Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Ультраструктурные признаки измененного функционального состояния синаптической передачи

ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Установлены ультраструктурные признаки длительной потенциации электротонической связи в смешанных синапсах Маутнеровских нейронов — увеличение размеров десмосомоподобных контактов, которое хорошо коррелирует со степенью потенциации. Одновременно показано, что щелевые контакты структурно не менялись. Таким образом, определены ультраструктурные признаки усиления электротонической проводимости… Читать ещё >

Ультраструктурные признаки измененного функционального состояния синаптической передачи (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • Глава 1. Обзор литературы
    • 1. 1. Поиски ультраструктурных признаков измененного функционального состояния синаптической передачи
    • 1. 2. Изучение структуры шипикового аппарата и его возможной роли в длительной потенциации
    • 1. 3. Исследование участия актина в стабилизации шипиковых синапсов
      • 1. 3. 1. Место актина в индукции и поддержании длительной потенциации
      • 1. 3. 2. Современные представления о структуре и свойствах актина
      • 1. 3. 3. Изучение локализации актина в постсинаптических уплотнениях синапсов
      • 1. 3. 4. Изучение роли актина в структуре и функции смешанных синапсов. Маутнеровские нейроны (МН) золотой рыбки
  • Глава 2. Материалы и методика
  • Глава 3. Результаты
  • Определение вовлеченности и места актина в адаптации и памяти на нейрональном уровне
    • 3. 1. Визуализация актина в Маутнеровских нейронах золотой рыбки в условиях нормы и утомления
      • 3. 1. 1. Состояние МН в условиях нормы
      • 3. 1. 2. Изменение актинового цитоскелета МН после длительной стимуляции
      • 3. 1. 3. Изменение актинового цитоскелета МН, адаптированных к утомительной, стимуляции
    • 3. 2. Определение по эффекту цитохалазина D вовлеченности актинового цитоскелета в функциональные перестройки МН
    • 3. 3. Определение по эффекту фаллоидина участия актинового цитоскелета МН в резистентности к утомительной стимуляции
  • Глава 4. Выявление роли актина в индукции и сохранении длительной потенциации как модельной формы памяти
    • 4. 1. Исследование участия актина в создании длительной потенциации шипиковых синапсов поля САЗ гиппокампа морских свинок
    • 4. 2. Исследование вовлечения актина в индукцию и длительное сохранение потенциации смешанных синапсов МН
    • 4. 2. Л. МН как модель для изучения пластических свойств смешанных синапсов в условиях in vitro
      • 4. 2. 1. 1. Исследование морфофункциональных перестроек смешанных синапсов Маутнеровских нейронов в переживающих срезах
      • 4. 2. 1. 2. Морфофункциональные исследования смешанных синапсов при -потенциации
      • 4. 2. 2. Сравнительный морфометрический анализ смешанных синапсов в инкубированных срезах и при длительной потенциации
      • 4. 2. 3. Изучение вовлечения актина в создание и поддержание длительной потенциации электротонической связи в смешанных синапсах МН
      • 4. 2. 4. Исследование взаимодействия филаментного актина с искусственными фосфолипидными мембранами
      • 4. 2. 5. Изучение структурных различий между десмосомоподобными контактами (ДПК) афферентных химических и смешанных синапсов МН
      • 4. 2. 6. Анализ вовлечения актина в построение фибриллярных мостиков по функциональному эффекту на МН биологически активных веществ, изменяющих состояние актина
      • 4. 2. 6. 1. Изучение влияния на структуру и функцию МН цитохалазинаБ
      • 4. 2. 6. 2. Изучение влияния аппликации фаллоидина на структуру и функцию МН
      • 4. 2. 7. Цитохимическое доказательство актиновой природы примембранных уплотнений ДПК и мостиков в щели ДПК
      • 4. 2. 8. Изучение тонкой структуры ДПК смешанных синапсов МН при длительной потенциации
      • 4. 2. 9. Цитохимические исследования электротонической проводимости смешанных синапсов МН через щелевые контакты (ЩК) и ДПК
      • 4. 2. 9. 1. Распределение ионов кальция при изменении проводимости смешанных синапсов
      • 4. 2. 9. 2. Ультраструктурное исследование модификации синаптической передачи смешанных синапсов с помощью веществ — модуляторов функции щелевых контактов
      • 4. 2. 9. 3. Влияние веществ — модуляторов проводимости щелевых контактов на перераспределение ионов кальция в смешанных синапсах МН
  • Глава 5. Исследование участия длительной потенциации смешанных синапсов в естественно модифицированной функции МН
  • Обсуждение
  • Выводы

Синаптическая пластичность относится к процессам, с помощью которых нейроны меняют свою структуру и функцию в ответ на целый ряд событий (Котляр, 1990). Эта фундаментальная характеристика нейронов может быть главным механизмом, с помощью которого животные обучаются и адаптируются к окружающим условиям существования (Deller, Froetsher, 1997). События, которые приводят к изменениям в ЦНС, могут быть вызваны экспериментально или измененными естественными условиями окружения, формируя одинаковый каскад морфофункциональных изменений в ответ на раздражающий стимул через набор универсальных механизмов-в-синапсах. Поэтому для расшифровки механизмов памяти используют целый ряд экспериментальных моделей, существенно упрощающих задачу. С момента открытия явления длительной потенциации (ДП) (Bliss, Lomo, 1973; Брагин, Виноградова, 1973) эта модель становится наиболее популярной для изучения физиологических механизмов, связанных с изменением поведения, наблюдаемым в: процессе обучения. Она, как полагают, тесно связана с адаптацией нервной системы к воздействию внешней среды (Wickens, 1988; Calverley, Jones, 1990; Stevens, 1996). До последнего времени изучение ДП концентрировалось на синапсах, в которых передача сигнала опосредуется химическим веществом, медиатором (Bliss, Lomo, 1973;Брагин, Виноградова, 1973; Виноградова, 1975; Мошков, 1985; Pavlik, Moshkov, 1992; Gold, Bear, 1994; Stevens, Wang, 1994; Malenka, 1994; Stella et al., 1997; Enger, Bonhoffer, 1997). Кроме химической передачи в нервной системе животных широко распространены чисто электрический и смешанный типы синаптической передачи (Bennett, 2000). Последний тип передачи включает химический и электрический компоненты (Zottoli, 2000). Зависимость проводимости таких синапсов от предшествующей стимуляции и долговременное поддержание их в активированном состоянии до недавнего времени даже не предполагались. Однако относительно недавно с помощью электрофизиологических методов было показано, что смешанные синапсы Маутнеровских нейронов золотой рыбки в результате тетанической стимуляции или аппликации дофамина также способны облегчать проведение электротонического сигнала на значительный срок (Yang et al., 1990; Yang, Faber, 1992; Pereda et al., 1992,1994; Pereda, Faber, 1995, 1996).

Электронная микроскопия как метод исследования является неотъемлемым звеном в изучении ДП и других экспериментальных форм синаптической памяти. Она внесла существенный вклад в понимание механизмов, лежащих в основе ДП химических синапсов (Yuste, Bonhoffer, 2001; Fiala et al., 2000; Capani et al, 2002; Matus, 2003). Однако, структурные механизмы, которые определяют усиление электротонической связи между смешанными синапсами и постсинаптическим нейроном, остаются совершенно неизученными. Неизвестны и элементы синапсов, вовлекаемые в повышение проводимости электротонического сигнала. Для понимания роли различных синаптических структур в регуляции эффективности функционирования смешанных синапсов необходимы комплексные морфофункциональные исследования механизмов ДП.

Одним из возможных подходов к исследованию структурных проявлений пластичности нейронов на клеточном уровне является проведение экспериментов на относительно просто организованных нейрональных системах с известной функцией и хорошо изученной морфологией. Таким критериям отвечают идентифицированные нейроны беспозвоночных и позвоночных животных.

Преимуществом для проведения исследований на идентифицированных нейронах является наибольшая адекватность применения электронно-микроскопических методов (Мошков, 1985). В случае с ДП электротонической передачи, впервые открытой именно на простой нейрональной системе, логика подсказывала начать морфологические исследования на этом же объекте. Представленные в данной работе результаты получены при изучении ультраструктуры двух относительно простых нейрональных систем: Маутнеровских нейронов низших позвоночных и нейронов гиппокампа млекопитающих.

Цель и задачи исследования

Цель работы заключалась в комплексном исследовании ультраструктурных механизмов, лежащих в основе долговременных модификаций функции нейронов в мозге низших и высших позвоночных, которые могут служить основой пластичности мозга. Центральными были вопросы, какие из структурных звеньев синапсов обусловливают специфические изменения эффективности синаптической передачи и каковы способы управления ими. Особое внимание уделяли участию актинового цитоскелета в этих процессах. Были поставлены задачи:

1) изучить в условиях in vivo вовлечение актина в пластические перестройки Маутнеровских нейронов (МН) золотых рыбок при изменениях их функции.

2) разработать методику исследования механизмов пластичности смешанных синапсов МН на фрагментах продолговатого мозга золотых рыбок in vitro.

3) исследовать участие актинового цитоскелета в длительной потенциации химических шипиковых синапсов гиппокампа и смешанных синапсов МН.

4) провести сравнительный анализ ультраструктуры специализированных контактов афферентных смешанных синапсов МН после возникновения в них ДП электротонической передачи.

5) изучить взаимосвязь между агрегатным состоянием актинового цитоскелета и электротонической проводимостью смешанных синапсов МН, используя для этого физиологически активные вещества, избирательно взаимодействующие с актином и модулирующие проводимость щелевых контактов.

6) использовать иммуноцитохимические метки для визуализации актина в специализированных синаптических контактах.

7) провести биофизические и ультраструктурные эксперименты на искусственных билипидных мембранах в условиях фиксации потенциала и на липосомах при взаимодействии с ними актина для изучения участия Ф-актина в трансмембранной электротонической проводимости.

8) изучить распределение ионов кальция в МН и смешанных синапсах после изменения их функционального состояния и после действия модуляторов проводимости щелевых контактов.

Выводы.

1. Сравнительное изучение морфофункциональных свойств Маутнеровских нейронов золотых рыбок после повторяющихся естественных стимуляций ¦ и аппликации фаллоидина и цитохалазина D показало, что актиновыйкомпонент цитоскелета вовлекается в формирование адаптивного изменения функционального состояния.

2. Разработан подход к электрофизиологическим исследованиям Маутнеровских нейронов в переживающих срезах продолговатого мозга в условиях in vitro. Это позволило применить электронную микроскопию для исследования структурных изменений, сопровождающих изменения функционального состояния МН.

3. Впервые показана возможность морфофункциональных исследований синаптической пластичности. Маутнеровских нейронов-золотых рыбок в условиях длительного переживания срезов, продолговатого мозга. Установлено, что в этих условиях в Маутнеровских нейронах индуцируется длительная потенциация и длительная депрессия, по электрофизиологическим критериям идентичные тем, которые продемонстрированы ранее в условиях in vivo.

4. Установлены ультраструктурные признаки длительной потенциации электротонической связи в смешанных синапсах Маутнеровских нейронов — увеличение размеров десмосомоподобных контактов, которое хорошо коррелирует со степенью потенциации. Одновременно показано, что щелевые контакты структурно не менялись. Таким образом, определены ультраструктурные признаки усиления электротонической проводимости смешанных синапсов.

5. Изучена структура десмосомоподобных контактов смешанных синапсов, функция которых ранее была неизвестной. Наглядно показано, что они отличаются от десмосомоподобных контактов химических синапсов наличием в щели фибриллярных мостиков, число которых увеличивалось после тетанизации и хорошо коррелировало со степенью проводимости синапса.

6. Цитохимическими исследованиями смешанных синапсовс помощью метки на актин доказана актиновая природа, как самих мостиков, так и филаментных примембранных уплотнений по обе стороны десмосомоподобных контактов. Это дало основание предположить участие актина в передаче электротонического транссинаптического сигнала.

7. Биофизическими и ультраструктурными исследованиями взаимодействия Ф-актина с искусственными фосфолипидными мембранами показано, что актин создает ярко выраженную катионную проводимость, пронизывая при этом билипидный слой. Такие данные предполагают участие Ф-актина в электротонической коммуникации не только внутри клетки, как считали ранее, но также и между клетками.

8. Цитохимическое изучение локализации ионов кальция показало, что при усилении проводимости смешанных синапсов кальций адсорбируется на мостиках десмосомоподобных контактов. Применение модуляторов проницаемости щелевых контактов позволило определить, что при: усилении электротонической связи через десмосомоподобные контакты проводимость щелевых контактов по ультраструктурным данным блокируется.

9. Комплексные данные о структуре и функции десмосомоподобных контактов смешанных синапсов позволяют отнести их к ранее неизвестной разновидности межклеточных контактов, которые выполняют одновременно адгезионную (механическую) и коммуникационную (передаточную) функции.

10. Морфофункциональными исследованиями впервые показано, что специфическим структурным признаком длительной потенциации шипиковых синапсов гиппокампа морских свинок, вызванной тетанизацией или увеличением концентрации ионов кальция в среде, является перестройка шипикового актинового цитоскелета с формированием пучков актиновых волокон вместо рыхлой сети в контроле. Предлагается гипотеза о вовлечении известных кабельных механохимических и электротонических свойств актина в изменение электрических свойств шипиков за счет устойчивого сдвига ионного баланса между компартментом шипика и дендроплазмой.

Показать весь текст

Список литературы

  1. И. И. Нейрохимические механизмы основных форм длительной депрессии передачи. Нейрофизиология/Neurophysiology, 2000, т. 32, № 6, с. 463−472.
  2. В.П. Стабильность и изменчивость конструкции межнейронных связей . В кн: Синаптическая организация мозга. Л., ЛГУ, 1980, 196 с.
  3. А. С., Бабминдра В. Л. Нейрокинетическая гипотеза синаптической эффективности. Физиол. журн., 1984, т. 70, № 8, с. 1149−1156.
  4. Е. Н., Драбкина Т. М.,. Земскова С. Н и др. Особенности временного-течения миниатюрных токов концевой пластинки в разных участках нервно-мышечного соединения лягушки. Нейрофизиология, 1987, т. 19, № 6, с.779−789
  5. Н.Н. Ультраструктура синапсов в норме и патологии. М., Медицина, 1975.
  6. В.П., Розанова Н. В. Современное состояние проблемы щелевых контактов и представление об их роли в развитии. Онтогенез, 1998, т. 29,№ 1, с. 5−20.
  7. В. Ю. Механизмы долговременной синаптической депрессии гиппокампа. Росс, физиол. ж., 2001, т. 87, № 4, с. 441−447.
  8. А. Г., Виноградова О. С. Явление хронической потенциации в кортикальном афферентном входе пирамид поля САЗ гиппокампа. В кн.: Физиологические механизмы памяти. Под ред. Е. А. Громовой, Пущино, 1973, с. 8−25.
  9. А. М&bdquo- Землянских Н. Г. Молекулярная динамика белков цитоскелета в норме и при воздействии температурно-осмотических факторов. Проблемы криобиологии, 1994, № 1, с. 14−23.
  10. А. Д., Моженок Т. П. Неспецифический адаптационный синдром клеточной системы. Л.: Наука, 1987. 230с.
  11. А.Л. Управляемые синапсы. Природа, 1994, № 1, с. 71−81
  12. Т.В. Участие цитоскелета в транспорте нейротрансмиттеров 14С. глутамата и [14С]ГАМК нервыными окончаниями мозга при осмотическом набухании. Докл.Нац.акад. наук Белоруси, 2003, т. 43, № 3, с. 81−84.
  13. Е.А., Максимов А. В., Негуляев Ю. А. Функциональные свойства и цитоскелетзависимая регуляция натриевых каналов в плазматической мембране лейкозных клеток. Цитология, 1997, т.39, № 12, с.1142−1151.
  14. Т., Фаулыптих X. Фаллоидин. Итога и перспективы развития биоорганической химии и молекулярной биологии. М.: Наука, 1978, с. 96 110.
  15. О.С. Гиппокамп и память. М.: Наука. 1975, 333с.
  16. О. С. Современные представления об общих свойствах и пластических явлениях в нейронах гишпокампа. Усп. физиол. наук, 1984, т. 15, № 1, с. 28−53.
  17. О.С. Нейронаука конца второго тысячелетия : смена парадигм// Журн. высш. нерв, деят., 2000, т.50, № 5, с.743−774.
  18. JI. JI. Длительная посттетаническая потенциация в гиппокампе. Успехи, физиол. наук, 1982, т. 13, № 4. с. 45- 73.
  19. Я. JI. Цитологические и молекулярные основы рецепции. JL: Наука. 1971,372 с.
  20. П.А., Тараховский Ю. С., Павлик Л. Л., Мухтасимова Н. Ф., Удальцов С. Н., Мошков Д.А и Иваницкий Г. Р. Взаимодействие Ф-актина с искусственными фосфолипидными мембранами. Докл. РАН, 1999, т. 366, № 5, с. 695−698.
  21. Д.А., Мухтасимова Н. Ф., Павлик Л.Л и Мошков Д. А. Ультраструктура десмосомоподобных контактов смешанных синапсов маутнеровских нейронов при долговременной потенциации. Морфология, 2003, т. 123, вып.2, с.33−38.
  22. JI.H. Некоторые ультраструктурные характеристики эволюционного развития межнейронных синапсов позвоночных. Журн. общ. биологии, 1979, т.40, № 5, с.772−783.
  23. Г. В., Мошков Д. А., Белозерцев Ю. А., Тирас Н. Р. Влияние изонитрозина и вестибулярной стимуляции на сому и дендриты Маутнеровских нейронов. Цитология, 1991, т. 33, с. 20−32.
  24. М.А., Машкин П. В., Мошков Д. А., Масюк JI.H. Количественные методы оценки ультраструктуры синапсов. Подходы и ограничения. В сб.: Ультраструктура нейронов и фармакологические воздействия, Пущино, 1981, ОНТИ НЦБИ, с.57−64.
  25. С.В., Мажуль В. М. Межклеточные контакты. Минск, Наука и техника, 1977.
  26. Ю. Интегративная деятельность мозга, Мир, Москва. 1970.
  27. Н.С. Микроструктура дендритов и аксодендритических связей в ЦНС. М.: Наука 1976. 250с.
  28. П.Г. Ионы кальция и пластичность нервной системы. Росс, физиол. журн., 2001, т.87, № 8, с.1017−1025.
  29. Т.А., Санталова И. М., Дзебан Д. А., Мошков Д. А. Ультраструктурная локализация пироантимоната кальция в Маутнеровских нейронах мальков золотой рыбки, адаптированных к естественной стимуляции. Цитология, 2001, т.23, № 3, с. 261−268.
  30. А.А. Ультраструктурные основы деятельности мозга. Л.:Медицина. 1976. 190с.
  31. И. Б, Тирас Н. Р.,. Мошков Д. А и др. Десмосомоподобные контакты как мишени действия яда скорпиона. Цитология, 2000, т. 42, № 7, с. 635−646.
  32. Д. А., Павлик JI. JL, Брагин А. Г. Посттетанические изменения в ультраструктуре гигантских шипиковых синапсов ноля САЗ гиппокампа. ДАН СССР, 1977, т. 237, № 6, с. 1525−1527.
  33. Д. А., Павлик JI. Л., Брагин А. Г. Ультраструктурное изучение основ посттетанической потенциации в срезах гиппокампа методом замораживания-замещения. Цитология, 1980, т. 22, № 1, с. 20−26.
  34. Мошков Д- А., Павлик JI. JI. Изменение во времени структуры синапсов поля САЗ гиппокампа после их потенциирования. Цитология, 1983, т.25, № 5, с. 500−507.
  35. Д. А. Тирас Н. Р., Потемкин В. В. Влияние фаллоидина и длительной сенсорной стимуляции на ультраструктуру Маутнеровских нейронов золотых рыбок. Цитология, 1984, т. 26, № 12, с. 1351−1355.
  36. Д.А. Адаптация и ультраструктура нейрона. М., Наука, 1985,200 с
  37. Д. А. Павлик JI. JI., Музафарова JI. Н., Удальцов С. Я., Лисин. Н. М. Цитохимическое выявление актина в структуре синаптического аппарата поля САЗ гиппокампа. Цитология, 1986. т. 27, № 8, с. 802−806.
  38. Д. А., Тирас Н. Р. различия цитоскелета в тормозных и возбуждающих синапсах. Цитология, 1987, т.29, № 2, с. 156−160.
  39. Д. А., Тирас Н. Р., Павлик JI. Л., Мухтасимова Н. Ф. Ультраструктура Маутнеровских нейронов золотых рыб в переживающих фрагментах продолговатого мозга. Морфология, 1996, т. 38, № 4., с. 56−59.
  40. Д. А., Мавлютов Т. А., Савельева JI.H. и др. Исследование Маутнеровских нейронов мальков золотой рыбки методом замораживания-скалывания. Разработка методики. Цитология, 1997, т. 39, № 4/5, с. 267−272.
  41. Д.А., Тирас Н. Р., Павлик Л. Л. и др. Структурные различия между десмосомоподобными контактами в афферентных химических и смешанных синапсах Маутнеровских нейронов золотой рыбки. Морфология, 2001, т. 120, № 4, с. 30−35.
  42. Д.А., Безгина Е. Н., Павлик J1.JL, Мухтасимова Н. Ф. и Мавлютов Т. А. Распределение ионов кальция смешанных синапсах маутнеровских нейронов золотой рыбки в норме, при утомлении и адаптции к нему. Морфология, 2003, т. 124, № 6, с.41−46.
  43. Н.А. Нейронная сеть гиппокампа: морфологический анализ. Успехи физиол. Наук, 1993, т.24. № 4, с. 79−101.
  44. В.К., Мошков Д. А. Ультраструктурное исследование механорецепторного нейрона речного рака. В сб.: Биофизика живой клетки. Пущино, 1973, вып.4, с. 137−147.
  45. Павлик Л. JL, Брагин А. Г., Мошков Д. А. Изучение ультраструктуры клеток переживающих срезов гиппокампа в процессе инкубация in vitro. Цитология, 1975, т. 20, № 3, с. 275−280.
  46. Павлик Jl. JL, Тирас Н. Р., Шодина И. Б., Мошков Д. А. Изменения актинового цитоскелета Маутнеровских нейронов золотой рыбки после длительной стимуляции. Цитология, 1997, т. 39, № 7, с. 546−551.
  47. Павлик Jl. JL, Тирас Н. Р., Мошков Д. А. Актин в Маутнеровских нейронах золотых рыбок после обработки фаллоидином и адаптации к длительной стимуляции. Цитология, 1997, т. 39, № 12, с. 1109−1115.
  48. Павлик JI. J1., Тирас Н. Р., Мошков Д. А. Экспериментально вызванная деполимеризация актина разрушает адаптивное состояние нейрона. Морфология, 1998, т. 114, № 4, с. 24−27.
  49. Павлик J1. J1., Тирас Н. Р., Пахотина И. Д. и Мошков Д. А. Влияние цитохалазина D на структуру смешанных синапсов и их электротоническую проводимость. Цитология, 1999, т. 417, с. 590−597.
  50. Л.Л., Тирас Н. Р., Мухтасимова Н. Ф., Пахотин П. И., Дзебан Д. А., Мошков Д. А. Участие актина в электротонической проводимости смешанных синапсов маутнеровских нейронов золотой рыбки. Морфология, 2003, т. 123, № 1, с. 41−45.
  51. Л. Л., Безгина Е. Н, Тирас Н. Р., Михеева И. Б. и Мошков Д. А. Влияние веществ, изменяющих проводимость щелевых контактов, наструктуру смешанных синапсов маутнеровских нейронов. Морфология, 2003,000.
  52. В.В. Цитохимические методы выявления ультраструктурной локализации кальция. Цитология, 1987, т.29, № 8, с.875−883.
  53. А., Палей С., Уэбстер Г. Ультраструктура нервной ткани системы. Москва, Мир, 1972, 173 с.
  54. П.Е. Ультраструктурные основы пластичности синаптических контактов сенсомоторной коры и гиппокампа. В сб.: «Проблемы нейрокибернетики», Ростов-Дон, 2002, с.274−275.
  55. Попов В. Ш, А. А. Деев, О. А. Клименко, Краев И. В. и др. Трехмерная реконструкция синапсов и дендритных шипиков в гиппокампе крыс и сусликов: новые структурно-функциональные парадигмы работы синапса. ЖВНД, 2004, т. 54, № 1, с. 120−130.
  56. И.М., Мошков Д. А. Реакция цитоскелета и гладкого ретикулума маутнеровских нейронов золотой рыбки на частичную денервацию и длительную сенсорную стимуляцию. Морфология, 1996, т. 110, № 6, с.
  57. И.М., Мошков Д. А., Мавлютов Т. А. Особенности морфофункциональной реабилитации маутнеровских нейронов после их утомления. Цитология, 2000, т. 42, № 4, с. 351−357.
  58. В.В., Степанов С. С. Система субсинаптических единиц как универсальный системообразующий и регулирующий фактор синапсов головного мозга. Бюл. эксп. биол., 1997, т. 24, № 7, с. 4−12.
  59. С.С., Семченко В. В. Современные представления о структурно-функциональной организации межнейронных синапсов центральной нервной системы. Морфология, 2000, т. 118, № 5, с. 71−80.
  60. Н.Р. Ультраструктурные исследования пластичности маутнеровских нейронов с использованием биологически активных веществ. В сб.: Ультраструктура нейронов и фармакологические воздействия. Пущино, ОНТИНЦБИ, 1981, с.134−141.
  61. Тирас Н- Р., Мошков Д. А. Поведенческое и ультраструктурное исследование влияния аппликации колхицина на Маутнеровские нейроны золотой рыбки Carassius auratus. Журн. эволюц. биохим. физиол., 1978, т. 14, № 5, с. 486−491.
  62. Н. Р., Павлик JL JL, Мошков Д. А. Выявление актина и особенности организации цитоскелета Маутнеровских нейронов золотой рыбки. Цитология, 1990, т. 32, № 4, с. 352−358.
  63. Н. Р., Потемкин В. В., Мошков Д. А. Действие каиновой кислоты на Маутнеровские нейроны адаптированных и неадаптированных рыб. Цитология, 1990, т. 32, № 8, с. 795−800.
  64. Н. Р., Павлик JI. JL, Мошков Д. А. Выявление актина и особенности цитоскелета Маутнеровских нейронов золотой рыбки. Цитология, 1990а, т. 32, № 4, с. 352−357.
  65. Н. Р., Жердев Г. В., Мошков Д. А. Ультраструктура Маутнеровских нейронов рыб, адаптируемых к длительной стимуляции при воздействии этанола. Цитология, 1995, т. 37, № 5/6, с. 430−439.
  66. Н.Р., Михеева И. Б. и др. Морфофункциональные исследования адаптации Маутнеровских нейронов золотых рыбок в условиях длительной инкубации продолговатого мозга. Морфология, 2002, т. 122, № 6, с. хххх
  67. Н.Р., Удальцов С. Н., Михеева И. Б., Пахотин П. И. и Мошков Д.А. Морфофункциональные изменения инкубированных маутнеровских нейронов золотых рыбок под влиянием пептидов из яда скорпиона. Морфология, 2003, т.123, вып. З, с.40−45.
  68. Н.Р., Удальцов С. Н., Михайлова Г. З. и Мошков Д.А. Выявление с помощью электронной микроскопии в яде скорпиона пептидов, взаимодействующих с актином. Биологические мембраны, 2003, т.20, № 1, с.73−77.
  69. Н. А., Маракуева И. Б. Сравнительно-физиологические исследование ультраструктурных аспектов памяти. М., Наука, 1986.
  70. В.Н., Шапочка М. И. Сравнение подвижности щелевых соединений и десмосом гепатоцитов. Цитология, 1981, т. 23, № 4, с. 454−458.
  71. Г. В., Потемкин В. В., Мошков Д. А. Нейрохимическое исследование срезов мозга с Маутнеровскими нейронами золотой рыбки приадаптации к повторяющейся стимуляции. Цитология, 1990, т. 32, № 1, с. 3440.
  72. L. Е., S. В. Nelson. Synaptic plasticity: taming the best. Nature Neurosci., 2003, v. 3, p. 1178−1183.
  73. Adams J.C. Cell adhesion-spreading frontiers, intricate insights. Trends Cell Biol., 1997, v.7, p. 107−110.
  74. Alford S., Zompa I., Dubuc R. Long-term potentiation of glutamatergic pathway in the Lamprey brainstem. J. Neurosci. 1995, v.15, p.7528−38.
  75. Alisson, D. W V. Gelfand, I. Spector, A.M.Craig. Role of actin in anchoring postsynaptic receptors in cultured hippocampal neurons: differential attachment of NMDA versus AMPA receptors. J. Neurosci., 1998, v. 18, p.2423−2436.
  76. Amankwar K. S., De Bowi U. Ultrastructural localization of filamentous actin within neuronal interphase nuclei in situ. Exp. Cell Res., 1994, v. 210, p. 315 325.
  77. Andersen P., A.F.Soleng. Long-term potentiation and spatial training are both associated with the generation of new exitatory synapses. Brain res. Rev., 1998, v.26, p.353−359.
  78. Bailey С. H. Structural changes and the storage of long-term memory in Aplisia. Can .J. Physiol. Pharmacol., 1999, v. 77, p. 738−747.
  79. Bailey C.H., Chen M. Morphological basis of long-term habituation and sensitization in Aplisia. Science, 1985, v. 220, p. 91−93.
  80. Т., К. Kohno. Conformational changes of smooth endoplasmic reticulum induced by brief anoxia in rat Purkinje cells. J.Compar.Neurol., 1996, v.369, p.462−471.
  81. Bartelmez G. W. Mauthner’s cell and the nucleus motorius tegmenti V. J. Сотр. Neurol., 1915, v. 25, p. 87- 128.
  82. Baudry M. Advances in synaptic plasticity. MIT Press, 2000, p. 1−335.
  83. Baux G., Simonneau M., Tauc L. and Segundo J.P. Uncoupling of electrotonic synapses by calcium. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1978, v.75, № 9, p. 4577−4581.
  84. Bennett M.V.L. Electrical synapses, a personal perspective (or history). Brain Res. Rev., 2000, v. 32, p. 16−28.
  85. Bennett M.V.L, Goodenough D.A. Gap junctions. Neurosci. Res. Progr. Bull., 1979, v.16, p. 373−485.
  86. Bechinger B. Structure and function of channel-forming peptides: cecropins, melittin and alamethicin. J.Memb.Biol., 1997, v. 156, p. 197−211.
  87. Bearer E.L., Reese T.S. Association of actin filaments with axonal microtubule tracts. J. Neurocytol., 1999, v. 28(2), p. 85−98.
  88. Berdan R.C. and Caveney S. Gap junction ultrastructure in three state of conductance. Cell Tissue Res., 1985, v.239, p. 111−122.
  89. Bemardini G., Peracchia C. Gap junction crystallization in lens fibers after increase in calcium. Invest. Opthalmol. Vis. Sci., 1981, v. 21, p. 291−299.
  90. Blaustein M.P., McGraw C.F., Somlyo A.V. et al. How is the cytoplasmic calcium concentration is controlled in nerve terminals? J.Physiol., 1980, v.70, p. 459−470.
  91. Bliss TVP, Lomo T. Long-lasting potentiation of synaptic transmission in the dendritic area of the anaesthetized rabbit following stimulation of the perforant path. J. Physiol., 1973, v.232, p. 331−56.
  92. Borovjagin V.L., Moshkov D.A. A study of the ultrastructurral organization of cytochrome c-phospholipid membranes as revealed by various experimental treatments. J. Membr. Biol., 1973, v.13, p. 245−262.
  93. Bosch E. Ultrastructure of the electrotonic and chemical components of the lateral-to-motor and medial-to-motor synapses in crayfish nerve cord. J. Сотр. Neurol., 1990, v. 299, p. 446−461.
  94. Bouchard M., Chantal Pare, Jean-Pierre Dutasta, Jean-Paul Chauvet, С Gicquaud, M. Auger. Interaction between G-actin and virious types of liposomes: A 19 °F, 31P, and 2H nuclear magnetic resonance study. Biochemistry, 1998, v. 37, p. 3149−55.
  95. Bozhilova -Pastirova A., Ovtscharoff W. Freeze-etching and thin section electron microscopic study of neuronal gap junctions in the rat sensorimotor cortex. Comptes rendus de l’Academie bulgare des Sciences. 2002, v.55, p.91−94.
  96. Brady S. T. Motor neurons and neurofilaments in sickness and in health. J. Cell, 1991, v. 73, p. 1−3.
  97. Bray D., Thomas G. Unpolymerized actin in fibroblast and brain. J. Mol. Biol., 1976, v. 105, p. 527−544.
  98. Bruzzone R., White T.W., Goodenough D.A. The cellular internet: on-line with connexins. Bio Essays, 1996, v.18, p.709−718.
  99. Buchs P.A., Muller D. Induction of long-term potentiation is associated with major ultrastructural changes of activated synapses. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1996, v.93, p. 8040−45.
  100. Campbell A.K. Intracellular calcium, its universal role as regulator. Chichester. John Wiley, 1983, pp. 1−513.
  101. Canfield J. G., G. J. Rose. Activation of Mauthner neurons during prey capture. J.Compar.Physiol. A. 1993, v. 172, p. 611−618.
  102. Cantiello H.F., Stow J.L., Prat A.G., Ansiello D.A. Actin filaments regulate epithelial Na+ channel activity. Amer.J.Physiol., 1991, v. 261, С. 882-C886.
  103. Capani F, M.H.Ellisman, M.E.Martone. Filamentous actin is concentrated in specific subpopulations of neuronal and glial structures in rat central nervous system. Brain Res., 2001, v.923, p. 1−11.
  104. Carlier M.-F., Ch. Le Clainche, S. Wiesner, D.Pantaloni. Actin-based motility: from molecules to movements. BioEssays, 2003, v. 25, p. 336−345.
  105. Chen H.B., W. Bernstein, J.R. Bamburg. Regulationg actin filament dynamic in vitro. TIBS, 2000, v. 25, p. 19−23.
  106. Chen L. and Meng M.Q. Compact and scattered gap junction in diffusion mediated cell-cell communication. J. Theor. Biol., 1995, v. 176. p. 39−45.
  107. Chicurel M.E., Harris K.M. Three-dimentional analysis of the structure and composition of CA3 area branched dendritic spines and their synaptic relationship with mossy fiber boutons in the rat hippocampus. J.Compar. Neurol., 1992, v. 325, p. 169−182.
  108. Chien K-Y., Huang W-N., Jean J-H., Wu W-G. Fusion of sphingomielin vesicles induced by proteins from Taiwan cobra. J.Biol. Chem., 1991, v. 266, p. 3252−3259.
  109. Cohan C. S., Kater S. B. Suppression of neurite elongatin and growth cone motility by electrical activity. Science, 1986, v. 232, p. 1638−1840.
  110. Colicos M.A., Collins B.E., Sailor M.J., Goda Y. Remodeling of synaptic actin induced by photoconductive stimulation. Cell, 2001, v. 107, p. 605−616.
  111. Connor J.R., Diamond M.C. A comparison of dendritic spine number and type on pyramidal neurons of the visual cortex of old adult rats from social or isolated envoronments. J. Compar. Neurol., 1982, v. 210, p. 99−106.
  112. Cooper. J.A. Effects of cytochalasin and phalloidin on actin. J. Cell Biol., 1987, v. 105, p.1473−1478.
  113. D’Andrea P. and Vittur F. Propagation of intercellular Ca 2+ waves in mechanically stimulated articular chondrocytes. FEBS Lett., 1997, v.400,[[ N1, p.58−64.
  114. Desmond N. L., Levy W. B. Synaptic correlates of associative potentiation/depression: an ultrastcructural study of hippocampus. Brain Res., 1983, v. 265, p. 21−30.
  115. Desmond N.L., Levy W.B. Changes in the numerical density of synaptic contacts with long-term potentiation in the hippocampal dentate gyrus. J.Compar. Neurol. 1986, v.253, p. 466−75.
  116. Desmond N.L., Levy W.B. Changes, in the postsynaptic density with long-term potentiation in the hippocampal dentate gyrus. J. Compar. Neurol., 1986, v.253, p. 476−82.
  117. Diamond J. The Mauthner cell. In: Fish physiology. W. S. Hoar and D. J. Randall (eds), Acad. Press, New York (1971), v. 5, pp. 265−346.
  118. Diamond J., Huxley A. F. The activation and distribution of GABA and L-glutamate receptors on goldfish Mauthner neurons: an analysis of dendritic remote inhibition. J. Physiol., 1968, v. 194, p. 669−723.
  119. Ding B. Cell to cell transport of macromolecules through plasmodesmas — a novel signaling pathway in plant. Trends Cell Biol., 1997, v. 7, p. 5−8.
  120. Dora K.A., Martin P.E.M. et al. Role of heterocellular gap junctional communication in endothelium-dependent smooth muscle hyperpolarization: ingibition by a connexin-mimetic peptid. Biochem.Biophys.Res.Commun., 1999, v.254, N1, p.27−31.
  121. Dayhoff J., Hameroff S., Lahoz-Beltra R., Swenberg Ch. Cytoskeletal involvement in neuronal learning: a review. Eur. Biophys.J., 1994, v.23, p. 79−93.
  122. Elias E., Boyer J.L. Chlorpromazine and its metabolites alter polimerization and gelation of actin. Science, 1979, v.206, p. 1404−1406.
  123. Engert F, T.Bonhoeffer. Dendritic spine changes associated with hippocampal long-term synaptic plasticity. Nature, 1999, v.399. p.66−70.
  124. Eugenin J., Alvarez J. Incorporation of amino acids into the axoplasm is enchanced by electrical stimulation of the fiber. Brain Res., 1995, v. 677, p. 319 325.
  125. Fath K. R., R. J. Lasek. Two classes of actin microfilaments are associated with the inner cytoskeleton of axons. J. Cell Biol., 1988, v. 107, p. 613−621.
  126. Faure P., D. Kaplan, H. Korn. Synaptic efficacy and the transmission of complex firing pattern between neurons. J. Neurophysiol., 2000, v. 84, p. 30 103 025.
  127. Feng J. Spinophilin regulates the formation and function of dendritic spines. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 2000, v.97, p. 9287−9292.
  128. Fiala J.C., Spacek J., Harris K.M. Dendritic spines pathology: cause or consequence of neurological disorders? Brain Res. Revs., 2002, v.39, p.29−54.
  129. Fifkova E. Synaptic hypertrophy of the dentate fascia of the hippocampus. In: Recent achievements in restarative neurology. I. Upper motor neuron functions and disfunctions. Karger, 1985b. p. 263- 271.
  130. Fifkova E., Markham J.A. Delay R.J. Calcium in the spine apparatus of dendritic spines in the dentate molecular layer. Brain Res., 1983, v.266, p.163−168.
  131. Fifkova E. A possible mechanism of morphometric change in dendritic spines induced by stimulation. Cell Mol. Neurobiol., 1985, v.5, p. 47−63.
  132. Fifkova E. Actin in the nervous sistem. Brain Res., 1985, v.9., p.187−215.
  133. Fischer M, Kaech S, Knutti D, Matus A. Rapid actin-based plasticity in dendritic spine. Neuron, 1998, v.20, p.847−54.
  134. Furshpan E.P., Furukawa T. Intracellilar and extracellular responses of the several region of the Mauthner cell of the goldfish after polymerization and gelation of actin. J. Neurophysiol., 1962, v. 25, p. 732−771.
  135. Fujisawa H., Marioka H. A decay of gap junction in association with cell differentiation of neural retina chick embryo development. J. Cell Sci., 1976, v.22, p. 585−596.
  136. Garner C.C., J. Nash, R.L.Huganir. PDZ domains in synapse assembly and signalling. Trends in Cell Biol., 2000, v. 10, p. 274−280.
  137. Geiger В., Avnur Z., Volberg T. and Volk T. Molecular domains of adherens junctions. In: The Cell in Contacts (eds. Edelman G. and Thiery J.-P.), 1985, Chap. 21, p. 461−489. John Wiley, New-York.
  138. Geiger B., Ginsberg D. The cytoplasmic domain of adherens-type junction. Cell Motil. Cytoskel., 1991, v.20., p. 1−6.
  139. Gert de Couet H., Stowe S., Blest D. Membrane-associated actin in the rhabdomeral microvilli of crayfish photoreceptors. J. Cell’Biol., 1984, v. 98, p. 834−846.
  140. Ghosh A., Greenberg M.E. Calciun signaling in neurons: molecular mechanisms and cellular consequences. Science, 1995, v.268, p.239−247.
  141. Gicquaud C. Actin conformation is drastically altered by direct interaction with membrane lipids: a differential scanning calorimetry study. Biochemistry, 1993, v. 32, p. l 1873−11 877.
  142. Gicquaud C., Wong P.T.T. Biochem.J. 1994. 303,769−774. [[[[[
  143. Globus A., Scheibel A. The effect of visual deprivation on cortical neurons: a Golgi study. Brain Res., 1967, v. 566, p. 77−88.
  144. Gordon D.J., Yang Y.Z., Corn E.D. Polimerization of Acanthamoeba catin. Kinetics, thermodynamics, and co-polimerization with muscle actin. J.Biol.Chem., 1976, v. 251, p. 7474−7479.
  145. Gottow Т., Miyaguchi K., Hashimoto P. H. Cytoplasmic architecture of the axon terminal: filamentous strands specifically associated with synaptic vesicles. Neuroscience, 1991, v. 40, p. 587−598.
  146. Gourgeon A-M, Maingourd M., Mainsonhaute C. Effect of hydrogen peroxide on cytoskeletal protein of drosophila cells: comparison with haet shock and other stresses. Exptl. Cell Res., 1993, v. 204, p. 30−37.
  147. Gray E. G. Neurotrasmitter release mechanisms and micritubules. Proc. Roy. Soc. Lond., 1983, v. 218, p.253−258.
  148. Grigoriev P.A., Tarahovsky Yu.S., Pavlik L.L., Udaltsov S.N. and Moshkov D.A. Study of F-actin interaction with planar and liposomal bilayer phospholipid membranes. IUBMB Life, 2000, v. 30, p. 227−233.
  149. Gully R., Reese T. S. Cytoskeletal organization at the postsynaptic complex. J. Cell Biol., 1981, v. 91, p. 298−302.
  150. Hackett J.T., Buchheim A. Ultrastructural correlates of electrical-chemical synaptic transmission in goldfish cranial motor nuclei. J. Compar. Neurol., 1984, v. 224, p. 425−436.
  151. Hall D.H., Gilat E., M.V.L. Bennett. Ultrastructure of the rectifying electrotonic synapses between giant fibers and pectoral fin adductor motoneurons in the hatchetfish. J. Neurosci., 1985, v. 14, p. 825−834.
  152. Hamlyn L.H. The fine structure of the mossy fiber endings in the hippocampus of the rabbit. J.Anat., 1962, v.96, p. l 12.
  153. Harreveld A., Fifkova E. Swelling of deudritic spines in the fascia dentate after stimulation olf perforant fibers as a mechanism of posttetanic potentiation. J. Exp. Neurol., 1975, v. 49, p. 736−749.
  154. Harvell O. D., Sweeney M. L., Kirkpatrick F. H. Conformation changes of actin during formation of filaments and paracristals and upon interaction with DNAse 1, cytochalasin В and falloidin. J. Biol. Chem., 1980, v. 225, p. 12 101 220.
  155. Hata Y., Y.Takai. Role of postsynaptic density-95/synapse-associated protein 90 and its interacting proteins in the organization of synapses. CMLS Cellular and Molecular Life Sciences, 1999, v.56, p.461−472.
  156. Hayashi K., Shirao T. Changes in the shape of dendritic spines caused by overexpression of drebrin in cultured cortical neurons. J. Neurosci., 1999, v. 19, p. 3918−3925.
  157. Hering H., M. Sheng. Dendritic spines: structure, dynamic and regulation. Nature, 2001, v.2, p. 880−888.
  158. Heuser J.E., Reese T.S. Structure of synapses. The handbook of physiology. Sect. 1. The nervous system. Bethesda (Md), 1977, v. l, p.261−294.
  159. Heuser J.E., Reese T.S., Dennis M.J. et al. Synaptic vesicles exocytosis captured by quick freezing and correlated with guantal transmitter release. J. Cell Biol., 1979, v. 81, p. 275−300.
  160. Holmes W. Is the function of dendritic spines to concentrate calcium? Brain Res. 1990.v.519.p.33 8−342.
  161. Holmes K.C., D. Popp, W. Gebhard, W.Kabsch. Atomic model of the actin filament. Nature, 1990, v. 347, p. 44−49.
  162. Hondo. H., Nagashima H., Asakura S. Directional movement of F-actin in vitro. J. Cell Biol., 1986, v. 191, p. 131−133.
  163. Horwitz B. Electrophoretic migration due to postsynaptic potential gradients: theory and application to autonomic ganglion neurons and to dendritic spines. Neuroscience, 1984, v. 12, p. 887−905.
  164. Huntley G.W., Benson D.L., Colman D.R. Structural remodeling of the synapse in response to physiological activity. Cell, 2002, v. 108, p. 1−4.
  165. Huxley H.E., A. Stewart, H. Sosa, T.Irving. X-ray diffraction measurements of the extensibility of actin and myosin filaments in contracting muscule. BiophyisJ., 1994, v. 67, p. 2411−2421.
  166. Ioshi H. C., Chu Du, Buxbam R. E., Heideman S. R. Tension and compression in the cytoskeleton of PC 12 neurites. J. Cell Biol., 1985, v. 101, p. 697- 705.
  167. Ishikawa H., Bischoff R., Holtzer H. Formation of arrowhead complexes with heavy meromyosin in a variety of cell types. J. Cell Biol., 1969, v.43, p. 312 328.
  168. Janmey P.A. The cytoskeleton and cell signalling: component localization and mechanical coupling. Physiol. Rev., 1998, v.78, N3, p.769−781.
  169. Jefferys J.E. Nonsynaptic modulation of neuronal activity in the brain: electric currents and extracellular ions. Physiol.Rev., 1995, v. 75, p. 689−723.
  170. Kachar В., Reese Th. S. The mechanism of cytoplasmic streaming in characean algal cells: sliding of endoplasmatic reticulum along actin filaments. J. Cell Biol., 1988, v. 106, p. 1545−1552.
  171. Kachar B. Direct visualization of organelle movement along actin filaments dissociated from characean algae. Science, 1985, v. 227, p, 1355−1357.
  172. Kadota Т., Mizote M., Kadota K. Synaptic spinules attendant on post-tetanic. Proc. Japan Acad., 1996, v.72 (B), p.48−51.
  173. Kashapova L.A., Moshkov D.A., Bezgina E.N. Active zones and plasticity of motor nerve terminal. Plasticity of motoneuronal connections. Restorative Neurol., Amsterdam etc.: Elsevier Sci. Publ., 1991, v. 5, p. 163−173.
  174. Kelly P., Cotman C.W. Synaptic proteins: characterization of tubulin and actin and identification of a distinct postsynaptic density polypeptide. J. Cell Biol., 1978, v.79, p. 173−183.
  175. Kelly R.D., Perdue B.D. Development of the agin cell surface. Exp. Gerontol.1980, v.15, p. 407−421.
  176. Kirov S.A., Sorra K.E., Harris K.M. Slices have more synapses than perfusion-fixed hippocampus from both young and mature rats. J.Neurosci., 1999, v.19, p. 2876−86.
  177. Koch C., Zador A. The function of dendritic spines-devices subserving biochemical rather than electrical compartmentalization. J. Neurosci., 1993. v. 13, p. 413−422.
  178. Kolaeva S.G., Semenova T.P., Santalova I.M., Moshkov D.A. Anoshkina I.A. and Golozubova V. Effect of L-thyrosyl-L-arginine (kyotorphin) on the behavior of rats and goldfish. Peptides, 2000, v.12, № 9, p. 1331−1336.
  179. Korepanova E.A., Antonov V.F. Interaction of nuclear proteins of protamine and histamine with charged bilayer membranes. Biofizika, 1975, v. 20, p. 812−815.
  180. Korichneva I., Hammerling U. F-actin as a functional target for retro-retinoid: a potential role in anhidroretinol triggered cell deth. J. Cell Sci., 1999, v. l 12,2521, p. 25−28.
  181. Korkotian E., Segal M. Structure-function relations in dendritic spines: is size important? Hippocampus, 2000, v. 10, p. 587−595.
  182. Krur P.J., Korn H., Faber D.S. The effects of geometrical parameters on synaptic transmission: a Monte Carlo simulation study. Biophys. J., 1997, v. 73, p. 2874−2890.
  183. Krucer Т., G.R. Siggins, S. Halpain. Dynamic actin filaments are required for stable long-term (LTP) potentiation in area CA1 of hippocampus. Proc. Natl. Acad. Sci. USA., 2000, v. 97, p. 6856−6861.
  184. Kumaru S.S., Varadaraj K. et al. Functional expression and biophysical properties of polymorphic variants of the human gap junction protein connexin37. Bioch. Bioph. Res. Comm., 2000, v.274, p.216−224.
  185. Kuznetsov S.A., Langford G.M., Weiss D.G. Aetin-dependent organelle movement in squid axoplasm. Nature, 1992, v. 356, p.722−725.
  186. Lachapelle M., Aldrich H.C. Phalloidin-gold complexes: a new tool for ultrastructural localization of F-actin. J. Histochem. Cytochem., 1988, v. 36 (9), p. 1197−1202.
  187. Lancelle S. A., Hepler P. K. Cytochalasin induced ultrastructural alterations in Nicotiana pollen tubes. Protoplasma, 1988, Suppl. 2., p. 65−75.
  188. Lazarides E., Weber K. Actin antibody: the specific visualization of actin filaments in non-muscle cells. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1974, v.71, p. 22 682 272.
  189. LeBeuxY.J., Willemot J. Ultrastructural study of the microfilaments in rat brain by means meromyosin labeling. I. The perikaryon, the dendrites and the axon. Cell Tissue Res., 1975, v. 1, p. 1−37.
  190. Lee K.S., Schottler F., Oliver M., Lynch G. Brief bursts of high -frequency stimulation produced two types of structural change in rat hippocampus. J.Neurophysiol., 1980, v. 44, p. 247−58.
  191. Legendre P., Korn H. Voltage dependence of conductance changes evoked by glycine release in the zebrafish brain. J. Neurophysiol., 1995, v. 73, p. 2404−12.
  192. Lieberman A.R. and Spacek J. Filamentous contacts: the ultrastructure and three-dimentional organization of specialized non-synaptic intemeuronal appositions in talamic relay nuclei. Cell Tissue. Res., 1997, v. 288, p. 43−57.
  193. Lin E.G., Cantiello H.F. A novel method to study the electrodynamic behaviour of actin filaments. Evidence for cable-like properties of actin. BiophysJ., 1993, v. 65, p. 1371−1378.
  194. Lindbloom G., Rilford L. Cubic phases and isotopic structures formed by membrane lipid-possible biological relevance. Biochim. Biophys. Acta, 1989, v. 998, p. 221−256.
  195. Llinas R.R., Grace A.A., Yarom Y. In vitro neurons in mammalian cortical layer 4 exhibit intrinsic oscillatory activity in the 10-to 50-Hz frequency range. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1991, v.88, p. 897−901.I
  196. Lui P.P.Y., Lee C.Y., Tsang D., Kong S.K. Ca is released from the nuclear tubular structure into nucleoplasm in C6 glioma cells after stimulation with phorbol ester. FEBS Letters, 1998, v. 432, p. 82−87.
  197. Lynch G., Larson J., Kelso S. et al. Intracellular injections of EGTA block induction of hippocampal long-term potentiation. Nature, 1983, v. 305, p. 719 721.
  198. Macklis J. D. New memories from new neurons. Nature, 1998, v. 396, p. 414 415.
  199. MacVicar В., Dudek A. Dye-coupling between CA3 pyramidal cells in slices of rat hippocampus. Brain Res., 1980, v.196, p. 494−497.
  200. Makuch R., Zasada A., Mabuchi K., Krause K., Wang C-L.A., Dabrowska R. Phosphotidilserine liposomes can be tethered by caldesmon to actin filaments. Biophys. J., 1997, v. 73, p. 1607−1616.
  201. Malenka R.C., Nicoll R.A. Long-term potentiation a cascade of progress? Science, 1999, v. 15, p. 463−470.
  202. Majewska A., Brown E., Ross J., Yuste R. Mechanism of calcium decay kinetics in hippocampal spines: role of spine calcium pumps and calcium diffusion through the spine neck in biochemical compartmentalization. J.Neurosci., 2000, v.20, p. 1722−1734.
  203. Maletic-Savatic M., Malinow R., Svoboda K. Rapid dendritic morphogenesis in CA1 hippocampal dendrites induced by synaptic activity. Science, 1999, v. 283, p. 1923−27.
  204. Marron D.F., Petit T.L. The role of synaptic morphology in neuronal plasticity: structural interactions underlying synaptic power. Brain Res. Revs., 2002, v. 38, p. 291−308.
  205. Matus A. Actin-based plasticity in dendritic spines. Science, 2000, v. 290, p. 754−758.
  206. Matus A., Brinkhaus H., Wagner U. Actin dynamics in dendritic spines: a form of regulated plasticity at excitatory synapses. Hippocampus, 2000, v. 10, p. 793−804.
  207. Mayhew T.M. basic stereological relationships for quatitative microscopical anatomy-a simple systematic approach. J. Anat., 1979, v. 129, p. 95−105.
  208. Mayhew T.M. How to count unbiasedly and efficiently at the ultrastructural level: proposal for standard sampling and counting protocol. J. Neurocytol., 1996, v. 25, p. 793−804.
  209. McHale M. K., Hall G. F., Cohen M. J. Early cytoskeletal changes following injury of giant spinal axons in the Lamprey. J. Сотр. Neurol., 1995, v. 353, p. 2537.
  210. McGraw C.F., McLaughlin B.J. Fine structural studies of synaptogenesis in the superficial layers of the chick optic tectum. J. Neurocytol., 1980, v. 9, p. 79 937
  211. McKinney R.A., M. Capogna, R. Durr, B.H.Gahwiler, S.M.Thompson. Nature Neurosci 1999,2,44. .]]]]]]
  212. Meyer H.W., Richter W., Brezesinski G. Convex-concave curvatures in bilayers of dipalmytoilphosphatidilcholine and cholesterol induced by amphotericin B/deoxycholate after prolonged storage. Biochem. Biophys. Acta., 1994, v. 1190, p. 9−19.
  213. Mienhardt H. Cell determination boundaris as organizing region for secondary embrionic fields. Dev. Biol. 1983, v. 96, p. 375−385.
  214. Mills J.W., Pedersen S.F., Walmod P. S. and Hoffmann E.K. Effect of cytochalasins on F-actin and morphology of Ehrlich ascites tumor cells. Exptl. Cell Res., 2000, v. 261, p. 209−219.
  215. Ming D., Y. Kong, Y. Wu, J.Ma. Simulation of F-actin filaments of several microns. Biophys. J., 2003, v. 85, p. 27−35.
  216. Model P.G., Bornstein M.B., Crain S.M., Pappas G.D. An electron microscopic study of the development of synapses in cultural fetal mouse cerebrum continuously exposed to xylocain. J. Cell Biol., 1971, v. 2, p. 113−126.
  217. Modesto E., Lampe P.D., Ribeiro M.C., Spray D.C., Campos de Carvalho A.C. Properties of chiken lens MIP channels reconstituted into planar lipid bilayers. J. Memb. Biol., 1996, v. 154, p. 239−249.
  218. Moshkov D.A., Tiras N.R. and Saxon M.E. Phalloidin changes the synaptic contacts ultrastructure. Naturwissenschaften, 1980, Bd. 67, S. 194−195.
  219. Moshkov DA. and Santalova I.M. Distribution of calcium pyroantimonate precipitates in Xenotoca Mauthner cells at normal and increased functional activity. Neuroscience, 1995, v.65, № 3, p.917−925.
  220. Mueller P., Rudin D.O., Tien H.T., Westcott W.C. Reconstruction of excitable cell membrane structure in vitro. Circulation, 1962, v. 26, p. 1167−1172.
  221. Muller W., Connor J. A. Dendritic spines as individual neuronal compartments-for synaptic Ca2+responses. Nature, 1991, v.354, p.73−76.
  222. Mulkey R.M., Malenka R.C. Mechanisms underlying induction of homosynaptic long-term depression in area CA1 of the hippocampus. Neuron, 1992, v. 9, p.967−975.
  223. Musa H., Gough J.D. et al. Ionic blockade of the rat connexin40 gap junction channel by large tetraalkylammonium ions. Bioph .J., 2001, v.81, p. 3253−3274.
  224. Nakajima Y. Fine structure of the synaptic ending on the Mauthner cell of the goldfish. J. Compar. Neurol., 1974, v. 156, p. 375−402.
  225. Nakayama A.Y., Harms M.B., Luo L. Small GTFases Rac and Rho in the maintenance of dendritic spines and branches in hippocampal pyramidal neurons. J.Neurosci., 2000, v. 20, p. 5329−5338.
  226. Nusser Z., Lujan R., Laube G., Roberts J.D.B., Molnar E., Somogyi P. Cell type and pathway dependence of synaptic AMPA receptor nember and variability in the hippocampus. Neuron, 1998, v. 21, p. 545−549.
  227. Oda Y., Kawasaki K., Morita M. et al. Inhibitory long-term potentiation underlies auditory conditioning of goldfish escape behaviour. Nature, 1998, v. 394, p. 192−185.
  228. Oda Т.К., Makino I., Yamashita K., Namba, Y.Maeda. Distinct structural changes detected by x-ray fiber diffraction in stabilization of F-actin by lowering pH and increasing ionic strength. Biophys. J., 2001, v. 80, p. 841−851.
  229. Ohki S., Marcus E., Sukumaran D.K., Arnold K. Interaction of mellitin with lipid membranes. Biochim. Biophys. Acta, 1994, v. 1194, p. 223−232.
  230. Рак D.T.S., Sheng M. Targeted protein degradation and synapses remodeling by an inducible protein kinase. Science, 2003, v.302, p. 1368−1373.
  231. Pappas G.D., Cohen E.B., Purpura D.P. Fine structure of synaptic and non-synaptic neuronal relations in the thalamus of the cat. In Purpura D.P., Yahr M. D (eds). The Thalamus. Columbia University, N-Y, 1966, p. 47−75.
  232. Pappas G.D., Waxman S.G.Synaptic fine structure-morphological correlated of chemical and electronic transmission. In: Structure and function of synapses. N.Y. Raven Press, 1972, p. 1−43.
  233. Pardee J.D., Spudich J.A. Purification of muscle actin. Mehtods Cell Biol., 1982, 2A, p. 271−289.
  234. Pavlik L.L., Moshkov D.A. Actin in synaptic cytoskeleton during long-term potentiation in hippocampal slices. Acta histochem. Suppl., 1992, Band XLI, p.257−264:
  235. Pereda A., Triller A., Korn H. and Faber D.S. Dopamine enhances both electrotonic coupling and chemical excitatory postsynaptic potential at mixed synapses. PNAS USA, 1992, v.89, p. 12 090−12 092.
  236. Pereda A.E., Nairn A.C., Woltszon L.R., Faber D.S. Postsynaptic modulation of synaptic efficacy at mixed synapses on the Mauthner cell. J. Neurosci., 1994, v.14, p. 3704−12.
  237. Pereda A., Bell Th. D" Faber D. S. Retrograde synaptic communication via gap junctions coupling auditory afferents to the Mauthner cell. J. Neurosci., 1995, v. 16, p. 983−992.
  238. Pereda A., Brien J.O., Nagi J.I., Bukauskas F., Davidson K.G.V., Kamasawa N., Yasumura Т., Rash J.E. Connexin35 mediates electrical transmission at mixed synapses on Mauthner cells. J. Neurosci., 2003, v. 23, #20, p. 7480−7503.
  239. Pettus Ed.H., Povlishock J.T. Characterization of a distinct set of intraaxonal ultrastructural changes associated with traumatically induced alteration of axolemmal permeability. Brain Res., 1996, v. 722, p. 1−11.
  240. Peuvot J., Schanck A., Lins L., Brasseur R. Are the fusion processes involved in birth, life and death of cell depending on tilted insertion of peptides into membranes? J.Theor. Biol., 1999, v. 198, p. 173−181.
  241. Picard J. J. Ultrastructure of the cement gland of Xenopus laevis. J. Morphol., 1976. v. 148, p. 193−208.
  242. Pollard Th.D., Borosy G.G. Cellular motility driven by assembly and disassembly of actin filaments. Cell, 2003, v. 112, p. 453−465.
  243. Popov S. V., Svitkina T.M., Margolis L.B., Tsong T. Y. Mechanism of cell protrusion formation in electrical field: the role of actin. Biochem. Biophys. Acta, 1991, v. 1066, p. 151−158.
  244. Portlock S.H., Clague M.J., Cherry R.J. Leakage of internal markers from erythrocytes and lipid vesicles induced by melittin, gramicidin S and alamethicin. Biochim. Biophys. Acta, 1990, v. 1030, p. 1−10.
  245. Purves D., Hadley R.D. Changes in the dendritic branching of adult mammalian neurons revealed by repeated imaging in situ. Nature, 1985, v. 315, p. 404−406.
  246. Rail W., Rinzel J. Branch input resistance and steady state attenuation for input to one branch of a dendritic neuron model. Biophys.J., 1973, v. 13, p.648−688.
  247. Ramon у Cajal S. Neue Darstellung vom histologischen Bau des Zentralnervensystem. Arch. Anat. Entwick. 1893, p. 319−428. (цитир. no Yuste, Bonhoeffer).
  248. Regehr W.G., Tang D.W. Calcium concentration dynamics produced by synaptic activation of CA1 hippocampal pyramidal cells. J. Neurosci., 1992, v. 12, p. 4202−4223.
  249. Revel J-P., Brown S.S. Cell junction in development with particular reference to the neural tube. Cold Spring Harbor Symp. Quant. Biol., 1976, v. 140, p. 443 455.
  250. Revel J-P., Karnovsky M.J. Hexagonal array of subunits in itercellular junction of the moyse heart and liver. J. Cell Biol. 1967, v. 33, p. 7−12.
  251. Reume A.G., de Sousa P.A., Kulkarni S., Langille B.L., Zhu D., Davies T.C., Juneja S.C., Kedder G.M., Rossant J. Cardiac malformation in neonatal mice lacking connexin43. Science, 1995, v. 267, p. 1831−1834.
  252. Rioux L., Gicquaud C. Actin paracrystalline sheets formed at the surface of positively charged liposomes. J. Ultrastructure Res., 1985, v. 93, p. 42−49.
  253. Robertson J.D. The occurrence of a subunit pattern in the unit membranes of club endings in Mauthner cell synapses in goldfish brain. J. Cell Biol., 1963, v.19, p. 201−220.
  254. Rorig В., Sutor B. Regulation of gap junction coupling in the developing neocortex. Molec.Neurobiol., 1996, v. 12, №. 3, p. 225−249.
  255. Rose S.P.R. What should a biochemistry of learning and memory be about?// Neuroscience, 1981, v.6, p. 811−821.
  256. Rose В., Rick R. Intercellular pH, intercellular free Ca++ and junctional cell-cell coupling. J. Membr. Biol., 1978, v. 44, p. 377−415.
  257. Rose В., Simpson I., Loewenstein W.R. Calcium ion produces graded changes in permeability of membrane channels in cell junction. Nature, 1977, v. 267, p. 625−627.
  258. Rosenkranz A.A., Antonenko Y.N., Smirnova O.A., Yurov G.K., Naroditsky B.S., Sobolev A.S. Avian adenovirus induces ion channels in model lipid membranes. Biochem. Biophys. Res. Commun., 1997, v. 236, p. 750−753.
  259. Rosenmund C., Westbrook G.L. Calcium-induced actin depolimerization reduces NMDA channel activity. Neuron, 1993, v.10, p.805−814.
  260. Rossier M.F., Putney J.W. The identity of the calcium-stiring inositol ¼/5-threephosphate-sensitive organelle in non-muscle cell: calcisome, endosome, endoplasmic reticulum. or both? Trends neurosci., 1991, v.14, p.310−314.
  261. Rovainen C.M. Electrophysiology of vestibulospinal and vestibuloreticulospinal systems in Lampreys. J. Neurophysiol., 1979, v.42, p. 745 766.
  262. Royer S., D. Pare. Conservation of total synaptic weight through balanced synaptic depression and potentiation. Nature, 2003, v. 422, p. 518−522.
  263. Rozental R., Giaume C. and Spray D.C. Gap junction in the nervous system. Brain Res. Reviews, 2000, v. 32, p. 11−15.
  264. Sabatini B.L., Maravall M., Svoboda K. Ca2±signalling in dendritic spines. Curr. Opin. Neurobiol., 2001, v. l 1, p. 349−356.
  265. Sachs F. Biophysics of mechanoreception. Membr. Biochem., 1986, v. 6, p.173−195.
  266. Saez J.C., Connor J.A. et al. Hepatocyte gap junctions are permeable to the second messenger, inositol 1,4,5-triphosphate, and to calcium ions. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1989, v.86, p. 2708−2712.
  267. Saito A., Wang Ch-T. and Fleischer S. Membrane asymmetry and enhanced ultrastructural detail of sarcoplasmic reticulum revealed with use of tannic acid. J. Cell Biol., 1978, v. 79, p. 601−61.
  268. Schikorski Т., Stevens C.F. Quantitative ultrastructural analysis of hippocampal excitatory synapses. J.Neurosci., 1997, v.17, p. 5858−5867.
  269. J. Г., Shashoua V. E. Antibodies to ependymin block the sharpening of the regenerating retinotectal projection in goldfish: Brain Res., 1988, v. 446, p. 269−284.
  270. Schuster Th. Experimental alteration in number and length of different membrane complexes on axosomatic contact in the trout (Salmo iridens, Gibbon, 1885). J. Hirnforschung, 1978, v. 19, p. 45−73.
  271. Scott J.M., Zottoli S.J., Bwatty N.P., Korn H. Origin and function of spiral fibers projecting to goldfish Mauthner cell. J. Compar. Neurol., 1994, v. 330, p.76−90.
  272. Shapovalov A.I., Shiriaev B.I. Dual mode of junctional transmission at synapses between primery afferent fibers and motoneurons in the amphibian. J. Physiol., 1980, v. 306, p. 1−15.
  273. Sharp A.H., McPherson P. S., Dawson T.M. et al. Differentialimmunohistochemical localization of inositol 1,4,5-triphosphate and ryanodine-iisensitive Ca release channels in rat brain. J. Neurosci., 1993, v. 13, p. 30 513 063.
  274. Sheng Z.H., Retting J., Cook Т., Catterall W.A. Calcium-dependent interaction of N-type calcium channels with the synaptic core complex. Nature, 1996, v. 379, # 6564, p. 451−454.
  275. Sheperd G.M. The dendritic spine: a multifunctional investigative unit. J.Neurophysiol., 1996, v.75, p. 2197−2210.
  276. Sheterline P., Sparrow J.C. Actin. Protein profile. 1994, v. 1. P. 1−121.
  277. Sheterline P., Clayton J., Sparrow J.C. Actin. Oxford: University Press? 1998, 272 pp.
  278. Sorra K.E., Fiala J.C., Harris K.M. Critical assessment of the involvement of perforations, spinules and spines branching in hippocampal formation. J. Compar. Neurol., 1998, v. 398, p. 225−240.
  279. Sorra K.E., Harris K.M. Overview on the structure, composition, function, development, and plasticity of hippocampal dendritic spines. Hippocampus, 2000, v. 10, p. 501−511.
  280. Southwick F. S., Punch D. L Dynamic remodelling of the actin cytoskeleton: lessons learned from Listeria locomotion. Bio Essays, 1994, v. 16, p. 885−891.
  281. Spudich J. A., Watt S. J. The regulation of rabbit skeletal muscle contraction I. Biochemical studies of the tropomyosin-troponin complex with actin and the proteolitic fragments of myosin. J. Biol. Chem., 1971, v. 246, p. 4866−4871.
  282. Star E.N., D.J.Kwiatkowski, V.N.Murthy. Rapid turnover of actin in dendritic spines and its regulation by activity. Nature neurosci., 2002, v.5, p. 239−246.
  283. Staehelin L.A. structure and function of intercellular junctions. Inter. Rev. Cytol.1974, v. 39, p. 191−283.
  284. Sternberger L.A. Immunohystochemistry. NewYork. Wiley, 1979,487 pp.
  285. Stevens C. A million dollar question: does LTP=Memory? Neuron, 1998, v. 20, p. 1−2.
  286. St-Onge D., C. Gicquaud. Evidence of direct interaction between actin and membrane lipids. Biochem. Cell Biol., 1988, v. 67, p. 297−300.
  287. Suzuki M., Miyazaki K., Ikeda M., Kawaguchi Y., Sakai O. F-actin network may regulate a Cl-channel in renal proximal tubule cells. J. Memb. Biol., 1993, v.134, p.31−39.
  288. Syversen T. L. M., Sager P. Д., Clarkson T. W., Cavanagh J. G., Elgsaeter A., Guldberg H. C., Lee S. D., Lichtman M. JI., Mottet N. K., Olmsted J. B. The cytoskeleton. A target for toxic agents. New York, London, 1986, p. 23−34.
  289. Tang J.X., Janmey P.A. The polyelectrolyte nature of F-actin and the mechanism of actin bundle formation. J. Biol. Chem., 1996, v. 271, p. 8556−8563.
  290. Tanzi G. I fatti i le indizioni nell’odierna istologi del sistema nervoso. Rev. Sper. Freniatr., 1893, v.19, p. 419−72. (цитиров. no Yueste, Bonhoeffer).
  291. Tarahovsky Y.S., Khusainov A.A., Daugelavichus R., Bakene E. Structural changes in Escherichia coli membranes induced by bacteriophage T4 at different temperature. Biophys. J., 1995, v. 68, p. 157−163.
  292. Teyler T.J., Cavus I., Coussens C. Synaptic plasticity in the hippocampal slice: functional consequences. J. Neurosci. Meth., 1995, v. 59, p. 11−17.
  293. Tiras N.R., Pavlik L.L. and Moshkov D.A. Alterations in the cytoskeleton of the goldfish Mauthner cells under various pharmacological treatments. Acta histochem., 1992, Suppl.-Band XLI, S.249−256
  294. Tiras N.R., Zherdev G.V. and Moshkov D.A. Ultrastructure of Mauthner cells in fish adopted to long-duration vestibular stimulation and the effect of ethanol. Neural Plasticity, 1999, v.6. № 4, p. 91−102.
  295. Thompson S.M. Synaptic plasticity: Building memories to last// Current Biology, 2000, v.10, R218-R221.
  296. Thomson A. M. Facilitation, augmentation and potentiation at central synapses. Trends Neurosci., 2000, v. 23, № 7, p. 305−312.
  297. Toni N., Buchs P.A., Nikonenko I. et al. LTP promotes formation of multiple spine synapses between a single axon terminal and a dendrite. Nature, 1999, v.402, p. 421−25.
  298. Torri-Torelli F., Grohovaz F., Fesce R., Ceccarelli B. Temporal coincidence between synaptic vesicles fusion and guantal secretion of acetylcholine. J. Cell Biol. 1985, v. 101, p. 1986−1999.
  299. Tuttle R., Masuko S. and Nakajima Y. Freeze-fracture study of the large myelinated club ending synapse on the goldfish Mauthner cell: special reference to the quantitative analysis of gap junction. J. Compar. Neurol., 1986, v.246, p.202−211.
  300. Uchida N., Honjio Y., Johnson K.R., Wheelock M.J., Takeichi M. The catenin/cadherin adhesion system is licalized in synaptic junctions bordering transmitter release zones. J. Cell Biol., 1996, v. 135, p. 767−779.
  301. Van Harreveld A., Fifkova E. Swelling of dendritic spines in fscia dentata after stimulation of the perforant fibers as a mechanism of post-tetanic potentiation. Exp. Neurol., 1975, v.49, p. 736−49.
  302. Valverde F. Apical dendritic spines of visual cortex and light deprivation in the mouse. Exp. Brain Res., 1967, v. 3., p. 337−352.
  303. Velazques J.L.P., Han D., Carlen P.L. Neurotransmitter modulation of gap junctional communication in the rat hippocampus. Europ. J. Neurosci., 1997, v. 9, #12, p. 2522−2531.
  304. Vera В., Sanchez-Abarca L.I. et al. Inhibition of astrocyte gap junctional communication by ATP deplet is reversed by calcium sequestration. FEBS Lett., 1996, v.392, N3, p. 225−228.
  305. Voronin L.L. Synaptic modification and memory. An electrophysiological analysis., Berlin, Springer-Verlag 1993, 303 pp.
  306. Wachsstock D. U- Schwarz W. H., Pollard Th. D. Cross-linker dynamics determine the mechanical properties of actin gels. Biophys. J., 1994, v. 66, p. 801−809.
  307. Wang Y. and Rose B. Clustering of Cx43 cell-to-cell channels into junction plaques: regulation by cAMP and microfilaments. J. Cell Sci., 1995, v. 108, p.3501−3508.
  308. Weeks A.C.W., Ivanco T.L., LeBoutillier J.C., Petit T.L. Sequental changes in the synaptic structural profile following long-term potentiation in the rat dentate gyrus: II. Induction/early maintenance phase. Synapse, 2000, v. 36, p. 97−107.
  309. Weeds A. G., Pope B. Studies of the chymotryptic digestion of myosin. Effect of divalent cations on proteolytic susceptibility. J. Mol. Biol., 1977, v. 111, p. 129−157.
  310. Wesa J.M., Chang F-L.F., Greenough W.T., West R.W. Synaptic contact curvature: effects of differential rearing on rat occipital cortex. Develop. Brain Res., 1982, v. 4(2), p. 253−257.
  311. Wessel R. In vitro study of phase resetting and phase locking in a time-comparison circuit in the electric fish, Eingenmannia. Biiophys. J., 1995, v. 69, p. 1888−90.
  312. Westenbroek R. V. Ahlijanian, W.Catteral. Clustering of L-type Ca2+ channels at the base of major dendrites in hippocampal pyramidal neurons. Nature, 1990, v.347, p. 281−284.
  313. Wiesner S, heifer E., Didry D, Ducouret G., Lafuma F., Carlier M.-F., Pantaloni D. A biomimetic motility assay provides insight into the mechanism of actin-based motility. J. Cell Biol., 2003, v. 160, (3), p. 387−398.
  314. Wilson N.F., Snell W.J. Microvilli and cell-cell fusion during fertilization. Trends Cell Biol, 1998, v. 8, p. 93−96.
  315. Wilson-Kubalek E. M, Brown R. E, Celia H, Milligan R.A. Lipid nanotubules as a substrate for helical crystallization of macromolecules. Proc. Natl. Acad. Sci, USA, 1998, v.95, p. 8040−8045.
  316. Wickens J. Electrically coupled but chemically isolated synapses: dendritic spines and calcium in a rule for synaptic modification. Prog. Neurobiol, 1988, v. 13, p. 507−528.
  317. White W, Bruzzone R. Gap junctions: fate worse than death? Current Biology, 2000, v. 10, p. 685−688.
  318. WulfE, Deboben A, Bautz A, Faulstich H, Wieland Т.Н. Fluorescent phallotoxin, a tool for the vizualization of cellular actin. Proc.Natl. Acad. Sci USA, 1979, v.76, p.4498−4502.
  319. Xu Z., Cork L.C., Griffin J.W., Cleveland D.W. Increased expression of neurofilament subunit NF-L produces morphological alterations that resemble pathology of human motor neuron desease. Cell, 1993, v.73, p.23−33.
  320. Yamane Y., Shiga H., Sou H. and Ito E. Gap junction channel inhibition alters action organization and calcium propagation in rat cultured astrocytes. Neuroscience, 2002, v. 112, #3, p. 593−603.
  321. Yanka Z. Latzkovitz, Yoo, Sventistvangi J. Cell-to cell contacts in primary cultured of dissociated chiken embrionic brain. Cell Tissue Res., 1979, v. 199, p. 153−157.
  322. Yang X.D., Korn H. and Faber D.S. Long-term potentiation of electrotonic coupling at mixed synapses. Nature, 1990, v. 348, p. 542−545.
  323. Yang Q., Michelsen H.B. Gap junctions synchronize the firing of inhibitory interneurons in guinea-pig hippocampus. Brain Res., 2001, v. 907, p. 139−143.
  324. Zhang Y.D.W., McBride J.R. and Hamill O.P. The ion selectivity of membrane conductance inactivated by extracellular calcium in Xenopus oocytes. J.Physiol., 1998, (Lond.), v.508, № 3, p.763−776
  325. Zhang W., D.L.Benson. Stages of synaptic development defined by dependance on F-actin. J. Neurosci., 2001, v. 21, p. 5169−81.
  326. Zottoli S. J and Faber D.S. An identifiable class of statoacoustic interneurons with bilateral projection in the goldfish medulla. Neuroscience, 1981, v. 5, p. 1287−1302.
  327. Zottoli S. J and Faber D.S. Properties and distribution anterior VIII nerve exitatory inputs to the goldfish Mauthner cell. Brain Res., 1979, v. 174, p. 319 323.
  328. Zottoli S.J., Faber D.S. The Mauthner cell: what has it taught us? The neuroscientist, 2000, #6, p. 26−38.
  329. Yuste R., Denk W. Dendritic spines as basic units of synaptic integration// Nature, 1995, v.375, p.682−684.
  330. Yuste R., T.Bonhoeffer. Morphological changes in dendritic spines associated with long-term synaptic plasticity. Ann. Rev. Neurosci., 2001, v.24, p. 1071−89.
  331. Xu Z., Cork L.C., Griffin J.W., Cleveland D.W. Increased expression of neurofilament subunit NF-L produces morphological alterations that resemble the pathology of human motor neuron desease. Cell, 1993, v.73, p. 23−33.
  332. Благодарю коллег, сотрудников лаборатории ультраструктуры нейрона, в которой была выполнена работа, за сотрудничество, помощь и моральную поддержку. Коллег из других лабораторий благодарю за участие при выполнении совместных работ.
  333. Работа выполнена при финансовой поддержке: Фонда Дж. Сороса (JCD-100) и Российского Фонда Фундаментальных Исследований (гранты 96−04−50 617, 9804−48 021,01−04−48 053).
Заполнить форму текущей работой