Внеклеточные протеолитические ферменты несовершенных грибов

1. Азаренкова Н. М., Ваганова Т. И., Стронгин А. Я., Степанов В. М. // Выделение и свойства кислой карбоксипептидазы из Aspergillus orysae. II Биохимия, 1976, Т.41, в. 1, с. 20−27.

2. Аль-Нури М.А., Иваница В. А., Егоров Н. С. // Биосинтез протеаз Aspergillus candidus при отсутствии углерода или серы. // Микробиология. 1981, т.50№б, с. 1019−1024.

3. Андреева Н. С., Гинодман JI.M. // Пепсин. // В кн.: «Белки и пептиды». М.: Наука, Т. 1, 1995, с. 145−154.

4. Анисимов А. А., Фельдман М. С., Александрова И. Ф., // Сравнительное исследование протеолитической активности микромимицетов, вызывающих повреждение промышленных материалов. // Микология и фитопатология. 1988, т.22, № 1, с. 44−50.

5. Астапович Н. И., Ермолицкий В. Н., // Факторы, определяющие образование кислой протеазы микромицетом Aspergillus foetidus. II Микробиология и фитопатология. 1987, № 4, с. 318−322.

6. Бартошевич Ю. Э. Дмитриева С.В., Крестьянова И. Н., Васильева Л.И.// Дифференциация гриба Acremonium chrysogenum и синтез сериновых протеаз. // Микробиология, 1985, Тю 54, вып. 4, с. 523−528.

7. Беккер З. Э. //Физиология и биохимия грибов. // М: МГУ, 1988, с. 171 175.

8. Беляева Е. В., Руденская Т. Н., Степанов В. Н., Дегтева Г. Л. // Выделение и свойства золотистого стафилококка. // Прикладная биохимия и микробиология. 1984, вып. 3, с. 363−368.

9. Ю. Белякова Г. А., Левкина Л. М. // Токсические метаболиты грибов рода Alternaria. Специфические токсины. // Микология и фитопатология. 1990, Т. 24, в. 2, с. 156−159.

10. П. Белякова Г. А., Ермолинский Б. С., Свиридов С. И., Левкина Л. М., Джавахия В.Т.II Токсичность культуральных фильтратов грибов, вызывающих пятнистость на хлопчатнике.// Вестн.моск.ун-та, сер. 16, Биология, 1991, N 4.

11. Билай Т. П. / Термостабильные ферменты грибов. / Киев: Наукова думка, 1979, с. 86−103.

12. Билай Т. Н. // Термофильные грибы и их ферментативные свойства. // Ки Наукова думка, 1985, 150с.

13. И. Бранс Ж. // Botrytis cinerea. IIВ кн.: Материалы I Межлунар. симпозиум по борьбе с серой гнилью винограда. Кишинев, 1977, с. 11−14.

14. Ваганова Т. И., Иванова Н. М., Степанов В. М. // Выделение и свойс «кислой» металлопротеиназы Aspergillus orysae. II Биохимия. 1988, Т. вып.8, с.1344−1351.

15. Ваганова Т. И., Иванова Н. М., Юсупова М. П., Степанов В. М. //Экзопептидазы мицелиальных грибов.// Тез. докл. Всес. конф. «Мицелиальные грибы». НЦБИ АН СССР, Пущино, 1983, с. 116−117.

16. Ваганова Т. И., Иванова Т. М., Ходова О. М., Воюшина Т. Л., Степанов В. М. // Выделение и свойства сериновой протеиназы Aspergillus orysae. II Биохимия, 1991, Т. 56, в. 1, с. 125−135.

17. Валуева Т. АЛ Папаин.// В кн.: «Белки и нептиды». М.: Наука. 1995, Т.1, с. 161−170.

18. Ванев С. // Биоэкологические исследования Botrytis cinerea Pers.-возбудителя серой гнили винограда. Прорастание склероций. // Изв. Ботан. ин-т Болг. А.Н., 1966, Т. 16, с. 183−204.

19. Ванев С. // Морфологична изменчивост на Botrytis cinerea Pers при различии условия на култивиране. // Изв.Ботан. ин-т Болг. А.Н., 1972, Т. 22, с. 193−201.

20. Ванев С. // Сумчатая стадия гриба Botrytis cinerea Pers в Болгарии. // Матер. 1 Международного симпозиума По борьбе с серой гнилью. Кишинев, 1974.

21. Васильева Л. И., Руденская Г. Н., Крестьянова И. Н., Ходова О. М., Бартошевич Ю. Э., Степанов В.М.// Протеиназа I из Acremonium chrysogenum сериновая протеиназа нового типа.// Биохимия, 1985, Т.50, вып.3,с.355−362.

22. Демина Н. С., Лысенко C.B.// Коллагенолитичкские фермен синтезируемые микроорганизмами. // Микробиология, 1996, Т. 65, N. 3, 293−304.

23. Дунаевский Я. Е., Белякова Г. А., Павлюкова Е. Б., Белозерский М. А. Влияние условий культивирования на образование и секрецию прот грибами A. alternata и F.oxysporum. II Микробиология, 1995, т.64 N 3 с. 3 330.

24. Дунаевский Я. Е., Грубань Т. Н, Белякова Г. А., Белозерский М. А. //Секретируемые ферменты мицелиальных грибов: регуляция секреции и очистка внеклеточной протеиназы Trihoderma harzianum. ll Биохимия, 2000, Т. 65, вып. 6, с.848−853.

25. Егоров Н. С., Ушакова В. И., Прудлов Б. // Изучения образован протеолитичнских ферментов несовершенными грибами род.

26. Cladosporium, Fusarium и Alternaria в связи с их фибринолитическ активностью. //Микробиология. 1971, t.40,N4,с.604.

27. Егоров Н. С., Лория, Ландау Н. С. / Биосинтез микроорганизмами нуклеа протеаз., ред. Имшенецкого А. А., М.:Наука, 1979, с. 146−244.

28. Имшенецкий А. А. // Биосинтез микроорганизмами нуклеаз и протеаз. // 1979, Наука, с. 146−244.

29. Исаева Г. Г., Шиманская М. П., Беляев С. В. // Сравнительное исследован кислых протеиназ. // «Химия протеолитических ферментов». Материа всесоюзного симпозиума по химии протеолитических ферментов. Вильн 15−17 мая 1973, с. 117−118.

30. Кретович В. Л. / Введение в энзимологию. / М.: Наука, 1974, с. 226−238.

31. Ландау Н. С., Егоров Н. С. // Особенности накопления в среде и некотор свойства протеолитических ферментов, образуемых Nocardia minima. Микробиология: 1996, т. 65, N1 с. 43−47.

32. Левкина Л. М. // Таксономия рода Alternaria. II Микология и фитопатология. 1984, Т. 18, N. 1, с. 80−86.

33. Лихачев А. Н. // Грибы рода Botrytis Vicheli (Fungi, Deyteromicota). Биология, экология, микроэволюция. // Автореф. док.биол.наук, Москва, 2001.

34. Лобарева Л. С., Степанов В. М. // Карбоксильные протеиназы плеснев грибов.// Успехи биологической химии. М.: Наука, 1978, т. 19, с.83−105.

35. Локшина Л. А. //Протеолитические ферменты в регуляции биологических процессов. // Биоорганическая химия. 1994, т.20, с.134−142.

36. Лугаускас А. Ю., Микульскене А. И., Шляужене Д. Ю. // Каталог микромицетов-биодеструкторов полимерных материалов. // М.: Наука, 1987, с. 44−45.

37. Мединцев А. Г., Акименко В. К. // Влияние условий культивирования на биосинтез нафтохиноновых метаболитов грибами Fusarium decemcellulare. //Микробиология, 1992, Т. 61, вып. 5, с. 824−829.

38. Мирчинк Т. Г. // Почвенная микология. // Издательство Московского Университета, 1988.

39. Некрасова В. Д., Гукасян А. Б. // Биологическая активность лесных почв Тувы. // Сибирское отделение, Наука, 1978.

40. Николаев И. В., Винецкий Ю. П. // L-арабиноза индуцирует синтез секретируемой в-галактозидазы у мицелиального гриба Penicillium canescens. ll Биохимия, 1998, Т. 63, вып. 11, с. 1523−1528.

41. Павлюкова Е. Б., Белозерский М. А., Дунаевский Я.Е.// Внеклеточные протеолитические ферменты мицелиальных грибов.// Биохимия, 1998, Т. 63, вып. 8, с. 1059−1089.

42. Пидопличко Н. М. // Грибы-паразиты культурных растений. // Определитель, Т. 2, «Наукова думка», Киев, 1977.

43. Прист Ф., // Внеклеточные ферменты микроорганизмов.// М., 1987, с. 61 -66.

44. Родигин М. Н. //Общая фитопатология. // М.: «Высшая школа», 1978.

45. Руденская Г. Н. // Новые подсемейства субтилизинов.// Биоорганическая химия. 1994, Т. 20, N. 5, с. 475−484.

46. Руденская Г. Н., Гайда А. В., Степанов В. Н., // Карбоксильная протеиназа из базидиального гриба Russula decolorans II Биохимия, 1980, т. 45, вып. 3, с. 561−568.

47. Руденская Г. Н., Остерман A. JL, Степанов В. Н. // Карбоксильная протеиназа из Trichoderma lignorum. II Биохимия. 1980, т. 45, вып. 4, с 710−715.

48. Степанов В. М., // Эволюция структуры и функции протеолитических ферментов. // «Химия протеолитических ферментов». Материалы всесоюзного симпозиума по химии протеолитических ферментов. Вильнюс. 15−17 мая 1973, с.7−11.

49. Степанов В. М., Руденская Г. Н., Васильева Л. И., Крестьянова И. Н., Ходова О. М., Бартошевич Ю. Э. // Сетиновая протеиназа II из Acremonium chrysogenum. II Биохимия, 1986, т. 51, вып. 9, с. 14 761 483.

50. Фролова Н. Ф., Орешенко Л. И. // Кислая протеиназа гриба Aspergillus awamori (очистка и свойства). // «Химия протеолитических ферментов». Материалы всесоюзного симпозиума по химии протеолитических ферментов. Вильнюс. 15−17 мая 1973, с. 60−61.

51. Хайдарова Н. В., Руденская Г. Н., Ревина Л. П., Степанов В. Н., Егоров Н. С. // Тиолзависимая сериновая протеиназа Streptomyces thermovulgaris. II Биохимия. 1990, Т. 55, вып. 6, с. 1110−1119.

52. Шидла Л. А. // Грибы рода Botrytis Micheli в Литве. Сравнительное исследование разиеров конидий. // Тр. АН Литовской ССР, 1972, сер. В, Т.4 (60), с. 31−41.

53. Ahman J., Ek В., Rask L., Tunlid A. // Sequence analisand regulation of a gene sncoding a cuticle-degrading serine protease from the nematophagous fungus Artrobotrys oligospora./l Microbiol., 1996, V. 142, pp. 1605−1616.

54. Ball A.M., Ashby A.M., Daniels M.J., Ingram D.S. and Johnstone.// Evidence for the requirement of extracellular protease in the pathogenic interaction of Pyrenopeziza brassicae with oilseed rape.// PMPP, 1991, V.38, pp. 147−161.

55. Bidochka M.J., Burke S. and Ng L. // Extracellular hydrolitic enzymes in the fungal genus Verticillum: adaptations for pathogenesis. //.

56. Can.J.Microbiol., 1999a, 45, pp. 856−864.

57. Bidochka M.J., Leger R.J.St., Stuart A. and Gowanlock K. // Nuklear rDNA phylogeny in the fungal genus Verticillum and its relationship to insect and plant virulence, extracellular protease and carbohydrases. // Microbiology, 1999b, 145, pp. 955−963.

58. Bidochka M.J. and Melzer M.J. // Genetic polimorphizm in three subtilisin-like protease isoforms (Prla, Prlb and Prlc) from Metarhisium strains.// Can.J.Microbiol., 2000, 46, pp. 1138−1144.

59. Bretschaider G., Nordwig A., Mikes O., Turkova J. // Properties of protease from Aspergillus orysae and Aspergillus flavus. II Hoppe-Seyler's Z.Physiol.Chem., 1971, Bd. 352, pp. 1372−1376.

60. Cohen B.L. //Regulation of intracellular and extracellular neutral and alkaline proteases in Aspergillus nidulans. ll J. General Microbiol., 1973, V. 79, pp. 311−320.

61. Cohen B., Morris J., Drucker H.// Regulatin of two extracellular protease of Neyrospora grassa by induction and by carbon-nitrogen and sulfur-metabolite repression.// Arch, of Biochem. and Biophys., 1975, V. 169, pp. 324−330.

62. Davidson R., Gelter A., Hofmann T. II Aspergillus oryzae acid proteinase. Purification and properties and formation of chymotrypsin.// Biohem.J., 1975, 147,45.

63. Dickman M.B., Buhr T.L., Warwar V., Truesdell G.M., Huang C.X. // Molecular signals during the eary stages of alfalfa anthracnose.// Can. J. Bot., 1995, V. 73, pp. 1169−1177.

64. Dickman M.B., Podila G.K. and Kolattukudu P.E. // Insertion of cutinase gene into a wound pathogen enables it to incect intact host.// Lett, to Nature, 1989, V. 342, pp. 446−448.

65. Dobinson K.F., Lecomte N. and Lazarovits G. // Production of an extracellular trypsin-like protease by the fungal plant pathogen Verticillum dahliae. II Can.J.Microbiol., 1997, 43, pp. 227−233.

66. Dos Santos C.F.T., Larson R.E., Panec A.D., Pashoalin V.M.F.//Ca 2+1 calmodulin-binding proteins in yeast/ Catabolite repression and induktion by carbon sources.// Biohem. Mol. Biol. Int., 1997, V. 41, pp. 359−366.

67. Drucker H.// Regulation of exocellular protease in Neyrospora grassa: induktion and repression of enzyme synthesis.// J.Bacteriol., 1972, V. 110, pp. 1041−1049.

68. Dunaevsky Y.E., Belozersky M.A. // The role of cysteine proteinase and carbopeptidase in the breakdown of storege proteins in buckwheat seeds./ Planta, 1989, V. 179, pp. 316−322.

69. Eberling W., Hennich N., Klockow M., Metz H., Orth H.D., Lang H. // Proteinase K from Tritirachium album Limber.// Eur.J. Biochem., 1974, V. 47, pp. 91−97.

70. E1-Sayed G.N., Ignoffo C.M., Leathers T.D., Gupta S.C. // Cuticular and noncuticular substrate influence on exspression of cuticl degrading enzymes from conidia of an entomopathogenic fungus Nomuraea rileyi. ll Mycopatologia, 1993, V. 122, pp. 79−87.1.l.

71. Erlanger B.F., Kokowsky N., Cohen W. // The preparation and properties of two new chromogenic substrates of trypsin. // Arch. Biochem. Biophys., 1961, V. 95, N. 2, pp. 271−278.

72. Facchine I., de Barros M.N.// Production of extracellular enzymes by Nomureae rileyi (Farlow) samson.11 Rev. Microbiol., 1991, V. 22, N. 1, pp. 17−20.

73. Farley P., Ikasari L.// Regulation of exocellular the secretion of Rhizopus oligosporus extracellular carboxyl proteinase.// J. of General Microbiol., 1992, V. 138, pp. 2539−2544.

74. Furlaneto M.C., Pairo F.G., da S. Pinto F.G. and Fungaro M.H.P.// Transformation of the entomopathogenic fungus Metarhizium flavoride to high resistence to benomil.// Can.J.Microbiol., 1999, V. 45, pp. 875−878.

75. Guinto E.R., Caccia S., Pose T, Futterer K., Waksman G. and Cera E.D. // Unexoected crucial role of residue 225 in serine proteases. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1999, V. 96, pp. 1852−1857.

76. Gupta S.C., Leathers T.D., El-Sayed G.N., Ignoffo C.M. // Incect cuticle-degrading enzymes from the entomogenous fungus, Beauveria bassiana. ll Exp. My col., 1992, Y. 16, pp. 132−137.

77. Habeeb A.F., // Determination of free amino groups in proteins by trinitrobenzenesulfonic acid.// Anal. Biohem., 1966, V. 14, pp. 328−336.

78. Hanson M.A., Marzuf G.A. //Regulation of a sulfur-controlled protease in Neurospora crassa. II J.Bacteriol., 1973, V. 116, pp. 785−789.

79. Haran S., Schicker H., Oppenheim A. and Chet I.// New components of the chitinolytic system of Trihoderma harzianum. l1 Mycol.Res., 1995, V. 99, N. 4, pp. 441−446.

80. Heiniger U. and Matile Ph. // Protease secretion in Neurospora crassa. II Physiol. Chem, 1974, V. 317, pp. 1225−1232.

81. Hensel M., Tang C.M., Arst H., Holden Jr. and D.W. // Regulation of fungal extracellular proteases and theyr role in mamillian pathogenesis. // Can.J.Bot.: 1995, 73, pp. S1065-S1070.

82. Hislop E., Jan L., Paver M., Keon L. // An acid protease prodused by Monilinia fructigena in vitro and in infected apple fruits, and its possible role in pathogenesis.// J.Gen.Microb., 1982, V. 128, pp. 799−807.

83. Hollis T., Honda Y., Fukamizo T., Marcotte E., Day Ph.J., Robertus J. // Kinetic analysis of barley chitinase.// Arch.Biohem.&Biophys., 1997, V. 344, N. 2, pp. 335−342.

84. Ismail R., Saleh S., Abdel-Fattah A. // Production of proteases by fungi.// Microbios Letters, 1990, 43, pp. 81−85.

85. James F., Brouquisse R., Suire C., Pradet A., Raymond P.// Purification and biohemical characterization of a vacuolar serine endopeptidase induced by glukose starvation in maize roots.// Biohem .J., 1996, V. 320, pp. 283−292.

86. Jarai G. and Buxton F.P.// Nitrigen, carbon and pH regulation of extracellular acidic protease of Aspergillus niger.// Curr. Genet., 1994a, V. 24, pp. 238−244.

87. Jarai G., van den Hombergh H. and Buxton F.P. // Cloning and characterization of the pepE gene of Aspergillus niger encoding a new aspartic protease and regulation of pepE and pepC. // Gene, 1994b, 145, pp. 171−178.

88. Johal G.S., Gray J., Gruis D., Briggs S.P. // Convergent insights into mechanisms determining disease and resistence responce in plant-fungi interactions.// Can.J.Bot., 1995, V. 73, pp. 468−474.

89. Kalisz H.M., Wood D.A. and Moore D. // Some characteristics of extracellular proteinases from Corpinus cinereus. II Mycol.res., 1989, 92 (3): pp.278−285.

90. Klapper B.F., Jemeson D.M., Mayer R.M. // The purifikation and properties of an extracellular protease from Aspergillus orysae NRRL 2160.// Biochim. Biophys. Acta., 1973, V. 304, pp. 513−516.

91. Koch K.E.// Carbohydrate-modulated gene expression in plants.// Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol., 1996, V. 47, pp. 509−540.

92. Koller W., Yao C., Trail F. and Parker D.M. // Role of cutinase in the Metarhizium anisopliae. II Microbiology, 1995, 140, p.185−189.

93. Larcher G., Cimon B., Symoens F., Trochin G., Chabasse D. and Bouchara J.P. // A 33 kDa serine proteinase from Scedosporium apiospermum. il Biochem.J., 1996, V. 315, pp. 119−126.

94. Lindberg R., Rhodes W., Eirich L., Drucker H.// Extracellular acid proteases from Neurospora grassa. ll J.Bacteriol., 1982, V. 150, pp. 11 031 108.

95. Lowther W.T. and Dunn B.M. // The promiscuous active site specificity / binding preferences of the fungal aspartic proteinase rhizopuspepsin. // Protein and Peptide Letters, 1998, V. 5, N. 6, pp. 303−316.

96. Lowry O.H., Rosenbrought N.J., Farr A.L., Randall R.J. // Protein measurement with the Folin phenol reagent.// J/Biol.Hem., 1951, V. 193, p. 265.

97. St. Leger R., // The role of cuticle-degrading proteases in fungal pathogenesis of insects.//Can. J.Bot.: 1995, 73, (Suppl.l), S1119-S1125.

98. St. Leger R.J., Bidochka M.J., Roberts D.W. // Characterization of a novel carboxypeptidase produced by the entomopathogenic fungus Metarhizium anisopliae. il Arch. Biohem. Biophys., 1994a, V. 313, N. 1, pp.1−7.

99. St. Leger R.J., Bidochka M.J., Roberts D.W. // Isoforms of the cuticle-degrading Prl proteinase and production of a metalloprotease by Metarhizium anisopliae.// Arch. Biohem. Biophys., 1994b, V. 314, N. 2, pp. 392−398.

100. St. Leger R., Cooper R.M., Charnley A.K.// Cuticle-degrading enzymes of entomopathogenic fungi: regulation of production of chitinolytic enzymes.//J. of Gen. Microbiol., 1986, V. 132, pp. 1509−1517.

101. St. Leger R., Durrands P.K., Charnley A.K., Cooper R.M. // Regulation of production of proteolytic enzymes by entomopathogenic fungus, Metarhizium anisopliae. il Arch. Microbiol., 1988a, V. 150, pp. 413−416.

102. St. Leger R., Durrands P.K., Charnley A.K., Cooper R.M.// Role of extracellular chymoelastase in the virulence of Metarhizium anisopliae for Manduka sexta. II J.Invertebr. Pathol., 1988b, V. 52, N. 2, pp. 285−293.

103. St. Leger R., Joshi L., Roberts D.// Adaptation of proteases and carbohydrases of saprophytic, phytopatogenic and entomopathogenic fungi to the requirenment of their ecological niches.// Microbiol., 1997, V. 143, pp. 1983;1992.

104. St. Leger R., Joshi L., Roberts D.// Ambient pH is a maior determinant in the expression of cuticle-degrading enzymes and hydrofobin by Metarhizium anisopliae. il Appl. Environ. Microb., 1998, V. 64, N. 2, pp. 709−713.

105. St. Leger R. Nelson J.O., Screen S.E.// The entomopathogenic fungus Metarhizium anisopliae alters ambient pH, allowing extracellular protease produktion and activity.// Microbiol., 1999, V. 145, pp. 2691−2699.

106. St. Leger R., Screen S.E., Shams-Pizaden B. // Lack of host specialization in Aspergillus flavus. II Appl. and Environmental Microbiol, 2000, V. 66, N. 1, pp. 320−324.

107. MacKensie D., Jeenes D., Beishaw N., Archer D. // The gene of carbonium katabolite repression in Aspergillus nidulans.// J. of general Micr., 1993, V. 139, pp. 2295−2307.

108. Manteau S., Abouna S., Lambert B., Legendre L. // Influence of external pH on the secretion of proteases, polygalacturonases and laccases by Botrytis cinerea. II XII-th International Botrytis Symposium, July, 3−7, 2000.

109. Marakis S. and Diamantoglon S.// Fungi isolation from leaves of some mediterranean evergreen sclerophylous shrubs. Enzimatic activi of the isolated fungi.// Cryptogamie Mykol., 1990, V. 11, N. 4, pp. 234−254.

110. McDonald K., // An overview of protease cpesifity and catalitic mechanisms: aspects related to nomenclature and classification. // Histochemical journal: 1985, 17, p. 773−785.

111. Monod M., Fatih A., Jaton-Ogey L., Paris S. and Latge J.-P. // The secreted proteases of pathogenic species of Aspergillus and theyr possible role in virulence.// Can.J.Bot.: 1995, 73, (Suppl. 1), S1081-S1086.

112. Morrissey J.P., Osborn A.E. // Fungal resistance to plant antibiotics as a machanism of pathogenesis.// MMBR, 1999, V. 63, N. 3, pp. 708−724.

113. Movahedi S., Heale J.B.// Purification and characterisation of an aspartic proteinase secreted by Botrytis cinerea Pers ex. Pers in cuticle and infected carrots. // Phisiol. Mol. Plant Pathol., 1990, V. 36, pp. 289−302.

114. Murphy J.M. and Walton J.D. // Three txtracellular proteases from Cochliobolus carbonium: cloning and targeted disruption of ALP1.// MPMY, 1996, V. 9, N.4, pp. 290−297.

115. Nakadai T., Nasuno S., Iguchi N. // Purifikation and properties of acid carboxypeptidase I from Aspergillus oryzae. ll Agric.Biol.Chem.: 1972, V. 36, N. 9, pp. 1473−1780.

116. Pateman J.A., Kinghorn J.R., Dunn E. and Forbes E. // Ammonium regulation in Aspergillus nidulans. il J.Bacteriol., 1973, V. 114, pp. 943 950.

117. Paterson L.C., Charnley K.A., Cooper R.M., Clarkson J.M. //Spesific induction of a cuticle degrading protease of the insect pathogenic fungus Metarhizium anisopliae. II Microbiology, 1994, V.140, pp. 185−189.

118. Polgar h. JI Common Structure of the Four Types of Protease Mechanism.//Biol. Chem. Hoppe-Seyler, 1990, Vol. 371, (Suppl. 1), pp. 327−331.

119. Rao M., Tanksale A., Ghatge M., Deshpande V.// Molecular and biotehnological aspects of microbial proteases.// MMBR, 1998, Sept., pp. 597−635.

120. Reichard U., Buettner S., Eiffert H., Staib F., Ruechel R. // Purifikation and characterization of an extracellular serine proteinase from Aspergillus fumigatus and its detection in tissue. // J.Med.Microbiol., 1990, V. 33, N. 4, pp. 243−252.

121. Rhodes J. // Aspergillus proteinases and their interactions with host tissues.//Can.J.Bot.: 1995, 73, (Suppl. 1), SI 126-S1131.

122. Richard O., Osbourn A. // Molecular dissection of fungal phytopatogenecity.//Microbiology, 1995, V., 141, pp. 1−9.

123. Rifai M.A. // Revision of genus Trihoderma. II Mycological papers, N. 116, p.56.

124. Robertus J. D., Hart P., Monzingo A., Marcotte E. and Hollis T. // The structure of chitinases and prospects for structure-based drug design. // Can.J.Bot.: 1995, 73, (Suppl 1), S1142-S1146.

125. Rypniewski W.R., Hastrup S., Betzel Ch., Dauter M., Dauter Z., Papendorf G., Branner S. and Wilson K.S. // The sequence and X-raystructure of the trypsin from Fusarium oxysporum. II Protein Engineering, 1993, V. 6, N. 4, pp. 341−348.

126. Shimizu S., Tsuchitani Y., Matsumoto T. // Purification and properties of an extracellular protease from Beauveria bassiana. ll J.Serie.Sei. Jpn., 1992, V. 61 (5), pp. 421−428.

127. Stepanov V.M., Rudenskaya G.N., Vasil’eva L.I., Krest’yanova I.N., Khodova O.M. and Bartoshevich Y.E.// Serine protease from Acremonium chrysogenum. il Int.J.Biochem., 1986, V.18, N.4, pp.369−375.

128. Sreedhar L., Kobayashi D.Y., Bunting T.E., Hillman B.I., Belanger F.C. // Fungal proteinase axpression in the interaction of the plant pathogen Magnaportepoae with its host. // Gene, 1999, 235, pp. 121−129.

129. Srinivasan M. & Dhar S.C.// Factors influencing extracellular protease synthesis in an Aspergillus flavus isolate.// Acta Microbiologica Hungarica, 1990, V. 37, N. 1, pp. 15−23.

130. Su N.-Y., Yu C.-J., Chen H.-D., Pan Fu-M. and Chow L.-P. //Pen c 1, a novel enzymic allergen protein from Penicillum citrinum. II Eur.J.Biohem., 1999, 261, pp. 115−123.

131. Takahashi K. // The specificity of peptide bond clearage of acid proteinase A from Aspergillus niger var. macrosporus toward oxidized ribonuklease A.//Biosci. Bioteh. Biohem., 1997, 61(2), pp. 381−383.

132. Takeuchi M., Ueno Y., Ichishima E. // Fluorogenic substrate of Aspergillus aspartic proteinase. // Agric. Biol. Chem., 198, V. 52, N. 5, pp. 1279−1280.

133. Talbot N.J., McCafferty H.R.K., Ma M., Moore K. and Hamer J.E. // Nitrogen starvation of the rice blast fungus Magnaporte grisea may akt as an enviromental cue for disease symptom expression.// PMPP, 1997, V. 50, N. 3, pp. 179−195.

134. Trail F. & Koller W. // Diversity of cutinases from plant pathogenic fungi: Evidence for a relationship between enzyme properties and tissue specifity.// PMPP, 1990, V. 36, pp. 495−508.

135. Tudzynski B., Gronover C.S., Klimpel A., Kasulke D. // Signaling and pathogenity in the grqy mold Botrytis cinerea. II XII-th International Botrytis Symposium, July, 3−7, 2000.

136. Tunlid A., Rosen S., Ek B., Rask L. // Purifikation and characterization of an extracellular serine protease from the nematode de-trapping fungus Artobotrys oligospora. il Microbiology, 1994, V. 140, pp. 1687−1695.

137. Urbanek H. and Kaczmarek A. //Extracellular proteinase of the isolate of Botrytis cinerea virulent to apple tissues. // Acta Biochimica Polonica, 1985, V.32,N2,pp. 101−109.

138. Verhoeff K. ll Infection and host-pathogen interactions. The biology of Botrytis JI Academic Press, 1980, pp. 153−175.

139. Wijesundera R., Bailey J., Byrde W., Fielding H. // Cell wall degrading enzymes of Colletotrichum lindemuthianum: their role in the development of bean anthracnose. // Phisiol. Mol. Plant Pathol., 1989, V. 34, pp. 403 413.

140. Zalewska-Sobczak J., Boreka H., Urbanek H. // Comparison of pectinase, xylanase and acid protease activities of virulent isolates of Botrytis cinerea. //Phytopatol. Z., 1981, V. 101, pp. 222−227.