180.
  92. Bolognesi M., Bordo D., Rizzi M., Tarricone C., Ascenzi P. Nonvertebrate hemoglobins: structural bases for reactivity. // Prog. Biophys. Mol. Biol. 1997. Y. 68. P. 29−68.
  93. Borisov A.Yu., Morzhina E.V., Kulikova O.A., Tchetkova S.A., Lebsky V.K., Tikhonovich I.A. New Symbiotic Mutants of Pea (Pisum sativum L.) Affecting Either Nodule Initiation and Symbiosome Development. // Symbiosis. 1992. V. 14. P. 297−313.
  94. Advanced Research Workshop. Biological Fixation of Nitrogen for Ecology and Sustainable Agriculture. Poznan: Scientific Publishers OWN, 1996. P. 237.
  95. Bryk R., Lima C.D., Erdjument-Bromage H., Tempst P., Nathan C. Metabolic enzymes of mycobacteria linked of antioxodant defense dy a thioredoxin-like protein. // Sciencexpress / www.sciencexpress.org / 2002.
  96. Burton G.M., Ingold K.U. Application of the principles of physical organnic chemistry to the exploration of its structure and function. // Acc. Chem. Res. 1986. V. 19. N7. P. 194−201.
  97. Carroll B.J., Gresshoff P.M. Nitrate inhibition of nodulation and nitrogen fixation in white clover. // Zeitsch. Pflanzenphysiol. 1983. V. 110. P. 77−88.
  98. Carrol B.J., Hansen A.P., McNeil D.L., Gresshoff P.M. Effect of oxygen supply on nitrogenase activity of nitrate and dark-stressed soybean (Glycine max (L.) Merr.) plants // Austr. J. Plant Physiol. 1987. V. 14. 679−687.
  99. Chamulirat W. Nitric oxide inhibited peroxyl and alkoxyl radical formation with concomitant protection against oxidant injury in intestinal epithelial cells // Arch. Biochem. Biophys. 1998. У. 355. P. 206−214.
  100. Chaudiere J., Tappel A.L. Purification and characterization of selenium-glutatione peroxidase from hamster liver. //Arch. Biochem. and Biophys. 1983. V.266. N 2. P. 755 761.
  101. Chen P.-C., Phillips D.A., Induction of root nodule senescence by combined nitrogen in Pisum sativum L. // Plant Physiol. 1977. V. 59. P. 440−442.
  102. Clark A.G., Debnam P. Inhibition of glutathione S-transferases from rat liver by S-nitroso-L-glutatione. // Biochem. Pharmacol. 1988. V. 37. P. 3199−3201.
  103. Coventry D.E., Dilworth M.J. Synthesis and turnover of leghemoglobin in lupin root nodules. // Biochim. Biophys. Acta. 1976. V.447. N 1. P. 1−10.
  104. Couture M., Yeh S-R., Wittenberg B.A., Wittenberg J.B., Ouellet Y., Rousseau D.L., Guertin M. A cooperative oxygen-binding hemoglobin from Mycobacterium tuberculosis. //Biochemistry. 1999. V. 96. P. 11 223−11 228
  105. Cramm R., Siddiqui R.A., Friedrich B. Primary structure and evidence for a physiological fumction of the flavohemoprotein of Alcaligenes eutrophys. И J. Biol. Chem. 1994. У. 269. P. 7349−7354.V
  106. Cutting J.A., Schulman H.M. The site of heme synthesis in soybean root nodules. // Biochim. Biophys. Acta. 1969. V.192. N 3. P.486−493.
  107. Dakora F.D., Appleby C.A., Atkins C.A. Effect of рСЪ on the formation and status of leghemoglobin in nodules of cowpea and soybean. // Plant Physiol. 1991. V.95. N 3. P.723−730.
  108. Dalton D.A. Antioxidant defenses of plants and fungi. // Oxidative Stress and Antioxidant Defenses in Biology./ Ed. S. Ahmad. N.-Y. et al: Chapman and Hall, 1995. P.298−355.
  109. Dalton D.A., Hanus F.J., Russel S.A., Evans H.J. Purification, properties and distribution of ascorbate peroxidase in legume root nodules. // Plant Physiol. 1987. V. 83. P. 789−794.
  110. Dalton D.A., Langeberg L., Treneman N. Correlations between the ascorbate-glutathione pathway and effectiveness in legume root nodules. // Physiol. Plant. 1993. V. 87. P. 281−286.
  111. Dalton D.A., Post C.J., Langeberg L. Effects of ambient oxygen and of fixed nitrogen on concentrations of glutathione, ascorbate and associated enzymes in soybean root nodules. // Plant Physiol. 1991. V. 96. P. 812−818.
  112. Dalton D.A., Russel S.A., Hanus FJ., Pascoe G.A., Evans H.J. Enzymatic reactions of ascorbate and glutathione that prevent peroxide damage in soybean root nodules. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1986. V. 83. P. 3811−3815.
  113. Dart P.J. Legume root nodules. Initiation and development. // The Development and Function of Roots. L., N.-Y.: Acad. Press. 1975. P. 468−469.
  114. Dart P.J., Mercer P.V. Development of the bacteroid in the root nodule of barrel medic (Medicago tribuloides Desr.) and subterraneum clover (Trifolium subterraneum L.). //Arch. Microbiol. 1963. У.46. N 4. P. 382−401.
  115. Day D.A., Carrol B.J., Delves A.C., Gresshoff P.M. Relationship between autoregulation and nitrate inhibition of nodulation in soybeans // Physiol. Plantarum. 1989. Vol. 75. P. 37−42.
  116. Dean J.V., Harper J.E. Nitric oxide and nitrous oxide production by soybean and winged bean during the in vivo nitrate reductase assay. // Plant Physiol. 1986. Vol. 82. P. 718−723.
  117. Dee G., Rice-Evans C., Obeyesekera Sh., Meraji Sh., Jacobs M., Bruckdorfer K.R. The modulation of ferryl myoglobin formation and its oxidative effects on low density lipoproteins by nitric oxide. // FEBS Lett. 1991. V.294. N 1,2. P. 38−42.
  118. Demmig-Adams B. Carotenoids and photoprotection in plants: A role for the xantophyll zeaxanthin. // Biochim. Biophys. Acta. 1990. V. 1020. P. 1−24.
  119. Demmig-Adams В., Adams W.W. The xanthopyll cycle. // Antioxidants in Higher Plants./ Eds. R.G. Alscher and J.L. Hess. Boca Raton, FL.: CRC Press. P. 91−110.
  120. Denison R.F., Hunt S., Layzell D.B. Nitrogenase activity, nodule respiration, and O2 permeability following detopping of alfalfa and birdsfoot trefoil. // Plant Physiol. 1992. V.98. N 3. P.894−900.
  121. Denison R.F., Layzell D.B. Measurement of legume nodule respiration and O2 permeability by nonuinvasive spectrophotometry of leghemoglobin. // Plant Physiol. 1991. V.96. N 1. P.137−143.
  122. Diaz del Castillo L., Hunt S., Layzell D.B. O2 regulation and 02-limitation of nitrogenase activity in root nodules of pea and lupin И Physiol. Plant. 1992. Y.86. N 2. P.269−278.
  123. Dikshit R.H., Dikshit K.L., Liu Y., Webster D.A. The bacterial hemoglobin from Vitreoscilla can support aerobic growth of Escherichia coli lacking terminal oxidases. // Arch. Biochem. Biophys. 1992. V. 293. P. 241−245.
  124. Ding H., Demple B. Direct nitric oxide signal transduction via nitrasylation of iron-sulpur centers in the sox R trancription activator. // PNAS. 2000. V. 97. N 10. P. 146 150.
  125. DokeN., Chai H.B. Activation of superoxide generation and enchancement of resistence ageinst compatible rases of Phytophtora infestans in potato plants treated with digitionin// Physiol. Plant. Patol. 1985. Y. 27. N 3. P. 323−334.
  126. Duff S.M.S., Wittenberg J.B., Hill R.D. Expression, purification, and properties of recombinant barley (Hordeum sp.) hemoglobin. // J. Biol.Chem. 1997. V. 272. N 27. P. 16 746−16 752.
  127. Ellfolk N. Crystalline leghemoglobin. II. The molecular weights and shapes of the two main components. //Acta Chem. Scand. 1960. V.14. N 8. P. 1819−1827.
  128. Ellfolk N., Sievers G. Crystalline leghemoglobin. VIII. The hemin of the two main components. //Acta Chem. Scand. 1965. V. 19. N 1. P. 268−269.
  129. Ellfolk N., Sievers G. The primary structure of soybean leghemoglobin. // Acta Chem. Scand. 1971. V.25. N 9. P.3532−3534.
  130. Ellfolk N., Sievers G. Circular dichroism of soybean leghemoglobin. // Biochim. Biophys. Acta. 1975. V.405. N 2. P. 213−227.
  131. Elsten E.F. Oxygen activation and oxygen toxicity. // Ann. Rev. Plant Physiol. 1982. V. 33. P. 73−96.
  132. Fahrenholtz S.R., Doleiden F.H., Trozollo A.M., Lamola A.A. Quenching of singlet oxygen by a-tocopherol. // Photochem. Photobiol. 1974.V. 20. P.505−509.
  133. Fearn J.C., LaRue T.A. A temperature sensitive nodulation mutant (sym-5) of Pisum sativum L. // Plant, Cell and Environment. 1991a. V. 14. P. 221−227.
  134. Fearn J.C., LaRue T.A. Ethylene inhibitors restore nodulation to sym-5 mutants of Pisum sativum L. cv. Sparkle // Plant Physiol. 1991b. V. 96. P. 239−244.
  135. Flohe L. Glutation peroxidase brougt into focus. // Free Radicals in Biol. 1982. V. 5. P. 223−254.
  136. Foyer C., Halliwell B. The presence of glutatione and glutatione reductase in chloroplasts: a proposed role in ascorbic acid metabolism. // Planta. 1976. V. 133. P. 21−25.
  137. Fridovich I. Superoxide and superoxide dismutases. // Advances in Inorganic Biochemistry. / Eds. G.L. Eichhorn, L.G. Marzilli. N.-Y.: Elsevier. 1979. P. 27−90.
  138. Fred E.B., Balwin I.L., McCoy E. Root nodule bacteria and legyme plants. Madison: Univ. Wisconsin Press. 1932.
  139. Fryer M J. The antioxidant effects of thylacoid vitamin E (a-tocopherol). // Plant Cell & Environ. 1992. V. 15. P. 381−392.
  140. Fuchsman W.H., Appleby C.A. Separation and determination of the relative concentrations of the homogeneous components of soybean leghemoglobin by isopelectric focusing. // Biochim. Biophys. Acta. 1979. V.579. N 2. P. 314−324.
  141. K., Gebicki J.M. // Oxidation of a-tokopherol in micelles and liposomes by hydroxyl, perhydroxyl and superoxide free radicals. // Arch. Biochem. Biophys. 1983. V. 266. N 1. P. 102−108.
  142. Gacon G., Lostanlen D., Labie D., Kaplan J.C. Interaction between cytochrome b5 and hemoglobin. Involvement of b66 (ЕЮ) and b95 (F62) lysil residues of hemoglobin. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1980. V.77. N 4. P. 1917−1921.
  143. Gene families encoding globins, hemoglobins, leghemoglobins, and related proteins. //http://mbclserver.rutgers.edu/CPGN/GlobinWeb/Globin.Discussion.html. Modified 17 April 2000.
  144. Gianazzi-Pearson V. Plant cell responses to arbuscular mycorrhizal fungi: getting to the roots of the symbiosis. // Plant. Cell 1996. V. 8. P. 1871−1883.
  145. Gillcham D.J., Dodge A.D. Hydrogen-peroxide scaventing systems within pea chloroplasts. A quantitative study. //Planta. 1986. N 6. P. 246−251.
  146. Gilles-Gonzalez M.A., Ditta G.S., Helinski D.R. A hemoprotein with kinase activity encoded by the oxygen sensor of Rhizobium meliloti. II Nature. 1991. V. 350. P. 170−172.
  147. Goodfrey C.A., Dilworth M.J. Haem biosynthesis from 14C.-d-aminolaevulinic acid in laboratory grown and root nodule Rizobium lupini. //I. Gen. Microbiol. 1971. У.69. N. 3. P. 385−390.
  148. Graff G. Preparetion of PGG2 and PGH2. // Method enzym. 1982. V.86. P. 386 392.
  149. Graf E., Eaton J.W. Antioxidant functions of phytic acid. // Free Rad. Biol. Med. 1990. V. 8. P. 61−69.
  150. Graf E., Empson K.L., Eaton J.W. Phytic acid a natural antioxidant. // J. Biol. Chem. 1987. Y. 262. P. 11 647−11 650.
  151. Gresshoff P.M., Caetano-Anolles G. Systemic regulation of nodulation in legumes. // Plant Biotech. Develop. Boca Raton etc. 1992. P. 87−100.
  152. Grisham M.B., Granger D.N., Lefer D.J. Modulation of leukocyte-endothelial interaction by reactive metabolites of oxygen and nitrogen: relevance to ischemic heart disease. // Free Rad. Biol. Med. 1998. V. 25. P. 404−433.
  153. Hagler L., Coppes R.L., Herman R.H. Metmyoglobin reductase. Identification and purification of a reduced nicotinamide adenine dinucleotide-dependent ensyme from bovine heart which reduces metmyoglobin. // J. Biol. Chem. 1979. У. 254. P. 6505- 6514.
  154. Hallet K.E., Young A.J. Carotenoids. // Antioxidants in Higher Plants / Ed. R.G. Alscher, J.L. Hess. Boca Raton, FL.: CRC Press. 1993. P. 59−89.
  155. Halliwell B. Ascorbic acid and the illuminated chloroplast. // Ascorbic Acid: Chemistry, Metabolism, and Uses. / Eds. P.A. Seib, B.M. Tolbert, Adv. In: Chemistry Series 200, Am. Chem. Soc. Washington, DC. 1982a. P.263−274
  156. Halliwell B. The toxic effects of oxygen on plant tissues. // Superoxide Disrautase, V.l. / Ed. L.W. Oberley. Boca Raton, FL.: CRC Press. 1982b. P. 89−123.
  157. Halliwell В., Gutteridge J.M.C. // Free radicals in Biology and Medicine. Clarendon Press, Oxford. 1985.
  158. Hansen A.P., Peoples M.B., Gresshoff P.M., Atkins C.A., Pate J.S., Carrol B.J. Symbiotic performance of supernodulating soybean (Glycine max (L.) Merr.) mutants. // J. Exp. Bot. 1989. V. 40. N 216. P. 715−724.
  159. Harbour J.R., Bolton J.R. Superoxide formation in spinach chloroplasts: electron spin resonance detection by spin trapping. II Biochem. Biophys. Res. Comm. 1975. V. 64. N 3. P. 803−807.
  160. Hardison R. Hemoglobins from bacteria to man: evolution of different patterns of gene expression. //J. Exp. Biol. 1998. V. 201. P. 1099−1117.
  161. T.W. // Tetrahedron Lett. 1985. V.26. P. 2013−2026.
  162. Hartrige, H.J. Stable complexes of haemoproteins. // Physiol. 1920. V.54, P. 254 270.
  163. Hattory J., Johnson D.A. The detection of leghemoglobin-like sequences in legumes and non-legumes. // Plant Molec. Biol. 1985. Y. 4. N 5. P. 285−292.
  164. Hess J.L. Vitamin E, a-tocopherol. // Antioxidants in Higher Plants / Ed. R.G. Alscher, J.L. Hess. Boca Raton, FL.: CRC Press. 1993. P. 111−134.
  165. Holmberg N., Lilius G., Bailey J.E., Bulow L. Transgenic tobacco expressing Vitreoscilla hemoglobin exhibits enhanced growth and altered metabolite production. // Nat. Biotechnol. 1997. V. 15. P. 244−247.
  166. Hoog N. Biological chemistry and clinical potential of S-nitrosotiols. // Free Rad. Biol. Med. 2000. Y. 28. P. 1478−1486.
  167. Hou S., Larsen R.W., Boudko D., Riley C.W., Karaten E., Zimmer M., Ordal G.W., Alam M. Meoglobin-like aerotaxis transducers in archaea and Bacteria. // Nature. 2000. V.403. P. 540−544.
  168. Hunt S., Layzell D.B. Gas exchange of legume nodules and the regulation of the nitrogenase activity // Ann. Rev. Plant Physiol. 1993. V. 44. P. 483−511.
  169. Hunter W.N., Appleby C.A., Guss J.M., Ollis D. L, Treeman B.C. Refinement of crystal structure of soybean ferric leghemoglobin a nicotinate at 2.4 resolution. // Acta Crystallogr. 1984. V. A40. Supph P.35.
  170. Hurrell J.G.R., Leach S.J. The amino acid sequence of soybean leghemoglobin c2. // FEBS Letters. 1977. V. 80. N 1. P. 23−26.
  171. BMB Enzyme Nomenclature. Web Page: http://vww.rycomusa.com/aspp 1998/47/0531 .shtml
  172. Jakob W., Webster D.A., Kroneck P.M. NADH-dependent methemoglobin reductase from the obligate aerobe Vitreoscilla: improved metod of purification and rexamination of prostetic groups. //Arch Biochem Biophys. 1992. V. 292. P. 29−33.
  173. Jacobsen-Lyon K., Jensen E.J., Jorgensen P., Marcker K.A., Peacock W.J., Dennis E.S. Symbiotic and nonsymbiotic hemoglobin genes of Casuarina glauca. // Plant Cell. 1995. V. 7. P. 213−223.
  174. James E.K., Ianetta P.P.M., Nixon R.J., Whiston A.J., Peat L., Crawford R.M.M., Sprent J.I., Brewin N.J. Photosystem II and oxygen regulation in Sesbania rostrata stem nodules. // Plant, Cell and Environment. 1996. V.19. P.895−910.
  175. Ji L., Becana M., Sarath G., Klucas R.V. Cloning of gene structure responsible for ferriLb-reductase. // Plant Physiol. 1994. V. 104. P. 453−459.
  176. Ji L., Wood S., Becana M., Klucas R.V. Purification and characterization of soybean root nodule ferric leghemoglobin reductase. // Plant Physiol. 1991. V. 96. N 1. P.32−37.
  177. Johnson G.V., Evans H.J., Temay C. Enzymes of the glyoxylate cycle in rhizobia and nodules of legumes. // Plant Physiol. 1966. V. 41. P. 1330−1336.
  178. Kanayama Y. and Yamamoto Y. Effects of nitrate on nucleotide levels in soybean nodules // Plant Cell Physiol. 1990a. V. 31. N 6. P. 893−895.
  179. Kanayama Y., and Yamamoto Y. Inhibition of nitrogen fixation in soybean plants supplied with nitrate. II. Accumulation and properties of nitrosylleghemoglobin in nodules. II Plant Cell Physiol. 1990b. Vol. 31. N 2. P. 207−214.
  180. Kanayama Y., Watanabe I., Yamamoto Y. Inhibition of nitrogen fixation in soybean plants supplied with nitrate. I. Nitrite accumulation and formation of nitrosylleghemoglobin. // Plant Cell Physiol. 1990. V. 31. N 3. P. 341−346.
  181. Kanner J., Ben-Gera I., Berman Sh. Nitric-oxide myoglobin as an inhibitor of lipid oxidation. // Lipids. 1980. V. 15. N 11. P. 944−947.
  182. Khanna-Chopra R., Koundal K.R., Sinha S.K. A simple technique of studying water deficit effects on nitrogen fixation in nodules without influencing the whole plant. // Plant Physiol. 1984. V.76. N 1. P.254−256.
  183. Keilin D., Smith J.D. Hemoglobin and nitrogen fixation in the root nodules of leguminous plants. //Nature. 1947. V.159. N 4047. P. 692−694.
  184. Keilin D., Wang Y.L. Hemoglobin in the root nodules of leguminous plants. // Nature. 1945. V. 155. N 3956. P.227−229.
  185. Kneen B.E., LaRue T.A., Hirsch A.M., Smith C.A., Weeden N.F. Sym-13 a gene conditioning ineffective nodulation in Pisum sativum. // Plant Physiol. 1990. V. 94. P. 899 905.
  186. Ко М.Р., Huang P.Y., Huang J.S., Barker K.R. The occurrence of phytoferritin and its relationship to effectiveness of soybean nodules. // Plant Physiol. 1987. V. 83. P. 299−305.
  187. Koch В., Evans H.J., Russell S. Properties of the nitrogenase system in cell-free extracts of bacteroids from soybean root nodules. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1967. V.58. N 4. P. 1343−1350.
  188. Kosterin O.E., Rosov S.M. Mapping of the new mutation bib and the problem of integrity of linkage group I. // Pisum Genetics. 1993. V. 25. P. 27−31.
  189. Kretovich W.L., Melik-Sarkissyan S.S., Bashirova N.F., Topunov A.F. Ensymatic reduction of leghemoglobin in lupin nodules // J. Appl. Biochem. 1982. V. 4. N 2. P. 209 217.
  190. Kubo H. Uber das Hemoprotein aus den Wurrelknollchen von Leguminosen. // Acta. Phytochim. 1939. V.ll. N1. P. 195−200.
  191. Kuzma M.M., Hunt S., Layzell D.B. Role of oxygen in the limitation and inhibition of nitrogenase activity and resperation rate in individual soybean nodules. // Plant Physiol. 1993. V. 101. N 1. P. l61−169.
  192. Mackenzie C.R., Jordan D.C. Ultrastructure of free-living and nitrogen-fixing form of Rhizobium meliloti as revealed by freeze etching. // J. Bacteriol. 1973. V. l 13. N 2. P.387−393.
  193. Malik N.S.A., Calvert S.E., Bauer W.D. Nitrate induced regulation of nodule formation in soybean // Plant Physiol. 1987. V. 84. P. 266−271.
  194. Marcker K.A., Bojsen K., Jensen E.J., Paludan K. The soybean leghemoglobingenes. // Advances in Nitrogen Fixation Research. 1 Eds. Veeger C., Newton W.E. The Hague etc.: Nartinus Nijhoff, Dr. WJunk Publ., and Wageningen: Pudoc. 1984. P. 573−578.
  195. Maskall C.S., Gibson J.F., Dart P.J. Electron-paramagnetic-resonance studies of leghemoglobins from soya-bean snd cowpea root nodules. Identification of nitrosyl-leghemoglobin in crude leghemoglobin preparations 11 Biochem. J. 1977. Vol. 167. P. 425 445.
  196. Matsui Т., Shimizu C., Matsuura P. Studies on methemoglobin reducing enzyme systems of blue white dolphin. II. Purification and some physico-chemical properties of ferrimyoglobin reductase. // Bull. Jap. Soc. Sci. Fish. 1975. V.41. N 5. P.771−777.
  197. McCord J.M., Fridovich I. The utility of superoxide dismutase in studing free radical reactions. I. Radicals generated by theinteraction of sulfite, dimethyl sulfoxide and oxigen // J. Biol. Chem. 1969. V. 244. N 22. P. 6056−6063.
  198. Membrillo-Hernandez J., Poole P.K. Bacterial flavohemoglobins: a consensus sequence and identification of a discreate enterobacterial group and of further bacterial globins. // FEMS Microbiol. Lett. 1997. V. 155. P. 179−184.
  199. Miller D.M., Aust S.T. Studies of ascorbate-dependet, iron-catalyzed lipid peroxidation. // Chem. Phys. Lipids. 1989. V. 44. N 2−4. P. 191−208.
  200. Minchin F. R. Regulation of oxygen diffusion in legume nodules. // Soil Biol. Chem. 1997. V. 29. P.881−888.
  201. Minchin F.R., Thomas B.J., Mytton L. B. Ion distribution across the cortex of soybean nodules: possible involvement in control of oxygen diffusion. // Ann. Bot. 1994. V.74. P.613−617.
  202. Mittler R., Zilinskas B.A. Molecular cloning and characterization of a gene encoding pea cytosolic ascorbate peroxidase. // J. Biol. Chem. 1992. V. 267. P. 2 180 221 807.
  203. Moran J.F., Sun Z., Sarath G., Arredondo-Peter R., James E.R., Decana M., Klucas R.V. Molecular cloning, functional characterization, and subcellular localization of soybean nodule dihydrolipoamide reductase. // Plant Physiol. 2002. V. 128. P. 300−313
  204. Moreau S., Davies M.J., Matheu C., Herouart D., Puppo A. Leghemoglobin-derived radicals // J.Biol. Chem. 1996. Y. 271. N 51. P. 32 557−32 562.
  205. Morzhina E.V., Tsyganov V.E., Borisov A.Y., Lebsky V.K., Tikhonovich I.A. Four developmental stages identified by genetic dissection of pea (Pisum sativum L.) root nodule morphogenesis. // Plant Science. 2000. V. 155. P. 75−83.
  206. Nash D.T., Schulman H.M. The absence of oxidised leghemoglobin in soybean root nodules during nodule development. // Biochem. Biophys. Res. Communs. 1976. Y.68. P.781−785.
  207. Nelson L.M. Response of Rhizobium leguminosarum isolates to different forms of inorganic nitrogen during nodule development in pea (Pisum sativum L.). // Soil Biol. Biochem. 1987. V. 19. P. 759−763.
  208. Neo H.H., Layzell D.B. Phloem glutamine and the regulation of oxygen diffusion in legume nodules. // Plant Physiol. 1997. V. 113. N 1. P. 259−267.
  209. H. // Free radicals, aging and degenerative diseases / Eds. Johnson J.E. et al. Liss Inc. 1986. P. 77−97.
  210. Novak К., Pesina К., Nebesarova J., Skrdleta V., Liza L., Nasinec V. Symbiotic tissue degradation pattern in the ineffective nodules of three nodulation mutants of pea (Pisum sativum L.). И Ann.Bot. 1995. V. 76. P. 303−313.
  211. Novak K., Skrdleta V., Kropakova M., Lisa L., Nemcova M. Interaction of two genes controlling symbiotic nodule number in pea (Pisum sativum L.) // Symbiosis. 1997. Vol. 23. P. 43−62.
  212. Novak K., Skrdleta V., Nemcova M., Lisa L. Behaviour of pea nodulation mutants as affected by increasing nitrate level. // Symbiosis. 1993. V. 15. P. 196−206.
  213. O’Brian M.R. Heme synthesis in the Rhizobium legume symbiosis: a palette forbacterial and eukaryotic pigments. //J. Bacteriology. 1996. V.178. P.13−24.
  214. Ollis D.L., Appleby C.A., Colman P.M., Cutten A.E., Guss J.M., Vencatappa M.P., Freeman H.C. Crystal structure of soybean ferric leghemoglobin a nicotinate at a resolution of 3.3. // Aust. J. Chem. 1983. V.36. N 3. P.451−468.
  215. Oti-Boateng C., Wallace W., Silsbury J.H. The effect of the accumulation of carbohydrate and organic nitrogen on nitrogen fixation (acetylene reduction) of Faba bean cv. Fiord. // Ann. Bot. 1994. V. 73. P. 143−149.
  216. Oshino R., Asakura Т., Tamura M., Oshino N., Chance B. Yeast hernoglobin-reductase complex. // Biochem. Biophys. Res. Communs. 1972. V.46. N 3. P. 1055−1060.
  217. Padmaja S., Huie R.E. The reaction of nitric oxide with organic peroxyl radicals. // Biochem. Biophys. Res.Commun. 1993. V. 195. P. 539−544.
  218. Parniske M., Pausch G., Werner D. Flavonoid levels in Glycine max in response to symbiotic infection. // 7th Int. Congr. on N=Nitrogen fixation. Koln (Cologne), F.R.G. March 13−20, 1988. Book of Abstr. Koln, 1988. Abstr. 10−32.
  219. Parsons R., Day D.A. Mechanism of soybean nodule adaptation to different oxygen pressures // Plant, Cell and Environment. 1990. V.13. P.501−512.
  220. Passon P.G., Hultquist D.E. Soluble cytochrome bs reductase from human erythrocytes. // Biochim. Biophys. Acta. 1972. V.275. N 1. P. 62−73.
  221. Potts M., Angeloni S.V., Ebel R.E., Bassam D. Myoglobin in a cyanobacterium. // Science. 1992. V.256. P. 1690−1692.
  222. Preising O., Anthamatten D., Hennecke H. Characterisation of new Rhizobium cytochrome-oxidase complex. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1993. V.90. P.3309−3313.
  223. Puppo A., Dimitrijevic L., Rigaud J. Possible involvement of nodule superoxide dismutase and catalase in leghemoglobin protection. // Planta. V. 156. P. 374−379.
  224. Puppo A., Halliwell B. Generation of hydroxyl radicals by soybean nodule leghaemoglobin. // Planta. 1988. V. 173. P. 405−410.
  225. Puppo A., Herrada G., Rigaud J. Lipid peroxidation in peribacteroid membranes from french-bean nodules. //Plant Physiol. 1991. V. 96. P. 826−830.
  226. Puppo A., Monny C., Davies M.J. Glutathione-dependent conversion of ferryi leghaemoglobin into the ferric form: a potential protective process in soybean (Glycine max) root nodules. // Biochem. J. 1993. V. 289. P. 435−438.
  227. Puppo A., Rigaud J. Indole-3-acetic acid (IAA) oxidation by leghemoglobin from soybean nodules. //Physiol.Plantarum. 1975. V. 35. P. 181−185.
  228. Puppo A., Rigaud J. Superoxide dismutase: an esssential role in the protection of the nitrogen fixation process? // FEBS Letters. 1986. Y. 210. P. 187−189.
  229. Puppo A., Rigaud J., Job D. Leghemoglobin reduction by a nodule reductase. // Plant Sci. Lett. 1980a. V.20. P. 1−6.
  230. Puppo A., Rigaud J., Job D. Role of superoxide anion in leghemoglobin autooxidation. // Plant Sci. Lett. 1981. V.22. N 4. P. 353−360.
  231. Puppo A., Rigaud J., Job D., Ricard J., Zeba B. Peroxidase content of soybean root nodules. // Biochim. Biophys. Acta. 1980b. V. 614. P. 303−312.
  232. Quast R., Vesterberg O. Isoelectric focusing of haemoglobins of Myxine glutinosa in natural pH gradients. // Acta Chem. Scand. 1968. V. 22. N 5. P. 1499−1508.
  233. Ramlov K.B., Laursen N.B., Stougaard J., Marcker K.A. Site directed mutagenesis of the organ-specific element in the soybean leghemoglobin lbc3 promoter. // Plant J. 1993. V. 4. P. 577−580.
  234. Ramos C. L, Pou S., Britigan B.E. Spin trapping evidence for myeloperoxidase-dependenthydroxyl radical formation by human neutrophils and monocyte. // J. Biol. Chem. 1992. V. 267. P. 8307−8312.
  235. Richardson M., Dilworth M.J., Scawen M.D. The amino acid sequence of leghaemoglobin I from root nodules of broad bean (Vicia faba L.). // FEBS Letters. 1975. V. 57. N 1. P. 33−37.
  236. Rigaud J., Puppo A. Effect of nitrite upon leghemoglobin and interaction with nitrogen fixation. // Biochim. Biophys. Acta. 1977. У.497. N 3. P.702−706.
  237. Robertson J.C., Warburton M.P., Lyttleton P., Bullivant S., Grayston G.F. Membranes in lupin root nodules. I. The role of golgi bodies in biogenesis of infection threads and peribacteroid membranes. // J. Cell. Sci. 1978. V.30. N 2. P. 129−149.
  238. Robertson J.B., Wells В., Bisseling Т., Farndon K. J.F., Johnston A.W.B. Immuno-gold localization of leghaemoglobin in cytoplasm in nitrogen-fixing root nodules of pea. // Nature. 1984. V.311. N 5983. P.254−256.
  239. Rustin P., Dupont I., Lance C. Specific and rapid measurement of lipooxygenase activity in biological materials. // Arch. Biochem. Biophys. 1983. V. 255. P. 630−639.
  240. Scott E. M ., Griffith I.Y. The enzymatic defect of hereditary methemoglobineinia: diaphorase. // Biochim. Biophys. Acta. 1959. V.34. N 2. P.584−586.
  241. Safronova V.I., Novikova N.I. Comparison of Two Methods for Root Nodule Bacteria Preservation: Lyophilization and Liquid Nitrogen Freezing. // J. Microbiol. Methods. 1996. V. 24. P. 231−237.
  242. Saari L.L., Klucas R.V. Ferric leghemoglobin reductase from soybean root nodules. //Arch. Biochem. Biophys. 1984. V.231. N 1. P.102−113.
  243. Sagan M., Huguet Т., Due G. Phenotypic characterization and classification of nodulation mutants of pea (Pisum sativum L.). // Plant Sci. 1994. Y. 100. P. 59−70.
  244. Sheehy J.E. Photosynthesis and nitrogen fixation in legume plants. // CRC Crit. Rev. Plant Sci. 1987. V. 5. P. 121−127.
  245. Sies H., Sharov V.S., Ktotz L.-O., Briviba K. Glutathione peroxidase protects against peroxynitrite-mediated oxidations. //J. Biol. Chem. 1997. V. 272. P. 27 812−27 817.
  246. Sievers G., Huhtala M.L., Ellfolk N. The primary structure of soybean (Glycine max) leghemoglobin c. //Acta Chem. Scand., 1978. Y. B32. N 5. P. 380−386.
  247. Sinclair T.R., Goudriaan J. Physiological and morphological constraints on transport in nodules // Plant Physiol. 1981. V.67. P. 143−145.
  248. Sinclair T.R., Weisz P.R., Denison R.F. Oxygen limitation to nitrogen fixation in soybean nodules. // Word Soybean Research Conference III: Proceedings. / Ed. R. Shibles. Boulder, CO.: West view Press. 1985. P. 797−805.
  249. Smith J.D. The concentration and distribution of hemoglobin in the root nodules of leguminous plants. // Biochem. J. 1949. Y.44. N 5. P.585−591.
  250. Stokes A.N. Facilitated diffusion: the elasticity of oxygen supply. // J. Theor. Biol. 1975. V.52. N 2. P.285−297.
  251. Stowers M.D., Elkan G.H. An inducible iron-containing dismutase in Rhizobium japonicum. /I Can. J. Microbiol. 1981. V. 27. P. 1202−1208.
  252. Subba-Rao N.S., Mateos P.F., Baker D., Pankratz H.S., Palma J., Dazzo F.B., Sprent J.I. The unique root-nodule symbiosis between Rhizobium and aquatic legume, Neptunia natans (L.f.) Druce .// Planta. 1995. V. 196. P. 311−320.
  253. Suharjo U.K.J., Tjepkema J.D.Occurence of hemoglobin in the nitrogen-fixing root nodules of Alnus glutinosa. // Physiol. Plantarum. 1995. V. 95. P. 247−252.
  254. Sullivan D., Brisson N., Goodchild В., Verma D.P.S., Thomas D.Y. Molecular cloning and organization of two leghaemoglobin genomic sequences of soybean. // Nature. 1981. V.289. N 5797. P. 516−518.
  255. Tappel A.L. Vitamin E as the biological lipid antioxidant. // Vitamins and Hormones. 1962. V. 20. P. 493−510.
  256. Taylor E.R., Nie X.Z., MacGregor A.W., Hill R.D. A cereal haemoglobin gene is expressed in seed and root tissues under anaerobic conditions. // Plant Mol. Biol. 1994. V. 24. P. 853−862.
  257. Thulborn K.R. Minasian E., Leach S J. Leghemoglobin from Trifolium subterraneum. Purification and characterization. // Biochim. Biophys. Acta. 1979. V.578. N 2. P.476−483.
  258. Thumfort P.P., Atkins C.A., Layzell D.B. A re-evaluation of the role of the infected cell in the control of Ch diffusion in legume nodules. // Plant. Physiol. 1994. V.105. P.1321−1333.
  259. Tjepkema J.D. Hemoglobin in the nitrogen-fixing root nodules of actinorhisal plants. // Can. J. Bot.1983. V.61. N 11. P.2924−2929.
  260. Tjepkema J.D., Yokum C.S. Measurement of oxygen partial pressure within soybean nodules by oxygen microelectrodes. // Planta. 1974. Y. l 19. P.351−360.
  261. Tsai P. S., Hatzimanikatis V., Bailey J.E. Effect of Vitreoscilla hemoglobin dosage on microaerobic Escherichia coli carbon and energy metabolism. // Biotechnol. Bioeng. 1996. V. 49. P. 139−150.
  262. Tsien H.C., Dreyfis B.L., Schmidt E.L. Initial stages in the morphogenesis of nitrogen-fixing stem nodules of Sesbania rostrata. //J. Bacteriol. 1983. V. 156. P. 888−897.
  263. Tsyganov V.E., Borisov A.Y., Rosov S.M., Tikhonovich I.A. New Symbiotic Mutants of Pea Obtained after Mutagenesis of Laboratory Line SGE // Pisum Genetics. 1994. V. 26. P. 36−37.
  264. Tsyganov V.E., Borisov A.Y., Tikhonovich I.A. Fix- mutants RisFixA and RisFixV carry mutations in newly identified pea genes Sym41 and Sym42, respectively. // Pisum Genetics. 2001. V. 33. P. 36.
  265. Tsyganov V.E., Morzhina E.V., Stefanov S.Y., Borisov A. Y., Lebsky V.K., Tikhonovich I. A. The Pea (Pisum sativum L.) Genes Sym33 and Sym40 control infection thread formation and root nodule function // Mol. Gen. Genet. 1998. V. 259. P. 491−503.
  266. Uheda E., Syono K. Physiological role of leghaemoglobin heterogeneity in pea root nodule development. // Plant Cell Physiol. 1982b. V.23. N 1. P.75−84.
  267. Van Cauwenberghe O.R., Hunt S., Newcomb W., Canny M. J., Layzell D. B. Evidence that short-term regulation of nodule permeability does not occur in the inner cortex // Physiol. Plantarum. 1994. V.91. P.477−487.
  268. VandenBosch K.A., Newcomb E.H. The occurence of leghemoglobin protein in the uninfected interstitial cells of soybean root nodules. // Planta. 1988. V. 175. N 4. P.442−451.
  269. VandenBosch K.A., Newcomb E.H. Immunogold localization of nodule-specific urease in developing soybean root nodules. // Planta. 1986. V. 167. P. 425−436.
  270. Van Kammen A. Suggested nomenclature for plant genes involved in nodulation and symbiosis // Plant Mol. Biol. Rep. 1984. Vol. 2. P. 43−45.
  271. Vanin A.F., Huisman A., Stroes E.S.G., deRuijter-Heijstek F.C., Rabelink T.J., vanFaassen E.E. Antioxidant capacity of mononitrosyl-iron-dithiocarbamate complexes: implications for NO trapping. // Free Rad. Biol. Med. 2001. V. 30. P. 813−824.
  272. Vanin A.F., Stukan RA., Manukhina E.B. Physical properties of dinitrosyl iron complexes with thiol-containing ligands in relation with their vasodilatory activity. // Biochim. Biophys. Acta. 19%. V.1295. P.5−12.
  273. Vasudevan S.G., Armarego W.L.F., Shaw D.C., Lilley P.E., Dixon N.E., Poole R.K. Isolation and nucleotide sequence of the hmp gene that encodes a haemoglobin-like protein in Escherichia coli K-12. // Mol. Gen Genet. 1991. V. 226. N ½. P. 49−58.
  274. Verma D.P.S., Bal A.K. Intracellular site of synthesis and localization of leghemoglobin in root nodules. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1976. V. 73. N 11. P. 38 433 847.
  275. Verma D.P.S., Haugland R., Brisson N., Legocki R.P., Lacroix L. Regulation of the expression of leghemoglobin genes in effective and ineffective root nodules of soybean. // Biochim. Biophys. Acta. 1981. V.653. N 1. P. 98−107.
  276. Verma D.P.S., Hunter N., Bal A.K. Asymbiotic association of Rhizobium with pea epicotyles threated with a plant hormone. // Planta. 1978. V.138. N 1. P. 107−110.
  277. Verma D.P.S., Long S. The molecular biology of Rhizobium-legame symbiosis. // Int. Rev. Cytol. 1983. V.14. Suppl. P.211−245.
  278. B.A., Zimmerman D.C. // The metabolism, structure and function of plant lipids / Eds. P.K. Stumpf et al. N.Y., London: Plenum Press. 1987. P. 383−390.
  279. Wakabayashi S., Matsubara H., Webster D.A. Primary sequence of a dimeric bacterial haemoglobin from Vitreoscilla. //Nature. 1986. V.322. N 6078. P.481−483.
  280. Walsh K., Vessey J., Layzell D. Carbohydrate supply and nitrogen fixation in soybean. Effect of varied daylength and stem girdling. // Plant Physiol. 1987. V. 85. P. 137 144.
  281. Werner D. Physiology on nitrogen fixing legume nodules: compartment and functions. // Biological Nitrogen Fixation N.-Y., L. 1992. P. 399−431.
  282. Wildner G.F. The effect of oxygen on ribulose-l, 5-biphosphate carboxylase and oxygenase. // Bert. Dtsch. Bot. Ces. 1981. V. 94. N 1−2. P. 151−159.
  283. Wittenberg J.B. Utilization of leghemoglobin-bound oxygen by Rhizobium bacteroids. // Nitrogen fixation. Proc. 3rd Int. Symp. on Nitrogen Fixation, Madison, 1978. / Ed. W.E. Newton, N.V.Orme-Johnson Baltimore: Univ. Park Press. 1980. Part 2. P. 53−67.
  284. Wittenberg J.B., Appleby C.A., Wittenberg B.A. The kinetics of the reactions of leghenloglobin with oxygen and carbon monoxide И J. Biol. Chem. 1972. V.247. N 2. P.527−531.162
  285. Wittenberg J.B., Bergersen F.J., Appleby C.A., Turner G.L. Facilitated oxygen diffusion. The role of leghemoglobin in nitrogen fixation by bacteroids isolated from soybean root nodules. H J. Biol. Chem. 1974. У.249. N 13. P.4057−4066.
  286. Wittenberg B.A., Wittenberg J.B.Mioglobin-mediated oxygen delivery to mitohondria of isolated cardiac myocytes. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1987. V. 84. P. 7503−7507.
  287. Witty J.F., Minchin F.R. Oxygen diffusion in the legume root nodule // Nitrogen Fixation: Achievements and objectives / Eds. P.M. Gresshoff et al. NY: Chapman & Hall, 1990. P.285−292.
  288. Witty J.F., Minchin F.R., Scot L., Sheehy J.E. Oxygen and nitrogen fixation in legume root nodules // Oxford Surveys of Plant Molecular and Cell Biology. 1986. V.3. P.276−313.
  289. Yao P.Y., Vincent J.M. Host specificity in root hair «curling factor» of Rhizobium spp. //Aust. J. Biol. Sci. 1969. V.22. N 2. P.413−423.
  290. Zhu H., Riggs A.F. Yeast flavohemoglobin is an ancient protein related to globins and a reductase family. // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 1992. V. 89. P. 5015−5019.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!