Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Влияние тромбодефенсинов сельскохозяйственных животных на биологические свойства микроорганизмов

Диссертация: Влияние тромбодефенсинов сельскохозяйственных животных на биологические свойства микроорганизмов
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Широко изучаются тромбоцитарные катионные белки (ТКБ), выделенные из тромбоцитов человека (Бухарин О.В., Васильев Н. В., 1977; Сулейма-нов К.Г. с соавт., 1979, 1983; Сулейманов К. Г., 1990, 1998; Boman Н., 1996), установлено, что ТКБ уменьшает адгезию бактерий на соматических клетках и изменяет персистентные характеристики стафилококков и эшерихий (Бухарин О.В. с соавт., 2000) — ингибирует… Читать ещё >

Влияние тромбодефенсинов сельскохозяйственных животных на биологические свойства микроорганизмов (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • I. ВВЕДЕНИЕ
  • II. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 2. 1. Антимикробные пептиды: краткая история вопроса. И
    • 2. 2. Естественное распределение катионных антимикробных пептидов в природе и их структурные особенности
    • 2. 3. Антимикробные свойства катионных антимикробных пептидов
    • 2. 4. Характеристика и свойства тромбоцитарного катионного белка
    • 2. 5. Перспективы практического применения антимикробных пептидов
  • III. СОБСТВЕННЫЕ ИССЛЕДОВАНИЯ
    • 3. 1. Материалы и методы исследований
    • 3. 2. ВЛИЯНИЕ ТРОМБОДЕФЕНСИНОВ СЕЛЬСКОХОЗЯЙСТВЕННЫХ ЖИВОТНЫХ НА АНТИБИОТИКОЧУВСТВИ-ТЕЛЬНОСТЬ УСЛОВНО-ПАТОГЕННЫХ МИКРООРГАНИЗМОВ
    • 3. 3. ВЛИЯНИЕ ТРОМБОДЕФЕНСИНОВ СЕЛЬСКОХОЗЯЙСТВЕННЫХ ЖИВОТНЫХ НА ЧУВСТВИТЕЛЬНОСТЬ УСЛОВНО-ПАТОГЕННЫХ МИКРООРГАНИЗМОВ К АНТАГОНИСТИЧЕСКИ АКТИВНЫМ ВЕЩЕСТВАМ НОРМАЛЬНОЙ МИКРОФЛОРЫ
    • 3. 4. ВЛИЯНИЕ ТРОМБОДЕФЕНСИНОВ СЕЛЬСКОХОЗЯЙСТВЕННЫХ ЖИВОТНЫХ НА АНТИЛИЗОЦИМНУЮ АКТИВНОСТЬ УСЛОВНО-ПАТОГЕННЫХ МИКРООРГАНИЗМОВ
  • IV. ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ ИССЛЕДОВА
  • ВЫВОДЫ
  • ПРАКТИЧЕСКИЕ ПРЕДЛОЖЕНИЯ

Актуальность темы

Антимикробные пептиды, синтезируемые организмами различного уровня организации (от губок до человека), являются одними из ключевых эффекторных молекул системы врожденного иммунитета, которая обеспечивает первую линию защиты от инфекций человека и животных и без которой невозможно выживание в среде, изобилующей потенциально патогенными микроорганизмами (Кокряков В.Н., 2006). Ранее были изучены антимикробные пептиды, выделенные из нейтрофилов человека, кролика и мыши (Бухарин О.В. с соавт., 2000) — а также из лейкоцитов русского осетра (Шамова О.В. с соавт., 2006).

Особое внимание исследователи уделяют низкомолекулярным катион-ным белкам из тромбоцитов человека и животных — тромбодефенсинам (Бухарин О.В. с оавт., 2000; Jenssen Н. et al., 2006), поскольку тромбоциты адге-зируются на патогенных микроорганизмах, при взаимодействии с ними in vitro высвобождают низкомолекулярные бактерицидные белки, обладают противогрибковым и антипротозойным действием (Jenssen Н. et al., 2005).

Широко изучаются тромбоцитарные катионные белки (ТКБ), выделенные из тромбоцитов человека (Бухарин О.В., Васильев Н. В., 1977; Сулейма-нов К.Г. с соавт., 1979, 1983; Сулейманов К. Г., 1990, 1998; Boman Н., 1996), установлено, что ТКБ уменьшает адгезию бактерий на соматических клетках и изменяет персистентные характеристики стафилококков и эшерихий (Бухарин О.В. с соавт., 2000) — ингибирует биопленкообразование S. aureus (Жур-лов О.С. с соавт., 2012). Литературные данные указывают на наличие тром-бодефенсинов в сыворотке крови многих видов животных: крыс, кроликов, лошадей, коров, морских свинок, голубей, овец, уток, индеек, белых мышей, свиней и других (Бухарин О.В., Васильев Н. В., 1977; Горюхина O.A., Тка-ченко A.A., 1978; Сулейманов К. Г. с соавт., 1979; Pettersson А., 1935; Donaldson D.M., Marcus S., 1958). Обнаружены антимикробные пептиды в тромбоцитах кур, изучена антимикробная активность тромбодефенсинов лошадей, крупного рогатого скота, коз, свиней, собак, кур и их антиперсистентное действие (Сычева М.В. с соавт., 2009, 2010, 2011).

Формирование антибиотикорезистентных форм микроорганизмов диктует необходимость поиска новых средств терапии инфекционных заболеваний (Яковлев В.П., Яковлев С. В., 2008). Альтернативой антибиотикам, к большинству которых бактерии приобрели устойчивость, могут стать тром-бодефенсины (Jenssen Н. et al., 2006).

В связи с вышеизложенным, интерес представляет изучение биологических свойств и поиск наиболее эффективных антимикробных белков из тромбоцитов сельскохозяйственных животных.

Цель и задачи исследований. Целью настоящего исследования явилось изучение влияния антимикробных пептидов из тромбоцитов крови сельскохозяйственных животных на биологические свойства условно-патогенных микроорганизмов.

Для реализации этой цели были поставлены и решены следующие задачи:

1. Изучить влияние тромбодефенсинов, полученных из тромбоцитов крови сельскохозяйственных животных (лошади, крупный рогатый скот, куры), на чувствительность к антимикробным средствам грамположительных, грамотрицательных бактерий, а также грибов рода Candida.

2. Изучить антагонистическую активность нормальной микрофлоры кишечника животных (микроорганизмы рода Lactobacillus, E. coli, Е. faecium) в отношении условно-патогенных микроорганизмов после их соинкубиро-вания с тромбодефенсинами сельскохозяйственных животных.

3. Оценить влияние тромбодефенсинов на антилизоцимную активность условно-патогенных микроорганизмов.

Область исследования. Исследование проведено в рамках специальности 06.02.02 — ветеринарная микробиология, вирусология, эпизоотология, микология с микотоксикологией и иммунология, паспорта специальности ВАК РФ (биологические науки).

Научная новизна исследований.

Изучено влияние тромбодефенсинов (ТД), полученных от сельскохозяйственных животных, на биологические свойства условно-патогенных микроорганизмов.

При изучении влияния тромбодефенсинов сельскохозяйственных животных (лошади, крупный рогатый скот, куры) на антибиотикочувствитель-ность грамположительных, грамотрицательных бактерий, а также грибов рода Candida установлено преимущественное повышение чувствительности условно-патогенных микроорганизмов к антимикробным средствам. При этом наибольший эффект оказывают ТД кур и лошадей.

Достоверное повышение чувствительности к антибиотикам отмечено у E. coli и Е. faecalis после соинкубирования с ТД кур в минимальной подавляющей концентрации (МПК) — у S. aureus с ТД крупного рогатого скота и лошадей в МПКК. pneumoniae — с ТД лошадей и кур в 1А МПКС. albicans — с ТД кур в МПК и ТД лошадей в V* МПК. Установлено, что выраженность данного признака зависит от механизма действия антимикробного средства, к которому определяли чувствительность.

Показано, что у условно-патогенных микроорганизмов (УПМ) под влиянием тромбодефенсинов повышается чувствительность к антагонистическому действию нормальной микрофлоры кишечника животных. Максимальное повышение чувствительности УПМ к антагонистическому действию штаммов Е. coli и Е. faecium, выделенных из пробиотиков, зарегистрировано, преимущественно, в результате соинкубирования УПМ с тромбодефен-синами кур и лошадей, а к антагонистическому действию лактобацилл — после их соинкубирования с ТД крупного рогатого скота.

Установлено, что тромбодефенсины, выделенные из тромбоцитов крови сельскохозяйственных животных (лошади, крупный рогатый скот, куры), однонаправлено снижают антилизоцимную активность условно-патогенных бактерий, а также С. albicans. Максимальное подавление способности микроорганизмов инакгивировать лизоцим выявлено после их соинкубирования с тромбодефенсинами лошадей в % МГЖ.

Практическая значимость работы.

Полученные знания о том, что тромбодефенсины с одной стороны, повышают чувствительность условно-патогенных микроорганизмов к антибиотикам, антагонистическому действию нормальной микрофлоры кишечника животных, а с другой, ингибируют их антилизоцимную активность, способствующую персистенции микроорганизмов, позволяет расширить арсенал пептидов в перспективе пригодных для лечения и профилактики инфекцион-но-воспалительных заболеваний животных. Проведенный сравнительный анализ влияния ТД разных видов сельскохозяйственных животных на биологические свойства условно-патогенных микроорганизмов показал, что наибольшую активность проявляют ТД кур и лошадей.

Результаты исследований используются в учебно-педагогическом процессе на кафедре микробиологии и заразных болезней ФГБОУ ВПО «Оренбургский ГАУ» при преподавании дисциплин «Иммунология» и «Антибиотики» студентам специальности «Микробиология» и «Ветеринарная микробиология и иммунология», «Ветеринария».

Связь работы с плановыми исследованиями и научными программами. Диссертационная работа выполнялась в рамках темы открытого плана НИР ФГБОУ ВПО «Оренбургский государственный аграрный университет» «Функциональные свойства антимикробных пептидов из тромбоцитов сельскохозяйственных животных» (№ государственной регистрации 0120.1 252 048).

Апробация работы. Результаты научных исследований доложены и обсуждены на Международной научно-практической конференции «Аграрная наука и образование в условиях становления инновационной экономики» (Оренбург, 2011) — Международной научно-практической конференции, посвященной 55-летию со дня рождения профессора Ю. В. Храмова «Энтузиазм и творчество молодых учёных, студентов в развитии ветеринарной медицины» (Оренбург, 2011) — Первой молодежной научной школе — конференции «Микробные симбиозы в природных и экспериментальных экосистемах» (Оренбург, 2011) — Международной научно-практической конференции «Ветеринарная медицина 21 века: инновации, опыт, проблемы и пути их решения» (Ульяновск, 2011) — Международной научно-практической интернет-конференции, посвященной 65-летию кафедры паразитологии Ставропольского ГАУ (Ставрополь, 2012) — II региональном молодежном инновационном конвенте Оренбургской области (Оренбург, 2012).

Итоги проведенных исследований доложены на расширенном заседании кафедры микробиологии и заразных болезней ФГБОУ ВПО «Оренбургский ГАУ» (протокол № 9 от 22 января 2013 года).

Основные положения диссертации, выносимые на защиту:

1. Тромбодефенсины сельскохозяйственных животных модифицируют биологические свойства условно-патогенных микроорганизмов — повышают их чувствительность к антимикробным средствам, антагонистическому действию нормальной микрофлоры кишечника животных, ингибируют способность к инактивировать лизоцим.

2. Выраженность действия тромбодефенсинов сельскохозяйственных животных в отношении биологических свойств условно-патогенных микроорганизмов определяется видом животного, являющегося источником тромбодефенсинов, при этом наибольшую активность проявляют ТД кур и лошадей.

Публикация результатов исследований. Основные научные результаты по теме диссертации опубликованы в семи печатных работах, из них шесть — в изданиях, рекомендованных ВАК Министерства образования РФ.

Материалы диссертации представлены на областной выставке научно-технического творчества молодежи «НТТМ-2011» (Оренбург, 2011) и отмечены сертификатом победителя. Работа удостоена диплома Всероссийского конкурса научно-исследовательских работ студентов и аспирантов в области биологических наук на Всероссийском фестивале науки (Ульяновск, 2011) и гранта Оренбургского ГАУ по результатам конкурса научно-технических и инновационных проектов «Прорыв» (Оренбург, 2011).

Объем и структура диссертационной работы. Диссертация изложена на 115 страницах компьютерного текставключает введение, обзор литературы, собственные исследования, обсуждения результатов исследований, выводы, практические предложения и библиографический список, приложение. Работа иллюстрирована 8 таблицами и 11 рисунками. Библиографический список включает 206 источников, в том числе — 143 иностранных авторов.

ВЫВОДЫ.

1. Тромбодефенсины крови сельскохозяйственных животных повышают чувствительность условно-патогенных микроорганизмов к антимикробным средствам. Степень выраженности данного признака зависит от механизма действия антибиотика, в отношении которого определяли чувствительность. Наиболее выраженный эффект оказывают ТД лошадей и кур.

2. Экспериментально в условиях in vitro выявлено, что антимикробные пептиды из тромбоцитов крови сельскохозяйственных животных модифицируют биологические свойства микроорганизмов, определяющие их взаимоотношения с другими участниками микробной популяции.

3. Установлено, что тромбодефенсины сельскохозяйственных животных преимущественно, повышают чувствительность условно-патогенных микроорганизмов к факторам межмикробного воздействия нормальной микрофлоры макроорганизма, при этом чувствительность условно-патогенных микроорганизмов к антагонистическому действию штаммов лактобацилл максимально повышалась после их предварительного соинкубирования с ТД крупного рогатого скота, а к антагонистическому действию штаммов Е. coli и Е. faecium — после соинкубирования с тромбодефенсинами кур и лошадей.

4. При изучении влияния тромбодефенсинов сельскохозяйственных животных на антилизоцимную активность условно-патогенных микроорганизмов установлено их ингибирующее действие на способность микроорганизмов к инактивации лизоцима. Отмечен выраженный подавляющий АЛА бактерий эффект у ТД лошадей в Ул МПК.

5. Проведенными исследованиями установлено, что наибольший подавляющий эффект в отношении изученных биологических свойств условно-патогенных микроорганизмов проявляли ТД кур и лошадей.

ПРАКТИЧЕСКИЕ ПРЕДЛОЖЕНИЯ.

1. Тромбодефенсины, повышающие чувствительность условно-патогенных микроорганизмов к факторам межмикробного воздействия нормальной микрофлоры макроорганизма, антимикробным средствам и подавляющие антилизоцимную активность УПМ, могут быть использованы для лечения и профилактики инфекционно-воспалительных заболеваний животных и являться альтернативой существующим антимикробным препаратам: антибиотикам, пробиотикам.

2. Полученные результаты могут быть использованы при составлении научной и информационной литературы, в учебном процессе, при проведении лекционных и лабораторно-практических занятий по микробиологии, иммунологии, фармакологии, а также при проведении научных исследований по изучению тромбодефенсинов на кафедрах высших учебных заведений или лабораториях научно-исследовательских институтов.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Антибактериальный спектр тромбодефенсинов некоторых видов животных / М. В. Сычева, Е. В. Шейда, А. П. Жуков, О. Л. Карташова // Аграрный вестник Урала. 2010. — № 7. — С. 50−51.
  2. , C.B. Генетические детерминанты специфических секретируемых ингибиторов лизоцима в антилизоцимной активности энтеробактерий / C.B. Андрющенко // Автореф. дисс.. канд. мед. наук. -Оренбург, 2012. 22 с.
  3. Антимикробная активность тромбодефенсинов разных видов животных / М. В. Сычева, Е. В. Шейда, А. П. Жуков, О. Л. Карташова // Известия Оренбургского государственного аграрного университета. 2009 .- № 4. — С. 177−179.
  4. Ассоциативный симбиоз / О. В. Бухарин, Е. С. Лобакова, Н. В. Немцева, C.B. Черкасов Екатеринбург: УрО РАН. — 2007. — 264с.
  5. , Г. Е., Антимикробные полимеры / Г. Е. Афиногенов, Е. Ф. Панарин. СПб, 1993. — 264 с.
  6. , Е.И. Факторы естественного иммунитета при различных физиологических и патологических состояниях: бета-лизины и лизоцим в секретах и тканях организма человека / Е. И. Бритвина. Омск, 1976. В.4. — С. 92−93.
  7. , А. Л. Антибиотики и антибиотикорезистентность. Проблемы и пути решения / А. Л. Бурмистрова. Челябинск: ФГУП «Челябинский дом печати». — 2004. — 176 с.
  8. , О.В. Система бета-лизина и ее роль в клинической и экспериментальной медицине: монография / О. В. Бухарин, Н. В. Васильев. -Томск: ТГУ, 1977. 174 с.
  9. , О.В. Антилизоцимный тест как маркер персистенции микроорганизмов / О. В. Бухарин, Б. Я. Усвяцов // Теоретическая и прикладная иммунология: Тез. докл. I Всесоюз. конф. М., 1982. — С. 87−88.
  10. , O.B. Лизоцим микроорганизмов / O.B. Бухарин, H.B. Васильев, Б. Я. Усвяцов. Томск: Изд-во Томского университета. — 1985. — 212 с.
  11. , О.В. Биологические характеристики тромбоцитарного ка-тионного бежа бета-лизина / О. В. Бухарин, К. Г. Сулейманов // Вопросы мед. химии. — 1997. — № 3. — С. 45−47.
  12. , О.В. Персистенция патогенных бактерий / О. В. Бухарин. -М.: Медицина. 1999. — 368 с.
  13. , О.В. Антимикробный белок тромбоцитов: монография / О. В. Бухарин, В. А. Черепшев, К. Г. Сулейманов. Екатеринбург, 2000. — 200 с.
  14. , О.В., Биология и экология энтерококков / О. В. Бухарин, A.B. Валышев. Екатеринбург: УрО РАН. — 2012. — 222 с.
  15. Влияние препаратов стероидных гормонов на персистентные и ростовые характеристики стафилококков / Ю. Б. Иванов, С. В. Черкасов, М. Д. Кузьмин // Журн. микробиол., эпидемиол. и иммунобиол. 1997. — № 4. — С. 92−96.
  16. Влияние антимикробных пептидов из тромбоцитов сельскохозяйственных животных на способность микроорганизмов к образованию биопленок / М. В. Сычева, Е. В. Шейда, О. Л. Карташова и др. // Известия КрасГАУ. 2011. — № 1. — С. 130−132.
  17. Влияние антимикробных пептидов тромбоцитов человека на биопленкообразование Staphylococcus aureus / О. С. Журлов, Н. Б. Перунова, Е. В. Иванова и др. // Журн. микробиол., эпидемиол. и иммунобиол. 2012.4. С. 66−70.
  18. Влияние фитосубстанций, обладающих антиоксидантной активностью, на персистентные свойства микроорганизмов / В. А. Куркин, A.B. Жестков, Т. М. Уткина, О. Л. Карташова // Антибиотики и химиотерапия. -2009.-№ 9−10.-С. 16−18.
  19. Влияние лекарственных растений на антилизоцимную активность микроорганизмов / О. В. Бухарин, O.E. Челпаченко, Б. Я. Усвяцов и др.// Антибиотики и химиотерапия. 2003. — № 5. — С. 11−14.
  20. , O.A. Выделение катионных белков из тромбоцитов крови кроликов и изучение их бактериостатической активности / O.A. Горюхина, A.A. Ткаченко // Вопросы мед. химии. 1978. — № 1.- С. 17−22.
  21. , Л.М. Хромотография белков на ионообменниках и фракционирование смесей, содержащих белки, на колонках с сефадексом / Л. М. Гинодман //В кн.: Современные методы в биохимии. Под ред. В. Н. Ореховича: М., 1964. С. 37−73.
  22. , А.Ф., Функциональное питание / А. Ф. Доронин, Б. А. Шендеров. М.: Грангь, 2002. — 295 с.
  23. , СВ. Фармакоэпидемиологические основы антибактериальной терапии распространенных заболеваний / С. В. Дьяченко. Хабаровск: Изд. центр ГОУ ВПО ДВГМУ, 2010. — 402 с.
  24. , Н.С. Бактериоцины. Образование, свойства, применение / Н. С. Егоров, И. П. Баранова // Антибиотики и химиотерапия. 1999. — Т.44. -№ 6, — С. 33−40.
  25. , H.H. Факторы персистенции неспорообразующей анаэробной микрофлоры кишечника человека / H.H. Елагина // Автореф. дисс.. канд. мед. наук. Оренбург, 2000. — 18 с.
  26. , О.С. Способность анаэробной фекальной микрофлоры к инактивации антимикробного белка тромбоцитов / О. С. Журлов, Ю. Б. Иванов //Вестник ОГУ. 2005. — № 6. — С. 135−136.
  27. , Т.М. Биологические свойства лактобацилл биотопов человека в норме и при дисбиозах / Т. М. Забирова // Автореф. дисс.канд. мед. наук. Оренбург, 2001. — 18 с.
  28. , Л.С. Этиологическая характеристика пиелонефрита и ее значение для экспериментально-клинического обоснования антибактериальной терапии /Л.С. Зыкова // Автореф. дисс.. канд. мед. наук. Челябинск, 1986. — 20 с.
  29. , В.Н. Катионные белки лизосом нейтрофильных гранулоцитов при фагоцитозе и воспалении / В. Н. Кокряков // Вопросы мед. химии. 1990. — Т. 36. — № 6. — С. 13−16.
  30. В.Н. Дефенсины и родственные им антибиотические пептиды в эволюции защитных систем животных /В.Н.Кокряков, В. Е. Стефанов, Г. М. Алешина и др. // Журн. эволюционной биохимии и физиологии. 1997. — № 1. — Т. 33. — С. 109−123.
  31. , В.Н. Биология антибиотиков животного происхождения: монография / В. Н. Кокряков. СПб.: Наука, 1999. -162 с.
  32. , В.Н. Очерки о врождённом иммунитете: монография / В. Н. Кокряков. СПб.: Наука. — 2006. — 261 с.
  33. , Д. Г. Бактериоциногения / Д. Г. Кудлай, В. Г. Лиходед. -М.: Медицина. 1966. — 203 с.
  34. , Н.В. Некоторые физиологические показатели мясного скота на фоне сезонных факторов / Н. В. Курцев // Труды Всесоюзного НИИ мясного скотоводства, — 1975.-Вып. 18. С. 149−153.
  35. , Б.А. Катионные белки из нейтрофилов как ингибиторы неферментативной фибринолитической и антикоагулянтной активности плазмы крови / Б. А. Кудряшов, Л. А. Ляпина, В. Н. Кокряков // Вопросы мед. химии. 1989. — № 3. — С. 103−108.
  36. , Б.А. Эффект многократного внутримышечного введения дефенсина на противосвёртывающую систему и ангиоархитектоникускелетной мышцы / Б. А. Кудряшов, М. В. Кондашевская, JI.A. Ляпина // Докл. АН СССР, 1989. 304 (2). — С. 494−498.
  37. , В.Г. Биометрия / В. Г. Лакин. М.: Высшая школа. — 1990.228 с.
  38. , A.A. О способности лактобацилл микрофлоры человека продуцировать лизоцим / A.A. Ленцнер // Журн. микробиол., эпидемиол. и иммунобиол, — 1975. № 8. — С.77−81.
  39. Метод определения антилизоцимной активности микроорганизмов / О. В. Бухарин, Б. Я. Усвяцов, А. П. Малышкин, Н. В. Немцева // Журн. микробиол., эпидемиол. и иммунобиол. 1984. — № 2, — С.27−28.
  40. Методические указания МУК 4.2.1890−04 «Определение чувствительности микроорганизмов к антибактериальным препаратам», 2004.
  41. Дж. Эксперименты в молекулярной генетике. Пер. с анг. / Дж. Миллер. М.: Мир.- 1976. — 172 с.
  42. , В.Л. И.И. Мечников, его жизнь и труды / В. Л. Омелянский // Журнал микробиологии. -1917. -№ 1−2, — Т. IV. С. 1−46.
  43. , Л.А. Антилизоцимный признак микроорганизмов в бактериологической диагностике и лечении воспалительных заболеваний внутренних женских половых органов / Л. А. Первушина // Автореф. дисс.. канд. мед. наук. Челябинск, 1990. — 20 с.
  44. , В.Г., Ранние этапы инфекционного процесса (достижения и проблемы) / В. Г. Петровская, Б. И. Маракуша // Журн. микробиол., эпидемиол. и иммунобиол. 1987. — № 10. — С. 107−116.
  45. , В.В. Биологическая характеристика некоторых производственных и свежевыделенных штаммов лактобацилл /В.В. Поспелова, М. А. Шабанская, Н. В. Морозова // Медицинские аспекты микробной экологии. 1992. — Вып. 6. — С. 54−57.
  46. , A.A. Антилизоцимная активность и биологические свойства стафилококков при гнойно-септических заболеваниях / A.A. Сафронов,
  47. В.И. Желтова // Персистенция бактерий. Под ред. О. В. Бухарина. Куйбышев. -1987. — С. 19−22.
  48. , A.A. Значение антилизоцимной активности микроорганизмов в диагностике осложнений открытых переломов / A.A. Сафронов, В. И. Желтова // Персистенция бактерий. Под ред. О. В. Бухарина. Куйбышев. 1987.-С. 58−61.
  49. , A.B. Способ повышения антагонистической активности бактерий / A.B. Семенов // Вестник ОГУ. 2007. — № 6. — С. 100−103.
  50. , О.Ю., Исследование противоопухолевой активности тромбодефенсинов in vivo / О. Ю. Сипайлова, Г. И. Корнеев // Вестник ОГУ. -2009. № 6. — С. 344−347.
  51. , В.Ю. Механизм антилизоцимной активности бактерий / В. Ю. Соколов // Автореф. дисс.. канд.мед. наук. Челябинск, 1990. — 22 с.
  52. , К.Г. Свойства и иммунорегулятивная роль катионного белка (бета лизина) из сыворотки крови человека: тез. докл. V Всесоюзн. симпоз. «Взаимодействие нервной и иммунной систем» / К. Г. Сулейманов. -Оренбург, 1990. — С. 185−186.
  53. , К.Г. Роль бактерицидного тромбоцитарного катионного белка (ТКБ) в инфекционной патологии и гомеостазе / К. Г. Сулейманов // Автреф дисс. докт. мед. наук. Челябинск, 1998. — 43 с.
  54. , К.Г. Бета лизин из сыворотки крови человека: тез. докл. IV Всесоюзн. биохим. съезда / К. Г. Сулейманов, О. В. Бухарин, Г. Т. Сухих. — Ленинград, 1979, — Т. 3, — С. 143.
  55. , К.Г. Использование лизоцимного и бета лизинового тестов для диагностики маститов у коров: тез. докл. IV Всесоюзн. симпоз. по машинному доению с.-х. животных / К. Г. Сулейманов, О. В. Бухарин, О. Л. Карташова. — Таллин, 1983. — С. 113−114.
  56. , М.В. Антимикробные свойства тромбодефенсинов крупного рогатого скота / М. В. Сычева, Е. В. Шейда, О. Л. Карташова // Вестник ВНИИМС. 2011.-№ 1.-С.43−49.
  57. , М.В. К механизму антагонистической активности лактобацилл / М. В. Тюрин, Б. А. Шендеров, Н. Г. Рахимова // Журнал микробиол., иммунобиол. и эпидемиол. 1989. — № 5. — С. 3−7.
  58. , В.А. Роль бактериоциногении в регуляции динамики полости рта/ В. А. Филиппов //Антибиотики. -1981. № 1. — С. 33−37.
  59. , О.Л. Особенности микрофлоры и содержание лизоцима в молоке при разных формах мастита у коров / О. Л. Чернова, Н. К. Комарова // Ветеринария. 2001. — № 4. — С. 32−34.
  60. , О.В. Антимикробные пептиды из лейкоцитов русского осетра / О. В. Шамова, Д. С. Орлов, Т. В. Овчинникова // Фундаментальные исследования. 2006. — № 1. — С. 10−13.
  61. , В.П. Рациональная антимикробная фармакотерапия / В. П. Яковлев, С. В. Яковлев. М.: Мир. — 2008. — 101с.
  62. Е.В. Антимикробные свойства тромбоцитарного катионного белка сельскохозяйственных животных / Е. В. Шейда // Автреф.дисс.. канд. биол. наук. Уфа, 2010. — 22 с.
  63. , Б.А. Пробиотики, пребиотики и синбиотики. Общие и избранные разделы проблемы / Б. А. Шендеров // Пищевые ингредиенты. Сырье и добавки. 2005. — № 2. — С. 23−26.
  64. A cyclic antimicrobial peptide produced in primate leukocytes by the ligation of two truncated alpha-defensins / Y.Q. Tang, J. Yuan, G. Osapay et al. // Science. -1999. Vol. 286. — P. 498−502.
  65. Activity of two synthetic amphiphilic peptides and magainin-2 against herpes simplex virus types 1 and 2 / Y. Aboudy, E. Mendelson, I. Shalit et al. // Int. J. Pept. Protein Res. 1994. — Vol. 43. — P. 573−582.
  66. Albiol Matanic, V.C. Antiviral activity of antimicrobial cationic peptides against Junin virus and herpes simplex virus / V.C. Albiol Matanic, V. Castilla // Int. J. Antimicrob. Agents. 2004. — Vol. 23. — P. 382−389.
  67. Alternative splicing determines the binding of platelet-derived growth factor (PDGF-AA) to glycosaminoglycans / F. Lustig, J. Hoebeke, G. Ostergren-Lunden et al. //Biochemistry. 1996. — Vol. 35. — P. 12 077−12 085.
  68. An angiogenic role for the human peptide antibiotic LL-37/hCAP-18 / R. Koczulla, G. vonDegenfeld, C. Kupatt et al. // J. Clin. Investig. 2003. — Vol. 111. — P. 1665−1672.
  69. Anti-HSV activity of lactoferricin analogues is only partly related to their affinity for heparan sulfate / H. Jenssen, J. H. Andersen, L. Uhlin-Hansen et al. // Antiviral Res. 2004. — Vol. 61. — P. 101−109.
  70. Antibacterial and antifungal properties of alpha-helical, cationic peptides in the venom of scorpions from southern Africa / L. Moerman, S. Bosteels, W. Noppe et al. // J. Eur. Biochem. 2002. — Vol. 269. — P. 4799−4810.
  71. Antimicrobial peptide therapeutics for cystic fibrosis / L. Zhang, J. Parente, S. M. Harris et al. // Antimicrob. Agents Chemother. 2005. — Vol. 49. — P. 2921−2927.
  72. Antinematodal effect of antimicrobial peptide, PMAP-23, isolated from porcine myeloid against Caenorhabditis elegans / Y. Park, S. H. Jang, D. G. Lee et al. // J. Pept. Sci. 2004. — Vol. 10. — P. 304−11.
  73. Antiviral cyclic d, l-alpha-peptides: targeting a general biochemical pathway in virus infections / W. S. Home, C. M. Wiethoff, C. Cui et al. // Bioorg. Med. Chem. 2005. — Vol. 13. — P. 5145−5153.
  74. A small molecule CXCR4 inhibitor that blocks T cell line-tropic HIV-1 infection / T. Murakami, T. Nakajima, Y. Koyanagi et al. // J. Exp. Med. 1997,-Vol. 186. — P. 1389−1393.
  75. A wide range of medium-sized, highly cationic, alpha-helical peptides show antiviral activity against herpes simplex virus / H. Jenssen, J. H. Andersen, D. Mantzilas et al. // Antiviral Res. 2004. — Vol. 64. — P. 119−126.
  76. Augmentation of the bactericidal activities of human cathelicidin CAP18/LL-37-derived antimicrobial peptides by amino acid substitutions / I.
  77. Nagaoka, K. Kuwahara-Arai, H. Tamamura et al. // Inflamm. Res. 2005. — Vol. 54.-P. 66−73.
  78. Bastian, A. Human alpha-defensin 1 (HNP-1) inhibits adenoviral infection in vitro / A. Bastian, H. Schafer // Regul. Pept. 2001. — Vol. 101. — P. 157−161.
  79. Bechinger, B. Membrane association and pore formation by alpha-helical peptides / B. Bechinger // Adv Exp Med Biol. 2010. — Vol. 677. — P. 24−30.
  80. Boman, H.G. Cell-free immunity in insects / H.G. Bom an // Annu. Rev. Microbiol. 1987. — Vol. 41. — P. 103−126.
  81. Boman, H. G. Mechanisms of action on Escherichia coli of cecropin PI and PR-39, two antibacterial peptides from pig intestine / H. G. Boman, B. Agerberth, A. Boman // Infect, hnmun. 1993. — Vol. 61, — P. 2978−2984.
  82. Boman, H.G. Cecropin: antibacterial peptides from insects and pigs / H.G. Boman // Phylogenetic Perspectives in Immunity: The Insect Host Defense. Austin. 1994. — Vol. 8 — P. 24−37.
  83. Boman, H. Peptide antibiotics: Holy or Heretic Grails of Innate Immunity II Scand / H. Boman // J. Immunol. 1996. — Vol. 43. — P. 475−482.
  84. Bovine lactoferrin peptidic fragments involved in inhibition of Echo virus 6 in vitro infection / A. Pietrantoni, M. G. Ammendolia, A. Tinari et al. // Antiviral Res. 2006. — Vol. 69. — P. 98−106.
  85. Bowdish, D. M. A revaluation of the role of host defence peptides in mammalian immunity / D. M. Bowdish, D. J. Davidson, R. E. Hancock // Curr. Protein Pept. Sci. 2005. — Vol. 6. — P. 35−51.
  86. Bradford, M. M. A Rapid and Sensitive Method for the Quantitation of Microgram Quantities of Protein Utilizing the Principle of Protein-Dye Binding / M. M. Bradford // Anal. Biochem. 1976. — № 72. — P. 248−254.
  87. Brogden, K. A. Antimicrobial peptides: pore formers or metabolic inhibitors in bacteria / K. A. Brogden // A Nat. Rev. Microbiol. 2005. — Vol. 63.-P. 238−250.
  88. Brown, K.L. Cationic host defense (antimicrobial) peptides / K.L. Brown, R.E. Hancock // Curr. Opin. Immunol. 2006. — Vol. 18. — P. 24−30.
  89. Bulet, P. Anti-microbial peptides: from invertebrates to vertebrates II Immunological Reviews / P. Bulet, R. Stocklin, L. Menin. 2004. — Vol. 198. — P. 169−184.
  90. Cathelicidin anti-microbial peptide expression in sweat, an innate defense system for the skin / M. Murakami, T. Ohtake, R. A. Dorschner et al. // J. Investig. Dermatol. 2002. — Vol. 119. — P. 1090−1095.
  91. Cellular binding of hepatitis C virus envelope glycoprotein E2 requires cell surface heparan sulfate / H. Barth, C. Schafer, F. Adah et al. // J. Biol. Chem. -2003. Vol. 278. — P. 41 003 — 41 012.
  92. Cho, Y. Activity of protegrins against yeast-phase Candida albicans / Y. Cho, J. S. Turner, N. N. Dinh // Infect. Immun. 1998. — Vol. 66. — P. 2486 -2493.
  93. Crystal structure of defensin HNP-3 an amphiphlic dimer mechanisms of membrane permabilization / C.P. Hill, J. Yee, M.E. Selsted et al. // Scince. -1991. Vol. 251. — P.1481−1485.
  94. Cutaneous injury induces the release of cathelicidin anti-microbial peptides active against group A Streptococcus / R. A. Dorschner, V. K. Pestonjamasp, S. Tamakuwala et al. // J. Investig. Dermatol. 2001. — Vol. 117. -P. 91−97.
  95. Daher, K.A. Direct inactivation of viruses by human granulocyte defensins / K. A. Daher, M.E. Selsted, R. Lehrer // J. Virol. 1986. — Vol. 60. — P. 1068−1074.
  96. Dathe, M. Structural features of helical antimicrobial peptides: their potential to modulate activity on model membranes and biological cells /M. Dathe, T. Wieprecht//Biochim. Biophys. Acta. 1999. — Vol. 1462. — P. 71−87.
  97. De Clercq, E. Antiviral drugs in current clinical use / E. De Clercq // J. Clin. Virol. 2004. — Vol. 30. — P. 115−133.
  98. Defensins modulates tissue-type plasminogen activator and plasminogen binding to fibrin and endothelian cells / A.A. Higazi, T. Ganz, E.K. Kariko et al. // J. Biol. Chem. 1996. — Vol. 271 (30). — P. 17 650−17 655.
  99. De Lucca, A. J., Walsh T. J. Antifungal peptides: novel therapeutic compounds against emerging pathogens / A. J. De Lucca, T. J. Walsh. // Antimicrob. Agents Chemother. 1999. — Vol. 43. — P. 1−11.
  100. Donaldson, D.M. Studies on serum bactericidal activity / D.M. Donaldson, S. Marcus //J. Immunology. 1958, — Vol. 81.- P. 292−296.
  101. Donaldson, D.M. Separation and purification of? lysine from normal serum / D.M. Donaldson, C. Matheson, B. Ellsworth // J. Bacteriol. — 1964. — Vol. 92. — P. 897−901.
  102. Donaldson, D.M. Beta lysin of platelet / D.M. Donaldson, J.G. Tew // J. Bacteriol. Rev. — 1977. — Vol. 41. — P. 501- 513.
  103. Dual role of alpha-defensin-1 in anti-HIV-1 innate immunity / T. L. Chang, J. Vargas, A. DelPortillo et al. // J. Clin. Investig. 2005. — Vol. 115. — P. 765−773.
  104. Effects of corticostatin-1 on rat adrenal cells in vitro / T. Tominaga, J. Fukata, Y. Naito et al. // J. Endocrinol. 1990. — Vol. 125. — P. 287−292.
  105. Fungicidal effect of three new synthetic cationic peptides against Candida albicans / H. Nikawa, H. Fukushima, S. Makihira et al. // Oral Dis. 2004. -Vol. 10. — P. 221−228.
  106. Ganz, T. Antimicrobial activity of phagocyte granule proteins / T. Ganz, M.E. Selsted, R.I. Lehrer // Semin. Respir. Infect. 1986, — Vol. 1. — P. 107 117.
  107. Hallock, K.J. MS 1−78, an analogue of the magainin antimicrobial peptides, disrupts lipid bilayer structure via positive curvature strain / K.J. Hallock,
  108. D.K. Lee, A. Ramamoorthy // Biophys. J. 2003. — Vol. 84. — P. 3052−3060.
  109. Hancock, R.E.W. Cationic peptides: a new source of antibiotics / R.E.W. Hancock, R. Lehrer // Trends Biotechnol. 1998. — Vol. 16. — P. 82−88.
  110. Hancock, R.E.W., Peptide antibiotics / R.E.W. Hancock, D. S. Chappie //Antimicrob. Agents Chemother. 1999. — Vol. 43. — P. 1317−1323.
  111. Hancock, R.E.W. The role of antimicrobial peptides in animal defenses / R.E.W. Hancock, M.G. Scott // PNAS. 2000. — Vol. 97. — P. 8856−8861.
  112. Hancock, R.E.W. Cationic peptides: effectors in innate immunity and novel antimicrobials / R.E.W. Hancock // Lancet Infect. Dis. 2001. — Vol. 1. — P. 156−164.
  113. Helmerhorst, E. J 2001. The human salivary peptide histatin 5 exerts its antifungal activity through the formation of reactive oxygen species / Helmerhorst,
  114. E. J., R. F. Troxler, F. G. Oppenheim // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2001. — Vol. 98. — P. 14 637−14 642.
  115. High through put generation of small antibacterial peptides with improved activity / K. Hilpert, R. Volkmer-Engert, T. Walter et al. // Nat. Biotechnol. 2004. — Vol. 23. — P. 1008−1012.
  116. Hirsch, J.W. Comparative bactericidal activities of blood serum and plasma serum / J.W. Hirsch // J. Exper. Med. 1960. — Vol. 112. — P. 15−22.
  117. Human lactoferrin and peptides derived from its N terminus are highly effective against infections with antibiotic-resistant bacteria / P.H. Nibbering, E. Ravensbergen, M.M. Welling et al. // Infect. Immun. 2001. — Vol. 69. — P. 14 691 476.
  118. Immunomodulatory activities of small host defense peptides / D. M. Bowdish, D. J. Davidson, M. G. Scott et al. // Antimicrob. Agents Chemother. -2005.-Vol. 49.-P. 1727−1732.
  119. Inhibition of early steps in the lentiviral replication cycle by cathelicidin host defense peptides / L. Steinstraesser, B. Tippler, J. Mertens et al. // Retrovirology. 2005. — Vol. 2. — P.2.
  120. Insights into the anti-microbial defense of marine invertebrates: the penaeid shrimps and the oyster Crassostrea gigas / E. Bachere, Y. Gueguen, M. Gonzalez et al. // Immunol. Rev. 2004. — Vol. 198. — P. 149−168.
  121. Insect immunity. Purification and properties of three inducible bactericidal proteins from hemolymph of immunized pupae of Hyalophora cecropia / D. Hultmark, H. Steiner, T. Rasmuson et al. // Biochem. 1980. -Vol.106. — P. 7−16.
  122. In vitro and in vivo antimicrobial activity of two alpha-helical cathelicidin peptides and of their synthetic analogs / M. Benincasa, B. Skerlavaj, R. Gennaro et al. //Peptides. 2003. — Vol. 24. -P. 1723−1731.
  123. In vitro antibacterial properties of pexiganan, an analog of magainin / Y. Ge, D. L. MacDonald, K. J. Yeman et al. // Holroyd Antimicrob. Agents Chemother. 1999. — Vol. 43. — P. 782−788.
  124. In vivo efficacy of beta-cyclodextrin derivatives against anthrax lethal toxin / M. Moayeri, T.M. Robinson- S.H. Leppl et al. // Antimicrobial agents and chemotherapy. 2008. — Vol. 6. — P. 2239−2241.
  125. Insights into the anti-microbial defense of marine invertebrates: the penaeid shrimps and the oyster Crassostrea gigas / E. Bachere, Y. Gueguen, M. Gonzalez et al. // Immunol. Rev. 2004. — Vol. 198. — P. 149−168.
  126. Interaction of an anti-HIV peptide, T22, with gpl20 and CD4 / H. Tamamura, A. Otaka, T. Murakami et al. / Biochem Biophys // Res. Commun. -1996. Vol. 219. — P. 555−559.
  127. Internalization of tenecin 3 by a fungal cellular process is essential for its fungicidal effect on Candida albicans / D. H. Kim, D. G. Lee, K. L. Kim et al. // Eur. J. Biochem. 2001. — Vol. 268. — P. 4449−4458.
  128. Isolation and characterization of two bacteriocins of Lactobacillus acidophilus LF221 / B. Bogovic-Matijasic, I. Rogelj, I.F. Nes, H. Holo // Appl. Microbiol. Biotechnol. 1998. — № 49(5). — P. 606−612.
  129. Jenssen, H. Modelling of anti-HSV activity of lactoferricin analogues using amino acid descriptors / H. Jenssen, T.J. Gutteberg, T. Lejon // J. Pept. Sci. -2005. Vol. 11. — P. 97−103.
  130. Jenssen, H. Peptide antimicrobial agents / H. Jenssen, P. Hamill, R.E. Hancock // Clinical Microbiology Reviews.- 2006. Vol. 19. — No 3. — P. 491−511.
  131. Kavanagh, K. Histatins: antimicrobial peptides with therapeutic potential / K. Kavanagh., S. Dowd // J. Pharm. Pharmacol. 2004. — Vol. 56. -P285−289.
  132. Klaenhammer, T.R. Bacteriocins of lactic acid bacteria / T.R. Klaenhammer // Biochimie. 1988. — Vol. 70. — P. 337−349.
  133. Lactobacillus bacteremia, clinical significance, and patient outcome, with special focus on probiotic L. rhamnosus G.G. Salminen M. K., Rautelin H., Tynkkynen S. et al. // Clin. Infect. Dis. 2004. — Vol. 38. — P.62−69.
  134. Lay, F.T. Defensins ccomponents of the innate immune System in Plants / F.T. Lay, M.A. Anderson // Current Protein and Peptide Science. — 2005. -Vol. 6. — P. 85−101.
  135. Lee I. H. Styelins broad-spectrum antimicobiol peptides from the solitary tunicate, Styela clava / I.H. Lee, Y. Cho, R.I. Lehrer // Comp. Biochem and Physiol. B. 1997. — Vol. 118 B. — P. 515- 521.
  136. Lee, D.G. Structure and fungicidal activity of a synthetic antimicrobial peptide, PI8, and its truncated peptides / D.G. Lee, K.S. Hahm, S.Y. Shin // Biotechnol. Lett. 2004. — Vol. 26. — P. 337−341.
  137. Lehrer, R. I. Defensins: natural peptide antibiotics from neutrophils / R. I. Lehrer, T. Ganz, M. E. Selsted // ASM News. 1990. — Vol. 56, — P. 315−318.
  138. Lehrer, R. Defensins: Antimicrobial and Cytotoxic Peptides of Mammalian Cell / / R. Lehrer, T. Ganz, A. Lichtenstein // Ann. Rev. Immunol. -1993.-Voll.-P. 105−128.
  139. Lehrer, R.I., Endogenous vertebrate antobiotics. Defensins, protegrins and other cysteine-rich antimicrobial peptides / R.I. Lehrer, T. Ganz // Acid. Sci.-1996.-Vol. 191.- P. 228- 239.
  140. Lehrer, R.I. Defensins of vertebrate animals / R.I. Lehrer, T. Ganz // Curr. Opin. Immunol. 2002. — Vol. 14. — P. 96−102.
  141. Li, C.Y. Proline-rich domain of penaeidin molecule exhibits autocrine feature by attracting penaeidin-positive granulocytes toward the wound-induced inflammatory site / C.Y. Li, Y.L. Song // Fish Shellfish Immunol. 2010, — Vol. 29(6). — P. 1044−1052.
  142. Marcus, S.J. Studies on human platelet granules and membranes / S.J. Marcus, Zucker Franklin, L.B. Safier // J. Clin. Invest. — 1968, — Vol. 46, — P. 580 584.
  143. Martin, E. Defensins and other endogenous peptide antibiotics of vertebrates / E. Martin, T. Ganz, R.I. Lehrer // Leukoc. Biol. 1995. — Vol. 8. -P.128−136.
  144. Matheson, A.R., Effect of ?- lysine on isolated Cell Wals and Protoplasts of Bacillus subtilis / A.R. Matheson, Donaldson D.M. // J. of Bacteriol. 1970. -V. 101. — P. 314−317.
  145. Matsuyama, K. Purification of three antibacterial proteins from the culture medium of NIH-Sape-4, an embryonic cell line of Sarcophaga peregrine / K Matsuyama, S. Natori // The Journal of biological chemistry. 1988. — Vol. 32. -P. 126−127.
  146. Mattick, A.T.R. Further observations on an inhibitory substance (nisin) from lactic streptococci / A.T.R. Mattick, A. Hirsch // Lancet. 1947. — Vol. 5. — P. 5−7.
  147. Membrane damage by hemolytic toxins, complement, and other cytotoxic agents / C.L. Bashford, G.M. Alder, G. Menestrina et al. // J. Biol. Chem.- 1986. Vol. 261. — P. 9300−9308.
  148. Mersacidin eradicates methicillin-resistant Staphylococcus aureus (MRSA) in a mouse rhinitis model / D. Kruszewska, H.G. Sahl, G. Bierbaum et al. // J. Antimicrob. Chemother. 2004. — Vol. 54. — P. 648−653.
  149. Mikloska, Z. Alpha and gamma interferons inhibit herpes simplex virus type l infection and spread in epidermal cells after axonal transmission / Z. Mikloska, A. L. «Cunningham ii J. Virai. zOGi.- Vol. 75. — P. Ir821−11*826.
  150. Myrvik, Q.N. Studies on antibacterial factors in mammalian tissues and fluids. I A Serum Bactericidin for Bacillus subtilis / Q.N. Myrvik, R.S. Weiser // J. Immunol. 1956. — V. 74. — № 9. — P. 9−16.
  151. Natural peptide antibiotics of human neutrophils / T. Ganz, M.E. Selsted, D. Szklarek et al. // Clin. Invest. 1985. — Vol. 76. — P. 1427−1435.
  152. Neutron scattering in the plane of membranes: structure of alamethicin pores / K. He, S.J. Ludtke, D.L. Worcester et al. // Biophys. J. 1996. — Vol. 70. -P. 2659−2666.
  153. Ourth, D.D. Induction of cecropin-like and attacin-like antibacterial but not antiviral activity in Heiiothis virescens larvae / D.D. Ourth, T.D. Lockey, H.E. Renis // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1994. — Vol. 200. — P. 35−44.
  154. Park. D.G. Lee. K.S. Hahm // J. Pent. Sei. 2004. — Vol. 10. — P. 204−209.i
  155. Patterson-Delafield, J. Microbicidal cationic proteins in rabbit alveolar macrophages: a potential host defense mechanism // J. Patterson-Delafield, R. J. Martinez, and R. I. Lehrer // Infect. Immun. 1980. — Vol. 30. — P. 180−192.
  156. Pettersson, A. Die adsorption der? lysine aus dem Blutserum / A. Pettersson // Aus der hygienischen. Abteilung der TCarolinischen Instituts in Stockhoim. — 1935. -P. 408−416.
  157. Platelet Microbicidal Activity Is an Important Defense Factor against
  158. Virirtanstrpntnrnrriil T^nrlnrfirrlitiQ / T P)?inl
  159. Porcine polymorphonuclear leukocytes generate extracellular microbicidal activity by elastase-mediated activation of secreted proprotegrins / A. Panyuiich, J.'Shi, P: L. Bouiz el ai. riinfect Immun. i997. — Vol. 65. — P. '97'8-y8*5.
  160. Protection against enteric salmonellosis in transgenic mice expressing a human intestinal defensin / N.H. Salzman, D. Ghosh, K.M. Huttner et al. // Nature. 2003. — Vol. 422. — P. 522−526.
  161. Protegrins: leukocyte antimicrobial peptides that combine features of corticostatic defensins and tachyplesins / V. Kokryakov, S. Harwig, E. Panyutich et al. // II FEBS Lett. 1993. — Vol. 327. — P. 231−236.
  162. Protegrin-1: a broad-spectrum, rapidly microbicidal peptide with in vivo activity / D.A. Steinberg, M.A. Hurst, C.A. Fujii et al. // Antimicrob. Agents Chemother. 1997. — Vol. 41. — P. 1738−1742.
  163. Ranadive, N.S. C.G. Isolation and characterization of permeability factors from rabbit neutrophils /N.S. Ranadive, C.G. Cochrane // J. Exp. Med. (USA). 1968. — Vol.128. — P. 605 — 622.
  164. Retrocyclin: a primate peptide that protects cells from infection by Tand M-tropic strains of HIV-1 / A.M. Cole, T. Hong, L.M. Boo et al. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2002. — Vol. 99. — P. 1813 -1818.
  165. Riley, M.A. Molecular mechanisms of bacteriocin evolution / M.A. Rijey,/,/ Annu. Rev. Genet. 1998. — Vol. 32, — P. 255−278.
  166. Safety and efficacy of antimicrobial peptides against naturally acquired leishmaniasis / J. Alberola, A. Rodriguez, O. Francino et al. // Antimicrob. Agents Chemother. 2004. — Vol. 48. — P. 641 — 643.
  167. Scott, M.G. Cationic antimicrobial peptides and their multifunctional roie in the immune system / M/G. Scott, R.E. Hancock ri Crri. Rev. 'Immunol. -2000. Vol. 20. — P. 407−431.
  168. Shultz, L.D. Cytotoxity of Rabbit Blood for Listeria monocytogenes / L.D. Shultz, M.S. Wilder // Infect and Immunity. 1971. — V. 4. — № 6. — P. 703 708.
  169. Secretion of microbicidal alpha-defensins by intestinal Paneth cells in response to bacteria / T. Ayabe, D.P. Satchell, C.L. Wilson et al. // Nat. Immunol.
  170. A A A /> T T ¦» t -r 1 ^ ^ 1 A
  171. ZVKJK). 'vol 1. -r. i’l^-'iro.
  172. Sequence and specificity of two antibacterial proteins involved in insect immunity / H. Steiner, D. Hultmark, A. Engstrom et al. // II Nature. 1981. — Vol. 292. — P. 246−248.
  173. Selstcu, M.E. ivlaimiialiaii defensnis in tlic antimicrobial immune response / M.E. Selsted, A.J. Ouellette // Nat. Immunol. 2005. — Vol. 6. — P. 551 557.
  174. Solution structure of Alo-3: a new knottintype antifungal peptide from the insect Acrocinus longimanus / F. Barbault, C. Landon, M. Guenneugues et al. //Biochemistry. 2005. — Vol. 42. — P. 14 434−14 442.
  175. Soravia E. Antimicrobial properties of peptides from Xenopus granular gland secretions / E. Soravia, G. Martini, M. Zasloff// FEBS Lett. 1988. — Vol. 228. — P. 337−340.
  176. Spellberg B. The epidemic of antibiotic resistant infections: a call to action for the medical community from the Infectious Diseases Society of America / B.'Sperrberg /rCiin. Infect. Dis. 2008. — Vol46. -P.i 55−164.
  177. Structure and mechanism of action of an indolicidin peptide derivative with improved activity against gram-positive bacteria / C. L. Friedrich, A. Rozek, A. Patrzykat et al. // J. Biol. Chem. 2001. — Vol. 276. — P. 24 015−24 022.
  178. Structural and DNA-binding studies on the bovine antimicrobial peptide, indolicidin: evidence for multiple conformations involved in binding to membranes and DNA / C. H. Hsu, C. Chen, M. L. Jou et al. // Nucleic Acids Res.
  179. A A i" T 7 «I A ^ J A ^ ^ i A /¦ J
  180. ZUUD. 'VOL 33. -r.
  181. Sublethal concentrations of pleurocidin-derived antimicrobial peptides inhibit macromolecular synthesis in Escherichia coli / A. Patrzykat, C.L. Friedrich, L. Zhang et al. // Antiroicrob. Agents Chemother. 2002. — Vol. 46. — P. 605−614.
  182. Synthesis and HIV-1 integrase nihibitory activity of diiiicric and tetrameric analogs of indolicidin / K. Krajewski, C. Marchand, Y.Q. Long et al. // Bioorg. Med. Chem. Lett. 2004. — Vol. 14. — P. 5595−5598.
  183. Tang, Yi-Quan. Antimicrobial Peptides from Human Platelets / Yi-Quan Tang, M.R. Yeaman, M.E. Selsted // Infection and immunity. 2002. — Vol. 70. — P. 6524−6533.
  184. The antimicrobial peptides lactoferricin B and magainin 2 cross over the bacterial cytoplasmic membrane and reside in the cytoplasm / H. H. Haukland, H. Ulvatne, K. Sandvik et al. // FEBS Lett. 2001. — Vol. 508. — P. 389−393.
  185. The cellular target of histatin 5 on Candida albicans is the energized mitochondrion / E.J. Helmerhorst, P. Breeuwer, W. van’t Hof et al. // E J. Biol. Chem. „i'999. — 'Vol 274. -'P. 728^-729*1.
  186. The effect of bovine lactoferrin and lactoferricin B on the ability of feline calicivirus (a norovirus surrogate) and poliovirus to infect cell cultures / K. B. Mc Cann, A. Lee, J. Wan et al. // J. Appl. Microbiol. 2003. — Vol. 95. — P. 1026−1033.
  187. The human cationic peptide LL-37 induces activation of the extracellular signalregulated kinase and p38 kinase pathways in primary human monocytes /' 'D.ivi 'Bowdish, -D.J. Davidson, D.P. Speen ex ai. ri J. immunoi.-2004. Vol. 172. — P. 3758−3765.
  188. Theta defensins protect cells from infection by herpes simplex virus by inhibiting viral adhesion and entry / B. Yasin, W. Wang, M. Pang et al. // J. Virol. -2004. Vol. 78. — P. 5147−5156.
  189. Trombin-induced rabbit platelet microbicidal proteins is fungicidal in vitro / M.R. Yeaman, A.S. Ibrahim, J.E. Edwards et al. //Antimicrob. Agents Chemother. i993. — Vol. 37. — r. 546−553.
  190. Two-dimensional NMR studies of the antimicrobial peptide NP-5 / A.C. Bach, M.E. Selsted, A. Pardi et al. // Biochemistry. -1987. Vol. 26. — P. 4389−4397.
  191. Walton, E. The preparation, properties and action on Staphylococcus aureus of purified fractions from the cationic proteins of rabbit polymorphonuclear leukocvtes/E. Walton //Brit. J. Exn. Pathol. 1978. — Vol. 59. — P. 416−431.v i
  192. Wang, Z. APD: the Antimicrobial Peptide Database / Z. Wang, G. Wang // Nucleic Acids Res. 2004. — Vol. 32. — P. 590−592.
  193. Yamasaki, K. Antimicrobial peptides in human skin disease / K. Yamasaki, R.L. Gallo // J. Dermatol. 2008. — Vol. 18(1). — P. 11−21.
  194. Yasin B. Evaluation of the inactivation of infectious herpes simplex virus by host-defense peptides / B. Yasin, M. Pang, J. S. Turner // Clin. Microbiol. Infeci. Dis. 2060. — Vol. I9. — P. f87-i94.
  195. Zannetti, M. Cathelicidins: a novel protein family with a common proregion and a variable C-terminal antimicrobial domain / M. Zannetti, R. Gennaro, D. Romeo // IIFEBS Lett. 1995. — Vol. 374. — P. 1−5.
  196. Zasloff, M. Magainins, a class of antimicrobial peptides from Xenopus skin: isolation, characterization of two active forms and partial cDNA seguence of a precursor ff Proc / M. Zasloff// Nat. Acad. Sci. USA. 1987. — Vol. 84. — P.54.
  197. АЛЛ Г-Ж 1 Г“ Г» Л Г, А • ¦ 1 ' 1 •• Г* * • • ' 1 1zvz. z, asion, ivj. /mimicruDiai aeuvny от synmeuc magaimn peptides ana several analogues / M. Zasloff, B. Martin, H.C. Chen // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1988. — Vol. 85. — P. 910−913.
  198. Zhang, L. Antimicrobial peptides-therapeutic potential / L. Zhang, T.J. Falla // Expert Opin. Pharmacother. 2006. — Vol. 7. — P. 653−663.
  199. Zhang, L. Interaction uf catioiiic antimicrobial peptides with iiiudel membranes / L. Zhang, A. Rozek, R.E. Hancock // J. Biol. Chem. 2001.- Vol. 276. — P. 35 714−35 722.
  200. Zeya, H. Antimicrobial specificity of leukocyte lysosomal cationic proteins /H. Zeya, J. Spitznagel // Scince. 1966. — Vol. 154. — P. 1049−1051.
  201. Zeya, H. Argenin-rich proteins of polymorphonuclear leukocyte lysosomes. Antimicrobial spexificity and biochemical heterogenecity / H. Zeya, J. Spitznagel // J. Exp. Med. (USA.).- 1968. Vol. 127. — P. 927−941.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!