Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Адсорбция биологических частиц (вирусов) на функционализированной поверхности полимерных сорбентов монолитного типа

Диссертация: Адсорбция биологических частиц (вирусов) на функционализированной поверхности полимерных сорбентов монолитного типа
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Огромные возможности для решения вопросов разделения вирусов предоставляет высокоэффективная хроматография на ультракоротких монолитных колонках (дисках, ВЭМДХ). Данный метод основан на использовании в качестве стационарных фаз макропористых полимерных сорбентов монолитного типа, в частности, твердых сополимеров на основе глицидилметакршшта (2,3-эпоксипропилметакрилата… Читать ещё >

Адсорбция биологических частиц (вирусов) на функционализированной поверхности полимерных сорбентов монолитного типа (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • Список сокращений
  • Глава 1. Обзор литературы
    • 1. 1. Высокомолекулярные соединения и их разнообразие
      • 1. 1. 1. Вирусы: структура, функции, применение
      • 1. 1. 2. Конструирование модельных биосистем на основе синтетических и природных полимеров
        • 1. 1. 2. 1. Формирование конъюгатов
        • 1. 1. 2. 2. Липосомальные структуры
        • 1. 1. 2. 3. Полимерные частицы как субстрат для конструирования модельных биосистем
    • 1. 2. Хроматография как эффективный метод выделения и исследования вирусов
      • 1. 2. 1. Особенности хроматографии вирусов
      • 1. 2. 2. Основные типы хроматографии, используемые для разделения вирусов
        • 1. 2. 2. 1. Гель-проникающая хроматография
        • 1. 2. 2. 2. Ионообменная хроматография
        • 1. 2. 2. 3. Аффинная и псевдо-аффинпая хроматография
    • 1. 3. Монолитные маркопористые сорбенты и особенности хроматографического разделения с их использованием
      • 1. 3. 1. Синтез и морфология монолитных ГМА-ЭДМА сорбентов
      • 1. 3. 2. Гидродинамика и массоперенос в проточных монолитах
    • 1. 4. Практическое
  • приложение принципа биологической комплементарности
    • 1. 4. 1. Аффинная хроматография
      • 1. 4. 1. 1. Высокоэффективная аффинная хроматография на ультракоротких монолитных колонках (дисках)
      • 1. 4. 1. 2. Выбор аффинного лиганда
      • 1. 4. 1. 3. Роль промежуточных спейсеров
      • 1. 4. 1. 4. Способы ковалентного введения в структуру поверхности носителя биоаффинных лигапдов
      • 1. 4. 1. 4. 1. Модификация и активация и поверхностных групп сорбентов
      • 1. 4. 2. Биологические тест-системы
      • 1. 4. 2. 1. Планшетные диагностикумы
      • 1. 4. 2. 2. Многоканальные диагностические линейки (биочипы)
      • 1. 4. 2. 2. 1. Материалы, используемые для создания непроточных матриц (двумерные и трехмерные биочипы)
      • 1. 4. 2. 2. 2. Методы количественного детектирования зон анализируемых веществ
  • Глава 2. Результаты и обсуждение
    • 2. 1. Конструирование физико-химических моделей вирусов
    • 2. 2. Исследование динамической адсорбции модельных частиц методом высокоэффективной жидкостной хроматографии на ультракоротких монолитных колонках
      • 2. 2. 1. Ионообменная хроматография модельных частиц
      • 2. 2. 2. Поведение вирусоподобных частиц в условиях биоаффинной адсорбции на поверхности монолитных фаз
      • 2. 2. 3. In vitro моделирование взаимодействий вирус-клетка
      • 2. 2. 4. Разработка стратегии эффективного метода выделения и очистки вируса гриппа, А с использованием псевдо-аффинного варианта хроматографии на монолитах
      • 2. 2. 5. Диагностика вирусов гриппа, А и В с использованием ГМА-ЭДМА монолитного сорбента в виде непроточных слоев (биочипов)
        • 2. 2. 5. 1. Разработка алгоритма диагностики на чипе на примере модельных частиц
        • 2. 2. 5. 2. Обнаружение вирусов гриппа в биологических образцах с использованием разработанной тест-системы на основе биочипов
  • Глава 3. Экспериментальная часть
    • 3. 1. Материалы
    • 3. 2. Оборудование
    • 3. 3. Методы
      • 3. 3. 1. Конструирование моделей вирусов
      • 3. 3. 2. Высокоэффективная монолитная дисковая хроматография (ВЭМДХ)
        • 3. 3. 2. 1. Ионообменная хроматография
        • 3. 3. 2. 2. Высокоэффективная монолитная дисковая аффинная хроматография (ВЭМ-ДАХ)
        • 3. 3. 2. 2. 1. Подготовка аффинных сорбентов на основе монолитных дисков
        • 3. 3. 2. 2. 2. ВЭМДАХ модельных вирусоподобных частиц
        • 3. 3. 2. 3. Псевдо-аффинный вариант ВЭМДХ
      • 3. 3. 3. Тест-системы на основе ГМА-ЭМА непроточных слоев
        • 3. 3. 3. 1. Количественный анализ содержания белка и вирусоподобных частиц в модельных растворах
        • 3. 3. 3. 2. Диагностика вирусов гриппа, А и В
  • Выводы

Выделение и тонкая очистка вирусов имеет огромное значение при производстве вакцин и других медицинских препаратов на их основе. Диагностика вирусных заболеваний, основанная на высокочувствительном детектировании вируса, направлена на раннее его выявление и своевременное проведение противоэпидемических мероприятий, а также позволяет расширить возможности в лечении болезней, вызванных данным патогеном.

Применяемые на практике традиционные методы (в том числе, хроматографиче-ские) выделения и детектирования вирусов, как правило, демонстрируют низкую эффективность. Вероятно, причиной этому являются как физико-химические, так и биохимические особенности вирусных частиц, а именно, их низкая диффузионная подвижность, связанная с большим размером, а также сложная мультикомпонентная и достаточно лабильная структура вирионов. Разделение вирусов на классических хроматографических колонках, упакованных дисперсным сорбентом, где вся жидкость течет сквозь межчастичное пространство, осуществляется при абсолютном доминировании диффузионного массооб-мена между подвижной и неподвижной фазами. В случае таких разделительных сред вирусные частицы путем собственной диффузии должны проникнуть из межчастичного пространства внутрь поры, где отсутствует поток подвижной фазы, и подойти к поверхности, содержащей адсорбционно-активные сайты. Процесс десорбции сопровождается тем же движением частицы, но уже в обратном направлении, т. е. из порового пространства в межчастичный поток жидкой фазы. Такой ограниченный диффузией механизм разделения увеличивает продолжительность хроматографического процесса, а вместе с этим, и вероятность потери объектом биологической активности.

Огромные возможности для решения вопросов разделения вирусов предоставляет высокоэффективная хроматография на ультракоротких монолитных колонках (дисках, ВЭМДХ). Данный метод основан на использовании в качестве стационарных фаз макропористых полимерных сорбентов монолитного типа, в частности, твердых сополимеров на основе глицидилметакршшта (2,3-эпоксипропилметакрилата) и этженгликолъдиметак-рилата (ГМА-ЭДМА). Морфологические, стерические и гидродинамические свойства данных носителей позволяют проводить процессы эффективного разделения таких крупных объектов, как макромолекулы ДНК и белки. Осуществление скоростных разделений является следствием практически полного отсутствия диффузионных ограничений нормальному межфазовому переносу вещества. Это означает, что эффективное разделение макромолекул, имеющих невысокую диффузионную подвижность, на ультракоротких монолитных колонках (дисках) становится возможным благодаря присутствию полностью сквозного внутрипорового потока жидкости, что приводит к изменению обычного диффузнойного механизма межфазового массообмена вещества на конвекционный, определяемый высокой проницаемостью для потока жидкости монолитного сорбента. При этом именно вследствие резкого увеличения проницаемости сорбента существенно увеличивается диффузионная подвижность разделяемых молекул, что, соответственно, приводит к уменьшению времени, необходимого для достижения ими локализованного на поверхности проточных каналов (пор) адсорбционного центра и, соответственно, увеличению числа вероятных контактов с функциональной поверхностью. Кроме того, малый диаметр и открытая структура проточных пор, на поверхности которых происходит адсорбционное разделение, а также практическое отсутствие пристеночного слоя стагнантной (неподвижной) жидкости, обеспечивают минимальное диффузионное сопротивление подходу вещества к стенке поры. Таким образом, реализуется возможность использования существенно более высоких скоростей элюции, чем в случае традиционных дисперсных сорбентов, что позволит избежать деструкции биопродукта и, соответственно, потери его активности.

Адсорбционная хроматография с использованием в качестве стационарных фаз мо-, нолитных сорбентов в настоящее время детально исследована для разделения биологически активных веществ широкого ряда молекулярных размеров (пептиды, олигонуклеоти-ды, белки, ДНК, РЫК). Однако данные о применении монолитов для реализации межфа-, зовых процессов, построенных на динамической адсорбции крупных частиц, а именно, вирусов, практически отсутствуют.

В связи с высокой стоимостью вирусного материала и его патогенными свойствами на этапе разработки экспериментальных алгоритмов хроматографической сепарации вирусов представляется целесообразным использование модельных частиц, имитирующих геометрические параметры вирусов (размер и форму), и, следовательно, диффузионные характеристики, а также адсорбционные свойства их поверхности. Разнообразие структурных свойств поверхности вирусных частиц определяет механизм их адсорбционных взаимодействий с поверхностью сорбента, сопровождающихся образованием различного типа связей, а именно, высокоспецифических (или биоаффинных), и более слабых ионных, гидрофобных, координационных. Подобные взаимодействия можно воссоздать in vitro введением в искусственно конструируемые модельные наночастицы лигандов различной природы и специфичности.

Как правило, взаимодействие вирусов с клеткой основано на принципе комплементарное&tradeи происходит на границе раздела фаз, когда один из аффинных партнеров располагается в мембране клетки, а второй является компонентом поверхностной оболочки вирусной частицы, находящейся в потоке биологической жидкости. Скоростная аффинная хроматография на ультракоротких монолитных колонках предоставляет исключительные возможности для моделирования и изучения in vitro процессов специфического ком-плексообразования в динамических условиях. Помимо этого, именно аффинный вариант ВЭМДХ является единственным хроматографическим типом, позволяющим осуществлять выделение продуктов высокой степени чистоты из нативных биологических жидкостей с сохранением их активности, что чрезвычайно важно для вирусов.

Следует отметить, что принцип биологической комплементарности может использоваться в двух принципиальных вариантах межфазовых разделений, а именно, в динамическом (проточном) формате аффинной хроматографии, и в статическом (непроточном) формате биологических тест-систем. Монолитный материал и методологии, разработанные для скоростной аффинной хроматографии, могут быть использованы с целью создания биораспознающих систем в формате нанобиочипов, предназначенных для комплексного аналитического скрининга сложных биологических объектов, например, для диагностики вирусных заболеваний. В отличие от монолитных ГМА-ЭДМА сорбентов, использующихся в ВЭМДХ, эти носители, являясь непроточными системами, сохраняют ту же физическую и химическую организацию (структуру разделительного слоя).

Таким образом, развитие и оптимизация методологического комплекса, включающего как высокоэффективную сепарацию вирусов, так и их достоверную идентификацию-с использованием современных полимерных материалов и новейших подходов диагностики вирусных инфекций с привлечением биочиповой технологии, является, несомненно, актуальной задачей.

Целью настоящей работы являлось исследование особенностей адсорбции крупных модельных частиц и вирусов на функционализированной поверхности ГМА-ЭДМА монолитных фаз в динамическом (проточном) формате, т. е. в режиме высокоэффективной жидкостной хроматографии на метакрилатных монолитах, а также в статическом (непроточном) варианте с использованием трехмерных биочипов с аналогичной полимерной поверхностью. В практические цели исследования также входила разработка схем выделения и методов детектирования вирусов, с учетом выявленных особенностей их адсорбции на поверхности монолитных фаз. В связи с вышесказанным, были поставлены и решались следующие задачи: конструирование физико-химических моделей вирусов с использованием различных материалов и методовисследование особенностей адсорбционного поведения модельных наночастиц в динамических условиях различных вариантов ВЭМДХ;

— построение модельной системы, имитирующей взаимодействие вирус-клетка, при участии специально сконструированных наночастиц и функциопализированной поверхности монолитного сорбентана примере модельных наночастиц, разработка методов биоанализа в формате биочипа, построенных на использовании монолитных полимерных слоевразработка и оптимизация хроматографических схем выделения вируса гриппа из сложных биологических образцов, а также диагностической нанотест-системы для детектирования вируса гриппа непосредственно в клиническом материале.

Объектами исследования являлись физико-химические модели вирусов, полученные с использованием методов сшивки белка с помощью диальдегида и ковалснтной модификации поверхности полимерных наносфер белками и другими лигандами, имитирующими компоненты вирусной оболочки, а также вирусы гриппа.

В качестве методов исследования использовались: спектрофотометрия в УФи видимой областях, элементный анализ, ИК-спектроскопия, колориметрические, биохимические и биологические методыэкслюзионный, ионообменный и аффинный варианты жидкостной хроматографиизональный и фронтальный хроматографические методы анализафлюоресцентный и иммуноферментный методы анализа: метод твердофазной ден-ситометрии (в УФ и видимой области спектра) — полиакриламидный гель-электрофорез.

Научная новизна работы состоит в следующем: на примере вирусоподобных синтетических частиц впервые научно обоснована возможность реализации скоростных эффективных процессов сепарации крупных биологических объектов (вирусов) с использованием ионообменного и биоаффинного вариантов жидкостной хроматографии на ультракоротких монолитных колонках, отличающихся избирательностью адсорбции и энергией взаимодействия вещества с поверхностью стационарной фазывпервые показана возможность проведения количественного анализа вирусоподобных частиц в формате ЗБ-биочипов на основе макропористого сополимера ГМА-ЭДМА с использованием детектирующего метода твердофазной денсито-метриипутем выбора из широкого ряда кандидатов оптимального лиганда впервые предложен эффективный метод выделения вируса гриппа A (H1N1), основанный на псевдо-аффинном варианте хроматографии на монолитах.;

— впервые предложен высокочувствительный метод детектирования вирусов гриппа, А и В с использованием разработанной тест-системы (биочипа).

Практическая значимость работы. Сконструированы биораспознающие системы для сепарации вирусов методом высокоэффективной псевдо-аффинной хроматографии на монолитах. Предложен метод чувствительной и эффективной диагностики вирусов гриппа, А и В с использованием специально сконструированных ЗБ-биочипов (трехмерных биочипов). Таким образом, разработан и оптимизирован методологический комплекс, включающий сепарацию вирусов и их достоверную идентификацию с привлечением одного и того же ГМА-ЭДМА сорбента монолитного типа.

Основные положения, выносимые на защиту: физико-химические модели вирусов (вирусоподобные наночастицы) могут быть получены контролируемыми методами сшивки белка с использованием диальде-гида, а также ковалентной модификации полимерных наносфер белком и другими лигандамиадсорбция вирусоподобных наночастиц на функционализированной поверхности сорбента (монолита) определяется природой белка, локализованного на их поверхностивеличина максимальной адсорбционной емкости сорбента в аффинном и ионообменном вариантах ВЭМДХ уменьшается с увеличением размера наночастиц и не зависит от скорости потока подвижной фазыусложнение микроокружения на поверхности как сорбента, так и наночастиц в модельной системе, имитирующей взаимодействия «вирус-клетка», может ока— зывать влияние на характеристики биоспецифического связыванияиспользование различных подходов к иммобилизации лигандов при создании эффективных псевдо-аффинных носителей демонстрирует возможность увеличения производительности хроматографических процессов, основанных на биоспецифическом взаимодействии вируса гриппа с адсорбционно-активными сайтами сорбентаметодологические подходы детектирования и количественной оценки связывания, разработанные на примере вирусподобных частиц в формате непроточных ГМА-ЭДМА слоев (биочипов), могут быть положены в основу чувствительных тест-систем для диагностики вируса гриппа.

Апробация работы. Основные результаты диссертационной работы докладывались в виде устных и стендовых сообщений на следующих международных симпозиумах и конференциях: 5th International Symposium «Molecular Mobility and Order in Polymer Systems» (Санкт-Петербург, Россия, 2005), 2-ая Санкт-Петербургская конференция молодых ученых с международным участием «Современные проблемы науки о полимерах».

Санкт-Петербург, Россия, 2006), 2nd Monolith Summer School «Application in biochroma-tography, bioconversion and solid phase synthesis» (Порторож, Словения, 2006), 4th International Congress on Analytical Sciences (Москва, Россия, 2006), The Young Scientists' and Students' International Scientific Conference «Modern problems of microbiology and biotechnology» (Одесса, Украина, 2007). Кроме того, результаты диссертационной работы обсуждались на научно-практическом семинаре «Ионный обмен, хроматография и альтернативные методы» Российского Менделеевского химического общества (Санкт-Петербург, Россия, 2007).

Публикации. По материалам диссертации опубликовано десять печатных работ, включающих 3 полнотекстовые статьи, а также 7 тезисов устных и стендовых докладов.

Вклад автора состоял в выполнении всех представленных в диссертации экспериментов, активном участии в интерпретации полученных результатов, а также в подготовке докладов и публикаций.

Структура и объем работы. Диссертация состоит из Введения, Обзора литературы, Обсуждения результатов, Экспериментальной части, Выводов и Списка использованной литературы. Материалы диссертации изложены на 169 страницах, проиллюстрированы 24 таблицами и 44 рисунками, список цитируемой литературы включает 209 источников.

Выводы.

1. Впервые получены физико-химические модели вирусов с использованием диальде-гидной сшивки белка и ковалентной модификации реакционно-способной поверхности наносфер белками другими лигандами, имитирующими компоненты вирусной оболочки.

2. Методом высокоэффективной ионообменной и аффинной хроматографии на ультракоротких монолитных колонках проведен сравнительный анализ адсорбционного поведения нативных белков (овальбумина, трипсина, соевого ингибитора трипсина, транстиретина) и модельных наночастиц на их основепоказано, что адсорбция модельных частиц определяется природой и количеством привитого лиганда.

3. Впервые сконструирована модельная система, имитирующая адсорбционное взаимодействие вируса с клеткойметодом скоростной аффинной хроматографии на монолитах установлено влияние микроокружения на характеристики биоспецифического связывания вирусоподобных наночастиц с поверхностью сорбента.

4. Разработаны и оптимизированы оригинальные методы формирования биокомплементарной адсорбционной поверхности монолитной стационарной фазы для прямого выделения вируса гриппа из сложных биологических смесейпутем подбора наиболее эффективного лиганда. а также вариацией методов иммобилизации лиганда на поверхности сорбента предложен псевдо-аффинный скоростной вариант хроматох рафического выделения вируса гриппа А. из биологических образцов.

5. На примере двух модельных аффинных пар белков (моноклональные антитела против транстиретина-транстиретин и соевый ингибитор трипсипа-трипсин) разработан метод количественного определения вирусоподобных частиц в формате полимерных биочиповапробирован макет биочипа, предназначенный для нанодиагно-стики вирусов гриппа, А и В.

Показать весь текст

Список литературы

  1. А. М. Шур. Высокомолекулярные соединения. Москва. Высшая школа. 1981. 657 с.
  2. Н. А. Платэ, А. Д. Литманович, О. В. Ноа. Макромолекулярные реакции. Москва. Химия. 1977. 254 с.
  3. М. В. Волькенштейн. Молекулярная биофизика. Москва. Наука. 1975. СС. 616
  4. Ж.-М. Лен. Супрамолекулярная химия. Концепции и перспективы. Новосибирск. Наука. 1998. 334 с.
  5. В. И. Кремянский. Структурные уровни живой материи. Теоретические и методологические проблемы. Москва. Наука. 1969. 296 с.
  6. А. Г. Букринская. Вирусология. Москва. Медицина. 1986. 336 с.
  7. R. J. Russell. RNA viruses as virotherapy agents // Cancer Gene Ther. 2002. V. 9. P. 961−996.
  8. P. Singh, M. J. Gonzalez, M. Manchester. Viruses and their uses in nanotechnology // Drug Develop. Res. 2006. V. 67. P. 23−32.
  9. M. И. Штильман. Полимеры в биологически активных системах // Соросовский образовательный э/сурнал. 1998. Т. 5. С. 48−53.
  10. А. И. Мелькер, Т. В. Воробьев. Самоорганизация и образование геликоидальных структур полимеров // Физика твердого тела. 1997. Т. 39. С. 1883−1888.
  11. Л. И. Валуев, Т. А. Валуева. И. Л. Валуев, Н. А. Платэ. Полимерные системы для контролируемого выделения биологически активных соединений // Yen. биол. химии. 2003. Т. 43. С. 307−328.
  12. В. А. Кабанов. От синтетических полиэлектролитов к полимер-субъединичным вакцинам // Высокомолек. соед. 2004. Т. 46. С. 759−782.
  13. Е. В. Кудряшова, А. К. Гладилин, А. В. Левашов. Белки в надмолекулярных ансамблях: исследование структуры методом разрешено-временной флуоресцентной анизотропии // Yen. биол. химии. 2002. Т. 42. С. 257−268.
  14. Р. В. Петров, Р. М. Хаитов. Новая отечественная тривалентная конъюгированная полимерсубъединичная вакцина Гриппол // Бюллетень «Вакцинация». 1999. Т. 5. С. 6−11.
  15. Н. А. Платэ, А. Е. Васильев. Физиологически активные полимеры. Москва. Химия, 1986. 293 с.
  16. Р. Досон, Д. Эллиот, У. Эллиот, К. Джонс. Справочник биохимика, Москва. Мир, 1991. 556 с.
  17. W. Vangrysperre, Н. Kersters-Hilderson, М. Callenst, С.К. De Bruyne. Reaction of Woodward’s reagent К with D-xylose isomerases // Biochem. J. 1989. V. 260. P.163−169.
  18. G. T. Hermanson, A. K. Mallia, P. K. Smith. Immobilized Affinity Ligand Techniques. New York. Academic Press. 1992. 454 p.
  19. H. Ф. Казанская, О. А. Кост, И. В. Березин. Свойства трипсина, модифицированного глутаровым альдегидом И Биоорг. химия. 1975. Т. 1. С. 1337−1344.
  20. Н. П. Кузнецова, JI. Р. Гудкин, С. В. Кольцова, Р. Н. Мишаева. Особенности поликонденсации белков с глутаровым альдегидом // Высокомолек. соед. 1996. Т. 38. С. 1668−1673.
  21. D. Е. Myers, F.M. Uckun, S.E. Swaim, D.A. Vallera. The effects of aromatic and aliphatic maleimide crosslinkers and anti-CD-5 ricin immunotoxins // J. Immunol. Meth. 1989. V. 121. P. 129−142.
  22. Ю. А. Овчинников, Биоорганическая химия, Москва. Просвещение, 1987. СС. 816. А. П. Каплун, Л. Б. Шон, Ю. М. Краснопольский, В. И. Швец. Липосомы и другие наночастицы как средство доставки лекарственных веществ // Вопр. мед. химии. 1999. Т. 45. С. 2−11.
  23. Y. Hagiwara, H. Arima, Y. Miyamoto, F. Hirayama, K. Uekama. Preparation and pharmaceutical evaluation of liposomes entrapping salicylic acid/g-cyclodextrin conjugate // Chem. Pharm. Bull 2006. V. 54. P. 26−32.
  24. M. Takanashi, K. Inafuku, T. Miyagi, H. Oku, K. Wada, T. Imura, D. Kitamoto. Efficient preparation of liposomes encapsulating food materials using lecithins by a mechano-chemical method Ц J. Oleo Sci. 2007. V. 56. P. 35−42.
  25. S. Ristori, J. Oberdisse, I. Grillo, A. Donati, 0. Spallak. Structural characterization of cationic liposomes loaded with sugar-based carboranes // Biophysical J. 2005. V. 88. P. 535−547.
  26. M. Amacker, 0. Engler, A. R. Kammer, S. Vadrucci, D. Oberholzer, A. Cerny, R. Zur-briggen. Peptide-loaded chimeric influenza virosomes for efficient in vivo induction of cytotoxic T cells // Int. Immunol. 2005. V. 17. P. 695−702.
  27. K. Hashizaki, H. Taguchi, C. Itoh, H. Sakai, M. Abe, Y. Saito, N. Ogawa. Effects of poly (ethylene glycol) (PEG) chain length of PEG-lipid on the permeability of liposomal bilayer membranes // Chem. Pharm. Bull. 2003. V. 51. P. 815−820.
  28. T. JI. Рунова, А. В. Аникин, M. В. Аникин, Ю. Л. Себякин. Стабильные полимерные липосомы на основе 1,2-ди-9-(2?, 4?)-гексадиенилоксикарбонилнопаноил]-5л?7-глицеро-3-фосфохолина // Биоорг. хгшия. 1996. Т. 22. С. 809−814.
  29. P. A. Sivakumar, К. P. Rao. Polymerized (ethylene glycol) dimethacrylate—cholesteryl methacrylate liposomes: preparation and stability studies I I React. & Funct. Polym. 2001. V. 49. P. 179−187.
  30. Л. И. Барсуков. Как собрать мембрану (солюбилизация и реконструкция мембран) // Соросовский образовательный журнал. 2004. Т. 8. С. 10−16.
  31. А. А. Болдырев. Матриксная функция биологических мембран // Соросовский образовательный журнал. 2001. Т. 7. С. 2−8.
  32. А. Ю. Барышников, Н. А. Оборотов. Иммунолипосомы новое средство доставки лекарственных препаратов // Современная онкология. 2001. Т. 3. С. 44−48.
  33. Е. В. Богданенко, Ю. В. Свиридов, А. А. Московцев, Р. И. Жданов. Невирусный перенос генов in vivo в генной терапии // Вопр. мед. химии. 2000. Т. 46. С. 2−10.
  34. J. Raedler, Е. Sackmann. Functionalization of solids by ultrathin soft polymer films and polimer/lipid film composites: modelling of cell surfaces and cell recognition processes // Cur. Opin. Solid State Mater. 1998. V. 2. P. 330−336.
  35. M. Tanaka, E. Sackmann. Polymer-supported membranes as models of the cell surface // Nature 2005. V. 437. P. 656−663.
  36. O. P. Tiourina, I. Radtchenko, G. B. Sukhorukov, H. Mohwald. Artificial cell based on lipid hollow microcapsules: channel reconstruction and membrane potential measurement // J. Membrane Biol. 2002. V. 190. P. 9−16.
  37. G. В. Sukhorukov, E. Donath, H. Lichtenfeld, E. Knippel, M. Knippel, A. Budde, H. Mohwald. Layer-by-Layer self assembly of polyelectrolytes on colloidal particles // Colloid. Surf.: Physicochem. Ang. Aspects. 1998. V. 137. P. 253.
  38. H. Г. Балабушевич, Г. Б. Сухоруков, Н. И. Ларионова. Включение белков в полиэлектролитные микрокапсулы из декстран сульфата, протамина и меламин формальдегида // Вестн. Моск. Ун-та. Сер. 2. Химия. 2002. Т. 43. С. 374.
  39. G. В. Sukhorukov, Е. Donath, S. Моу, A.S. Susha. Microencapsulation by means of stepwise adsorbtion of polyelectrolytes // Microencapsulation. 2000. V. 17. P. 177.
  40. G. Berth, A. Voigt, H. Dautzenberg, E. Donath, H. Mohwald. Polyelectrolyte complex and layer-by-layer capsules from chitosan/chitosan sulfate // Biomacromolecules. 2002. V. 3. P. 579.
  41. N. G. Balabushevitch, O. P. Tiorina, D. V. Volodkin, N. I. Larionova, G. B. Sukhorukov. Loading the Multilayer Dextran Sulfate/Protamine Microsized Capsules with Peroxidase // Biomacromolecules. 2003. V. 4. P. 1191.
  42. Y. M. Lvov, G. B. Sukhorukov. Protein architecture: Assembly of ordered films by means alternated adsorption of opposite charged macromolecules // Membr. Cell. Biol. 1997. V. 11. P. 277.
  43. Y. Miyazaki, S. Yakou, K. Takayama. Effect of amount of water in dispersed phase on drug release characteristics, of dextran microspheres prepared by emulsion-solvent evaporation process II Biol. Pharm.-Bull. 2007. V. 30. P. 543−546.
  44. R. Dinarvand, S. Mahmoodi, E. Farboud, M. Salehi, F. Atyabi. Preparation of gelatin microspheres containing lactic acid-effect of cross-linking on drug release // Acta Pharm. 2005. V. 55. P. 57−67.
  45. H. И. Прокопов, И. А. Грицкова, В. P. Черкасов, А. Е. Чалых. Синтез монодисперсных функциональных полимерных микросфер для иммунодиагностических исследований // Yen. химии 1999. Т. 65. С. 178−192.
  46. J. W. Goodwin, J. Hearn, С. С. Но, R. Н. Ottewill. Studies On The Preperation And Characterisation Of Monodisperse Polystyrene Latices // Colloid. Polym. Sci. 1974. V. 252. P. 464−471.
  47. С. E. Reese, S. A. Asher. Emulsifier-free emulsion polymerization produces highly charged monodisperse particles for near infrared photonic crystals // J. Colloid Interf. Sci. 2002. V. 248. P. 41−46.
  48. А. В. Лебедев. Эмульсионная полимеризация и ее применение в промышленности. Москва. Химия, 1976. 240 с.
  49. F. J. Gella, J. Serraa, J. Generx. Latex agglutination procedures in immunodiagnosis // Pure & Appl. Chem. 1991. V. 63. P. 1131−1134.
  50. A. M. Carmona-Ribeiro. Bilayer vesicles and liposomes as interface agents // Chem. Soc. Rev. 2001. V. 30. P. 241−247.
  51. Б. А. Руденко. 100 лет хроматографии, Москва. Наука, 2003. СС. 738.
  52. М. R. Geier, Н. Stanbro, С. R. Merril. Endotoxins in commercial vaccines // Appl.
  53. Environm. Microbiol. 1978. V. 36. P. 445−449.
  54. Т. B. Tennikova, B. G. Belenkii, F. Svec. High-performance membrane chromatography. A novel method of protein separation Ц J. Liq. Chomatogr. 1990. V. 13. P. 63−70.
  55. F. Svec, C. G. Huber. Monolith Materials. Promises, Challenges, Achievements // Anal. Chem. 2006. V. 78. P. 2100−2107.i «
  56. A. E. Rodrigues. Permeable packings-and perfusion chromatography in protein separation II J. Chromatogr. B. 1997. V. 699. P. 47−61.
  57. A. Jungbauer. Chromatographic media for bioseparation // J. Chromatogr. A. 2005. V. 1065. P. 3−12.
  58. W. C. Lee. Protein separation using non-porous sorbents // J. Chromatogr. B. 1997. V. 699. P. 29−45.
  59. Я. И. Яшин, А. Я. Яшин. Высокоэффективная жидкостная хроматография. Состояние и перспективы // Ж. Росс. хим. об-ва им. Д. И. Менделеева. 2003. Т. XLVII. С. 64−79.
  60. R. Ghosh. Protein separation using membrane chromatography: opportunities and challenges II J. Chromatogr. A. 2002. V. 952. P. 13−27.
  61. Т. B. Tennikova, J. Reusch. Short monolithic beds: history and introduction to the field // J. Chromatogr. A. 2005. V. 1065. P. 13−17.
  62. M. Barut, A. Podgornik, P. Brne, A. Strancar. Convective Interaction Media short monolithic columns: Enabling chromatographic supports for the separation and purification of large biomolecules II J. Sep. Set 2005. V. 28. P. 1876−1892.
  63. B. Kalbfuss, M. Wolff, R. Morenweiser, U. Reichl. Purification of cell culture-derived human influenza A virus by size-exclusion and anion-exchange chromatography // Bio-technol. Bioeng. 2007. V. 96. P. 932−944.
  64. С. C. Loa, T. L. Lin, С. C. Wu, T. A. Bryan, H. L. Thacker, T. Hooper, D. Schrader. Purification of turkey coronavirus by Sephacryl size-exclusion chromatography // J. Virol. Meth. 2002. V. 104. P. 187−194.
  65. M. de las M. Segura, A. Kamen, P. Trudel, A. Gamier, A novel purification strategy for retrovirus gene therapy vectors using heparin affinity chromatography // Biotechnol. Bioeng. 2005. V. 90. P. 391−404.
  66. A. R. Neurath, J. T. Stasny, B. A. Rubin, R. W. Hartzell, F. P. Wiener. Gel Filtration on Agarose in the Separation of Adeno-associated Viruses from Adenoviruses and their structural components II J. Gen. Virol. 1969. V. 5. P. 451−454.
  67. M. Ollivon, A. Walter, R. Blumenthal. Sizing and separation of liposomes, biological vesicles, and viruses by high-perfonnance liquid chromatography // Anal. Biochem. 1986. V. 152. P. 262−274.
  68. S. E. Bresler, G.I. Bespalova, V. M. Kolikov, S. P. Zhdanov, E.V. Koromaldi, T. Y. Luzyanina, L.Y. Reikh. Purification of influenza viruses on wide-pore glass columns // Acta Virol. 1975. V. 19. P. 190−196.
  69. M. A. Kamberoglu, S. Ozturk, M. A. Yilmaz. A simple alternative method for the purification of Citrus tristeza virus // Phytopathol. Mediterr. 2001. V. 40. P. 176−180.
  70. D. Debelak, J. Fisher, S. Iuliano, D. Sesholtz, D.L. Sloane, E.M. Atkinson. Cation-exchange high-performance liquid chromatography of recombinant adeno-associated virus type 2 И J. Chromatogr. B. 2000. V. 740. P. 195−202.
  71. F. Blanche, B. Cameron, A. Barbot, L. Ferrero, T. Guillemin, S. Guyot, S. Somarriba, D. Bisch. An improved anion-exchange HPLC method for the detection and purification of adenoviral particles // Gene Ther. 2000. V. 7. P. 1055−1062.
  72. B. Rotman. Uses of ion exchange resins in microbiology // Bacteriol. Rev. 1960. V. 24. P. 251−260.
  73. К. S. Zerda, С. P. Gerba, К. С. Hou, S. M. Goyal. Adsorption of Viruses to Charge-Modified Silica // Appl. & Environm. Microbiol. 1985. V. 49. P. 91−95.
  74. P. A. Shields, S. R. Farrah. Characterization of Virus Adsorption by Using DEAE-Sepharose and Octyl-Sepharose // Appl. & Environm. Microbiol. 2002. V. 68. P. 39 653 968.
  75. S. Yamamoto, E. Miyagawa. Retention behavior of very large biomolecules in ion-exchange chromatography H J. Chromatogr. A. 1999. V. 852. P. 25−30.
  76. V. Klyushnichenko, A. Bernier, A. Kamen, E. Harmsen. Improved high-performance liquid chromatographic method in the analysis of adenovirus particles // J. Chromatogr. B. 2001. V. 755. P. 27−36.
  77. P. Kramberger, N. Petrovic, A. Strancar, M. Ravnikar. Concentration of plant viruses using monolithic chromatographic supports // J. Virol Meth. 2004. V. 120. P. 51−57.
  78. K. Branovic, D. Forcic, J. Ivancic, A. Strancar, M. Barut, T. Kosutic-Gulija, R. Zgorelec, R. Mazuran. Application of short monolithic columns for improved detection of viruses // J. Virol. Meih 2003. V. 110. P. 163−171.
  79. P. Gagnon. Monoliths seen to revitalize bioseparations // Genet. Eng. News. 2006. V. 26. P: 44−46.
  80. P. Kramberger, M. Peterka, J. Boben, M. Ravnikar, A. Strancar. Short monolithic col-umns-A breakthrough in purification and fast quantification of tomato mosaic virus // J. Chromatogr. A. 2007. V. 1144. P. 143−149.
  81. Я. Туркова. Аффинная хроматография. Москва. Мир, 1980. 472 с.
  82. A. Zahn, J.-P. Allain. Hepatitis С virus and hepatitis В virus bind to heparin: purification of largely IgG-free virions from infected plasma by heparin chromatography // J. General Virol. 2005. V. 86. P. 677−685.
  83. N. Maheshri, J. T. Koerber, В. K. Kaspar, D. V. Schaffer. Directed evolution of adeno-associated virus yields enhanced gene delivery vectors // Nat. Biotechnol. 2006. V. 24. P. 198−204.
  84. E. Feyzi, E. Trybala, T. Bergstrom, U. Lindahl, D. Spillmann. Structural Requirement of Heparan Sulfate for Interaction with Herpes Simplex Virus Type 1 Virions and Isolated Glycoprotein СII J. Biolog. Chem. 1997. V. 272. P. 24 850−24 857.
  85. L. Opitz, J. Salaklang, H. Biittner, U. Reichl, M.W. Wolff. Lectin-affinity chromatography for downstream processing of MDCK cell culture derived human influenza A viruses // Vaccine. 2007. V. 25. P. 939−947.
  86. F. Brown, B.O. Underwood, К. H. Fantes. Purification of poliovirus by affinity chromatography II J. Med. Virol. 2005. V. 4. P. 315−319.
  87. K. J. Schwab, R. De Leon, M. D. Sobsey. Immunoaffinity Concentration and Purification of Waterborne Enteric Viruses for Detection by Reverse Transcriptase PCR // Appl. & Environm. Microbiol. 1996. V. 62. P. 2086−2094.
  88. J. T. Koerber, J.-H. Jang, J. H. Yu, R. S. Kane, D. V. Schaffer. Engineering Adeno-Associated Virus for One-Step Purification via Immobilized Metal Affinity Chromato-graph // Human Gene Ther. 2007. V. 18. P. 367−378.
  89. A. Nitsche, A. Kurth, A. Dunkhorst- О. Panke, H. Sielaff, W. Junge, D. Muth, F. Schel-ler, W. Stocklein, C. Dahmen, G. Pauli, A. Kage. One-step selection of Vaccinia virus-binding DNA-aptamers by MonoLEX // BMC Biotechnol. 2007. V. 7. P. 48−60.
  90. J. R. del Valle, R. M. del Angel. Isolation of putative dengue virus receptor molecules by affinity chromatography using a recombinant E protein ligand // J. Virol. Meth. 2004. V. 116. P. 95−102.
  91. T. Kristiansen, M. Sparrman, L. Heller. Towards a subunit influenza vaccine prepared by affinity chromatography on immobilized lectin // J. Biosci. 1983. Vol. 5. P. 149−155.
  92. S. L. Williams, M. E. Eccleston, N. K.H. Slater. Affinity Capture of a Biotinylated Retrovirus on Macroporous Monolithic Adsorbents: Towards a Rapid Single-Step Purification Process I I Biotechnol. Bioeng. 2005. V. 89. P. 783−787.
  93. В. В. Игнатов. Углеводузнающие белки-лектины // Соросовский образовательный журнал. 1997. V. 2. Р. 14−20.
  94. K. Branovic, A. Buchacher, M. Barut, A. Strancar, D. Josic. Application of semi-industrial monolithic columns for downstream processing of clotting factor IX // J. Chromatogr. B. 2003. V. 790. P. 175−82.
  95. P. Kramberger, D. Glover, A. Strancar. Application of Monolithic Columns for the Fast Separation of Nanoparticles // Amer. Biotechnol. Lab. 2003. V. 21. P. 27−28.
  96. A. Podgornik, M. Barut, J. Jancar, A. Strancar, T. Tennikova,. High performance monolith chromatography of small molecules I I Anal. Chem. 1999. V. 71. P. 2986−2991.
  97. G. A. Platonova, Т. B. Tennikova. Affinity processes realized on high-flow-through methacrylate-based macroporous monoliths // J. Chromatogr. A. 2005. V. 1065. P. 1928.
  98. A. E. Rodrigues, J. C. Lopes, Z. P. Lu, J. M. Loureiro, M. M. Dias. Importance of in-traparticle convection in the performance of chromatographic processes // J. Chromatogr. 1992. V. 590. P. 93−100.
  99. A. E. Rodrigues. Permeable packings and perfusion chromatography in protein separation II J. Chromatogr. B. 1997. V. 699. P. 47−61.
  100. F. C. Leinweber, U. Tallarek. Chromatographic performance of monolithic and particulate stationary phases. Hydrodynamics and adsorption capacity // J. Chromatogr. A. 2003. V. 1006. P. 207−228.
  101. К. И. Сакодынский, В. В. Бражников, С. А. Волков, В. Ю. Зельвенский, Э.С. Ганки-на, В. Д. Шатц. Аналитическая хроматография. Москва. Химия. 1993. СС. 464
  102. М. В. Tennikov, N. V. Gazdina, Т. В. Tennikova, F. Svec. Effect of porous structure of macroporous polymer supports on resolution in high-performance membrane chromatography of proteins II J. Chromatogr. A. 1998. V. 798. P. 55−64.
  103. N. D. Ostryanina, О. V. Il’ina, Т. B. Tennikova. Effect of experimental conditions on strong biocomplementary pairing in high performance monolithic disk affinity chromatography (HPMDAC) II J. Chromatogr. B. 2002. V. 770. P. 35−43.
  104. P. Gustavsson, P. Larsson. Monolithic Polysaccharide Materials. In: F. Svec, T. Tennik-ova, Z. Deyl (Eds.). Monolithic Materials: Preparation, Properties and Applications. Amsterdam. Elsevier. 2003. P. 121−142.
  105. E. Calleri, G. Massolini, D. Lubda, C. Temporini, F. C. Loiodice, G. Caccialanza. Evaluation of a monolithic epoxy silica support for penicillin G acylase immobilization. // J. ChromanogrA. 2004. V. 1031. P. 93−100.
  106. X. Huang, S. Zhang, G. A. Schultz, J. Henion. Surface-alkylated Polystyrene Monolithic Columns for Peptide Analysis in Capillary Liquid Chromatography-electrospray Ionization Mass Spectrometry. //Anal. Chem. 2002. V. 74. P. 2336−2344.
  107. A. Podgornik, M. Barut, A. Strancar, D. Josic, T. Koloini. Construction of large-volume monolithic columns //Anal. Chem. 2000. V. 72. P. 5693−5699.
  108. M. Benes, D. Horak, F. Svec. Methacrylate-based chromatographic media // J. Sep. Sci. 2005. V. 28. P. 1855−1875.
  109. A. Strancar, M. Barut, A. Podgornik, P. Koselj, D. Josic, A. Buchacher. Convective interaction media: polymer-based supports for fast separation of biomolecules H. LC-GC Int.1998. V. 11. P. 660−665.
  110. F. Svec, Т. B. Tennikova. Polymeric separation media for chromatography, of biopoly-mers in a novel shape: macroporous membranes Ц J. Bioact. Compat. Polym.:1991. V. 6. P. 95−107.
  111. D. C. Sherrington, P. Hodge. Syntheses and separations using functional polymers, New York. Wiley. 1989. PP. 454
  112. D. S. Hage. Affinity chromatography: A review of clinical applications // Clin. Chem.1999. V. 45. P. 593−615.
  113. H. Zou, Q. Luo, D. Zhou. Affinity membrane chromatography for the analysis and purification of proteins // J. Biochem. Biophys. Meth. 2001. V. 49. P. 199−240.
  114. C. Kasper, L. Meringova, R. Freitag, T. Tennikova. Fast isolation of protein receptors from streptococci-G by means of macroporous affinity discs // J. Chromatogr. A. 1998. V. 798. P. 65−72.
  115. L. Berruex, R. Freitag, Т. B. Tennikova. Comparison of Antibody Binding to Immobilized Group Specific Affinity Ligands in High Performance Monolith Affinity Chromatography //J. Pharm. Biomed. Anal. 2000. V. 24. P. 95−104.
  116. R. Mallik, D. S. Hage. Affinity monolith chromatography // J. Sep. Sci. 2006. V. 29. P. 1686−1704.
  117. D. Josic, J. Reusch, K. Loster, O. Baum, W. Reutter. High Performance Membrane Chromatography of Serum and Plasma Membrane Proteins // J. Chromatogr. 1992. V. 590. P. 59−76.
  118. N. D. Ostryanina, G. P. Vlasov, Т. B. Tennikova. Multifunctional fractionation of polyclonal antibodies by immunoaffinity high-performance monolithic disk chromatography II J. Chromatogr. A. 2002. V. 949. P. 163−171.
  119. JI. Ф. Мерингова, Г. Ф. Леонтьева, Т. В. Гупалова, Т. Б. Тенникова, А. А. Тотолян. Выделение и исследование рекомбинаш ного IgG-связывающего рецептора стрептококка группы G с использованием макропористых дисков // Биотехнология. 2000. Т. 4. С. 45−53.
  120. G. A. Platonova, G. A. Pankova, I. E. Il’ina, G. P. Vlasov, Т. B. Tennikova. Quantitative fast fractionation of pool of polyclonal antybodies by immunoaffinity membrane chromatography // J. Chromatogr. A. 1999. V. 852. P. 129−140.
  121. N. Labrou, Y. D. Clonis. The affinity technology in downstream processing // J. Bio-thechol. 1994. V. 36. P. 95−119.. ,
  122. J. Turkova. Bioaffinity Chromatography, in: Aboul-Enein H.Y. (Ed.) Analytical and Preparative Separation methods of Biomacromolecules. New-York. Marcel Dekker. 1999. C. 99−166.
  123. Т. M. Phillips, J. M. Krum. Recycling Immunoaffinity chromatography for multiple ana-lyte analysis in biological samples // J. Chromatogr. B. 1998. V. 715. P. 55−63.
  124. N. B. Tulsani, A. Kumar, M. A. Vijayalakshmi. Purification of Muscle Enzymes by Pseudoaffinity Chromatography II Prep. Biochem. Biotechnol. 1999. V. 29. P. 151−161.
  125. P. C. Gunaranta, G. S. Wilson. Optimization of multienzyme flow reactors for determination of acetylcholine // Anal. Chem. 1990. V. 62. P. 402−407.
  126. L.-H. Chen, Y.-S. Choi, J. W. Park, J. Kwon, R.-S. Wang, T. Lee, S. H. Ryu, J. W. Park. Effect of Linker for Immobilization of Glutathione on BSA-Assembled Controlled Pore Glass Beads // Bull. Korean Chem. Soc. 2004. V. 25. P. 1366−1370.
  127. I. Alvarez, С. M. Strumia, H.E. Bertorello. Preparation of adsorbents applicable to pseu-dobiospecific ligand affinity chromatography using different spacers and ligands // React. <& Fund. Polym. 1997. V. 34. P. 103−111.
  128. M. Nisnevitch, M. A. Firer. The solid phase in affinity chromatography: strategies for antibody attachment // J. Biochem. Biophys. Meth. 2001. V. 49. P. 467−480.
  129. R. F. Taylor. Protein Immobilization: Fundamentals and Application. New York. Marcel Dekker. 1991. 263 p.
  130. K. Bencina, A. Podgornik, A. Strancar, M. Bencina. Enzyme immobilization on epoxy-and lj'-carbonyldiimidazole-activated methacrylate-based monoliths // J. Sep. Sci. 2004. V. 27. P. 811−818.
  131. P. Кельнер, Ж.-М. Мерме, M. Отто, Г. М. Видмер. Аналитическая химия проблемы и подходы. Москва. Мир, 2004. 608 с.
  132. Г. Фримель. Иммунологические методы. Москва. Медицина, 1987. 472 с.
  133. S. Yang, R. Е. Rothman. PCR-based diagnostics for infectious diseases: uses, limitations, and future applications in acute-care settings // Lancet Infect. Dis. 2004. V. 4. P. 337−348.
  134. К. James. Immunoserology of Infectious Diseases // Clin. Microbiol. Rev. 1990. V. 3. P. 132−152.
  135. M. R. Lequin. Enzyme Immunoassay (EIA)/Enzyme-Linked Immunosorbent Assay (ELISA) // Clin. Chem. 2005. V. 251. P. 2415−2418.
  136. S. Luft, K. Seme, M. Poljak. Laboratory diagnosis of human Immunodeficiency virus infection Ц Acta Dermatoven АРА. 2004. V. 13. P. 43−49.
  137. Т. Т. Нго, Г. Ленхофф. Имммуноферментный анализ. Москва. Мир, 1988. 520 с.
  138. Е. Handman, Н. М. Jarvis. Nitrocellulose-based assays for the detection of glycolipids and other antigens: mechanism of binding to nitrocellulose // J. Immunol. Meth. 1985. V. 83. P. 113−123.
  139. T. Vo-Dinh, B. Cullum. Biosensors and biochips: advances in biological and medical diagnostics. Fresenius II J. Anal. Chem. 2000. V. 366. P. 540−551.
  140. J. S. Albala. Array-based proteomics: the latest chip challenge I I Expert Rev. Mol. Diagn. 2001. V. 1. P. 145−152.
  141. А. Д. Мирзабеков, Д. В. Прокопенко, В. Р. Чечеткин. Информа1}ионные медико-биологические технологии. Москва. ГЕОТАР-МЕД. 2002. 198 с.
  142. С. S. Lee, В. G. Шт. Improvement of protein stability in protein microarrays // Biotech-nol. Lett. 2002. V. 24. P. 839−844.
  143. А. Д. Мирзабеков. Биочипы в биологии и медицине XXI века // Вестник Российской Академии Наук. 2003. Т. 73. С. 412−423.
  144. G. MacBeath, S. L. Schreiber. Printing Proteins as Microarrays for High-Throughput Function Determination // Science. 2000. V. 289. P. 1760−1763.
  145. В. B. Haab, M. J. Dunham, P. O. Brown. Protein microarray for highly parallel detection and quantitation of specific proteins and antibodies in complex solution // Genome Biol. 2001. V. 2. P. 0004.1−0004.13.
  146. M. Nisnevitch, M. A. Firer. The solid phase in affinity chromatography: strategies for antibody attachment II J. Biochem. Biophys. Meth. 2001. V. 49. P. 467−480.
  147. A. Sreekumar, M. K. Nyati, S. Varambally, T. R. Barrette, D. Ghosh, T. S. Lawrence, A. M. Chinnaiyan. Profiling of Cancer Cells Using Protein Microarrays: Discovery of Novel Radiation-regulated Proteins // Cancer Res. 2001. V. 15. P. 7585−7593.
  148. D. Murtinco, A. R. Lagoa, F. A. P. Garcia, M. H. Gil. Cellulose derivatives membranes as supports for immobilization of enzymes // Cellulose. 1998. V. 5. P. 299−308.
  149. Л. С. Гальбрайх. Целлюлоза и ее производные // Соросовский образовательный журнал. 1996. Т. 11. С. 47−53.
  150. Q. Xu, К. S. Lam. Protein and Chemical Microarrays-Powerful Tools for Proteomics // J. Biomed. Biotechnol. 2003. V. 5. P. 257−266.
  151. H. Wenschuh, R. Volkmer-Engert, M. Schmidt, M. Schulz, J. Schneider-Mergener, U. Reineke. Coherent Membrane for Parallel Microsynthesis and Screening of Bioactive Peptides // Biopolymers. 2000. V. 55. P. 188−206.
  152. A. D. Mirzabekov. DNA sequencing by hybridization-a megasequencing method and a diagnostic tool // Trends Biotechnol. 1994. V. 12. P. 27−32.
  153. А. Ю. Рубина, С. В. Паньков, С. М. Иванов, Е. И. Дементьева, А. Д. Мирзабеков. Белковые микрочипы II ДАН. 2001. Т. 5. С. 701−704.
  154. М. Yu. Slabospitskaya. Е. S. Sinitsyna. Е. G. Vlakh. Т. В. Tennikova. Bioanalytical test-systems based on polymer monolithic materials. Book of abstracts International Congress on Analytical Sciences. Moscow. 2006. P. 248
  155. E. H. Рахматуллина, Т. В. Гупалова, В. Г. Палагнюк, А. А. Тотолян. Микрометод определения микроальбинурии // Биотехнология. 2005. Т. 1. С. 90−92.
  156. П. С. Барбан, Р. А. Пшеничнов, А. Н. Пантюхина, И. Б. Ившина. Иммунофлюорес-центный анализ, Свердловск. УО АН СССР, 1988. 243 с.
  157. A. Yu. Menshikova, Т. G. Evseeva, Yu. О. Skurkis, Т. В. Tennikova, S. S. Ivanchev. Monodisperse carboxylated polystyrene particles: synthesis, electrokinetic and adsorptive properties // Polymer. 2005. V. 46. P. 1417−1425.
  158. О. H. Lowry, N. I. Posebrough, A. L. Farr, P. I. Randall, Protein measurment with the folin phenol reagent, J. Biol. Chem. 1951. V. 193. P. 265−275.
  159. И. Березин, Б. Коровин. Биологическая химия. Москва. Медицина, 1998. 704 с.
  160. T. Ito. Interspecies transmission and receptor recognition of influenza A viruses // Microbiol. Immunol 2000. V. 44. P. 423−430.
  161. A. Gambaryan, V. Piskarev, I. Yamskov, A. Sakharov, A. Tuzikov, N. Bovin, N. Ni-fant'ev, M. Matrosovich. Human influenza virus recognition of sialyloligosaccharides // FEBS Lett. 1995. V. 366. P. 57−60.
  162. A. Tsuchida, K. Kobayashi, N. Matsubara, T. Muramatsu, T. Suzuki, Y. Suzuki. Simple synthesis of sialyllactose-carrying polystyrene and its bimding with influenza virus // Glycoconj. J. 1998. V. 15. P. 1047−1054.
  163. P. Couvreur, C. Vauthier. Nanotechnology: Intelligent design to treat complex disease // Pharm. Res 2006. V. 23. P. 1417−1450.
  164. K. Cross, L. Burleigh, D. Steinhauer. Mechanisms of cell entry by influenza virus // Expert Rev. Mol. Med. 2001. V. 6. P. 1−18.
  165. J. Ramalho-Santos, M. Pedroso de Lima, The influenza virus hempgglutinin: a model protein in the study of membrane fusion // Biochim. Biophys. Acta. 1998. V. 1376. P. 147−154.
  166. Matrosovich M.N. Towards the development of antimicrobial drugs acting by inhibition of pathogen attachment to host cells: a need for polyvalency. // FEBS Lett. 1989. V. 252. P. 1−4.
  167. L. L. Kiessling, J. E. Gestwicki, L. E. Strong. Synthetic multivalent ligands in the exploration of cell-surface interactions // Curr. Opin. Chem. Biol. 2000. V. 4. P. 696−703.
  168. M. F. McCown, A. Pekosz, The Influenza A Virus M2 Cytoplasmic Tail Is Required for Infectious Virus Production and Efficient Genome Packaging // J. Virol. 2005. V. 79. P. 3595−3605.
  169. В. M. Блинов, С. M. Ресерчук, В. П. Мишин. Исследование молекулярных механизмов селекции штаммов вируса гриппа по признаку лекарственной устойчивости II ДАН СССР. 1991. Т. 319. С. 1480−1484.
  170. P. Luther, W. Cushley, С. Holzer, U. Desselberger, J. S. Oxford. Acetylated galactosa-mine is a receptor for the influenza С virus glycoprotein //Archives of Virology. 1988. V. 101. P. 247−254.
  171. S. N. Chirkov. The Antiviral Activity of Chitosan // Appl. Biochem. Microbiol. 2002. V. 38. P. 1−8.
  172. S. L. Zebedee, R. A. Lamb. Influenza A virus Мг protein: monoclonal antibody restriction of virus growth and detection of M2 in virions // J. Virol. 1988. V. 62. P. 2762−2772.
  173. M. Imai, T. Mizuno, K. Kawasaki, Membrane Fusion by Single Influenza Hemagglutinin Trimers. Kinetic evidence from image analysis of hemagglutinin-reconstituted vesicles // J. Biol. Chem. 2006. V. 281. P. 12 729−12 735.
  174. G. N. Khimich, E. N. Rakhmatullina, M. Yu. Slabospitskaya, Т. B. Tennikova, Synthesis and Pore Structure of Monolithic Polymeric Sorbents // Russ. J. Appl. Chem. 2005. V. 78. P. 623−628.
  175. P. Nakane, A. Kawada. Peroxidase-labeled antibody: A new method of conjugation // J. Histochem. Cytochem. 1974. V. 22. P. 1084−1091.
  176. V. Korzhikov, O. Nazarova, E. Vlakh, E. Panarin, S. Diederichs, C. Kasper, T. Tennikova. Water-soluble aldehyde bearing polymers of 2-deoxy-2-methacrylamido-D-glucose for bone tissue engineering // J. Appl. Polym. Sci. 2008. in press.
  177. К. Наканиси. Инфракрасные спектры и строение органических соединений. Москва. Мир. 1965.251 с.
  178. R. Ejaz, Z. Ahmed, N. Siddique, К. Naeem. Chicken meat as a source of avian influenza virus persistence and dissemination // Internat. J. Poultry Sci. 2007. V. 6. P. 871−874
  179. J. Vidic, Ales Podgornik, Ales Strancar. Effect of the glass surface modification on the strength of methacrylate monolith attachment // J. Chromatogr. A. 2005. V.1065. P. 5158.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!