Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Влияние поверхностно-активных веществ и полисахаридов на ферментативную активность растительной фосфолипазы D

Диссертация: Влияние поверхностно-активных веществ и полисахаридов на ферментативную активность растительной фосфолипазы D
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Впервые установлено, что полисахариды оказывают заметный эффект на функционирование фосфолипазы D. Показано, что в отличие от низкомолекулярных ПАВ анионный полисахарид оказывал ингибирующий эффект, тогда как катионные полисахариды и ПАВ взаимодействовали с фосфолипазой D различным образом. Обнаружено, что воздействие гидрофобно модифицированных полисахаридов на функционирование фермента… Читать ещё >

Влияние поверхностно-активных веществ и полисахаридов на ферментативную активность растительной фосфолипазы D (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • Список сокращений
  • Глава 1. Литературный обзор
    • 1. 1. Амфифилы и их классификация
      • 1. 1. 1. Характеристика синтетических поверхностно-активных 10 веществ
      • 1. 1. 2. Распространение, структура и функция фосфолипидов
      • 1. 1. 3. Агрегатное состояние фосфолипидов в водном растворе
      • 1. 1. 4. Воздействие поверхностно-активных веществ на 19 агрегатное состояние фосфатидилхолина в растворе
    • 1. 2. Типы фосфолипаз
      • 1. 2. 1. Распространение, локализация и функции фосфолипазы 27 D
      • 1. 2. 2. Методы выделения и очистки фосфолипазы D
      • 1. 2. 3. Молекулярные характеристики фосфолипазы D
      • 1. 2. 4. Гидролитическая активность фосфолипазы D
      • 1. 2. 5. Трансферазная активность
      • 1. 2. 6. Кинетика и механизм реакций
    • 1. 3. Взаимодействие поверхностно-активных веществ с 43 белками
    • 1. 4. Взаимодействие полисахаридов с белками
  • Глава 2. Материалы и методики эксперимента
    • 2. 1. 1. Материалы
    • 2. 1. 2. Выделение фосфолипазы D 54 2.2. Методы исследований
    • 2. 2. 1. Приготовление липидных везикул
    • 2. 2. 2. Определение гидролитической активности
    • 2. 2. 3. Определение холина рейнекатным методом
    • 2. 2. 4. Определение содержания белка в препаратах 56 фосфолипазы D
    • 2. 2. 5. Съемка УФ-спектров растворов
    • 2. 2. 6. Измерение мутности растворов
    • 2. 2. 7. Потенциометрические измерения растворов
    • 2. 2. 8. Реологические измерения растворов
  • Глава 3. Влияние поверхностно-активных веществ на ферментативную активность фосфолипазы D 3.1 Характеристики препаратов фосфолипазы D
    • 3. 2. Влияние поверхностно-активных веществ на активность 62 фосфолипазы D
    • 3. 3. Действие солей кальция на ферментативную активность 67 фосфолипазы D
    • 3. 4. Влияние соосаждения фосфолипазы D кальциевыми 70 солями анионных поверхностно-активных веществ на ее активность
    • 3. 5. Механизм воздействия анионных поверхностно- 74 активных веществ на фосфолипазу D
  • Глава 4. Влияние полисахаридов на ферментативную активность фосфолипазы D

Актуальность работы. Фосфолипаза D (фосфатидилхолин фосфатидогидролаза ЕС 3.1.4.4) относится к группе важных ферментов, которые в живых системах выполняют разнообразные функции от усвоения питательных веществ до синтеза биологически активных соединений. Фосфолипаза D проявляет прежде всего гидролитическую активность, в результате которой происходит расщепление сложноэфирной связи между остатком фосфатидной кислоты и спирта в молекулах фосфолипидов (ФЛ). При этом последний замещается на водород, но возможен перенос остатка фосфатидной кислоты на самые разные гидроксилсодержащие акцепторы, что представляет большой интерес для биотехнологии, так как трансфосфатидилирующая активность фосфолипазы Д как показано в работах Виджика и Аурича с соавт. (Wijk et al, 1992; Aurich et al, 1997; Aurich et al, 2002), может быть использована для синтеза разнообразных лекарственных препаратов.

К особенностям фосфолипаз и фосфолипазы Д в частности, относятся условия их функционирования. Поскольку субстрат сосредоточен в биологических мембранах или мембранных органеллах, они проявляют наибольшую активность на границе раздела фаз. Когда ФЛ находятся в растворе в виде мономеров, ферментативная активность оказывается на минимальном уровне, но резко возрастает после перевода ФЛ в агрегированное состояние (Wilton, Waite, 2002). Другим важным фактором, регулирующим активность фосфолипазы D в растворе, является наличие поверхностно-активных веществ (ПАВ).

Введение

анионных ПАВ в состав реакционной смеси практикуется с первых работ после обнаружения фермента (Dawson, Hemington, 1967; Quarles, Dawson, 1969), поскольку в их присутствии увеличивается как скорость, так и степень гидролиза ФЛ. Между тем, механизм воздействия ПАВ на фосфолипазу D до настоящего времени не установлен. Понимание особенностей функционирования фосфолипазы D в средах с агрегированным субстратом и роли ПАВ представляет значительный интерес как для фундаментальной, так и прикладной науки, поскольку касается ее эффективного использования в биотехнологии.

Цель и задачи исследования

Цель настоящей работы заключалась в выяснении механизма воздействия ПАВ на активность фосфолипазы D и роли агрегатного состояния субстрата в функционировании фермента.

Для достижения поставленной цели необходимо было решить следующие основные задачи:

1. Выяснить механизм воздействия различных ПАВ (анионных, катионных и с разными полярными группами) на активность фосфолипазы D из белокачанной капусты в присутствии фосфатидилхолина (ФХ) как субстрата реакции, изменение ее структуры и связывание ПАВ, используя различные физико-химические методы (светорассеяние, УФ-спектроскопию и потенциометрию с ионоселективным электродом на ПАВ).

2. Исследовать функциональную активность фосфолипазы D в водных растворах с ФХ, находящимся в виде мицелл и везикул, для выяснения зависимости функционирования фермента от агрегатного состояния субстрата.

3. Установить характер воздействия гидрофобно модифицированных полисахаридов, являющихся полимерным аналогом ПАВ, на активность и структуру фосфолипазы D с помощью различных физико-химические методов (светорассеяния, УФ-спектроскопии и динамической реологии) и провести их сопоставление с низкомолекулярными ПАВ.

Научная новизна работы. Впервые систематически исследовано влияние ПАВ на гидролитическую активность растительной фосфолипазы D, что позволило предложить механизм их регулирующего воздействия на функционирование фермента, в котором белковая макромолекула приобретает оптимальную структуру в результате ее конформационных перестроек под воздействием введенных веществ. Установлена схожесть в воздействии ПАВ и изменения рН среды на третичную структуру и активность фосфолипазы D.

Впервые установлено, что полисахариды оказывают заметный эффект на функционирование фосфолипазы D. Показано, что в отличие от низкомолекулярных ПАВ анионный полисахарид оказывал ингибирующий эффект, тогда как катионные полисахариды и ПАВ взаимодействовали с фосфолипазой D различным образом. Обнаружено, что воздействие гидрофобно модифицированных полисахаридов на функционирование фермента определяется местом нахождения углеводородных радикалов в макромолекуле, которые присоединяются либо к заряженным функциональным группам, либо к основной цепи, располагаясь независимо от этих групп. Рассмотрен возможный механизм влияния полисахаридов на третичную структуру и активность фосфолипазы D.

Практическая значимость работы. Предложенный в диссертации механизм воздействия ПАВ на фосфолипазу D позволяет подбирать оптимальные условия для функционирования фермента и прогнозировать его поведение в реакционных средах. Установление характера зависимости гидролитической активности фосфолипазы D от агрегатного состояния субстрата и рН среды может быть использовано для оптимизации ферментативных процессов в биотехнологии. Повышение активности фермента в присутствии катионных полисахаридов, включая гидрофобно модифицированные, позволяет предложить их в качестве альтернативы ПАВ, поскольку при использовании полимеров упрощается очистка продуктов реакции.

На защиту выносятся:

— влияние различных ПАВ на гидролитическую активность фосфолипазы Д.

— регулирование активности фосфолипазы D изменением агрегатного состояния субстрата и рН среды,.

— механизм воздействия ПАВ на активность фермента,.

— воздействие анионного, катионного и гидрофобно модифицированных полисахаридов на гидролитическую активность фосфолипазы D.

Апробация работы. Основные положения были представлены и доложены на региональной конференции молодых ученых «Актуальные проблемы морской биологии и экологии» (Владивосток, 1998) — 12th Conference of the European Colloid and Interface Society, Dubrovnik-Covtat, Croatia, 1998. Fist International symposium «Self-Assembly of Amphiphilic Systems», Dresden, 1998.

Публикации. По материалам диссертации опубликовано 2 статьи в научных журналах.

Структура и объем работы. Диссертация включает введение, обзор литературы, материалы и методы, результаты и обсуждения, заключение, выводы и список литературы, содержащий 152 ссылки. Работа изложена на 110 страницах, содержит 7 таблиц, 27 рисунков.

Выводы.

1. Проведено систематическое исследование активирующего воздействия анионных ПАВ на гидролитическую активность фосфолипазы D и установлено, что их воздействие коррелирует с размерами полярных групп молекулы ПАВ, их сорбцией на макромолекуле фермента, изменением его конформации и осаждением.

2. Предложен механизм воздействия ПАВ на активность фосфолипазы Д связанный с переходом к оптимальной третичной структуре в результате конформационных перестроек, вызванных усилением электростатических отталкивательных взаимодействий при сорбции заряженных молекул ПАВ на макромолекуле белка. Аналогичный механизм применим для объяснения зависимости функциональной активности фермента от рН реакционной среды.

3. Установлена зависимость гидролитической активности фосфолипазы D от агрегатного состояния субстрата. Показано, что скорость и выход продуктов ферментативной реакции возрастают при переводе многослойных везикул ФХ в однослойные, в том числе при введении ПАВ в систему.

4. Показано, что ПАВ оказывают воздействие на функционирование фермента через изменение агрегатного состояние субстрата, вызывая трансформацию везикул в смешанные мицеллы.

5. Найдено, что заряд, наличие и место присоединения углеводородных радикалов в макромолекуле полисахаридов оказывают заметное воздействие на гидролитическую активность фосфолипазы D.

6. Установлено, что в отличие от ПАВ анионные полисахариды проявляют ингибирующий эффект, тогда как катионные полисахариды и ПАВ взаимодействуют с фосфолипазой D различным образом.

7. На основании проведенных исследований, высказано предположение о механизме воздействия полисахаридов на функциональную активность фосфолипазы D и предложено использовать их катионные формы в качестве активаторов фермента взамен анионных ПАВ при проведении биотехнологических процессов.

Заключение

.

Систематическое исследование функционирования фосфолипазы D, выделенной из белокачанной капусты, в присутствии анионных, катионных и с разными полярными группами ПАВ позволило выявить основные особенности их воздействия на гидролитическую активность фермента. Впервые установлена зависимость активирующего эффекта анионных ПАВ от размера их полярной области. Повышение как скорости, так и степени гидролиза субстрата наблюдалось при переходе к веществам с менее объемными функциональными группами.

Изучение активности фосфолипазы D в средах, в которых субстрат (ФХ) находился в виде многослойных и однослойных везикул, мицелл, а также смеси из мицелл и везикул, показало, что она зависит от агрегатного состояния ФХ. В частности, перевод многослойных везикул в однослойные способствовал росту гидролитической активности фермента. Показано, что ПАВ наряду с воздействием на фосфолипазу D также вызывают трансформацию везикул в смешанные мицеллы, что сказывается на активности фермента. Изменение агрегатного состояния субстрата под действием ПАВ дает дополнительную возможность для воздействия на ферментативные процессы.

Исследование воздействия ПАВ на структуру фермента и их связывание белковой макромолекулой с использованием различных физико-химических методов, включая светорассеяние, УФ-спектроскопию и потенциометрию с ионоселективным электродом на ПАВ, позволило предложить механизм воздействия ПАВ на активность фосфолипазы D. Наблюдаемый рост ее функциональной активности объяснен переходом к оптимальной третичной структуре в результате конформационных перестроек, вызванных связыванием заряженных молекул ПАВ. Показано, что схожая картина имеет место при варьировании рН реакционной смеси. Предложенный механизм регулирования структуры фосфолипазы D с помощью введенных ПАВ и изменения рН раствора открывает возможности для подбора оптимальных условий функционирования фермента и прогнозирования его поведение в реакционных средах, что может быть использовано для оптимизации биотехнологических процессов.

Впервые изучен ферментативный гидролиз ФХ под действием фосфолипазы D в присутствии полисахаридов. В их числе находились также производные, содержащие углеводородные радикалы, что представляет собой полимерный аналог ПАВ. Было установлено, что полисахариды оказывают заметное воздействие на активность фосфолипазы D, вызывая как ее повышение, так и понижение. Эффект зависел от заряда макромолекулы, наличия и места присоединения углеводородного радикала. В частности, установлено, что в отличие от ПАВ анионные полисахариды проявляют ингибирующий эффект, тогда как катионные полисахариды и ПАВ могут взаимодействовать с фосфолипазой D различным образом. Это отличает полисахариды от низкомолекулярных ПАВ, в случае которых активирующий эффект наблюдался при добавлении отрицательно заряженных веществ.

Обнаружение воздействия полисахаридов на функционирование фосфолипазы D позволяет предложить их в качестве активирующих добавок при проведении ферментативного синтеза взаимен анионных ПАВ. При этом V они имеют одно важное достоинство перед последними, заключающееся в облегченной процедуре очистки низкомолекулярных продуктов ферментативной реакции от полимеров.

Показать весь текст

Список литературы

  1. А.А. Поверхностно-активные вещества // Л: Химия, 1981.304 с.
  2. А.А., Бочаров В. В., Гаевой Г. М. Поверхностно-активные вещества II Справочник. Л: Химия, 1979. 376 с.
  3. И.В., Клячко Н. Л., Левашов А. В., Мартинек К., Можаев В. В., Хмельницкий Ю. Л. Иммобилизованные ферменты И М: «Высшая школа» 1987. 157 с.
  4. А. Практическая химия белка// М.: Мир, 1989. 623 с.
  5. М. Физическая химия денатурации белков // М.: Мир, 1968. 364 с.
  6. В.Г., Берестовский Г. Н. Динамическая структура липидного бислоя IIМ.: Наука, 1981. 296 с.
  7. И.Г., Берестовский Г. Н. Липидный бислой биологических мембран IIМ.: Наука, 1982. 224 с.
  8. К. Работа с ионселективными электродами II Мир, Москва. 1980. 283 с.
  9. З.Н., Паничева Л. П., Задымова Н. М. Предмицеллярная ассоциация в водных растворах ионогенных и неионогенных ПАВ И Ж. Всес. хим. об-ва им. Д. И. Менделеева. 1989. Т. 34, № 2. С. 245 252.
  10. Л.П., Маркина З. Н. Предмицеллярная ассоциация в водных растворах додецилсулъфата натрия II Коллоидн. ж. 1981. Т. 43. № 4. С. 671−677.
  11. И.Синицын А. П., Райнина Е. И., Лозинский В. И., Спасов С. Д. Иммобилизованные клетки микроорганизмов // Изд. Московского университета. 1994. 288 с.
  12. Е.В., Чесноков А. В., Братская С. Ю., Василевский В. А., Щипунов Ю. А. Иммобилизация фосфолипазы D металлохелатнымметодом на стекле и углеродном волокне // Биотехнология. 1997. № 2. С. 24−31.
  13. Ю.А. Самоорганизующиеся структуры лецитина II Успехи химии. 1997. Т. 66, № 4. с. 328−352.
  14. Abousalham A., Nari J., Teissere М., Ferte N., Noat G., Verger R. Study of fatty asid specificity of sunflower phospholipase D using detergent/phospholipids micelles // Eur. J. Biochem. 1997. V. 248. P. 374−379.
  15. Abousalham A., Riviere M., Teissere M., Verger R. Improved purification and biochemical characterization of phospholipase D from cabbage//Biochim. Biophys. Acta. 1993. V. 1158. P. 1−7.
  16. Allgyer Т., Wells M. Phospholipase D from Savoy cabbage: purification and preliminary kinetic characterization //Biochemistry. 1979. V. 18 № 24. P. 5348−5353.
  17. Almgren M. Mixed micelles and other structures in the solubilization of bilayer lipid membranes by surfactants //Biochem. Biophys. Acta. 2000. V. 77 976. P. 1−18.
  18. Ananthapadmanabhan K. Protein-surfactant interactions // CRC Press, Boca Raton. 1993. P. 319−365.
  19. Antia, N., Bilinski E., Lau Y. Identification and characterization of phospholipase D in a unicellular red alga (fwrphyridium cruentum) И V Can. J. Biochem. 1970. Vol. 48. P. 643−548.
  20. Aurich I., Diirrschmidt P., Hirche F., Ulbrich-Hofmann R. Transesterification of alkylphosphate esters by phospholipase D И Biotechnology Letters. 1997. V. 19 № 9. P. 875−879.
  21. Aurich I., Diirrschmidt P., Schierhorn A., Ulbrich-Hofmann R. Production of octadecylphospho-L-serine by phospholipase D // Biotechnology Letter. 2002. V. 24. P. 585−590.
  22. Beattie F. A colorimetric method for the determination of choline and acetylcholine in small amount //Biochem J. 1935. V. 209. P. 2065.
  23. Bergenstahl В., Fontell К. Phase equilibria in system soybean lecithin/water// Progr. Colloid Polym. Sci. 1983. V. 68. P. 48−52.
  24. Betgmeyer H. Phospholipases // Methods of enzymatic analysis. 1983. V. 2. P. 280−291.
  25. Bosch H. Phospholipases DII Phospholipids. 1982. V. 577. P. 344−350.
  26. Bossi L. D., Arrigo P., Pedrocchi-Fantoni G., Mele A., Servi S., Leiros J. The substrate requirements of phospholipase D II J. Molecular Catalysis B: Enzymatic. 2001. V. 11. P. 433−438.
  27. Brauer D., Schubert C., Comer D. Calcium activation of maiz root phospholipase D// Plant Nut. 1991. V. 14. P. 729−740.
  28. Brown J.H., Lynch D.V., Thompson J.E. Molecular species specificity of phospholipids breakdown in microsomal membranes of senescing carnation flowers// Plant Physiol. 1987. V. 85. P. 679−683.
  29. Burgess D., Downey G. Effect of coagulation bath composition on the composition and texture of casein-carrageenan fibres II J. Food Sci. technology. 1979. V. 8. P. 151−157.
  30. Burkhard R., Stolzenberg G. Interaction between sodium dodecyl sulfate andferrycitochrome СII Biochemistry. 1972. V. 11. P. 1672−1677.
  31. Carrea G., D’Arrigo P., Piergianni V., Roncaglio S., Secundo F., Servi S. Purification and properties of two phospholipase D from Streptomyces sp.// Biochem. Biophys. Acta. 1995. V. 1255. P. 273−279.
  32. Cocera M., Lopez O., Estelrich J., Parra J.L., Maza A. Kinetic and structural aspects of adsorption of sodium dodecyl sulfate on phoshatidylcholine liposomes // Langmuir. 2000. V. 16. P. 4068−4071.
  33. Comper W., Lorent T. An estimate of the enthalpic contribution to the interaction between dextran and albumin // Biochemical J. 1978. V. 175. P. 703−708.
  34. Cuatrecasas P. Properties of insulin receptor isolated from liver and fat cell membranes II J. Biol. Chem. 1972. V. 247. P. 1980−1991.
  35. Daniel L., Sciorra V., Ghosh S. Phospholipase D, turmor promoters, proliferation and prostaglandins II Biochim. Biophys. Acta. 1999. V. 1439. P. 265−270.
  36. Davidson F., Long C. The structure of the occurring phosphoglycerids II Biochem. J. 1958. V. 69. № 3. P. 458−466.
  37. Dawson R. M. The formation of phosphatidylglycerol and other phospholipids by the transferase activity of phospholipase DII Biochem. J. 1967. V. 102. P. 205−210.
  38. Dennis E. Micelization and solubilization of phospholipids by surfactants II Adv. Colloid Int. Sci. 1986. V. 26. P. 155−175.
  39. Dickerson R., Tokano Т., Eisenberg D., Kallai В., Samson L., Cooper A., Margvliash E. Ferricytochrome СII J. Biol. Chem. 1971. V. 246. P. 1511−1533.
  40. Doi O., Nojima S. Phospholipase С from Pseudomonas fluorescens // Biochem. Biophys. Acta. 1971. V. 248. P. 234−244.
  41. Dyer I., Ryu S., Wang X. Multiple forms of phospholipase D following germination and during leaf development of castor bean II Plant Physiol. 1994. V. 105. P. 715−724.
  42. Edmond E., Orgston A. An approach to the study of phase separation in ternary aqueous systems II Biochemical J. 1968. V. 109. P. 469−576.
  43. Estrela-Lopis I., Brezesinski G., Mohwald H. Influence of model membrane structure on phospholipase D activity // Phys. Chem. Chem. Phys. 2000. V. 2. P. 4600−4604.
  44. Exton J. H. New developments in phospholipase D II J. Biol. Chem. 1997. V. 272. P. 15 579−15 582.
  45. Exton J. H. Phospholipase DII Biochem. Biophys. Acta. 1998. V. 1436. P. 105−115.
  46. Fattal D.R., Andelman D., Ben-Shaul A. The vesicle-micelle transition in mixed lipid-surfactant systems: a molecular model //Langmuir. 1995. Vol. 11. P. 1154−1161.
  47. Flora M., Davidson M., Long C. The structure of the naturally occurring phosphoglycerides I I Biochemical J. 1958. V. 69, № 3. P. 458−466.
  48. Glick D. Concerning the reineckate method for the determination of choline U J. Biol. Chem. 1944. V. 156. P. 643−651.
  49. Gunstone F., Harwood J., Padley F. The Lipid Handbook II Chapman and Hall, London. 1994. 693 p.
  50. Hagishita Т., Nishikawa M., Hatanaka T. Isolation of phospholipase D producing microorganisms with high transphosphatidylation activity И Biotechnology Letters. 2000. V. 22. P. 1587−1590.
  51. Hanahan D. J., Chaikoff J. L. A new phospholipide splitting enzyme specific for the ester linkage between the nitrogenous base and the phosphoric acid grouping //J. Biol. Chem. 1947. V. 169. P. 699−705.
  52. Hatanaka Т., Negishi Т., Kubota-Akizawa M., Hagishita T. Study on thermostability of phospholipase D from Streptomyces sp.// Biochem. Biophys. Acta. 2002. V. 1598. P. 156−164.
  53. Hato M., Shinoda К. Krafft points of calcium and sodium dodecylpoly (oxyethylene)sulfates and their mixtures И J. Phys. Chem. 1973. V. 77. P. 378−381.
  54. Hawthorne J.N., Ansell G.B. Phospholipids // New Comprehensive Biochem. Elsevier Biomedical Press. 1982. V. 4. 357 p.
  55. Hayakawa K., Kwak J. In cationic surfactants II Physical chemistry. Marcel Dekker, New York. 1991. P. 189−248.
  56. Helenius A., Mc. Caslin D., Fries E., Tanford C. Properties of detergents I I Methods Enzymol. 1979. V. 56. P. 734−749.
  57. Helenius A., Simons K. Solubilization of membranes by detergents II Biochim. Biophys. Acta. 1975. V. 415. P. 29−46.
  58. Heller M. Phospholipase D И Adv. Lipid Res. 1978. V. 16. P. 267−326.
  59. Heller M., Aladjem E., Shapiro B. Phospholipase D in peanut seeds II Bulletin de la Societi’de chemie biologigue. 1968. V. 50. № 3. P. 13 951 408.
  60. Heller M., Mozes N., Peri J., Maes E. Final purification and some properties of the enzyme II Biochem. Biophys. Acta. 1974. V. 369. P. 397−410.
  61. Hirche F., Schierhorn A., Scherer G., Ulbrich-Hofmann R. Enzymatic Introduction of N-heterocyclic and as-containing head groups into glicerophospholipids И Tetrahedron Letters. 1997. V. 38, № 8. P. 13 691 370.
  62. Imamura S., Horiuti Y. Purification of Streptomyces chromofuscus phospholipase D by hydrophobic affinity chromatography on palmitoil cellulose И Biochemistry. 1979. V. 85. P. 79−95.
  63. Jones M.N., Brass A. Interactions between small amphipathic molecules and proteins // Food Polymers, Gels and Colloid. Ed. Dickenson. The royal Soc. Chem. London. 1991. P. 65−80.
  64. Jones M. N. Surfactant interactions with biomembranes and proteins // Chem. Soc. Rev. 1992. V. 2. P. 127−136.
  65. Jonsson В., Lidman В., Holmberg К., Kronberg В. Surfactants and polymers in aqueous solution II Chichester.: John Wiley & Sons 1998. 438 p.
  66. Jto A., Sato R. Purification by means of detergnts and properties of cytochrome b5from liver microsomes // J. Biol. Chem. 1968. V. 243. P. 4922−4923.
  67. Juneja L., Hibi N., Jnagaki N., Yamane Т., Shimizu S. Comparative study on conversion of phosphatidylcholine to phosphatidylglycerol by cabbage phospholipase D in micelle and emulsion systems II Enzyme Microb. Technol. 1987. Vol. 9. P. 350−354.
  68. Juneja L., Hibi N., Yamane Т., Shimizu S. Repeated batch and continuous operations for phosphatidylglycerol synthesis from phosphatidylchline with immobilized phospholipase DII Appl. Microbiol Biotechnol. 1987. V. 27. P. 146−151.
  69. Katan M. Families of phosphoinositide-specific phospholipase C: structure and function // Biochem. Biophys. Acta. 1998. V. 1436. P. 517.
  70. Kates M., Sastry P. Phospholipase D // Methods Enzymol. 1969 V. 14. P. 197−212.
  71. Kim J.H., Kim Y., Lee S.D., Lopez I., Arnold R.S., Lambeth J.D., Suh P., Ryu S.H. Selective activation of phospholipase D2 by unsaturated fatty acid//FEBS Lettes. 1999. V. 454. P. 42−46.
  72. Kruif C. G., Tuinier R. Polysaccharide protein interactions // Food Hydrocolloids. 2001. V. 15. P. 555−563.
  73. Kukusho Y., Tsunoda A., Kato S., Machida H., Iwasaki S. Production of various phosphatidylsaccharides by phospholipase D from Actinomadura sp. Stran no. 362II Biosci. Biotech. Biochem. 1993. V. 57, № 8. P. 13 021 305.
  74. Lambrecht R., Ulbrich-Hofmann R. A facile purification procedure of phospholipase D from Cabbage and its characterization // Biol. Chem. Hoope-Seyler 1992. V. 373. P. 81−88.
  75. Lapanje S. Physicochemical aspects of protein denaturation // Wiley-Interscience, New York. 1978. P. 453.
  76. Lee H., Choi M., Koh E. Purification and characterization of the active site of phospholipase D // Korean Biochem. J. 1989. V. 22, № 4. P. 187 193.
  77. Li L., Fleming N. Aluminum fluoride inhibition of cabbage phospholipase D by a phosphate-mimicking mechanism II FEBS Letters. 1999. V. 461. P. 1−5.
  78. Lichtenberg D., Robson R., Dennis E. Solubilization of phospholipids by detergents II Biochim. Biochys. Acta. 1983. V. 737. P. 285−304.
  79. Lichtenberg D., Zilberman Y., Greenzaid P., Zamir S. Structural and kinetic studies on the solubilization of lecithin by sodiumdeoxycholate II Biochemistry 1979. V. 18. P. 3517−3525.
  80. Luzzati V., Gulik-Krzywicki Т., Tardieu A. Polymorphism of lecithins // Nature. 1968. V. 218. P. 1031−1034.
  81. Makino S., Reynolds J., Tanford C. The binding of deoxycholate and Triton X-100 to proteins Hi. Biol. Chem. 1973. V. 248. P. 4926−4932.
  82. Mandal S., Sen P., Charabarti P. In vitro synthesis of phosphatidylinositol and phosphatidylcholine by phospholipase D II Phytochemistry. 1980. V. 19. P. 1661−1663.
  83. Matsuzawa Y., Hostetler K.Y. Properties of phospholipase С isolated from rat liver lysosomes //J. Biological Chem. 1980. V. 255, № 2. P. 646 652.
  84. Mazer N.A., Benedek G.B., Carey M.C. Quasielastic light-scattering studies of aqueous binary lipid systems. Mixed micelle formation in bile salt-lecithin solutions //Biochemistry. 1980. V. 19, № 4. P. 601−615.
  85. Meijer H.J.G., ter Riet В., van Himbergen J.A., Musgrave A., Munnik T. КС I activates phospholipase D at two different concentration ranges: distinguishing between hyperosmotic stress and membrane depolarization //Plant J. 2002. V. 31. № 1. P. 51−59.
  86. Meyuhas D., Bor A., Pinchuk I., Kaplun A., Talmon Y., Kozlov M., Lichtenberg D. Effect of ionic strength on the self-assembly in mixtures of phosphatidylcholine and sodium cholate II J. Colloid Int. Sci. 1997. V. 188. P. 351−362.
  87. Miller S., Ding J., Gin D. Nanostructured materials based on polymerizable amphiphiles И Current Opinion Colloid Int. Sci. 1999. V. 4. P. 338−347.
  88. Nagao A., Ishida N., Terao J. Synthesis of 6-phosphatidyl-L-ascorbic acid by phospholipase D И Lipids. 1991. V. 26, № 5. P. 390−394.
  89. Ne’eman Z., Kahane J., Razin S. Solubilization and enzymic activities of Acholeplasma Laidlawii membrane proteins II Biochim. Biophys. Acta.1971. V. 249. P. 169−176.
  90. Nelson N., Racker E. Purification of spinach cytochrome f and its photooxidation by resolved photosystem 1 particles // J. Biol. Chem.1972. V. 247. P. 3848−3853.
  91. Nieuwenhuizen W., Kunze H., Haas G. Phospholipase A2 (Phosphotide-Acyl hydrolase, EC. 3.1.1.4) from porcine pancreas И Methods Enzymology. 1974. V. 32. P. 147−154.
  92. Nozaki Y., Reynolds J., Tanford C. The interaction of a cationic detergent with bovine serum albumin and other proteins // J. Biol. Chem. 1974. V. 249. P. 4452−4459.
  93. Okawa Y., Yamaguchi T. Studies on phospholipase D from Streptomyces II J. Biochem. 1975. V. 78. P. 363−372.
  94. Panaiotov I., Ivanova M., Verger R. Interfacial and temporal organization of enzymatic lipolysis // Current Opinion Colloid Int. Sci. 1997. V. 2. P. 517−525.
  95. Pappan K., Wang X. Molecular and biochemical properties and physiological roles ofplant phospholipase DI I Biochem. Biophys. Acta. 1999. V. 1439. P. 151−166.
  96. Pedersen J.S., Egelhaaf S., Shurtenberger P. Formation of polymerlike mixed micelles and vesicles in lecithin-bile salt solutions: a small angle neutron-scattering study// J. Physical Chem. 1995. V. 99. P. 1299−1305.
  97. Qin W., Pappan K., Wang X. Molecular heterogeneity of phospholipase D (PL D) // J. Biolog. Chem. 1997. V. 272, № 45. P. 28 267−28 273.
  98. Quarles R. H., Dawson R. M. A shift in the optimum pH of phospholipase Dproduced by activating long-chain anions II Biochem. J. 1969. V. 122. P. 795−799.
  99. Raybin D., Bertsch L., Kornberg A. A phospholipase in Bacillus megaterium unigue to spores and sporangia II Biochemistry. 1972. V. 11. P. 1754−1760.
  100. Reynolds J., Herbert S., Polet H., Steinhardt The binding of divers detergent anions to bovine serum albumin II J. Biochemistry. 1967. V. 6. P. 937−947.
  101. Reynolds J.A., Tanford C., Stone W.L. Interaction of L-a-didecanoyl phosphatidylcholine with polypeptide of high-density lipoproteinphospholipids-lysophospholipid-serum lipoprotein) II Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 1977. V. 74 (9). 3976 p.
  102. Rubin M., Tzagoloff A. Purification, characterization and subunit structure of yeast and beef cytochrome oxidase И J. Biol. Chem. 1973. V. 248. P. 4269−4274.
  103. Rubingh D. N. The influence of surfactants on enzyme activity // Current Opinion in Colloid & Interface Science 1996. V. 1. P. 598−603.
  104. Saito M., Kanfor J. Phosphatidohydrolase activity in a solubilized preparation from rat brain particulate fraction // Arch. Biochem. Biophys. 1975. V. 169. P. 318−323.
  105. Samant S., Singhal R., Kulkarni P., Rege D. Protein — polysaccharide interactions: a new approach in food formulations // Int. J. Food Sci. Tech. 1993. V. 28. P. 547−562.
  106. Sargent M., Lampen J. Organization of the membrane-bound penicillinase of Bacillus licheniformis //Arch. Biochim. Biophys. 1970. V. 136. P. 167−177.
  107. Saunders L. Molecular aggregation in aqueous dispersions of phosphatidyl and lysophosphatidyl choline II Biochim. Biophys. Acta. 1966. V. 125. P. 70−74.
  108. Scandella C., Kornberg A. A membrane-bound phospholipase Aj purifiedfrom Esherichia coli//Biochemistry. 1971. V. 10. P. 4447−4456.
  109. Schurtenberger P., Mazer N., Kanzig W. Micelle to vesicle transition in aqueous solutions of bile salt and lecithin // J. Phys. Chem. 1985. V. 89, № 6. P. 1042−1049.
  110. Sharma S., Sharma A., Gupta M. One step purification of pianut v phospholipase D by precipitation with alginate // Bioseparation. 2000. V.9. P. 93−98.
  111. Shchipunov Yu. A. Lecithin // Encyclopedia of surface and colloid science. Ed. Marcel Dekker. Inc. 2002. P. 2997−3017.
  112. Shchipunov Yu., Shumilina E. Extraction of platinum and polladium hydrochloric acid solutions by diamines I I J. Colloid Int. Sci. 1995. V. 173. P. 192−201.
  113. Shinitzky M., Dianoux A., Gitler C., Weber G. Microviscosity and order in the hydrocarbon region of micelles and membranes determined with fluorescent probes synthetic micelles //Biochemistry. 1971. V. 10. P. 2106−2113.
  114. Shuto S., Imamura S., Fukukawa K., Ueda T. Synthesis of 5-phosphatidylnucleosides by phospholipase D — catalyzed transphosphatidilation //Chem. Pharm. Bull. 1987. V. 36. P. 5020−5023.
  115. Singer S., Nicolson G. The fluid mosaic model of the structure of cell membranes // Science 1972. V. 175. P. 720−731.
  116. Small D. The physical chemistry of lipids from alkanes to phospholipids II Handbook of lipid research. Plenum Press New York. 1986. V. 4. P. 672.
  117. Snary D., Goodfallow P., Hayman M., Boodmer W., Crumpton M. Subcellular separation and molecular nature of human histocompatibility antigens (HL-A) //Nature. 1974. V. 247. P. 457−461.
  118. Snijder H.J., Dijkstra B.W. Bacterial phospholipase A: structure and function of an integral membrane phospholipase II Biochem. Biophys. Acta. 2000. V. 1488. P. 91−101.
  119. Subramani S., Dittrich N., Hirche F., Ulbrich-Hofmann R. Characteristics of phospholipase D in reverse micelles of triton X-100 and phosphatidilcholine in diethyl ether // Biotechnology letters. 1996. V. 18, № 7. P. 815−820.
  120. Sugatani J., Okumura Т., Saito K. Studies of a phospholipase В from Penicillium notatum substrate specificity and properties of active site // Biochim. Biophys. Acta. 1980. V. 620. P. 372−386.
  121. Syrbe A., Bauer W., Klostermeyer H. Polymer science concepts in dairy systems — an overview of milk protein and food hydrocolloid interaction //Int. Dairy J. 1998. V. 8. P. 179−193.
  122. Takami M., Hidaka N., Suzuki Y. Phospholipase D catalyzed synthesis of phosphatidyl Aromatic Compounds // Biosci. Biotech. Biochem. 1994. V. 58, № 12. P. 2140−2144.
  123. Takami M., Suzuki Y. Synthesis of novel phosphatidyldihydroxyacetone via transphosphatidylation reaction by phospholipase D // Biosci. Biotech. Biochem. 1994. V. 58, № 12. P. 2136−2139.
  124. Tang X., Waksman M., Ely Y., Liscovitch M. Characterization andIregulation of Ca -dependent phosphatidylethanolamine phospholipase D activity //Eur. J. Biochem. 2002. V. 269. P. 3821−3830.
  125. Tausk R., Karmiggelt J., Oudshoorn C., Overbeek. Physical chemical studies of short-chain lecithin homologes. 111. Phase separation and light scattering studies on aqueous dioctanoyllecithin solutions II J. Biophys. Chem. 1974. V. 1. P. 175−183.
  126. Tolstoguzov V., Vainerman E., Rogozhin S., Kurskaya E., Kalissanov S. Interaction between proteins and sodium alginate in aqueous medium II Die Nahrung. 1974. V. 18. P. 355−362.
  127. Tolstoguzov V. B. Protein-polysaccharide interactions I I Food proteins and applications. Ed. Damodaran S., Paraf A. Dekker M. New York, 1997. P. 171−197.
  128. Tolstoguzov V. B. Functional properties of protein-polysaccharide mixture II Ed. Hill S.E., Mitchele J. R. 1998. P. 252−277.
  129. Tzur R., Shapiro B. Purification of phospholipase D from peanuts // Biochim. Biophys. Acta. 1972. V. 280. P. 290−296.
  130. Vaskovsky V.E., Gorovoi P.G., Suppes Z.S. Phospholipase D in far -eastern plants //Int. J. Biochem. 1972. V. 3. P. 647−656.
  131. Venable M. E., Obeid L. M. Phospholipase D in cellular senescence II Biochem. Biophys. Acta. 1999. V. 1439. P. 291−298.
  132. Verger R., Mieras M., De Haas G. Action of phospholipase A at interface //J. Biol. Chem. 1973. V. 248. P. 4023−4034.
  133. Waite M. The phospholipases // Handbook of Lipid Research. Plenium Press. 1987. V. 5. 562 p.
  134. Wang X. M. Multiple forms of phospholipase D in plants: the gene family, catalytic and regulatory properties, and cellular functions // Progress in Lipid Research. 2000. V. 39. P. 109−149.
  135. Wells M. A simple and high yield purification of Crotalus adamanteus phospholipase A2 //Biochim. Biophys. Acta. 1975. V. 380. P. 501−505.
  136. Wijk G., Gadella Т., Wirtz K., Hostetler K., van den Bosh H. Spontaneous and protein-mediated intermembrane transfer of antiretroviral liponucleotide 3-deoxythymidine diphosphate diglyceride // Biochemistry. 1992. V. 31. P. 5912−5917.
  137. Wilton D. C., Waite M. Phospholipases II Biochem. of Lipids. Lipoproteins and Membranes (4th Edn.). 2002. P. 291−314.
  138. Xia J., Dubin P. Protein polyelectrolyte complexes// Macromolecular complexes in chemistry and biology // Ed. P. Dubin, Y. Back, R. Davis, D. Schals, C. Thies. Springer — Verlag, Berlin. 1994. P. 247−271.
  139. Yang S., Freer S., Benson A. Transphosphatidylation by phospholipase D // J. Biological Chemistry. 1967. V. 242. № 3 P. 477 484.
  140. Zwaal R., Roelofsen В., Comfurius P., van Deenen L. Complete purification and some properties of phospholipase С from Bacillus cereus //Biochim. Biophys. Acta. 1971. V. 233. P. 474−479.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!