Аминокислоты. 
Амины, аминоспирты, аминокислоты, белки

аминокислота бензольный пептид Аминокислотами называют бифункциональные производные углеводородов, которые содержат карбоксильную группу COOH и аминогруппу NH₂.

Номенклатура По систематической номенклатуре аминокислоты называют, по соответствующей карбоновой кислоте добавляя приставку амино-. Положение аминогруппы в углеродной цепи указывают цифрой:

Подробнее номенклатурные правила для названий аминокислот изложены в пособии Левина И. Ю., Берлянд А. С. «Номенклатура, классификация и электронное строение химических связей в органических соединениях».

В зависимости от положения аминогруппы по отношению к карбоксильной группе различают б, в, г и так далее аминокислоты:

Все природные аминокислоты содержат аминогруппу только в б-положении и имеют общую формулу:

Помимо систематической, для природных аминокислот широко распространена тривиальная номенклатура (аланин, валин, лизин и т. д.). Иногда запись аминокислот осуществляют, используя трехбуквенные сокращения (Ala, Val, Lys и др.).

Классификация аминокислот

В настоящее время единой классификации аминокислот не существует.

Аминокислоты делят на природные (содержатся в растительных и животных организмах) и синтетические — получены икусственным путем.

Организм синтезирует аминокислоты главным образом из пищевых белков. Но есть целая группа аминокислот, которых организм сам синтезировать не может. Эти аминокислоты называют незаменимыми. К ним относятся (валин, лейцин, изолейцин, лизин, треонин, метионин, фенилаланин и триптофан) Такие аминокислоты должны поступать в организм извне. В настоящее время известно свыше 150 аминокислот, но только 20 из них входят в состав белков.

По природе радикала аминокислоты делят на:

1. Моноаминомонокарбоновые:

Строение радикала кислоты R.	Название.	Условное обозначение.
Тривиальное.	Cистематическое.
H.	Глицин.	аминоэтановая.	Гли. Gly.
CH3	Аланин.	2-аминопропановая.	Ала. Ala.
Валин.	2-амино-3-метил-бутановая.	Вал. Val.
Лейцин.	2-амино-4-метил-пентановая.	Лей. Leu.
Изолейцин.	2-амино-3-метил-пентановая.	Иле. Ile.

2. Гидроксилсодержащие:

Строение радикала кислоты R.	Название.	Условное обозначение.
Тривиальное.	Cистематическое.
Серин.	2-амино-3-гидрокси-пропановая.	Сер Ser.
Треонин.	2-амино-3-гидрокси-бутановая.	Тре. Thr.
Тирозин.	2-амино-3-(4-гидро-ксифенил)пропановая.	Тир Tyr.

3. Серусодержащие:

4. Аминокислоты, содержащие в радикале дополнительную аминогруппу или гуанидильный остаток.

Строение радикала кислоты R.	Название.	Условное обозначение.
Тривиальное.	Cистематическое.
Лизин.	2,6-диамино-гексановая.	Лиз. Lys.
Аргинин (содержит гунидиновую группу).	2-амино-5-гуанидил-пентановая.	Арг. Arg.

5. Аминокислоты, которые содержат в радикале дополнительную карбоксильную или амидную группы:

Строение радикала кислоты R.	Название.	Условное обозначение.
Тривиальное.	Cистематическое.
Аспарагиновая.	2-аминобутан-диовая.	Асп. Asp.
Глутаминовая.	2-аминопентан-диовая.	Глу. Glu.
Аспарагин.	2-амино-3-карбоксамидо-пропановая.	Асн. Asn.
Глутамин.	2-амино-4-карбоксамидо-бутановая.	Глн. Gln.

6. Ароматические и гетероциклические аминокислоты:

Строение радикала кислоты R.	Название.	Условное обозначение.
Тривиальное.	Cистематическое.
Фенилаланин.	2-амино-3-фенил-пропановая.	Фен. Phe.
Триптофан.	2-амино-3-индол-илпропановая.	Три. Trp.
Гистидин (иминокислота).	2-амино-3-имидо-золилпропановая.	Гис. His.
Пролин (полная форма).	2-пирролидин-карбоновая.	Про. Pro.

Современная рациональная классификация основана на полярности радикалов. Полярность радикала во многом определяет такое важное свойство аминокислот как растворимость в воде и в других полярных растворителях. Полярные группы радикала (COOH, NH₂, OH и др.) притягивают воду и тем самым повышают растворимость аминокислот в воде, неполярные радикалы, наоборот, отталкивают воду и снижают растворимость аминокислот в воде.

В этой связи различают:

1. Аминокислоты с неполярными (гидрофобными) радикалами.

К ним относятся гидрофобные радикалы аланина, валина, лейцина, изолейцина, пролина, метионина, фенилаланина и триптофана. Радикалы этих аминокислот воду не притягивают, а стремятся друг к другу или к другим гидрофобным молекулам.

2. Аминокислоты с полярными (гидрофильными) радикалами.

К ним относятся серин, треонин, тирозин, аспарагин, глутамин и цистеин. В состав радикалов этих аминокислот входят полярные функциональные группы, образующие водородные связи с водой.

В свою очередь, эти аминокислоты делят на две группы:

1) способные к ионизации в условиях организма (ионогенные).

Например, при рН = 7 фенольная гидроксильная группа тирозина ионизирована на 0,01%; тиольная группа цистеина на 8%.

2) не способные к ионизации (неионогенные).

Например, гидроксильная группа треонина:

3. Аминокислоты с отрицательно заряженными радикалами.

К этой группе относят аспарагиновую и глутаминовую кислоты. Эти аминокислоты называют кислыми, так как они содержат дополнительную карбоксильную группу в радикале, которая диссоциирует с образованием карбоксилат-аниона. Полностью ионизированные формы этих кислот называют аспартатом и глутаматом:

К этой же группе иногда относят аминокислоты аспарагин и глутамин, содержащие карбоксамидную группу (СОNH₂), как потенциальную карбоксильную группу, возникающую в процессе гидролиза.

Величины рK_a в-карбоксильной группы аспарагиновой кислоты и г-карбоксильной группы глутаминовой кислоты выше по сравнению с рK_a б-карбоксильных групп и в большей степени соответствуют значениям рK_a карбоновых кислот.

4. Аминокислоты с положительно заряженными радикалами К ним относят лизин, аргинин и гистидин. У лизина есть вторая аминогруппа, способная присоединять протон:

У аргинина положительный заряд приобретает гуанидиновая группа:

Один из атомов азота в имидазольном кольце гистидина содержит неподеленную пару электронов, которая также может присоединять протон:

Эти аминокислоты называют оснувными.

Отдельно рассматриваются модифицированные аминокислоты, содержащие в радикале дополнительные функциональные группы: гидроксилизин, гидроксипролин, г-карбоксиглутаминовая кислота и др. Эти аминокислоты могут входить в состав белков, однако модификация аминокислотных остатков осуществляется уже в составе белков, т. е. только после окончания их синтеза.