Лактатдегидрогеназа при старении эритроцитов

Список литературы

1. Авраамова Т.В., Боровкова Г. И. Альдолаза эритроцитов, продуцированных при нормальном и напряженном эритропоэ-зе. В кн.: Биофизика, физиология и патология эритрона. -Красноярск, 1974, с.245−251
2. Авраамова Т.В., Боровкова Г. И., Титова Н. М. Малат-дегидрогеназа эритроцитов, продуцированных в различных условиях кроветворения. В кн.: Анализ регуляции в системе красной крови. — Красноярск, 1975, с.175−180.
3. Авраамова Т.В., Груздева Е. И. Кинетические характеристики гексокиназы эритроцитов кроликов. В кн.: Химия и биохимия углеводов. Тезисы Всесоюзной конференции. — Пущино, 1982, с.38
4. Авраамова Т.В., Зобова Н. В., Титова Н. М. Гликолити-ческая активность при старении эритроцитов, образованных в условиях нормального и напряженного кроветворения. В кн.: Нарушения метаболизма. — Томск, 1974, с.98−101
5. Авраамова Т.В., Романова Е. М. Исследование АТФазной активности при старении эритроцитов. В кн.: Гуморальная регуляция эритропоэза. — Красноярск, 1982, с.81−86
6. Авраамова Т.В., Смолина Е. В. Активность фосфофрук-токиназы при старении эритроцитов. В кн.: Гомеостатические процессы в изолированных системах и органах. — Красноярск, 1983, с.85−91
7. Авраамова Т.В., Титова Н. М. Содеркание 2,3-дифосфо-глицерата при старении эритроцитов. -В кн.: Гуморальная регуляция эритропоэза. Красноярск, 1982, с.74−80
8. Авраамова Т.В., Титова Н. М., Зобова Н. В., Горбунова Н. П. Гликолиз эритроцитов, продуцированных при различных условиях эритропоэза. Тезисы Ш Всесоюзного биохимического съезда. — Рига, 1974, с.258
9. Алексеенко Л.П., Золотов Н. Н., Орехович В. Н., Позд-нев В.ф. Пролилспецифические эндопептидазы в гемолизате эритроцитов человека. Докл. АН СССР, 1982, т.279, с.1258--1261- 134
10. Ашкинази Д.Е. Разрушение эритроцитов. В кн.: Физиология системы крови. Физиология эритропоэза. — Л.: Наука, 1979, с.274−334
11. Асатиани B.C. Ферментные методы анализа. М.: Наука, 1969. — 740 с.
12. Бойтлер Э. Нарушения метаболизма эритроцитов и гемолитическая анемия. М.: Медицина, 1981. — 254 с.
13. Боровкова Г. И. Фосфолипидный спектр эритроцитов, образованных в условиях нормального и напряженного кроветворения. В кн.: Механизмы регуляции в системе крови. Часть 2. Материалы Всесоюзной конференции. — Красноярск, 1978, с. 69−70
14. Бриллиант М.Д., Воробьев А. И. К вопросу о фракционировании эритроцитов по возрастным группам. В кн.: Вопросы биофизики, биохимии и патологии эритроцитов. Вып.2. -Красноярск, 1961, с.62−64
15. Бродан В., Кун Э. Лактат и физическая нагрузка. -Чехословац. медиц. обозрение, 1971, т.17, с.93−120
16. Вайнштейн Б.К., Борисов В. В. Структура и функции глобулярных белков в свете данных рентгеноструктурного анализа. В кн.: Успехи биологической химии. Т. Х1У. — М.: Наука, 1973, с.91−145
17. Вельтищев Ю.Е., Юрьева Э. А., Мусаев М. А., Шемано-ва Г.Ф. Фосфолипазы человека в норме и при патологии.
18. Вопр. мед. химии, 1981, т.27, с.441−449
19. Вертиев Ю.В., Езепчук Ю. В. НАД-гликогидролазы в связи с функцией некоторых бактериальных токсинов. В кн.: Успехи биологической химии, т.XXII. — М.: Наука, 1982, с.214−224
20. Воронцов Е.А., Калачева Н. И., Лифшиц Н. Л. и др.
21. О конформационных перестройках комплексов лактатдегидрогеназы, образованных пируватом и аналогами кофермента. Биохимия, 1979, т.44, с.324−331
22. Воронцов Е.А., Мальцев Н. И., Щорс Е. И., Яковлев В.А Взаимодействие -никотиноиламинокислот с активным центром НАД-зависимых дегидрогеназ. Биохимия, 1974, т.39, с.252--265
23. Газарян К.Ф., Кульминская А. С. Изучение механизма инактивации генома эритроцитов птиц. Ш. Пути терминальной дифференцировки эритроцитов. Онтогенез, 1975, т.6, с.31−38
24. Гительзон И.И., Гомзякова Н. В. Накопление метгемо-глобина и возраст эритроцитов. В кн.: Вопросы биофизики, биохимии и патологии эритроцитов. — Красноярск, 1967, с, 132--134
25. Гительзон И.И., Макаров В. П., Нефедов В. П. и др. Механизмы управления эритропоэзом в организме. 13-й Всесо- 136 юзный съезд физиологического общества им. И. П. Павлова / Баку, 1979 г./, т.2. Л., 1979, с.235−236
26. Гительзон И.й., Терсков И. А., Мочкина С. Е. Исследование функционального состояния эритрона методом эритрограмм. В кн.: Вопросы биофизики, биохимии и патологии эритроцитов. — Красноярск, I960, с.85−89
27. Григорьев Г. Д. Электрофоретическое исследование мембранных белков эритроцитов разного возраста. Вопр. мед. химии, 1981, т.27, с.91−96
28. Губерниева Л.М., Сафронова Е. Е., Малахов В. Н. Изучение некоторых кинетических свойств изоферментов лактатде-гидрогеназы человека. Биохимия, 1972, т.37, с.1241−1245
29. Гуревич В.М., Курганов Б. И., Сугробова Н. П., Яковлев В. А. Изучение взаимодействия лактатдегидрогеназы с НАДН методом кругового дихроизма. Биохимия, 1972, т.37, с.1023--1025
30. Демченко А.П., Орловская Н. Н. Изменение структуры и функции белков при старении и их возможные механизмы. -Успехи соврем, биологии, 1981, т.92, с.180−197
31. Иващенко А.Т., Балмуханов Б. С., Жубанова А. А., Бал-муханов С.Б. Влияние одновалентных ионов на АТФазную активность мембран эритроцитов крысы. Докл. АН СССР, 1974, т.214, с.712−714
32. Иващенко А.Т. Некоторые свойства аниончувствитель-ной АТФазы эритроцитов. Вопр. мед. химии, 1980, т.26,с.668−671.
33. Иржак Л.И. Гемоглобины и их свойства. М.: Наука, 1975. — 240 с.- 137
34. Канунго М. Биохимия старения. М.: Мир, 1982. -294 с.
35. Камышенцев М.В., Блинов М. Н. Ацетилхолинэстераза при старении эритроцитов человека. Бюл. эксперим. биол. и мед., 1976, № 10, с. I198−1200
36. Корвин-Павловская Е.Г., Кульминская А. С., Карало-ва Е.М. и др. Характеристика путей дифференцировки эритроид-ных клеток птиц в условиях анемии. Цитология, 1983, т.25, с.148−155
37. Коржуев П.А. Гемоглобин. Сравнительная физиология и биохимия. М.: Наука, 1964. — 286 с.
38. Корочкин Л.И. Генетика изоферментов и развитие. -Онтогенез, 1976, т.7, с.3−17
39. Корочкин Л.И., Серов О. Л., Пудовкин А. И. и др. Генетика изоферментов. М.: Наука, 1977. — 278 с.
40. Котык А., Яначек К. Мембранный транспорт. М.:Мир, 1980. — 341 с.
41. Кулинский В.И., Колесниченко Л. С. Кинетические и регуляторные свойства дисульфидредуктазного фермента из печени мыши. Биохимия, 1976, т.41, с.276−288
42. Кульминская А.С., Корвин-Павловская Е.Г., Газарян К. Г. Изучение механизма инактивации генома эритроцитов птиц. У1. Митотиче’ская активность эритробластов костного мозга в норме и при анемии. Онтогенез, 1980, т. II, с.222−228
43. Курганов Б.И. Кинетический анализ равновесной ферментативной системы неактивный димер активный тетрамермодель лактатдегидрогеназы /. Молекул, биол., 1968, т.2, с.166−179- 138
44. Курганов Б.И. Коферментная и регуляторная функция никотинамидадениннуклеотидов. Кинетический аспект. В кн.: Коферменты /Под ред. В. А. Яковлева. — М.: Медицина, 1973, с.82−117
45. Курганов Б.И. Аллостерические ферменты. М.: Наука, 1978. — 267 с.
46. Кушаковский В.И. Клинические формы повреждения гемоглобина. Л.: Медицина, 1968. — 325 с.
47. Луговой В.И., Воловельская В. А., Грек A.M. .Влияние замораживания-оттаивания на активность изоферментов лактатдегидрогеназы. Укр. биохим. ж., 1982, т.54, с.274−279
48. Мальцев Н.И. Взаимодействие никотинамидадениндинук-леотидов с апоферментами дегидрогеназ. В кн.: Коферменты /Под ред. В. А. Яковлева. — М.: Медицина, 1973, с.13−67
49. Мальцев Н.И. Использование аналогов коферментов и субстратов в изучении механизма действия ЛДГ. Биоорган, химия, 1978, т.4, с.1445−1460
50. Маркерт К., Уршпрунг Г. Генетика развития. М.: Мир, 1973. — 270 с.
51. Маркович Д.С., Умрихина Н. П., Фин Р.Т. и др. Исследование конформационных изменений активного центра ДБ, Г при помощи спектральной метки «репортера». Докл. АН СССР, 1970, т.194, с.1365−1367
52. Маурер Г. Диск-электрофорез. М.: Мир, 1971. -247 с.
53. Медведев Ж.А. Биохимические механизмы старения ядерных и безъядерных эритроцитов. Цитология, 1973, т.15, с.963−975- 139
54. Медведев JI.H., Авраамова Т. В. Содержание К, а и АТФ в эритроцитах анемизированных кроликов. Изв. СО АН СССР, сер. биол. наук, 1974, т.15, с.155−160
55. Митропольский А.К. Техника статистических вычислений. М.: Физматгиз, 1961, с.252−260, 439
56. Митрофанова А.Н., Чухрай Е. С., Полторак О. М. Некоторые аспекты действия лактатдегидрогеназы в растворе и иммобилизованном состоянии. Вестник МГУ, сер. хим., 1976,1. Р 4, с.413−416
57. Мосягина Е.И., Федоров Н. А., ГУдим В.И. и др. Эрит-ропоэз. В кн.: Нормальное кроветворение и его регуляция. /Под ред. Н. А. Федорова. — М.: Медицина, 1976, с.341−457
58. Немчинская В.Л., Божков В. М., Кушнер В. П. Биосинтез никотинамидных коферментов, их внутриклеточная локализацияи регуляция в животных тканях. Цитология, 1971, т.13, с.799−812
59. Немчинская В.Л., Ганелина Л. М., Браун А. Д. О различиях в изозимном составе лактатдегидрогеназ ядра и цитоплазмы. Цитология, 1968, т.10, с.322−328
60. Ньюсхолм Э., Старт К. Регуляция метаболизма. М.: Мир, 1977. — 407 с.
61. Парина Е.В., Калиман П. А. Механизмы регуляции ферментов в онтогенезе. Харьков, Вища школа, 1978. — 204 с.
62. Покровский А.А., Абрамчук И. Ф., Бондаренко М. В. и др. К вопросу о денситометрическом анализе изоферментных спектров. Лаб. дело, 1971, № I, с.8−12
63. Покровский А.А., Коровников К. А. К вопросу о функциональном значении изоферментов дегидрогеназ. В кн.: Про- 140 блемы медицинской химии /Под ред. В. С. Шалота и Э. Г. Ларского. М.: Медицина, 1973, с.5−36
64. Поэтова В.Т., Гительзон И. И., Терсков И. А. Изменения в качественном составе эритроцитов, продуцированных при напряженном эритропоэзе. В кн.: Вопросы биофизики, биохимии и патологии эритроцитов. Вып.З. — М.: Наука, 1967, с.27--31
65. Рапопорт С. Белки, ингибирующие дыхание: принцип регуляции процессов созревания клетки. Биохимия, 1974, т.39, с.359−366
66. Рубина Х.М. Биохимия эритроцита. В кн.: Физиология системы крови. Физиология эритропоэза. — Л.: Наука, 1979, с.211−232
67. Рябов С.И., Шостка Г. Д. Молекулярно-генетические аспекты эритропоэза. Л.: Наука, 1973, 280 с.
68. Салменкова Е.А. Генетика изоферментов рыб. Успехи соврем, биологии, 1973, т.75, с.217−235
69. Сафронова Е.Е., Малахов В. Н., Губерниева Л. М. К вопросу о внутритетрамерноШ каталитической независимости активных центров изоферментов ДЦГ. Биохимия, 1975, т.40,с.739−745
70. Северин С.Е., Телепнева В. И., Цейтлин Л. А. Пути и локализация процессов обмена никотинамидадениндинуклеотида в клетке. В кн.: Химические факторы регуляции активностии биосинтеза ферментов /Под ред. В. Н. Ореховича. М.: Наука, 1969, с.118−135
71. Северин С.Е., Цейтлин Л. А., Телепнева В. И. Биосинтез никотинамидмононуклеотида в мышце сердца. Биохимия, 1967, т.32, с.181−188
72. Сейц И.Ф. Взаимодействие дыхания и гликолиза в клетке. Л.: Медгиз, 1961. — 263 с.
73. Серов О.Л., Глазко В. И., Корочкин Л. И. Генетический контроль экспрессии гена, А лактатдегидрогеназы в эритроцитах овец. Генетика, 1975, т. II, с.27−31
74. Серов О.Л. Генетика изоферментов. Генетика, 1968, т.4, с.131−141
75. Стародуб Н.Ф. Онтогенез красной кровяной клетки и гетерогенная система гемоглобина. Успехи соврем, биол., 1976, т.81, с.244−257
76. Стародуб Н.Ф. Гетерогенная система гемоглобина: регуляция синтеза в норме и при патологии.: Автореф. Дис.. докт. биол. наук. М., 1982. — 46 с.
77. Стойка Р.С., Кусень С. И. Регуляция активности лактатдегидрогеназы и ее изоферментные спектры в тканях позвоночных животных. Успехи соврем, биол., 1981, т.91, с.178--193
78. Сугробова Н.П., Курганов Б. И., Гуревич В. М., Яковлев В. А. Изучение кинетики образования тройного комплекса ДЦГ-НАД-пируват. Молекул, биол., 1972, т.6, с.274−291
79. Сугробова Н.П., Курганов Б. И., Яковлев В. А. Роль ДЦГ-системы в стабилизации соотношения между окисленной и восстановленной формами НАД. Биохимия, 1974, т.39, с. 619−624
80. Сугробова Н.П., Курганов Б. И., Яковлев В. А. Роль енолизации пирувата в образовании непродуктивного итройного комплекса лактатдегидрогеназа-НАД-пируват. Молекул, биол., 1974, т.8, с.716−722
81. Тодоров Й. Клинические лабораторные исследования в педиатрии. София. Медицина и физкультура, 1963. — 784 с.
82. Уайт А., Хандлер Ф., Смит Э. и др. Основы биохимии.- М.: Мир, 1982, т.2, с.587−588, 988−989
83. Уилкинсон Дж. Изоферменты. М.: Мир, 1968. — 228 с
84. Усатенко М.С., Тесленко Л. В., Цапко Л. И. Регулятор-ная роль изоферментов ДЦГ митохондрий скелетных мышц и печени. В кн.: Митохондрии. Регуляция процессов окисления и сопряжения. — М.: Наука, 1974, с.98−103
85. Федоров Н.А., Горбунова Н. А. Изучение продолжительности' жизни эритроцитов у собак при острой и хронической кровопотере. Пат. физиол. и эксперим. терапия, 1963, т.7, с.65−67
86. Фёршт Э. Структура и механизм действия ферментов.- М.: Мир, 1980. 432 с.
87. Хлебодарова Т.М., Серов О. Л. Очистка и некоторые свойства изофермента I и 5 лактатдегидрогеназы из сердечной и скелетной мышц. Биохимия, 1977, т.42, с.1380−1386
88. Хлебодарова Т.М., Серов О. Л., Закиян С. М. Изучение механизмов генной регуляции спектра изоферментов лактатдегидрогеназы в эритроцитах серебристо-черных лисиц. Генетика, 1978, т.14, с.250−255
89. Цейтлин Л.А. Никотинамидные коферменты. В кн.: — 143
90. Успехи биологической химии, 1967, т. УШ, с.249−277
91. Черницкий Е.А., Воробей А. В. Структура и функции эритроцит арных мембран. Шнек, 1981. — 215 с.
92. Черняк Н.Б. Биохимические процессы при созревании и старении эритроцитов. В кн.: Нормальное кроветворение и его регуляция /Под ред. Н. А. Федорова. — М.: Медицина, 1976, с.159−186
93. Шаронов 10.А., Шаронова Н. А. Структура и функции гемоглобина. Молекул, биол., 1975, т.9, с.145−172
94. Шпицберг В.Л., Горюнов А. И. Аллостерические свойства изофермента лактатдегидрогеназы из мышц свиньи. Докл. АН СССР, 1969, т.189, с.1132−1134
95. Щорс Е.И., Калачева Н. И., Мальцев Н. И., Яковлев В. А. Кинетические проявления медленных изменений в конформации лактатдегидрогеназы мышц свиньи. Молекул, биол., 1974, т.8, с.792−799
96. Яковлева В.И. Изоферменты. В кн.: Успехи биологической химии, 1968, т. IX, с.55−94
97. АЪе К., Sugita Y. Propeties of cytochrom Ъ^ and methemoglot>in reductase in human erythrocytes. Eur.J.Bio-chem., 1979, v.101, pp. 423−428
98. Adams M.J., Bucher M., Chandraselchar K. et al. Structure-function relationships in lactate dehydrogenase. -Proc.Efat.Acad-Sci.USA, 1973, v.70, pp. 1968−1972
99. Adams M.J., Ford G.C., Koekoek R. et al. Structure of lactate d-ehydrogenase at 2,8 R resolution. Nature, 1970, v.227, pp. 1098−1103
100. Adams M.J., McPherson A.Jr., Rossmann M.G. et al.- 144
101. The structure of the nicotinaraide-adeninedinucleotide coenzyme when bound to lactate dehydrogenase. J.Mol.Biol., 1970, v.51, PP. 31−38
102. Agar U.S., Smith J.E. Enzymes and glycolytic intermediates in the rabbit erythrocyte. Enzyme, 1974, v.17,pp. 205−209
103. Agostoni A., Vergani C., Villa L. Intracellular distribution of the different forms of LDH. Nature, 1966, v.209, pp. 1024−1025
104. Alivisatos G.A., Denstedt O.F. Lactic dehydrogenase and DPN-ase activity of blood. Science, 1951, v.114, pp. 281−283
105. Alpert N.R. Regulation of the lactate metabolism. Helv.Med.Acta, 1969/1970, v.35, pp. 335−353
106. Appella E., Markert C.L. Dissociation of lactate dehydrogenase into subunits with guanidine hydrochloride. -Biochem. and Biophys.Res.Commun., 1961, v.6, pp. 171−176
107. Arese P., Bosia A., Giallo E. et all. Red cell glycolysis in a case of 3-ph.osphoglycerate kinase deficiency. -Europ.J.Clin.Invest., 1973, v.3, pp. 86−92
108. Atkinson D*E. Adaptations of enzymes for regulation of catalytic function. Biochem.Soc.Symp., 1976, v.41> pp. 205−223
109. Balduini C., Brovelli A., Pallavicini G. et al. Reversible and irreversible structural modifications of erythrocyte membrane. Acta biol.med.germ., 1981, v.40,pp.401−408
110. Ballos S., Burka E. Pathways of de novo phospholipid synthesis in reticulocytes. Biochim. et Biophys. Acta, — 145 -1974, v. 337, pp. 239−247
111. Banner M.R., Rosalki S.B. Glyoxylate as a substrate for lactate dehydrogenase. Nature, 1967, v.213, pp. 7.26 727
112. Bartholmes P., Durchschlag H., Jaenicke R. Molecular properties of lactic dehydrogenase under the conditions of the enzymatic test. Sedimentation analysis and gel filtration in t-he microgram and nanogram range. Eur.J.Biochem., 1973, v.39, pp. 101−108
113. Bartosz G. Aging of the erythrocyte. VII. On the possible causes of inactivation of red cell enzymes. Mech. Ageing and Develop., 1980, v. 13, pp. 379−385
114. Bartosz G. Bovine erythrocyte membrane: does not act as a molecular sieve or allow for hemolytic fractionation of red cells according to age. Сотр.Biochem. and Physiol., 1981, v. B69, pp. 273−275
115. Bartosz G., Grzelinska E., Wagner J. Aging of the erythrocyte.XIV. ATP content does decrease. Experientia, 1982, v.38, p.575
116. Bartosz G., Soszynski M., Retelewslca W. Aging of the erythrocyte.X. Immunoelectrophoretic studies on the denatu-ration of superoxide dismutase. Mech. Ageing and Develop., 1981, v.17, pp. 237−251
117. Bernstein R.E. Alterations in metabolic energetics and cation transport during aging of red- cells. J.Clin. Invest., 1959, v.38, pp. 1572−1586
118. Beutler E. General aspects of erythrocyte physiology and biochemistry. Exp. Eye Res., 1971, v.11, pp. 261−263
119. Beutler E. Red cell metabolism. A manual of biochemical methods. New York-San Francisco-London, Grune& Strat-ton, 2nd ed., 1975, -160 p.
120. Beutler E. Red cell: general considerations. In: Red blood cell and lens metabolism. /Ed. S. Srivastava^
121. Jew York, e.a., 1980, pp. 11−14
122. Beutler E., Guinto E. Mechanism of stimulation of the hexose monophosphate shunt of erythrocytes by pyruvate. Enzyme, 1974, v.18, pp. 7−18
123. Beutler E., Matsumoto F., Guinto E. The effect of 2,3-DPG on red cell enzymes. Experientia, 1974, v.30, pp. 190−192
124. Binette P., Pragay D., Recate A. Reversibility of the lactate dehydrogenase isoenzyme shift induced by low oxygen tension. Life Sci., 1977f v.20, pp. 1809−1814
125. Bjerrum O.J., Hawkins M., Swanson P. et al. An immunochemical approach for the analysis by membrane protein al2+teration in Ca -loaded human erythrocytes. J.Supramol. Struct., and Cell.Biochem., 1981, v.16, pp. 17−29
126. Blanco A., Zinkham W., Walker D. LDH-X- Cellular localization, catalytic properties and genetic control of synthesis. In: Isozymes. Vol.3 /Ed. C.L.Markert. — New York-San Francisco-London, Acad. Press, 1975, pp. 297−312- 147
127. Bloxham D.P. The chemical reactivity of the histi-dine-195 residue in lactate dehydrogenase thiomethylated at the cysteine-165 residue. Biochem.J., 1981, v.193, pp. 9397
128. Bocci V. Determinants of erythrocyte ageing: a reappraisal. Brit.J.Haematol., 1981, v.48, pp. 515−522
129. Brewer G.J. Adenosinetriphosphate. In: Biochemical methods in red cell genetics /Ed. J.J.Yunis. — Hew York, Acad. Press, 1969, pp. 201−230
130. Brewer G.J. Red cell metabolism and function. In: The red blood cell. Vol. I /Ed. D.MacN.Surgenor. — Hew York-London, Acad. Press, 2nd ed., 1974, pp. 474−508
131. Brewer G.J. General red cell metabolism. In: The red blood cell. Vol. I /Ed. D.MacN.Surgenor. — Hew York-London, Acad. Press, 2nd ed., 1974, pp. 387−433
132. Brok P., Ramot В., Zwang E., Danon D. Enzyme activities in human red blood cells of different age groups. Israel J.Med.Sci., 1966, v.2, pp. 291−296
133. Busch D., Boie K. IIAD/1IADH, HADP/HADPH' und GSSG/ GSH in Menschlichen Erythrozyten. Klin. Y/ochenschr., 1969, v.47, S. 1172−1174
134. Cahn R.D., Kaplan И.О., Levine L., Zwilling E. Mature and development of lactic dehydrogenases. Science, 1962, v.136, pp. 962−969
135. Card R. I1., McGrath M.J., Paulson E.J., Valberg L.S. Life span and autohemolysis of macrocytic erythrocytes produced in responce to hemorrhage. Amer.J.Physiol., 1969, v.216, pp. 974−978
136. Chalfin D. Differences between young and mature erythrocyte. J.Cell.Сотр.Physiol., 1956, v.47, p. 215
137. Chang H., Langer P.J., Lodish H.P. Asynchronous synthesis of erythrocyte membrane protein. Proc .ITat .Acad. Sci. USA, 1976, v.73, pp. 3206−3210
138. Chapman R.G., Hennessey M.A., Watersdortph A.M. et al. Erythrocyte metabolism. V. Levels of glycolytic enzymes and regulation of glycolysis. J.Clin.Invest., 1962, v.41, pp. 1249−1256
139. Chapman R.G., Schaumburg L. Glycolysis and glycolytic enzyme activity of aging red cells in man. Brit.J. Haematol., 1967, v.13, pp. 663−678
140. Chiba H., Narita H., Yanagawa S.J. et al. Changes in the enzymes related to 2,3-d.iphosphoglycerate metabolism in developing erythroid cells. Acta biol.med.germ., 1981, v.40, pp. 633−637
141. Clark P.I., Kostuk W.J., Henderson A.R. Time-dependent of human lactate dehydrogenase isoenzyme 5 inhibition by urea. Clin.Chem., 1976, v.22, pp. 2059−2062
142. Coetzer T.L., Zail S.S. Cross-linking of membrane proteins of metabolically-depleted and calcium-loaded erythrocytes. Brit.J.Haematol., 1979, v.43, pp. 375−390
143. Cohen U.S., Elholm J.E., Luthra M.G., Hanahan D.J. Characterization biochemical of density-separated human erythrocytes.- Biochim. et Biophys. Acta, 1976, v.419, pp. 229 242
144. CrowV.L., Pritchard G.G. Fructose-1,6-diphosphate activated L-lactate dehydrogenase from Streptococcus lactis: — 149 kinetic properties and factors affecting activation. J.Bacterid., 1977, v.131, PP. 32−91
145. Cutten A.E.C. Calcutta-1 LDH: kinetic and thermodynamic properties of an electrophoretic variant of human LDH.- Int.J.Biochem., 1981, v.3, pp. 999−1004
146. Davidson W.D., kanaka K.R. Factors affecting pentose phosphate pathway activity in human red cells. Brit.J. Haematol., 1972, v.23, pp. 371−386
147. Dawson D.M., Goodfriend T.L., Kaplan N.O. Lactic dehydrogenase: functions of two types. Science, 1964, v.143, pp. 929−933
148. De Flora A., Melloni E., Saldino p# et al. Characterization and possible pathophysiological significance of human erythrocyte proteinases. In: Metabol.Interconvers. Enzymes, 1980, Int. Titisee Conf., Berlin e.a., 1981, pp.239 247
149. Deuticke B. Transfer of monovalent organic anions across the red cell membrane: mechanisms and experimental alterations. In: Erythrocytes, thrombocytes, leucocytes /Ed. E. Gerlach, K. Moser, E.Deutsch. — Stuttgart, 1973, pp. 81−87
150. Deuticke B. The specific monocarboxylate carrier system in the erythrocyte membrane. In: Biophys. Membrane Transport.Sch.Proc.5th Winter Sch., Michalowice, 1979, Part 2.- Wloclaw, 1979, pp. 157−190
151. Deuticke B. Monocarboxylate transport in erythrocytes. J. Membrane Biol., 1982, v.70, pp. 89−103
152. Deuticke В., Beyer В., ^'orst B. Discrimination ofthree parallel pathways of lactate transport in the human erythrocyte membrane by inhibitors and kinetic properties. -Biochim. et Biophys. Acta, 1982, v.684, pp. 96−110
153. Deuticke В., Haest C.W., Fischer Т.Ы. Zell-und Mem-branphysiologie des Erythrozyten: Fakten und Konzepte /Refe-rat/. Anat.Anz., 1980, v.148, Erganzungsh., S. 203−219
154. Deuticke В., Rickert I., Beyer E. Stereoselective, SH-dependent transfer of lactate in mammalian erythrocytes. -Biochim. et Biophys. Acta, 1978, v.507, pp. 137−155
155. Deutsch J., Blumenfeld 0.0. Membrane protein synthesis by rabbit reticulocytes. Biochem. and Biophys.Res. Commun., 1974, v.58, pp. 454−459
156. Dioguardi IT., Agostoni A., Fiorelli G., Mannucci P.M. Characteristics of lactic dehydrogenase in human erythrocytes. Enzymol.Biol.Clin., 1964, v.4, pp. 31−38
157. Domenech E.LI., Domenech G.E., Aoki A., Blanco A. Association of the testicular lactate dehydrogenase isozyme with a special type of mitochondria. Biol.Reprod., 1972, v.6, pp. 136−147
158. Drury D.R., Wick A.N. Chemistry and metabolism of L- and D-lactic acids. Ann.N.Y.Acad.Sci., 1965, v.119, pp. 1061−1069
159. Dubiel W., Muller Ivl., Rathmann J. et al. Determination and characteristics of energy-dependent proteolysis in rabbit reticulocytes. Acta biol.med.germ., 1981, v.40,pp. 625−628
160. Duchon G., Collier H.B. Enzyme activities of human erythrocyte ghosts: effect of various treatments. J. Mem-brane Biol., 1971, v.6, pp. 138−157
161. Eaton J.W., Brewer G.J. Pentose phosphate metabolism. In: The red blood cell. Vol.1 /Ed. D.MacN.Surgenor. -Hew York-London, Acad. Press, 2nd ed., 1974, pp. 436−471
162. Emerson P.M., Wilkinson J.M. Effect of oxalate on the activity of lactate dehydrogenase isoenzymes. Nature, 1964, v.202, pp. 1337−1338
163. Eventoff W., Hackert M.L., Rossmann M.G. A low-resolution crystallographic study of porcine heart lactate dehydrogenase. J.Mol.Biol., 1975, v.98, pp. 249−258
164. Eventoff W., Rossmann M.G., Taylor S.S. et al. Structural adaptations of lactate dehydrogenase isozymes. -Proc.Nat.Acad.Sci.USA, 1977, v.74, pp. 2677−2681
165. Everse J., Berger R.L., Kaplan N.O. Physiological concentrations of lactate dehydrogenases and substrate inhibition. Science, 1970, v.169, pp. 1236−1238
166. Everse J., Kaplan N.O. Lactate dehydrogenase: structure and function. In: Adv. in Enzymol., Vol.37 /Ed. P.P.Ford. — New York, Interscience, John Wiley, 1973, pp. 61−133
167. Everse J., Kaplan N.O. Mechanism of action and biological function of various dehydrogenase isozymes. In: Isozymes. Vol.11 /Ed. C.L.Markert. — New York-San Fransisco- 152 — London, Acad. Press, 1975, pp. 29−43
168. Evrev T.I. The properties of purified LDH-C^ from human tests. In: Isozymes. Vol.11 /Ed. C.L.Markert. — New York-San Francisco-London, Acad. Press, 1975, pp. 113−128
169. Fairbanks G., Steele Th.L., Wallach D.P.N. Electro-phoretic analysis of the major polypeptides of the human erythrocyte membrane. Biochemistry, 1971, v.10, pp. 26 062 617
170. Feo C., Mohandes II. Clarification of role of ATP in red cell morphology and function. Nature, 1977, v.256, pp. 166−168
171. Fernandes-Santos Т., Lluis C., Bozal J. Abortive complexes as a cause of substrate inhibition of rabbit muscle lactate dehydrogenase. J.Mol.Catal., 1979, v.5, pp. 247−262
172. Pine I.П., Kaplan N.O., Kuftinec D. Developmental changes of mammalian lactate dehydrogenase. Biochemistry, 1963, v.8, pp. 116−121
173. Fisher V., Watts R.W.E. The metabolism of glyoxy-late in blood from normal subjects and patients with primary hyperoxaluria. Clin.Sci., 1968, v.34, pp. 97−110
174. Fondy T.P., Kaplan N.O. Structural and functional properties of the H and M subunits of lactic dehydrogenase.- Ann.N.Y.Acad.Sci., 1964, v.119, pp. 888−903
175. Forlano A.J. Effects of the component parts of nicotinamide adenine dinucleotide (HAD+) as inhibitors of lactic dehydrogenase. J.Pharm.Sci., 1967, v.56, pp.763−765
176. Fornaini G. Biochemical modifications during the- 153 life span of the erythrocytes. Ital.J.Biochem., 1968, v. XVI, pp. 257−330
177. Fossel E.T., Solomon A.K. Ouabain-sensitive interaction between human red cell membrane and glycolytic enzyme complex in cytosol. Biochim. et Biophys. Acta, 1978, v. 510, pp. 99−111
178. Friedemann H., Rapoport S.M., Enzymes of the red cell- a critical catologue. In: Cellular and Molecular Biology of erythrocytes /Eds. II. Yoshikawa, S.M.Rapoport. — Tokyo, University of Tokyo Press, 1974, pp. 181−259
179. Fritz P.J. Rabbit muscle lactate dehydrogenase 5: a regulatory enzyme. Science, 1965, v.150, pp. 364−366
180. Fritz P.J. Rabbit lactate dehydrogenase isozymes: effect of pH on activity. Science, 1967, v.156, pp. 82−83
181. Fritz P.J., Morrison W.J., White E.L., Vesell E.S. Comparative study of methods for quantitation of lactate dehydrogenase isozymes. Anal.Biochem., 1970, v.36, pp. 443 453
182. Fritz P.J., Vesell E.S., White E.L., Pruitt K.M. The roles of synthesis and degradation in determing tissue concentrations of lactate dehydrogenase-5. Proc.ITat.Acad. Sci., USA, 1969, v.62, pp. 558−565
183. Fritz P.J., White E.L., Pruitt K.M., Vesell E.S. LDII isozymes. Turnover in rat heart, skeletal muscle and liver. Biochemistry, 1973, v.12, pp. 4034−4039
184. Fritz P.J., White E.L., Pruitt K.M. Intracellular turnover of lactate dehydrogenase isozymes. In: Isozymes. v.3/Ed. C.L.Markert. — New York-San Francisco-London, Acad.- 154 -Press, 1975, pp. 347−358
185. Ganzoni A.M., Barras J.P., Marti H.R. Red cell ageing and death. Vox.Sang., 1976, v.30, pp. 161−174
186. Gerber G.K., Schultze M., Rapoport S.M. Occurenceand function of high-K hexokinase in immature red blood cells. M- Eur.J.Biochem., 1970, v.17, pp. 445−449
187. Gershon D., Glass G., Allison L.L. et al. Enzyme alterations in agingi Biol.Cell., 1982, v.45, pp. 391−393
188. Goldberg E. Lactate dehydrogenase in spermatozoa: subunit interaction in vitro. Arch.Biochem. and Biophys., 1965, v.109, pp. 134−141
189. Goodfriend T.L., Sokol D.M., Kaplan N.O. Control of synthesis of lactic acid dehydrogenase. J.Mol.Biol., 1966, v.15, pp. 18−31
190. Griffin J.H., Criddle R.S. Substrate-inhibited lactate dehydrogenase. Reaction mechanism and essential role of dissociated subunits. Biochemistry, 1970, v.9, pp. 1195— 1205
191. Grimes A.J. Glycolysis in young and mature normal erythrocytes. ITature, 1963, v.198, pp. 1312−1313
192. Grosh A.K., Sloviter II.A. Glycolysis and the Pasteur effect in rat reticulocytes. J.Biol.Chem., 1981, v. 248, pp. 3035−3040
193. Gupta G.S., Goldberg E. Thermodynamic stability of lactate dehydrogenase isozymes from guinea-pig & rabbit. -Indian J.Biochem. and Biophys., 1981, v.18, pp.182−186
194. Hagenfeldt L., Arvidson A. The distribution of amino acid between plasma and erythrocytes. — Clin.Chi.Acta, 1980, v.100, pp. 133−141
195. Halestrap A.P. Transport of pyruvate and lactate into human erythrocytes. Evidence for the involvement of the chloride carrier and chloride-independent carrier. Biochem. J., 1976, v.156, pp. 193−207
196. Harkness D.R., Ponce J., Glayson V. A comparative study on the phosphoglyceric acid cycle in mammalian erythrocytes. -.Сотр.Biochem. and Physiol., 1969, v. 28, pp. 129 138
197. Harvey J.W., Kaneko J.J. Glucose metabolism of mammalian erythrocytes. J.Cell.Physiol., 1976, v.89, pp. 219 224
198. Hasart E., Jacobasch G., Rapoport S. Yerhalten des NAD (P)-Spiegels in Erythrozyten des Menschen bei Variation des pH-V/ertes und unter Einfluss von Methylenblau. Acta Biol, et Med.Germ., 1972, v.28, S. 603−613
199. Hawtrey C., Goldberg E. Differential synthesis of LDH in mouse tests. Ann.N.Y.Acad.Sci., 1968, v.151, pp. 611−615
200. Heck H. d'A. Porcine heart lactate dehydrogenase. Optical rotatory dispersion, thermodynamics and kinetics of binding reactions. J.Biochem., 1969, v.244, pp. 4375−4381
201. Hjelm Ы. Methodological aspects of current procedures to separate erythrocytes into age groups. In: Cellular and molecular biology of erythrocytes /Eds. H. Yoshikawa, S.M.Rapoport. — Tokyo, University Tokyo Press, 1974, pp. 427 441
202. Hoek A.K., Van den, Zail S.S. Polyacrylamide gelelectrophoresis of human erythrocyte membrane enzymes solu-bilized with triton X-100. Clin.Ghim.Acta, 1977, v.79, pp. 7−14
203. Holbrook J.J., Liljas A., Steindel S.J., Rossmann M. Lactate dehydrogenase. In: The enzymes /Ed., P.D.Boyer. -New York, Acad. Press, 1975, v. XI, pp. 191−292
204. Hsieh S.H., Jaffe E.r. The metabolism of methemo-globin in human erythrocytes. In: The red blood cell. V. II /Eds. D.MacN.Surganor. — New York-San Francisco-London, 1975″ pp. 799−824
205. Hultin H.O. Effect of environment on kinetic characteristics of chicken lactate dehydrogenase isozymes.1.: Isozymes. V. II /Ed. C.L.Markert. New York-San Prancisco-London, Acad. Press, 1975, pp. 69−85
206. Ikawa LI., Yoshida A. Change of enzyme properties caused by cross-linking treatment of human erythrocytes. -Amer.J.Hemat., 1982, v.13, pp. 9−13
207. Jacobasch G., Minakami S., Rapoport S.M. Glycolysis of the erythrocyte. In: Cellular and molecular biology of erythrocytes /Eds. H. Yoshikawa, S.M.Rapoport. — Tokyo, University Tokyo Press, 1974, pp. 55−92
208. Jaffe E.R. Metabolic processes involved in the formation and reduction of methemoglobin in human erythrocytes. In: The red blood cell. A comprehensive treatise /Eds.
209. C.Bishop, D.Surgenor. London, Acad. Press, 1964, pp. 397 422
210. Jaenicke R., Gregori E., Laepple M. Conformational effects of coenzyme binding to porcine lactic dehydrogenase.- 157 — Biophys.Struct. and Mech., 1979, v.6, pp. 57−65
211. Jaenicke R., Koberstein R., Teuscher B. The enzyma-tically active units of lactic dehydrogenase. Molecular properties of lactic dehydrogenase at low-protein and high salt concentrations. Eur.J.Biochem., 1971, v.23, pp. 150−159
212. Jaenicke R., Vogel V/., Rudolph R. Dimeric intermediates in the dissociation of lactic dehydrogenase. Eur.J. Biochem., 1981, v.144, pp. 525−531
213. JaffeE.R. Introduction to discussion of red cell GSH metabolism: the functions of reduced glutatione in human erythrocytes. Expl.Eye.Res., 1971, v.11, pp. 306−309
214. Jelic-Ivanovic Z., Majkic-Singh IT., Berkes I. Kinetic characteristics of human erythrocyte malate-dehydrogenase.- Biochem.Soc.Trans., 1981, v.9, p. 321
215. Johnson R., Gotto A. Phospholipids in biology and medicine. Part I. New Engl.J.Med., 1974, v.290, pp. 24−29
216. Jones М.Ы., Nickson J.R. Identifying the monoccaha-ride transport in the human erythrocyte membrane. FEBS Let., 1980, v.115, pp. 1−8
217. Kagi J.H.R., Ottolenghi P. The distribution of lactic dehydrogenase isozymes in stromal and soluble fractions of the human erythrocyte. Compt.rend.trav.lab.Carlsberg, 1963, v.33, pp. 455−462
218. Kaplan N.O. Lactate dehydrogenase structure and function. — Broolchaven Symp.Biol., v.17. Subunit structure of proteins. Biochemical and genetic aspects, 1964, pp. 131— 149
219. Kaplan N.O., Everse J. Regulatory characteristicsof lactate dehydrogenase. Adv. in Enzyme Regul., 1972, v.10, pp. 323−336
220. Kaplan N.O., Everse J., Admiraal J. Significance of substrate inhibition of dehydrogenases. Ann.N. Y.Acad.Sci., 1968, v.151, pp. 400−412
221. Kaplan И.О., Goodfriend T.R. Role of the two types of lactic dehydrogenases. Adv. Enzyme Regul., 1964, v.2, pp. 203−212
222. Katunurna N., Kito K., Kominami E. A new enzyme that specifically inactivates apo-protein of NAD-dependent dehydrogenases. Biochem. and Biophys Res.Gommun., 1971, v.45,pp. 76−81
223. Katunuma N., Kominami E., Kominami S., Kito K. Mode of action of specific inactivating enzymes for pyridoxal ед-zymes and NAD-dependent enzymes and their biological significance. Adv. in Enzyme Reg., 1972, v.10, pp. 289−306
224. Kay M.M.B. Mechanism of removal of senescent cells by human macrophages. Proc.Natl.Acad.Sci.USA, 1975, v.72, pp. 3521−3525
225. Kay M.M.B. Role of physiological autoantibody in the removal of senescent human red cell. J.Supramol.Struct. 1979, v.9, pp. 55−567
226. Keokitichai S., Wrigglesworth J.M. Association of glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase with the membrane of the intact human erythrocyte. Biochem.J., 1980, v.187, pp. 837−841
227. Kiltz H., Keil W. et al. The primary structure of porcine lactate dehydrogenase: isoenzymesand H^. Hop- 159 pe-Seyler's Z.Physiol.Chem., 1977, v.358, pp. 123−127
228. Konttinen A., Lindy S. Differential sensitivity of lactate dehydrogenase isoenzymes to inactivation by urea and guanidine hydrochloride. Ann.mod.Exptl.Biol., 1967, v.45, pp. 434−437
229. Kreisberg R. Lactate homeostasis and lactic acidosis. Ann.Intern.Med., 1980, v.92, pp. 227−237
230. Lane Т., Ballos S., Burka E. Lipid synthesis in human erythroid cells: the. effect of sickling. Blood, 1976, v.47, pp. 189−195
231. Letko G., Bohnensack R. Investigations on the release of membrane-bound glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase. FEBS Lett., 1974, v.39, pp. 313−316
232. Levitzki A., Tenenbaum H. Dimers as intermediates in the assembly of tetrameric proteins. A study on lactate dehydrogenase isozymes. Israel.J.Chem., 1974, v.12, pp. 327−337
233. Lichtman M. Does ATP decrease exponentially during red cell aging? Houv.Rev.Pranc.Hematol., (1975), 1976, v.15, pp. 625−632
234. Light 1ST.D., Tanner M. Changes in surface membrane components during the differentiation of rabbit erythroid cells. Biochem.J., 1982, v.164, pp. 565−578
235. Lineweaver H., Burk D. The determination of enzyme dissociation constants. J.Amer.Chem.Soc., 1934, v.56,pp. 658−666
236. Lionetti P. Pentose phosphate pathway in human erythrocytes. In: Cellular and molecular biology of erythrocytes /Eds. II. Yoshikawa, S.Rapoport.' - Tokyo, University of Tokyo Press, 1974, pp. 143−166
237. Lluis C., Bozal J. Relationship between hydroxypy-ruvate and the production by oxalate in vitro. Biochim. et Biophys. Acta, 1977, v.461, pp. 209−217
238. Lodish H., Small B. Membrane protein synthesized by rabbit reticulocytes. J.Cell.Biol., 1975, v.65, pp.5164
239. Lohr G., Waller H. Zur Biochemie des Erythrozyten-alterung. Folia Haematol., 1961, v.78, S. 385−395
240. Lohr G., Waller H. et al. Zur Biochemie der Alte-rung Menschlicher Erythrozyten. Klin.Wochenschr., 1958* v.36, S. 1008−1013
241. London I. Metabolism of the mammalian erythrocyte. Bull. New York Acad.Med., 1960, v.36, pp. 79−96
242. Lorand L., Weissmann L. et al. Role of the intrin2+sic transglutaminase in the Ca -mediated cross-linking of eruthrocyte proteins. Proc.Nat.Acad.Sci.USA, 1976, v.73, pp. 4479−4481
243. Love J., Wiygul G., McEwen E. Glucose metabolism and the hexose monophosphate shunt in bovine erythrocytes. Int. J.Biochem., 1974, v.5, pp. 271−274
244. Lowenstein L. The mammalian reticulocyte. Int.
245. Rev.Cytol., 1959, v.8, pp. 135−174
246. Lowry 0., Passoneau J. et al. The measurement of pyridine nucleotides by enzymatic cycling. J.Biol.Chem., 1961, v.236, pp. 2746−2755
247. Lowy В., Ramot В., London J. The biosynthesis of adenosine triphosphate and guanosine triphosphate in the rabbit erythrocyte in vivo and in vitro. J.Biol.Chem., 1960, v.235, pp. 2920−2923
248. Lutz Ii. A cell-age specific antigen on senescent human red blood cells. Acta Biol.Med.Germ., 1981, v.40, p.393
249. Magnani M., Piatti E., Dacha M., Pornaini G. Comparative studies of glucose metabolism on mammal’s red blood cells. Сотр.Biochem. and Physiol., 1980, v. B67, pp. 139−142
250. Magnani M., Stocchi V., Bossu M. et al. Decay pattern of rabbit erythrocyte hexokinase in cell aging. Mech. Ageing and Develop., 1979, v.11, pp. 209−217
251. Markert C. Lactate dehydrogenase isozymes: dissociation and recombination of subunits. Science, 1963, v.140, pp.' 1329−1330
252. Markert C. The molecular basis for isozymes. -Ann.IT.Y.Acad.Sci., 1968, v.151, pp. 14−40
253. Markert C., Appella E. Immunological properties of lactate dehydrogenase isozymes. Ann.N.Y.Acad.Sci., 1963, v.103, pp. 915−929
254. McPherson A. Interaction of lactate dehydrogenase with its coenzymes, nicotinamide-adenine dinucleotide. J. Mol.Biol., 1970, v.51, pp. 39−46
255. Marks P., Johnson A., Hirschberg E. Effect of age on the enzyme activity in erythrocyte. Proc .ITat .Acad.Sci., 1958, v.44, pp. 529−536
256. Marks P., Johnson S., Hirschberg E., Banks J. Studies of the mechanism of aging of human red blood cells. -Ann.N.Y.Acad.Sci., 1958, v.75, pp. 95−105
257. Marshall W., Omachi A. Measured and calculated NAD+/NADH ratio in human erythrocyte. Biochim. et Biophys. Acta, 1974, v.354, pp. 1−10
258. Masters C., Holmes R. Isoenzymes and ontogeny. -Biol.Rev., 1972, v.47, pp. 309−361
259. Melender E., Municio A. Studies on the control of lactate dehydrogenase isoenzyme activity from rat brain by NAD+. Int.J.Biochem., 1972, v.3, pp. 437−442
260. Melloni E., Salamino P. et al. Decay of proteinase and peptidase activities of human and rabbit erythrocytes during cellular aging. Biochim. et Biophys. Acta, 1981, v.675, pp. 110−116
261. Mennecier P., Weber A., Tudury C., Dreyfus J. Modifications of aldolase during in vivo aging of rabbit red cells. Biochimie, 1979, v.61, pp. 79−85
262. Metz E., Sagone A., Balgerzak S. Control of hexose monophosphate shunt activity (HMPS) in human RBC. Blood, 1972, v.40, p. 941
263. Millar D., Prattali V., Willick A. The quaternary structure of lactate dehydrogenase: the subunit molecular weight and the reversible association at acid pH. Biochemistry, 1969, v.8, pp. 2416−2421- 163
264. Minakami S., Suzuki С. et al. Studies on glycolysis erythrocytes. I. Determination of the glycolytic intermediates in human erythrocytes. J.Biochem., 1965, v.58, pp.543 550
265. Minakami S., Yoshikawa H. Studies on erythrocyte glycolysis. II. Free energy changes and rate limiting steps in erythrocyte glycolysis. J.Biochem., 1966, v.59, pp. 697−702
266. Miwa S. Pathological and biochemical observations on the mechanism of red cell destruction due to aging. -Asian Med.J., 1974, v.17, pp. 489−495
267. Mohrenweiser H., IJovotny J. An enzymatically inactive variant of human lactate dehydrogenase LDKg GUA-I. Study of subunit interaction. — Biochirn. et Biophys. Acta, 1982, v.702, pp. 90−98
268. Moog F. The control of enzyme activity in mammalia in early development and in old age. In: Enzyme synthesis and degradation in mammalian systems /Eds. M. Rechcigl, D.Washington. — Basel, Karger, 1971, pp. 47−76
269. Mulder E. Van Deenen L. Metabolism of red cell lipids. I. Incorporation in vitro fatty acids into phospholipids from mature erythrocytes. Biochim. et Biophys. Acta, 1965, v. 106, pp. 106−117
270. Miiller M., Dubiel W. et al. Determination and characteristics of energy-dependent proteolysis in rabbit reticulocytes. Eur.J.Biochem., 1980, v.109, pp. 405−4Ю
271. Murphy J. Erythrocyte metabolism. II. Glucose metabolism and pathways. J.Lab.Clin.Med., 1960, v.55, pp.286−302- 164
272. Nakao M. ATP-requiring phenomena in red cell membranes. In: Cellular and molecular biology of erythrocytes. /Eds. H. Yoshikawa, S.Eapoport. — Tokyo, University of Tokyo Press, 1974, pp. 35−54
273. Weill V/., Jensen P. et al. Effect of decreased 02 supply to tissue on the lactate: pyruvate ratio in blood.-J.Glin.Invest., 1969, v.48, pp. 1862−1869
274. Novoa W., Winer A. et al. Lactic dehydrogenase. V. Inhibition by oxamate and by oxalate. J.Biol.Chem., 1959, v.234, pp. 1143−1148
275. Ohnishi S., Barr J. Asimplified methos of quantita-ting protein using the biuret and phenol reagents. Anal-. Biochem., 1978, v.86, pp. 193−200
276. Omachi A., Scott C., Hegarty H. Pyridine nucleotide in human erythrocytes in different metabolic states. Bio-chim. et Biophys. Acta, 1969, v.184, pp. 139−147
277. Ottolenghi P., Denstedi 0. Mechanism of the action of the lactic dehydrogenase of the mammalian erythrocyte. I.- 165 1. fluence of inhibitors. Canad.J.Biochem. and Physiol., 1958, v.36, pp. 1075−2083
278. Ottolenghi P., Denstedt 0. Mechanism of the action of the lactic dehydrogenase of the mammalian erythrocyte. II. The mechanism of substrate inhibition. Canad.J.Biochem. and Physiol., 1958, v.36, pp. 1085−1091
279. Paglia D., Valentine W. Evidence for molecular alteration of pyruvate kinase as a consequence of erythrocyte aging. J.Lab.Clin.Med., 1970, v.76, p. 202
280. Paigen K. The genetic of enzyme realization. In: Enzyme synthesis and degradation in mammalian systems /Eds. M. Recheigl, D.Washington. — Basel, Karger, 1971, pp. 1−46
281. Parra G., Schewe Т., Rapoport S. On the presence of calcium-stimulated phospholipase A in the stroma-free supernatant fluid of rabbit reticulocytes. Acta Biol.Med.Germ., 1975, v.34, pp. 1075−1077
282. Pekala P., Anderson B. Studies of bovine erythrocyte HAD-glycohydrolase. J.Biol.Chem., 1978, v.253, pp.7453−7459
283. Passow II. Anion transport across the red blood cell membrane and the protein in band 3. Acta Biol.Med.
284. Germ., 1977, v.36, pp. 817−821
285. Pennel R. Composition of normal human red cells, -In: The red blood cell. Vol.1 /Ed. D.IvIacII.Surgenor. Hew York-London, Acad. Press, 2nd ed., 1974, pp. 93−146
286. Percy A., Schmell E. et al. Phospholipid biosynthesis in the mature red blood cells. Biochemistry, 1973, v.12, pp. 2456−2461
287. Pesce A., Mc Kay R. et al. The comparative enzymology of lactic dehydrogenase. I. Properties of crystalline beef and chicken enzymes. J.Biol.Chem., 1964, v.239, pp.1753−1761
288. Peace A., Pondy T. et al. The comparative enzymolo-gy of lactic dehydrogenase. Ill. Properties of the H^ and M^ enzymes from a number of vertebrates. J.Biol.Chem., 1967, v.242, pp. 2151−2167
289. Pettit S., Nealon D. et al. A rapid and simple procedure for the preparation of human lactate dehydrogenase-2 from erythrocytes using an ion-exchange column. Clin.Chim. Acta, 1980, v.100, pp. 59−63
290. Pescarnoma G., Bracone A. et al. Regulation of HAD and NADP synthesis in human red cell. Acta Biol, et Med. Germ., 1977, v.36, pp. 759−763
291. Pfleiderer G. Lactatdehydrogenase. Ein Beispiel fur' die Entwicklung der modernen Enzymologie. Naturwissenschaf-ten, 1978, v.65, pp. 397−406
292. Pfleiderer G., Mella K. Comparison of primary structure of pig heart and muscle lactate dehydrogenase. In: Enzymes and isoenzymes /Ed. D.Shugar. — London, Acad. Press, 1970, v.18, pp. 151−156
293. Plagemann P., Gregory K., Wroblev/ski P. The electro-phoretically distinct forms of mammalian lactic dehydrogenase.
294. Distribution of lactic dehydrogenase in rabbit and human tissues. J.Biol.Chem., 1960, v.235, pp. 2282−2287
295. Plagemann P., Gregory K., Wroblewski P. The electro-phoretically distinct forms of mammalian lactic dehydrogenase.1. Properties and interrelationships of rabbit and human lactic dehydrogenase isozymes. J.Biol.Chem., 1960, v.235, pp.2288−2293
296. Ponce J., Poth 3.', Harkness D. Kinetic studies on the inhibition of glycolic kinases of human erythrocytes by 2,3-diphosphoglyceric acid. Biochim. et Biophys. Acta, 1971, v.250, pp. 63−74
297. Pontremolli S., Melloni E., Salamino P. et al. Identification of proteolytic activities in the cytosolic of mature human erythrocytes. Eur.J.Biochem., 1980, v.110, pp. 421−430
298. Prankerd T. The ageing of red cells. J.Physiol., 1958, v.143, pp. 325−331
299. Preiss J., Handler P. Biosynthesis of diphosphopy-ridine nucleotide. I. Identification of intermediates. J. Biol.Chem., 1958, v.233, pp. 448−492
300. Preiss J., Handler P. Biosynthesis of diphosphopy-ridine nucleotide. II. Enzymic aspects. J.Biol.Chem., 1958, v.233, pp. 493−500
301. Plummer D., Elliott В., Cooke K., Wilkinson J. Organ specificity and lactate dehydrogenase activity.I. The relative activities with pyruvate and 2-oxobyturate of electro-phoretically separated fractions. Biochem.J., 1963, v.87, pp. 416−422
302. Plummer D., Wilkinson J. Organ specificity and lactate dehydrogenase activity.2. Some properties of human heart and liver preparations. Biochem.J., 1963, v. 87, pp. 423−429
303. Rapoport S. Regulation of metabolism in red cells. In: Proc. II-th Congr.Int.Soc.Blood Transf., Sidney, 1966,1. PP. 133-U5
304. Rapoport S. The regulation of glycolysis in mammalian erythrocytes. Essays Biochem., Vol.4 /Eds. G. Campbell, G.Greville. — London-New York, Acad. Press, 1968, pp. 69−103
305. Rapoport S. Molecularbiologische Probleme der Rei-fung von Erythrozyten. Polia Haemat., 1968, v.89, S.105−121
306. Rapoport S. Metabolic pathways in the rabbit reticulocyte. Ergeb.Exp.Med., 1978, v.28, pp. 9−22
307. Rapoport S., Ababei L., Wagenknecht C., Sarkar R. Enzyme regulation mechanisms at the level of lactate-oxido-reductase in erythrocytes and ascites tumour cells. Nature, 1965, v.208, pp. 185−187
308. Rapoport S., Dubiel V/., Muller M. The mechanism of maturation-dёpendent breakdown of mitochondria in reticulocytes. Acta Biol.Med.Germ., 1981, v.40, pp. 1277−1283
309. Rapoport S., Eisner R., Milder L. et al. NADPH production in the oxidative pentose phosphate pathways as source of reducing equivalents in glycolysis of human red cells in vitro. Acta Biol.Med.Germ., 1979, v.38, pp. 901−908
310. Rapoport S., Sarkar R. Isocitric dehydrogenase of rabbit reticulocytes and erythrocytes. Acta Biol.Med.Germ., 1963, v•11, pp. 335−344
311. Rapoport S., Muller M. The influence of methylene blue on the respiratory metabolism of the reticulocyte. -Eur.J.Biochem., 1974, v.46, pp. 335−340
312. Rapoport S., Muller M., Dumdey R., Rathmann J. Nitrogen economy and the metabolism of serine and glycine inreticulocytes of rabbit. Eur.J.Biochem., 1980, v.108, pp. 449−455
313. Rapoport S., Rosenthal S., Schewe T. et al. The metabolism of the reticulocyte. In: Cellular and molecular biology of the erythrocytes /Eds. H. Yoshikawa, S.Rapoport. -Tokyo, University of Tokyo Press, 1974, pp. 93−141
314. Rapoport S., Schewe Т., Wiesner R. et al. The lipoxygenase of reticulocytes. Eur.J.Biochem., 1979, v.96,pp. 545−561
315. Ravindranath S., Appaji Rao N. Regulation of the metabolism of coenzyme nucleotides. J.Sci.Indian Res., 1972, v.31, pp. 210−218
316. Rechcigl M., Jr. Intracellular protein turnover and the roles of synthesis and degradation in regulation of enzyme levels. In: Enzyme synthesis and degradation in mammalian systems /Eds. M. Rechcigl, J.Washington. — Basel, Kar-ger, 1971, PP. 236−310
317. Roman ?. Quantitative estimation of lactate dehydrogenase isoenzymes in serum.I. Review of method and distribution in human tissues. Enzymologia, 1969, v.36, pp. 189−209
318. Romano M., Cerra M. The action by crystalline lactate dehydrogenase from rabbit muscle on glyoxylate. Bio-chim. et Biophys. Acta, 1969, v.177, pp. 421−426
319. Rosa J., Shapiro P. Lactic dehydrogenase isozymes and ageing of erythrocytes. Nature, 1964, v.204, p. 883
320. Rossiter R. Lipids and lipidoses /Ed. G. Schettler New York, Springler-Verlag, 1967, p. 93
321. Rossmann Ы., Jeffery В., Main P., Warren S. The crystal structure of lactate dehydrogenase. Proc.Nat.Acad. Sci. USA, 1967, v.57, pp. 515−524
322. Rost J., Rapoport S. The pathway of glutamate oxidation in rabbit reticulocytes. Eur.J.Biochem., 1972, v.26, pp. 106−111
323. Rothe G. A survey on the formation and localization of secondary isozymes in mammalia. Hum.Genet., 1980, v.56, pp. 129−155
324. Rubinstein D., Ottolenghi P., Destedt 0. The metabolism of the erythrocyte. XII. Enzyme activity in the reticulocyte. Can.J.Biochem. and Physiol., 1956, v.34, pp. 222−235
325. Sass M., Vorsanger E., Spear P. Enzyme activity as an indicator of red cell age. Clin.Chim.Acta, 1964, v.10, pp. 21−26
326. Sawaki S., Hattori II., Yamada K. Glyoxylate dehydrogenase activity of lactate dehydrogenase. J.Biochem., 1967, v.62, pp. 263−268
327. Sawaki S., Yamada K. Glyoxylate reductase activity by lactate dehydrogenase. Nature, 1966, v.210, p. 912++
328. Schatzmann II. Active calcium transport and Ca activated ATPase in human red cell. In: Current topics in membranes and transport /Eds. E. Bronner, A.Kleinzeller. -New York, Acad. Press, 1975, pp.125−168
329. Schmid P., Hintz H.J., Jaenicke R. Thermodynamic studies of binary and ternary complexes of pig heart LDH. -Biochemistry, 1976, v.15, pp. 3052−3059
330. Sciaky N., Razin A., Garit В., Mager J. Regulatory aspects of the synthesis of 5-phosphoribosyl-1-pyrophosphate in human red blood cells. In: Purine metabol. man Enzymes and metabol.pathways. Acad. Press, New York-London, 1974, pp. 87−92
331. Seaman C., Wyss S., Piomelli S. The decline in energetic metabolism with aging of the erythrocyte and its relationship to cell death. Amer.J.Hematol., 1980, v.8, pp.31−42
332. Sempere S., Cortes A., Bozal J. Kinetic mechanism of guinea-pig skeletal muscle lactate dehydrogenase (M^) with. oxaloacetate-NADH and pyruvate-NADH as substrates. Int.J. Biochem., 1981, v.13, pp. 727−731
333. Setchenska M., Arnstein H. Changes in the lactatedehydrogenase isozyme pattern during differentiation of rabbit bone-marrow erythroid cells. Biochem.J., 1978, v.170, pp. 193−201
334. Shapira P., Rosa J. The isozymes of lacticodehydro-genase of the erythrocyte. Nouv.Rev.Franc .Hematol., 1967, v.7, pp. 109−114
335. Shaw C. Isozymes: classification, frequency and significance. Intern.Rev.Cytol., 1969, v.25, pp. 297−332
336. Shaw C., Barto E. Genetic evidence for the subunit structure of LDH isozymes. Proc.Nat.Acad.Sci.USA,. 1963, v.50, pp. 211−214
337. Shimada A. A maturation of reticulocytes. II. Life span of red cells originating from stress reticulocytes. -Acta Med. Okayama, 1972, v.29, pp. 283−289
338. Shows Т., Ruddle F. Function of the lactate dehydrogenase В gene in mouse erythrocytes: evidence for control bya regulatory gene. Proc.Nat.Acad.Sci.Wash., 1968, v.61, pp. 574−581
339. Shrago E. Cytoplasmic characteristics of human erythrocyte malic dehydrogenase. Arch.Biochem. and Biophys., 1965, v.109, pp. 57−61
340. Shultze M., Rost J., Augustin W. et al. The oxidation of fatty acids by rabbit reticulocytes and their isolated mitochondria. Eur.J.Biochem., 1972, v.27, pp. 43−47
341. Siems W., Muller M., Dumdey R. et al. Quantification of pathways of glucose utilization and balance of energy metabolism of rabbit reticulocytes. Eur.J.Biochem., 1982, v.124, pp. 567−576
342. Siems W., MullerM., Dumdey R. et al. Balance of glucose utilization in rabbit reticulocytes. Acta Biol.Med. Germ., 1981, v.40, pp. 703−706
343. Simon E., Topper Y. Fractionation of human erythrocyte on the basis of their age. Nature, 1957, v.180, pp. 1211−1212
344. Sloviter H., Rose R. Evaluation of synthesis of lipids by reticulocytes. Biochim. et Biophys. Acta, 1966, v. 116, pp. 156−158
345. Smith L., Bauer R., Williams H. Oxalate and glyco-late synthesis by hemic cells. J.Lab. and Clin.Med., 1971, v.78, pp. 245−254
346. Smith L., Bauer R., Craig J. et al. Inhibition of oxalate synthesis: in vitro studies using analogues of oxalate and glycolate. Biochem.J., 1972, v.6, pp. 317−332
347. Smith J., McCants M., Parks P., Jones E. Influence of erythrocyte age on enzyme activity in the bovine. Сотр. Biochem. and Physiol., 1972, v.41B, pp. 551−558
348. Stambaugh R., Post D. Substrate and product inhibition of rabbit muscle lactic dehydrogenase heart (H^) and muscle (M^) isozymes. J.Biol.Chem., 1966, v.241, pp.14 621 467
349. Stambaugh R., Post D. Effects of tissue extracts and temperature on lactate dehydrogenase isozymes. Biochim. et Biophys. Acta, 1966, v.122, pp. 541−543
350. Starkweather W., Consinean L. et al. Alterations of erythrocyte lactate dehydrogenase in man. Blood, 1965, v.26, pp. 63−73- 174
351. Szeinberg A., Marks P. Substances stimulating glucose metabolism by the oxidative reactions of the pentose phosphate pathway in human erythrocytes. J.Clin.Invest., 1961, v.40, pp. 914−924
352. Tannert Ch., Schmidt G., Klatt D., Rapoport S. Mechanism of senescence of red blood cells. Acta Biol.Med.Germ., 1977, v.36, pp. 831−836
353. Thebault M., Bernicard A., Lennon J. Lactate dehydr-genase from the caudal muscle of the shrimp Palaemon serva-tus: purification and characterization. Comp.Biochem. and Biophys., 1981, v.68B, pp. 65−70
354. Thiele В., Andree H., Hohne M., Rapoport S. Regulation of the synthesis of lipoxygenase in erythroid cells. -Acta Biol.Med.Germ., 1981, v.40, pp. 597−602
355. Tillrnann W., Cordue A., Schroter W. Organization of enzymes of glycolysis and of glutatione metabolism in human red cell membranes. Biochim. et Biophys. Acta, 1975, v.382, pp. 157−171
356. Trausch G. On the quaternary structure of lactate dehydrogenase (M^). IV. Reactivity of different temperature. Arch.Int.Physiol.Biochim., 1972, v.80, pp. 331−338
357. Trausch G., Tannert C., Maretzki D. Disproportional- 175 loss of membrane constituents in the cource of erythrocyte ageing. Acta Biol.Med.Germ., 1981, v.40, pp. 743−746
358. Turner В., Fisher R., Harris H. Post-translational alterations of human erythrocyte enzymes. In: Isozymes. Vol.1 /Ed. C.Markert. — New York-San Francisco-London, Acad. Press, 1975, pp. 781−795
359. Van Deenen L., De Gier J. Lipids of red cell membrane. In: The red blood cell. Vol.1 /Ed. D.MacN.Surgenor. -New York-London, Acad. Press, 2nd ed., 1974, pp. 148−211
360. Van den Bosch A., Arsman A. A review on methods of phospholipase a determination. Agents and Actions, 1979, v.9, pp. 382−389
361. Van uastel C., Van den Berg D., De Gier J., Van Deenen L. Some lipid characteristics of normal red blood cells of different age. Brit.J.Haemat., i965, v.11, pp-. 193−201
362. Vesell E. Medical uses of isozymes. In: Isozymes. Vol.2 /Ed. C.Markert. — New York-San Francisco-London, Acad. Press, 1975, pp. 1−28
363. Vesell E., Beam A. Variations in the lactic dehydrogenase of vertebrate erythrocytes. J.Gen.Physiol., .1962, v.45, pp. 553−565
364. Vesell E., Beam A. Localization of a lactic dehydrogenase isozyme in nuclei of young cells in the erythrocytes series. Proc.Soc.Exp.Biol.Wash., 1962, v.111, рр.'ЮО-104
365. Vesell E., Fritz P. Factors affecting the activity tissue distribution, synthesis and degradation of isozymes.1.: Enzyme synthesis and degradation in mammalian systems /Eds. M. Rechcigl, D.Washington. Basel, Karger, 1971, pp. 339−374
366. Vesell E., Fritz P., White E. Effect of pH, ionic strength and temperature on lactate dehydrogenase isozymes. -Biochim. et Biophys. Acta, i968, v.150, pp. 236−243
367. Vesell E., Yielding K. Effect of pH, ionic strength and metabolic intermediates on the rates of heat inactivation of lactate dehydrogenase isozymes. Proc.Nat.Acad.Sci.USA, 1966, v.56, pp. 1311−1324
368. Vesell E., Yielding K. Protection of lactate dehydrogenase isozymes from heat inactivation and enzymatic degradation. Ann.N.Y.Acad.Sci., 1968, v.151, pp. 678−689
369. Walter H., Selby F., Francisco J. Altered electro-phoretic mobilities of some erythrocyte enzymes as a function of their age. Nature, 1965, vt208, pp. 76−77
370. Wang Ch.S. Inhibition of human erythrocyte lactate dehydrogenase by high concentration of pyruvate. Eur.J. Biochem., 1977, v.78, pp. 569−574
371. Warburton F., Waddecar J. Changing lactate dehydrogenase isoenzyme pattern in the ageing erythrocyte. Enzymo-logia, 1969, v.37, pp. 197−202
372. Warren W. Stereochemistry of glyoxylate oxidation by NAD and mammalian lactate dehydrogenase. Biochim. et Biophys. Acta, 1970, v.212, pp. 503−505
373. Warren V/. Catalysis of both oxidation and reduction of glyoxylate by pig heart lactate dehydrogenase isoxyme I.-J.Biol.Chem., 1970, v.245, pp. 1675−1681- 177
374. Widdas W. Membrane transport of sugars. In: Carbohydrate metabolism and its disorders /Eds. P. Dickens, W. Whelan, P.Randle. — Hew York, Acad. Press, 1968, pp. 1−23
375. Wieland Т., Pfleiderer G. Chemical differences between multiple forms of lactic dehydrogenase. Ann.K.Y.Acad. Sci., 1961, v.94, pp. 691−700
376. Wilkinson J., Walter S. Oxamate as differential inhibitor of lactate dehydrogenase isoenzymes. Enzymologia, 1972, v.13, pp. 170−176
377. William K., Theodore P. Thermal stability of lactic dehydrogenase from human tissues. Amer.J.Clin.Pathol., 1967, v.4, pp. 171−174
378. Winer A., Schwert G. Lactate dehydrogenase. IV. The influence of pH on the kinetics of the reaction. J.Biol.: Chem., 1958, v.231, pp. 1065−1083
379. Wins P., Schoffeniels E. The association of some oxidoreductases with the red cell membrane. Biochim. et Biophys. Acta, 1969, v.185, pp. 287−296
380. Winterbourn C., Batt R. Lipid composition of human red cells of different ages. Biochim. et Biophys. Acta, 1970, v.202, pp. 1−8
381. Withycombe W., Plummer D., Wikinson J. Organ specificity and lactic dehydrogenase activity. Differential inhibition by urea and related compounds. Biochem.J., 1965, v.94, pp. 384−389
382. Wreschner D., Mishan-Daban H., Raab M., Herzberg M. Interaction between membrane proteins and protein synthesis. In vitro synthesis of membrane proteins during erythropoiesis. Exp.Cell.Res., 1977, v.108, pp. 321−330
383. Wu J., Lennon M., Suhadolni K. Catabolism of 1TAD+ in rabbit reticulocyte lysates. Biochim. et Biophys. Acta, 1978, v.520, pp. 588−597
384. Wuntch Т., Vesell E., Chen R. Studies on rates of abortive ternary complex formation of lactate dehydrogenase isozymes. J.Biol.Chem., 1969, v.244, pp. 6100−6104
385. Young J., Ellory J.C. Red cell amino acid transport. In: Membrane transport in red cells /Eds. J. Ellory, V.Lew. — London, Acad. Press, 1977, pp. 301−325
386. Yoshikawa H., Minakami S. Regulation of glycolysis in human red cells. Folia Haematol., 1968, v.89, pp. 357 375
387. Yubisui Т., Takeshita M., Yoneyama Y. Reduction of methemoglobin through flavin at the physiological concentration by ETADPH-flavin reductase of human erythrocytes. -J. Biochem., 1980, v.87, pp. 1715−1720
388. Zinkham V/., Blanco A. Lactate dehydrogenase in testis: dissociation and recombination of subunits. -Science, 1963, v.142, pp. 1303−1304
389. Zondag H. Lactate dehydrogenase isozymes: lability at low temperature. Science, 1963, v.142, pp. 965−967
390. Zail S., Hoek A van den. Lactate dehydrogenase isoenzymes of erythrocyte membranes. Clin.Chim.Acta, 1977, v.79, pp. 15−19
391. Zinkham V/., Blanco A., Clowry L. An unusual isozyme of lactate dehydrogenase in mature testes: Localization, ontogeny and kinetic properties. Ann.H.Y.Acad.Sci., 1964, v.121, pp. 571−588
392. Zewe P., Fromm H. Kinetic studies of rabbit muscle lactate dehydrogenase. J.Biol.Chem., 1962, v.237″ pp. 1668-" 1675