Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Содержание и возможная роль двухвалентных катионов (Ca2+, Mg2+, Zn2+) в гистонах нормальных и опухолевых клеток

Диссертация: Содержание и возможная роль двухвалентных катионов (Ca2+, Mg2+, Zn2+) в гистонах нормальных и опухолевых клеток
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Выражаю благодарность сотруднику лаборатории биохимических основ репродукции клеток Института цитологии АН СССР кандидату физико-математических наук Е. И. Рамм за участие в исследованиях методом кругового дихроизма и сотруднику отдела спектральных исследований биополимеров Института физики АН Груз. ССР А. Н. Рчеулишвили за помощь в проведении атомно-абсорбционного анализа. Вопрос об участии… Читать ещё >

Содержание и возможная роль двухвалентных катионов (Ca2+, Mg2+, Zn2+) в гистонах нормальных и опухолевых клеток (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • Са2+, Mg2 Zn2+) в гистонах нормальных и опухолевых клеток 03.00.04 — биохимия
  • -диссертация
  • — на соискание ученой степени кандидата биологических наук
  • На правах рукописи
  • АСАТИАНИ Нино Владимировна
  • УДК 546.3
  • Научные руководители: доктор медицинских наук Л.К.ТКЕШЕЛАШВИЛИ, кандидат физико-математических наук Н.Г.ЕСИПОВА Тбилиси содержание
  • ГЛАВА I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. Современное представление о структуре и функции гистонов
      • 1. 1. 1. Особенности первичной структуры гистонов и их возможные конформации
      • 1. 1. 2. Гистоны как важные элементы хроматина
      • 1. 1. 3. Гистон-гистон и гистон-ДНК взаимодействия
      • 1. 1. 4. Система фосфорилирования и некоторые модификации гистонов
    • 1. 2. Влияние некоторых металлов (Саг+, Hg**,
  • Zn.2,+) на опухолевый рост
  • ГЛАВА 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
    • 2. 1. Экспериментальные животные и опухоли
    • 2. 2. Частичная гепатэктомия
    • 2. 3. Получение препаратов суммарных гистонов и их отдельных фракций
    • 2. 4. Методы определения Са2""1″, М2+и Zn2 + в гистонах
    • 2. 5. Исследования методами рентгенографии
  • ГЛАВА 3. РЕЗУЛЬТАТЫ СОБСТВЕННЫХ ИССЛЕДОВАНИЙ
    • 3. 1. Количественное содержание Са2+
    • 2. пг+ в гистонах нормальных и опухолевых тканей
      • 3. 2. Рентгенографические исследования конформаций нормальных и опухолевых гистонов
      • 3. 3. Спектры КД и конформация гистонов
      • 3. 4. Электрофорез суммарных гистонов и их отдельных фракций, выделенных из печени здоровых мышей и из клеток асцитной гепатомы 22а
  • ГЛАВА 4. ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ ВЫВОДИ

Актуальность проблемы. Все разнообразие клеточных функций животных организмов прямо или косвенно связано с закодированной в клеточной ДНК генетической информацией, механизмы передачи которой лежат в основе роста, дифференцировки клеток, а также их злокачественной трансформации.

Хотя непосредственным носителем генетической информации является ДНК, клеточные системы работают в виде хроматиновых или других ДНК-белковых комплексов. В настоящее время считается, что, по крайней мере, на первом уровне организации хроматина ответственными являются ядерные белки основного характера — гистоны.

Гистоны, в основном, являются структурными белками, однако, они принимают участие в процессе регуляции и транскрипции.

Способность гистонов тормозить транскрипцию ДНК в репре-сированном хроматине определяется силами взаимодействия между положительно заряженными концами гистонов и отрицательными фосфатами ДНК.

Следовательно, любое воздействие (такое как ацетилирова-ние, фосфорилирование, АДФ-рибозилирование, появление белка А-24), влияя на соотношение положительно заряженных и нейтральных глобулярных участков в молекулах гистонов, и тем самым, на ДНК-гистоновые и гистон-гистоновые взаимодействия, может привести к изменению структуры и функции отдельных участков хроматина.

Вопрос об участии разных модификаций гистонов в функционировании хроматина все еще остается малоизученным, несмотря на его первостепенное значение в изменении структур отдельных его участков. Исходя из вышесказанного, можно представить, насколько существенны порой даже незначительные сдвиги в молекулах отдельных фракций гистонов, приводящие к изменению их кон-формаций.

В этой связи особое значение приобретает изучение связывания металлических ионов с гистонами, выделенными как из нормальной ткани, так и из трансформированных клеток, в силу наличия в них фосфатных групп, способных взаимодействовать с катионами.

Цель и задачи исследования

Настоящая работа посвящена сравнительному изучению количественного содержания и выяснению роли двухвалентных ионов (Са2+, Mg2+ и Zrl+) в суммарных" ги-стонах и их отдельных фракциях, выделенных из нормальных и опухолевых клеток.

Перед нами стояли следующие задачи:

1. Установить специфичность связывания Саг+, Mg и ZrT с отдельными фракциями гистонов.

2. Выявить и охарактеризовать количественные различия содержания Са2+, и Zn2+ в гистонах, выделенных из нормальных и опухолевых клеток.

3. Изучить конформационные различия нормальных и опухолевых гистонов, содержащих различные количества Са2+, Mgz+ и Zh2+.

4. Исследовать влияние искусственно добавленных ионов Сд?* и Mg2+ на конформацию некоторых фракций гистонов.

Научная новизна и практическая значимость работы. В результате проведенной экспериментальной работы впервые был установлен характер изменения количественного содержания катионов в суммарных гистонах и их отдельных фракциях, выделенных из печени нормальных и гепатэктомированных мышей линии СЗНА, асцитных клеток гепатомы 22а, а также из печени нормальных беспородных крыс и саркомы M-I. Проведено сравнительное исследование содержания Саг+, Mg2+ и Zn2+ в нормальных и опухолевых гистонах. Изучены конформации всех фракций гистонов с помощью методов БД-спектроскопии и рентгенографии. Изучено влияние двухвалентных катионов Са2* и Mg2+ на конформациго отдельных фракций гистонов. Предложена модель влияния Саг+ и Mg*+ на конформациго гистонов Н2А и Н2 В.

Разрабатываемые в настоящей работе представления о конфор-мационных возможностях отдельных фракций гистонов, выделенных из нормальных и опухолевых клеток, могут быть полезными при изучении двухвалентных катионов, как важных элементов опухолевого роста и изменения структуры хроматина.

Эти вопросы в настоящее время приобретают особое практическое значение в связи с обнаруженным изменением генетического материала при разном содержании в компонентах хроматина (ДНК, гистонах) ионов металлов.

Структура и объем диссертационной работы. Диссертация состоит из введения, четырех глав, выводов и списка использованной литературы.

ВЫВОДЫ.

1. Методом атомно-абсорбционной спектроскопии проведено сравнительное исследование количественного содержания С а1+, Mg1+ и 2″ ь+ в гистонах, выделенных из печени здоровых и гепа-тектомированных мышей линии СЗНА, клеток асцитной гепатомы 22а, а также печени белых беспородных крыс и саркомы M-I. Показано наличие значительно более высокого уровня исследуемых металлов в суммарных гистонах, выделенных из опухолевых клеток.

2. Повышение уровня двухвалентных катионов в суммарной фракции гистонов определяется их взаимодействиями с гистонами HI, Н2А, Н2 В и НЗ. Во фракции Н4 ионы С а*, Mg+ и Z* * не обнаружены.

3. Во фракции Н2А, как в норме, так и при патологии, наблюдается низкий уровень Саа+ и Mg**. Самым высоким содержанием изученных металлов отличаются фракции НЗ и Н2 В.

4. Методами кругового дихроизма и рентгенографии изучены конформации гистонов, выделенных из нормальных и опухолевых тканей. Показано, что в опухолевых гистонах средний уровень вытянутой левой спирали выше, чем в гистонах из нормальных тканей. Увеличение вклада данной структуры коррелирует с повышением содержания двухзарядных катионов в гистонах. Во фракции Н4 (не содержащей изученных металлов в норме и при патологии) содержание конформации типа вытянутой левой спирали постоянно.

5. Обнаружено, что после экзогенного добавления к фракциям нормальных гистонов ионов металлов (С*аг+ и Mgz+) до количеств, соответствующих опухолевой патологии, гистоны приобретают конформацию, свойственную опухолевым гистонам. Таким.

Таким образом, изменение содержания левоспиральных структур связано с вариациями распределения зарядов на гистонах при связывании двухвалентных катионов.

Считаю своим приятным долгом выразить благодарность академику АН Груз. ССР Э. Л. Андроникашвили за постановку проблемы и постоянный интерес к выполняемой работе.

Выражаю глубокую признательность научным руководителям доктору медицинских наук Л. К. Ткешелашвили и кандидату физико-математических наук Н. Г. Есиповой за всестороннюю помощь при выполнении диссертации.

Выражаю благодарность сотруднику лаборатории биохимических основ репродукции клеток Института цитологии АН СССР кандидату физико-математических наук Е. И. Рамм за участие в исследованиях методом кругового дихроизма и сотруднику отдела спектральных исследований биополимеров Института физики АН Груз. ССР А. Н. Рчеулишвили за помощь в проведении атомно-абсорбционного анализа.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Очерки физиологии митотического деления / А. С. Алов. — М.: Медицина, 1964. — 302 с.
  2. Н.С., Есипова Н. Г., Милионова М. И., Регуленкова В. И., Туманян В. Г., Шибнев В. А. Синтетические регулярные полипептиды и белки коллагенового класса. Биофизика, 1970, т.15, с.198−207.
  3. Э.Л., Ткешелашвили Л. К., Гинтури Э. Н. Связывание некоторых металлов различными рибонуклеиновыми кислотами в норме и при заболеваниях. В кн.: Применение акти-Еационного анализа в биологии и медицине. Тбилиси: Мецние-реба, 1977, с.24−32.
  4. Э.Л., Мосулишвили Л. М., Манджгаладзе Б. Г., Харабадзе Н. Е., Ефремова Е. Ю. Связывание следовых количеств некоторых элементов нуклеиновыми кислотами злокачественных опухолей. Докл. АН СССР, 1970, т.195, с.979−982.
  5. Э.Л., Ткешелашвили Л. К., Матевосян А. Е. К вопросу о внутриклеточном перераспределении цинка в опухолевой клетке под действием радиации. Докл. АН СССР, 1982, т.226, с.1499−1500.
  6. Э.Л. Современное состояние вопроса о мутагенезе и канцерогенезе. Тбилиси, 1984. — 12 с. (Препринт/ Институт физики АН ГССР).
  7. В.В., Бакаева Т. К., Доманский Н. Н. Структура хромосомных белков в хромосомных субъединицах при помощи бифункциональных реагентов. Мол. биология, 1981, т.15, с. 824−834.
  8. Т.К., Жузе А. Л., Бакаев В. В. Гистон-гистоновые взаимодействия в хроматине с участием гистона HI. Докл. АН СССР, 1978, т.240, с.737−741.
  9. А.И., Гинтури Э. Н., Мосулишвили Л. М., Хара-бадзе Н.Е. Исследование следовых количеств атомов некоторых тяжелых металлов в ДНК и РНК методом активационного анализа. Биофизика, 1968, т.13, с.950−956.
  10. А.И. О распределении микроэлементов в органах, тканях и нуклеиновых кислотах крыс в норме и при экспериментальных перевиваемых опухолях. Диссерт. канд. биол. наук. Тбилиси, 1975, 123 с.
  11. К., Самнер Э. Компоненты хромосом: белки. Взаимодействие молекул в структуре хромосом. В кн.: Хромосома эукариотической клетки, М.: Мир, 1981, с. 131−204.
  12. Гистоны и другие ядерные белки. /Бути Г. М.: Мир, 1967 -286 с.
  13. Морфология поверхностей асцитных опухолевых клеток./Гви-чия А. Ш. Тбилиси: Мецниереба, 1983 120 с.
  14. Г. П., Бакаев В. В. Три уровня структурной организации эукариот. Мол. биология, 1978, т.12, с.1205−1230.
  15. .О., Иткис А. В., Николаев Л. В., Северин Е. С. Локализация гистона HI в хроматине. Докл. АН СССР, 1978, т.240, с.741−744.
  16. Физиологические механизмы водо-солевого равновесия. /Ги-нецинский A.I. Ленинград: Наука, 1963″ с. 427.
  17. В.И., Веселая И. В. Содержание меди, цинка и кадмия в органах кроликов, пораженных злокачественными опухолями. Вопр. мед. химии, I960, т.6, с.23−28.
  18. А.Д., Белая А. Н. О роли ионов двухвалентных металлов в формировании структуры политенных хромосом. Цитология, 1973, т.15, с.383−390.
  19. С.Л. Природные макромолекулы в комплексообразова-нии. В кн.: Ионы металлов в биологических системах, М.: Мир, 1982, с.147−163.
  20. Н.Н., Бакаева Т. Р., Бакаев В. В. 0 влиянии гистона HI на организацию ДНК и белков в нуклеосомной сердцевине.-Докл. АН СССР, 1980, т.253, с.1256−1259.
  21. Е.В. Гистоны и регуляция генов. В кн.: Клеточное ядро. Морфология, физиология, биохимия. М.: Наука, 1972, с.61−74.
  22. Н.Г., Рамм Е. И., Лобачев В. М., Воробьев В. И. Об особенности конформационного состояния гистонов. Биофизика, 1976, т.21, с.582−584.
  23. Н.В. Роль негистоновых белков хроматина в регуляции генетической активности. Усп. совр. биологии, 1976, т.87, с.3−15.
  24. К.А., Маленков А. Г. Роль ионного гомеостаза клетки в явлении роста и развития. Усп. совр. биологии, 1976, т.81, с.445−463.
  25. Н.Е. 0 бинарной корреляции зависимости между некоторыми элементами в субклеточных компонентах. В кн.: Применение активационного анализа в биологии и медицине. Тбилиси: Мецниереба, 1977, с.41−48.
  26. Кущ А.А., Колеников В. А., Зеленин А. В. Изменение свойствхроматина клеток печени в ранние сроки после частичной ге-патэктомии. Мол. биология, 1975, т.9, с.138−144.
  27. Лю Б.Н., Ефимов М. Л. О некоторых биологических аспектах размножения и дифференцирования клеток. Усп. совр. биологии, 1978, т.85, с.390−393.
  28. А.А., Есипова Н. Г., Танков Ю. А., Гримковский Б. А., Лобачев В. М., Сухомудренко А. П. Конформационные особенности -липотропного гормона и его фрагментов. Мол. биология, 1976, т.10, с.704−712.
  29. Ионный гомеостаз и автономное поведение опухоли./ Маленков А. Г. М.: Наука, 1976, 170 с. (с.8).
  30. А.Д., Белявский А. В., Бавыкин С. Г., Шик В.В. Первичная организация нуклеосомы. Порядок распределения гистонов на ДНК. Докл. АН СССР, 1978, т.242, с.715−718.
  31. А.Д., Рич А. Возможная роль асимметрической нейтрализации ДНК гистонами в сворачивании нуклеосомной ДНК. Докл. АН СССР, 1978, т.243, C. I58I-I584.
  32. А.И., Тишенко В. Г., Шарыгин Г. А. Модификация структурных гистонов как один из путей активации транс-крибции. Труды Ленинградского общества естествоиспытателей, 1978, т.83, с.57−86.
  33. И.А. Статистическая обработка результатов экспериментальных исследований. Пат. физ. и экспер. терапия, I960, т.4, с.4−76.
  34. Л.Р. Микроэлементы и их роль в жизнедеятельности организма. В кн.: Биологическая роль микроэлементов в организме животных и человека. М.: Наука, 1977, с.7−29.
  35. Т.И., Ермохина Т. М., Кратеминников И. А. Лизинбогатые ГИСТОНЫ МИДИИ Czenom^i'rC"s foaptus . ~ Биохимия, 1982, т.47, с.1532−1533.
  36. В.Д. Конкурентное связывание гистонов с ДНК и проблема самосборки хроматина. Биохимия, 1980, т.45, с.1539−1547.
  37. В.Д., Громов Г. С., Соколов Н. А., Снетковский Д. М. 0 природе взаимодействия ДНК-белков в хроматине. Анализ последовательности связывания гистоновых фракций с ДНК и полифосфатом. Докл. АН СССР, 1977, т.234, с.479−482.
  38. Структура и функция гистонов. / Паносян Г. А. Ереван, изд-во Ереванского ун-та, 1978 — 470 с.
  39. А.Г., Евдокимов В. А. Сравнение электрофоретиче-ских свойств гистонов из эритроцитов форели, кур и тимуса теленка при разных концентрациях гистонов. Биохимия, 1979, т.44, с.1020−1025.
  40. В.А., Светликова С. Б., Воробьев В. И., Миквиц К. Ц. Дискретные классы линкерной ДНК в хроматине. Мол. биология, 1980, т.14, C. III0-III6.
  41. В.А., Кнорре В. Л., Салганик Р. И. Действие гистонов на транскрипцию полирибо и полидезоксирибо нуклеоти-дов. В кн.: Клеточное ядро. Морфология, физиология, биохимия. М.: Наука, 1972, с.124−126.
  42. А.И. Физические методы в молекулярной биологии, круговой дихроизм комплексов ДНК. В кн.: Итоги науки и техники. Мол. биология, Ленинград: Наука, 1976, т.8, с.180−241.
  43. Е.И., Есипова Н. Г., Воробьев В. И. Анализ спектров КД гистонов и протеина. Особенности вторичной структуры. Ш Материалы Ш всесоюзной конференции по спектроскопии биополимеров. Харьков, 1977, с. 100 102.
  44. Е.И., Иванов Т. С., Воробьев В. И., Есипова Н. Г., Григо-лава М.В., Грищенко B.C., Буриченко В. К. Сравнительное исследование синтетических пептидных фрагментов гистона Н2 В. Биофизика, 1983, т.28, с.35−39.
  45. Рак и дисфункция клетки. /Салямон Л. С. Ленинград: Наука, 1974.
  46. Р., Стейн Дж., Клейсмит Л. Хромосомные белки и регуляция активности генов. В кн.: Молекулы и клетки. М.: Мир, 1977, в.6, с.45−65.
  47. О.Ю., Батова И. Н., Федосеева Т. Е., Кадыров В. А., Зеленин А. В. Свойства активного хроматина из печени крыс в ранние сроки частичной гепатэктомии. Мол. биология, 1980, т.14, с.843−857.
  48. Л.К., Меписашвили И. С., Мосулишвили Л. М., Ку-чава Н.Е., Новикова Ж. Н. Нейтроноактивационный анализ тяжелых металлов в субклеточных компонентах. В кн.: Радиационные исследования, Тбилиси: Мецниереба, 1975, т. П, с. 3350.
  49. Л.К., Сичинава Н. В. Распределение некоторых биогенных элементов в гистоне HI и его фрагментах. Докл. АН СССР, 1980, т.250, с.481−483.
  50. Д. Металлы, лиганды и рак. В кн.: Металлы жизни. М.: Мир, 1975, с.191−220.
  51. Ю.Б., Егорова Т. А., Севастьянова Р. А. Практикум по общей биохимии. М.: Просвещение, 1975, с.70−76.
  52. Дж. Корреляция между местами ультраструктурного связывания ядерных лиганд и их влияние на синтез РНК в лейкоцитах человека. В кн.: Клеточное ядро. Морфология, физиология, биохимия. М.: Наука, 1972, с.159−168.
  53. Е.Г. Организация различных структурных форм хромосом. Биохимия, 1981, т.46, с.387−400.
  54. С.Н., Сиволоб А. В., Бердышев Г. Д. Теоретическое предсказание укладки пептидных цепей гистонов Н2А, Н2 В, НЗ и Н4 в составе октамера. Биофизика, 1981, т.26, с.411−414.
  55. Методы изучения бластомогенности химических веществ./Шабад Л.М. М.: Медицина, 1970 — 230 с.
  56. Г. Л. Комплексы полинуклеотидов и нуклеиновых кислот. В кн.: Неорганическая биохимия, М.: Мир, т. П, с. 683−718.
  57. Andronikashvili E.L., Mosulishvili L.M. Human leukemia and trace element. In: Metal ions in biological systems. Marcel Dekker. J.N.C., New York and Basel, 1980, v. 10, p. 167−208.
  58. Andronikashvili E.L., Esipova U.G. Role of metals in the initiation and the development of malignant transformation. Tbilisi, 1982. — p. 11 (preprint/lnstit. of Physics Acad, of Sci. of the Georgian SSR).
  59. Andronikashvili E.L., Mosulishvili L.M., Belokobilsky A.I., Kharabadze U.E., Shonia N.I., Desai L.S., Foley G.I. Determination of trace elements in nucleic acids and histones by neutron-activation analyses. Biochem. J., 1976, v. 157, p. 529−533.
  60. Akerman R.E.O. Ca2+ transport and. cell activation. Rev. Article Medical Biology., 1982, v. 6o, p. 168−182.
  61. Allan Y., Hartman P.G., Grane-Robinson C., and Aviles F.X. The structure of histone H1 and its location in chromatin. Nature., 1980, v. 288, p. 675−678.
  62. Alvarez M.R. Early nuclear cytochemical changes in regenerating mammalian liver. Exper. cell Res., 1974, v. 83, p. 225−230.
  63. Armuth V., Berenblum J. Promotion of mammary carcinogenesis and leukemogenic action by phorbol in virgin female wistar rats. Cancer Res., 1974, 34, p. 2704−2709.
  64. Balhorn R., Jackson V., Granner D., Chalklay R. Phosphorylation of the lysine-rich histones throughout the cell cycle. Biochemistry, 1975, v. 12, p. 5146−5150.
  65. Bounton A.L., Whitfield J.P., Isaacs R.J., Tremblay R.G. Different intracellular calcium requirements for proliferation of nonneoplastic: preneoplastic and neoplastic mouse cells. Cane. Res., 1977, 27, p. 2657−2661.
  66. Bohm J., Keil G., and Knippers R. Studies on protein phosphorylations in isolated chromatin. Biochemistry, 1977, 78, p. 251−266.
  67. Bradbury E, M. Histone conformations, histone modifications and chromatin structure.-Differentiation, 1979, v. 13, p. 37−39.
  68. Bradbury Б.М., Inglis R.J., Matthews H.R., Serner N. Phosphorylation of very lysine-rich histones in physarym polycephalum. Correlation with chromosome condensation. -Eur. J. Biochem., 1973, v. 33, p. 191−199.
  69. Bradbury E.M., Cary P.D., Chapman G.E., Granne-Robinson C., Danby S.E., Rattle H.E.W. Studies on the role and mode of operation of the very lyfline-rich histone Hl (f1). The conformation of histone H1. Eur. J. Biochem., 1975, v. 52, p. 605−610.
  70. Bradbury E.M., Cary P.D., Granne-Robinson C., Rattle H.W.E. Conformations and interactions of histones and their role in chromosome structure. Ann. Natl. Jour. Acad. Sci., v. 1973, 222, p. 226−270.
  71. Bradbury E.M., Rattle H.W.E. Simple computer-aided approach for the analyses of the nuclear magnetic resonance spectra of histones. Fractions F1, F2a1, F2B cleaved halves of F2B and F2B DNA. Eur. J. Biochem., 1972, v. 27, p. 270−281.
  72. Bryan S.E., Guy A.L., Hardy K.J. Metal constituents of chromatin. Interaction of mercury in vivo. Biochemistry, 1974, v. 13, p. 313−319.
  73. Bugrave F.L. Mitochondria and the control of intracellular calcium. Biol. Rev., 1978, v. 53, p. 43−73.
  74. Burzio L.O., Riquelme P.Т., Roide S.S. ADP ribosilation of rat liver nucleosomal core histone. J. Biol. Chem., 1979, v. 254, p. 3029−3037.
  75. Burch J.B.E., Martinson H.G. The roles of H1 histone core and DNA length in the unfolding of nucleosomes at low ionic strength. Nucl. Acid. Rev., 1980, v. 8, р.49б9−4987.
  76. Chang L.M.S., Bollum P.G. Deoxynucleotide-polymerazing enzymes of calf thymus glands IV. Inhibition of terminal deoxynucleotidyl transferase by metal ligand. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., 1970, v. 65, p. Ю41-Ю48.
  77. Chipev C.C. Model for oi-helix packing in the histone core of the nucleosome. Stud. Biophys., 1982, v. 87, p.131−132,
  78. D’Anna J.A., Isenberg J. Conformational changes of histone LAK (f2a1). Biochemistry, 1974, v. 13, p. 2093−2098.
  79. D’Anna J.R., Isenberg J. Conformational changes of histo-nes ARE (F3, III). Biochemistry, 1977, v. 13, p.4987−4991.
  80. DeLange R.J., Hooper J, A., and Smith E.L. Histone III sequence studies on the cyanogen bromides. Complete amino acid sequence of calf thynus histone III. J. Biol. Chem., 1974, v. 248, p. 3261−3274.
  81. Desai L.S., Foley G.E. Human leukemic cells. Inhibitory effects of isologous and homologous histones. Exp. Cell Research, 1971, vj66, p. 1−4.
  82. Desai L.S., DeBault L.E., Morrissey G., and Foley G.E. Human leukemic cells: cytochemical studies on nuclear proteins. Cromosoma, 1972, v.38, p. 329−340.
  83. Durham A.C.H., and Walton J.M. Calcium ions and the control of proliferation in normal and cancer cells, Bioscience Reports, 1982, v.2, p. 15−30.
  84. Eichhorn G.L., Barger Ы.А., Butro W., Clark R., Heim J., Pitha J., Richardson C., Refkind J.M., Shin Y., Tarien E. Some effects of metal ions on structure and function of nucleic acids. Symp. on metal ions and nucleic acids, 1974, p. 43−66.
  85. Elgin S.C.R., Weintraub H. Chromosomal proteins and chromatin structure. Ann. Rev. Biochem., 1975, v. 44, p. 725−774.
  86. Falchuk K.H., Fawcett D., Vallee B.L. Role of zinc in cell division of E.Gracilis.-J. Cell. Sci., 1975, v. 17, p.57−58.
  87. Fasman G.D., Chou P.Y., Adler A.J. Prediction of the conformation of the histones. Biophys. J., 1976, v. 16, p. 1201−1236.
  88. Felsenfeld G. Chromatin. Nature, 1978, v. 271, p.115−122.
  89. Pinch I. J, Klug A, Solenoidal model for superstructure in chromatin. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., 1976, v. 73, p. 1897−1901.
  90. Fujii T. Presence of zinc in nucleoli and its possible role in mitosis. Nature, Lond., 1954, v. 174, p. 11 081 109.
  91. Fujioka M.G., Lieberman J. A Zn requirement for synthesis of deoxyribonucleic acid by rat liver. J. Biol. Chem., 1964, v. 239, p. 1164−1167.
  92. Garel A., Kovacs A.M., Champagne M., and Daune M. Comparison between histones FV and F2a2 of chicken erythrocytes, II Interaction with homologous ША. Biochim. Biophys. Acta, 1975, v. 395, p. 16−22.
  93. Glever-Cliaborne V.C., Gorovsky M.A. Amino-acid sequence of tetrahymena histone H4 differs from higher eukariotes. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., 1979, v. 76, p. 385−389.
  94. Georgieva E.J., Pashev J.G., Tsanev R.G. Distribution of acetylated forms of nucleosomal histones in fractionated chromatin. -Arch. Biochem. biophys., 1982, v. 16, p. 8892.
  95. Ghee M., Felsenfeld G. Nucleosomes. Ann. Rev. Biochem., 1980, v. 49, p. 1151−1156.
  96. Greenfield N., Fasman G.D. Computed circular dichroism spectra for the evaluation of protein conformation. -Biochemistry, 1969, v. 8, p. 4Ю8−4115.
  97. Gorka C., Lawrence J.J. The distribution of histone H1 substructures in chromatin eubunit. Natl. Acad. Res., 1−79, v. 7, p. 347−359.
  98. Gupta R.K., Benovic J.L., and Z.B. Rose. The determination of the free magnesium level in the human red blood cell31p NMR. J. Biol. Chem., 1978, v. 253, p. 6172−6176.
  99. Gurley L.R., D’Anna J.A., Barham S.S., Deaven L.L., and Tobey R.A. Histone phosphorylation and chromatin structure during mitosis in Chinese hamster cells. Eur. J. Bio-chem., 1978, v. 84, p. 1−15.
  100. Gurley L.R., Walters R.A., and Tobey R. A, Cell cycle-specific changes in histone phosphorilation associated with cell proliferation and chromosome condensation. J. Cell Biol., 1974, v. 60, p. 356−364.
  101. Gurley L.R., Walters R.A., and Tobey R.A. Sequential phosphorylation of histone subfractions in the Chinese hamster cell cycle. J. Biol. Chem., 1975, v. 250, p. 3936−3944.
  102. Halsted J.A., Ronaghy H.A., Abadi P., Haghshenass M., Amirhakemi G.H., Bakakat R.M., Reinhold J.G. Zinc deficiency in man the shiras experiment. Am. J. Med., 1972, v. 53, p. 277−284.
  103. Hamkalo B.A., Rattner J.B., and Lika L. Higher order organization of chromosomes. Proc. 37-th ann. meet, elect, micr. soc. Amer., 1979, 58−61.
  104. Hartman P.G., Chapman G.E.,. Moss J., Bradbury E.M. Studies on the role and mode of operation of the very lysine-rich histone H1 in Eukaryote chromatin. Eur. J. Biochem., 1977, v. 77, p. 45−51.
  105. Harrington R.E. Optical model studies of salt-induced conformational transitions in the nucleosome. Biochemistry, 1982, v. 21, p. 1177−1186.
  106. Higgens G.M., Inge D.J. Regeneration of liver in hepa-tectomized white rats. Annal. Res., 1939, v. 73, p. 95.
  107. Hohmann P., Tobey R.A., Gurley L.R. Cell-cycle-dependent phosphorylation of serine and treonine in chines hamstercell f1 histones. Biochem. Biophys. Res. Comraun., 1975, v. 63, p. 126−133.
  108. Hohmann P., Tobey R.A., Gurley L.R. Phosphorylation of distinct regions f1 histone relationship to the cell cycle. J. Biol. Chern., 1976, v. 251, p. 3685−3692.
  109. Hohmann P. The H1 class of histone and diversity in chromosomal structure. Subcellular Biochemistry, 1978, v. 5, p. 87−127.
  110. Huff J.W., Sastry K.S., Gorton M.P., Wacker W.E.C. The action of metal ions on tabacco mozaic virus ribonucleic acid. Biochemistry, 1964, 3, 501−506.
  111. Jezmanowski A., Staron K., Tyniec-Kroenke В., and Toczco K. Chromatin condensation. Possible dehydrating and stabilizing factors. Biochem. Biophys. Acta, 1979, v. 565, p. 356−364.
  112. Jezmanowski A., and Staron K. Mg2+ as a trigger of condensation decondensation transition of chromatin during mitosis. J. Theor. Biol., 1980, 82, 41−46.
  113. Johnstem N., Krimm S. An infrared study of unordered poly-L-proline in CaCl2 solutions. Biopolymers, 1971, v. 10, p. 2597−2605.
  114. Johns E.W. Studies in histone. Preparative methods for histone fractions from calf thymus. Biochem. J., 1964, v. 95, p. 55−59.
  115. Johns E.W. The preparation and characterization of histones, In: Histones and nucleohistones., London and New York. Plenum press, 1971, 1−45.
  116. Jungner G. The Mg content of various nucleic acid compounds. Science, 1951, v. 113, p. 378−379.
  117. Kinkage J.M., Cole R.D. A structural comparison of different lysine-rich histones of calf thymus. J. Biol. Chem. 1966, v. 241, p. 5798−5805.
  118. Kirby K.S. A new method for the isolation of deoxyribonucleic acids. Evidence on the nature of bonds between deoxyribonucleic acids and protein. Biochem. J., 1957, v. 66, p. 495−504.
  119. Kornberg R.D., and Thomas J.0.Chromatin structure: oligomers of the histones. Science, 1970, v. 184, p. 865−868.
  120. Kornberg R.D. Structure of chromatin. Ann. Rev. Biochem., 1977, v. 46, p. 931−954.
  121. Laemmli U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage Ш4. Nature, 1970, v. 227, p. 680−685.
  122. Lammel R., and Maier G. A spin labeling study of effectsof inorganic ions and pH on the conformation of spectrin. -Biochem. Biophys. Acta, 1980, v. 622, p. 245−258.
  123. Leake R.E., Trench M.E., Barry J.M. Effect of cations on the condensation of hen erythrocyte nuclei and its relation to gene activation. Exp. Cell Res., 1972, v. 71, p. 17−26.
  124. Leffak J.M., and JrJei Le H. Sequence sensitivity of histone binding. Biochem. Biophys. Acta, 1980, v. 622, p. 245−258.
  125. Lia 0., Louse W., Cole R.D. Amino acid sequence residue 1−104 CTL-1 of HI histone. J. Biol. Chera., 1981, v.256, p. 3024−3029.
  126. Lieberman J., and Ove P. Deoxyribonucleic acid synthesis and its inhibition in mammalian cells cultured from the animal. J. Bil. Chem., 1962, 237, 1634−1642.
  127. Lim V.L. Structural principles of globular organisation of protein chain. A stereochemical theory of globular protein secondary structure. J. Mol. Biol., 1974, v. 88, p. 857−862.
  128. Loring H.S., Fujimoto J., Eng L.E. Ultracentrifugal fractionation and iron distribution in infectious nucleates from tobacco mosaic virus. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., 1959, v. 45, p. 287−293.
  129. Mac Manuc J.P., Braceland B.M., Dixon R.H., Whitfield J.F., Morris H.P. An increase in calmodulin during growth of normal and cancerous liver in vivo. FEBS Lett., 1981, v. 139, p. 99-Ю2.
  130. Maini M.M., Stich H.F. Chromosomes of tumor cells III. Unresponsiveness of precancerous hepatic tissues and hepatomas to a mitotic stimulus. J. Natl. Cancer Inst., 1962, v. 28, p. 753−762.
  131. Marks D.B., Paik W.K., and Borun T.W. The relationship of histone phosphorylation to DNA replication and mitosis during the HeLa S-3 cell cycle. J. Biol. Chem., 1973, v. 248, p. 5660−5667.
  132. Marks F., Furstenberger Gr., Kownatzki E. Prostaglandin E-mediated mitogenic stimulation of mouse epidermis in vivo by divalent cation ionophore A 23 187, by tumour pro-motor 12−0-tetradecanoylphobol-13-acetate. Cancer Res., 1981, v. 41, p. 696−702.
  133. Martinage A., Mangeat P., Sautiere P., March! s-Mouren G., Biserte G. Aminoacid sequence of rat thymus histone H2B and identification of in vitro phosphorylation sites. -Biochemistry, 1979, v. 61, p. 61−69.
  134. Matcelfe J.C., Pozzan Т., Smith G.A., Hesketh T.R. A calcium hypothesis for the control of cell growth. Biochem. Soc. Symp., 1980, v. 45, p. 1−26.
  135. Matthews H.R. and Bradbury E.M. The role of H1 histone phosphorylation in the cell cycle. Turbidity studies of H1 DHA interaction. Exper. Cell Res., 1978, v. 111, p. 343−351.
  136. Maxfild P.R., Scheraga H.A. The effect of neighbouring charges on the helix forming ability of charged amino-acids in proteins. Macromolecules, 1975, 8, 491−498.
  137. Michalski-Serivce C., Aubert J., Coupper M., Biserte G., Loucheux-Lefebyre M. Differential study of the histones H2A-H2B-H3-H4 octamer. Biochimie, 1982, v. 64, p.347−355.
  138. McChee J.D., Nickol J.M., Felsenfeld G., Rau D.C. Higher order structure of chromatin: orientation of nucleosomes within the 30nm chromatin solenoid is independent of spesies and spacer length. Cell, 1983, v. 33, p. 831−841.
  139. Morre M., Jackson V, Sealy L., and Chalkley R. Comparative studies on highly metabolically active histone acetylation. Biochem. Biophys. Acta, 1979, v. 561, p. 248−260.
  140. Noll M. and Kornberg R.D. Action of micrococcal nuclease on chromatin and location of histone H1. J. Mol. Biol., 1977, v. 109, p. 393−404.
  141. Nelson D.A. Histone acetylation in baker’s yeast, J. Biol. Chem., 1982, v. 257, p. 1565−1568.
  142. Olins A.L., Olins P.P. Spherical chromatin units (- Bodies). Science, 1974, v. 183, p. 330−332.
  143. Oliver D., Sommer R.R., Pangim S., Spiker S., and Chalk-ley R. A modified procedure for fractionating histones. -Biochemistry, 1969, v.8,jx1312−1318.
  144. Palau J, Puigdomenech P. The structural code for proteins zonal distribution of amino acid residues and stabilization of helices by hydrophobic triplets. J. Mol. Biol., 1974, v.88^p. 457−463.
  145. Panyim S. and Chalkley R. High resolution acrylamide gel electroforesis of histones.-Archives of Biochem. and Biophys., 1969, v.130, p. 337−346.
  146. Paponov V.D., Bogdanov V.V., Gromov P. S., Spitkovsky D.M. Structural modifications of chromatin in conditions of histone competition of DNA. Stud. Biophys., 1982, v. 87, p. 141−142.
  147. Pardon J.P., Worcester D.L., Wooley J.C., Cotter R.I., Lillev D.M.J., and Richards B.M. The structure of the chromatin core particle in solution. Nucl. Acids. Res., 1977, v. 4, p. 3199−3213.
  148. Parry M., Nelson D., Moore M., Chalkley R. Histone deace-tylation in nuclei isolated from hepatoma tissue culture cells. Biochem. Biophys. Acta, 1979, v. 561, p. 517−525.
  149. Petter В., Candido M., and Dixon G.H. Amino-terminal sequences and sites of in vivo acetylation of trout-testis histones III and Ilbg. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., 1972, v.69,p.2015−2019.
  150. Prasad A.S., Oberleas D., Miller E.R., Luecxe R.W. Biochemical effects of zinc deficiency: changes in activities of zinc-dependent enzymes and ribonucleic acid and deoxyribonucleic acid content of tissues. J. Lab. Clin. Med., 1971, v. 77, p. 144−152.
  151. Prentice D.A., Loechel S.C., Kitos P.A. Histone H2A phosphorylation in. animal cells, functional considerations. -Biochemistry, 1982, v. 21, p. 2412−2420.
  152. Pogo A.O., Allfrey V.G., Mirsky A.E. Evidence for increased ША template activity in regenerating liver nuclei. -Proc. Natl. Acad. Sci., 1966, v. 56, p. 550−557.
  153. Pooley A.S., Pardon J.P., Richards B.M. Studies by electron microscopy and x-ray diffraction of isolated nucleohis-tone and its relationship to chromatin structure. J. Cell Biol., 1973, v. 59, No. 2, part 2, p. 268a.
  154. Poris W.J., Wys W.D., Flyum A., Mausour E.G., Strain W.H. Trace element metabolism in man and animals-3.Zinc requirement for tumor growth. Proc. 3-d Int. Symp. Treising, 1978.
  155. Raczek P.R., Weissman D., Huvos P.E., Fasman G.D. Sodium butyrate induced structural changes in HeLa cell chromatin. Biochemistry, 1982, v. 21, p. 993−1002.
  156. Rasmusson H., Goodman D.B. Relationship between calcium and cyclic nucleotides in cell activation, Phys. Rev., 1977, v. 57, p. 421−509.
  157. Ris H. and Kubei D.F. Chromosome structure, Ann, Rev. Genetics, 1970, v. 4, p. 263−294.
  158. Sand P., Chalkley R. The heterogenisity of histones S.C.I. Quantitative analysis of calf histones in very long poly-acrylamide gels. Biochemistry, 1969, v. 8, p. 814−818.
  159. Sandstead H.H., Rinaldi R.A. Impairment of deoxyribonucleic acid synthesis by dietary zinc deficiency in the rat. -J. cell. Physiol., 1969, v. 73, p. 81−83.
  160. Schlessinger P.В., Dattagupta П., and Crothers D.M. Unfolding of 175-base pair nucleosomes. Biochemistry, 1982, v. 21, p. 664−669.
  161. Sibbet G.J., Carpenter B.G. Selective depletion and recon-stitution of nucleosome core particles. Biochim. et Bio-phys. Acta, 1983, v. 740, p. 331−338.
  162. Sidney M.M., Cohen P.P. Differential phosphorylation of histone H1 subfractions. Biochem.-Biophys. Res. Comm., 1979, v. 89, p. 162−168.
  163. Sisoeff J., Grisvard J., and Guille E. Studies on model ions-DNA interactions: specific behavior of reiterative DNA sequences. Prog. Biophys. Biol., 1976, v. 31, p. 165−199.
  164. Slater J.P., Mildvan A.S., Loeb L.A. Zinc in DNA polymerase. Biochem. Biophys. Res. Commun., 1971, v. 44, p. 37−46.
  165. Spark R.L., Nacy J., Smith R., Cameron L. Differences in the intracellular concentration of elements in normal and cancerous liver. Cancer. Res., 1978, v. 38, p. 19 551 959. '
  166. Sperling B. and Wachtel E.J. The histones. Advances in protein chemistry, 1981, v. 34, p. 1−52.
  167. Stevely W.S., Stoken I.A. Histone phosphorylation and cell division. Biochem. J., 1968, v. 109, p. 24−32.
  168. Sollner-Welb В. and Felsenfeld G. A comparison of the digestion of nuclei and chromatin by staphylococcal nuclease. Biochemistry, 1975, v. 14, p. 2915−2920,
  169. Swenerton H., Shrader R., and Hurley L.S. Zinc-deficient embryos: reduced thymidine incorportion.-Science, 1969, v. 166, P.1014−1015.
  170. Szopa Y., Yacob G., Artmann H. Influence of histone phosphorylation upon histone-histone interactions studied in vitro. Biochemistry, 1980, v. 19, p. 987−990.
  171. Tan K.B., Huebner K, Groce C.M. Chromosomal proteins of mouse teratocarcinoma cells. J. cell. Physiol., 1982, v. 2, p. 251−259.
  172. Thoma P. and Koller Th. Influence of histone H1 on chro-matine structure. Cell, 1977, v.12,p.101−107.
  173. Thyrum P.T. and Lirgenson B. Interactions between tumour promotin agents and histones studied by circular dichroism. Cancer Biochem. Biophys., 1980, ч5,р7−13.
  174. Tiffany M.L., Krimm S, Circular dichroism of the «random» polypeptide chain. Biopolymers, 1969, v. 8, p. 347−359.
  175. Tupper R., Watts R.W.E., Wornall A. The incorporation of 65 Zn in mammary tumours and some other tissues of mice after injection of the isotope. Biochem. J., 1955, v. 59, p. 264−268.
  176. Turchan A.C.H. The roles of small ions especially calcium in vitrus dissembly takeover and transformation. -Biomedicine, 1978, v. 28, p. 307−313.
  177. Van Holt C., Strickland W.N., Brandt W.F., Strickland M.S. More histone structures. FEBS betters, 1979^.100,^201−218,
  178. Van-Holde K.E., Isenberg J. Histone interactions and chromatin structure. Acc. Chem. Res., 1975, v. 8, p. 327−335.
  179. Vallee B.L. Zinc biochemistry in normal and neoplastic growth processes. Experientia, 1977, v. 33, p. 600−60I.
  180. Vallee B.L., Falchuk K.H. Zinc and gene expression. -Phil. Trans. R. Soc. Lond., 1981, v. В 294, p. 185−197.
  181. Varricchio F. H1 histones of various human organs and tumors. Exp. Molecul. Path., 1979, v. 31, p. 361−366.
  182. Vavra K.J., Colavito-Shepaski M., Gorovsky M.A. Histone acetylation and the deoxyribonuclease I sensitivity of the tetrahymena ribosomal gene. Biochemistry, 1982, v. 21, p. 1772−1781.
  183. Veloso D., Guynn R.W., Oskarsson M., and Veech K.L. Rela2+tive constancy of free Mg concentrations. J. Biol. Chem., 1973, v. 248, p. 4811−4819.
  184. Vorob’ev V.J. Organization of nucleosomes in chromatin" fiber. Stud. Bioph., 1982, v. 87, p. 121−122.
  185. Wacker W.E.C. Nucleic acid and metals. Ill changes in nucleic acid, protein and metal content as consequence of zinc deficiency in Euglena gracilis. Biochemistry, 1962, v. 1, p. 859−865.
  186. Weismann R. The biological role of zinc in normal and pathological conditions: a survey. Danish Med. Bull., 1976, v. 23, p. 146−152.
  187. Waker W.E.C., Vallee B.L. Nucleic acids and metals. I chromium, manganese, nickel, iron and other metals in ribonucleic acid from diverse biological sources. J. Biol. Chem., 1959, v. 234, p. 3257−3262.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!